生物化学复习思考题
一、蛋白质的结构与功能
1.氨基酸的结构特点
氨基酸是由C、H、O、N等主要元素组成的的含氨基的有机酸。组成人体蛋白质的20种氨基酸都是α-氨基酸，有1个氨基和1个羧基结合在α-碳原子上，区别在于R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团，所以α-碳原子是手性碳原子，氨基酸是手性分子。
2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？
碱性氨基酸因侧链可结合质子而呈碱性，包括精氨酸、组氨酸、赖氨酸。
酸性氨基酸因侧链可给出质子而呈酸性，包括天冬氨酸、谷氨酸。
芳香族氨基酸指侧链含苯环的氨基酸，包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。
3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？
所有氨基酸都含有氨基，可以结合质子而带正电荷，又含有羧基，可以给出质子而带负电荷。氨基酸的这种电离特征称两性电离。
在溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
4.试比较氨基酸与多肽的区别
(1)分子量低于一万的是多肽（不包括寡肽），一万以上的是蛋白质。胰岛素例外，为蛋白质。
(2)一个多肽只有一条肽链，多数蛋白质含有多条肽链。
(3)多肽的生物学作用可能与其空间结构无关，改变蛋白质的空间结构可能改变其生物学活性。
(4)许多蛋白质含辅基成分，多肽一般不含辅基成分。
简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见的二级结构有哪些？
蛋白质分子中从C-端至N-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。主要化学键为肽键。蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构为蛋白质的二级结构，并不涉及氨基酸残疾的侧链构象。
蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、和无规卷曲。
5.维持蛋白质结构的作用力有哪些？
维持蛋白质结构的作用力主要包括二硫键和氢键、疏水键、离子键、范德华力。
6.蛋白质的紫外吸收有何特点？
(1)蛋白质存在肽键结构而对220nm波长一下的紫外线有强吸收；
(2)蛋白质含色氨酸和酪氨酸，对280nm波长的紫外线有强吸收。
一定条件下，蛋白质对280nm波长紫外线的吸收与其浓度成正比。
7.什么事蛋白质的变性与复性？
在某些物理和化学因素（加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等）作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称变性。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称复性。
8.简述蛋白质的两性电离和等电点
多肽链由氨基酸残基构成，两端分别有一个游离α-氨基和α-羧基，它们可电离。此外侧链
存在可电离基团，所以蛋白质是兼性离子。
如果一种蛋白质溶液中全部蛋白质分子的净电荷为零，则该溶液的pH为该蛋白质的等电点。
二、核酸的结构与功能
1.简述核酸一级结构特点
在核酸分子中，3’-羟基与5’-磷酸连接形成3’-,5’-磷酸二酯键，所以核酸主链有磷酸与戊糖交替构成，碱基相当于侧链。主链亲水，戊糖羟基与水形成氢键，磷酸基在pH=7时完全电离，带负电荷。规定核酸链从5’-端开始到3’-末端结束，与DNA合成方向一致。
2.简述DNA双螺旋结构的基本内容
DNA由2股反向互补构成的双链结构：由脱氧核糖与磷酸交替构成的亲水骨架位于外侧，碱基位于内侧。碱基之间形成氢键而将两股链结合在一起。由于受结构限制，氢键形成于特定的碱基对之间：A以2个氢键与T配对，G以3个氢键与C配对。DNA通过碱基堆积力进一步形成右手螺旋结构。在双螺旋中，碱基平面与螺旋轴垂直糖环平面与碱基平面接近垂直，与螺旋轴垂直。
3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的α-螺旋结构
螺股：DNA：双股右手螺旋α螺旋：单股右手螺旋
主链：磷酸与脱氧核糖交替构成，在双螺旋外侧α螺旋：由-C-Cα-N-重复构成，在螺旋内侧
侧链：DNA：碱基，在双螺旋内侧，以氢键形成配对α螺旋：氨基酸侧链，在螺旋外侧螺距：DNA：每一螺距3.4nm，含10个碱基对α螺旋：每一螺距5.4nm，含3.6个氨基酸残基
4.RNA的种类及其生物学作用
mRNA：在蛋白质合成过程中传递遗传信息；tRNA：运输蛋白质合成材料氨基酸；rRNA：构成蛋白质合成机器核糖体；具有自催化活性的核酶
5.简述tRNA二级结构的基本特点
所有tRNA都具有三叶草型的二级结构。该结构有四臂三环：氨基酸臂、反密码子臂和反密码子环、ＴψＣ臂和ＴψＣ环、双氢尿嘧啶臂和双氢尿嘧啶环。氨基酸臂可以结合氨基酸，由七个碱基对组成。反密码子臂和ＴψＣ臂各由５个碱基对组成，反密码子环和ＴψＣ环各由七个核苷酸形成，反密码子环第3、4、5号３个核苷酸组成反密码子。大的RNA还有第五臂，称额外臂。各种tRNA分子在长度上的变化主要发生在Ｄ环、Ｄ臂以及额外臂的核苷酸数目上。
6.mRNA的结构特点
成熟的mRNA由氨基酸编码区和非编码区构成。真核生物mRNA的结构特点是含有特殊的5’-末端的帽结构和3’-末端的多聚A尾结构。
7.核酸的变性与复性
某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称DNA变性。DNA变性只改变二级结构，不改变核苷酸序列。在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之增加，称为DNA的增色效应。
当变性条件缓慢的除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，称复性。复性过程中，如果将不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，他们就有可能形成杂化双链，称核酸分子杂交。
9.简述DNA的解链温度
有50%DNA变性解链时的温度称解链温度。与DNA分子大小、碱基组成及溶液pH、离子
强度有关。GC含量越高，熔点越高，因为它含3个氢键，破坏所需能量多。可通过测定熔点来分析DNA 碱基组成。（G+C）%=（Tm-69.3）×2.44（%）
三、酶
1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。
共性：催化热力学允许的化学反应，可提高反应速度而不改变反应的平衡常数，反应前后酶没有结构、性质和数量上的改变，微量酶即可发挥巨大的催化作用。
个性：酶催化作用高，具有高度的专一性、不稳定性及催化活性和酶量的可调节性。
2.什么是酶原和酶原的激活？
有些酶在细胞内合成或分泌时，只是酶的无活性体，必须在某些因素的参与下，水解一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性。这种酶的无活性前体称为酶原。酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。
3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。
酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶。单纯酶是仅由氨基酸残基构成的多肽链。结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。前者称酶蛋白，后者称辅助因子。
4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？
全酶是由酶蛋白和辅助因子结合形成的，酶蛋白和辅助因子各自单独存在时都无催化活性。酶蛋白决定反应特异性，辅酶决定反应的种类与性质。
5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？
构成酶的活性中心的必需基团，一是结合基团，其作用是与底物结合，形成复合物。另一是催化基团，其作用是改变底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并转化为产物。
6.Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？
Km只与酶的性质、底物种类和反应条件（温度、pH、离子强度等）有关，与酶的浓度无关。Km对某一特定酶是一个常数，可反映酶的种类。可判断两种具有同样作用的酶是同一种酶还是同工酶。
7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。
一种酶只能与一种辅助因子结合生成一种全酶，催化一定的反应。一种辅助因子可与不同酶蛋白结合构成不同的全酶，催化不同反应。酶蛋白决定反应特异性，辅助具体参加反应，决定反应类型。
8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。
竞争性抑制：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用的强弱与抑制剂和底物的相对浓度有关，Km升高，Vmax不变。
非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，它只与活性中心以外的必需基团结合，使[E]和[ES]都降低，抑制作用的强度只与抑制剂浓度有关。Km不变，Vmax降低。
反竞争性抑制：抑制剂并不与酶直接结合，而是与ES复合物结合成ESI，使酶失去活性。结合的ESI则不能分解成产物。Km降低，Vmax降低。
9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
细菌在生长繁殖过程中，必须利用对氨基苯甲酸，在其它因素的参与下由二氢叶酸合成酶形成二氢叶酸，再在二氢叶酸催化酶的作用下生成四氢叶酸，参与核酸的合成，细菌才能生长繁殖。磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸的结构相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制细菌二氢叶酸的合成，抑制细菌的生长繁殖。
10.简述温度对酶促反应影响的双重性。
在一定范围内，酶活性随温度升高而升高，但酶是蛋白质，过高的温度可能使酶失活，因此，反应温度既可加速反应，又能使酶失去催化能力。温度对酶促反应的影响具有双重性。
11.何谓同工酶？
催化活性相同但分子结构、理化性质及免疫活性不同的一类酶称为同工酶。同工酶的测定对某些疾病的诊断有一定帮助。
12.酶的催化作用有哪些特点？
(1)高效性：酶的催化效率极高，比一般酶高10^7—10^13倍。(2)专一性：酶对底物有严格的选择性，分绝对特异性（只作用于特定结构的底物分子，进行一对一的反应）、相对特异性（作用于一类化合物或一种化学键）和立体异构特异性（作用于底物分子的一种立体异构体）。(3)高度不稳定性：酶的本质是蛋白质，易受反应条件的影响而改变构象和性质，进一步改变催化活性。(4)可调节性：酶可诱导产生，其代谢受中枢神经系统的调控。
13.酶的专一性有哪几种类型？
(1)绝对专一性：一种酶仅作用于一种底物，对其他底物无作用(2)相对专一性：一种酶可作用于一类化合物或一种化学键(3)立体结构专一性：一种酶仅作用于立体异构体中的一种。
四、糖代谢
1.糖酵解有何生理意义？
(1)供能：某些组织如红细胞、皮肤、睾丸、视网膜等即使在有氧时也进行糖酵解获得能量。(2)糖酵解是机体缺氧时补充能量的一种有效方式。(3)糖酵解的逆过程是非糖物质
转化为糖的途径。
2.简述糖酵解的四个主要阶段。
第一阶段：葡萄糖或糖原转化为1,6-二磷酸果糖。第二阶段：1,6-二磷酸果糖裂解为磷
酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛。第三阶段：3-磷酸甘油醛转化为丙酮酸，其中3-磷酸甘油
醛的脱氢反应是糖酵解唯一的脱氢反应。第四阶段：乳酸的生成。无氧情况下，丙酮酸
接受3-磷酸甘油醛脱氢生成的NADH + H+中的两个氢原子还原成乳酸。乳酸是无氧代
谢的最终产物。
3.简述糖的有氧氧化的三个主要阶段。
(1)在胞浆中进行，葡萄糖转变为丙酮酸(2)丙酮酸进入线粒体，转变为乙酰CoA(3)乙酰CoA进入三羧酸循环，彻底氧化成CO2和H2O，释放大量能量。
4.论述三羧酸循环的总结果及其主要特点？
总结果：三羧酸循环每循环一周消耗1个乙酰基，反应过程中有4次脱氢，2次脱羧反应，产生12个ATP。
主要特点：三羧酸循环中柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系所催
化的反应是不可逆的，此三种酶是三羧酸循环的关键酶。三羧酸循环的起始物质是草酰
乙酸，它可参与其他代谢而不断更新。异柠檬酸脱氢酶是三羧酸循环的主要调节酶。
5.糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义？
(1)氧化供能，每分子葡萄糖彻底氧化可生成30-32分子ATP(2)三羧酸循环是三大营养
物质分解代谢的最终共同途径。(3)三羧酸循环是连接糖、脂肪、氨基酸代谢的枢纽。
6.试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同点。
（1）反应条件（2）反应部位（3）终产物（4）产能
糖酵解：不需氧，反应部位为胞浆，终产物为乳酸，产能少
有氧氧化：需氧，反应部位为胞浆和线粒体，终产物为CO2和H2O，产能多
7.计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP？
8.计算从糖原开始的1个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少分子ATP？
9.磷酸戊糖途径有何生理意义？
(1)提供磷酸核糖，为体内核苷酸合成提供原料(2)提供细胞代谢所需NADPH。
NADPH功用：是脂肪酸、胆固醇等物质生物合成的供氢体；是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对于维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量，从而维持细胞特别是红细胞的完整性有重要作用；参与肝内的生物转化反应。
10.肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？为什么？
肝糖原可最终分解为葡萄糖而肌糖原则不能。这是因为肌肉组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，肌糖原分解产生的6-磷酸葡萄糖经糖酵解途径变成乳酸，后者经血液循环到肝脏，通过糖异生作用合成葡萄糖。
11.肝糖原的合成与分解有何生理意义？
肝糖原的合成与分解是调节血糖的重要途径：当进食过多的糖时，糖原合成增加，使多余的糖在肝和肌肉等组织中合成糖原贮存起来，以防血糖浓度过高；当停食时，肝糖原分解释放葡萄糖补充血糖，使空腹血糖浓度不至于过低。因此，肝糖原是补充血糖的重要来源。12.为什么说肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径？
肌糖原不能直接补充血糖。肌糖原分解产生的6-磷酸葡萄糖主要通过酵解释放出能量作用于肌肉收缩。肌糖原分解产生的6-磷酸葡萄糖，经糖酵解途径变成乳酸。乳酸可经血液循环到肝脏，通过糖异生作用合成葡萄糖进入血液，因此，当肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径。
13.简述人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向？
(1)脱磷酸形成葡萄糖(2)经糖原合成途径合成糖原(3)经糖酵解途径合成乳酸(4)经糖的有氧氧化途径合成CO2和H2O，并释放大量能量(5)经磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸核糖14.糖异生有何生理意义？
(1)维持饥饿时血糖浓度的相对稳定(2)剧烈运动产生大量乳酸，可通过糖异生合成葡萄
糖，以防止酸中毒(3)氨基酸脱氨基后产生的α-酮酸，可通过糖异生合成葡萄糖，有利
于氨基酸的分解代谢。
15.简述胞液中草酰乙酸转变为葡萄糖的反应途径，其过程有哪些糖异生关键酶参与了？
胞液中的草酰乙酸可经脱羧生成磷酸烯醇式丙酮酸，磷酸烯醇式丙酮酸再经糖异生途径
合成葡萄糖。关键酶有磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖-1,6-二磷酸酶及葡萄糖-6-磷酸酶。16.血糖有哪些来源与去路？
来源：食物糖（主要是淀粉）消化成葡萄糖，经吸收进入血液，是血糖的主要来源；肝
糖原分解成葡萄糖进入血液，是空腹时血糖的直接来源；非糖物质如甘油、乳酸、某些
氨基酸等在肝脏中通过糖异生作用合成葡萄糖进入血液循环；其它单糖（果糖、半乳糖
等）在肝中转化成葡萄糖入血。
去路：氧化供能：葡萄糖在全身各组织细胞中彻底氧化分解成CO2和H2O，并释放大
量能量，是血糖的主要去路；合成糖原：在肝脏和肌肉合成肝糖原和肌糖原而被贮存；
转化成非糖物质和其它糖类；血糖超过肾糖阈时形成尿糖
17.简述胰岛素的作用机制。
(1)增加肌肉、脂肪等大多数组织的细胞膜对葡萄糖的通透性，有利于葡萄糖进入细胞内代谢(2)诱导葡萄糖激酶（肝）、6-磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶的生成(3)促进糖原合成(4)促进糖转化成脂肪(5)抑制糖原分解和糖异生作用（抑制糖异生的四种酶）。
18.试论述肝脏对血糖浓度的调节。
(1)通过控制肝糖原合成与分解进行调节。当血糖浓度高于正常值时，肝糖原合成作用加强，是血糖降低；当血糖浓度低于正常值时，肝糖原分解作用加强，使血糖浓度升高(2)通过糖异生作用来调节。当血糖降低时，非糖物质在肝中经糖异生作用合成葡萄糖，以提高血糖。
19.试述耐糖曲线的临床意义。
健康人空腹血糖浓度正常。食入糖后血糖浓度升高，在一小时内达到高峰，但不超过肾糖阈，
故无尿糖；而后血糖浓度又迅速降低，约两小时恢复到正常水平。
糖尿病患者耐糖曲线高而延长。空腹血糖浓度高于正常水平，进食糖后血糖水平急剧上升，并超过肾糖阈，出现尿糖，常常四小时后仍不能恢复至正常水平。
肾上腺皮质功能减退（阿狄森氏病）患者耐糖曲线呈低水平。空腹时血糖浓度低于正常值，进食后吸收的糖又迅速被组织氧化分解，血糖浓度升高不明显，且短时间即恢复到原有水平。
20.从生化角度简述糖尿病的病因。
糖尿病的病因是胰岛β细胞功能降低，胰岛素分泌量绝对或相对不足，或其靶细胞膜上胰岛素受体数量不足、亲和力降低，或胰高血糖素分泌过量等。胰岛β细胞功能降低的原因可能是多源性的，如遗传缺陷、病毒感染和自身免疫反应等，其中胰岛素受体基因缺陷已被证实是Ⅱ型糖尿病的病因之一。
21.试从糖尿病的发病机理，解释糖尿病患者“三多一少”的临床表现。
糖尿病患者常因为胰岛素分泌不足或受体缺乏，糖的氧化发生障碍，机体所需能量不足，感到饥饿多食；多食进一步使血糖升高，超过肾糖阈时出现尿糖，糖的大量排出必然带走大量水分引起多尿；多尿失水过多，血液浓缩引起口渴，因而多饮；由于糖氧化供能发生障碍，大量动员体内脂肪及蛋白质氧化供能，严重时因消耗多，身体逐渐消瘦，体重减轻。因此，糖尿病患者除表现出高血糖及糖尿外，尚有多食、多饮、多尿和体重减轻等“三多一少”的临床表现
22.糖尿病患者可出现哪些糖代谢紊乱？
(1)糖酵解和有氧氧化减弱(2)糖原合成减少(3)糖原分解增加(4)糖异生作用加强(5)糖转化为脂肪减少
五、脂类代谢
1.试述血浆脂蛋白的组成和分类。
血浆脂蛋白由脂类和蛋白质组成。可用电泳法或超速离心法分为四类。用电泳法分为α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白和CM。用超速离心法分为HDL、LDL、VLDL、CM。
2.血浆中各类脂蛋白的主要成分和功能。
乳糜微粒含甘油三酯最多，占脂蛋白颗粒的80%-95%。其功能主要是运输外源性甘油三酯。VLDL含甘油三酯占脂蛋白的50%-70%.其功能主要是运输内源性甘油三酯。LDL含40%-50%胆固醇及其酯。其功能为向肝外组织转运肝脏合成的胆固醇。HDL中含蛋白质最多，占50%，密度最高，磷脂占25%，胆固醇占20%。颗粒最小，密度最大。其功能主要是逆向转运胆固醇到肝脏代谢转化。
3.试述脂肪酸氧化的过程及所需的酶。
脂肪酸首先与CoASH作用活化生成脂酰CoA，后者由肉毒碱携带进入线粒体内。经过脱氢、加水、再脱氢、硫解四步反应生成乙酰CoA。乙酰CoA进入三羧酸循环彻底分解成CO2和H2O。
4.试述酮体生成的组织、原料及过程。
酮体在肝脏由乙酰CoA合成。首先由2分子乙酰CoA缩合成乙酰乙酰CoA，后者在HMG-CoA合成酶的催化下生成HMG-CoA，HMG-CoA裂解称乙酰乙酸和乙酰CoA。乙酰乙酸经β-羟丁酸脱氢酶作用生成β-羟丁酸。乙酰乙酸脱羧生成丙酮。
5.试述血脂的成分及运输形式。
血脂主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯和游离脂肪酸。血脂与载脂蛋白结合，以脂蛋白的形式在血中运输。
6.何谓酮体？酮体在何处生成？在何处氧化？
酮体是乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮的总称。酮体在肝细胞的线粒体中生成。酮体在肝外，
心、脑、肾、肌肉组织中氧化。
7.试述酮体生成和利用的生理意义。
酮体在正常人体中含量很低，不会影响血浆pH值、酮体溶解度高，运输方便，易通过血脑屏障和肌肉毛细血管壁，是肌肉，尤其是脑组织的重要能源。当糖供应不足时，利用酮体，可以减少糖和蛋白质的消耗。
8.试述脂肪酸合成的原料来源和合成部位。
脂肪酸合成的原料是乙酰CoA，主要来自糖分解。而在线粒体中产生的乙酰CoA必须通过柠檬酸-丙酮酸循环转运到胞浆作为脂肪酸的合成原料。线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，透过线粒体膜进入胞浆，在裂解酶的催化下裂解成乙酰CoA和草酰乙酸。此乙酰CoA即可用于合成脂肪酸，草酰乙酸转化成苹果酸或丙酮酸进入线粒体后重新生成草酰乙酸，又可与乙酰CoA缩合成柠檬酸，反复循环。
9.胆固醇能转变成哪些物质。
胆固醇在肝脏可化为胆汁酸；在肾上腺皮质细胞内可转化为肾上腺皮质激素；在性腺可转化为性激素，在肝脏及肠粘膜细胞内可转化为7-脱氢胆固醇。其储存于皮下，经紫外线照射后可转化为维生素D3。
10.胆固醇酯化的过程及所需酶。
在血浆中胆固醇由卵磷脂胆固醇脂酰转移酶催化与卵磷脂反应，生成胆固醇脂。在细胞中胆固醇由脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶催化与脂酰CoA反应，生成胆固醇酯。
11.何谓载脂蛋白？其主要功能如何？
血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。其主要功能是与脂类结合并转运脂类。近来还发现有些载脂蛋白有特殊功能。如apoA-Ⅰ能激活LCAT，促进HDL中胆固醇的逆向转运；apoC-Ⅱ能促进CM和VLDL的降解。
12.一分子14碳的脂肪酸彻底氧化分解为CO2和H2O时，需经多少次β-氧化？净生成多少分子ATP？
六、生物氧化
1.试述生物氧化中CO2的生成方式。
CO2是由三大营养素等有机物在机体内转化为有机酸后进一步脱羧生成的。
2.试述铁硫蛋白的组成及作用。
为存在于线粒体内膜上的一种呼吸链成分，其特征为含有铁硫簇，是一种单电子传递体。
3.试述生物氧化的特点。
(1)在温和环境中，经一系列酶促反应进行。(2)能量逐步释放并以ATP形式储存。(3)CO2经有机酸直接脱羧生成。(4)水主要是有机物分子脱下的氢进入呼吸链并推动氧化磷酸化产生。
4.一氧化碳、氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？
5.试述体内能量的生成、储存与利用。
体内能量来自物质的生物氧化，并转移到ATP分子中。ATP生成的方式有氧化磷酸化和底物水平磷酸化。磷酸肌酸作为主要储能物质与ATP之间产生互动关系。ATP可将化学能转化成生命活动所需的电能、化学能、机械能、热能等。
6.甲状腺机能亢进患者一般表现为基础代谢率增高，请运用生化知识说明。
甲状腺激素能诱导细胞膜Na+K+ATP酶生成，使ATP分解加快，释放的能量增加。大量ADP生成后进入线粒体，导致氧化磷酸化加强，促进物质氧化，是细胞耗氧量也增加。结果耗氧量和产热量均增加，故患者表现为基础代谢率升高。
7.抑制氧化磷酸化的物质有哪几类，机制如何？
分为两类，呼吸链抑制剂与解偶联剂。前者抑制呼吸链某些中间传递体的递氢或递电子作用；后者解除呼吸链氧化与ADP磷酸化的耦联，使ATP不能生成。
8.NADH氧化呼吸链是如何组成的？说明各个组成成份在呼吸链中的作用。
NADH氧化呼吸链的组成成分主要有：NAD+、FMN、Fe-S、CoQ、Cyt、类，其中NAD+、FMN、CoQ是递氢体，Fe-S、Cyt是递电子体。
9.呼吸链中共有几组复合体，并说明每一复合体的组成与功能。
复合体ⅠFMN、Fe-S，将NADH + H+中的电子传递给泛醌。复合体ⅡFAD、Fe-S，将电子从琥珀酸传递到泛醌。复合体Ⅲ血红素bL、bH、c1、Fe-S，将电子从还原型泛醌传递给细胞色素c。复合体Ⅳ血红素a、血红素a3、CuA、CuB，将电子从细胞色素c传递给氧。
七、氨基酸代谢
1.氮平衡有哪三种类型？如何根据氮平衡来反映体内蛋白质代谢状况？
有氮总平衡、氮正平衡和氮负平衡3种。(1)氮总平衡是指摄入氮等于排出氮，反映摄入蛋白质量基本能满足体内组织蛋白更新的需要，表示体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡。
(2)氮正平衡是指摄入氮多于排出氮，反映摄入蛋白质部分用于合成组织蛋白而储存在体内，表示体内蛋白质合成代谢占优势。(3)氮负平衡是指摄入氮少于排出氮，表示摄入蛋白质不足以补充分解掉的蛋白质，表示体内蛋白质分解代谢占优势。
2.某一病人的食物含氮量为0.63克，尿和粪中的含氮量为0.82克。请根据蛋白质的含氮特点，分别计算蛋白质含量。并判断该病人的氮平衡类型及体内蛋白质代谢状况。
摄入氮6.25×0.63=3.94g，排出氮6.25×0.82=5.13g，摄入氮＜排出氮，称氮负平衡，表示蛋白质分解代谢占优势。
3.哪些是人体内必需氨基酸？如何判断蛋白质的营养价值？
必需蛋白质包括：甲硫氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸。判断食物蛋白质营养成分的高低主要取决于其所含必需氨基酸种类、数量和比例是否与人体蛋白质接近，越接近，人体对其利用率越高，蛋白质的营养价值越高。
4.何谓蛋白质的腐败作用？
一些未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸在大肠下部受肠道细菌作用而产生一系列对人体有害的物质，称为腐败作用。
5.氨基酸的脱氨基方式有哪几种？各有何特点？
转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。
转氨基作用是在转氨酶的催化下，可逆的把α-氨基酸的氨基转给α-酮酸，结果是氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则转变成另一种蛋白质。各种转氨酶中，L-谷氨酸与α-酮酸的转氨酶最为重要。例如谷丙转氨酶（GPT）又称丙氨酸转氨酶（ALT）和谷草转氨酶（GOT）又称天冬氨酸转氨酶（AST）。各种转氨酶都具有相同的辅酶和作用机制，转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛。
L-谷氨酸氧化脱氨基作用：在L-谷氨酸脱氢酶的催化下，L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸和氨。
联合脱氨基作用：转氨基作用与谷氨酸脱氢作用的结合称为转氨脱氨作用，又称联合脱氨基作用。
嘌呤核苷酸循环：氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸，天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸（IMP）反应生成腺苷酸代琥珀酸，后者经裂解释放延胡索酸并生成腺嘌呤核苷酸（AMP）。AMP在腺苷酸脱氨酶的催化下脱去氨基，最终完成氨基酸的脱氨基作用。IMP可再参加循环。
6.转氨酶含哪种辅酶？有何作用？含哪种维生素？
转氨酶需磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺作为辅酶，起氨基传递体作用，含维生素B6。
7.测定血清GPT/ALT有何临床意义？为什么？
正常情况下ALT主要存在于肝细胞内，血清中活性很低。当肝组织受损，细胞膜通透性增加或破裂时，大量ALT释放入血，使血中ALT活性明显增高。例如急性肝炎患者血清ALT 活性明显增高。故临床测定ALT活性变化可帮助诊断急性肝炎。
8.测定血清GOT/AST有何临床意义？为什么？
正常情况下AST主要存在于心肌细胞内，血清中活性很低。当心肌组织缺血、缺氧，使心肌细胞受损、细胞膜破裂时，大量AST释放入血，使血中AST活性显著增高。可帮助诊断心肌梗塞。
9.简述肝内联合脱氨基作用全过程（包括参与的酶和辅酶）及其意义。
首先在特意氨基转移酶及辅基磷酸吡哆醛作用下，将一个氨基转移给α-酮戊二酸生成谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶及NAD+的作用下，经过氧化脱氨基作用产生游离氨和重新生成α-酮戊二酸，可使体内大多数氨基酸脱氨基生成α-酮酸和游离氨。是肝肾等组织内氨基酸脱氨基的重要方式。全过程可逆，其逆过程是体内合成非必需氨基酸的重要方式。10.机体内血NH3主要有哪些来源和去路？
来源：氨基酸脱氨基作用和胺类分解产生；肠道细菌腐败作用产生；肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
去路：在肝合成尿素是氨的主要去路；少部分在肾以铵盐的形式排出。
11.试述鸟氨酸循环全过程、总结果及其意义。
首先，NH3与CO2及2分子ATP缩合生成氨基甲酰磷酸；氨基甲酰磷酸与鸟氨酸在鸟氨酸氨基甲酰转移酶的作用下生成瓜氨酸；瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸；精氨酸代琥珀酸裂解成精氨酸与延胡索酸；精氨酸水解生成尿素并再生成鸟氨酸。总结果：消耗两分子NH3、一份子CO2、三分子ATP，产生一分子尿素随尿排出。意义：解除氨毒。
12.脑组织如何通过谷氨酰胺的形成暂时解除NH3毒？
在脑组织，氨可与谷氨酸结合生成谷氨酰胺。当血氨过多时，氨还可与α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，进而生成谷氨酰胺。从而将有毒的氨固定在无毒的谷氨酰胺上，以暂时解除氨毒。水溶性谷氨酰胺分子释放入血后，经血液循环运送至肝，分解出氨，参与尿素合成；或运至肾脏，分解出氨，与H+结合成NH4+，随尿排出体外。
13.试用所学的生化知识解释引起肝昏迷的可能机理。
当肝功能严重障碍时，大量氨进入脑组织，毒害脑神经，而且在消耗ATP和NADH + H+条件下与谷氨酸及α-酮戊二酸生成谷氨酰胺，从而消耗大量的能源物质；另一方面，大量的α-酮戊二酸的消耗使三羧酸循环不能正常进行，以致能量生成发生障碍。严重发展，脑组织供能不足，最终导致肝性脑昏迷。除氨中毒外，还可由假神经递质的形成及氨基酸代谢的不平衡引起。
14. -酮酸有哪些代谢途径？
可以还原氨基化合成非必须氨基酸；转变成糖或脂类；氧化供能。
15.何谓一碳单位代谢？主要有哪些形式的一碳单位？
有些氨基酸在体内分解可以产生含一个碳原子的活性基团，与四氢叶酸结合，参与嘌呤或嘧啶碱的合成。这些基团称为一碳单位。涉及一碳单位转移或利用的代谢称一碳单位代谢。主要有：甲酰基、甲炔基、亚氨甲基、甲烯基和甲基等。
16.四氢叶酸在一碳单位代谢中有何作用？一碳单位代谢有何生理意义？举列说明。
一碳单位必须与FH4结合才能参与嘌呤或嘧啶碱的合成。意义：为核苷酸合成提供一碳单位；为同型半胱氨酸提供甲基，生成甲硫氨酸。甘氨酸分解生成甲烯基，与FH4结合形成
N5，N10-CH2-FH4，后者参与脱氧胸苷酸的合成。
17.简述甲硫氨酸循环生理意义。
提供活性甲基，可以参与合成许多重要化合物。
18.芳香族氨基酸有哪几种？酪氨酸可代谢转变为哪些生理活性物质？
有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。在体内苯丙氨酸可经羟化作用生成酪氨酸，后者可进一步代谢生成甲状腺激素和儿茶酚胺等活性物质。
19.白化病、苯丙酮酸尿症各缺乏那一种酶而引起？
先天性缺乏苯丙酮酸羟化酶可引起苯丙酮酸尿症，缺乏酪氨酸酶可引起白化病，缺乏尿黑酸氧化酶可引起尿黑酸症。
20.试计算1分子丙氨酸的碳架彻底氧化后生成的ATP分子数，并列出简要分解过程。
丙氨酸脱氨基生成丙酮酸。丙酮酸进入线粒体，经氧化脱羧生成乙酰CoA和NADH + H+，乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。共生成15分子ATP。
八、核苷酸代谢
1.试比较嘌呤与嘧啶分解终产物的特点。
在人体内，嘌呤分解终产物为尿酸；嘧啶分解终产物为β-氨基酸、NH3与CO2。后者为开环化合物，比前者更易溶于水。
2.嘌呤环与嘧啶环共同的成环原料有哪些？
谷氨酰胺、天冬氨酸与CO2。
3.核糖核苷酸如何转变为脱氧核糖核苷酸？
NDP在核糖核苷酸还原酶催化下还原生成dNDP，所以脱氧核苷酸是在NDP水平上直接还原生成的。
九、物质代谢的联系与调节
1.酶的化学修饰调节有何特点？
(1)调节物质不同。变构调节物是化合物，化学修饰调节的调节物是一个酶。(2)酶结构变化不同。变构调节是非共价结合变构剂而改变酶蛋白构象；化学修饰调节是共价结合某一基团而改变酶蛋白构象。(3)作用特点及生理意义不同。变构调节无放大效应，仅使底物有效利用，化学修饰调节有放大效应，可以应激。
2.物质代谢调节分哪几个层次？
(1)单细胞生物细胞水平的调节。(2)多细胞生物在前者基础上增加了激素水平的代谢调节。
(3)人和高等动物有了功能复杂的神经系统，在前两者基础上能对整体代谢进行综合调节。
3.简述糖代谢与脂肪代谢的联系
在能量供应方面有互补性，当糖供应不足或糖代谢障碍时，脂肪分解加强可弥补能量供应不足。在物质互相转化方面，糖供应较多时可转化为脂肪，包括甘油、脂肪酸及所需ATP、NADPH均可由糖提供。脂肪分子中只有甘油可经糖异生转化为糖，脂肪酸则不能。
4.乙酰CoA的主要来源、去路有哪些？
来源：糖、脂肪酸、氨基酸分解；去路：合成脂肪酸、胆固醇，进入三羧酸循环，合成酮体。
5.说明氨基酸与糖代谢的关系
氨基酸脱氨基生成α-酮酸，大部分α-酮酸可转化为糖。除必需氨基酸外，其它氨基酸多数都可先由糖生成相应的α-酮酸，再经氨基转移反应合成。
6.丙酮酸在动物体内可转变成那些物质，并指出转变的代谢途径名称
经转氨基作用生成丙氨酸；经糖酵解生成乳酸；羧化形成草酰乙酸；脱羧形成乙酰CoA。
十、DNA的生物合成
1.试述DNA损伤（突变）和修复的几种类型。
损伤类型：点突变，缺失、插入或框移突变，重组或重排。
修复类型：错配修复、直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复。
2.试述原核生物DNA生物合成中DNA聚合酶Ⅰ、Ⅲ的特点与功能。
DNA聚合酶Ⅰ和Ⅲ都具有DNA聚合酶活性，而且都需要模板和引物，只有当引物具有游离的3’-OH时才能合成DNA链。但DNA聚合酶Ⅰ的聚合酶活性主要用于DNA的修复和RNA引物的替换；DNA聚合酶Ⅲ才是使DNA链延长的主要聚合酶。DNA聚合酶Ⅰ、Ⅲ都有3’→5’外切酶活性，DNA聚合酶Ⅰ有5’→3’外切酶活性，因此具有切口平移作用。DNA聚合酶Ⅰ和Ⅲ都有缺口填充能力，但DNA聚合酶Ⅲ只能填充几个碱基的小缺口，而DNA聚合酶Ⅰ能填充很大的缺口，甚至能完成几乎整个互补链的复制。
3.试述大肠杆菌DNA半保留复制的基本过程。
4.用文字简述遗传信息传递的主要规律(中心法则）。
5.试述逆转录的概念。
以RNA为模板，在逆转录酶的作用下合成DNA的过程。
6.简述切除修复的基本过程。
在特异的核酸内切酶的作用下，在DNA分子的损伤部位旁边切一切口，将DNA分子的损伤部分切除，并以完整的那一条链为模板，由DNA聚合酶合成DNA以填补已切去的部分，由DNA连接酶把切口连接起来，最终恢复DNA正常结构的过程。主要参与的酶为特异的核酸内切酶、外切酶、聚合酶和连接酶。
7.试述原核生物DNA聚合酶I的各种功能。
(1)聚合酶活性：DNA聚合酶I 只能以四种5’-三磷酸脱氧核苷为底物。DNA聚合酶催化的聚合反应是按模板的指令进行的。进入的核苷酸只有与模板链对应的碱基互补，才能在该酶的催化下与3’-OH形成磷酸二酯键。(2)3’→5’外切酶活性：DNA聚合酶I的3’→5’外切酶活性能识别并切除错配碱基，即具有校读功能。(3)DNA聚合酶I 的5’→3’外切酶活性既可以实现缺口平移，又可以切除引物RNA。(4)缺口充填能力：DNA聚合酶I能充填很大的缺口，甚至能完成整个互补链的复制。
8.原核生物如何实现DNA复制的高保真性？
DNA聚合酶不仅有5’→3’方向的聚合酶活性，还有5’→3’和3’→5’两个方向的外切酶活性。其中3’→5’外切酶活性是基于对错配碱基的识别。因此，这种酶活性是保证其聚合作用的正确性所不可缺少的，称校读功能。DNA聚合酶对模板的依赖，对碱基的选择功能及严格遵守碱基配对规律，复制出错时及时校读功能，是DNA复制维持高度保真性的最主要机制。另外体内DNA的损伤修复系统能使DNA损伤或复制差错得到正确修复，也是DNA维持高度保真性的机制之一。
十一、RNA的生物合成
1.试从模板、参与酶、合成方式、合成产物、原料等几方面叙述DNA复制与转录的异同点。
(1)模板：都以DNA链为模板，但复制的模板为解开的两条DNA单链，转录的模板是一条DNA 链的一段，故为不对称转录；(2)参与酶：参与复制的酶主要有DNA聚合酶、拓补酶、解链酶、引物酶、连接酶，参与转录的酶主要是RNA聚合酶。两种聚合酶催化核苷酸聚合均按5’→3 ’方向延伸，其核苷酸间均以3’，5’-磷酸二酯键相连；(3)方式：复制的方式是半不连续复制，而转录是连续进行的；(4)产物：复制产物为两条与亲链相同的子代DNA双
链，不需要加工修饰。而转录产物为与DNA模板链互补的RNA分子，还需要经过剪接等加工过程才有生物活性；(5)原料：复制的原料主要是四种dNTP，转录的原料主要是四种NTP。
2.试述原核生物转录的过程。
启动 RNA聚合酶正确识别DNA模板上的启动子并形成转录复合体，转录开始。第一个核苷三磷酸与第二个核苷三磷酸缩合生成3′-5′磷酸二酯键后,则启动阶段结束，进入延伸阶段。
延伸σ亚基脱离酶分子，留下的核心酶与 DNA的结合变松，因而较容易继续往前移动。随着转录不断延伸，DNA双链顺次地被打开,并接受新来的碱基配对，合成新的磷酸二酯键后，核心酶向前移去，已使用过的模板重新关闭起来，恢复原来的双链结构。
终止：RNA聚合酶在DNA模板上停顿下来不再前进，转录产物RNA链从转录复合物上脱落，转录终止。根据是否需要蛋白质分子的参与，原核生物转录终止分依赖ρ因子与非依赖ρ因子两大类。
3.试述原核生物DNA上与转录起始有关的结构的特点及作用。
十二、蛋白质的生物合成
1.什么是遗传密码的通用性、方向性、连续性、简并性？
通用性：自然界的所有生物几乎使用同一套遗传密码，遗传密码表中的这套密码基本适用于生物界的所有物种，具有通用性。
方向性：密码子及组成密码子的各碱基在mRNA序列中的排列具有方向性，翻译时的阅读方向只能是5’→ 3 ’即读码从mRNA的起始密码子AUG开始，按5’→ 3 ’的方向逐一阅读，直至终止密码子。
连续性：mRNA序列上的各个密码子及密码子的各碱基是连续排列的，密码子及密码子的各碱基间没有间隔。
简并性：一种氨基酸可具有两个或两个以上的密码子为其编码，称遗传密码的简并性。
2.什么是反密码子与密码子配对的摆动性？
反密码子与密码子之间的配对并不严格遵守常见的碱基配对规律，称为摆动配对。
3.简述氨基酸的活化过程。
氨基酰-tRNA合成酶催化氨基酰-tRNA合成过程分两步。首先，氨基酸结合于AMP-酶（AMP-E），形成中间产物，AMP-E通过消耗ATP生成。其次才生成氨基酰-tRNA。
氨基酸+ATP-E→氨基酰-AMP-E+PPi；氨基酰-AMP-E+tRNA→氨基酰-tRNA+AMP+E
4.比较原核生物和真核生物核糖体组成上的区别。
原核：大亚基：rRNA：5S，23S，蛋白质34种小亚基：rRNA：16S，蛋白质21种
真核：大亚基：rRNA：5S，28S，蛋白质49种小亚基：rRAN：18S，蛋白质33种
5.简述SD序列在翻译起始阶段的作用。
6.简述70S起始复合物的形成过程。
7.简述EF-Tu·EF-Ts循环。
8.简述核糖体循环过程。
10.什么是信号肽？
分泌性蛋白质mRNA的5’-端常常编码一段富含疏水氨基酸的短肽，长约15-40个氨基酸残基，这一短肽称信号肽。信号肽在成熟的分泌性蛋白质中并不存在，它的作用是引导合成
的蛋白质到达功能部位。
十三、血液的生物化学
1.止血过程分为哪几个阶段？
(1)受损血管收缩，以减少和减慢受损部位的血流。(2)受损部位的血管内皮细胞产生vWF，使血小板黏附，黏附的血小板发生释放反应和花生四烯酸代谢，引起血小板聚集，与纤维蛋白原聚集成团，形成白色血栓(3)水溶性纤维蛋白原转变成纤维蛋白并聚集合成网状，血细胞黏附其上，形成的红色血栓(4)纤溶酶部分或完全水解血栓。
2.简述内源性凝血系统和外源性凝血系统凝血因子Ⅹ的活化过程？
3.简述红细胞内糖代谢的生理意义
十四、肝的生物化学
1.何谓胆汁酸的“肠肝循环”？
进入肠道中的各种胆汁酸约有95%可被肠道重吸收。重吸收的各种胆汁酸经门静脉入肝肝脏再把游离胆汁酸转变成结合胆汁酸与重吸收的结合胆汁酸一起重新随胆汁入肠，称胆汁酸的肝肠循环。
2.何谓生物转化作用？生物转化的类型有哪些？其生理意义是什么？
肝脏可将外源性或内源性非营养物质进行转化，改变其极性，使其易于随胆汁或尿排出，称生物转化。分第一相反应和第二相反应，第一相反应包括氧化反应、还原反应、水解反应；第二相反应为结合反应。意义：非营养物质经生物转化后，极性改变，易于随胆汁或尿液排出。
3.肝脏在糖代谢中的突出作用是什么？这种作用是通过什么机制实现的？
肝脏在糖代谢中的突出作用是维持血糖浓度的相对恒定，这种作用是通过控制糖原合成和分解及糖异生实现的。
4.胆色素包括哪些物质？它的来源是什么？
包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素，他们是铁卟啉化合物在体内的主要分解产物。
5.黄疸有几种类型？名称是什么？
黄疸分溶血性黄疸、阻塞性黄疸、肝细胞性黄疸。
6.简述肝脏在激素代谢中的作用。
参与激素的灭活和排泄。激素在发挥调节作用之后，便在体内转化、降解而失去活性，这一过程称激素的灭活，主要在肝脏中进行。激素灭活后成为易于排泄的代谢物，随尿及胆汁排出体外。
7.叙述胆汁酸的代谢过程。
8.胆色素在体内的代谢过程。
9.三种黄疸产生的原因及相应的血、尿、便检查变化。
溶血性黄疸：由于红细胞大量破坏，在单核-吞噬细胞系统产生胆红素过多，超过肝细胞摄取、转化、排泄胆红素的能力，造成血液中未结合胆红素浓度显著增高所致。血液中未结合胆红素显著增高升高，尿色较深，粪便颜色较深，尿中胆素原、胆素升高。
阻塞性黄疸：由于各种原因引起的胆管系统阻塞，胆汁排泄障碍所致。血清结合胆红素明显升高，尿色变浅，粪便颜色变浅或陶土色，尿中胆素原、胆素下降。
肝细胞性黄疸：由于肝细胞功能受损，造成其摄取、转化和排泄胆红素的能力下降所致。血
中未结合胆红素和血清结合胆红素升高，尿色变浅，粪便颜色变浅或正常。
10.试比较未结合胆红素和结合胆红素。
(1)来源不同：未结合胆红素是由红细胞衰老后，在单核-吞噬细胞系统中通过酶的作用产生的；结合胆红素是未结合胆红素在肝脏中与葡糖醛酸结合后产生的。(2)结构不同：未结合胆红素由于其分子内部形成氢键，不能与重氮试剂直接起反应；结合胆红素与葡糖酸结合后不存在分子内氢键，可以与重氮试剂直接迅速地反应形成紫红色偶氮化合物。(3)性质不同：未结合胆红素未与葡糖醛酸结合，与重氮试剂反应慢，间接，在水中溶解度小，透过细胞膜能力大，不能随尿排出；结合胆红素与葡糖醛酸结合，与重氮试剂反应快，直接，在水中溶解度大，透过细胞膜能力小，能随尿排出。
11.溶血性黄疸病人尿中能否查出胆红素？为什么？
不能。溶血性黄疸是由于红细胞破坏过多，释放大量的血红蛋白，致使未结合胆红素产生过多，超过了肝脏的转化能力，造成血清中游离胆红素浓度升高。该胆红素入血后主要形成胆红素-清蛋白复合物。这种复合物的形成限制胆红素透过肾小球的滤过膜，故尿中不会出现。
12.肝细胞性黄疸病人尿中能否查出胆红素？为什么？
可以。由于病变导致肝细胞肿胀，压迫毛细胆管造成肝内毛细胆管阻塞，使部分结合胆红素返流入血。血液中胆红素含量增加，可通过肾脏随尿排出，所以尿中可查出胆红素。
13.何谓胆素原的肠肝循环？
在肝细胞内形成的结合胆红素随胆汁排入肠道后，在肠道细菌作用下脱去葡糖醛酸，再还原生成无色的胆素原。胆素原大部分随粪便排出，小部分由肠道重吸收经门静脉回到肝脏，其中大部分仍以原型再排至肠道，形成胆素原的肠肝循环。
14.试解释阻塞性黄疸病人大便颜色变浅甚至呈陶土色的原因。
十五、维生素与微量元素
1.维生素有哪些特点？
维生素是维持人体正常生理功能所必需的营养素，是人体内不能合成或合成量甚少，必须由食物供给的一组低分子有机化合物。维生素既不构成机体组织的组成成分，也不是供能物质，然而在调节人体物质代谢和维持正常生理功能等方面却发挥着极其重要的作用。维生素是结构上互不相关的一组有机化合物，按其溶解性不同，可分为脂溶性维生素和水溶性维生素。
2.请写出B族维生素和辅酶的关系
B1：焦磷酸硫胺素（TPP）B2：黄素单核苷酸（FMD）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
B6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺B12：甲钴胺素、5’-脱氧腺苷钴胺素
PP：NAD+、NADP+ 生物素是多种羧化酶的辅基泛酸：辅酶A、酰基载体蛋白
叶酸：四氢叶酸
3.试述维生素C维持生物膜正常功能的原因
生物膜含有不饱和脂肪酸，是维持膜功能的重要成分。但不饱和脂肪酸易被氧化成过氧化脂质，后者可使各种生物膜，尤其是溶酶体膜破裂释放出各种水解酶类，致使组织自溶，造成严重后果。还原型谷胱甘肽能使细胞膜的过氧化脂质还原，从而起到保护细胞膜的作用，而维生素C可使氧化型谷胱甘肽还原成还原型谷胱甘肽，从而维持生物膜功能。
4.缺乏维生素A为什么会发生夜盲症？
在感受暗光的视网膜杆状细胞内，11-顺视黄醛与视蛋白结合生成视紫红质，当视紫红质感光时，11-顺视黄醛迅速地光异构为全反式视黄醛，并引起视蛋白异构，视蛋白是G蛋白耦联跨膜受体，通过一系列反应产生视觉冲动。维生素A缺乏时，11-顺视黄醛补充不足，视紫红质合成减少，对弱光敏感性降低，暗适应时间延长，严重时会发生夜盲症。
5.维生素D的为什么可以作为激素来研究？
维生素D在体内的主要活性形式为1,25-二羟维生素D3，其作为激素经血液运输至靶细胞发挥其对钙磷代谢的调节作用。
6.为什么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法？
正常情况下，人及动物皮肤中的7-脱氢胆固醇，在紫外线照射下可转化为维生素D3，再经羟化就具有生理活性，参与体内钙磷代谢。所以经常晒太阳可有效预防维生素D缺乏。
绪论 1 生物化学的定义，研究内容。 2 了解生物化学与药学之间的关系。 3 了解生物化学的发展历史。 第1章糖的化学 1 重要概念： 糖，单糖，寡糖，多糖，同聚多糖，均一多糖，杂聚多糖，不均一多糖，黏多糖，结合糖，糖蛋白与蛋白聚糖，糖脂与脂多糖，透明质酸， 2 了解知道平时接触到的一些糖类在化学上属于哪类糖？ 3 糖的主要生物学作用。 4 掌握糖类的化学通式， 5 了解下面的常见糖类分别是什么类糖？果糖，蔗糖，葡萄糖，麦芽糖，乳糖，半乳糖，棉子糖，核糖，脱氧核糖，赤藓酮糖，赤藓糖，木酮糖，甘油醛，二羟丙酮，淀粉，糖原，纤维素，琼脂等。 6 了解多糖的几种分类方法。 7 淀粉是由α-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是α-1,4-糖苷键，直链与支链淀粉的区别是什么？ 8 糖原是由α-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是α-1,4-糖苷键、α-1,6-糖苷键，与淀粉有什么不同和相同之处？ 9 纤维素是由β-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是β-1,4-糖苷键。
10 几丁质是由N-乙酰氨基葡萄糖组成的，连接的化学键β-1,4-糖苷键。 11 常见的黏多糖有透明质酸、肝素、硫酸软骨素。 12 透明质酸是由D-葡萄糖醛酸、N-乙酰氨基葡萄糖交替组成的？ 13 组成细菌细胞壁的多糖中最主要的是肽聚糖。 14 大致了解一下有药理活性的多糖有哪些？有没有正在使用的属于糖类的药物？ 15 了解有哪些糖类以及衍生物等被用做药物使用。 第2章脂类 1 重要的概念：脂类，单纯脂类，复合脂类，衍生脂类，饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸，必需脂肪酸， 2 掌握脂肪的化学结构式， 3 了解脂类的主要生物学功能。 4 熟悉表2-1和2-2中脂肪酸的类型，掌握各种脂肪酸的结构特点（含有几个碳原子和双键？俗名是什么？） 5 所谓的“脑黄金”的化学结构是什么？ 6 磷脂分为甘油磷脂、鞘磷脂。 7 写出甘油磷脂结构式，在细胞内有什么作用？常见的甘油磷脂有暖磷脂、脑磷脂、磷脂酰丝氨酸、磷酸酰肌醇、缩醛磷脂、二磷脂酰甘油。 8 鞘磷脂由鞘氨醇、脂肪酸、磷酸、胆碱组成。其中含有的醇类是鞘氨醇。在细胞内的重要作用是什么？
[化学发光]美国Beckman公司UniCel DxI800免疫分析仪 迎接PG级超微量检测时代的来临 免疫定量分析的发展历程 1960年代以前人工免疫检测阶段 1960-70年代非标记免疫发展阶段放射标记免疫发展阶段 1970-80年代免疫分析新项目不断产生临床应用领域迅速拓展荧光免疫发展阶 段 1980-90年代免疫检测逐渐常规化检测原理发展阶段化学发光，电化学发光1990-2000年标记免疫检测原理日臻成熟优化系统均衡，清洗分离手技术的发展2000-2003年免疫自动化发展阶段；进一步吸收大生化检测的自动化技术成就，采用系统叠加的方式以寻求更快的检测速度 免疫分析技术的自动化智能化发展，是临检领域继生化全自动分析时期的又一个标志性的重要阶段。其推动力源自一些大型实验室在免疫检测应用方面的进一步拓展和规模化，对免疫分析系统的检测速度、自动化和智能化性能提出了更高的要求。 智能化方面 提高了系统流程管理的智能化程度，将系统的自动化性能推进到了一个新的智能化阶段，并进一步强化了全方位的系统监控功能，保证了自动化的可控性。 自动化方面 进一步完善系统的自动化性能，加强系统的简便性、灵活性和前赡性，例如多种的进样方式、尽可能简洁的日常保养程序等，并提高了与轨道自动化的顺应性。 系统化方面 改变了原有检测仪器将系统进行简单并连组合以提高检测速度的做法，在继承原有分系统的独立性优点的基础上，采用同一套分析和探测系统，保证系统的整体性和结果的统一性。 UniCel TM DxI 800 展现自动化非凡成就引领智能免疫时代 DxI 800智能化整系统运行，突破分系统简单组合的传统方式，采用分立一体化整系统的专利设计
1.谷光氨肽（GSP）有哪些氨基酸组成？活性基团是什么？该活性基团有哪些重要作用？（69页） （1）由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成。 （2）活性基团：巯基（—SH）、r-谷氨酰键。 （3）巯基是最重要的基团可参与机体内多种重要的生化反应，因其具有还原性，可作为体内重要还原剂保护酶蛋白巯基不被破坏。还具有噬核特性，能阻断外源的一些毒物或药物与DNA、RNA或蛋白质结合，从而保护机体免遭毒物损害。 2.蛋白质的空间结构包括哪些？其中a—螺旋属于那级结构，并简述其结构特点？（74页）（1）包括二、三、四级结构。 （2）a—螺旋属于二级结构；蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如a螺旋、B折叠和B折角等。蛋白质的二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 3.Tm是什么？与什么因素有关？（130页） （1）Tm：通常把DNA在热变性过程中紫外吸收值达到最大值的1/2时的温度成为“熔点”或溶解温度Tm表示。 （2）与DNA分子的大小及所含碱基中的C+G有关，C+G比例高，Tm值越高。还受介质中离子强度的影响，离子强度较高时，DNA的Tm值也较高。 4.什么是DNA的变性?引起变性的因素有哪些？（130页） （1）在某些理化因素的作用下，氢键断裂，DNA双链解开成两条单链的过程称为变性。（2）变性的因素：加热、过量的强酸或强碱、有机溶剂、尿素和酰胺等。 5.边加热双螺旋DNA溶液至95度，边观察溶液对260nm处紫外光吸收值的变化，会发现怎样的现象？如果将温度迅速降至40度，溶液对紫外光的吸收又会如何变化？对上述两种现象进行解释？（129、130、131页） （1）现象1：在260nm处紫外吸收值增大。 现象2：紫外吸收值与现象1相比下降。 （2）解释：由于将溶液加热到95度时DNA发生变性导致一些性质发生改变，某些颜色反应增强尤其是在260nm处的紫外吸收增强。将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA 不可能复性，而在缓慢冷却时才可以复性。 6、什么是酶的竞争性抑制作用？举例说明酶的竞争性抑制在医药方面的应用？ （课本P156、157、158、159） 答：酶的竞争性抑制作用：竞争性抑制是较常见的可逆抑制。它是指抑制剂（I）和底物（S）对游离酶（E）的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S就不能结合I，结合I就不能结合S。这种情况往往是抑制剂和底物争夺同一结合位置。还有些因素也可以造成两者和酶的结合互相排斥。 应用：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制，增加底物琥珀酸的浓度，抑制作用即降低，甚至消除；磺胺类药物也是典型的竞争性抑制剂；竞争性抑制原理是药物设计的根据之一，如抗癌药阿拉伯糖胞苷、6-氟尿嘧啶等都是利用这一原理而设计出来的。
生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 1. 名词解释 氨基酸等电点：溶液在某一特定pH值时，氨基酸分子上所带正负电荷相等，以两性离子（兼性离子）的形式存在，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点，用pI表示 蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸残基的排列顺序 一级结构包括：多肽链中的氨基酸排列顺序，是蛋白质生物功能的基础；组成蛋白质的多肽链数目；多肽链中链内或链间二硫键的数目和位置。 超二级结构：由若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件。 同源蛋白质：不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质。 蛋白质的盐析：盐析（salting out）在蛋白质溶液中加入大量高浓度的中性盐（如硫酸胺、氯化钠、硫酸钠等），使蛋白质从溶液中析出。 2. 组成蛋白质的20种氨基酸的结构特点，包括构型、酸碱性、R基的种类等。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸（amino acid）有20种，除脯氨酸外，均为α-氨基酸。1. 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。 2. 除R为H（甘氨酸）外，其它氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子，所以：a. 氨基酸都具有旋光性。b. 每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。根据R基的极性性质，分为：（1）非极性R基氨基酸（2）极性R基氨基酸生理条件是否带电荷： ①不带电荷极性R基氨基酸②带负电荷极性R基氨基酸③带正电荷极性R基氨基酸氨基酸在结晶形态或在水溶液中，是两性离子而非分子状态。 3.如何判定在非等电状态氨基酸或蛋白质的带电状况，如何确定其电泳方向。 氨基酸在不同pH中，以不同解离状态存在。酸性环境，主要以阳离子形式；碱性环境，主要以阴离子形式。 在pH小于等电点溶液中，蛋白质负电荷，电场中向正极移动；在pH大于等电点时，蛋白质带正电荷，在电场中向负极移动。
全自动生化分析仪贝克曼AU2700 生化分析仪是根据光电比色原理来测量体液中某种特定化学成分的仪器。它属于光学式分析仪器，基于物质对光的选择性吸收，即分光光度法。分光光度法基于不同分子结构的物质对电磁辐射的选择性吸收而建立起来的方法，属于分子吸收光谱分析。单色器将光源分成单色光，特定波长的单色光通过盛有样品的比色池，光电转化器将透射光转换为电信号后送入信号处理系统进行分析。 从全自动生化分析仪的发展来看，以进样个反应方式分为连续流动式、离心式和分立式三大类。目前分立式技术成熟，全面取代连续流动式和离心式成为主流。分立式全自动生化分析仪能以样本为单位检测，因此使用灵活，客服了离心式的大部分缺陷，并随着技术的进步，分立式的测试速度和稳定性都有较大的提高。我院新引进的贝克曼AU2700测试速度是五年前引进的德林Dimension max的3倍多，而且测试成本低，故障率低，自动化程度高，易保养。其诸多优势得益于其优秀的设计和先进的技术的引入。 全自动生化分析仪由加样和试剂系统、比色系统、清洗系统和程序控制系统组成。 一加样和试剂系统一套加样和试剂系统由一根样品探针，两个试剂探针，三个注射器，三个阀门，三个加样臂，试剂仓与转盘和样本传送装置组成。普通生化仪只有一套，二AU2700有两套，为达到1600个测试/小时提供了硬件保障。同时应用最新的数字加样系统和数字光路系统，加样更精确更精细，最小加样量可达1μL,步进达到0.1μL，最低反应容量仅120μL，减小了试剂用量，而且可以用国产试剂，ISE电解质分析电极寿命长，无需保养，从而极大的减少了测试成本，间接增加了医院收入。自动跟踪微量采样技术根据吸样量大小自动跟踪液面而下降，从而减少探针吸附，降低携带污染。为适应临床需要，AU2700
填空题： 1.写出下列生化常用英文缩写的中文全称：ATP 腺苷三磷酸；NADH 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（还原型）；His: 组氨酸；NAD 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（氧化型），FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸（氧化型），NADP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（氧化型），ACP 酰基载体蛋白，CoQ 辅酶Q, CoA 辅酶A, Glu 谷氨酸, Arg 精氨酸, Lys 赖氨酸, Asp 天冬氨酸, PRPP 5-磷酸核糖-1-焦磷酸, TG 甘油三酯, Cyt c: 细胞色素c 2．生物体内磷酸化作用可分为氧化磷酸化、底物水平磷酸化和光合磷酸化。 3．丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH＋H+来自3－磷酸甘油醛的氧化。 4．脂肪酸在线粒体内降解的第一步反应是酯酰CoA 脱氢，该反应的载氢体是 FAD。 5. 竞争性抑制剂与底物分子竞争地结合到酶的活性中心。在高浓度底物下，竞争性抑制剂的作用可以被克服。 6. 非竞争抑制剂结合在酶的非活性中心上，它使酶总的三维形状发生构象改变，导致催化活性降低。非竞争性抑制剂的效应不能由高浓度底物而克服。 7.在代谢途径中，终产物通常反馈抑制同一途径上游的关键步骤，以防止中间体的增加以及代谢物与能量的不必要的使用。 8 . 纤维素是由_β－葡萄糖__组成,它们之间通过_β－1，4__糖苷键相连。 9. 淀粉是由__α－葡萄糖__组成,它们之间通过_α－1，4__糖苷键相连，并由α－1，6__糖苷键形成支链。 10．核酸变性时，260nm紫外吸收显著升高，称为增色效应；变性的DNA复性时，紫外吸收回复到原来水平，称为减色效应。 11. T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的核酸，称之为核酶这是对酶概念的重要发展。 12. 酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为ES复合物此时酶促反应速成度为最大反应速度。 13．核糖核苷酸的合成途径有从头合成途径和补救合成途径。 14. 糖苷是指糖的_半缩醛羟基___和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 15. 许多代谢途径的第一个酶是限速酶，终产物多是它的抑制剂，对它进行反馈抑制，底物多为其激活剂。 16. DNA在水溶液中热变性后，如果将溶液迅速冷却，则大部分DNA保持单链状态，若使溶液缓慢冷却，则DNA重新形成双链。 17. 增加脂肪酸链的长度，或降低脂肪酸链中不饱和双键的数量，膜的流动性会降低。哺乳动物生物膜中，由于胆固醇闭和环状结构的干扰作用，增加其含量也会降低膜的流动性。 18. 线粒体的内膜和外膜之间是膜间腔。内膜是ATP合成过程中电子传递和氧化磷酸化的场所。
生物化学专题 共价修饰酶 共价调节是利用蛋白质的共价变化来调节酶的活性的，有些共价变化是可逆的，如蛋白质的磷酸化；有些则是不可逆的，如酶原激活 （一）可逆共价修饰的调控（共价调节酶） 共价调节酶：酶分子被其它的酶催化进行共价修饰，从而在活性形式与非活性形式之间相互转变。有多种类型： 1 ser thr tyr 残基的磷酸化 2 thr 残基的腺苷酰化 3 arg cys 残基的ADP-核糖基化 其中磷酸化是最普遍，发生最多的，真核细胞的1/2~1/3的蛋白质被磷酸化，在这个过程中，有两种酶参与反应，一种是蛋白激酶，催化蛋白质发生磷酸化反应；另一种是蛋白质磷酸酶，催化蛋白质的去磷酸化反应。 共价调节与别构调节的区别: 1 共价修饰系统能把调节物的效应放大，即级联放大效应 2 共价修饰系统有较大的能力进行生物学整合，能把胞内代谢和胞外刺激（包括电刺激）联系起来，别构调节作用于胞内，特点在于灵敏、迅速；共价调节也作用于胞内但是涉及整体，在数分钟或者更长时间内起作用。 （二）不可逆的共价调节（酶原的激活） 有些蛋白质合成时不具有活性，经蛋白酶专一性作用后，构象发生变化，变成有活性的蛋白。这种不具生物活性的蛋白质称为前体。如果活性蛋白质是酶，这个前体就称为酶原。特点是不可逆。属于此类的有 *消化系统中的酶（胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶） *血液凝固系统中的酶 *某些蛋白质激素，如胰岛素由胰岛素原激活而成 *存在于皮肤和骨骼中的纤维蛋白——胶原，由前胶原激活而成。 例如： 胰蛋白酶原 肠激酶 胰凝乳蛋白酶原弹性蛋白酶原 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶弹性蛋白酶 羧肽酶原羧肽酶 RNA转录调控（主要为原核生物转录调控）
生化复习资料(一) 1糖蛋白：由糖同蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白质。 2、糖胺聚糖：含己糖胺和糖醛酸的杂多糖，是由多个二糖单位形成的长链多聚糖。 3、糖苷键：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。 4、等电点：在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度可能完全相等。净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子。这时氨基酸所处溶液中的PH 就称为该氨基酸的等电点。 8、酶活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。由自由部位和催化部位组成。 9、核酶：是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂.10、辅酶：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团的作用。 11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分。12、糖异生：非糖物质转变成葡萄糖 或糖原的过程。 13、氧化磷酸化：指生物氧化的过程中伴随着ADP磷化成ATP的作用。有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。14、底物水平磷酸化：(也称代谢物连接的氧化磷酸 化)代谢物脱氢后，分子内部能量重新分布，使无机磷酸酯化。15、顺反子：通过顺反试 验所确定的遗传单元，本质上与一个基因相同，可编码一种多肽链。16、信号假说：分泌 蛋白质N端系列作为信号肽，指导分泌性蛋白质到内质网膜上合成，在蛋白质合成结束之前被切除。 17、化学渗透学说：在呼吸链电子传递过程中，质子在线粒体内膜内外两侧的浓度梯度所产生的化学电位差是合成ATP的基本动力。 18、酶原激活：有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性。 21.转录：转录(Tran scription )是遗传信息从DNA到RNA的转移。即以双链DNA中的一条链为模板，A、U、G、C4种核苷三磷酸为原料，在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。22. 酶原激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymoge n),使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活23?酶的活性中心：酶分子中能与底物结合并起催化作用的空间部位，酶活性部位是由结合部位和催化部位所组成。 24. 3 -氧化作用：又称为脂肪酸的B -氧化(B -oxidation ):指脂肪酸活化为脂酰CoA，脂酰 CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸3 -氧化多酶复合体的催化下，依次进行脱氢、水化、再
结构特点： 1.含苯环: phe 2.含酚羟基: Tyr 3.含吲哚环: Trp 4.含羟基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His 一、氨基酸的理化性质：
二、蛋白质的空间结构
α螺旋 螺旋 主链右手螺旋（单链）,3.6 13 氢键方向与螺旋纵轴平行，链内氢键是α螺旋稳定的主要因素 侧链基团位于螺旋外，不参与的组成，但对螺旋的形成与稳定有影响 α螺旋稳定蛋白质空间构象 β折叠: 伸展的肽链结构 肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻两平面呈110度 结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直 肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 β转角： 肽链出现180°转回折的“U”结构 由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键，中间包括10～12个原子， 较α螺旋紧密 常位于球蛋白分子表面，为蛋白质活性的重要空间结构部分 π螺旋： 左手螺旋 氢键维系螺旋稳定 4.4 18， 多见于胶原蛋白，3股左手螺旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维 无规则卷曲： 是蛋白质中一系列无序构象的总称 是蛋白质分子结构与功能的重要肽段 三、蛋白质变性：
四、核苷酸 1、核苷酸的生物学功能： 核酸构件分子--- 一磷酸核苷；重要能量载体--- ATP；参与糖原合成--- UTP 参与磷脂合成--- CTP；信号分子------- cAMP，cGMP ；辅酶----------- FAD/FMN，NAD/NADP 一磷酸核苷（N M P/d N M P）核酸的构件分子 二磷酸核苷（N D P/d N D P）N D P d N D P能量储存的载体（A D P A T P） 三磷酸核苷（N T P/d N T P）R N A/D N A合成原料，参与能量代谢（A T P）；参与物质代谢 （U T P， 2.核酸的一级结构核酸的空间结构与功能： 互补双链A 右手螺旋（B型）内 外 螺 是
1．目的：规范贝克曼DXC600操作 2．适用范围：贝克曼DXC600检测过程 3．支持性文件：《全国临床检验操作规程》(第三版)、《临床检验操作规程编写要求》（WS/T227-2002） 4．操作规程： Ⅰ仪器开机程序 1．开机运行 开机检查MC部分试剂量是否充足，真空压力，水压，空气压力是否处在正常范围。 注意事项：日程维护保养（详见贝克曼保养手册） 例：每日保养工作：开机前用70%酒精擦洗试剂针和搅拌针。 2．安装试剂 a．首先检查试剂状态。在主菜单选定Rgts/Cal。 b．安装试剂 从主菜单选择Rgts/Cal，显示试剂状态屏幕 ↓ 点击试剂名称旁的Pos(1,2,3……)，选定试剂放置的位置 ↓ 按F1 Load键，打开试剂舱闸门 ↓ 放入试剂，扫描试剂条码，关闭试剂舱闸门 ↓ 仪器自动检测试剂液面、较准日期等，并显示相应信息。 注意事项： a．AST、ALT、CK试剂需预处理：步骤将C孔试剂全部加打入A孔然后充分混匀。b．TBIL试剂需预处理：将C孔试剂吸取200微升到B孔然后充分混匀。 Ⅱ样品前运行程序 1．清除昨天的测试结果：
选Sample ↓ 选Clear F7 ↓ 输入昨天的日/月/年 ↓ 确定，即清除样品结果 2．冲洗仪器管道： 选Utils ↓ 选Prime F1 ↓ Prime all，清洗5次 Ⅲ仪器校准程序 定标： 选择Rgts/Cal，显示试剂状态屏幕 ↓ 点击试剂名称旁的Pos(1,2,3……)，选择需要定标的项目 ↓ 按F7 Assign，选择定标液的类型，并输入试剂架号及位置 ↓ Cancel退出保存，放入定标液架，RUN。 注意事项： a．注有“＊”的试剂都需要定标 b．K、Na、Cl、Ca离子项目每隔24小时需要定标一次。 C．贝克曼原装试剂校准周期严格参照贝克曼试剂说明书规定。 *如有项目校准失败必须查找分析原因并要快速解决问题* Ⅳ生化室内质控 取贝克曼高低两个浓度水平质控品，室温放置10-20分钟，摇匀后进行测定，随后将质控值输入质控分析软件进行质控分析。要质控在控后才能开机检测病人标本。 每天做二次质控，开机运行后做一次，中午仪器运行时再做一次。 注意事项： 如有项目失控首先要根该项目的失控类型判断是系统误差还是随机误差引起的，再查找失控原因，解决问题，最后必需重做质控在控后才能做该项目。 Ⅴ样本运行程序
西医综合（生化专题）历年真题试卷汇编1 (总分：84.00，做题时间：90分钟) 一、 A1/A2型题(总题数：20，分数：40.00) 1.下列关于Ras蛋白特点的叙述，正确的是( )(2010年) A.具有GTP酶活性√ B.能使蛋白质酪氨酸磷酸化 C.具有7个跨膜螺旋结构 D.属于蛋白质丝／苏氨酸激酶 癌基因ras家族所编码的蛋白质(Ras蛋白)都为21kD的小G蛋白P21，位于细胞质膜内面，P21可与GTP 结合，具有GTP酶活性，并参与cAMP水平的调节。其他三个选项均与：Ras蛋白特点无关。 2.下列关于GTP结合蛋白(G蛋白)的叙述，错误的是( )(2007年) A.膜受体通过G蛋白与腺苷酸环化酶耦联 B.可催化GTP水解为GDP C.霍乱毒素可使其失活√ D.有三种亚基α、β、γ 考查对G蛋白性质和功能的掌握情况。G蛋白是一类和GTP或GDP结合的、位于细胞膜胞液面的外周蛋白，由三个亚基组成：α、β、γ。膜受体通过G蛋白与腺苷酸环化酶耦联，G蛋白可分为激动型和抑制型G 蛋白等，激动型G蛋白的仪亚基与GDP结合时没有活性，当有信号时，α亚基的GDP被GTP置换而被活化，从而激活腺苷酸环化酶。此后，α亚基上的CTP酶活性使结合的CTP水解为GDP，亚基失去活性恢复最初状态。C蛋白的α亚基有一个可被霍乱毒素进行ADP核糖基化修饰部位，使α亚基仍可与GTP结合，但丧失GTP酶活性。GTP不能水解为GDP，因此活化的α亚基始终结合在腺苷酸环化酶上，使其处于不正常的活化状态。 3.下列因素中，与Ras蛋白活性无关的是( )(2007年) A.GTP B.Grb 2 C.鸟苷酸交换因子 D.鸟苷酸环化酶√ 考查对酪氨酸蛋白激酶(TPK)体系的掌握情况。Ras是受体型TPK—Ras—MAPK途径中的信号分子，性质类似于G的α亚基，与GTP结合时有活性。当受体型TPK与配基结合后，发生自身磷酸化，并与GRB2(生长因子受体结合蛋白)和SOS(一种鸟苷酸交换因子)结合，进而激活Ras蛋白及下游的信号通路。在这一过程中，SOS可促使Ras与GDP分离而与CTP结合。在这一过程中不涉及鸟苷酸环化酶。 4.下列哪种酶激活后会直接引起cAMP浓度降低( )(2006年) A.蛋白激酶A B.蛋白激酶C C.磷酸二酯酶√ D.磷脂酶C E.蛋白激酶G 能直接引起cAMP浓度改变的酶有腺苷酸环化酶和磷酸二酯酶，前者激活后促进ATP脱去焦磷酸环化生成cAMP，使cAMP浓度升高，而磷酸二酯酶催化cAMP水懈生成5’-AMP，因此使cAMP浓度降低。其他四种酶与cAMP浓度变化无关。蛋白激酶A(PKA)能使许多蛋白质的特定丝氨酸残基、苏氨酸残基磷酸化。蛋白激酶C(PKC)可引起一系列靶蛋白的丝氨酸残基、苏氨酸残基发生磷酸化。磷脂酶C能特异性水解膜组分——磷脂酰肌醇4，5-二磷酸(PIP2)而生成DAG和IP3。蛋白激酶G(PKG)催化有关蛋白或有关酶类的丝氨酸残基、苏氨酸残基磷酸化产生生物学效应。 5.cAMP能别构激活下列哪种酶( )(2005年) A.磷脂酶A 2 B.蛋白激酶A √ C.蛋白激酶C
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
https://www.doczj.com/doc/9f6324727.html,/ 【厦门大学考研】我的生化复习经验 我的生物化学是从3月1号开始的，鉴于是两本比较厚的课本，第一眼看去比较头大，但是必须要耐心啃完，一本书基本是600多面，平均一天20面，也不算多！第一轮就是要建立一个框架，所以不要太纠结于一些小点上的懂不懂，之后的二轮，三轮就是在装修了，先修房子后装修！ 生化复习流程和参考用书 第一轮3月1号到5月1号，两个月过第一轮生化，一个月一本书，一天20面（可以结合资料中的PPT看课本，相对就容易些了），结合戴余军的参考书《生物化学辅导和习题》集和聚英的《厦门大学832生物化学专业课复习全书》来梳理每章节的知识点，然后掌握课本的知识框架，这段时间可以看一下资料里面总结的《98-08年生化分章节真题汇总》，知道重难点在哪里，考什么，怎么考。我觉得生化是看着难，却很好复习。知识点很明确。尤其是在系统复习完第一遍之后，结合真题你会觉得它出的题并不像你想的那么难，要复习的思路挺清晰的。生化在专业课中考的好的话挺提分的。不管以前学习怎样，只要你有坚定的信念，在此期间不怕辛苦，拿出备战的劲头，认真复习，制定合理的计划，提高效率，最后一定会收获属于你的成功。 重难点:细胞知识又多又细，复习的时候要细心，理解着记忆，我觉得最重要的是第1、3、5、7、8、9、10、12、13、14，这里面的知识点要记准确。其次是第2、6、11、15，这些能用自己的话表述出来。复习时要找出相关章节的联系（如微丝微管和细胞分裂的联系），反复记忆，制定计划每天坚持不断总结，对我来说像这种记忆类的隔一天不看我就会觉得生疏。至少第一遍认真复习完后再看真题。 （劳累这么久了，可以休息放松几天，五一休息不超过五天） 第二轮5月5日到7月5日，两个月，还是一个月一本生化书，这一次应该相对比上一次看的难度降低了，结合资料中的《生物化学重点和难点》，还有张来群的《生物化学习题集》， 过第二轮，期间要翻翻真题了，知道出题类型，大体结构 第三轮暑假两个月差不多到7月10号了,7月10日-9月10日，第三轮，还是要看课本，这一次就是按重难点去看了，前面做下基础了，知道一般考哪里了，这一轮要结合陈均辉的《生物化学习题解析》，这本书大题有些有点难度，看不
远程教育生物化学复习参考 一、多选题A型（每题1分，总计30分） 1、属于酸性氨基酸的是 A. Lys B. Asn C. Gln D. Glu E. Cys 2、下列哪种氨基酸代谢产生SAM A. 色氨酸 B. 苏氨酸 C. 苯丙氨酸 D. 蛋氨酸 E. 脯氨酸 3、维持蛋白质分子中α-螺旋稳定的化学键是 A．肽键 B．疏水键 C．氢键 D．二硫键 E．离子键 4、下列哪个氨基酸不是 ．．L-α-氨基酸 A. Gly B. Ala C. Val D. Leu E. Asp 5、酪氨酸tRNA的反密码子是5′-GUA-3′,它能辨认mRNA上的相应密码子是A． GUA B． AUG C． UAC D． GTA E． TAC 6、DNA变性后理化性质改变正确的是 A．溶液粘度不变 B．是循序渐进的过程 C．形成三股链螺旋 D． 260nm波长处的光吸收增高 E．正旋光性增高 7、DNA的Tm值描述正确的是 A．只与DNA链的长短有直接关系 B．与G-C碱基对含量成正比 C．与A-T碱基对含量成正比 D．与碱基组成无关 E．所有真核生物Tm都一样
8、DNA上的外显子是 A．不被转录的序列 B．被转录但不被翻译的序列 C．被转录也被翻译的序列 D．调节基因序列 E．以上都不对 9、下列关于DNA复制的叙述错误 ．．的是 A．有DNA指导的RNA聚合酶参加 B．有RNA指导的DNA聚合酶参加 C．为半保留复制 D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 10、真核生物DNA复制中催化前导链合成的酶是A． polⅠ B． polα C． polβ D． polγ E． polδ 11、原核生物的RNA聚合酶的核心酶组成是A．α2ββ′σ B．α2ββ′ C．α2β′σ D．αββ′ E．α2βσ 12、可使原核生物转录过程终止的是 A. ρ因子 B. 核心酶 C. σ因子 D. 全酶 E. α亚基 13、原核生物辨认转录起始点的是 A．α亚基 B．β亚基 C．β′亚基 D．σ亚基 E．α2ββ′ 14、关于密码子的正确描述是 A．密码子中可以有稀有碱基 B．密码子中任何碱基的突变都会影响翻译C．每个密码子都对应一种氨基酸 D．多种氨基酸都有两个以上的密码 E．不同生物的密码子是不同的 15、蛋白质分子中没有遗传密码的氨基酸是A．丝氨酸
10临床康复-生化期末复习要点 第三章蛋白质 1、在二十种标准氨基酸中，含硫氨基酸有：甲硫氨酸、半胱氨酸；含羟基的氨基酸：丝氨 酸、苏氨酸、酪氨酸。 2、维持蛋白质分子的化学键：疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键。 3、蛋白质的二级结构有：肽单位、α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构、结 构域；其中主要形式有螺旋、折叠，稳定其结构的主要化学键是氢键。 4、影响蛋白质亲水胶体的因素：水化膜和表面带同种电荷。 5、等电点：蛋白质在某一pH值条件下，其解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同，溶 液中蛋白质的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 6、蛋白质各级结构主要的化学键： 一级结构：以肽键来维持其结构的稳定。 二级结构：氢键是维持其主要的化学键。 三级结构：主要是离子键、氢键、疏水键、范德华力。 第四章核酸 1、核酸分子结构的化学键：氢键、磷酸二酯键、磷酸酐键。 2、维持DNA二级结构稳定的因素主要为氢键、碱基堆积力。 3、tRNA的二级结构为三叶草形。三环：T G、反密码子环、D环；四臂：T G臂、反 密码子臂、D臂、氨基酸臂。 4、碱基配对：A-T, C-G, A-U。 5、核小体：是构成染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白构成，其中组蛋白H2A、H2B、 H3、H4各两个亚基构成八聚体核心，再由146bp缠绕组蛋白八聚体约1.75圈，其余15~55bp与组蛋白H1结合共同构成核小体。其组成：DNA和组蛋白两种成分。 6、tRNA的一级结构特点：含10~20%稀有碱基，如DHU,3’末端为——CCA—OH,5’末端 大多数为G。 tRNA的二级结构特点：三叶草形，为三环四臂。 tRNA的三级结构特点：倒L形。 mRNA的结构特点：5’末端帽子结构，3’末端有一个多聚腺苷酸结构。 7、简述三种主要的RNA的生物功能。 mRAN：合成蛋白质的直接模板。 tRAN：携带转运氨基酸。 rRAN：与蛋白质组成核糖体，提供合成蛋白质的场所。 8、DAN的变性：指DNA双螺旋解旋、解链，形成无规则线性结构，从而发生性质改变（如 粘度下降、沉降速度加快、紫外线吸收增加等）。 第五章维生素与微量元素 1、维生素：指机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物 供给的一组低分子量的有机物质。 2、简述维生素A的生化功能及缺乏病。 生化功能：构成视觉细胞内感光物质的成分；促进生长发育和维持上皮组织结构的完整性；有一定的抗癌、防癌作用。 缺乏病：夜盲症，干眼病。
自动化流水线 所属系列：贝克曼 PP 实验室自动化产品 美国贝克曼库尔特公司的实验室自动化系统是目前市场上唯一具有完备的前处理和后处理系统的生产厂家，完整的自动化流水线和相应的信息系统拥有全世界唯一符合NCCLS实验室自动化系统全部标准的荣耀。在美国实验室自动化产品市场中占有率第一，达到了55％（第二名仅为27％，CAP TODAY，2008年3月）。自从1994年第一条自动化流水线安装以来，贝克曼库尔特公司为临床实验室提供了最全面、最有质量保证的产品和服务。 贝克曼库尔特流水线采用创新的整体解决方案，使流程简单化、自动化，消除“瓶颈”，提高效率，保证质量，为临床提供及时、可靠、稳定的检测结果。使临床实验室达到国际一流水平。 简而言之，可从以下方面获得最大的收益： λ简化测试步骤，消除耗时、易出错的人工操作 λ降低潜在标本识别错误 λ有效的进行人力资源分配 λ缩短出报告时间（TAT），减少可变因素为临床提供最及时的检测结果 λ对当今信息技术完美应用 λ提供新的测试参数和可扩展的测试项目菜单 λ将各种新的特点如真正的随机任选上样，自动重检和折返测试，以及自动数据解释
进行完美结合 λ提高检测的连续性和可靠性，获得最高的生产效率 λ消除操作中的出错机会，提高病人安全性，减少医疗纠纷 λ提高管理质量,同时增加实验人员的生物安全性 整体特点： 完整性系统性: 具有完整的自动化流水线和相应的信息系统，是目前市场上唯一具有完备的前处理和后处理系统的生产厂家。 灵活性：根据实验室布局、场地进行各种方式的连接，达到最大化的美观和实用。并可随着发展的需要进行扩充。 智能化：在线和离线两种操作模式。急诊样品随时插入、优先分析。实现智能化自动重检、追加、反射项目的检测。 完善的售前、售后服务：从流程的分析、设计，仪器的配置、安装、调试，流水线的使用、培训，到售后维护保养、评估。贝克曼库尔特将提供全程一系列的高品质服务。 实验室自动化给您带来…… 您的管理目标是顺畅的工作流程, 缩短样品周转时间（TAT）医生更快速的得到更准确的检测报告, 提高工作人员的效率。 下图表明使用我司的实验室自动化产品将简化７０％的操作步骤，对改善检验科的工作流程产生了超乎想象的影响力。 简化无效步骤加强增值步骤 无效率的步骤：等待 " 1.传送 " 2.常规步骤--样品收集、分类、离心、开盖、上样、存储样品 增值步骤：严格评价结果λ " 1.检查--样品外观 " 2.判断--复检、REFLEX检测
一、名词解释（共10小题，每小题2分，满分20分） 1. 减色效应 2. 增色效应 3. 半保留复制 4.半不连续复制 5.Tm值 6. 转氨基作用 7. 联合转氨基作用 8. 呼吸链 9. 电子传递链10. 蛋白质11. 电泳12. β—氧化作用13.等电点14.必需氨基酸15.必需脂肪酸16.糖异生作用17.氧化磷酸化18.SD序列19.转氨基作用20. 逆转录21底物水平磷酸化22密码子23高能化合物24酶的变构效应25全酶 二、填空题（共40个空，每空0.5分，满分20分） 1.胸苷与尿苷的区别？ 2.使用离心机时的注意事项？ 3.构成核酸、蛋白质及脂肪的基本结构单元？ 4.tRNA二级及三级结构的特点？ 5.糖酵解、三羧酸循环的定位及关键酶？ 6.脂肪酸合成的原料及二碳供体？ 7. 解释氧化磷酸化作用机制的学说及提出者？ 8.尿素循环中的两种非蛋白质AA？ 9.嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成的过程？ 10.肽链延伸时的三步循环过程？ 11.维持蛋白质胶体稳定的两个因素？ 12.生物膜上参与细胞识别的成分？ 13.丙酮酸在缺氧及无氧时去向？ 14.真核生物中1mol甘油彻底氧化分解生产多少ATP？ 15.大肠杆菌DNA聚合酶III的活性及相应功能？ 16.脂肪酸β—氧化的受氢体及终产物？ 17.大肠杆菌DNA复制过程？ 18.生物膜功能的主要担负者？ 19.次黄嘌呤可与哪些碱基配对？ 20.含有游离巯基的氨基酸？ 21.鱼藤酮阻断呼吸链的原理？ 22.转录是RNA聚合酶全酶的亚基组成及识别启动子的因子？ 三、单项选择题（共15小题，每小题1分，满分15分） 1.能破坏α－螺旋结构的氨基酸残基? 2.酶竞争性抑制剂的动力学效应？ 3.有机磷农药中毒的机理？ 4.米氏方程？ 5.嘌呤环中每个原子的来源？ 6.DNA复制中需要的酶？ 7.真核生物mRNA特点？ 8.原核生物与真核生物新生肽链N-末端的氨基酸分别是？ 9.人体内氨的主要代谢去路？ 10.转氨酶、脱羧酶、羧化酶的辅酶分别是？ 11.能通过转氨基作用生成α－酮戊二酸的氨基酸？ 12.极性氨基酸有哪些？ 13.核酸及蛋白质合成的方向？
基础生化名词术语 1、氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。氨基 酸是肽和蛋白质的构件分子。 2、必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸， 例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。 3、非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由 饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 4、等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 5、茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄 色）化合物的反应。除此而外，像丝氨酸磷脂等也与茚三酮发生反应。 6、肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 7、肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9、层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将 混合成分分开的技术。 10、离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离 离子化合物的层析方法。 11、透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯 化技术。 12、凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。 一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13、亲和层析（affinity chromatography）：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配 体的目的蛋白或其它分子的层析技术。 14、高压液相层析（HPLC，high-pressure liquid chromatography）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或 其它分子混合物的层析技术。 15、凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 16、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：（SDS-PAGE，sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis） 在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。 17、等电聚焦电泳（IFE，isoelectric focusing electrophoresis）：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙 烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18、双向电泳（two-dimensional electrophoresis）：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳 （按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。 19、Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯 异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20、同源蛋白质（homologous proteins）:来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。例如细胞色素c。 21、构型（configuration）：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重 新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 22、构象（conformation）：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。 一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。