湖南大学2014年招收攻读硕士学位研究生
入学考试命题
招生专业名称：生物学、生物医学工程
考试科目代码：851 考试科目名称：生物化学
一 .名词解释(每个3分，合计30分)
等电聚胶电泳 Edman降解构象α-螺旋催化常数竞争性抑制作用
糖苷键增色效应戊糖磷酸途径氧化脱氨
二 .填空题(每空1分，合计30分)
1.糖酵解中催化底物水平磷酸化的两个酶是（）和（）。
2.糖类除了作为能源之外，他还与生物大分子间的（）有关，也是合成（）、（）、（）等的碳骨架的供体。
3.动物体内的氨在肝脏通过（）循环机制合成为（）。
4.酶催化反应的实质在于降低反应的（），使底物分子在较低的能量状态下达到（）态，从而使反应速度（）。
5.维生素pp可形成（）和（）两种辅酶。
6.体内ATP的生成方式有（）和（）。
7.体内—碳单位主要来源于（）、（）、（）等某些氨基酸的分解代谢。
8.生物分子间具有相互亲和力的分子有：酶与底物、（）、（）凝集素与血红球蛋白
表面抗原等。
9.氨基酸活化所需的酶是（）。
10.5-氟尿嘧啶的抗癌作用机制是（）。
11.白化病是由于先天缺乏（）。
12.血红蛋白的辅酶是（），当其中的1个亚基与氧结合后，其余亚基与氧的亲和力（），这种现象称（）。
13.DNA变性后，紫外吸收（），粘度（），浮力密度（），生物活性（）。
三. 单项选择题（每题1分，合计30分）
1. 琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂是（）
A.苹果酸
B.丙酮酸Ｃ．延胡索酸Ｄ．柠檬酸Ｅ．丙二酸
2. 维生素A构成视紫红质的活性形式是（）
A.9-顺视黄醛
B.11-顺视黄醛
C. 11-顺视黄醇
D.全反型视黄醛
E. 全反型视黄醇
3. 下列关于肌红蛋白的叙述，哪个是错误的（D）
A. 肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素辅基组成的
B. 肌红蛋白含有高比例的a螺旋
C. 血红素位于两个His 残基之间
D. 大多数非极性侧链位于分子表面，所以肌红蛋白不溶于水
4. 下列化合物异生成葡萄糖时净消耗ATP最多的是（C）
A. 2分子甘油
B. 2分子乳酸
C. 2分子草酰乙酸
D. 2分子琥珀酸
5. 位于糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成和糖原分解各条代谢途径交汇点上的化合物是（B）
A.1-磷酸葡萄糖
B. 6-磷酸葡萄糖
C. 1,6-二磷酸果糖
D. 3-磷酸甘油酯
6.一个含有葡萄糖、N-乙酰谷氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丙氨酸的溶液，在PH=6条件下通过阴离子交换树脂，被保留最多的是（B）
A. 精氨酸
B. 天冬氨酸
C. 丙氨酸
D. 葡萄糖
E. 亮氨酸
7. 血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于（C）
A.O2分压的减少
B.CO2分压减少
C.CO2分压增加
D.PH的增加
8. 脂肪动员的关键酶是（D）
A. 组织细胞中的甘油三酯酶
B. 组织细胞中的甘油二酯脂肪酶
C. 组织细胞中的甘油一酯脂肪酶
D. 组织细胞中的激素敏感性脂肪酶
9. 关于酮体的叙述，哪项是正确的？（C）
A. 酮体是肝内脂肪酸大量分解产生的异常中间产物、可造成酮症酸中毒
B.各组织细胞均可利用乙酸CoA合成酮体，但以肝内合成为主
C.酮体只能在肝内生成，肝外氧化
D.合成酮体的关键酶是HMG CoA还原酶
E.酮体氧化的关键是乙酸转硫酶
B.mRNA前体需要进行甲基化修饰
C .mRNA前体需要进行剪接作用
D .mRNA前体需要5’端加m7GpppNmp的帽子
E .mRNA前体需要进3’端加聚U的尾
30 .利福平抗结核菌的机制是它抑制了菌体RNA聚合酶的(C)
A.α亚基
B.β’亚基
C.β亚基
D. p因子 E .δ亚基
四.问答题(60分)
1.简述RNA的分类，各类RNA的结构特点及其在蛋白质生物合成中的作用。（8分）
2.试述饱和脂肪酸的β－氧化与从头合成的异同，脂肪酸β－氧化产物能否转变为糖，并说明原因？（8分）
3.何谓核酸的变性、复性、杂交？各受哪些因素影响？(9分)
4.什么是逆转录，病毒中的单链DNA是如何整合到寄住细胞的基因组中？(8分)
5.调节血糖的主要激素有哪些，各自的作用特点如何？(10分)
6.为什么缺乏维生素B12与叶酸可引起巨幼红细胞性贫血？简述其生化机制。(9分)
7.简述分子杂交（核酸蛋白质等）的种类适用范围及特点。（9分）
------------------------------------------------------------精品文档-------------------------------------------------------- 生物化学习题 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 D*2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) 、柠檬酸B、肉碱C A、ACP A E、乙酰辅酶、乙酰肉碱D) 、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( b6 A、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用 B 、转氨基作用 C D、非氧化脱氨基作用 、脱水脱氨基作用E ) 、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确d7( FADH2 和NADH、产生A B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 c8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
临床执业医师资格考试生物化学模拟试题及答案 [A1型题] 以下每一考题下面有A、B、C、D、E 5个备选答案，请从中选一个最佳答案，并在答题卡将相应题号的相应字母所属方框涂黑。 1．丙氨酸和。—酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪种酶的连续作用才能产生游离的氨A．谷草转氨酶 B．谷氨酰氨合成酶 C．α—酮戊二酸脱氢酶 D．谷氨酸脱氢酶 E．谷丙转氨酶 2．肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是 A．嘌呤核甙酸循环 B．嘧啶核甙酸循环 C．L—谷氨酸氧化脱氨作用 D．联合脱氨作用 E．鸟氨酸循环 3．别嘌呤醇治疗痛风的原因是 A．可抑制腺甙脱氨酶 B．可抑制鸟嘌呤脱氨酶 C．可抑制黄嘌呤脱羧酶 D．可抑制尿酸还原酶 E．可抑制黄嘌呤氧化酶 4．有关电子传递链的叙述，错误的是 A．链中的递氢体同时也是递电子体 B．电子传递的同时伴有ADP的磷酸化 C．链中的递电子体同时也是递氢体 D．该链中各组分组成4个复合体 E．A十D 5．脂肪细胞酯化脂酸所需的甘油是 A．由氨基酸转化而来 B．大多数来自葡萄糖 C．由糖酵解产生 D．由糖异生形成 E．由脂解作用形成 6．脂肪酰CoA在肝脏中进行β氧化的酶促反应顺序为 A．脱氢、加水、硫解、再脱氢 B．加水、脱氢、硫解、再脱氢 C．脱氢、硫解、再脱氢、加水 D．脱氢、加水、再脱氢、硫解 E．以上均不对 7．下列反应中不需要1’—焦磷酸—5’—磷酸核糖的是 A．次黄嘌呤转变为次黄甙酸 B．腺嘌呤转变为腺甙酸
C．鸟嘌呤转变为鸟甙酸 D．生成5’—磷酸—1’—氨基核糖的反应 E．嘧啶生物合成中乳清酸的生成 8．5—Fu的抗癌作用机制为 A．抑制尿嘧啶的合成 B．抑制胸腺嘧啶核甙酸合成酶的活性，从而抑制DNA的生物合成 C．抑制胞嘧啶的合成，从而抑制DNA合成 D．合成错误的DNA，抑制癌细胞生长 E．抑制FH2合成酶的活性 9．Mesdlson和Stahl在1958年利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明的是哪一种机制 A．DNA的半保留复制机制 B．DNA的全保留复制机制 C．DNA基因可转录为mRNA D．DNA基因可表达为蛋白质 E．DNA能被复制 10．DNA复制时除哪种酶外其余均需要 A．拓扑异构酶 B．DNA指导的RNA聚合酶 C．RNA指导的DNA聚合酶 D．DNA指导的DNA聚合酶 E．连接酶 11．下列关于大肠秆菌DNA聚合酶I的叙述，正确的是 A．具有5’→3’内切核酸酶活性 B．具有3’→5’外切核酸酶活性 C．duTP是它的一种作用物 D．以有缺口的双股DNA为模板 E．是惟一参与大肠扦茵DNA复制的聚合酶 12．以下哪个过程中不需要DNA连接酶 A．DNA复制 B．DNA重组 C．DNA断裂和修饰 D．制备重组DNA E．DNA修复 13．原核生物参与转录起始的酶是 A．RNA聚合酶全酶 B．RNA聚合酶核心菌 C．引物酶 D．解链酶 E．RNA聚合酶Ⅱ 14．外显子是 A．不转录的DNA就是反义链 B．基因突变的表现 C．真核生物基因的非编码序列
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，
一、名词解释（每题 2 分，共32 分） 糖异生酮体氧化磷酸化中间代谢联合脱氨补救合成途径无定向途径 Calvin循环核酶顺式作用元件增强子受体分子筛作用PCR第二信使蛋白聚糖 二、判断题（每题1分，共10 分） （） 1.转氨基作用是体内合成非必需氨基酸的重要途径。 （）2?在TCA循环中的各中间物，只有草酰乙酸才能被循环中的酶完全降解。 （） 3.糖酵解过程没有氧的消耗，仍可以进行氧化还原反应，但若没有无机磷的参加，则糖酵解反应将中止。 （）4?乙酰CoA是饱和脂肪酸碳链延长途径中的二碳单位的活性供体。 （） 5.乙醛酸循环是生物体中普遍存在的一条代谢途径，该循环可作为TCA 循环的辅助途径之一。 （） 6.磷脂酸是合成三酰基甘油和磷脂的共同中间物。 （）7.肉（毒）碱是一种对还原性辅酶进出线粒体起重要作用的载体。 （）8.电子能从一个高电位的氧化还原对中的还原型，自发地转移到与它相偶联的一个具有较低电位的氧化还原对中的氧化型分子中。 （）9.生物化学中所提到的“高能化合物”都含有“高能磷酸健”。 （）10.嘌呤核苷酸从头合成的第一个嘌呤核苷酸是IMP。 三、单项选择题（每题 1 分，共10分） 1. 霍乱毒素能持续激活G-蛋白，这是由于霍乱毒素能使Gs蛋白的a亚基（）A.磷酸化B.甲基化C. ADP核糖基化D.乙酰化 2. 痛风是由于血中（）含量增高的结果
A. 尿素 B.尿酸 C.乳酸 D.尿囊素 3. 胰蛋白酶特异性水解肽链中（）形成的肽键。 A. Lys羧基 B.Met羧基 C.Tyr羧基 D.GIu羧基 4. 胆固醇分子中含有（）个碳原子。 A.20 B. 27 C. 25 D. 30 5. 磷酸戊糖途径的重要意义在于其产生（）。 A.NADH B. NADPH C. FADH 2 D. F-6-P 6. tRNA反密码子的第一个碱基如果是I,则不能与之配对的密码子第三个碱基是（）。 A.U B. A C. G D. C 7. DNA在水溶液中的变性温度又称为（）。 A.溶解温度 B.融解温度 C.熔解温度 D.降解温度 8. 限制性内切酶是（）。 A.磷酸单酯酶 B.碱性磷酸酶 C.RNase D磷酸二酯酶 9. 下列那种叙述是错误的？ A. xxDNA是真核生物中的高重复顺序 B. xxDNA是同向重复顺序 C. xxDNA具有特殊的密度 D. xxDNA不具有生物学活性 10 .双脱氧末端终止法DNA测序不需要（）。 A.引物酶 B.DNA聚合酶 C.dNTP D.ddNTP
单元细目要点 蛋白质的结构与功能 1.氨基酸与多肽 （1）氨基酸的结构与分类 （2）肽键与肽链 2.蛋白质的结构 （1）一级结构 （2）二级结构 （3）三级和四级结构 3.蛋白质结构与功能的关系 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸的结构 组成人体蛋白质的氨基酸都是 L-α-氨基酸 （甘氨酸除外） （二）氨基酸的分类 极性中性氨基酸（7个） 非极性疏水性氨基酸（8个） 脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 碱性氨基酸（3个） 精氨酸、组氨酸、赖氨酸 酸性氨基酸（2个） 天冬氨酸、谷氨酸 肽键 在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。 肽键（—CO—NH—） 一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。 肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。 肽键的形成 二、蛋白质的结构 （一）一级结构 1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 2.基本化学键：肽键 3.蛋白水解酶可破坏一级结构 （二）蛋白质的二级结构 1. 概念：局部主链！ 2. 主要的化学键：氢键 3. 基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 4. α-螺旋结构特点 （1）一般为右手螺旋； （2）每3.6个氨基酸残基上升一圈； （3）侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。 记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节
（三）蛋白质的三级结构 概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。 一条所有！ 肌红蛋白三级结构 （四）蛋白质的四级结构 亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。
《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质 重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物； 重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜
1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握：酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念，酶原激活实质 中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用； 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能 重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解
（生物科技行业）基础生物化学新—名词解释
第二章核酸 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度 变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补 的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是 酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三 种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．色氨酸E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解
D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．瓜氨酸二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸B．氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α-螺旋B．β-片层C．β-转角D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白
生物化学（16分） 第一节蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构：氨基酸。 组成天然蛋白质的20多种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸”)； 唯一不具有不对称碳原子----甘氨酸； 含有巯基的氨基酸----------半胱氨酸----记忆：半巯； 含有酰胺基的氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺； 含有羟基的氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸； 含有2个羧基的氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸； 含有氨基的氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸； 天然蛋白质中不存在的氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸； 不出现在蛋白质中的氨基酸------瓜氨酸； 亚氨基酸---经化学修饰的-------脯氨酸、羟脯氨酸。 2、氨基酸的分类 （1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸) （2）极性、中性氨基酸：记忆：古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸) （3）酸性氨基酸：记忆：天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的 （4）碱性氨基酸：记忆：碱赖(赖氨酸)精(精氨酸)组(组氨酸) （5）芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 （6）必需氨基酸：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸 （7）含硫基氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸 （8）一碳单位：丝、色、组、甘氨酸 (二)肽键与肽链 连接两个氨基酸的酰胺键：肽键，肽键由-CO-NH-组成，键长0.132nm，具有一定程度的双键性能，不能自由旋转。 二、蛋白质结构 2、3、4级：高级结构/空间构象----氢键 1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)--3.6个氨基酸，右手螺旋方向--外侧。某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。 一级结构：从N端至C端的氨基酸排列序列，肽键，次要的是二硫键； 二级结构：局部主链的空间结构，氢键(稳定)；
《基础生物化学》习题 练习（一）蛋白质 一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。 2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼 此不同的部分是 。 5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解 度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其 等电点应是 。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86， 其等电点应是 。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应 所用的试剂是 。 10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。 它的活性基团是 。 11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。 一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。 能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘 以 。 二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸 收峰。（ ） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ）
一、名解： 锌指结构pI同工酶分子伴侣底物水平磷酸化载脂蛋白RNAi 端粒脂肪动员基因组Km值受体抑癌基因SNPs 染色质重塑 二、简答题： 1，举例说明酶活性的快速调节方式有哪些？ 2，试述三羧酸循环中草酰乙酸代谢去路 3，拧-丙酮酸循环过程及意义 4，血氨的来源与去路 5，原核生物DNA复制分哪些阶段？哪些物质参与？各起什么作用？ 6，重组DNA基因的基本操作过程 2012生化 一、名词解释 1.蛋白质复性 2.模体 3.酶的共价修饰 4.糖无氧酵解 5.酮体 6.呼吸链 7.分子杂交 8.端粒酶 9.LPL受体10.MicroRNA 11.G蛋白12.ORF 13.one carbon unit 14.转录激活因子15.DNA克隆 二、问答题 1.Hb、Mb氧解离曲线差异及生理意义 2.糖异生、糖酵解有何差异 3.从生物氧化角度说明生物体内H20、CO2、ATP如何合成 4.说明鸟氨酸循环的主要过程及生理意义 5.真核基因表达调控的特点 6.如何决定DNA复制的保真性 2011生化 名词解释 1.molecular chaperon 2.proteomics 3.double helix 4.allosteric regulation 5.hybridization 6.active center 7.gluconeogenesis 8.ki(e)tone bodies 9.ATP synthase 10.gene library 11.structural gene 12.one carbon unit 13.PCR 14. receptor 15.semi-conservative replication 8. Cori’s cycle 简答题 1、试述任意三种常用的蛋白质分离方法及其原理 2、试述三类RNA的结构特征及主要功能 3、已知酶的可逆性抑制剂有三类，试述它们对酶促反应动力学性质影响的异同点 4、试述HDL的代谢概况及其与动脉粥样硬化的关系 5、什么是核苷酸的从头合成途径，试述嘧啶环各原子的来源 6、什么是第二信使，可分为哪几类？试各举一例说明其上下游分子
基础生物化学心得 生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。也是研究生命现象的重要手段。生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。 首先来说说生物化学的静态部分。基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。 从第七章开始。我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。 第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。这对于我们去控制他们的合成，有了理论基础和可行性。当我们不需要他们合成时我们就可
是非题（每题1分共计15分） 1、天然己糖都是右旋旋光性（） 2、磷脂酸是组成细胞膜的主要脂类（） 3、天然核苷酸中的碱基与戊糖的连接既有C-N键也有C-C键（） 4、具有相同氨基酸组成的蛋白质不一定具有相同的构象（） 5、辅基是酶的组成部分，总在参与酶的活性部位（） 6、Km值是所有酶的特征常数，不随酶的浓度和底物浓度的变化而变化 7、糖酵解过程不消耗氧，但这一过程仍有氧化还原反应（） 8、脂肪酸的合成与分解都是在线粒体内完成的（） 9、氨基酸分解过程中，脱氨后的碳链骨架可以转变成糖（） 10、核苷酸的从头合成途径中，核糖总是起始反应物之一（） 11、氨酰-tRNA合成酶是一个多功能酶，因此每个酶分子能识别并结合多种氨基酸（）12、氨基酸只在等电点处有缓冲作用（） 13、真核生物细胞中的mRNA在两个末端都有3,羟基（） 14、同一种酶对几种底物都能作用时，Km 最小的底物是该酶的最适底物 15、逆转录酶既具有DNA聚合酶活性，也具有RNA聚合酶活性（） 二、填空题（每空 1 分公30 分） 1、维系蛋白质三维结构的作用力是（），稳定DNA双螺旋的作用力是（） 2、酶原激活主要有肽链的（）和（）两种形式 3、糖酵解中形成的还原能力是（），HMP途径中形成的还原能力是（） 4、蛋白质肽链的主链骨架的基本结构单元被称做是（），其中肽键具有 （）的性质5、参与脂类合成的核苷酸是（），参与糖类合成的是（）
6、变构酶的调节类型包括（）效应和（）效应 7、生物体内可以利用现成的核苷或碱基通过（）途径合成核苷酸 8、Cys的Pk1=1.71,Pk2=8.33,Pk3=10.7则Cys的PI=（） 9、在一个DNA的复制叉中，一条链是连续合成的称为（），另一条链的合成不连续，称为（） 1 0 、酶的活性调节可以分为（）和（）两种形式 11、糖酵解中生成的NADH可以通过（）系统和（）系统穿过线粒体内膜 进入呼吸链12、遗传密码具有两个重要的性质（）和（） 13、极性基团在酶分子的疏水性裂隙中时，羧基的Pka值（），而氨基的 pka值（）14、生物氧化过程中，CO2的生成方式包括（）和（）两种方式 15、在电子传递链中，电子的传递分为（）和（）两个阶段 16、DNA聚合酶I既具有（）功能，也具有（）功能 三、选择题（每题 1 分共15分） 1 、蛋白质中的二硫键的主要作用是（） A、指导蛋白质的折叠 B、稳定蛋白质的结构 C、参与蛋白质的四级结构的形成 D、参与蛋白质的活性部位 2、关于RNA的论述正确的是（） A、所有的RNA都是由A、U、G、C四种碱基组成的 B、都是由重复DNA序列编码C都有帽子和尾巴结构 D、所有的tRNA3,端都是CCA-OH结构 3、x x方程的主要适用范围是（）
执业医师生物化学模拟试题（一） [A1型题] 以下每一考题下面有A、B、C、D.E 5个备选答案，请从中选一个最佳答案，并在答题卡将相应题号的相应字母所属方框涂黑。 1．下列不含极性链的氨基酸是 A．酪氨酸 B．苏氨酸 C．亮氨酸 D．半脱氨酸 E．丝氨酸 2．能够参与合成蛋白质的氨基酸的构型为 A．除甘氨酸外均为L系 B．除丝氨酸外均为L系 C．均只含a－氨基 D．旋光性均为左旋 E．以上说法均不对 3．有关酶的各项叙述，正确的是 A．蛋白质都有酶活性 B．酶的底物均是有机化合物 C．酶在催化时都不需辅助因子 D．酶不见得都是蛋白质
E．酶对底物有绝对的专一性 4．酶只所以能加速化学反应，是因为 A．酶能使反应物活化 B．酶能降低反应的活化能 C．酶能降低底物能量水平 D．酶能向反应体系提供能量 E．以上均正确 5．Km值的概念是 A．达到Ⅴmax所需底物的浓度 B．与底物毫无关系， C．酶一底物复合物的解离常数 D．酶在同一反应中Km值随浓度而变化E．是达到会1/2Ⅴmax时的底物浓度6．酶的竞争性抑制剂具有哪种效应 A．Km值降低，Ⅴmax变大 B．Km值增大,Ⅴmax变大 C. Km值不变,Ⅴmax不变 D. Km值增大,Ⅴmax不变 E．Km值和Ⅴmax均降低 7．乳酸脱氢酶能够形成几种同工酶 A．5种
B．7种 C．3种 D．4种 E．6种 8．真核生物的mRNA大多数在3′端有A．多种终止密码子 B．一个帽子结构 C．一个起始密码子 D．一个聚A尾巴 E．多个CCA序列 9．关于 RNA的叙述，错误的是 A．主要有 mRNA、tRNA、rRNA三大类 B．胞质中只有一种RNA，即mRNA C．最小的一种RNA是tRNA D．原核生物没有hnRNA E．原核生物没有SnRNA 10．只有一个遗传密码的氨基酸是 A．甘氨酸和蛋氨酸 B．精氨酸和丝氨酸 C．色氨酸和甲硫氨酸 D．天门冬氨酸和赖氨酸
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产A TP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子A TP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
临床执业医师生物化学检测试题 单项选择题 1. 在核酸含量测定中，可用于计算核酸含量的元素是： A. 碳 B. 氢 C. 氧 D. 磷 2. 下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA 、 A. 腺嘌呤 B. 鸟嘌呤 C. 尿嘧啶 D. 胞嘧啶 3. DNA与RNA完全水解后，其产物的特点是： A. 核糖相同，碱基部分相同 B. 核糖不同，碱基相同 … C. 核糖相同，碱基不同 D. 核糖不同，部分碱基不同 4. 核酸中核苷酸之间的连接方式是： A. 2'，3'磷酸二酯键 B. 糖苷键 （ C. 2'，5'磷酸二酯键 D. 3'，5'磷酸二酯键 5. 组成核酸的基本结构单位是： A. 多核苷酸 B. 单核苷酸
C. 含氮碱基 D. 磷酸和核糖 @ 6. 含稀有碱基较多的核酸是 A. mtDNA B. rRNA C. tRNA D. mRNA 7. 核酸对下列哪一波长附近有最大吸收峰 A. 200nm B. 220nm > C. 260nm D. 280nm 8. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是： A. 碱基序列 B. 核苷 C. 磷酸二酯键 D. 磷酸戊糖 9. 核酸对紫外线的吸收主要由哪一结构产生 ： A. 氢键 B. 糖苷键 C. 磷酸二酯键 D. 嘌呤环和嘧啶环上的共轭双键 10. DNA的中文名称是： A. 脱氧核糖核苷酸 B. 核糖核苷酸 … C. 脱氧核糖核酸 D. 核糖核酸 11. 下列关于RNA的描述哪项是错误的 A. 组成核糖体的RNA主要是rRNA B. mRNA分子中含有遗传密码 C. RNA可分为mRNA、tRNA、rRNA等
生糖氨基酸（18）：在体内可以转变为糖的氨基酸。P325 肉毒碱转运（18）：中短链脂肪酸可直接穿过线粒体内膜，而长链脂肪酸需依靠肉碱（肉毒碱）携带，以脂酰肉碱的形式跨越内膜而进入基质的运输。P289 一碳单位（18）：含有一个碳原子的基团。P343 竞争性抑制（17、）：可逆性抑制剂（I）和底物（S）竞争酶分子的结合部位，从而影响底物与酶正常结合的现象称为竞争性抑制。 PI（17、11、00）：氨基酸（核酸）的等电点, 是氨基酸（核酸）的特征常数。分子处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性分子状态，此时溶液的pH值即为氨基酸（核酸）的等电点。Tm（17、10、08、00）：熔解温度，使被测DNA的50%发生变性的温度，即增色效应达到一半时的温度。 内含子（17、）：在转录后的加工中，从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。术语内含子也指编码相应RNA外显子的DNA中的区域。 酰基载体蛋白（ACP）（17、）：通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。 超二级结构（17、18）：也称为基元.在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元（a螺旋、β折叠、β转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。 β氧化（17、09、06）：碳氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH 和FADH2，因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都由四步反应组成：氧化，水化，再氧化和硫解。 酶原激活（17、06）：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。 酰胺平面（16、04）：肽键（C-N）具有部分双键性质，不能左右旋转，使得形成肽键的4个原子（-CO-NH-）与两边的Ca共计6个原子差不多处于同一平面内，这个刚性平面即为酰胺平面也称肽平面。 诱导契合假说（16、14、09、03、01））：酶活性中心部位的结构具有柔性，该部位在与底物结合之前并不需要和底物的结构完全吻合，底物能顺利结合到活性中心的结合部位上，在催化位点作用下发生反应的假说。 能荷（16、05）：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态。能荷=[ATP]+0.5[ADP]/[ATP]+[ADP]+[AMP]。 剪切修复（16、10、）：通过切除-修复内切酶使DNA损伤消除的修复方法。一般是切除损伤区，然后在DNA聚合酶的作用下，以露出的单链为模板合成新的互补链，最后用连接酶将缺口连接起来。 信号肽（16、）：常指新合成多肽链中用于指导蛋白质夸膜转移（定位）的N-末端氨基酸序列（有时不一定在N端）。 解偶联剂（16、08、03）：一种使电子传递与ＡＤＰ磷酸化之间的的紧密偶联关系解除的化合物，Ｅg2,4－二硝基苯酚。 氧化磷酸化（18、16、01）：电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ＡＤＰ和Ｐi生成ＡＴＰ与磷酸化相偶联的过程。
生物化学试题及答案( 4) 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1．糖酵解( glycolysis ) 2．糖的有氧氧化 3．磷酸戊糖途径 4．糖异生( glyconoegenesis) 5．糖原的合成与分解6．三羧酸循环( krebs 循环) 7．巴斯德效应(Pastuer 效应) 8．丙酮酸羧化支路 9．乳酸循环( coris 循环) 10．三碳途径 二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在底物水平磷酸化反应分别由 11．糖原累积症 12．糖酵解途径 13．血糖(blood sugar) 14．高血糖(hyperglycemin) 15．低血糖 (hypoglycemin) 16．肾糖阈 17．糖尿病 18．低血糖休克 19．活性葡萄糖 20．底物循环 、和 ，最终产物为。酶催化下完成的，受氢体是酶和酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是，是由6—磷酸果糖激酶— 2 催化生成，该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26．1 分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子ATP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化，共生成分子ATP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1 分子葡萄糖氧化成CO2和H2O 净生 成或分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个ATP结合位点，一是ATP 作为底物结合，另一是与 ATP亲和能力较低，需较高浓度ATP才能与之结合。 33．人体主要通过途径，为核酸的生物合成提供。 34．糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控， 而肌肉主要受的调控。 35．因肝脏含有酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生 成增多。 36．糖异生主要器官是，其次是。 37．糖异生的主要原料为、和。 38．糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39．调节血糖最主要的激素分别是和。