练习题
一.选择题
1．下面关于酶的描述，哪一项不正确：
A.所有的酶都是蛋白质
B.酶是生物催化剂
C.酶具有专一性
D.酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能
2.酶催化底物时将产生哪种效应
A.提高产物能量水平
B.降低反应的活化能
C.提高反应所需活化能
D.降低反应物的能量水平
3.酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够（）。
A. 提高反应所需活化能
B.降低反应所需活化能
C.促使正向反应速度提高，但逆向反应速度不变或减小
4．关于酶的叙述正确的是：
A.所有酶都有辅酶
B.酶的催化作用与其空间结构无关
C.绝大多数酶的化学本质是蛋白质
D.酶能改变化学反应的平衡点
E.酶不能在胞外发挥催化作用
5．对于酶的叙述下列哪项是正确的：
A.酶对底物都有绝对特异性
B.有些RNA具有酶一样的催化作用
C.酶只能在中性环境发挥催化作用
D.所有酶均需特异的辅助因子
6．关于酶催化作用的叙述不正确的是：
A.催化反应具有高度特异性
B.催化反应所需要的条件温和
C.催化活性可以调节
D.催化效率极高
E．催化作用可以改变反应的平衡常数
7．关于酶促反应特点的描述错误的是：
A.酶能加速化学反应速度
B.酶在体内催化的反应都是不可逆反应
C.酶在反应前后无质和量的变化
D.酶对所催化的反应具有选择性
E.酶能缩短化学反应到达平衡的时间
8．酶促反应作用的特点是：
A.保证生成的产物比底物更稳定
B.使底物获得更多的自由能
C.加快反应平衡到达的速率
D.保证底物全部转变成产物
E.改变反应的平衡常数
9. 关于酶促反应特点的论述错误的是：
A.酶能催化热力学上允许的化学反应
B.酶在催化反应前后质量不变
C.酶能缩短化学反应到达平衡所需时间
D.酶对所催化反应有绝对专一性
10．以下有关酶与一般催化剂共性的叙述不正确的是：
A.都能加快化学反应速度
B.其本身在反应前后没有结构和性质上的改变
C.只能催化热力学上允许进行的化学反应
D.能缩短反应达到平衡所需要的时间E．能改变化学反应的平衡点
11．下列关于酶特性的叙述（）是错误的。
A.催化效率高
B.专一性强
C.作用条件温和
D.都有辅因子参与催化反应
12.酶具有高效催化能力的原因是（）。
A.酶能降低反应的活化能
B.酶能催化热力学上不能进行的反应
C.酶能改变化学反应的平衡点
D.酶能提高反应物分子的活化能
13．酶与一般催化剂的共同点是：
A.高度特异性
B.高度催化效率
C.降低反应的活化能
D.改变化学反应的平衡点
E.催化活性可以调节
14．酶促反应中决定酶专一性的部分是：
A.酶蛋白
B.底物
C.辅酶或辅基
D.催化基团
15．辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为：
A.紧
B.松
C.专一 D 有选择性
16．下列关于辅基的叙述（）是正确的。
A.是一种结合蛋白质
B.只决定酶的专一性，不参与化学基因的传递
C.与酶蛋白的结合比较疏松
D.一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开
17．下列哪一项不是辅酶的功能?
A. 转移基团 B . 传递氢
C. 传递电子 D . 某些物质分解代谢时的载体
E . 决定酶的专一性
18. 全酶是指：
A.酶-底物复合物
B.酶-抑制剂复合物C．酶-辅助因子复合物 D.酶-产物
复合物 E.酶-变构剂的复合物
19．结合酶在下列哪种情况下才具有催化活性：
A．酶蛋白形式存在B．辅酶形式存在
C．辅基形式存在D．全酶形式存在
E．酶原形式存在
20．关于酶蛋白和辅助因子的叙述错误的是：
A．二者单独存在时酶无催化活性B．二者形成的复合物称全酶
C．全酶才有催化作用D．辅助因子可以是有机化合物
E．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合
21．辅酶与辅基的主要区别是：
A．化学本质不同B．免疫学性质不同
C．与酶蛋白结合的紧密程度不同D．理化性质不同
E．生物学活性不同
22．全酶中决定酶催化反应特异性的是：
A．全酶B．辅基
C．酶蛋白D．辅酶
E．以上都不是
23．关于辅助因子的叙述错误的是：
A．参与酶活性中心的构成B．决定酶催化反应的特异性
C．包括辅酶和辅基D．决定反应的种类.性质
E．维生素可参与辅助因子构成
24.全酶是指：
A.酶的辅助因子以外的部分
B.酶的无活性前体
C.一种酶一抑制剂复合物
D.一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白.辅助因子各种成分
25．对酶活性中心的叙述错误的是：
A．结合基团在活性中心内B．催化基团属于必需基团
C．具有特定的空间构象D．空间结构与酶催化活性无关
26．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：
A.活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位
B.活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团
C.酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团
D.不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心
27．下列关于酶活性中心的叙述正确的是:
A.所有酶都有活性中心
B.所有酶的活性中心都含有辅酶
C.酶的活性中心都含有金属离子
D.所有抑制剂都作用于酶活性中心。
28．酶保持催化活性，必须具备：
A．酶分子结构完整无缺B．酶分子上所有化学基团存在
C．有金属离子参加D．有活性中心及其必需基团
29．关于酶活性中心的叙述不正确的是：
A．酶都有活性中心B．位于酶分子表面
C．都含有金属离子D．都有特定的空间结构
30．酶的活性中心是指：
A. 酶分子上的几个必需基团
B. 酶分子与底物结合的部位
C. 酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区
D. 酶分子中心部位的一种特殊结构
31.下列关于酶的国际单位的论述（）是正确的。
A.一个IU单位是指在最适条件下，每分钟催化1 oL底物转化所需的酶量
B. 一个IU单位是指在最适条件下，每秒钟催化lmoL产物生成所需的酶量
B. 一个IU单位是指在最适条件下，每分钟催化1moL底物转化所需的酶量
B.一个IU单位是指在最适条件下，每秒钟催化1moL底物转化所需的酶量
32. 酶的比活力是指：
A.任何纯酶的活力与其粗酶的活力比
B.每毫克蛋白的酶活力单位数
C.每毫升反应混合液的活力单位
D.以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力
33. 酶活性是指：
A．酶催化的反应类型B．酶催化能力的大小
C．酶自身变化的能力D．无活性的酶转变成有活性的酶能力
34. 从组织中提取酶时，最理想的结果是：
A.蛋白产量最高
B.转换系数最高
C.酶活力单位数值很大
D.比活力最高
35. 酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是:。
A.形变底物与酶产生不可逆结合
B.酶与未形变底物形成复合物
C.酶的活性部位为底物所饱和
D.过多底物与酶发生不利于催化反应的结合
36．酶促反应动力学研究的是：
A．酶促反应速度与底物结构的关系B．酶促反应速度与酶空间结构的关系
C．酶促反应速度与辅助因子的关系D．酶促反应速度与影响因素之间的关系
37．下列哪项不是影响酶促反应速度的因素：
A．底物浓度B．酶浓度
C．反应环境的温度D．反应环境的pH
E．酶原浓度
38．酶促反应速度与酶浓度成正比的条件是：
A．底物被酶饱和B．反应速度达最大
C．酶浓度远远大于底物浓度D．底物浓度远远大于酶浓度
39．在其他因素不变的情况下改变底物浓度时：
A．酶促反应初速度成比例改变B．酶促反应初速度成比例下降
C．酶促反应速度成比例下降D．酶促反应速度不变
40．v＝Vmax后再增加[S]，v不再增加的原因是：
A．部分酶活性中心被产物占据B．过量底物抑制酶的催化活性
C．酶的活性中心已被底物所饱和D．产物生成过多改变反应的平衡常数
41．底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度：
A．反应速度随底物浓度增加而加快B．随着底物浓度的增加酶活性降低
C．酶的结合部位全部被底物占据，反应速度不再增加
D．形成酶-底物复合体增加
42．关于Km的意义正确的是：
A．Km表示酶的浓度B．Km越大，酶与底物亲和力越大
C．Km的单位是mmo1/L D．Km值与酶的浓度有关
43．下列关于Km的叙述哪项是正确的：
A．通过Km的测定可鉴定酶的最适底物B．Km与环境的pH无关
C．Km是反映酶催化能力的一个指标D．Km是引起最大反应速度的底物浓度
44．米氏方程的意义是能很好地解释：
A. 多酶体系反应过程的动力学过程
B . 多底物酶促反应过程的动力学过程
C . 单底物单产物酶促反应的动力学过程
D . 非酶促简单化学反应的动力学过程
45.米氏常数Km可以用来度量：
A.酶和底物亲和力大小
B.酶促反应速度大小
C.酶被底物饱和程度
D.酶的稳定性
46．米氏常数：
A.随酶浓度的增加而增加
B.随酶浓度的增加而减小
C.随底物浓度的增加而增大
D.是酶的特征常数
47.已知某酶的Km值为0.05mol.L-1，?要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为：
A.0.2mol.L-1
B.0.4mol.L-1
C.0.1mol.L-1
D.0.05mol.L-1
48.某酶今有4种底物(S)，其Km值如下，该酶的最适底物为：
A.S1：Km＝5×10-5M
B.S2：Km＝1×10-5M
C.S3：Km＝10×10-5M
D.S4：Km＝0.1×10-5M
49.酶促反应速度为其最大反应速度的80％时，Km等于：
A.[S]
B.1/2[S]
C.1/4[S]
D.0.4[S]
50．关于米氏常数Km的说法，哪个是正确的？
A.饱和底物浓度时的速度
B.在一定酶浓度下，最大速度的一半
C.饱和底物浓度的一半
D.速度达最大速度一半时的底物浓度
51．以下是影响酶促反应初速度的因素，例外的是：
A ［S］
B ［E］
C ［pH］
D 时间
E 温度
52．加热后，酶活性降低或消失的主要原因是：
A．酶水解B．酶蛋白变性
C．亚基解聚D．辅酶或辅基脱落
53．含有唾液淀粉酶的唾液透析后，水解能力下降，其原因是：
A．酶蛋白变性B．失去Cl-
C．酶含量减少D．失去酶蛋白
54．酶促反应速度达到最大速度的80％时，Km等于：
A．[S] B．1/2 [S]
C．1/3 [S] D．1/4 [S]
55．酶促反应速度达最大速度的25％时，[S]等于：
A．1/3 Km B．3/4 Km
C．2/3 Km D．1/2 Km
56．当Km等于1/2 [S]时，v等于：
A．1/3 Vmax B．1/2 Vmax
C．2/3 Vmax D．3/5 Vmax
57．关于温度与酶促反应速度关系的叙述错误的是：
A．酶在短时间可耐受较高温度B．酶都有最适温度
C．超过最适温度酶促反应速度降低D．最适温度时反应速度最快
E．以上都不是
58．温度与酶促反应速度的关系曲线是：
A．直线B．矩形双曲线
C．抛物线D．钟罩形曲线
59．关于pH与酶促反应速度关系的叙述正确的是：
A．pH与酶蛋白和底物的解离无关B．反应速度与环境pH成正比C．人体内酶的最适pH均为中性即pH＝7左右D．以上都不是
60．关于抑制剂对酶蛋白影响的叙述正确的是：
A．使酶变性而使酶失活B．使辅基变性而使酶失活
C．都与酶的活性中心结合D．除去抑制剂后，酶活性可恢复61．关于酶的抑制剂的叙述正确的是：
A.酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂
B.酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合
C.酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降
D.酶的抑制剂一般是大分子物质
62．酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应：
A.Vmax不变，Km增大
B. Vmax不变，Km减小
C. Vmax增大，Km不变
D. Vmax减小，K m不变
63. 酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是：
A.Vmax不变，Km增大
B.Vmax不变，Km减小
C.Vmax增大，Km不变
D.Vmax减小，Km不变
64.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，按抑制类型应属于（）。
A.反馈抑制
B.非竞争性抑制
C.竞争性抑制
D.底物抑制65．砷化物对巯基酶的抑制作用属于：
A．反馈抑制B．不可逆抑制
C．竞争性抑制D．非竞争性抑制
66．非竞争性抑制的特点是：
A．抑制剂与底物结构相似B．增加底物浓度可解除抑制
C．抑制剂与酶活性中心结合D．酶与抑制剂结合不影响其与底物结合67．关于竞争性抑制作用特点的叙述错误的是：
A．抑制剂与底物结构相似B．抑制剂与酶的活性中心结合
C．增加底物浓度可减弱或解除抑制D．抑制程度与[S]和[I]有关
E．以上都不是
68．化学毒气路易士气可抑制下列那种酶：
A．胆碱酯酶B．羟基酶
C．巯基酶D．磷酸酶
69．有机磷农药（敌百虫）中毒属于：
A．不可逆抑制B．竞争性抑制
C．可逆性抑制D．非竞争性抑制
70．有机磷农药敌敌畏可结合胆碱酯酶活性中心的：
A．丝氨酸残基的-0H B．半胱氨酸残基的-SH
C．色氨酸残基的吲哚基D．精氨酸残基的胍基
71. 磺胺类药物的类似物是：
A．叶酸B．对氨基苯甲酸C．甲氨蝶呤D．二氢叶酸
72．磺胺类药物抑菌或杀菌作用的机制是：
A．抑制叶酸合成酶B．抑制二氢叶酸还原酶
C．抑制二氢叶酸合成酶D．抑制四氢叶酸合成酶
73．诱导契合假说认为在形成酶-底物复合物时：
A．酶和底物构象都发生改变B．酶和底物构象都不发生改变
C．主要是酶的构象发生改变D．主要是底物的构象发生改变
74. 下列那一项符合“诱导契合”学说：
A.酶与底物的关系如锁钥关系
B.酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能
与底物进行反应。
C.底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。
D.底物类似物不能诱导酶分子构象的改变
75．下列哪一项不能加速酶促反应速度：
A.底物浓集在酶活性中心
B.使底物的化学键有适当方向
C.升高反应的活化能
D.提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体
76．下列不属于酶催化高效率的因素为：
A.对环境变化敏感
B.共价催化
C.靠近及定向
D.酸碱催化
77．下列有关LDH同工酶的叙述哪个是正确的?
A 由不同亚基组成的寡聚体
B 对同一底物具有不同专一性
C 对同一底物具有相同的Km值
D 电泳迁移率往往相同
E 结构相同来源不同
78．乳酸脱氢酶(LDH)是一个由两种不同的亚基组成的四聚体。?假定这些亚基随机结合成酶，这种酶有（）种同工酶？
A.两种
B.三种
C.四种
D.五种
79.乳酸脱氢酶同工酶是由H亚基、M亚基组成的：
A.二聚体
B.三聚体
C.四聚体
D.五聚体
E.六聚体
80.同工酶是指：
A．酶蛋白分子结构相同B．免疫学性质相同
C．催化功能相同D．分子量相同E．理化性质相同
81.变构酶是一种：
A.单体酶
B.一般是寡聚酶
C.多酶复合体
D.米氏酶
82.关于变构酶描述正确的是：
A. 变构酶催化的反应都是可逆的
B. 变构酶与变构剂的结合是不可逆的
C. 所有变构酶都有催化亚基和调节亚基
D. 多数是代谢途径的限速酶
83.有关酶的描述哪项是正确的：
A．同工酶是一组功能与结构相同的酶
B．变构酶是指代谢物与酶结合后，酶结构发生改变的酶
C．在酶的活性中心内，只有侧链带电荷的氨基酸直接参与酶的催化反应
D．非竞争性抑制剂只能改变酶促反应Vmax，而不改变该酶Km
84．酶原激活的实质是：
A.激活剂与酶结合使酶激活
B.酶蛋白的别构效应
C.酶原分子空间构象发生了变化而一级结构不变
D.酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出活性中心
二.填空题
1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。
4.与化学催化剂相比，酶具有、、和特性。
5．酶的活性中心可分为底物和两个部位。其中直接与底物结合，决定酶的专一性，是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
6．根据酶的专一性不同，酶的专一性可以分为、和。
7.通常谈论酶促反应的反应速度时，指的是酶促反应的。即时测得的反应速度。
8.辅助因子包括和等，其中与酶蛋白结合紧密，需用化学方法处理除
去，与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去
9.从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶
，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。
10．目前被广泛接受的酶作用机理的学说是。
11．米氏常数Km是反应速度为最大应速度的，其单位为。
12.双倒数作图，得到的直线在横轴的截距为，纵轴上的截距为。
竞争性抑制剂使酶促反应的km 而Vmax 。
13.可逆性抑制作用的类型可分为____________、____________、____________三种。
14.非竞争性抑制剂的作用特点是酶与其结合后,使酶底物的Km值_________，但Vmax 。
15.竞争性抑制是抑制剂和底物竞争酶的_________部位，这种抑制可以通过增加_________来解除。16．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑
制酶活性。
17.当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。
18．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km值
19.温度对酶活力的影响有以下两方面：一方面，另一方面。
20.变构酶动力学曲线表现出型曲线，而非曲线。它一般是酶。
三.是非题
1．酶促反应的初速度与底物浓度无关。
2．酶有几种底物时，其Km值也不相同。
3．在非竟争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促反应能够达到正常的Vm.。
4．同工酶指功能相同.结构相同的一类酶。
5．最适温度是酶特征的物理常数，它与作用时间长短有关。
6．酶促反应中，酶饱和现象是普遍存在的。
7．酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。
8．对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。
9．反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。
10.米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。
11.同工酶就是一种酶同时具有几种功能。
12.辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。
13.一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应该是最小。
14.一般来说酶是具有催化作用的蛋白质，相应的蛋白质都是酶。
15.酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白本身。
16.酶活性中心是酶分子的一小部分。
17.酶的最适温度是酶的一个特征性常数。
18.竞争性抑制剂在结构上与酶的底物相类似。
19.本质为蛋白质的酶是生物体内唯一的催化剂。
20.作为一种酶激活剂的金属离子也可能作为另外一种酶的抑制剂。
21.别构酶常是系列反应酶系统的最后一个酶。
22.磺胺类药物抑制细菌生长的生化机理可以用酶的非竞争性抑制作用来解释。
23.酶是一类特殊的催化剂，可以在高温.高压等剧烈条件下进行催化反应。
四.名词解释
1．酶
2．辅酶
3．辅基
4．全酶
5．辅助因子6．酶的专一性7．酶的活性中心8．必需基团9．酶原
10．酶原激活11．活力单位12．酶的比
活力
13．单体酶14．寡
聚酶
15．多酶复合体
16．米氏常数
17. 最适pH和最适温度
18．激活剂
19．抑制剂酶
20.可逆抑制作用
21.不可逆抑制作用22
非竞争性抑制
23.竞争性抑制
24.竞争性抑制
25.同工酶
26.共价修饰
27. 别构酶
28. 别构效应
五、问答题
1什么是酶？酶的化学本质是什么？
2简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及个性。
3 酶促反应的因素有哪些？用曲线表示并说明它们各有什么影响？
4 是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶促反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）
5 较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
6 明竞争性抑制的特点是什么?
7 说明可逆性抑制作用，并说明其特点。
8 述敌百虫等有机磷农药杀死害虫的生化机理。
9酶在的三种可逆性抑制剂作用下Vmax与Km有什么变化?
10酶促反应高效率的机制是什么？
11简述诱导契合学说。
12什么是同工酶？为什么可以用电泳法对同工酶进行分离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？
13 么是酶的变构调节，试述酶变构调节的特点。
14什么是酶的共价修饰调节，试述酶共价修饰调节的特点。
15比较酶的变构调节与共价修饰调节的异同点。
16以酶原的激活为例说明蛋白质结构与功能的关系。
17举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );
一、填充题 1、酶分子修饰生物法是通过基因工程的手段改变蛋白质，即基于核酸水平对 蛋白质进行改造，利用基因操作技术对DNA或mRNA进行改造和修饰以期获得化学结构更为合理的蛋白质。 2酶的固定化方法主要可分为四类分别为：吸附法、包埋法、 共价键结合法、和交联法。 3、吸附法是通过载体表面和酶分子表面间的次级键相互作用而达到固定目的的方法，是固定化 中最简单的方法。吸附法又可分为物理吸附法 和离子吸附法。 4、重氮法是将酶蛋白与水不溶性载体的重氮基团通过共价键相连接而固定化的 方法，是共价键法中使用最多的一种。 5、酶反应器有两种类型：一类是直接用游离酶进行反应，即均相酶反应器；另一类是应用固定化 酶进行的非均相酶反应器。 6、酶联免疫测定（即ELISA）的基本原理包括以下两点：（1）利用抗原与抗体的特异反应将待测 物与酶连接；（2）通过酶与底物产生颜色反应，用于定量测定。 二、名词解释 1、同工酶：同工酶的命名： 同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶，这种分子形式差异是由于酶蛋白的编码基因不同，或者虽然基因相同，但基因转录产物mRNA 或者其翻译产物是经过不同的加工过程产生的。 2、产酶促进剂：产酶促进剂是指在培养基中添加某种少量物质，能显著提高酶的产率，这类物质称为产酶促进剂。 3、酶活力：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。1961 年国际酶学会规定，l min 催化lμmol 分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件(pH 、离子强度) 采用最适条件。 4、溶菌酶:溶菌酶又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。溶菌酶是由129个氨基酸构成的单纯碱性球蛋白，化学性质非常稳定。 三、简答题 1、酶学对食品科学有哪些重要性? 答：（1）酶对食品加工和保藏的重要性（2）酶对食品安全的重要性（3）酶对食品营养的重要性（4）酶对食品分析的重要性（5）酶与食品生物技术 2、在酶的纯化方法中，酶和杂蛋白根据它们的性质差异有哪些分离方法？ 答：酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个方面，它们的分离方法根据这个基础分为： (1) 根据分子大小而设计的方法。如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。 (2) 根据溶解度大小分离的方法、如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等。 (3) 按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等。 (4) 按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等。 (5) 按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等。 3、固定化酶有哪些优点？ 答：固定化酶的优点： （1 ）同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用； （2 ）固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；
第一章 1.酶工程：是生物工程的重要组成部分，是随着酶学研究迅速发展，特别是酶的推广应用，使酶学和工程学相互渗透、结合、发展而成的一门新的技术科学，是酶学、微生物学的基本原理与化学工程有机结合而产生的边缘科学技术。 2.化学酶工程：指自然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的研究和应用 3.生物酶工程：是酶学和以基因重组技术为主的现代分子生物学技术结合的产物，亦称高级酶工程。 4.酶工程的组成部分？ 答：酶工程主要指自然酶和工程酶（经化学修饰、基因工程、蛋白质工程改造的酶）在国民经济各个领域中的应用。内容包括：酶的产生；酶的分离纯化；酶的改造；生物反应器。5.酶的结构特点？ 答：虽然少数有催化活性的RNA分子已经鉴定，但几乎所有的酶都是蛋白质，因而酶必然具有蛋白质四级结构形式。其中一级结构是指具有一定氨基酸顺序的多肽链的共价骨架；二级结构为在一级结构中相近的氨基酸残基间由氢键的相互作用而形成的带有螺旋、折叠、转角、卷曲等细微结构；三级结构系在二级结构基础上进一步进行分子盘区以形成包括主侧链的专一性三维排列；四级结构是指低聚蛋白中各折叠多肽链在空间的专一性三维排列。具有低聚蛋白结构的酶（寡聚酶）必须具有正确的四级结构才有活性。具有活性的酶都是球蛋白，即被广泛折叠、结构紧密的多肽链，其氨基酸亲水基团在外表，而疏水基团向内。 6.酶活性中心：是酶结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子中相当小的一部分，它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。 7.酶作用机制有哪几种学说？ 答：锁和钥匙模型、诱导契合模型 8.酶催化活力的影响因素？ 答：底物浓度、酶浓度、温度、pH等。 9.酶的分离纯化的初步分离纯化的步骤？ 答：（一）材料的选择和细胞抽提液的制备 1.材料的选择：目的蛋白含量要高，而且容易获得 2.细胞破碎方法及细胞抽提液的制备。为了确保可溶性细胞成分全部抽提出来，应当使用类似于生理条件下的缓冲液。动物组织和器官要尽可能除去结缔组织和脂肪、切碎后放人捣碎机中。完全破碎酵母和细菌细胞。 3.膜蛋白的释放:膜蛋白存在于细胞膜或有关细胞器的膜上。按其所在位置大体可分为外周 蛋白和固有蛋白两种类型 4.胞外酶的分离:胞外酶是在微生物发酵时分泌到发酵液中的。发酵后可通过离心或过滤将菌体从发酵液中分离弃去，所得发酵清液通常要适当浓缩，然后再作进一步纯化。目前常用的浓缩方法是超滤法。 （二）蛋白质的浓缩和脱盐 浓缩方法主要有：沉淀法、吸附法、干胶吸附法、渗透浓缩法、超滤浓缩法
第一章绪论 1、何为生化分离技术？其主要研究那些容？生化分离技术是指从动植物组织培养液和微生物发酵液中分离、纯化生物产品的过程中所采用的方法和手段的总称。 2、生化分离的一般步骤包括哪些环节及技术？一般说来，生化分离过程主要包括4 个方面：①原料液的预处理和固液分离，常用加热、调PH、凝聚和絮凝等方法；②初步纯化（提取），常用沉淀、吸附、萃取、超滤等单元操作；③高度纯化（精制），常选用色谱分离技术；④成品加工，有浓缩、结晶和干燥等技术。 3、生化分离工程有那些特点，及其重要性？ 特点：1、目的产物在初始物料（发酵液）中的含量低；2、培养液是多组分的混合物，除少量产物外，还有大量的细胞及碎片、其他代物（几百上千种）、培养基成分、无机盐等；3、生化产物的稳定性低，易变质、易失活、易变性，对温度、pH 值、重金属离子、有机溶剂、剪切力、表面力等非常敏感；4、对最终产品的质量要求高重要性：生物技术产品一般存在于一个复杂的多相体系中。唯有经过分离和纯化等下游加工过程，才能制得符合使用要求的产品。因此产品的分离纯化是生物技术工业化的必需手段。在生物产品的开发研究中，分离过程的费用占全部研究费用的50 ％以上；在产品的成本构成中，分离与纯化部分占总成本的40～ 80 ％；精细、药用产品的比例更高达70 ～90 ％。显然开发新的分离和纯化工艺是提高经济效益或减少投资的重要途径。
4、生物技术下游工程与上游工程之间是否有联系？ 它们之间有联系。①生物工程作为一个整体，上游工程和下游工程要相互配合， 为了利于目的产物的分离与纯化，上游的工艺设计应尽量为下游的分离纯化创造条件，例如，对于发酵工程产品，在加工过程中如果采用液体培养基，不用酵母膏、玉米浆等有色物质为原料，会使下游加工工程更方便、经济；②通常生物技术上游工程与下游工程相耦合。发酵- 分离耦合过程的优点是可以解除终产物的反馈抑制效应，同时简化产物提取过程，缩短生产周期，收到一举数得的效果。 5、为何生物技术领域中往往出现“丰产不丰收”的现象？ 第二章预处理、过滤和细胞破碎 1、发酵液预处理的目的是什么？主要有那几种方法？ 目的：改变发酵液的物理性质，加快悬浮液中固形物沉降的速率；出去大部分可溶性杂质，并尽可能使产物转入便于以后处理的相中（多数是液相），以便于固液分离及后提取工序的顺利进行。 方法：①加热法。升高温度可有效降低液体粘度，从而提高过滤速率，常用于粘度随温度变化较大的流体。控制适当温度和受热时间，能使蛋白质凝聚形成较大颗粒，进一步改善发酵液的过滤特性。使用加热法时必须注意加热温度必须控制在不影响目的产物活性的围，对于发酵液，温度过高或时间过长可能造成细胞溶解，胞物质外溢，而增加发酵液的复杂性，影响其后的产物分离与纯化；②调节悬浮液的pH 值，pH 直接影响发酵液中某些物质的电离度和电荷性质，适当调节pH 可以改善其过滤特性；③凝聚和絮凝；④使用惰性助滤剂。
常用血清酶和同工酶测定的临床意义 1.连续监测法测定血清肌酸激酶（CK） 2.连续监测法测定乳酸脱氢酶（LD）总活性 3.连续监测法测定血清（天）门冬氨酸氨基转移酶（AST） 4.连续监测法测定血清丙氨酸氨基转移酶（ALT） 5.连续监测法测定血清碱性磷酸酶（ALP） 6.连续监测法测定血清中谷氨酰基转移酶（GGT） 7.淀粉酶（AMY）测定 8.比色法测定酸性磷酸酶（ACP） 连续监测法测定血清肌酸激酶（CK） CK是由两种不同的亚基M和B组成的二聚体。 正常人体中有三种同工酶，即CK-BB（CK1）、CK-MB（CK2）和CK-MM（CK3）。 CK作用后生成的磷酸肌酸含高能磷酸键，是肌肉收缩时能量的直接来源。 CK需要镁离子激活。 1.原理 酶偶联反应测定CK活性浓度。 在340nm监测NAD（P）H的生成量，可计算出CK的活性浓度。 2.生理变异 年龄、性别和种族对CK含量都有一定影响。 CK含量和肌肉运动密切相关。 3.参考值 男性38～174U/L（37℃）； 女性26～140U/L（37℃）。 4.临床意义 升高： （1）心肌梗死。心肌梗死发生后2～4h此酶即开始升高，12～48h达最高峰值，可高达正常上限的10～12倍，在2～4天降至正常水平。 （2）病毒性心肌炎。 （3）肌营养不良症、皮肌炎、骨骼肌损伤。 （4）脑血管意外、脑膜炎、甲状腺功能低下等疾病及一些非疾病因素如剧烈运动、各种插管及手术、肌肉注射冬眠灵和抗生素。 降低：甲亢，长久卧床者总CK（主要为CK-MM）可下降。 5.CK同工酶检测原理及临床意义 CK是由两种不同的亚基M和B组成的二聚体，正常人体中有三种同工酶：
福建农林大学考试试卷（A）卷 课程名称：食品酶学考试时间：120分钟 食品科学与工程专业年级班学号姓名 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 1.下列哪种剂型的酶最方便于在食品生产中使用： A．液体 B．粉剂 C．颗粒 D．纯酶结晶 2.酶制剂的生产主要来源于： A.动物组织提取法； B.植物组织提取法； C.化学或生物合成法； D.微生物发酵法； 3.蛋白酶按其活性部位分为： A．胰蛋白酶、胃蛋白酶、凝乳酶 B．肽链端解酶、肽链内切酶C．丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶、酸性蛋白酶 D．水解酶、裂合酶4.酶委员会根据酶所催化的反应的性质将酶分为六大类，包括氧化还原酶、转移酶、 裂合酶等，不包括以下哪种类型： A.水解酶 B.裂解酶 C.异构酶 D.连接酶 5.以吸附法固定化酶，酶与载体之间的结合力不包括： A．范德华力 B．疏水相互作用 C．双键 D．离子键
6.根据酶的电荷性质进行酶的分离纯化方法不包括： A．离子交换 B．电泳 C．等电聚焦D．离心沉淀 7.有关米氏常数Km叙述不正确的是： A．Km是酶的一个特征性常数：也就是说Km的大小只与酶本身的性质有关，而与酶浓度无关。 B．Km值还可以用于判断酶的专一性和天然底物，Km值最小的底物往往被称为该酶的最适底物或天然底物。 C．Km可以作为酶和底物结合紧密程度的—个度量指标，用来表示酶与底物结合的亲和力大小。 D．某个酶的Km值已知时，无法计算出在某一底物浓度条件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。 8.下图表示的是可逆抑制剂与不可逆抑制剂的区别，叙述正确的是： A．曲线1为无抑制剂；曲线2为不可逆抑 制剂；曲线3为可逆抑制剂 B．曲线1为无抑制剂；曲线2为可逆抑制剂； 曲线3为不可逆抑制剂 C．曲线1为不可逆抑制剂；曲线2为无抑制 剂；曲线3为可逆抑制剂 D．曲线1为不可逆抑制剂；曲线2为可逆抑 制剂；曲线3为无抑制剂 9.在一些用发酵方法加工的鱼制品中，由于鱼和细菌中什么酶的作用，会使这些食品 缺少维生素B。 A．硫胺素酶 B．蛋白酶 C．胃蛋白酶 D．胰蛋白酶 10.在科技文献中，当一种酶作为主要研究对象时，在文中第一次出现时可以不标明酶 的： A．系统名 B．数字编号 C．酶的来源 D．生产商 11.下列有关SOD叙述不正确的是： A．SOD是一类含金属的酶； B．SOD存在于几乎所有靠有氧呼吸的生物体内，从细菌、真菌、高等植物、高等动物直至人体均有存在； C．SOD分子中不含赖氨酸，芳香氨酸也很少，能抗胃蛋白酶水解； D．SOD是氧自由基专一清除剂，在照射前供给外源性SOD，可有抗辐射效果。
分子生物学复习题 实验一DNA的制备 （1）为什么分子生物学实施时要担心EB？ 溴化乙锭（Ethidium bromide）是DNA诱变剂，溴化乙锭可以嵌入碱基分子中，导致错配。具有高致癌性(接触致癌) （2）DNA加样缓冲液的用途是什么？ 由于植物细胞匀浆含有多种酶类(尤其是氧化酶类)对DNA的抽提产生不利的影响，在抽提缓冲液中需加入抗氧化剂或强还原剂(如巯基乙醇)以降低这些酶类的活性。 线状DNA大小/kb60-520-110-0.87-0.56-0.44-0.23-0.1 （4）琼脂糖凝胶电泳分离DNA的原理是什么 DNA分子在pH值高于其等电点的溶液中带负电荷，在电场中向阳极移动。DNA分子在电场中通过琼脂糖凝胶而泳动，除了电荷效应以外，还有分子筛效应。由于DNA分子可片段的相对分子质量不同，移动速度也不同，所以可将相对分子质量不同或构象不同的DNA分离。DNA片段迁移距离（迁移率）与碱基对的对数成反比，因此通过已知大小的标准物移动的距离与未知片段的移动距离时行比较，便可测出未知片段的大小。但是当DNA分子大小超过20kb时，普通琼脂糖凝胶就很难将它们分开。此时电泳的迁移率不再依赖于分子大小，因此，就用琼脂糖凝胶电泳分离DNA时，分子大小不宜超过此值。 （5）琼脂糖凝胶电泳时胶中DNA是靠什么发出荧光的？为什么？ 溴化乙锭是一种高度灵敏的荧光染色剂,可插入DNA双螺旋结构的两个碱基之间，形成一种荧光络合物。在254nm波长紫外光照射下，呈现橙黄色的荧光。用溴化乙啶检测DNA，可检出10-9g以上的DNA 含量。 （6）制备基因组DNA时用到的以下试剂分别起什么作用？ CTAB等离子型表面活性剂，能溶解细胞膜和核膜蛋白，使核蛋白解聚，从而使DNA得以游离出来 氯仿有机溶剂，能使蛋白质变性，并使抽提液分相，因核酸(DNA、RNA)水溶性很强，经离心后即可从抽提液中除去细胞碎片和大部分蛋白质。 无水乙醇上清液中加入无水乙醇使DNA沉淀，沉淀DNA溶于TE溶液中，即得植物总DNA溶液。75%乙醇,乙醇轻轻洗涤管壁 实验二RNA的制备 1.制备RNA时通常要注意些什么？为什么？ 应该要注意(1)不要徒手操作,必须带手套;(2)加样时不能够大声说话,防止唾液等进入; 由于RNA分子的结构特点，容易受RNA酶的攻击反应而降解，加上RNA酶极为稳定且广泛存在，因而在提取过程中要严格防止RNA酶的污染，并设法抑制其活性，这是本实验成败的关键。 2.制备的RNA通常有哪些用途？制备的DNA通常又有哪些用途？ 研究基因的表达和调控时常常要从组织和细胞中分离和纯化RNA。 质粒DNA构建克隆载体,分离目的基因 3.RNA制备好后是通过什么方法检测其有没有降解的？从胶上检测什么指标来判断RNA质量好坏？为什么？
食品科学专业 硕士学位研究生培养方案（2009 7 27） 一、培养目标 本专业培养德、智、体全面发展，具有开拓进取精神和从事科学研究或独立担负专门工作的能力以及能够从事科研、教学、管理、新产品开发的食品领域高级专门人才。 具体要求是： １、拥护中国共产党的领导，热爱社会主义祖国，遵纪守法，认真学习马列主义、毛泽东思想、邓小平理论和“三个代表”重要思想，有严谨的治学态度，开拓创新精神，良好的综合素质，积极献身食品科技事业，努力为祖国的现代化建设服务。 ２、在具有本学科扎实的理论基础和宽阔的知识面的同时，掌握食品科学的系统理论知识和基本实验技能，以及农产品深加工技术，侧重在某一个方向进行深入研究；熟悉所从事研究方向科学技术的新发展和新动向，能在研究中熟练使用计算机，具有独立从事科学研究、教学和指导生产及组织管理工作的能力，具有较强的开拓创新的能力。至少掌握一门外语，达到四会，能熟练地阅读本专业的外文文献，能够用外语撰写论文摘要。 3、身心健康。 二、研究方向 根据食品学科发展的需要，结合我院自身的优势和特点，本专业暂设7个研究方向。研究方向如下： 01营养与食品卫生学 02食品新资源开发 03食品加工与贮藏 04食品功能成分开发利用 05畜产品质量控制 06食品生物技术 07食品加工工程 三、学习年限 食品科学专业的学位为工学硕士，学制一般为3年，其中第一年为学位课程学习，后两年进行选修课的学习、研究试验、论文撰写及毕业答辩。对于提前完成规定的全部学业，成
绩特别优秀的，经专家推荐和严格考核，可以提前毕业或提前攻读博士学位（硕博连读），但不得少于两年；个别因客观原因不能在规定的学制内完成学业的，经审核批准可适当延长，一般不超过5年。 四、课程设置 食品科学专业的课程设置应符合科学、规范、宽广，学分分配合理的基本原则，既要体现食品科学专业的基础性、科学性，又要有先进性、前沿性,同时符合本学科发展的要求。 按照学校相关文件规定，其他专业的学位课可作为本专业的选修课。 食品科学专业开设的课程如下： （一）必修课 1、公共学位课 7学分 (1) 政治理论课(二门课) 9 0学时 3学分 自然辩证法概论 科学社会主义的理论与实践 (2) 第一外语（含专业外语） 2 4 0学时 4学分 2、专业学位课 18 学分 (1)高等有机化学 4 0学时 2学分 (2)现代仪器分析 4 0学时 2学分 (3) 实验动物与功能评价 4 0学时 2学分 (4) 食品科学研究进展 4 0学时 2学分 (5)食品生物工程 4 0学时 2学分 (6) 生化技术 4 0学时 2学分 （7）高级食品微生物学 4 0学时 2学分 （8）食品工程高新技术 4 0学时 2学分 （9）分子生物学技术 4 0学时 2学分 （二）选修课 一般要求选修1-2门，2-4学分。研究生根据自己的需要和特点，可跨院（系、所、中心）、跨学科选修研究生课程。本专业研究生要求选修4学分，我院开设的选修课程如下： (1) 食品杀菌技术专题 2 0学时 1学分 (2) 现代果汁加工技术专题 2 0学时 1学分 (3) 食品质量与安全专题 2 0学时 1学分
1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 （2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
血清α-淀粉酶（AMS）测定 1. 实验原理 AMS测定采用酶动态比色测定法。所用底物为4,6-亚乙基-α,D-麦芽七糖苷-对硝基苯酚（EPS－G7）。样品中α－淀粉酶分解底物EPS－G7，生成对硝基苯酚（PNP），在405nm处比色，吸光度的上升速率与样品中α-淀粉酶的活力成正比。 2 亚乙基－G5 ＋ 2 G2PNP 5EPS-G7＋5H2O α-淀粉酶 2 亚乙基－G4 ＋ 2 G3PNP 亚乙基－G3＋G4PNP α-葡萄糖苷酶 2G2PNP＋2G3PNP＋G4PNP＋14H2O 5PNP＋14G （反应式中PNP：对硝基苯酚；G：葡萄糖） 2. 标本采集与处理：
2.1 病人准备：无特殊要求。 2.2 标本类型：血清、肝素或EDTA处理的血浆、尿液。 2.3 血清分离血清或血浆应在收集后尽快分离出来。未酸化的尿液，随机或限时收取。 3. 标本存放：不要用嘴吸取标本或对标本吹气，以免唾液污染标本唾液中的淀粉酶使结果升高。血清淀粉酶在20～25℃稳定一个星期，避免微生物降解作用；在2～8℃时稳定一个月。尿液样品在2～8℃可稳定10天，在15～25℃可稳定2天。对于尿液，酸性pH值可使淀粉酶的稳定性减弱，因此，储存前pH值应调至大约7.0。 4. 标本运输：常温条件下运输 5. 标本拒收标准：细菌污染、溶血的不能做测定。 6. 实验材料： 6.1 AMS测定试剂盒（试剂1 6×64 ml ＋试剂2 6×16 ml） 6.1.1 试剂组成 试剂1： GOOD’S 缓冲液pH 7.1 100mmol/L
氯化钠50mmol/L 氯化镁10mmol/L α-葡萄糖苷酶≥23KU/L 试剂2： EPS－G73mmol/L 6.1.2 试剂准备：试剂为即用式。 6.1.3 试剂稳定性与贮存：原试剂避光保存于2～8℃，若无污染，可稳定至失效期。试剂有效期为24个月。6.1.4变质指示：当试剂有浊度时，表明有细菌污染则试剂不能使用。 6.1.5注意事项：唾液和皮肤中含有α-淀粉酶，应避免用嘴吸取试剂，避免皮肤接触试剂。试剂中含叠氮钠，避免接触皮肤及粘膜。 6.2 校准品：参见生化检验校准品和质控品.SOP文件 6.3 质控品：参见生化检验校准品和质控品.SOP文件 7. 仪器：奥林巴斯AU2700生化分析仪 8. 操作步骤 8.1 项目基本参数：参见生化检验奥林巴斯AU2700生化
第1章考试题 1 某水泥厂生产普通硅酸盐水泥,现改产火山灰硅酸盐水泥,原包装袋未变,客户投诉水泥重量不够,请分析原因。 答: 火山灰硅酸盐水泥的堆积密度较普通硅酸盐水泥小，由于包装袋的容积一定，因而质量变小。 2质量为3.4kg，容积为10L的容量筒装满绝干石子后的总质量为18.4kg。若向筒内注入水，待石子吸水饱和后，为注满此筒注入水4.27kg。将上述吸水饱和的石子擦干表面后称得总质量为18.6kg（含筒重）。求该石子的吸水率，表观密度，堆积密度。 石子的质量为m＝18.4-3.4＝15.0(kg) 石子的堆积体积为V oˊ＝10L， 石子所吸水的量为m w＝18.6-18.4＝0.2(kg)，水的体积为0.2L 开口孔隙体积为石子吸收水的量，即V k＝0.2L 注入筒内的水的体积为Vˊw=4.27L, 该体积等于石子间空隙的体积与石子开口孔隙之和。V s+V k＝4.27L 故，石子的质量吸水率为 W m＝m w/m＝0.2/15×100%=1.3%石子的体积吸水率为
V v =V k/V o = 0.2/(10-4.27+0.2)×100% = 3.4% 石子的堆积密度为 ρodˊ=m/ V oˊ=15/10=1500(kg/m3) 石子的表观密度为 ρod＝m/V o=15/(10-4.27+0.2)=2530(kg/m3) 第3章考试题 一、名词解释 1 胶凝材料 2 气硬性胶凝材料 1 凡能在物理、化学作用下，从浆体变为坚固的石状体，并能胶结其他物料而具有一定机械强度的物质错。 2 只能在空气中硬化，并保持和继续发展强度的胶凝材料 二、问答题 1 建筑石膏制品为何一般不适于室外? 答：因建筑石膏制品化学成分主要为CaSO4·2H2O，微溶于水；且建筑石膏制品内部含大量毛细孔隙、水或水蒸汽易进入建筑石膏制品内部，加快二水石膏晶体溶解于水的速度，特别是晶体间搭接处易受溶液破坏，强度大为下降。正因为其耐水性差、吸水率高、抗渗性及抗冻性差，故不宜用于室外。
1.酶的特性有哪些？（1）催化效率高：比一般的酶高106-1013倍；（2）酶作用的专一性：一种酶作用于一种或一类分子结构相似的物质（3）易变性：大多数酶的化学本质是蛋白质，因而会被高温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变。 8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？ 酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主 要依据，每一种酶都给以三个名称：系统名，惯用名和一个数字编号。 2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶水解脂肪，产生甘油、甘油一酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊二烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作用。4、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。 3、Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。优点：同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次的使用；固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提高；可长期使用，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动力学的良好模型。26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些方面？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋白酶的稳定性（5）酸碱稳定性。 27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪几种？（四种以上） 糖酶：裂解多糖中将单糖连接在一起的化学键，使多糖降解为小分子，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。 常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微生物产酶发酵类型是液体深层发酵 2. 琼脂糖凝胶过滤和离子交换法等纯化酶的机理各是什么？ 琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进入颗粒状凝胶的微孔的小分子被阻滞，不能进入微孔的大分子未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔大小可能改变凝胶量分级分离范围。（琼脂糖凝胶过滤根据分子大小而设计的方法） 离子交换法：改变PH或提高溶液离子强度，根据酶结合到离子交换剂上的能力将混合物中的蛋白质分离开。（离子交换法按分子所带正负电荷多少分离的方法）5. 一些乳制品中为什么添加乳糖酶？ 乳糖的溶解度比较低，在冷冻乳制品中容易析出，使得产品带有颗粒状结构，乳糖部分水解可以防止出现这种情况。 .酶的动力学研究包括哪些内容？图示竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。酶促反应动力学以化学动力学为基础，通过对酶促反应速度的测定来讨论诸如底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等因素对酶促反应速度的影响。 4. 酶制剂的保存需要考虑哪些因素？(1) 温度：在低温条件下（0-4℃）使用、处理和保存，有的需要更低的温度，加入甘油或多元醇有保护作用。(2) pH与缓冲液：pH应在酶的pH稳定范围内，采用缓冲液保存。(3) 酶蛋白浓度：一般酶浓度高较稳定，低浓度时易于解离、吸附或发生表面变性失效。(4) 氧：有些酶易于氧化而失活。(5) 为提高酶稳定性，常加入下列稳定剂：如钙离子保护淀粉酶，锰离子保护溶菌酶，二巯基乙醇保护巯基酶。（常加入下列稳定剂：①底物、抑制剂和辅酶，它们的作用可能是通过降低局部的能级水平，使酶蛋白处于不稳定状态的扭曲部分转入稳定状态。②对巯基酶，可加入－SH保护剂。如二巯基乙醇、GSH(谷胱甘肽)、DTT(二硫苏糖醇)等。③其他如Ca2+能保护α－淀粉酶，Mn2+能稳定溶菌酶，Cl－能稳定透明质酸酶。）
第一部分填空 1、全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。 2、酶是生物体活细胞产生的，具有催化活性的。 3、竞争性抑制剂使酶对底物的表观 Km _______________ ，而 Vmax_ ____________ 。 4、酶是产生的，具有催化活性的。 5、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为K m a、K m b和K m c，且K m a﹥ K m b﹥K m c，则此酶的最适底物是_________，与酶亲和力最小的底物是_________。 6、___________抑制剂不改变酶促反应V max ， ___________抑制剂不改变酶促反 应K m 。 7、全酶由__________和__________组成。 8、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为K m a、K m b和K m c，且K m a﹥ K m b﹥K m c，则此酶的最适底物是_________，与酶亲和力最小的底物是_________。 9、辅酶和辅基的区别在于前者与酶蛋白结合，后者与酶蛋白结合。 10、当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km值的倍。 11、酶活力是指，一般用 表示。 12、酶反应的温度系数Q10一般为。 13、在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA 酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 14、T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。 15、酶的活性中心包括_________和_________两个功能部位。 16、1981年以前发现的酶化学本质是_________，均由活_________产生。
监鏖出堡拯圭！塑！堡！旦箜！！鲞筮生蛸 Ｉ．肝功能——血清酶学检测的临床意义 宋国培 （吉林省肝病研究所，吉林长春１３００２１） 【中图分类号ｌＲ５７５【文献标识码】ｃ【文章编号】１００Ｉ一５２５６【２呻３）０４—０１９５—０３ 肝脏有广泛的生理功能，如代谢、解毒、排泄、免 疫、凝血和纤溶因子的生成等。现有的各种肝功能 检查只能反映其中某个方面，各项肝功能检查结果 亦并非平行，肝脏的代偿功能很强，病变轻时，肝功 能检查可能难常，因此肝功能的判定必须结合临床 及其它影象学检查全面考虑、综合判断，才能较准确 地了解肝脏病变性质及程度。 Ｊ缸清酶学检查是反映肝细胞受损，细胞膜的通 透性增加，甚或肝细胞坏死，细胞内的酶释放人血液 循环，使血液中酶的水平升高，因此检测血清酶水平 可评估肝细胞受损的状况。目前为提高诊断率，从 三个方面进行研究：（１）寻找更特异性、更敏感的酶； （２）观察两个酶的比值；（３）检测同工酶。 １氨基转移酶（转氨酶） 是目前临床应用最广最有价值的实验室检测肝 功能之一。其中主要是丙氨酸氨基转移酶（ＡＬＴ、曾 称ＧＩ，ｒ），它存在于肝、肾、心肌、骨骼肌、胰、脾、肺、 红细胞和血清中，以肝脏含量最高，主要存在于肝细 胞浆中，肝内含量约为血中的１００倍，如果释放的酶 全部保持活力，只要１％的肝细胞坏死，可使血清酶 活力增加ｌ倍。肝细胞内浓度比血清高１０００一５０００ 倍，在肝细胞膜通透性增加时，即使无坏死，肝细胞 内转氨酶亦可由如此明显的浓度梯度差而泄漏人ｍ 中。血清ＡＬＴ半寿期约４７±１０小时。 门冬氨酸氨基转移酶（Ａ汀，曾称ＧｏＴ）也广泛 存在于上述诸器官中，但以心肌含量最高，故血清中 ＡＳＴ活性升高应排除心肌病变后才考虑肝脏病变。 ＡｓＴ在肝细胞浆内只占２０％，其余８０％存在于线粒 体内，在肝细胞浆内ＡＳＴ／ＡＬＴ之比为０．６：ｌ，而在整 个肝细胞内两者之比为３：１，因此ＡＩＪ是反映肝病 变最敏感的指标之一，而血中Ａ明显著增高时，在 排除心肌病变后，应考虑肝线粒体大量破坏、肝细胞 坏死。｜血Ｌ清ＡｓＴ半寿期约１７±５小时。 收稿日期：２００２—１ｌ１８修订日期：２００３一０３一１５ 作者简介：宋国培（１９３４一），男，上海人，主任医师，教授，本刊主编 研究方向肝硬化防治。１９， 血清转氨酶升高反映肝细胞受损，其增高程度 大致与病变严重程度相平行。转氨酶下降可能是疾病恢复的标志，但也可能是肝细胞坏死殆尽的结果，此时转氨酶下降而胆红素升高，即所谓“胆酶分离”，是肝细胞大量坏死的表现，常为临终前表现，病死牢高达８８．８％。但应注意药物降酶比降胆红素快的现象。 血清ＡｓＴ／ＡＬＴ比值还有助于鉴别诊断，急性肝炎时多小于ｌ；慢性肝炎多大于ｌ；酒精性肝病时常大于２，若能排除原发性肝癌则有助于酒精性肝病的诊断。严重肝细胞坏死时，线粒体中的ＡｓＴ释放入血，以致ＡｓＴ／ＡＬＴ比值升高。比值为ｏ．３Ｉ～Ｏ．６３者预后较佳，１．２０～２．２６者往往进展为暴发性肝衰竭而死亡。比值愈大肝损害愈严重。 Ａ卵同工酶来自线粒体者为ＡｓＴｈ，来自胞浆中可溶性者为Ａｓｒｓ，肝细胞坏死时Ａｓｒｍ显著升高。Ａ孵ｈ长期升高表示病变转为慢性。 胆道疾病时，如胆石症引起梗阻，虽肝细胞无病变，仍可见ＡＬＴ轻或中度增高，一般不超过３倍，且梗阻解除即于２４～４８小时大幅度下降，普合并Ｈｆ：细胞损害则可更高，因正常肝细胞内转氨酶①通过肝细胞膜到肝窦状隙进入血液；②通过溶酶体进入毛 细胆管至小肠，故胆道梗阻时，转氨酶升高。 原发性肝癌时Ａ洲ＡＬＴ＞１（约半数＞３），慢性肝病尤其ＡＬＴ无明显升高，ＡｓＴＩｍ处于高值者，麻疑及肝癌，凶某种癌性因子特异性损伤肝线粒体；吐土可能出现某种异常埘ｒ同功酶所致。 ２谷胱甘肽ｓ转移酶（ＧｓＴ） 是一组具有解毒和结合功能的同工酶，在肝细胞中主要分布于胞浆。人肝至少含８型以上Ｇｓｒｒ，曾被称为Ｙ蛋白（连接蛋白，配体素，ｌｉ帮画ｎ）参与肝细胞对胆红素、胆汁酸、靛青绿（ＩｃＧ）等的摄取、转运。苯巴比妥等可诱导肝脏增加（研，故临床试用于肝内胆汁淤积治疗。ＧｓＴ分子量较转氨酶小，更易透过肝细胞膜，肝病时血清峰值出现比转氨酶早且高，因此测定（研’是反映急性肝细胞损伤的极敏感指标。又由于其半衰期短（１．８小时），所以峰值
【测试题】 ■一■ '、名词解释 1.酶 13 .最适PH 2 . .固定化酶 14 .不可逆性抑制 3 . .同工酶 15 .可逆性抑制 4 . .酶的特异性 16 .激活剂 5 . .酶的活性中心 17 .抑制剂 6 . .酶原及酶原激活 18 .核酶 7 . .抗体酶 19 .变构酶 8 . .活化能 20 .酶的共价修饰 9 . .诱导契合假说 21 .酶的VmaX 10 .初速度 22 .结合酶 11. Km 值 23 .酶活力 12 .最适温度 24 .比活力 一 、、填空题 25.酶是由 产生的对特异底物起高效催化作用的 26.酶加速反应的机制是通过降低反应的 ，而不改变反应的 。 27 .结合酶，其蛋白质部分称 ，非蛋白质部分称 ，二者结合其复合物称 。 28. _______________________________________ 酶活性中心与底物相结合那些基团称 ,而起催化作用的那些基团称 _________________________________________ 。 29. ________________________________________________________________ 当Km 值近似 ES 的解离常数K S 时，Km 值可用来表示酶对底物的 _________________________________________ 。 30. _________________________________ 酶的特异性包括_特异性， 特异性和 特异性。 31 .米曼二氏根据中间产物学说推导出 V 与［S ］的数学方程式简称为 ，式中的 .. 为米氏常数， 它的值等于酶促反应速度达到 _____ 一半时的 ____ 。 32 ?在其它因素不变的情况下，［S ］对酶促反应V 作图呈 线，双倒数作图呈 线，而变构酶的动 力学曲线呈 型。 33 ?可逆性抑制是指抑制剂与酶进行 ______ 结合影响酶的反应速度， ______ 抑制剂与酶的活性中心结 合， ____ 抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。 34. 反竞争性抑制剂使酶对底物表观 Km_，VmaX 。 35. 无活性状态的酶的前身物称为 ，在一定条件下转变 成有活性酶的过程称 。其实质是 的 形成和暴露过程。 36?丙二酸是 酶的 抑制剂，增加底物浓度可 抑制。 37、同工酶是指催化化学反应 ______ ,而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质 _______ 的一组酶。 38. 辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白 ，后者与酶蛋白 。 39. ____________________ 肌酸激酶的亚基分 型和 型。 40. _____________ 最适温度 酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以 ____ 。 41?某些酶以 ____ 形式分泌，不仅可保护 ____ 本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境 转变成—■发挥其催化作用。 42. 不可逆抑制剂常与酶 以 键相结合使酶失活。 43. 当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数 如下 Km _，Vma _______ 。 44. 当酶促反应速度为最大反应速度的 80%寸，底物浓度是 Km 的_ 倍。 三、选择题 A 型题 45. 关于酶概念的叙述下列哪项是正确的？
食品类专业简历精品范文 在食品类专业简历中个人成就是很多方面能力的一种证明，比如说曾经在某项共工作中所展现的领导能力，可以体管理专业能力。在写个人简历的时候，就其个人成就要写出相关经历的所涉及到的一些任务，包括是什么类型的、如何产生的，当时的背景以及具体情景，还有所需要完成的目标，以及完成过程中你所做的工作等等。通过细节的描写，可以提高个人简历的真实度以及可读性。 篇一：食品类专业简历精品范文 个人信息 民族：汉目前所在地：广州 年龄： 26 岁户口所在地：广州 婚姻状况：未婚 求职意向及工作经历 人才类型：全职 应聘职位：食品工程/糖酒、品质管理、生产管理 工作年限：0职称：其它 求职类型：全职可到职日期：随时 月薪要求：面议希望工作地区：广州深圳
个人工作经历：20XX.09～20XX.10 理工学院教科办助理秘书 教育背景 毕业院校：暨南大学 最高学历：硕士毕业日期：20XX-06 所学专业一：轻工/粮食/食品类所学专业二： 受教育培训经历：20XX年9月～20XX年暨南大学食品科学与工程(功能性食品研究方向)硕士研究生 全面、系统、深入地学习功能性食品理论和分离检验理论，掌握了食品研发、食品包装开发食品检验方法和技术，深入系统研究了食品功能因子在食品中的作用和可食性包装研究开发。论文题目：可食性膜研究开发与食品包装实验。在校所学课程：高级食品化学、食品添加剂、现代仪器分析、食品贮运与包装、高分子化学与物理、食品分离技术、食品酶学。 1999年9月～20XX年7月南昌大学食品科学与工程 (发酵工程方向)学士 掌握了扎实的食品科学与工程基础知识，同时辅修了计算机网络与工程技术专业;担任学生干部增强自身的组织、管理和协调能力;培养了良好的分析和解决问题能力 语言能力 外语：英语外语水平： 四级