第一章绪论
( 1 学时 )
1.1 生物化学的涵义
1.2 生物化学的起源与发展
1.3 生物化学的重要性
1.4 生物化学的学习方法
学习要求：了解生物化学的学习内容和学习方法，了解生物化学产生与发展的几个重要阶段及其代表性成果，了解生物化学在人类生产、生活中的重要性及其与其它学科的
密切关系。
学习重点：生物化学的涵义；生物化学发展的重要阶段。
第二章糖类化学
( 5学时）
2.1 糖类的概念
2.1.1 糖类的概念
2.1.2 糖的分类
2.1.3 糖类的主要生理作用
2.2 单糖
2.2.1 单糖的分类命名常见单糖
2.2.2 单糖的结构
2.2.2.1 糖的链状结构
2.2.2.2 单糖的环状结构
2.2.2.3 单糖的构象
2.2.3 单糖的性质
2.2.
3.1 物理性质
2.2.
3.2 化学性质
2.3 寡糖
2.3.1 寡糖的命名
2.3.2 主要的二糖（麦芽糖蔗糖乳糖）的结构性质
2.4 多糖
2.4.1 均一多糖
2.4.1.1 淀粉糖原
2.4.1.2 纤维素几丁质
2.4.2 不均一多糖
2.4.2.1 细菌细胞壁
2.4.2.2 细胞间质
学习要求：掌握糖的概念和分类；掌握单糖的结构和性质，区分单糖的构型和构象，链状结构和环状结构，醛糖和酮糖，α型与β型等重要概念，熟悉单糖的氧化性与还原
性等重要化学性质及其意义；了解三种主要的二糖的结构和性质；掌握重要的多
糖：淀粉与糖原的结构与性质比较，了解其它多糖的种类与生理意义。
学习重点：单糖的结构和性质；淀粉与糖原的结构与性质。
第三章脂类化学
（4学时）
3.1 脂类的概念
3.1.1 脂类的概念
3.1.2 脂类的分类
3.1.3 脂类的生理作用
3.2 脂肪酸
3.2.1 脂肪酸的概念
3.2.2 脂肪酸的结构
3.2.3 脂肪酸的物理性质性质与结构的关系
3.2.4 必需脂肪酸
3.3 单脂
3.3.1 甘油三酯
3.3.1.1 甘油三酯的结构命名
3.3.1.2 甘油三酯的物理性质
3.3.1.3 甘油三酯的化学性质
3.3.1.4 甘油三酯的生理作用
3.3.2 蜡
3.3.2.1 结构性质生理作用
3.3.2.2 常见的蜡
3.4 磷脂
3.4.1 甘油醇磷脂
3.4.1.1 结构命名
3.4.1.2 极性
3.4.1.3 主要的甘油醇磷脂卵磷脂脑磷脂肌醇磷脂心肌磷脂缩醛磷脂
3.4.2 鞘胺醇磷脂
3.4.2.1 鞘脂类的概念
3.4.2.2 鞘脂类的结构
3.4.2.3 鞘磷脂的分布功能
3.5 糖脂
3.5.1 糖基甘油酯
3.5.1.1 结构
3.5.1.2 命名
3.5.1.3 分布
3.5.2 糖鞘脂
3.5.2.1 中性糖脂
3.5.2.2 酸性糖脂(神经节苷脂)
3.6 类脂
3.6.1 萜类
3.6.1.1 结构
3.6.1.2 重要的萜类化合物
3.6.2 固醇
3.6.2.1 结构
3.6.2.2 分类动物固醇植物固醇真菌固醇
学习要求：掌握脂的概念和分类；掌握脂肪酸的结构与性质；掌握脂肪的结构与性质；掌握磷脂与糖脂的结构组分与区别；了解重要的甘油醇磷脂的种类与生理意义；了解
鞘脂类的生理意义；了解类脂的概念与种类。
学习重点：脂肪酸与脂肪的结构和理化性质；复脂的概念与分类；鞘脂类的特殊生理意义；
胆固醇的生理意义。
第四章蛋白质化学
（14 学时）
4.1 蛋白质的重要性和化学组成
4.2 蛋白质的基本结构单位----氨基酸
4.2.1 氨基酸的结构通式
4.2.2 氨基酸的分类
4.2.3 氨基酸的构型和旋光性
4.2.4 氨基酸的酸碱性质和等电点
4.2.5 氨基酸的化学性质
4.2.6 氨基酸的分离与鉴定
4.3 肽
4.3.1 肽的结构和命名
4.3.2 肽的理化性质
4.3.3 天然存在的某些重要多肽
4.4 蛋白质的结构
4.4.2 蛋白质的一级结构
4.4.2.1 蛋白质一级结构的测定
4.4.2.2 蛋白质一级结构举例胰岛素 RNase
4.4.2.3 多肽和蛋白质的人工合成
4.4.3 蛋白质的空间结构
4.4.3.1 酰胺平面和二面角
4.4.3.2 蛋白质的二级结构
4.4.3.3 蛋白质的超二级结构
4.4.3.4 蛋白质的结构域
4.4.3.5 蛋白质的三级结构
4.4.3.6 蛋白质的四级结构
4.4.3.7 纤维状蛋白质的空间结构
4.5 蛋白质的结构与功能的关系
4.5.1 蛋白质的一级结构与功能的关系
4.5.1.1 镰刀状红细胞贫血病
4.5.1.2 激素及其前体分子
4.5.1.3 酶原激活
4.5.1.3 同源蛋白质
4.5.2 蛋白质的空间结构与功能的关系
4.5.2.1血红蛋白的结构与功能
4.6.2.2 免疫球蛋白的结构与功能
4.6 蛋白质的性质
4.6.1 胶体性质
4.6.2 酸碱性质和等电点
4.6.3 别构作用
4.6.4 变性作用
4.6.5 凝固作用
4.6.6 沉降作用
4.6.7 沉淀作用
4.7 蛋白质的分离、纯化与鉴定
4.7.1 细胞破碎
4.7.2 提取
4.7.3 分离盐析有机溶剂沉淀等电点沉淀
4.7.4 纯化离子交换层析凝胶过滤
4.7.5 蛋白质分子量的测定与纯度鉴定
学习要求：掌握蛋白质的概念和化学组成；掌握蛋白质的组成单位——氨基酸的结构和理化性质；掌握肽的概念和性质；掌握蛋白质的结构（包括初级结构和空间结构）和
理化性质；了解蛋白质分析、分离和纯化的一般方法。
学习重点：氨基酸的结构和性质；蛋白质的结构；蛋白质的分离纯化。
第五章核酸化学
（10学时）
5.1核酸的概念和重要性
5.1.1 核酸的概念
5.1.2 核酸的重要性
5.2 核苷酸
5.2.1 核苷酸的结构
5.2.2 核苷酸的性质
5.3 DNA的结构
5.3.1 DNA的碱基组成
5.3.2 DNA的一级结构
5.3.3 DNA的二级结构
5.3.4 DNA的三级结构
5.4 RNA的结构
5.4.1 RNA的分布、类型和组成
5.4.2 RNA的一级结构
5.4.3 RNA的空间结构
5.5核酸的理化性质
5.5.1 核酸的粘度
5.5.2 核酸的沉降特性
5.5.3 核酸的紫外吸收
5.5.4 核酸的酸碱性质
5.5.5 核酸的变性、复性及杂交
5.6核酸酶类
5.6.1 核酸酶的分类
5.6.2 核糖核酸酶类
5.6.3 脱氧核糖核酸酶类
5.6.4 非专一性核酸酶类
5.6.5 其它核酸酶类
5.7核酸的分离纯化和常用研究方法
5.7.1 核酸的分离纯化
5.7.2 核酸含量的测定
5.7.3 层析
5.7.4 凝胶电泳
5.7.5 限制酶图谱
5.8核酸的生物功能
5.8.1 DNA的生物功能
5.8.2 RNA的生物功能
学习要求：掌握核酸的概念和化学组成；区分两类核酸：DNA和RNA的组成、分布、结构和功能上的差异；掌握核酸的组分：碱基、核苷和核苷酸的结构和理化性质；掌握
核酸的结构（包括一级结构和空间结构）特征，核酸在生命过程中的重要作用；
了解核酸分析、分离和纯化的一般方法。
学习重点：DNA和RNA在碱基组成、结构和功能上的差异；核酸的重要理化性质和分析方法。
第六章酶化学
（10 学时）
6.1酶的一般概念
6.1.1 酶的一般概念
6.1.2 酶是生物催化剂
6.1.3 酶的专一性
6.1.4 酶的化学本质
6.1.5 辅酶
6.1.6 抗体酶和核酶
6.2酶的命名和分类
6.2.1 习惯命名法
6.2.2 系统命名法
6.2.3 酶的分类及编号
6.3酶的分离纯化
6.3.1酶的分离纯化
6.3.2酶活力的测定
6.4酶的结构和功能
6.4.1 丝氨酸蛋白酶
6.4.2 溶菌酶
6.4.3 乙醇脱氢酶和乳酸脱氢酶
6.5酶反应的动力学
6.5.1化学动力学
6.5.2酶反应的动力学
6.5.3 影响酶反应速度的三种因素--pH、温度和酶浓度 6.5.4 激活剂和抑制剂对酶反应的作用
6.5.5 双底物反应
6.6酶的催化机理
6.6.1 酶的活性中心
6.6.2 酸碱催化
6.6.3 共价催化
6.6.4 金属离子催化
6.6.5 静电(electrostatic)催化
6.6.6 接近和轨道效应
6.6.7 催化通过过渡态结合起作用
6.6.8 酶原激活
6.7别构酶和其他调节酶
6.7.1 别构酶的动力学
6.7.2 别构酶的机制
6.7.3磷酸果糖激酶
6.7.4天冬氨酸羧基转移酶
6.7.5共价调节酶
6.8同工酶、寡聚酶、诱导酶、多酶体系和复合体
6.8.1同工酶
6.8.2寡聚酶
6.8.3诱导酶
6.8.4多酶体系和复合体
学习要求：掌握酶的概念和化学本质；掌握酶活力的概念和影响酶活力的因素；熟悉酶促反应动力学；了解别构酶、调节酶、同工酶、寡聚酶、诱导酶、多酶体系等酶学概
念。
学习重点：酶活力的概念和影响酶活力的因素；酶促反应动力学。
第七章维生素与辅酶
（ 4 学时）
7.1 维生素的概念
7.1.1 维生素的发现
7.1.2 维生素的概念
7.1.3 维生素的分类
7.1.4 维生素的生理作用
7.2 脂溶性维生素
7.2.1 维生素A
7.2.2 维生素D
7.2.3 维生素E
7.2.4 维生素K
7.3 水溶性维生素
7.3.1 维生素B族
7.3.1.1 维生素B1与TPP
7.3.1.2 维生素B2与FMN，FAD
7.3.1.3 维生素B3与CoA
7.3.1.3 维生素B5与NAD，NADP
7.3.1.4 维生素B6与PLP，PMP
7.3.1.5 维生素B7与生物素
7.3.1.6 维生素B11与叶酸
7.3.1.7 维生素B12与辅酶B12
7.3.2 维生素C
7.4 其它
7.4.1 CoQ
7.4.2 硫辛酸
学习要求：掌握维生素的概念、分类和重要意义；了解每种维生素的化学本质、在代谢和生理上的作用。
学习重点：维生素的概念与分类；维生素与代谢的关系。
第八章激素与受体介导的信息传导
（ 4 学时）
8.1 激素的定义
8.1.1 激素的狭义定义
8.1.2 激素的广义定义
8.1.2.1 内分泌激素
8.1.2.2 旁分泌激素
8.1.2.3 自分泌激素
8.2 激素的作用机制
8.2.1 激素作用的一般特征
8.2.1.1 特异性
8.2.1.2 微量就能发挥作用
8.2.1.3第二信使
8.2.1.4脱敏性质
8.2.1.5 慢反应与快反应
8.2.2 脂溶性激素的作用机制
8.2.2.1 受体位于细胞质的脂溶性激素的作用机制
8.2.2.2 受体位于细胞核的脂溶性激素的作用机制
8.2.3 水溶性激素的作用机制
8.2.3.1 cAMP-PKA系统
8.2.3.2 IP3，Ca2+, DG-PKC系统
8.2.3.3 cGMP-PKG系统
8.2.3.4 NO系统
8.2.3.5 TPK系统
8.2.3.6 钙调蛋白
8.2.3.7 几种系统之间的CROSS-TALK
8.3 激素的分泌与调节
8.4 常见激素的结构与功能
8.4.1 下丘脑激素
8.4.2 垂体激素
8.4.3 其它内分泌激素
8.4.4 脑肽
学习要求：掌握激素的概念、分类和重要意义；了解激素的作用机制。学习重点：激素的概念和生理意义，激素的主要作用机制。
复习考试：2学时
第九章代谢总论
（ 1 学时）
9.1代谢的定义
9.2 代谢的一般特性
9.2.1 代谢反应的条件温和
9.2.2 代谢反应是有序、分步进行的
9.2.3 代谢是受到高度调节的
9.2.4 不同种类的生物具有相似的代谢途径
9.2.5 代谢的高度分室化
9.3 研究代谢的方法
9.3.1 示踪
9.3.2 代谢突变型的利用
9.3.3 代谢反应的抑制剂
学习要求：掌握代谢的概念和特点；了解代谢的研究方法。
学习重点：代谢的概念和特点。
第十章生物氧化及生物能学
（ 3 学时）
10.1 生物氧化的基本概念
10.1.1 生物氧化与非生物氧化的比较
10.1.2 生物氧化过程中水的形成
10.1.3 生物氧化过程中二氧化碳的形成
10.1.4 生物氧化过程中ATP的形成
10.2 电子传递与呼吸链
10.2.1 呼吸链的几种形式
10.2.2 呼吸链主要成分的结构与功能
10.2.3 呼吸链各成分的排序
10.3 氧化磷酸化
10.3.1 P/O值
10.3.2 氧化磷酸化的机制
10.3.2.1 质子驱动力
10.3.2.2 质子梯度的形成
10.3.2.3 质子梯度的利用
10.3.2.4 F1-F0-ATPase的结构与功能
10.4 氧化与磷酸化的偶联与解偶联
10.5 氧化磷酸化的调节
学习要求：掌握生物氧化的概念以及与非生物氧化的区别；掌握电子传递与呼吸链的概念、呼吸链的种类和意义；了解呼吸链的组成；了解电子传递与ATP产生的关系；掌
握氧化磷酸化的概念及其机制。
学习重点：生物氧化的概念；电子传递与呼吸链的概念；氧化磷酸化的概念及其机制。
第十一章糖类代谢
（ 8 学时）
11.1 糖的消化吸收和转运
11.1.1 糖的消化
11.1.2 糖的吸收
11.1.3 糖的转运
11.2 糖酵解
11.2.1 糖酵解的概念
11.2.2 糖酵解的反应历程
11.2.3 糖酵解的能量关系
11.2.4 糖酵解的调节
11.2.5 糖酵解的生理意义
11.3 丙酮酸的氧化脱羧
11.3.1 有关概念
11.3.2 反应历程
11.3.3 调节
11.3.4 生理意义
11.4 三羧酸循环
11.4.1 有关概念
11.4.2 反应历程
11.4.3 反应的立体选择性
11.4.4 能量的产生
11.4.5 调节
11.4.6 生理意义
11.5 磷酸戊糖途径
11.5.1 有关概念
11.5.2 反应历程
11.5.3 调节
11.5.4 生理意义
11.6 乙醛酸循环
11.6.1 有关概念
11.6.2 反应历程
11.6.3 调节
11.6.4 生理意义
11.7 糖醛酸途径
11.7.1 反应历程
11.7.2 生理意义
11.8 其它单糖的代谢
11.9 糖异生
11.9.1 有关概念
11.9.2 糖异生途径
11.9.3 生理意义
11.9.4 无效循环
11.10 光合作用
11.10.1 叶绿体
11.10.2 光合作用的概念 11.10.3 光反应
11.10.3.1 光合色素
11.10.3.2 光反应系统 11.10.3.3 光合磷酸化 11.10.4 暗反应
11.10.4.1 三碳循环
11.10.4.2 四碳循环
11.10.4.3 光呼吸
11.10.4.4 暗反应的调节 11.11 寡糖的合成
11.12 多糖的合成
11.12.1 糖原的合成
11.12.2 淀粉的合成
11.12.3 纤维素的合成
11.12.4 其它多糖的合成
11.13 糖代谢异常与疾病的关系
学习要求：掌握糖的分解代谢途径和合成代谢途径；了解糖的有氧代谢和无氧代谢；掌握重要的糖代谢途径：糖酵解、三羧酸循环、光合作用的反应、调节和生理意义；了
解磷酸己糖途径、乙醛酸循环、糖异生等糖代谢途径的生理意义。
学习重点：糖酵解、三羧酸循环和光合作用。
第十二章脂类代谢
(6学时)
12.1 脂类的消化吸收和转运
12.2 脂肪的分解代谢
12.2.1 甘油的分解代谢
12.2.2 脂肪酸的分解代谢
12.2.2.1 脂肪酸的β-OX
12.2.2.2 奇数碳原子脂肪酸的氧化
12.2.2.3 不饱和脂肪酸的氧化
12.2.2.4 脂肪酸的其它氧化途径
12.2.2.4 酮体的代谢
12.3 脂肪的合成代谢
12.3.1 磷酸甘油的合成
12.3.2 脂肪酸的合成
12.3.2.1 饱和脂肪酸的合成
12.3.2.2 饱和脂肪酸碳链的延长
12.3.2.3 不饱和脂肪酸的合成
12.3.3 脂肪的合成
12.3.4 乙酰CoA和脂酰CoA的转移机制
12.4 磷脂的代谢
12.4.1 磷脂的分解代谢
12.4.1.1 有关酶类
12.4.1.2 分解代谢途径
12.4.2 磷脂的合成代谢
12.4.2.1 甘油醇磷脂的合成
12.4.2.2 鞘氨醇磷脂的合成
12.5 胆固醇的代谢
12.5.1 胆固醇的合成
12.5.2 胆固醇的转变
12.6 脂类代谢的调节
12.6.1 激素对脂肪代谢的调节
12.6.2 脂肪酸代谢的调节
12.6.3 胆固醇代谢的调节
12.7 脂代谢反常引起的常见疾病
学习要求：掌握脂的分解代谢途径和合成代谢途径；掌握脂肪酸的合成和分解途径：脂肪酸的β-OX和脂肪酸的从头合成途径；掌握脂肪合成和分解的限速步骤；了解磷脂
的合成与分解途径；了解胆固醇在体内的合成与转变；了解脂代谢异常引起的疾
病。
学习重点：脂肪酸的β-OX和脂肪酸的从头合成途径。
第十三章蛋白质分解代谢和氨基酸代谢
( 4 学时）
13.1 蛋白质的酶促降解
13.2 氨基酸的分解代谢
13.2.1 脱氨基作用
13.2.1.1 氧化脱氨
13.2.1.2 非氧化脱氨
13.2.1.3 脱酰胺基作用
13.2.1.4 转氨作用
13.2.1.5 联合脱氨
13.2.2 脱羧基作用
13.2.3 氨的代谢去路
13.2.4 酮酸的代谢去路
13.2.4.1 合成新的氨基酸
13.2.4.2 转变成糖和脂肪
13.2.4.3 直接氧化成水和二氧化碳
13.3 氨基酸的合成
13.3.1α-酮酸的还原氧化
13.3.2 转氨作用
13.3.3 氨基酸的相互转化
13.4 生物固氮
学习要求：掌握蛋白质在体内的逐步酶解；掌握氨基酸的共同代谢途径：脱氨、脱羧和酮酸转化分解；了解氨基酸的合成和必需氨基酸；了解生物固氮的概念。
学习重点：尿素循环。
第十四章核酸的分解代谢和核苷酸的代谢
（4学时）
14.1核酸的分解代谢
14.1.1核酸的酶解
14.2嘌呤核苷酸的代谢
14.2.1嘌呤核苷酸的分解代谢
14.2.2嘌呤核苷酸的合成代谢
14.3嘧啶核苷酸的代谢
14.3.1嘧啶核苷酸的分解代谢
14.3.2嘧啶核苷酸的合成代谢
14.4脱氧核糖核苷酸的合成
14.4.1核糖核苷酸的还原
14.4.2脱氧胸腺嘧啶核苷酸的合成
14.4.3核苷和核苷酸激酶
14.5辅酶核苷酸的代谢
14.5.1辅酶I和辅酶II的合成
14.5.2 FAD的合成
14.5.3辅酶A的合成
学习要求：掌握核酸在体内的逐步酶解；掌握嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解与合成；了解脱氧核糖核苷酸的合成与重要的辅酶核苷酸的合成。
学习重点：嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解与合成。
第十五章 DNA的复制、逆转录和DNA损伤修复
(6学时）
15.1. 原核生物DNA的复制
15.1 DNA复制的基本特征
15.1.1 DNA的半保留复制
15.1.2 复制原点、方向和方式
15.1.3 DNA复制的半不连续性
15.2 DNA复制的酶和蛋白
15.2.1 DNA的聚合反应和聚合酶
15.2.2 大肠杆菌三种DNA聚合酶的结构和功能
15.2.3 DNA连接酶
15.2.4 与DNA几何学性质有关的酶和蛋白质
15.2.5 引发酶和引发体
15.3 DNA复制体的结构
15.4 DNA复制的过程
15.4.1 DNA复制的起始
15.4.1.1 先导链合成的起始
15.4.1.2 后随链合成的起始
15.4.2 DNA复制的延长
15.4.3 DNA复制的终止
15.4.3.1 环型DNA复制的终止
15.4.3.2 线型DNA复制的终止
15.2 真核生物DNA的复制
15.2.1 真核生物DNA的复制原点、复制元和复制元族
15.2.2 真核生物的DNA聚合酶和引发酶
15.2.3 SV40的DNA复制过程
15.2.4 真核生物染色体末端的DNA复制
15.2.5 真核生物DNA复制过程中的核小体结构
15.3 DNA复制的调控
15.3.1 复制子模型
15.3.2 质粒不相容性
15.4 逆转录
15. 4.1 逆转录酶的性质
15.4.2 还原病毒的逆转录过程
15.4.3 逆转录的生物学意义
15.5 DNA的损伤修复
15.5.1 DNA损伤的生物学影响
15.5.2 以复制为中心的DNA安全保障体系
15.5.2.1 复制修复
15.5.2.1.1 尿嘧啶糖基酶系统
15.5.2.1.2 错配修复系统
15.5.2.2 损伤修复
15.5.2.2.1 胸腺嘧啶核苷二聚体的产生
15.5.2.2.2 胸腺嘧啶核苷二聚体的修复
15.5.2.2.3 SOS系统
学习要求：掌握DNA复制的特征、复制过程以及与复制有关的蛋白质和酶的功能；比较原核生物和真核生物DNA复制的特点；了解DNA复制调控的主要方式。了解逆转录的
过程和生物学意义；了解DNA损伤修复的主要方式。
学习重点：原核生物DNA复制的过程和需要的蛋白质及酶；DNA复制的特点：半保留复制、半不连续复制；逆转录酶及逆转录的意义；DNA损伤修复的意义。
第十六章 RNA的生物合成和加工
（ 6 学时）
16.1 转录
16.1.1 RNA合成的酶学
16.1.1.1 RNA合成的基本特征
16.1.1.2 大肠杆菌的RNA聚合酶
16.1.1.3 真核生物的RNA聚合酶
16.1.2 操纵子和启动子的结构
16.1.2.1 操纵子及其结构
16.1.2.2 原核生物的启动子结构
16.1.2.3 真核生物的启动子结构
16.1.3 转录的起始和延伸
16.1.4 转录的终止
16.1.4.1 终止子和终止因子
16.1.4.2 抗终止和抗终止因子
16.1.4.3 真核生物转录的终止
16.1.5 转录后加工
16.1.5.1 原核生物中RNA的加工
16.1.5.1.1 rRNA的加工
16.1.5.1.2 mRNA的加工
16.1.5.1.3 tRNA的加工
16.1.5.2 真核生物中RNA的加工
16.1.5.2.1 mRNA的加工
16.1.5.2.2 rRNA的加工
16.1.5.2.3 tRNA的加工
16.1.5.3 RNA的剪接和催化功能
16.1.5.3.1 tRNA内含子的去除
16.1.5.3.2 第一类内含子的剪接
16.1.5.3.3 第二类内含子的剪接
16.1.5.3.4 核基因内含子的剪接
16.1.5.3.5 RNA催化功能的生物学意义
16.2 RNA的复制
16.2.1 噬菌体QβRNA的复制
16.2.2 病毒RNA的复制
学习要求：掌握转录的特征、过程以及RNA聚合酶的功能；掌握操纵子、启动子、终止子的概念；掌握转录起始阶段和终止阶段的调控；比较原核生物和真核生物RNA转录
后的加工。
学习重点：RNA聚合酶的功能；转录过程；转录起始阶段和终止阶段的调控。
第十七章蛋白质的合成, 定向和分拣
（6学时）
17.1 蛋白质合成的一般特征
17.1.1 蛋白质合成中的极性
17.1.2 mRNA模板
17.1.2.1 原核生物mRNA的结构特征
17.1.2.2 真核生物mRNA的结构特征
17.1.3 tRNA
17.1.3.1 起始tRNA
17.1.3.2 校正tRNA
17.1.3.3 tRNA循环
17.1.3.4 氨酰tRNA合成酶
17.1.3.5 tRNA的个性
17.2 核糖体
17.2.1 核糖体的结构
17.2.2 核糖体的功能定位
17.3 蛋白质合成中的密码系统
17.3.1 遗传密码的破译
17.3.2 遗传密码的特征
17.3.3 遗传密码的例外
17.3.4 摆动学说
17.4 蛋白质合成的详细机制
17.4.1 原核生物蛋白质合成
17.4.1.1 起始
17.4.1.2 延伸
17.4.1.3 终止
17.4.2 真核生物蛋白质合成
17.4.2.1 与原核生物蛋白质合成的比较
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
大连海事大学 《生物化学》课程教学大纲 课程编号 适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试 执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长（主任）签字 一、本课程的性质和目的 生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科，是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 通过生物化学课程学习，学生将能够： 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力，以及严谨求实的科学态度。 二、课程简介 生物化学是生命科学领域重要的基础学科，它是一门主要运用化学的原理、技术和方法，同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 作为生命学科必不可少核心，近年来，生物化学的发展突飞猛进，已经成为生命学科中最先进的领域之一，正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 三、课程教学内容 绪论：生化的研究对象；产生和发展；课程体系；学习方法。 生物有机体：生物体的化学组成；分子间相互作用；细胞及细胞器；生物膜。 生物大分子：蛋白质；酶；核酸；维生素& 激素。 生物体代谢：糖代谢；氧化磷酸化；脂类代谢；氨基酸代谢&尿素循环；核苷酸代谢，物质代谢的相互联系（糖-脂；糖-蛋白；脂-蛋白；核酸与其他）。 遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质：DNA复制；RNA生物合成；蛋白质生物合成。 生化过程的相互作用与调控：调节（酶水平；激素水平；神经系统）。
标题: 物理学院2012届本科毕业去向（6月19日统计） 学号去向单位中学名称 071140075 出国马里兰大学生物物理博士 081070016 出国法国巴黎综合理工大学工程师 081100019 出国波士顿学院物理博士 081100029 出国西北大学应用物理博士 081120001 出国伊斯坦布尔大学一年后选专业新疆哈密市一中 081120003 出国赖斯大学应用物理博士金陵中学 081120005 出国日本北海道大学粒子物理专业PHD 北京师范大学附属实验中学081120011 出国待定河北省正定中学 081120012 出国弗吉尼亚大学物理博士湖南省长沙市第一中学 081120018 出国杜兰大学物理博士江苏省海门中学 081120019 出国加拿大多伦多大学物理博士翔宇教育集团宝应中学081120023 出国佐治亚理工学院物理博士金陵中学 081120024 出国待定甘肃兰化中小学总校一中 081120037 出国印第安纳大学布鲁明顿分校物理博士四川省富顺县一中081120039 出国香港（明年申请）河北正定中学 081120045 出国普渡大学物理博士北京师范大学附属实验中学 81120056 出国待定江苏省扬州中学 081120058 出国达特茅斯学院物理博士云南省昆明市第一中学 081120059 出国佛罗里达大学物理博士华东师范大学附属第一中学081120060 出国赖斯大学物理博士贵阳市花溪清华中学 081120063 出国story brook U 南京外国语学校 081120067 出国新加坡国立大学无锡市一中 081120068 出国西北大学应用物理博士山东省实验中学 081120069 出国加州大学河滨分校物理博士天津市南开中学 081120075 出国赖斯大学物理博士盐城中学 081120077 出国圣母玛利亚大学物理博士武汉市第二中学 081120078 出国来年继续申请出国山西省实验中学 081120083 出国瑞士洛桑理工大学能源管理硕士清华大学附属中学081120090 出国哥伦比亚大学机械工程博士江苏省泰州中学 081120093 出国伊利诺伊大学芝加哥分校物理博士山东师大附中081120095 出国春季江西省南昌一中 081120097 出国康奈尔大学材料科学与工程硕士江苏省常州高级中学081120099 出国法国巴黎综合理工大学工程师江苏省苏州实验中学081120104 出国布朗大学物理博士山东省实验中学 081120105 出国待定宁夏银川一中 081120113 出国佛罗里达大学物理博士无锡市一中 081120115 出国科罗拉多州立大学物理博士山东青岛二中 081120119 出国德国，6月上旬出结果江苏省扬州中学 081120120 出国麻萨诸塞大学电子工程博士江苏省姜堰中学 081120122 出国范德比尔特大学物理博士盐城中学 081120124 出国特拉华大学山东省潍坊一中40人
《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。
《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四
考试科目名称及代码生物化学二 适用专业生物化学与分子生物学 注意：1.所有答案必须在”南京大学研究生入学考试答题纸”上，写在试卷和其他纸上无效。 2.本科目不允许使用无字典存储和编程功能的计算器。 一. 是非题（对的画”+”,错的画”-“,每题1分，共20分。答错一题，倒扣0.5分，不答者不倒扣） 1. 假尿苷分子中的碱基不是真正的尿嘧啶，而是尿嘧啶的衍生物。 2. 腺嘌呤核苷酸是辅酶A，NAD+和FAD的组成成分。 3. 维生素B5和维生素B6都是吡啶的衍生物。 4. 茚三酮试剂能测定蛋白质中的肽键的数量。 5. DNA是生物的遗传物质，而RNA则不是遗传物质。 6. 胶原蛋白是一种糖蛋白。 7. 用甲醛滴定法测定氨基酸的含量时，甲醛的作用是使氨基酸的-NH3+酸性增强。 8. 一种糖的D-型和L-型是对映体。 9. 固定化酶的一个缺点是很难作用于水不溶性底物。 10. 在结构上与底物无关的各种代谢物有可能改变一些酶的Km值。 11. 生长因子的受体都具有酪氨酸蛋白激酶的活性。 12. 脂溶性激素的受体实际上是一种反式作用因子 13. 促黑激素和褪黑激素的本质上都是多肽 14. NAD+在340nm处有吸收，NADH没有，利用这个性质可将NADH与NAD+区分开来。 15. 琥珀酸脱氢酶的辅基FAD与酶蛋白之间与共价键结合， 16. 嘧啶合成所需的氨甲酰磷酸合成酶与尿素循环所需要的氨甲酰磷酸合成酶是同一个酶。 17. 羧化酶都需要生物素(Biotin)作为辅基。 18. DNA聚合酶I，II和III都属于多功能酶。 19. HIV的基因组实际上是一种多顺反子mRNA。 二选择题（以下各题均有一个正确答案，错答不倒扣，每小题1分，共18分） 1. 从一种动物病毒中分离得到的DNA，显示Chargaff碱基组成规律，并且能抗外切核酸酶，则此DNA为： （1）单链线状（2）单链环状（3）双链线状（4）双链环状 2. 蛋白质的热变性主要是： （1）破坏氢键（2）破坏离子键（3）破坏疏水键（4）破坏水化层 3. R-A-G在PH7.0时所带的净电荷为： （1）-1 （2）0 （3）+1 （4）+2 4. 当[S]=Km时，游离[E]和[ES]复合物浓度的关系为： （1）2[E]=[ES] （2）[E]=3[ES] （3）[E]=[ES] （4）1/2 [E]=[ES] 5．热变性DNA具有下列那种特性？ （1）核苷酸间的磷酸二酯键断裂 （2）260nm处的光吸收下降 （3）GC对的含量直接影响Tm值 （4）形成三股螺旋 6．下列那种原因中，哪个会导致Hb与氧亲和力下降？ （1）一分子氧和脱氧Hb分子四个结合部位中的一个结合 （2）一分子氧和脱氧Hb分子中α亚基结合 （3）红细胞内DPG浓度下降
学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处
《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月
南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)
南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处
生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性
南京大学电话号码簿 办公电话： 单位电话号码物理系办公室83593184 主任室83592786 党委办公室83593241 收发室83597953 传真室83326028 人事管理室83594682 科研管理室83592753 教学管理室83594513 研究生管理室83592753 学生工作组（鼓楼）83592752 学生工作组（浦口）58646505 实验室管理办公室83592751 成人教育办公室83594434 吴健雄图书馆83593364 教材室83593536 恒通公司（物理楼）83593452 83595836 恒通公司（广州路）83592017 83327287 物理学进展编辑部83592484 科技馆报告厅83596015 科技馆传达室83593709 低温制冷实验室 金工实验室（修配车间）83594252 83597164 凝聚态物理学科组 固体微结构物理实验办公室（科一116）83592756 传真室83595535 会议室（科一519）83593795 主任室（科一111）83593721 副主任室（科一115）83594281 副主任室（科一110）83593710 学术委员会（闵乃本）（科一112）83593168 学术委员会（冯端）（科一114）83593705 学术委员会（王业宁）（科一212）83594729 微结构弛豫与相变实验室（科一210）83593202 微结构弛豫与相变低频内耗实验室（科一316）微结构弛豫与相变实验室铁电、介电性能测量室微结构弛豫与相变实验室（研究生）（科一311）83594730 83594586 83686370
南方医科大学本科专业教学大纲 生物化学 Biochemistry 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 执笔人：朱利娜 审定人：方振伟 学院负责人：马文丽 南方医科大学教务处 二零零六年十二月
一、课程简介 课程代码：B820006 学分：6分 学时：108学时 先修课程：基础化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学 后续课程：病理生理学、医学微生物学、医学免疫学、医学遗传学、药理学、实验诊断学、内科学、外科学 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。本课程由生物化学和分子生物学两部分内容组成。通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及细胞间信息传递，血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，为学习其它基础医学和临床医学课程以及医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定扎实的理论基础。 Introduction COURSE CODE：B82006 UNITS OF CREDIT：6 HOURS OF CREDIT：108 REQUIRING COURSE：Basic Chemistry，Organic Chemistry，Medical Physics，Cell Biology COUNTINUING COURSE：Pathophysiology，Medical Microbiology，Medical Immunology， Medical Genetics，Pharmacology，Laboratory Diagnostics，Medicine， Surgery SUITED PROGRAM：Clinical Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Basic Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Medical Imageology（Undergraduate Courses For 5 Years）
第一章绪论 ( 1 学时 ) 1.1 生物化学的涵义 1.2 生物化学的起源与发展 1.3 生物化学的重要性 1.4 生物化学的学习方法 学习要求：了解生物化学的学习内容和学习方法，了解生物化学产生与发展的几个重要阶段及其代表性成果，了解生物化学在人类生产、生活中的重要性及其与其它学科的 密切关系。 学习重点：生物化学的涵义；生物化学发展的重要阶段。 第二章糖类化学 ( 5学时） 2.1 糖类的概念 2.1.1 糖类的概念 2.1.2 糖的分类 2.1.3 糖类的主要生理作用 2.2 单糖 2.2.1 单糖的分类命名常见单糖 2.2.2 单糖的结构 2.2.2.1 糖的链状结构 2.2.2.2 单糖的环状结构 2.2.2.3 单糖的构象 2.2.3 单糖的性质 2.2. 3.1 物理性质 2.2. 3.2 化学性质 2.3 寡糖 2.3.1 寡糖的命名 2.3.2 主要的二糖（麦芽糖蔗糖乳糖）的结构性质
2.4 多糖 2.4.1 均一多糖 2.4.1.1 淀粉糖原 2.4.1.2 纤维素几丁质 2.4.2 不均一多糖 2.4.2.1 细菌细胞壁 2.4.2.2 细胞间质 学习要求：掌握糖的概念和分类；掌握单糖的结构和性质，区分单糖的构型和构象，链状结构和环状结构，醛糖和酮糖，α型与β型等重要概念，熟悉单糖的氧化性与还原 性等重要化学性质及其意义；了解三种主要的二糖的结构和性质；掌握重要的多 糖：淀粉与糖原的结构与性质比较，了解其它多糖的种类与生理意义。 学习重点：单糖的结构和性质；淀粉与糖原的结构与性质。 第三章脂类化学 （4学时） 3.1 脂类的概念 3.1.1 脂类的概念 3.1.2 脂类的分类 3.1.3 脂类的生理作用 3.2 脂肪酸 3.2.1 脂肪酸的概念 3.2.2 脂肪酸的结构 3.2.3 脂肪酸的物理性质性质与结构的关系 3.2.4 必需脂肪酸 3.3 单脂 3.3.1 甘油三酯 3.3.1.1 甘油三酯的结构命名 3.3.1.2 甘油三酯的物理性质 3.3.1.3 甘油三酯的化学性质 3.3.1.4 甘油三酯的生理作用 3.3.2 蜡
南京大学物理系2011年攻读硕士学位入学考试复试名单： 理论物理，生物物理粒子物理与原子核物理：复试分数线334 第一组资格审查和交费时间地点：2011年3月28日上午9点鼓楼校区物理楼134; 笔试时间：2011年3月28日下午2点教学楼120; 面试时间：2011年3月29日上午8：30唐仲英楼A518 理论物理余作东102841212211345 理论物理王锐102841212202582 理论物理肖进鹏102841212211341 理论物理孙红义102841212211334 理论物理张博凯102841212211347 理论物理李海超102841212202575 理论物理郑建森102841212211351 理论物理雷群利102841212202573 理论物理陈起102841212211310 理论物理徐清华102841212202583 理论物理李展伊102841212211321 理论物理沈浏源102841212211332 理论物理邵德喜102841212211331 理论物理潘丹峰102841212202579 理论物理万博102841212211335 第二组资格审查和交费时间地点：2011年3月28日上午9点鼓楼校区物理楼134; 笔试时间：2011年3月28日下午2点教学楼120; 面试时间：2011年3月29日上午8：30蒙民伟楼2505 粒子物理与原子核物理王超102841212202592 粒子物理与原子核物理王洪鑫102841212202593 粒子物理与原子核物理李国龙102841212211319 生物物理学李军102841212202668 生物物理学张清和102841212211458 生物物理学魏忠林102841212211457 凝聚态物理、光学、低温：复试分数线337 资格审查和交费时间地点：2011年3月28日上午9点鼓楼校区物理楼134; 笔试时间：2011年3月28日下午2点教学楼120; 面试时间：2011年3月29日上午8：30到唐仲英楼A313 凝聚态物理张昭102841212211423 凝聚态物理王成102841212202624 凝聚态物理邓强102841212202602 凝聚态物理吴元伟102841212202628 凝聚态物理沈程娟102841212202620 凝聚态物理王晶晶102841212211403 凝聚态物理黄晓阳102841212202607 凝聚态物理顾晓敏102841212211369 凝聚态物理吴兆春102841212202629 凝聚态物理宋琰102841212202621 凝聚态物理张弛102841212211416 凝聚态物理董晔清102841212202603 凝聚态物理魏玉龙102841212211406 凝聚态物理岳尘102841212202634 凝聚态物理陈乐易102841212202599 凝聚态物理陈亮102841212211360 凝聚态物理兰栋102841212211376 凝聚态物理付高102841212211366 凝聚态物理高飞102841212211367 凝聚态物理彭军102841212211389 凝聚态物理刘潇颖102841212202614 凝聚态物理田林102841212202623 凝聚态物理刘美风102841212201384 凝聚态物理帝瑞霞102841212211398 凝聚态物理李平102841212211378 凝聚态物理牛余全102841212211387 凝聚态物理杨洁102841212202631 凝聚态物理潘海洋102841212211388 凝聚态物理靳慧102840212211375 凝聚态物理刘建忠102841212211383 凝聚态物理孙启军102841212211393 凝聚态物理陈梦南10284121221136
生物化学教学大纲 （供护理、涉外护理、助产、药剂、口腔工艺技术、医学影像技术专业用）一、课程任务 《生物化学》是中等卫生职业教育药剂、护理专业的一门专业基础课程。本课程的主要内容包括蛋白质与核酸的化学、酶、生物氧化、物质代谢及其调节、水盐代谢、酸碱平衡、肝生物化学。本课程的任务是使学生了解物质代谢与机能活动的关系，熟悉物质代谢和能量代谢的过程及生理意义，掌握人体主要组成成分及其结构、性质和功能，为进一步学习相关基础医学课程和临床学课程奠定基础，培养和提高学生分析问题和解决问题的能力，在学习生物化学理论知识的同时，用理论联系实际的方法，理解生物化学知识的医学应用价值，运用所学知识去理解临床医学现象，指导临床医学实践，服务人类健康事业。 二、课程目标 1.掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能。 2.熟悉人体内物质代谢的主要过程及生理意义。 3.了解物质代谢与人体功能活动的关系。 4.学会使用常用的生物化学实验仪器。 5.熟练掌握生物化学实验的基本操作。 6.具有科学的思维方法，理论联系实际的工作作风。 7.具有运用生物化学知识分析和解决问题的能力。 8.具有良好的人际沟通能力，团队合作意识。 9.具有良好的职业道德。 三、教学时间分配 课程名称：生物化学 考试类别：考试□考查√ 教材：生物化学 (第二版)人民卫生出版社 授课教师：李成仁教研组：医学基础课教研组 授课班级：13级1－3班 教学章目 周 学 时 学时分配 理论教学 实践 性教 学 第一章绪论 第二章三羧酸循环 和能量代谢 第三章蛋白质结构 与功能 第四章核酸的结构 和功能 第五章酶学 第六章糖代谢 第七章脂类代谢 第八章蛋白质代谢 第九章非营养物质 的代谢 第十章水盐代谢 第十一章酸碱平衡 1 6 6 5 7 7 6 7 2 2 2 2 2 2 57 1 4 4 3 5 5 4 5 2 2 2 2 2 2 43 2 2 2 2 2 2 2 14
南京大学2008年攻读硕士学位研究生入学考试试题（三小时） 考试科目名称及代码：分子生物学834 适用专业：生物化学与分子生物学 一名词解释（每题三分，共十题） 1 C值矛盾2顺式因子3 断裂基因4 返座子（retroposon）5 单核苷酸多态性6 卫星DNA 7 SnRNA 8 反密码子9 基因组10 DNA 半不连续性复制 二填空（每空一分） 1 DNA是由（）通过（）连接起来的高聚物，（）和（）稳定了DNA的双螺旋构象，这种结构模型是由（）和（）两位科学家最先提出。 2 双链DNA被分开成为两条单链DNA的过程被称为（），实现这一过程的两种主要方法是（）和（）。 3 多肽翻译过程中，第一个被加入的氨基酸是（）。 4 转座作用可能引起的突变类型包括（），（）和（）。 5 真核生物tRNA的成熟过程需要通过拼接去除内含子，这个过程需要（）和（）两种酶。 6 逆转录酶所具有的三种类型的酶活性分别为（），（）和（）。 7 大肠杆菌RecA蛋白的主要功能包括（）和（）。 三选择题（每题二分，共二十题，每题仅有一个选项正确） 1 Holliday 模型是用于解释一下哪种机制的 A RNA转录 B 蛋白质翻译 C DNA复制 D DNA同源重组 2 疯牛病是由一类被称为Prion的病毒引起的。构成Prion的物质包括 A 只有RNA B 只有DNA C 只有蛋白质 D RNA和蛋白质 3 外源基因在大肠杆菌中的高效表达受很多因素影响，其中SD序列的作用是 A 提供一个mRNA 转录终止子 B 提供一个mRNA转录起始子 C 提供一个核糖体结合位点 D 提供了翻译的终点 4 冈崎片段出现在下列哪种过程中 A DNA复制 B RNA转录 C RNA拼接 D 蛋白质翻译 5 以下关于免疫球蛋白多样性（immunoglobulin diversity）原因的叙述哪一项是错误的 A 编码可变区（V区）的DNA片段数目多 B V-J或V-D-J之间的连接有多种选择 C 编码区较高频率的基因突变 D 免疫球蛋白基因重排过程中的等位基因互斥现象（allelic exclusion）
医学生物化学教学大纲 （适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理 学，预防医学本科） 大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学教研室 2012年3月
目录 医学生物化学课程教学大纲 (1) 医学生物化学实验课程教学大纲 (20)
医学生物化学课程教学大纲 一、课程说明 （一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学 课程性质：专业基础课 学分：5 （二）课程简介、目标与任务 医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。 医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。 医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。 （三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 （四）教材与主要参考书 教材： 童坦军刚. 生物化学（第2版）. ：大学医学，2009 主要参考书： 1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. ：高等教育，2002
保护和加强基础学科，培养高层次、高素质和富有创新精神地基础性人才，是国家科学、教育发展水平地重要标志，也是经济发展和科技进步及至哲学、社会科学进步地重要基础.早在年，我校就根据原国家教委关于保护和加强基础学科和培养基础科学人才地精神，建立了基础学科教学强化部，采取以学科群打基础、贯通本科与研究生教育地办法，着力培养高层次人才地后备力量.我校目前拥有国家级理科基础科学研究与教学人才培养基地点个；文科基础学科人才培养基地点个，试办点个；校内“基地”点个.“基地”地设立和建设有力地支持和推动了我校基础性人才地培养. 在“基地”建设地基础上，为进一步探索培养高层次高质量基础性人才地新路子，加大改革力度，年月，我校成立了“基础学科教育学院”（年改名为匡亚明学院）.在原有地基础学科教学强化部地基础上，扩大规模，增设文、史、哲和地质、地理、大气科学等学科方向.新成立地匡亚明学院下设理科部和文科部，分别负责实施理科和文科地“基地”人才培养工作.基础学院地培养模式定为“”模式，即第一年按文、理两大类设置公共基础课，第二年分文史类、数理类、化生类、地学类设置学科群基础课，第三年分文学、史学、哲学、数学、物理、生物物理、大气物理、天文、化学、生物化学、生物、地质、地理等个一级学科设置学科主干课，第四年配备导师，进入重点实验室、重点学科结合重大科研项目进行科研训练.几年来，基础性人才培养遵循“三个融为一体”地教学指导思想，实施“以重点学科为依托，按学科群打基础，按一级学科方向分流，贯通本科和研究生教育”这一基础性人才培养模式，实施教育、教学改革，具体体现在： 一是强化基础，拓宽知识面.基础性人才按学科群设置基础课，鼓励学生交叉选课，构建有特色地知识结构. 二是多次选择、逐步定位.学生进校第一年为大理科公共基础课阶段，第二年起，学生进行第一次选择，分为数理类和化生类，按学科群设置基础课，重点加强学生地学科群基础知识.第三年学生根据自己地志向和兴趣第二次选择，分流进入一级学科方向.第四年学生进行第三次选择，选择导师进入重点学科、重点实验室，在资深导师指导下从事科研训练. 三是注重科学研究地系统训练.到了二、三年级，不少基础课有课程论文，课外有高低年级学生混编地科学沙龙，到了四年级“专业课”由学生自己选择，并结合导师地科研课题进入重点学科和重点实验室，集中进行科研训练.“基础学院”充分利用我校学科齐全、师资力量雄厚、教学质量好和科研水平高地优势，聘请校内外学术精深、教学经验丰富地资深教授，部分青年学术骨干任教，基础课全部由教授主持教学，本科阶段科学研究训练由活跃在各学科前沿地教授、博导，甚至院士指导. 我校“基地”建设初步实现了预期提出地出思想、出经验、出成果、出人才地“四出”要求，其成果已经辐射到我校人才培养地各个方面，各院系以“基地”为试验田，积极开展教学改革，编写精品教材.“基地”建设有效地保护和加强了基础学科专业，同时促进了相关学科专业地发展，由“基地”培养地一批优秀基础性人才，受到国内外高校和科研院所地普遍欢迎. 自从年原国家教委在兰州召开高等学校理科教育工作会议以来，我校根据会议精神，在部分院系对培养应用性人才进行了试点，在坚持培养基础科学研究和教学人才地同时，积极探索应用性人才培养地目标、模式及途径；并采取有效措施，着力把毕业生培养成适应经济、技术、生产等应用部门需要地具有良好科学素养地应用性人才.经过近十年地探索和实践，我校在应用性人才培养方面，取得了一定进展，具体改革并实施了以下几个方面：一是按照“扬优、支重、改老、扶新”地原则，加强应用性学科建设.合理调整专业结构，建立了一大批经济建设所急需地应用性专业和专业方向，同时以基础学科为依托，以高新技术为内涵，通过学科之间相互渗透、交叉，发展了一批新型地工程技术学科和交叉学科，例如，以文、史、哲为基础，建立了新闻传播、社会学专业；以经济学为依托，建立了工商管理、国际金融、国际会计等专业；以生物学、化学为基础建立了生物化学、环境科学专业；
生物化学教学大纲（2014.4） （Teaching plan of Biochemistry） 一、前言 生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。本版《生物化学与分子生物学》教材为普通高等教育“十二五”国家级医学规划教材。教材全面而系统地总结了生物化学与分子生物学的知识体系，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学与分子生物学教材有所区别。教材遵循临床医学专业的培养目标，适应医学教育的需求。 《生物化学与分子生物学》教材由查锡良、药立波主编（第八版），人民卫生出版社出版。根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。 二、教学基本要求 1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能及内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。 2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，熟悉常用的生物化学实验技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。 3、培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。 4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论等多种教育教学形式。 三、课程表述 课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342 课程总学时：100学时，其中理论总学时76，实践总学时24 周学时：理论学时5 /实践学时3 学分：5.5 课程性质：必修课适用专业：100学时教学平台 （一）教学内容与学时安排：
南京大学生物化学试题及答案 第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括： A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸
《生物化学》教学大纲 （供本科药学专业使用） 课程编号：学时：80 其中实验学时：32 一、课程的性质和任务 《生物化学》是以化学的原理和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的化学成分、分子结构及其与生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中化学变化规律的一门科学。生物化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之间的关系等，从而阐明生命现象的本质，并把这些基础理论、原理和方法应用于有关科学领域和生产实践，已达到征服自然和改造自然的目的。 本课程是基础药学专业的必修课，它的理论和技术已经渗透到其它基础医学和药学的各个领域，使之产生了许多新兴的交叉学科，因此生物化学对医药学的发展起着促进作用，成为生命科学的共同语言和前沿学科。学习和掌握生物化学知识，除了理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习药学其它各课程打下扎实的生物化学基础。 二、相关课程的衔接 生物化学是现代药学的重要理论基础，是药学专业学生学好专业课、从事新药研究、新药开发、药物生产、药物使用与药政管理的必要基础学科。因此学好生物化学的前期基础课主要是生物遗传学、细胞生物学、无机化学和有机化学等；而掌握生物化学又为学好后续课程——药物化学、药理学、药剂学、药物分析、病理生理学、免疫学等课程奠定坚实的理论基础。 三、教学的基本要求 本课程要求学生掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能；熟悉生物化学在药学中的地位和重要性；了解现代生物化学在医药科学中的新进展。生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求掌握最基本的生物化学实验方法和操作技能。了解最新的生化技术。 四、教学方法与重点难点 教学方法：贯彻理论联系实际、基础联系应用的原则，发挥教师的主导作用，充分调动学生学习的积极性、主动性和创造性。以课堂讲授为主，运用启发式教学，配合实验教学和各种形式的多媒体教学，按教学计划针对重点内容和疑难问题开展多种形式的课堂讨论，以加深学生对问题的理解和记忆，从而不断提高教学质量。 重点和难点：本教学大纲以人民卫生出版社（2003年）、吴梧桐主编、第五版《生物化学》为蓝本编写。重点为第一篇的蛋白质的化学、核酸的化学、酶；第二篇的物质代谢（包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、生物氧化）与能量转换；第三篇的生物药物和药物研究的生物化学基础。难点为蛋白质结构与功能的关系、酶促反应动力学、血浆脂蛋白代谢、物质代谢调节、激素及其作用机制、药物在体内的转运和代谢转化。其余内容作一般了解 五、建议学时分配