生物化学名词解释汇总
绪论
1、生物化学：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2、新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。
第一章糖的化学
1、糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。单糖是糖类分子中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水，均无甜味，也无还原性。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7、杂多糖：也称为不均一糖，由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖，当归多糖，茶叶多糖等。
8、粘多糖：也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。其中糖的含量一般小于蛋白质。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，肽聚糖是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。由于此复合物中氨基酸链不像蛋白质那样长，因此成为肽聚糖。
11、蛋白聚糖：是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。蛋白聚糖由糖胺聚糖链共价连接与核心蛋白所组成。
12、脂多糖：格兰阴性菌的细胞壁较复杂，除含有低于10%的肽聚糖外，尚含有十分复杂的脂多糖。脂多糖一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：内切糖苷酶可水解糖链内部的糖苷键，释放多糖链片段，有时还可以将长的多糖链切断为较短的寡糖片段，以利于结构分析。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求，因为通过水解达到糖链的逐步降解，提供有关单糖的组成、排列顺序及糖苷键的α或β构型的信息。
第二章脂的化学
1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物中获取的脂肪酸称为必须脂肪酸，多为不饱和脂肪酸。
2、胆酸：胆固醇的衍生物，由动物胆囊合成分泌。
3、胆汁酸：胆酸的衍生物，在肝中合成，胆囊分泌的胆汁是胆汁酸的水溶液。
4、胆盐：在胆汁中大部分胆汁酸形成钠盐或钾盐，是一种乳化剂，可促使脂肪的消化和降解。
5、脂类：是由脂肪酸（四碳以上的长链一元羧酸）与醇（甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇、固醇）组成的酯及其衍生物。
第三章维生素与微量元素
1、维生素：是一类动物本身不能合成但是对动物生长和健康又是必需的有机化合物，所以必须从饮食中获得，许多辅酶都是由微生物衍生的。
2、辅酶：某些酶在发挥催化作用时所需要的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。
3、黄素腺嘌呤二核苷酸：FDA，含有核黄素，是某些氧化还原酶的辅酶。
4、维生素原：某些物质本身不是维生素，但是可以再体内转化为维生素，这些物质被称为维生素原。如β-胡萝卜素为维生素A原。
5、维生素缺乏症：当机体缺乏维生素时，机体不能正常生长，发生疾病，这种由于缺乏维生素而引起的疾病成为维生素缺乏病。如缺乏维生素A引起的夜盲症。
6、微量元素：指人体中每天需求量小于100mg的元素，主要为铁、铜、锌、锰、硒、钼、钴、铬、碘和氟等。
7、水溶性维生素：能溶于水和极性溶剂的维生素，主要是B族维生素（维生素B1、B2、B6、B12、维生素PP、泛酸、生物素、叶酸和硫辛酸）和维生素C。
8、脂溶性维生素：能溶于脂类及非极性有机溶剂，主要为维生素A、D、E、K。
第四章蛋白质的化学
1、必需氨基酸：是指机体需要，但机体不能合成或合成量少，不能满足需要，必须由食物攻击者。实验证明，人体必需氨基酸有8种：赖氨酸、色氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸。
2、蛋白质的等电点pI：使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时溶液的pH值。
3、蛋白质的一级结构：不同种类不同数量的氨基酸在多肽链中的连接方式和排列顺序。
4、蛋白质的二级结构：是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键形成有规则的构象。
5、结构域：是超二结构和三级结构的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。
6、蛋白质的三级结构：具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称三级结构。
7、蛋白质的四级结构：由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象，称蛋白质的四级结构。
8、超二级结构：是指在多肽内顺序上相邻的二级结构长长在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。
9、盐析：蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，这称为盐析作用。
10、盐溶：蛋白质溶液中加入低浓度中性盐后，可使蛋白质溶解度增加，称盐溶作用。
11、蛋白质的变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。
12、蛋白质的复性：某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下恢复原来的空间构象，是生物学活性恢复，这一过程称为蛋白质的复性。
13、蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象。
14、肽键：是蛋白质分子中基本的化学键，它是由一分子氨基酸的α羧基与另一分子氨基酸的α氨基脱水缩合而成。
15、肽：氨基酸通过肽键相连的化合物称为肽，由两个氨基酸组成的肽，称为二肽，三个氨基酸组成的肽称为三肽，依此类推，一般把十个氨基酸以下组成的肽称为寡肽，十个氨基酸以上组成的肽称为多肽或多肽链。
16、肽单位：肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团，称为肽单位或肽平面。
17、变构效应：一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构想发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用。
18、镰刀形红细胞贫血症：患者血红蛋白（HbS）与正常血红蛋白（HbA）在β链第6位有一个氨基酸之差：HbAβ链第6位为谷氨酸，而患者HbAβ链第6位换成了缬氨酸。HbS的带氧能力降低，分子间容易“粘合”形成线状巨大分子而沉淀。红细胞从正常的双凹盘状被扭曲称镰刀状，容易产生溶血性贫血症。
19、分子病：基因突变可导致蛋白质一级结构的变化，使蛋白质的生物学功能降低或丧失，甚至可以引起生理功能的改变而发生疾病。这种由遗传突变引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病，称为分子病。
20、亚基：又称亚单位，一般由一条多肽链组成，也有由两条或更多多肽链组成。亚基本身各具有一、二、三级结构。
21、抗原：凡能刺激机体免疫系统产生免疫应答，并能与相应的抗体和/或致敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质，统称为抗原。
22、抗体：抗原刺激机体产生能与之相应抗原结合并具有免疫功能的免疫球蛋白称为抗体。
23、单克隆抗体：是针对一个抗原决定簇，又是由单一的B淋巴细胞克隆产生的抗体。它是结构和特异性完全相同的高纯度抗体。之辈单克隆抗体是采用B淋巴细胞杂交瘤技术。
24、多克隆抗体：各抗原分子具有许多抗原决定簇。因此，由它免疫动物所产生的抗血清实际上是许多抗体的混合物，称多克隆抗体。
25、免疫球蛋白：具有抗体活性以及化学结构与抗体相似的球蛋白统称免疫球蛋白，抗体都是免疫球蛋白，而球蛋白不一定都是抗体。
26、α-螺旋：蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲称稳定的α螺旋构象。
27、β-折叠：又称β片层结构，β折叠中多肽链的主链相对较伸展，多肽链的肽平面之间呈手风琴状折叠。
28、β-转角：伸展的肽链形成180o的回折，即U型转折结构，它是由四个连续氨基酸残基构成，第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其构象。
29、分子排阻层析：又称分子筛层析、凝胶过滤，这是一种简便而有效的生化分离方法之一，其原理是利用蛋白质分子量的差异，通过具有分子筛性质的凝胶而被分离。
30、等点聚焦电泳：以两性电解质作为支持物，电泳时即形成一个由正到负极逐渐增加的pH梯度，蛋白质在此系统中电泳各自集中在与其等电点相应的pH区域而达到分离目的。此法分辨率高，各蛋白pI 相差0.02pH单位即可分开，可用于蛋白质的分离纯化和分析。
31、免疫电泳：把点用技术和抗原与抗体反应的特异性相结合，一般以琼脂或琼脂糖凝胶为支持物。方法是先将抗原中各蛋白质组分经凝胶电泳分开，然后加入特异性抗体经扩散可产生免疫沉淀反应。本法常用于蛋白质的鉴定及其纯度的检查。
32、二维电泳：也称双向电泳。其原理是根据蛋白质等电点和相对分子质量的特异性的这特性，将蛋白质混合物在电荷（采用等点聚焦方式）和相对分子质量（采用SDS-PAGE方式）两个方向上进行分离。电泳的第一向为等电聚焦（等电点信息），第二向为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（分子量信息）。样品经过电荷和
质量两次分离后，可以得到分子的等电点和分子量的信息。一次二维电泳可以分离几千甚至上万种蛋白质，这是目前所有电泳技术中分辨率最高，信息最多的技术。
33、亲和层析：是利用生物分子间专一的亲和力而进行分离的一种层析技术。将具有特殊结构的亲和分子制成固相吸附剂放置在层析柱中，当要被分离的蛋白混合液通过层析柱时，与吸附剂具有亲和能力的蛋白质就会被吸附而滞留在层析柱中，那些没有亲和力的蛋白质由于不被吸附，直接流出，从而与被分离的蛋白质分开，然后选用适当的洗脱液，改变结合条件将被结合的蛋白质洗脱下来，这种分离纯化蛋白质的方法称为亲和层析。
第五章核酸的化学
1、单核苷酸：核酸的基本结构单位。酶分子单核苷酸由一分子含氮碱基，一分子戊糖，一分子磷酸基组成。
2、磷酸二酯键：核酸中的基本化学键。由一分子单核苷酸的3’-羟基和相邻核苷酸5’-磷酸基之间缩合形成的酯键。
3、碱基互补原则：腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤与胞嘧啶成对，A和T间形成两个氢键，C和G间形成三个氢键，这种碱基之间互相配对称为碱基互补。
4、反密码子：tRNA反密码环上正中间的碱基三联体，与密码子互补。
5、帽子结构：真核细胞中mRNA的5’-端有一段特殊结构，称为帽子结构，它是由甲基化鸟甘酸经焦磷酸与mRNA的5’-端核苷酸相连，称为5’,5’-三磷酸连接。
6、核酸的变性：一些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸分子理化性质和生物功能的改变，这种现象称为核酸的变性。
7、核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构，这一过程称为核酸的复性。
8、退火：DNA的热变性是可逆的，当逐渐降温时，变性的DNA的两条链重新结合形成原来的双链结构，并恢复原有的理化性质和生物学活性，称为退火。
9、增色效应：核酸变性时，e(p)值显著升高，此现象称为增色效应。
10、减色效应：在一定条件下，变性核酸可以复性，此时e(p)值又回复至原来水平，这一现象叫减色效应。
11、环化核苷酸：是核苷酸的衍生物，由单核苷酸分子中的磷酸基分别与戊糖3’-OH和5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸或环核苷酸。常见的有cAMP和cGMP，是激素作用的第二信使，参与代谢调节。
12、DNA的溶解温度：DNA热变性时，e(p)值达到最高值得1/2时的温度称为“熔点”或溶解温度，用符号Tm表示。DNA的Tm值一般在70~85℃之间。
13、核酸杂交：将不同来源的DNA经热变性，冷却，使其复性，在复性时，如这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列，则会形成杂交DNA分子。DNA与互补的RNA之间也会发生杂交。
14、基因：一个基因指含有合成一个功能性生物分子（蛋白质或RNA）所需信息的特定DNA片段。
15、DNA双螺旋：由两条反向平行的多核苷酸链共同围绕中心轴盘旋而成的双螺旋结构，两条链的碱基互补，靠氢键维系，糖、磷酸在螺旋外侧，碱基在内测。
16、DNA超螺旋：是DNA在双螺旋结构基础上进一步扭曲形成的三级结构。在双螺旋结构中，每旋转一圈含有10个碱基对处于能量最低的状态，少于10个就会形成右手超螺旋，反之为左手超螺旋，前者称之为负超螺旋，后者称之为正超螺旋。自然界存在的主要的负超螺旋。原核生物中的DNA超螺旋是在DNA 旋转酶的作用下，由ATP提供能量形成的环状DNA负超螺旋；真核生物中的DNA与组蛋白形成的核小体以正超螺旋结构存在。
17、核小体：真核细胞染色质的基本结构单位是核小体（DNA的一种三级结构）。核小体是由核心颗粒和连接区构成：组蛋白H2A、H2B、H3和H4各二分子组成八聚体，外绕1.75圈DNA（140bp）构成核心颗粒；组蛋白H1和60~100bpDNA形成连接区。
18、DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的数量和排列顺序称为DNA的一级结构。
19、tRNA的二级结构：tRNA的二级结构呈三叶草型，由二氢尿密环(DHU环)、反密码环、额外环、TΨC 环和氨基酸臂组成。DHU环与氨基酰-tRNA合成酶的特异性辨认有关；不同的tRNA其反密码环上的反密码子不同，借碱基配对，它可以辨认mRNA上的密码子，使所携带的氨基酸正确入位；TΨC环上具有与核糖体表面特殊位点连接的部位。
20、回文结构：在真核细胞DNA分子中，还存在许多特殊的序列，这种结构中脱氧核苷酸的排列在DNA 两条链中的顺读与倒读意义是一样的（即脱氧核苷酸的排列顺序相同），脱氧核苷酸以一个假想的轴成为180°旋转对称（即使轴旋转180°两部分结构完全重合），这种结构成为回文结构。
21、卫星DNA：高度重复顺序结构中G-C含量高，进行CsCl梯度离心时常在DNA主峰旁边显示一个或多个小峰，这些小峰称为卫星峰，这部分DNA又称为卫星DNA。
22、左旋DNA：Z-DNA，虽然也是两条反向平行的双螺旋，但与B-DNA相比具有以下特点：(1)两条多核苷酸链绕成一个左手螺旋(2)糖磷酸骨架链的走向呈Z字型(3)碱基对在分子轴外侧(4)DNA双螺旋体比较细长。
第六章酶
1、酶：是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸等。
2、底物：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的化学产物，受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物。
3、辅酶：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合的非常紧密，不能用透析除去。
4、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生化学反应的部分，称为酶的活性中心。
5、米氏常数：用Km值表示，是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度的一半时的底物浓度(mol/L或mmol/L)。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
6、酶的激活剂：凡是能够提高酶活性的物质，都称为激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。
7、酶的抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
8、变构酶：又称别构酶。迄今已知的变构酶都是寡聚酶，它含有两个以上的亚基，分子中除了有可以和底物结合的活性中心外，还有可以结合调节物质（或称效应剂）的变构中心，这两个中心可以位于不同亚基上也可以位于同一亚基的不同部位上。变构酶的活性中心与底物结合，起催化作用，变构中心则调节酶反应速度。
9、同工酶：是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异。
10、固定化酶：是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。
11、酶的比活力：酶的纯度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力单位数。
12、抗体酶：也叫催化抗体，是既有酶活性又有抗体活性的模拟酶。
13、核酶：是具有生物催化活性的RNA。其功能是切割和剪接RNA，核酶的底物是RNA分子。
14、诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶，诱导酶的含量在诱导物存在下显著升高，诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。
15、全酶：有酶蛋白与辅助因子结合成完整的分子称为全酶，保持了全酶的催化活性，一旦把酶蛋白与辅助因子分开，无论是酶蛋白还是辅助因子都无催化活性。
16、酶原激活：某些酶（绝大部分是蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原，使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
17、最适pH：在一定pH下酶表现最大活力，高于或低于此pH，活力均降低，酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。
18、最适温度：一方面，温度升高，反应速度加快，另一方面，温度升高，酶的空间结构将发生变化引起酶变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个现实最大活力的温度，称为该酶的最适温度。
19、自杀底物：有些专一性不可逆抑制剂在与酶作用时，通过酶的催化作用，其中某一基团被活化，使抑制剂与酶发生共价结合从而抑制了酶活性，如同酶的自杀，此类抑制剂称为自杀底物。
20、酶活力：也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速度来表示，即酶催化的反应速度越快，酶的活力就越高，反之则越低。所以测定酶的活力（试剂上就是酶的定量测定）就是测定酶促反应的速度。
21、酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原。
22、诱导契合学说：该学说认为，酶分子与底物的契合是动态的契合，当酶分子与底物接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。
23、变构效应：调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶蛋白构象的变化，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度，此效应称为酶的变构效应。
24、竞争性抑制作用：指抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S就不能结合I，结合I就不能结合S，往往是抑制剂和底物争夺同一结合位点。
25、酶的专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的产物。
26、寡聚酶：由几条或几十条多肽链亚基组成，这些多肽链或相同，或不同，多肽链之间不是共价结合，彼此很容易分开。
27、酶的转换数：指单位时间，每一个催化中心所转换的底物分子数。通常指每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数。
28、多酶体系：由几种酶彼此嵌合形成的复合体，有利于一系列反应的连锁进行。
29、过渡态：由于E与S结合，形成[ES]，致使S分子内的某些化学键发生极化呈现不稳定状态或称过渡态，大大降低了S的活化能，使反应加速进行。
30、非竞争性抑制：是指底物S和抑制剂I与酶的结合互不相关，既不排斥也不促进，S可与游离E结合，也可和EI复合物结合，但IES不能释放出产物。
第七章生物氧化
1、生物氧化：物质在生物体内的氧化分解称为生物氧化，它主要是指糖、脂肪、蛋白质等在体内氧化分解最终生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。在细胞的线粒体内及线粒体外均可进行生物氧化，但过程不同。线粒体内的氧化产能伴有A TP的生成，其主要表现为细胞内氧的消耗和二氧化碳的释放，故又称细胞呼吸。
2、氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP，由于是代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生，故称氧化磷酸化。
3、底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用称为底物水平磷酸化，与呼吸链电子传递无关。
4、磷氧比值(P/O)：是指每消耗一摩尔氧原子所需消耗无机磷的摩尔数。
5、呼吸链：代谢物分子中的氢先经脱氢酶激活而脱出，脱下的氢再经一个或几个中间传递体按一定的顺序传递，最终与分子氧结合成水。在生物氧化体系中，传递氢的酶或辅酶称为递氢体，传递电子的酶或辅酶称为电子传递体，它们按一定的顺序排列在线粒体内膜上，组成递氢或递电子体系，统称为电子传递链。该体系进行的一系列连锁反应是与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故称为呼吸链。
6、高能磷酸化合物：生物氧化过程中释放的能量大约有40%以化学能的形式储存于一些特殊的有机磷化合物中，形成磷酸酯，这些磷酸酯键水解时释放能量较多（大于21kJ/mol），一般称之为高能磷酸键，常用“~P”符号表示。含有高能磷酸键的化合物称为高能磷酸化合物。
7、F1-F0复合体：位于线粒体内膜上的ATP合酶可催化ADP与Pi合成ATP，A TP合酶是一个大的膜蛋白
复合体，由两个主要组分（或称因子）构成，一个是疏水的F0，另一个是亲水的F1，又称F0-F1复合体。
8、解偶联剂：使氧化与磷酸化脱离，虽然氧化照常进行，但不能生成A TP，则P/O值降低，甚至为零，最常见的解偶联剂是2,4-二硝基苯酚。
第八章糖代谢
1、糖酵解/糖酵解途径：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称为糖酵解。由葡萄糖分解成丙酮酸的过程称为糖酵解途径。
2、磷酸戊糖途径：由葡萄糖生成磷酸无糖及NADPH+H+ ，前者再进一步转化成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的过程。
3、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。有氧氧化是糖氧化的主要方式，绝大多数细胞都通过它获得能量。
4、三羧酸循环：也称柠檬酸循环，由于是Krebs提出，又称Krebs循环。次循环是从乙酰辅酶A和草酰乙酸在线粒体内缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过一系列脱氢脱羧反应，最后重新生成草酰乙酸而成为循环。
5、蚕豆病：有一些人的红细胞内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，不能静磷酸戊糖途径得到充分的NADPH使谷胱甘肽保持还原状态，导致红细胞尤其是较老的红细胞易于破裂，发生溶血性黄疸。此病常在食用蚕豆以后诱发，故称蚕豆病。
6、糖原分解：糖原分解师指肝糖原分解称为葡萄糖的过程。
7、糖原合成：体内由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成作用。
8、糖原累积症：糖原累积症是一组由于遗传缺陷所致的糖原在组织中大量沉积的疾病。其病因是因为患者先天缺乏与糖原代谢有关的酶类。
9、糖异生：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
10、糖异生途径：从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径。
11、级联放大：通过一系列酶促反应将激素信号放大的连锁反应称为级联放大系统，与酶含量的调节相比，反应快，效率高。
12、丙酮酸羧化支路：在糖异生途径中，有丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化丙酮酸经草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。
13、底物循环：作用物的互变反应分别由不同的酶催化其单向反应，这种互变循环称为底物循环。
14、乳酸循环：肌肉收缩（尤其是氧供应不足时）通过糖酵解生成乳酸，肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释放入血后又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，次循环称为乳酸循环，也叫做Cori循环。
15、血糖：指血中的葡萄糖，血糖水平相当恒定，维持在3.89~6.11mmol/L之间。
16、葡萄糖耐量试验：临床上遇到高血糖或糖尿现象时。常选用葡萄糖耐量试验。葡萄糖耐量试验是先测被检查者早晨空腹时的血糖含量，然后一次进食葡萄糖100g，每隔30分钟测定一次血糖含量，以时间为横坐标，血糖含量为纵坐标，绘成曲线，称为糖耐量曲线。
第九章脂类代谢
1、脂肪动员：脂肪组织的脂肪在脂肪酶的催化下分解生成甘油和脂肪酸，供给其他组织氧化利用的过程。
2、酮体：脂肪酸在肝细胞线粒体内不完全氧化分解的产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。
3、脂肪酸β-氧化：在线粒体内，脂肪酸β位碳原子首先氧化并分解生成乙酰辅酶A的过程，包括脱氢、水合、再脱氢、硫解，四步连续的反应。
4、柠檬酸-丙酮酸循环：脂肪酸的合成在细胞浆进行，存在于线粒体合成原料乙酰CoA以柠檬酸的形式带
到细胞浆。
5、胆汁的肝肠循环：脂肪的水解产物游离脂肪酸和甘油一酯可与胆盐形成乳化微滴，在小肠绒毛膜上，乳化微滴中甘油一酯和脂肪酸被吸收，胆盐不被吸收，在小肠重吸收后经门静脉入肝，与胆汁一起重新分泌。
6、脂库：脂肪组织，皮下、肾周围、肠系膜等处，是储存脂肪的主要场所。
7、血浆脂蛋白：是脂类在血液中的运输形式，组成包括脂质和蛋白质，蛋白质（载脂蛋白）是决定血浆脂蛋白生理功能的决定性组分，分为4种：CM、VLDL、LDL、HDL。
第十章蛋白质的分解代谢
1、氮平衡：是指摄入蛋白质的含量与排泄物（主要是指粪便和尿）中含氮量之间的关系，它反映体内蛋白质合成与分解代谢的总结果。
2、蛋白质的互补作用：将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。
3、γ-谷氨酰基循环：指氨基酸从肠粘膜细胞吸收，通过定位于膜上的γ-谷氨酰转肽酶催化使吸收的氨基酸与GSH反应，生成γ-谷氨酰基-氨基酸而将氨基酸转入细胞的过程。由于该过程具有循环往复的性质，故称其为γ-谷氨酰基循环。
4、蛋白质的腐败：未经消化的少量蛋白质及小部分已被消化称氨基酸或小肽具有可能不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质或其未吸收的消化产物分解，称为蛋白质的腐败作用。
5、泛素(Ub)：是一种由76个氨基酸残基组成的序列高度保守的多肽，存在于除细菌以外的许多生物体中，用以标记细胞内需要降解的蛋白质，使其在蛋白酶体中被降解。
6、氧化脱氨作用：氨基酸脱氨基作用伴有氧化反应，主要由氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶催化进行。
7、转氨作用：由转氨酶催化，将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上，生成相应的α-氨基酸，而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。
8、转氨酶：催化转氨作用的酶统称为转氨酶或氨基转移酶，大多数转氨酶需要α-酮戊二酸作为氨基的受体。转氨酶有多种，在体内广泛分布，不同的氨基酸各有特异的转氨酶催化其转氨反应。其中较重要的有谷丙转氨酶(GPT)和草谷转氨酶(GOT)。
9、鸟氨酸循环：也称尿素循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨基毒害的作用。具体过程是氨与二氧化碳结合生成氨甲酰磷酸，然后鸟氨酸接受氨甲酰磷酸提供的氨甲酰基生成瓜氨酸，瓜氨酸与精氨酸结合生成精氨酸代琥珀酸，随后分解为精氨酸和延胡索酸，精氨酸水解为尿素和鸟氨酸。
10、丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解生成丙酮酸，这一循环过程就称作丙氨酸-葡萄糖循环。
11、一碳单位：是指只含有一个碳原子的有机基团，这些基团通常由载体携带参加代谢反应。常见的一碳单位有甲基(-CH3)、亚甲基或甲叉基(-CH2-)、次甲基或甲川基(=CH-)、甲酰基(-CHO)、亚氨甲基(-CH=NH)、羟甲基(-CH2OH)等。
12、代谢缺陷分子病：氨基酸代谢过程中若某种酶缺乏，可导致该酶的作用底物在血、尿中大量增加，使机体发育不良，智力障碍，严重时可引起幼年死亡，称为代谢缺陷分子病，其病因与DNA分子突变有关，往往是先天的，所以又称为遗传性代谢病。
13、蛋白酶体：是负责降解被泛素标记的蛋白质的蛋白复合体，包括两种形式，一种是20S复合体，另一种是26S复合体。其中26S复合体又由20S复合物和19复合物组成，20S复合物构成蛋白酶体的桶状结构，为蛋白降解的活性部位；19S复合物构成蛋白酶体的帽状结构，可以识别被泛素标记的蛋白质，并允许其进入桶状结构内被降解成含有7-9个氨基酸残基的小片段。
14、必需氨基酸：凡人体自身不能合成，必须从十五中摄取的氨基酸，如赖氨酸、甲硫氨酸。
15、非必需氨基酸：凡人体自身可以合成的氨基酸。
16、联合脱氨基作用：是指将转氨基作用和脱氨基作用偶联在一起的脱氨方式。
第十一章核酸与核苷酸代谢
1、核酸内切酶：在核酸水解酶中，水解DNA分子链内部磷酸二酯键生成寡聚核苷酸的酶。
2、核酸外切酶：是一类能从多核苷酸链的一段开始按次序催化水解
3、5-磷酸二酯键，降解核苷酸的酶。其水解的最终产物是单个的核苷酸（DNA是dNTP，RNA是NTP）。
3、嘌呤核苷酸的从头合成途径：在体内，5-磷酸核糖焦磷酸先与合成嘌呤碱的原料相结合，再通过一系列酶促反应合成次黄嘌呤核苷酸（IMP），然后转变成腺嘌呤核苷酸（AMP）和鸟嘌呤核苷酸（GMP）。
4、嘌呤核苷酸的补救合成途径：骨髓、脑等组织由于缺乏有关合成酶，不能按上述“从头合成”的途径合成嘌呤核苷酸，必须依靠从肝脏芋艿的嘌呤和核苷合成核苷酸，该过程称为嘌呤核苷酸的补救合成。
5、嘧啶核苷酸的从头合成途径：氨基甲酰磷酸合成酶II催化Gln与CO2 合成氨甲酰磷酸，氨甲酰磷酸再与Asp结合经一系列变化生成乳清酸（即尿嘧啶甲酸），然后再与PRPP作用生成乳清酸核苷酸，最后脱羧生成尿嘧啶核苷酸，其它嘧啶核苷酸则由尿嘧啶核苷酸转变而成。
6、嘧啶核苷酸的补救合成途径：尿嘧啶可与PRPP生成UMP，也可与1-磷酸核糖生成尿苷，再被尿苷激酶催化生成UMP，此种以尿嘧啶这原料直接合成嘧啶核苷酸的途径称为嘧啶核苷酸的补救合成途径。
第十二章代谢和代谢调控总论
1、反馈抑制：在代谢反应中，反应产物对反应过程中起作用的酶产生的抑制作用。
2、诱导酶：由于诱导的存在，使原来关闭的基因开放，从而引起某些酶的合成数量明显增加，这样的酶称为诱导酶。
3、代谢抑制剂：指能抑制机体代谢某一反应或某一过程的物质，由于代谢反应是由酶所催化的，因此代谢抑制剂常指酶抑制剂。
4、抗代谢物：指化学结构上与天然代谢物类似，这些物质进入体内可与正常代谢物相拮抗，从而影响正常代谢的进行，因此抗代谢物又称拮抗物或拮抗剂。
5、中间代谢：指经过消化和吸收的外界营养物和体内原有的物质，在全身一切组织和细胞中进行的多样性化学变化的过程。
6、合成代谢：是由简单的小分子物质合成复杂的大分子的过程。
7、分解代谢：是复杂的大分子物质分解为二氧化碳、水和氨的过程。
第十三章DNA生物合成
1、半保留复制：双链DNA分子的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。
2、半不连续合成：在DNA复制的过程中，一条链和连续合成的，而另一条链是不连续合成。合成5’→3’前导链是连续的，复制方向与复制叉一致，合成3’→5’随从链时，复制方向与复制叉相反，首先按照5’→3’合成短的不连续片段（即冈崎片段），最后这些不连续片段连成一条链。
3、冈崎片段：DNA复制时，由随从链所形成的一些子代DNA短链称为冈崎片段。
4、单链DNA结合蛋白：又称螺旋反稳蛋白（HDP），这是一些能够与单链DNA结合的蛋白质因子。其作用为：①稳定单链DNA，便于以其为模板复制子代DNA②保护单链DNA，避免核酸酶的降解。
5、切除修复：通过切除-修复内切酶使DNA损伤消除的修复方法，一般是切除损伤区，然后在DNA聚合酶的作用下，以露出的单链DNA为模板合成新的互补链，最后用连接酶将缺口连接起来。
6、DNA的复制：细胞通过一系列蛋白如DNA聚合酶等解开DNA双链，依据碱基互补原则合成两条DNA模
板的互补链的过程。
7、复制叉：DNA的复制是边解开双链边复制，复制中的DNA在复制点呈分叉状，这种分叉点称为复制叉。
8、复制子：能启动DNA复制开始的基因组上的这段DNA顺序称复制子。
9、引物：是互补于模板链的一个寡聚核苷酸片段，它带有一个游离的3’-OH以便在DNA聚合酶催化下与后来的核苷酸残基形成磷酸二酯键，延长DNA链。
10、DNA解螺旋酶：是通过水解ATP来解开双链DNA的一类酶的总称。
11、诱变剂：一些化学物质、物理因素能造成DNA损伤，因而导致基因突变，这些因素统称为诱变剂。
12、光复活作用：因紫外线引起的胸腺嘧啶二聚化类的DNA损伤，由于光解酶利用可见光的能量而得以修复并使受损伤细胞存活的现象。
13、突变：指任何DNA的核苷酸顺序发生永久性的可遗传的改变。
14、回复突变：有些突变能克服第一次突变造成的影响，这类突变称为回复突变。
第十四章RNA的生物合成
1、阻遏基因：原核生物乳糖操作子在调控区的上游常存在产生阻遏物的阻遏基因，阻遏物是影响操纵区“开或关”的调控因素。
2、断裂基因：真核细胞基因是由几个编码区和非编码区间隔组成，形成断裂基因。
3、操纵子：原核基因组中，由几个功能相关的调控结构基因及其调控区组成的基因表达的协同单位，这种单位成为操纵子。
4、顺式作用元件：真核细胞基因转录，通过启动子、增强子等DNA元件来控制基因转录的调节方式，称为顺式元件。
5、转录：RNA的生物合成过程是遗传信息从DNA向RNA传递的过程。
6、逆转录酶：病毒含有一种RNA指导的DNA聚合酶，与通常转录过程中遗传信息从DNA到RNA的方向相反，故称逆转录酶。
7、编码链：一条链没有转录功能，但其序列与新和成的RNA链相对应，故称编码链。
8、反式作用元件：与顺式作用元件进行特异性结合的蛋白质因子被称为反式作用元件。
9、原癌基因：目前已经知道有20种以上的反转录病毒癌基因有正常的相应的细胞基因，这称为细胞的原癌基因或细胞癌基因，原癌基因只在某些特定的条件下，才引起癌变。
10、Pribnow box：原核细胞在10bp（转录RNA第一个核苷酸的位置为+1，负数表示上游碱基数）处有一段相同的富含AT配对的碱基序列如-TATAAT-，称Pribnow盒。
11、外显子：在结构基因中，能够指导多肽链合成的编码顺序被称为外显子。
12、TATA box：真核细胞启动子中相应的顺序称为Hogess box，因为富含A-T，又称TATA box。
13、不对称转录：对于某些基因，以某一条链作为模板进行转录，而对于另外一些基因则由另一条链为模板，这种转录方式称不对称转录。
14、模板链：转录时，DNA分子双链结构中只有一条单链作为有效的转录模板，称为模板链。
15、增强子：真核细胞中能增强启动子活性的序列，称为增强子。
16、内含子：不能指导多肽链合成的非编码顺序就称为内含子。
第十五章蛋白质生物合成
1、密码子：mRNA从起始密码子开始，沿着5’-3’方向，每三个相邻碱基对应一个氨基酸，组成一个密码子。
2、同义密码子：为同一种氨基酸编码的几个密码子之一。
3、反密码子：转运RNA反密码子环上的三个核苷酸的序列，在合成多肽时，与mRNA密码子相配对。
4、摆动学说：tRNA反密码子与mRNA密码子配对时，密码子第三个核苷酸（5’-3’方向）的碱基与反密码子
第一个核苷酸（5’-3’方向）的碱基配对很不严格，可出现摆动配对。
5、简并密码：有些氨基酸有多个密码子，密码子的这种性质称为密码的简并性，密码的专一性主要取决于头两个碱基。
6、氨酰基部位：在蛋白质合成过程中，进入的氨酰-tRNA结合在核蛋白体上的A部位。
7、肽酰基部位：在蛋白质合成过程中，肽酰-tRNA所在核蛋白上的结合点，即P部位。
8、肽酰基转移酶：转肽酶催化氨基酰基或肽酰基与A位氨基酸形成的肽键，称为成肽。
9、核蛋白体循环：是指蛋白质的合成过程，包括氨基酸的活化与搬运、肽链的延长、肽链的终止，因为后三部是在核蛋白体上进行的，且是一个循环机制，因此称为核蛋白体循环。
10、热休克蛋白：属于应激反应性蛋白，高温应激可诱导该蛋白质的合成。
11、信号肽：分泌蛋白的N端的保守的氨基酸序列，可以引导正在合成中的多肽链进入内质网。
12、导肽：是线粒体基质的蛋白前体的N端保守的20-35个残基，帮助合成中的多肽链进入线粒体。
13、核定位序列：细胞核内的一些蛋白质因子是在细胞质内合成再转运到细胞核，也含有特异的信号序列，在蛋白质转运后被切除。
14、多核糖体：每一条mRNA链可同时连接5-6个乃至50-60个核糖体进行蛋白质合成，这种聚合物称为多核糖体。
15、Shine-Dalgarno顺序：mRNA5’-末端与AUG之间有一段嘌呤碱丰富的区域，称Shine-Dalgarno顺序，与16SrRNA上的富含嘧啶的序列互补，进而使mRNA与核蛋白体上的小亚基结合。
16、分子伴侣：是一类特殊的蛋白质，功能与蛋白质正确的折叠和成熟有关。
17、进位：元和生物肽链合成延长时，先是延长因子EF-TU促进相应氨基酰基-tRNA进入A位，称为进位，也叫注册。
18、成肽：转肽酶催化氨基酰基或肽酰基与A位氨基酸形成的肽键，称为成肽。
19、移位：转肽酶由几种核蛋白组成，促进催化肽酰-tRNA从A位到P位，称为位移或者移位。
20、靶向输送：蛋白质合成后，定向的被输送到其执行功能的场所，称为靶向输送。
第十七章生物药物
1、生物药物：是利用生物体、生物组织或其成分，总和应用生物学、生物化学、微生物学、免疫学、物理化学和药学等的原理与方法制造的一大类用于预防、诊断、治疗的制品。
2、胚胎干细胞工程：通过使早起胚胎内细胞团或原始生殖细胞在体外分化，扩增培养，分离和克隆，使其发育成各种高度分化的功能细胞（如肌肉细胞、神经细胞等），并可形成各种组织和器官，从而有望用于修复那些人体已不能再生的坏损组织和器官，并将使许多目前无法根治的疾病得到治愈。
3、基因疫苗：也称DNA疫苗，是将外源基因克隆在表达智力上，直接注入到动物体内，使其外源基因在活体内表达抗原并诱导机体产生免疫应答，产生抗体从而激活免疫力。DNA疫苗已经在许多难治性感染性疾病、自身免疫性疾病、过敏性疾病和肿瘤的预防领域显示出广泛的应用前景。
4、基因诊断芯片：是基因芯片的一大类，它是将大量的分子识别基因探针固定在微小基片上，与被检测的标记的核酸样品进行杂交，通过检测每个探针分子的杂交强度而获得大量基因序列信息（特别是与疾病相关的信息）。
5、生物技术药物：也称基因工程药物，指以DNA重组技术生产的蛋白质、多肽、酶、激素、疫苗、单克隆抗体和细胞生长因子等药物。
6、生物芯片：是指通过微加工和微电子技术在固定载体的表面上构建的可准确、大信息量检测生物组分的微型分析系统，它包含基因芯片、蛋白质芯片、细胞芯片、组织芯片和小分子芯片及芯片实验室或微流芯片等种类。
7、基因工程抗体技术：是将对抗体基因结构和功能的了解与DNA重组技术相结合，根据研究者的意图在基因水平对抗体分子进行切割、拼接和修饰，甚至使人工合成后导入受体细胞表达，产生新型抗体。
8、组织工程：是在组织水平上操作的生物工程，它涉及临床医学、发育生物学、细胞生物学、高分子化学和材料工程学等学科，该工程是将体外培养扩增的正常组织细胞种植于生物相容性良好并能被机体吸收的生物材料上的一类产品，包括组织、器官和细胞制品。
第十八章药物研究的生物化学基础
1、质粒：是存在于细菌染色体外的环状双链DNA，小的2~3kb，大的可达数百kb。质粒能在宿主细胞内独立自主的进行复制，并在细胞分裂时保持恒定的传个子代细胞。质粒易于从一个细菌转移入另一个细菌，质粒上往往带有1~3个耐药性基因，是宿主菌具有耐药性表型，这是筛选转化子细菌的依据。
2、基因文库：将生物体全部DNA提纯，用限制性内切酶随即切割成数以万计的片段，所有片段均重组入同一载体上，得到许多重组体，又全部转化入宿主菌保存起来，这就是基因文库。（基因工程中：某种生物的全部遗传信息通过克隆载体储存在一个受体菌的群体中，这个群体为这种生物的基因文库。）
3、cDNA文库：用细胞全部mRNA经反转录制备的cDNA后建库，则称为cDNA文库。（基因工程中：某种生物基因组转录的部分或全部mRNA经反转录产生的各种cDNA片段分别与克隆载体重组，储存在一种受体菌群中，这个群体叫cDNA文库。）
4、核酸限制性内切酶：能特意识别核酸分子某些碱基序列并加以切开，其切口类型有两种：一种为平端切口，一种为粘端切口。
5、单克隆抗体：是由一个杂交瘤细胞及其后代产生的抗体，具有单一、特异与纯化的特点。
6、酶联免疫测定法（ELISA）：ELISA技术是把抗原-抗体特异性反应和酶的高效催化作用相结合而建立的一种免疫标记技术。该技术用化学方法使酶与抗原或抗体结合，生成标记物，或通过免疫方法将酶与酶抗体相结合，生成酶抗体结合物，酶标记物与酶抗体结合物保留酶的活性和免疫学活性，使其与相应的抗体或抗原反应，生成酶标记的结合物。结合在酶标记结合物上的酶可以催化相应的底物，生成有色物质，可以用肉眼或比色法定性或定量。
7、人源化抗体：是将小鼠抗体分子的互补序列决定区序列移植到人抗体的可变区的框架区而制成的抗体，即抗体的可变区部分或抗体所有全部由人类抗体基因所编码，主要包括嵌合抗体、改型抗体、表面重塑抗体和全人源化抗体等几类。
8、系统生物学：是一门假说驱动的学科，是利用基因组学、蛋白质组学、转录组学及其他多种组学技术综合获得的全球性数据进行定量的、综合的、动态的研究学科，所以系统生物学是研究一个生物系统中所有组成成分（基因、mRNA、蛋白质等）的构成，以及在特定条件下，这些组分间的相互关系的学科，是以整体性研究为特征的一种大科学。
9、药物基因组学：是研究影响药物作用，药物吸收、转运、代谢、清除等基因差异的学科，即决定药物作用行为和作用敏感性的相关基因组科学，它是以提高药物疗效与安全性为目的，对临床用药具有重要指导作用，通过与疾病相关基因、药物作用靶点、药物代谢酶谱、药物转运蛋白的基因多态性研究，寻找新的药物先导物和新的给药方式，它将在药物发现、药物作用机制、药物代谢转化、药物副毒作用的产生等领域发现相关的个体遗传差异，从而改变药物的研究开发方式和临床治疗模式。
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
生物化学名词解释（英汉）完全版！ 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。同生化 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。 第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有一对—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰甘油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和甘油是三脂酰甘油的混合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞通讯有关的重要部位。 13，在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
1、CDNA文库：以mRNA为模板，经反转录酶催化，在体外反转录 成cDNA，与适当的载体连接后转化受体菌，则每个细菌含有一段cDNA，并能繁殖扩增，这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA 克隆集。 2、柠檬酸-丙酮酸循环：线粒体内CoA与草酰乙酸缩合柠檬酸后，经 内膜上的三羧酸载体转运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下需消 耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者可利用脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后，在苹果酸脱氢酶的催化下生成苹果 酸，苹果酸又在苹果酸酶的催化下变成丙酮酸，丙酮酸经内膜载 体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸。 3、三羧酸循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸， 反复地进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。 4、抗代谢物：是指化学结构上与天然代谢物类似，这些物质进入体 内可与正常代谢物拮抗，从而影响正常代谢的进行。 1、从头合成：指利用简单物质，经复杂酶促反应合成嘌呤核苷酸。 2、补救合成：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经简单反应合成 嘌呤核苷酸。 3、（嘌呤核苷酸）从头合成途径：是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨 酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。
4、（嘌呤核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷， 经过简单的反应重新合成嘌呤核苷酸的过程。 5、（嘧啶核苷酸）从头合成途径：指由磷酸核糖、谷氨酰胺、CO2和 天冬氨酸等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘧啶核苷酸 的过程。 6、（嘧啶核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷， 经过简单的反应步骤合成嘧啶核苷酸的过程。 7、痛风症：是一种嘌呤代谢性疾病，基本生化特征是高尿酸血症， 临床常用别嘌呤醇治疗，别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，可抑制 黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成。 DNA生物合成 1、中心法则：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转 录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现 型，DNA的复制、转录、翻译过程，称中心法则。 2、反转录：以RNA为模板，指导DNA合成的过程，也称逆转录。即 遗传信息是从RNA流向DNA，是RNA指导下的DNA合成过程，以RNA为模板，四种dNTP为原料，合成与RNA互补的DNA单链，称反转录。 3、半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作为模板，合 成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中含由一股亲代
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度（T m 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 14分子杂交cular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋（DNA double helix）是一种核酸的，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。4．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。