第四章蛋白质化学
一、单项选择题
1．蛋白质分子的元素组成特点是
A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16%
2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是
A．15g/L B．20g/L C．31g/L D．45g/L E．55g/L
3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？
A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸
4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？
A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸
5．含有两个羧基的氨基酸是
A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸
6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？
A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸
7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？
A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸
E．苏氨酸
8．蛋氨酸是
A．支链氨基酸B．酸性氨基酸
C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸
E．含硫氨基酸
9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？
A．8种B．15种
C．20种D．25种
E．30种
10．构成天然蛋白质的氨基酸
A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子
B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是
A．瓜氨酸B．蛋氨酸
C．丝氨酸D．半胱氨酸
E．丙氨酸
12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？
A．疏水分子B．非极性分子
C．负离子D．正离子
E．兼性离子
13．所有氨基酸共有的显色反应是
A．双缩脲反应B．茚三酮反应
C．酚试剂反应D．米伦反应
E．考马斯亮蓝反应
14．蛋白质分子中的肽键
A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键
B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成
C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成
D．肽键无双键性质
E．以上均不是
15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是
A．盐键B．二硫键
C．疏水键D．肽键
E．氢键
16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于
A．一级结构B．二级结构
C．三级结构D．四级结构
E．高级结构
17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是
A．肽键B．离子键
C．氢键D．二硫键
E．疏水键
18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基？
A．2.5 B．2.6
C．3.0 D．3.6
E．5.4
19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是
A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nm
C．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键
E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成
20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：
A．β转角B．β片层
C．α螺旋D．无规则卷曲
E．以上都不是
21．模体属于：
A．二级结构B．超二级结构
C．三级结构D．四级结构
E．以上都不是
22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是
A．天然蛋白孩子分子均有这种结构
B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性
C．三级结构的稳定性主要是次级键维持
D．亲水基团聚集在三级结构的表面
E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基
23．具有四级结构的蛋白质特征是
A．分子中必定含有辅基
B．每条多肽链都具有独立的生物学活性
C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成
D．依赖肽键维系四级结构的稳定性
E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成
24．维持蛋白质四级结构的化学键是
A．盐键B．氢键
C．二硫键D．范德华力
E．次级键
25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成
A．肽键B．盐键
C．二硫键D．疏水键
E．氢键
26．分子病患者体内异常蛋白质是由于
A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代
B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒
C．蛋白质的空间结构发生改变
D．一级结构中某一氨基酸缺失
E．以上都不是
27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是
A．苯丙氨酸的苯环B．半胱氨酸的巯基
C．肽键D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基
28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时
A．可使蛋白质表面的净电荷不变
B．可使蛋白质表面的净电荷增加
C．可使蛋白质稳定性增加
D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出
E．对蛋白质表面水化膜无影响
29．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？
A．pH3.5 B．pH4.9
C．pH5.9 D．pH6.5
E．pH8.6
30．蛋白质变性是由于
A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解
C．肽键断裂D．氨基酸组成改变
E．氨基酸排列顺序改变
31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定
A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI
C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7.4
E．在水溶液中
32．变性蛋白质的主要特点是
A．黏度下降B．溶解度增加
C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失
E．容易被盐析出沉淀
33．盐析法沉淀蛋白质的原理是
A．中和电荷B．去掉水化膜
C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜
E．蛋白质凝固
34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为
A．8B．＞8
C．＜8D．≤8
E．≥8
35．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入
A．高浓度HCl B．硫酸铵
C．三氯醋酸D．氯化汞
E．钨酸
36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开？
A．电泳B．阳离子交换层析
C．阴离子交换层析D．纸层析
E．凝胶过滤
37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是
A．过氧化氢酶（分子量247500）B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500）D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）
38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（pI5.96）B．精氨酸（pI10.76）
C．赖氨酸（pI9.74）D．酪氨酸（pI5.66）
E．天冬氨酸（pI2.77）
39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的？
Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链
Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链
Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链
Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链
Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链
40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的？
A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成
Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成
Ｅ．是由2α和2δ亚基组成
41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是
A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
Ｅ．以上都不是
二、多项选择题
1．稳定蛋白质空间结构的作用力是
A．氢键B．疏水键
C．盐键D．二硫键
E．范得华引力
2．关于蛋白质基本组成正确的是
A．由C、H、O、N等多种元素组成B．含氮量约为16% C．可水解成肽或氨基酸D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型
3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链？
A．丝氨酸B．谷氨酸
C．苏氨酸D．亮氨酸
E．苯丙氨酸
4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起？A．组氨酸B．色氨酸
C．酪氨酸D．赖氨酸
E．缬氨酸
5．蛋白质的二级结构包括
A．α螺旋B．β片层
C．β转角D．双螺旋
E．以上都是
6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质？
A．分子的大小和形状B．溶解度不同C．电荷不同D．粘度不同
E．以上都是
7．含硫氨及酸包括
A．蛋氨酸B．苏氨酸
C．组氨酸D．半胱氨酸
E．丝氨酸
8．下列哪些是碱性氨基酸
A．组氨酸B．蛋氨素
C．精氨酸D．赖氨酸
E．谷氨酸
9．芳香族氨基酸是
A．苯丙氨酸B．酪氨酸
C．色氨酸D．脯氨酸
E．组氨酸
10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的？
A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状
C．两链间形成离子键维持稳定D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确
11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？
A．pI为4.5的蛋白质B．pI为7.4的蛋白质
C．pI为3.4的蛋白质D．pI为7的蛋白质
E．pI为6.5的蛋白质
12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有
A．中性盐沉淀蛋白质B．鞣酸沉淀蛋白质
C．低温乙醇沉淀蛋白质D．重金属盐沉淀蛋白
E．以上方法均可以
13．变性蛋白质的特性有
A．凝固B．沉淀
C．溶解度显著下降D．生物学活性丧失
E．易被蛋白酶水解
14．谷胱甘肽
A．可用GSSG表示其还原型B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应D．GSH具有解毒作用
E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成
15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定？
A．Folin酚试剂法B．双缩脲法
C．紫外吸收法D．茚三酮法
E．考马斯亮蓝法
16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的？
A．亲水基团及可解离基团位于表面B．亲水基团位于内部
C．疏水基团位于内部D．羧基多位于内部
E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区
三、填空题
1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。
2．在各种蛋白质中含量相近的元素是_____，测得蛋白质样品中其含氮量为12.8克，样品中蛋白质含量位_____克。
3．蛋白质的具有两性电离性质，当蛋白质处于某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为_____，该溶液的pH值称为蛋白质的_____。
4．蛋白质的一级结构是指_____在蛋白质多肽链中的_____、_____。
5．在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的_____与另一个氨基酸α碳原子上的_____脱去一分子水形成的键叫_____，它是蛋白质分子中的基本结构键。
6．蛋白质颗粒表面的_____和_____是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
7．蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_____键，使天然蛋白质原有的_____与_____性质改变。
8．稳定蛋白质的次级键包括_____、_____、_____等。
9．构成蛋白质的氨基酸有_____种，其中碱性氨基酸有_____、_____、_____；酸性氨基酸有_____、_____。
10．在pH6.0时将一个丙、精、谷3种氨基酸的混合液进行纸上电泳，移向正极的是_____，移向负极的是_____，原点的是_____。
11．球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子_____而与水结合。
12．HbS与HbA的区别在于HbA的_____链的_____端的_____位的_____残基被_____残基所取代。
13．沉淀蛋白质的主要方法有：_____、_____、_____、_____。
14．由一条多肽链组成的蛋白质没有_____，由几条多肽链通过_____连接的蛋白质也没有_____。
15．一级结构是蛋白质的_____结构，决定蛋白质的_____结构。
16．标准氨基酸中，含羟基的氨基酸是：_____、_____、_____。
17．标准氨基酸中，_____、_____、_____是芳香族氨基酸。
18．按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为_____，蛋白质分子形状的长短之比大于10的称为_____。按照组成成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称_____，分子组成中除了蛋白质部分还有非蛋白质部分的称_____，其中非蛋白质部分称_____。四、名词解释
1．标准氨基酸
2．等电点
3．肽键
4．肽
5．肽键平面
6．多肽
7．氨基酸残基
8．蛋白质的一级结构
9．蛋白质的二级结构
10．蛋白质的三级结构
11．蛋白质的四级结构
12．α－螺旋
13．超二级结构
14．结构域
15．亚基
16．分子病
17．蛋白质的变性
18．透析
19．盐析
20．蛋白质的沉淀
21．蛋白质的凝固
22．层析
23．电泳
24．沉降系数
25．茚三酮反应
26．离子交换层析
27．凝胶过滤层析
28．亲和层析
29．凝胶电泳
30．SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
31．等电聚焦电泳
32．双向电泳
五、问答题
1．组成蛋白质的元素和基本单位分别是什么？分别有何特点？
2．何谓蛋白质的两性解离？
3．蛋白质的一、二、三、四级结构及其维持各级结构的作用力是什么？
4．如果一个人发高烧（40℃以上）几小时就会发生细胞内部可逆的损伤。对这种高温损伤有一种可能的解释是什么？
5．什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？
6．沉淀蛋白质的主要方法有哪些？各有何特点？
7．组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？
8．变性后蛋白质有何特点？
9．举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。
10．举例说明蛋白质构象与功能的关系。
11．比较蛋白质的沉淀与变性。
12．简述α螺旋的结构特点。
13．简述离子交换层析的原理。
14．简述凝胶过滤层析的原理。
参考答案
一、单项选择题
1.E
2.C
3.B
4.A
5.D
6.A
7.D
8.E
9.C 10.B
11.A 12.E 13.B 14.C 15.D 16.B 17.C 18.D 19.E 20.A
21.B 22.B 23.E 24.E 25.C 26.A 27.D 28.D 29.C 30.A
31.C 32.D 33.D 34.B 35.B 36.E 37.A 38.E 39.B 40.A
41.C
二、多项选择题
1.ABCDE
2.ABCD
3.ABC
4.BC
5.ABC
6.ABC
7.AD
8.ACD
9.ABC 10.ABD 11.BDE 12.AC
13.CDE 14.BCD 15.ABCE 16.ACE
三、填空题
1. C H O N
2. N 80
3.兼性离子等电点
4. 氨基酸组成排列顺序
5. 羧基氨基肽键
6. 同种电荷水化膜
7. 次级生物学活性物理化学
8. 氢键盐键疏水键
9. 20 精氨酸组氨酸赖氨酸谷氨酸天冬氨酸
10. 谷氨酸精氨酸丙氨酸
11. 极性表面
12. βN 六谷氨酸缬氨酸
13. 盐析有机溶剂沉淀法重金属盐沉淀法生物碱试剂沉淀法
14. 四级结构四级结构
15. 基本空间
16. 丝氨酸苏氨酸酪氨酸
17. 苯丙氨酸酪氨酸色氨酸
18. 球状蛋白纤维状蛋白单纯蛋白结合蛋白辅基
四、名词解释
1．具有相应的遗传密码、用于合成蛋白质的20种氨基酸。
2．当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时，此时溶液的pH值即氨基酸或蛋白质的等电点。
3．一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4．氨基酸通过肽键连接而成的化合物
5．由于肽键具有部分双键的性质，使得与肽键相连的6个原子（CCONHC）构成一个刚性的平面。
6．多个氨基酸分子缩合而成的肽
7．多肽链中每个氨基酸单位
8．多肽链中氨基酸的组成和排列顺序
9．蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象
10．在二级结构的基础上，多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕而成的特定空间构象，包括主链和侧链所有原子的空间排布。
11．两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链，通过非共价键连接形成的空间构象。12．肽键平面围绕α碳原子的旋转而形成的右手螺旋。
13．2个或3个二级结构肽段在空间上进一步聚集和组合形成的空间结构，又称模体。14．超二级结构的进一步组合、折叠，形成紧密、稳定而且在蛋白质分子构象上明显可区分的、相对独立的区域性结构。
15．在蛋白质分子的四级结构中，具有独立三级结构的多肽链为一个亚基。
16．由于蛋白质分子的变异或缺失而产生的疾病
17．在理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失的过程。
18．用半透膜将大小分子分开的方法
19．在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐使蛋白质从溶液中析出沉淀的方法
20．蛋白质分子相互聚集从溶液中析出的现象
21．蛋白质发生热变性后，多肽链相互缠绕形成固体状态的过程。
22．按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
23．带电粒子在电场中向相反电极移动的现象
24．对于特定蛋白质颗粒，其在重力场中的沉降速度与离心加速度之比为一常数，称为沉降系数。
25．在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
26．使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法27．也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
28．利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。
29．以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
30．在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。
31．利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
32．是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
五、问答题
1．组成蛋白质的元素有碳、氢、氧、氮和硫等，其中氮是蛋白质的特征性元素，平均含量为16%。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，组成蛋白质的20种氨基酸，都属于L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
2．蛋白质是两性电解质。在蛋白质分子可解离的基团中，除每条肽链上的氨基末端和羧基末端外，还有侧链上可解离基团。蛋白质分子在溶液中的解离程度，取决于其分子上酸性基
团和碱性基团的相对比例，以及溶液pH的影响。在酸性较强的溶液中，蛋白质分子解离成正粒子；在碱性较强的溶液中，蛋白质分子解离成负离子。这种现象称蛋白质的两性解离。3．一级结构是指多肽链中氨基酸的组成和排列顺序；二级结构是指肽键平面的相对旋转所形成的空间结构；三级结构是指在二级结构基础上进一步盘绕折叠所形成的空间构象；四级结构是指亚基间的相互作用形成的空间结构。维持蛋白质一级结构的作用力是肽键；维持二级结构的作用力使氢键；维持三级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力、二硫键；维持四级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力。
4．高温可以引起蛋白质（酶）的变性，导致细胞生化反应能力的损伤。
5．在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。
6．沉淀蛋白质的主要方法有：盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂沉淀。盐析特点：利用中性盐破坏蛋白质的胶体稳定性（电荷和水化膜）而使其从溶液中析出。蛋白质不变性。不同蛋白质盐析时所需盐的浓度不同，故可用逐渐加大盐浓度的办法使溶液中混合的蛋白质先后分离不发生变性（分段盐析）。有机溶剂沉淀的特点：与水亲和性强，破坏蛋白质表面的水化膜，但不能中和电荷，因此需在等电点附近沉淀蛋白质，且在低温下进行以防止蛋白质变性。重金属盐沉淀的特点：调节溶液pH大于蛋白质的等电点，蛋白质带负电，与重金属结合而沉淀，一般使蛋白质变性。生物碱试剂沉淀特点：调节溶液pH小于蛋白质的等电点，蛋白质带正电，与某些酸的酸根结合而沉淀，一般使蛋白质变性。
7．组成蛋白质的氨基酸虽然只有20种，但由于氨基酸在蛋白质多肽链中的种类、数目、比例、排列顺序及组合方式的不同，所以可构成种类繁多，结构各异的蛋白质。
8．（1）生物学活性丧失（2）溶解度下降（3）易形成沉淀（4）易被蛋白酶水解
9．蛋白质特定的构象和功能是由其一级结构所决定的。多肽链中各氨基酸残基的数量、种类及它们在肽链中的顺序主要从两方面影响蛋白质的功能活性：一部分氨基酸残基直接参与构成蛋白质的功能活性区，它们的特殊侧链基团即为蛋白质的功能基团，这种氨基酸如被置换都会直接影响该蛋白质的功能，另一部分氨基酸残基虽然不直接作为功能基团，但它们在蛋白质的构象中处于关键位置，这种残基一旦被置换就会影响蛋白质的构象，从而影响蛋白质的活性。因此，一级结构不同的各种蛋白质，它们的结构和功能就不同；反之，一级结构
大体相似的蛋白质，它们的构象和功能也可能相似。如来源于不同动物种属的胰岛素，它们的一级结构不完全一样，但其组成的氨基酸总数或排列顺序却很相似，从而使其基本结构和功能相同。
10．蛋白质的构象决定功能。如，蛋白质天然构象被破坏，蛋白质的生物活性就丧失。正常情况下，很多蛋白质的天然构象不是固定不变的。人体内有很多蛋白质往往存在着不只一种天然构象，但只有一种构象能显示出正常的功能活性。因而，常可通过构象的变化来影响蛋白质的活性。如血红蛋白具有紧密型和松弛型两种构象，通过构象的变化来完成对氧的运输。11．蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。12．右手螺旋；螺旋一圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，R基分布在螺旋的外侧，每个肽键的C=O与第四个肽键的H-N形成氢键，R侧链的大小、形状、带电状态等均可影响α螺旋的形成。
13．离子交换层析是利用蛋白质所带电荷与固相基质（离子交换剂）之间相互作用达到分离纯化的目的。基质是由带有电荷的树脂或纤维素组成，带有正电荷的称之阴离子交换树脂；而带有负电荷的称之阳离子交换树脂。由于蛋白质在不同pH条件下，其带电状况不同，阴离子交换基质结合带有负电荷的蛋白质，反之阳离子交换基质结合带有正电荷得蛋白质。14．凝胶过滤层析一又称分子筛层析。工作原理是利用多孔的固相载体（葡聚糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶等制成），当不同大小和形状的分子流经固相载体时，所受到的排阻力不等，从而将混合物种的不同组分分离。
第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。
7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。 13．氨基酸的结构通式为。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。
第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31g/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸
E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质
蛋白质化学（48题） 1.下列蛋白质的生物学功能中，哪种相对是不重要的? A.作为物质运输载体 B.氧化供能 C.作为生物催化剂 D.抵御异物对机体的侵害和感染 E.调节物质代谢和控制遗传信息 2.在各种蛋白质中含量相近的元素是 A.C B.H C.O D.N E.S 3.蛋白质的元素组成中氮的平均含量是 A.8% B.12% C.16% D.20% E.24% 4.组成蛋白质的氨基酸有 A.10种 B.15种 C.20种 D.25种 E.30种 5.用酸水解蛋白质时，易被破坏的氨基酸是： A.Met B.Trp C.Thr D.Val E. Tyr 6.下列哪一种氨基酸的不解引起偏振光的旋转。 A.Ala B.Gly C.Leu D.Ser E.Val 7.氨基酸的等电点是： A.溶液ph7.0时氨基酸所带正负电荷数比值 B.氨基酸羧基和氨基均质子化的溶液PH值 C.氨基酸水溶液的ph值 D.氨基酸净电荷等于零时的溶液ph值 E.氨基酸的可解离基因均是解离状态的溶液ph值 8.?关于多肽“Lys-Ala-Ser-Arg-Gly-Phe”电泳的以下描述，哪项是错崐误的? A.PH3时泳向负极 B.ph5时泳向负极 C.PH7时泳向负极 D.ph9时泳向正极 E.PH9时泳向负极 9.?含有Gly、?Asp、Arg、Cys的混合液，其PI依次分别是5.97、2.77、崐10.76、?5.07，在PH10环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电崐泳区带顺序是 A.Gly.Asp.Arg.Cys B.Asp.Cys.Gly.Arg C.Arg.Gly.Cys.Asp D.Cys.Arg.Gly.Asp E.均处于同一位置 10.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于 A.含硫氨基酸的多少 B.脂肪族氨基酸的多少 C.碱性氨基酸的多少 D.芳香族氨基酸的多少 E.亚氨基酸的含量多少 11.哪一种蛋白质组份在280nm处具有最大光吸收 A.Trp B.Tyr C.Phe D.Cys E.肽键 12.除脯氨酸外，所有的a-氨基酸都能与茚三酮作用是： A.红色反应 B.黄色反应 C.绿色反应 D.紫兰色反应 E.紫红色 13.与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是 A.Phe B.Tyr C.Trp D.His E.Pro 14.蛋白质分子中的主键是 A.肽键 B.二硫键 C.酯键 D.盐键 E.氢键 15.关于肽键特点描述的错误是 A.肽键中的C-N键较N-C键短 B.肽键中的C-N键有单，双键双重性 C.肽键有顺反两种构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面 E.肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 16.蛋白质三维结构的构象特征主要取决于 A.氨基酸的组成，顺序和数目
第四章蛋白质化学 知识点： 一、氨基酸 蛋白质的生物学功能 氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解：所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。 非蛋白质氨基酸： 氨基酸的酸碱性质： 氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算， 高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。 氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm， 氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。 二、结构与性质 肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面 蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。 超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。 结构域： 蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。 球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。 蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等 三、蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理； 四、蛋白质的性质及分离纯化 胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤； 酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳 蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），
使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
第四章蛋白质化学 、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A. 含大量的碳 B.含大量的糖 C. 含少量的硫 D.含少量的铜 E.含氮量约16% 2. —血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A. 15g/L B. 20g/L C. 31/L D. 45g/L E. 55g/L 3. 下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A. 亮氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.谷氨酸 E.脯氨酸 4. 下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A. 天冬氨酸 B.丙氨酸 C.脯氨酸 D.精氨酸 E.甘氨酸 5. 含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸 B.苏氨酸
C.酪氨酸 D.谷氨酸 E.赖氨酸6．在的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A. 丙氨酸 B.精氨酸 C.谷氨酸 D.赖氨酸 E.天冬氨酸 7. 在时，哪种氨基酸带正电荷？ A. 精氨酸 B.亮氨酸 C.谷氨酸 D.赖氨酸 E.苏氨酸 8. 蛋氨酸是 A.支链氨基酸 B.酸性氨基酸 C.碱性氨基酸 D.芳香族氨酸 E.含硫氨基酸 9. 构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A. 8种 B. 15种 C. 20种 D. 25种 E. 30 种 10. 构成天然蛋白质的氨基酸 A. 除甘氨酸外，氨基酸的a碳原子均非手性碳原子 B. 除甘氨酸外，均为L-构型 C.只含a羧基和a氨基 D. 均为极性侧链 E.有些没有遗传密码
11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸 B.蛋氨酸 C. 丝氨酸 D.半胱氨酸 E. 丙氨酸 12. 在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A.疏水分子 B.非极性分子 C.负离子 D.正离子 E.兼性离子 13. 所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应 B.茚三酮反应 C.酚试剂反应 D. xx反应 E. 考xxxx反应 14. 蛋白质分子中的肽键 A. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B. 某一氨基酸的Y羧基与另一氨基酸的a氨基脱水形成 C. 一个氨基酸的a-羧基与另一氨基酸的a氨基脱水形成 D. 肽键无双键性质 E. 以上均不是 15. 维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A.盐键 B.二硫键 C.疏水键 D.肽键
蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。
二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。
蛋白质化学习题 1 为什么说蛋白质是一切生命功能的执行者？举出蛋白质的6大功能。 2 举出一种非蛋白质氨基酸和一种蛋白质稀有氨基酸及其作用。 3 20种基本氨基酸按照极性程度和酸碱性可以如何分类？按照生物的需要又如何分类？举出人的前两种必需氨基酸。为什么氨基酸的组成元素是地球上较氢的元素？ 4 20种基本氨基酸中，哪种氨基酸不具有旋光性？哪种氨基酸具有亚氨基？哪种氨基酸分子质量最小？哪种氨基酸遇茚三酮显黄色？哪些氨基酸遇到茚三酮显棕色？哪些氨基酸可以吸收紫外光？最大紫外吸收在何处？哪些氨基酸是芳香族氨基酸？并分别写出它们的三字缩写符号和一字缩写符号。 5 写出荷电氨基酸的三字缩写符号和一字缩写符号。这些氨基酸的侧链在球状蛋白质中分布在何处？ 6 胰岛素和胰高血糖素的功能是什么？ 7 在测定氨基酸序列中，断列二硫键的化学试剂有哪两种？举出三种肽键特异断裂剂及其断列位置。 8 写出显色剂茚三酮、DNFB和PITC参加的显色反应及其作用。 9 氨基酸分析仪的工作原理是什么？氨基酸序列仪的工作原理是什么？ 10 在低pH下氨基酸为什么带正电荷？ 11 在什么pH位置氨基酸的缓冲性最大或最小？
12 利用氨基酸各个基团的pK值，判断 Gly, Asn, Lys, His分别在 pH1，pH2.1，ph4, pH10时在电场中的电泳方向。 13 试述肽键十分稳定的原因？ 14 试述GSH的结构与功能。 15 试述蛋白质的一、二、三、四级结构的含义？何谓结构域和超二级结构？ 16 氨基酸残基之间的连接方式有哪些？ 17 为什么天然氨基酸序列具有特异性？ 18 构型与构象哪个涉及共价键的断裂？哪个涉及共价键的旋转？共价键旋转的动力是什么？ 19 肽键之间相互作用的次级键是什么？氨基酸侧链之间相互作用的次级键是什么？ 20 Ramachandran图表示什么含义？ 21 试述a-螺旋和B-折叠的结构特点？ 22 一种a-螺旋蛋白质的相对分子质量为10302，计算其长度为多少mm？ 23 什么是B-转角和无规线团？ 24 什么是纤维状蛋白？什么是球状蛋白？它们在结构上有何特点？ 25 试述a-角蛋白角蛋白和胶原蛋白的氨基酸残基组成特点？ 26 试述球状蛋白的一般结构原则？ 27 试述肌红蛋白的结构与功能？ 28 试述血红蛋白的结构与功能？
习题——蛋白质化学
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（ C ） A．氢键B．疏水键C．肽键D．二硫键 2、蛋白质变性后可出现的现象是（ D ） A．一级结构发生改变B．构型发生改变 C．分子量变小D．构象发生改变 3、血红蛋白的氧合曲线呈（A） A．S形曲线B．抛物线C．双曲线D．直线4、蛋白质变性后出现的变化是（D ） A．一级结构发生改变B．溶解度变大 C．构型发生改变D．构象发生改变 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为（ D ） A．1 Ｂ．2 Ｃ．3 Ｄ．4 6、不会导致蛋白质变性的方法有（A） A．低温盐析B．常温醇沉淀 C．用重金属盐沉淀D．用三氯乙酸沉淀 7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是（ D ） A．丝氨酸B．丙氨酸C．亮氨酸D．甘氨酸8、下列氨基酸中，含有吲哚环的是（ C ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化，这个蛋白质（A） A．二级结构一定改变B．二级结构一定不变 C．三级结构一定改变D．功能一定改变 10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳（ C ） A、抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活 B、抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱累积，引起神经中毒的症状 C、和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的能力，使患者因缺氧而死亡 D、抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行 11、肌红蛋白的氧合曲线呈（A）
A．双曲线B．抛物线C．S形曲线D．直线 12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是（ C ） A．紫外吸收B．凯氏定氮法C．双缩脲法D．茚三酮反应13、下列氨基酸是必需氨基酸的为（C ）． A．丙氨酸B．精氨酸C．赖氨酸D．谷氨酰氨14、维持蛋白质三级结构主要靠（ D ） A．范德华力B．氢键C．盐键D．疏水相互作用15、氨基酸与蛋白质共有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应16、可分开抗体IgG分子的重链和轻链（-S-S-相连）的试剂是（ B ） A．胃蛋白酶B．巯基乙醇C．尿素D．乙醇胺17、Sanger试剂是指（B ） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸18、蛋白质变性是由于（A） A．氢键被破坏B．肽键断裂 C．蛋白质降解D．水化层被破坏及电荷被中和 19、Edman试剂是指（A） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸20、下列氨基酸中，含有咪唑基的是（ D ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸 21、下列是非必需氨基酸的是（B ） A．亮氨酸B．丙氨酸C．赖氨酸D．异亮氨酸 22、氨基酸有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应23、蛋白质在等电点时，应具有的特点是（ D ） A．不具有正电荷B．不具有负电荷 C．既不具有正电荷也不具有负电荷D．在电场中不泳动 24、以下说法错误的是（A） A. pH增加，血红蛋白与氧的亲和力增加 B. 二氧化碳分压增加，血红蛋白与氧的亲和力下降
第四章蛋白质化学 一、选择题 (一)Ａ型题 1、单纯蛋白质中含量最少得元素就是() Ａ、C B、Ｈ C、O Ｄ、N E、S ２、选出不含硫得氨基酸(） A、胱氨酸 B、牛磺酸 Ｃ、甲硫氨酸 D、组氨酸 E、苯甲酸 3、根据元素组成得区别，从下列氨基酸中排除一种氨基酸（) Ａ、组氨酸 B、色氨酸 C、胱氨酸 Ｄ、精氨酸 E、脯氨酸 4、选出非编码氨基酸（) A、甘氨酸 B、胱氨酸 C、赖氨酸 D、缬氨酸 E、组氨酸 5、泛酸就是人体所需得一种维生素，但它本身没有生物活性，而就是在人体内与ATP及一种氨基酸合成为辅酶A后才在代谢中发挥作用。这种氨基酸就是（） Ａ、丝氨酸 B、色氨酸 C、苯丙氨酸 Ｄ、半胱氨酸 Ｅ、谷氨酰胺 6、蛋白质中没有得氨基酸就是( ） Ａ、半胱氨酸 B、甲硫氨酸 C、瓜氨酸 D、胱氨酸 E、丝氨酸 7、指出必需氨基酸（） A、胱氨酸 B、半胱氨酸 C、脯氨酸 D、丝氨酸 E、苏氨酸 8、在一个分子结构中，如果存在由两种或两种以上得原子构成得环状结构,我们就说该分子结构中存在杂环结构,下列哪种分子肯定不存在杂环结构（） A、单糖类 B、类固醇 Ｃ、氨基酸 D、核苷酸 E、维生素 ９、标准氨基酸得分子中没有() Ａ、氨基 B、甲基
C、羟甲基 D、醛基 E、羟基 10、根据基团结构,从下列氨基酸中排除一种氨基酸( ） A、苯丙氨酸 Ｂ、色氨酸 C、脯氨酸 D、赖氨酸 E、谷氨酸 １１、下列氨基酸除哪个以外属于同一类氨基酸( ) A、甲硫氨酸 B、牛磺酸 C、丙氨酸 Ｄ、谷氨酸 Ｅ、天冬氨酸 １2、请选出分子量较大得氨基酸() A、酪氨酸 B、亮氨酸 C、色氨酸 Ｄ、精氨酸 E、组氨酸 13、两种蛋白质A与B,现经分析确知A得等电点比B高，所以下面一种氨基酸在Ａ得含量可能比B多，它就是（） Ａ、苯丙氨酸 B、赖氨酸 C、天冬氨酸 D、甲硫氨酸 E、谷氨酸 １4、一条蛋白质多肽链由100个氨基酸残基构成,它得分子量得可能范围就是( ） A、６０0０～8 ０00 B、８000～1000０ C、10 000～12 000 D、1２０00～１4 000 E、１4000～１6 ０0０ 15、哪种氨基酸水溶液得pH值最低（) A、精氨酸 B、赖氨酸 C、谷氨酸 D、天冬酰胺 E、色氨酸. 16、哪个就是氨基酸得呈色反应（） A、脱羧基反应 B、双缩脲反应 C、氧化反应 D、茚三酮反应 E、转氨基反应 １7、关于蛋白质α－螺旋得正确描述就是（) Ａ、蛋白质得二级结构就是α—螺旋 B、每一个螺旋含5、4个氨基酸残基 C、螺距为3、６ｎｍ D、α—螺旋就是左手螺旋 E、氨基酸残基侧链得结构影响α-螺旋得形成及其稳定性 １8、维系蛋白质α—螺旋结构得化学键就是（） A、肽键 B、离子键 C、二硫键
蛋白质化学习题 蛋白质化学习题 一、选择题 1.为了形成稳定的肽链空间结构，肽键中的四个原子和与其相邻的两个α-碳原子必须位于() a、连续卷绕状态 b、相对自由旋转状态 c、同一平面d以及随不同外部环境变化的状态 2.甘氨酸的解离常数为pK1=2.34，pK2=9.60，等电点为()A，7.26 B，5.97 C，7.14 D，10.77 3，肽键为: () a，顺式结构b，顺式和反式共存c，反式结构 4.维持蛋白质二级结构稳定性的主要因素有: () 静电力b，氢键c，疏水键d，范德华力 5、蛋白质变性是由于() 一级结构改变b，空间构象破坏c，生长素脱落d，蛋白质水解6，必需氨基酸为()。 植物b，动物c，动物和植物d，人和动物 7.天然蛋白质中包含的20个氨基酸的结构(A)都是L-型，都是D-型，部分是L-型，部分是D-型，除了甘氨酸以外都是L-型。 8、天然蛋白质中不存在的氨基酸是() a、半胱氨酸 b、瓜氨酸 c、丝氨酸 d、甲硫氨酸9，破坏α螺旋结构的氨基酸残基之一是: () 亮氨酸b，丙氨酸c，脯氨酸d，谷氨酸
10、当蛋白质处于等电点时，可以使蛋白质分子() 稳定性增加，表面净电荷保持不变，表面净电荷增加，溶解度最小2.真或假(在问题后的括号中打勾或打x) 1.所有的蛋白质都有一、二、三和四种结构。( ) 2.蛋白质分子中单个氨基酸的取代不一定会引起蛋白质活性的变化。( ) 3.镰状细胞性贫血是一种先天性遗传性分子疾病，其原因是正常血红蛋白分子中的谷氨酸残基被缬氨酸残基取代。()4。天然氨基酸都有一个不对称的α碳原子。( ) 5.变性蛋白质的分子量也会改变。( ) 6.蛋白质在等电点的净电荷为零，溶解度最小。()3。问题和计算问题 1.为什么蛋白质是生命活动最重要的物质基础？ 2.尝试比较甘氨酸、脯氨酸和其他常见氨基酸结构的异同，以及它们如何影响多肽链二级结构的形成？ 3.为什么蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 4.试着说明蛋白质结构和功能之间的关系(包括初级结构、高级结构和功能之间的关系)。 5.什么是蛋白质变性？退化的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。 6.聚赖氨酸在pH7时不规则卷曲，在pH10时呈α螺旋。聚谷氨酸Glu)在pH7呈现不规则螺旋，在pH4呈现α螺旋。为什么？ 7.多肽链片段在疏水环境或亲水环境中更有利于α-螺旋的形成，为什
－第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少？ A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸就是: A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的就是: A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要就是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素就是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征就是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性就是由于: A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点就是:
A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.＞8 C.＜8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上就是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸 2.下列哪些就是碱性氨基酸: A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸就是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的就是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层 C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些就是正确的: A.就是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键就是: A.肽键 B.疏水键 C.离子键 D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A.pI为4、5的蛋白质 B.pI为7、4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质 D.pI为6、5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:
元素、营养与健康 【学习目标】 1.了解营养素是指蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水等六类物质；掌握蛋白质、糖类、油脂、维生素与人体健康的关系；了解六大营养素对人体生命活动的重要意义及合理安排饮食的重要性。 2.了解人体的元素组成及一些元素对人体健康的影响。 【要点梳理】 要点一、蛋白质（高清课堂《化学与生活》课题１、一） 1.蛋白质：蛋白质是构成人体细胞的基本物质，是机体生长及修补受损组织的原料，也是人体不可缺少的营养物质。 一切重要的生命现象和生理功能都离不开蛋白质，可以说没有蛋白质就没有生命。蛋白质经水解最终生成各种氨基酸，所以氨基酸是组成蛋白质的基石。氨基酸不仅可以被氧化，放出供人体活动的热量，同时还会重新组成人体所需的各种蛋白质，维持人体的生长发育和组织更新。此外，调节生理机能的某些激素也是蛋白质，生物催化剂——酶的化学成分也是蛋白质，皮肤、毛发等也都是由蛋白质组成的。蛋白质是主要的生命基础物质之一，在人的生命活动中执行着各种功能，扮演着各种角色。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能： （1）血红蛋白——人体内氧气的传输者 生命离不开氧气，人体内的血红蛋白是人类吸入氧气和呼出二氧化碳过程中的载体。但是空气中的污染物CO与血红蛋白的结合能力却特别强，是氧气的200倍。当CO浓度较大时，因CO与血红蛋白牢固结合，使其丧失输氧功能，会使人因缺氧而中毒，甚至窒息死亡。煤等燃料不完全燃烧时会生成CO，抽烟时吐出的烟气中也含有CO。 （2）酶（一类重要的、特殊的蛋白质）——生命过程中的催化剂 在我们人体内进行着许多化学反应，这些反应的共同点是在温和的条件下进行，反应速率大，反应十分完全，且易于灵活控制，能够按环境的变化和身体的需要不断地加以调整。这一切都依靠一类特殊的蛋白质——酶来完成。 酶的催化作用具有以下特点：a.条件温和，不需加热；b.具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率比普通催化剂高107～1013倍。c.具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应，淀粉酶只对淀粉水解起催化作用，如同一把钥匙开一把锁。 酶在其他行业已得到广泛应用，如淀粉酶应用于食品、发酵等工业；蛋白酶用于医药等方面；酶还可用于疾病的诊断；在洗涤剂中加入酶可增强去污效果。酶还有其他许多重要的应用，科学家们将应用酶来解决当今世界三大问题之一的粮食问题。 3.蛋白质的变性： 羊毛衣物为什么不能用普通肥皂（呈碱性）洗涤呢？高温蒸煮，为什么能杀菌消毒呢？这是因为当蛋白质分子受某些物理因素（如高温、紫外线、超声波、高电压等）和化学因素（如酸、碱、有机溶剂、重金属盐等）的影响时，其结构会被破坏，导致其失去生物活性（称为蛋白质的变性）。 例如，在许多建筑材料、绝缘材料、家具、清洁剂、化妆品，香烟烟雾中都含有甲醛，均会成为居室的污染源，对人类的健康造成危害。制作动物标本的福尔马林的化学成分为甲醛（防腐剂福尔马林的主要成分）会与蛋白质中的氨基酸反应，使蛋白质分子结构发生变化，从而失去生物活性并发生凝固，所以用福尔马林制作的标本能长久保存。 【要点诠释】 1.食物的成分主要有蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水六大类，通常称为六大营养素。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能，为了维持人的正常生命活动，我们必须注意防止有害物质（如甲醛、一氧化碳）对人的肌体蛋白质的侵害。 要点二、糖类、油脂、维生素
课外练习题 一、名词解释 1、蛋白质等电点：对某一蛋白质而言，当在某一pH值时，其所带正负电荷正好相等（即净电荷为零），这一pH值称为蛋白质等电点 2、肽键：是由由一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基缩合失水而形成的酰胺键 3、结构域：由花式或二级结构组合行程单局部折叠区域 4、蛋白质变性：某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失 5、蛋白质的二级结构：多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象 6、蛋白质三级结构：一条多肽链在二级结构基础上进一步卷曲折叠，构成一个不规则的特定构象 7、蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的具有三级结构的多肽链通过非共价键聚合而成的特定构象 8、氨基酸的等电点（pI）：如果氨基酸的净电荷为零，那么它在电泳系统中就不会向正极或负极移动，这种状态下，液体的pH值称为该氨基酸的等电点 9、蛋白质可逆沉淀：在沉淀过程中，蛋白质的结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液10、蛋白质不可逆沉淀：由于沉淀过程中发生了蛋白质的结构和性质的变化所致 二、填空 1、蛋白质根据其化学组成不同分为（简单蛋白质）和（结合蛋白质）； 2、简单蛋白质根据其溶解性的不同分为（可溶性）蛋白、（醇溶性）蛋白和不溶性蛋白； 3、蛋白质根据其分子形状的不同分为（球状）蛋白质和（纤维状）蛋白质； 4、除（脯氨酸）外，组成蛋白质的20种氨基酸均为α-氨基酸； 5、除（甘氨酸）外，所有氨基酸都具有不对称α-碳原子，苏氨酸和（异亮氨酸）的β碳也是不对称碳原子； 6、属于酰胺类的氨基酸是（天门冬酰胺）和（谷氨酰胺）； 7、含硫类氨基酸有（半胱氨酸）和（甲硫氨酸）； 8、芳香族氨基酸有（苯丙氨酸）、（络氨酸）和（色氨酸）； 9、在20种氨基酸中，属于亚氨基酸的是（脯氨酸）； 10、编码氨基酸共有（20）种；胱氨酸、羟赖氨酸和羟脯氨酸等为（非编码）氨基酸；高半胱氨酸、高丝氨酸、鸟氨酸和瓜氨酸等属于非蛋白质氨基酸； 11、氨基酸的（）和（）的解离度与溶液的pH值有关，调节溶液的pH值能使氨基酸表现出各种不同的带电形式； 12、氨基酸的（）、（）以及其它可解离基团，都有一个特征pK值，可以通过对每一功能基团进行酸碱滴定，根据滴定曲线来推算pK值； 13、氨基酸与（）的反应为α-氨基和α-羧基共同参加的反应；该反应常用作氨基酸的定性定量分析； 14、蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，由（肽键）连接而成； 15、多肽链中的骨干称为（共价）主链，由氨基酸的羧基与氨基形成的（肽键）部分规则地重复排列而成； 16、多肽链的结构具有（）；一条多肽链有两个末端，即（）末端和（）末端； 17、二硝基氟苯法分析的是氨基酸（）末端； 18、肼解法是测定（）末端残基最重要的化学方法； 19、维持蛋白质构象的化学键有（氢键）、（二硫键）、（疏水键）、（离子键）、（配位键）和（范德华引力）； 20、蛋白质的（）结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以（）为主要的次级键而形成有规则的构象，如（）、（）和β-转角、β-凸起和无规线团等。 21、肽键中的C-N键的键长比C=N键（）； 22、α-螺旋的方向为（）螺旋，每（）个氨基酸旋转一周，螺距为（）nm，肽键平
第一章蛋白质化学 一、填空题 1.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 2.氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH 第3章蛋白质化学试题及答案（3） 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖 C．含少量的硫D．含少量的铜 E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸 C．甘氨酸D．谷氨酸 E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸 C．脯氨酸D．精氨酸 E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸 C．酪氨酸D．谷氨酸 E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸 C．谷氨酸D．赖氨酸 E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸 C．谷氨酸D．赖氨酸 E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质 E．以上均不是 15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A．盐键B．二硫键 C．疏水键D．肽键 E．氢键 16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于 A．一级结构B．二级结构 C．三级结构D．四级结构 E．高级结构 17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH(完整版)蛋白质化学试题及答案(3)
生物化学-蛋白质化学练习含答案
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