生物化学
第19章代谢总论
⒈怎样理解新陈代谢？
答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？
答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？
答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？
答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？
答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。
⒍概述代谢中的有机反应机制。
答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反
应。
⒎举列说明同位素示踪法和波谱法在生物化学研究中的重要作用。
答：同位素示踪法和波谱法生物化学中研究新陈代谢的两种重要方法。
同位素示踪法不改变被标记化合物的化学性质，已成为生物化学以及分子生物学的研完中一种重要的必不可少的常规先进技术。如：1945年David Shemin和David Rittenberg 首先成功地用14C 和15N标记的乙酸和甘氨酸怔明了血红素分子中的全部碳原子和氮原子都来源于乙酸利甘氨酸；胆固醇分子中碳原子的来源也是用同样的同位空示踪法得到闸明的。
核磁共振波谱法对于样品不加任何破坏，因此，在生物体的研究得到广泛的应用。例如在生物化学、生理学以及医学等方面都广泛位用核磁共振波谱技术对生活状态的人体进行研究，取得了重要的研究成果，其中最为人知的实验是1986年用核磁共振波谱法对人体前臂肌肉在运动前和运动后的比较研究。
第20章生物能学
⒈就某方面而言，热力学对生物化学工作者更为重要，为什么？
答：生物能学是深人理解生物化学特别是理解主物机体新陈代谢规律不可缺少的基本知识。它是生物化学中涉及生活细胞转移和能量利用的基本间题。生物能学完全建立在热力学的基础上，因此，从这个角度看，热力学对生物化学工作者更为重要。
⒉考虑下面提法是否正确？
①在生物圈内，能量只是从光养生物到异养生物，而物质却能在这两类生物之间循环。
②生物机体可利用体内较热部位的热能传递到较冷的部位而做功。
③当一个系统的熵值降低到最低时，该系统处于热力学平衡状态。
④当ΔG0’值为0.0时，说明反应处于平衡状态。
⑤ATP水解成ADP的反应，ΔG0’约等于ΔG0。
答：①-是，②- 非，③-非，④- 非，⑤-非
⒊怎样可判断一个化学反应能够自发进行？
答：一个化学反应的自由能是否降低是判断它是否可以自发进行的标准。只有自由能变化为负值的化学反应，才能自发进行。
⒋怎样判断一个化学反应进行的方向？当反应物和产物的起始浓度都为1mol时，请判断下列反应的进行方向。（参看表20-3中的数据）。
①磷酸肌酸+ADP ????→ATP+肌酸
②磷酸烯醇式丙酮酸+ADP ????→丙酮酸+ATP
③葡萄糖6-磷酸+ADP ????→ATP+葡萄糖
答：一个化学反应是从总能量高的体系向总能量低的体系变化，即可根据化学反应式两边体系总能量的大小来判断其方向。
根据表20-3中的数据：①-向右，②-向右，③-向左。
⒌解释ATP的γ-磷酸基团转运到葡萄糖6-磷酸的磷酸脂键（ΔG0’=13.8kJ/mol）上,一般情况下，为什么在热力学上可行？逆反应是否可行？
答：由于ATP的γ-磷酸基团的ΔG0’=32.2kJ/mol大于葡萄糖6-磷酸的磷酸脂键的
ΔG0’=13.8kJ/mol,因此，一般情况下，ATP的γ-磷酸基团转运到葡萄糖6-磷酸的磷酸脂键上在热力学上可行的。在某些情况下，当该反应的ΔG值为正值时，该反应的逆反应可行。
⒍从ATP的结构特点说明ATP在能量传递中的作用。
答：ATP也叫做腺苷三磷酸、三磷酸腺苷、腺三磷，是高能磷酸化合物的典型代表。高能磷酸化合物的特点是：它的高能磷酸键（也即酸酐键，用“～”表示），水解时释放出的化学能是正常化学键释放化学能的2倍以上（一般在20.92 kJ/mol以上）。ATP是由一分子腺嘌呤、一分子核糖和三个相连的磷酸基团构成的。这三个磷酸基团从与分子中腺苷基团连接处算起，依次分别称为α、β、γ磷酸基团。ATP的结构式是：
分析ATP的结构式可以看出，腺嘌呤与核糖结合形成腺苷，腺苷通过核糖中的第5位羟基，与3个相连的磷酸基团结合，形成ATP。ATP分子既可以水解一个磷酸基团（γ磷酸基团），而形成二磷酸腺苷（ADP）和磷酸（Pi）；又可以同时水解两个磷酸基团（β磷酸基团和γ磷酸基团），而形成一磷酸腺苷（AMP）和焦磷酸（PPi；AMP可以在腺苷酸激酶的作用下，由ATP提供一个磷酸基团而形成ADP，ADP又可以迅速地接受另外的磷酸基团而形成ATP。另外，ATP的ΔG0’值在所有含磷酸基团的化合物中处于中间位置。这使ATP有可能在磷酸基团转移中作为中间传递体而起作用。
⒎ATP水解成ADP+Pi的ΔG0’是-30.5kJ/mol，
①试计算此反应中的平衡常数。
②此反应在细胞内是否处于平衡状态？
答：①K'eq=2.2×105 ；②否]
⒏在细胞内是否ATP水解的ΔG0通常比ΔG0’更负？为什么？[是，ΔG'=ΔG0’+RTInK,ΔG'≈-41.84kJ/mol]
⒐利用表20-3的数据试计算：
ATP+丙酮酸????→磷酸烯醇式丙酮酸+ADP的反应在25℃下，其ΔG0’和K'eq值。若ATP与ADP之比为10时，求丙酮酸与磷酸烯醇式丙酮酸的平衡比。
答：ΔG0’=+31.38kJ/mol，K'eq=3.06×106，平衡比是3.82×104。
⒑假设有一个由A向B的转化反应(A?→B)，它的ΔG0’=20kJ/mol请计算：
①在达到平衡时[B]/[A]的比值。
②假设A和B参加的反应与ATP水解为ADP和Pi同时进行，总反应是：
A+ATP+H2O ???→B+ADP+Pi
请计算此反应达平衡时[B]/[A]的比值，假设ATP 、ADP和Pi都是1mol浓度，请问在什么时候反应才达到到平衡？
③已知[ATP] 、[ADP]和[Pi]在生理条件下都远非1mol浓度。当和浓度依次为[ATP] 、[ADP]和[Pi]8.05mmol,0.93mmol和8.05mmol时，求出一个与偶联反应的[B]/[A]比值。
答：①比值=3.1×10-4 ②[B]/[A]=69.4 ③[B]/[A]=7.5×104
第21章生物膜与物质运输
⒈试述物质的被动运输和主动运输的基本特点。研究物质运输的意义是什么？
答：主动运输是由载体蛋白所介导的物质逆浓度梯度或电化学梯度由浓度低的一侧向高浓度的一侧进行跨膜转运的方式，需要与某种释放能量的过程相偶联。主动运输过程可分为由ATP直接提供能量和间接提供能量等基本类型。
被动运输包括简单扩散和载体介导的协助扩散，运输方向是由高浓度向低浓度，运输的动力来自物质的浓度梯度，不需要细胞提供代谢能量。
⒉什么是Na+泵和Ca+泵，其生理作用是什么？
答：Na+/K+泵是动物细胞中由ATP驱动的将Na+ 输出到细胞外同时将K+输入细胞内的运输泵，又称Na+泵或Na+/K+交换泵。实际上是一种Na+ /K+ ATPase。Na+ /K+ ATPase是由两个大亚基(α亚基)和两个小亚基(β亚基)组成。α亚基是跨膜蛋白，在膜的内侧有ATP结合位点，细胞外侧有乌本苷(ouabain)结合位点;在α亚基上有Na+和K+结合位点。其生理意义: Na+/K+ 泵具有三个重要作用，一是维持了细胞Na+离子的平衡，抵消了Na+离子的渗透作用;二是在建立细胞质膜两侧Na+离子浓度梯度的同时，为葡萄糖协同运输泵提供了驱动力;三是Na+泵建立的细胞外电位，为神经和肌肉电脉冲传导提供了基础。
Ca2+-ATPase有10个跨膜结构域，在细胞膜内侧有两个大的细胞质环状结构，第一个环位于跨膜结构域2和3之间，第二个环位于跨膜结构域4和5之间。在第一个环上有Ca2+离子结合位点;在第二个环上有激活位点，包括ATP的结合位点。Ca2+-ATPase的氨基端和羧基端都在细胞膜的内侧，羧基端含有抑制区域。在静息状态，羧基端的抑制区域同环2的激活位点结合，使泵失去功能，这就是自我抑制。
Ca2+-ATPase泵有两种激活机制，一种是受激活的Ca2+/钙调蛋白(CaM)复合物的激活，另一种是被蛋白激酶C激活。当细胞内Ca2+浓度升高时，Ca2+同钙调蛋白结合，形成激活的Ca2+/钙调蛋白复合物，该复合物同抑制区结合，释放激活位点，泵开始工作。当细胞内Ca2+浓度下降时，CaM同抑制区脱离，抑制区又同激活位点结合，使泵处于静息状态。在另一种情况下，蛋白激酶C使抑制区磷酸化，从而失去抑制作用；当磷酸酶使抑制区脱磷酸，抑制区又同激活位点结合，起抑制作用。
Ca2+ 泵的工作原理类似于Na+/K+ ATPase。在细胞质膜的一侧有同Ca2+结合的位点，一次可以结合两个Ca2+，Ca2+结合后使酶激活，并结合上一分子ATP，伴随ATP的水解和酶被磷酸化，Ca2+泵构型发生改变，结合Ca2+的一面转到细胞外侧，由于结合亲和力低Ca2+离子被释放，此时酶发生去磷酸化，构型恢复到原始的静息状态。
Ca2+ -ATPase每水解一个ATP将两个Ca2+离子从胞质溶胶输出到细胞外。
⒊试述Na+泵的生理机制。
答：Na+/K+ ATPase运输分为六个过程: ①在静息状态，Na+/K+泵的构型使得Na+ 结合位点暴露在膜内侧。当细胞内Na+浓度升高时，3个Na+ 与该位点结合；②由于Na+的结合，激活了ATP酶的活性，使ATP分解，释放ADP，α亚基被磷酸化; ③由于α亚基被磷酸化，引起酶发生构型变化，于是与Na+ 结合的部位转向膜外侧，并向胞外释放3个Na+ ；④膜外的两个K+同α亚基结合; ⑤K+ 与磷酸化的Na+/K+ ATPase结合后，促使酶去磷酸化;
⑥去磷酸化后的酶恢复原构型，于是将结合的K+ 释放到细胞内。每水解一个ATP，运出3个Na+ ，输入2个K+ 。Na+ /K+泵工作的结果，使细胞内的Na+浓度比细胞外低10～30倍，而细胞内的K+浓度比细胞外高10～30倍。由于细胞外的Na+浓度高，且Na+是带正电的，所以Na+ /K+泵使细胞外带上正电荷。
⒋什么是胞吐作用和胞吞作用？它们有何共同特点？
答：细胞膜将外来物包起来送入细胞，称胞吞作用；某些代谢废物及细胞分泌物形成小泡从细胞内部移至细胞表面，与质膜融合后将物质排出，称胞吐作用。它们的共同特点是物质是通过胞膜的包裹来出入细胞的。
⒌试举列说明受体介导的胞吞作用的重要性。
答：某些大分子的内吞往往首先同质膜上的受体结合，然后质膜内陷形成衣被小窝，继之形成衣被小泡，这种内吞方式称受体介导的胞吞作用。
受体介导的胞吞作用对细胞非常重要，它是一种选择浓缩机制，既可保证细胞大量地摄入特定的大分子，同时又可避免吸入细胞外大量的液体。如低密脂蛋白、运铁蛋白、生长因子、胰岛素等蛋白类激素、糖蛋白等，都是通过受体介导的胞吞作用进入细胞的。
⒍生物膜运输的分子机制有几种主要假设？它们相互关系如何？
答：物质跨膜运输的分子机制大致可概括为3种主要假设模型：移动性载体模型、
孔道或通道模型和构象变化模型。
生物膜运输是生物膜研究中一个重要的而内容又非常广泛的领域，不可能用一种模型去根括迄今己知的多种运输体系的功能。这3种假设模型有许多不同点，如参与运输的实体在形态、结构以及运输方式等方面各有特点；但它们又有许多共同性和相关性，主要表现在这3种运输方式都有选择性和方向性。
第22章糖酵解作用
⒈为什么应用蔗糖保存食品而不用葡萄糖？
答：糖酵解是生物最古老、最原始获得能量的一种方式。绝大多数微生物都具有利用糖酵解分解葡萄糖的能力，而蔗糖是一种非还原性二糖，许多微生物不能直接将其分解，因此，可利用蔗糖的高渗透压来抑制食品中细菌等有害微生物的生长。
⒉用14C标记葡萄糖的第一个碳原子，用做糖酵解底物，写出标记碳原子在酵解各步骤中的位置。
答：见P67 图22-1 糖酵解和发酵的全过程
⒊写出从葡萄糖转变为丙酮酸的化学平衡式。
答：由葡萄糖转变为两分子丙酮酸包括能量的产生总的化学反应式为：
葡萄糖+ 2Pi + 2ADP + 2NAD+ 2丙酮酸+ 2ATP + 2NADH + 2H+ +2H2O 该反应的化学平衡式为：
K/eq=[丙酮酸]2[ATP]2[NADH]2[H+]2/[葡萄糖][Pi]2[ADP]2[NAD+]2
⒋已知ATP和葡萄糖6-磷酸在pH7和25 ℃时水解的标准自由能变化ΔG0’分别为-7.3和-3.183kcal/mol（1kcal=4.184kJ），计算己糖激酶催化的葡萄糖和ATP反应的ΔG0’和K'eq。答：ΔG0’=-17.44KJ/mol=-4.162kcal; K'eq=1.125×103
⒌由丙酮酸转变为乳酸的标准自由能变化ΔG0’=-25.10KJ/mol，计算出由葡萄糖转变为乳酸的标准自由能变化。
答：ΔG0’=-56.48KJ/mol
⒍当葡萄糖的浓度为5mmol/L，乳酸的浓度为0.05mmol/L，ATP和ADP浓度都为2mmol/L，无机磷酸(Pi)的浓度为1mmol/L时，计算该由葡萄糖转变为乳酸的自由能（ΔG0’）变化。答：ΔG0’=-113.80KJ/mol]
⒎参考表(22-2)，计算在标准状况下当时，磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸的平衡比。
答：3.06×10-5
⒏若以14C标记葡萄糖的C3作为酵母的底物，经发酵产生的CO2和乙醇，试问14C将在何出发现？
答：14C将在CO2 中。
⒐总结一下在糖酵解过程磷酸基团参与了哪些反应，它所参与的反应有何意义？
答：在糖酵解过程磷酸基团参与5步反应。
（1）葡萄糖在已糖激酶的催化下，消耗一分子ATP，生成葡萄糖-6-磷酸；（2）果糖-6-磷酸在磷酸果糖激酶的催化下，消耗1分子ATP，生成果糖-1,6- 二磷酸；（3）甘油醛-3-磷酸在甘油醛-3-磷酸脱氢酶催化下，氧化为1,3二磷酸甘油酸；（4）1，3-二磷酸甘油酸在3-磷酸甘油酸激酶催化下，生成3-磷酸甘油酸和1分子的ATP；（5）2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸并在丙酮酸激酶催化下，生成丙酮酸和1分子的ATP。
在磷酸基团参与的这5步反应中，前3步是将高能磷酸键转移到相应的底物上，使底物的势能提高，使后续反应成为可能；后2步是将底物上的高能磷酸键转移到ADP分子上形成ATP，将糖酵解产生有能量贮存在ATP中。
⒑为什么砷酸是糖酵解作用的毒物？氟化物和碘乙酸对糖酵解过程有什么作用？
答：砷酸盐在结构和反应方面都和无机磷酸极为相似，因此．能代替磷酸进攻硫酯中间产物的高能键．产生1-砷酸-3-磷酸甘油酸。砷酸化合物是很不稳定的化合物。它迅速地进行水解。其结果是：砷酸盐代替磷酸与甘油醛-3-磷酸结合并氧化，生成的不是1，3-二磷酸甘油酸，而是3-磷酸甘油酸。在砷酸盐存在下，虽然酵解过程照样进行，但是却没有形成高能磷酸键。即解除了氧化和磷酸化的偶联作用。因此说砷酸是糖酵解作用的毒物。
氟化物及碘乙酸是巯基酶的不可逆抑制剂，糖代谢中甘油醛-3-磷酸脱氢酶可被其抑制，从而抑制糖酵解。
⒒总结一下参与糖酵解作用的酶有些什么特点？
答：参与糖酵解作用的酶的催化过程表现出严格的立体专一性，其中两种激酶由底物引起酶分子的构象变化，防止了底物上高能磷酸基团向水分子的转移而且直接转移到ADP分子上。
⒓糖酵解过程有哪些金属离子参加反应，它们起什么作用？
答：糖酵解过程主要有镁离子等二价金属离子参加反应。它们的作用是与ATP或ADP分子结合，形成亲电中心，使ATP或ADP更易接受孤电子对的亲核进攻。
⒔概括除葡萄糖以外的其他单糖如何进入分解代谢的？
答：除葡萄糖以外的其他单糖如果糖、半乳糖、甘露糖等单糖都是通过转变为糖酵解的中间物之一而进入糖酵解的共同途径的。
如果糖磷酸化形成果糖-6-磷酸；半乳糖经多步反应，形成葡萄糖-6-磷酸；甘露糖经2 步反应生成果糖-6-磷酸。
第23章柠檬酸循环
⒈从柠檬酸循环的发现历史中受到什么启发？
答：柠檬酸循环的发现历史表明，任何一项重大科学发现都绝非是一个人的成果。它凝聚着许许多多科学家的艰辛劳动和成果积累。科技工作者只有在认真总结、分析前人工作的基础上不断发现问题，解决问题，才能在科学研究上有所成就。
⒉画出柠檬酸概貌图，包括起催化作用的酶和辅助因子。
答：见P98 图23－3 柠檬酸循环
⒊总结柠檬酸循环在机体代谢中的作用和地位。
答：柠檬酸循环是绝大多数生物体主要的分解代谢途径，也是准备提供大量自由能的重要代谢系统，在许多合成代谢中都利用柠檬酸循环的中间产物作为生物合成的前体来源，从这个意义上看，柠檬酸循环具有分解代谢和合成代谢双重性或称两用性。柠檬酸循环是新陈代谢的中心环节。它们在循环过程中产生的还原型NADH和FADH2，进一步通过电子传递链和氧化磷酸化被再氧化，所释放出的自由能形成ATP分子。柠檬酸循环的中间产物在许多生物合成中充当前体原料。
⒋用标记丙酮酸的甲基碳原子（*CH3-C-COO-）当其进入柠檬酸循环转运一周后，标记碳‖
O
原子的命运如何？
答：标记碳原子出现在草酰乙酸的C2和C3部位。
⒌写出由乙酰-CoA形成草酰乙酸的反应平衡式。
答：2乙酰-CoA+2NAD++FAD+3H2O??→草酰乙酸+2CoA+NADH2+3H+
⒍在标准状况下苹果酸由NAD+氧化形成草酰乙酸的ΔG0’=+29.29kJ/mol。在生理条件下这一反应极易由苹果酸向草酰乙酸的方向进行。假定[NAD+]/[NADH]=8,PH=7，计算由苹果酸形成草酰乙酸两种化合物最低的浓度比值应是多少？
答：（苹果酸）/（草酰乙酸）>1.75×104
⒎乙酰-CoA的乙酰基在柠檬酸循环中氧化推动力是什么？计算其数值。
答：乙酰-CoA的乙酰基在柠檬酸循环中氧化推动力是释放出的标准自由能变化ΔG0’，其数值是-41kJ/mol。
⒏如果将柠檬酸和琥珀酸加入到柠檬酸循环中，当完全氧化为CO2、形成还原型NADH和FADH2，并最后形成H2O时需经过多少次循环？
答：柠檬酸3次需经过循环，琥珀酸需经过2次循环。
⒐丙二酸对柠檬酸循环有什么作用？为什么？
答：丙二酸进入柠檬酸循环后，会引起琥珀酸、α-酮戊二酸和柠檬酸的堆积，中止柠檬酸循环反应。
这是由于丙二酸结构类似于琥珀酸，也是个二羧酸，是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂，可以
与琥珀酸脱氢酶的活性部位的碱性氨基酸残基结合，但由于丙二酸不能被氧化，使得循环反应不能继续进行。
第24章生物氧化－电子传递链和氧化磷酸化作用
⒈什么是氧化-还原电势？怎样计算氧化-还原电势？
答：还原剂失掉电子的倾向（氧化剂得到电子的倾向）称为氧化-还原电势。
氧化-还原电势等于正极的电极势减去负极的电极势。
⒉将下列物质按照容易接受电子的顺序加以排列：
a：α-酮戊二酸+ CO2 c：O2
b：草酰乙酸d：NADP+
答：c>b>d>a
⒊在电子传递链中各个成员的排列顺序根据什么原则？
答：电子传递链中各个成员的排列顺序根据的原则是电子从氧化还原势较低的成员传递到氧化还原势较高的成员。
⒋在一个具有全部细胞功能的哺乳动物细胞匀浆中加入下列不同的底物，当每种底物完全被氧化为CO2 和H2O时，能产生多少ATP分子？
①葡萄糖⑤磷酸烯醇式丙酮酸
②丙酮酸⑥柠檬酸
③乳酸⑦二羟丙酮磷酸
④果糖-1,6-二磷酸⑧NADH
答：根据P142 表24－5计算可得：上述8种物质完全被氧化CO2 和H2O时，能产生的ATP分子数分别为：①葡萄糖（30），②丙酮酸（12.5），③乳酸（15），④果糖-1,6-二磷酸（32），⑤磷酸烯醇式丙酮酸（15），⑥柠檬酸（10），⑦二羟丙酮磷酸（15），⑧NADH （2.5）。
⒌在生物化学中O2形成H2O所测得的标准氧化-还原电势为0.82V，而在化学测定中测得的数值为1.23V，这种差异是怎样产生的？
答：这种差异是由于在生物化学反应中，氧的还原不完全造成的。
⒍电子传递链和氧化磷酸化之间有何关系？
答：生物氧化亦称细胞呼吸，指各类有机物质在细胞内进行氧化分解，最终产生CO2和H2O，同时释放能量（ATP）的过程。包括TCA循环、电子传递和氧化磷酸化三个步骤，分别是在线粒体的不同部位进行的。其中电子传递链和氧化磷酸化之间关系密切，电子传递和氧化磷酸化偶联在一起。根据化学渗透学说（电化学偶联学说），在电子传递过程中所释放的能量转化成了跨膜的氢离子浓度梯度的势能，这种势能驱动氧化磷酸化反应，合成ATP。即葡萄糖等在TCA循环中产生的NADH和FADH2只有通过电子传递链，才能氧化磷酸化，将氧化产生的能量以ATP的形式贮藏起来。
⒎解释下列的化合物对电子传递和氧化呼吸链有何作用？当供给充分的底物包括异柠檬酸、Pi、ADP、O2，并分别加入下列化合物时，估计线粒体中的氧化呼吸链各个成员所处的氧化还原状态。
①DNP ⑤N3-
②鱼藤酮⑥CO
③抗霉素A ⑦寡霉素
④CN-
答：DNP（二硝基苯酚，dinitrophenol）：破坏线粒体内膜两侧的电化学梯度，而使氧化与磷酸化偶联脱离，是最常见的解偶联剂；鱼藤酮：抑制NADH→CoQ的电子传递；抗霉素A：抑制Cyt b→Cyt c1的电子传递；CN- 、N3- 、CO:抑制细胞色素氧化酶→O2；寡霉素
: 与F0结合结合，阻断H+通道，从而抑制ATP合成。
当供给充分的底物包括异柠檬酸、Pi、ADP、O2，并加入DNP 时,电子传递链照常运转，但不能形成ATP；当供给充分的底物包括异柠檬酸、Pi、ADP、O2，并加入鱼藤酮时,会阻断电子从NADH到CoQ的传递，NADH处于还原状态，其后的各组分处于氧化状态；当供给充分的底物包括异柠檬酸、Pi、ADP、O2，并加入抗霉素A时,会阻断电子从Cyt b到Cyt c1的传递，Cyt b及其上游组分处于还原状态，Cyt c1及其下游组分处于氧化状态；当供给充分的底物包括异柠檬酸、Pi、ADP、O2，并加入CN- 、N3- 、CO时,会阻断电子从细胞色素氧化酶到O2的传递，Cyt c及其上游组分处于还原状态, O2处于氧化状态；当供给充分的底物包括异柠檬酸、Pi、ADP、O2，并加入寡霉素时,抑制氧的利用和ATP的形成，使电子传递链不能正常进行,各组分均处于还原状态。
⒏什么是磷/氧比（P/O比），测定磷/氧比有何意义？
答：磷氧比(P/O ratio) 指每吸收一个氧原子所酯化的无机磷分子数，即有几个ADP变成ATP，实质是伴随ADP磷酸化所消耗的无机磷酸的分子数与消耗分子氧的氧原子数之比。
测定磷/氧比的意义在于可以知道不同呼吸链氧化磷酸化的活力。
⒐P/O比、每对电子转运质子数之比(H+/2e)、形成一分子ATP所需质子数的比例、将ATP转运到细胞溶胶所需质子数之比(~ P/H+)，它们之间是否有相关性？
答：这些比值之间是有关联的，但并不绝对。虽然电子转移伴随着ATP的合成，但不能仅以P/O比值作为ATP生成数的依据，而应考虑一对电子从NADH或FADH2传递到氧的过程中，有多少质子从线粒体基质泵出，以及有多少质子必须通过ATP合酶返回基质以用于ATP的合成，这样才能从本质上确定ATP的生成数量。目前被广泛接受的观点是：ATP、ADP和无机磷酸通过线粒体内膜的转运是由ATP-ADP载体和磷酸转位酶催化的。已知每合成1个ATP 需要3个质子通过ATP合酶。与此同时，把一个ATP分子从线粒体基质转运到胞液需要消耗1个质子，所以每形成1个分子的ATP就需要4个质子的流动。因此，如果一对电子通过NADH电子传递链可泵出10个质子，则可形成2.5 个分子ATP；如果一对电子通过FADH2电子传递链有6个质子泵出，则可形成1.5个ATP分子。
⒑计算琥珀酸由FAD氧化和由NAD+氧化的ΔG0'值（利用表24-1的数据）。设FAD/FADH2氧-还对的ΔE'0接近于0V。解释为什么在琥珀酸脱氢酶催化的反应中只有FAD能作为电子受体而不是NAD+？
答：据表24-1的数据，琥珀酸由FAD氧化时，ΔG0'＝-nF△E/0=-2*23062*(0.815+0.18)=-45.89 Kcal，琥珀酸由NAD+氧化时，ΔG0'＝-nF△E/0=-2*23062*(0.815+0.32)=-52.35 Kcal，琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸生成延胡索酸，其ΔG0'＝-nF△E/0=-2*23062*(0.815+0.031)=-39.02 Kcal, 而当设FAD/FADH2氧-还对的ΔE'0接近于0V时，其ΔG0'＝-nF△E/0=-2*23062*(0.815+0.0)＝-37.59, 琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸生成延胡索酸产生的自由能略大于FAD/FADH2氧-还对氧化时产生的自由能，小于NAD+氧化时产生的自由能，因此琥珀酸在琥珀酸脱氢酶催化的反应中只有FAD能作为电子受体而不是NAD+。
⒒电子传递链产生的质子电动势为0.2V，转运2、3、4个质子，温度为25℃,所得到的有效自由能为多少？用这些能可合成多少ATP分子？
答：根据公式ΔG0'＝nF△E/0?? , 电子传递链产生的质子电动势为0.2V，转运2、3、4个质子所能得到的有效自由能分别为：38.56 KJ/mol、57.84 KJ/mol、77.11 KJ/mol。由于在生理条件下合成一分子ATP大约需要40-50 KJ/mol的自由能，因此，转运2至3个质子，可合成1个ATP分子，转运4个质子大约可合成1-2个ATP分子。
第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径
⒈向含有戊糖磷酸途径全部有关酶和辅助因子的溶液中，加入在C6上具有放射性标记的葡萄糖，请问哪些物质上会有放射性标记？
答：核糖-5-磷酸C5出现放射性标记
⒉写出由葡萄糖-6-磷酸转变为核糖-5-磷酸，不必同时计算NADPH的化学方程式。
答：5葡萄糖-6-磷酸??→核糖-5-磷酸+ADP+H+）
⒊写出葡萄糖-6-磷酸合成NADPH而不涉及戊糖的化学方程式。
答：葡萄糖-6-磷酸+12NADPH+7H20 ??→CO2+12NADPH+12H++Pi
⒋鸡蛋清中有一种对生物素亲和力极高的抗生物素蛋白。它是含生物素酶的高度专一的抑制剂，请考虑它对下列反应有无影响：
①葡萄糖??→丙酮酸②丙酮酸??→葡萄糖
③核糖-5-磷酸??→葡萄糖④丙酮酸??→草酰乙酸
答：生物素是丙酮酸羧化酶的辅基，该酶可羧化丙酮酸生成草酰乙酸并进而逐步生成葡萄糖。因此，鸡蛋清中对生物素亲和力极高的抗生物素蛋白对反应1和3无影响，对反应2和4有影响。
⒌计算从丙酮酸合成葡萄糖需提供多少高能磷酸键？
答：需6个高能磷酸键。
⒍维持还原型谷胱苷肽[GSH]的浓度为10mmol/L，氧化型[GSSH]的浓度为1mmol/L，所需的NADPH/NADP+比例应是多少？（参看第24章氧还电势表）
答：谷胱苷肽由NADPH还原的ΔE0'=+0.09V，因此ΔG0'=-4.15kcal/mol。相应的平衡常数为1126所需的[NADPH]/[NADP+]比值等于8.9×10-2。
⒎比较柠檬酸循环途径和戊糖磷酸途径的脱羧反应机制。
答：在柠檬酸循环途径有2步脱羧反应，其机制分别是：在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢被氧化成草酰琥珀酸，然后脱掉CO2并加上一H+,生成α-酮戊二酸；α-酮戊二酸地α-酮戊二酸脱氢酶系催化下，脱掉CO2，生成羟丁基-TPP，羟丁基-TPP与硫辛酰胺及CoA-SH 反应，生成琥珀酰-CoA。
戊糖磷酸途径的脱羧反应发生在6-磷酸葡萄糖生成核酮糖-5-磷酸的反应中，其机制为：葡萄糖-6-磷酸脱氢酶催化下，葡萄糖-6-磷酸形成6-磷酸葡萄糖酸-δ-内酯，6-磷酸葡萄糖酸-δ-内酯在一专一内酯酶作用下水解，形成6-磷酸葡萄糖酸，6-磷酸葡萄糖酸在6-磷酸葡萄
糖酸脱氢酶作用下，形成核酮糖-5-磷酸。
⒏糖酵解、戊糖磷酸途径和葡糖异生途径之间如何联系？
答：磷酸戊糖途径以葡萄糖-6-磷酸为起始物进入一个循环过程。该途径的第一阶段涉及氧化性脱羧反应，生成5-磷酸核酮糖和NADPH。第二阶段是非氧化性的糖磷酸酯的相互转换。由于转酮醇酶和转醛醇酶催化反应的可逆性，使磷酸戊糖途径与糖酵解以及糖的异生作用发生了密切的联系，各途径中的中间物如果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸等可以根据细胞的需要进入到对方代谢途径中去。
⒐比较糖醛酸循环和柠檬酸循环。糖醛酸的存在有何特殊意义？
答：糖醛酸途径(glucuronate pathway)是指从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始，经UDP-葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗坏血酸的途径。柠檬酸循环（citric acid cycle）是用于乙酰CoA 中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。
糖醛酸的存在有何特殊意义有：在肝中糖醛酸与药物（含芳环的苯酚、苯甲酸）或含-OH、-COOH、-NH2、-SH基的异物结合成可溶于水的化合物，随尿、胆汁排出，起解毒作用；UDP 糖醛酸是糖醛酸基的供体，用于合成粘多糖（硫酸软骨素、透明质酸、肝素等）；从糖醛酸可以转变成抗坏血酸（人及灵长动物不能，缺少L-古洛糖酸内酯氧化酶）；从糖醛酸可以生成5-磷酸木酮糖，可与磷酸戊糖途径连接。
⒑为什么有人不能耐受乳糖？而乳婴却靠乳汁维持生命？
答：有些人小肠中的乳糖酶活性很低或是没有，致使乳糖不能消化或是消化不完全，不能被小肠吸收。乳糖在小肠内会产生很强的渗透效应，流向大肠。在大肠内，乳糖被细菌转变为有毒物质，出现腹胀、恶心、绞痛以及腹泻等所谓乳糖不耐受症状。
由于绝大多数乳婴小肠中含有足够活性的乳糖酶，因此能消化乳糖，可能靠乳汁为生。
⒒糖蛋白中寡糖与多肽链的连接形式有几种类型？
答：糖蛋白中寡糖与多肽链的，简称糖肽键。糖肽链的类型可以概况为：
①N-糖苷键型：寡糖链（GlcNAC的β-羟基）与Asn的酰胺基、N-未端的a-氨基、Lys或Arg 的W-氨基相连。
②O-糖苷键型：寡糖链（GalNAC的α-羟基）与Ser、Thr和羟基赖氨酸、羟脯氨酸的羟基相连。
③S-糖苷键型：以半胱氨酸为连接点的糖肽键。
④酯糖苷键型：以天冬氨酸、谷氨酸的游离羧基为连接点。
⒓N-连寡糖和O-连寡糖的生物合成有何特点？
答：N-连寡糖和O-连寡糖的生物合成特点分别是N-糖链的合成是和肽链的生物合成同时进行的，而O-糖链的合成是在肽链合成后，对肽链进行修饰加工时将糖基逐个连接上去的。
第26章糖原的分解和生物合成
⒈写出糖原分子中葡萄糖残基的连接方式。
答：糖原分子中葡萄糖残基的连接方式有两种，一种是以α（1,4）糖苷键连接，另一种是在多糖分子的分支处，以α（1,6）糖苷键连接。
⒉糖原降解为游离的葡萄糖需要什么酶？
答：糖原降解为游离的葡萄糖需要的酶有：糖原磷酸化酶、糖原脱支酶、磷酸葡萄糖变位酶和葡萄糖-6-磷酸酶。
⒊糖原合成需要什么酶？
答：糖原合成需要的酶有：UDP-葡萄糖焦磷酸化酶、糖原合成酶和糖原分支酶。
⒋从“O”开始合成糖原需要什么条件？
答：由于糖原合成酶只能催化将葡萄糖残基加到已经具有4个以上葡萄糖残基的葡聚糖分子上，因此，从“O”开始合成糖原需要有一种被叫做生糖原蛋白的“引物”存在。
⒌肾上腺素、胰高血糖素对糖原的代谢怎样起调节作用？
答：机体血糖降低可引起胰高血糖素和肾上腺素分泌增加，此时细胞内cAMP含量增加，促使有活性的a激酶增加。a激酶一方面时糖原合酶磷酸化失去活性，一方面通过磷酸化酶b 激酶使磷酸化酶变成有活性的磷酸化酶a，最终结果使糖原合成减少，糖原分解增加，使血糖升高。
当激素水平降低时，一方面由于已生成的cAMP被磷酸二酯酶分解为5、AMP，从而停止对糖原降解的刺激作用；另一方面又由于磷酸化酶a去磷酸化转变为磷酸化酶b而使糖原降解停止。
⒍血糖浓度如何维持相对稳定？
答：维持正常的血糖浓度对于维持机体的正常生命活动，特别是脑细胞的功能具有极其重要的意义。
血糖的来源主要是糖类食物（主要是淀粉）消化吸收后进入血液，其次为肝糖原和肌糖原分解为葡萄糖（糖原为多糖，又称动物淀粉），在饥饿时主要依靠糖异生，即从非糖物质（如氨基酸、甘油、乳酸等）转变为葡萄糖。糖类食物消化后的产物葡萄糖吸收入血后，在胰岛素的作用下，一部分进入组织细胞氧化分解释放出能量，供细胞利用；剩余部分在肝脏和肌肉合成肝糖原和肌糖原贮存起来，因此，血糖不断被组织细胞利用，肝糖原和肌糖原又不断分解释放葡萄糖入血，维持血糖浓度的相对稳定。
但肝脏和肌肉贮存糖原的量有限，如果消化道不继续吸收葡萄糖入血（饥饿不进食时），血糖势必要降低。在这种情况下体内的脂肪便开始分解，成为体内能量的主要来源。脂肪分解产生的甘油经糖异生转变为葡萄糖，产生的脂肪酸可被体内大多数组织细胞（脑细胞除外）利用，这样又可节省部分葡萄糖为脑细胞利用，也可减少或不动用蛋白质。如果饥饿时间较长，不但脂肪分解，而且体内蛋白质也分解，分解产生的氨基酸也经糖异生转变为葡萄糖，以维持基本的血糖水平。通过糖原分解、糖异生及动用脂肪，即使饥饿几天后，血糖浓度也仅降低百分之几。
⒎将一肝病患者的糖原样品与正磷酸、磷酸化酶、脱支酶（包括转移酶）共同保温，结果得到葡萄糖-1-磷酸和葡萄糖的混合物二者的比值：
葡萄糖-1-磷酸
???????=100，试推测该患者可能缺乏哪种酶？
葡萄糖
答：患者缺乏脱支酶。
第27章光合磷酸化
⒈根据放氧测定绿色植物的光合作用速率当用680nm波长的光照射时比用700nm光时高，但用这两种光一起照射时给出的光合作用速率比单独使用这两种波长光中的任一种光时高。请解释。
答：这是由于放氧的光合细胞有两个光反应的参与，一个是利用700 nm 波长的光，另一个利用680 nm 波长的光。当用这两种光一起照射时，这两种波长的光互相协作，产生“Emerson 增益效应”，使给出的光合作用速率比单独使用这两种波长光中的任一种光时高。
⒉光系统I中处于基态的P700，E0'为+0.4V，当受700nm光激发时转变为P700*，E0'为-1.0V。在此光反应中P700为捕获光能的效率是多少？
答：在此光反应中P700为捕获光能的效率是79%。
⒊当光系统I在标准条件下吸收700nm红光时P700的标准还原电势E0'由+0.4V变为-1.2V。被吸收的光能有百分之多少以NADPH（E0'=-0.32V）形式被储存？
答：被吸收的光能有45%以NADPH（E0'=-0.32V）形式被储存。
⒋在无ADP和Pi存在下用光照射菠菜叶绿体，然后停止光照（在暗处），加入ADP和Pi。发现在短时间内有ATP合成。请解释原因。
答：这是由于用光照射菠菜叶绿体时，质子通过叶绿体的类囊体膜，进入类囊体腔，形成跨膜pH梯度。在暗处加入ADP和Pi后，质子通过ATP合酶从膜内流向膜外，推动ADP 和Pi合成ATP。
⒌如果水的光诱导氧化反应（引起放氧）的ΔG0'为-25kJ/mol。光系统Ⅱ中光产生的最初氧化剂的E0'值是多少？
答：光系统Ⅱ中光产生的最初氧化剂的E0'值是+0.88V。
⒍在充分阳光下，25℃，pH7的离体叶绿体中ATP 、ADP和Pi的稳态浓度分别为3mmol/L 、
0.1mmolL和10mmol/L。①在这些条件下，合成ATP反应的ΔG是多少？②在此叶绿体中光诱导的电子传递提供ATP合成所需的能量（通过质子动势），在这些条件下合成ATP所需的最小电势差（ΔE0'）是多少？假设每产生1分子ATP要求2e-通过电子传递链。
答：①在这些条件下，合成ATP反应的ΔG是50.3 kJ/mol;②在这些条件下合成ATP所需的最小电势差（ΔE0'）是0.26V。
⒎如果非循环光合电子传递导致3H+/e-的跨膜转移，循环光合电子传递导致2H+/e-的跨膜转移。问①非循环光合磷酸化的和②循环光合磷酸化的ATP合成效应（以合成一个ATP所需吸收的光子表示）是多少？（假设CF1CF0ATP合酶产生1ATP/3H+）。
答：①2hv/ATP；②1.5hv/ATP。
⒏真核光养生物非循环光合电子传递中ATP/2e-的实际比值并不确定。试计算从光系统Ⅱ到光系统Ⅰ的光合电子传递中ATP/2e-的最大理论比值。假设在细胞条件下，生成ATP的ΔG 为+50kJ/mol，并假设ΔE≈ΔE0'。（提示：P680+/P680电对和P700+/P700电对的ΔE0'分别
为-0.6V和+0.4V）
答：从光系统Ⅱ到光系统Ⅰ的光合电子传递中ATP/2e-的最大理论比值是3.9。
⒐如果使用碳1位上标记14C的核酮糖-5-磷酸作为暗反应底物。3-磷酸甘油酸的哪位碳将被标记？
答：碳3 将被标记。
⒑在1轮循环中将有6μmolCO2和6μmol未表标记的核酮糖-1,5-二磷酸(RuBP)发生反应，产生1μmol葡糖-6-磷酸，并重新生成6μmolRuBP。问：①在重新生成的RuBP哪两个碳原子将不被标记；
②在重新生成的RuBP中其它3个碳原子各自被标记的百分数是多少？
答：①C3和C4不被标记；②1/6在C1，1/6在C2，3/6在C3。其余1/6被等分地标记在葡糖-6-磷酸的C3和C4上。
第28章脂肪酸的分解代谢
⒈说明经典的Knoop对脂肪酸氧化的实验和结论。比较他的假说与现代β-氧化学说的异同。
答：Knoop 用把偶数或奇数碳的脂肪酸分子末端甲基接上苯基，用这带“示踪物”的脂肪酸喂狗，然后分析排出的尿液，示踪物苯基在体内不被代谢，而以某一特定的有机化合物被排出。Knoop的实验结论是：脂肪酸氧化每次降解下一个2碳单元的片段，氧化是从羧基端的β-位碳原子开始的，释下一个乙酸单位。
现代β-氧化学说支持Knoop的基本观点，但与现代β-氧化学说相比，Knoop的假说有以下差异：切下的两个碳原子单元是乙酰-C0A,而不是醋酸分子；反应系列中的全部中间产物是结合在辅酶A上的；降解的起始需要ATP的水解。
⒉计算一分子硬脂肪酸彻底氧化成CO2及H2O产生的ATP分子数，并计算每克硬脂肪酸彻底氧化的自由能。
答：一分子硬脂酸需要经过8轮β氧化，生成9个乙酰CoA，8个FADH2 和8NADH，9个乙酰CoA可生成ATP：10×9=90个；8个FADH2可生成ATP ：1.5×8=12个；8个NADH可生成ATP：2.5×8=20个；以上总计为122个ATP，但是硬脂酸活化为硬脂酰CoA时消耗了两个高能磷酸键，一分子硬脂肪酸净生成120个ATP。（2）120个ATP水解的标准自由能为120×（－30.54）KJ=－3664.8KJ，硬脂肪酸的相对分子质量为256。故1克硬脂肪酸彻底氧化产生的自由能为－3664.8/256=－13.5KJ。
⒊说明肉碱酰基转移酶在脂肪酸氧化过程中的作用。
答：脂酰-C0A不能直接进入线粒体，它必须在肉碱酰基转移酶的催化下，转化为脂酰肉碱才能穿越线粒体内膜进行氧化。因此，肉碱酰基转移酶在脂肪酸氧化过程中起着重要的调控作用。
⒋说明辅酶维生素B12在奇数碳原子氧化途径中的功能。
答：奇数碳原子脂肪酸的氧化中，最后一步反应L-甲基丙二酰-CoA在甲基丙二酰变位酶作用下转化为琥珀酰- CoA，这一酶促反应需要同时有维生素B12作为辅酶存在。
⒌说明在植烷酸的氧化中，α-氧化是必然的。
答：由于在C-3位上有一甲基取代基，因此植烷酸不属于β- 氧化的底物，它必须在α- 羟化酶作用下，在α位发生羟基化并脱羧形成植烷酸后才能进行氧化，即植烷酸的氧化中，α-氧化是必然的。
⒍如若膳食中只有肉、蛋和蔬菜，完全排除脂质，会不会发生脂肪酸缺欠症？
答：由于有些脂肪酸在机体内不能合成或合成的量不足，因此，若膳食中只有肉、蛋和蔬菜，完全排除脂质，会发生脂肪酸缺欠症。
⒎患者体内发生脂质积聚，经检测，脂质中具有半乳糖-葡萄糖神经酰胺的结构。试问是哪一步酶反映不能正常运行？
答：这是由于欠缺α- 半乳糖苷酶，导致三已糖神经酰氨不能降解造成的。
⒏是说明“酮尿症”的生化机制。
答：酮体是乙酰乙酸、β羟丁酸及丙酮的总称。
酮体为人体利用脂肪氧化物产生的中间的代谢产物,正常人产生的酮体很快被利用,在血中含量极微,约为2.0-4.0mg/L其中乙酰乙酸\β羟丁酸\丙酮各种分加约占20%、78%、2%。尿中酮体（以丙酮计）约为50mg/24h。定性测试为阴性。但在饥饿、各种原因引起的糖代谢发生障碍，脂分解增加及糖尿病酸中毒时，因产生酮体速度大于组织利用速度，可出现酮血症，继而发生酮尿（ketonuria,KET）。
⒐说明无活性维生素D3和活性维生素D3的结构关系。
答：活性维生素D3是指25-羟基维生素D3和1,25-羟基维生素D3，它们是由维生素D3（无活性）羟基化而成的。
第29章脂类的生物合成
⒈试解释“三羧酸运送系统（tricarboxylate transport system）的作用机制和功能。
答：合成脂肪酸的原料是乙酰CoA，主要来自糖的氧化分解。此外，某些氨基酸分解也可提供部分乙酰CoA。以上过程都是在线粒体内进行的，而合成脂肪酸的酶却存在于胞液中，因此乙酰CoA必须进入胞液才能用于合成脂肪酸。乙酰CoA不能自由通过线粒体内膜，需借助于柠檬酸-丙酮酸循环（citrate pyruvate cycle）将乙酰CoA从线粒体内运出到胞液中。
首先在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸经柠檬酸合酶催化缩合生成柠檬酸，再由线粒体内膜上相应载体协助进入胞液。在胞液内存在的柠檬酸裂解酶可使柠檬酸裂解产生乙酰CoA及草酰乙酸，前者可用于合成脂肪酸，后者可返回线粒体补充合成柠檬酸时的消耗。但草酰乙酸也不能自由通透线粒体内膜，故必需先经苹果酸脱氢酶催化，还原成苹果酸再经线粒体内膜上的载体转运入线粒体，经氧化后补充草酰乙酸。也可在苹果酸酶作用下，氧化脱羧生成丙酮酸，同时伴有NADPH的生成。丙酮酸可经内膜载体被转运入线粒体内，此时丙酮酸可再羧化转变为草酰乙酸。每经柠檬酸-丙酮酸循环一次，可使一分子乙酰CoA由线粒体进入胞液，同时消耗两分子ATP，还为机体提供了NADPH以补充合成反应的需要。
乙酰CoA需先羧化生成丙二酰CoA后才能进入合成脂肪酸的途径。乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成过程中的限速酶。此酶是变构酶。其无活性的单体与有活性的多聚体之间可以互变。柠檬酸与异柠檬酸可促进单体聚合成多聚体，增强酶活性，而长链脂肪酸可加速解聚，从而抑制该酶活性。乙酰CoA羧化酶还可依赖于cAMP的磷酸化及去磷酸化修饰来调节酶活
性。此酶经磷酸化后活性丧失。如胰高血糖素及肾上腺素等能促进这种磷酸化作用。从而抑制脂肪酸的合成；而胰岛素则能促进酶的去磷酸化作用，故可增强乙酰CoA羧化酶活性，加速脂肪酸合成。
⒉说明真核生物体内脂肪酸合酶的结构与功能。
答：真核生物体内脂肪酸合酶是多肽紧密协同的一个整体，共同作用完成脂酰CoA和丙二酸单酰CoA合成脂肪酸的催化过程，多肽链包括一个ACP和七个酶。
ACP的作用：以硫酯键的形式把脂酰基连接在复合物上。
七个酶及其作用分别是：
（1）乙酰CoA：ACP 转酰酶(AT)(催化脂酰基转移)
（2）丙二酸单酰CoA：ACP 转酰酶(MT)（催化丙二酰基转移）
（3）β-酮酰-ACP 合酶(KS)（催化脂酰基与丙二酰基缩合）
（4）β-酮酰-ACP还原酶(KR)（催化酮基还原为羟基）
（5）β-羟酰-ACP 脱水酶(HD)（催化脱水）
（6）烯酰-ACP 还原酶(ER)（催化双键还原）
（7）脂酰-ACP硫酯酶(催化释放脂肪酸)
⒊试比较脂肪酸合成与脂肪酸β-氧化的异同。
答：脂肪酸合成与脂肪酸β-氧化的差异主要表现在以下几个方面
（1）细胞定位不同：胞质中；线粒体
（2）酰基载体不同：ACP；COA
（3）发生的反应不同：缩合、还原、脱水、再还原；脱氢、水化、再脱氢、硫解
（4）参与酶类不同：2种酶系；5种
（5）辅因子不同：NADPH；FAD，NAD+
（6）ATP不同：耗7ATP；生成130ATP
（7）方向不同：甲基端向羧基端；相反
⒋脂肪酸合成中的碳链延长在线粒体中和在内质网中的机制有何不同？
答：生物体内有两种不同的酶系可以催化碳链的延长，一是线粒体中的延长酶系，另一个是粗糙内质网中的延长酶系。
线粒体脂肪酸延长酶系：以乙酰CoA为C2供体，不需要酰基载体，由软脂酰CoA与乙酰CoA直接缩合。线粒体的基质中进行，只能在C12,C14,C16的基础上逐步添加C2物，生成长链脂肪酸。需acetyl CoA, NADH, NADPH。反应为?β-氧化的逆过程，只有个别反应不同，即脂酰CoA 脱氢酶不参与逆反应，合成时由烯脂酰CoA还原酶催化，需NADPH而不是FADH2。
内质网脂肪酸延长酶系：用丙二酸单酰CoA作为C2的供体，NADPH作为H的供体，中间过程和脂肪酸合成酶系的催化过程相同。
⒌乙酰-CoA羧化酶脂肪酸合成中起着调控作用，试述这个调控的机制。
答：乙酰CoA需先羧化生成丙二酰CoA后才能进入合成脂肪酸的途径。乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成过程中的限速酶，是脂肪酸合成调控的关键所在。
乙酰CoA羧化酶是变构酶。其无活性的单体与有活性的多聚体之间可以互变。柠檬酸与异柠檬酸可促进单体聚合成多聚体，增强酶活性，而长链脂肪酸可加速解聚，从而抑制该酶活性。乙酰CoA羧化酶还可依赖于cAMP的磷酸化及去磷酸化修饰来调节酶活性。此酶经磷酸
化后活性丧失。如胰高血糖素及肾上腺素等能促进这种磷酸化作用，从而抑制脂肪酸的合成；而胰岛素则能促进酶的去磷酸化作用，故可增强乙酰CoA羧化酶活性，加速脂肪酸合成。
⒍磷脂的特征是在C2位上有一不饱和脂肪酸。举一磷脂实例。它在C2位上是饱和脂肪酸，这样的结构是怎样合成的？
答：二软脂酰磷脂在C2位上有一不饱和脂肪酸。这样的结构是通过在磷脂酰胆碱的sn1和sn2上发生脂肪酸取代反应形成的。
⒎试述以CDP二脂酰甘油为起始物，3种甘油磷脂（磷脂酰乙醇胺、磷脂酰甘油、二磷脂酰甘油）的生物合成路线。
答：CDP -二脂酰甘油在磷脂酰苷油磷酸合酶催化下，生成磷脂酰丝氨酸，磷脂酰丝氨酸在磷脂酰丝氨酸脱羧酶催化下，脱羧生成磷脂酰乙醇胺；
CDP -二脂酰甘油在磷脂酰丝氨酸合酶催化下，生成磷脂酰苷油酸，磷脂酰苷油酸在磷脂酰苷油酸磷酸酶催化下，生成磷脂酰苷油；
磷脂酰苷油在二磷脂酰苷油合酶催化下，生成二磷脂酰苷油。
⒏"血小板活化因子(platelet activating factor,PAF)"为何物？用二羟丙酮磷酸为原料如何实现它？
答：血小板活化因子是1- 烷基– 2 - 乙酰基–苷油磷酸胆碱。
血小板活化因子的合成过程与上述磷脂合成过程类似，二羟丙酮磷酸在酰基转移酶催化下，转变生成脂酰磷酸二羟丙酮以后，由一分子长链脂肪醇取代其第一位脂酰基，其后再经还原(由NADPH供H)、转酰基等步骤合成磷脂酸的衍生物。此产物替代磷脂酸为起始物，沿甘油三酯途径合成胆碱或乙醇胺缩醛磷脂。血小板活化因子与缩醛磷脂的不同在于长链脂肪醇是饱和长链醇，第2位的脂酰基为最简单的乙酰基。
⒐试述以软脂酰-CoA和丝氨酸为起始物，鞘磷脂和葡糖-神经下酰胺的生物合成路线。
答：P277 图29-30 。
⒑低剂量的阿司匹林（如隔日一粒）有防止心脏病突发的功能。如每日服用3-4粒，为什么反而事得其反？（揭示：TXA2生成于血小板中，PGI2生成于动脉壁上）
答：由于阿司匹林能抑制环加氧酶的活性，进而减少血栓烷如TXA2等的生成，从而可防止心脏病的突发。同时，大剂量的阿司匹林可降低动脉6一酮一前列腺素F的水平，使血管血流量增大，增加心脏的负担，因此有可能导致心脏病的突发。
⒒培养肝细胞时加入2-[14C]醋酸。14C标记在HMG-CoA什么位置上？
答：14C标记在HMG-CoA中异戊二烯单元的C2和C4的位置上。
⒓试述Wolman's病的症候和病因。将患者的皮肤的成纤维细胞进行培养，HMG-CoA的活性变高，还是变低？在培养基中LDL-受体的数量是减？
答：Wolman's病的特征是在不同组织中胆固醇酯和三脂酰苷油的积聚。其病因是溶酶体中酸性脂肪酶的完全缺乏。
将患者的皮肤的成纤维细胞进行培养，HMG-CoA的活性变高。在培养基中LDL-受体的数量是减少的。
⒔乙酰-CoA如何转化为甲羟戊酸？试述甲羟戊酸转化为（角）鲨烯的立体化学问题。
答：乙酰-CoA在硫解酶的反向催化下形成乙酰乙酰-CoA，乙酰乙酰-CoA和乙酰-CoA在HNG-CoA合酶催化下生成3-羟-3-甲基戊二酰-CoA，3-羟-3-甲基戊二酰-CoA在3-羟-3-甲基戊二酰-CoA还原酶催化下，生成甲羟戊酸。
甲羟戊酸转化为（角）鲨烯的过程中，有14步反应涉及到立本化学问题，从理论上讲，自甲羟戊酸到（角）鲨烯，有16384种异构件出现的可能性，但在生物体内实际上只有一种途径在出现，这是由于在反应中通过顺式消除、反式消除以及异构化反应中消除等方式解决了这些立体化问题。
⒕试综述低密度脂蛋白(LDL)的大体组成，体内的运送和生物功能。
答：低密度脂蛋白(LDL)由蛋白质、三脂酰苷油、胆固醇、胆固醇酯、磷脂类以及载脂蛋白等组成，密度在1.019-1.063克/毫升之间。
在动物体内，低密度脂蛋白可随血浆转移到肝脏、肾上腺和脂肪组织。其主要功能是把胆固醇从肝脏运送到全身组织。
第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
⒈动物体内有哪些主要的酶参加蛋白质水解反应？总结这些酶的作用特点。
答：动物体内参加蛋白质水解的酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶及氨肽酶等。
胃蛋白酶催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、亮氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺等肽键的断裂；胰蛋白酶水解由赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键；糜蛋白酶水解含有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基羧基形成的肽键；羧肽酶和氨肽酶则分别从肽段的C端和N端水解下氨基酸残基。
⒉氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环？
答：氨基酸脱氨基后的碳链分别经形成乙酰-CoA的途径、α- 酮戊二酸的途径、琥珀酰– CoA 的途径、延胡索酸途径及草酰乙酸途径进入柠檬酸循环。
⒊有一种遗传病人，在血浆中异戊酸的含量增高，可能影响了哪种氨基酸的代谢？如果这种氨基酸及其酮酸在血液中含量是正常的，可能缺乏哪一种酶？
答：①亮氨酸；②异亮氨酰脱氢酶。
⒋写出苯丙氨酸在排氨动物和排尿苏动物体内完全氧化的平衡式，包括全部活化和能量储存步骤。
答：苯丙氨酸+10O2+46ADP+46Pi?→9CO2+NH2+45ATP+AMP+PPI+45H2O
⒌组氨酸分解代谢时，下面标出的原子会出现在谷氨酸的什么位置上？
答：1为氨基氮，5为а–碳原子，6为β–碳原子，8为γ–羧基碳原子，2,3原子不参加谷氨酸。
⒍写出丙氨酸转变为乙酰乙酸和尿素的总平衡式：
答：2丙氨酸+4NAD++3ATP+4H2O?→乙酰乙酸+尿素+CO2+4NADH+4H++2ADP+AMP+4Pi
⒎根据化学计算，在尿素合成中消耗了4个高能磷酸键能(-P)，在此反应中天冬氨酸转变为延胡索酸，假设延胡索酸又转回天冬氨酸，尿素合成的化学计算结果如何？消耗了几个高能磷酸键？
答：延胡索酸形成天冬氨酸不影响尿素合成的化学计算，因此尿素合成的化学反应时仍为：CO2+N+H4+3ATP+3H2O+NAD++天冬氨酸?→尿素+2ATP+2Pi+PPi+NADH+H++草酰乙酸，因此共消耗了4个高能磷酸键。
⒏用成年大白鼠做同位素示踪实验，得到下面结果：肌酸分子中的标记原子是由下面所列的一些前体而来，从这样的实验结果设计一条肌酸合成的可能途径。
答：精氨酸和甘氨酸在左旋精氨酸－甘氨酸转脒基酶（L-AGAT）的催化下，合成胍乙酸，胍乙酸再经S-腺苷蛋氨酸－胍乙酸N-甲基转移酶（MT）的催化，甲基化形成肌酸。
⒐说明尿素形成的机制和意义。
答：尿素是通过尿素循环形成的。尿素循环亦称鸟氨酸循环，是排尿素动物在肝脏中合成尿素的一个循环机制。肝细胞胞浆中的氨基酸经转氨作用与α-酮戊二酸形成的谷氨酸，透过线粒体膜进入线粒体基质，在谷氨酸脱氢酶作用下脱氨形成游离氨。形成的氨（NH+4）与三羧酸循环产生的二氧化碳、2分子ATP，在氨基甲酰合成酶I的催化下生成氨基甲酰磷酸。氨基甲酰磷酸在线粒体的鸟氨酸转氨基甲酰酶的催化下，将氨基甲酰基转移给鸟氨酸生成瓜氨酸。瓜氨酸形成后即离开线粒体进入胞浆，在ATP的存在下，由精氨酸代琥珀酸合成酶的催化，与天冬氨酸缩合成精氨酸代琥珀酸。天冬氨酸在反应中作为氨基的供体。精氨酸代琥珀酸通过裂解酶的催化生成精氨酸和延胡索酸。精氨酸在胞浆精氨酸酶的催化下水解产生尿素和鸟氨酸。鸟氨酸可重新进入尿素循环。
蛋白质在体内分解成氨基酸,再分解产生氨,过量的氨具有神经毒性,氨的解毒是在肝内合成尿素,再随尿排出。因此，通过合成尿素可以维持正常的血氨水平。
第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成
⒈那些氨基酸对人体是必需氨基酸？为什么有些氨基酸称为非必需氨基酸？
答：人体必需氨基酸共有8种:赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
有些氨基酸在人体中能够合成，不一定非要从外界补充，这些氨基酸叫做非必需氨基酸。
⒉写出葡萄糖合成丙氨酸的总平衡式。
答：葡萄糖+2ADP+2Pi+2NAD++2谷氨酸???→2丙氨酸+2α-酮戊二酸+2ATP+2NADP+H+。
⒊在氨基酸生物合成中哪些氨基酸和柠檬酸循环有联系？哪些氨基酸和糖酵解过程以及五碳糖途径有直接联系？
答：在氨基酸生物合成中，谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、天冬氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸赖氨酸、天冬酰胺及谷氨酸和柠檬酸循环有联系。
丝氨酸、胱氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、组氨酸和糖酵解过程以及五碳糖途径有直接联系。
⒋在下面的每个转变中是哪种叶酸的中间产物参与反应？
①甘氨酸???→丝氨酸（四氢叶酸）
②组氨酸???→谷氨酰胺（四氢叶酸）
③高半胱氨酸???→甲硫氨酸（N5-甲基四氢叶酸）
⒌芳香族氨基酸生物合成的共同前体是什么？它们以哪种中间产物作为合成路线的分支点？
答：芳香族氨基酸生物合成的共同前体是莽草酸。它们以分支酸作为合成路线的分支点。
⒍缺乏苯丙氨酸羟化酶（苯丙氨酸单加氧酶）的病人为什么出现苯丙酮酸尿症？
答：苯丙酮酸不能形成酪氨酸则积累，经转氨形成苯丙酮酸，随尿排出。
⒎从漂白过的面粉中有时可分离到一种甲硫氨酸衍生物甲硫氨酸亚砜亚胺（methionine sulfoximine），它的结构如下：
NH2 H
‖∣
O=S-CH2-CH2-C-COO-
∣∣
CH3 NH2
甲硫氨酸亚砜亚胺
它可引起机体抽搐，是谷氨酸合成酶的强烈抑制剂。请提出这一抑制剂可能的作用机制。
O
‖
答：甲硫氨酸亚砜亚胺与谷氨酸的差异仅在γ位，一个是在亚砜亚胺{CH3-S=NH}，一个是在
O
‖
羧基{-C-OH}，甲硫氨酸亚砜亚胺经酶催化转变为甲硫氨酸亚砜亚胺磷酸，后者与谷氨酰胺结合成酶结合牢固。
⒏由N2到血红素（heme）在氮的流程中有哪些中间产物？
答：N2??→NH4+??→谷氨酸??→丝氨酸??→甘氨酸??→α- 氨基-β-酮己二酸（或称δ-氨基-γ-酮戊酸)??→5-氨基乙酰丙酸??→红血素。
第32章生物固氮
⒈什么叫生物固氮？有何重要意义？
答：生物固氮是指固氮微生物将大气中的氮气还原成氨的过程。
氮是植物生长所必需的主要营养元素。在农业生产中，氮被视为衡量土壤肥力的一个重要指标，它是农作物获得长期稳定高产的基本条件。氮气占空气体积的80％，每平方米空气柱里就有8吨氮。然而对于绝大多数的生物来说，这些分子态氮是不能被利用的，只有通过工业或生物固定转化成其他化合物，才能进入生物体系统。有些微生物利用自己独特的固氮酶系统．将从光合作用产物或其他碳水化合物得到的电子和能量传递给氮（N2），使其还原成氨，这就是生物固氮。生物固氮与工业固氮（即氮肥工业）相比，具有成本低、不消耗能源及无环境污染的特点，并在维持全球生态系统氮素平衡中起重要作用。
第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异
第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。
生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］
第七章糖代谢 1.糖酵解（Glycolysis）概念、过程。（P80） 2.糖酵解的调节。（P83） 3.计算糖酵解生成ATP的数目。（P80） 4.丙酮酸的去路。（P80） 5.三羧酸循环过程，能量计算。（P107） 6.为什么说TCA是物质代谢的枢纽？（P110） 7.磷酸戊糖途径有何意义？（P153） 8.糖异生概念。（P154） 9.糖异生与糖酵解不同的三个反应（包括催化的酶）。（P156） 1.下列途径中哪个主要发生在线粒体中（）？ （A）糖酵解途径（B）三羧酸循环 （C）戊糖磷酸途径（D）C3循环 2.丙酮酸激酶是何途径的关键酶（）？ （A）磷酸戊糖途径（B）糖酵解 （C）糖的有氧氧化（D）糖异生 3.糖酵解的限速酶是（）？ （A）磷酸果糖激酶（B）醛缩酶 （C）3-磷酸甘油醛脱氢酶（D）丙酮酸激酶 第八章生物能学与生物氧化 1.生物氧化有何特点？以葡萄糖为例，比较体内氧化和体外氧化异同。 2.何谓高能化合物？体内ATP 有哪些生理功能？ 3.氰化物和一氧化碳为什么能引起窒息死亡？原理何在？ 4. 计算1分子葡萄糖彻底氧化生成ATP的分子数。写出具体的计算步骤。5．呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是（） （A）c1→b→c→aa3→O2 （B）c→c1→b→aa3→O2 （C）c1→c→b→aa3→O2 （D）b→c1→c→aa3→O2 6. 名词解释：氧化磷酸化、生物氧化、底物水平磷酸化、呼吸链、磷氧比（P\0）、能荷 第九章脂类代谢 1. 从以下几方面比较饱和脂肪酸的β-氧化与生物合成的异同：反应的亚细胞定位，酰基载体，C2单位，氧化还原反应的受氢体和供氢体，中间产物的构型，合成或降解的方向，酶系统情况（P264 ）。 2. 简述油料作物种子萌发脂肪转化成糖的机理。
生物化学名词解释 1 .氨基酸（ i ）：是含有一个碱性氨基（ H 2）和一个酸性羧基()的有机化合物，氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸（ i ）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n i d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的值。 5.茚三酮反应（）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（） :按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ n）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（，）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白
质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13聚丙烯酰氨凝胶电泳（）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（）处，即梯度为某一时，就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳（）：等电聚焦电泳和的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照）分离，然后再进行（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6 降解（）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯()修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
生物化学名词解释 1 .氨基酸（am i no acid）：是含有一个碱性氨基（-N H 2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸（essential am i no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n onessential am i no aci d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI,isoel ectric poi nt）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的 pH 值。 5.茚三酮反应（ninhydrin reacti on ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（ch rom at og raphy） :按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ion-exc hange colum n）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（gel filtration ch rom at og raphy， GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（affinity chrom atog raph ）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（gel elect roph oresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（IEF）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度为某一 pH 时，就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳（tw o-dim ension al electroph orese）：等电聚焦电泳和 SDS-PAGE 的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照 pI）分离，然后再进行 SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6.Edm an 降解（Edm an deg radation ）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序
第十章D N A的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。 2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链 是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。 8．以5，-ATCGA-3，模板，其复制的产物是5， 3，。 9．DNA的生物合成方式有、和。 10. DNA损伤修复的类型有、、和。
导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
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生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。
第三章脂类 提要 一、概念 脂类、类固醇、萜类、多不饱和脂肪酸、必需脂肪酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒 二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂 单纯脂 脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位 三、油脂的结构和化学性质 (1)水解和皂化脂肪酸平均分子量＝3×56×1000÷皂化值 (2)加成反应碘值大，表示油脂中不饱和脂肪酸含量高，即不饱和程度高。 (3)酸败 蜡是由高级脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇构成的酯。 四、磷脂（复合脂） （一）甘油磷脂类 最常见的是卵磷脂和脑磷脂。卵磷脂是磷脂酰胆碱。脑磷脂是磷脂酰乙醇胺。 卵磷脂和脑磷脂都不溶于水而溶于有机溶剂。磷脂是兼性离子，有多个可解离基团。在弱碱下可水解，生成脂肪酸盐，其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不饱和脂肪酸在空气中易氧化。 （二）鞘氨醇磷脂 神经鞘磷脂由神经鞘氨醇（简称神经醇）、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键相连，所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺；神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱（或磷脂酰乙醇胺）以磷酸酯键相连。 磷脂能帮助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。 非皂化脂 （一）萜类是异戊二烯的衍生物 多数线状萜类的双键是反式。维生素A、E、K等都属于萜类，视黄醛是二萜。天然橡胶是多萜。 （二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构 固醇类是环状高分子一元醇，主要有以下三种： 动物固醇胆固醇是高等动物生物膜的重要成分，对调节生物膜的流动性有一定意义。胆固醇还是一些活性物质的前体，类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的衍生物。 植物固醇是植物细胞的重要成分，不能被动物吸收利用。 1，酵母固醇存在于酵母菌、真菌中，以麦角固醇最多，经日光照射可转化为维生素D2。 2.固醇衍生物类 胆汁酸是乳化剂，能促进油脂消化。 强心苷和蟾毒它们能使心率降低，强度增加。 性激素和维生素D 3. 前列腺素 结合脂 1.糖脂。它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。 脑苷脂由一个单糖与神经酰胺构成。 神经节苷脂是含唾液酸的糖鞘脂，有多个糖基，又称唾液酸糖鞘脂，结构复杂。 2.脂蛋白 根据蛋白质组成可分为三类：核蛋白类、磷蛋白类、单纯蛋白类，其中单纯蛋白类主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种： 乳糜微粒主要生理功能是转运外源油脂。 极低密度脂蛋白(VLDL) 转运内源油脂。 低密度脂蛋白(LDL) 转运胆固醇和磷脂。 高密度脂蛋白(HDL) 转运磷脂和胆固醇。
王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年） 【2013年】 1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。（也称多聚蛋白质）。如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。如：溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】（上159） 2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。（通常来表示酶的催化效率） 附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）【第四章酶】 3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。【第一章糖类】（上8；2013、2008） 4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。【第二章脂类和生物膜】（上95） 5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。【第六章维生素、激素和抗生素】 6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。【第八章糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。）（2013、2012） 资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始，柠檬酸经异构化生成异柠檬酸，与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。乙醛酸与另一分子乙酰CoA在苹果酸合酶的催化下形成苹果酸，最后生成草酰乙酸。该途径中含有两种特异的酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶，其总反应式为：2乙酰CoA+2NAD++FAD →草酰乙酸+2CoASH+2NADH+2H++FADH2。 7.丙酮酸脱氢酶系： 8.呼吸链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧（也称呼吸电子传递链）【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】（2013、2011） 9.化学渗透学说（chemiosnotic theory）：电子经呼吸链传递的同时，可将质子从膜的基质面排到膜外，造成膜外的电化学梯度，此梯度贮存的能量致使质子顺梯度回流，并使P 与ADP生成ATP。【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】 10.半乳糖血症(galactosemia)：人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏1—磷酸半乳糖尿酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。【第八章糖代谢】（2013、2011） 11.退火（annealing）：热变性的DNA，在缓慢冷却条件下重新形成双链的过程。[ 将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。] 退火温度=Tm—25℃【第五章核酸化
生物化学学习指导及习题 1
第一章蛋白质化学 I 主要内容 一、蛋白质的生物学意义 蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。 二、蛋白质的元素组成 蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。 三、蛋白质的氨基酸组成 （一）氨基酸的结构及特点 一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。天然氨基酸具有如下特点： 1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。 2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。 3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。 4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。 （二）天然氨基酸的分类 2
1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类 2.根据氨基酸分子结构分类 3.根据氨基酸侧链基团极性分类 氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。 （三）稀有蛋白质氨基酸 这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。 （四）非蛋白质氨基酸 非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。 （五）氨基酸的重要理化性质 1. 一般理化性质 2. 氨基酸的酸碱性质与等电点 3. 氨基酸的主要化学性质 （1）茚三酮反应 （2）桑格反应（Sanger reaction） （3）埃德曼反应（Edman reaction ） 3
生物化学（第三版）课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号
生物化学各章复习题 第 3 章氨基酸 回答问题 : 1. 什么是蛋白质的酸水解、碱水解和酶水解，各有何特点？ 2. 写出 20 种基本氨基酸的结构、三字母缩写和单字母缩写。 3. 甘氨酸、组氨酸和脯氨酸各有何特点？ 4. 什么是氨基酸的等电点？写出下了列氨基酸的结构、解离过程，并计算等电点：缬氨酸、谷氨酸和精氨酸。 5. 在多肽的人工合成中，氨基酸的氨基需要保护，有哪些反应可以保护氨基？ 6. Sanger 试剂、 Edman 试剂分别是什么？与氨基酸如何反应，此反应有何意义？ 7. 试写出半胱氨酸与乙撑亚胺的反应，此反应有何意义？ 8. 写出氧化剂和还原剂打开胱氨酸二硫键的反应。 9. 蛋白质有紫外吸收的原因是什么，最大吸收峰是多少？ 10. 什么是分配定律、分配系数？分配层析的原理是什么？ 11. 什么是 HPLC? 12. 课本 P156,15 题。 第 4 、 5 章蛋白质的共价结构，三维结构 一．名词解释： 单纯蛋白（举例），缀合蛋白（举例），辅基，配体，蛋白质的一、二、三、四级结构，超二级结构，结构域，
肽平面（酰胺平面），谷胱甘肽（结构式），对角线电泳，完全水解，部分水解，同源蛋白质，不变残基，可变残基， α - 螺旋β - 折叠，膜内在蛋白，脂锚定膜蛋白，蛋白质的变性与复性，单体，同聚体，杂多聚蛋白 二．回答问题： 1. 试举例说明蛋白质功能的多样性？ 2. 那些实验能说明肽键是蛋白质的连接方式？ 3. 试述肽键的性质。 4. 试述蛋白质一级结构测定的策略。 5. 如何测定 N- 端氨基酸？ 6. 图示胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、嗜热菌蛋白酶及胃蛋白酶的作用专一性。 7. 书 p194 —第 2 题 8. 研究蛋白质构象的方法都有哪些？ 9. 稳定蛋白质的三微结构的作用力有哪些？ 10. 影响α - 螺旋形成的因素有哪些？ 11. 胶原蛋白的氨基酸组成有何特点？ 12. 蛋白质变性后有哪些现象？ 13. 举例说明蛋白质一级结构决定三级结构。 第 6 章蛋白质结构与功能的关系 一．名词解释： 珠蛋白，亚铁血红素，高铁血红素，亚铁肌红蛋白，高铁血红蛋白 二．回答问题： 1. 肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线有何不同，试从蛋白质结构与功能的关系上加以解
教学目标: 1、掌握蛋白质得概念、重要性与分子组成。 2、掌握α-氨基酸得结构通式与20种氨基酸得名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸得重要性质;熟悉肽与活性肽得概念。 3、掌握蛋白质得一、二、三、四级结构得特点及其重要化学键。 4、了解蛋白质结构与功能间得关系。 5、熟悉蛋白质得重要性质与分类 第一节蛋白质得分子组成 一、蛋白质得元素(化学)组成 主要有C(50%～55%)、H(6%～7%)、O(19%～24%)、N(13%～19%)、S(0%～4%)。有些蛋白质还含微量得P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质得含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质得大致含量。 每克样品含氮克数×6、25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质得基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶得作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中得氨基酸有300余种,但合成蛋白质得氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现得就是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定得就是苏氨酸(1938年)。 (三)氨基酸得重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中得溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr、Trp得吸收峰在280nm,Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm得光吸收值,就是分析溶液中蛋白质含量得快速简便得方法。 2.两性解离与等电点(isoelectric point, pI) 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子得形式存在,既可作为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,就是两性电解质,其解离度与溶液得pH有关。 在某一pH得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势与程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液得pH称为该氨基酸得等电点。氨基酸得pI就是由α-羧基与α-氨基得解离常数得负对数pK1与pK2决定得。计算公式为:pI=1/2(pK1+ pK2)。 若1个氨基酸有3个可解离基团,写出它们电离式后取兼性离子两边得pK值得平均值,即为此氨基酸得等电点(酸性氨基酸得等电点取两羧基得pK值得平均值,碱性氨基酸得等电点取两氨基得pK值得平均值)。 第二节蛋白质得分子结构 蛋白质就是生物大分子,结构比较复杂,人们用4个层次来描述,包括蛋白质得一级、二级、三级与四级结构。一级结构描述得就是蛋白质得线性(或一维)结构,即共价连接得氨基酸残基得序列,又称初级或化学结构。二级以上得结构称高级结构或构象(conformation)。一、蛋白质得一级结构(primary structure) 1953年,英国科学家F、Sanger首先测定了胰岛素(insulin)得一级结构,有51个氨基酸残基,由一条A链与一条B链组成,分子中共有3个二硫键,其中两个在A、B链之间,另一个在A链内。 蛋白质得一级结构测定或称序列分析常用得方法就是Edman 降解与重组DNA法。Edman降解就是经典得化学方法,比较复杂。首先要纯化一定量得待测蛋白质,分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析;要应用不同得化学试剂或特异得蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同得肽段,测出它们得序列,对照不同水解制成得两套肽段,找出重叠片段,最后推断蛋白质得完整序列。重组DNA法就是基于分子克隆得分子生物学方法,比较简单而高效,不必先纯化该种蛋白质,而就是先要得到编码该种蛋白质得基因(DNA片段),测定DNA中核苷酸得序列,再按三个核苷酸编码一个氨基酸得原则推测蛋白质得完整序列。这两种方法可以相互印证与补充。 目前,国际互联网蛋白质数据库已有3千多种一级结构清楚。蛋白质一级结构就是空间结构与特异生物学功能得基础。 二、蛋白质得二级结构(secondary structure) 蛋白质得二级结构就是指其分子中主链原子得局部空间排列,就是主链构象(不包括侧链R基团)。 构象就是分子中原子得空间排列,但这些原子得排列取决于它们绕键得旋转,构象不同于构型,一个蛋白质得构象在不破坏共价键情况下就是可以改变得。但就是蛋白质中任一氨基酸残基得实际构象自由度就是非常有限得,在生理条件下,每种蛋白质似乎就是呈现出称为天然构象得单一稳定形状。 20世纪30年代末,L、Panling 与R、B、Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸与寡肽得晶体结构,获得了一组标准键长与键角,提出了肽单元(peptide unit)得概念, 还提出了两种主链原子得局部空间排列得分子模型(α-螺旋)与(β-折叠)。 1.肽单位 肽键及其两端得α-C共6个原子处于同一平面上,组成了肽单位(所在得平面称肽键平面)。 肽键C—N键长为0、132nm,比相邻得单键(0、147nm)短,而较C=N双键(0、128nm)长,有部分双键得性质,不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系,肽键平面上得O、H以及2个α-碳原子为反式构型(trans configuration)。 主链中得Cα—C与Cα—N单键可以旋转,其旋转角φ、ψ决定了两个相邻得肽键平面相对关系。由于肽键平面得相对旋转,使主链可以以非常多得构象出现。事实上,肽链在构象上受到很大限制,因为主链上有1/3不能自由旋转得肽键,另外主链上有很多侧链R得影响。蛋白质得主链骨架由许多肽键平面连接而成。 2、α-螺旋(α-helix) α-螺旋就是肽键平面通过α-碳原子得相对旋转形成得一种紧密螺旋盘绕,就是有周期得一种主链构象。其特点就是: ①螺旋每转一圈上升3、6个氨基酸残基,螺距约0、54nm(每个残基上升0、15nm,旋转100O)。 ②相邻得螺圈之间形成链内氢键,氢键得取向几乎与中心轴平行。典型α-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子(3、613),前后间隔3个残基。 ③螺旋得走向绝大部分就是右手螺旋,残基侧链伸向外侧。R基团得
一．选择题（从下面四个备选答案中选择一个或两个正确答案，并将其题号写在括号内。选错或未全选对者，该题无分。每小题1分，共15分。） 1．下列属于生酮氨基酸的是（BD ）A．V al B. Leu C. Thr D. Lys 2.下列属于生酮兼生糖氨基酸的是（AC ）A．Tyr B. His C. Phe D. Glu 3．以FAD为辅基的脱氢酶是（BD ） A．异柠檬酸脱氢酶 B. 脂酰CoA脱氢酶 C．β-羟丁酸脱氢酶 D. 琥珀酸脱氢酶 4. 下列以NADP+为辅酶的脱氢酶是(B ) A. 3-磷酸甘油醛脱氢酶 B. 6-磷酸葡萄糖脱氢酶 C. 乳酸脱氢酶 D. 脂酰CoA脱氢酶 5．参与尿素合成的氨基酸是（B ） A．精氨酸 B. 天冬氨酸 C. 谷氨酸 D. 丙氨酸 6．嘧啶环上第1位N来源于下列( C )A. Gln B. Gly C. Asp D. His 7. 嘌呤环上第1位N和第7位N来源于下列( AD ) A. Asp B. Met C. Glu D. Gly 8．糖异生过程中克服第2和第3个能障的酶是(BC ) A. 丙酮酸激酶 B. 果糖二磷酸酶 C. 葡萄糖-6-磷酸酶 D. 烯醇化酶 9．HMGCoA是下列( AD )化合物合成过程中的共同中间产物。 A. 胆固醇 B. 脂肪酸Ｃ. 甘油 D. 酮体 10．丙酮酸脱氢酶系中所需的辅因子有( BC ) A. FMN B. NAD+ C. HSCoA D. ACP 11．脂肪酸每经一次β-氧化, 由脱氢反应生成的ATP数为( B ) A. 6 B. 5 C. 4 D. 3 12．合成糖原时,葡萄糖的供体形式为( B ) A. CDPG B. UDPG C. ADPG D. GDPG 13．下列物质在体内彻底氧化时, 产生ATP数最多的是( C ) A. 丙酮酸 B. 乳酸 C. 己酸 D. 苹果酸 14．Tyr在生物体内可转变为( AB ) A. 甲状腺素 B. 肾上腺素 C. 胰岛素 D. 性激素 12．脂肪酸合成的原料和供氧体分别是( BD ) A. 琥珀酰COA B. 乙酰COA C. NADH+H+ D. NADPH+H+ 13．参与嘌呤核苷酸循环的化合物有( D ) A. GMP B. CMP C. AMP D. IMP 14．能转运内源性和外源性TG的脂蛋白分别是(D A ) A. CM B. LDL C. HDL D. VLDL 15 .三羧酸循环中, 以NAD+为辅酶的脱氢酶有( D ) A.异柠檬酸脱氢酶 B. 琥珀酸脱氢酶 C. β-羟丁酸脱氢酶 D. 苹果酸脱氢酶 16．胆固醇和酮体合成过程中相同的中间产物有( A. B. ) A. 乙酰乙酰COA B. 羟甲戊二酰COA C. 二羟甲基戊酸 D.β-羟丁酸 17．尿素分子中两个NH2分别来源于是( C和氨) A. 丙氨酸 B. 谷氨酸 C. 天冬氨酸 D.鸟氨酸 18．核苷酸从头合成中, 嘌呤环上第3位和第9位N是由( C )提供的A. Gly B. Asp C. Gln D.Ala 19．下列属于生糖氨基酸的是( AB )