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第二章《蛋白质化学》作业及参考答案
第一部分试题
1．氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸：
（a）含有一个羟基；b）含有一个氨基；c）含有一个具有芳香族性质的基团；（d）含有分支的脂肪族烃链；（e）含有硫；（f）含有一个在pH 7－10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。2．某种溶液中含有三种三肽：Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为
3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH（2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？3．利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala
4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？
5．一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。
（a）Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala
（b）Val - Asp - Val - Asp - Glu
（c）Val - Asp - Val
（d）Glu - Ala -Leu - Gly -Arg
（e）Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu
（f）Leu - Gly - Arg
6．由下列信息求八肽的序列。
（a）酸水解得Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val
（b）Sanger试剂处理得DNP-Ala。
（c）胰蛋白酶处理得Ala，Arg，Thr 和Leu，Met，Phe，2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala 和DNP-Val。
（d）溴化氰处理得Ala，Arg，高丝氨酸内酯，Thr，2V al，和Leu，Phe，当用Sanger试剂处理时，分别得DNP-Ala和DNP-Leu。
7．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：
CNBr 异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲6mol/LHCl β-巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？
（a）测定小肽的氨基酸序列。
（b）鉴定肽的氨基末端残基。
（c）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？
（d）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（e）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（f）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
8．已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（GSH，MW＝307）反应。
（a）该蛋白的最小分子量是多少？
（b）如果该蛋白的真实分子量为98240，那么每分子中含有几个二硫键？
（c）多少mg的巯基乙醇（MW＝78.0）可以与起始的1.00g该蛋白完全反应？
第二部分单选
1．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4．6；5．0；5．3；6．7；7．3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是 A 5.0 B 4.0 C 6.0 D 7.0 E 8.0
2．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是
A．血清清蛋白(分子量68 500) B．马肝过氧化物酶(分子量247 500)
C．肌红蛋白(分子量16 900) D．牛胰岛素(分子量5 700) E．牛β-乳蛋白(分子量35 000)
3．下列哪一物质不属于生物活性肽A．胰高血糖素B．短杆菌素C．催产素D．胃泌素E．血红素4．下列关于蛋白质结构叙述中，不正确的是
A．一级结构决定二、三级结构B．二、三级结构决定四级结构
C．三级结构即具有空间构象D．无规卷曲是在一级结构上形成的E．α螺旋又称为二级结构
5. 在中性条件下混合氨基酸在溶液中的主要形式是
A 负电荷离子B．非极性分子C．正电荷离子D．疏水分子E．兼性离子
6．球蛋白分子中哪一组氨基酸之间可形成疏水键
A．Glu-Arg B．Tyr-Asp C．Ser-Thr D．Phe-Trp E．Asp-Glu
7．可以裂解肽链中蛋氨酸残基末端的试剂有
A．羟胺B．溴化氰C．胃蛋白酶D．中等强度的酸E．胰蛋白酶
8．有一血清清蛋白(pI＝6.85)的混合物，在哪种条件下电泳、分离效果最好?
A．pH4．9 B．pH5．9 C．pH6．5 D．pH8.6 E．pH3．5
9．使蛋白质和酶分子显示巯基的氨基酸是
A．蛋氨酸B．胱氨酸C．半胱氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸
10．蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是
A．肽键B．半胱氨酸的-SH基C．苯丙氨酸的苯环D．色氨酸的吲哚环E．组氨酸的咪唑环(异吡唑环) 11．可用于测定多肽N端氨基酸的试剂有A．丹硝酰氯B．β巯基乙醇C．溴化氰D．羟胺E．甲酸12．侧链是环状结构的氨基酸是A．Lys B．Tyr C．Val D．Ile E．Asp
13．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是
A．酸性氨基酸B．含硫氨基酸C．支链氨基酸D．芳香族氨基酸E．碱性氨基酸
14．变性蛋白质的特点是
A．黏度下降B．丧失原有的生物活性C．颜色反应减弱D．溶解度增加E．不易被胃蛋白酶水解15．蛋白质变性是由于
A．蛋白质一级结构改变B．蛋白质空间构象的改变C 辅基的脱落D．蛋白质水解E．以上都不是16．以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子
A．甘氨酸B．丝氨酸C．半胱氨酸D．苏氨酸E．丙氨酸
17．下列有关蛋白质β片层结构的叙述正确的是
A．β角蛋白具有典型的β片层结构B．两个相邻的肽平面呈摺扇式折叠
C．β片层结构是一种较伸展的肽链结构D．若干矩齿状肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系E．以上都正确
18．可用于蛋白质定量的测定方法有
A．双缩脲法B．紫外吸收法C．Folin-酚试剂法D．凯式定氮法E．以上都可以
19．镰刀型红细胞贫血病患者Hb分子中氨基酸替换及位置是
A．β链第六位Clu→V al B．α链第六位Val→Glu C．α链第六位Glu→Val
D．β链第六位Val→Glu E．以上都不是
20．维系蛋白质一级结构的化学键是A．氢键B．肽键C．盐键D．疏水键E．范德华力
21．天然蛋白中不存在的氨基酸是A．半胱氨酸B．瓜氨酸C．羟脯氨酸D．蛋氨酸E．丝氨酸
22．蛋白质多肽链具有的方向性是
A．从3端到5端B．从5端到3端C．从C端到N端D．从N端到C端E．以上都不是23．下列氨基酸不含极性侧链的是A．丝氨酸B．苏氨酸C．亮氨酸D．酪氨酸E．半胱氨酸
24．α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是A．4．5 B 3．6 C 3．0 D．2．7 E．2．5
25．下列含有两个羧基的氨基酸是A．缬氨酸B．色氨酸C．赖氨酸D．甘氨酸E．谷氨酸
26．含有疏水侧链的氨基酸有A．精氨酸、亮氨酸B．苯丙氨酸、异亮氨酸
C．色氨酸、酪氨酸D．天冬氨酸、谷氨酸E．蛋氨酸、组氨酸
27．蛋白质分子中的主要化学键是A．肽键B．盐键C．酯键D．二硫键E．氢键
28．维持蛋白质二级结构的主要化学键是A．疏水键B．盐键C．肽键D．氢键E．二硫键
29．蛋白质分子的转角属于蛋白质的几级结构?
A．一级结构B．二级结构C．域结构D．四级结构E．三级结构
30．具有四级结构的蛋白质特征是
A．分子中必定含有辅基
B．在两条或两条以上具有二级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成
C．依赖肽键维系四级结构的稳定性
D．每条多肽链都具有独立的生物学活性
E．由两条或两条以上的多肽链组成
31．关于蛋白质的四级结构正确的是
A．一定有多个不同的亚基B．一定有多个相同的亚基C．一定有种类相同，而数目不同的亚基数D．一定有种类不同，而数目相同的亚基E．亚基的种类，数日都不定
32．蛋白质的一级结构及高级结构决定于
A．亚基B．分子中盐键C．氨基酸组成和顺序D．分子内部疏水键E．分子中氢键
33．蛋白质的等电点是
A．蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值
B．蛋白质溶液的pH值等于7. 4时溶液的pH值
C．蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值
D．蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值
E．蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值
34．蛋白质溶液的稳定因素是
A．蛋白质溶液的黏度大B．蛋白质在溶液中有"布朗运动"
C．蛋白质分干表面带有水化膜和同种电荷D．蛋白质溶液有分子扩散现象E．蛋白质分子带有电荷35．关于氨基酸的叙述哪一项是错误的'
A．酪氨酸和丝氨酸含羟基B．酪氨酸和苯丙氨酸含苯环C．亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸
D．赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸E．谷氨酸和天冬氨酸含两个氨墓
36．在pH7时，其侧链能向蛋白质分子提供电荷的氨基酸是
A．缬氨酸B．甘氨酸C．半胱氨酸D．酪氨酸E．赖氨酸
37．蛋白质分子中不存在的含硫氨基酸是A同型半胱氨酸B胱氨酸C蛋氨酸D半胱氨酸E苏氨酸39．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是
A．酪氨酸的酚羟基B．肽键C．色氨酸的吲哚环D．苯丙氨酸的苯环E．半胱氨酸的—SH基40．有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是A．都可以和氧结合B．Hb和Mb都含铁C．都是含辅基的结合蛋白D．都具有四级结构形式E．都属于色蛋白类
41．在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是
A．纤维蛋白原B．球蛋白C．拟球蛋白D．白蛋白E．B球蛋白
42．蛋白质的变性是由于
A．蛋白质一级结构改变B．蛋白质空间构象的破坏C．辅基的脱落D．蛋白质的水解E．以上都不是43．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是
A．碱性氨基酸B．酸性氨基酸C．含硫氨基酸D．支链氨基酸E．芳香族氨基酸
44．变性蛋白质的特点是
A．溶解度增加B．黏度下降C．颜色反应减弱D．丧失原有的生物学活性E．不易被胃蛋白酶水解45．下列关于蛋白质结构叙述中不正确的是
A．一级结构决定二、三级结构B．二、三级结构决定四级结构C．α螺旋为二级结构的一种形式D．三级结构是指蛋白质分子内所有原于的空间排列E．无规卷曲是在一级结构基础上形成的46．下列氨基酸中哪一种溶于水时不引起偏振光旋转
A．苯丙氨酸B．谷氨酸C．亮氨酸D．丙氨酸E．甘氨酸
47．合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是
A．脯氨酸B．赖氨酸C．谷氨酸D．羟脯氨酸E．组氨酸
48．下列哪一类氨基酸不含必需氨基酸
A．含硫氨基酸B．碱性氨基酸C．支链氨基酸D．芳香族氨基酸E．以上都含
49．蛋白质的α螺旋
A．由二硫键形成周期性结构B．与β片层的构象相同C．由主链骨架NH与CO之间的氢键维持稳定D．是一种无规则卷曲E．可被β巯基乙醇破坏
50．蛋白质分子中α螺旋构象的特点是A．靠盐键维持稳定B．肽键平面充分伸展C．螺旋方向与长轴垂直D．多为左手螺旋E．以上都不是
51．对于α螺旋的下列描述哪一项是错误的
A．通过分子内肽链之间的氢键维持稳定B．通过侧链(R基团)之间的相互作用维持稳定
C．脯氨酸残基和甘氨酸残基妨碍螺旋的形成D．是蛋白质的一种二级结构类型
E．通过疏水键维持稳定
52．β片层结构A．只存在于α角蛋白中B．只有反平行式结构，没有平行式结构
C．α螺旋是右手螺旋，β片层是左手螺旋D．肽平面的二面角与α螺旋的相同
E．主链骨架呈锯齿状形成折迭的片层
53．维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是
A．盐键B．二硫键C．氢键D．疏水键E．范德华力
54．维系蛋白质四级结构主要化学键是A．疏水键B．盐键C．氢键D．二硫键E．范德华力
55．处于等电点状态的蛋白质
A．分子最不稳定，易变性B．分子不带电荷C．分子带的电荷最多D．易聚合成多肽
E．易被蛋白酶水解
56．下列哪一种氨基酸残基经常处于球蛋白核心内A．Tyr B．Glu C．Val D．Asn E．Ser
57．下列方法中哪一种不能将谷氨酸和赖氨酸分开
A．凝胶过滤B．阴离子交换层析C．阳离子交换层析D．纸层析E．电泳
58．蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下面叙述正确的是
A．变性蛋白一定要凝固B．蛋白质疑固后一定变性C．蛋白质沉淀后必然变性
D．变性蛋白一定沉淀E．变性蛋白不一定失去活性
第三部分计算
1.一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长（nm）。
2.测定一种蛋白质分子中Trp残基占总量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量（MW）。
3.某肽链由α-螺旋和β-折叠构象构成，其MW为330000，该肽链总长度为600nm，如氨基酸残基平均
MW为110，问该项肽链中α螺旋有多长？占其总长度的%是多少？
4.计算一个含有78个氨基酸残基的多肽，若呈α-螺旋状态长度为多少nm?若呈β-折叠结构长度为多少nm?
5.把Ser、Ile、Glu、Ala的混合物在含有正丁醇、水和乙酸的溶剂系统中进行单向纸层析，请写出层析的
快慢顺序。
6.一种蛋白质按其重量含有1.62% Leu和2.48% Ile，计算该蛋白质的最低分子质量。
7.一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。
8.试计算含有122个氨基酸残基的多肽链呈完全伸展时的长度是多少nm？该蛋白质的MW大约是多少？第一部分参考答案：
1．答：答:（a）Ser, Thr,Tyr；（b）Asn, Gln，Arg，Lys；（c）Phe, Trp, Tyr；（d）Ile, Leu, Val；（e）Cys, Me；
（f）可以作为亲核试剂的侧链基团或原子有位于Ser,Thr和Tyr中的-OH；位于Cys和Met中的硫原子，位于Asp和Glu中的-COO-；以及位于His和Lys中的氮原子。
2．答：pH=6.0比pH=2.0或pH=13.0时电泳能提供更好的分辨率。因为在pH＝6.0的条件下每种肽都带有不同的净电荷(+1，-1，和0)，而在pH＝2.0的条件下净电荷分别为+2，+1和+2，在pH＝13.0的条件下净电荷分别为-2，-2和-2。
3．答：（a）Asp（b）Met（c）Glu（d）Gly（e）Ser
4．答：－COO－; Asp, Glu
5．答：Val-Asp-Val-Asp-Glu-Val-Gly-Gly-Glu-Ala-Leu-Gly-Arg
6．答：Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe
7．答：（a）异硫氰酸苯酯。（b）丹黄酰氯。（c）脲；β-巯基乙醇还原二硫键。
（d）胰凝乳蛋白酶。（e）CNBr。（f）胰蛋白酶
8．答：（a）MW＝24560；（b）4个二硫键；（c）6.35mg
第二部分参考答案
1D 2B 3E 4B 5A 6 D 7B 8C 9C 10 D 11A 12B 13A 14B 15B 16A 17E 18E 19A 20B 21B 22D 23C 24B 25E 26B 27A 28D 29B 30E 31E 32C 33E 34C 35E 36E 37A 39C 40D 41E 42B 43B 44D 45B 46E 47D 48E 49C 50E 51E 52E 53D 54A 55C
56C 57A 58B
第三部分计算题参考答案
1.解：该片段中含有的螺圈数为：180/3.6=50（圈螺旋）
该α-螺旋片段的轴长为：180×0.15=27nm 答：略
2.解：因为Trp残基/ 蛋白质MW 0.29%
得：蛋白质MW = Trp残基/ 0.29% =（204 - 18）/0.29% = 64138（Dal）答：略
3. 解：因氨基酸残基平均分子量是110（已去水），
故该肽链所含氨基酸残基数为：330000/110=3000
设有x个氨基酸残基呈α螺旋，则：0.15*X + 0.35* (3000-X) = 600，X=2250
α螺旋的长度为：2250×0.15=337.5nm
α螺旋占总长度的% = 337.5nm / 600nm = 56.3% 答：略
4. 解：呈α-螺旋状态时：78*0.15 nm= 11.7nm
呈β-折叠结构时：78*0.36nm = 28.08nm 答：略
5. 解：一般纸层析是根据物质的极性或亲水性的大小来进行分离的。这几种氨基酸的极性大小顺序为Glu＞
Ser＞Ala＞Ile，所以它们在纸层析中的快慢顺序为Glu＞Ser＞Ala＞Ile。
6. 解：Leu和Ile的分子量（MW）都是131Dal，根据两种氨基酸的含量来看：
Il e︰Leu = 2.48%︰1.65% = 1.5︰1 = 3︰2。
所以此蛋白质中的Ile至少有3个，Leu至少有2个。那么：
1.62% = 2*（131-18）/ 蛋白质MW
蛋白质MW = 226/1.65% = 13697 Dal 答：略
7. 解：该片段中含有180/3.6=50（圈螺旋）
该α-螺旋片段的轴长为180×0.15=27nm 答：略
8. 解：氨基酸的平均MW为120，氨基酸残基之间的距离在完全伸展时（即β-折叠结构）为0.36nm（有的资料认为是0.35nm），
所以该肽链的长度为：0.36*122 = 43.92nm；该蛋白质的MW = 122*120=14640DaL 答：略
解释：
1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4.稀有氨基酸：指存在于蛋白质中20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5.非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞内
的氨基酸。
6.构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价
7.键的断裂和重新形成。
8.构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象
改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
10.蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
11.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二
级结构组合体。
12.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
13.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子的结构。
14.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
16.离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
17.疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互
聚集而形成的作用力。
18.范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为
它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
19.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现
象称为盐析。
20.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
21.蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、
热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变，其相对分子质量基本不降低。
22.蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
23.蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低
从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
24.凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
25.层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分
分开的技术。
26.波尔效应（Bohr effect）：增加CO2分压，提高CO2浓度，能够提高Hb亚基的协同效应，降低Hb对O2
的亲和力。并且发现增加H+浓度或降低pH，也能增加亚基协同效应，促进Hb释放O2。反之，高浓度O2或增加O2分压，都将促进脱氧Hb分子释放H+和CO2。这些相互有关的现象称为波尔效应。波尔效应主要描述H+浓度或pH值及CO2分压的变化对Hb结合O2的影响，具有重要的生理意义。
27.寡聚蛋白：由2个或2个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。凡具有别构作用的蛋白质一
般都属于寡聚蛋白。
28.别构效应（作用）：又称为变构效应。当某些寡聚蛋白与别构效应剂（或称为变构效应剂）发生作用时，
可以通过蛋白质构象的变化来增加或降低减蛋白质的活性。这里的变构效应剂可以是蛋白质本身的作用物，也可以是作用物以外的物质。
29.同源蛋白：在不同的机体中实现同一种功能的蛋白质统称为同源蛋白。如细胞色素C在不同种属中的分
子形式有所不同，但它们的空间结构非常相似，其生物功能都是传递电子。通过同源蛋白一级结构的比较可以判断生物的亲缘关系的远近。
30.凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化
技术。
31.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis))：
在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。
32.Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸
残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
33.透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一
种分离纯化技术。
1、营养不良的人饮酒，或者剧烈运动后饮酒，常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节？（p141 3题） 答：酒精对于糖代谢途径的影响主要有：肝脏的糖异生与糖原分解反应，也就是来源与去路的影响。 1)研究认为，酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足，然而在人营养不良 或者剧烈运动后，体内糖原过度消耗，酒精又能抑制肝糖原的分解，饮酒后容易出现低血糖。 2）抑制糖异生： ①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统，导致细胞间质中还原当量代谢紊乱，使丙酮酸浓度下降，从而抑制糖异生； ②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换，酶总量，酶合成或降解，从而抑制糖异生，如果糖二磷酸酶-1活性的抑制，磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等； 3）影响葡萄糖-6磷酸酶的活性，导致乳酸循环受阻，不利于血糖升高。 4）酒精使胰岛a细胞功能降低，促进胰岛素的分泌，抑制胰高血糖素的分泌，从而抑制糖原分解，促进糖酵解，造成低血糖。 5）酒精还会影响小肠对糖分的吸收，从而造成低血糖。 2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物，想一想他们为什们有降低血糖的作用？(p141 4题) 答：1）胰岛素 它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用，促进糖原的合成抑制糖异生，减少血糖来源，似血糖降低； 2）胰岛素促泌剂 ①磺脲类药物，格列苯脲等，通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素，增加体内胰岛素水平而降低血糖；②格列奈类，如瑞格列奈，通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。 3）胰岛素曾敏剂 如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。另外如双胍类药，如二甲双胍，它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性，增加周围组织对胰岛素的敏感性，增加胰岛素介导的葡萄糖的利用，也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。 4）a-糖苷酶抑制剂，如阿卡波糖，在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶，降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖，抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。 3、治疗血浆胆固醇异常升高有哪些可能的措施？理论依据是什么？(p174 3题) 答：1）血浆胆固醇异常升高的治疗措施主要：有调整生活方式与饮食结构、降脂药物治疗、血浆净化治疗、外科治疗和基因治疗。具体的治疗方案则应根据患者的血浆LDL-胆固醇水平和冠心病的危险因素情况而决定。而且，降脂治疗的目标亦取决于患者的冠心病危险因素。一般而言，危险因素越多，则对其降脂的要求就越高(即目标血脂水平越低)。 2）但是继发型高脂血症的治疗主要是积极治疗原发病，并可适当地结合饮食控制和降脂药物治疗。 A. 控制理想体重。肥胖人群的平均血浆胆固醇和三酰甘油水平显著高于同龄的非肥胖者。除了体重指数(BMI)与血脂水平呈明显正相关外，身体脂肪的分布也与血浆脂蛋白水平关系密切。一般来说，中心型肥胖者更容易发生高脂血症。肥胖者的体重减轻后，血脂
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 习题试题 第1单元蛋白质 （一）名词解释 1．兼性离子（zwitterion）； 2.等电点（isoelectric point,pI）； 3.构象(conformation）； 4.别构效应(allosteric effect）； 5.超二级结构(super-secondary structure）； 6.结构域（structur al domain,domain）； 7. 蛋白质的三级结构（tertiary stracture of protein）；降解法（Edman de gradation）；9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein)；效应（Bohr effect）；11.多克隆抗体（polyclonal antibody）和单克隆抗体（monochonal antibody）；12.分子伴侣（molecular chapero ne）；13.盐溶与盐析(salting in and salting out）。 （二）填充题 1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。 2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是，pK2(咪唑基)值是，pK3(α-NH3+)值是，它的等电点是__________。 的pK1=，pK2= ，pK3=9，82，其pI等于________。 4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。其中_______的摩尔吸光系数最大。 5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。 6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。 7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子。 8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。 9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽键之间的肽键形成________来维持。 10.在螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行，每圈螺旋包含_____个氨基酸残基，高度为___ 《生物化学》作业 一、填空 1. 组氨酸的pK1(α-COOH)是1.82，pK2 (咪唑基)是6.00，pK3(α-NH3+)是9.17，其pI是（1）。 2. 低浓度的中性盐可以增强蛋白质的溶解度，这种现象称（2），而高浓度的中性盐则使蛋白质的溶解度下降，这种现象称（3）。 3. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距 为__（4）__。 4. 维生素B1的辅酶形式为（5），缺乏维生素（6）易患夜盲症。 5. 在pH ＞pI的溶液中，氨基酸大部分以（1）离子形式存在。 6. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱（NaOH）来滴定（2）上放出的（3）。 7. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，纵轴上的截距 为__（4）_。 8. FAD含有维生素（5），NDA+含有维生素（6）。 9. 在pH＜pI的溶液中，氨基酸大部分以（1）离子形式存在。 10. 在α螺旋中C=O和N-H之间形成的氢键与（2）基本平行，每圈螺旋包含（3）个氨基酸残基。 11. 假定某酶的v-[S]曲线服从米-门氏方程，当[S]等于0.5 K m时，v是V max的（4）。 12. 氨基移换酶的辅酶含有维生素（5），缺乏维生素（6）_易患恶性贫血。 13. 蛋白质在酸性溶液中带净（1）电荷。 14. 蛋白质中的α螺旋主要是（2）手螺旋，每圈螺旋含（3）个氨基酸残基。 15. 缺乏维生素（5）易患佝偻病，维生素C和维生素（6）是天然抗氧化剂。 填空 1．（1）7.59 2. （2）盐溶（3）盐析 3. （4）1/Km 4. （5）TPP （6）A 5．（1）负 6.（2）氨基（3）H+ 7.（4）1/V 8.（5）B2 （6）PP 9.（1）正10.（2）螺旋轴（3）3.6 11.（4）1/3 12.（5）B6（6）B12 13.（1）正14.（2）右（3）3.6 15. （5）D （6）E （二）判断 1. 错 2. 对 3. 对 4. 错 5. 错 6. 错 7. 对 8. 对 9. 对10. 错11. 错12. 对13. 错14. 错15. 错16. 错17. 对18. 对19. 对20. 错21. 错22. 对23. 错24. 错 二、判断 1. 糖蛋白的O-糖肽键是指氨基酸残基的羧基O原子与寡糖链形成的糖苷键。 2. 在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的熵增加。 3. 当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 4. 生物氧化只有在氧气存在的条件下才能进行。 5. H+顺浓度差由线粒体内膜内侧经ATP酶流到外侧，释放的能量可合成ATP。 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 《生物化学》作业参考答案 第一章绪论 一、名词解释： 1.生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联 系的一门学科。 二、问答题： 1.为什么护理学专业学生要学习生物化学？ 答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。 第二章蛋白质化学 一、名词解释： 1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 2.肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3.蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液 的pH称为蛋白质的等电点。 4.蛋白质的呈色反应：指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色， 这种现象称为蛋白质的呈色反应。 二、问答题： 1.什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如： （1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌； （2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人； （3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质； （4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。 2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折 叠、β-转角和无规则卷曲四种。α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转，一般为右手螺旋。 每一螺旋圈含有3．6个氨基酸残基，螺距0．54nm。螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。多肽链中氨基酸残基的 R基团伸向螺旋的外侧，其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响。 3.蛋白质有哪些主要生理功能？ 答：蛋白质约占人体固体成分的45%，分布广泛，主要生理功能： （1）构成组织细胞的最基本物质； （2）是生命活动的物质基础如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质 生物化学作业题及答案（一） （绪论、糖类、脂类、蛋白质化学） 填空题： 1、生物化学简单地说就是生命的化学，它是用化学的理论和方法研究生物机体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。它大体上包括静态生化、动态生化和机能生化这三个方面的内容。 2、生物体内特有的大而复杂的分子叫生物大分子，包括糖、脂肪、蛋白质、酶、核酸等。 3、我国科学工作者于1965 年，首先合成世界上公认的第一个具有全部生物活性的结晶牛胰岛素；于1972 年，对猪胰岛素空间结构的X光衍射法研究分析率达到了1.8 A 水平。1981 年又胜利完成了酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工合成。 4、生物体内的三大营养物质是指糖、脂肪、蛋白质，其中糖是生物体最重要的能源和碳源物质。 5、糖是一类多羟基的醛、酮和它们的缩合物及其衍生物的总称，而脂类则是指由甘油 和高级脂肪酸所构成的不溶于水而溶于非极性的有机溶剂的生物体内的化合物。 6、糖可依据其结构的繁简分为单糖、寡糖和多糖三类，最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮，最常见的单糖有葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖，大米中含量最多的糖是淀粉。 糖原、支链淀粉和直链淀粉分别加入碘溶液后各产生的颜色是红色、紫色和兰色。 糖原可以在肝脏和肌肉组织中找到。 糖原和支链淀粉都以α—1，6 糖苷键形成分支 10、自然界中最多的有机物是钎维素，此有机物是组成单位是β—D—比喃葡萄糖。 11、动物脂肪的碘价较低，在室温下呈固态。 12、膜的两种主要成分是蛋白质和类脂，在所有的生物膜中都有磷脂。 13、饱和脂肪酸的碳原子之间的键都是单键；不饱和脂肪酸碳原子之间则含有双键。 14、在人体内，对新陈代谢、生殖、生长和发育等生命活动具有调节作用的蛋白质叫激素， 在新陈代谢过程中起催化作用的蛋白质叫酶；在细胞膜上起运载作用的蛋白质称为载体；对入侵人体内的病原体具有特殊的抵抗能力的蛋白质是抗体。 15、组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S 等五种。有些蛋白质还含有P、Fe、I、Zn、Mn、Cu 。 16、假定1克生物样品的含N量为0.01g，则该样品的蛋白质含量为0.0625g 。 17、氨基酸是蛋白质的基本组成单位。主要有20 种，可用“R—CH NH2—COOH ”通式来表示。 18、唯一无光学活性的氨基酸是甘氨酸，它的等电点是5.97 。 19、氨基酸或蛋白质在等电点时，没有净的电荷，而且溶解度最低。 20、氨基酸与茚三酮共热生成蓝紫色复合物；而与2?4—二硝基苯酚反应则生成_稳定的2、4—二硝基苯氨基酸黄色物_。 21、维系蛋白质一级结构的主键是_肽键_和___二硫键__;维系蛋白质空间结构的次级键有_氢键__、_疏水键__、_盐键_、__酯键_、_范特华力_等。 牛胰岛素是由_51个氨基酸构成的，含有_A_链和_B_链，有_3_个二硫键。 23、蛋白质在水中能形成胶体溶液，是因为它的颗粒直径达到了_ 胶体颗粒（即1—100nm）_范围。胶体溶液得以稳定的原因则是因为__胶体颗粒表面形成水膜（水化层）__和_在非等电点的条件下带有同种电荷。 24、蛋白质变性是指_引起蛋白质天然构象的变化，而不涉及肽链断裂的任何过程_；凝固是指_变性后的蛋白质分子相互凝集为固体的现象_；沉淀是指_当蛋白质胶体溶液的稳定因素受到破坏后胶体颗粒聚集下沉的现象_。 25、加入大量中性盐使蛋白质从其溶液中沉淀析出的现象叫_盐析_；调节盐浓度使蛋白质中的几种蛋白质分段析出的现象叫_分段盐析_。 二、选择题（单选）： 下面关于氨基酸的说法中错误的是（C ） 天然蛋白质中的氨基酸都是L—a—氨基酸； 甘氨基酸无光学活性； 赖氨酸的侧链含S元素； 组成血红蛋白的氨基酸分子在结构上的共同点是（C ）每种氨基酸只含有一个氨基和一个羧基； 每个碳原子都有一个氨基和一个羧基； 都有一个氨基和一个羧基位于同一个碳原子上。 苯丙氨酸的等电点大约是（ B ） 3 ； 6； 10； 有5种氨基酸组成的五肽，可能出现的不同的排列次序有（D ） 30种； 90种； 120种。 某氨基酸溶于PH为7的水中，所得的氨基酸溶液的PH值为6。则此氨基酸的PH应该是（C ） 大于6； 等于6； C. 小于6； 下述关于蛋白质a—螺旋结构的说法中，错误的是（D ）每一个螺旋含3.6个氨基酸残基； 蛋白质化学（答案） 一、填空题 1. 天冬氨酸的pK1(α-COOH) = 2.09，pK2(α-NH2) = 9.82，pK R(R-基团) = 3.86，其pI值是 2.98 。 2. 脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，而其他α-氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色物质。 3. 氨基酸序列自动分析仪是根据Edman 反应原理设计的，该反应利用试剂PITC与肽链上的氨基酸 反应。 4. 英国化学家Sanger用试剂2,4-二硝基氟苯首次测定了牛胰岛素的一级结构，并于1958年获 诺贝尔化学奖。 5. 通常可以用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的Phe 、Tyr 和 Trp 三种氨基酸有紫外吸收的能力。 6. 蛋白质在等电点时溶解度最小，净电荷为0 ，在电场中应不运动。 7. 维持蛋白质的一级结构的化学键有肽键和二硫键；维持二级结构靠氢键；维系蛋 白质三四级结构的主要作用力是次级键，其中以疏水作用力最重要。 8. 球状蛋白分子中，一般疏水（非极）性氨基酸侧链位于分子内部，亲水（极）性氨基酸 侧链位于分子表面。 9.蛋白质几乎参与所有的生命活动过程，如胶原蛋白就是皮肤中的结构蛋白，血红蛋白负责在血液 中__运输_氧气和CO2，免疫反应产生的抗体对脊椎动物具有重要的__保护_作用。 10. 一个IgG分子由 2 条轻链和 2 条重链组成，不同的链之间通过二硫键连接，每条链都具有 可变区和恒定区。 11、肌红蛋白具有 1 条多肽链，其最高级结构为三级结构，血红蛋白具有 4 条多肽链，其最高 级结构为四级结构。 12、将肌红蛋白与血红蛋白的α链、β链进行对比，可以发现它们的结构相似，如70%的氨基酸在二级结 构上形成α-螺旋，每条链均含有一个血红素辅基，用以运输氧气。 13、现有分子量分别为12000（A），21000（B），30000（C）三种蛋白质，将它们的混合物进行凝胶过滤 柱层析，最先流出柱子的是 C 蛋白，若进行SDS-PAGE，则最靠近胶底端的条带是 A 蛋白。 二、选择题 1. 下列氨基酸中除 a 外，都是极性氨基酸。 a. Leu b.Cys c. Asp d.Ser 2.下列因素中，不影响α-螺旋形成的是 d . a.碱性氨基酸相近排列 b.酸性氨基酸相近排列 c.脯氨酸的存在 d.丙氨酸的存在 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 北京中医药大学《生物化学B》第1－5次作业 北京中医药大学生物化学作业1答案 A型题： 1. 具有抗凝血作用的是[C ] C.肝素 2. 属于多不饱和脂肪酸的是[A ] A.亚麻酸 3. 含有α-1,4-糖苷键的是[ A] A.麦芽糖 4. 不能被人体消化酶消化的是[D ] D.纤维素 5. 用班氏试剂检验尿糖是利用葡萄糖的哪种性质[B ] B.还原性 6. 属于戊糖的是[A ] A.2-脱氧核糖 7. 下列说法符合脂肪概念的是[E ] E.脂肪是三脂酰甘油 8. 主要的食用糖是[C ] C.蔗糖 9. 胆固醇不能转化成[B ] B.乙醇胺 10. 脂肪的碘值愈高表示[B ] B.所含脂肪酸的不饱和程度愈高 11. 可发生碘化反应的是[B ] B.三油酰甘油 12. 不属于卵磷脂组成成分的是[B ] B.乙醇胺 B型题： A.果糖 B.乳糖 C.葡萄糖 D.透明质酸 E.糖原 13. 血糖是指血液中的[ C] 14. 被称为动物淀粉的是[ E] A.胆固醇酯 B.磷脂酰胆碱 C.胆汁酸盐 D.肾上腺皮质激素 E.单酰甘油 15. 血浆运输不饱和脂肪酸的方式之一是[A ] 16. 对食物中脂类的消化吸收起重要作用的是[ C] 17. 对脂肪的运输有协助作用的是[B ] A.氧化反应 B.还原反应 C.成酯反应 D.成苷反应 E.半缩醛反应 18. 葡萄糖生成山梨醇是[B ] 19. 果糖与磷酸生成6-磷酸果糖是[C ] 20. 葡萄糖生成甲基葡萄糖苷是[D ] 北京中医药大学生物化学作业2答案 A型题： 1. 标准氨基酸的分子中没有 D.醛基 2. 下列氨基酸除哪个以外属于同一类氨基酸 B.牛磺酸 3. 两种蛋白质A和B，现经分析确知A的等电点比B高，所以下面一种氨基酸在A的含量可能比B多，它是 B.赖氨酸 4. 选出非编码氨基酸 B.胱氨酸 5. 单纯蛋白质中含量最少的元素是 E.s 6. 下列叙述不正确的是 E.蛋白质溶液的酸碱度越偏离其等电点越容易沉淀 7. 第一种人工合成的蛋白质是 C.激素 8. 根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种氨基酸 C.胱氨酸 9. 盐析法沉淀蛋白质的原理是 A.中和蛋白质所带电荷，破坏蛋白质分子表面的水化膜 10. 一个蛋白质分子含有二硫键，所以该蛋白质含有 C.半胱氨酸 11. 泛酸是人体所需的一种维生素，但它本身没有生物活性，而是在人体内与ATP及一种氨基酸合成为辅酶A后才在代谢中发挥作用。这种氨基酸是 D.半胱氨酸 12. 维系蛋白质α-螺旋结构的化学键是 D.氢键 13. 从组织提取液中沉淀蛋白质而又不使之变性的方法是加入 A.硫酸铵 14. 选出不含硫的氨基酸 D.组氨酸 15. 改变氢键不会改变蛋白质的 A.一级结构 16. 根据基团结构，从下列氨基酸中排除一种氨基酸C.脯氨酸 17. 哪种成分在人体内含量最稳定 D .DNA 18. 请选出分子量较大的氨基酸 C.色氨酸 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Gla和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多膜内在蛋白质加分泌蛋白质都是糖蛋白糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡搪链中单糖种类、连接位置、异头碳构型和糖环类型的可能排列组合数目是一个天文数字。糖蛋白中寡糖链的还原端残基与多肽链氨基酸残基之间的连接方式有:N-糖太键，如β- GlcNAc-Asn和O-糖肽链，如α-GalNAc-Thr/Ser, β-Gal-Hyl, β-L-Araf-Hyp,N-连接的寡糖链(N-糖链)都含有一个共同的结构花式称核心五糖或三甘露糖基核心，N-糖链可分为复杂型、高甘露糖型和杂合型三类，它们的区别王要在外周链,O-糖链的结构比N-糖链简单，但连生物化学习题及答案
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