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生物化学练习题

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生物化学练习题

(供五年制临床医学、口腔、麻醉及影象等专业使用)

第一章蛋白质的结构与功能

一、A型题(每小题1分)

1.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极,缓冲液的pH应该是(D)

A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0

2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B)

A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500)

C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700)

E.牛β乳球蛋白(分子量35000)

3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D)

A.肽键

B.半胱氨酸的-SH基

C.苯丙氨酸的苯环

D.色氨酸的吲哚环

E.组氨酸的咪唑环

4.含芳香环的氨基酸是(B)

A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp

5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A)

A.酸性氨基酸B.含硫氨基酸C.支链氨基酸

D.芳香族氨基酸E.碱性氨基

6.变性蛋白质的特点是(B)

A.黏度下降B.丧失原有的生物活性C.颜色反应减弱

D.溶解度增加E.不易被胃蛋白酶水解

7.蛋白质变性是由于(B)

A.蛋白质一级结构改变B.蛋白质空间构象的改变

C.辅基的脱落D.蛋白质水解E.以上都不是

8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A)

A.甘氨酸B.丝氨酸C.半胱氨酸D.苏氨酸E.丙氨酸

9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E)

A.β折叠结构为二级结构B.肽单元折叠成锯齿状C.β折叠结构的肽链较伸展

D.若干肽链骨架平行或反平行排列,链间靠氢键维系E.以上都正确

10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B)

A.盐析法B.紫外吸收法C.层析法D.透析法E.以上都可以

11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E)

A.Hb的一级结构B.Hb的基因C.Hb的空间结构

D.红细胞形态E.Hb的辅基结构

12.维系蛋白质一级结构的化学键是(B)

A.氢键B.肽键C.盐键D.疏水键E.范德华力

13.天然蛋白质中不存在的氨基酸是(B)

A.半胱氨酸B.瓜氨酸C.羟脯氨酸D.蛋氨酸E.丝氨酸

14.蛋白质多肽链书写方向是(D)

A.从3'端到5'端B.从5''端到3'端C.从C端到N端

D.从N端到C端E.以上都不是

15.血浆蛋白质的pI大多为pH5~6,它们在血液中的主要存在形式是(B)A.兼性离子B.带负电荷C.带正电荷D.非极性分子E.疏水分子16.蛋白质分子中的α螺旋和β片层都属于(B)

A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.域结构E.四级结构17.α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是(B)

A.4.5B.3.6C.3.0D.2.7E.2.5

18.下列含有两个羧基的氨基酸是(E)

A.缬氨酸B.色氨酸C.赖氨酸D.甘氨酸E.谷氨酸

19.组成蛋白质的基本单位是(A)

A.L-α-氨基酸B.D-α-氨基酸C.L,β-氨基酸

D.L,D-α氨基酸E.D-β-氨基酸

20.维持蛋白质二级结构的主要化学键是(D)

A.疏水键B.盐键C.肽键D.氢键E.二硫键

21.蛋白质分子的β转角属于蛋白质的(B)

A.一级结构B.二级结构C.结构域D.三级结构E.四级结构

22.关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是(A)

A.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性

B.天然蛋白质分子均有这种结构

C.三级结构的稳定性主要由次级键维系

D.亲水基团多聚集在三级结构的表面

E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列

23.有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是(D)

A.都可以与氧结合B.Hb和Mb都含铁C.都是含辅基的结合蛋白

D.都具有四级结构形式E.都属于色蛋白类

24.具有四级结构的蛋白质特征是(E)

A.分子中必定含有辅基

B.四级结构在三级结构的基础上,多肽链进一步折叠、盘曲形成

C.依赖肽键维系四级结构的稳定性

D.每条多肽链都具有独立的生物学活性

E.由两条或两条以上的多肽链组成

25.关于蛋白质的四级结构正确的是(E)

A.一定有多个不同的亚基B.一定有多个相同的亚基

C.一定有种类相同,而数目不同的亚基数D.一定有种类不同,而数目相同的亚基E.亚基的种类,数目都不一定相同

26.蛋白质的一级结构及高级结构决定于(C)

A.亚基B.分子中盐键C.氨基酸组成和顺序

D.分子内部疏水键E.分子中氢

27.蛋白质形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定(E)

A.溶液pH大于pI B.溶液pH小于pI C.溶液PH等于pI

D.在水溶液中E.溶液pH等于7.4

28.蛋白质的等电点是(E)

A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH

B.蛋白质溶液的PH等于7.4时溶液的pH

C.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH

D.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH

E.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH

29.蛋白质溶液的主要稳定因素是(C)

A.蛋白质溶液的黏度大B.蛋白质在溶液中有“布朗运动”

C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D.蛋白质溶液有分子扩散现象E.蛋白质分子带有电荷

30.蛋白质分子中存在的含巯基氨基酸是(C)

A.亮氨酸B.胱氨酸C.蛋氨酸D.半胱氨酸E.苏氨酸

31.维持血浆胶体渗透压的主要蛋白质是(A)

A.清蛋白B.αl球蛋白C.β球蛋白D.γ球蛋白E.纤维蛋白原32.血清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是(D)

A.纤维蛋白原B.球蛋白C.拟球蛋白D.清蛋白E.β球蛋白33.胰岛素分子A链与B链交联是靠(D)

A.疏水键B.盐键C.氢键D.二硫键E.范德华力

34.蛋白质中含量恒定的元素是(A)

A.N B.C C.O D.H E.Fe

二、B型题(每小题1分)

A.谷氨酸B.组氨酸C.丝氨酸D.半胱氨酸E.脯氨酸

1.酸性氨基酸是(A)

2.碱性氨基酸是(B)

3.含羟基的氨基酸是(C)

4.含巯基的氨基酸是(D)

5.亚氨基酸是(E)

A.多肽链氨基酸序列B.多肽链局部主链原子的空间排列

C.亚基的空间关系和相互作用D.多肽链与辅基

E.多肽链所有原子的空间排列

6.蛋白质的一级结构(A)

7.蛋白质的二级结构(B)

8.蛋白质的三级结构(E)

9.蛋白质的四级结构(C)

10.结合蛋白质(D)

A.四级结构形成B.四级结构破坏C.一级结构破坏

D.一级结构形成E.二、三级结构破坏

11.亚基聚合时出现(A)

12.亚基解聚时出现(B)

13.蛋白质变性时出现(E)

14.蛋白酶水解时出现(C)

15.人工合成多肽时出现(D)

A.0.9%NaCl B.常温乙醇C.一定量稀酸后加热

D.加热煮沸E.高浓度硫酸铵

16.蛋白质既变性又沉淀是(B)

17.蛋白质既不变性又不沉淀是(A)

18.蛋白质沉淀但不变性是(E)

19.蛋白质变性但不沉淀是(D)

20.蛋白质凝固是(C)

三、X型题(每小题1分)

1.关于蛋白质的组成正确的有(ABCD)

A.由C,H,O,N等多种元素组成B.含氮量约为16%

C.可水解成肽或氨基酸D.由α-氨基酸组成E.含磷量约为10%

2.蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些结构引起的(BC)

A.半胱氨酸的巯基B.酪氨酸的酚基C.色氨酸的吲哚基

D.组氨酸的异吡唑基E.精氨酸的胍基

3.关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的(ABC)

A.比一般C—N单键短B.具有部分双键性质

C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构

D.肽键可自由旋转E.比一般C—N单键长

4.谷胱甘肽(BCE)

A.是一种低分子量蛋白质B.在氨基酸吸收过程中起作用

C.可进行氧化还原反应D.由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成

E.其还原型有活性

5.蛋白质的α螺旋结构(ACD)

A.多肽链主链骨架>C=O基氧原子与>N-H基氢原子形成氢键

B.脯氨酸和甘氨酸对α螺旋的形成无影响

C.为右手螺旋D.每隔3.6个氨基酸残基上升一圈

E.侧链R基团出现在螺旋圈内

6.关于蛋白质结构的叙述正确的有(ABCD)

A.蛋白质的一级结构是空间结构的基础

B.亲水氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面

C.蛋白质的空间结构由次级键维持

D.有的蛋白质有多个不同结构和功能的结构域

E.所有蛋白质都有一、二、三、四级结构

7.关于蛋白质变性的叙述哪些是正确的(BD)

A.尿素引起蛋白质变性是由于特定的肽键断裂

B.变性是由于二硫键和非共价键破坏引起的

C.变性都是可逆的D.变性蛋白质的理化性质发生改变

E.变性蛋白质的空间结构并无改变

8.下列哪些蛋白质含有铁(ABCD)

A.细胞色素氧化酶B.肌红蛋白C.血红蛋白D.过氧化酶E.卵清蛋白

9.下列哪些方法基于蛋白质的带电性质(AC)

A.电泳B.透析和超滤C.离子交换层析D.凝胶过滤E.超速离心

10.蛋白质的α螺旋结构十分牢固,但如果在多肽链中出现下列哪些情况,将会妨碍α螺旋形成?(ABC)A.连续的天冬氨酸B.连续的碱性氨基酸

C.脯氨酸D.丙氨酸E.苏氨酸

11.已知卵清蛋白pI=4.6,β乳球蛋白pI=5.2,糜蛋白酶原pI=9.1,上述蛋白质在电场中的移动情况为(BC)A.缓冲液pH为7.0时,糜蛋白酶原向阳极移动,其他两种向阴极移动

B.缓冲液pH为5.0时,卵清蛋白向阳极移动,其他两种向阴极移动

C.缓冲液pH为9.1时,糜蛋白酶原在原地不动,其他两种向阳极移动

D.缓冲液pH为5.2时,β乳球蛋白在原地不动,卵清蛋白向阴极移动,糜蛋白酶原移向阳极

E.缓冲液pH为5.0时,卵清蛋白向阴极移动,其他两种向阳极移动

12.蛋白质处于pH等于其pI的溶液时,蛋白质分子解离状态可为(AB)

A.蛋白质分子解离为正、负离子的趋势相等,为兼性离子

B.蛋白质的净电荷为零C.具有相等量的正离子和负离子

D.蛋白质分子处于不解离状态E.蛋白质分子解离带同一种电荷

13.组成人体蛋白质的氨基酸(AD)

A.都是α-氨基酸B.都是β-氨基酸C.除甘氨酸外都是D系氨基酸

D.除甘氨酸外都是L系氨基酸E.L系和D系氨基酸各半

14.属于蛋白质二级结构的有(ABCE)

A.α螺旋B.β折叠C.β转角D.亚基E.无规卷曲

15.含羟基的氨基酸有(ABD)

A.苏氨酸B.丝氨酸C.赖氨酸D.酪氨酸E.半胱氨酸

四、填空题(每空0.5分)

1.组成蛋白质的元素有_______、______、______、______。含量恒定的元素是______,其平均含量为______。

【C、H、O、N;N;16%】

2.酸性氨基酸基酸有______、______;碱性氨基酸有______、______、______。含巯基的氨基酸是______。

【谷氨酸、天冬氨酸;精氨酸、赖氨酸、组氨酸;半胱氨酸】

3.蛋白质的二级结构形式有______、______、______、______。【α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲】4.维持蛋白质空间构象的非共价键有______、______、______、______。【疏水作用、盐键、氢键、Van der Waals力)】

5.分离纯化蛋白质的方法有______、______、______、______、______等。【透析、超滤、盐析、有机溶剂沉淀、层析、电泳、超速离心等任填】

五、名词解释题(每小题2分)

1.蛋白质的等电点(isoelectric point of protein):

【蛋白质所带正负电荷相等时的溶液pH值。】

2.蛋白质的二级结构(secondary structure of protein)

【蛋白质多肽链局部主链原子的空间排布】

3.变构效应(allosteric effect)

【效应剂与蛋白质结合引起蛋白质构象改变的同时蛋白质功能发生改变的现象。】

4.协同效应(cooperative effect)

【一亚基结合配体后影响该寡聚体另一亚基与配体的结合能力。】

5.蛋白质的变性作用(denaturation of protein)

【在某些理化因素作用下,蛋白质的空间结构破坏,理化性质改变,生物活性丧失。】

6.亚基(subunit)

【寡聚蛋白中独立具有三级结构的多肽链。】

7.结构域(domain)

【分子量大的蛋白中含有1到数个具有一定功能的结构紧密区。】

8.模体(motif)

【某些蛋白质分子中,2到3个具有二级结构的肽段在空间上互相靠近形成的特殊空间构象。有特征性氨基酸序列。】

9.分子伴侣(molecular chaperone)

【细胞内的一类促进蛋白质折叠形成天然空间构象的蛋白质。】

10.辅基(prosthetic group)

【结合蛋白质中与蛋白质结合紧密的非蛋白质部分。】

六、问答题

1.试举例说明什么是分子病。(3分)

【由于基因突变,蛋白质的结构、功能发生改变导致的疾病。】

2.蛋白质含氮量平均为多少?为何能用蛋白质的含氮量表示蛋白质的相对含量?如何计算?(4分)【16%。各种来源的蛋白质含氮量基本恒定。

每可样品含氮克数╳6.25╳100=100克样品蛋白质含量(g%)】

3.自然界中组成蛋白质的氨基酸有多少种?如何进行分类?(5分)

【20种。根据侧链的结构和性质分为4类:

①极性、中性氨基酸;②酸性氨基酸③碱性氨基酸④非极性、疏水性氨基酸。】

4.何谓蛋白质的一级结构?简述蛋白质的一级结构测定方法。(6分)

【指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

一级结构测定方法:①水解纯化蛋白质,测定各种氨基酸的百分含量;②测定多肽链N端与C端的氨基酸;③多肽链水解为肽段,分离纯化各肽段,用Edman降解法等测定各肽段氨基酸的排列顺序;④经组合排列对比得出完整肽链氨基酸的排列顺序。】

5.蛋白质的二级结构?蛋白质的二级结构主要有哪些形式?各有何结构特征?(6分)【蛋白质分子中某段肽链局部主链原子的空间排布。

主要形式和特征有:α-螺旋:多肽链盘绕形成右手螺旋,每圈含3.6氨基酸残基,螺距0.54nm,相邻两圈螺旋间形成氢键且与螺旋长轴平行。β-折叠:多肽链相对伸展,肽单元折叠成锯齿状,两条以上肽链顺向或反向平行排列,通过氢键联系成片层结构。β-转角:发生在多肽链进行180度转折处,由4个氨基酸构成,氢键维系。无规卷曲;无确定规律的肽段。】

6.何谓蛋白质的三级机构?维系蛋白质三级结构的化学键有哪些?(4分)

【多肽链中所有原子的空间排部。通过疏水作用、盐键、氢键、V an der Waals力维系。】

7.何谓蛋白质的四级结构?举例说明。(4分)

【寡聚蛋白(由2个或2个以上独立具有三级结构多肽链组成的蛋白质)中亚基的空间排布和相互作用。亚基间无共价键联系。血红蛋白由2α亚基和2β亚基构成,四个亚基通过8个盐键相连,亚基单独存在虽可结合氧,但难以释放氧。】

第二章核酸的结构与功能

一、A型题(每小题1分)

1.多核苷酸之间的连接方式是(B)

A.2',3'磷酸二酯键B.3',5'磷酸二酯键

C.2',5'磷酸二酯键D.糖苷键E.氢键

2.DNA的组成单位是(E)

A.ATP、CTP、GTP、TTP B.A TP、CTP、GTP、UTP

C.dATP、dCTP、dGTP、dTIT D.dATP、dCTP、dGTP、dUTP

E.dAMP、dCMP、dGMP、dTMP

3.关于DNA双螺旋结构模型的描述正确的是(E)

A.腺嘌呤的克分子数等于胞嘧啶的克分子数

B.同种生物体不同组织的DNA碱基组成不同

C.碱基对位于DNA双螺旋的外侧

D.两股多核苷酸链通过A与T或C与G之间的糖苷键连接

E.维持双螺旋结构稳定的主要因素是氢键和碱基堆积力

4.DNA和RNA共有的成分是(C)

A.D-核糖B.D-2-脱氧核糖C.鸟嘌呤D.尿嘧啶E.胸腺嘧啶5.DNA和RNA彻底水解后的产物(A)

A.戊糖相同,部分碱基不同B.碱基相同,戊糖不同

C.戊糖相同,碱基不同D.部分碱基不同,戊糖不同

E.碱基相同,部分戊糖不同

6.核酸具有紫外吸收能力的原因是(A)

A.嘌呤和嘧啶环中有共轭双键B.嘌吟和嘧啶中有酮基

C.嘌呤和嘧啶中有氨基D.嘌呤和嘧啶连接了核糖

E.嘌呤和嘧啶连接了磷酸基团

7.从5'到3'方向看,与mRNA中的ACG密码相对应的tRNA反密码子是(D)A.UGC B.TGC C.GCA D.CGU E.TCC

8.通常既不见于DNA又不见于RNA的碱基是(B)

A.腺嘌呤B.黄嘌呤C.鸟嘌呤D.胸腺嘧啶E.尿嘧啶9.自然界游离核苷酸中的磷酸最常位于(C)

A.戊糖的C-2'上B.戊糖的C-3'上

C.戊糖的C-5'上D.戊糖的C-2'及C-3'上

E.戊糖的C-2'及C-5'上

10.假尿嘧啶核苷酸的糖苷键是(A)

A.C—C键B.C—N键C.N—N键D.C—H键E.N—H键11.核苷酸中碱基(N)、戊糖(R)和磷酸(P)之间的连接关系是(A)

A.N-R-P B.N-P-R C.R-N-P D.P-N-R E.R-P-P-N(A)12.下列关于DNA碱基组成的叙述正确的是(D)

A.A与C的含量相等B.A+T=G+C

C.生物体内DNA的碱基组成随着年龄的变化而变化

D.不同生物来源的DNA碱基组成不同

E.同一生物,不同组织的DNA碱基组成不同

13.Tm值愈高的DNA分子,其(A)

A.G+C含量愈高B.A+T含量愈高C.A+C含量愈低

D.A+G含量愈高E.T+C含量愈高

14.含有稀有碱基较多的核酸是(B)

A.rRNA B.tRNA C.mRNA D.hnRNA E.DNA

15.下列关于B型DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是错误的(D)A.两条链方向相反B.两股链通过碱基之间的氢键相连

C.为右手螺旋,每个螺旋为10个碱基对

D.嘌呤碱和嘧啶碱位于螺旋外侧E.螺旋的直径为2nm

16.RNA主要存在于(A)

A.细胞质B.细胞核C.核仁D.溶酶体E.线粒体17.DNA主要存在于(B)

A.细胞质B.细胞核C.溶酶体D.线粒体E.叶绿体18.DNA变性时(D)

A.多核苷酸链解聚B.DNA分子由超螺旋转变为双螺旋

C.分子中磷酸二酯键断裂D.氢键破坏

E.碱基与脱氧核糖间糖苷键断裂

19.下列各DNA分子中,碱基组成比例各不相同,其中哪种DNA的Tm最低(D)A.A-T占15%B.G-C占25%C.G-C占40%

D.A-T占80%E.G-C占35%

20.核酸的最大紫外光吸收值一般在哪一波长附近?(D)

A.200nm B.220nm C.240mn D.260nm E.280nm

21.DNA变性发生(A)

A.双螺旋→单链B.多核苷酸链→单核苷酸

C.磷酸二酯键断裂D.碱基数增加E.A260减小

22.DNA变性时,断开的键是(B)

A.磷酸二酯键B.氢键C.糖苷键D.肽键E.疏水键23.DNA变性时,其理化性质发生的改变主要是(C)

A.溶液黏度升高B.浮力密度降低C.260nm处光吸收增强

D.易被蛋白酶降解E.分子量降低

24.核酸分子杂交可发生在DNA与DNA之间、DNA与RNA之间,那么对于单链DNA 5'-CGGTA-3',能够与其发生杂交的RNA是(C)

A.5'-GCCAU-3'B.5'-GCCUU-3'C.5'-UACCG-3'

D.5'-UAGGC-3'E.5'-AUCCG-3'

25.DNA的三级结构是指(C)

A.双螺旋结构B.α-螺旋C.超螺旋D.无规卷曲E.开环型结构26.真核细胞染色质的基本结构单位是(C)

A.组蛋白B.核心颗粒C.核小体D.超螺旋E.α-螺旋

27.下列关于rRNA的叙述,正确的是(D)

A.原核生物的核蛋白体中有四种rRNA,即23S、16S、5S、5.8SrRNA

B.原核生物的核蛋白体中有三种rRNA,即23S、18S、5S rRNA

C.真核生物的核蛋白体中有三种rRNA,即28S、18S、5S rRNA

D.真核生物的核蛋白体中有四种rRNA,即28S、18S、5S、5.8S rRNA

E.真核与原核生物的核蛋白体具有完全相同的rRNA

28.tRNA的二级结构为(D)

A.双螺旋B.超螺旋C.线形结构D.三叶草形E.倒“L”形

29.各种tRNA的3'末端均有的结构是(B)

A.GGA-OH B.CCA-OH C.AAA-OH D.UUA-OH E.TTA-OH 30.在核酸中含量恒定的元素是(E)

A.C B.H C.O D.N E.P

31.组成核酸的基本结构单位是(D)

A.嘌呤碱与嘧啶碱B.核糖与脱氧核糖C.核苷

D.核苷酸E.寡核苷酸

32.下列关于tRNA的叙述,错误的是(D)

A.二级结构通常呈三叶草形B.三级结构通常呈倒“L”形

C.有一个反密码D.5'端为-CCAE.有一个TΨC环

33.下列关于tRNA的叙述,错误的是(A)

A.通常由几百个核苷酸组成,分子量较大B.含有假尿嘧啶核苷酸

C.磷酸与核糖的比值为1D.含有Dtmp E.含有二氢尿嘧啶核苷酸残基34.在下列哪种情况下,互补的两条DNA单链将会结合成双链(B)

A.变性B.退火C.加连接酶D.加聚合酶E.调节pH

35.RNA形成局部双螺旋时,其碱基配对原则是(B)

A.A-T,G-C B.A-U,C-G C.A-U,G-T

D.C-T,G-A E.C-U,A-G

36.关于真核生物mRNA,正确的是(D)

A.5'末端为m7ApppB.3'末端为多聚鸟苷酸尾巴

C.含有反密码D.分子内有编码区和非编码区E.二级结构呈三叶草形

二、B型题(每小题1分)

A.氢键B.磷酸二酯键C.碱基堆积力

D.碱基中的共轭双键E.静电斥力

1.碱基互补配对时形成的键是(A)

2.纵向维持双螺旋稳定的是(C)

3.核苷酸之间的连接键是(B)

4.核酸分子中紫外光吸收较强的键是(D)

5.不利于维持双螺旋稳定的力是(E)

A.双螺旋B.超螺旋C.三叶草形D.倒L形E.碱基排列顺序

6.核酸的一级结构是指(E)

7.DNA二级结构是(A)

8.DNA三级结构是(B)

9.tRNA的二级结构是(C)

10.tRNA的三级结构是(D)

A.胸腺嘧啶B.假尿嘧啶C.嘌呤碱D.二氢尿嘧啶E.腺嘌呤

11.在核苷酸中通过N9与糖连接(C)

12.脱氨后能生成次黄嘌呤(E)

13.C-5有一甲基(A)

14.通过C—C键与核糖连接(B)

15.为tRNA中含量较多的一种稀有碱基(D)

A.双螺旋结构B.三叶草形结构C.3'端有polyA尾

D.原核细菌有三种,真核细胞有四种E.有催化作用

16.DNA(A)

17.mRNA(C)

18.rRNA(D)

19.tRNA(B)

20.核酶(E)

三、X型题(每小题1分)

1.DNA中的共价键包括(ABC)

A.3',5'磷酸二酯键B.糖苷键C.磷酸-脱氧核糖的5'-OH的酯键

D.磷酸-脱氧核糖的2'-OH的酯键E.肽键

2.在融解温度时,双链DNA发生下列哪些变化?(ABC)

A.在260nm处的吸光度增加B.氢键断裂C.双螺旋骤然解开

D.所有G-C对消失E.两条单链重新形成双螺旋

3.核酸变性后,可发生哪些效应?(BCE)

A.减色效应B.增色效应C.碱基暴露

D.最大吸收波长发生转移E.黏度降低

4.有关DNA Tm值的叙述,正确的是(BD)

A.与DNA的碱基排列顺序有直接关系B.与DNA链的长度有关

C.在所有的真核生物中都一样D.与G-C对含量成正比

E.与A-T对含量成正比

5.下列关于核酸分子杂交的叙述,正确的有(ABD)

A.不同来源的两条单链DNA,只要碱基序列大致互补,它们即可形成杂化双链

B.DNA也可与RNA杂交形成双螺旋

C.DNA也可与其编码的多肽链结合形成杂交分子

D.杂交技术可用于核酸的研究E.是指抗原抗体的杂交

6.DNA分子中的碱基组成为(ABC)

A.C+ T =G+ A B.A=T C.C=G

D.C+G=A+T E.C+G/A+T=1

7.下列关于真核生物DNA碱基的叙述正确的是(ABCDE)

A.只有四种碱基B.不含U C.G-C对有3个氢键

D.同一个体碱基序列相同E.C+ T/ G+ A = 1

8.下列关于多核苷酸链的叙述,正确的是(ABDE)

A.链的两端在结构上是不同的B.具有方向性

C.嘧啶碱与嘌呤碱总是交替重复重复

D.由四种不同的单核苷酸组成E.是DNA和RNA的基本结构

9.DNA双螺旋结构中的碱基对包括(AB)

A.A-T B.C-G.C.U-A D.C-T E.A-G

10.关于DNA双螺旋模型的叙述,正确的是(ACE)

A.是DNA的二级结构B.两链碱基间A与G、T与C配对

C.碱基对之间以非共价键相连D.碱基对在外侧

E.大沟小沟交替出现

11.RNA中存在的核苷酸是(ABCD)

A.UMP B.AMP C.GMP D.CMP E.OMP

12.下列关于RNA的叙述,错误的是(ACDE)

A.通常以单链分子存在B.分子量通常较大C.电泳时泳向正极

D.有三种以上E.局部可形成双螺旋

13.下列关于tRNA的叙述,正确的是(ACD)

A.含有IMP B.含有dTMP C.含有假尿嘧啶核苷酸

D.含有二氢尿嘧啶核苷酸E.不含有AMP

14.DNA、RNA结构上相同的是(CD)

A.碱基种类B.戊糖种类C.核苷酸间的连接键

D.都由磷酸、戊糖、碱基组成E.都是双链

15.真核mRNA的结构特点有(ABD)

A.5'端有m7GpppN的帽子结构B.3'端有polyA尾

C.所有碱基都构成密码子D.不同mRNA的链长差别教大

E.有S-D序列

四、填空题(每空0.5分)

1.核酸酶的种类有__________、__________、__________。【核酸内切酶、限制性核酸内切酶、5'→3'核酸外切酶、3'→5'核酸外切酶任填三种】

2.组成DNA的基本单位有____、____、____、____。【dAMP、dGMP、dTMP、dCMP】

3.组成RNA的基本单位有____、____、____、____。【AMP、GMP、UMP、CMP】

4.真核RNA有____、____、____、____四种。【28s、18s、5.8s、5s】

5.DNA的基本功能是__________,它是______和______过程的模板。tRNA的基本功能是__________;

rRNA的基本功能是____________;mRNA的基本功能是________________。【储存遗传信息,复制、转录。转运氨基酸;参与构成核蛋白体合成蛋白质;转录DNA的遗传信息指导蛋白质合成】

五、名词解释题(每小题2分)

1.核酶【有催化作用的核酸】

2.增色效应【DNA变性时260nm光吸收增加的现象。】

3.Tm值【DNA变性达50%时(A260nm达最大值50%时)的温度.】

4.核小体【染色体的基本单位,由双链DNA和组蛋白构成。】

5.Z-DNA 【左手双螺旋DNA)】

6.反密码子【tRNA中可与mRNA的密码子反向互补结合并识别的三个碱基】

六、问答题

1.比较mRNA和DNA在结构上的异同点。(5分)

【相同点:组成的主要元素有C、H、O、N、P;由磷酸、戊糖、碱基组成;都含A、G、C碱基;基本组成单位为四种单核苷酸;其基本结构为多核苷酸链,核苷酸间的连接键为3'→5'磷酸二酯键;含磷量恒定;有酸性;最大光吸收在260nm。

不同点:组成DNA的碱基有T无U;RNA分子中有U而没有T;DNA碱基组成有A+G=C+T、A=T、G=C的关系,RNA无;RNA含核糖DNA含2脱氧核糖;DNA为双螺旋,RNA为单链有局部双螺旋和非螺旋区。】

2.DNA双螺旋结构模式的要点。(5分)

【双螺旋结构要点①两条多核苷酸单链以相反的方向互相缠绕形成右手螺旋结构;②在双螺旋DNA链中,脱氧核糖与磷酸亲水,位于螺旋的外侧,而碱基疏水,处于螺旋内部;③螺旋链的直径为2.37nm,每个螺旋含10个碱基对,其高度约为3.4nm;④由碱基堆积力和两条链间的氢键是保持螺旋结构稳定,A与T配对形成2个氢键,G与C配对形成3个氢键,配对的碱基在同一平面上,与螺旋轴相垂直;

⑤碱基可以在多核苷酸链中以任何排列顺序存在。】

3.简述RNA的种类及其生物学作用。(5分)

【mRNA:将遗传信息从DNA(胞核)抄录到RNA(胞液)作为蛋白质生物合成的板。

tRNA:按照mRNA指定的顺序将氨基酸运送到核糖体进行肽链的合成。

rRNA:与核蛋白体蛋白共同构成核蛋白体,后者是蛋白质合成的场所。

HnRNA:是真核细胞mRNA的前体。

小分子RNA:小分子核内RNA(snRNA)、小分子胞浆RNA (scRNA)、催化性小RNA、小片段干扰RNA(siRNA)。参与转录后加工、转运、基因表达调控等。】

4.比较mRNA和tRNA在结构特点。(5分)

【mRNA:真核生物mRNA5'末端有帽子结构3'端绝大多数均带有多聚腺苷酸尾巴,原核mRNA 无。分子量大小不均一,但比tRNA大。有修饰碱基。

tRNA:小分子,由73-93个核苷酸组成;含有很多稀有碱基;5'末端总是磷酸化,3'端是CCA-OH ;

二级结构为三叶草形,含4个环(其中反密码环有反密码子)和4个臂;三级结构为倒L型。】

5.比较真核与原核mRNA在结构上的异同点。(6分)

【真核生物mRNA结构的特点

(1)5'末端有帽子结构。帽子结构的功能是保护mRNA免受核酸酶从5'端开始对它的降解,并且在翻译中起重要作用。

(2)3'端绝大多数均带有多聚腺苷酸尾巴, 其长度为20~200个腺苷酸。可以增加mRNA的稳定性、维持mRNA的翻译活性。

(3)分子中可能有修饰碱基, 主要是甲基化, 如m6A。

(4)分子中有编码区与非编码区。非编码区(UTR) 位于编码区的两端,即5'端和3'端。真核mRNA 5' 'UTR的长度在不同的mRNA 中差别很大。5'非编码区有翻译起始信号。有些mRNA

3'端UTR中含有丰富的AU序列,这些mRNA的寿命都很短。因此推测3'端UTR中丰富

的AU序列可能与mRNA的不稳定有关。

原核生物mRNA结构的特点

(1)原核生物mRNA往往是多顺反子,即每分子mRNA带有几种蛋白质的遗传信息。在编码区的序列之间有间隔序列,间隔序列中含有核糖体识别、结合部位。在5'端和3'端也有非编码

区。

(2)mRNA 5'端无帽子结构3'端一般无多聚A尾巴。

(3)mRNA一般没有修饰碱基,其分子链完全不被修饰。】

第三章酶

一、A型题(每小题1分)

1.下列对酶的叙述,哪一项是正确的(E)

A.所有的蛋白质都是酶B.所有的酶均以有机化合物作为作用物

C.所有的酶均需特异的辅助因子D.所有的酶对其作用物都有绝对特异性

E.所有的酶均由活细胞产生

2.以下哪项不是酶的特点(A)

A.酶只能在细胞内催化反应B.活性易受pH、温度影响

C.只能加速反应,不改变反应平衡点D.催化效率极高

E.有高度特异性

3.结合酶在下列那种情况下才有活性(D)

A.酶蛋白单独存在B.辅酶单独存在C.亚基单独存在

D.全酶形式存在E.有激活剂存在

4.下列哪种辅酶中不含核苷酸(C)

A.FAD B.FMN C.FH4D.NADP+E.CoA-SH

5.下列哪种辅酶中不含维生素(D)

A.CoA-SH B.FAD C.NAD+D.CoQ E.FMN

6.酶的辅助因子的作用不包括(E)

A.稳定酶的空间构象B.参与构成酶的活性中心

C.在酶与作用物的结合中起桥梁作用D.传递电子、质子

E.决定酶的特异性

7.酶的必需基团是指(B)

A.维持酶一级结构所必需的基团

B.位于活性中心以内或以外,与酶活性密切相关的基团

C.酶的亚基聚合所必需的基团

D.维持酶分子构象的所有基团

E.构成全酶分子的所有基团

8.酶分子中使作用物转为变为产物的基团称为(B)

A.结合基团B.催化基团C.碱性基团D.酸性基团E.疏水基团

9.有关同工酶的正确叙述是(A)

A.不同组织中同工酶谱不同B.同工酶对同种作用物亲和力相同

C.同工酶的基因相同D.组成同工酶的亚基一定相同

E.同工酶是同一多肽链经翻译后加工产生的

10.含LDH5丰富的组织是(A)

A.肝组织B.心肌C.红细胞D.肾组织E.脑组织

11.关于酶原激活,正确的是(B)

A.酶原与酶一级结构相同B.酶原与酶空间结构不同

C.所有酶都由酶原生成D.酶原有活性中心

E.激活剂使酶原激活

12.关于变构酶的结构特点的错误叙述是(D)

A.常有多个亚基组成B.有与作用物结合的部位

C.有与变构剂结合的部位D.催化部位与别构部位都处于同一亚基上E.催化部位与别构部位既可处于同一亚基,也可处于不同亚基上

13.关于变构剂的错误叙述是(B)

A.可与酶分子上别构部位结合B.可使酶蛋白与辅基结合

C.可使酶与作用物亲和力降低D.可使酶分子的空间构象改变

E.有激活或抑制作用

14.国际酶学委员会将酶分为六大类的主要根据是(D)

A.酶的来源B.酶的结构C.酶的理化性质

D.酶促反应性质E.酶催化的作用物结构

15.关于酶促反应特点的错误描述是(B)

A.酶能加速化学反应B.酶在生物体内催化的反应都是不可逆的

C.酶在反应前后无质和量的变化D.酶对所催化的反应有选择性

E.能缩短化学反应到达反应平衡的时间

16.关于诱导契合学正确的是(E)

A.发生在酶原激活时B.发生在变构调节时C.诱导契合时仅发生酶构象改变D.诱导契合时仅发生底物构象改变E.诱导契合有利于形成酶与底物复合物17.其他因素不变,改变作用物的浓度时(A)

A.在低底物浓度下反应速度与底物浓度成正比

B.反应速度随底物浓度增加而下降

C.反应速度随底物浓度增加持续增加

D.反应速度先慢后快E.反应速度不变

18.在酶浓度不变的条件下,以反应速度v-对作用物[S]作图,其图象为(C)A.直线B.S形曲线C.矩形双曲线D.抛物线E.钟罩形曲线19.作用物浓度达到饱和后,再增加作用物浓度(C)

A.反应速度随作用物增加而加快B.随着作用物浓度的增加酶逐渐失活

C.反应速度不再增加D.如增加抑制剂反应速度反而加快

E.形成酶-作用物复合体增加

20.Michaelis-Menten方程式是(C)

A.υ=_Km +[S] B.υ= Vmax+[S]

Vmax+[S] K m+[S]

C.υ= Vmax[S] D.υ=Km + [S]

Km+[S] Vmax[S]

E.υ= Km[S]

Vmax+[S]

21.Km是(D)

A.作用物浓度饱和时的反应速度

B.是最大反应速度时的作用物浓度

C.作用物浓度达50%饱和时的反应速度

D.反应速度达最大反应速度50%时的作用物浓度

E.降低反应速度一半时的作用物浓度

22.酶的Km值大小与(A)

A.酶性质有关B.酶浓度有关C.酶作用温度有关

D.酶作用时间有关E.酶的最适pH有关

23.己糖激酶以葡萄糖为作用物时,Km=1/2[S], 其反应速度υ是V的(A)

A.67% B.50% C.33% D.15% E.9%

24.酶促反应速度υ达到最大反应速度V 的80%时,作用物浓度[S]为(D)A.1 Km B.2 Km C.3 Km D.4 Km E.5 Km

25. 为了防止酶失活,酶制剂存放最好(A)

A.在低温B.在室温C.最适温度D.加入抑制剂E.不避光26.含唾液淀粉酶的唾液经透析后,水解淀粉的能力显著降解,其原因是(B)A.酶变性失活B.失去激活剂C.酶一级结构破坏

D.失去辅酶E.失去酶蛋白

27.能使唾液淀粉酶活性增强的离子是(A)

A.氯离子B.锌离子C.碳酸氢根离子D.铜离子E.锰离子28.各种酶都具有最适pH,其特点是(B)

A.最适pH一般即为该酶的等电点

B.最适pH时酶的活性中心的可解离基团都处于最适反应状态

C.最适pH时酶分子的活性通常较低

D.大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线形

E.在生理条件下同一个体酶的最适pH均相同

29.属于不可逆性抑制作用的抑制剂是(B)

A.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用

B.有机磷化合物对胆碱酯酶的抑制作用

C.磺胺药类对细菌二氢叶酸还原酶的抑制作用

D.ATP对糖酵解的抑制作用E.反应产物对酶的反馈抑制

30.对可逆性抑制剂的描述,哪项是正确的(C)

A.使酶变性失活的抑制剂B.抑制剂与酶是共价键相结合

C.抑制剂与酶是非共价键结合

D.抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制

E.可逆性抑制剂即指竞争性抑制

31.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是属于(C)

A.反馈抑制B.非竞争抑制C.竞争性抑制

D.非特异性抑制E.反竞争性抑制

32.反竞争性抑制剂具有下列哪一种动力学效应(E)

A.使Km值升高,V不变B.使Km值降低,V不变

C.使Km值不变,V升高D.使Km值不变,V降低

E.使Km值和V均降低

33.存在下列那种物质的情况下,酶促反应速度不变、Km值减少(D)A.无抑制剂存在B.有竞争性抑制剂存在C.有反竞争性抑制剂存在D.有非竞争性抑制剂存在E.有不可逆抑制剂存在

34.纯化酶制剂时,酶纯度的主要指标是(D)

A.蛋白质浓度B.酶量C.酶的总活性

D.酶的比活性E.酶的理化性质

35.有关酶的以下描述哪项是正确的(E)

A.同工酶是一组功能与结构相同的酶

B.诱导酶是指细胞中固有而含量又多的酶

C.在酶的活性中心中只有侧链带电荷的氨基酸直接参与酶的催化反应

D.酶催化反应处速度取决于酶的浓度

E.竞争性抑制剂只能改变Km值,而不改变Vmax

36.组织损伤后,血浆特异酶的活性变化主要依赖于(D)

A.损伤前酶在该组织中的浓度B.损伤前酶在血液中的浓度

C.损伤前酶在组织中的合成速率D.损伤时损害的面积与程度

E.损伤后采集血标本的时间

37.下列关于ribzyme 的叙述哪一个是正确的(C)

A.即核酸酶B.本质是蛋白质C.本质是核糖核酸

D.最早发现的一种酶E.其辅酶是辅酶A

二、B型题(每小题1分)

A.能牢固地与酶活性中心有关必需基团结合

B.增加底物浓度可使抑制作用减少C.只能与ES结合

D.与酶分子活性中心内、外同类基团共价键结合抑制酶

E.抑制剂能与酶-作用物复合物[ES]结合,也能与游离酶结合

1.争性抑制剂作用(B)

2.特异性不可逆性抑制作用是(A)

3.非特异性不可逆抑制作用是(D)

4.反竞争性抑制作用是(C)

5.非竞争性抑制作用是(E)

A.递氢作用B.转氨作用C.转移一碳基团作用D.转酰基作用E.转CO2作用6.CoA-SH作为辅酶参与(D)

7.FMN作为辅酶参与(A)

8.叶酸作为辅酶参与(C)

9.生物素作为辅助因子参与(E)

10.磷酸比哆醛作为辅酶参与(B)

A.S形曲线B.距形双曲线C.直线D.平行线E.钟型曲线11.米-曼氏动力学曲线为(B)

12.变构酶的动力学曲线为(A)

13.反竞争性抑制的特性曲线为(D)

14.Lineweaver-Burk双倒数作图法所得曲线为(C)

15.pH对酶促反应速度影响的曲线(E)

A.温度30o C~40o C时B.温度80o C 以上时C.温度0o C~35o C 时

D.温度0o C 以下时E.温度60o C 时

16.酶促反应随温度升高而加快的温度是:(C)

17.变性使酶失活的温度是(B)

18.酶开始变性使反应速度减慢的温度是(E)

19.酶促反应速度最快的温度是(A)

20.酶活性极低,但不变性的温度是(D)

A.组织受损伤或细胞通透性增加B.酶活性受抑制C.酶合成增加

D.酶合成减少E.酶排泄受阻

21.路易士气中毒(B)

22.急性传染性肝炎时血中转氨酶升高是由于(A)

23.严重肝病时血清凝血酶原降低是由于(D)

24.前列腺癌时血清酸性磷酸酶活性升高是由于(C)

25.胆管结石时血中碱性磷酸酶活性可升高是由于(E)

三、X型题(每小题1分)

1.关于酶的叙述哪些是正确的(ABCD)

A.酶的化学本质是蛋白质B.所有的酶都是催化剂

C.酶可以降低反应活化能D.酶能加速反应速度,不改变平衡点

2.酶与一般催化剂相比有以下特点(ACD)

A.反应条件温和,可在常温,常压下进行

B.加速化学反应速度,可改变反应平衡点

C.专一性强,一种酶只作用一种或一类物质,产生一定的产物

D.酶的催化效率极高

3.证明多数酶是蛋白质的证据是(ABCD)

A.水解产物是氨基酸B.有和蛋白质一致的颜色反应

C.可被蛋白酶水解D.可使蛋白质变性的因素,也使酶变性

4.蛋白与辅酶(辅基)的关系有(ABCD)

A.一种酶只有一种辅酶(辅基)B.不同的酶可有相同的辅酶(辅基)

C.只有全酶才有活性D.酶蛋白决定特异性,辅酶参与反应

5.对全酶的正确描述指(BD)

A.所有的酶都有全酶和蛋白质两种形式B.由蛋白质和非蛋白质部分构成

C.酶蛋白-辅酶-激动剂-作用物聚合物D.由酶蛋白和辅酶(辅基)组成的酶6.酶的辅助因子可以是(ABC)

A.金属离子B.某些小分子有机化合物

C.维生素或其衍生物D.各种有机和无机化合物

7.可提供酶必需基团的氨基酸有(ABC)

A.丝氨酸B.半胱氨酸C.组氨酸D.甘氨酸

8.一种酶的活性有赖于酶蛋白的巯基,能有效地保护这种酶,防止氧化的物质是(ABC)A.维生素C B.维生素E C.还原型谷胱甘肽D.过氧化氢

9.成酶活性中心的功能基团,常见的有(ABC)

A.-C00H B.-SH及-OH C.咪唑基D.甲基

10.酶分子上必需基团的作用是(ABC)

A.与作用物结合B.参与作用物进行化学反应

C.维持酶分子空间构象D.决定酶结构

11.变构酶的动力学特点是(AD)

A.υ对[S]作图呈S型B.υ对[S]作图呈抛物线型

C.υ对[S]作图呈距形双曲线D.表明有协同效应

12.pH对酶促反应速度影响主要是由于(ABCD)

A.影响酶必需基团的游离状态B.影响酶活性中心的空间构象

C.影响辅酶的游离状态D.影响底物分子的解离状态

13.不可逆性抑制剂(ACD)

A.是使酶变性失活的抑制剂

B.是抑制剂与酶结合后用透析等方法不能除去的抑制剂

C.是特异的与酶活性中心结合的抑制剂

D.是与酶分子以共价键结合的抑制剂

14.非竞争性抑制作用中,抑制剂的作用方式是(I:抑制剂E:酶S :作用物)(ACD)A.E+I EI B.I + S SI C.EI +S EIS D.ES + I ESI 15.竞争性抑制剂存在时:(BD)

A..Km降低B.Km增加C.Vmax降低D.Vmax不变

四、填空题(每空0.5分)

1.酶促反应的特点有____________、__________、__________。【高效率催化活性、高度特异性、可调节性】

2.列辅基(酶)分别含维生素是NAD______;CoA______;TPP______;FAD______;FH4______。【PP;

泛酸;B1;B2;叶酸】

3.响酶促反应的因素有________、________、________、________、________。【酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂】

4.的特异性有____________、_____________、_____________三类。【绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性】

5.逆性抑制作用的类型可分为____________、____________、____________三种。【竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。】

6.单位时间内作用物的消耗量,或产物的生成量表示______________;在标准条件下,在1分钟内能催化

1.0微摩尔的作用物转变为产物的酶量为____________。【酶的反应速度;1个国际单位IU】

五、名词解释题(每小题2分)

1.变构酶【由于变构调节物在酶上结合的位点,有别于作用物在酶上结合的位点;且当变构调节物与酶结合时,酶的构象变化,故称为别构酶(allosteric enzyme)或变构酶。】

2.抗体酶【一类象酶一样具有催化活性的抗体。】

3.酶的特异性【一种酶只作用于一种或一类化合物,进行一种类型的化学反应,以得到一定结构的产物,这种现象称为酶的特异性(specificity)。】

4.活性中心【酶分子中由必需基团构成特定的特定空间结构,是发挥酶其催化作用的关键部位。】5.酶原激活【由无活性的酶原变成活性酶的过程称为酶原激活。】

6.同工酶【具有相同功能,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶称之为同工酶(isozyme)。】

7.最适温度【反应进行的速度最快,此时的温度即为酶的最适温度。温血动物组织中,酶的最适温度一般约在37 o C至40 o C之间。】

8.可逆抑制【与酶结合得较牢固,不能用简单的透析、稀释等方法除去的一类抑制剂称为不可逆抑制剂。】

9.激活剂【能增强酶活性的物质,称为酶的激活剂(activator)。激活剂大多为金属离子,少数为阴离子。】

10.Km 【表示反应速度为最大反应速度一半时的[S]。Km为酶的特征性常数,其单位为mmol/L。】

六、问答题

1.以乳酸脱氢酶(LDH)为例,说明同工酶的生理及病理意义。(5分)

【乳酸脱氢酶由M、H两种共4个亚基组成,。存在于心肌中的LDH主要由4个H亚基构成(LDH1);存在于骨烙肌及肝中者则主要由4个M亚基构成的M4(LDH5)。其它不同的组织中所存在的LDH,其H亚基及M亚基的组成比例各有不同,可组成H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4)及M4(LDH5)五种LDH同工酶。

这五种同工酶在各器官中的分布和含量不同,各器官组织都有其各自特定的分布酶谱。心肌富含H4,故当急性心肌梗塞时或心肌细胞损伤时,细胞内的LDH释入血中,从同工酶谱的分析中鉴定为H4增高,则有助于该病的诊断。】

2. 试述不可逆性抑制作用和可逆性抑制作用的主要区别是什么?(3分)

【不可逆抑制剂与酶结合得较牢固,不能用简单的透析、稀释等方法除去;可逆性抑制剂与酶结合得不牢固,可用简单的透析、稀释等物理方法除去。】

3. 酶与一般催化剂相比有何异同?(5分)

【相同点:酶遵守一般催化剂的共同规律。如它只促进热力学上允许进行的反应,而不能违反之。即酶只能促进能量 (自由能)由高向低转变的化学反应,而不能反其道而行之,除非外加能量。酶的作用只能使反应加速达到平衡点,而不能改变平衡点。酶虽参与反应,但在反应前后酶的质量不变。

不同点:酶也具有与一般催化剂不同的特点。①酶的催化效率极,高比一般催化剂高106-1012倍。②酶有高度特异性:一般催化剂常可催化同一类型的许多种化学反应,对作用物的结构要求不甚严格,其反应产物也常多种多样。酶促反应对作用物的要求有一定的专一性,其所催化的反应通常也只限于一种特定类型,生成特定的产物,无副反应,无副产品。③酶促反应有可调节性。】

4.举例说明酶的三种特异性。(6分)

【绝对特异性:只能作用于特定结构的作用物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物,称之为,如脲酶只能催化尿素水解为CO2和NH3。

相对特异性:特异性较差,可作用于结构类同的一类化合物或化学键,如磷酸酶对一般的磷酸酯都能水解,不论是甘油磷酸酯,葡萄糖磷酸酯或酚磷酸酯;当然其水解速度会有所差别。

立体异构特异性:只能催化一种立体异构体进行反应,或其催化的结果只能生成一种立体异构体。如体内合成蛋白质的氨基酸均为L型,所以体内代谢氨基酸的酶,绝大多数均只能作用于L型氨基酸,而不能作用于D型氨基酸。】

5.简述Km和Vmax的意义。(5分)

【Km的意义:

①Km表示反应速度为最大反应速度一半时的[S]。Km为酶的特征性常数,其单位为 mmol/L。

②当[S]>>Km时,反应速度达到最大反应速度V。

③当[S]<

④k2很小时,Km方可代表Ks,反映了酶与作用物亲和力的大小。

⑤同工酶的Km值不同,可借Km以鉴别当。

Vm的意义:Vm最大速度,底物饱和时的反应速度。】

6.说明温度对酶促反应速度的影响及其使用价值。(5分)

【(1)温度对酶促反应有双重影响。若自低温开始,逐渐增高温度,则酶反应速度也随之增加。但到达一定限度后,继续增加温度、酶反应速度反而下降。高温条件酶变性失活。低温条件下酶活性降低甚至无活性,但不破坏酶。酶促反应速度最快时的温度为最适温度。

(2)体外测定酶活性时要保持温度恒定。

(3)要在低温下保存酶制剂。

(4)发热病人消耗多,应及时采取降温措施。】

7.说明酶原与酶原激活的意义。(4分)

【酶原激活具有重要的生理意义,一方面保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏;另一方面保证合成的酶在特定部位和环境中发挥其生理作用。例如胰腺合成糜蛋白酶是为了帮助肠中食物蛋白质的消化水解,设想在胰腺中一旦合成出糜蛋白酶即具活性,岂非使胰腺本身的组织蛋白均遭破坏。急性胰腺炎就是因为存在于胰腺中的糜蛋白酶原及胰蛋白酶原等,就地被激活所致。又如,血液中虽存在有凝血酶原,但却不会在血管中引起大量凝血。只有当出血时,血管内皮损伤暴露的胶原纤维所含的负电荷,活化了凝血因子XII,进而将凝血酶原激活成凝血酶,乃使血液凝固,以防止大量出血。】

第四章糖代谢

一、A型题(每小题1分)

1.下列哪一项是血糖最主要的去路(C)

A.在体内转变为脂肪B.在体内转变为其他单糖C.在各组织中氧化供能

D.在体内转变为生糖氨基酸E.在肝、肌肉、肾等组织中合成糖原

2.饥饿时血糖浓度的维持主要靠(B)

A.肝外节约葡萄糖B.糖异生作用C.肌糖原分解

D.肝糖原分解E.脂肪动员

3.血糖正常值为(以mg/d1或mmol/L计) (A)

A.70~110或3.89~6.11 B.80~140或4.52~7.78

C.60~70或3.33~3.89 D.130~140或7.22~7.78

E.99~112或5.52~6.23

4.下列哪种激素使血糖浓度降低(E)

A.糖皮质激素B.胰高血糖素C.肾上腺素D.生长素E.胰岛素

5.肌糖原不能直接补充血糖的原因是肌肉组织中缺乏(B)

A.葡萄糖激酶B.葡萄糖-6-磷酸酶C.脱支酶D.磷酸化酶E.糖原合酶6.关于糖酵解的叙述下列哪一项是正确的(D)

A.终产物是C02和H20 B.反应过程中均不消耗ATP

C.通过氧化磷酸化作用生成A TP D.酵解中催化各反应的酶均存在于胞液中E.所有的反应都是可逆的

7.糖无氧酵解途径中,第二步产能反应是(E)

A.葡萄糖→G-6-P B.F-6-P→F-1,6-2P

C.3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸

D.1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸

E.磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸

8.下列哪个酶是糖酵解途径中最重要的限速酶(B)

A.已糖激酶B.6-磷酸果糖激酶-1 C.3-磷酸甘油醛脱氢酶

D.丙酮酸激酶E.葡萄糖6-磷酸酶

9.下列哪个酶是三羧酸循环中的限速酶(E)

A.己糖激酶B.6-磷酸果糖激酶-1 C.丙酮酸激酶

D.柠檬酸合酶E.异柠檬酸脱氢酶

10.参与丙酮酸脱氢酶复合体的维生素包括(C)

A.维生素Bl、维生素B2、维生素B6、维生素PP、维生素B12

B.维生素B1、维生素B2、维生素B6、维生素B12、泛酸

C.维生素B1、维生素B2、维生素PP、硫辛酸、泛酸

D.维生素Bl、维生素B2、生物素、维生素PP、维生素E

E.维生素Bl、维生素B2、维生素PP、硫辛酸、生物素

11.下列反应中产生ATP最多的步骤是(E)

A.柠檬酸→异柠檬酸B.琥珀酸→延胡索酸C.异柠檬酸→α酮戊二酸D.琥珀酸→苹果酸E.α酮戊二酸→琥珀酸

12.1分子乙酰CoA进入三羧酸循环可生成(D)

A.2C02+2H20+36ATP B.2C02+2H20+38A TP C.2C02+3H20+10A TP

D.2C02+4H20+12ATP E.2C02+4H20+2ATP

13.在三羧酸循环中下列哪一反应属于底物水平磷酸化反应(B)

A.柠檬酸→异柠檬酸B.琥珀酰CoA→琥珀酸C.琥珀酸→延胡索酸D.异柠檬酸→α酮戊二酸E.苹果酸→草酰乙酸

14.下列哪个化合物与ATP生成有直接关系(C)

A.丙酮酸B.3-磷酸甘油酸C.1,3-二磷酸甘油酸

D.2-磷酸甘油酸E.3-磷酸甘油醛

15.关于糖原合成的叙述下列哪一项是错误的(E)

A.糖原合酶催化α-1,4—糖苷键的生成

B.糖原合成可在肝、肌肉组织进行

C.分支酶催化α-1,6-糖苷键的生成

D.葡萄糖供体是UDPG

E.从1-磷酸葡萄糖合成糖原不消耗高能磷酸键

16.糖原合成时,作为原料在糖原引物非还原末端上加葡萄糖基的是(A)A.二磷酸尿苷葡萄糖B.6—磷酸葡萄糖C.1—磷酸葡萄糖

D.二磷酸胞苷葡萄糖E.游离葡萄糖分子

17.下列哪项反应是糖原合酶催化的反应(C)

A.6-磷酸葡萄糖→1-磷酸葡萄糖B.1-磷酸葡萄糖→UDPG

C.UDPG+糖原(n)→糖原(n+1)+ UDP D.α1,4-糖苷键→α-1,6-糖苷键E.6-磷酸葡萄糖+葡萄糖

18.合成糖原除需要ATP还需要(C)

A.GTP B.CTP C.UTP D.dA TP E.dCTP

19.有关磷酸戊糖途径的叙述正确的是(D)

A.是体内供能的主要途径B.可生成NADH C.可生成FADH2

D.可生成NADPH,供合成代谢需要

E.饥饿时葡萄糖经此途径代谢增加

20.下列哪一项是6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化反应中直接的受氢体(C)A.FMN B.FAD C.NADP+D.NAD+E.CoQ

21.6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏时易发生溶血性贫血,其原因是(D)

A.6磷酸葡萄糖不能被氧化分解为H02、C02和A TP

B.6-磷酸葡萄糖合成为糖原

C.磷酸戊糖途径被抑制,导致磷酸核糖缺乏

D.缺乏NADPH+H+,致使红细胞GSH减少

E.肝细胞功能受损,处理胆红素的能力下降

22.下列哪种酶在糖酵解和糖异生中都起作用(C)

A.丙酮酸激酶B.丙酮酸羧化酶C.3-磷酸甘油醛脱氢酶

D.果糖二磷酸酶E.磷酸果糖激酶-1

23.下列哪个酶催化的反应与羧化或脱羧无关(B)

A.丙酮酸脱氢酶复合体B.柠檬酸合酶C.异柠檬酸脱氢酶

D.α-酮戊二酸脱氢酶复合体E.丙酮酸羧化酶

24.下列哪一物质不是糖异生的原料(E)

A.甘油B.丙酮酸C.乳酸D.生糖氨基酸E.乙酰辅酶A 25.正常情况下血糖最主要的来源为(D)

A.肝糖原分解B.肌糖原酵解后经糖异生补充血糖

C.糖异生作用D.食物消化吸收而来E.脂肪转变而来

26.正常情况下脑组织主要靠下列哪种物质直接分解供能(E)

A.甘油B.脂肪酸C.酮体D.氨基酸E.血糖

27.调节血糖浓度最主要的器官为(B)

A.心B.肝C.肾D.脑E.肺

28.临床上将空腹血糖浓度高于何值称为高血糖(D)

A.3.33~3.89mmol/L B.3.89~6.1lmmol/L C.3.89~6.67mmol/L

D.7.22~7.78mmol/L E.8.89~10.00mmol/L

29.下列何值称为肾糖阈(E)

A.3.33~3.89mnol/L B.3.89~6.11mmoL/L C.3.89~6.67mmol/L

高中生物竞赛生物化学经典习题全集(内含答案)

生物化学各章节习题集锦 --第一章蛋白质化学测试题-- 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少? A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸是: A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是: A.天然蛋白质分子均有的这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征是: A.分子中必定含有辅基B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成C.每条多肽链都具有独立的生物学活性D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pIB.溶液pH值小于pIC.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4E.在水溶液中 7.蛋白质变性是由于:biooo A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点是: A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸? A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题 (在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸D.半胖氨酸 2.下列哪些是碱性氨基酸: A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的: A.是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状

生物化学实验思考题

生物化学实验思考题 Document number:BGCG-0857-BTDO-0089-2022

生物化学实验思考题 1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在? 间苯二酚反应,在酸的作用下,酮糖脱水生成羟甲基糠醛,后者再与间苯二酚作用生成红色物质。 2.α—萘酚的反应原理是什么? 糖在浓的无机酸(硫酸、盐酸)作用下,脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物,后者能与α—萘酚生成紫红色物质。 3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么? O沉淀。它们都是含有Cu2+的碱性溶液,能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu 2 4.何谓纸层析法? 用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。 5.何谓Rf值?影响Rf值的主要因素是什么? 纸层析法形成的纸层析图谱上,原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值;影响Rf值的因素有:物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 6.怎样制备扩展剂? 扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。将20ml和5ml冰醋酸放入中,与15ml水混合,充分振荡,静置后分层,放出下层水层,漏斗中的则为扩展剂。 7.层析缸中的平衡剂的作用是什么? 平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。 8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法?他们 的原理是什么?

四种:双缩脲反应;茚三酮反应;黄色反应;考马斯亮蓝反应。 (1)双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物,蛋白质中有肽键,其结构与双缩脲相似,也能发生此反应。(2)除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外,所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。(3)含有苯环结构的氨基酸,如酪氨酸、和色氨酸,遇硝酸后,可被硝化成黄色物质,该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。(4)考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。在酸性溶液中,其以游离态存在呈现棕红色;当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。 9.什么是酶的最适温度及其应用的意义? 酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。可以利用这一原理指导工农业生产,提高生产效益。 10.什么是酶反应的最适PH?对酶的活性有什么影响? 酶催化活性最高时反应体系的 pH 称为酶促反应的最适 PH。PH过高、过低都会使酶促反应的速率下降。 11.什么是酶的活化剂? 指能够与分子上的一些结合,使酶活力提高的物质。 12.什么是酶的抑制剂?与变性剂有何区别?本实验结果如何证明酶的专一性? 指与分子上的一些结合,使酶活力下降,甚至消失,但不使变性的物质。区别:酶的抑制剂不会使酶发生变性,而酶的变性剂会使酶的结构和性质发生改变。酶的专一性证明:实验结果表明通过在淀粉和蔗糖中分别加入有活性的淀粉酶和蔗糖酶后,两者均产生了还原性的糖,与本尼迪凯特试剂反应产生了砖红色沉淀,而其他的条件下均没有还原性糖的的产生,进而说明了酶的专一性。(答题时可以详尽的描述) 13.何谓碘值?有何意义?

生物化学实验理论考试题答案

生物化学实验理论考试题答案 1.醋酸纤维薄膜电泳时点样端应靠近电极的哪一端,为什么? 答;电泳时点样端应靠近负极,因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电,根据同性相吸,异性相斥原理,点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 2.用分光光度计测定物质含量时,设置空白对照管的作用,为什么? 答;空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度,但是作为溶剂也能吸收,反射和透射一部分的光,因此必须以相同的溶剂设置对照,排除溶剂对吸光度的影响。 3.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜的电泳原理? 答;血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动,而各种蛋白质等电点不同,且在PH为8.6时所带电荷不同,分子大小不等,形状各有差异,所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 4.何谓Rf值?影响Rf值的因素? 答;Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构,性质,溶剂系统,层析滤纸的质量和层析温度有关,对同一种物质来讲Rf是一个常量。 5.什么是盐析?盐析会引起蛋白质的变性吗?一般用什么试剂? 答;盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时,蛋白质的溶解度下降,当中性盐的浓度达到一定程度的时候,蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性,因为蛋白质的结构并未发生改变,去掉引起盐析的因素蛋白质仍能溶解;一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析 6.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理? 答;还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸,而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比,用分光光度计测出溶液的吸光度,通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度,从而得出还原糖的浓度。 7.影响蛋白质沉淀的因素是什么?沉淀和变性有什么联系? 答;水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶

生物化学思考题

《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词: 氨基酸及蛋白质等电点;蛋白质一级、二级、三级及四级结构;电泳;蛋白质分子病;别构效应;蛋白质变性作用;肽与肽键;N-端与-端;AA殘基; 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些? 答:20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸;酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种;其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些? 答:氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理; 答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团,形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开,不易碰撞成大颗粒;二是蛋白质在非等电时带有同种电荷,使蛋白质之间相互排斥,保持一定距离,不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0;(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0;(3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0; 答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别? 答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现:①?生物学活性消失;②?理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类: (1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇(或丙酮)短时间作用蛋白质。 (2)不可逆沉淀:蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀,与重金属或某些酸类的反应都属于此类。

大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案

大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案 一、选择题 1、下列实验仪器中,常用来取用块状固体药品的仪器是()。 A. 药匙 B. 试管夹 C. 镊子 D. 坩埚钳 2、托盘天平调零后,在左盘衬纸上置氧化铜粉末,右盘衬纸上置1个5g砝码,游码标尺示数如下,此时天平平衡。则被称量的氧化铜质量为()。 A. 8.3 g B. 7.7 g C. 3.3 g D. 2.7 g 3、用减量法从称量瓶中准确称取0.4000 g分析纯的NaOH固体,溶解后稀释到100.0 mL,所得NaOH溶液的浓度为()。 A. 小于0.1000 mol/L B. 等于0.1000 mol/L C. 大于0.1000 mol/L D. 三种情况都有可能 4、已知邻苯二甲酸氢钾(KHC8H4O4)的摩尔质量为204.2 g/mol,用作为基准物质标定0.1 mol/L NaOH溶液时,如果要消耗NaOH溶液为25 mL左右,每份应称取邻苯二甲酸氢钾()g左右。 A. 0.1 B. 0.2 C. 0.25 D. 0.5 5、NaHCO3纯度的技术指标为≥99.0%,下列测定结果哪个不符合标准要求?()。 A. 99.05% B. 99.01% C. 98.94% D. 98.95% 6、精密称取马来酸氯苯那敏对照品12 mg,应选取()的天平。 A. 千分之一 B. 万分之一 C. 十万分之一 D. 百万分之一 7、实验室标定KMnO4溶液,常用的基准物质是()。 A. Na2CO3 B. Na2S2O3 C. Na2C2O4 D. K2Cr2O7 8、标定氢氧化钠常用的基准物质是()。 A. EDTA B. K2Cr2O7 C. 草酸 D. 邻苯二甲酸氢钾 9、下列物质可以作为基准物质的是()。 A. KMnO4 B. Na2B4O7·7H2O C. NaOH D. Na2S2O3 10、下列物质中,可以用直接法配制标准溶液的是()。 A. 固体NaOH B. 浓HCl C. 固体K2Cr2O7 D. 固体Na2S2O3

生物化学实验题目

实验一胆固醇的提取2012-11-15 16:20:00 生物师范班题目 1.比色法测定样品的理论基础是什么? 被测样品必须要有颜色。 2. 胆固醇含量在多少范围时,与值呈良好的线性关系? 在400mg/ml范围内。 3.在提取胆固醇的过程中,为什么要加无水乙醇? 促使蛋白质沉淀。 4.在试管中加入1ml磷硫铁试剂,会产生什么现象?(至少写2点) 产生紫红色化合物。产生热量。 5.在无水乙醇中加磷硫铁试剂时,正确的加法是什么?将产生什么现象?请准确描述 该现象。 沿管壁慢慢加入。溶液分层。上层是无水乙醇,下层是磷硫铁试剂。 1. 胆固醇提取过程中,无水乙醇为什么要分两次加入? 目的是使蛋白质以分散很细的沉淀颗粒析出。 2.我们用比色法测定胆固醇含量的仪器名称是什么? 分光光度计 3. P-S-Fe试剂配置时,能用稀硫酸吗?为什么? 不能。因为FeCl3本身是亲水性物质,稀硫酸中含有水,会降低P-S-Fe试剂的浓度,从而导致反应不能发生。 4.请简述移液枪的使用步骤。 根据所要吸取的溶液的体积选定合适量程的移液枪。 调好量程。 插枪头。 吸取液体。 将移液枪的量程调至最大。 5. 请简述0.08mg/ml胆固醇标准溶液的配置方法。 准确称取胆固醇80mg,溶于无水乙醇,定容至100ml 将贮液用无水乙醇准确稀释10倍既得。

实验二总糖和还原糖测定2012-11-15 16:20:00 生物师范班 1. 请写出还愿糖与非还原糖结构的不同之处 拥有自由的醛基和酮基 2. 对没有还原性的糖,用什么方法进行糖含量的测定? 酸水解的方法将非还原性的糖降解呈还原糖。 3. DNS之所以能和还原糖反应,是因为其结构中含有__________? 硝基 4. 如果将DNS和其与还原糖反应的产物同时进行比色,谁的A值更大?为什么? 产物的更大,因为产物生成棕红色,颜色越深,吸光度越高。 5. 还原糖提取过程中,为什么要离心两次? 因为这样可以更好地将还原糖全部提取出来。第二次洗涤沉淀。 海洋技术班 1.单糖都是还原糖吗?为什么? 是的,因为有自由醛基和酮基 2.为什么能用比色法测定还原糖的量? 因为还原糖的量与光吸收值呈线性关系。 3.DNS的全称是? 3,5-二硝基水杨酸 4.总糖提取过程中,碘液的作用是什么? 确认淀粉水解完全。 5.请简述标准曲线的作用。 通过标准曲线来算出未知样品的浓度。

生物化学课后答案_张丽萍

1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH )、羰基(C O )、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB )反应(Sanger 反应),生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS ―Cl )反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂(PITC 或Edman 降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC )反应(Edman 反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 (2)C ―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。

生物化学实验习题及参考答案完整版

生物化学实验习题及参 考答案 HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】

生物化学实验习题及解答 一、名词解释 1、pI; 2、层析; 3、透析; 4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳; 5、蛋白质变性; 6、复性; 7、Tm 值; 8、同工酶; 9、Km值; 10、DNA变性;11、退火;12、增色效应 二、基础理论单项选择题 1、用下列方法测定蛋白质含量,哪一种方法需要完整的肽键( ) A、双缩脲反应 B、凯氏定氮 C、紫外吸收 D、羧肽酶法 2、下列哪组反应是错误的() A、葡萄糖——Molish反应 B、胆固醇——Libermann-Burchard反应 C、色氨酸——坂口(Sakaguchi)反应 D、氨基酸——茚三酮反应 3、Sanger试剂是() A、苯异硫氰酸 B、2,4-二硝基氟苯 C、丹磺酰氯 D、-巯基乙醇 4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收() A、215nm B、260nm C、280nm D、340nm 5、下列蛋白质组分中,哪一种在280nm具有最大的光吸收() A、色氨酸的吲哚基 B、酪氨酸的酚环 C、苯丙氨酸的苯环 D、半胱氨酸的硫原子 6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质() A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 7、蛋白质用硫酸铵沉淀后,可选用透析法除去硫酸铵。硫酸铵是否从透析袋中除净,你选用下列哪一种试剂检查() A、茚三酮试剂 B、奈氏试剂 C、双缩脲试剂 D、Folin-酚试剂 8、蛋白质变性是由于() A、一级结构改变 B、亚基解聚 C、空间构象破坏 D、辅基脱落 9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有() A、胶体性 B、粘性 C、变性作用 D、沉淀作用 10、有关变性的错误描述为()

生物化学课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸 提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(HNCHRCOO)+-则全部去质子化。 pH称为该氨基酸的等电点,用3状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应 DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基2的 硫甲2酰衍生物( Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中 占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine) 亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine) 精氨酸(arginine) 赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine) S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid) 苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或W G Gly Trp (tryptophan) (glycine)

生物竞赛生物化学口诀

生化-结构杂锦-SOLO 键 一级肽键,这个一般不会混地,二级氢键,H2,记得了吧,三叔众判亲离,这个不是偶创意,嘿嘿,对应疏水作用,范德华力,氢键,离子键,四级氢键,离子键,男人四十妻离子散,好惨,对不对,呵 10个aa组成肽链,10-39是多肽,51个以上是蛋白质 一个男人10岁就娶太太了,39岁就有很多太太,51得了老年痴呆,成了蛋白质,呵呵,貌似这两个口诀都和男人,太太有关,纯属巧合哈 二级有模序,motif,m是否两个n,记下了吧,三级是结构域,structure,三san也有s,四级是亚基,亚洲四小龙,哈哈,歪门邪道记知识点 tRNA分子量最小,third还不是老小,含稀有碱基最多,家里老小最招疼,爸妈把稀有的宝贝都给了它,rRNA含量最多,敢不多吗,造蛋白质的,含量最少的是mRNA,minimum,都有m,而且其5端有m7GpppN,都是有m地,tRNA三叶草,three,都是有t地 TPP VitB1硫一个丙给阿尔发,丙酮酸脱氢酶,而丙拼音bing,有B了吧,还是阿尔发酮戊二酸的辅酶,FAD FMN VitB2一个baby有两个Father,一个亲爹,一个干爹,幸福吧,NAD+ NADH VitPP,两个N两个P,捆绑记忆,泛酸,生物素,贩A粉赚钱,A粉是一种新型毒品,这个钱可赚不得哦,赚钱谐音转酰,生物素,羧化酶,都有s,甲钴胺素,VitB12,一个人变成两个人不就是家,家通甲 生化--一碳与八个--ruru114 一碳单位:有胆(sam)敢(甘)死(丝)就去阻(组)塞(色)一贪(碳)官! 8个必需氨基酸:晾(亮)一晾(异亮)本(苯丙)色(色),原来(赖)是蟹(缬)蛋(甲硫)酥(苏)。 生化-碱性氨基酸-小猪

历年高中竞赛生物化学试题汇编

高中生物联赛辅导--历年试题选讲--生物化学 2010.11 注:1、为了方便大家查阅,仍然保留原试卷题号。2、每年试题各部分所占权重会有所变化,这里只是选讲典型试题。3、不要就题论题,翻书将相关知识点理解记忆到位。 2005年 9.关于生物大分子,以下哪一项叙述是不正确的? A.不同生物体的有机大分子类型大体相同 B.组成细菌中蛋白质的氨基酸种类与高等生物的不同 C.碳原子的不同排列方式和长短是生物大分子多样性的基础 D.生物大分子均是由单体小分子脱水缩合而成 解析:B。所有生物体中组成蛋白质的氨基酸种类相同,共20种。还有100多种不参与蛋白质组成的氨基酸,在各种生物体内的种类有所差别。 11.以下哪种物质不属于糖酵解过程中的产物: A.磷酸烯醇式丙酮酸B.3--磷酸甘油酸C.2--磷酸甘油 醛D.果糖--6--磷酸 解析:C。糖酵解中出现的产物依次有:6-磷酸-葡萄糖、6-磷酸-果糖、1,6-二磷酸-果糖、3-磷酸甘油醛、二羟磷酸丙酮、1,3-二磷酸-甘油酸、3-磷酸-甘油酸、2-磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸、丙酮酸。 A.丙氨酸B.组氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸 解析:C。只有甘氨酸的R集团为-H,a-碳原子上还连着另外一个H,所以甘氨酸不具有手性构象。 2006年 11.以下哪种物质具有高能键: A.磷酸烯醇式丙酮酸B.3一磷酸甘油酸c.2一磷酸甘油 醛D.果糖-6-磷酸 解析:A。简单的记忆方法就是能够生成ATP的物质具有高能键。在糖酵解中,两种物质能够生成ATP:1,3-二磷酸-甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸。 12.葡萄糖酵解的产物是 A.丙氨酸B.丙酮醛C.丙酮酸D.乳酸E.磷酸丙酮酸 解析:C。 13.氧化磷酸化过程中电子传递的主要作用是: A.形成质子梯度B.将电子传给氧分子C.转运磷酸根D.排出二氧化碳

生物化学实验练习题及参考答案[1]

生物化学实验 一、名词解释: 分配层析法电泳同工酶酶活性分光光度法层析技术比活力 二、填空题: 1. 测定蛋白质含量的方法有,,和。 2. CAT能把H2O2分解为H2O和O2,其活性大小以来表示,当CAT与H2O2反应结束,再用测定未分解的H2O2。 3. 聚丙烯酰胺凝胶电泳是以作为载体的一种区带电泳,这种凝胶是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成。化学聚合法一般用来制备_____________胶,其自由基的引发剂是,催化剂是______________;光聚合法适于制备大孔径的_________________胶,催化剂是______________。 4.层析技术按分离过程所主要依据的物理化学性质进行分类,可分成以下几种:_______________,_______________,_______________,_______________和________________。 5. 使用离心机离心样品前,必须使离心管__________且对称放入离心机。 6. 米氏常数可近似表示酶和底物亲合力,Km愈小,表示E对S的亲合力愈,Km愈大,表示E对S 的亲合力愈。 7. 分光光度计在使用之前必须预热,注意预热及样品槽空时必须_________(打开、合上)样品池翻盖。 8. CAT是植物体内重要的酶促防御系统之一,其活性高低与植物的密切相关。 9. 纸层析实验中,____________形成固定相,____________流动相。 10. 聚丙烯酰胺凝胶是是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成的,在具有自由基团体系时,两者就聚合。引发产生自由基的方法有两种:和。11. 层析技术按按固定相的使用形式进行分类,可分成以下几种:_______________,_______________,_______________和________________。 三、问答题: 1、简述4种测定蛋白质含量的方法及其原理。 2、简述不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳中的三个不连续及三种物理效应。 3、试分析影响电泳的主要因素有哪些? 参考答案: 生物化学实验 一、名词解释: 1、电泳:指带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象。 2、同工酶:指催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 3、分配层析法:用物质在两种或两种以上不同的混合溶剂中的分配系数不同,而达到分离目的的一种实验方法。

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的(说明血糖的来源、去路及调节过程)? 血液中的葡萄糖称为血糖,机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果,也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果(由于血糖的来源与去路保持动态平衡,血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证)。 A.血糖来源(3分) 糖类消化吸收:食物中的糖类经消化吸收入血,这是血糖最主要的来源;肝糖原分解:短期饥饿后,肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液;糖异生作用:在较长时间饥饿后,氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖;其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路(4分) 氧化供能:葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP,为细胞供给能量,此为血糖的主要去路。合成糖原:进食后,肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质:可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪;可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物(戊糖磷酸途径),如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节(2分) 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素,但胰岛素分泌受机体血糖的控制(机体血糖升高胰岛素分泌减少)。胰岛素分泌增加,糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低,糖原分解降低、糖原合成提高,血糖降低。否则相反(胰岛素分泌减少,糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高,糖原分解提高、糖原合成降低,血糖提高)。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加,糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高,糖原分解提高、糖原合成降低,血糖提高。否则相反。 老师,丙酮酸被还原为乳酸后,乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括:大量乳酸透过肌细胞膜进入血液,在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液,在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能;部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液,在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 (1)脂肪动员:脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 (2)脂酸氧化:经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 (3)甘油氧化:经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛,3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1.丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答:(1)丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。(2)丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸,后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体,在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。(3)磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1,6-双磷酸果糖。1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖,再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

生化实验思考题参考答案[1].

生化实验讲义思考题参考答案 实验一淀粉的提取和水解 1、实验材料的选择依据是什么? 答:生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。从科研工作的角度选材,还应当注意具体的情况,如植物的季节性、地理位置和生长环境等,动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等,微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。 2、材料的破碎方法有哪些? 答:(1) 机械的方法:包括研磨法、组织捣碎法; (2) 物理法:包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等; (3) 化学与生物化学方法:包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。 实验二总糖与还原糖的测定 1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定?两种滴定方法各有何优缺点? 答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。间接法的优点是操作简便、反应条件温和,缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差;直接法的优点是反应原理直观易懂,缺点是操作较复杂,条件剧烈,不易控制。 实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法 (1)本实验制备得到的是粗脂肪,若要制备单一组分的脂类成分,可用什么方法进一步处理? 答:硅胶柱层析,高效液相色谱,气相色谱等。 (2)本实验样品制备时烘干为什么要避免过热? 答:防止脂质被氧化。 实验六蛋白质等电点测定 1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低? 请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。

蛋白质是两性电解质,在等电点时分子所带净电荷为零,分子间因碰撞而聚沉倾向增加,溶液的粘度、渗透压减到最低,溶解度最低。结果中pH约为4.9时,溶液最浑浊,达到等电点。 答: 2、在分离蛋白质的时候,等电点有何实际应用价值? 答: 在等电点时,蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加,所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。在分离蛋白质的时候,可以根据待分离的蛋白质的等电点,有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来,从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。 实验七氨基酸的分离鉴定-纸层析法 1、如何用纸层析对氨基酸进行定性和定量的测定? 答: 将标准的已知氨基酸与待测的未知氨基酸在同一张层析纸上进行纸层析,显色后根据斑点的Rf值,就可以对氨基酸进行初步的定性,因为同一个物质在同一条件下有相同的Rf 值;将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定,根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理,通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进行定量测定。 3、纸层析、柱层析、薄层层析、高效液相层析各有什么特点? 答:

生物化学复习思考题

生物化学复习思考题(2009年) 第二章蛋白质 1.什么是蛋白质?蛋白质有哪些生理功能? 2.蛋白质有哪些分类方法? 3.蛋白质中含氮量一般有多少?1克蛋白氮相当于多少蛋白质? 4.氨基酸有哪些构型?组成蛋白质的氨基酸是什么构型的? 5.组成蛋白质的氨基酸有哪些?熟记各种氨基酸的代号。 6.氨基酸有哪些分类方法? 7.氨基酸在什么情况下带负电和正电?什么叫做氨基酸的等电点? 8.氨基酸有哪三个重要的反应? 9.哪些氨基酸可以吸收紫外光? 10.什么叫做构象?什么叫做构型? 11.解释名词:肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端 12.什么叫做蛋白质的一级结构? 13.什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质? 14.什么叫做α-碳原子的二面角? 15.什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型? 16.什么叫α-螺旋和β-折叠?平行和反平行β-折叠有何区别? 17.试述α-角蛋白的结构. 18.什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型? 19.解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基 20.维持蛋白质高级结构的力有哪些? 21.什么是二硫键?二硫键是怎样形成的? 22.蛋白质是生物大分子,为什么在水溶液中还很稳定? 23.蛋白质在什么情况下带正电和负电?什么叫做蛋白质的等电点? 24.解释名词:变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析 25.蛋白质变性的本质是什么? 第三章酶化学 1.什么叫酶?与一般的催化剂比较,酶有哪些相同之处和不同点? 2.酶的反应专一性有哪些种类?什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性? 3.酶的惯用法命名有哪些方式? 4.国际酶学委员会将酶分为哪几类?水解酶类与裂解酶类有何区别? 5.什么叫做简单酶和结合酶? 6.解释名词:酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。 7.酶分子活性中心以外的必需基团有什么功能? 8.解释名词:酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂 9.什么叫酶促反应初速度? 10. 影响酶促反应的因素有哪些? 11.底物浓度怎样影响酶促反应?米氏方程表示了什么关系? 12.米氏常数Km有什么意义? 13.某一酶促反应的速度从最大速度的10%提高到90%时,底物浓度应是原来的多少倍?

关于生物化学问答题附答案

生物化学解答题 (一档在手万考不愁) 整理:机密下载 有淀粉酶制剂1g,用水溶解成1000ml酶液,测定其蛋白质含量和粉酶活力。结果表明,该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml;其1ml的酶液每5min分解0.25g淀粉,计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活(淀粉酶活力单位规定为:在最适条件下,每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位)。答案要点:①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3(2分)酶总活力单位数是3×1000=3000U(1分)②总蛋白是0.1×1000=100 mg(1分),比活力是3000/100=30(1分)。 请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。(5分)答案要点:三羧酸循环;乙醛酸循环;从头合成脂肪酸;酮体代谢;合成胆固醇等。(各1分) 酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一,其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。答案要点:在某些酵母和某些微生物中,丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛,该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH 还原形成乙醇。葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O(6分)脱氢反应的酶:3-磷酸甘油醛脱氢酶(NAD+),醇脱氢酶(NADH+H+)(2分)底物水平磷酸化反应的酶:磷酸甘油酸激酶,丙酮酸激酶(Mg2+或K+)(2分) 试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。答案要点:①mRNA是遗传信息的传递者,是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。(3分)②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体,还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所(3分)。 物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。(3分)②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体,还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所(3分)。 为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路?哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节?为什么?答案要点:①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径(2分);三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料(1分),要举例(2分)。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物(3分),糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径(2分) 写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程,注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子,并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP的摩尔数。答案及要点:天冬氨酸+α酮戊二酸--→(谷草转氨酶)草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶)α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶)PEP+GDP+CO2 PEP+ADP→(丙酮酸激酶)丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系)乙酰COA+NADH+H+CO2 乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环)2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP ①耗1ATP 生2ATP 5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1?5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶:L-谷氨酸脱氢酶(NAD+),丙酮酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,FAD,Mg2+),异柠檬酸脱氢酶(NAD+,Mg2+),a-酮戊二酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,NAD+,Mg2+),琥珀酸脱氢酶(FAD,Fe3+),苹果酸脱氢酶(NAD+)。(3分)共消耗1ATP,生成2ATP、5NADH和1FADH,则净生成:-1+2+3×5+2×1=18ATP DNA双螺旋结构有什么基本特点?这些特点能解释哪些最重要的生命现象?答案要点:a. 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成,螺旋表面有一条大沟和一条小沟。(2分)b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间碱基按A-T配对,之间形成2个氢键,G-C配对,之间形成3个氢键(碱基配对原则,Chargaff定律)。(2分)c. 螺旋直径2nm,相邻碱

药学生物化学思考题及答案

生物化学 精品文档第一章糖的化学 1.糖的概念及生物学作用 概念:由碳、氢、氧三种元素组成,是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 生物学作用: 1.是人和动物的主要能源物质。淀粉、糖原、葡萄糖等 2.具有结构功能。纤维素、壳聚糖、粘多糖等 3.具有多方面的生物活性及功能。戊糖、FDP、香菇多糖、猪苓多糖、肝素等 2.糖的分类(单糖,寡糖,多糖)**掌握几种二糖中单糖成分,多糖种类 糖的分类(根据含糖单位的数目) ?单糖(monosaccharide):不能被水解成更小分子的糖。 ?寡糖(oligosaccharide): 由单糖缩合而成的短链结构(含2~6个单糖)。 ?多糖(polysaccharide):由许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量很大,均无甜味 也无还原性。 二糖:两分子单糖以糖苷键连接而成。 蔗糖(sucrose) G+F 麦芽糖(maltose)G+G 乳糖(lactose)G+Gal 多糖:复合糖。 3. 多糖分类(来源分类) 1.植物多糖:水溶性多糖:(如当归、枸杞、大黄、艾叶等)多糖。 水不溶性多糖:淀粉、纤维素等 2.动物多糖:多为水溶性粘多糖。肝素、硫酸软骨素、透明质酸、猪胎盘脂多糖等 3.微生物多糖:香菇、茯苓、银耳等的多糖 4.海洋生物多糖:甲壳素、螺旋藻多糖等。 6. 多糖提取方法分几类来进行? 第一类难溶于水,可溶于稀碱液。主要是胶类,如木聚糖、半乳聚糖 第二类易溶于温水,难溶于冷水的多糖。 第三类黏多糖的提取(组织中黏多糖与蛋白质共价结合) (1)碱液抽提法:(据糖肽键对碱不稳定) 软骨中提取软骨素即用此法。 (2)蛋白水解酶消化法:组织中释出粘多糖的方法(蛋白水解酶:木瓜蛋白酶及链霉蛋 白酶) 。 **7. 多糖基本纯化方法有几种?原理? 1.分级沉淀法:乙醇分级沉淀分离各种硫酸软骨素。 2.季铵盐络合法:表面活化剂与粘多糖聚阴离子形成络合物,水不溶(低离子强度)。 3.离子交换层析:利用pH及盐浓度梯度分离各种多糖。 4.制备性区带电泳:利用分子大小、形状、电荷区分。

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