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第十四章氨基酸和蛋白质

教学目的要求:

1、了解蛋白质中常见的α-氨基酸的结构特点和分类方法及其与蛋白质的关系;掌握两性电离和等电点的涵义;

2、掌握α-氨基酸的性质和4种制备方法;

3、掌握肽的涵义、形成和命名方法;了解多肽的一般结构、分析及合成方法;

4、了解蛋白质的分类方法,以及单纯蛋白质和结合蛋白质的涵义;

5、了解蛋白质的两性及等电点、沉淀反应、变性作用和颜色反应等;掌握蛋白质变性的涵义,并从结构上了解其变性的原因;

6、重点掌握蛋白质的一级结构以及蛋白质分子的肽链中氨基酸及其排列次序的测定;了解蛋白质的空间结构;

7、了解蛋白质的合成方法、原理以及蛋白质的生理功能。

重点:氨基酸、蛋白质的性质,氨基酸的合成方法

难点:蛋白质的三四级结构的理解

13.4.1 氨基酸

分子中含氨基的羧酸称为氨基酸。

一、分类、命名和结构

组成蛋白质的氨基酸(天然产氨基酸)都是α-氨基酸,即在α-碳原子上有一个氨基,可用下式表示:

天然产的各种不同的α-由氨基酸只R不同而已。氨基酸目前已知的已超过100种以上,但在生物体内作为合成蛋白质的原料只有二十种。

1. 分类

(1)按烃基类型分

(2)根据氨基的位置不同分

(3)根据分子中氨基与羧基的相对数目分

中性氨基酸:-NH

与-COOH数目相等

酸性氨基酸:-NH2比-COOH数目少

碱性氨基酸:-NH2比-COOH数目多

2命名

(1)系统命名法

(2)俗名

天然产氨基酸多用习惯名称,即按其来源或性质命名。例如门冬氨基酸最初是由天门冬的幼苗中发现的;甘氨酸是因为具有甜味而得名。天然产的氨基酸目前知道的已超过一百种。但在生物体内作为合成蛋白质原料的只有二十种,这二十种氨基酸象无机符号一样,都有国际通用的符号来表示,

3 构型

天然氨基酸(除甘氨酸外)其他所有α-碳原子都是手性的,都有旋光性,用D/ L体系表示--在费歇尔投影式中氨基位于横键右边的为D型,位于左边的为L型。例如:

D-氨基酸 L-氨基酸

显然氨基酸分子的构型可与L-乳酸联系。 H O H COOH

C H 3H

N H 2COOH C H 3

L-乳酸 L-氨基酸 发现天然氨基酸主要是L 型的(也有D 型的,但很少)。

二、氨基酸的制备

氨基酸的化学合成1850年就已实现,但氨基酸的发酵法生产在一百年后的1957年才得以实现用糖类(淀粉)发酵生产谷氨酸。

氨基酸的制取主要有三条途径:即蛋白质水解、有机合成和发酵法。

1

.由醛制备

醛在氨存在下加氢氰酸生成α-氨基腈,后者水解生成α-氨基酸。

2.α- 卤代酸的氨解

此法有副产物仲胺和叔胺生成,不易纯化。因此,常用盖伯瑞尔法代替上法。

盖伯瑞尔法生成的产物较纯,适用于实验室合成氨基酸。

3.由丙二酸酯法合成此法应用的方式多种多样,其基本合成路线是:

D,L-苯丙氨酸合成法合成的氨基酸是外消旋体,拆分后才能得到D-合L-氨基酸。

氨基酸的化学合成1850年就已实现,但氨基酸的发酵法生产在一百年后的1957年才得以实现用糖类(淀粉)发酵生产谷氨酸。

三、性质

1 物理性质

无色结晶,易溶于水,难溶于非极性有机溶剂。加热到熔点(>200℃)分解。

2 化学性质

⑴两性与等电点

A 两性

氨基酸分子中的氨基是碱性的,而羧基是酸性的,因而氨基酸既能与酸反应,也能与碱反应,是一个两性化合物。

注意:即使是中性氨基酸中-COO-与-NH2+解离的能力也不同,因此中性氨基酸的pH也不等于7,当氨基酸电离出的质子大于在水中结合的质子时,氨基

酸显酸性,反之为碱性,一般α-氨基酸pH略小于7,即负离子多一些。

氨基酸在一般情况下不是以游离的羧基或氨基存在的,而是两性电离,在固态或水溶液中形成内盐。

当加入酸、碱时,平衡改变,加入酸,平衡左移,正离子增加;加入碱,平衡右移,负离子增加。

(2)等电点

因氨基酸在溶液中氨基的质子化能力和羧基的电离程度不等,造成氨基酸显酸性或碱性,且氨基酸正离子和氨基酸负离子的数目不同。当向氨基酸水溶液中加入酸或碱,使两种离子的数目相等(即氨基酸分子所带电荷呈中性--处于等电状态)时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。常以pI表示。

pH>pI 等电点 pH<pI

当正离子数目等于负离子数目时的pH值,用pI表示。各种氨基酸的pI值

主要由羧基和氨基的电离常数决定,若分别用K

1、K

2

代表-COOH、NH

3

+的电离常数,

则:

pI=pK

1+pK

2

/2

酸性氨基酸:pI<7,即pH<7,一般pI = 2.7~3.2

碱性氨基酸:pI>7 ,即pH>7 ,pI = 7.6~10.8

中性氨基酸:pI<7,即pH<7,一般pI = 4.8~6.3

需注意:

a.等电点为电中性而不是中性(即pH=7),在溶液中加入电极时其电荷迁移为零。

b.等电点时,偶极离子在水中的溶解度最小,易结晶析出。

2.氨基酸氨基的反应

(1)氨基的酰基化

氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺。

乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯和邻苯二甲酸酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂,因苄氧甲酰氯的酰基易引入,且对以后应用的种种试剂较稳定,同时还能用多种方法把它脱下来。

(2)氨基的烃基化氨基酸与RX 作用则烃基化成N-烃基氨基酸:

氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N 端的试剂。

(3)与亚硝酸反应

应用:反应是定量完成的,衡量的放出N 2,测定N2的体积便可计算出氨基

酸中氨基的含量,称为范斯莱克(Van Slyke )氨基测定法。

(4)与茚三酮反应

α-氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用,加热后,可生成显蓝色或紫红色的有色物质,是应用于鉴别α-氨基酸的灵敏的方法。

R'COCl NH 2CH R COOH R'C NH O CH R COOH ++HCl NH 2R COOH C NH O R COOH

+CH 2O Cl O CH 2O

(5)与甲醛反应

用于封闭氨基,滴定羧基。

3.氨基酸羧基的反应

氨基酸分子中羧基的反应主要利用它能成酯、成酐、成酰胺的性质。

例如

需特别提出的是将氨基酸转化为叠氮化合物的方法(氨基酸酯与肼作用生成酰肼,酰肼与亚硝酸作用则生成叠氮化合物)。叠氮化合物与另一氨基酸酯作用即能缩合成二肽(用此法能合成光学纯度的肽)。

13.4.2 多肽

一多肽的组成和命名

1.肽和肽键

肽:氨基酸分子间氨基与羧基失水,以酰胺键相连形成的化合物。

肽键:一分子氨基酸的氨基与另一分子氨基酸的羧基失水形成的酰胺键。

由n个α-氨基酸缩合而成的肽称为n肽,由多个α-氨基酸缩合而成的肽称为多肽。一般将含100个以上氨基酸的多肽(有时是含50个以上)称为蛋白质。

无论肽链有多长,在链的两端一端有游离的氨基(-NH2),称为N端;链的另一端有游离的羧基(-COOH),称为C端。

二肽:有两个氨基酸首尾相连,失去一分子水缩合成的酰胺。

三肽:由三分子氨基酸缩合而成;

多肽:由多分子氨基酸缩合而成。

例如:

2. 肽的命名

法则:以含“C”端的氨基酸为母体,将其余氨基酸的“酸”改为“酰”。将“N”端氨基酸写在最前,其余氨基酸依次写出。即根据组成肽的氨基酸的顺序称为某氨酰某氨酰…某氨酸简写:只写头一个字,即写为某—某—某……某肽。例:

很多多肽都采用俗名,如催产素、胰岛素等。

二、多肽的结构测定

由氨基酸组成的多肽数目惊人,情况十分复杂。假定100个氨基酸聚合成线形分子,可能具有20100中多肽。

例:由甘氨酸、缬氨酸、亮氨酸三种氨基酸就可组成六种三肽。

甘-缬-亮;甘-亮-缬;缬-亮-甘;缬-甘-亮;亮-甘-缬;亮-缬-甘。

多肽结构的测定主要需作工作:①了解多肽是由哪些氨基酸组成;②各种氨基酸的相对比例;③ 确定各氨基酸的排列顺序。

多肽结构测定步骤如下:

1.测定分子量

2.氨基酸的定量分析

现代方法是将水解后的氨基酸混和液用氨基酸分析仪进行分离和测定。

3、端基分析(测定N端和C端)

(1)测定N端(有2种方法)

A 2,4- 二硝基氟苯法--桑格尔(Sanger-英国人)法(DNFB----Dinitroflorobenzene)

2,4- 二硝基氟苯与氨基酸的N端氨基反应后,再水解分离出N-二硝基苯基氨基酸,用色谱法分析,通过将产品的Rf值与标准品的Rf值比较,可确定为何种氨基酸。

此法的缺点是所有的肽键都被水解掉了。

B. 异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法—艾德曼(Edman)降解法

测定咪唑衍生物的R,即可知是哪种氨基酸。

异硫氰酸苯酯法的特点是,除多肽N端的氨基酸外,其余多肽链会保留下来。这样就可以继续不断的测定其N端。

(2)测定C端

A 多肽与肼反应

所有的肽键(酰胺)都与肼反应而断裂成酰肼,只有C端的氨基酸有游离的羧基,不会与肼反应成酰肼。这就是说与肼反应后仍具有游离羧基的氨基酸就是多肽C端的氨基酸。

B 羧肽酶水解法

在羧肽酶催化下,多肽链中只有C端的氨基酸能逐个断裂下来。

4.肽链的选择性断裂及鉴定

上述测定多肽结构顺序的方法,对于分子量大的多肽是不适用的。对于大分子量多肽顺序的测定,是将其多肽用不同的蛋白酶进行部分水解,使之生成二肽、三肽等碎片,再用端基分析法分析个碎片的结构,最后将各碎片在排列顺序上比较并合并,即可推出多肽中氨基酸的顺序。

部分水解法常用的蛋白酶有:

胰蛋白酶--只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键。

糜蛋白酶--水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的肽键。

溴化氰---只能断裂羰基属于蛋氨酸的肽键。

例1:催产素的(一个八肽)结构分析。

例2:某八肽

完全水解后,经分析氨基酸的组成为:丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、酪、缬。端基分析:N-端丙……………………亮C-端。

胰蛋白酶催化水解:分离得到酪氨酸,一种三肽和一种四肽。

用Edman降解分别测定三肽、四肽的顺序,结果为:丙-脯-苯丙;赖-丝-缬-亮。由上述信息得知,八肽的顺序为:

F.Sanger及其他工作者化了约10年时间于1953年(35岁)首先测定出牛胰岛素的氨基酸顺序,由此Sanger获得了1958年(41岁)的诺贝尔化学奖。此后,有几百种多肽和蛋白质的氨基酸顺序被测定出来,其中包括含333个氨基酸单位的甘油醛-3-磷酸酯脱氢酶。

以后F.Sanger又测定了DNA核苷酸顺序,因而他第二次(1980年62岁)获得了诺贝尔奖(同美国人伯格、吉尔伯特共享)。2次获得诺贝尔奖的化学家是很少见的,所以F.Sanger是一个伟大的化学家。

三、多肽的合成原理简介

要使各种氨基酸按一定的顺序连接起来形成多肽是一向十分复杂的化学工程,需要解决许多难题,最主要的是要解决四大问题。

1.保护-NH2或-COOH

氨基酸是多官能团化合物,在按要求形成肽键时,必须将两个官能团中的一个保护起来,留下一个去进行指定的反应,才能达到合成的目的。

对保护基的要求是:易引入,之后又易除去。

有人将保护-NH2称为代帽子,保护羧基称为穿靴子。

(1)-NH2的保护

(2)脱去保护基

(3)羧基的保护

2.活化反应基团(活化-NH2或-COOH)

通常是保护-NH2及-OH、-SH等,活化-COOH

通过活化羧基可合成二肽,例如:

然后除去保护基。

再例:

3.生物活性

合成多肽必须保证氨基酸的排列顺序与天然多肽相同,并与天然多肽不论在物理、化学性质和生物活力各方面都一样,才具有意义。

我国1965年6月发表合成成功牛胰岛素的文章,生物活性1.2~70%;

这是我国于1965年成功合成了世界上第一个具有生物活性的蛋白质—牛胰岛素。

这是我国的骄傲。

美国1967年发表文章(胰岛素合成方法的改进);

前苏联1972年发表文章(胰岛素合成方法的改进)。

胰岛素是一种激素,可用于治疗糖尿病,但只能用和人体结构相近的胰岛素,

如猪胰岛素,其它的则不起疗效。

合成多肽必须保证氨基酸的排列顺序与天然多肽相同,并与天然多肽不论在物理、化学性质和生物活力各方面都一样,才具有意义。

几种哺乳动物胰岛素的氨基酸顺序的差异

A链B链

8 9 10 30

人苏丝异亮苏

猪………丙

牛丙…缬…

马…甘……

羊…………

13.4.3蛋白质

是由酰胺键形成的高分子,分子量在10000以上(约100个氨基酸以上),构型复杂的多肽称为蛋白质。

一蛋白质的分类

1.根据蛋白质的形状分为:高等动物体内有几百万种蛋白质,结构复杂。(1)纤维蛋白:丝蛋白、角蛋白等

(2)球蛋白:如酪蛋白,蛋清蛋白、血红蛋白、γ-球代表蛋白(感冒抗体)等。等

2.根据组成分

(1)单纯蛋白质--其水解最终产物是α- 氨基酸。

(2)结合蛋白质--α- 氨基酸 + 非蛋白质(辅基)

例如:糖蛋白,脂蛋白,核蛋白。辅基为糖时称为糖蛋白;辅基为核酸时称为核蛋白;辅基为血红素时称为血红素蛋白等。

3.根据蛋白质的功能分

(1)活性蛋白按生理作用不同又可分为;酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。

(2)非活性蛋白担任生物的保护或支持作用的蛋白,但本身不具有生物活性的物质。例如:贮存蛋白(清蛋白、酪蛋白等),结构蛋白(角蛋白、弹性蛋白胶原等)等等。

4.根据溶解性能分为

(1)清蛋白:可溶与水,例如麦清蛋白,豆蛋白

(2)球蛋白:不溶与水,可溶与稀的中性盐溶液中。例如:黄豆中的球蛋白(3)醇溶蛋白:不溶与水及稀盐溶液,可溶于60%~80%乙醇溶液。例如:麦胶蛋白

(4)谷蛋白:不溶与水、稀盐、乙醇溶液中,可溶于0.2%稀酸或稀碱中。例如:稻谷蛋白

(5)精蛋白:加热不凝固,由80%的碱性氨基酸组成,可溶与水。

(6)硬蛋白:不溶与水、稀酸、稀碱的纤维蛋白质,仅存在于动物界。例如:丝蛋白,角蛋白。

二蛋白质的主副键

主键:肽键

副键:盐键、二硫键、酯键、疏水作用等,对蛋白质的构象,稳定起着极其重要的作用。

1.盐键:多肽键上的游离羧基与氨基可形成盐键,静电作用,属离子键,对于维系蛋白质构型不太重要。

2.酯键:易受酸碱破坏。

3.二硫键:起交联作用。

4.氢键:对于稳定蛋白质的构象,起极重要的作用。

4.疏水作用:主要对于三级、四级结构的构象稳定起重要作用。

三蛋白质的结构

各种蛋白质的特定结构,决定了各种蛋白质的特定生理功能。蛋白质种类繁多,结构极其复杂。通过长期研究确定,蛋白质的结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

1.蛋白质的一级结构

由各氨基酸按一定的排列顺序结合而形成的多肽链(50个以上氨基酸)称为蛋白质的初级(一级)结构,即一级结构为蛋白质中氨基酸的连接顺序,氨基

酸种类和数目。

对某一蛋白质,若结构顺序发生改变,则可引起疾病或死亡。例如,血红蛋白是由两条α-肽链(各为141肽)和两条β-肽链(各为146肽)四条肽链(共574肽)组成的。在β链,N-6为谷氨酸,若换为缬氨酸,则造成红血球附聚,即由球状变成镰刀状,若得了这种病(镰刀形贫血症)不到十年就会死亡。2.蛋白质的空间结构

蛋白质的空间结构包括:包括二、三、四级结构,决定蛋白质的专一的生理作用。

多肽链中互相靠近的氨基酸通过氢键的作用而形成的多肽在空间排列(构象)称为蛋白质的二级结构,即一个肽键的氨基和另外一个肽键中羰基之间的氢键的作用。

蛋白质的二级结构主要有三中形式;

A α-螺旋--右螺旋:一条肽链通过氢键饶成螺旋型

B β-折叠和β-转角:肽链伸直(呈锯齿形状),与相邻碳链形成链间的氢键

C. 无规则卷曲--没有确定规律性。

3.蛋白质的三级结构

由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷曲而形成的更为复杂的空间构象称为蛋白质的三级结构,即由几条螺旋型肽链相互扭在一起的空间结构。

维持三级结构的作用力有:共价键(-S-S-)、静电键(盐键)、氢键、憎水基(烃基等)。形成三级结构后,亲水基团在结构外,憎水基团在结构内,故球状蛋白溶于水。

4.蛋白质的四级结构

由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称为蛋白质亚基,由几个亚基借助各种副键的作用而构成的一定空间结构称为蛋白质的四级结构,即各个亚基聚集成大分子的方式称为蛋白质的四级结构。

四、蛋白质的性质

1.水解

蛋白质的肽链可水解成羧基和氨基。

蛋白质蛋白胨较小的肽二肽α-氨基酸2.两性及等电点

蛋白质的两性和等电点与氨基酸相同,因此蛋白质在不同环境中的存在形式及在电场中的行为与氨基酸相似。多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团,具有两性。

3.胶体性质

蛋白质是大分子化合物,分子颗粒的直径在胶粒幅度之内(1~100nm),具有胶体性质。蛋白质颗粒表面都带电荷,在酸性溶液中带正电荷,在碱性溶液中带负电荷,达到帮助带有同性电荷就于周围电性相反的的离子构成稳定的双电层。由于同性电荷相斥,颗粒互相隔绝而不粘合,形成稳定的胶体体系。

故使蛋白质的胶体稳定性靠双电层结构和水化膜维持:

⑴粒子外围形成水膜,碰撞时不易结合成大分子而沉淀。

⑵分子大,表面一般具有相同电荷,电性相斥,不易聚沉。

蛋白质的胶体性质有如下几个:

蛋白质与水形成的亲水胶体,也和其它胶体一样不是十分稳定,在各种因素的影响之下,蛋白质容易析出沉淀。

A.可逆沉淀(盐析)

常用碱金属盐及铵盐有:硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等。

盐析作用的特征:

a.蛋白质分子内部结构(构象)改变很小,或基本不改变;

b.沉淀出的蛋白质仍保持原来的活性;

c.消除沉淀因素,沉淀会重新溶解,回到原来胶体溶液。如:当加入大量水稀释时,沉淀会溶解。

B.不可逆沉淀——变性作用

当溶液pH蛋白质与重金属盐作用,或在蛋白质溶液中加入有机溶剂(如丙酮、乙醇等)则发生不可逆沉淀。

不可逆沉淀特征:

a.蛋白质的空间结构被破坏;

b.失去原有理化性质和生理活性,使蛋白质变性;

c消除沉淀因素,也不会重新溶解;

如70-75%的酒精可破坏细菌的水化膜,使细菌发生沉淀和变性,从而起到消毒的作用。

原因:

a.胶体体系被破坏:可逆沉淀

b.由于发生化学反应而产生沉淀:不可逆沉淀

能使蛋白质产生不可逆沉淀的有机试剂主要有以下积累:

有机试剂苯酚、甲醛等;

与重金属反应当溶液pH>pI时,蛋白质以负离子存在,更有利于反应;

与生物碱作用当溶液pH<pI时,蛋白质以正离子存在;

与酸性或碱性染料作用:细胞染色;

c.由于构象改变而产生沉淀:不可逆沉淀

4.蛋白质的变性作用

蛋白质在一定条件下,共价键不变,但构象发生变化而丧失生物活性的过程成为蛋白质的变性作用。

变性条件:

物理因素:干燥、加热、高压、振荡或搅拌、紫外线、X射线、超声等等。

化学因素:强酸、强碱、尿素、重金属盐、生物碱试剂(三氯乙酸、乙醇等等)。

变性后的特点:① 丧失生物活性② 溶解度降低③ 易被水解(对水解酶的抵抗力减弱)。

变性作用的利用:①消毒、杀菌、点豆腐等;② 排毒(重金属盐中毒的急救);

③肿瘤的治疗(放疗杀死癌细胞);

变性作用的防治:①种子的贮存;② 人体衰老(缓慢变性);③防止紫外光灼伤皮肤。

需注意的是:

(1)变性是蛋白质内部结构的改变;

(2)沉淀不一定是变性;

(3)变性不一定都产生沉淀;

(4)不可逆沉淀一定使蛋白质变性;

5.蛋白质的显色反应

(1)缩二脲反应蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应,呈紫色,称为缩二脲反应。

(2)蛋白黄反应蛋白质中含有苯环的氨基酸,遇浓硝酸发生硝化反应而生成黄色硝基化合物的反应称为蛋白黄反应。

(3)米勒反应蛋白质中酪氨酸的酚基遇到硝酸汞的硝酸溶液

(4)茚三酮反应蛋白质与稀的茚三酮溶液共热,即呈现蓝色。

13.4.4酶

酶是有生理活性、而且在生物体内担任生化反应的催化剂的一类特殊蛋白质。酶是生命活动的基础,哪里有生命现象,哪里就有酶的活动。绿色植物和某些细菌能够利用太阳能,通过光合作用,二氧化碳和少量的硝酸盐、磷酸盐等极简单的原料合成复杂的有机物质,都是靠酶的催化所完成。所以说,酶在复杂的生物合成中的作用是无法用其它方法替代的。

一酶的分类和组成

1组成

它可以分为单纯酶(单纯的蛋白质)和结合酶两类。单纯酶的催化活性仅由蛋白质结构决定的。结合酶的催化活性除蛋白质部分外,还需要非蛋白质物质,这种非蛋白质物质就称为酶的辅助因子,辅助因子可以是分子量低的有机物或某些金属元素。通常把辅助因子称为辅酶。除去辅助因子后剩余部分称为酶蛋白。辅酶以什么方式与酶蛋白结合,目前还了解的不多,多数情况下辅酶与酶蛋白通过其他方式连接,结合很疏松易与酶蛋白分开而脱落,但也有一些辅酶与酶蛋白较牢固不易脱落(以共价键结合)则称为辅基。

许多种酶类特别是氧化还原酶类都含有辅基或辅酶,辅基或辅酶的种类颇多,按其化学组成可分两类:

1.无机金属元素,如铜、锌、锰。

2.低分子量有机物,如血红素、叶绿素、肌醇、烟酰胺、维生素B1、B2、B6、B12等等。

辅酶是酶起作用不可缺少的一部分,如果把辅酶除去,单纯的酶蛋白就会失去活性,把辅酶补入后,又恢复活性。医疗上口服或注射维生素B就是给人体补充辅酶,以提高机体内某些酶的活性,调节代谢,而达到治疗和增进健康的目的。因此,结合酶蛋白的催化作用是由酶蛋白和辅酶共同配合完成的。

医疗上口服或注射维生素,就是给人体补充辅酶,以提高肌体内某些酶的活性,调节代谢,而达到治疗和增进健康的目的。

酶蛋白可以是一条肽链,或多条肽链组成的。但所有的酶都是球状结构的。

2 分类

按催化反应的类型,酶可以分围以下6类:氧化还原酶;转移酶;水解酶;裂解酶;连接酶;异构酶。

酶的命名略

二、酶催化反应的特异性

1.催化效率高(比一般催化剂高108~1010倍)。

2.选择性强

(1)化学选择性——能从混合物中挑选特殊的作用物。例如,苦杏仁酶只能使β-葡萄糖苷键断裂,而不能使α-葡萄糖苷键断裂。

(2)立化学选择性——辨别对映体,酵母中的酶只能使天然D型糖发酵,而不能使相应的L型糖发酵。

3.反应条件温和——一般是在常温常压和pH 7左右进行的。

人体内如果缺少某种酶,就会引起疾病或死亡。例如,胆碱酯酶的作用是水解乙酰胆碱,有机磷农药中毒就是破坏了动物体内的胆碱酯酶,使之不能水解体内有毒的乙酰胆碱,致使中毒而亡。又如,小孩缺乏半乳糖酶时,就不能吃奶(因不能分解半乳糖)一吃就吐。再如,苯丙氨酸与酪氨酸在羟化酶的作用下达成转化平衡,若此平衡被破坏,则酪氨酸缺乏,酪氨酸缺乏则不能产生黑色素——称为白化病。

检测蛋白质中氨基酸的含量的各种方法及优劣讨论

蛋白质中氨基酸的含量测定 组成蛋白质的基本单位是氨基酸,氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子,其含量测定是生化药品研究中最常用、最基本的分析方法之一。目前其常用的测定方法有凯氏定氮法、福林酚法、双缩脲法、BcA法、考马斯亮蓝法、紫外分光光度法及荧光法。 1凯氏定氮法 1.1 方法本法系依据蛋白质为含氮的有机化合物,当与硫酸和硫酸铜、硫酸钾一同加热消化时使蛋白质分解,分解的氨与硫酸结合生成硫酸铵。然后碱化蒸馏使氨游离,用硼酸液吸收后以硫酸滴定液滴定,根据酸的消耗量乘以氮转化为蛋白质的换算系数,即为蛋白质的含量。本法各国药典收载的方法一致。故参照《中国药典》2005年版三部[41附录方法,按纯蛋白类供试品及添加无机含氮物质及有机非蛋白质含氮物质的供试品分别拟定各测定方法。 1.2讨论 1.2.1 凯氏定氮法虽耗时较长,但它是蛋白质测定方法中最经典的测定方法,本法所测的结果为蛋白质绝对浓度而非相对浓度,可用于标准蛋白质含量的准确测定。 1.2.2 本法灵敏度较低,适用于O.2~2.o mg氮的测定,干扰少。 1.2.3 蛋白质是复杂的含氮有机化合物,一般蛋白质的含氮量为16%,故含氮量转化为蛋白质的系数为6.25。但由于不同蛋白质的结构差异,其换算系数会稍有区别,如乳制品为6.38,动物胶为5。65等,因此一些特殊蛋白质应在各论中相应说吩其转 化系数。 1.2.4 在本法附注中起草了非蛋白氮供试品溶液制备的两种常用方法用于非氮的测定,一般采用钨酸沉淀法,但当供试品中含有氨基酸(精氨酸)时,由于其会影响蛋白质的沉淀,故建议采用三氯醋酸沉淀法

蛋白质的性质和分类

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征,在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同,该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质,通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂,并且由于其分子量大和离解度低,在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时,可使其若干理化和生物学性质发生改变,这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活,食物蛋白经烹调加工有助于消化等,就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质,一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水,对动物消化酶有抗性,但在水或稀酸、稀碱中煮沸,易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸,缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织,如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化,含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛,在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时,其消化率可提高到70-80%,胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等,溶于水,加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取;其不溶或微溶于水,可溶于中性盐的稀溶液中,加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液,而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液,而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白,溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合,如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白,含碱性氨基酸多,溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化,从营养学的角度看,氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体),磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶),金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶),脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白),色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

蛋白质与氨基酸的关系

一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为,动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时,动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸,即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样,体蛋白合成潜力越大的动物(如高瘦肉型猪),对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面,饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言,依次平衡第一至第四限制性氨基酸后,饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为,动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时,动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸,即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样,体蛋白合成潜力越大的动物(如高瘦肉型猪),对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面,饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言,依次平衡第一至第四限制性氨基酸后,饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降

生物化学--蛋白质部分习题及答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1.蛋白质分子的元素组成特点是 A.含大量的碳B.含大量的糖C.含少量的硫D.含少量的铜E.含氮量约16% 2.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A.15g/L B.20g/L C.31/L D.45g/L E.55g/L 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸? A.亮氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸E.脯氨酸 4.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸? A.天冬氨酸B.丙氨酸C.脯氨酸D.精氨酸E.甘氨酸 5.含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸B.苏氨酸C.酪氨酸D.谷氨酸E.赖氨酸 6.在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动? A.丙氨酸B.精氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.天冬氨酸 7.在pH7.0时,哪种氨基酸带正电荷? A.精氨酸B.亮氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸

E.苏氨酸 8.蛋氨酸是 A.支链氨基酸B.酸性氨基酸 C.碱性氨基酸D.芳香族氨酸 E.含硫氨基酸 9.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种? A.8种B.15种 C.20种D.25种 E.30种 10.构成天然蛋白质的氨基酸 A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B.除甘氨酸外,均为L-构型C.只含α羧基和α氨基D.均为极性侧链E.有些没有遗传密码11.天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸B.蛋氨酸 C.丝氨酸D.半胱氨酸 E.丙氨酸 12.在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在? A.疏水分子B.非极性分子 C.负离子D.正离子 E.兼性离子 13.所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应B.茚三酮反应 C.酚试剂反应D.米伦反应 E.考马斯亮蓝反应 14.蛋白质分子中的肽键 A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D.肽键无双键性质

第一章蛋白质化学习题答案

(一)名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pI表示。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),

使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。

最经典总结-组成蛋白质的氨基酸的结构及种类

考点一组成蛋白质的氨基酸及其种类(5年6考) 组成蛋白质的氨基酸的结构及种类 观察下列几种氨基酸的结构 (1)写出图中结构的名称 a.氨基; b.羧基。 (2)通过比较图中三种氨基酸,写出氨基酸的结构通式 (3)氨基酸的不同取决于R基的不同,图中三种氨基酸的R基依次为 (4)氨基酸的种类:约20种 ■助学巧记 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 注:评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量。

组成蛋白质的氨基酸的种类与结构 1.(海南卷)关于生物体内组成蛋白质的氨基酸的叙述,错误的是() A.分子量最大的氨基酸是甘氨酸 B.有些氨基酸不能在人体细胞中合成 C.氨基酸分子之间通过脱水缩合形成肽键 D.不同氨基酸之间的差异是由R基引起的 解析甘氨酸应是分子量最小的氨基酸,它的R基是最简单的氢。 答案 A 2.下图为氨基酸分子的结构通式,下列叙述正确的是() A.结构④在生物体内约有20种 B.氨基酸脱水缩合产生水,水中的氢来自于②和③ C.结构④中含有的氨基或羧基全部都参与脱水缩合 D.生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n种密码子 解析①为氨基,③为羧基,④为侧链基团(R基)。构成人体氨基酸的种类约有20种,A正确;脱水缩合形成水,水中氢来自①③,B错误;R基中的氨基或羧基不参与脱水缩合,C错误;生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n个密码子而不是需要n种密码子,D错误。 答案 A 解答本类题目的关键是熟记氨基酸的结构通式,如下图所示

找出氨基酸的共同体,即图中“不变部分”(连接在同一碳原子上的—NH2、—COOH和—H),剩下的部分即为R基。倘若找不到上述“不变部分”,则不属于构成蛋白质的氨基酸。

食品营养学_练习题_第六章蛋白质和氨基酸

第六章蛋白质和氨基酸 一、填空 1、除8种必需氨基酸外,还有组氨酸是婴幼儿不可缺少的氨基酸。 2、营养学上,主要从蛋白质含量、被消化吸收程度和被人体利用程度三方面来全面评价食品蛋白质的营养价值。 3、谷类食品中主要缺少的必需氨基酸是赖氨酸。 4、最好的植物性优质蛋白质是大豆蛋白。 5、谷类食品含蛋白质7.5-15% 。 6、牛奶中的蛋白质主要是酪蛋白。 7、人奶中的蛋白质主要为乳清蛋白。 8、蛋白质和能量同时严重缺乏的后果可产生干瘦性营养不良。 9、蛋白质与糖类的反应是蛋白质或氨基酸分子中的氨基与还原糖的羰基之间的反应,称为羰氨反应,该反应主要损害的氨基酸是赖氨酸,蛋白质消化性和营养价值也因此下降。 10、谷类蛋白质营养价值较低的主要原因是优质蛋白质含量较低。 11、蛋白质净利用率表达为消化率*生物价。 12、氮平衡是指摄入氮和排出氮的差值。 二、选择 1、膳食蛋白质中非必需氨基酸A具有节约蛋氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.精氨酸 D.丝氨酸 2、婴幼儿和青少年的蛋白质代谢状况应维持D。 A.氮平衡 B. 负氮平衡 C.排出足够的尿素氮 D.正氮平衡 3、膳食蛋白质中非必需氨基酸B具有节约苯丙氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.丙氨酸 D.丝氨酸 4、大豆中的蛋白质含量是D。 A.15%-20% B.50%-60% C.10%-15% D.35%-40% 5、谷类食物中哪种氨基酸含量比较低? B A.色氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.蛋氨酸 6、合理膳食中蛋白质供给量占膳食总能量的适宜比例是B。 A. 8% B. 12% C.20% D.30% 7、在膳食质量评价内容中,优质蛋白质占总蛋白质摄入量的百分比应为D。 A. 15% B. 20% C.25% D.30% 8、以下含蛋白质相对较丰富的蔬菜是B。 A. 木耳菜 B. 香菇 C. 菠菜 D. 萝卜 9、评价食物蛋白质营养价值的公式×100表示的是D。 A.蛋白质的消化率 B.蛋白质的功效比值 C.蛋白质的净利用率 D.蛋白质的生物价 10、限制氨基酸是指D。

生物化学习题及答案(氨基酸和蛋白质)教学内容

生物化学习题(氨基酸和蛋白质) 一、名词解释: 两性离子:指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子 必需氨基酸:指人体(和其他哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH,用符号pI表示。 一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构:蛋白质分子的局部区域内,多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式 三级结构:蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构:多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 盐析:在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸铵),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象; 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变 蛋白质的复性:在一定条件下,变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质:来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白 别构效应:某些不涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其它部位(别构部位),引起蛋白质的构象变化,而导致蛋白质活性改变的现象。 肽单位:又称肽基,是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分:羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。 二、填空题: 1、天然氨基酸中,甘氨酸(Gly)不含不对称碳原子,故无旋光性。 2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。 3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量,这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp (三字符表示)三种氨基酸残基有紫外吸收能力。 4、写出四种沉淀蛋白质的方法:盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。 (生物碱试剂、某些酸类沉淀法)

生物化学试题库和答案_蛋白质降解和氨基酸代谢

一、填空题 1.根据蛋白酶作用肽键的位置,蛋白酶可分为酶和酶两类,胰蛋白酶则属于酶。 2.转氨酶类属于双成分酶,其共有的辅基为或;谷草转氨酶促反应中氨基供体为氨酸,而氨基的受体 为该种酶促反应可表示 为。 3.植物中联合脱氨基作用需要酶类 和酶联合作用,可使大多数氨基酸脱去氨基。 4.在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为;同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为,这一产物可进 入循环最终氧化为CO2和H2O。 5.动植物中尿素生成是通循环进行的,此循环每进行一周可产生一分子尿素,其尿素分子中的两个氨基分别来自 于和。每合成一分子尿素需消 耗分子ATP。 6.根据反应填空 7.氨基酸氧化脱氨产生的a-酮酸代谢主要去向 是、、 、。

8.固氮酶除了可使N2还原成以外,还能对其它含有三键的物质还原,如等。该酶促作用过程中消耗的能量形式 为。 9.生物界以NADH或NADPH为辅酶硝酸还原酶有三个类别,其中高等植物子叶中则 以硝酸还原酸酶为主,在绿藻、酵母中存在 着硝酸还原酶或硝酸还 原酶。 10.硝酸还原酶催化机理如下图请填空完成反应过程。 11.亚硝酸还原酶的电子供体为,而此电子供体在还原子时的电子或氢则来自 于或。 12.氨同化(植物组织中)通过谷氨酸循环进行,循环所需要的两种酶分别为 和;它们催化的反应分别表示 为和。 13.写出常见的一碳基团中的四种形 式、、、;能提供一碳基团的氨基酸也有许多。请写出其中的三种、、。 二、选择题(将正确答案相应字母填入括号中) 1.谷丙转氨酶的辅基是() A、吡哆醛 B、磷酸吡哆醇 C、磷酸吡哆醛 D、吡哆胺 E、磷酸吡哆胺 2.存在于植物子叶中和绿藻中的硝酸还原酶是() A、NADH—硝酸还原酶 B、NADPH—硝酸还原酶 C、Fd—硝酸还原酶 D、NAD(P)H—硝酸还原酶 3.硝酸还原酶属于诱导酶,下列因素中哪一种为最佳诱导物() A、硝酸盐 B、光照 C、亚硝酸盐 D、水分 4.固氮酶描述中,哪一项不正确()

01 实验一 氨基酸及蛋白质的性质

第一部分 基础生化实验 实验一 氨基酸及蛋白质的性质 【实验目的】 1. 加深理解所学有关的蛋白质性质的理论知识 2. 掌握氨基酸和蛋白质常用的定性、定量分析的方法及原理 一、蛋白质呈色反应 蛋白质的呈色反应是指蛋白质所含的某些氨基酸及其特殊结构,在一定条件下可与某些试剂发生了生成有色的物质的反应。 不同蛋白质分子所含的氨基酸残基也是不完全相同,因此所发生的成色反应也不完全一样。另外呈色反应并不是蛋白质的专一反应,某些非蛋白质类物质(含有-CS-NH 、-CH 2-NH 2、-CRH-NH 2、-CHOH-CH 2NH 2等基团的物质)也能发生类似的颜色反应。因此,不能仅仅根据呈色反应的结果为阳性就来判断被测物质一定是蛋白质。 注意:本次实验为定性实验,试剂的量取用滴管完成。 (一)双缩脲反应 【实验原理】 当尿素经加热至180℃左右时,两分子尿素脱去一分子氨,进而缩合成一分子双缩脲。其在碱性条件下双缩脲与铜离子结合成红紫色络合物,此反应称为双缩脲反应。其反应过程如下: C O H 2N H 2N + C O H 2N H 2N H 22 O O + NH 多肽及蛋白质分子结构中均含有许多肽键,其结构与双缩脲分子中的亚酰胺键相同。因此,在碱性条件下与铜离子也能呈现出类似于双缩脲的呈色反应。其反应过程如下: 【试剂】 1. 蛋白质溶液(鸡蛋清用蒸馏水稀释10倍,通过2-3层沙布滤去不容物) 2. 0.1%甘氨酸溶液

3.0.01%精氨酸溶液 4.10%NaOH溶液 5.1%CuSO4溶液 6.尿素结晶 【实验操作】 1. 双缩脲的制备 取少许尿素结晶 (约火柴头大小)放入干燥的试管中,微火加热至尿素熔解至硬化,刚硬化时立即停止加热,此时双缩脲即已形成。冷却后加10%氢氧化钠溶液约1ml、并震荡,再加入1%硫酸铜溶液2滴,再震荡,观察颜色的变化。 注意:a.在操作过程中试管不能冲向其他人以防止烫伤; b.控制加热的时间既不能过长也不能过短; c.加热时火不能太大,防止碳化。 2. 观察现象 另外取试管4支,按照下表加入各种试剂,观察并解释现象。 表1. 试剂 管号 1 2 3 4 蛋白质样液(ml) 1.0 0.01%精氨酸(ml) 1.0 0.1%甘氨酸(ml) 1.0 10%NaOH(ml) 2.0 2.0 2.0 2.0 蒸馏水(ml) 1.0 现象 (二)茚三酮反应 【实验原理】 在弱酸条件下(pH5-7),蛋白质或氨基酸与茚三酮共热,可生成蓝紫色缩合物。此反应为一切蛋白质和α—氨基酸所共有(亚氨基酸如脯氨酸和羟脯氨酸产生黄色化合物)。含有氨基的其他化合物亦可发生此反应。 第一步: C O C O C OH OH +C COOH H NH2 R C O C O C H OH +RCHO NH 3CO2 ++ 第二步:

构成蛋白质的氨基酸种类

构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用(一) 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 146.13 促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化; 2 蛋氨酸 (甲硫氨酸) Met 149.15 参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能; 3 色氨酸 Trp 204.11 促进胃液及胰液的产生; 4 苯丙氨酸 Phe 165.09 参与消除肾及膀胱功能的损耗; 5 苏氨酸 Thr 119.18 有转变某些氨基酸达到平衡的功能; 6 异亮氨酸 Ile 131.11 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺; 7 亮氨酸Leu 131.11 作用平衡异亮氨酸; 8 缬氨酸 Val 117.09 作用于黄体、乳腺及卵巢; 指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 174.4 它能促使氨转变成为尿素,从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分,有促进精子生成,提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸 His 155.09 在组氨酸脱羧酶的作用下,组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用,并与多种变态反应及发炎有 关。

人体虽能够合成,但通常不能满足正常的需要,因此,又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸,在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降,成人比婴儿显著下降。(近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸) 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用(二) 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 89.06 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢,有助缓和低血糖,改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 115.08 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活,并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 75.05 在中枢神经系统,尤其是在脊椎里,甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 105.06 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分,降低血液中的胆固醇浓度,防治高血压 15 半胱氨酸Cys 121.12 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸 Tyr 181.09 是酪氨酸酶单酚酶功能的催化底物,是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 132.6 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用,有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感,还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 146.08 平衡体内氨的含量,谷酰胺的作用还包括建立免疫系统,加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 133.6 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质,从而改善心肌收缩功能,同时降低氧消耗,在冠状动脉循环 障碍缺氧时,对心肌有保护作用。它参与鸟氨酸循环,促进氧和二氧化碳生成尿素,降低血液中氮和二氧化碳 的量,增强肝脏功能,消除疲劳。 20 谷氨酸 Glu 147.08 参与脑的蛋白和塘代谢,促进氧化,改善中枢神经活动,有维持和促进脑细 胞功能的作用,促进智力的增加 指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 备注:以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用,没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。

蛋白质习题及答案

一、名词解释(每词5分) 1、必须氨基酸 2、等电点 3、蛋白质的变性 4、胶凝 5、持水力 二、填空题(每空5分) 1.蛋白质分子中氨基酸之间是通过连接的。 2.在pH大于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 3.在pH小于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 4.在pH等于氨基酸的等电点时,该氨基酸。 5.蛋白质的功能性质主要有、、 和。 6.蛋白质溶解度主要取决于、和。 7.蛋白质的变性只涉及到结构的改变,而不变。 三、选择题(每题2分) 1.下列氨基酸中不属于必需氨基酸是( )。 A.蛋氨酸 B.半胱氨酸 C.缬氨酸 D.苯丙氨酸 E.苏氨酸 2.维持蛋白质二级结构的化学键为( )。 A.肽键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水键 E.碱基堆积力 3. 蛋白质变性后( )。 A.溶解度下降 B.粘度下降 C.失去结晶能力 D.消化率提高 E.分子量减小 4、蛋白质与风味物结合的相互作用可以是()。 A、范徳华力 B、氢键 C、静电相互作用 D、疏水相互作用 5、作为有效的起泡剂,PRO必须满足的基本条件为() A、能快速地吸附在汽-水界面B、易于在界面上展开和重排 C、通过分子间相互作用力形成粘合性膜 D、能与低分子量的表面活性剂共同作用 四、判断题(每题2分) 1.蛋白质的水合性好,则其溶解性也好。() 2.通常蛋白质的起泡能力好,则稳定泡沫的能力也好。() 3.溶解度越大,蛋白质的乳化性能也越好,溶解度非常低的蛋白质,乳化性能差。 () 4.盐溶降低风味结合,而盐析类型的盐提高风味结合。() 5.氨基酸侧链的疏水值越大,该氨基酸的疏水性越大。() 五、简答题(每题5分) 1.影响蛋白质发泡及泡沫稳定性的因素 2.对食品进行热加工的目的是什么热加工会对蛋白质有何不利影响 六、论述题(10分) 影响蛋白质变性的因素有哪些

蛋白质中氨基酸数

蛋白质中氨基酸数、氨基数、羧基数、肽链数、肽键数、脱水数、分子量等各因素之间的数量关系是高考的必考点,为生物计算题型的命题提供了很好的素材,因此,对蛋白质中有关数量的计算题应重点关注。现对此归类如下: 题型1 有关蛋白质相对分子质量的计算 在解答这类问题时,必须明确的基本关系式是:蛋白质的相对分子质量=氨基酸数×氨基酸的平均相对分子质量-脱水数×18(水的相对分子质量)【例1】组成生物体某蛋白质的20种氨基酸的平均相对分子质量为128,一条含有100个肽键的多肽链的分子量为多少 【解析】本题中含有100个肽键的多肽链中氨基酸数为:100+1=101,肽键数为100,脱水数也为100,则依上述关系式,蛋白质分子量=101×128-100×18=11128。 题型2 有关蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的计算在解答这类问题时,必须明确的基本知识是蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的数量关系。基本关系式有: n个氨基酸脱水缩合形成一条多肽链,则肽键数=(n-1)个; n个氨基酸脱水缩合形成m条多肽链,则肽键数=(n-m)个; 无论蛋白质中有多少条肽链,始终有:脱水数=肽键数=氨基酸数肽链数 【例2】若某蛋白质的分子量为11935,在合成这个蛋白质分子的过程中脱水量为1908,假设氨基酸的平均分子量为127,则组成该蛋白质分子的肽链有() 条 B. 2条 条条 【答案】C

【解析】据脱水量,可求出脱水数=1908÷18=106,形成某蛋白质的氨基酸的分子质量之和=11935+1908=13843,则氨基酸总数=13843÷127=109,所以肽链数=氨基酸数脱水数=109-106=3。 变式:现有一分子式为C63H103O45N17S2的多肽化合物,已知形成该化合物的氨基酸中有一个含2个氨基,另一个含3个氨基,则该多肽化合物水解时最多消耗多少个水分子 【解析】本题首先要搞清楚,多肽水解消耗水分子数=多肽形成时生成水分子数;其次,要知道,要使形成多肽时生成的水分子数最多,只有当氨基酸数最多和肽链数最少两个条件同时满足时才会发生。已知的2个氨基酸共有5个N原子,所以剩余的12个N原子最多可组成12个氨基酸(由于每个氨基酸分子至少含有一个-NH2),即该多肽化合物最多可由14个氨基酸形成;肽链数最少即为1条,所以该化合物水解时最多消耗水分子数=14-1=13。答案:13. 题型3 有关蛋白质中至少含有氨基数和羧基数的计算 【例3】某蛋白质分子含有4条肽链,共有96个肽键,则此蛋白质分子中至少含有-COOH和-NH2的数目分别为( ) A. 4、100 B. 4、 4 C. 1 00、100 D. 96、96 【答案】B 【解析】以一条由n个氨基酸组成的肽链为例:在未反应前,n个氨基酸至少含有的-COOH和-NH2的数目都为n(因每个氨基酸至少含有1个-COOH和1个-NH2),由于肽链中包括(n-1)个肽键,而形成1个肽键分别消耗1个-COOH 和1个-NH2,所以共需消耗(n-1) 个-COOH和(n-1)个-NH2 ,所以至少含有的-COOH和-NH2的数目都为1,与氨基酸R基团中-COOH和-NH2 的数目无关。本题中蛋白质包含4条肽链,所以至少含有-COOH和-NH2的数目都为4。 题型4 有关蛋白质中氨基酸的种类和数量的计算

蛋白质习题(有答案和解析)

第二节生命活动的主要承担者——蛋白质 (满分100分,90分钟) 一.单项选择题(每小题2分,共64分) 1.已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2,那么该氨基酸的R基是( ) A.—C7H7O B.—C7H7 C.—C7H7N D.—C7H5NO 2.同为组成生物体蛋白质的氨基酸,酪氨酸几乎不溶于水,而精氨酸易溶于水,这种差异的产生,取决于( ) A.两者R基团组成的不同 B.两者的结构完全不同C.酪氨酸的氨基多 D.精氨酸的羧基多 3.三鹿奶粉的三聚氰胺事件后,2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。三聚氰胺的化学式:C3H6N6,其结构如右图,俗称密胺、蛋白精,正是因为它含有氮元素,才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。下列有关它的说法,不正确的是( ) A.组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质 B.高温使蛋白质变性,肽键断裂,变性后的蛋白质易消化 C.核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合 D.蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应,而三聚氰胺不能 4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式,据图分析下列叙述不正确的是 ( )

A.以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B.将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下,经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C.甲是最简单的氨基酸 D.从上式可看出,只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 5.甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2,则X氨基酸是( ) 6.下图是有关蛋白质分子的简要概念图,对图示分析正确的是( ) A.a肯定含有P元素 B.①过程有水生成 C.多肽中b的数目等于c的数目 D.d表示氨基酸种类的多样性 7.下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式:

生物化学-考试知识点_5蛋白质和氨基酸代谢

蛋白质分解和氨基酸代谢 单选题 一级要求 1 丙氨酸和α-酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪一种酶的连续催化作用才能产生游离的氨? A谷氨酰胺酶 B 谷草转氨酶 C E 谷氨酸脱氢酶 D 谷氨酰胺合成酶 α-酮戊二酸脱氢酶 C 2 3 下列哪一个不是一碳单位? A CO2 D >CH2 B E -CH3 C ≥CH -CH2OH A 5-羟色胺是由哪个氨基酸转变生成? A组氨酸 B 色氨酸 酪氨酸 C E 脯氨酸 精氨酸 D B 4 肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是 A联合脱氨作用 B D L-谷氨酸氧化脱氨作用 C 转氨作用鸟氨酸循环 E 嘌呤核苷酸循环 E 5 下列哪一种氨基酸经过转氨作用可生成草酰乙酸? A谷氨酸 B D 丙氨酸 C E 苏氨酸 脯氨酸 天冬氨酸 D 6 合成下列哪一种物质需天冬氨酸? A卟啉 B D 甾类化合物嘧啶 C E 鞘脂类 辅酶 A D C 7 在尿素合成中下列哪一种反应需要 ATP? A精氨酸→鸟氨酸+尿素+α-酮戊二酸 B D 草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸 C E 瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 以上四种反应都不需要 ATP 延胡索酸→苹果酸 8 脑中γ-氨基丁酸是由以下哪一代谢物产生的? A天冬氨酸 B D 谷氨酸 C E α-酮戊二酸草酰乙酸 苹果酸 B 9 体内转运一碳单位的载体是 A叶酸 B D 维生素 B12 S-腺苷蛋氨酸 C E 四氢叶酸 生物素 C A 10 11 血液中非蛋白氮中主要成分是 A尿素 B 尿酸C E 肌酸 D 多肽 氨基酸 转氨酶的辅酶中含有下列哪种维生素?

A C E Vit.B1 Vit.C Vit.D B D Vit.B12 Vit.B6 D B 12 13 14 牛磺酸是由下列哪种氨基酸代谢衍变而来的? A蛋氨酸 B D 半胱氨酸 甘氨酸 C E 苏氨酸 谷氨酸 人类膳食中含有酪氨酸时 A苯丙氨酸在营养上是非必需氨基酸 B 不会出现苯丙酮酸尿 C E 膳食中还需要少量的苯丙氨酸 以上都不是 D 酪氨酸能生成苯丙氨酸 C 有关S-腺苷蛋氨酸的代谢 A是以甜菜碱为甲基供体,使S腺苷同型半胱氨酸甲基化生成的 B C E 其合成与蛋氨酸和AMP的缩合有关 是合成亚精胺的甲基供给体 以上都不是 D 是合成胆碱的甲基供给体 D 15 16 天冬氨酸分解为CO2、H2O和NH3时可净生成ATP的克分子数为 A D 10 14 B 15 C 18 E 17 B 脑中氨的主要去路是 A合成尿素 B D 扩散入血 C E 合成谷氨酰胺 合成嘌呤 合成氨基酸 C 17 18 下列哪一个化合物不能由酪氨酸转变合成? A甲状腺素 B D 肾上腺素 苯丙氨酸 C E 多巴胺 黑色素 D 下列哪一种氨基酸是生酮兼生糖氨基酸? A丙氨酸 B D 苯丙氨酸 羟脯氨酸 C E 苏氨酸 以上都不是 19 20 下列哪一种物质是体内氨的储存及运输形式? A谷氨酸 B 酪氨酸 C 谷氨酰胺 D 谷胱甘肽 E 天冬酰胺 C 白化病是由于先天缺乏 A色氨酸羟化酶 B D 酪氨酸酶 C E 苯丙氨酸羟化酶 以上都不是 脯氨酸羟化酶 B 21 22 苯丙氨酸羟化酶的辅酶是 A四氢叶酸 B D 5,6,7,8-四氢喋呤" 维生素 B6 C E 二氢叶酸 维生素 A B 肾脏中产生的氨主要来自 A氨基酸的联合脱氨基作用 B 谷氨酰胺的水解

第九章氨基酸及蛋白质代谢练习

第九章蛋白质的生物合成 一:填空题 1.蛋白质的生物合成是以________________作为模板,________________作为运输氨基酸的工具,________________作为合成的场所。 2.细胞内多肽链合成的方向是从________________端到________________端,而阅读mRNA的方向是从________________端到________________端。 3.核糖体上能够结合tRNA的部位有________________部位、________________部位和________________部位。 4.蛋白质的生物合成通常以________________作为起始密码子,有时也以 ________________作为起始密码子,以________________、________________和 ________________作为终止密码子。 5.原核生物蛋白质合成的起始因子(IF)有________________种,延伸因子(EF)有 ________________种,终止释放因子(RF)有________________种;而真核生物细胞质蛋白质合成的延伸因子通常有________________种,真菌有________________种,终止释放因子有________________种。 6.原核生物蛋白质合成中第一个被参入的氨基酸是________________。 7.某一tRNA的反密码子是GGC,它可识别的密码子为________________和 ________________。 二:单选题 1.[ ]某一种tRNA的反密码子为5′IUC3′,它识别的密码子序列是 A.AAG B.CAG C.GAU D.AGG 2.[ ]根据摆动学说,当一个tRNA分子上的反密码子的第一个碱基为次黄嘌呤时,它可以和mRNA密码子的第三位的几种碱基配对? A.1 B.2 C.3 D.4 E.5 3.[ ]以下哪一种抑制剂只能抑制真核生物细胞质的蛋白质合成? A.氯霉素 B.红霉素 C.放线菌酮 D.嘌呤霉素 E.四环素 4.[ ]一个N端氨基酸为丙氨酸的20肽,其开放的阅读框架至少应该由多少个核

有机化学 第十四章 氨基酸和蛋白质的性质

第十四章氨基酸和蛋白质的性质 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础,是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中,它们是构成人体和动植物的基本材料,肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能,它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息,在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现:蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解,最终均产生α-氨基酸。因此,要了解蛋白质的组成、结构和性质,我们必须先讨论α-氨基酸。 第一节氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基(-NH2)取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种,构成蛋白质的氨基酸约有30余种,其中常见的有20余种,人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外,都是α-

氨基酸,其结构可用通式表示: RCHCOOH NH2 这些α-氨基酸中除甘氨酸外,都含有手性碳原子,有旋光性。其构型一般都是L-型(某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸)。 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同,α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸;根据R-基团的极性不同,α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸;根据α-氨基酸分子中氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的数目不同,α-氨基酸还可分为中性氨基酸(羧基和氨基数目相等)、酸性氨基酸(羧基数目大于氨基数目)、碱性氨基酸(氨基的数目多于羧基数目)。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名,例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见,常用英文名称缩写符号(通常为前三个字母)或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或

蛋白质与氨基酸的关系教案资料

精品文档 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为,动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时,动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸,即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样,体蛋白合成潜力越大的动物(如高瘦肉型猪),对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面,饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言,依次平衡第一至第四限制性氨基酸后,饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为,动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时,动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸,即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样,体蛋白合成潜力越大的动物(如高瘦肉型猪),对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面,饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言,依次平衡第一至第四限制性氨基酸后,饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降 精品文档

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