1.结构域：结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。
*2.模体：是具有特殊功能的超二级结构，它是由两个或三个具有二级结构的胎段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
*3.协同效应：蛋白质的四级结构中，若其中一个亚基与配体结合后，能影响其寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，这种效应称为协同效应。
*4.蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液PH的称为蛋白质的等电点。
*5.蛋白质的变性：某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。
6.盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
*1.帽子结构：大部分真核细胞mRNA的5'-末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸腺苷为起始结构，这种结构被称为帽结构。
*2.碱基对：核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系，，因此碱基对也称为碱基互补。
*4.DNA增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之增加。这种现象称为DNA的增色效应。
*5.DNA变性：某些理化因素（温度，PH，离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂使双链DNA解离为单链，这种现象称为DNA变性。6.DNA复性：在变性条件缓慢的除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为复性。
*1.酶的活性中心:必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接负责结合及催化底物发生反应的区域，也称酶的活性部位。
*2.Km/米氏常数:为米氏常数，Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，可近似表示酶对底物的亲和力。Km是酶的特征性常数之一。
*3.同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶，即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。
*4.可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或丧失。此种抑制剂可用透析或超滤的方法除去，使酶活性恢复。
*5.竞争性抑制作用：有些抑制剂和酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。动力学特点：Km升高，Vmax不变。
*6.非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，底物和抑制剂之间无竞争关系，但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。动力学特点：Km不变，Vmax下降。
*7.反竞争性抑制作用：有些抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES的量下降。这样既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。动力学特点：Km下降，Vmax下降。
9.酶的共价/化学修饰：酶蛋白肽链的一些基团可与某种化学集团发生可逆地共价结合，从而改变酶的活性，这一酶催化活性的调节方式成为酶的共价修饰。*10.活化能：分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量称为活化能。
*1.糖原的合成：指由单糖合成糖原的过程，反应在细胞质中进行，需要消耗ATP和UTP，
其反应途径的限速酶是糖原合成酶。
*2.血糖：血糖指血中的葡萄糖。血糖水平相当恒定，维持在3.89~6.11mmol/L之间，这是进入和移出血液的葡萄糖平衡的结果。
*3.糖酵解/糖的无氧氧化：在机体缺氧情况下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解。
*4.糖酵解途径：糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
*5.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。
*6.TCA循环/三羧酸循环/柠檬酸循环/Krebs循环：是一个由一系列酶促反应构成的循环体系，在此反应过程中，首先由乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成的含有三个羧基的柠檬酸，因此称之为柠檬酸循环。又因为Krebs正式提出了三羧酸循环的学说，故此循环又称为Krebs循环。
*7.乳酸循环：乳酸循环是指肌肉缺氧是产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再呗肌肉利用，这样形成的循环称乳酸循环。
*8.磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径也称为磷酸戊糖旁路，是一种葡萄糖代谢途径。葡萄糖可经此途径代谢生成磷酸核糖、NADPH和CO2，而主要意义不是生成ATP。
*9.糖异生：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
*1.酮体：脂肪酸在肝细胞内不能彻底氧化分解生成CO2和H2O，在肝细胞所特有酶系作用下利用脂肪酸β-氧化的产物--乙酰CoA为原料，在肝细胞线粒体内合成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三种中间代谢物，三者合称为酮体。酮体是肝内合成肝外利用。
*2.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
*3.脂肪酸β氧化：脂肪酸β氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸。
4.脂肪酸的活化：脂肪酸在体内氧化分解或参与脂肪合成，其代谢活性较低，必须在线粒体外通过脂酰CoA合成酶催化，AYP功能，CoA-SH，Mg2+存在的条件下使脂肪酸活化，生成脂酰CoA，此过程即为脂肪酸活化，活化后产物含有高能硫脂，而且增加了水溶性，大大提到其代谢活性。
5..乳糜微粒：由小肠粘膜细胞合成的血浆脂蛋白，也是转运外源性的甘油三脂及胆固醇酯的主要形式，CM最终在肝细胞内降解，其半寿期短，空腹12-14小时后已基本消失。
1.生物氧化：物质在生物体内进行的氧化分解作用，统称为生物氧化，这里主要指营养物质在氧化分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。
*2.氧化磷酸化/偶联磷酸化：代谢物脱氢经线粒体呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP过程。
*3.呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，由于此过程与细胞呼吸有关，所以将此传递链称为呼吸链或电子传递链。
*4.氧化呼吸链：营养物质代谢脱下的成对氢原子以还原当量形式存在，再通过多种酶和辅酶催化的氧化还原连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。逐步释放的能量可驱动ATP生成，由于该过程与细胞呼吸有关，这一包含多种氧化还原组分的传递链称为氧化呼吸链（电子传递链）。
5.P/O比值：氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O2所生成ATP的摩尔数（或一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成ATP分子数）。
6.解偶联剂：能使氧化和磷酸化偶联脱节的物质，称为解偶联剂。
7.解偶联蛋白：是主要存在棕色脂肪组织线粒体内膜中的一种蛋白质，由于它可使H+不经过FO进入线粒体内膜的基质侧、、偶联磷酸化脱节，所以称解偶联蛋白。
*1.转氨基作用：转氨基作用是在转氨酶的催化下，可逆地把α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸，结果是氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则转变成另一种氨基酸。
2.联合脱氨基作用：是转氨基作用和谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。
*3.一碳单位：一碳单位是指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基（-CH3）、甲烯基（-CH2-）、甲炔基（-CH=）、甲酰基（-CHO）及亚氨甲基（-CH=NH）等。一碳单位不能游离存在，必须以四氢叶酸为载体。
*4.氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必须氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
5.氮平衡：是一种测定摄入氮量与排出氮量，间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。
6.氮总平衡：即摄入氮=排出氮，反映体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡，即氮的收支平衡。
*7.营养必需氨基酸：机体需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，人体内有8种必需氨基酸，他们是缬氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苏氨酸，甲硫氨酸，赖氨酸，苯丙氨酸和色氨酸。
8.蛋白质腐败作用：在消化过程中，有一部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及消化产物所起的作用，称为腐败作用。
9.甲硫氨酸循环：S-腺苷甲硫氨酸经甲基转移酶催化，将甲基转移至另一种物质，使其甲基化，而S-腺苷甲硫氨酸去甲基后生成S-腺苷同型半胱氨酸，后者脱去腺苷生成同型半胱氨酸。同型半胱氨酸再接受N5-CH3-FH4上的甲基，重新生成甲硫氨酸，形成一个循环过程，称为甲硫氨酸循环。
10.泛素：是一种由76个氨基酸组成的多肽。
*1.从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应’合成嘌呤核苷酸，称为从头合成途径。
*2.补救合成途径/重新利用途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸，称为补救合成途径。
*3.PRPP:PRPP全称为磷酸核糖焦磷酸，是嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的重要中间产物，也参与嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的补救合成。
DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示 氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体 半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成 必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸 变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节 不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体 单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶 蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象 蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象 蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式 蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象 蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置 底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化 底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性 多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系 发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构 反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码 反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上 反义RNA:具有互补序列的RNA 非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞 分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程 辅基:酶的辅因子或结合的巴掌的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去 复制叉:复制DNA分子的Y形区域,在此区域发生链的分离及新链的合成 冈崎片段:一组短的DNA片段,就是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接形成较长的
1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是：A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 } C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 ） C．每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链B / A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 ? 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在
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《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
生物化学 1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？ 答：1）氨基酸 2）α碳原子连有4个基团或原子，分别为氨基、羧基、侧链和氢。 氨基酸都是α-氨基酸 除甘氨酸外，均为L型氨基酸 2.氨基酸的分类：1）非极性疏水性（丙、甘、缬、脯、亮、异亮、苯丙氨酸） 2）亲水性中性 3）酸性 4）碱性 蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序 氨基酸的连接方式—肽键：一级结构的主键—肽键 二级结构：多肽链主链的局部空间结构 3.什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？ 答：1）见名词 2）变性蛋白质易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性 4.试述引起蛋白质变性的因素、变性的本质、变性后理化性质的改变以及临床实际应用答：1）物理因素：高温、高压、射线等 化学因素：强酸、强碱、重金属盐等 2）本质：空间构象破坏、非共价键和二硫键破坏 3）变性后理化性质改变和生物活性丢失 4）利用变性：杀菌、消毒；防止变性：生物制品的保存 5.为什么说酶是生物催化剂，它的催化作用有何特点？ 答：1）酶具有特殊的催化机制，比普通的化学催化剂降低活化能的幅度要大得多2）特点：高度的催化效率 高度的专一性 高度的不稳定性 酶活力的可调节性 6.酶原是如何被激活的？酶原激活有何生理意义？ 答：1）酶蛋白分子内的一处或几处发生断裂，使分子的构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，使没有活性的酶原转化成有活性的酶分子 2）生理意义：避免细胞产生的蛋白酶进行自身笑话，机体有效地保护自身 使酶能快速地到达特定部位和环境发生作用，适应环境变化 7.竞争性、非竞争性和反竞争性抑制有何区别？ 竞争性非竞争性反竞争性 抑制剂和酶的结合部位酶的活性中心酶的活性中心以外的必 须基团 仅能与ES复合物结合 增加【I】使E对S的亲和力下降，Km 上升。可使抑制作用增强不影响E对S的亲和力， Km不变。但对ESI增加， ES浓度增加，Vm减小 促使E与S结合，E对S的亲 和力上升。Km下降。ESI增加， ES浓度减少，Vm减小 增加【S】可使酶促反映速度达到最大， Vm不变，。可减弱抑制作用 不能使抑制作用减弱不能使抑制作用减弱表现Km 增大不变减小 表现Vm 不变减小减小
生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是（ C ） A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α－螺旋和β－折叠结构稳定的化学键是（ E ） A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述，正确的是（ A ） A．有些酶可以没有活性中心 B．都有辅酶作为结合基团 C．都有金属离子 D．都有特定的空间构象 E．抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述，错误的是（） A．生物学性质相同 B．酶分子一级结构不同 C．同工酶各成员K m 值不同 D．是一组催化相同化学反应的酶 E．酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是（ C ） A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是（ C ） A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH
7. 长期饥饿时，血糖主要来自（D ） A．肌肉蛋白降解的氨基酸 B．肝蛋白降解的氨基酸 C．肌糖原分解 D．肝糖原分解 E．甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是（ E ） A. 脂肪酸氧化 B. 2，3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自（ C ） A．类脂 B．生糖氨基酸 C．葡萄糖 D．脂肪酸 E．酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为（ C ） A．脱氢、再脱氢、加水、硫解 B．硫解、脱氢、加水、再脱氢 C．脱氢、加水、再脱氢、硫解 D．脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E．加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是（ A ） A．肝脏可生成酮体，但不能氧化酮体 B．仅在病理情况下产生 C．主要成分为乙酰乙酸、β－羟丁酸和丙酮 D．合成酮体的酶系存在于线粒体 E．原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是（ D ） A．电子传递链各组分组成4个复合体 B．主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C．每对氢原子氧化时都生成3个ATP D．抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E．如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子
一、选择题（单项选择题） 1．下列哪一个化合物的名称与所给出的维生素名称不符? ( ) A．α－生育酚一维生素E B．硫胺素一维生素B， C．抗坏血酸一维生素C D．氰钴胺素一维生素B12 E．吡哆醛一维生素B2 2．下列哪一个辅酶不是来自维生素 ( ) A．CoQ B．FAD C．NAD＋ D.pLp E．Tpp 3．分子中具有醌式结构的是 ( ) A．维生素A B．维生素B1 C．维生素C D．维生素E E．维生素K 4．具有抗氧化作用的脂溶性维生素是 ( ) A．维生素C B．维生素E C．维生素A D．维生素B1 E．维生素D 5．下列维生素中含有噻唑环的是 ( ) 丸维生素E2 B．维生素B1 C．维生素PP D．叶酸 E．维生素B7 6．成人及儿童因缺乏哪种维生素而导致干眼病? ( ) A．维生素]35 B．叶酸 C．维生素A D.维生素B3 E．维生素B6 7．下列哪种维生素可转化为甲基和甲酰基载体的辅酶? ( ) A. 硫胺素 B．叶酸 C.维生素A D．泛酸 E．核黄素 8．下列关于维生素C结构和性质的叙述，哪一项是错误的? ( ) A. 维生素C是含六个碳原子骨架的化合物 B．维生素C具有酸性是因为一COOH释放质子 C．还原型维生素C为烯醇式，而氧化型维生素C为酮式 D．还原型维生素C的元素组成为C：H：O=6：8：6 E．维生素C是一种内酯化合物 9．下列哪一种维生素或辅酶不含环状结构 ( ) A.烟酸 B．四氢叶酸 C．维生素D3 D．泛酸 E．生物素 10．下列哪一种辅酶能与焦磷酸硫胺素一起在丙酮酸转变为乙酰辅酶A的过程中起重要作用 ( ) A．维生素B3 B‘硫辛酸 C．维生素A D．维生素C E．NADP 11．泛酸是CoA的组成成分，后者在糖、脂和蛋白质代谢中起 ( ) A．脱羧作用 B．酰基转移作用 C.脱氢作用 D．还原作用 E．氧化作用12．下列哪个不是丙酮酸脱氢酶系的辅助因子? ( ) A．pLp B．Tpp C．硫辛酸 D．FAD E．CoA 13．下列哪一个反应需要生物素 ( ) A．羟化作用 B．羧化作用 C．脱羧作用 D．脱水作用 E．脱氨基作用 14．转氨酶的辅酶是下列化合物中的哪一个? ( ) A. 尼克酸 B．泛酸 C．硫胺素 D．磷酸吡哆醛 E．核黄素 15．下列哪一种化合物由谷氨酸、对氨基苯甲酸和蝶呤啶组成 ( ) A. 维生素B12 B．氰钴胺素 C．叶酸 D．生物素 E．CoA 16．除CoA可以作为酰基载体之外，下列哪种物质也可以传递乙酰基 ( ) A. 生物素 B．叶酸 C. Tpp D．硫辛酸 E．维生素B12 17．来自于食物的抗生物素蛋白不影响哪一种酶的催化反应? ( ) A．琥珀酸脱氢酶 B．丙酰辅酶A羧化酶
生物化学（王镜研版）知识点汇总 白质组学，基因组学，转录组学等组学研究进展 1.蛋白质研究1.蛋白质鉴定:可以利用一维电泳和二维电泳并结合Western等技术,利用蛋白质芯片和抗体芯片及免疫共沉淀等技术对蛋白质进行鉴定研究。 2.翻译后修饰:很多mRNA表达产生的蛋白质要... 2.细胞亚细胞不同发育、生长期和不同生理、病理条件下不同的细胞类型的基因表达是不一致的,因此对蛋白质表达的研究应该精确到细胞甚至亚细胞水平。可以利用免疫组织化学技术达到这个目的,但该技术的致命缺点是... 3.二维电泳蛋白质样品中的不同类型的蛋白质可以通过二维电泳进行分离。二维电泳可以将不同种类的蛋白质按照等电点和分子量差异进行高分辨率的分离。成功的二维电泳可以将2000到3000种蛋白质进行分离。... 转录组学（Transcriptome）是一门在整体水平上研究细胞中所有基因转录及转录调控规律的学科。高通量转录组学研究技术主要包括基于杂交技术的表达谱芯片技术和基于测序技术的转录组测序技术。表达谱芯片的选择可根据点样量、探针设计策略及研究目的等进行。传统的RNA测序技术以基于Sanger测序法的基因表达序列分析SAGE（serialanalysisofgene）为代表，因为要构建SAGE文库，相对费时费力。新近发展起来的新一代RNA—Seq技术具有高通量、低成本、快速、准确的特点，完全改变了转录组学的研究模式，迅速成为研究生物转录组的先进技术 RNAi机制 RNAi即RNA干涉,是近几年才发现的一种由双链RNA引起的基因沉默的现象.从无脊椎动物到脊椎动物,从低等真菌到高等植物都普遍存在RNAi.RNAi的机制也成为人们关注的焦点。 RNA干扰机理miRNA（microRNA, 微小RNA）与siRNA（small interference RNA, 小型干扰RNA）的区别RNA干扰是由长链型、完全型或不完全型双链RNA激活的，这些双链RNA被识别并被一种叫做“Dicer”的RNA酶III进行特异性剪切，得到21–26个核苷酸的小型双链。然后这些小型双链RNA以单链RNA的形式被识别、解链和重组为RISC (RNA诱导沉默蛋白复合体)，降解同源mRNA。 第一，微小RNA 起源于明显不同于其他识别基因的基因位点，而小型干扰RNA通常起源于信使RNA、转座子、病毒或异染色质的DNA。 第二，微小RNA由能形成局部RNA 发夹结构的转录体加工而成，而小型干扰RNA 由长链双分子RNA双链体或拓展发夹结构加工而成。 再次，单个“微小RNA：微小RNA”双链体起源于每个微小RNA发夹结构的前体分子, 而小型干扰RNA 双链体集合体起源于每个小型干扰RNA前体分子，导致了许多不同的小型干扰RNA在这种拓展型的双链RNA的双链上聚合。 第四，相关生物中的微小RNA序列几乎总是保守的，而外源小型干扰RNA 序列很少是保守。 第五，关于微小RNA 和外源小型干扰RNA的生物靶标方面，外源小型干扰RNA是典型的“自动沉默”，也就是它们在其起源的同一位点(或非常相似的位点)沉默，而微小RNA 是“异位沉默”，也就是它们是由具备非常不同的沉默的基因产生的。 列举几种免疫组学技术在生化研究中的应用： 1.免疫组化技术的基本原理 应用免疫学及组织化学原理，对组织切片或细胞标本中的某些化学成分进行原位的定性、定位或定量研究，这种技术称为免疫组织化学技术或免疫细胞化学技术。 众所周知，抗体与抗原之间的结合具有高度的特异性。免疫组化正是利用这一特性，即先将组织或细胞中的某些化学物质提取出来，以其作为抗原或半抗原去免疫小鼠等实验动物，制备特异性抗体，再用这种抗体（第一抗体）作为抗原去免疫动物制备第二抗体，并用某种酶（常用辣根过氧化物酶）或生物素等处理后再与前述抗原成分结合，将抗原放大，由于抗体与抗原结合后形成的免疫复合物是无色的，因此，还必须借助于组织化学方法将抗原抗体反应部位显示出来（常用显色剂DAB显示为棕黄色颗粒）。 通过抗原抗体反应及呈色反应，显示细胞或组织中的化学成分，在显微镜下可清晰看见细胞内发生的抗原抗体反应产物，从而能够在细胞或组织原位确定某些化学成分的分布、含量。组织或细胞中凡是能作抗原或半抗原的物质，如蛋白质、多肽、氨基酸、多糖、磷脂、
生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是：（ A ） A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]: （ D ） A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是：（ D ） A．糖异生 B．糖酵解 C．三羧酸循环 D．磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（ B ） A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（ C ） A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．天冬氨酸 D．瓜氨酸 6.糖酵解途径中，第二步产能的是: （ B ） A. 1，3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1，3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中，并不包括哪类酶的作用: （ D ） A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: （ C ） A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: （ C ） A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制？（D） A．DNA能被复制 B．DNA基因可转录为mRNA C．DNA基因可表达为蛋白质
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？ 生理意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式；为生物合成提供原料；影响果实品质糖；脂肪和蛋白质代谢的枢纽 限速步骤： 1)在柠檬酸合酶的作用下，由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸 2)在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。 3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化、脱羧，生成琥珀酰-CoA、 NADH＋H+和CO2。 4．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？ 概念： 转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，起到携带NH2基的作用。 这一过程分为两步反应： -H2O +H2O +H2O -H 2O 转氨作用的生理意义： a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成 时对非必需氨基酸的需求。 b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸，因此， 对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。 c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶，而且转氨酶的活性又较强，故转氨作用是氨 基酸脱氨的重要方式。 d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加，测定病人血 清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。 转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。 5．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义 概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物，故将此过程称为磷酸戊糖途径。 1)产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力 2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料：PPP途径可以产生多种磷酸单糖，如磷 酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。
生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转
8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是()
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
第一章蛋白质的结构与功能 1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？ 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。常用的公式为：蛋白质含量（克％）=每克样品含氮克数 X 6．25 X 100。 2．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构？ 一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基，进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。肽链有二端，游离a-氨基的一端称为N-末端，游离a-羧基的一端称为C-末端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序，它的主要化学键为肽键。 3．什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？ 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3．6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中，多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为β-转角。β-转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。 4．举例说明蛋白质的四级结构。 蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白，它是由1个α亚基和1个β-亚基组成一个单体，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。 5．举例说明蛋白质的变构效应。 当配体与蛋白质亚基结合，引起亚基构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为变构效应。 变构效应也可发生于亚基之间，即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。 例如一个氧分子与Hb分子中一个亚基结合，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，使之更易与氧分子结合，依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合，起到运输氧的作用。 6．常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？ 蛋白质分离纯化的方法主要有：盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液，破坏蛋白质的水化膜，使蛋白质聚集而沉淀。透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白质和小分子化合物分离，达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。蛋白质为胶体颗粒，在离心力作用下，可沉降。由于蛋白质其密度与形态各不相同，可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷，成为带电颗粒，在电场中向相反的电极方向泳动。由于蛋白质的质量和电荷量不同，其在电场中的泳动速率也不同，从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。蛋白质是两性电解质，在一定的pH溶液中，可解离成带电荷的胶体颗粒，可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电量小的蛋白质先被洗脱，随着盐浓度增加，带电量多的也被洗脱，分部收集洗脱蛋白质溶液，达到分离蛋白质的目的。分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。层析柱内填充着带有小孔的颗粒，小分子蛋白质进入颗粒，而大分子蛋白则不能，因此不同分子量蛋白质在层折柱内的滞留时间不同，流出层析柱的先后不同，可将蛋白质按分子量大小而分离。 种氨基酸具有共同或特异的理化性质 氨基酸具有两性解离的性质 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质最大吸收峰在 280 nm 附近 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？ C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？ B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是： A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链？ D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？ B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？ B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 C．每隔3.6 个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？ C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？ B A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？ D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？ A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？ A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？ E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在 E．以上各项都是 14．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？ C A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态 B．的结构是借助于链内氢键稳定的