医学检验不要的部分
第一章蛋白质的结构与功能
思考题：
1、叙述 L- α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。
结构特征：除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了 4 个不同的原子和基团：羧基、氨基、R
基和一个H 原子。
比较：非极性脂肪族R 基氨基酸：R 基是非极性疏水的
极性不带电荷R 基氨基酸：R 基是极性亲水的，可以与水形成氢键。
芳香族 R 基氨基酸： R 基有苯环结构
带正电荷R 基氨基酸：R 基生理条件下可以结合H 离子而带正电荷
带负电荷R 基氨基酸：R 基生理条件下可以给出H 离子而带负电荷
关系：结构决定性质。
2、蛋白质的基本组成单位是什么 ?什么是肽键？什么是肽单元？
组成单位是氨基酸
肽键是一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-
肽单元，肽键中的 4 个原子及相邻的 2 个α -C 原子重复形成的长链结构。
4、解释蛋白质分子中模体和结构域概念及其与二、三级结构的关系。
模体，又称超二级结构，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元。
它是蛋白质在二级结构基础上形成三级结构时经过的一个新的结构层次。
结构域，存在于许多较大（由几百个氨基酸构成）蛋白质的三级结构中的一个或多个稳定的球形
折叠区，有时与其他部分之间界限分明，可以通过对多肽链的适当酶切与分子的其他部分分开。
结构域是三级结构的一部分。
第二章功能核酸的结构与功能
思考题：
1、说明碱基与戊糖、核苷与磷酸的连接化学键是什么？核苷酸与核苷酸之间的化学键是什么？
碱基与戊糖的连接化学键是糖苷键；核苷与磷酸的连接化学键是磷酸酯键；核苷酸与核苷酸之间的化
学键 3’ 5’ -磷酸二酯键。
7、简述核酸的理化性质
、叙述核酸的理化性质。
一、紫外吸收性质
1、嘌呤和嘧啶都含有共轭双键。因此，碱基、核苷、核苷酸和核酸在260nm 处紫
外波段有较强的光吸收。
2、A260 ＝1.0 相当于：50ug/ml 双链DNA、40ug/ml 单链DNA 或RNA、或20ug/ml 寡核苷酸。
3、利用260nm 与280nm 的吸光度比值(
A260/A280 )还可以判断所提取的核酸样
品的纯度，D NA 纯品的A260/A280 应为1. 8;而RNA 纯品的A260/A280 应为
2.00。
二、DNA 变性与复性
1、变性：某些理化因素(温度,pH,离子强度等)会导致
DNA 双链互补碱基对之间
的氢键发生断裂，使DNA 双链解离为单链。这种现象称为DNA 变性。
2、解链曲线：如果以温度相对于A260 值作图，所得的曲线称为DNA 的解链曲线。
3、解链温度：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260 达到最大变化值的一半时
所对应的温度定义为DNA 的解链温度或融解温度。在此温度时，50%的DNA 双链解离成为单链。
DNA 的Tm 值与DNA 长短以及碱基的GC 含量相关。GC 的含量
越高，Tm 值越高；
离子强度越高，Tm 值也越高。
3、复性：
当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新互补配对，恢复原来的双螺旋
结构。这一现象称为复性。
三、核酸复性可形成杂交双链：如果将不同种类的DNA 单链或 RNA 放在同一溶液中，只
要两种核酸单链之间存在着一定程度的碱基配对关系，它们就有可能形成杂化双链。这种杂化双链可
以在不同的DNA 单链之间形成，也可以在RNA 单链之间形成，甚至还可以在DNA 单链和 RNA 单
链之间形成。这种现象称为核酸杂交
第三章酶
思考题：
1、什么是酶？酶的化学本质是什么？
酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
本质：蛋白质
2、什么是全酶？在酶促反应中酶蛋白与辅助因子分别起什么作用？
全酶：指酶蛋白和辅助因子结合在一起称为全酶
酶蛋白主要决定：酶促反应的特异性。
辅助因子主要决定：酶促反应的性质和类型。
3、试述酶促反应的特点。
①酶对底物具有极高的催化效率：酶的催化效率通常比非催化反应高108-10 20倍，
比一般催化剂高107-10 13倍。
②酶对底物具有高度的特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学
键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。一般分为两种类型，即绝对专一性和相对
专一性。
③酶的活性和酶的量具有可调节性：体内许多酶的酶活性和酶量受体内代谢物或激
素的调节。
④酶具有不稳定性：酶的化学本质是蛋白质。在某些理化性质的作用下，酶会发生
变性而失去催化活性。
第六章糖代谢—不要的部分
1、糖酵解:
（1）概念: 一分子葡萄糖在胞质中可裂解为两分子丙酮酸，是葡萄糖无氧氧化和有氧氧
化的共同起始途径,称为糖酵解。在不能利用氧或氧供应不足时,人体将丙酮酸在胞质
中还原生成乳酸,称为乳酸发酵。
（2）部位：胞质
（3）大的反应过程（包括与CO2、H2O、ATP 生成有关的部位）：
（一）葡萄糖经糖酵解分解为两分子丙酮酸
（二）丙酮酸被还原为乳酸
（4）关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶
（5）调节: 糖酵解的调控是对 3 个关键酶活性的调节
磷酸果糖激酶-1 ：
别构抑制剂: ATP 和柠檬酸；
别构激活剂: AMP,ADP 、果糖-
1,6二磷酸、果糖-2,6-二磷酸
丙酮酸激酶：
别构激活剂：果糖-1，6-二磷酸；别构抑制剂:
ATP 和丙氨酸
己糖激酶：
受到反应产物葡糖-6 磷酸的反馈抑制，长链脂
酰CoA 对其有别构抑制作
用，胰岛素可诱导葡糖激酶基因的转录，促进酶的合成。
（6）生理意义：
1）无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。
2）是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径例如成熟红细胞没有
线粒体，只能依赖糖的无氧氧化提供能量。神经细胞、白细胞、骨髓细
胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖无氧氧化提供部分能量。
5、糖原的合成与分解
（1）概念：
糖原合成：是指由葡萄糖生成糖原的过程。
糖原分解：是指糖原分解为葡糖-6-磷酸或葡萄糖的过程。
（2）部位：肝和骨骼肌
（3）大的反应过程（包括与CO2、H2O、ATP 生成有关的部位）：糖原合成过程：
①葡萄糖活化为尿苷二磷酸葡萄糖
②尿苷二磷酸葡萄糖连接形成直链和支链
关键酶：糖原合酶
糖原分解过程：
① 糖原磷酸化酶分解α-1,4-糖苷键
关键酶：糖原磷酸化酶
②脱支酶分解α-1，6-糖苷键
（4）调节：
（一）糖原磷酸化酶受化学修饰和别构调节
糖原磷酸化酶磷酸化有活性
（二）糖原合酶受化学修饰和别构调节
去磷酸化的糖原合酶有活性
（5）生理意义：
肝糖原是血糖的重要来源，这对于某些依赖葡萄糖供能的组织（如脑、红细
胞
等）尤为重要。而肌糖原主要为肌收缩提供急需的能量。
第七章脂质代谢—不要的部分
3、脂肪酸的合成的部位、原料、关键酶？碳链加长的部位及原料是什么？
（1）部位：组织：肝（主要）、肾、脑、肺、乳腺及脂肪等组织
亚细胞：
胞液：主要合成16 碳的软脂酸（棕榈酸）
碳链延长: 在肝线粒体、内质网
（2）原料：乙酰CoA、NADPH 、ATP、HCO3-、Mn2+
（3）关键酶：乙酰CoA羧化酶
（4）碳链加长：
肝线粒体-- 原料：乙酰CoA
内质网- 原料：丙二酸单酰CoA
5、 1 分子软脂酸彻底氧化净生成多少分子
ATP？（说明过程）
1）过程：
（1）脂肪酸活化为脂酰CoA
（2）脂酰CoA进入线粒体：长链脂酰CoA不能直接透过线粒体内膜，需要肉碱协助转运。
在线粒体内膜内侧肉碱脂酰转移酶I 作用下脂酰CoA进人线粒
体。肉碱脂酰转移酶I
是脂肪酸β- 氧化的关键酶。
（3）脂酰CoAβ一氧化：过程有脱氢、加水、再脱氢及硫解四步反应来完成一次β一
氧化。
① 脱氢生成烯脂酰 CoA ： ② 加水生成羟脂酰
CoA ： ③ 再脱氢生成β一酮脂酰 CoA ： ④ 硫解产生乙酰
CoA ：经过上述四步反应，脂酰
CoA 的碳链被缩短 2个碳原子。
脱氢、加水、再脱氢及硫解反复进行，最终完成脂肪酸β - 氧化。
2） 能量计算：
脂肪酸氧化是机体
ATP 的重要来源脂肪酸彻底氧化生成大量 ATP 。以软脂酸为例， 1 分子软脂酸彻底氧化需进行 7次β -氧化，生成 7分子 FADH 2 ,7分子 NAD 及H 8分子乙酰 CoA 。每分子 FADH 2产生 1.5分子 ATP,每分子 NADH 产生 2.5 分子 ATP;每分子乙酰 CoA 经 柠檬酸循环彻底氧化产生 10分子 ATP 。因此 1分子
软脂酸彻底氧化共生成（ 7x1.5） ＋（
7x2.5）＋（ 8x10）二 108分子 ATP,,
9、胆固醇合成原料、关键酶有哪些？如何调节？如何转化？ （ 1）胆固醇合成原料
: 乙酰 CoA 和 NADPH 是胆固醇合成基本原料。
（ 2）关键酶： HMG-CoA 还原酶
（ 3）调节： ①酶的活性具有昼夜节律性 （ 午夜最高，中午最低） ① 可被磷酸化而失活，脱磷酸可恢复活性 ② 受胆固醇的反馈抑制作用 ③ 胰岛素、甲状腺素能诱导肝 HMG-CO 还原酶的合成A （ 4）调节： ①胆固醇可转变为胆汁酸 ②胆固醇可转化为类固醇激素 ① 胆固醇可转化为维生素 D 3的前体 第九章 氨基酸代谢 -- 不要的部分 1
、蛋
白质有哪些功
能？ ①
维持组织细胞的
生长、更新
和
修
补
②
参与体内
多
③可作为能源物质氧化供能
1.什么是氮平衡？氮平衡有什么意义？
①氮平衡是指每日氮的摄入量与排出量之间的关系
②氮平衡可以反映体内蛋白质代谢的概况。
2.什么是营养必需氨基酸？它包括哪些？什么是蛋白质的营养价值？什么是蛋白质的互
补作用？
①定义：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。
②营养必需氨基酸包括：赖氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、
缬氨酸、甲硫氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。
③白质的营养价值：是指食物蛋白质在体内的利用率。
④蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，彼此间必需氨基酸可以
得到
相互补充，从而提高蛋白质的营养价值，这种作用称为蛋白质的
互补作用。
3.蛋白质消化需要的部位与酶有哪些？
①部位：胃和小肠，蛋白质在胃中被水解为多肽和氨基酸，在小肠被水解成
小肽和氨基酸。
②酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶和氨基肽
酶、肠
激酶、二肽酶。
4.何谓转氨基作用？体内重要的转氨酶有哪几种？测定血清中这些转氨酶的活性有何意
义？
①转氨基作用是在转氨酶的催化下，可逆地把α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸，结果是
氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则转变为另一种氨基酸。
②内重要的转氨酶：L-谷氨酸转氨酶，α-酮酸转氨
酶
③常情况下，转氨酶主要存在于细胞内，血清中的活性很低。当某种原
因使
细胞膜通透性增高或细胞破坏时，转氨酶可大量释放入血，使血清中
转氨
酶活性明显升高。例如急性肝炎患者血清ALT活性显著升高；心肌梗
死患
者血清AST明显上升。临床上可以以此作为疾病诊断和
预后的参考指标之
5.简述甲硫氨酸循环及其生理意义？
①甲硫氨酸腺苷转移酶S-腺苷甲硫氨酸甲基转移酶S-腺苷同型半胱氨酸
脱腺苷S-同型半胱氨酸接受甲基甲硫氨酸
(甲硫氨酸循环：接受甲基，活化甲基，合成S-同型半胱氨酸，还原同型半胱氨酸
④意义：为体内广泛存在的甲基化反应提供活性甲基，促进FH4再生。
第十四章DNA 的生物合成-- 不要的部分
一、原核生物 DNA的复制体系有哪些酶及蛋白质成分？各有何作用？
1)DNA pol I 对复制中的错误进行校对，对复制和修复中出现的空隙进行填补。用特异的蛋白酶可以将
DNA pol I 水解为 2 个片段。大片段被称为Klenow 片段，具有D NA 聚合酶活性和3'-5’核酸外切酶
活性；小片段有 5’ -3 ’核酸外切酶活性。
2)DNA pol II 参与 DNA 损伤的应急状态修复。
3)DNA pol Ⅲ是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶。
4)DnaA 负责辨认并结合起始点
5)DnaB 解开 DNA 双链
6)DnaC 运送和协同DnaB
7)DnaG 引物酶，催化 RNA 引物生成
8)SSB 具有结合单链DNA 的能力，维持模板的单链稳定状态并使其免受胞内广泛存在的核酸酶降解
8)拓扑异构酶：解开超螺旋。拓扑酶I 可以切断DNA 双链中一股，这一反应不需要ATP。拓扑酶Ⅱ
可在一定位置上，切断DNA 双链中两股，这一反应需要
ATP。
9)DNA 连接酶：连接复制中产生的单链缺口。DNA 连接酶连接 DNA 链
3'-OH 末端和另一
DNA 链的 5’ -P 末端，二者间生成磷酸二酯键。连接酶的催化作用需要消耗ATP。
七、阐述逆转录的基本过程和逆转录现象发现的重大研究价值。
1 、逆转录的基本过程分为三步：
1)逆转录酶以病毒基因组RNA 为模板，催化d NTP 聚合生成D NA 互补链，产物是RNA/DNA
杂化双链。
2)杂化双链中的RNA 被逆转录酶中有RNase 活性的组分水解，被感染细胞内的 RNase
H
( H=Hybrid )也可水解 RNA 链。
3) RNA 分解后剩下的单链DNA 再用作模板，
由逆转录酶催化合成第二条DNA 互补链。
2、逆转录酶有三种活性，：
RNA 指导的 DNA 聚合酶活性、DNA 指导的 DNA 聚合酶活
性、RNase H 活性。
1、逆转录现象发现的重大研究价值：
中心法则认为：DNA 的功能兼有遗传信息
的传代和表达，因此DNA 处于生命活动
的中心位置。逆转录现象说明：至少在某些生物，RNA 同样兼有遗传信息传代与表达功能。这是
对传统的中心法则的挑战。对逆转录病毒的研究，拓宽了 20 世纪初已注意到的病毒致癌理论，
至 20 世纪 70 年代初，从逆转录病毒中发现了癌基因。至今，癌基因研究仍是病毒学、肿瘤学和
分子生物学的重大课题。艾滋病病原人类免疫缺陷病毒( HIV) 也是 RNA 病毒，有
逆转录功能。
第十六章RNA 的生物合成-- 不要的部分
三、启动子在RNA转录中有何作用？对启动子研究的方法是什么？
1、启动子的作用：启动子是RNA聚合酶结合模板DNA的部位，也是控制转录的关键部
位。
2、研究方法：RNA聚合酶保护法。
四、简述原核生物转录的过程。
原核生物的转录过程可分为转录起始、转录延长和转录终止三个阶段。
1、转录起始过程：
1)RNA聚合酶全酶( 2 )识别并结合启动子，形成闭合转录复合体
2)DNA双链打开，形成开放转录复合体；DNA分子接近-10 区域的
部分双螺旋解开
后转录开始。
3)在RNA聚合酶作用下发生第一次聚合反应，形成第一个磷酸二酯键.
2、RNA pol 核心酶独立延长RNA链
1)亚基脱落，RNA–pol
聚合酶核心酶变构，与模板结合松弛，沿着DNA模板前
移
2)在核心酶作用下，NTP不断聚合，RNA链不断延长。
① 核心酶负责RNA链延长反应；
② RNA链从5-端向 3 -端延长，新的核苷酸
都是加到 3 -端上；
③对DNA模板链的阅读方向是3-
端向 5 -端，合成的RNA链与之呈反向互补，即
酶是沿着模板链的3 - 端向5 - 端方向或沿着编码链的 5 - 端向3 -
端方向前进
的；
④ 合成区域存在着动态变化的8 个bp 的RNA-DNA杂合双链；
⑤ 模板DNA的双螺旋结构随着核心酶的移动发生解链和再复合的动态变
化。
3、原核生物转录终止分为依赖Rho因子与非依赖Rho 因子两大类
第十七章蛋白质的生物合成 -- 不要的部分
一、参与蛋白质生物合成体系的物质有哪些？各自的作用是什么？
-tRNA 合成酶有何作用？
① 有高度专一性，能识别特定氨基酸和tRNA。
②校对活性，能将错误结合的氨基酸水解释放。
-tRNA 的符号各是什么？
原核: fMet-tRNA fMet（代表起始）
真核: Met-tRNAi Met（代表起始）