1.如果你是一个胖子想减肥，可以从哪些方面入手？可以采取哪些可能的措施？理论根据是什么？
减少糖类食物的摄入量，糖类代谢产生的乙酰辅酶A和磷酸戊糖途径产生的NADPH+氢离子等物质是合成脂类的原料物质。然后减少脂类食物的摄入，尤其是反式不饱和脂肪酸，有害身体健康。最后要加强运动，多锻炼，一方面燃烧脂肪，另一方面可以促进分泌脂解激素，减少脂类的合成。
2.糖、脂、蛋白质三者在体内是否能相互转变？简要说明转变的途径及不能转变的原因。
A.葡萄糖可转变为脂肪酸。脂肪的甘油部分能在体内转变为糖。
B. 葡萄糖与大部分氨基酸可以相互转变（1）糖代谢的中间产物可氨基化生成某些非必需氨基酸（2）氨基酸可转变为多种脂质但脂质几乎不能转变为氨基酸①蛋白质可以转变为脂肪：氨基酸→乙酰CoA →脂肪②氨基酸可以作为合成磷脂的原料③脂肪的甘油部分可转变为非必需氨基酸（但不能说脂类可以转变为氨基酸）
3.有人说，多喝含肉碱的饮品，有助于减肥，你对这类广告有什么看法？
在市面上流行的是使用左旋肉碱制品来减肥，但是我们人体有一套调节机制会把左旋肉碱的含量控制在一个合理的范围内，如果摄入多了就会通过尿液排出一部分，如果摄入不足，自身就会积累起来。其次：机体燃烧脂肪的量并不取决于体内左旋肉碱的数量，而是由自身的耗能情况决定的。除非是专业运动员或健身人士，大负荷的运动量才需要额外补充。所以，一般健康人群自身合成的完全够用，不需额外摄入，而且额外补充也起不到减肥作用
4.
6-磷酸葡萄糖的来源：糖的分解途径，葡萄糖在己糖激酶或葡萄糖激酶的催化下磷酸化生成6-磷酸葡萄糖；糖原的分解，在磷酸化酶催化下糖原分解成1-磷酸葡萄糖后转变为6-磷酸葡萄糖；糖异生，由非糖物质乳酸、甘油、氨基酸异生为6-磷酸果糖异构为6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖的去路：进行酵解生成乳酸；进行有氧氧化彻底分解生成CO2和H2O、释放出能量；在磷酸葡萄糖变位酶催化下转变成1-磷酸葡萄糖，去合成糖原；在肝葡萄糖6-磷酸酶的催化下脱磷酸重新生成葡萄糖；经6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化进入磷酸戊糖途径，生成5-磷酸核糖和NADPH。
5.多吃主食死的快，多吃脂肪才健康", 这句话对吗？难道人们一直吃错了吗？真相到底是什么？
多吃主食死得快偷换了概念。过量摄入碳水化合物，会增高死亡风险，但主食并不等于碳水化合物。碳水化合物是主食的主要部分，但并不是全部，还有维生素、矿物质、微量元素等等。摄入过多碳水化合物的人，总死亡率要高28%，但他们基于心血管疾病的死亡率并不会更高。适量的碳水化合物对维持健康必不可少，少吃甚至不吃主食，并不符合健康膳食。多吃脂肪也并不健康，会导致肥胖，出现肥胖症。
6.临床用氨基酸注射液有哪些种类？各有什么作用？
临床上常用的注射液，主要有谷氨酸、精氨酸、胱氨酸、天冬氨酸和L-多巴等氨基酸，氨基
酸的主要作用是为静脉输液维持危重病人营养，调节身体机能，调节内分泌和增强身体免疫力，临床上氨基酸可以用于治疗肝病、心脑血管疾病、消化道疾病、呼吸道疾病和排出毒素
7.在生活中，腊八粥以大米、小米、红豆、绿豆、栗子、花生、枣等一起煮食，请你应用所学的生活知识解释这样做的好处。
两种或两种以上食物蛋白质混合食用，其中所含有的必需氨基酸取长补短，相互补充，达到较好的比例，从而提高蛋白质利用率的作用，称为蛋白质互补作用。例如面粉与大豆及其制品同吃，大豆蛋白质中丰富的赖氨酸可补充小麦蛋白质中赖氨酸的不足，从而使面、豆同食时蛋白质的生理价值提高。在生活中类似的例子有很多，如素什锦以豆制品、蘑菇、木耳、花生、杏仁配在一起；腊八粥以大米、小米、红豆、绿豆、栗子、花生、枣等一起煮食，都可以达到蛋白质互补作用，比单吃一种食物时蛋白质的利用率更高。
8.如何理解肝是多种物质代谢的中枢？
糖代谢，蛋白质代谢，脂肪代谢，维生素代谢，激素代谢都可以在肝脏发生。 1.糖代谢：饮食中的淀粉和糖类消化后变成葡萄糖经肠道吸收，肝脏将它合成肝糖原贮存起来；当机体需要时，肝细胞又能把肝糖原分解为葡萄糖供机体利用。 2.蛋白质代谢：肝脏是人体白蛋白唯一的合成器官；γ球蛋以外的球蛋白、酶蛋白及血浆蛋白的生成、维持及调节都要肝脏参与；氨基酸代谢如脱氨基反应、尿素合成及氨的处理均在肝脏内进行。3. 脂肪代谢：脂肪的合成和释放、脂肪酸分解、酮体生成与氧化、胆固醇与磷脂的合成、脂蛋白合成和运输等均在肝脏内进行。4.维生素代谢：许多维生素如A、B、C、D和K的合成与储存均与肝脏密切相关。5. 激素代谢：肝脏参与激素的灭活，当肝功长期损害时可出现性激素失调。
9.转基因食品现在非常常见，谈谈你对转基因食品的看法。
A.转基因食品是通过基因技术加入了外来基因的食品。许多人担心吃了转基因食品后,某些基因会转移到人体中，其实，几乎任何食品都含有基因，不论基因的来源如何,构成基因的物质DNA进入人体后,都会被酶分解成小分子,不可能将外来遗传信息带到人的基因食品组里。从这个角度上说,转基因食品与传统食品并没有差别。
B.真正令人担心的是:转基因食品可能产生新的有害物质或过敏源;自身能制造杀虫毒素可能伤害其他生物，或进入食物链威胁家畜人类健康；转基因作物可能与野生亲源作物杂交，造成基因污染。
10.
多不饱和脂肪酸DHA、DPA和EPA都代表什么？有什么作用？你在广告中听到过DHA吗？
DHA为二十二碳六烯酸，是大脑营养必不可少的高度不饱和脂肪酸，能阻止胆固醇在血管壁上的沉积、预防或减轻动脉粥样硬化和冠心病的发生外，更重要的是DHA对大脑细胞有着极其重要的作用。DPA为花生四烯酸，是人脑组织、神经细胞的主要组成成分，具有促进和提高人体的免疫能力的功能。也可防止脂肪垃圾在血管内壁对接，降低血液粘稠度，有效防止血栓形成防止中风；DPA对抗炎症也具有直接的生物作用。EPA为二十碳五烯酸，是鱼油的主要成分，被誉为血管清道夫，具有调节血脂、降低血液粘稠度，预防血栓形成；降血压，保护心脑血管健康及肾脏功能。
我:
11.回答以下有关一碳单位的问题：
(1) 何为一碳单位？写出四种体内重要的一碳单位基团。
(2) 一碳单位的辅酶是什么？又如何与之结合？
(3) 一碳单位还要来源于哪几种氨基酸代谢？
(4) 简述一碳单位的生理功能。
一碳单位:指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团；体内重要的一碳单位基团:甲基、甲烯基、甲酰基、甲炔基及亚氨甲基等。一碳单位的辅酶是四氢叶酸，四氢叶酸是一碳单位的载体，在体内四氢叶酸是由叶酸经二氢叶酸还原酶催化生成的。一碳单位还来源于:丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸等的代谢。一碳单位的生理功能:作为合成嘌呤和嘧啶的原料,将氨基酸代谢和核苷酸代谢密切联系起来，在核酸的生物合成中具有重要作用。
12.喝酒脸红好还是喝酒不会脸红好？
喝酒脸红是因为乙醛的作用，由于乙醛的毒性远远大于乙醇，因此，饮酒后易脸红的人，可能更容易为酒精所伤害，应该更少的喝酒。对于体内缺乏乙醛脱氢酶2或这种酶不能正常发挥作用的人群来说，患食道癌的风险随酒精摄入量的增多而增大。这种风险发生的几率的可能远远大于那些饮酒后面不改色的人群。
13.一般建议人们不要吃太多的人造奶油，你知道为什么吗？
因为奶油中含有不饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸，根据其含碳碳双键的数量有单不饱和脂肪酸与多不饱和脂肪酸之分。膳食中不饱和脂肪酸不足时，易产生下列病症：1 血中低密度脂蛋白和低密度胆固醇增加，产生动脉粥样硬化，诱发心脑血管病。2 ω-3不饱和脂肪酸是大脑和脑神经的重要营养成份，摄入不足将影响记忆力和思维力，对婴幼儿将影响智力发育，对老年人将产生老年痴呆症。膳食中过多时，干扰人体对生长因子、细胞质、脂蛋白的合成。
14.为什么胆碱可以用来防治脂肪肝。
胆碱可以调控细胞凋亡，胆碱缺乏诱导肝细胞的凋亡。2、胆碱有促进脂肪代谢的作用，胆碱对脂肪有亲合力，可促进脂肪以磷脂形式由肝脏通过血液输送出去或改善脂肪酸本身在肝中的利用，并防止脂肪在肝脏里的异常积聚。如果没有胆碱，脂肪聚积在肝中出现脂肪肝，处于病态。
15.我国60年代的三年自然灾害时期，由于粮食缺乏，患脚气病的人也很多。而如今生活富裕了，丰衣足食，又见到象征贫困的脚气病卷土重来，简直让人难以理解。问题出在什么地方呢？
引起脚气病的最大原因是缺乏维生素B1。以前的脚气病是由于缺乏维生素B1而引起的一种以消化、循环和神经系统为主要表现的全身性疾病，脚气病的主要发病原因就是患者缺乏对
维生素B1的摄入，长期食用精白米、米粉洗蒸不当、慢性胃肠炎吸收不良、长期营养缺乏、慢性消耗性疾病者、慢性酒精中毒者，有这几种情况的人是最容易出病的。人常摄取胚芽米、五谷类，故很少患有脚气病，现代人喜爱吃白米，故脚气病患者随之增加。此一因素是由于使用过多白色精制面粉的食品所致。在饮食生活上，白色精制面粉比白米有更多不利的因素。因为若以米食为中心，自然会佐以汤、姜、紫菜、纳豆、小鱼干等食物。可是如果吃面包时，总是配以果酱、奶油、乳酪、火腿等食物，易使人对主食观念淡薄。此外，常吃速食面、可乐、咖啡的人，也容易患脚气病。
16.有人在平时吃饭中，比较挑食，不吃或很少吃植物性食物，大便时，很吃力也很难受，请解释。
因为植物中含有大量的纤维素，纤维素是由葡萄糖组成的大分子多糖。不溶于水及一般有机溶剂。是植物细胞壁的主要成分。与半纤维素、果胶和木质素结合在一起，其结合方式和程度对植物源食品的质地影响很大。纤维素可以缓解便秘。膳食纤维每天摄入量达到32g~45g时，使便秘的风险降到最低。同时纤维素还可以保护肠道。膳食纤维能影响细胞旁路渗透性而导致多种肠道炎性反应，部分膳食纤维可调整肠易激综合征症状。其他相关作用还包括降低有害细菌酶的活性，降低苯酚和肽降解产物的水平，形成细胞抗氧化剂
17.接偶联剂作为减肥药可行吗？原理是什么？
不可以。解偶联剂能够在线粒体上形成质子通道，使质子能够不通过F0F1-ATP合成酶就能返回线粒体基质，从而快速地消耗跨膜的质子梯度，将储存的质子梯度的电化学能转化成热能，阻碍了ATP的合成，从而增加了脂肪等物质的生物氧化，能够达到减肥效果。但因为其非常容易导致服药者体温过高，出现抽搐、昏迷等现象，甚至导致死亡。所以这个方法不可行。
18.当肾脏发生疾病，排泄代谢废物及调节体内环境和内分泌等生理功能部分发生了障碍时，肾脏本身仍具有一定的代偿机能，但如有70%以上的肾单位遭到损坏而失去功能时，整个肾脏就会出现功能不全的症状。在这种情况下，继续采用一般的保守疗法很难奏效，需采用透析的办法进行治疗。请问什么是透析疗法？
透析可分为血液透析和腹膜透析两种，血液透析在老百姓中又俗称洗血，简单来说是将人体内的血液引出体外，在透析机上面将毒素进行排出，再将洗干净的血液重新输回人体内的过程。血液主要是通过在透析机上面与透析器进行交换，透析器里面有半透膜，一边是血液，一边是透析液，血液和透析液通过透析机进行交换再把毒素排出体外。而腹膜透析主要是利用自身的腹膜功能来做半透膜进行交换，正常情况下是将腹透液灌入到腹腔内，血液和腹透液经过自身的腹膜进行交换，最终达到将毒素排出体外的目的
19.人吃柿子过多，会出现肠道蠕动缓慢，消化不良，请用你所学的生化知识解释其原因。我:
1.柿子中含有大量果糖，食用之后能够产生饱腹感，大量食用可能会导致消化不良。
2.柿子内鞣酸会影响人体对食物中的钙、镁、铁、磷等矿物质的吸收，加重胃不好的人吸收这些矿物质营养的负担，容易使胃不好的人引起营养不良。
3.而且因为柿子中含有大量的鞣酸和果胶，空腹状态下它们易在胃酸的作用下变成大小不等的硬块；且蛋白质在鞣酸的作用下容易
形成胃柿石，胃柿石在胃内严重影响患者的消化功能，还可能因为结石对胃黏膜的机械摩擦损伤，导致胃溃疡的发生，病情严重的患者会因为胃柿石由胃排到肠道，引起机械性肠梗阻，如果不及时诊治，危害极大。
20..病例：一个六周左右的婴儿患有高血氨症(呕吐、发烧、易怒，昏睡时偶尔尖叫)，经检查，婴儿血尿素水平低，血清转氨酶高，血液和尿中瓜氨酸相对较低。对酶分析表明肝线粒体的氨基甲酰磷酸合成酶只有正常的20%，只有当N-乙酰谷氨酸浓度高时该酶才有活性，其他尿素循环的酶水平正常。婴儿可以通过补充精氨酸，必需氨基酸相应的α-酮酸和低蛋白饮食来治疗。回答下面问题：
(1) 为什么婴儿的血氨水平高？
(2) 为什么氨基酰磷酸合成酶缺陷导致血液中尿酸、瓜氨酸、精氨酸代琥珀酸和精氨酸的水平低？
(3) 为什么补充精氨酸和必需氨基酸相应的α-酮酸可治疗高血氨？
(4) 为什么要控制饮食中的蛋白质？
(5)血液和尿中谷氨酸、谷氨酰胺以及丙氨酸的浓度与正常相比会是怎样？为什么？
1.新生儿高血氨的原因可能是泌尿功能障碍、代谢障碍或其他遗传代谢疾病。如果儿童的血氨继续增加，需要警惕雷氏综合征
2.精氨酸是nags的变构激活剂，促进n-乙酰谷氨酸合成，n-乙酰谷氨酸又是尿素循环的关键酶cps-i的变构激活剂，所以促进了尿素的循环，减少了血氨含量
3.精氨酸是nags的变构激活剂，促进n-乙酰谷氨酸合成，n-乙酰谷氨酸又是尿素循环的关键酶cps-i的变构激活剂，所以促进了尿素的循环，减少了血氨含量
4.蛋白质是人体生长过程的，必须的营养物质。参与人体的体质的抵抗力和营养供给以及人体生物的代谢起到重要的作用。如果蛋白过低，可引起低蛋白血症，机体抵抗力下降，而导致的机体代谢的紊乱。所以人类的饮食结构应该有优质的蛋白质的成分给予补充人体所必需的营养。但是蛋白质也不宜过多的饮用，过多的饮用也会导致一些不利的因素。
1.根据物质代谢篇的基本内容，试述重要代谢中间产物乙酰CoA的代谢结局。
乙酰辅酶A有多种代谢去路，可以合成脂肪酸、胆固醇、酮体等，乙酰辅酶A彻底氧化释放能量的途径是三羧酸循环。通过三羧酸循环和氧化磷酸化，乙酰CoA氧化产生CO2、H2O，释放能量推动ATP合成。在营养物质产能代谢中，三羧酸循环和氧化磷酸化是释放能量最多的环节，是营养物质产能代谢和相互转化的枢纽。
三羧酸循环反应过程包括八步反应
（1）柠檬酸的生成:乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酰CoA.然后迅速水解成HSCoA.是由柠檬酸合酶催化的不可逆反应。
(2)异柠檬酸的生成:柠檬酸先脱水转变为顺乌头酸，再加水形成异柠檬酸，是由顺乌头酸酶催化的可逆反应。
(3)a-酮戊二酸的生成:异柠檬酸氧化脱羧生成a-酮戊二酸，脱下的氢由NAD*接受生成NADH+H"，释放1分子CO2,反应由异柠檬酸脱氢酶催化。
(4)犹珀酰CoA的生成:a酮戊酸氧化脱发生成琥珀酰CoA，反应由a酮戊=酸脱氢酶系催化，脱下的氢由NAD接受生成NADH+H' .释放1分子CO2.
(5)琥珀酸的生成:琥珀酰CoA生成就珀酸，反应由琥珀酰CoA合成酶(又称为我拍股硫散的)催化，这是三艘酸循环中唯一的底物水平磷酸化反应。
(6)延胡索酸的生成:琥珀酸脱氯生成延胡索酸.脱下的氢由FAD接受生成FADH2.反应由琥珀酸脱氢酶催化。
(7)草果酸的生成:延胡索酸加水生成苹果酸，反应由延胡索酸酶催化。
(8)草酰乙酸的生成:苹果酸脱氢生成草酰乙酸,脱下的氢由NAD接受生成NADH +H'。反应由线粒体苹果酸脱氨酶催化。
2.在生活中遇到有人误食重金属盐发生中毒，为什么可用鸡蛋清进行解毒？
促使蛋白质变性的物理因素有高温、高压、紫外线、X线和超声波等;化学因素有强酸、强碱、重金属离子、胍、尿素和β-巯基乙醇等。蛋白质的变性主要涉及非共价键和二硫键的破坏，并不涉及肽键和一级结构的改变。因此，若引起变性的因素比较温和，蛋白质构象的变化较小，则去除造成蛋白质变性的因素，使其重新处于维持天然构象时的生理条件下，则会自发恢复天然构象，生物学活性部分或完全恢复。鸡蛋清营养丰富，含有大量蛋白质。当机体内蛋白质遇到可溶性的重金属盐，能电离出重金属离子，它能破坏蛋白质的结构，重金属离子进入人体时会使构成人体的器官和血液的蛋白质发生沉淀而失去作用，造成中毒。这时，可服用鸡蛋清，鸡蛋清中丰富蛋白质会和重金属离子作用，于是就减轻了中毒的毒性。同时，鸡蛋清还给中毒虚弱的病人提供营养，有助于病人康复。
3.在生活中我们遇到这样的广告，有人说喝肉碱饮料可以减肥，谈谈你的看法。
在市面上流行的是使用左旋肉碱制品来减肥，但是我们人体有一套调节机制会把左旋肉碱的含量控制在一个合理的范围内，如果摄入多了就会通过尿液排出一部分，如果摄入不足，自身就会积累起来。其次：机体燃烧脂肪的量并不取决于体内左旋肉碱的数量，而是由自身的耗能情况决定的。除非是专业运动员或健身人士，大负荷的运动量才需要额外补充。所以，一般健康人群自身合成的完全够用，不需额外摄入，而且额外补充也起不到减肥作用。
4.我们生活中常说的营养素有哪些？有人把眼光盯到核酸上，谈谈你的看法？
核酸在人体内不断的合成与分解，机体可利用小分子物质合成，不需外界提供。核酸不能被吸收利用。特别是碱基会被代谢排出。核酸在体内会被分解代谢，碱基的代谢终产物会被排出体外所以没有营养价值，尤其是嘌呤碱基摄入过多会导致尿酸盐结晶沉积引起痛风症或肾结石，而且核酸在机体内可以完全由自身合成。
5.如果奶粉中混有能溶于水含氮小分子有机化合物，你如何测出奶粉中蛋白质的含量，写出简要实验步骤。
碳、氢、氧和氮是组成蛋白质的主要元素，有些蛋白质还含有少量的磕)还有些蛋白质含有磷、铁、铜、碘锌和钼等。氮是蛋白质的特征性元素，各种蛋白质的含氮量很接近，平均值约为16%，所以只要测定生物样品的含氮量就可以大致算出其蛋白质含量:
样品中蛋白质含量+样品含氮量x6. 25
式中6.25为1g氮所代表的蛋白质量(g)。
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
8.试述胆固醇与胆汁酸之间的代谢联系 答：①胆汁酸由胆固醇在肝C内合成的 ②胆汁酸的合成受肠道向肝脏胆固醇转运量的调节，从肠吸收至肝脏内的胆固醇增多，则胆汁酸的合成亦增多 ③胆固醇的消化、吸收和排泄均受胆汁酸盐的影响
1.简述DNA双螺旋模型的要点 答：①两条反向平行的互补多核苷酸链围绕中心轴，盘旋成右手双螺旋结构 ②碱基间形成氢键，使两条链相连，A=T，G C。氢键与碱基堆砌力是维持DNA二级结 构稳定的重要因素。 ③每10个碱基对能使螺旋上升一圈，螺距3.4nm，螺旋直径为2nm。 ④磷酸和脱氧核糖构成股价，位于螺旋外侧，碱基位于内侧。碱基平面与中心轴垂直。 2.糖代谢与脂代谢使通过那些反应联系起来的？ 答：①糖酵解过程重产生的磷酸二羟丙酮可转变为3－磷酸甘油，可作为脂肪合成的原料和脂肪酸进一步合成TG。 ②糖有？氧氧化进程重产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。 ③脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化 ④酮体氧化产生的乙酰CoA最终也进入三羧酸循环氧化 ⑤甘油经磷酸甘油激酶作用，最终转变为磷酸二羧丙酮进入糖酵解或糖的有氧氧化过程 3.三羧酸循环有何特点？为什么说三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质在体内氧化的共同途径何相互联系的枢纽？ 答：⑴特点：①循环中CO2的生成方式是两次脱羧 ②循环中多个反应是可逆的，但由于柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶和α－酮戊 二酸脱氢酶系催化的反应不可逆，故循环只能单向进行 ③循环中4次脱氢，其中三对氢原子以NAD＋为受氢体，一对以FAD为受氢体 ④循环中各产物不断地被消耗和补充，使循环处于动态平衡中 ⑤释放大量能量 ⑵三羧酸循环的起始物乙酰CoA不仅由糖的氧化分解产生，也由甘油、脂肪酸和AA氧 化分解产生，因此该循环实际上是糖、蛋白质及脂肪在体内氧化的共同途径 ⑶糖和甘油代谢生成的α－酮戊二酸和草酰乙酸等中间产物可转变成某些AA；儿许多 AA分解的产物又是循环的中间产物，可敬糖异生变成糖或甘油。可见三羧酸循环使三大营养物质相互联系的枢纽 4.胆固醇可在体内转变成哪些物质？合成胆固醇的基本原料和关键酶各是什么？ 答：胆固醇在体内可转变为：⑴胆汁酸⑵类固醇激素⑶7－脱氢胆固醇 原料：乙酰CoA、ATP、NADH+H＋ 关键酶：HMG CoA还原酶 5.何谓酮体？试述酮体生成及氧化中的主要酶类及酮体代谢特点和生理意义。 答：⑴酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类特殊中间产物，包括：乙酸乙酰，β－羟丁酸和丙酮 酮体在肝内生成，其限速酶是HMGCoA合成酶；酮体在肝外组织被氧化利用，其主要酶类为琥珀酰CoA转硫酶和乙酰乙酸硫激酶。 ⑵酮体代谢的特点是：肝内生成肝外氧化利用；其生理意义是肝脏为肝外组织提供了另一种能源物质，是心、肾、脑、肌肉等重要脏器在糖利用出现障碍时可利用的一种能源。6.试以脂类代谢及代谢紊乱的理论分析酮症、脂肪肝和动脉粥样硬化的病因。 答：⑴酮症：在糖尿病或糖供给等病理情况下，胰岛素分泌减少或作用低下而胰高血糖素、肾上腺素等分泌上升，导致了脂肪动员增强，脂肪酸在肝内的分解增多，酮体的 生成也增多；同时，由于主要来源于糖代谢的丙酮酸减少，因此使草酰乙酸减少， 导致了乙酰CoA的堆积；此时肝外组织的酮体氧化利用减少，结果就出现了酮 体过多积累在血中的现象。 ⑵脂肪肝：肝C内的脂肪来源多、去路少导致脂肪堆积。原因有：①肝功能低下，导致 肝内脂肪运出障碍。②糖代谢障碍导致脂肪动员增强，进入肝内的脂肪酸增多。 ③肝C内用于合成脂蛋白的磷脂缺乏。④急性肝炎后，活动过少使能量消耗减
生化总结 第二章蛋白质的结构与功能 ※推算蛋白质大致含量：每克样品中含氮克数﹡6.25﹡100=100克样品中蛋白质含量（g%）. ※蛋白质的生物学功能：①酶的催化作用；②调控作用；③运动与支持；④参与运输储存； ⑤免疫保护；⑥参与细胞间信息传递；⑦氧化作用。 ※氨基酸的理化性质：两性解离与等电点；氨基酸的紫外吸收性质；荫三酮反应。 ※等电点：在某一PH得溶液中，氨基酸解离成阳离子与阴离子的浓度相等，呈电中性，此时的溶液的PH值称为氨基酸的等电点。 氨基酸的最大紫外吸收值：280mm 荫三酮反应：蓝紫色络合物。 ※蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序。 ※蛋白质的一级结构是其空间结构和特异生物学功能的基础。 ※蛋白质的二级结构：是指多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 ※蛋白质的二级结构包括:四种 ※蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 ※蛋白质的三级结构的稳定是靠次级键（如：疏水作用力，盐键，氢键） ※结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域。 ※蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下蛋白质的空间结构受到破坏从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。 ※蛋白质的变性主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。 蛋白质紫外吸收最大值：280mm 原因：共轭双键 第三章：核算结构与功能 ※核酸的连接方式：3′，5′磷酸二酯键 书写方向：由一个核酸的3′-羟基和另一个核苷酸的5′-磷酸脱水缩合 ※DNA的一级结构：是指DNA分子中脱氧核苷酸从5′-末端到3′-末端的排列顺序。 DNA的一级结构即是DNA的碱基排列顺序。 Chargaff规则：①A=T,G=C;②不同生物种属的DNA的碱基组成不同；③同一个体的不同器官，不同组织的DNA具有相同的碱基组成。 ※DNA双螺旋结构的生物学意义： ①第一次从结构角度阐明了DNA充当遗传物质的结构基础； ②阐明了基因的本质，基因是存在于染色体上，具有特定遗传功能的DNA片段； ③揭示了DNA半保留复制的奥秘； ④双螺旋结构模型的创立，标志着生物科学的发展进入了分子生物学阶段。 ※DNA的最大紫外吸收值：260mm处 ※DNA的变性：是指在某些理化因素作用下，DNA双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使双链DNA解链为单链的过程。 ※退火:热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性的过程。 第五章：酶 ※酶分为单纯酶和结合酶 单纯酶：决定反应特异性 结合酶：决定反应的种类和性质 ※酶催化作用的特点：特异性；高效性；酶活性的可调节性；酶活性的不稳定性。 ※某些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆的结合，使酶分子发生构象的变化
生物化学最核心的知识点总结 1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A 位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的3′末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列，因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。（3）TAC的中
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
生化基本知识归纳总结表 目录 A．氨基酸的分类 B．氨基酸和蛋白质的理化性质比较 01—01 蛋白质分子各级结构的特征及意义比较表 01—02 蛋白质二级结构中的α－螺旋与β－折叠结构比较表 02—01 DNA和RNA组成结构、性质、功能比较表 03—01 三种可逆抑制类型比较表 03—02 酶的变构调节、共价修饰调节与酶原激活作用比较表 04—01 糖代谢途径总结归纳表 04--02 参予糖代谢中的主要维生素及其作用一览表 04—03 糖代谢中的重要中间产物及关连作用一览表 05—01 脂肪酸、脂肪分解合成代谢总结归纳表 05—02 酮体生成与利用比较表 05—03 脂肪酸合成与氧化过程的重要区别表 05—04 类脂合成代谢总结归纳表 05—05 血浆脂蛋白种类、性质、功能特点的比较 06—01 生物氧化与体外氧化(如燃烧)比较表 06—02 底物水平磷酸化、氧化磷酸化和线粒体外氧化的特点与意义比较表06—03 三羧酸循环与氧化磷酸化途径汇总表 07—01 氨基酸脱氨基作用比较表 07—02 由氨基酸代谢生成的生物活性物质或基团归纳表 08—01 嘧啶、嘌呤核苷酸合成归纳比较表 08—02 嘌呤、嘧啶核苷酸转变归纳与比较表(从中间产物→产物) 08—03 氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ与Ⅱ的比较 09—01 物质代谢调节中的重要限速酶 09—02 主要代谢途径(酶)的区域化(细胞定位)分布表 09—03 饱食、长期饥饿与应激状态下的物质代谢强度变化表(箭号表示) 10—01 大肠杆菌DNA聚合酶的特性 10—02 原核与真核生物复制比较表 11—01 原核与真核生物转录比较表 11—02 rRNA、mRNA、tRNA合成加工比较表 12—01 原核与真核生物翻译比较表 12—02 复制、转录、反转录、翻译比较汇总表 13—01 原核与真核基因转录及其调控特点的比较 15—01 膜受体与内受体激素作用比较表 15—02 细胞间主要的信息传递途径比较表 17—01 初级与次级胆汁酸的合成特点与功能 17—02 胆汁酸和胆色素肠肝循环比较表 17—04 三类黄疸比较表
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 (1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。 生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结 一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH 各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径： 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循 环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体生化名词解释总结
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