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2015考研专业课基础复习:生物化学各章节知识点解析

2015考研专业课基础复习:生物化学各章节知识点解析
2015考研专业课基础复习:生物化学各章节知识点解析

2015考研专业课基础复习:生物化学各章节知识点解析

离暑假越来越近,一部分考生即将开始专业课的复习,专业课占取着夺取考研成功的一半几率,为避免考生因缺乏考研经验,在专业课复习中走弯路的情况出现,针对2015年考研生物学专业课基础阶段的复习,太奇考研小编为2015年考研的同学精心整理了生物化学各章节知识点解析:

第一章糖类化学

学习指导:糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型:链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质,包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等,以及多糖的提取、纯化和鉴定。

第二章脂类化学

学习指导:一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂,糖脂和固醇彼此间的异同。

第三章蛋白质化学

学习指导:蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系

第四章核酸化学

学习指导:核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。

第五章激素化学

学习指导:激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。

第六章维生素化学

学习指导:维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。

第七章酶化学

学习指导:酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法

第八章生物膜与细胞器

学习指导:生物膜的化学组成和结构,“流体镶嵌模型”的要点;原核细胞和真核细胞的显微结构差异和生物膜概念;细胞膜和细胞器的组分、结构和功能;膜脂和膜蛋白的特征和定位。

第九章糖代谢

学习指导:糖的代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和有关的酶;糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程;糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径;糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶;糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶及其限速酶调控位点;掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点;光合作用的概况;光呼吸和C4途径;理解光反应过程和暗反应过程;了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程。

第十章脂代谢

学习指导:脂肪代谢的概念、限速酶;甘油代谢;脂肪酸的氧化过程及其能量的计算;酮体的生成和利用;胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄;血脂及血浆脂蛋白;理解脂肪酸的生物合成途径;了解磷脂和胆固醇的代谢;掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算

第十一章蛋白质代谢

学习指导:蛋白质和氨基酸的一般代谢途径;个别氨基酸的代谢途径;蛋白质的生物合成和分解;蛋白质代谢的调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间的相互关系。

第十二章核酸代谢

学习指导:嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径;外源核酸的消化和吸收;碱基的分解;核苷酸的生物合成;常见辅酶核苷酸的结构和作用;DNA复制的一般规律;DNA复制的基本过程;真核生物与原核生物DNA复制的比较;转录的基本概念;参与转录的酶及有关因;原核生物的转录过程;RNA转录后加工的意义;mRNA、tRNA、rRNA的转录后加工过程;逆转录的过程;逆转录病毒的生活周期;RNA的复制:单链RNA病毒的RNA复制,双链RNA病毒的RNA复制;RNA传递加工遗传信息;核酸代谢调节。

第十三章生物氧化

学习指导:新陈代谢的概念、类型及其特点;ATP与高能磷酸化合物;ATP的生物学功能;电子传递过程与ATP的生成;呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序;掌握氧化磷酸化偶联机制。生物氧化与能量的产生和转移。

小提示:目前本科生就业市场竞争激烈,就业主体是研究生,在如今考研竞争日渐激烈的情况下,我们想要不在考研大军中变成分母,我们需要:早开始+好计划+正确的复习思路+好的辅导班(如果经济条件允许的情况下)。2017考研开始准备复习啦,早起的鸟儿有虫吃,一分耕耘一分收获。加油!

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

九年级上册数学圆章节知识点总结

九年级上册数学圆章节知 识点总结 Prepared on 21 November 2021

与圆相关的基本知识和计算 一、知识梳理: (一):圆及圆的有关概念 1.圆:到顶点的距离等于定长的点的集合叫做圆; 2.弧:圆上任意两点间的部分叫做圆弧,简称弧。圆的任意一条直径的两个端点把圆分成两条弧,每一条弧都叫做半圆,大于半圆的弧叫做优弧,小于半圆的叫做劣弧; 3.弦:连接圆上任意两点的线段叫做弦。经过圆心的弦叫做直径,它是圆的最长的弦; 4.等圆:能够完全重合的两个圆叫做等圆;等弧:在同圆或等圆中,能够互相重合的弧叫做等弧; 5.圆心角:顶点在圆心的角叫做圆心角;圆周角:顶点在圆上且两边与圆相交的角叫做圆周角; (二)圆的有关性质: 1.对称性:圆是中心对称图形,其对称中心是圆心;圆是轴对称图形,其对称轴是直径所在的直线; 2.垂径定理及其推论: (1)、垂径定理:垂直弦的直径平分弦,并且平分弦所对的弧; (2)、推论:平分弦(不是直径)的直径垂直于弦,并且平分弦所对的弧;3.圆心角、弧、弦之间的关系 (1)定理:在同圆或等圆中,相等的圆心角所对的弧相等,所对的弦也相等;(2)推论:在同圆或等圆中,如果两条弧相等,那么他们所对的圆心角相等、所对的弦相等。在同圆或等圆中,如果两条弦相等,那么它们所对的圆心角相等、所对的弧相等。 4.圆周角与圆心角的关系 (1)在同圆或等圆中,同弧或等弧所对的圆周角相等,都等于这条弧所对的圆心角的一半;

(2)推论:半圆(或直径)所对的圆周角是直角,0 90的圆周角所对的弦是直径; 5.圆内接四边形对角互补。 (三)点与圆的位置关系 1、点和圆的位置关系 如果圆的半径为r,已知点到圆心的距离为d,则可用数量关系表示位置关系. (1)d>r点在圆外;(2)d=r点在圆上;(3)d<r点在圆内. 2、确定圆的条件:不在同一直线上的三个点确定一个圆. (四)直线与圆的位置关系 1、(1)直线与圆的位置关系有关概念 ①相交与割线:直线和圆有两个公共点时,叫做直线和圆相交,这条直线叫做圆的割线. ②切线与切点:直线和圆有惟一公共点时,叫做直线和圆相切,这条直线叫做圆的切线,惟一的公共点叫做切点. ③相离,当直线和圆没有公共点时,叫做直线和圆相离. (2)用数量关系判断直线与圆的位置关系 如果⊙O的半径为r,圆心O到直线l的距离为d,那么: (1)直线l和⊙O相交d<r(如图(1)所示); (2)直线l和⊙O相切d=r(如图(2)所示); (3)直线l和⊙O相离d>r(如图(3)所示). 2、切线 (1)切线的判定定理:经过半径的外端并且垂直于这条半径的直线是圆的切线. (2)切线的性质:圆的切线垂直于过切点的半径. (3)切线长:圆的切线上某一点与切点之间的线段的长叫做这点到圆的切线长. (4)切线长定理:从圆外一点可以引圆的两条切线,它们的切线长相等.这一点和圆心的连线平分这两条切线的夹角. (五)三角形的外接圆和内切圆 1、三角形的外接圆 (1)定义:经过三角形的三个顶点可以做一个圆,这个圆叫做三角形的外接圆.

医学生物化学各章节知识点及习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷,破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示:天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在,这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽,正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示:一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示:多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常() A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示:分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的,即由脱氧核糖核酸(DNA)分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键

九年级圆基础知识点,(圆讲义)

一对一授课教案 学员姓名:____何锦莹____ 年级:_____9_____ 所授科目:___数学__________ 上课时间:____ 年月日_ ___时分至__ __时_ __分共 ___小时 一、圆的定义: 1. 描述性定义:在一个平面内,线段OA绕它固定的一个端点O旋转一周,另一个端点A随 之旋转所形成的图形叫做圆,其中固定端点O叫做圆心,OA叫做半径. 2 圆的表示方法:通常用符号⊙表示圆,定义中以O为圆心,OA为半径的圆记作“O ⊙”,读作“圆O”. 3 同圆、同心圆、等圆: 圆心相同且半径相等的圆叫同圆;圆心相同,半径不相等的两个圆叫做同心圆;能够重合的两个圆叫做等圆. 注意:同圆或等圆的半径相等. 1. 弦:连结圆上任意两点的线段叫做弦. 2. 直径:经过圆心的弦叫做圆的直径,直径等于半径的2倍. 3. 弦心距:从圆心到弦的距离叫做弦心距. 4. 弧:圆上任意两点间的部分叫做圆弧,简称弧.以A B 、为端点的圆弧记作AB,读作弧AB. 5. 等弧:在同圆或等圆中,能够互相重合的弧叫做等弧. 6. 半圆:圆的任意一条直径的两个端点分圆成两条弧,每一条弧都叫做半圆. 7. 优弧、劣弧:大于半圆的弧叫做优弧,小于半圆的弧叫做劣弧.

8. 弓形:由弦及其所对的弧组成的图形叫做弓形. 1. 圆心角:顶点在圆心的角叫做圆心角.将整个圆分为360等份,每一份的弧对应1?的圆心 角,我们也称这样的弧为1?的弧.圆心角的度数和它所对的弧的度数相等. 2. 圆周角:顶点在圆上,并且两边都和圆相交的角叫做圆周角. 3. 圆周角定理:一条弧所对的圆周角等于它所对的圆心角的一半. 推论1:同弧或等弧所对的圆周角相等;同圆或等圆中,相等的圆周角所对的弧相等.推论2:半圆(或直径)所对的圆周角是直角,90?的圆周角所对的弦是直径. 推论3:如果三角形一边上的中线等于这边的一半,那么这个三角形是直角三角形. 4. 圆心角、弧、弦、弦心距之间的关系定理:在同圆或等圆中,相等的圆心角所对的弧相等, 所对的弦相等,所对的弦的弦心距相等. 推论:在同圆或等圆中,如果两个圆心角、两条弧、两条弦或两条弦的弦心距中有一组量相等,那么它们所对应的其余各组量分别相等. 一、圆的对称性 1. 圆的轴对称性:圆是轴对称图形,对称轴是经过圆心的任意一条直线. 2. 圆的中心对称性:圆是中心对称图形,对称中心是圆心. 3. 圆的旋转对称性:圆是旋转对称图形,无论绕圆心旋转多少角度,都能与其自身重合. 二、垂径定理 1. 垂径定理:垂直于弦的直径平分这条弦,并且平分弦所对的两条弧. 2. 推论1:⑴平分弦(不是直径)的直径垂直于弦,并且平分弦所对的两条弧; ⑵弦的垂直平分线经过圆心,并且平分弦所对的两条弧; ⑶平分弦所对的一条弧的直径,垂直平分弦,并且平分弦所对的另一条弧. 3. 推论2:圆的两条平行弦所夹的弧相等. 练习题;

生物化学知识点汇总

生物化学知识点486 时间:2011-8-10 18:04:44 点击: 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要1生物化学一、填空题核心提示:折、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-元素组成的,组成蛋白质的基本单位是(氨基酸)。2(疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有(氢键)、(盐键)、叠)(B-转角)(无规则卷曲)。... 水键)、(范德华力)等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要元素组成的,组成蛋白1 质的基本单位是(氨基酸)。 转角)(无规则卷曲)。、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-折叠)(B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有(氢键)、(盐键)、(疏水键)、(范德华3 力)等非共价键和(二硫键)。 、使蛋白质沉淀常用的方法有(盐析法)、(有机溶剂沉淀法)、、4 (重金 属盐沉淀法)。、核酸分(核糖核酸)和(脱氧核糖核酸)两大类。构成核酸的基本单位是(氨基酸),5 核酸彻底水解的最终产物是(碳酸)、(戊糖)、(含氮碱),此即组成核酸的基本成分。)、CA)和(鸟嘌呤B)两种,嘧啶碱主要有(胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有(腺嘌呤)和(胸腺嘧啶T)三种。(尿嘧啶U、酶是指(由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂),酶所催化的反应称7 为(酶促反应),酶的活性是指(酶的催化能力)。 8、酶促反应的特点有(催化效率高)、(高度专一性)(酶活性的不稳定性)。 、酶促反应速度受许多因素影响,这些因素主要有(酶浓度)、(底物浓度)、(温度)、9 )、(激活剂)、(抑制剂)(PH),糖的来源有(食物中糖的消化吸收)、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为((肝糖原的分解)、(糖异生作用),糖的正常去路有(氧化供能)、(合成糖原)、(转化成脂肪等),异常去路有(尿糖)。,反应在(线12)分子ATP411、三羧酸循环中有(2)次脱羧()次脱氧反应,共生成(酮戊二酸脱氢酶粒)中进行,三种关键酶是(柠檬酸合成酶)、(异柠檬酸脱氢酶)、(a- 系)。、由于糖酵解的终产物是(乳酸),因此,机体在严重缺氧情况下,会发生(乳酸)中12 毒。 、糖的主要生理功能是(氧化供能),其次是(构成组织细胞的成分),人类食物中的13 糖主要是(淀粉)。、糖尿病患者,由于体内(胰岛素)相对或绝对不足,可引起(持续)性(高血糖),14 1 甚至出现(糖尿)),并释放能量的过程称(生H2O、营养物质在(生物体)内彻底氧化生成(CO2)和(15 物氧化),又称为(组织呼吸)或(细胞呼吸)。琥珀酸氧化呼吸链),两FADH2、体内重要的两条呼吸链是(NADH氧化呼吸链)和(16 2ATP)。条呼吸链ATP的生成数分别是(3ATP)和()H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的(氢)经(呼吸链)的传递交给(氧)生成(ATP)的过程相(偶联)的作用。的过程与(ADP)磷酸化生成(ATP的主 要方式为(氧化磷酸化),其次是(底物水平磷酸化)。18、体内生成脱a-CO2是通过(有机物)的脱羧反应生成的,根据脱羧的位置不同,可分为(19、体内脱羧)。羧)和(B-氧化过程包括(脱氢)、(加水)、(再脱氢)、(硫解)四个步每一次B-20、脂酰CoA )。)和比原来少2

圆的知识点总结

5.1 圆 课程标准要求 1.理解圆的有关概念. 2.经历探索点与圆的位置关系的过程,会运用点到圆心的距离与圆的半径之间的数量关系判断点与圆的位置关系. 3.理解弧、弦、半圆、优弧、劣弧等与圆有关的概念, 1.圆概念(重点) 把线段OP的一个端点O固定,使线段OP绕着点O在平面内旋转1周(如图5 -1-1所示),另一个端点P运动所形成的图形叫做圆,其中,定点O叫做圆心,线段OP叫做半径,以点O为圆心的圆,记作“⊙O”,读作“圆0”.2.点与圆的位置(难点) 点与圆的位置关系有三种:点在圆内、点在圆上、点在圆外,设⊙0的半径为r,点P到圆心0的距离为d,用图形表示点与圆的位置关系如图5-1-2所示 3.与圆有关的概念 ①弦:连接圆上任意两点的线段叫做弦,如图5-1-3中的弦 AB,BC。 ②直径:经过圆心的弦叫做直径,如图5-1-3中的弦AB为⊙0的直径直径等于半径的两倍。 ③弧、优弧、劣弧:圆上任意两点间的部分叫做圆弧,简称弧,弧用符号“⌒”表示;圆的任意一条直径的两个端点分圆成两条弧,每条弧都叫做半圆;小于半圆的弧叫做劣弧,如图5 -1-3中以B、C为端点小于半圆的 劣弧“”;大于半圆的弧叫做优弧,优弧要用三个字母表示,如图5~1—3中的优弧“”. ④等圆、同心圆:能够互相重合的两个圆叫做等圆,如图5 -1-4中的⊙和⊙是等圆;圆心相同,半径不相等的两个圆叫做同心圆,如图5—1—5中的两圆, 5.2 圆的对称性

课程标准要求. 1.理解圆的对称性及有关性质. 2.理解同圆或等圆中,圆心角、弧、弦各组量之间的关系,并会应用. 3.探索垂径定理并会应用其解决有关问题. 1.圆是轴对称图形(重点) 通过折叠与旋转的方法,我们可以得到: 圆是轴对称图形,其对称轴为任意一条过圆心的直线; 圆是中心对称图形,其对称中心是圆心. 2.圆心角,弧,弦之间的关系(重点) 在同圆或等圆中,相等的圆心角所对的弧相等,所对的弦相等。 在同圆或等圆中,如果两个圆心角、两条弧、两条弦中有一组量相等,那么它们所对应的其余各组量都分别相等。 (1)在具体运用以上定理解决问题时,可根据需要选择,如“在等圆中,相等的弧所对的圆心角相等”. (2)不能忽略“在同圆或等圆中”这个前提条件,如果丢掉这个前提条件,即使圆心角相等,所对的弧、弦也不一定相等. (3)要结合图形深刻理解圆心角、孤、弦这三个概念和“所对应的”一词的含义,因为一条弦所对的弧有两条,所以由“弦等”得出“弧等”,这里的“弧等”指的是对应的劣弧和劣弧相等,对应的优弧和优弧相等。3.圆心角的度数与它所对的弧的度数的关系 (1)1°的弧:将顶点在圆心的周角等分成360份时,每一份的圆心角是1°的角.因为同圆中相等的圆心角所对的弧相等,所以整个圆也被等分成360份.我们把1°的圆心角所对的弧叫做1°的弧.(2)圆心角的度数与它所对的弧的度数的关系:圆心角的度数与它所对的弧的度数相等. 1.垂径定理的应用(难点) (1)垂径定理:垂直于弦的直径平分这条弦,并且平分弦所对的弧, 垂径定理的表现形式:如图5-2-8所示, 5.3 圆周角 课程标准要求 1.经历探索圆周角的有关性质的过程. 2.理解圆周角的概念及其相关性质,并能运用相关性质解决实际问题. 3.体会分类、转化等数学思想方法,学会用数学的思想方法思考问题. 1.识别圆周角 顶点在圆上,并且两边都和圆相交的角叫做圆周角. 2.圆周角定理的应用 定理:同弧或等弧所对的圆周角相等,都等于该弧所对的圆心角的一半。 3.圆周角定理的推论(难点) 直径(或半圆)所对的圆周角是直角90°的圆周角所对的弦是直径. 本文档部分内容来源于网络,如有内容侵权请告知删除,感谢您的配合!

生物化学知识点总结精简版

生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类: 记住:20种蛋白质氨基酸的结构式,三字母符号。 例题:1、请写出下列物质的结构式: 赖氨酸,组氨酸,谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称: Ala Glu Asp Cys 3、是非题: 1)天然氨基酸都有一个不对α-称碳原子。 2)自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点(pI):使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质:三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长:酪氨酸——275nm; 苯丙氨酸——257nm;色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应: 与氨基的反应: 6、蛋白质的结构层次 一级(10)结构(primary structure) :指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级(20)结构(secondary structure)

:指多肽链借助氢键排列成一些规则片断,α-螺旋,β-折叠,β-转角及无规则卷曲。 超二级结构:在球状蛋白质中,若干相邻的二级结构单元如α-螺旋,β-折叠,β-转角组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体,并充当三级结构的构件,基本组合有:αα,βαβ,βββ。 结构域: 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力: 一级结构:肽键 二,三,四级结构:氢键,X德华力,疏水作用力,离子键和二硫键。 胰蛋白酶:Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶:Phe,Tyr,Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶:Arg的羧基端 溴化氰:只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应:当H+离子浓度增加时,pH值下降,氧饱和度右移,这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应(Bohr 效应)。 第二章核酸化学

初三数学圆的基础知识小练习

初三数学圆的基础知识 小练习 Company Document number:WTUT-WT88Y-W8BBGB-BWYTT-19998

圆的基本知识 一、知识点 5、圆与圆的位置关系:(内含、相交、外离) 例3:已知⊙O 1的半径为6厘米,⊙O 2 的半径为8厘米,圆心距为d, 则:R+r=,R-r=; (1)当d=14厘米时,因为dR+r,则⊙O1和⊙O2位置关系是: (2)当d=2厘米时,因为dR-r,则⊙O1和⊙O2位置关系是: (3)当d=15厘米时,因为,则⊙O1和⊙O2位置关系是: (4)当d=7厘米时,因为,则⊙O1和⊙O2位置关系是: (5)当d=1厘米时,因为,则⊙O1和⊙O2位置关系是: 6、切线性质: 例4:(1)如图,PA是⊙O的切线,点A是切点,则∠PAO=度(2)如图,PA、PB是⊙O的切线,点A、B是切点, 则=,∠=∠; 7、圆中的有关计算 (1)弧长的计算公式: 例5:若扇形的圆心角为60°,半径为3,则这个扇形的弧长是多少 解:因为扇形的弧长=() 180 所以l=() 180 =(答案保留π) (2)扇形的面积: 例6:①若扇形的圆心角为60°,半径为3,则这个扇形的面积为多少

解:因为扇形的面积S= () 360 所以S= () 360 =(答案保留π) ②若扇形的弧长为12πcm ,半径为6㎝,则这个扇形的面积是多少 解:因为扇形的面积S= 所以S== (3)圆锥: 例7:圆锥的母线长为5cm ,半径为4cm ,则圆锥的侧面积是多少 解:∵圆锥的侧面展开图是形,展开图的弧长等于 ∴圆锥的侧面积= 知识点 1、与圆有关的角——圆心角、圆周角 (1)图中的圆心角;圆周角; (2)如图,已知∠AOB=50度,则∠ACB=度; (3)在上图中,若AB 是圆O 的直径,则∠AOB=度; 2、圆的对称性: (1)圆是轴对称图形,其对称轴是任意一条的直线;圆是中心对称图形,对称中心为. (2)垂径定理:垂直于弦的直径平分这条弦,并且平分弦所对的弧. 如图,∵CD 是圆O 的直径,CD ⊥AB 于E ∴=,= 3、点和圆的位置关系有三种:点在圆,点在圆,点在圆; 例1:已知圆的半径r 等于5厘米,点到圆心的距离为d , (1)当d =2厘米时,有dr ,点在圆(2)当d =7厘米时,有dr ,点在圆 (3)当d =5厘米时,有dr ,点在圆 4、三角形的外接圆的圆心——三角形的外心——三角形的交点; 三角形的内切圆的圆心——三角形的内心——三角形的交点;

生物化学知识点整理

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生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)

《圆》章节知识点总结

《圆》章节知识点 一、圆的概念 1.平面内到定点的距离等于定长的所有点组成的图形叫做圆。其中,定点称为圆心,定长称为半径,以点O为圆心的圆记作“O”,读作“圆O”。 2.确定圆的基本条件:(1)、圆心:定位置,具有唯一性,(2)、半径:定大小。 3.半径相等的两个圆叫做等圆,两个等圆能够完全重合。 4.①连接圆上任意两点的线段叫做弦,经过圆心的弦叫做直径,②圆上任意两点间的部分叫做圆弧,简称弧,弧用符号“?”表示,圆的任意一条直径的两个端点分圆成为两条等弧,每一条弧都叫做半圆,大于半圆的弧称为优弧,小于半圆的弧称为劣弧。③在同圆或等圆中,能过重合的两条弧叫做等弧。理解:弧在圆上,弦在圆及圆上:弧为曲线形,弦为直线形。 5.不在同一直线上的三个点确定一个圆且唯一一个。 6.①三角形的三个顶点确定一个圆,经过三角形各顶点的圆叫做三角形的外接圆,外接圆的圆心是三角形三边垂直平分线的交点,叫做三角形的外心,这个三角形叫做这个圆的内接三角形。②与三角形三边都相切的圆叫做这个三角形的内切圆,内切圆的圆心是三角形三条角平分线的交点,叫做三角形的内心。三角形的内切圆是三角形内面积最大的圆,圆心是三个角的角平分线的交点,他到三条边的距离相等:内心到三顶点的连线平分这三个角。 (补充)圆的集合概念 1、圆可以看作是到定点的距离等于定长的点的集合; 2、圆的外部:可以看作是到定点的距离大于定长的点的集合; 3、圆的内部:可以看作是到定点的距离小于定长的点的集合 轨迹形式的概念: 1、圆:到定点的距离等于定长的点的轨迹就是以定点为圆心,定长为半径的圆; 2、垂直平分线:到线段两端距离相等的点的轨迹是这条线段的垂直平分线(也叫 中垂线); 3、角的平分线:到角两边距离相等的点的轨迹是这个角的平分线; 4、到直线的距离相等的点的轨迹是:平行于这条直线且到这条直线的距离等于定 长的两条直线; 5、到两条平行线距离相等的点的轨迹是:平行于这两条平行线且到两条直线距离 都相等的一条直线。

初三数学圆知识点复习专题经典

《圆》 一、圆的概念 概念:1、圆可以看作是到定点的距离等于定长的点的集合; 2、圆的外部:可以看作是到定点的距离大于定长的点的集合; 3、圆的内部:可以看作是到定点的距离小于定长的点的集合 轨迹形式的概念:1、圆:到定点的距离等于定长的点的轨迹就是以定点为圆心,定长为半径的圆; (补充)2、垂直平分线:到线段两端距离相等的点的轨迹是这条线段的垂直平分线(也叫中垂线); 3、角的平分线:到角两边距离相等的点的轨迹是这个角的平分线; 4、到直线的距离相等的点的轨迹是:平行于这条直线且到这条直线的距离等于定长的两条直线; 5、到两条平行线距离相等的点的轨迹是:平行于这两条平行线且到两条直线距离都相等的一条直线。 二、点与圆的位置关系 1、点在圆内?d r ?点A在圆外; 三、直线与圆的位置关系 1、直线与圆相离?d r >?无交点; 2、直线与圆相切?d r =?有一个交点; 3、直线与圆相交?d r +; 外切(图2)?有一个交点?d R r =+; 相交(图3)?有两个交点?R r d R r -<<+; 内切(图4)?有一个交点?d R r =-; 内含(图5)?无交点?d R r <-; A

r R d 图3 r R d 五、垂径定理 垂径定理:垂直于弦的直径平分弦且平分弦所对的弧。 推论1:(1)平分弦(不是直径)的直径垂直于弦,并且平分弦所对的两条弧; (2)弦的垂直平分线经过圆心,并且平分弦所对的两条弧; (3)平分弦所对的一条弧的直径,垂直平分弦,并且平分弦所对的另一条弧 以上共4个定理,简称2推3定理:此定理中共5个结论中,只要知道其中2个即可推出其它3个结论,即: ①AB 是直径 ②AB CD ⊥ ③CE DE = ④ 弧BC =弧BD ⑤ 弧AC =弧AD 中任意2个条件推出其他3个结论。 推论2:圆的两条平行弦所夹的弧相等。 即:在⊙O 中,∵AB ∥CD ∴弧AC =弧BD 例题1、 基本概念 1.下面四个命题中正确的一个是( ) A .平分一条直径的弦必垂直于这条直径 B .平分一条弧的直线垂直于这条弧所对的弦 C .弦的垂线必过这条弦所在圆的圆心 D .在一个圆内平分一条弧和它所对弦的直线必过这个圆的圆心 2.下列命题中,正确的是( ). A .过弦的中点的直线平分弦所对的弧 B .过弦的中点的直线必过圆心 C .弦所对的两条弧的中点连线垂直平分弦,且过圆心 D .弦的垂线平分弦所对的弧 例题2、垂径定理 1、 在直径为52cm 的圆柱形油槽内装入一些油后,截面如图所示,如果油的最大 深度为16cm ,那么油面宽度AB 是________cm. r R d 图4 r R d 图5 r R d O E D C A O C D A B

生物化学知识点梳理

生化知识点梳理 蛋白质水解 (1)酸水解:破坏色胺酸,但不会引起消旋,得到的是L-氨基酸。(2)碱水解:容易引起消旋,得到无旋光性的氨基酸混合物。 (3)酶水解:不产生消旋,不破坏氨基酸,但水解不彻底,得到的是蛋白质片断。(P16) 酸性氨基酸:Asp(天冬氨酸)、Glu(谷氨酸) 碱性氨基酸:Lys(赖氨酸)、Arg(精氨酸)、His(组氨酸) 极性非解离氨基酸:Gly(甘氨酸)、Ser(丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Cys(半胱氨酸),Tyr(酪氨酸)、Asn(天冬酰胺)、Gln(谷氨酰胺) 非极性氨基酸:Ala(丙氨酸)、Val(缬氨酸)、Leu(亮氨酸)、Ile(异亮氨酸)、Pro(脯氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Trp(色氨酸)、Met(甲硫氨酸) 氨基酸的等电点调整环境的pH,可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动,这时的环境pH称为氨基酸的等电点(pI)。 酸性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pKR) 碱性氨基酸:pI=1/2×(pK2+pKR) 中性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pK2) 当环境的pH比氨基酸的等电点大,氨基酸处于碱性环境中,带负电荷,在电场中向正极移动;当环境的pH比氨基酸的等电点小,氨基酸处于酸性环境中,带正电荷,在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外,所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳,都有旋光异构体,但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸(色氨酸)在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点:当蛋白质在某一pH环境中,酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零,在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶:低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析:加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层,同时又中和了蛋白质分子电荷,从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析:不同蛋白质对盐浓度要求不同,因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质:破坏非共价键(次级键)和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸,沿着螺旋轴上升0.54nm,每一个氨基酸残基上升0.15nm,螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时,由于氨基上没有多余的氢形成氢键,所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构,由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中,是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键,使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构:指多肽链上若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角)彼此相互作用,进一步组成有规则的结构组合体(p63 )。主要有αα,

圆与方程知识点总结

圆与方程知识点总结-标准化文件发布号:(9556-EUATWK-MWUB-WUNN-INNUL-DDQTY-KII

圆梦教育中心 圆与方程知识点总结 1. 圆的标准方程:以点),(b a C 为圆心,r 为半径的圆的标准方程是222)()(r b y a x =-+-. 特例:圆心在坐标原点,半径为r 的圆的方程是:222r y x =+. 2. 点与圆的位置关系: (1). 设点到圆心的距离为d ,圆半径为r : a.点在圆内 d <r ; b.点在圆上 d=r ; c.点在圆外 d >r (2). 给定点),(00y x M 及圆222)()(:r b y a x C =-+-. ①M 在圆C 内22020)()(r b y a x <-+-? ②M 在圆C 上22020)()r b y a x =-+-? ( ③M 在圆C 外22020)()(r b y a x >-+-? (3)涉及最值: ① 圆外一点B ,圆上一动点P ,讨论PB 的最值 min PB BN BC r ==- max PB BM BC r ==+ ② 圆内一点A ,圆上一动点P ,讨论PA 的最值 min PA AN r AC ==- max PA AM r AC ==+ 思考:过此A 点作最短的弦( 此弦垂直AC ) 3. 圆的一般方程:022=++++F Ey Dx y x . (1) 当0422>-+F E D 时,方程表示一个圆,其中圆心??? ??--2,2E D C ,半径2 422F E D r -+=. (2) 当0422=-+F E D 时,方程表示一个点??? ??--2,2 E D . (3) 当0422<-+ F E D 时,方程不表示任何图形.

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰

圆知识点总结及归纳

第一讲 圆的方程 (一)圆的定义及方程 1、圆的标准方程与一般方程的互化 (1)将圆的标准方程 (x -a )2+(y -b )2=r 2 展开并整理得x 2+y 2-2ax -2by +a 2+b 2-r 2=0, 取D =-2a ,E =-2b ,F =a 2+b 2-r 2,得x 2+y 2+Dx +Ey +F =0. (2)将圆的一般方程x 2+y 2+Dx +Ey +F =0通过配方后得到的方程为: (x +D 2)2+(y +E 2 )2= D 2+ E 2-4F 4 ①当D 2 +E 2 -4F >0时,该方程表示以(-D 2,-E 2)为圆心,1 2D 2+E 2-4F 为半径的圆; ②当D 2 +E 2 -4F =0时,方程只有实数解x =-D 2,y =-E 2,即只表示一个点(-D 2 ,- E 2 );③当D 2+E 2-4F <0时,方程没有实数解,因而它不表示任何图形. 2、圆的一般方程的特征是:x 2和y 2项的系数 都为1 ,没有 xy 的二次项. 3、圆的一般方程中有三个待定的系数D 、E 、F ,因此只要求出这三个系数,圆的方程就确定了. (二)点与圆的位置关系

(1)若M(x0,y0)在圆外,则(x0-a)2+(y0-b)2>r2.

(2)若M (x 0,y 0)在圆上,则(x 0-a )2+(y 0-b )2=r 2. (3)若M (x 0,y 0)在圆内,则(x 0-a )2+(y 0-b )2

生物化学知识点

生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点(pI):使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等,总带电荷为零(呈电中性) 时的溶液pH值. A溶液pHpI,氨基酸带负电荷,在电泳时向正极运动。 2、修饰氨基酸(稀有氨基酸):蛋白质合成后,氨基酸残基的某些基团被修饰后形成的氨基酸。没有 相应的密码子,如甲基化、乙酰化、羟基化、羧基化、磷酸化等。 3、肽键(peptide bond):合成肽链时,前一个氨基酸的α-羧基与下一个氨基酸的α-氨基通过脱 水作用形成的酰胺键,具有部分双键性质。 4、肽键平面(酰胺平面):参与肽键的六个原子位于同一平面,该平面称为肽键平面。肽键平面不能 自由转动。 5、蛋白质结构: A一级结构:是指多肽链从N端到C端的氨基残基种类、 数量和顺序。主要的化学键:肽键,二硫键。 B 二级结构:是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即蛋白质主链原子的局部空间排布(不涉及侧链原子的位置)。 分α-螺旋( α -helix):较重要,为右手螺旋,每圈螺旋含3.6个 氨基酸残基(13个原子),螺距为0.54nm、β-片层(β-折叠, β-pleated sheet)、β-转角(β-turn )、无规则卷曲(random coil)、π-螺旋(π -helix )。维持二级结构的化学键:氢键。 模体:蛋白质分子中,二级结构单元有规则地聚集在一起形成 混合或均有的空间构象,又称超二级结构。 C 结构域:蛋白质三级结构中,折叠紧凑、可被分割成独立的球状或纤维状,具有特定功能的 区域,称为结构域。为构成三级结构的基本单元。 D三级结构:是指整条多肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置(肽链上所有原子的相对空间位 置).化学健:疏水键和氢键、离子键、范德华力等来维持其空间结构的相对稳定。 E 四级结构:蛋白质分子中几条各具独立三级结构的多肽链间相互结集和相互作用,排列形成 的更高层次的空间构象。作用力:亚基间以离子键、氢键、疏水力连接。此外,范德华力、二 硫键(如抗体)。 6、分子伴侣:一类在序列上没有相关性但有共同功能,在细胞中能够帮助其他多肽链(或核酸)折 叠或解折叠、组装或分解的蛋白称为分子伴侣。如热休克蛋白。 7、一级结构是形成高级结构的分子基础,蛋白质一级结构的改变,可能引起其功能的异常或丧失(“分 子病”);同功能蛋白质序列具有种属差异与保守性。 蛋白质分子的空间结构是其发挥生物学活性的基础,蛋白质分子构象的改变影响生物学功能或 导致疾病的发生,蛋白质一级结构不变,但由于折叠错误,导致蛋白质构象改变而引起的疾病, 称为蛋白质构象病(折叠病)。 8、蛋白质变性:在某些理化因素的作用下,特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活 性丧失的过程。为非共价键和二硫键断裂,物理(高温、高压、紫外线),化学(强酸碱、有机溶剂、重金属盐)等因素导致。 9、20种AA名称及缩写: A 非极性疏水性AA:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

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