大学生物化学试题库三
蛋白质化学
一、填空题
1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是
。这三种氨基酸三字母代表符号分别是
4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、
、、；次级键中属于共价键的是键。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。
8．蛋白质二级结构的基本类型有、、
和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为
键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、
有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。
9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是
和。
10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。
11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。
12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。
13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。
14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。
15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形
式存在。
16．侧链含—OH的氨基酸有、和三种。侧链含—SH的氨基酸是氨基酸。
17．人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。这些氨基酸包括、、、、
、、、等八种。
18．蛋白质变性的主要原因是被破坏；蛋白质变性后的主要特征是；变性蛋白质在去除致变因素后仍能（部分）恢复原有生物活性，表明没被破坏。这是因为一级结构含有的结构信息，所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。
19．盐析作用是指；盐溶作用是指。
20．当外界因素（介质的pH＞pI、电场电压、介质中离子强度、温度等）确定后，决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是和。
二、选择填空题
1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（）
A、甲硫氨酸
B、半胱氨酸
C、精氨酸
D、组氨酸
2．PH为8时，荷正电的氨基酸为（）
A、Glu
B、Lys
C、Ser
D、Asn
3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04（a-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（）
A、1/2(2.17+9.04)
B、1/2(2.17+12.48)
C、1/2(9.04+12,48)
D、1/3（2.17+9。04+12。48）
4．谷氨酸的Pk1=2.19(a-COOH)、pk2=9.67(a-NH3)、pk3=4.25(g-COOH) pl=（）
A、1/2（2.19+9。67）
B、1/2（9.67+4.25）
C、1/2(2.19+4.25)
D、1/3(2.17+9.04+9.67)
5．氨基酸不具有的化学反应是（）
A、肼反应
B、异硫氰酸苯酯反应
C、茚三酮反应
D、双缩脲反应
6．当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时，用纸层析法分离苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和苏氨酸（T）时则它们的Rf值之间关系应为：（）
A、F＞A＞T
B、F＞T＞A
C、A＞F＞T
D、T＞A＞F
7．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中，氨基酸的贡献是（）
A、25%
B、50%
C、80%
D、100%
8．寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是（）
A、2，4-二硝基氟苯
B、肼
C、异硫氰酸苯酸
D、丹酰氯
9．下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（）
A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序
B、多肽链中氨基酸残基的键链方式
C、多肽链中主肽链的空间走向，如a-螺旋
D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A7-S-S-B7，A20-S-S-B19
10．下列叙述中哪项有误（）
A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、
三级结构乃至四级结构中起重要作用
B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个Ca碳原子
C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性
D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力11．蛋白质变性过程中与下列哪项无关（）
A、理化因素致使氢键破坏
B、疏水作用破坏
C、蛋白质空间结构破坏
D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小12．加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是（）
A、尿素（脲）
B、盐酸胍
C、十二烷基磺酸SDS
D、硫酸铵
13．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）
A、氧可氧化Fe（Ⅱ），使之变为Fe（Ⅲ）
B、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强
C、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥
D、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变14．下列因素中主要影响蛋白质a-螺旋形成的是（）
A、碱性氨基酸的相近排列
B、酸性氨基酸的相近排列
C、脯氨酸的存在
D、甘氨酸的存在
15．蛋白质中多肽链形成a-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（）
A、疏水键
B、肽键
C、氢键
D、二硫键
16．关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（）
A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构
B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物体系中，它具有特定的三维结构
C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用
D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的
17．有关亚基的描述，哪一项不恰当（）
A、每种亚基都有各自的三维结构
B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在
C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链
D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性
18．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（）
A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部
B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部
C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面
D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部
19．蛋白质三级结构形成的驱动力是（）
A、范德华力
B、疏水作用力
C、氢键
D、离子键
20．引起蛋白质变性原因主要是（）
A、三维结构破坏
B、肽键破坏
C、胶体稳定性因素被破坏
D、亚基的解聚
21．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（）
A、胰岛素
B、Rnase
C、血红蛋白
D、肌红蛋白
22．下列测定蛋白质分子量的方法中，哪一种不常用（）
A、SDS-PAGE法
B、渗透压法
C、超离心法
D、凝胶过滤（分子筛）法23．分子结构式为HS－CH2－CH－COO－的氨基酸为（）
A、丝氨酸
B、苏氨酸
C、半胱氨酸
D、赖氨酸
24．下列氨基酸中为酪氨酸的是（）
A、 -CH2－CH－COO－
B、HO－－CH2－CH－COO－
NH3 NH3
C、 CH2－CH－COO－
D、CH3－S－CH2－CH2－CH－COO－
NH3 NH3
25．变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征，下列动力学曲线中哪种一般是别构酶（蛋白质）所表现的：（）
A、 B、 C、 D、
26．关于二级结构叙述哪一项不正确（）
A、右手a-螺旋比左手a-螺旋稳定，因为左手a-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链
空间位阻大，不稳定；
B、一条多肽链或某多肽片断能否形成a-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它
的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；
C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成a-螺旋；
D、b-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。
27．根据下表选出正确答案：
样品液中蛋白质的组分蛋白质的pI 蛋白质分子量MW(KD)
A 6.2 40
B 4.5 30
C 7.8 60
D 8.3 80
①pH8.6条件下电泳一定时间，最靠近阳极的组分一般是（）；
②SephadexG100柱层析时，最先洗脱出来的组分应该是（）。
28．前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基（）
A、碱性氨基酸残基
B、酸性氨基酸残基
C、羟基氨基酸残基
D、亲水性氨基酸残基
29．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于（）
A、氨基酸的组成、顺序和数目
B、氢键、盐键、范德华力和疏水力
C、温度、pH和离子强度等环境条件
D、肽链间或肽链内的二硫键
30．双缩脲法测定禾谷类作物样品中的蛋白质含量时，加入少量的四氯化碳（CCl4)其主要作用是（）
A、促进双缩脲反应
B、消除色素类对比色的干扰
C、促进难溶性物质沉淀
D、保持反应物颜色的稳定
31．醋酸纤维薄膜电泳时，下列说法不正确的一项是（）
A、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间，使处于湿润状态
B、以血清为样品，pH8.6条件下，点样的一端应置于电泳槽的阴极一端
C、电泳过程中保持恒定的电压（90～110V）可使蛋白质组分有效分离
D、点样量太多时,蛋白质组分相互粘联,指印谱带会严重拖尾，结果不易分析
三、是非判断（用“对”、“错”表示，并填入括号中）
1．胰岛素分子中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成（）
2．蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构，即一级结构含有高级结构的结构信息。（）
3．肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中，一般都处在一个刚性平面内。（）4．构成天然蛋白质的氨基酸，其D－构型和L－型普遍存在。（）
5．变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质，它有利于这些生物大分子功能的调节。（）6．功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。（）7．具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。（）8．胰岛素分子中含有A7-S-S-B7，A20-S-S-B19和A6-S-S-A11三个二硫键，这些属于二级结构的内容。（）
9．b-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。（）
10．在RNase（核糖核酸酶）分子中存在His12、His119侧链的咪唑基及Lys41-NH3由于多肽链是按特定方式折叠成一定空间结构，这三个在一级结构上相距甚远的氨基酸残基才彼此靠近构成RNase的催化中心。（）
11．变性后的蛋白质电泳行为不会改变（）
12．沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位。（）
13．调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大。（）
14．Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高，但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽相同，会使测定结果往往带来较大偏差。（）
15．重金属盐对人畜的毒性，主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致。（）
16．利用蛋白质系数计算粗蛋白含量时对不同的生物样品都一样（即为6.25）。（）17．胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸，这种专一性可称为基团专一性。（）
18．同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用，因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。（）
O
19．肽平面或酰胺平面是因为－C－NH－结构中 C=0的p电子离域或说是sp2杂化N的孤对电子与 C=0 P-p共轭后引起的。（）
20．有两种蛋白质A和B的等电点分别是6.5和7.2，在pH为8.5的条件下同一静电场中A 一定比B向异极泳动速度快。（）
21．多肽链出现180°回折的地方会形成转角，其中甘氨酸和脯氨酸常出现在b-转角处，因为其侧链较短，对4→1氢键形成空间位阻小。（）
22．苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强（）
23．由于静电作用，在等电点时氨基酸的溶解度最小（）
24．渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及PAGE（聚丙稀酰胺凝胶电泳）法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质的分子量的（）
25．当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0（）
26．蛋白质的亚基（或称为亚单位）和肽是同义词（）
四、解释下列名词
1．二面角 2．蛋白质一级结构 3．蛋白质二级结构
4．蛋白质三级结构 5．蛋白质四级结构 6．超二级结构
7．别构效应 8．同源蛋白质 9．简单蛋白质
10．结合蛋白质 11．蛋白质变性作用 12．蛋白质盐析作用
13．蛋白质分段盐析 14．结构域 15．寡聚蛋白
16．构象 17．构型 18．肽单位
19．肽平面 20．a—螺旋 21．b—折叠或b—折叠片
22．超二级结构 23．b—转角 24．蛋白质的变性作用
25．蛋白质的复性作用 26．亚基
五、问答题
1．组成蛋白质的20种氨基酸依据什么分类？各类氨基酸的共同特性是什么？这种分类在生物学上有何重要意义？
2．蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？
3．Edman反应所有的试剂和反应的特点如何？
4．何谓蛋白质等电点？等电点时蛋白质的存在特点是什么？
5．何谓盐析？分段盐析粗分蛋白质的原理是什么？
6．哪些因素可引起蛋白质变性？变性后蛋白质的性质有哪些改变？
7．蛋白质分离分析技术常用的有哪几种，简述凝胶过滤、电泳基本原理。
8．有哪些沉淀蛋白质的方法？其中盐析和有机溶剂沉淀法有何区别或特点？
9．溴化氰在多肽裂解中的作用部位，和裂解产物的末端氨酸残基为何物？
10．举例说明蛋白质一级结构与功能关系。
11．举例说明蛋白质变构效应与意义。
12．一样品液中蛋白质组分为A（30KD）、B（20KD）、C（60KD），分析说明用SephadexG100凝胶过滤分离此样品时，各组分被洗脱出来的先后次序。
13．多聚赖氨酸（poly－Lys）在pH7时呈无规线团，在pH10时则呈a－螺旋；而多聚的谷氨酸酸（poly－Glu）在pH7时也呈无规线团，而在pH4时则呈a－螺旋，为什么？
14．简述胰蛋白酶原激活过程。
15．a－螺旋的特征是什么？如何以通式表示？
16．高浓度的硫酸铵（pH5时）可使麦清蛋白沉淀析出，并用于初步分离该种蛋白的早期步，简要说明其原理。
17．用阳离子交换柱层析一氨基酸混合液（洗脱剂：pH3.25，0.2N柠檬酸钠），其结果如下：①各洗脱峰的面积大小或高度有何含义？②Asp比Glu先洗脱出来的原因？
吸
光
度
洗脱剂流出体积
18．为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂？
六、计算题
1．测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量（注：Trp的分子量为204Da）。
2．一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质最低分子量。（注：两种氨基酸的分子量都是131Da）。
3．某种氨基酸a－COOHpK＝2.4，a－N＋H3pK＝9.6，w－N＋H3pK＝10.6，计算该种氨基酸的等电点（pI）。
4．某种四肽a－COOHpK＝2.4，a－N＋H3pK＝9.8，侧链－N＋H3pK＝10.6侧链－COOHpK ＝4.2，试计算此种多肽的等电点（pI）是多少？
5．有一种多肽，其侧链上羧基30个（pK＝4.3），嘧唑基有10个（pK＝7），e－N＋H3（pK ＝10），设C末端a－羧基pK＝3.5，N－末端氨基pK＝9.5，计算此多肽的pI。
6．已知氨基酸平均分子量为120Da。有一种多肽的分子量是15120Da，如果此多肽完全以a－螺旋形式存在，试计算此a－螺旋的长度和圈数。
答案：
一、填空 1. 20 非极性极性疏水亲水赖精天冬 2.色苯丙
酪 3. －OH －SH －COOH N NH 4.氨基紫红亮黄 5.肽氢键二硫键疏水作用（键）范德华力二硫键 6. 谷缬极非极 7.异硫氰酸苯酯从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定 8. a-螺旋 b-折叠 b转角无规卷曲氢氨基酸种类数目排列次序中断 9. 分子表面的水化膜同性电荷斥力 10.溶解度最低电场中无电泳行为 11.空间结构二硫氢复性 12.正电负电 13.谷天冬赖精细
15. b a c
二、选择填空 1.D 2.B 3.C 4.C 5.D 6.A 7.B 8.C 9.C 10.C 11.D 12.D 13.B 14.C 15.C 16.A 17.C 18 .B 19.B 20.A 22.B 23.C 24.B 25.B 26.D
三、判断题 1.× 2.√ 3.√ 4.× 5.√ 6.× 7.× 8.× 9.× 10.√ 11.× 12.√ 13.× 14.√ 15.√ 16.× 17.√ 18.√ 19.√ 20.× 21.× 22.√
六、计算题
1.解：Trp残基MW/蛋白质MW＝0.29%，蛋白质MW＝64138Da。
2.解：异亮氨酸/亮氨酸＝2.48%/1.65%＝1.5/1＝3/2
所以，在此蛋白质中的亮氨酸至少有2个，异亮氨酸至少有3个。由此推理出：
1.65%＝2×（131－18）/蛋白质MW
答案：蛋白质MW＝13697Da。
3.答案：pI＝10.1
4.答案：pI＝7.0
5.解：要计算多肽的等电点，首先应该找到静电荷为零的分子状态。在此多肽中最多可以带有（30＋1）个单位负电荷，而正电荷最多只有（15＋10＋1）个，相差了5个电荷。要想让正负电荷数相等，只能让30个羧基（侧链－COOHpK＝4.3）少带5个负电荷（a－COOHpK ＝3.5，它比侧链－COOH易于解离，难于接受质子），即在30个侧链－COOH中有25个处于解离状态（－COO－），5个不解离（－COOH）。因此：
pH＝pKa＋lg（[碱]/[酸]）＝4.3＋lg（25/5）＝5.0。
6.解：答案：肽链长度＝43.92(nm)；该蛋白质（或多肽）分子量＝14640Da
核酸
一、选择题
1．A TP分子中各组分的连结方式是：
A、R-A-P-P-P
B、A-R-P-P-P
C、P-A-R-P-P
D、P-R-A-P-P
E、P-A-P-R-P
2．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：
A、3′末端
B、TyC环
C、二氢尿嘧啶环
D、额外环
E、反密码子环
3．构成多核苷酸链骨架的关键是：
A、2′，3′－磷酸二酯键
B、2′，4′－磷酸二酯键
C、2′，5′－磷酸二酯键
D、3′，4磷酸二酯键
E、3′，5′－磷酸二酯键
4．含稀有碱基较多的核酸是：
A、核DNA
B、线粒体DNA
C、tRNA
D、mRNA
E、rRNA
5．有关DNA的叙述哪项绝对错误：
A、A＝T
B、G＝C
C、Pu=Py
D、C总=C+mC
E、A=G，T=C
6．真核细胞mRNA帽结构最多见的是：
A、m7ApppNmP
B、m7GpppNmP
C、m7UpppNmP
D、m7CpppNmP
E、m7TpppNmP
7．DNA变性后，下列那一项变化是正确的?
A、对260nm紫外吸收减少
B、溶液粘度下降
C、磷酸二酯键断裂
D、核苷键断裂
E、嘌吟环破裂
8．双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致:
A、A＋G
B、C＋T
C、A＋T
D、G＋C
E、A＋C
9．DNA复性的重要标志是:
A、溶解度降低
B、溶液粘度降低
C、紫外吸收增大
D、紫外吸收降低二、填空题1．核酸可分为和两大类，前者主要存在于真核细胞的和原核细胞部位，后者主要存在于细胞的部位。
2．构成核酸的基本单位是，由、和 3个部分组成.
3．在DNA和RNA中，核苷酸残基以互相连接，形成不分枝的链状分子。由于含氮碱基具有，所以核苷酸和核酸在 nm处有最大紫外吸收值。
4．细胞的RNA主要包括、和 3类，其中含量最多的是，分子量最小的是，半寿期最短的是。
5．核外DNA主要有、和。
6．RNA中常见的碱基是、、和。
7．DNA常见的碱基有、、和。其中嘧啶的氢键结合性质类似于RNA中的。
8．在含DNA和RNA的试管中加入稀的NaOH溶液，室温放置24小时后，被水解了。9．核苷中，核糖及脱氧核糖与碱基间的糖苷键是键。
10．Watson-CrickDNA双螺旋每盘旋一圈有对核苷酸，高度为，直径为。11．组成DNA的两条多核苷酸链是的，两链的碱基顺序，其中与配对，形成个氢键，与配对，形成个氢键。
12．由于连接互补碱基的两个糖苷键并非彼此处于对角线的两端，在DNA双螺旋的表面形成较宽的和较窄的。
13．维持DNA双螺旋结构的主要作用力是、、。
14．核酸变性时，260nm紫外吸收显著升高，称为；变性的DNA复性时，紫外吸收回复到原来水平，称为。
15．DNA热变性呈现出，同时伴随A260增大，吸光度增幅中点所对应的温度叫做，用符号表示，其值的大小与DNA中碱基对含量呈正相关。16．DNA在水溶液中热变性后，如果将溶液迅速冷却，则大部分DNA保持状态，若使溶液缓慢冷却，则DNA重新形成。
17．稀有核苷y中的糖苷键是连接。
18．RNA一般以存在，链中自身互补的反平行序列形成结构，这种结构与它们间的单链组成结构。
19．病毒和噬菌体只含一种核酸，有的只有，另一些只有。
20．染色质的基本结构单位是，由核心和它外侧盘绕的组成，核心由各两分子组成，核小体之间由相互连接，并结合有。
21．tRNA的二级结构呈型，三级结构呈型，其3'末端有一共同碱基序列，其功能是。
22．真核细胞的mRNA帽子由组成，其尾部由组成，帽子的功能是，尾巴的功能是。
23．含氧的碱基有烯醇式和酮式两种互变异构体，在生理pH条件下，主要以式存在，这有利于形成。
三、是非题
1．DNA是生物遗传物质，RNA则不是。
2．同种生物体不同组织中的DNA，其碱基组成也不同。
3．核小体是构成染色体的基本单位。
4．多核苷酸链内共价键断裂叫变性。
5．DNA的Tm值和A-T含量有关，A-T含量高则Tm高。
6．真核生物mRNA的5'端有一个多聚A的结构。
7．DNA分子含有等摩尔数的A、G、T、C。
8．真核细胞的DNA全部定位于细胞核。
9．B－DNA代表细内DNA的基本构象，在某些情况下，还会呈现A型，Z型和三股螺旋的局部构象。
10．构成RNA分子中局部双螺旋的两个片段也是反向平行的。
11．复性后DNA分子中的两条链并不一定是变性之前的两条互补链。
12．自然界的DNA都是双链的，RNA都是单链的。
四、名词解释
反密码子 Chargaff规则核酸的变性核酸的复性退火增色效应减色效应发夹结构分子杂交 DNA的解链(溶解)温度碱基堆积力超螺旋DNA DNA的一级结构 DNA的二级结构
五、问答题
1．核酸的组成和在细胞内的分布如何?
2．核酸分子中单核苷酸间是通过什么键连接起来的？什么是碱基配对？
3．简述DNA和RNA分子的立体结构，它们各有哪些特点？稳定DNA结构的力有哪些？4．下列三种DNA中，哪个的Tm值最高？哪个的Tm值最低？为什么？
A、AAGTTCTCTGAA TTA
B、AGTCGTCAATGCATT
C、GGATCTCCAAGTCAT
TTCAAGAGACTTAAT TCAGCAGTTACGTAA CCTAGAGGTTCAGTA
5．将下列DNA分子加热变性，再在各自的最适温度下复性，哪种DNA复性形成原来结构的可能性更大？为什么？
A、ATATATATAT
B、TAGACGATGC
TATA TATATA ATCTGCTACG
6．真核mRNA和原核mRNA各有何异同特点?
六、计算题
1．由结核分枝杆菌提纯出含有15.1％（按摩尔计算）的腺嘌呤的DNA样品，计算其它碱基的百分含量。
2．计算分子量为3×107的双螺旋DNA分子的长度，含有多少螺旋（按一对脱氧核苷酸的平均分子量为618计算）？
3．人体有1014个细胞，每个体细胞含有6.4×109对核苷酸，试计算人体DNA的总长度（Km）。
答案：
一、选择题 1.B 2.E 3.E 4.C 5.E 6.B 7.B 8.D 9.D
二、填空题 1. DNA RNA 细胞核类（拟）核细胞质 2. 核苷酸戊糖含氮碱基磷酸 3. 3'－5'磷酸二酯键共轭双键 260 4. mRNA tRNA rRNA rRNA tRNA mRNA 5. 线粒体DNA 叶绿体DNA 质粒DNA 6. 腺嘌呤鸟嘌呤尿嘧啶胞嘧啶 7. 腺嘌呤鸟嘌呤胸腺嘧啶胞嘧啶胸腺尿嘧啶 8. RNA 9. C-N 10. 10 3.4nm 2nm 11. 反平行互补 G C 三 A T 二 12. 大沟(槽) 小沟(槽) 13. 氢键碱基堆积力反离子作用 14. 增色效应减色效应 15. 协同性解链(溶解)温度 Tm G+C 16. 单链双螺旋 17. C-C 18. 单链双螺旋发夹或茎环 19. RNA DNA 20.核小体组蛋
白 DNA H2A H2B H3 H4 DNA H1 21. 三叶草倒L CCA 结合氨基酸 22. m7GpppNmp 多聚腺苷酸参与起始和保护mRNA 保护mRNA 23. 酮式氢键
三、是非题 1．× 2．×3．√4．×5．×6．×7．×8．×9．√10．√11．√12．×
四、略。
五、问答题
1.核酸由DNA和RNA组成。在真核细胞中，DNA主要分布于细胞核内，另外叶绿体、线粒体和质粒中也有DNA；RNA主要分布在细胞核和细胞质中，另外叶绿体和线粒体中也有RNA。
2.核酸中核苷酸之间是通过3'－5'磷酸二酯键相连接的。碱基配对是指在核酸中G-C和A-T(U)之间以氢键相连的结合方式。
3.DNA双螺旋结构模型特点：两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋；糖和磷酸在外侧形成螺旋轨迹，碱基伸向内部，并且碱基平面与中心轴垂直，双螺旋结构上有大沟和小沟；双螺旋结构直径2nm，螺距3.4nm，每个螺旋包含10个碱基对；A和T配对，G和C配对，A、T之间形成两个氢键，G、C之间形成三个氢键。DNA三级结构为线状、环状和超螺旋结构。
稳定DNA结构的作用力有：氢键，碱基堆积力，反离子作用。
RNA中立体结构最清楚的是tRNA，tRNA的二级结构为三叶草型，tRNA的三级结构为倒“L”型。
维持RNA立体结构的作用力主要是氢键。
4.c最高 a最低 c的G-C对多，a的G-C对少
5.a复性成原来结构可能性最大，因为它是单一重复序列。
6.真核mRNA的特点是：(1)在mRNA5'－末端有“帽子结构”m7G(5')pppNm；（2）在mRNA 链的3'末端，有一段多聚腺苷酸(polyA)尾巴；（3）mRNA一般为单顺反子，即一条mRNA 只含有一条肽链的信息，指导一条肽链的形成；（4）mRNA的代谢半衰期较长（几天）。原核mRNA的特点：（1）5'－末端无帽子结构存在；3'－末端不含polyA结构；（3）一般为多顺反子结构，即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息，能指导几个蛋白质的合成；（4）mRNA代谢半衰期较短（小于10分钟）。
六、1．A=T=15.1% G=C=34.9% 2.1.65×10-3 cm 4854个 3．2.2×1011Km
糖类化学
一、填空题
1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。
2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和________________试剂。
3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。
4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。
5.鉴别糖的普通方法为________________试验。
6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。
7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。
8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。
9.多糖的构象大致可分为________________、________________、________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是________________。
二、是非题
1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。
2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。
3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。
4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。
5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。
6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。
7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。
8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。
9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。
10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。
三、选择题
1.[ ]下列哪种糖无还原性?
A.麦芽糖
B.蔗糖
C.阿拉伯糖
D.木糖
E.果糖
2.[ ]环状结构的己醛糖其立体异构体的数目为
A.4
B.3
C.18
D.32
E.64
3.[ ]下列物质中哪种不是糖胺聚糖?
A.果胶
B.硫酸软骨素
C.透明质酸
D.肝素
E.硫酸粘液素
4.[ ]下图的结构式代表哪种糖？
A.α-D-葡萄糖
B.β-D-葡萄糖
C.α-D-半乳糖
D.β-D-半乳糖
E.α-D-果糖
5.[ ]下列有关葡萄糖的叙述,哪个是错的?
A.显示还原性
B.在强酸中脱水形成5-羟甲基糠醛
C.莫利希(Molisch)试验阴性
D.与苯肼反应生成脎
E.新配制的葡萄糖水溶液其比旋光度随时间而改变
6.[ ]糖胺聚糖中不含硫的是
A.透明质酸
B.硫酸软骨素
C.硫酸皮肤素
D.硫酸角质素
E.肝素
7.[ ]下列哪种糖不能生成糖脎?
A.葡萄糖
B.果糖
C.蔗糖
D.乳糖
E.麦芽糖
8.[ ]下列四种情况中,哪些尿能和班乃德(Benedict)试剂呈阳性反应?
(1).血中过高浓度的半乳糖溢入尿中(半乳糖血症)
(2).正常膳食的人由于饮过量的含戊醛糖的混合酒造成尿中出现戊糖(戊糖尿)
(3).尿中有过量的果糖(果糖尿)
(4).实验室的技术员错把蔗糖加到尿的样液中
A.1,2,3
B.1,3
C.2,4
D.4
E.1,2,3,4
9.[ ]α-淀粉酶水解支链淀粉的结果是
(1).完全水解成葡萄糖和麦芽糖
(2).主要产物为糊精
(3).使α-1,6糖苷键水解
(4).在淀粉-1,6-葡萄糖苷酶存在时,完全水解成葡萄糖和麦芽糖
A.1,2,3
B.1,3
C.2,4
D.4
E.1,2,3,4
10.[ ]有关糖原结构的下列叙述哪些是正确的?
(1).有α-1,4糖苷键
(2).有α-1,6糖苷键
(3).糖原由α-D-葡萄糖组成
(4).糖原是没有分支的分子
A.1,2,3
B.1,3
C.2,4
D.4
E.1,2,3,4
四、问答与计算
1.大肠杆菌糖原的样品25mg,用2ml 1mol/L H2SO4水解。水解液中和后,再稀释到10ml。最终溶液的葡萄糖含量为
2.35mg/ml。分离出的糖原纯度是多少?
2.
上述化合物中(1)哪个是半缩酮形式的酮糖？(2)哪个是吡喃戊糖？(3)哪个是糖苷？(4)哪个是α-D-醛糖？
3.五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,但不知哪只瓶中装的是哪种糖液,可用什么最简便的化学方法鉴别?
答案：
一填空题
1 D-葡萄糖β-1，4
2 Fehling Benedict
3 葡萄糖糖原糖原
4 D-葡萄糖 D-半乳糖β-1，4
5 Molisch
6 糖胺聚糖蛋白质
7 半缩醛（或半缩酮）羟基
8 离羰基最远的一个不对称
9 螺旋带状皱折无规卷曲糖链的一级结构二是非题
1错 2错 3错 4错 5错 6错 7对 8对 9对 10对三选择题
1B 2 D 3A 4C 5C 6A 7C 8A 9C 10A
四问答与计算
1 84.6％
2 （1）C (2) D （3）E （4）B
3 用下列化学试剂依次鉴别
（1）碘I2 （2）Fehling试剂或Benedict
试剂（3）溴水（4）HCl，甲基间苯二
酚
核糖－黄色或红色褪色绿色
葡萄糖－黄色或红色褪色－
果糖－黄色或红色－
蔗糖－－
淀粉蓝色或紫红色
酶
一、填空题
1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。
3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。
4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。
5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为此时酶促反应速成度为。
6．竞争性抑制剂使酶促反应的km 而Vmax 。
7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。
8．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。
9．PH对酶活力的影响，主要是由于它和。
10．温度对酶作用的影响是双重的：①②。
11．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是由种亚基组成的四聚体，有种同工酶。
12．与酶高催化效率有关的因素有、、、
和活性中心的。
13．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种效应而引起的。
14．测定酶活力时要求在特定的和条件下，而且酶浓度必须底
物浓度。
15．解释别构酶变构机理，主要有和两种。
16．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km 值。
17.与化学催化剂相比，酶具有、、和
等催化特性。
18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。
19．影响酶促反应速度的因素有、、、
、、。
20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶
，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。
二、选择题
1．有四种辅因子(1)NAD，(2)FAD，（3）磷酸吡哆素，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为：
A、(1)(3)
B、(2)(4)
C、(3)(4)
D、(1)(4)
2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性：
A、硫胺素
B、核黄素
C、生物素
D、泛酸
3．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是：
A、传递电子、质子和化学基团
B、稳定酶蛋白的构象
C、提高酶的催化性质
D、决定酶的专一性
4．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的：
A、巯基
B、羟基
C、羧基
D、咪唑基
5．从组织中提取酶时，最理想的结果是：
A、蛋白产量最高
B、转换系数最高
C、酶活力单位数值很大
D、比活力最高
6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是：
A、纸电泳
B、SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳
C、醋酸纤维薄膜电泳
D、聚丙烯酰胺凝胶电泳
7．酶催化底物时将产生哪种效应
A、提高产物能量水平
B、降低反应的活化能
C、提高反应所需活化能
D、降低反应物的能量水平
8．下列不属于酶催化高效率的因素为：
A、对环境变化敏感
B、共价催化
C、靠近及定向
D、微环境影响
9．米氏常数：
A、随酶浓度的增加而增加
B、随酶浓度的增加而减小
C、随底物浓度的增加而增大
D、是酶的特征常数
10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：
A、FAD
B、NADP+
C、辅酶Q
D、辅酶A
11．下列那一项符合“诱导契合”学说：
A、酶与底物的关系如锁钥关系
B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能
与底物进行反应。
C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。
D、底物类似物不能诱导酶分子构象的改变
12.下列各图属于非竞争性抑制动力学曲线是:
A B C
13．关于米氏常数Km的说法，哪个是正确的？
A、饱和底物浓度时的速度
B、在一定酶浓度下，最大速度的一半
C、饱和底物浓度的一半
D、速度达最大速度一半时的底物浓度14．酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应：
A、Vm不变，Km增大
B、Vm不变，Km减小
C、Vm增大，Km不变
D、Vm减小，K m不变
15．下面关于酶的描述，哪一项不正确：
A、所有的酶都是蛋白质
B、酶是生物催化剂
C、酶具有专一性
D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能
16．催化下列反应的酶属于哪一大类：
1，6—二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮
A、水解酶
B、裂解酶
C、氧化还原酶
D、转移酶
17．下列哪一项不是辅酶的功能：
A、传递氢
B、转移基团
C、决定酶的专一性
D、某些物质分解代谢时的载体
18．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：
A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位
B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团
C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团
D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心
19．下列哪一种抑制剂不是瑚珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂：
A、乙二酸
B、丙二酸
C、丁二酸
D、碘乙酸
20．酶原激活的实质是：
A、激活剂与酶结合使酶激活
B、酶蛋白的别构效应
C、酶原分子空间构象发生了变化而一级结构不变
D、酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出活性中心
21．酶原激活的生理意义是：
A、加速代谢
B、恢复酶活性
C、生物自我保护的方式
D、保护酶的方式
22．一个简单的米氏酶催化反应，当[S]< A、反应速度最大 B、底物浓度与反应速度成正比 C、增加酶浓度，反应速度显著变大 D、[S]浓度增加，Km值也随之变大23．下列哪一项不能加速酶促反应速度： A、底物浓集在酶活性中心 B、使底物的化学键有适当方向 C、升高反应的活化能 D、提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体24．关于酶的抑制剂的叙述正确的是： A、酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂 B、酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合 C、酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降 D、酶的抑制剂一般是大分子物质 25．胰蛋白酶原经肠激酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，这一步骤是: A、诱导契合 B、酶原激活 C、反馈调节 D、同促效应 26．酶的比活力是指： A、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比 B、每毫克蛋白的酶活力单位数 C、每毫升反应混合液的活力单位 D、以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力 27．泛酸是下列哪一过程的辅酶组成成分： A、脱羧作用 B、乙酰化作用 C、脱氢作用 D、氧化作用 28．下列哪一种维生素是辅酶A的前体： A、核黄素 B、泛酸 C、钴胺素 D、吡哆胺 29．下列那种维生素衍生出了TPP: A、维生素B1 B、维生素B2 C、维生素B5 D、生物素 30．某一酶的动力学资料如下图，它的Km为： -3 -2 -1 0 1 2 3 1/[S] A、2 B、3 C、0.33 D、0.5 三、是非题 1．测定酶活力时，底物的浓度不必大于酶的浓度。 2．酶促反应的初速度与底物浓度无关。 3．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 4．酶有几种底物时，其Km值也不相同。 5．某些调节酶的V---S的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物的亲和力。 6．在非竟争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促反应能够达到正常的Vm.。 7．如果有一个合适的酶存在，达到过渡态所需的活化能就减少。 8．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了有催化活性的RNA,称之为核酶。 9．同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。 10．最适温度是酶特征的物理常数，它与作用时间长短有关。 11．酶促反应中，酶饱和现象是普遍存在的。 12．转氨酶的辅酶是吡哆醛。 13．酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。 14．对于多酶体系，正调节物一般是别构酶的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物 15．对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。 16．反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。 17．别构酶调节机制中的齐变模型更能解释负协同效应。 四、计算题 1．某底物在溶液中的浓度为0.001mmol,而其活性中心的浓度的为100mmol,求活性中心的浓度比溶液中的的浓度高多少倍？ 2．酶作用于某底物的米氏常数为0.005mol,其反应速度分别为最大反应速度 90%,50%,10%时，底物浓度应为多少？ 3．催化焦磷酸水解的酶的分子量为120 000 ,由六个相同的亚基组成，纯酶的比活力为3600U/mg酶，它的一个活力单位（U）规定为：15分钟内在37℃标准条件下水解10微摩 尔焦磷酸的酶量。 求：（1）每mg酶在每秒钟内水解多少摩尔底物。（2）每mg酶中有多少摩尔的活性中心？（假设每个亚基上有一个活性中心）。(3)酶的转换系数 4．称取25mg的蛋白酶粉配制成25ml酶液，从中取出0.1ml,以酪蛋白为底物用Folin-酚比色法测定酶活力，结果表明每小时产生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。若以每分钟产生1μg酪氨酸的量为1个活力单位计算，根据以上数据，求：A、1ml酶液中蛋白的含量及活力单位。 B .1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。 C . 酶比活力 5．某酶的Km=4.7×10-5mol/L；Vmax=22μmol/min。当[S]=2×10-4mol/L，[I]=5×10-4mol/L，Ki=3×10-4mol/L时，求：I为竞争性抑制和非竞争性抑制时，V分别是多少？ 五、名词解释 酶的活性中心酶的专一性竞争性抑制作用非竞争性抑制作用别构酶别构效应同工酶酶的比活力酶原激活寡聚酶酶的转换数辅酶和辅基诱导契合全酶别构酶的序变模型及齐变模型固化酶多酶体系 RNA酶过渡态 六、问答题 1．为什么处于低介电环境中的基团之间的反应会得到加强？ 2．影响酶高催化效率的因素及其机理是什么？为什么说咪唑基是酸碱催化中的重要基团? 3．什么是别构效应？简述别构酶的结构和动力学特点及其在调节酶促反应中的作用。4．某酶在溶液中会丧失活性，但若此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活，该酶应该是一种什么酶，为什么？ 5．测定酶活力时为什么以初速度为准？ 6．为什么酶的最适pH不是一个物理常数？ 7．羧肽酶A催化甘氨酰酪氨酸水解时，其催化机制的几个效应是什么？ 8．同工酶作为一个重要生化指标，主要用于哪些研究领域？ 答案： 一、填空题 1.活细胞；蛋白质 2.RNA；（Ribozyme）核酶 3.酶蛋白；辅因子；无；全酶 4.绝对专一性；基团专一性；键专一性 5.ES；最大 6.变大；不变 7.对氨基苯甲酸；竞争；二氢叶酸合成酶 8.成正比； 9.影响酶和底物的基团解离；酶分子的稳定性 10.温度增加，速度加快；温度增加，变性加快。 11.催化作用相同但分子组成和理化性质不同的一类酶；两；五 12.诱导契合与底物变形；靠近和定向效应；酸碱催化；共价催化；疏水微环境 13.正协同 14.pH；温度；远远小于 15.序变模型；齐变模型 16.多；最小 17.高效性；温和性；专一性；调节性 18.巯基（-SH） 19.[S]；[E]；pH，温度；激活剂；抑制剂 20.单体酶；寡聚酶；多酶体系 二、选择填空 1.C 2.B 3.A 4.B 5.D 6.D 7.B 8.A 9.D 10.C 11.B 12.B 13.D 14.A 15.A 16.B 17.C 18. D 19.D 20.C 21.C 22.B 23.C 24.C 25.B 26.B 27.B 28.B 29.A 30.C 三、是非题 1.× 2.× 3.√ 4.√ 5.√ 6.× 7.√ 8.√ 9.× 10.× 11.√ 12.× 13.× 14.√ 15.× 16.√ 17.× 四、计算题 1. 1×105 2. 0.45mol/L, 0.05mol/L, 0.006mol/L 3.(1)4×10-5mol／sec (2)5×10-8mol (3)8×102／sec(即摩尔焦磷酸·秒-1／摩尔酶 4. A、0.625mg 蛋白质, 250单位， B、0.625g, 2.5×105单位 C、 400单位/毫克蛋白 5.竞争性：V=13.5(mol/L)/min；抑制程度为：24.1% 非竞争性：V=6.67(μmol/L)min；抑制程度为：62.5% 五、名词解释（略） 六、问答题（要点） 1.水减弱极性基团之间的相互作用。 4.含-SH的酶，容易氧化与其它巯基生成-S-S-,HS-CH2CH3可防止酶失活。 5.初速度时，产物增加量与时间呈正比。 6.最适pH随底物种类、浓度、与缓冲液成分不同而不同， 7.无共价催化。 8.利用同工酶研究细胞基因、了解植物的生长发育、预测植物的杂种优势、研究植物的抗逆性等。 生物膜 一、选择题 1．磷脂酰肌醇分子中的磷酸肌醇部分是这种膜脂的那个部分？ A、亲水尾部 B、疏水头部 C、极性头部 D、非极性尾部 2．在生理条件下，膜脂主要处于什么状态？ A、液态 B、固态 C、液晶态 D、凝胶态 3．以下那种因素不影响膜脂的流动性？ A、膜脂的脂肪酸组分 B、胆固醇含量 C、糖的种类 D、温度 4．哪种组分可以用磷酸盐缓冲液从生物膜上分离下来？ A、外周蛋白 B、嵌入蛋白 C、跨膜蛋白 D、共价结合的糖类 5．哪些组分需要用去垢剂或有机溶剂从生物膜上分离下来？ A、外周蛋白 B、嵌入蛋白 C、共价结合的糖类 D、膜脂的脂肪酸部分 6．以下哪种物质几乎不能通过扩散而通过生物膜? A、H2O B、H+ C、丙酮 D、乙醇 7．下列各项中,哪一项不属于生物膜的功能: A、主动运输 B、被动运输 C、能量转化 D、生物遗传 8．当生物膜中不饱和脂肪酸增加时，生物膜的相变温度: A、增加 B、降低 C、不变 D、范围增大 9．生物膜的功能主要主要决定于: A、膜蛋白 B、膜脂 C、糖类 D、膜的结合水 10．人们所说的“泵”是指： A、载体 B、膜脂 C、主动运输的载体 D、膜上的受体 11．已知细胞内外的Ca2+是外高内低，那么Ca2+从细胞内向细胞外运输属于哪种方式？ A、简单扩散 B、促进扩散 C、外排作用 D、主动运输 二、填空题 1．构成生物膜的三类膜脂是、和。 2．是生物膜中常见的极性脂，它又可分为和两类。 3．耐寒植物的膜脂中脂肪酸含量较高，从而使膜脂流动性 ,相变温度。4．当温度高于膜脂的相变温度时，膜脂处于相，温度低于相变温度时则处于相。 5．胆固醇可使膜脂的相变温度范围，对膜脂的性具有一定的调节功能。6．膜的独特功能由特定的执行,按照在膜上的定位,膜蛋白可分为和。 7．下图中为外周蛋白，为嵌入蛋白，其中为跨膜蛋白。 生物膜 8．1972年提出生物膜的“流动镶嵌模型”，该模型突出了膜的性和膜蛋白分布的性。 9．被动运输是梯度进行的，溶质的净运输从侧向侧扩散,该运输方式包括和两种。 10．主动运输是梯度进行的，必须借助于某些来驱动。 三、是非题 1．质膜中与膜蛋白和膜脂共价结合的糖都朝向细胞外侧定位。 2．生物膜是由极性脂和蛋白质通过非共价键形成的片状聚集体，膜脂和膜蛋白都可以自由地进行侧向扩散和翻转扩散。 3．膜的独特功能由特定的蛋白质执行的，功能越复杂的生物膜，膜蛋白的含量越高。4．生物膜的不对称性仅指膜蛋白的定向排列，膜脂可做侧向扩散和翻转扩散，在双分子层中的分布是相同的。 5．各类生物膜的极性脂均为磷脂、糖脂和胆固醇。 6．主动运转有两个显著特点：一是逆浓度梯度进行，因而需要能量驱动，二是具有方向性。7．膜上的质子泵实际上是具有定向转运H＋和具有ATP酶活性的跨膜蛋白。 8．所有的主动运输系统都具有ATPase 活性。 9．极少数的膜蛋白通过共价键结合于膜脂。 10．膜脂的双分子层结构及其适当的流动性是膜蛋白保持一定构象表现正常功能的必要条件。 11．在相变温度以上，胆固醇可增加膜脂的有序性，限制膜脂的流动性；在相变温度以下，胆固醇又可扰乱膜脂的有序性，从而增加膜脂的流动性。 四、名词解释 极性脂中性脂脂双层分子外周蛋白嵌入蛋白跨膜蛋白相变温度液晶相主动运输被动运输简单扩散促进扩散质子泵 五、问答题 1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？ 2．流动镶嵌模型的要点是什么？ 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？ 4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 5．什么是液晶相？它有何特点？ 6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？ 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？ 答案： 一、选择题 1.C 2.C 3.C 4.A 5.B 6.B 7.D 8.B 9.A 10.C 11.D 二、填空题 1.磷脂糖脂固醇类化合物 2.磷脂磷脂酰甘油鞘磷脂 3.不饱和增大降低 4.液晶晶胶 5.变宽流动 6.膜蛋白外周蛋白嵌入蛋白 7.B E G A C D F A 8.Sanger 流动不对称 9.顺浓度梯度高浓度低浓度简单扩散帮助扩散 10.逆浓度梯度放能反应 三、是非题 1.√2.×3.√4.×5.×6.√7.√8.×9.√10.√11.√ 四、略。 五、问答题 1.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。 现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。 4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。 5.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。 6.影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。 7.有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。 精品文档 精品文档《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) (A) 8.8% (B) 8.0% (C) 8.4% (D) 9.2% (E) 9.6% 2.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 4.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 5.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) (A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 (C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 6.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 (C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 7.有关肽键的叙述，错误的是( D ) (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 8.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 9.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 10.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 11.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 12.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 13.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 14.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 15.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 16.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量 一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 蛋白质 （一）名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） (二) 填空题 1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。 生物化学习题 蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点（pl）是指—水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时，主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中，大部分以负/阴离子形式存在,在pH 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳 B．含大量的糖C．含少量的硫 D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸 B．赖氨酸C．甘氨酸 D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸 B．丙氨酸C．脯氨酸 D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸 B．苏氨酸C．酪氨酸 D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸 B．精氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸 B．亮氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸 B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸 D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种 B．15种 C．20种 D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型 C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链 E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸 B．蛋氨酸 C．丝氨酸 D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子 B．非极性分子 C．负离子 D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应 B．茚三酮反应 C．酚试剂反应 D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质 蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。 二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) 2.(A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) 4. (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 5.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) 6. (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 7.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) 8. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 9.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 10.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 11.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 12.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 13. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 14.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 15.有关肽键的叙述，错误的是( D ) 16. (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 17. (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 18.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) 19. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 20.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) 21. (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 22.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) 23. (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 24. (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 25.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 26. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 27.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) 28. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 29.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 30. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 31.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 32. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 33.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 34. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 35.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) 36. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 37. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量 蛋白质 一、概述 1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成：CONH。基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？ 二、氨基酸 1.α－氨基酸结构： 2.分类：必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质： a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸： 不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。 3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。 氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α－氨基、α－羧基参加的反应： 共同参加的反应：茚三酮显色反应。二者的聚合反应（成肽反应）。 侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星： Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果： a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。 4.命名：12~20寡肽，后为多肽。 5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。 6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。 三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。 第十二章蛋白质的生物合成 一、知识要点 （一）蛋白质生物合成体系的重要组分 蛋白质生物合成体系的重要组分主要包括mRNA 、tRNA 、rRNA、有关的酶以及几十种蛋白质因子。其中，mRNA是蛋白质生物合成的直接模板。tRNA的作用体现在三个方面：3ˊCCA接受氨基酸；反密码子识别mRNA链上的密码子；连接多肽链和核糖体。rRNA和几十种蛋白质组成合成蛋白质的场所——核糖体。 遗传密码的特点：无标点性、无重叠性；通用性和例外；简并性；变偶性。 （二）蛋白质白质生物合成的过程 蛋白质生物合成的过程分四个步骤：氨基酸活化、肽链合成的起始、延伸、终止和释放。 其中，氨基酸活化即氨酰tRNA的合成，反应由特异的氨酰tRNA合成酶催化，在胞液中进行。氨酰tRNA合成酶既能识别特异的氨基酸，又能辩认携带该氨酰基的一组同功受体tRNA分子。 肽链合成的起始对于大肠杆菌等原核细胞来说，是70S起始复合物的形成。它需要核糖体30S和50S亚基、带有起始密码子AUG的mRNA、fMet-tRNA f 、起始因子IF1、IF2、IF3（分子量分别为10 000、80 000和21 000的蛋白质）以及GTP和Mg2+的参加。 肽链合成的延伸需要70S起始复合物、氨酰-tRNA、三种延伸因子：一种是热不稳定的EF-Tu，另一种是热稳定的EF-Ts，第三种是依赖GTP的EF-G以及GTP和Mg2+。 肽链合成的终止和释放需要三个终止因子RF1、RF2、RF3蛋白的参与。 比较真核细胞蛋白质生物合成与原核细胞的不同。 （三）蛋白质合成后的修饰 蛋白质合成后的几种修饰方式：氨基末端的甲酰甲硫氨酸的切除、肽链的折叠、氨基酸残基的修饰、切去一段肽链。 二、习题 （一）（一）名词解释 1．密码子(codon) 2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon) 4．变偶假说(wobble hypothesis) 5．移码突变(frameshift mutant) 6．氨基酸同功受体(isoacceptor) 7．反义RNA(antisense RNA) 8．信号肽(signal peptide) 9．简并密码(degenerate code) 10．核糖体(ribosome) 11．多核糖体(poly some) 12．氨酰基部位(aminoacyl site) 13．肽酰基部位(peptidy site) 14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA合成酶(amino acy-tRNA synthetase) 16．蛋白质折叠(protein folding) 17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger) 19．亮氨酸拉链(leucine zipper) 20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 蛋白质 1、氨基酸(amino acid，aa)：蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（building block） 2、旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力 3、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在 4、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基 5、氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序 6、蛋白质：成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链） 7、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式 8、同源蛋白质：进化上相关的一组蛋白质，它们常在不同物种中行使着相同的功能 9、序列同源性：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源性 10、不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的，称为不变残基 11、可变残基：其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，称可变残基 12、进化树：根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树，显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序 13、疏水相互作用：非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用 14、盐键（又称离子键）：正电荷和负电荷之间的一种静电作用 15、肽平面：因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面 16、蛋白质的二级结构：指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。 17、二级结构元件：主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲 18、影响α-螺旋稳定性的5个因素：相连残基R基团的静电排斥或吸引 相邻R基的大小 相隔3个残基的R基的相互作用 Pro和Gly的出现 α-螺旋末端aa 残基的极性 19、超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。 20、结构域：多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域 21、蛋白质三级结构：一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系 22、寡聚蛋白：由两个或两个以上独立的球状蛋白质通过非共价键结合成的多聚体 23、亚基：寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为亚基（subunit），亚基一般由一条肽链构成，也称为单体（monomer） 24、原体：对称的寡聚蛋白质分子可视为是由两个或多个不对称的相同结构成分组成，这种相同结构成分被称为原体或原聚体 25、蛋白质的四级结构：指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH大学《生物化学》蛋白质习题参考答案复习课程
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