蛋白质化学
一、填空题
1．氨基酸的等电点pI是指。
2．氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH 3．在生理条件下(pH7.0左右)，蛋白质分子中的侧链和侧链几乎完全带正 电荷，但是侧链则带部分正电荷。 4．通常球状蛋白质的氨基酸侧链位于分子内部，氨基酸侧链位于分子表面。5．蛋白质中的Phe、Trp和 3 种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在 nm 处有最大吸收值。 6．DEAE-纤维素是一种交换剂，CM-纤维素是一种交换剂。 7．天然蛋白质中的α—螺旋结构，其主链上所有的羰基与亚氨基氢都参与了链内键的形成，因此构象相当稳定。 8．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为。 9．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向 电场的方向移动。 10．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是，含硫的氨基酸有和。 11．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是和。 12．酪氨酸的α－氨基的pK’＝2.2，α－羧基的pK’＝9.11，酚羟基的pK’＝10.9，则酪氨酸的等电点为，在pH＝7.0的溶液中电泳它泳向极。 13．α-螺旋结构是由同一肽链的和间的键维持的，螺距为,每圈螺旋含氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于螺旋。 14．球状蛋白质中有的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有的氨基酸位于分子的内部。 15．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成化合物，而与茚三酮反应生成黄色化合物。 16．维持蛋白质的一级结构的化学键有和；维持二级结构靠键；维持三级结构和四级结构靠键，其中包括、、和。 17．稳定蛋白质胶体的因素是和。 18．GSH的中文名称是，它的活性基团是。 19．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度，这种现象称为，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度并，这种现象称为，蛋白质的这种性质常用于。 20．用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的和不同，因而在电场中移动的和不同，从而使蛋白质得到分离。21．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有圈螺旋，该α-螺旋片段的轴长为。 22．鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有和。23．测定蛋白质分子量的方法有法、法和法。24．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲 液中，它们在电场中电泳的情况为：甲，乙，丙移动。25．谷氨酸的α－羧基的pK’＝2.19，α－氨基的pK’＝9.67，R－COOH的pK’＝4.25，则谷氨酸的等电点为，在pH＝5.0的溶液中电泳它泳向极。 26．赖氨酸α－羧基的pK’＝2.18，α－氨基的pK’＝8.95，R－NH3+的pK’＝10.53，则赖氨酸的等电点为，在pH＝5.0的溶液中电泳它泳向极，在pH＝10.0 的溶液中电泳它泳向极。 二、选择题 1．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？ A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？ A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子C．肽键D．苯丙氨酸4．下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链？ A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？ A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？ A．天然蛋白质多为右手螺旋B．肽链平面充分伸展 C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？ A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？ A．凯氏定氮法B．双缩脲反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？ A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？ A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点 D．以上各项均不正确 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？ A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．带电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．蛋白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．蛋白质的空间结构主要靠次级键维持 13．下列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？ A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．酸性或碱性氨基酸的相邻存在D．以上各项都是 14．关于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？ A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态 B．氨基酸之间的轴距为0.35nm或0.325nm C．所有的β-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的 D．有的结构是借助于链内氢键稳定的 15．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是： A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键 16．维持蛋白质三级结构稳定的因素是： A．二硫键B．离子键C．氢键D．次级键 17．凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是： A．分子量大的B．分子量小的C．电荷多的D．带电荷少的 18. 下列哪项与蛋白质的变性无关？ A. 肽键断裂B．氢键被破坏C．离子键被破坏D．疏水键被破坏19．蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？ A．多肽链中氨基酸的排列顺序B．次级键 C．链内及链间的二硫键D．温度及pH 20．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？ A．胶体性质B．两性性质C．变性性质D．双缩脲反应 21．氨基酸在等电点时具有的特点是： A．不带正电荷B．不带负电荷C．在电场中不泳动D．溶解度最大22．蛋白质的一级结构是指： A．蛋白质氨基酸的种类和数目B．蛋白质中氨基酸的排列顺序 C．蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D．蛋白质中的氨基酸组成 三、判断题 ( ) 1．所有氨基酸都具有旋光性。 ( ) 2．并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。 ( ) 3．蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。( ) 4．所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩脲反应。 ( ) 5．一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时，它们之间可以形成两个二硫键。( ) 6．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。 ( ) 7．因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。 ( ) 8．构成蛋白质的20种氨基酸都是人体必需氨基酸。 ( ) 9．蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。 ( ) 10．一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH2的解离度相同。( ) 11．蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。 ( ) 12．蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。 ( ) 13．血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧结合过程中呈现变构效应，而后者却不是。 ( ) 14．所有的蛋白质都有酶活性。 ( ) 15．多数氨基酸有D-和L-两种不同构型，而构型的改变涉及共价键的破裂。( ) 16．变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引起的。 ( ) 17．蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与氢键的形成。 ( ) 18.．用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。 ( ) 19．盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。( ) 20．蛋白质的空间结构就是它的三级结构。 ( ) 21．维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。 ( ) 22．具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。 四、问答题 1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 3．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。 4．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？ 5．蛋白质的β—折叠结构有何特点？ 6．简述蛋白质变性作用的机制。 7．什么是蛋白质的变性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？ 8．蛋白质有哪些重要功能。 9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？ （1）测定小肽的氨基酸序列。 （2）鉴定肽的氨基末端残基。 （3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？ （4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 （4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 （5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。 10．分别指出下列酶能否水解与其对应排列的肽，如能，则指出其水解部位。 肽酶 (1)Phe-Arg-Pro 胰蛋白酶 (2)Phe-Met-Leu 羧肽酶B (3)Ala-Gly-Phe 胰凝乳蛋白酶 (4)Pro-Arg-Met 胰蛋白酶 11．用下列哪种试剂最适合完成以下工作:溴化氰、尿素、β-巯基乙醇、胰蛋白酶、过酸、丹磺酰氯(DNS-Cl)、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸(异硫氰酸苯酯)、胰凝乳蛋白酶。 (1)测定一段小肽的氨基酸排列顺序 (2)鉴定小于10-7克肽的N-端氨基酸 (3)使没有二硫键的蛋白质可逆变性。如有二硫键，应加何种试剂？ (4)水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽键 (5)水解由甲硫氨酸羧基形成的肽键 (6)水解由碱性氨基酸羧基形成的肽键 12．扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。 (1)在低pH时沉淀。 (2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。 (3)在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。 (4)加热时沉淀。 (5)加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，而导致溶解度的减小。 (6)如果加入一种非极性强的溶剂，使介电常数大大地下降会导致变性。 13．某种溶液中含有三种三肽：A肽：Tyr - Arg - Ser , B肽：Glu - Met - Phe 和C肽：Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为3.8；α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH（2.0，6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？ 14．利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。（a）Asp和Lys（b）Arg和Met（c）Glu和Val（d）Gly和Leu （e）Ser和Ala 15. 氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58％的色氨酸（色氨酸的分子量为204）。（a）试计算牛血清白蛋白的最小分子量（假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基）。（b）凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的分子量为70，000，试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基？ 16. 胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？何种氨基酸才能提供这样的基团？17．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中： CNBr 异硫氰酸苯酯丹磺酰氯脲6mol/LHCl β-巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶其中哪一个最适合完成以下各项任务？ （a）测定小肽的氨基酸序列。 （b）鉴定肽的氨基末端残基。 （c）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？ （d）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 （e）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 （f）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 18. 由下列信息求八肽的序列。 （a）酸水解得Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val （b）Sanger试剂处理得DNP-Ala。 （c）胰蛋白酶处理得Ala，Arg，Thr 和Leu，Met，Phe，2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala和DNP-Val。 （d）溴化氰处理得Ala，Arg，高丝氨酸内酯，Thr，2Val，和Leu，Phe，当用Sanger 试剂处理时，分别得DNP-Ala和DNP-Leu。 19. 下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？ （a）血液中的pH由7.4下降到7.2。 （b）肺部CO2分压由6kPa（屏息）减少到2kPa（正常）。 （c）BPG水平由5mM（平原）增加到8mM（高原）。 20．什么是蛋白质的沉淀作用？有哪些沉淀蛋白质的方法？各方法沉淀的机理是什么？21．将Asp（pI＝2.98）、Gly（pI＝5.97）、Thr（pI＝6.53）、Lys（pI＝9.74）的pH为3.0的柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的阳离子交换树脂上，然后用该缓冲液洗脱此柱，问这四种氨基酸将按何种顺序洗脱？ 22．何谓蛋白质的变性？哪些因素会导致蛋白质的变性？蛋白质变性的机理是什么？变性蛋白质有何特征？举例说明蛋白质变性的应用。 23．从Anfinsen的核糖核酸酶进行的变性与复性实验可得到哪些结论？ 参考答案 四、问答题参考答案 1．答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息， 所以一级结构决定其高级结构。 2．答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。 3．答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。 4．答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。 （2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C ＝O形成氢键。 （3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。 5．答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。 （1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。 （2）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。 （3）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。 6．答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性，但共价键不破坏，即二硫健与肽键保持完好。 7．答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化： （1）生物活性丧失； （2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。 （3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。 8．答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面： （1）生物催化作用：酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。 （2）结构蛋白：有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。 （3）运输功能：如血红蛋白具有运输氧的功能。 （4）运动功能：收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。（5）激素功能：动物体内有些激素是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。（6）免疫功能：抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。（7）贮藏蛋白：有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。（8）接受和传递信息：生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。 （9）控制生长与分化：有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。 （10）毒蛋白：能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。 9．答：（a）异硫氢酸苯酯；（b）丹磺酰氯；（c）脲、β-巯基乙醇；（d）胰凝乳蛋白酶； （e）CNBr; （f）胰蛋白酶。 10．答：（1）不能，因为Arg与Pro连接。 （2）不能，因为羧肽酶B仅仅水解C-末端为Arg或Lys的肽。 （3）不能，因为胰凝乳蛋白酶主要水解Phe，Trp，Tyr和Leu的羧基形成的肽键。（4）能，胰蛋白酶可作用于Arg和Met之间的肽键，产物为Pro-Arg和Met. 11．答(1)苯异硫氰酸 （2）丹磺酰氯 （3）尿素，如有二硫键应加β-巯基乙醇使二硫键还原。 （4）胰凝乳蛋白酶 （5）溴化氰 （6）胰蛋白酶 12．答（1）在低pH时，羧基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性，并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解 度降低，因而产生沉淀。 （2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度，使蛋白质水化层破坏，而使蛋白质沉淀。 （3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以其溶解度最小。 （4）加热会使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水基团被暴露，溶解度降低。从而引起蛋白质沉淀。 （5）非极性溶剂减少了表面极性基团的溶剂化作用，促使蛋白质分子之间形成氢键，从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。 （6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，结果促使蛋白质肽链展开而导致变性。 13．答：pH=6.0比pH=2.0或pH=13.0时电泳能提供更好的分辨率。因为在pH＝6.0的条件下各肽带有的净电荷为：A肽+1，B肽－1，C肽0；在pH＝2.0的条件下净电荷分别为A肽+2，B肽+1，C肽+2，在pH＝13.0的条件下净电荷分别为A肽－2，B肽－2，C肽－2。 14．答：（a）Asp（b）Met（c）Glu（d）Gly（e）Ser 15．答：（a）32,100g/mol（b）2 16.答：－COO-；Asp与Glu 17．答：（a）异硫氰酸苯酯。（b）丹磺酰氯。（c）脲；β-巯基乙醇还原二硫键。（d）胰凝乳蛋白酶。（e）CNBr。（f）胰蛋白酶 18．答：Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe 19．答：对肌红蛋白氧亲和性的影响：（a）降低（b）增加（c）降低 20答：蛋白质在水溶液中可形成亲水的胶体，蛋白质从胶体溶液析出的现象称为蛋白质沉淀作用。 沉淀蛋白质的方法有： 盐析法：在蛋白质溶液中加入高浓度的强电解质溶液如硫酸铵、硫酸钠等，蛋白质从溶液中产生沉淀。 机理：破坏了蛋白质分子表面的水化膜和双电层（净电荷），蛋白质溶液失去稳定性而产生沉淀。 有机溶剂沉淀法：乙醇、丙酮等有机溶剂可使蛋白质产生沉淀。 机理：降低溶液的介电常数，也破坏了蛋白质的水化膜，蛋白质产生沉淀，但必须低温操作，以防止蛋白质的变性。 等电点沉淀法：用稀酸或稀碱调节蛋白质的溶液于某蛋白质等电点处，该蛋白质沉 淀析出。 机理：中和蛋白质表面水化膜。 重金属沉淀法：蛋白质在等电点以上的pH下，易于重金属产生沉淀。 机理：重金属与带负电的蛋白质羧基结合产生不可逆沉淀。 21答：在pH为3.0上述四种氨基酸带电状态分别为Asp（0）、Gly（＋）、Thr（＋）、Lys（＋＋），因而与阳离子交换树脂结合的牢固程度从小到大排列为： Asp、Gly≈Thr、Lys；因Thr为亲水氨基酸，随洗脱液的流动较Gly更易洗脱，故四种氨基酸的洗脱顺序为：Asp →Thr → Gly →Lys。 22．答：蛋白质变性作用是指天然的蛋白质在一些物理或化学因素的影响下，使其失去原有的生物学活性，并伴随着其物理、化学性质的改变称为蛋白质的变性。 使蛋白质变性的因素有： （1）物理因素：加热、剧烈的机械搅拌、辐射、超声波处理等； （2）化学因素：强酸、强碱、重金属、盐酸胍、尿素、表面活性剂等。 蛋白质变性的机理：维持蛋白质高级结构的次级键破坏，二级以上的结构破坏，蛋白质从天然的紧密有序的状态变成松散无序的状态，但一级结构保持不变。 蛋白质变性后会发生以下几方面的变化： （1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，结晶能力丧失；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性改变、紫外吸收增加；（3）侧链反应增强；（4）对酶作用敏感，易被蛋白酶水解。 蛋白质变性的应用： （1）加热煮熟食物时食物蛋白质变性既有利于食物蛋白质的消化吸收，也可使食物中的致病菌中的蛋白质变性使其失去原有的生物学活性达到消毒灭菌的目的，使食物安全可靠； （2）酒精消毒也是微生物蛋白质在酒精作用下产生变性； （3）剧烈地搅打蛋清，蛋清变稠也是由于蛋清蛋白发生变性； （4）面团在搓揉过程中面筋蛋白质发生变性，体积增加，易混入气体使面团变得松软有弹性等。 23．答：Anfinsen的核糖核酸酶进行的变性与复性实验证明：蛋白质的一级结构决定其高级结构，而特定的高级结构是蛋白质具有活性的基础。 02 核酸化学 一、填空题 1．常用二苯胺法测定含量，用苔黑酚法测含量。 2．维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是，其次，大量存在于DNA分子中的弱作用力如，和也起一定作用。 3．tRNA的三级结构为形，其一端为，另一端为。 4．DNA双螺旋结构模型是于年提出的。 5．核酸的基本结构单位是。 6．DNA变性后，紫外吸收，粘度，蛋白质变性后，紫外吸收，粘度。7．因为核酸分子具有、，后者分子中具有，因而所以在处有吸收峰，可用紫外分光光度计测定。 8．DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈。 9．DNA所在介质的离子强度越低，其熔解过程的温度，所以DNA应保存在较浓度的盐溶液中，通常为mol/L的NaCI溶液。 10．mRNA在细胞内的种类，但只占RNA总量的，它是以为模板合成的，又是合成的模板。 11．变性DNA 的复性与许多因素有关，包括，，，，等。12．核酸在附近有紫外吸收，这是由于。 13．核酸的特征元素。 14．B型DNA双螺旋的螺距为，每圈螺旋有对碱基，每对碱基的转角是。 15．分子指导蛋白质合成，分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。16．在DNA分子中，一般来说G-C含量高时，比重，T m（熔解温度）则，分子比较稳定。 17．常见的环化核苷酸有和。其作用是，它们核糖上的磷酸-OH环化。 25．真核细胞的mRNA帽子由组成，其尾部由组成，他们的功能分别是，后者对。 36．DNA在水溶解中热变性之后，如果将溶液迅速冷却，则DNA保持状态；若使溶液缓慢冷却，则DNA重新形成。 二、选择题 1. 在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于： A．DNA的Tm值 B. 序列的重复程度 C．核酸链的长短 D. 碱基序列的互补 2. 下列哪项最可能导致DNA变性？ A．加入巯基乙醇 B. 加入甲酰胺及尿素 C. 搅拌 D. 磷酸二酯键的断裂 3. 一个双螺旋DNA长306nm，则该DNA含有多少个碱基对？ A. 560 B. 666 C. 766 D. 900 4. DNA的复性速度与以下哪些因素因素有关？ A. 温度 B. 分子内的重复序列 C. 变性DNA的起始浓度 D. 以上全部5．含有稀有碱基比例较多的核酸是： A．胞核DNA B．线粒体DNA C．tRNA D．mRNA 6．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是： A．m7A PPP N mP N mP B．m7G PPP N mP N mP C．m7U PPP N mP N mP D．m7C PPP N mP N mP 7．DNA变性后理化性质有下述改变： A．对260nm紫外吸收减少B．溶液粘度下降 C．磷酸二酯键断裂D．核苷酸断裂 8．hnRNA是下列哪种RNA的前体？ A．tRNA B．rRNA C．mRNA D．SnRNA 9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是： A．–CCA3`末端B．TψC环；C．DHU环D．反密码子环 10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：: A．25400B．2540 C．29411 D．2941 11．构成多核苷酸链骨架的关键是： A．2′3′-磷酸二酯键B．2′4′-磷酸二酯键 C．2′5′-磷酸二酯键D．3′5′-磷酸二酯键 12．与片段TAGAp互补的片段为： A．AGATp B．ATCTp C．TCTAp D．UAUAp 13．双链DNA的T m较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致： A．A+G B．C+T C．A+T D．G+C 14．反密码子GψA，所识别的密码子是： A．CAU B．UGC C．CGU D．UAC 15. 核酸变性后可发生哪些效应？ A. 减色效应 B. 增色效应 C. 失去对紫外线的吸收能力 D. 最大吸收峰蓝移 三、判断题 （）1．真核生物mRNA的5’端有一个多聚A的结构。 （）2．DNA的T m值随（A+T）/（G+C）比值的增加而减少。 （）3．核酸中的修饰成分（也叫稀有成分）大部分是在mRNA中发现的。 （）4．DNA的T m值和AT含量有关，AT含量高则T m高。 （）5．两个核酸样品A和B，如果A的OD260/OD280大于B的OD260/OD280，那么A 的纯度大于B的纯度。 （）6．毫无例外，从结构基因中DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。 （）7．真核生物成熟mRNA的两端均带有游离的3’-OH。 （）8．DNA复性（退火）一般在低于其T m值约20℃的温度下进行的。 （）9．用碱水解核酸时，可以得到2’和3’-核苷酸的混合物。 （）10．生物体内，天然存在的DNA分子多为负超螺旋。 （）11．mRNA是细胞内种类最多、含量最丰富的RNA。 （）12．tRNA的二级结构中的额外环是tRNA分类的重要指标。 （）13．对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280<1.8，则说明样品中含有RNA。（）14．DNA是生物遗传物质，RNA则不是。 （）15．脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。 （）16．原核生物和真核生物的染色体均为DNA与组蛋白的复合体。 （）17．基因表达的最终产物都是蛋白质。 四、问答题 1．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？ 2．将核酸完全水解后可得到哪些组分?DNA和RNA的水解产物有何不同？ 3．计算：T7噬菌体DNA，其双螺旋链的相对分子质量为2.5×107。计算DNA链的长度（设核苷酸的平均相对分子质量为650）。 4．在稳定的DNA双螺旋中，哪两种力在维系分子立体结构方面起主要作用？ 5．有二个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌，两种DNA样品中的腺嘌呤碱基含量分别占它们DNA总碱基的32％和17％。这两个DNA样品的腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少？其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种DNA是取自嗜热菌？答案的依据是什么？ 6．简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。 7．简述下列因素如何影响DNA的复性过程： （1）阳离子的存在；（2）低于Tm的温度；（2）高浓度的DNA链。 8．计算(1)分子量为3×105的双股DNA分子的长度。（2）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）. 9．试述与蛋白质生物合成有关的三种主要的RNA的生物功能。 10．如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA量为6.4×109个碱基对。试计算人体 DNA的总长度是多少？是太阳-地球之间距离（2.2×109公里）的多少倍？ 11．列述DNA双螺旋结构要点，并说明该螺旋模型提出的意义。 12．RNA的功能多样性表现在哪几方面？ 13．以克为单位计算从地球延伸到月亮（约320,000km）这么长的双链DNA的重量：已知双链DNA每1000对核苷酸重1×10-18克，每对碱基对长0.34nm。 14.解释为什么双链DNA变性时紫外吸收增加？ 参考答案 四、问答题参考答案： 1．答：将DNA的稀盐溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性，有以下特点：变性温度范围很窄，260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失。Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。在数值上等于DNA变性时摩尔磷消光值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。 2．答：(2.5×107/650) × 0.34 = 1.3× 104nm = 13μm。 3. 答：（5ˊ）GCGCAATATTTTGAGAAATATTGCGC-3ˊ，含有回文序列；单链内可形成发卡结构；双链可形成十字结构。 4．答：在稳定的DNA双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方 面起主要作用。 5. 答：一个DNA含量为32％A、32％T、18％G和18％C，另一个为17％A、17％T、33％G和33％C，均为双链DNA。前一种取自温泉的细菌，后一种取自嗜热菌，因为其G－C含量高，变性温度高因而在高温下更稳定。 6．答：tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为： （1）tRNA的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。（2）叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。 （3）氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA上的密码子相互识别。 （4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。 （5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关。 （6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。7．答：（1）阳离子的存在可中和DNA中带负电荷的磷酸基团，减弱DNA链间的静电作用，促进DNA的复性； （2）低于Tm的温度可以促进DNA复性； （3）DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度、机会，从而促进DNA复性。8．答：（1）（3×105/618×10）×3.4＝165.0 （nm） （2）3×105/618×10＝48.5（圈） 9．答：mRNA：信使RNA，它将DNA上的遗传信息转录下来，携带到核糖体上，在那里以密码的方式控制蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，作为蛋白质合成的直接模板； rRNA是核糖体RNA，与蛋白质共同形成核糖体，核糖体不仅是蛋白质合成的场所，还协助或参与了蛋白质合成的起始与转肽反应； tRNA是转运RNA，与合成蛋白质所需要的单体：氨基酸形成复合物，将氨基酸转运到核糖体中mRNA的特定位置上。 10．答：（1）每个体细胞的DNA的总长度为： 6.4×109×0.34nm = 2.176×109 nm= 2.176m （2）人体内所有体细胞的DNA的总长度为： 2.176m×1014 = 2.176×1011km （3）这个长度与太阳-地球之间距离（2.2×109公里）相比为： 2.176×1011/2.2×109 = 99倍 11．答： DNA双螺旋的结构特点有： （1）两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互相缠绕形成右手螺旋； （2）每圈螺旋由10对碱基组成，双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为 0.34nm，两核苷酸之间的夹角是36°； （3）碱基位于结构的内侧，而亲水的戊糖－磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成螺旋的骨架； （4）碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行，双螺旋结构表面有两条螺形沟，一大一小； （5）碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连。 该螺旋提出的意义：直接揭示了遗传信息的传递机制，引发了人类对生物遗传性了解的一场革命。 12．答：RNA的功能多样性表现于： （1）控制蛋白质的生物合成：有三种RNA 参与了蛋白质的合成： rRNA：构成核糖体是蛋白质的合成场所； tRNA：在蛋白质合成过程中携带氨基酸参与蛋白质的合成，是将mRNA的核苷顺序翻译成蛋白质的氨基酸顺序的“适配器分子”； mRNA：是蛋白质合成的模板，指导蛋白质的合成。 （2）作用于RNA转录后的加工：snRNA。 （3）生物催化：核酶具有催化功能。 （4）与遗传信息的加工与进化有关，asRNA。 （5）病毒RNA是遗传信息的携带者。 13．答：该DNA的碱基对数＝320,000×1012/0.34=9.4×1017bp 该DNA的重量＝9.4×1013×1×10－18＝9.4×10－4(g) 14．答：DNA 分子中碱基上的共轭双键使 DNA 分子具有吸收260 nm 紫外光的特性，在 DNA 双螺旋结构中碱基藏入螺旋内侧，紫外吸收较弱。变性时 DNA 双螺旋解开，于是碱基外露，更有利于紫外吸收，故而产生增色效应。 03 酶化学 一、填空题 1．酶具有、、和等催化特点。 2．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。 3．与酶催化的高效率有关的因素有、、、、等。 4．常用的化学修饰剂DFP可以修饰残基，TPCK常用于修饰残基。5．酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法)，得到的直线在横轴上的截距为，纵轴上的截距为。 6．磺胺类药物可以抑制，从而抑制细菌生长繁殖。 7．pH值影响酶活力的机制是：影响，影响，从而影响。 8．脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有专一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油－1－磷酸一种底物，因此它具有专一性。 9．判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的和。 10．全酶由和组成，在催化反应时，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。 11．酶的活性中心包括和两个功能部位，其中直接与底物结合，决定酶的专一性，是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。12．酶活力是指，一般用 表示。 13．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的初速度，即时测得的反应速度。 14．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、和。 15．测定酶活力时，通常控制在酶的、、 下进行。 16．酶活性受到多种因素的调节控制，最常见的调节方式有与调节。 二、选择题 1．酶具有高度催化能力的原因是： A．酶能降低反应的活化能B．酶能催化热力学上不能进行的反应 C．酶能改变化学反应的平衡点D．酶能提高反应物分子的活化能 2．酶促反应中决定酶专一性的部分是： A. 酶蛋白 B. 底物C．辅酶或辅基 D. 催化基团 4. 假定一种酶只有当某一特定的组氨酸残基侧链未被质子化时，酶分子才具有活性，降低pH对于该酶会发生下列哪一种类型的抑制作用？ A．反竞争性B．非竞争性C．竞争性D．混合型 5．磺胺药物治病的原理是： A. 直接杀死细菌 B. 细菌生长所需的二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂 C. 分解细菌的分泌物 D.细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂 6. 有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A. 巯基 B. 羟基 C. 羧基 D. 咪唑基 7．酶原激活的实质是： A．激活剂与酶结合使酶激活B．酶蛋白的变构效应 C．酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心 D．酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变 8. 蛋白酶是一种： A.水解酶 B. 合成酶 C. 裂解酶D．酶的蛋白质部分 9. 酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达到一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是： A．酶与形变底物产生不可逆结合B．酶与未形变底物形成复合物 C．酶的活性部位为底物所饱和D．过多底物与酶发生不利于催化反应的结合10．酶的活性中心是指： A．酶分子上含有必需基团的肽段B．酶分子与底物结合的部位 C．酶分子与辅酶结合的部位D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区11．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关： A．作用时间B．抑制剂浓度C．底物浓度 D．酶与抑制剂的亲和力的大小E．酶与底物的亲和力的大小 12．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度： A．不可逆抑制作用B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用D．反竞争性可逆抑制作用 13．竞争性抑制剂作用特点是： A．与酶的底物竞争激活剂B．与酶的底物竞争酶的活性中心 C．与酶的底物竞争酶的辅基D．与酶的底物竞争酶的必需基团； 15．酶催化作用对能量的影响在于： A．降低活化能B．增加活化能C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能14．酶的竞争性可逆抑制剂可以使： A．V max减小，K m减小B．V max增加，K m增加 C．V max不变，K m增加D．V max不变，K m减小 15．在生理pH7.0条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体：A．His的咪唑基B．Lys的ε氨基C．Arg的胍基D．Cys的巯基16．对于下列哪种抑制作用，抑制程度为50%时，[I]=Ki ： A．不可逆抑制作用B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用D．反竞争性可逆抑制作用 17．下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂： A 有机磷化合物 B 有机汞化合物 C 有机砷化合物 D 磺胺类药物18．酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上： A．天冬氨酸B．脯氨酸C．赖氨酸D．丝氨酸 三、判断题 （）1．酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。 （）2．测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。 （）3．测定酶活力时，一般测定产物生成量比测定底物消耗量更为准确。 （）4．某些调节酶的V-[S]的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物分子的亲和力。 （）5．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 （）6．某些酶的Km由于代谢产物存在而发生改变，而这些代谢产物在结构上与底物无关。 （）7．在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促的反应能够达到正常Vmax。（）8．碘乙酸因可与活性中心-SH以共价键结合而抑制巯基酶，而使糖酵解途径受阻。（）9．酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。 9．对：检查酶的含量及存在，不能直接用重量或体积来表示，常用它催化某一特定反应的能力来表示，即用酶的活力来表示，因此酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。（）10．从鼠脑分离的己糖激酶作用于葡萄糖时K m=6×10-6mol/L作用于果糖时 K m=2×10-3mol/L，则己糖激酶对果糖的亲和力更高。 （）11．K m是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关 （）12．K m是酶的特征常数，在任何条件下，K m是常数。 （）13．K m是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。 （）14．酶可以促成化学反应向正反应方向转移。 （）15．酶促反应的初速度与底物浓度无关。 （）16．一种酶有几种底物就有几种K m值。 （）17．当[S]>>K m时，V趋向于V max，此时只有通过增加[E]来增加V。 （）18．酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。 （）19．酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。 （）20．金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。 （）21．增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。 （）22．酶反应的最适pH值只取决于酶蛋白本身的结构。 四、问答题 1．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性？ 2．在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？ 3．怎样证明酶是蛋白质？ 4．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于K m或大大低于K m呢？ 5．为什么蚕豆必须煮熟后食用，否则容易引起不适？ 6．新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高。可是掰下的玉米贮存几天后就不那么甜了，因为50％糖已经转化为淀粉了。如果将新鲜玉米去掉外皮后浸入沸水几分钟，然后于冷水中冷却，储存在冰箱中可保持其甜味。这是什么道理？ 7 求：(1)V max和Km；(2)为什么当[S]≥1.0×10-2mol/L时，V为常数？(3) [S]＝0.1mol/L时,游离酶浓度[E]是多少？(4)当[S]=2.5×10-5mol/L.min 时，求反应前5分钟内生成产物的总mol数。(5)当[E t]增加一倍时，V max与K m各是多少？ 8．试述温度、pH对酶促反应速度的影响及其影响机理。 9．什么是酶的专一性？酶的专一性分几类？举例说明。 10．比较酶的三种可逆抑制作用的作用特点。 参考答案 四、问答题 1．答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。 （2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，因容易失活而具有反应条件温和性，活力可调节控制并与辅助因子有关。 2．答：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部 分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。 3．答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。 （2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。 （3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。 总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。 4．答：据V~[S]的米氏曲线，当底物浓度大大低于K m值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于K m值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。 5．蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适。 6．答：采下的玉米在沸水中浸泡数分钟，可以使其中将糖转化成淀粉的酶基本失活，而后将玉米存放在冰箱中，可以使残存的酶处于一种低活性状态，从而保持了玉米的甜度。 7．答：(1)从表中数据呈现规律可以看出，该酶促反应动力学符合米氏方程。 当[S]≥0.01mol/L，反应速度不随〔S〕的变化而变化，即达到最大反应速度： Vmax＝75.0(μmol/L.min) 根据米氏方程V＝V max〔S〕/（K m+[S]），将〔S〕＝6.25×10－5 mol/L， V＝15.0μmol/L.min代人方程，得：K m＝2.5×10－5mol/L (2)当[S]≥1.0×10-2mol/L，此时酶完全被底物结合并达到饱和，即[E t]＝[ES]，增加〔S〕 并不使〔ES〕增加，酶促反应速度达到最大。 (3) [S]＝0.1mol/L时，游离酶浓度[E]＝[E t]－[ES]=0 (4)当[S]=2.5×10-5mol/L.min 时，反应初速度： V=75×2.5×10－5/(2.5×10-5＋2.5×10－5)＝37.5μmol/L.min 反应前5分钟生成的产物量为37.5×5＝187.5μmol/L (5)当[E t]增加一倍时，V max也增加一倍，即150μmol/L.min K m与酶浓度无关，保持不变。 8．答：温度：酶促反应速度存在着最适反应温度，当温度低于此温度，反应速度随温度的增加而增加；高于此温度，反应速度随温度的增加而降低。 机理：低温下，温度升高，反应体系中的活化分子数增加，反应速度增加；当温度增加到一定程度时，引起酶变性失活，反应速度下降。 pH：大多数酶促反应速度也存在最适反应pH，在此pH下，酶促反应速度达到最大。 机理：pH影响酶活性中心解离基团的解离状态，从而影响与底物的结合状态与反应活性；极端的pH下可导致酶变性失活。 〔S〕：在酶的总浓度一定时，较低浓度下反应速度随浓度的增加而增加，但增加的趋势越来越小，最后达到最大反应速度。 机理：在酶浓度一定条件下，当底物浓度较低时，底物浓度增加，〔ES〕也随之增 加，V=k3[ES]，速度增加；当底物浓度较高时，〔ES〕不再随底物浓度增加 而增加，即酶被底物饱和，此时酶促反应速度达到最大。 〔E〕：在底物充足时，酶促反应速度随酶浓度的增加而呈直线上升。 机理：当〔S〕远大于〔E〕时，〔E〕增加，〔ES〕增加，速度增加。 激活剂与抑制剂：激活剂加快化学反应速度，抑制剂降低反应速度 机理：激活剂通过激活酶或底物、抑制产物等方式加快正反应速度；抑制剂通过与酶可逆或不可逆结合改变酶的空间结构从而抑制酶的活性而达到降低反应速 度。 9、什么是酶的专一性？酶的专一性分几类？举例说明。 答：酶的专一性：酶对所作用的底物的选择性，一种酶只作用于一种或一类底物。根据酶对底物的选择对象不同，酶的专一性分为： 绝对专一性：一种酶选择一种底物发生作用。如尿酶只水解尿素。 相对专一性；一种酶选择一类底物发生作用，又分键的专一性和基团专一性。 键的专一性：酶对所作用的底物的键具有选择性，如：酯酶只作用于酯键。 基团专一性：酶对所作用的底物的键及其键一侧或两侧的基团具有选择性。如胰蛋白酶作用于肽键时选择肽键的羧基端氨基酸为赖氨酸或精氨酸。 立体专一性：酶对所作用的底物的立体构型具有选择性。如：L－氨基酸氧化酶只作用于L－氨基酸. 几何专一性：酶对作用的底物的顺反异构体的选择性。如顺乌头酸只作用于顺式乌头酸。10．比较酶的三种可逆抑制作用的作用特点。 答：酶的可逆抑制分为三类： （1）竞争性抑制： A、抑制剂I与底物S在化学结构上相似，能与底物S竞争酶E分子活性中心的结合基 团. B、抑制程度取决于抑制剂与底物的浓度比、〔ES〕和〔EI〕的相对稳定性； C、加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除； D、此抑制剂存在下，V max不变，K m增加。 （2）非竞争性抑制： A、I和S在结构上一般无相似之处，I常与酶分子上结合基团以外的化学基团结合，这种结合并不影响底物和酶的结合； B、Km值不变，Vmax值变小，增加底物浓度并不能减少I对酶的抑制。 （3）反竞争性抑制 A、反竞争性抑制剂必须在酶结合了底物之后才能与酶与底物的中间产物结合，该抑制 剂与单独的酶不结合； B、反竞争性抑制剂存在下，Km、Vmax都变小。 04 维生素与辅酶 一、填空题 1．维生素B1主要是以辅酶形式，作为和的辅酶，转移二碳单位。 2．维生素A的活性形式是，可与视蛋白组成，后者是维持暗视觉所必需的。3．维生素D在体内的主要作用是调节代谢，与生长有关。 4．维生素K的主要作用是作为的辅酶，促进肝脏凝血酶原中Glu残基的，生 成，修饰后的凝血酶原与结合，才能被激活转化为凝血酶。 5．维生素C是的辅酶，参与胶原蛋白中的的羟化反应，另外还具有作用等。 6．维生素B2的化学结构可以分为二部分，即二甲基异咯嗪基和核糖醇基，其中 原子上可以加氢，因此有氧化型和还原型之分。 7．维生素B3由以辅酶的形式，作为各种的辅酶，在代谢中传递。8．维生素B5其辅酶形式是与，作为的辅酶，起递作用。 9．生物素是的辅酶，在反应中起重要的作用。 10．维生素B12是唯一含的维生素，它有多种辅酶形式。其中是变位酶的辅酶，是转甲基酶的辅酶。 11．辅助因子包括辅酶、辅基和金属离子等，其中与酶蛋白结合紧密，需要 除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。 12．叶酸以其起辅酶的作用，它有和两种还原形式，后者的功能作为载体。 二、选择题 1. 肠道细菌可以合成的维生素是： A. 维生素K B. 维生素D C. 维生素E D.维生素C 2. 在人体内能转变为维生素PP的化合物是： A. 酪氨酸 B. 色氨酸 C. 苯丙氨酸D。肾上腺皮质激素 3. 下列叙述正确的是： A. 所有的辅酶都是维生素 B. 绝大多数水溶性维生素都可作为辅酶或辅酶的前体 C. 所有的辅酶都含有维生素 D. 前列腺素是由脂溶性维生素衍生而来 4. 转氨基反应要求的维生素是： A. 烟酸 B. 硫胺素 C. 磷酸吡哆醛 D. 核黄素5．下列辅酶中的哪个不是由维生素构成的： A．CoA B．CoQ C．FH2D．FMN 6．下列叙述中哪一种是正确的： A．所有的辅酶都包含维生素组分 B．所有的维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分 C．所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分 D．只有B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分 7．多食糖类需补充： A．维生素B1 B．维生素B2 C．维生素B5D．维生素B6E．维生素B7 8．多食肉类，需补充： A．维生素B1B．维生素B2C．维生素B5D．维生素B6 9．以玉米为主食又缺乏合理副食，容易导致下列哪种维生素的缺乏：A．维生素B1 B．维生素B2C．维生素B5D．维生素B6E．维生素B7 10．下列化合物中哪个不含腺苷酸组分： A．CoA B．FMN C．FAD D．NAD+E．NADP+ 11．需要维生素B6作为辅酶的氨基酸反应有： A．转氨和脱羧B．酰基转移C．糖基转移D．转氨、脱羧和消旋12．下列一组维生素－辅酶－缺乏症的关系中，错误的是： A．B1-TPP-脚气病B．B2-FMN-眼角膜炎C．B5-NADP+-癞皮病D．B7-叶酸-贫血13、下面一组关于维生素－辅酶－缺乏症的关系中，错误的是： A．B11－四氢叶酸－贫血B．B2－FAD－夜盲症 C．C－羟化酶辅酶－坏血病D．PP－NADP+－糙皮病 三、判断题 （）1．脂溶性维生素都不能作为辅酶参与代谢。 （）2．维生素E不容易被氧化，因此可做抗氧化剂。 （）3．植物的某些器官可以自行合成某些维生素，并供给植物整体生长所需。 （）4．L-抗坏血酸没有活性，D-抗坏血酸有活性。 （）5．维生素B1由主要以TPP形式，作为脱羧酶和转酮酶的辅酶，转移一碳单位。（）6．维生素C的活性形式是11－顺视黄醛，可与视蛋白组成视紫红质，后者是维持暗视觉所必需的。 （）7．.维生素D在体内的主要作用是调节铁锌代谢，与骨骼生长有关。 （）8．维生素K的主要作用是作为转酮酶的辅酶，促进肝脏凝血酶原中Glu残基的羧化，生成γ－羧基谷氨酸，修饰后的凝血酶原与Fe2＋结合，才能被激活转化为凝 血酶。 （）9．B族维生素都可以作为辅酶的组分参与代谢。 （）10．维生素C是羧化酶的辅酶，另外还具有解毒作用等。 （）11．维生素B12的化学结构可以分为二部分，即二甲基异咯嗪基和核糖醇基，其中1，10位氮原子上可以加氧，因此有氧化型和还原型之分。 （）12．维生素B3由丁酸衍生物与β-丙氨酸通过酰胺键相连而成，可以与巯基乙胺，焦磷酸和3’-AMP共同组成辅酶CoQ，作为各种酰化反应的辅酶，传递巯基。（）13．维生素B5是呋喃衍生物，有烟酸，烟酰胺两种形式，其辅酶形式是NAD+与NADP+，作为脱氢酶的辅酶，起递氢作用。 （）14．经常做日光浴有助于预防佝偻病和骨软化症的出现。 （）15．生物素可看作由尿素，噻吩，戊酸侧链三部分组成，是羟化酶的辅酶，在CO2的还原中起重要的作用。 （）16．维生素B12是唯一含金属元素的维生素，它有多种辅酶形式。其中5’-脱氧腺苷钴胺素是转甲基酶的辅酶，甲基钴胺素是变位酶的辅酶。 （）17．除了动物外，其他生物包括植物、微生物的生长也有需要维生素的现象。（）18．叶酸以其还原性产物起辅酶的作用，它有DHFA和THFA两种还原形式，前者的功能作为一碳单位载体。 四、问答题 1．请写出维生素B1、B2的名称及它们的辅酶形式，它们是什么酶的辅酶。 2．人对烟酸（尼克酸）的需要量为每天7.5毫克。当饮食中给予足量的色氨酸时，尼克酸的需要量可以降低。由此观察，尼克酸与色氨酸的代谢有何联系？当饮食是以玉米为主食，而肉类很少时，人们易得癞皮病，为什么这种情况会导致尼克酸的缺乏，你能给予说明吗？ 3．在一个典型的实验中，给予鸽子的一种实验饲料，浙渐地发现它们无法推持平衡及协调。而且它们的血液及脑中的丙酮酸比正常鸽子高出许多。若喂给鸽子肉汁，则此症状可以防止或改善。你能解释这个现象吗？ 4．试述磺胺类药物抗菌的作用原理 5．将下列化学名称与B族维生素及其辅酶形式相匹配？ （A）泛酸；（B）烟酸；（C）叶酸；（D）硫胺素；（E）核黄素；（F）吡哆素；（G） 生物素。 （1）B1；（2）B2；（3）B3 ；（4）B5 ；（5）B6；（6）B7 ；（7）B11；（8）B12。 (Ⅰ)FMN；(Ⅱ)FAD；(Ⅲ)NAD+；(Ⅳ)NADP+；(Ⅴ)CoA；(Ⅵ)PLP；(Ⅶ)PMP；(Ⅷ)FH2，FH4；(Ⅸ)TPP。 6．为什么维生素A及D可好几个星期吃一次，而维生素B复合物就必须经常补充？7．角膜软化症是因维生素A缺乏，而使眼球乾燥及失去光泽，甚至造成失明。这种疾病危害很多小孩，但很少影响大人。在热带地区，每年约有10000个年纪18到36个月的小孩，因罹患此病而致瞎，相反大人即使食用维生素A缺乏的食物2年以上，结果只是患有夜盲症而已。当给予维生素A，则夜盲症很容易消失。请您解释为什么维生素A 缺乏对小孩及大人的影响的差异会这么大？ 8．肾性骨发育不全，或称肾性佝楼症，这种疾病主要是骨骼矿物质排除过多。肾病患者，即使给予均衡饮食，仍然会有肾性骨发育不全发生。请问哪一种维生素与骨骼矿物质化有关？为什么肾脏受损会造成骨骼矿物质排除过多。 9．何谓维生素缺乏症？试分析其产生原因。 10．简述维生素A、D、B 1、B 2 、PP、C的生理功能与缺乏症。 11．列表说明B族维生素与辅酶的关系。 参考答案 四、问答题 1. 答：B1称为硫胺素，辅酶名称为硫胺素焦磷酸，它是脱羧酶的辅酶。B2称为核黄素，辅酶为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），为氧化还原酶的辅酶。 2. 答：烟酸既是生物合成色氨酸所必需的，又可以由色氨酸合成。玉米中色氨酸的含量低。 3. 答：硫胺素缺乏。肉汁中含有硫胺素。 4. 磺胺类药物与叶酸的组成成分对氨基苯甲酸的化学结构类似。因此，磺胺类药物可与对氨基苯甲酸竞争细菌体内的二氢叶酸合成酶，从而竞争性抑制该酶的活性，使对于磺胺类敏感的细菌很难利用对氨基苯甲酸合成细菌生长所必需的二氢叶酸，最终抑制了细菌的生长和繁殖。人体所必需的叶酸是从食物中获得的，人体不合成叶酸，所以人体用磺胺类药物只是影响了磺胺类敏感的细菌的生长繁殖，而对人体的影响很小，达到治病的目的。 5．答：（A）―（3）―（Ⅴ）；（B）―（4）―（Ⅲ），（Ⅳ）； （C）―（7）―（Ⅷ）；（D）―（1）―（Ⅸ）； （E）―（2）―（Ⅰ），（Ⅱ）；（F）―（5）―（Ⅵ），（Ⅶ）；（G）―（6）。 6. 答：维生素A和D是脂溶性的维生素，可以贮存。但B族维生素是水溶性的，不能贮存，即维生素B复合物的高溶解度导致了其快速排泄，所以必须经常补充。 7. 答：成熟的肝脏储存维生素A多。 8. 答：维生素D3；受损的肾脏妨碍维生素D3完全羟化形成其生物活性形式。 9.答：机体因缺乏维生素导致的疾病称为维生素缺乏症。产生原因： (1)维生素的摄入量不足：偏食、挑食、食物加工或储藏不当导致食物中维生素损失等； (2)维生素的吸收障碍：脂肪吸收不良易导致脂溶性维生素的缺乏； (3)特殊生理状态下需要量增加而补充不足：哺乳期妇女、生长发育旺盛的婴幼儿、青 少年、病人的恢复时期都需要增加维生素的摄入量而补充不足时； (4)食物以外的维生素供给不足：长期服用抗菌素的病人易导致肠道细菌生成不良，由 肠道细菌合成的维生素可能缺乏。 《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参 与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是: 一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D ); 121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（C） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（C） A. C. E. A.胆A.激酶 136.高密度脂蛋白的主要功能是（D） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（C） A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（B） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂 ）A. D. A. E. A. 谢 A. 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ACE） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为（BDE） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ABE） A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐 222.脂蛋白的结构是（ABCDE） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心 过淋巴系统进入血液循环。 230、写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？ 答：胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA、NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素D3。231、简述血脂的来源和去路？ 答：来源：食物脂类的消化吸收；体内自身合成的 2、 （β-[及 胰岛素抑制HSL活性及肉碱脂酰转移酶工的活性，增加乙酰CoA羧化酶的活性，故能促进脂肪合成，抑制脂肪分解及脂肪酸的氧化。 29、乙酰CoA可进入以下代谢途径： 答：①进入三羧酸循环氧化分解为和O，产生大量 一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的 生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸 生物化学试题库及其答案——糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和 ________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、 ________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是 ________________。 二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳 定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题 一、填空题 2．蛋白质分子表面的_电荷层_____和__水化膜____使蛋白质不易聚集，稳定地分散在水溶液中。 5．写出下列核苷酸的中文名称：A TP__三磷酸腺苷__和dCDP_脱氧二磷酸胞苷______。6．结合蛋白质酶类是由__酶蛋白__和__辅助因子____相结合才有活性。 7．竞争性抑制剂与酶结合时，对Vm的影响__不变_____，对Km影响_是增加_____。有机磷杀虫剂中毒是因为它可以引起酶的___不可逆____抑制作用。 8．米氏方程是说明___底物浓度___和__反应速度__之间的关系，Km的定义__当反应速度为最大速度的1/2时的底物的浓度___________。 9．FAD含维生素B2_____，NAD+含维生素____PP________。 12．磷酸戊糖途径的主要生理意义是__生成磷酸核糖__和__NADPH+H_。 13．糖酵解的主要产物是乳酸___。 14．糖异生过程中所需能量由高能磷酸化合物_ATP__和__GTP__供给。 15．三羧酸循环过程的限速酶_柠檬酸合酶__、_异柠檬酸脱氢酶、_a—酮戊二酸脱氢酶复合体。 16．糖酵解是指在无氧条件下，葡萄糖或糖原分解为_乳酸______的过程，成熟的_红细胞____靠糖酵解获得能量。 17．乳糜微粒（CM）在__小肠粘膜细胞__合成，其主要功能是_转运外源性甘油三酯____。极低密度脂蛋白在__肝脏_合成。 18．饱和脂酰CoAβ—氧化主要经过脱氢、_ 加水__、__再脱氢___、__硫解___四步反应。19．酮体是由__乙酰乙酸___、__2---_羟基丁酸____、__丙酮_____三者的总称。 20．联合脱氨基作用主要在__肝____、_肾__、__脑___等组织中进行。 21．氨在血液中主要是以__谷氨酰胺__和__丙氨酸_____的形式被运输的。 22．A TP的产生有两种方式，一种是作用物水平磷_酸化____，另一种_氧化磷酸化____。23．线粒体外NADH的转运至线粒体内的方式有_苹果酸-天冬氨酸_和_a_---磷酸甘油___。24．携带一碳单位的主要载体是_四氢叶酸__，一碳单位的主要功用是_合成核苷酸等______。25．脂肪酸的合成在__肝脏______进行，合成原料中碳源是_乙酰CoA__；供氢体是_NADPH+H_，它主要来自_磷酸戊糖途径____。 26．苯丙酮酸尿症患者体内缺乏__苯丙氨酸氧化_酶，而白化病患者是体内缺乏_酪氨酸____酶。使血糖浓度下降的激素是_胰岛素___。 27．某些药物具有抗肿瘤作用是因为这些药物结构与酶相似，其中氨甲嘌呤（MTX）与__叶酸____结构相似，氮杂丝氨酸与__谷氨酰胺____结构相似。 28．核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有__6—MP______，常见的嘧啶类似物有__5—FU______。 29．在嘌呤核苷酸从头合成中重要的调节酶是_磷酸核糖焦磷酸激_酶和_磷酸核糖氨基酸转移__酶。 30．生物体物质代谢调节的基本方式是__酶调节___、__激素调节__、_整体水平调节___。31．化学修饰最常见的方式是磷酸化和___脱磷酸化_____。 33．DNA合成的原料是__四种脱氧核糖核苷酸__，复制中需要的引物是_RNA______。34．“转录”是指DNA指导合成__RNA__________的过程；“翻译”是指由RNA指导合成__蛋白质___的过程。 35．在体内DNA的双链中，只有一条链可以转录生成RNA，此链称为__模板链______。另一条链无转录功能，称为__编码链______。 36．阅读mRNA密码子的方向是___5----3_________，多肽合成的方向是___C端---N端___。 生物膜 五、问答题 1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？ 答：.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2．流动镶嵌模型的要点是什么？ 答：.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？ 4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 5．什么是液晶相？它有何特点？ 6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？ 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？ 1.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。 现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。 4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。 5.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。 6.影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。 7.有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方 向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运 输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。 生物氧化与氧化磷酸化 一、选择题 1．生物氧化的底物是： A、无机离子 B、蛋白质 C、核酸 D、小分子有机物 2．除了哪一种化合物外，下列化合物都含有高能键？ A、磷酸烯醇式丙酮酸 B、磷酸肌酸 C、ADP D、G-6-P E、1,3-二磷酸甘油酸 3．下列哪一种氧化还原体系的氧化还原电位最大？ A、延胡羧酸→丙酮酸 B、CoQ(氧化型) →CoQ(还原型) C、Cyta Fe2+→Cyta Fe3+ D、Cytb Fe3+→Cytb Fe2+ E、NAD+→NADH 4．呼吸链的电子传递体中，有一组分不是蛋白质而是脂质，这就是： 第一章蛋白质的结构与功能 一、A型选择题 1、某一溶液中蛋白质的百分含量为55%，此溶液蛋白质含氮量的百分浓度为：A A.8.8％ B. 8.0％ C. 8.4％ D. 9.2％ E. 9.6％ 2、关于肽键的特点哪项叙述是不正确的？D A.肽键中的C—N键比相邻的N—Cα键短 B.肽键的C—N键具有部分双键性质 C.与α碳原子相连的N和C所形成的化学键可以自由旋转 D.肽键的C—N键可以自由旋转 E.肽键中C—N键所相连的四个原子在同一平面上 3、维持蛋白质一级结构的化学键主要是： E A.盐键 B. 二硫键 C. 疏水键 D. 氢键E．肽键 4、蛋白质中的α-螺旋和β折叠都属于： B A.一级结构 B.二级结构 C. 三级结构 D.四级结构E．侧链结构 5、α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸？ B A．2．5 B．3．6 C．2．7 D．4．5 E．3．4 6、关于蛋白质分子三级结构的叙述哪项是错误的？B A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要由次级键维持 D.亲水基团大多聚集在分子的表面 E.决定盘绕折叠的因素是氨基酸残基 7、关于α-螺旋的论述哪项是不正确的？ D A.α-螺旋是二级结构的常见形式 B.多肽链的盘绕方式是右手螺旋 C.每 3.6个氨基酸残基盘绕一圈 D.其稳定性靠相连的肽键平面间形成的氢键 E.影响螺旋的因素是氨基酸残基侧链的结构与性质 8、具有四级结构的蛋白质特征是： E A．分子中一定含有辅基 B．是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链进一步折叠盘绕而成 C．其中每条多肽链都有独立的生物学活性 D．其稳定性依赖肽键的维系E．靠亚基的聚合和解聚改变生物学活性 9、关于蛋白质四级结构的论述哪项是正确的？ E A.由多个相同的亚基组成 B.由多个不同的亚基组成 C.一定是由种类相同而不同数目的亚基组成 D.一定是由种类不同而相同数目的亚基组成 E.亚基的种类和数目均可不同 10、关于蛋白质结构的论述哪项是正确的？ A A．一级结构决定二，三级结构B．二，三级结构决定四级结构 C．三级结构都具有生物学活性D．四级结构才具有生物学活性 E．无规卷曲是在二级结构的基础上盘曲而成 11、蛋白质的一级结构及高级结构决定于： D A．分子中氢键B．分子中盐键C．分子内部疏水键 D．氨基酸的组成及顺序E．氨基酸残基的性质 12、关于β-折叠的论述哪项是错误的？ C A．β-折叠是二级结构的常见形式B．肽键平面折叠呈锯齿状排列 C．仅由一条多肽链回折靠拢形成D．其稳定靠肽链间形成的氢键维系 蛋白质 一、填空R （1）氨基酸的结构通式为H2N-C-COOH 。 （2）组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸、组氨酸、精氨酸，酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸。 （3）氨基酸的等电点pI是指氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值。 （4）蛋白质的常见结构有α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲。 （5）SDS-PAGE纯化分离蛋白质是根据各种蛋白质分子量大小不同。 （6）氨基酸在等电点时主要以两性离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以__阴_离子形式存在，在pH 生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 生物化学试题及答案（4） 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1．糖酵解（glycolysis）11．糖原累积症 2．糖的有氧氧化12．糖酵解途径 3．磷酸戊糖途径13．血糖(blood sugar) 4．糖异生（glyconoegenesis)14．高血糖(hyperglycemin) 5．糖原的合成与分解15．低血糖(hypoglycemin) 6．三羧酸循环（krebs循环）16．肾糖阈 7．巴斯德效应(Pastuer效应) 17．糖尿病 8．丙酮酸羧化支路18．低血糖休克 9．乳酸循环（coris循环）19．活性葡萄糖 10．三碳途径20．底物循环 二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有、和。 22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在，最终产物为。 23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在酶催化下完成的，受氢体是。两个 底物水平磷酸化反应分别由酶和酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是，是由6—磷酸果糖激酶—2催化生成，该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26．1分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子A TP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化，共生成分子A TP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1分子葡萄糖氧化成CO2和H2O净生成或分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个A TP结合位点，一是ATP作为底物结合，另一是与ATP亲和能力较低，需较高浓度A TP才能与之结合。 33．人体主要通过途径，为核酸的生物合成提供。 34．糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控，而肌肉主要受的调控。 35．因肝脏含有酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生成增多。 36．糖异生主要器官是，其次是。 37．糖异生的主要原料为、和。 38．糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39．调节血糖最主要的激素分别是和。 40．在饥饿状态下，维持血糖浓度恒定的主要代谢途径是。 三、选择题 生物化学试题及答案 绪论 一．名词解释 1.生物化学 2.生物大分子 蛋白质 一、名词解释 1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构 9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性 13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质 17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质 二、填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。 2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。 3、蛋白质的基本化学单位是，其构象的基本单位是。 4、芳香族氨基酸包括、和。 5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。 6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时，分子带净电，在电场中向极游动。 7、蛋白质的最大吸收峰波长为。 8、构成蛋白质的氨基酸除外，均含有手性α-碳原子。 9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。 10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。 11、常用于测定蛋白质N末端的反应有、和。 12、α-氨基酸与茚三酮反应生成色化合物。 13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。 14、坂口反应可用于检测，指示现象为出现。 15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。 16、还原型谷胱甘肽的缩写是。 17、蛋白质的一级结构主要靠和维系；空间结构则主要依靠维系。 18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。 19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。 20、β-折叠可分和。 21、常见的超二级结构形式有、、和等。 22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。 23、蛋白质按分子轴比可分为和。 24、已知谷氨酸的pK1(α-COOH)为2.19，pK2(γ-COOH)为4.25，其pK3(α-NH3+)为9.67，其pI为。 25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最。 三、简答题 生物化学试题及答案( 4) 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1．糖酵解( glycolysis ) 2．糖的有氧氧化 3．磷酸戊糖途径 4．糖异生( glyconoegenesis) 5．糖原的合成与分解6．三羧酸循环( krebs 循环) 7．巴斯德效应(Pastuer 效应) 8．丙酮酸羧化支路 9．乳酸循环( coris 循环) 10．三碳途径 二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在底物水平磷酸化反应分别由 11．糖原累积症 12．糖酵解途径 13．血糖(blood sugar) 14．高血糖(hyperglycemin) 15．低血糖 (hypoglycemin) 16．肾糖阈 17．糖尿病 18．低血糖休克 19．活性葡萄糖 20．底物循环 、和 ，最终产物为。酶催化下完成的，受氢体是酶和酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是，是由6—磷酸果糖激酶— 2 催化生成，该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26．1 分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子ATP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化，共生成分子ATP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1 分子葡萄糖氧化成CO2和H2O 净生 成或分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个ATP结合位点，一是ATP 作为底物结合，另一是与 ATP亲和能力较低，需较高浓度ATP才能与之结合。 33．人体主要通过途径，为核酸的生物合成提供。 34．糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控， 而肌肉主要受的调控。 35．因肝脏含有酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生 成增多。 36．糖异生主要器官是，其次是。 37．糖异生的主要原料为、和。 38．糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39．调节血糖最主要的激素分别是和。 《基础生物化学》试题一 一、判断题（正确的画“√”，错的画“×”，填入答题框。每题1分，共20分） 1、DNA是遗传物质，而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说，分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。 二、单项选择题（请将正确答案填在答题框内。每题1分，共30分） 1、NAD+在酶促反应中转移（） A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是（）。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量（）。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A，该样品中G的含量为（）。 A、35% B、15% C、30% D、20% 5、具有生物催化剂特征的核酶（ribozyme）其化学本质是（）。 A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、酶 6、下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是（）。 A、三羧酸循环 B、氧化磷酸化 C、脂肪酸β氧化 D、糖酵解作用 7、大肠杆菌有三种DNA聚合酶，其中主要参予DNA损伤修复的是（）。 A、DNA聚合酶Ⅰ B、DNA聚合酶Ⅱ C、DNA聚合酶Ⅲ D、都不可以 8、分离鉴定氨基酸的纸层析是（）。 A、离子交换层析 B、亲和层析 C、分配层析 D、薄层层析 9、糖酵解中，下列（）催化的反应不是限速反应。 A、丙酮酸激酶 B、磷酸果糖激酶 C、己糖激酶 D、磷酸丙糖异构酶 10、DNA复制需要：(1)DNA聚合酶Ⅲ；(2)解链蛋白；(3)DNA聚合酶Ⅰ；(4)DNA指导的RNA聚合酶；(5)DNA连接酶参加。其作用的顺序是（）。 二、单项选择题 1．关于蛋白质等电点的叙述下列哪项是正确的（D） A．蛋白质溶液的pH值等于7.0时溶液的pH值B．等电点时蛋白质变性沉淀 C．在等电点处，蛋白质的稳定性增加D．在等电点处，蛋白质分子所带净电荷为零 E．蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值 2．蛋白质变性是由于( D) A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变 C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 3．蛋白质变性会出现下列哪种现象（B） A．分子量改变B．溶解度降低 C．粘度下降D．不对称程度降低E．无双缩脲反应 4．蛋白质分子中维持一级结构的主要化学键是（A） A．肽键B．二硫键C．酯键D．氢键E．疏水键5．关于肽键与肽，正确的是（A） A．肽键具有部分双键性质B．是核酸分子中的基本结构键 C．含三个肽键的肽称为三肽D．多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E．蛋白质的肽键也称为寡肽链 6．DNA水解后可得下列哪组产物（A） A．磷酸核苷B．核糖C．腺嘌呤、尿嘧啶 D．胞嘧啶、尿嘧啶E．胞嘧啶、胸腺嘧啶 7．DNA分子中的碱基组成是( A ) A．A+C=G+T B．T=G C．A=C D．C+G=A+T E．A=G 8．核酸分子中核苷酸之间连接的方式是(C) A．2′，3′磷酸二酯键B．2′，5′磷酸二酯键 C．3′，5′磷酸二酯键D．肽键E．糖苷键 9．大部分真核细胞mRNA的3`—末端都具有（C） A．多聚A B．多聚U C．多聚T D．多聚C E．多聚G 10．关于tRNA的叙述哪一项错误的（D） A．tRNA二级结构呈三叶草形B．tRNA分子中含有稀有碱基 C．tRNA二级结构有二氢尿嘧啶环D．反密码环上有CCA三个碱基组成反密码子E．tRNA分子中有一个额外环 11．影响Tm值的因素有(B )。 A．核酸分子长短与Tm值大小成正比B．DNA分子中G、C对含量高，则Tm值增高C．溶液离子强度低，则Tm值增高D．DNA中A、T对含量高，则Tm值增高E．溶液的酸度 12．DNA分子杂交的基础是（A） A．DNA变性后在一定条件下可复性B．DNA 的黏度大 C．不同来源的DNA链中某些区域不能建立碱基配对 D．DNA变性双链解开后，不能重新缔合 E．DNA的刚性和柔性 13．关于酶的叙述正确的一项是（C） A．酶的本质是蛋白质，因此蛋白质都有催化活性 生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有：ABC生物化学题库及答案大全
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