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《数学物理方法》各章节作业题 要求：每章讲完后的下一周同一时间将作业收齐并交到辅导教师(2016级硕士生刘璋诚、王俊超和2015级硕士生魏弋翔、 徐鹏飞)处。例如，第一周星期四讲完第一章，则第二周 星期四上课时交第一章的作业，以此类推。 说明：若无特别标注，下面的页码均指梁昆淼编《数学物理方法》。 （第三版的页码用红字标出，第四版的页码用蓝字标出） 希望：若对我的讲授和布置的作业有任何批评和建议，欢迎同学们及时指出和告知，不胜感激。（最好用E-mail：） 辅导答疑安排：待定 辅导答疑教师：刘璋诚、王俊超、魏弋翔、徐鹏飞 第一部分复变函数论 “第一章复变函数的一般概念”作业题（2月23日交）
第5页（第三版）第6页（第四版）： 第1题中（1），（2），（4），（6），（10）； 第2题中（1），（2），（3），（7）； 第3题中（2），（3），（7），（8）； 第9页（第三版）第8页（第四版）： 第2题中（1），（3），（7），（9）； 第3题。 “第二章复变函数的导数”作业题（2月27日交） 第13页（第三版）第12页（第四版）：习题； 第18页（第三版）第16页（第四版）： 第1题； 第2题中（2），（3），（4），（8），（10），（11）； 第23页（第三版）第20页（第四版）： 第1题 第3题。 “第三章复变函数的积分”作业题（3月6日交） 第38页（第三版）第31页（第四版）： 第1题，第2题； 补充题1：有一无限长的均匀带电导线与Z轴平行,且与XY平面相交于 ，线电荷密度为λ，求此平面场的复势，并说明积分
?-l z dz α的物理意义。 补充题2：计算()?-l n z dz α，ｎ为正整数，且ｎ≠＋１。 “第四章 复数级数”作业题（3月16日交） 第46页（第三版） 第37页（第四版）：第3题，第4题； 第52页（第三版） 第41页（第四版）：（1），（3），（4），（8）； 第60页（第三版） 第47页（第四版）： （1），（2），（4），（5），（9），（11），（15）； 第64页（第三版） 第50页（第四版）：习题。 “第五章 留数定理”作业题（3月23日交） 第71页（第三版） 第55页（第四版）： 第1题中（1），（2），（3），（5），（9），（10）； 第2题中（1），（4）； 第3题； 第81页（第三版） 第63页（第四版）： 第1题中（4），（5），（7），（8）； 第2题中（4），（6）； 第3题中（1），（2），（7），（8）。 第二部分 积分变换
数学物理方法 课程类别校级优秀□省级优质√省级精品□国家精品□项目主持人李高翔 课程建设主要成员陈义成、王恩科、吴少平、刘峰数学物理方法是理科院校物理类学生的一门重要基础课，该课程所涉内容，不仅为其后续课程所必需，而且也为理论和实际研究工作广为应用。因此，本课程教学质量的优劣，将直接影响到学生对后续课程的学习效果，以及对学生分析问题和解决问题的能力的培养。数学物理方法是物理专业师生公认的一门“难教、难学、难懂”的课程，为了将其变为一门“易教、易学、易懂”的课程，我们对该课程的课程体系、内容设置、教学方法等方面进行了改革和建设，具体做法如下： 一、师资队伍建设 优化组合的教师队伍，是提高教学质量的根本保证。本课程师资队伍为老、中、青三结合，其中45岁以下教师全部具有博士学位，均具有高级职称。课程原责任教师汪德新教授以身作则，有计划地对青年教师进行传、帮、带，经常组织青年教师观摩老教师的课堂教学、参与数学物理方法教材编写的讨论；青年教师主动向老教师学习、请教，努力提高自身素质和教学水平。现在该课程已拥有一支以中青年教师为主的教师队伍。同时，系领导对该课程教师队伍的建设一直比较重视，有意识地安排青年教师讲授相关的后续课程，例如，本课程现责任教师李高翔教授为物理系本科生和函授生多次主讲过《电动力学》、《量子力学》、《热力学与统计物理》等课程，使得他们熟知本门课程与后续专业课程的连带关系，因此在教学中能合理取舍、突出重点，并能将枯燥的数学结果转化为具体的物理结论，有利于提高学生的学习兴趣。培养学生独立分析问题和解决问题能力的一个重要前提是教师应该具有较强的科研能力，该课程的任课教师都是活跃在国际前沿的学术带头人或学术骨干，近5年来，他们承担国家自然科学基金项目共8项，在国内外重要学术刊物上发表科研论文60余篇，并将科研成果注入教学中。此外，本课程大多数教师有多次出国合作研究的经历，并且在学校教务处和外事处的支持下，吴少平副教授参加了由国家留学基金委员会组织的赴英“双语教学研修项目”，为本课程双语教学的开展打下了良好的基础。 二、教学内容 数学物理方法是联系高等数学和物理专业课程的重要桥梁，本课程的重要任务是教会学生如何把各种物理问题翻译成数学的定解问题，并掌握求解定解问题的多种方法。本门课程的基本教学内容主要包括复变函数论、数学物理方程两部分。与国内流行的教材和教学内容相比，在讲解数理方程的定解问题时，本门课程教学内容的特色之一是按解法分类而不按方程的类型分类，这样，可以避免同一方法的多次重复介绍；特色之二是把线性常微分方程的级数解法和特殊函数置于复变函数论之后、数学物理方程之前，一方面可将这些内容作为复变函数理论的一个直接应用，使学生进一步巩固已学的相关知识，另一方面可使正交曲线坐标系中分离变量法的叙述更加流畅，并通过与直角坐标系中分
生物化学简明教程 (第四版) 习题及答案 目录 1 绪论.............................................. ３２蛋白质化学5? 3 核酸.............................................. ９ 4 糖类的结构与功能 ................................ １５ 5 脂类化合物和生物膜2?０ 6 酶 (27) 7 维生素37? ８新陈代谢总论与生物氧化 .......................... ４2 9 糖代谢4?７ １0 脂质的代谢 (51) 11 蛋白质分解和氨基酸代谢5?４ 12 核苷酸代谢 ....................... 错误!未定义书签。1３DNA的生物合成?６２ 1４ RNA的生物合成67? １5 蛋白质的生物合成?７4 16 物质代谢的调节控制?７７
? １ 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答：生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; （2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； (４）生物体新陈代谢的调节与控制。 ２.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 ３．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等６种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—ＮH 2)、羟基（—O Ｈ）、羰基(C O ）、羧基（—C ＯOH)、巯基（—SH)、磷酸基(—PO ４ )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同 类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是2０种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, ５′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向
数学专业参考书——学数学的必看 学数学要多看书，但是初学者很难知道那些书好，我从网上收集并结合自己的经验进行了整理： 从《数学分析》开始讲起： 《数学分析》是数学系最重要的一门课，经常一个点就会引申出今后的一门课，并且是今后数学系大部分课程的基础。也是初学时比较难的一门课，这里的难主要是对数学分析思想和方法的不适应，其实随着课程的深入会一点点容易起来。当大四考研复习再看时会感觉轻松许多。数学系的数学分析讲三个学期共计15学分270学时。将《数学分析》中较难的一部分删去再加上常微分方程的一些最简单的内容就是中国非数学专业的《高等数学》，或者叫数学一的高数部分。 记住以下几点： 1.对于数学分析的学习，勤奋永远比天分重要。 2.学数学分析不难，难得是长期坚持做题和不遗余力的博览群书。 3.别指望第一遍就能记住和掌握什么，请看第二遍，第三遍，…,第阿列夫遍。 4.看得懂的仔细看，看不懂的硬着头皮看。 5.课本一个字一个字的看完，至少再看一本参考书，尽量做一本习题集。 6.开始前三遍，一本书看三遍效果好于三本书看一遍；第四遍开始相反。 7.经常回头看看自己走过的路 以上几点请在学其他课程时参考。 《数学分析》书： 初学从中选一本教材，一本参考书就基本够了。我强烈推荐11，推荐1，2，7，8。另外建议看一下当不了教材的16，20。 中国人自己写的： 1《数学分析》陈传璋，金福临，朱学炎，欧阳光中著（新版作者顺序颠倒） 应该是来自辛钦的《数学分析简明教程》，是数学系用的时间最长，用的最多的书，大部分学校考研分析的指定教材。我大一用第二版，现在出了第三版，但是里面仍有一些印刷错误，不过克可以一眼看出来。网络上可以找到课后习题的参考答案，不过建议自己做。不少经济类工科类学校也用这一本书。里面个别地方讲的比较难懂，而且比其他书少了一俩个知识点，比如好像没有讲斯托尔滋(stolz)定理，实数的定义也不清楚。不过仍然不失为一本好书。能广泛被使用一定有它自己的一些优势。 2《数学分析》华东师范大学数学系著 师范类使用最多的书，课后习题编排的不错，也是考研用的比较多的一本书。课本最后讲了一些流形上的微积分。虽然是师范类的书，难度比上一本有一些降低，不过还是值得一看的。 3《数学分析》陈纪修等著 以上三本是考研用的最多的三本书。 4《数学分析》李成章，黄玉民 是南开大学一个系列里的数学分析分册，这套教材里的各本都经常被用到，总体还是不错的，是为教学改革后课时数减少后的数学系各门课编写的教材。 5《数学分析讲义》刘玉链 我的数学分析老师推荐的一本书，不过我没有看，最近应该出了新版，貌似是第五？版，最初是一本函授教材，写的应该比较详细易懂。不要因为是函授教材就看不起，事实上最初的函授工作都是由最好的教授做的。细说就远了，总之可以看看。
竭诚为您提供优质文档/双击可除数学物理方法学习心得 篇一：数学物理方程的感想 数学物理方程的感想 通过对数学物理方程一学期的学习，我深深的感受到数学的伟大与博大精深。 当应用数学发展到一定高度时，就会变得越来越难懂，越来越抽象，没有多少实际的例子来说明；物理正好也要利用数学来进行解释和公式推导，所以就出现了数学物理方法。刚开始到结束这门课程都成了我的一大问题。很难理解它的真正意义（含义），做题不致从何入手，学起来越来越费劲。让我很是绞尽脑汁。 后来由于老师耐心的指导与帮助下我开始有了点理解。用数学物理方法来解释一些物理现象，列出微分方程，当然这些微分方程是以物理的理论列出来的，如果不借助于物理方法，数学也没有什么好办法来用于教学和实践，而物理的理论也借助于数学方法来列出方程，解出未知的参数。这就是数学物理方法的根本实质所在。真正要学好数学物理方程
不仅要数学好物理也不能够太差。 接下来我想先对数学物理方程做一个简单的介绍与解 释说明。数学物理方程——描述许多自然现象的数学形式都可以是偏微分方程式 特别是很多重要的物理力学及工程过程的基本规律的 数学描述都是偏微分方程，例如流体力学、电磁学的基本定律都是如此。这些反映物理及工程过程的规律的偏微分方程人们对偏微分方程的研究，从微分学产生后不久就开始了。例如，18世纪初期及对弦线的横向振动研究，其后，对热传导理论的研究，以及和对流体力学、对位函数的研究，都获得相应的数学物理方程信其有效的解法。到19世纪中叶，进一步从个别方程的深入研究逐渐形成了偏微分的一般理论，如方程的分类、特征理论等，这便是经典的偏微分方程理论的范畴。 然而到了20世纪随着科学技术的不断发展，在科学实践中提出了数学物理方程的新问题，电子计算机的出现为数学物理方程的研究成果提供了强有力的实现手段。又因为数学的其他分支（如泛函分析、拓扑学、群论、微分几何等等）也有了迅速发 展，为深入研究偏微分方程提供了有力的工具。因而，20世纪关于数学物理方程的研究有了前所未有的发展，这些发展呈如下特点和趋势：
1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（— OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。（2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ② 还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。③ 羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量（摩尔数）与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C ―末端氨基酸序列。2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？解答： （1）血红蛋白： 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量 （2）酶： 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为：1.65%:2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？ （1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0； （2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0； （3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
《生物化学简明教程》附带的习题答案 （一）用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？ 解答：（1）N-末端测定法：常采用2，4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 （2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 （二）何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答：蛋白质的变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变的作用。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①生物学活性消失②理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。 蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。 （三）一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。 解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm。 （五）如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4 × 109个碱基对。试计算人体DNA 的总长度是多少？是太阳―地球之间距离(2.2 × 109 km)的多少倍？已知双链DNA每1000个核苷酸重1 ×10-18g，求人体DNA的总质量。 解答：每个体细胞的DNA的总长度为：6.4 × 109 × 0.34nm = 2.176 × 109 nm = 2.176m，人体内所有体细胞的DNA的总长度为：2.176m×1014 = 2.176×1011km，这个长度与太阳―地球之间距离（2.2×109 km）相比为：2.176 × 1011/2.2 × 109 = 99倍，每个核苷酸重1 × 10-18g/1000 = 10-21g，所以，总DNA 6.4 × 1023 × 10-21 = 6.4 × 102 = 640g。 （六）如何看待RNA功能的多样性?它的核心作用是什么? 解答：RNA的功能主要有: ①控制蛋白质合成 ②作用于RNA转录后加工与修饰 ③参与细胞功能的调节 ④生物催化与其他细胞持家功能 ⑤遗传信息的加工 ⑥可能是生物进化时比蛋白质和DNA更早出现的生物大分子。 其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。 （七）什么是DNA变性？DNA变性后理化性质有何变化？ 解答：DNA双链转化成单链的过程称变性。 DNA变性后的理化性质变化主要有：
1、氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上 2、等电点：使氨基酸分子处于兼性离子状态，即分子的所带静电荷为零，在电场中不发生迁移的pH值。等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了 3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物 4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 （ 17 应 18 19 21 22 23 24 25，辅基：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合 26、变旋现象：葡萄糖在水溶液中出现旋光度变化的现象。 27、糖苷键：单糖的半缩醛上羟基与非糖物质的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键称为糖苷键 29、生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。 30、呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子，而生成水的全部体系称为呼吸链。
31、氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。 32、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（P／O）。如NADH 的磷氧比值是3，FADH2 的磷氧比值是2。 33、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键的中间产物，通过酶的作用使ADP生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。 电子传递磷酸化：当电子从NADP或FADH2经过电子传递体系（呼吸链），传递给氧形成水时，同时伴有ADP磷酸化为ATP，这一全过程称为电子传递磷酸化。 34、变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节 35、糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 36、糖酵解：葡萄糖在人体组织中，经无氧分解生成乳酸的过程，和酵母菌使葡萄糖生醇发酵的过程基本相同。称为糖酵解 37糖可分为：（1）单糖：不能被水解成更小分子的糖。（2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。（3）多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 1、什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？ 答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化： （1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解 2、蛋白质有哪些重要功能 答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。 3、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 按Watson-Crick 模型，DNA 的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10 对碱基组成；碱基按A=T，G=C 配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。 4、在稳定的DNA 因素： 答：在稳定的DNA 双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。还有疏水核心和环境中的正离子。 5、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专
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《数学物理方法》课程教学大纲 （供物理专业试用） 课程编码：140612090 学时：64 学分：4 开课学期：第五学期 课程类型：专业必修课 先修课程：《力学》、《热学》、《电磁学》、《光学》、《高等数学》 教学手段：（板演） 一、课程性质、任务 1．《数学物理方法》是物理教育专业本科的一门重要的基础课，它是前期课程《高等数学》的延伸，为后继开设的《电动力学》、《量子力学》和《电子技术》等课程提供必需的数学理论知识和计算工具。本课程在本科物理教育专业中占有重要的地位，本专业学生必须掌握它们的基本内容，否则对后继课的学习将会带来很大困难。在物理教育专业的所有课程中，本课程是相对难学的一门课，学生应以认真的态度来学好本课程。 2．本课程的主要内容包括复变函数、傅立叶级数、数学物理方程、特殊函数等。理论力学中常用的变分法，量子力学中用到的群论以及现代物理中用到的非线性微分方程理论等，虽然也属于《数学物理方法》的内容，但在本大纲中不作要求。可以在后续的选修课中加以介绍。 3．《数学物理方法》既是一门数学课程，又是一门物理课程。注重逻辑推理和具有一定的系统性和严谨性。但是，它与其它的数学课有所不同。本课程内容有很深广的物理背景，实用性很强。因此，在这门课的教学过程中，不能单纯地追求理论上的完美、严谨，而忽视其应用。学生在学习时，不必过分地追求一些定理的严格证明、复杂公式的精确推导，更不能死记硬背，而应重视其应用技巧和处理方法。
4．本课程的内容是几代数学家与物理学家进行长期创造性研究的成果，几乎处处都闪耀创新精神的光芒。教师应当提示学生注意在概念建立、定理提出的过程中所用的创新思维方法，在课堂教学中应尽可能地体现历史上的创造过程，提高学生的创造性思维能力。二、课程基本内容及课时分配 第一篇复数函数论 第一章复变函数（10） 教学内容： §1.1．复数与复数运算。复平面，复数的表示式，共轭复数，无穷远点，复数的四则运算，复数的幂和根式运算，复数的极限运算。 §1.2．复变函数。复变函数的概念，开、闭区域，几种常见的复变函数，复变函数的连续性。 §1.3．导数。导数，导数的运算，科希—里曼方程。 §1.4．解析函数。解析函数的概念，正交曲线族，调和函数。 §1.5．平面标量场。稳定场，标量场，复势。 第二章复变函数的积分（7） 教学内容： §2.1．复数函数的积分，路积分及其与实变函数曲线积分的联系。 §2.2．科希定理。科希定理的内容和应用，孤立奇点，单通区域，复通区域，回路积分。 §2.3．不定积分*。原函数。 §2.4．科希公式。科希公式的导出，高阶导数的积分表达式。（模数原理及刘维定理不作要求） 第三章幂级数展开（9） 教学内容：
学数学要多看书，但是初学者很难知道那些书好，我从网上收集并结合自己的经验进行了整理： 从数学分析开始讲起： 数学分析是数学系最重要的一门课，经常一个点就会引申出今后的一门课，并且是今后数学系大部分课程的基础。也是初学时比较难的一门课，这里的难主要是对数学分析思想和方法的不适应，其实随着课程的深入会一点点容易起来。当大四考研复习再看时会感觉轻松许多。数学系的数学分析讲三个学期共计15学分270学时。将《数学分析》中较难的一部分删去再加上常微分方程的一些最简单的内容就是中国非数学专业的《高等数学》，或者叫数学一的高数部分。 记住以下几点： 1，对于数学分析的学习，勤奋永远比天分重要。 2，学数学分析不难，难得是长期坚持做题和不遗余力的博览群书。 3，别指望第一遍就能记住和掌握什么，请看第二遍，第三遍，…,第阿列夫遍。 4，看得懂的仔细看，看不懂的硬着头皮看。 5，课本一个字一个字的看完，至少再看一本参考书，尽量做一本习题集。 6，开始前三遍，一本书看三遍效果好于三本书看一遍；第四遍开始相反。 7，经常回头看看自己走过的路 以上几点请在学其他课程时参考。 数学分析书： 初学从中选一本教材，一本参考书就基本够了。我强烈推荐11，推荐1，2，7，8。另外建议看一下当不了教材的16，20。 中国人自己写的： 1《数学分析》陈传璋，金福临，朱学炎，欧阳光中著（新版作者顺序颠倒） 应该是来自辛钦的《数学分析简明教程》，是数学系用的时间最长，用的最多的书，大部分学校考研分析的指定教材。我大一用第二版，现在出了第三版，但是里面仍有一些印刷错误，不过克可以一眼看出来。网络上可以找到课后习题的参考答案，不过建议自己做。不少经济类工科类学校也用这一本书。里面个别地方讲的比较难懂，而且比其他书少了一俩个知识点，比如好像没有讲斯托尔滋(stolz)定理，实数的定义也不清楚。不过仍然不失为一本好书。能广泛被使用一定有它自己的一些优势。 2《数学分析》华东师范大学数学系著
另：()y x u u ,=，()y x v v ,=，?? ?==? ρ?ρsin ,cos y x ? ?ρ ρ ρ sin cos y u x u y y u x x u u ??+ ??= ????+ ????= ?? ρ ?????ρ?ρρ??ρ? ρ??= ??+ ??= ??+ ??- =??? ? ????+-??=???? ??????+????= ??u x u y u y v x v y v x v y y v x x v v cos sin cos sin cos )sin (111 ? ?ρ ρ ρ sin cos y v x v y y v x x v v ??+ ??= ????+ ????= ?? ρ ?????ρ?ρρ??ρ? ρ??- =??- ??- =??+ ??- =??? ? ????+-??=???? ??????+????= ??v x v y v y u x u y u x u y y u x x u u cos sin cos sin cos )sin (111 所以，有 ?????? ???-=????=??ρ?ρ?ρρv u v u 11 第18页 第2题
第27页 指出下列多值函数的支点及其阶。 （1） ) (a z - 解：根式的可能支点是∞点和根式内多项式的零点，现在来逐个考察这些点的性质。 ① a z =：在此点的邻域内任取一点 1 11φρi e a z +=（11 <<ρ），则有 2 11)(φ φ ρρi i e e a z = = - 当保持 1ρ不变 π φφ211+→（绕 a z =一周）时，有
15 蛋白质的生物合成 1．一个编码蛋白质的基因，由于插入一段4个核苷酸序列而被破坏的功能，是否可被一个核苷酸的缺失所恢复解释原因。 解答：一个编码蛋白质的基因，如果插入4个核苷酸序列，就会发生移码突变，即从插入处开始此蛋白质的氨基酸顺序都发生了变化，导致此蛋白质功能的丧失。但如果在此插入段相邻处缺失一个核苷酸，此蛋白质仅在插入处的几个氨基酸发生了改变，如果此变异不是蛋白质发挥功能必需的部位，那么此蛋白质可能恢复其功能。 2．一个双螺旋DNA片段的模板链含有顺序： 5'GTTAACACCCCTGACTTCGCGCCGTCG 3' (a)写出从这条链转录产生的mRNA的碱基顺序； (b)从(a)中的mRNA的5-末端开始翻译产生的肽链的氨基酸顺序是什么（参考密码表） (c)合成此多肽需消耗多少ATP 解答：（a）转录产生mRNA的碱基顺序为： 5-CGACGGCGCGAAGUCAGGGGUGUUAAC-3 (b) Arg-Arg-Arg-Glu-Val-Arg-Gly-Val-Lys（不考虑起始密码和终止密码） (c) 在蛋白质合成过程中，每个氨基酸活化消耗2个高能键（ATP→AMP），进位和转肽各需要1个GTP，每往肽链中加入1个氨基酸要消耗4个ATP，所以以上肽链合成需要9×4=36个ATP （不考虑起始和终止）。 3．原核生物是如何区分AUG是起始密码还是多肽链内部Met的密码的 解答：原核生物在起始密码上游约10个核苷酸处(即-10区)通常有一段富含嘌呤的序列，称为SD序列（Shine-Dalgain sequence）。SD序列可以与小亚基16S rRNA 3′-末端的序列互补，使mRNA与小亚基结合，使得核糖体能够识别正确的起始密码AUG。而多肽链内部Met的密码前没有SD序列。 4．原核生物蛋白质合成体系由哪些物质组成各起什么作用 解答：原核生物蛋白质合成体系的物质组成和作用。详见。 5．简述蛋白质合成的起始、延长和终止过程。 解答：详见15.2.3，，。 6．试比较原核生物与真核生物在蛋白质合成上的差异。 解答：（1）原核生物转录和翻译同步进行，真核生物转录产物要加工后才进行翻译。 （2）原核生物核糖体为70S，由50S与30S两个亚基组成；真核生物核糖体为80S，由60S与40S两个亚基组成。 （3）原核生物的蛋白质合成起始于甲酰甲硫氨酸，需起始因子IF-1、IF-2、 IF-3及GTP、Mg2+参加。真核生物的蛋白质合成起始于甲硫氨酸，起始因子为 eIF-1、eIF-2、eIF-3、
生物化学简明教程（第四版)课后习题
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２蛋白质化学 １.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答:（1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNＦＢ或FＤNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB）反应(Sａngeｒ反应)，生成ＤNP―多肽或DNＰ―蛋白质。由于ＤNＦB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNＰ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ②丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS―Ｃl)反应生成DＮＳ―多肽或DNS―蛋白质。由于DＮS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质ＤNＳ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③苯异硫氰酸脂(ＰITＣ或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITＣ）反应(Eｄman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N―末端的PTC―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N端残基序列。 （2)Ｃ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。 ③羧肽酶法：是一类肽链外切酶,专一的从肽链的Ｃ―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C―末端氨基酸序列。 2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸２.４8%，问其最低相对分子质量是多少？ 解答: （1）血红蛋白: