一、填空题
1.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。蛋白质的最大吸收波长是nm。
2.构成蛋白质的氨基酸中的碱性氨基酸有、和三种。酸性氨基
酸主要是指_ _、__ __。
3.蛋白质的紫外吸收主要是因为含有、和三种氨基酸。
4.蛋白质的二级结构主要包括、、和类型。
5.组成蛋白质分子中含咪唑基的氨基酸是，含有巯基的氨基酸是。
6.不同蛋白质中含量比较接近的元素是，平均含量为％。
7.组成蛋白质的基本单位是，它们的结构均为。它们之间靠键彼
此连接而形成的物质称为。
8.酶催化作用的选择性分为、和。
9.解释酶催化反应立体专一性的学说主要有、和。
10.酶的非竟争性抑制动力学特点是V max_随[I]增大而，Km 。
11.米氏常数K m是反应速度为最大应速度时的，其单位为；
K m越大，表示。
12.酶催化的特点为、、、。
13.酶分子中，结合部位决定酶的，催化部位决定酶的。
14.根据抑制剂与酶结合的情况，可逆抑制分
为、、、。
15.根据酶所催化的反应类型，可将酶分为七大类，分别
为、、、、、和。
16.一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的，而酶蛋白则决定了所催化的
17.酶的系统编号用个阿拉伯数字表示，并数字前冠以。
18.核苷由和组成。
19.DNA二级结构的最基本形式是。B-DNA结构中，每个核苷酸形成一个螺旋，
其螺距高度为。
20.DNA双螺旋结构中位于螺旋的内侧，位于螺旋外侧。
21.按连接的方式，糖蛋白中的寡糖链分为两种，其分别是、。
22.人类的ABO血型以及相关血型抗原性是由决定的。
23.受体与配体相互作用的特异性又称。
24.分子间相互作用力分为和两类。
25.卡巴砷的杀虫作用是与寄生虫酶的反应。
26.酰胺和芳环之间形成的氢键又称为。
27.药物的生物活性中心电子密度，有利于与受体成键。
28.药物和受体的非极性部分的缔合是相互作用的结果。
29.最常用的盐析剂是，不同种类的盐对溶解度的影响，主要是对值的影响，
该值越大，盐析效果。
30.在蛋白质沉淀中，常用的非离子型聚合物沉淀剂为，蛋白质分子量越小，加入
的量。
31.常用的使蛋白质稳定的化学方法有、及。
32.蛋白质在有内源荧光发射，这与蛋白质含有、、残基有关。
33.按抑制剂作用的方式不同，酶的抑制作用可分为和两种类型。
34.可逆抑制剂通常以键可逆地与酶或酶-底物复合物结合；不可逆抑制剂以不
可逆地与酶相结合。
35.按可逆抑制剂对酶-底结合的影响不同，抑制作用可分
为、、、。
36.竞争性抑制剂与底物竞争酶的部位；非竞争性抑制剂与酶的部位结
合。
37.竞争性抑制作用的动力学特点为V max，表观K mapp；非竞争性抑制作用的动力
学特点为V max，表观K mapp；反竞争性抑制作用的动力学特点为V max，表观K mapp。
38.细胞固定化方法主要有即和两种类型；酶固定化方法分
为、、、等。
39.DNA分子中的鸟嘌呤发生烷化后、DNA分子容易产生碱基的。5-溴尿嘧啶掺入到
DNA分子过程中，易出现和两种情况。
40.小分子药物与DNA的作用方式可分为、及。
41.大多数抗癌药物与DNA的作用都是非共价结合，包括、和三种
方式。
42.药物分子与DNA 发生嵌插结合后，DNA溶液的粘度；紫外-可见光谱中出现效
应，且最大吸收波长移，出现点；荧光测定中，嵌插作用产生现象。
43.在遗传信息传递过程中，以原来DNA分子为模板合成出相同分子的过程称为；生
物的遗传信息从DNA传递给mRNA的过程称为；根据mRNA链上的遗传信息合成出具有特定氨基酸顺序的蛋白质肽链的过程称为。
44.DNA受到损伤后，其修复系统有多种，如、、。
45.mRNA分子中每三个碱基代表一个氨基酸信息，这种代表遗传信息的三联体称
为，64个密码子中个为氨基酸编码，个是终止密码子。
46.由酶蛋白编码的一段DNA，至少包含有三个区域：、、。
47.生物膜主要由、和组成，还有水和金属离子等，生物膜中的磷脂主要
是。
48.作用于细胞膜的抗生素有、和三大类。根据结构不同，离子载体
抗生素可分为和。
49.根据转运机理不同，生物转运可分为、、。
50.Na+/K+泵每水解1分子ATP就泵出个Na+和泵入个K+。
二、是非题
1.( ) 构成蛋白质的20种氨基酸都具有旋光性。
2.( ) 变性后的蛋白质，分子量不发生变化。
3.( ) 推动蛋白质的四级结构形成的力是氢键作用。
4.( ) 氨基酸、蛋白质和核酸都具有等电点。
5.( ) 在pH呈碱性的溶液中，氨基酸大多以阳离子形式存在。
6.( ) 蛋白质样品经酸水解后，能准确测定它的所有氨基酸。
7.( ) 蛋白质的亚基都是具有生物活性的多肽。
8.( ) 核酶（核酸酶）是一种含有蛋白质的酶类。
9.( ) 当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶的浓度成正比。
10.( ) 酶的米氏常数（Km）是底物浓度的一半时的反应速度。
11.( ) 单纯的酶蛋白具有催化功能。
12.( ) 酶的调控部位起着调解酶促反应的速度或方向的作用。
13.( ) 所有DNA为链状结构的双链大分子。
14.( ) 碱基存在的主要形式为酮式和亚胺式。
15.( ) DNA双螺旋结构中的两条单链方向相同。
16.( ) DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数始终相等。
17.( ) 核酸变性后一级结构发生变化。
18.( ) DNA变性后，溶液黏度增大、并产生增色效应。
19.( ) DNA分子中的G和C的含量越高，T m值高。
20.( ) DNA复性后，所有性质将得到恢复。
21.( ) 信号分子与受体蛋白特定位点结合后，不引起受体分子构象变化。
22.( ) 蛋白质与特异DNA序列的选择性结合不需要能量。
23.( ) 酶与底物相互作用过程中酶活性中心被诱导发生构象变化，这种变化是可逆的。
24.( ) 药物与受体以共价键结合是不可逆过程。
25.( ) 受体以共价键结合的药物比与受体以非共价键结合的药物好。
26.( ) 在生理pH条件下，药物分子带正电荷有利于与DNA结合。
27.( ) 分子识别中，如果受体的立体特异性低，则异构体的生物活性就几乎无差异。
28.( ) 分子识别中，药物一定采取它的优势构象与受体结合。
29.( ) 蛋白质盐析剂的阴离子和阳离子价态越高，盐析效果越好。
30.( ) 对蛋白质稀溶液进行沉淀，金属离子沉淀法的效果比盐析法的好。
31.( ) 等电点沉淀法适用于所有蛋白质。
32.( ) 盐酸和三氯乙酸引起蛋白质沉淀的原理相同。
33.( ) 强酸强碱导致蛋白质失活的原因是pH的变化蛋白质的空间结构发生较大变化，
造成蛋白质分子聚集和肽键发生水解断裂。
34.( ) 盐酸胍通过破坏蛋白质分子内的二硫键而引起蛋白质不可逆失活。
35.( ) 用化学交联可使蛋白质的构象稳定，但交联过程中一般伴随着一定的活性损失。
36.( ) 小分子与蛋白质发生相互作用，会导致蛋白质荧光猝灭。
37.( ) 抑制剂都可用透析、超滤等方法除去。
38.( ) 只有竞争性抑制剂的结构与底物的结构类似。
39.( ) 所有可逆抑制类型中，抑制剂的浓度越大，抑制程度越大，1/V对1/S作图得到
的直线斜率越大。
40.( ) 激活剂一般是无机离子或简单的有机化合物，而高分子物质较少。
41.( ) 2-巯基乙醇作为酶的激活剂可使酶分子中被氧化的-SH还原，从而提高酶的催化
活力。
42.( ) 低浓度的盐酸胍或短链醇使酶变性失活。
43.( ) IC50值越大，表示抑制剂的抑制作用越强。
44.( ) .增大底物浓度，竞争性抑制的程度会降低。
45.( ) 非竞争性抑制剂可与酶和酶-底物复合物结合。
46.( ) 反竞争性抑制剂与酶－底物复合物结合，底物浓度越大，IC50值越小。
47.( ) 密码子与氨基酸是一一对应的。
48.( ) DNA聚合酶只能催化DNA链由5’向3’方向延长，需要与DNA模板互补的小段
RNA作引物。
49.( ) DNA连接酶催化双链DNA切口处发生链接，还可催化DNA链的延长。
50.( ) 生物膜中的外周蛋白和内在蛋白除所处的位置不同外，其它许多性质相似。
三、选择题（单选题）
1.( )下列氨基酸中哪种是精氨酸
（a）Asp (b) His (c) Arg (d) Lys
2.( )下列关于蛋白质分子中肽键的叙述哪个是不正确的？
(a)能自由旋转(b)比通常的C-N单键短
(c)通常有一个反式结构(d) 具有部分双键性质
3.( )不直接参与维系蛋白质二级结构的化学键是
(a) 氢键(b) 盐键(c) 疏水键(d) 二硫键
4.( )下列关于蛋白质分子三级结构的叙述哪项是错误的？
(a) 天然蛋白质分子均有这种结构(b) 具有三级结构的多肽链都具有生物学活性
(c) 三级结构的稳定性主要由次级键维持(d)亲水基团大多聚集在分子的表面
5.( )下列那种因素不使酶活力发生变化？
(a)增高温度(b)加抑制剂(c)改变pH (d) 加硫酸铵
6.( ) 米氏常数K m是一个用来度量
(a) 酶被底物饱和程度的常数(b)酶促反应速度大小的常数
(c) 酶与底物亲和力大小的常数(d)酶稳定性的常数
7.( )烷基剂如碘乙酸使酶失活属于那种抑制?
(a) 竞争性(b) 非竞争性(c) 不可逆(d) 可逆性
8.( )某一符合米氏方程的酶，当[S]=2K m时，其反应速度V等于：
(a)V max(b)2/3V max(c)3/2 V max(d)2V max
9.( )下列关于酶活性中心的描述哪个是正确的？
（a）酶分子上的几个必需基团(b) 酶分子与底物的结合部位
（c）酶分子结合底物并发挥催化作用的三维结构区域(d) 酶分子催化底物转化的部位
10.( ) 天然的DNA绝大多数为下列哪种形式的？
（a）A型DNA (b) B型DNA (c) C型DNA (d) Z型DNA
11.( ) 下列哪个是维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素？
（a）链间氢键(b) 部分电荷的中和(c) 范德华力(d) 内部形成疏水区
12.( ) 引起核酸变性的因素不包括下列哪一项？
(a) 增大溶液浓度(b) 加入甲醛或尿素(c) 温度升高(d) pH改变
13.( ) 下面关于DNA复性的说法哪个不正确?
(a) DNA浓度越大，复性越容易(b) DNA分子量越大复性越难
(c) 将变性的DNA缓慢冷却时，可以复性(d) DNA的复性也与它本身的组成和结构无关
14.( ) 下面关于DNA的T m值与分子中碱基含量的关系的说法哪个正确?
(a) A和G的含量越高，T m值越高(b) A和T的含量越高，T m值越高
(c) G和C的含量越高，T m值越高(d) G和T的含量越高，T m值越高
15.( ) 下面说法不正确的是哪一个？
（a）不同类型细胞所具有的受体不同，对同一配体分子所引起的反应不同
（b）相同类型的受体也可能出现在不同类型的细胞中
（c）同一信号分子在不同类型细胞中以不同方式引起不同的反应
（d）不同的受体—配体相互作用不能引起相同的细胞反应
16.( ) 关于拮抗剂的说法哪个正确？
（a）不与受体结合（b）不能诱导受体的构象发生变化（c）使受体的活性发生不可逆性的丧失（d）能诱导受体的构象发生变化
17.( ) 下列哪一种药物是与受体发生非共价结合而产生作用的？
（a）乙酰胆碱（b）青霉素（c）阿司匹林（d）氮芥
18.( ) 下列关于蛋白质盐析作用叙述不正确的是哪一个?
（a）随着无机盐的加入，先出现盐析现象，后出现盐溶现象
（b）蛋白质的盐析作用是由盐溶和盐析两种作用相互作用的结果
（c）组成相近的蛋白质，蛋白质分子量越大，分子不对称性越大，越易沉淀
（d）盐的阴离子影响较显著，阳离子的影响次之
19.( ) 下列离子中，对蛋白质盐析效果最好的是哪一个？
（a）CH3COO-(b) SO42-(c) PO43-(d) Cl-
20.( ) 下列哪一种试剂通常不作为蛋白质的变性剂？
（a）尿素(b) 乙醇(c) 硫酸铵(d) 盐酸胍
21.( ) 竞争性抑制作用的程度与下列哪一项无关?
(a) 抑制剂与酶的相对亲和力(b) 抑制剂浓度
(c) 酶-底物复合物分解为产物的速率常数(d) 底物浓度
22.( ) 阿卡波糖作为α-葡萄糖苷酶抑制剂，能有效降低餐后血糖，该抑制剂具有下列
哪种结构特点？
(a) 过渡态类似物(b) 底物结构类似物
(c) 与底物的立体构象十分相近(d) 与酶活性中心的金属离子络合
23.( ) 关于不可逆抑制剂的说法说法哪个不正确？
(a) 不能用透析或超滤等方法去除(b) 随着时间的延长，抑制逐渐增加
(c) 可使酶的活性完全丧失(d) 与酶的非活性部位结合
24.( ) 下列关于变性剂的说法哪项不正确？
(a) 可破坏酶的空间构象(b) 低浓度时可使酶活性提高
(c) 高浓度时可使酶活性降低或丧失(d) 肯定使酶失活
25.( ) 下列关于包埋法固定酶的说法不正确的是哪一项？
（a）酶本身与载体不发生化学反应（b）包埋条件温和
（c）使用半衰期较长（d）酶活损失小
26.( ) 丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶的活性属于哪类可逆抑制？
（a）竞争性抑制作用（b）非竞争性抑制作用（c）反竞争性抑制作用（d）混合性抑制作用
27.( ) 下列哪种基因突变形式会导致DNA链断裂？
（a）转换（b）移码（c）颠换（d）大段损伤
28.( ) 下列哪类诱变剂会造成DNA发生移码突变？
（a）烷化剂（b）碱基类似物（c）吖啶类化合物（d）亚硝酸盐
29.( ) 下列哪种物质不属于构成生物膜的脂质？
（a）糖脂（b）胆固醇（c）磷脂（d）硬脂酸
30.( ) 下列哪种物质不是构成磷脂的饱和脂肪酸？
（a）硬脂酸（b）油酸（c）软脂酸（d）花生酸
四、问答题
1.在pH7.0 条件下,丙氨酸主要以哪中结构形式存在？
2.谷胱甘肽过氧化物酶重量上含有0.34%的硒（Se的原子量为78.96），该酶最低分子量是多少？用凝胶过滤法测得此酶的分子量为88,000，试问此酶具有什么样的四级结构？
3.蛋白质的二级结构有哪几种类型?毛发也是一种蛋白质，烫发过程实际上是一种蛋白质构象的变化过程，请解释烫发过程中，蛋白质的二级结构究竟发生了什么变化？
4. 简述酶作为生物催化剂的特点。
5. 如何判某抑制剂的抑制类型？
6. 有哪些因素可以影响酶催化反应的速度，如何影响的？
7. 简述DNA双螺旋结构的特点。
8. 定义增色效应，为什么DNA的增色效应比RNA的明显？
9. 列出引起核酸变性的三种因素，DNA变性后其溶液的粘度和紫外吸收值会如何变化
10. 一种病毒的脱氧核糖核酸链具有以下组成：A=32%, G=16%, T=40%, C=12%（摩尔含量比），请问该脱氧核糖核酸的结构具有什么特点？
11. 蛋白质与特异DNA序列的选择性结合主要依赖哪两种类型的相互作用提供结合能？
12. 为什么酶与底物分子的识别过程中酶的构象会发生变化？
13. 解释青霉素的抑菌作用机制？
14. 比较蛋白质沉淀作用中可逆沉淀与不可逆沉淀的区别？
15. 为什么在制备SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的蛋白质样品中要加入2-巯基乙醇？
16. 小分子配体对蛋白质内源荧光的猝灭这一现象有何应用？
17. 荧光探针应具备那些条件
18. 定义IC50值，并推导出四种可逆抑制剂的IC50表达式
19. 固定化酶作为一类酶制剂有哪些优点？
20. 简要叙述烷化剂类化学诱发DNA发生突变的原理。
21. 药物小分子与DNA分子一般是在小沟区发生非共价作用而起到抗病毒、抗肿瘤的作用。简述其作用原理。
22. 设计系列光谱实验来判断某药物分子与DNA发生嵌插结合？
23. 与DNA相比，RNA作为药物的靶点有何优越性？
24. 通常哪些物质可作为生物合成蛋白质的诱导物？
25. 简述抗菌肽的抗菌作用机理？
1. 研究配合物与核酸相互作用有何意义？
2. 配合物与核酸的作用方式有哪些？各有何特点？
3. 配合物与核酸相互作用的研究方法有哪些？如何根据几种常见的研究方法的研究结果来
判断配合物与核酸相互作用的具体的非共价作用方式？
4. 配合物与DNA相互作用的影响因素有哪些？它们是如何影响这种相互作用的？
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的
蛋白质 一、概述 1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成：CONH。基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？ 二、氨基酸 1.α－氨基酸结构： 2.分类：必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质： a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸： 不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。 氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α－氨基、α－羧基参加的反应： 共同参加的反应：茚三酮显色反应。二者的聚合反应（成肽反应）。 侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星： Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果： a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。 4.命名：12~20寡肽，后为多肽。 5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。 6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。 三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，
------------------------------------------------------------精品文档-------------------------------------------------------- 生物化学习题 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 D*2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) 、柠檬酸B、肉碱C A、ACP A E、乙酰辅酶、乙酰肉碱D) 、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( b6 A、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用 B 、转氨基作用 C D、非氧化脱氨基作用 、脱水脱氨基作用E ) 、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确d7( FADH2 和NADH、产生A B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 c8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E ．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是： E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．色氨酸 E ．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： D A．盐键 B ．疏水键 C ．肽键D．氢键E．二硫键( 三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于： D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是： D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀
9．若用重金属沉淀pI 为8 的蛋白质时，该溶液的pH值应为： B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B ．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸 E ．瓜氨酸题 选择 二、多项 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸 B ．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸 4．关于α- 螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6 个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α- 螺旋 B ．β- 片层C．β-转角D．无规卷曲 6．下列关于β- 片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5 的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI 为4．5 的蛋白质B．pI 为7．4 的蛋白质 C．pI 为7 的蛋白质D．pI 为6．5 的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白 B ．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有：ABC
第一章蛋白质的结构和功能 1、名词解释 肽单元、一、二、三、四级结构 2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不 同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？ 3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？ 4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有 什么改变？ 5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH 3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水 中能形成怎样的结构？为什么？ 4、何谓生物膜？在结构上有何特点？ 5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？ 6、生物膜有何重要的生理功能？ 第五章酶 名词解释 酶活性中心Km 酶原与酶原激活 酶的特异性同工酶全酶 酶的必需基团 1、酶与催化剂相比有何异同？ 2、酶特异性的种类 3、Km的生理意义 4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？ 5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？ 6、什么是酶的别构调节？有何特点？ 7、何谓酶的共价修饰？有何特点？ 第六章维生素和辅酶 1、维生素的概念与分类 2、维生素与辅酶的关系 3、了解常见的维生素缺乏症 第七章糖代谢 名词解释 糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生 问答题 1.掌握糖酵解过程的能量计算。 2.三羧酸酸循环能量计算及其生物学意义。 3. 淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为CO2和水，及其反应部位。 4. 磷酸戊糖途径的生物学意义。 5. 糖原的合成过程。 8生物氧化 生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸链磷 （生物科技行业）基础生物化学新—名词解释 第二章核酸 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度 变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补 的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是 酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三 种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。 生物化学考试试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸 生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸 一生物化学概述 （一）生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学：蛋白质，核酸，酶 2 动态生物化学：生物氧化，三大代谢 3 信息代谢：DNA的复制，RNA的转录，蛋白质的生物合成 （二）生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 （一）蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子（一定结构和功能） 2 意义：结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 （二）氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离： H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子（R-）兼性离子（R+-）阳性离子（R+）PH>PI PH=PI PH 成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧： 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa：Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa（带负电）：Asp Glu 极性aa：碱性aa（带正电）：Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa（不带电）：Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心：His、Ser （三）蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念：氨基酸肽键连接 蛋白质：肽链较长，通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA，目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白（titin）,Mr约3000kDa,相当 于34350AA，但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽：肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素（29AA）,促肾上腺皮质激素（ACTH,39AA）；但是界限也很难划分。 寡肽：肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽（9AA），具有强的血管扩张作用；脑啡肽（5AA），除镇痛外，尚有调节体温、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽已具有活性， 如天冬酰苯丙氨酸甲酯（2AA）具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸（RGD），抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体，熔点很高。 ?酸碱性质：游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法：以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致，但复杂。 ?肽的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应；还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应：双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在（碱性）溶液中可与（铜）离子产生（紫红色）的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应，游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。主要由（肽键）维系。 （实验题）N端：Sanger法（2、4-二硝基氟苯反应）、DNS法（丹磺酰氯末端分析法）、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端：肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链的位置。主要由（氢键）维系α-螺旋（与DNA比较） A.几乎都是（右手）螺旋。 B. 每圈（3.6）个氨基酸残基，高度（0.54）nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升（0.15）nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面（N端）（第三个）残基上的N-H间形成氢键。 《基础生物化学》习题 练习（一）蛋白质 一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。 2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼 此不同的部分是 。 5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解 度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其 等电点应是 。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86， 其等电点应是 。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应 所用的试剂是 。 10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。 它的活性基团是 。 11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。 一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。 能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘 以 。 二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸 收峰。（ ） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ） 生物化学习题 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是( ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是( ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是( ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 生物化学基础期末考试试题 1、蛋白质的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.葡萄糖 B.氨基酸(正确答案) C.多肽 D.色氨酸 2、下列哪个不属于必需氨基酸（）。 [单选题] * A.缬氨酸 B.赖氨酸 C.酪氨酸(正确答案) D.色氨酸 3、许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构称为（）。 [单选题] * A.蛋白质 B.多肽链(正确答案) C.蛋白质一级结构 D.二肽 4、蛋白质的一级结构，是指蛋白质多肽链中（）的排列顺序。 [单选题] * A.氨基酸 B.氨基酸残基(正确答案) C.肽 D.肽键 5、蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的（）。 [单选题] * A.脱水缩合 B.变性(正确答案) C.复性 D.破坏 6、以下作为模板，传递DNA遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA(正确答案) C.转运RNA D.核糖体RNA 7、以下负责转运氨基酸的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA(正确答案) D.核糖体RNA 8、以下提供蛋白质生物合成场所的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA(正确答案) 9、以下储存遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA(正确答案) B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA 10、核酸的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.DNA B.核苷 C.核苷酸(正确答案) D.含氮碱基 11、核苷酸的排列顺序属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构(正确答案) B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 12、双螺旋结构属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构 B.二级结构(正确答案) C.三级结构 D.四级结构 13、酶的化学本质是（）。 [单选题] * A.氨基酸 B.蛋白质(正确答案) C.无机物 D.维生素 2019年运动生物化学知识总结与学习感受篇一：关于运动生物化学知识总结 体能，即运动员身体素质水平的总称。即运动员在专项比赛中体力发挥的最大程度、也标志着运动员无氧训练和有氧训练的水平，反映了运动员机体能量代谢水平。体能即人体适应环境的能力。包括与健康有关的健康体能和与运动有关的运动体能。 体适能是PhysicalFitness的中文翻译，是指人体所具备的有充足的精力从事日常工作（学习）而不感疲劳，同时有余力享受康乐休闲活动的乐趣，能够适应突发状况的能力。 美国运动医学学会认为：体适能包括“健康体适能”和“技能体适能”。健康体适能的主要内容如下： ①身体成分：即人体内各种组成成分的百分比，身体成分保持在一个正常百分比范围对预防某些慢性病如糖尿病、高血压、动脉硬化等有重要意义。 ②肌力和肌肉耐力：肌力是肌肉所能产生的最大力量，肌肉耐力是肌肉持续收缩的能力，是机体正常工作的基础。 ③心肺耐力：又称有氧耐力，是机体持久工作的基础，被认为是健康体适能中最重要的要素。 ④柔软素质：是指在无疼痛的情况下，关节所能活动的最大范围。它对于保持人体运动能力，防止运动损伤有重要意义。 技能体适能包括灵敏、平衡、协调、速度、爆发力和反应时间等，这些要素是从事各种运动的基础，但没有证据表明它们与健康和疾病有直接关系。[1] “体适能”可视为身体适应生活、运动与环境（例如；温度、气候变化或病毒等因素）的综合能力。体适能较好的人在日常生活或工作中，从事体力性活动或运动皆有较佳的活力及适应能力，而不会轻易产生疲劳或力不从心的感觉。在科技进步的文明社会中，人类身体活动的机会越来越少，营养摄取越来越高，工作与生活压力和休闲时间相对增加，每个人更加感受到良好体适能和规律运动的重要性。在测量上，体适能分为心肺适能、肌肉适能、与体重控制三个面向。 体质：由先天遗传和后天获得所形成的，人类个体在形态结构和功能活动方面所固有的、相对稳定的特性，与心理性格具有相关性。个体体质的不同，表现为在生理状态下对外界刺激的反应和适应上的某些差异性，以及发病过程中对某些致病因子的易感性和疾病发展的 基础生物化学心得 生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。也是研究生命现象的重要手段。生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。 首先来说说生物化学的静态部分。基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。 从第七章开始。我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。 第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。这对于我们去控制他们的合成，有了理论基础和可行性。当我们不需要他们合成时我们就可【高中生物】基础生物化学新—名词解释
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