生物化学——教学大纲及思考题
绪论
【教学目标】
1. 掌握生物化学的含义。
2. 熟悉生物化学研究的主要内容。
3. 了解生物化学的发展简史及生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用，生物化学的学科特点和学习方法。
1.思考题
1.1 简述生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用。
第一章蛋白质的结构与功能
【教学目标】
1. 掌握蛋白质的元素组成和分子组成特点；掌握20种氨基酸缩写符号、结构式及主要特点（区内生源不要求）。
2. 掌握氨基酸主要的理化性质；掌握蛋白质在生命活动中的重要性及蛋白质的主要理化性质。（区内生源作熟悉内容）
3.了解蛋白质分子结构与功能的关系，以及体内重要的恬性肽。
1.思考题
1.1 简述谷胱甘肽的结构特点和功能。
1.2 简述血红蛋白结构与功能的关系。
1.3 简述蛋白质一级结构与空间结构改变与疾病的关系（如镰刀形红细胞贫血；疯牛病等）。
1.4为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量;
1.5蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么?
1.6何为氨基酸的等电点？
1.7蛋白质的二级结构主要有哪几种？各有何结构特征？
1.8蛋白质变性和沉淀的关系如何？
2.名词解释构象与构型、蛋白质的一级结构、蛋白质的变性作用、亚基、肽单元、肽键、蛋白质变性、模体、锌指结构、α-螺旋、β-折叠、分子伴侣、蛋白质的一级结构\二级结构\三级结构\四级结构、结构域、蛋白质的等电点、蛋白质的变构效应
第二章核酸的结构与功能
【教学目标】
1.掌握核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；掌握核酸元素组成特点，并结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号；掌握两类核酸（DNA、RNA）分子组成异同及体内重要的环化核苷酸。
2.掌握单核苷酸之间的连接方式；描述DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律；掌握核酸的性质、DNA 热变性、复性及分子杂交等重要概念。（区内生源作熟悉内容）
3.熟悉tRNA二级结构要点及核酸的高级结构形式。（区内生源作了解内容）
4.了解核酸序列分析的方法的名称。
5. 了解核酸的分类，分布和体内几种重要单核苷酸的结构特点和生理功能。
1.思考题
1.1 细胞内有哪几类主要RNA？其主要功能是什么？
1.2 tRNA的结构特点。
1.3 B型DNA的结构要点。
1.4简述真核生物mRNA的结构特点.
1.5简述核酸的理化性质
1.6 Chargaff规则（区外生要求掌握；区内生了解）
2.名词解释Tm值、DNA变性、核酸分子杂交、核酶、核酸酶、基因组、核小体
第三章酶
【教学目标】
1. 掌握酶、酶的活性中心、酶原和同工酶、别构酶等重要概念。
2. 掌握酶的组成、作用特点及影响酶促反应的因素。
3. 结合结构与功能的关系，掌握酶原激活的化学本质。（区内生源作熟悉内容）
4.了解酶的催化作用机理、酶与医学关系和酶的命名与分类原则。
1.思考题
1.1 何谓酶的化学修饰？有哪些特点？
1.2 酶的变构调节特点。
1.3 比较三种可逆性抑制作用的特点。
1.4试述温度对酶促反应速度的影响及其实际应用
1.5简述变构酶的变构效应
1.6试述酶与一般催化剂相比有哪些异同点
1.7测定酶活性时应注意哪些事项
1.8简述酶的临床实践应用价值
2.名词解释化学修饰、Km、变构调节、酶的活性中心、同工酶、酶原和酶原的激活、酶的特异性、最适温度、酶的化学修饰、不可逆性抑制作用、
第四章糖代谢
【教学目标】
1. 掌握血糖、糖在体内的主要代谢途径、部位、关键酶及其生理意义。
2. 掌握糖的生理功能、血糖正常值、血糖的来源、去路以及血糖浓度的调节。（区内生源作熟悉内容）
3. 了解糖的消化吸收、糖代谢紊乱，以及其它单糖的代谢。
1.思考题
1.1 简述磷酸戊糖途径的生理意义。
1.2 比较糖的有氧氧化与无氧酵解的特点。
1.3 简述6－磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用。
1.4.简述糖酵解的生理意义;
1.5糖的有氧氧化包括哪几个阶段?
1.6试述乳酸氧化供能的主要反应及其酶
1.7简述三羧酸循环的要点及生理意义
1.8试列表比较糖酵解与有氧氧化进行的部位\反应条件\关键酶\产物\能量生成及生理意义
1.9机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径
1.10简述乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶
1.11简述糖异生的生理意义
1.12 糖异生过程是否为糖酵解的逆反应?为什么?
1.13简述乳酸循环形成的原因及其生理意义
1.14简述肝糖原合成代谢的直接途径和间接途径
1.15.机体如何糖原的合成与分解使其有条不紊的进行
1.16简述血糖的来源与去路
1.17.概述肾上腺素对血糖水平调节的分子机制
1.19简述常见于儿童的蚕豆病的发病机制
1.20在百米短跑时,肌肉收缩产生大量的乳酸,试述该乳酸的主要代谢去向
1.21.概述糖尿病时出现高血糖与糖尿\酮血症与酮尿症以及代谢性酸中毒的生理机制
1.22试从营养物质代谢的角度,解释为什么减肥者要减少糖类物质的摄入量?(写出有关的代谢途径及其细胞定位\主要反应\关键酶)
1.23 试从营养代谢的角度，解释为什么减肥者要减少糖类物质的摄入量？（写出有关的代谢途径及其细胞定位、主要反应、关键酶）
2.名词解释糖酵解、糖异生、三羧酸循环、乳糖循环、有氧氧化Glycolysis; glycolytic pathway; tricarboxylic acid cycle(TAC); pasteur effect; pentose phosphate pathway(PPP); glycogen; glycogenesis; glyconeogenesis; substrate cycle; lactic acid cycle; blood sugar; 三碳途径; 糖原分解;糖有氧氧化; 糖异生途径; 糖原累积症; 活性葡萄糖; （区外生要求认识英文名词解释，用中文回答问题；区内生不需要掌握英文名，但必须掌握英文简写）
第五章脂类代谢
【教学目标】
1. 掌握脂肪动员、激素敏感性脂肪酶、必需脂肪酸等重要概念。
2. 掌握酮体的定义及酮体代谢的生理意义，熟悉酮症产生机理（区内生源作了解内容）。
3. 掌握血浆脂蛋白的分类、组成及其生理功能，熟悉血浆脂蛋白的代谢，甘油磷脂的代谢和胆固醇的合成原料（区内生源作了解内容）。
4. 掌握甘油三酯水解过程及限速酶。
5. 了解脂类的生理作用，消化吸收和脂类代谢紊乱。
1.思考题
1.1CO2与脂酸合成有关系吗?为什么?
1.2.简述暖磷脂合成与饮食的关系
1.3.至少说出三条乙酰辅酶A的来源与去路
1.4.以HMGCoA为中间产物的代谢途径有哪些?简单说明其过程（区内生了解）
1.5.试述磷脂酸的合成在脂类代谢过程中的作用
1.6.糖和脂肪能相互转变吗?
1.7.眩晕症患者,主诉不能进食,乏力,眩晕,恶心呕吐,经检查血酮体明显升高,尿中酮体强阳性,诊断为酮症酸中毒,试分析其酮症产生的机制
1.8.什么是血浆脂蛋白?按照琼脂糖电泳和密度梯度超速离心法可将其各分为哪几类?两类分类法之间的关系如何?简述他们的主要作用（区内生了解）
1.9.简述甘油氧化分解的过程
1.10.试述机体利用脂库中储存的脂肪氧化功能过程(写出主要反应过程和关键酶)
1.11.胆固醇能转变成哪些物质?
1.1
2. 1分子16碳软脂酸彻底氧化分解成CO2和H2O时,需经多少次β-氧化?净生成多少分子A TP?(要求写出主要反应过程和关键酶)（区内生了解）
1.13 血浆脂蛋白的分类、来源及主要功能。
1.14 乙酰CoA在脂质代谢中的作用。
2.名词解释必需脂肪酸、脂肪动员、激素敏感性脂肪酶、酮体、酰基载体蛋白、载脂蛋白、乳糜微粒、LDL受体、脂蛋白、脂蛋白酯酶、脂肪酸β-氧化、磷脂、甘油三酯、固醇类
第六章生物氧化
【教学目标】
1. 掌握生物氧化的概念与特点。掌握呼吸链的概念、组成成分及两条主要呼吸链的传递顺序。
2. 熟悉线粒体外生物氧化体系、氧化磷酸化的作用机制。熟悉体内生理、生化活动用能和储能形式。熟悉体内CO2生成的主要方式。（区内生源作了解内容）
3.了解非线粒体氧化体系的类型、特点、组成和功能。
1.思考题
1.1.简述物质在体内氧化和体外氧化的主要异同点
1.2.说明机体调节氧化磷酸化作用的因素及其机制
1.3.简述机体抗氧化酶体系的保护作用
1.4.说明氧化磷酸化抑制剂的种类和作用机制
1.5.试述体内能量的生成\储存和利用规律
1.6.简述细胞色素类的结构\特征及作用特点
1.7 NADH呼吸链和琥珀酸呼吸链的电子传递顺序如何？
1.8 简述胞液中的还原当量（2H）的两种穿梭途径。
2.名词解释呼吸链、生物氧化、底物水平磷酸化、电子传递链、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、p/o值、α-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭（后两个区内生了解）
第七章氨基酸代谢
【教学目标】
1. 掌握氮平衡、必需氨基酸、蛋白质营养价值的基本概念和氨基酸的一般代谢。
2. 掌握蛋白质的腐败作用、一碳单位代谢和个别氨基酸的特殊代谢。（区内生源作熟悉内容）
3. 了解蛋白质的消化与吸收。
1.思考题
1.1.简述血氨的来源与去路
1.2.简述体内氨基酸的的来源和主要去路
1.3. 简述谷氨酸在体内转变成尿素、CO2与水的主要代谢途径
1.4.简述天冬氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径
1.5.试述叶酸\维生素B12缺乏引起巨幼红细胞贫血的机制
1.6.试述高血氨症导致昏迷的机制
1.7.试述苯丙酮酸尿症与白化症的生化机制
1.8.B族维生素中有哪些成员参与氨基酸的代谢?
1.9.试述丙氨酸-葡萄糖循环的过程及其生理意义
1.10.为什么对高血氨症患者禁用碱性肥皂水灌肠和不宜用碱性利尿剂?
1.11 试述鸟氨酸循环。
2.名词解释腐败作用、生糖兼生酮氨基酸、必需氨基酸、一碳单位、联合脱氨基作用、转氨基作用、鸟氨酸循环、生糖兼生酮氨基酸、一碳单位、丙氨酸-葡萄糖循环、甲硫氨酸循环（后两个区内生了解）
第八章核苷酸代谢
【教学目标】
1. 掌握核苷酸从头合成代谢的成环原料、基本阶段及特点；嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸分解代谢的主要特点及主要产物；嘌呤核苷酸分解代谢产物的临床意义。
2. 掌握抗代谢物的基本概念及核苷酸抗代谢物的作用机制。（区内生源作了解内容）
3. 了解核酸的消化吸收，以及核苷酸合成代谢和分解代谢的过程。
1.思考题
1.1讨论核苷酸在体内的主要生理功能。
1.2讨论PRPP(磷酸核糖焦磷酸)在核苷酸代谢中的重要性。
1.3 比较嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的异同。
1.4试述痛风症的生化机制简述痛风的发生机理。
1.5.试讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理及其临床应用
2.名词解释从头合成途径、补救合成途径、De novo synthesis of purine nucleotide、嘧啶核苷酸的补救合成、核苷酸合成的抗代谢物、feed-back regulation of nucleotide synthesis（区内生不要求英语）
第九章物质代谢调节与细胞信号传导
【教学目标】
1. 掌握三大物质代谢的相互关系、细胞水平代谢调节的概念和酶的结构调节特点。
2. 熟悉激素作用的基本原理。
3. 了解酶数量调节和整体水平调节。
1.思考题
1.1 简述物质代谢调节的方式及关系。
1.2 简述物质代谢的特点。
1.3简述三大物质在能量代谢中的相互关系
1.4.糖\脂肪在代谢中是怎样相互联系的?
1.5.简述脑\肝脏\骨骼肌物质代谢和能量代谢的特点
1.6.比较酶的变构调节和共价调节的异同
1.7.简述乙酰辅酶A和草酰乙酸联系物质代谢的作用
1.8.短期饥饿时体内物质代谢发生了哪些变化?
1.9.简述瘦蛋白的代谢特点和生理功能
1.10.简述代谢组学研究的主要内容和研究方法特点
2.名词解释代谢调节、限速酶、关键酶、膜受体激素、变构调节、酶的共价修饰调节、代谢综合症、代谢组学
第十章DNA的生物合成
【教学目标】
1. 掌握遗传信息传递的中心法则，复制、半保留复制的概念和生物学意义。
2. 掌握参与DNA生物合成的主要物质及其作用。
3. 熟悉DNA生物合成的基本过程，基因突变的主要类型和修复方式。（区内生源作了解内容）
4. 了解端粒和端粒酶的概念和意义。
1.问答题
1. 1试述参与原核生物DNA复制过程所需的物质及其作用
1.2. 原核生物复制起始的相关蛋白质有哪些？各有何功能？
1.3. 端粒酶的分子组成有何特点？有什么功能？
1.4. 简述反转录的基本过程，反转录现象的发现在生命科学研究中有何重大研究价值？
1.5. 复制和转录过程异同点
1.6.讨论复制保真性的机制
1.7.什么是冈崎片段？合成结束时，冈崎片段是如何连接的？
1.8 参与DNA复制的主要酶类有哪些？各有何功能？
1.9 比较真核细胞与原核细胞DNA复制的异同点。
1.10 试比较DNA复制、DNA损伤修复及逆转录过程中DNA合成的异同。
2.名词解释半保留复制、逆转录、冈崎片段、端粒、端粒酶、cDNA、框移突变、切除修复、反转录、引发体、Klenow片段
第十一章RNA的生物合成
【教学目标】
1. 掌握转录的原料、模板、酶及转录的基本过程。
2. 掌握核酶的概念及生物学意义。（区内生作熟悉内容）
3. 熟悉RNA转录后修饰方式。
1.思考题
1.1 试述核酶的概念及其意义。
1.2 简述复制与转录过程的异同。
1.4简述原核生物的转录过程
1.5RNA复制（区内生了解）
1.6.转录产物为5’-ACGUAU-3’，写出与之对应的模板链、编码链（注明其两端）
1.7试比较DNA聚合酶、RNA聚合酶、反转录酶和RNA复制酶在不同核酸生物合成中的作用有哪些异同？（区内
生了解）
1.8真核生物RNA转录后如何加工修饰？
2.名词解释转录、不对称转录、内含子、外显子、转录启动子、编码链、真核转录因子、mRNA splicing、核酶（ribozyme）、TATA盒、羧基末端结构域（carboxyl-terminal domain,CTD）（后边两个区内生了解）
第十二章蛋白质的生物合成
【教学目标】
1. 掌握翻译、密码子的概念和蛋白质生物合成的主要过程。
2. 掌握遗传密码的特点，以及三种RNA在蛋白质生物合成中作用。（区内生源作熟悉内容）
3. 了解翻译后的加工修饰、靶向转运和蛋白质生物合成的抑制剂。
1.思考题
1.1参与蛋白质生物合成体系的组分有哪些？它们具有什么功能？
1.2真核生物与原核生物翻译的起始有何不同？
1.3试述分子伴侣在蛋白质折叠中的作用。
1.4遗传密码有哪些特性？
1.5试比较原核生物和真核生物翻译的特点。
1.6氨基酸在蛋白质生物合成过程中是怎样被活化的？
2.名词解释多顺反子、遗传密码、分子伴侣、多聚核蛋白体、翻译
要求区外生掌握的内容，区内生了解：
1.1试述干扰素抗病毒的作用机制。
1.2试述多肽链合成后一级结构修饰的主要内容。
1.3RNA主要有哪三种？它们在蛋白质生物合成过程中各有什么功能？.
1.4试述原核生物蛋白质合成的主要步骤。
1.5试述蛋白质合成过程中如何保证其产物的正确性。
1.6试分析为什么阅读密码从5’-端到3’端，而肽链合成是从N端到C端。
1.7 为什么说蛋白质靶向输送的信息存在于其一级结构中？
名词解释：密码子（codon）、开放阅读框架（open reading frame，ORF）、简并密码子（synonymous codon）、
核蛋白体循环（ribosomal cycle）、多聚核蛋白体（polysome）、分子伴侣（molecular chaperon）、信号序列（signal sequence）、
第十三章基因表达调控
【教学目标】
1. 掌握基因表达的概念、规律与方式，以及基因表达调控的意义。
2. 掌握基因工程基本概念、主要过程。（区内生源作熟悉内容）
3. 结合操纵子理论，熟悉原核细胞基因调控的基本原则。（区内生源作了解内容）
4. 了解基因表达调节的要素、真核基因调控的基本原则。
1.思考题
1.1 简述lac的调节机制。
1.2 简述原核生物启动子的结构特点及功能。
1.3 简述基因工程的基本操作步骤。
2.名词解释顺式作用元件（cis-acting element）、反式作用元件（trans-acting factor）、操纵子、基因表达（ge ne expression）、DNA克隆、cDNA文库、基因载体、限制性核酸内切酶、管家基因（housekeeping gene）、乳糖操纵子（lac operon）、单顺反子（monocistron）
形式：课后思考及熟记。
第十四章基因重组与基因工程
【教学目标】
1.掌握：DNA重组技术与基因工程：基因工程的概念、基因工程的基本步骤，限制性内切酶的概念。
2.了解：DNA重组技术与基因工程：重组DNA分子的构建、重组DNA分子引入宿主细胞、筛选、一些常用的分子生
物学技术
1问答题：
1.1什么是基因克隆？简述基因克隆的基本过程。
1.2.什么是目的基因？其主要的来源或途径是什么？
1.3.试述获得目的基因的方法。
1.4.什么是限制性核酸内切酶？大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点如何？
5. 载体的种类和特性是什么？
1.6.什么是基因载体？哪些DNA可作为基因的载体？
1.7. 什么是质粒？为什么质粒可作为基因载体？（区内生了解）
1.8. 简述α互补的原理。（区内生了解）
1.9. 试述E.coli 和真核表达体系的优缺点。（区内生了解）
1.10.简述基因位点特异的重组和同源重组的差别。（区内生了解）
2.名词解释：基因工程、cDNA文库、基因组DNA文库、粘性末端、回文结构、目的基因、restriction endonuclease （限制性核酸内切酶）、
区内生了解内容：
vector载体、plasmid 质粒、Yac 载体、cosmid（柯斯质粒/粘粒）、COS序列、同源重组、转化、转染、转化子、重组子、转座、感受态细胞、蓝白斑实验
第十五章细胞信息转导
【教学目标】
1 掌握
1.1. 第二信使的概念
1.2. 通过G蛋白联系型受体介导的信号转导系统的组成，第二信使cAMP，cAMP依赖的蛋白激酶介导cAMP效应1.3. 通过的信号转导系统：通过G蛋白联系型受体激活肌醇磷脂信号途径中的IP3和DG的作用；Ca2+的第二信使的作用，钙调蛋白的作用（区内生了解）
2熟悉
3 了解
3.1. 细胞信号的概况
3.2. 细胞膜受体的类型
3.3. 通过G蛋白联系型受体介导的信号转导系统：G蛋白联系型受体家族
3.4. G蛋白联系型受到腺苷酸环化酶激活的机制。
1.问答题
1.1.细胞如何对外源信号产生应答反应？
1. 2.列举在G蛋白偶联受体介导的信号转导通路上可能产生信号放大作用的步骤。
1.3.细胞膜受体可以分为哪几类？各自的结构和信号转导机制是什么？
1.4.列举EGFR介导的EGFR-Ras-MAPK信号通路的主要构成和作用方式。
1.5.列举影响细胞对外援信号应答的因素。
1.6.什么是细胞间信息物质？包括哪几类，有什么特点？
1.7.导致疾病发生信号转导通路异常的原因有哪些？
1.8.细胞信号转导通路复杂性体现在哪些方面？
1.9.受体作用有哪些特点？
2.名词解释
受体、SH2结构域、G蛋白偶联受体、G蛋白、小G蛋白、信号转导通路、第二信使、蛋白质相互作用结构域、衔接蛋白、钙调蛋白、蛋白激酶
第十六章血液的生物化学
【教学目标】
1. 掌握血液非蛋白质含氮物质的种类及临床意义。
2. 掌握血浆蛋白质的组成、分类及主要功能。
3. 掌握血液的化学组成及生理功能。（区内生源作熟悉内容）
4. 掌握成熟红细胞的代谢特点，血红素生物合成的基本过程及调节。
5. 了解血红蛋白的结构和功能，铁的代谢。
1.思考题
1.1试述红细胞的氧化还原系统。
1.2试述抗凝血成分的种类及抗凝血的作用机制。
1.3简述成熟红细胞糖代谢的特点及红细胞中A TP的主要生理功能。
1.4血红素的合成有何特点？
1.5参与血红素生物合成的调节因素有哪些？
1.6概述血浆蛋白质的生理功能
2.名词解释非蛋白氮、2，3－DPG旁路、血浆蛋白多态性、急性时相蛋白质、内源性凝血途径、外源性凝血途径、卟啉症、凝血因子
第十七章肝的生物化学
【教学目标】
1. 掌握肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素代谢中的作用。
2. 掌握生物转化作用的定义，反应类型，尤其是加单氧酶和结合反应。
3. 熟悉影响生物转化作用的因素。
4. 熟悉胆汁酸的来源种类、排泄和肠肝循环及其生理功能。
5. 在掌握胆红素正常代谢的基础上，能较熟练地对三种黄疸的病因及血、尿、便检查进行分析、比较。（区内生源作熟悉内容）
6. 了解肝脏功能受损时物质代谢紊乱的表现。
7. 了解常见的几种肝功能检查的生化基础及临床意义。
1.思考题
1.1简述结合胆红素与游离胆红素的区别及其临床诊断意义。
1.2如何理解肝系多种物质代谢之中枢？
1.3.简述肝微粒体加单氧酶系的组成、作用特点生理意义。
1.4简述胆汁酸的肠肝循环及其生理意义。
1.5为何甲亢病人血清胆固醇浓度会降低？
1.6胆固醇和胆汁酸之间的代谢有何关系？
1.7简述肝在胆红素代谢中的作用。
1.8胆汁酸和胆素原肠肝循环有何异同点？
1.9简述胆红素的来源和去路。
1.10试述三种黄疸时血、尿及粪中胆色素的实验室检查变化。
1.11 试述生物转化作用的要点及生理意义。
1.12 简述肝脏在物质代谢中的作用。
1.13 简述胆汁酸的主要生理功能。
2.名词解释肝脏的生物转化作用、未结合胆红素、胆素原的肠肝循环、黄疸、加单氧酶系、微粒体乙醇氧化系统、初级胆汁酸、次级胆汁酸、胆汁酸的肠肝循环、游离胆红素、结合胆红素
形式：课后思考及熟记。
第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子
【教学目标】1掌握：1.1癌基因和逆癌基因的概念；1.2生长因子的概念和作用机制
2了解：
2.1癌基因概念、分类、活化及表达产物
2.2抑癌基因的概念及作用机制
2.3生长因子概念、分类与功能
第二十一章常用分子生物学的原理及其应用
【教学目标】
1了解
1.1分子杂交与印迹技术概念、原理+
1.2 PCR技术的概念、原理
1.3人类基因组计划及后基因组研究
1.4基因诊断的概念、常用技术方法
1.5基因治疗的的概念及基本程序第一节分子杂交与印迹技术
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
生物化学——教学大纲及思考题 绪论 【教学目标】 1. 掌握生物化学的含义。 2. 熟悉生物化学研究的主要内容。 3. 了解生物化学的发展简史及生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用，生物化学的学科特点和学习方法。 1.思考题 1.1 简述生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用。 第一章蛋白质的结构与功能 【教学目标】 1. 掌握蛋白质的元素组成和分子组成特点；掌握20种氨基酸缩写符号、结构式及主要特点（区内生源不要求）。 2. 掌握氨基酸主要的理化性质；掌握蛋白质在生命活动中的重要性及蛋白质的主要理化性质。（区内生源作熟悉内容） 3.了解蛋白质分子结构与功能的关系，以及体内重要的恬性肽。 1.思考题 1.1 简述谷胱甘肽的结构特点和功能。 1.2 简述血红蛋白结构与功能的关系。 1.3 简述蛋白质一级结构与空间结构改变与疾病的关系（如镰刀形红细胞贫血；疯牛病等）。 1.4为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量; 1.5蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 1.6何为氨基酸的等电点？ 1.7蛋白质的二级结构主要有哪几种？各有何结构特征？ 1.8蛋白质变性和沉淀的关系如何？ 2.名词解释构象与构型、蛋白质的一级结构、蛋白质的变性作用、亚基、肽单元、肽键、蛋白质变性、模体、锌指结构、α-螺旋、β-折叠、分子伴侣、蛋白质的一级结构\二级结构\三级结构\四级结构、结构域、蛋白质的等电点、蛋白质的变构效应 第二章核酸的结构与功能 【教学目标】 1.掌握核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；掌握核酸元素组成特点，并结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号；掌握两类核酸（DNA、RNA）分子组成异同及体内重要的环化核苷酸。 2.掌握单核苷酸之间的连接方式；描述DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律；掌握核酸的性质、DNA 热变性、复性及分子杂交等重要概念。（区内生源作熟悉内容） 3.熟悉tRNA二级结构要点及核酸的高级结构形式。（区内生源作了解内容） 4.了解核酸序列分析的方法的名称。 5. 了解核酸的分类，分布和体内几种重要单核苷酸的结构特点和生理功能。 1.思考题 1.1 细胞内有哪几类主要RNA？其主要功能是什么？ 1.2 tRNA的结构特点。
大连海事大学 《生物化学》课程教学大纲 课程编号 适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试 执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长（主任）签字 一、本课程的性质和目的 生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科，是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 通过生物化学课程学习，学生将能够： 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力，以及严谨求实的科学态度。 二、课程简介 生物化学是生命科学领域重要的基础学科，它是一门主要运用化学的原理、技术和方法，同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 作为生命学科必不可少核心，近年来，生物化学的发展突飞猛进，已经成为生命学科中最先进的领域之一，正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 三、课程教学内容 绪论：生化的研究对象；产生和发展；课程体系；学习方法。 生物有机体：生物体的化学组成；分子间相互作用；细胞及细胞器；生物膜。 生物大分子：蛋白质；酶；核酸；维生素& 激素。 生物体代谢：糖代谢；氧化磷酸化；脂类代谢；氨基酸代谢&尿素循环；核苷酸代谢，物质代谢的相互联系（糖-脂；糖-蛋白；脂-蛋白；核酸与其他）。 遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质：DNA复制；RNA生物合成；蛋白质生物合成。 生化过程的相互作用与调控：调节（酶水平；激素水平；神经系统）。
《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。
生化教学大纲-学生用 生物化学——教学大纲及思考题 绪论 【教学目标】 1. 掌握生物化学的含义。 2. 熟悉生物化学研究的主要内容。 3. 了解生物化学的发展简史及生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用，生物化学的学科特点和学习方法。 1.思考题 1.1 简述生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用。 第一章蛋白质的结构与功能 【教学目标】 1. 掌握蛋白质的元素组成和分子组成特点；掌握20种氨基酸缩写符号、结构式及主要特点（区内生源不要求）。 2. 掌握氨基酸主要的理化性质；掌握蛋白质在生命活动中的重要性及蛋白质的主要理化性质。 （区内生源作熟悉内容） 3.了解蛋白质分子结构与功能的关系，以及体内重要的恬性肽。 1.思考题 1.1 简述谷胱甘肽的结构特点和功能。 1.2 简述血红蛋白结构与功能的关系。
1.3 简述蛋白质一级结构与空间结构改变与疾病的关系（如镰刀形红细胞贫血；疯牛病等）。 1.4为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量; 1.5蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 1.6何为氨基酸的等电点？ 1.7蛋白质的二级结构主要有哪几种？各有何结构特征？ 1.8蛋白质变性和沉淀的关系如何？ 2.名词解释构象与构型、蛋白质的一级结构、蛋白质的变性作用、亚基、肽单元、肽键、蛋白质变性、模体、锌指结构、α-螺旋、β-折叠、分子伴侣、蛋白质的一级结构\\二级结构\\三级结构\\四级结构、结构域、蛋白质的等电点、蛋白质的变构效应 第二章核酸的结构与功能 【教学目标】 1.掌握核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；掌握核酸元素组成特点，并结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号；掌握两类核酸（DNA、RNA）分子组成异同及体内重要的环化核苷酸。 2.掌握单核苷酸之间的连接方式；描述DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律；掌握核酸的性质、DNA热变性、复性及分子杂交等重要概念。 （区内生源作熟悉内容） 3.熟悉tRNA二级结构要点及核酸的高级结构形式。
《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四
生物化学教学大纲 （供护理、涉外护理、助产、药剂、口腔工艺技术、医学影像技术专业用）一、课程任务 《生物化学》是中等卫生职业教育药剂、护理专业的一门专业基础课程。本课程的主要内容包括蛋白质与核酸的化学、酶、生物氧化、物质代谢及其调节、水盐代谢、酸碱平衡、肝生物化学。本课程的任务是使学生了解物质代谢与机能活动的关系，熟悉物质代谢和能量代谢的过程及生理意义，掌握人体主要组成成分及其结构、性质和功能，为进一步学习相关基础医学课程和临床学课程奠定基础，培养和提高学生分析问题和解决问题的能力，在学习生物化学理论知识的同时，用理论联系实际的方法，理解生物化学知识的医学应用价值，运用所学知识去理解临床医学现象，指导临床医学实践，服务人类健康事业。 二、课程目标 1.掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能。 2.熟悉人体内物质代谢的主要过程及生理意义。 3.了解物质代谢与人体功能活动的关系。 4.学会使用常用的生物化学实验仪器。 5.熟练掌握生物化学实验的基本操作。 6.具有科学的思维方法，理论联系实际的工作作风。 7.具有运用生物化学知识分析和解决问题的能力。 8.具有良好的人际沟通能力，团队合作意识。 9.具有良好的职业道德。 三、教学时间分配 课程名称：生物化学 考试类别：考试□考查√ 教材：生物化学 (第二版)人民卫生出版社 授课教师：李成仁教研组：医学基础课教研组 授课班级：13级1－3班 教学章目 周 学 时 学时分配 理论教学 实践 性教 学 第一章绪论 第二章三羧酸循环 和能量代谢 第三章蛋白质结构 与功能 第四章核酸的结构 和功能 第五章酶学 第六章糖代谢 第七章脂类代谢 第八章蛋白质代谢 第九章非营养物质 的代谢 第十章水盐代谢 第十一章酸碱平衡 1 6 6 5 7 7 6 7 2 2 2 2 2 2 57 1 4 4 3 5 5 4 5 2 2 2 2 2 2 43 2 2 2 2 2 2 2 14
医学生物化学教学大纲 （适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理 学，预防医学本科） 大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学教研室 2012年3月
目录 医学生物化学课程教学大纲 (1) 医学生物化学实验课程教学大纲 (20)
医学生物化学课程教学大纲 一、课程说明 （一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学 课程性质：专业基础课 学分：5 （二）课程简介、目标与任务 医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。 医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。 医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。 （三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 （四）教材与主要参考书 教材： 童坦军刚. 生物化学（第2版）. ：大学医学，2009 主要参考书： 1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. ：高等教育，2002
学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处
《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月
南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)
南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处
生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性
《生物化学》理论教学大纲 （供五年制基础、临床、口腔、检验、药学等专业本科使用） I 前言 生物化学是从分子水平研究生命现象化学本质的科学，在工业、农业、医学及生物工程等领域得到广泛的应用。当今世界各发达国家和许多发展中国家都十分重视生物化学的研究和教学，已将生物化学列为各有关专业的主要课程。它也是各层次医学生必修的专业基础课程，是执业医师资格考试，医学硕士研究生入学考试内容之一。因此生物化学是一门非常重要的专业课，必须认真进行教学。本大纲在生化统编第六版教材基础上编写，适用于医学临床、口腔、检验、药学等专业本科学生使用，现将大纲使用中有关问题说明如下： 一、为了使教师和学生更好地掌握教材，大纲每一章节均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学内容与教学要求级别对应，并统一标示（核心内容即知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示）便于学生重点学习。 二、教师在保证大纲核心内容的前提下，可根据不同教学手段，讲授重点内容和介绍一般内容。 三、总教学参考学时为120学时，理论课88学时，实验课32学时，理论与实验学时之比2.75：1。 四、教材：《生物化学》，人民卫生出版社，周爱儒主编，6版，2004年。
II 正文 绪论 一、教学目的 通过生物化学概念、发展简史、研究的主要内容等知识介绍，使学生了解生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。 二、教学要求 （一）熟悉生物化学的定义。 （二）了解生物化学发展史。 （三）了解生物化学研究的主要内容。 （四）了解生物化学与医学的关系。 三、教学内容 （一）概述：生物化学的定义。 （二）生物化学发展简史 （三）生物化学研究的主要内容 （四）生物化学与医学 第一章蛋白质的结构与功能 一、教学目的 在认识蛋白质是生物体内重要大分子的基础上，学习蛋白质的基本组成、一级结构与空间结构的概念及相互关系、结构与功能的关系，以及蛋白质的理化性质。
南方医科大学本科专业教学大纲 生物化学 Biochemistry 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 执笔人：朱利娜 审定人：方振伟 学院负责人：马文丽 南方医科大学教务处 二零零六年十二月
一、课程简介 课程代码：B820006 学分：6分 学时：108学时 先修课程：基础化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学 后续课程：病理生理学、医学微生物学、医学免疫学、医学遗传学、药理学、实验诊断学、内科学、外科学 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。本课程由生物化学和分子生物学两部分内容组成。通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及细胞间信息传递，血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，为学习其它基础医学和临床医学课程以及医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定扎实的理论基础。 Introduction COURSE CODE：B82006 UNITS OF CREDIT：6 HOURS OF CREDIT：108 REQUIRING COURSE：Basic Chemistry，Organic Chemistry，Medical Physics，Cell Biology COUNTINUING COURSE：Pathophysiology，Medical Microbiology，Medical Immunology， Medical Genetics，Pharmacology，Laboratory Diagnostics，Medicine， Surgery SUITED PROGRAM：Clinical Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Basic Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Medical Imageology（Undergraduate Courses For 5 Years）
生物化学教学大纲（2014.4） （Teaching plan of Biochemistry） 一、前言 生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。本版《生物化学与分子生物学》教材为普通高等教育“十二五”国家级医学规划教材。教材全面而系统地总结了生物化学与分子生物学的知识体系，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学与分子生物学教材有所区别。教材遵循临床医学专业的培养目标，适应医学教育的需求。 《生物化学与分子生物学》教材由查锡良、药立波主编（第八版），人民卫生出版社出版。根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。 二、教学基本要求 1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能及内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。 2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，熟悉常用的生物化学实验技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。 3、培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。 4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论等多种教育教学形式。 三、课程表述 课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342 课程总学时：100学时，其中理论总学时76，实践总学时24 周学时：理论学时5 /实践学时3 学分：5.5 课程性质：必修课适用专业：100学时教学平台 （一）教学内容与学时安排：
《生化工程》教学大纲 课程名称：生化工程（Biochemical Engineering） 学分：2 学时：32 先修课程：生物化学、微生物学、化工原理 适用专业：生物工程、化学工程、食品科学等专业 开课系部：生命科学学院 一、课程性质、目的和培养目标 课程性质：是生物工程专业的专业必修课 课程目的：通过这门课的学习，使学生掌握生物科学科研成果向工业化生产转化过程中出现的一些工程问题的解决方法。 课程培养目标： 1.掌握生化反应过程中带有共性的工程技术原理，即掌握培养基的灭菌，氧传递、搅拌与通风、细胞培养及动力学、固定化酶和细胞、生物反应器结构与类型、生物反应器操作、生物反应器的比拟放大、过程的控制与优化等技术的原理和方法。 2.建立用理论知识分析和解决生化生产过程实际问题的概念和能力，培养进行生物工艺设计与工程开发的能力。 3.了解生物工程领域的发展前沿及趋势。 二、课程内容和建议学时分配 第一章绪论1学时（一）教学基本要求 掌握生化工程的主要内容，了解生化工程学诞生背景及发展趋势。 （二）教学内容 1.生化工程学诞生的背景 2.生化工程学的主要内容及发展趋势 （三）教学重点和难点 重点：生化工程的概念及主要内容 难点：生化工程学的发展趋势 第二章培养基灭菌2学时（一）教学基本要求 掌握分批灭菌和连续灭菌的设计，熟悉灭菌效果的分析与计算，了解灭菌技术的原理和特点。
（二）教学内容 1.分批灭菌：微生物的热死灭动力学；分批灭菌的设计 2.连续灭菌：连续灭菌反应器的流体流动模型；连续灭菌反应器的设计 （三）教学重点和难点 重点：分批灭菌和连续灭菌的设计 难点：灭菌效果的分析与计算 第三章空气除菌2学时（一）教学基本要求 掌握空气除菌方法及空气过滤设计，熟悉典型的空气除菌流程分析，了解空气中的微生物及空气压缩过程中状态的变化。 （二）教学内容 1.空气中的微生物 2.空气压缩过程中状态的变化 3.空气除菌方法 4.典型的空气除菌流程分析 5.空气过滤设计 6.新型过滤器 （三）教学重点和难点 重点：空气除菌方法及空气过滤设计 难点：空气过滤设计及新型过滤器 第四章通气与搅拌4学时（一）教学基本要求 掌握通气发酵罐中溶氧速率与通气及搅拌的关系，双膜理论，测量体积溶氧系数k Lα的方法，熟悉搅拌器轴功率计算，了解搅拌器的型式及流型。 （二）教学内容 1.搅拌器轴功率计算：搅拌器的型式及流型；搅拌器轴功率计算；非牛顿流体特性对搅拌功率计算的影响 2.通气发酵罐中溶氧速率与通气及搅拌的关系：双膜理论；测量体积溶氧系数k Lα的方法；k Lα与设备参数及操作变数之间的关系式；发酵液中的k Lα与其调节；传氧效率（三）教学重点和难点 重点：双膜理论；测量体积溶氧系数k Lα的方法 难点：双膜理论，搅拌器轴功率计算 第五章发酵罐的比拟放大2学时（一）教学基本要求 掌握以k Lα为基准的比拟放大法及以P0/V相等为基准的比拟放大法，熟悉比拟放大的其他基准及发酵罐的比拟缩小。 （二）教学内容
《生物化学》教学大纲 （供本科药学专业使用） 课程编号：学时：80 其中实验学时：32 一、课程的性质和任务 《生物化学》是以化学的原理和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的化学成分、分子结构及其与生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中化学变化规律的一门科学。生物化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之间的关系等，从而阐明生命现象的本质，并把这些基础理论、原理和方法应用于有关科学领域和生产实践，已达到征服自然和改造自然的目的。 本课程是基础药学专业的必修课，它的理论和技术已经渗透到其它基础医学和药学的各个领域，使之产生了许多新兴的交叉学科，因此生物化学对医药学的发展起着促进作用，成为生命科学的共同语言和前沿学科。学习和掌握生物化学知识，除了理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习药学其它各课程打下扎实的生物化学基础。 二、相关课程的衔接 生物化学是现代药学的重要理论基础，是药学专业学生学好专业课、从事新药研究、新药开发、药物生产、药物使用与药政管理的必要基础学科。因此学好生物化学的前期基础课主要是生物遗传学、细胞生物学、无机化学和有机化学等；而掌握生物化学又为学好后续课程——药物化学、药理学、药剂学、药物分析、病理生理学、免疫学等课程奠定坚实的理论基础。 三、教学的基本要求 本课程要求学生掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能；熟悉生物化学在药学中的地位和重要性；了解现代生物化学在医药科学中的新进展。生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求掌握最基本的生物化学实验方法和操作技能。了解最新的生化技术。 四、教学方法与重点难点 教学方法：贯彻理论联系实际、基础联系应用的原则，发挥教师的主导作用，充分调动学生学习的积极性、主动性和创造性。以课堂讲授为主，运用启发式教学，配合实验教学和各种形式的多媒体教学，按教学计划针对重点内容和疑难问题开展多种形式的课堂讨论，以加深学生对问题的理解和记忆，从而不断提高教学质量。 重点和难点：本教学大纲以人民卫生出版社（2003年）、吴梧桐主编、第五版《生物化学》为蓝本编写。重点为第一篇的蛋白质的化学、核酸的化学、酶；第二篇的物质代谢（包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、生物氧化）与能量转换；第三篇的生物药物和药物研究的生物化学基础。难点为蛋白质结构与功能的关系、酶促反应动力学、血浆脂蛋白代谢、物质代谢调节、激素及其作用机制、药物在体内的转运和代谢转化。其余内容作一般了解 五、建议学时分配
温州医学院教学大纲 (适用于临床医学本科专业) 温州医学院教务处 二00九年二月
生物化学教学大纲 （Teaching plan of Biochemistry） 前言 生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。本版《生物化学》教材为普通高等教育“十五”国家级医学规划教材。教材全面而系统地总结了生化化学的知识体系，内容丰富，知识全而且新，脉络清晰，特别是针对目前生物医学和分子生物学发展现状，跟踪科技发展前沿，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学教材有所区别。教材遵循临床医学专业的培养目标，适应21世纪医学教育的需求。 本《生物化学》教材由查锡良主编（第七版），人民卫生出版社出版。根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。 教学基本要求 1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能，以及结构与功能间的内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。 2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，理解和熟悉常用的用于生物化学研究的各种常见技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。 3、养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。 4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论，复习等多种教育教学形式。 一、课程说明 课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342 课程总学时：理论总学时76/实践总学时24 周学时：理论学时2 /实践学时1 学分：1.5 课程性质：必修课适用专业：临床医学专业 1、教学内容与学时安排（见下表）： 教学内容与学时安排表
（适用于临床、预防、口腔、麻醉、检验、护理、妇幼、应用心理、中西医结合本科教学） 兰州大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学研究所 二OO五年九月修订
前言 为了提高生物化学的教学质量，结合我院的教学计划，根据全国规划教材周爱儒主编《生物化学》第六版，编写了本教学大纲，作为教师组织教学和学生学习的依据。 本大纲将各章目的要求分项列出，每章要点具体介绍，可供学生参阅。 根据我院的教学计划，医学生物化学的理论课教学时数为54学时。 为了提高学生阅读有关英文专业书刊的能力，每章中还列出了本章出现的生化专业英文词汇，以便学生熟记。 医学生物化学与分子生物学研究所 2005年9月
目录
绪论 目的要求 1.要求了解生物化学发展简史及其生物化学研究的主要内容? 2.了解生物化学与医学的关系? 第一章蛋白质的结构与功能 目的要求 1.要求掌握蛋白质的分子组成?结构和功能? 2.熟悉蛋白质的理化性质? 3.了解蛋白质的分离提纯? 内容 一.蛋白质的分子组成 1.氨基酸20种L型α-氨基酸(包括三字缩写符号) 2.肽肽键?肽链和多肽生物活性肽(包括谷胱甘肽) 二.蛋白质的分子结构 1.一级结构 2.二级结构α-螺旋β-折叠片层β-转角无规卷曲模序结构域 3.三级结构 4.四级结构 三.蛋白质结构与功能的关系 1.一级结构与功能的关系 2.空间结构与功能的关系 四.蛋白质的理化性质及其纯化 1.理化性质蛋白质的两性电离等电点蛋白质的胶体性质蛋白质胶粒的两个 稳定因素蛋白质的变性蛋白质的沉淀蛋白质的紫外吸收蛋白质的颜色反 应 2.蛋白质的分离纯化电泳透析层析分子筛 专业词汇 glycine (Gly) 甘氨酸 cysteine (Cys) 半胱氨酸 aspartic acid (Asp) 天门冬氨酸 arginine (Arg) 精氨酸 isoelectric point (pI) 等电点 amino terminal 氨基末端 carboxyl terminal 羧基末端 glutathione (GSH) 谷胱甘肽 neuropeptide 神经肽 conformation 构象 primary structure 一级结构 secondary structure 二级结构 α-helix α-螺旋 β-pleated sheet β-折叠
《生物化学B》实验课教学大纲 课程代码：14114 课程英文名称：Biochemistry B 开课对象：生物工程、制药工程，本科（四年制） 学时：25/85 一、课程性质、任务和作用 生物化学是研究微生物、植物、动物及人体内化学分子与化学反应的科学，是运用化学的原理在分子水平上解释生命现象的科学。近年来，生物化学与其衍生出的分子生物学的发展突飞猛进，生物化学已越来越成为生物学的共同语言，成为生物学领域的前沿学科。 生物化学不仅是生物学的基础学科，而且也是一门重要的实验性学科，生物化学理论是在科学研究实验基础上高度总结的结论性观点。因此，要掌握生物化学知识，必需要进行生物化学实践。目前生化实验的基础理论与技术手段已广泛地应用于生物学研究的各个领域，生物化学实验技术成为生物学研究的基本技术。 开展生物化学实践课程的教学，可以让生物工程、制药工程专业学生在生化课堂之外亲自动手做实验，以应证并深入了解生化反应的原理，熟悉各种生化研究方法与技术，以培养独立进行研究的能力。最终使学生巩固和加深对生物化学基础理论的理解，掌握生物化学基本技术的操作，培养基本的科研思维和实验数据的整理和分析，为其后续专业课程如酶工程、生化工程、基因工程、生化制药等的学习，以及将来生物工程、制药工程的科学研究打下扎实的基础。即通过本课程的实验教学要达到以下三方面的目的： 1. 培养学生严谨的科学态度，开拓创新的思维能力，实验设计的思维方法，以及规X的书写实验报告论文等知识，提高分析问题和解决问题的能力。 2. 掌握基本的生物化学实验方法和技术，通过本课程的严格训练，为学生进一步学习，掌握复杂的综合性的生物化学技术打下扎实的基础。 3. 通过实验，进一步加深对生物化学理论知识的理解。 二、教学目的要求和内容 实验一、肝组织中核酸的分离提取与鉴定 [教学目的] 1．掌握从动物组织中提取核酸的原理、操作技术及核酸组分的鉴定方法。 2. 熟悉离心计的操作使用。 3. 了解核酸的组成。 [教学内容] 1．肝组织中核酸的提取。 2．核酸的水解。 3．核糖、脱氧核糖、嘌呤、磷酸的定性鉴定。 主要仪器 离心机 学时：4
生化工程课程教学大纲 课程名称：生化工程(Biochemical Technology) 课程编码：1313075214 课程类别：学科专业课 总学时数：48 课实验时数：16 学分：2.5 开课单位：生命科学学院微生物教研室 适用专业：生物技术 适用对象：本科（四年） 一、课程的性质、类型、目的和任务 生化工程是生物技术专业的专业必修课，是微生物学、生物化学和生化技术等课程的后续课程，包括生化制备的基本原理和方法、氨基酸的提取分离、多肽及蛋白质的提取分离、核酸的提取分离、酶类生化产品制备技术、糖类生化产品制备技术、脂类生化产品制备技术、天然食用色素的生产工艺、生化产品的保藏等主要容。它主要是应用植物、动物、微生物为原料大规模生产生化产品的一门综合性工程技术，对传统产业的改造和新兴产业的形成将发挥重要作用。 生化工程是一门实践性很强的学科，要求学生在学过微生物学、生物化学和生化技术等课程的基础上，通过本课程的学习，了解、掌握和运用生化生产工艺过程的基本原理和方法，懂得如何应用这些基本理论去分析和解决生产过程中的具体问题，改造原有生产过程，使其更符合客观规律，提高生产过程的经济效益和社会效益。 二、本课程与其它课程的联系与分工 本课程宜从二年级第二学期开始，以确保学生学习本课程具有所需要的生化工程基础。 三、教学容及教学基本要求 [1]表示“了解”；[2]表示“理解”或“熟悉”；[3]表示“掌握”；△表示自学容；○表示略讲容； 第一章生化工艺学概论 重点：生化产品及其主要特点 难点：生化工艺学与生物技术的关系 教学手段：多媒体教学 教学方法：讲授法 作业： 1、什么叫生化产品？ 2、生化产品的主要特点有哪些？ 思考题： 1、生化工艺学与生物技术的关系如何？ 第二章生化制备的基本原理和方法
生物化学实验教学大纲 课程编号：080145 适用专业：生物科学 学时数：24学分数： 1.5 1.课程类别：生物化学实验是生物科学专业的专业基础课。 2.教学目的：巩固学生生物化学知识、培养学生基本技能、训练学生创造性思维，为将来从事中学教学打下基础。 3.教学内容：本大纲共编写实验内容包括17个实验，43学时，其中必做实验7个，16学时，选做实验10个27学时。根据教学计划，本实验课程应开设10个，计24学时，除了开设必作实验7个，16学时，约占总学时的67%外；应根据情况选做实验3个，共8学时，约占总学时的33%。 实验大纲中验证性实验16个，共40学时，占总学时的93.02%，综合性实验1个，共3学时，占总学时的6.98% 。
实验一蛋白质及氨基酸的呈色反应 重点难点：重点：几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。难点：蛋白质和氨基酸几种鉴定方法的特点。 教学要求：了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理；掌握几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 实验内容：观察蛋白质和某些氨基酸的呈色反应。 实验二氨基酸的分离鉴定——纸层析法 重点难点：重点：纸层析法的操作方法。难点：对影响Rf 值主要因素的控制。 教学要求：了解纸层析法的基本原理；理解氨基酸纸层析法的原理；掌握纸层析法的操作方法。 实验内容：制备扩展剂，氨基酸的分离鉴定。 实验三蛋白质的等电点测定和沉淀反应 重点难点：重点：测定蛋白质等电点的一种方法。难点：测定蛋白质等电点时，各种试剂的浓度和加入量的准确性。 教学要求：了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义；理解蛋白质的两性解离性质；掌握测定蛋白质等电点的一种方法。 实验内容：酪蛋白等电点的测定，观察蛋白质的沉淀反应。 实验四血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳
上海交大《生物化学》教学大纲 一、大纲说明 (一) 课程说明 课程总学时90，周学时3，学分6分，开课学期第三、四学期。 （二）课程的学科性质、研究对象和任务 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学，是生物技术、生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的重要基础课（专业必修课）。现代的生化理论和技术有着广泛的实用价值。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 （三）课程的教学目的和要求 这门课主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、核酸、酶)；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达（DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控、基因重组与基因工程）。 为了学习和掌握生物化学的原理和方法，要求学生必须具有较好的生物学﹑物理学和化学方面的基础，能够将这些基础知识运用到生物化学的学习中，要求学生能从生物大分子的组成﹑结构和性质去认识结构与功能的关系；物质代谢和能量代谢的关系以及代谢调节的意义；基因信息传递的分子基础；重组DNA和基因工程技术等。 （四）课程选用的教材、教学的基本内容和重点 教材：王镜岩等主编，《生物化学》上、下册，高等教育出版社，第三版。 参考教材：郑集等主编，《生物化学》，高等教育出版社，第三版。 罗盛纪等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社，第三版。 张楚富主编，《生物化学原理》，高等教育出版社。 Garrtt，《生物化学》（影印版），高等教育出版社，第二版。 从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物化学教学要求的精神，为密切结合教学需要，本课程参考现行学时数主要介绍以下几方面内容： （1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律； （3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控； （4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术