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生物化学重点笔记(基本知识)1

生物化学重点笔记(基本知识)1
生物化学重点笔记(基本知识)1

生物化学重点

第一章蛋白质的结构与功能

一、氨基酸:

1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);

②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链:

肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。

三、肽键平面(肽单位):

肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。

四、蛋白质的分子结构:

蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。

1.一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2.二级结构:指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型:⑴α-螺旋:其结构特征为:①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;③相邻螺旋圈之间形成许多氢键;④侧链基团位于螺旋的外侧。

影响α-螺旋形成的因素主要是:①存在侧链基团较大的氨基酸残基;②连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③存在脯氨酸残基。

⑵β-折叠:其结构特征为:①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键;③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。

⑶β-转角:多肽链180°回折部分,通常由四个氨基酸残基构成,借1、4残基之间形成氢键维系。

⑷无规卷曲:主链骨架无规律盘绕的部分。

3.三级结构:指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键(次级键):氢键、疏水键、范德华力、离子键等,也可涉及二硫键。

4.四级结构:指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等,其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。

五、蛋白质的理化性质:

1.两性解离与等电点:蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基,因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。

2.蛋白质的胶体性质:蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。

3.蛋白质的紫外吸收:蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收,以色氨酸吸收最强,最大吸收峰为280nm。

4.蛋白质的变性:蛋白质在某些理化因素的作用下,其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有:高温、高压、

电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。

六、蛋白质的分离与纯化:

1.盐析与有机溶剂沉淀:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。常用的中性盐有:硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时,溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀。

2.电泳:蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。

3.透析:利用透析袋膜的超滤性质,可将大分子物质与小分子物质分离开。

4.层析:利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互接触的两相(固定相与流动相)之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析,凝胶层析,吸附层析及亲和层析等,其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。

5.超速离心:利用物质密度的不同,经超速离心后,分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。

七、氨基酸顺序分析:

蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析,即蛋白质一级结构的测定,主要有以下几个步骤:

1. 分离纯化蛋白质,得到一定量的蛋白质纯品;

2. 取一定量的样品进行完全水解,再测定蛋白质的氨基酸组成;

3. 分析蛋白质的N-端和C-端氨基酸;

4. 采用特异性的酶(如胰凝乳蛋白酶)或化学试剂(如溴化氰)将蛋白质处理为若干条肽段;

5. 分离纯化单一肽段;

测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用Edman降解法,用异硫氰酸苯酯进行反应,将氨基酸降解后,逐一进行测定;

7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质,分别得到其肽段的氨基酸顺序;

8. 将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较,以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。

第三章核酸的结构与功能

一、核酸的化学组成:

1.含氮碱:参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶(U)、胞嘧啶(C)和胸腺嘧啶(T),它们都是嘧啶的衍生物。组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G),它们都是嘌呤的衍生物。2.戊糖:核苷酸中的戊糖主要有两种,即β-D-核糖与β-D-2-脱氧核糖,由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。

3.核苷:核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。通常是由核糖或脱氧核糖的

C1’ β-羟基与嘧啶碱N1或嘌呤碱N9进行缩合,故生成的化学键称为β,N糖苷键。其中由D-核糖生成者称为核糖核苷,而由脱氧核糖生成者则称为脱氧核糖核苷。由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。假尿苷(ψ)就是由D-核糖的C1’ 与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。

二、核苷酸的结构与命名:

核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。最常见的核苷酸为5’-核苷酸(5’ 常被省略)。5’-核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少,分为一磷酸核苷(核苷酸)、二磷酸核苷和三磷酸核苷。

此外,生物体内还存在一些特殊的环核苷酸,常见的为环一磷酸腺苷(cAMP)和环一磷酸鸟苷(cGMP),它们通常是作为激素作用的第二信使。

核苷酸通常使用缩写符号进行命名。第一位符号用小写字母d代表脱氧,第二位用大写字母代表碱基,第三位用大写字母代表磷酸基的数目,第四位用大写字母P代表磷酸。

三、核酸的一级结构:

核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。核酸具有方向性,5’-位上具有自由磷酸基的末端称为5’-端,3’-位上具有自由羟基的末端称为3’-端。

DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。RNA由AMP,GMP,CMP,UMP四种核糖核苷酸组成。RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。

四、DNA的二级结构:

DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式,它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出来的一种结构模型,其主要实验依据是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究,即DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C(Chargaff原则),以及由Wilkins研究小组完成的DNA晶体X线衍射图谱分析。

天然DNA的二级结构以B型为主,其结构特征为:①为右手双螺旋,两条链以反平行方式排列;②主链位于螺旋外侧,碱基位于内侧;③两条链间存在碱基互补,通过氢键连系,且

A-T、G-C(碱基互补原则);④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力;⑤螺旋的螺距为3.4nm,直径为2nm。

五、DNA的超螺旋结构:

双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。

绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋,其三级结构呈麻花状。

在真核生物中,双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕,从而形成特殊的串珠状结构,称为核小体。核小体结构属于DNA的三级结构。

六、DNA的功能:

DNA的基本功能是作为遗传信息的载体,为生物遗传信息复制以及基因信息的转录提供模板。

DNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因(gene)。一个生物体的全部DNA序列称为基因组(genome)。基因组的大小与生物的复杂性有关。

七、RNA的空间结构与功能:

RNA分子的种类较多,分子大小变化较大,功能多样化。RNA通常以单链存在,但也可形成局部的双螺旋结构。

1.mRNA的结构与功能:mRNA是单链核酸,其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸(m7GTP)帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板,分子中带有遗传密码。mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组,在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸,这种核苷酸三联体称为遗传密码(coden)。

2.tRNA的结构与功能:tRNA是分子最小,但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形,故称为“三叶草”结构,可分为五个部分:①氨基酸臂:由tRNA的5’-端和3’-端构成的局部双螺旋,3’-端都带有-CCA-OH顺序,可与氨基酸结合而携带氨基酸。②DHU臂:含有二氢尿嘧啶核苷,与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。③反密码臂:其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体,在蛋白质生物合成中,可以用来识别mRNA 上相应的密码,故称为反密码(anticoden)。④ TψC臂:含保守的TψC顺序,可以识别核蛋白体上的rRNA,促使tRNA与核蛋白体结合。⑤可变臂:位于TψC臂和反密码臂之间,功能不详。

3.rRNA的结构与功能:rRNA是细胞中含量最多的RNA,可与蛋白质一起构成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种:5S,16S,23S。真核生物中的rRNA 有四种:5S,5.8S,18S,28S。

八、核酶:

具有自身催化作用的RNA称为核酶(ribozyme),核酶通常具有特殊的分子结构,如锤头结构。

九、核酸的一般理化性质:

核酸具有酸性;粘度大;能吸收紫外光,最大吸收峰为260nm。

十、DNA的变性:

在理化因素作用下,DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链,从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变,这种现象称为DNA的变性。

引起DNA变性的因素主要有:①高温,②强酸强碱,③有机溶剂等。DNA变性后的性质改变:①增色效应:指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象;②旋光性下降;③粘度降低;④生物功能丧失或改变。

加热DNA溶液,使其对260nm紫外光的吸收度突然增加,达到其最大值一半时的温度,就是DNA的变性温度(融解温度,Tm)。Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关,G+C的含量越高,则Tm越高。

十一、DNA的复性与分子杂交:

将变性DNA经退火处理,使其重新形成双螺旋结构的过程,称为DNA的复性。

两条来源不同的单链核酸(DNA或RNA),只要它们有大致相同的互补碱基顺序,以退火处理即可复性,形成新的杂种双螺旋,这一现象称为核酸的分子杂交。核酸杂交可以是DNA-DNA,也可以是DNA-RNA杂交。不同来源的,具有大致相同互补碱基顺序的核酸片段称为同源顺序。

常用的核酸分子杂交技术有:原位杂交、斑点杂交、Southern杂交及Northern杂交等。

在核酸杂交分析过程中,常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记,这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。

十二、核酸酶:

凡是能水解核酸的酶都称为核酸酶。凡能从多核苷酸链的末端开始水解核酸的酶称为核酸外切酶,凡能从多核苷酸链中间开始水解核酸的酶称为核酸内切酶。能识别特定的核苷酸顺序,并从特定位点水解核酸的内切酶称为限制性核酸内切酶(限制酶)

第三章酶

一、酶的概念:

酶(enzyme)是由活细胞产生的生物催化剂,这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性,其化学本质是蛋白质。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系(多酶复合体和多功能酶)三大类。

二、酶的分子组成:

酶分子可根据其化学组成的不同,可分为单纯酶和结合酶(全酶)两类。结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成,酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关,辅助因子则与酶的催化活性有关。

与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。

三、辅酶与辅基的来源及其生理功用:

辅酶与辅基的生理功用主要是:⑴运载氢原子或电子,参与氧化还原反应。⑵运载反应基团,如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等,参与基团转移。大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。

维生素(vitamin)是指一类维持细胞正常功能所必需的,但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。

维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种;水溶性维生素有VitB1,VitB2,VitPP,VitB6,VitB12,VitC,泛酸,生物素,叶酸等。

1.TPP:即焦磷酸硫胺素,由硫胺素(V it B1)焦磷酸化而生成,是脱羧酶的辅酶,在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧反应。

2.FMN和FAD:即黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD),是核黄素(VitB2)的衍生物。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基,在酶促反应中作为递氢体(双递氢体)。

3.NAD+和NADP+:即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+,辅酶Ⅰ)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+,辅酶Ⅱ),是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶,在酶促反应中起递氢体的作用,为单递氢体。

4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺:是Vit B6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶,氨基酸脱羧酶,半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。

5.CoA:泛酸(遍多酸)在体内参与构成辅酶A(CoA)。CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合,在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用,是酰化酶的辅酶。

6.生物素:是羧化酶的辅基,在体内参与CO2的固定和羧化反应。

7. FH4:由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。

8. V it B12衍生物:Vit B12分子中含金属元素钴,故又称为钴胺素。Vit B12在体内有多种活性形式,如5'-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素等。其中,5'-脱氧腺苷钴胺素参与构成变位酶的辅酶,甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。

四、金属离子的作用:

1. 稳定构象:稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象;

2. 构成酶的活性中心:作为酶的活性中心的组成成分,参与构成酶的活性中心;

3. 连接作用:作为桥梁,将底物分子与酶蛋白螯合起来。

五、酶的活性中心:

酶分子上具有一定空间构象的部位,该部位化学基团集中,直接参与将底物转变为产物的反应过程,这一部位就称为酶的活性中心。

参与构成酶的活性中心的化学基团,有些是与底物相结合的,称为结合基团,有些是催化底物反应转变成产物的,称为催化基团,这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外,也存在一些化学基团,主要与维系酶的空间构象有关,称为酶活性中心外必需基团。

六、酶促反应的特点:

1.具有极高的催化效率:酶的催化效率可比一般催化剂高106~1020倍。酶能与底物形成ES 中间复合物,从而改变化学反应的进程,使反应所需活化能阈大大降低,活化分子的数目大大增加,从而加速反应进行。

2.具有高度的底物特异性:一种酶只作用于一种或一类化合物,以促进一定的化学变化,生成一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性。

⑴绝对特异性:一种酶只能作用于一种化合物,以催化一种化学反应,称为绝对特异性,如琥珀酸脱氢酶。

⑵相对特异性:一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,称为相对特异性,如脂肪酶。

⑶立体异构特异性:一种酶只能作用于一种立体异构体,或只能生成一种立体异构体,称为立体异构特异性,如L-精氨酸酶。

3.酶的催化活性是可以调节的:如代谢物可调节酶的催化活性,对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性,也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。

七、酶促反应的机制:

1.中间复合物学说与诱导契合学说:酶催化时,酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物(ES),此复合物再分解释放出酶,并生成产物,即为中间复合物学说。当底物与酶接近时,底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变,使之成为能与底物分子密切结合的构象,这就是诱导契合学说。

2.与酶的高效率催化有关的因素:①趋近效应与定向作用;②张力作用;③酸碱催化作用;④共价催化作用;⑤酶活性中心的低介电区(表面效应)。

八、酶促反应动力学:

酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量<5%时的反应速度。

1.底物浓度对反应速度的影响:

⑴底物对酶促反应的饱和现象:由实验观察到,在酶浓度不变时,不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线,即当底物浓度较低时,反应速度的增加与底物浓度的增加成正比(一级反应);此后,随底物浓度的增加,反应速度的增加量逐渐减少(混合级反应);最后,当底物浓度增加到一定量时,反应速度达到一最大值,不再随底物浓度的增加而增加(零级反应)。

⑵米氏方程及米氏常数:根据上述实验结果,Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式,即米氏方程:ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中,Vmax为最大反应速度,Km 为米氏常数。

⑶Km和Vmax的意义:

①当ν=Vmax/2时,Km=[S]。因此,Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

②当k-1>>k+2时,Km=k-1/k+1=Ks。因此,Km可以反映酶与底物亲和力的大小,即Km值越小,则酶与底物的亲和力越大;反之,则越小。

③Km可用于判断反应级数:当[S]<0.01Km时,ν=(Vmax/Km)[S],反应为一级反应,即反应速度与底物浓度成正比;当[S]>100Km时,ν=Vmax,反应为零级反应,即反应速度与底物浓度无关;当0.01Km<[S]<100Km时,反应处于零级反应和一级反应之间,为混合级反应。

④Km是酶的特征性常数:在一定条件下,某种酶的Km值是恒定的,因而可以通过测定不同酶(特别是一组同工酶)的Km值,来判断是否为不同的酶。

⑤Km可用来判断酶的最适底物:当酶有几种不同的底物存在时,Km值最小者,为该酶的最适底物。

⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度:当[S]=10Km时,ν=91%Vmax,为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。

⑦Vmax可用于酶的转换数的计算:当酶的总浓度和最大速度已知时,可计算出酶的转换数,即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。

⑷Km和Vmax的测定:主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。

2.酶浓度对反应速度的影响:当反应系统中底物的浓度足够大时,酶促反应速度与酶浓度成正比,即ν=k[E]。

3.温度对反应速度的影响:一般来说,酶促反应速度随温度的增高而加快,但当温度增加达到某一点后,由于酶蛋白的热变性作用,反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关,因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少,反应速度降低,但温度升高后,酶活性又可恢复。

4.pH对反应速度的影响:观察pH对酶促反应速度的影响,通常为一钟形曲线,即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。人体内大多数酶的最适pH在6.5~8.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。

5.抑制剂对反应速度的影响:

凡是能降低酶促反应速度,但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。

⑴不可逆抑制作用:

抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制,且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν~[E]作图,就可得到一组斜率相同的平行线,随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制(如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制)和非专一性抑制(如路易斯气对巯基酶的抑制)两种。

⑵可逆抑制作用:

抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制,且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν~[E]作图,可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。

①竞争性抑制:抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为:a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;d.动力学参数:Km值增大,Vm 值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶(底物为琥珀酸)的竞争性抑制和磺胺类药物(对氨基苯磺酰胺)对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑制。

②反竞争性抑制:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的反竞争性抑制。其特点为:a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数:Km减小,Vm降低。

③非竞争性抑制:抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制。其特点为:a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合;b.

抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响;c.动力学参数:Km值不变,Vm值降低。

6.激活剂对反应速度的影响:能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子,如K+、Mg2+、Mn2+等,唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。

九、酶的调节:

可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。

酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变,也可以通过改变其含量来改变其催化活性,还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。

1.酶结构的调节:通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这是一种快速调节方式。

⑴变构调节:又称别构调节。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合,使酶的分子构发生改变,从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度,这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。当变构酶的一个亚基与其配体(底物或变构剂)结合后,能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变,这种效应就称为变构酶的协同效应。变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节,常见的为负反馈调节。变构调节的特点:①酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现;②酶的变构仅涉及非共价键的变化;③调节酶活性的因素为代谢物;④为一非耗能过程;⑤无放大效应。

⑵共价修饰调节:酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰,从而导致酶活性的改变,称为共价修饰调节。共价修饰方式有:磷酸化-脱磷酸化等。共价修饰调节一般与激素的调节相联系,其调节方式为级联反应。共价修饰调节的特点为:①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在;②有共价键的变化;③受其他调节因素(如激素)的影响;④一般为耗能过程;⑤存在放大效应。

⑶酶原的激活:处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变,使催化活性中心得以形成,故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的生理意义在于:保护自身组织细胞不被酶水解消化。2.酶含量的调节:是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量,影响其催化活性,从而调节代谢反应的速度。这是机体内迟缓调节的重要方式。

⑴酶蛋白合成的调节:酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。凡能促使基因转录增强,从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂;反之,则称为阻遏剂。常见的诱导剂或阻遏剂包括代谢物、药物和激素等。

⑵酶蛋白降解的调节:如饥饿时,精氨酸酶降解减慢,故酶活性增高,有利于氨基酸的分解供能。

3.同工酶的调节:在同一种属中,催化活性相同而酶蛋白的分子结构,理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此,同工酶在体内的生理功能是不同的。

乳酸脱氢酶同工酶(LDHs)为四聚体,在体内共有五种分子形式,即LDH1(H4),LDH2(H3M1),LDH3(H2M2),LDH4(H1M3)和LDH5(M4)。心肌中以LDH1含量最多,LDH1对乳酸的亲和力较高,因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解,以供应心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5,LDH5对丙酮酸的亲和力较高,因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸,以促进糖酵解的进行。

十、酶的命名与分类:

1.酶的命名:主要有习惯命名法与系统命名法两种,但常用者为习惯命名法。

2.酶的分类:根据1961年国际酶学委员会(IEC)的分类法,将酶分为六大类:①氧化还原酶类:催化氧化还原反应;②转移酶类:催化一个基团从某种化合物至另一种化合物;③水解酶类:催化化合物的水解反应;④裂合酶类:催化从双键上去掉一个基团或加上一个基团至双键上;⑤异构酶类:催化分子内基团重排;⑥合成酶类:催化两分子化合物的缔合反应。

第四章糖代谢

一、糖类的生理功用:

①氧化供能:糖类是人体最主要的供能物质,占全部供能物质供能量的70%;与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原,前者为运输和供能形式,后者为贮存形式。

②作为结构成分:糖类可与脂类形成糖脂,或与蛋白质形成糖蛋白,糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。

③作为核酸类化合物的成分:核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸,DNA,RNA等。

④转变为其他物质:糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。

二、糖的无氧酵解:

糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行,代谢的终产物为乳酸,一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子A TP。

糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段:

1. 活化(己糖磷酸酯的生成):葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP),即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖(F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子A TP,己糖激酶(肝中为葡萄糖激酶)和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。

2. 裂解(磷酸丙糖的生成):一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛,包括两步反应:

F-1,6-BP→磷酸二羟丙酮+ 3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛。

3. 放能(丙酮酸的生成):3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸,包括五步反应:3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应,共可生成2×2=4分子A TP。丙酮酸激酶为关键酶。

4.还原(乳酸的生成):利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH,使NADH重新氧化为NAD+。即丙酮酸→乳酸。

三、糖无氧酵解的调节:

主要是对三个关键酶,即己糖激酶(葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P;肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素,受长链脂酰CoA的反馈抑制;6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素,受A TP和柠檬酸的变构抑制,AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活;丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活,受A TP的变构抑制,肝中还受到丙氨酸的变构抑制。

四、糖无氧酵解的生理意义:

1. 在无氧和缺氧条件下,作为糖分解供能的补充途径:⑴骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧;⑵从平原进入高原初期;⑶严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。

2. 在有氧条件下,作为某些组织细胞主要的供能途径:如表皮细胞,红细胞及视网膜等,由于无线粒体,故只能通过无氧酵解供能。

五、糖的有氧氧化:

葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O,并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行,一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子A TP。糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段:

1.葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸:

此阶段在细胞胞液中进行,与糖的无氧酵解途径相同,涉及的关键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸,两分子(NADH+H+)并净生成2分子A TP。NADH在有氧条件下可进入线粒体产能,共可得到2×2或2×3分子A TP。故第一阶段可净生成6/8分子A TP。2.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA:

丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成(NADH+H+)和乙酰CoA。此阶段可由两分子(NADH+H+)

产生2×3分子A TP 。丙酮酸脱氢酶系为关键酶,该酶由三种酶单体构成,涉及六种辅助因子,即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+。

3.经三羧酸循环彻底氧化分解:

生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O,并释放能量合成A TP。一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子A TP,故此阶段可生成2×12=24分子A TP。

三羧酸循环是指在线粒体中,乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,然后经过一系列的代谢反应,乙酰基被氧化分解,而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。

三羧酸循环由八步反应构成:草酰乙酸+ 乙酰CoA→柠檬酸→异柠檬酸→α-酮戊二酸→琥珀酰CoA→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸。

三羧酸循环的特点:①循环反应在线粒体中进行,为不可逆反应。②每完成一次循环,氧化分解掉一分子乙酰基,可生成12分子A TP。③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成,也不被此循环反应所消耗。④循环中有两次脱羧反应,生成两分子CO2。⑤循环中有四次脱氢反应,生成三分子NADH和一分子FADH2。⑥循环中有一次直接产能反应,生成一分子GTP。

⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系,且α-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似,辅助因子完全相同。

六、糖有氧氧化的生理意义:

1.是糖在体内分解供能的主要途径:⑴生成的A TP数目远远多于糖的无氧酵解生成的A TP数目;⑵机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。

2.是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径:糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。

3.是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽:有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生,某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。

七、有氧氧化的调节和巴斯德效应:

丙酮酸脱氢酶系受乙酰CoA、A TP和NADH的变构抑制,受AMP、ADP和NAD+的变构激活。异柠檬酸脱氢酶是调节三羧酸循环流量的主要因素,A TP是其变构抑制剂,AMP和ADP是其变构激活剂。

巴斯德效应:糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象。有氧时,由于酵解产生的NADH 和丙酮酸进入线粒体而产能,故糖的无氧酵解受抑制。

八、磷酸戊糖途径:

磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始,经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物,然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是G-6-P,返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖,其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。

九、磷酸戊糖途径的生理意义:

1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径:NADPH在体内可用于:⑴作为供氢体,参与体内的合成代谢:如参与合成脂肪酸、胆固醇等。⑵参与羟化反应:作为加单氧酶的辅酶,参与对代谢物的羟化。⑶维持巯基酶的活性。⑷使氧化型谷胱甘肽还原。⑸维持红细胞膜的完整性:由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病,表现为溶血性贫血。

2. 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径:体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供,其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成,也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P 经基团转移的逆反应生成。

十、糖原的合成与分解:

糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。糖原分子的直链部分借α-1,4-糖苷键而将葡萄糖残基连接起来,其支链部分则是借α-1,6-糖苷键而形成分支。糖原是一种无还原性的多糖。糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。1.糖原的合成代谢:糖原合成的反应过程可分为三个阶段。

⑴活化:由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖:葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→1-磷酸葡萄糖→UDPG。此阶段需使用UTP,并消耗相当于两分子的A TP。

⑵缩合:在糖原合酶催化下,UDPG所带的葡萄糖残基通过α-1,4-糖苷键与原有糖原分子的非还原端相连,使糖链延长。糖原合酶是糖原合成的关键酶。

⑶分支:当直链长度达12个葡萄糖残基以上时,在分支酶的催化下,将距末端6~7个葡萄糖残基组成的寡糖链由α-1,4-糖苷键转变为α-1,6-糖苷键,使糖原出现分支,同时非还原端增加。2.糖原的分解代谢:糖原的分解代谢可分为三个阶段,是一非耗能过程。

⑴水解:糖原→1-磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶,并需脱支酶协助。

⑵异构:1-磷酸葡萄糖→6-磷酸葡萄糖。

⑶脱磷酸:6-磷酸葡萄糖→葡萄糖。此过程只能在肝和肾进行。

十一、糖原合成与分解的生理意义:

1.贮存能量:葡萄糖可以糖原的形式贮存。

2.调节血糖浓度:血糖浓度高时可合成糖原,浓度低时可分解糖原来补充血糖。

3.利用乳酸:肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。

十二、糖异生:

由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。该代谢途径主要存在于肝及肾中。糖异生主要沿酵解途径逆行,但由于有三步反应(己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶)为不可逆反应,故需经另外的反应绕行。

1.G-6-P → G:由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行水解,该酶是糖异生的关键酶之一,不存在于肌肉组织中,故肌肉组织不能生成自由葡萄糖。

2.F-1,6-BP → F-6-P:由果糖1,6-二磷酸酶-1催化进行水解,该酶也是糖异生的关键酶之一。3.丙酮酸→ 磷酸烯醇式丙酮酸:经由丙酮酸羧化支路完成,即丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸羧化酶(需生物素)的催化下生成草酰乙酸,后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸,再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸,这两个酶都是关键酶。

糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。

十三、糖异生的生理意义:

1.在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定:在较长时间饥饿的情况下,机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。

2.回收乳酸分子中的能量:由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生,但肌肉组织糖异生作用很弱,且不能生成自由葡萄糖,故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。

葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸,可经血循环转运至肝脏,再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用,这一循环过程就称为乳酸循环(Cori循环)。3.维持酸碱平衡:肾脏中生成的α-酮戊二酸可转变为草酰乙酸,然后经糖异生途径生成葡萄糖,这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基,生成NH3,后者可用于中和H+,故有利于维持酸碱平衡。

十四、血糖:

血液中的葡萄糖含量称为血糖。按真糖法测定,正常空腹血糖浓度为3.89~6.11mmol/L(70~100mg%)。

1.血糖的来源与去路:正常情况下,血糖浓度的相对恒定是由其来源与去路两方面的动态平衡所决定的。血糖的主要来源有:①消化吸收的葡萄糖;②肝脏的糖异生作用;③肝糖原的分解。血糖的主要去路有:①氧化分解供能;②合成糖原(肝、肌、肾);③转变为脂肪或氨基酸;④转变为其他糖类物质。

2.血糖水平的调节:调节血糖浓度相对恒定的机制有:

⑴组织器官:①肝脏:通过加快将血中的葡萄糖转运入肝细胞,以及通过促进肝糖原的合成,以降低血糖浓度;通过促进肝糖原的分解,以及促进糖的异生作用,以增高血糖浓度。②肌肉等外周组织:通过促进其对葡萄糖的氧化利用以降低血糖浓度。

⑵激素:①降低血糖浓度的激素——胰岛素。②升高血糖浓度的激素——胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状腺激素。

⑶神经系统。

生物化学复习重点

第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法:蛋白质含量=总含氮量-无机含氮量)×6.25 例如:100%的蛋白质中含N 量为16%,则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构,可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性,可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷(1)一般物理性质 无色晶体,熔点极高(200℃以上),不同味道;水中溶解度差别较大(极性和非极性),不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定: 酸碱确定,根据pK 值(该基团在此pH 一半解离)计算: 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。

(2)化学性质 ①与水合茚三酮的反应:Pro产生黄色物质,其它为蓝紫色。在570nm(蓝紫色)或440nm (黄色)定量测定(几μg)。 ②与甲醛的反应:氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应:形成黄色的DNP-氨基酸,用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸,又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯(DNS-Cl,又称丹磺酰氯)也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应:多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应,生成PTC-蛋白质,用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链,书写时规定N端放在左边,C端放在右边,用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来,如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始,连续读出氨基酸残基的名称,除C端氨基酸外,其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”,如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时,可将氨基酸组成写在括号中,并以逗号隔开,如(Ala,Cys2,Gly),表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成,但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一个平面,称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 (一)蛋白质的一级结构(化学结构) 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 (二)蛋白质的二级结构 (1)α-螺旋(如毛发) 结构要点:螺旋的每圈有3.6个氨基酸,螺旋间距离为0.54nm,每个残基沿轴旋转100°。(2)β-折叠结构(如蚕丝) (3)β-转角 (4)β-凸起 (5)无规卷曲 (三)蛋白质的三级结构(如肌红蛋白) (四)蛋白质的司机结构(如血红蛋白) 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析: ?酸水解:破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解:Trp保持完整,其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定:

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI:在某一pH溶液中,蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等,处于兼性离子状态,该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体:在蛋白质分子中,二个或二个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间现象,具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型,以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点:a、单链、右手螺旋;b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧;c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成,螺距0.54nm;d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键;e、氢键方向与螺距长轴平行,链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点:a、肽键平面充分伸展,折叠成锯齿状;b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方;c、维系依靠肽键间的氢键,氢键方向与肽链长轴垂直;d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点:a、肽链出现180转回折的“U”结构;b、通常由四个氨基酸残基构成,第二个氨基酸残基常为脯氨酸,由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲:肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有:两性解离;蛋白质的胶体性质;蛋白质的变性;蛋白质的紫外吸收性质;蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome):是真核生物染色质的基本组成单位,有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白,长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒,核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm):在DNA解链过程中,紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度,或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation):在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下,DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂,使双链DNA解离为单链,从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失,称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA),功能:是细胞内含量最多的RNA,它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体,为mRNA,tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境,是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA),功能:转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序,并携带至细胞质,指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA),经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA),功能:在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体,将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA),功能:成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA),功能:参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA),功能:rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA),功能:蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行,一条链的5’→3’方向从上向下,而另一条链的5’→3’是从下向上;脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触,A与T通过两个氢键配对,C与G通过三个氢键配对,碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对,每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm,螺距为3.54nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键,纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心:酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶:是指催化相同的化学反应,而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值?简述Km和Vm意义。

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学-考试知识点_6核苷酸代谢

核 苷 酸 一级要求 单选题 1 用 A 嘧啶环的N1 嘌呤环的N1和N7 E 肌酸 在嘌呤核苷酸的合成中,第4位及5位的碳原子和第7位氮原子主要来源于: 15 N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含 15 N ? B GSH C D 嘌呤环的N3和N9 D E 2 A 天冬氨酸 C 谷氨酰胺 E 甘氨酸 B 谷氨酸 D 丙氨酸 3 下列对嘌呤核苷酸合成的描述哪种是正确的? A 利用氨基酸、一碳单位和CO 2合成嘌呤环,再与5'-磷酸核糖结合而成 B 利用天冬氨酸、一碳单位、CO 2 和5'-磷酸核糖为原料直接合成 C 嘌呤核苷酸是在5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供磷酸核糖分子的 基础上与氨基酸、CO 2及一碳单位作用逐步形成 D 在氨基甲酰磷酸的基础上逐步合成 E 嘌呤核苷酸是先合成黄嘌呤核苷酸(XMP),再转变为AMP 、GMP 4 AMP 分子中第六位碳原子上的氨基来源于: C A 谷氨酰胺的酰胺基 B 谷氨酸 C E 天冬酰胺的酰胺基 天冬氨酸 D 甘氨酸 E 5 6 人体嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是: A C E NH3 B D CO 2 黄嘌呤 尿酸 次黄嘌呤 E 下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的? A 先合成嘧啶环,再与PRPP 中 的磷酸核糖相连 B 在PRPP 的基础上,与氨基酸及 CO 2作用逐步合成 C UMP 的合成需要有一碳单位的参加 D 主要是在线粒体内合成 E 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加 A D 7 嘧啶环中的第一位N 原子来源于: A 游离的氨 B 谷氨酸 C 谷氨酰胺的酰胺基 E 天冬酰胺的酰胺基 D 天冬氨酸 8 dTMP 的嘧啶环中第五位碳原子上的甲基来源于: A S-腺苷蛋氨酸 C N5-CH3FH4 B N5N10-CH2-FH4 D N10-CHOFH4 E N5N10=CH-FH4 B C 9 下列哪种氨基酸为嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成的共同原料? A 谷氨酸 D 丙氨酸 B 甘氨酸 C 天冬氨酸 E 天冬酰胺 10 下列关于嘌呤核苷酸从头合戒的叙述哪项是正确的

浙江工业大学生物化学期末复习知识重点

1.糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制,在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 主要类别:α-螺旋,β-折叠,β-转角,β-凸起,无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下,消耗1分子GTP,以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4.何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸?哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些? 必需脂肪酸:自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸:自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性? 共性:能显著的提高化学反应速率,是化学反应很快达到平衡 个性:酶对反应的平衡常数没有影响,而且酶具有高效性和专一性 6.简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量,而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物,对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架,以供细胞合成之用。 7.何为必需氨基酸和非必需氨基酸?哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些? 必需氨基酸:自身不能合成,必须由膳食提供的氨基酸。(苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸) 8.简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级:指多肽链中的氨基酸序列,氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 三级:球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上,组装而成的完整的结构单元。 四级:指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别? β-氧化:细胞内定位(发生在线粒体)、脂酰基载体(辅酶A)、电子受体/供体(FAD、NAD+)、羟脂酰辅酶A构型(L型)、生成和提供C2单位的形式(乙酰辅酶A)、酰基转运的形式(脂酰肉碱) 脂肪酸的合成:细胞内定位(发生在细胞溶胶中)、脂酰基载体(酰基载体蛋白(ACP))、电子受体/供体(NADPH)、羟脂酰辅酶A构型(D型)、生成和提供C2单位的形式(丙二酸单酰辅酶A)、酰基转运的形式(柠檬酸) 10.酮体是如何产生和氧化的?为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用? 生成:脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全,二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A:乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A(HMG-CoA),后者分裂成乙酰乙酸;乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化:乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶,所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

生物化学与分子生物学复习归纳笔记

生物化学与分子生物学重点(1) https://www.doczj.com/doc/2216677534.html, 2006-11-13 23:44:37 来源:绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的

一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:① 非极性中性氨基酸(8种); ② 极性中性氨基酸(7种);③ 酸性氨基酸(Glu和Asp);④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构: 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。 1.一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2.二级结构:指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型: ⑴α-螺旋:其结构特征为:①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键;④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是:① 存在侧链基团较大的氨基酸残基;② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠:其结构特征为:① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;② 所有肽键的C=O和

生物化学期末考试重点

等电点:在某PH的溶液中,氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性:某些理化因素会导致氢键发生断裂,使双链DNA解离为单链,称为DNA变性 解链温度(Tm):在解链过程中,紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心:酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合,并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心 同工酶:指催化相同化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合:在酶和底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变性、相互适应,这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数(Km值):等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活:酶的活性中心形成或暴露,酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环:是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸,再4次脱氢,2次脱羧,又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生:从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员:指储存在脂肪细胞中的甘油三酯,被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血,通过血液运输至其他组织,氧化利用的过程 酮体:是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白:血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链:线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体,可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸:体内需要而又不能自身合成,必须由食物提供的氨基酸 一碳单位:指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制:DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模极,按碱基配对规律,合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来,另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致,这中复制方式称为半保留复制 生物转化:机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变,使其水溶性提高,极性增强,易于通过胆汁或尿液排出体外,这一过程为生物转化 氧化磷酸化:代谢物脱氢进入呼吸链,彻底氧化成水的同时,ADP磷酸化生成ATP,称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化:底物由于脱氢脱水作用,底物分子内部能量重新分布生成高能键,使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子:在mRNA的开放阅读框架区,以每3个相邻的核苷酸为一组,代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解:葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程,最终形成乳酸或丙酮酸,同时释放出部分能量,形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构:指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构:多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能

生物化学知识点整理

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生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标: 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性? 1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。 (一)氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点: 1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。 2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 (二)氨基酸的分类 1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp) 带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 (三)氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成:碳、氢、氧、氮,氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位:氨基酸 3、氨基酸分类:中性非极性~(甘氨酸Gly,G)、中性极性~、酸性~(天门冬氨酸Asp,D、谷氨 酸Glu,E)、碱性~(赖氨酸Lys,K、精氨酸Arg,R、组氨酸His,H) 4、色氨酸、酪氨酸(280nm波长)、苯丙氨酸(260nm波长)三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸,故测定280nm波长的光吸收强度,课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物,反应直接生成黄色产物 7、肽键:通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型:α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构:每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素:氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构:亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基:有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能,只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点:调节溶液pH值,使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等,此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用:某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键,使其构像发生变化,引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变(可逆性变性、不可逆性变性) 17、变性蛋白质是生物学活性丧失,在水中溶解度降低,粘度增加,更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素:加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素:强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀:用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素,即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀:盐析:破坏蛋白质分子的水化膜,中和其所带电荷,仍保持其原有生物活性,不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀:不会变性 重金属盐类沉淀:破坏蛋白质分子的盐键,与巯基结合,发生变性 生物碱试剂沉淀: 21、双缩脲反应:在碱性溶液中,含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色(氨基 酸、二肽不可以) 第三章 22、核苷:一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸:AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用:合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸(F AD)、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷(Camp)和环一磷酸鸟苷(cGMP)在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性,碱基序列按照规定从5’向3’书写(3’,5’-磷酸二酯键) 31、三维双螺旋结构内容:⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧,疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力,维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构,Z-NDA左手螺旋结构

生物化学知识点梳理

生化知识点梳理 蛋白质水解 (1)酸水解:破坏色胺酸,但不会引起消旋,得到的是L-氨基酸。(2)碱水解:容易引起消旋,得到无旋光性的氨基酸混合物。 (3)酶水解:不产生消旋,不破坏氨基酸,但水解不彻底,得到的是蛋白质片断。(P16) 酸性氨基酸:Asp(天冬氨酸)、Glu(谷氨酸) 碱性氨基酸:Lys(赖氨酸)、Arg(精氨酸)、His(组氨酸) 极性非解离氨基酸:Gly(甘氨酸)、Ser(丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Cys(半胱氨酸),Tyr(酪氨酸)、Asn(天冬酰胺)、Gln(谷氨酰胺) 非极性氨基酸:Ala(丙氨酸)、Val(缬氨酸)、Leu(亮氨酸)、Ile(异亮氨酸)、Pro(脯氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Trp(色氨酸)、Met(甲硫氨酸) 氨基酸的等电点调整环境的pH,可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动,这时的环境pH称为氨基酸的等电点(pI)。 酸性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pKR) 碱性氨基酸:pI=1/2×(pK2+pKR) 中性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pK2) 当环境的pH比氨基酸的等电点大,氨基酸处于碱性环境中,带负电荷,在电场中向正极移动;当环境的pH比氨基酸的等电点小,氨基酸处于酸性环境中,带正电荷,在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外,所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳,都有旋光异构体,但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸(色氨酸)在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点:当蛋白质在某一pH环境中,酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零,在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶:低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析:加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层,同时又中和了蛋白质分子电荷,从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析:不同蛋白质对盐浓度要求不同,因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质:破坏非共价键(次级键)和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸,沿着螺旋轴上升0.54nm,每一个氨基酸残基上升0.15nm,螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时,由于氨基上没有多余的氢形成氢键,所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构,由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中,是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键,使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构:指多肽链上若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角)彼此相互作用,进一步组成有规则的结构组合体(p63 )。主要有αα,

生物化学考试重点_总结

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素:C、H、O、N、S 特征元素:N(16%)特异元素:S 凯氏定氮法:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含氮量(g%) 组成蛋白质的20种氨基酸 (名解)不对称碳原子或手性碳原子:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸,其中脯氨酸(Pro)属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸,其R基侧链不同 除甘氨酸(Gly)外,都为L-α-氨基酸,有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、 亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro) 极性中性氨基酸:丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) 天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr) 芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr) 酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu) 碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 其中:含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③(名解)等电点(pI点):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pHpI 阴离子氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动 ④在一定pH范围内,氨基酸溶液的pH离等电点越远,氨基酸所携带的净电荷越大 2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 在pH5~7,80~100℃条件下,氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法 五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 (一)氨基酸通过肽键连接而形成肽 1、(名解)肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰

生物化学考试知识点提要

Pro含N16%,AA残基平均M=110,残基数<50称多肽。 主链构象角:肽键中N-Cα转动角为φ,Cα-C转动角为ψ;C-N转动角为ω。 肽链构象为反式构象ω=180 (脯氨酸除外)。Ramachandran图:φ和ψ角。 α-螺旋几乎都是右手,3.6残基/圈,第i残基C=O和第i+4残基N-H形成氢键。Ala,Glu,Leu,Met 对螺旋有倾向,Pro,Gly,Ser不参加。//几乎所有β折叠片均存在链扭曲,大部分是右手。β-折叠片中,β-折叠股处于伸展状态,一股的C=O与另一股的N-H形成氢键。所有β-折叠股有相同的N-C方向称为平行;相互靠近的两股有相反方向为反平行。 不规则二级结构:转角及环。规则的比不规则的稳定,新功能往往由不规 则的二级结构区域来体现,——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。氨基酸残基序列——一级结构(共价键);α-螺旋,β-折叠,环状区域——二级结构(氢键); 超二级结构(花样):TIM桶,β-回折片……其他各种未写明的;// TIM桶:αβ-barrel八个β被//八段α围绕,短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。结构域:一个Pro可包含一个或多个,是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。三级结构(二硫键等连接的多条多肽链);四级结构(多亚基结构);分子聚合体; 胃:胃蛋白酶。胰→小肠(肠激酶激活):羧肽酶原,糜蛋白酶原,胰蛋白酶原,胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分:巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族;天冬氨酸~;丝氨酸~;金属~。 胰凝乳蛋白酶(丝氨酸蛋白酶家族):共价修饰催化。水解位于C端,芳香基团或大侧链残基的肽键。 很多蛋白酶(枯草杆菌蛋白酶,小麦羧肽酶-II,乙酰胆碱酯酶及脂肪酶) 有催化三联体,特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体:溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解;蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。 (转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白) 自噬泡with溶酶体:内为酸性,有半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、含锌金属蛋白酶等水解酶。 泛素with蛋白酶体:泛素——多肽,多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。 蛋白酶体:一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S,盖子结构19S。 泛素的C端连到泛素激活酶E1上(耗ATP),然后转移到泛素结合酶E2的巯基,泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白(E3识别)的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性,关系到N-end rule(蛋白半衰期与其N-端序列相关)。不断重复,Pro被绑了一批泛素分子,被运送到蛋白酶体中切成短链。 氨基酸的N代谢:脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。!谷氨酸有核心地位 ⑴氧化脱氨:(仅少数AA) 谷氨酸+NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶 //变构酶in MIT,ATP/GTP抑制剂,ADP/GDP激活剂。能利用NAD+/NADP+作电子受体。 ⑵联合脱氨:(主要) 转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联——由谷氨酸完成脱氨。 //转氨酶——催化氨基在氨基酸& α-酮酸之间可逆的转移。 ⑶其它途径:嘌呤核苷酸循环,丝氨酸脱水酶;过氧化物体中的氨基酸氧化酶。 高氨血症,NH+4浓度升高尤其对大脑有毒:将驱使谷氨酸→谷氨酰胺,耗尽神经递质谷氨酸;谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸→谷氨酸,α-酮戊二酸的耗尽削弱了脑中能量代谢TCAC。氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输;主要在肝脏合成尿素以解毒(或在肾合成铵盐)。 尿素循环{鸟氨酸循环by Krebs}(完整的尿素循环仅在肝脏): 总:2NH3+CO2+4ATP+天冬AA→Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi 线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体,瓜氨酸离开&鸟氨酸进入MIT基质。 0. 循环前的关键——氨基甲酰磷酸的合成:(HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP) 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(in MIT)是别构酶,N-乙酰谷氨酸是激活剂。 1. 鸟+氨基甲酰磷酸→瓜鸟氨酸转氨甲酰酶MIT 2. 瓜+天冬→精氨基琥珀酸精氨琥珀酸合酶胞质 3. 精氨基琥珀酸→精+延胡索酸精氨琥珀酸酶胞质 4. 精→尿素+鸟;精氨酸酶胞质 胰脂肪酶选择1,3位酯键水解为甘油单酯+脂肪酸,甘油单酯被甘油单酯脂肪酶水解得甘油+脂肪酸。甘油代谢:⑴甘油+ATP→α-磷酸甘油甘油激酶(in肝脏) ⑵α-磷酸甘油→二羟丙酮磷酸(糖酵解/糖异生)脱氢酶,脱氢 脂肪酸代谢:(脂肪动员:脂肪组织贮存的脂肪释放出游离脂肪酸并转移到肝脏) 长链脂肪酸的活化(内质网膜,线粒体外膜):总:脂肪酸+ATP+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP+2Pi ⑴脂肪酸+ATP→酰基腺苷酸+PPi ;PPi→2Pi //脂酰-CoA有高能硫酯键 ⑵酰基腺苷酸+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP 脂酰-CoA合酶 脂酰-CoA能透过MIT外膜但不能透过内膜到基质,肉碱介导脂酰基转运到线粒体基质: 1.肉碱软脂酰转移酶I(在MIT外膜):脂酰基从脂酰-CoA转移到肉碱→脂酰肉碱 2.线粒体内膜上的的运输体:介导内膜内外两个肉碱/脂酰肉碱的脂酰基交换 3.肉碱软脂酰转移酶II(在MIT基质):脂酰基从肉碱转移到CoA→脂酰-CoA 脂肪酸的β-氧化(MIT基质): ⑴脂酰-CoA脱氢酶:脂酰-CoA中的脂肪酸氧化出双键(C2=C3),FAD→FADH2 ⑵烯酰-CoA水合酶:反式双键水合反应产生L-羟脂酰-CoA ⑶羟脂酰-CoA脱氢酶:氧化β位(C3)的羟基为酮基,NAD+→NADH ⑷β-酮脂酰硫解酶:硫解产物为乙酰-CoA及少了2C的脂酰-CoA(直到乙酰-CoA) 总:脂酰-CoA+FAD+NAD++HS-CoA→脂酰-CoA(少2C)+FADH2+NADH+H++乙酰-CoA 脂肪酸氧化的控制主要在脂酰基转运:丙二酸单酰-CoA(脂肪酸合成前体)抑制肉碱软脂酰转移酶I。低ATP高AMP时丙二酸单酰-CoA减少,则脂肪酸氧化增加:产生乙酰-CoA进入TCAC补充ATP。脂肪酸的合成(细胞溶胶):合成时的H-载体是NADPH,增2C的直接前体是丙二酸单酰-CoA。 ⑴乙酰-CoA羧化酶:形成丙二酸单酰-CoA ⑵脂肪酸合酶:经历启动,装载,缩合,还原,脱水,还原,释放过程,加上2C。// 动物停在16C 血浆脂蛋白(用于运输脂类):乳糜颗粒,LDL低密度脂蛋白,VLDL极低~,HDL高~。 LDL是胆固醇载体,在细胞表面与LDL受体结合并经内吞作用进入细胞。 高胆固醇血症(引起动脉粥样硬化,冠心病):LDL受体合成缺陷;受体从内质网 到高尔基体的转运缺陷;LDL与受体的结合缺陷;细胞膜凹陷处受体不能聚集缺陷。

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