《生物化学》教案
第一章蛋白质（4学时）
本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础
1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA
编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。
（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。
提问：pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？
His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？
（3）氨基酸的等电点计算公式的推导
提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？
pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。
pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小
pH （5）8种必需氨基酸的巧妙记忆： Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys 一家写两三本书来 （6）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团 2．蛋白质的分子结构： （1）阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构 （2）通过示意图讲授每一级结构层次的特点，并结合实例加深理解。 一级结构-----胰岛素、牛胰核糖核酸酶 超二级结构----- 角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白 三级结构------肌红蛋白 四级结构----血红蛋白 （3）提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白？ 单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等) 单体蛋白 多条肽链（胰凝乳蛋白酶） 蛋白质相同亚基（乳酸脱氢酶α4） 寡聚蛋白不同亚基（血红蛋白α2β2） （4）蛋白质分子结构与功能的关系 一级结构与功能的关系从细胞色素c、镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高级结构与功能的关系主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验 3．蛋白质的重要性质 （1）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理 （2）蛋白质的变性与复性的概念 （3）通过蛋白质的紫外吸收性质、颜色反应介绍几种蛋白质含量的测定方法：紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法 第二章核酸（3学时） 本章重点：DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代 谢奠定基础 1．通过讲授核酸的发现及研究历史，使学生了解核酸化学的研究概况 2．关于D N A的生物学功能，通过一些重要的实验证据来阐明，力求从科学研究的思路方面启发学生： 1928年，英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染小鼠实验； 1944年，O.T.Avery（美）肺炎链球菌的转化实验； 1952年，美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 ３．关于核酸的分子结构，重点讲授： （１）B型D N A双螺旋结构模型的特点、稳定因素及意义,提醒同学注意与蛋白质的α-螺旋相区别记忆。实验课抽学生看D N A双螺旋结构模型讲特点。 （２）DNA的超螺旋： a.正超螺旋：左手超螺旋，是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋，用绳子示意， 非自然选择，不利于基因表达。 b.负超螺旋：右手超螺旋，是B-DNA减弱螺旋形成的超螺旋，用绳子示意， 自然选择，利于基因表达。 （３）t R N A三叶草型的二级结构特点,见图 （4）真核生物与原核生物mRNA结构的区别 Δ应注意通过展示图片讲授，条理清晰！ 4．DNA的熔点（Tm）,分析影响Tm的因素： (1)DNA分子中的碱基比：GC/AT↑Tm↑，原因是G＝C，A＝T，经验公式：GC％ ＝（Tm-69.3）*244 (2)介质的离子强度：I↑Tm↑。 (3)复杂度↑Tm↑ 第三章基因组学与蛋白质组学（补充2学时） 1．基因组学概述 2．功能基因组研究 3．蛋白质组学原理 4．蛋白质组学技术与方法 5．蛋白质组学在申明科学研究中的应用 第四章酶（3学时） 本章重点：酶的作用特点、酶的催化机理、影响酶促反应速度的因素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础 １．阐明概念：酶的专一性、简单蛋白酶、结合蛋白酶、辅助因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、酶的活性中心、米氏常数、别构酶同工酶、诱导酶、核酶 ２．酶按反应性质分：6大类――很重要 每一类写出反应通式并举一具体的代谢反应例子。 如：氧化还原酶类氧化还原酶类：A·2H+B←→A+B·2H 具体例子：乳酸发酵的最后一步 六大类酶的记忆诀窍：氧转水，裂亦合 思考题：催化ATP+G←→G-6-P+ADP反应的酶是那一类酶？ ３．酶的化学本质： （１）是蛋白质：酶的性质符合蛋白质的特性，为主，80年代以前的书籍都认为酶的本质就是蛋白质。 （２）是RNA：新发现的某些酶的成分是RNA，称为核酶。 对比而言，蛋白质作为的酶种类多，数量大，效率高，是酶中的主力。核糖酶仅限于水解酶类，且效率低。 讲授时介绍一些关于核酶研究的重要文献，学有余力的同学可参看。 ４．关于酶的作用机理： （１）中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生化反应。 ａ．内容：（以单底物单产物的生化反应为例：S←→P），酶先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为产物和酶，从而降低了反应的活化能。用方程式表示为： E+S←→［ES］←→E+P ｂ．用图来描述上述过程： （２）作用专一性的机制：重点讲解诱导契合学说 锁钥学说：解释酶专一性的理论，已经过时，但是解释得很形象。 诱导契合学说：这是为了修正锁钥学说的不足而提出的一种理论。它认为， 酶的活性中心与底物的结构就好像手与手套的关系一样。 该理论已得到实验上的证实，电镜照片证实酶“就像是长 了眼睛一样”。 （３）关于酶与底物具体作用的方式：全部用于说明酶的高效性，不同的酶适用于不同的类型，但邻近与定向效应类型是共有的。 以胰凝乳蛋白酶为例作小结 5．讲授酶促反应速度的影响因素时，利用各因素对反应速度曲线来进行阐述并分析机理 a.如何根据中间复合物学说推导米氏方程，请学生自己看 b.关于可逆抑制作用，最后将三种抑制作用对比小结： Km Vm 竞争性的抑制剂↑不变 非竞争性抑制剂不变↓ 反竞争性抑制剂↓↓ 6．酶的活力：表示具有活性的酶的数量，其单位就叫活力单位（U），其定义为：在最适条件下，单位时间内催化一定量的底物转化成产物的酶量。 国际标准活力单位的定义为：在标准条件（25℃、最适PH、底物过量）下，1分钟催化1uMol底物转化成产物的酶的量，就是1个活力单位，举例。 有些情况下用国际标准活力单位不方便，则用习惯单位。 刚开始接触这个概念时不大习惯，因为平时我们衡量物质的量都是用重量和体积。关键在于“活性”上，举例，密闭的酶制剂。为了加深理解，做一对比： 数量测定法单位单位的定义酶活力测反应速度 U 见上面 （乘上体积就是活力） 其它物质重量称重 g 使天平扭转某个角度的物质的量 7．关于别构酶： （1）别构效应的生理意义：酶对底物量的变化十分敏感。举例： 对米氏酶而言，［S］90％Vm/［S］10％Vm＝81，意思是［S］提高了8 1倍，v才提高9倍，说明酶对［S］的变化很迟钝。 而对于一般的别构酶而言，［S］90％Vm/［S］10％Vm＝3，意思是［S］只要提高了3倍，v就能提高9倍，说明酶对［S］的变化很敏感。 （2）别构效应的机制： a.序变模型（KNF）：此模型适应于活性中心和别构中心同处于一条亚基上的 别构酶。 b.齐变模型（MWL）：此模型适应于活性中心和别构中心分别处于不同亚基上 的别构酶。血红蛋白的功能可以用此模型解释。 （3）具体例子：Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶（A TCase） 催化的反应： ATCase Asp + 氨甲酰磷酸→氨甲酰Asp ――-―→CTP 组成：12条亚基，6条催化亚基，C；6条调节亚基，R。对称排列，3R2&# 8226;2C3，见图。 动力学特征：双底物反应，固定氨甲酰磷酸，变化［Asp］，其s-v图为S形，是别构酶。 效应物：S（同促）、A TP（正协同，异促）、CTP（负协同，异促），见图。8.关于抗体酶作简单介绍时，主要注意以下几方面： （1）思路：根据中间复合物学说，酶要与其底物形成过渡态中间复合物，这个复合物中的底物处于一种旧键将断未断、新键将成未成的状态，叫做过渡态底物。然后，产物才被释放。反过来，如果有一种物质能够与过渡态底物专一接合，那它是否能成为该底物的酶呢？ (2)抗体与酶的异同 都是蛋白质 都有特异性 酶不能诱导，它不管有没有底物都是存在的，而且它的种类有限。 抗体可以诱导，只有在抗原存在时它才产生，抗体的种类无限。 (3) 应用前景：可以产生出自然界不存在的酶，具有不可估量的工业应用前景。 原则上来说，今后所有的工业都可以被酶促反应来代替。 第五章维生素的结构与功能（1学时） 重点讲授几种重要辅酶（辅基）的结构及在酶促反应中的作用机制：NAD和NADP、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、 生物素、四氢叶酸、5‘-脱氧腺苷钴胺素、维生素C、硫辛酸 第六章生物膜的组成与结构（1学时） 本章重点：生物膜的结构与功能 １．生物膜的分子结构模型主要讲授流体镶嵌模型及其发展 ２．举例说明生物膜运输功能 （１）Ｎａ＋和Ｋ＋的跨膜运输 （２）葡萄糖的跨膜运输 （３）大分子的胞吞、胞吐 ３．生物膜的信号转导功能---指导学生查阅相关文献，安排课堂讨论 ４．讲完本章，进行期中考试 第七章糖代谢（4学时） 本章重点：糖酵解、三羧酸循环的反应历程及生物学意义；磷酸戊糖途径的 特点及生物学意义；蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。１．简单介绍生物体内的糖类，因为这一部分内容与有机化学相同，而且学时有限，只做简单介绍 ２．单糖分解代谢：酵解（共同途径）、三羧酸循环（最后氧化途径）、磷酸戊糖途径等，从细胞定位、反应历程、能量计算、生物学意义、调控几 个方面讲授 3. 一分子葡萄糖彻底氧化产生的ATP数量？ 在肝脏中净产生：38ATP 在骨骼肌、脑细胞中，净产生：36ATP 甘油磷酸穿梭，1个NADH生成2个ATP 苹果酸穿梭，1个NADH生成3个ATP 生化第三版与第二版不一样,以第二版为主讲授，简单介绍第三版的新进展： 葡萄糖分解通过糖酵和三羧酸循环形成的ATP可GTP的分子数，根据化学计算可以得到明确的答复。但是氧化磷酸化产生的ATP分子数并不十分准确。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程并不需要是完整的数值甚至不需要是固定值。根据当前最新测定，H+经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵出到膜外的细胞溶胶侧时，一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H+通过ATP合酶所驱动。多余的一个H+可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。因此一对电子从NADH传至O2，所产生的ATP分子数是2.5个。在细胞色素还原酶的水平进入电子传递链的电子，例如琥珀酸，或细胞溶胶中的NADH，它们的电子对只产生1.5个ATP分子。这样，当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所得到的ATP分子数和过去传统的统计数（36个ATP）少了6个ATP分子，成为30个。在30个ATP分子中，26个是由氧化磷酸化作用生成的。 4. 糖异生：非糖类物质通过EMP的逆过程生成单糖（G）的过程。非糖类物质 主要有乳酸、甘油、AA等。最旺盛的场所是肝细胞的胞浆 （1）请同学们课后写出EMP逆行的全过程 （2）举几个AA为原料的例子： 转氨或脱氨丙酮酸羧化之路 EMP逆行 Asp---------→草酰乙酸--------------→PEP---------→G 转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行 Glu----------→α-酮戊二酸-----→草酰乙酸------------→PEP--------→G 转氨或脱氨 EMP逆行 Ala--------------→丙酮酸---------→G 第八章生物氧化（2学时） 本章重点：电子传递链和氧化磷酸化作用，明确物质代谢与能量代谢的关系1．高能化合物:ATP在传递能量方面起着转运站的作用，它是能量的携带者 和转运者，但不是能量的贮存者。磷酸肌酸是易兴奋组织（如肌肉、脑、神经）唯一的能起暂时储能作用的物质。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的 储能物质。 2．关于呼吸链：先介绍各电子传递体结构及特点 →电子传递体顺序,见图 →电子传递抑制剂 3．关于氧化磷酸化 （1）注意分析其与底物水平磷酸化区别 （2）氧化磷酸化的偶联部位与P/O比，注意三版于二版有不同 （3）氧化磷酸化的机理简单讲授化学偶联假说、构象偶联假说，重点讲授化学渗透学说(见图) 2个证据： a.氧化磷酸化时基质内的PH值高于基质外的，说明基质内的H+少 b.不进行氧化时，或阻断e传递，人为造成膜两侧PH梯度，则也有 ATP生成。 （4）氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂 提问：小鼠注射２，４－二硝基苯酚，若不死会有何现象？ 4．其他氧化酶系统（自学） 第九章脂类代谢（2学时） 本章重点：脂肪酸的β-氧化与从头合成，明确糖代谢与脂代谢的关系。 1．偶数、饱和脂肪酸的β-氧化：过程分为活化与转运、线粒体内β-氧化2 步。产物是少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。 （１）脂肪酸的活化与转运：将胞浆中的脂肪酸变成线粒体中的脂酰CoA，由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶共同完成。整个过程见图 能量核算：消耗2分子ATP （２）线粒体内的β-氧化：分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。结果是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。（特别注意烯脂酰CoA 水合酶的高度专一性：只认反式双键，） 能量核算：1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。 （３）脂肪酸完全氧化成CO2和H2O的过程以及能量核算 脂肪酸+HSCoA（胞浆）-----------→活化、转运脂酰CoA（线粒体） -------→β-氧化乙酰CoA----→TCA CO2+H2O 脂肪酸：2n 活化、转运1次：消耗2个ATP β-氧化n-1次：产生（n-1）*5个ATP 生成n个乙酰CoA，经过n次TCA：产生n*12个ATP 总账： 17*n-7个ATP 例如：硬脂酸18：0，n=9，可以产生17*9-7＝146个ATP（留为作业）２．奇数饱和脂肪酸的β-氧化： 前面的过程与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化相同，只是最后产生1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA，，它将进一步变成琥珀酰CoA，进入TCA。３．脂肪酸的“从头合成”途径： 先讲原料：乙酰CoA →需要脂肪酸合成酶系：这是个多酶体系，效率极高，等一下再介绍。 →“从头合成”过程，物质、酶、过程。增加的过程：软脂酰ACP的水解。 →回头介绍脂肪酸合成酶系，这是一个以ACP为核心，在它周围有次序的排列着合成脂肪酸的各种酶，随着ACP的转动，依次发生上述各种反应。每一步反应的产物正好是上一步反应的底物，因此，效率极高，详细讲解。 ４．列表总结从头合成与β-氧化的比较 ５．乙醛酸循环的反应历程、部位、生物学意义，提问：乙醛酸循环与三羧酸循环的联系？ 第十章蛋白质代谢（4学时） 本章重点：氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成，明确碳代谢与氮代谢之间的关系。蛋白质生物合成过程，明确其特点及与核酸的关系。1．食物中的蛋白质在小肠被一系列的蛋白酶作用后，水解成AA，才能被小肠上皮细胞所吸收。AA在细胞内可以通过下列途径进一步分解，也可以重新被合成，而蛋白质的合成则放到后面去讲。 ２．脱氨基作用(氧化脱氨基、转氨基作用、联合脱氨基作用)，产物是α-酮酸。其中联合脱氨基作用是氧化脱氨和转氨的集优化，即L-Glu脱氢酶活性高，谷Ⅹ转氨酶种类多，因此两者的联合是广泛而彻底的氨基处理方式，可逆反应。 ３．AA的脱羧作用：由氨基酸脱酸酶催化，辅酶也是磷酸吡哆醛，产物是胺（多数具有毒性和强烈的生理效应），以Glu为例。 4.氨基酸的生物合成要阐明各族的碳骨架及其来源 作业：绘图显示各种AA的简要合成途经 5．利用多媒体动画效果讲授大肠杆菌蛋白质的合成过程 6.肽链合成的起始：SD序列、起始氨酰-tRNA、起始复合物的形成 7.肽链的延伸：进位、转肽、移位 8.肽链合成的终止和释放 9．能量计算 三、真核生物蛋白质的合成（简介） 第十一章核酸代谢（3学时） 本章重点：核酸的酶促降解及核苷酸的合成 １．核苷酸的生物合成，核酸的生物合成（复制、转录明确DNA及RNA生物合成的特点。 ．核苷酸的生物合成：从头合成途径＋补救途径 （１）嘌呤核苷酸的合成（AMP、GMP）：过程很复杂，重要掌握2点：ａ．PRPP是合成的直接起始物，在PRPP上添加原料合成碱基，核苷酸也合成了。 ｂ．嘌呤环上的原子来源： （２）嘧啶核苷酸的合成（CMP、UMP）：过程很复杂，重要掌握2点：ａ．PRPP是合成的间接起始物，先合成嘧啶环再加到PRPP上。 ｂ．嘧啶环的原子来源：２．不同种类的生物分解嘌呤碱的能力不同，因此，终产物也不同： 排尿酸动物：灵长类、鸟类、昆虫、排尿酸爬虫类 排尿囊素动物：哺乳动物（灵长类除外）、腹足类 排尿囊酸动物：硬骨鱼类 排尿素动物：大多数鱼类、两栖类 某些低等动物能将尿素进一步分解成NH3和CO2排出 植物分解嘌呤的途径与动物相似，产生各种中间产物（尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3） 微生物分解嘌呤类物质，生成NH3、CO2及有机酸（甲酸、乙酸、乳酸、等）３．嘧啶分解生成的β-氨基酸可以部分排除体外也可以进一步分解。 ４ an１．关于DNA复制 先讲DNA复制的一般规律 （１）DNA的半保留复制及实验证据 （２）需要模板和引物，底物是dNTP （３）复制的方向 （４）有固定的起始点，通常是双向复制，也有单向复制的 （５）复制是在解链（局部）基础上进行的 （６）复制是半不连续的 →参与DNA复制的酶和蛋白质因子 →原核细胞DNA的复制过程，先利用多媒体放一遍整个动画过程，再一步一步讲，最后整个再放一遍过程 →真核与原核生物DNA复制的比较 ２．逆转录：逆转录酶及其催化特性；逆转录过程；cDNA ３．DNA的突变、DNA的损伤修复简介 ４．利用多媒体动画效果讲授原核细胞RNA的转录过程，及RNA的复制 第十四章细胞代谢和基因表达的调控（3学时） 本章重点：酶活性及酶合成的调节，明确两种调节在代谢上的重要性。 １．代谢途径的相互关系：属复习性质，调动学生一起总结 作业：绘图表示各代谢途径的相互关系 ２．代谢调节主要讲授酶水平调节 a.酶活性调节：共价修饰调节、酶原激活、反馈抑制、前馈激活 b.酶合成的调节：基因表达的调控（转录）－操纵子模型３．(简介)辅因子的调节及金属离子浓度的调节 生物化学期终试卷（2006-2007学年第一学期） 一、是非题：（共20分） 1. 细胞色素是指含有FAD辅基的电子传递蛋白。【F】 2. 哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。【F】 3. 6-磷酸葡萄糖转变为1，6-二磷酸果糖，需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。【T】 4. 酮体是指在肝脏中合成的丙酮酸、乙酰乙酸、B-丁酸。【F】 5. 在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。【T】 6. 脂酰CoA在肉毒碱的携带下，从胞浆进入线粒体中氧化。【T】 7. ATP虽然含有大量的自由能，但它并不是能量的贮存形式。【T】 8. 葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行。【F】 9. 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。【F】 10. 奇数碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。【F】 11. 原核细胞和真核细胞新生肽链N端第一个残基都为fMet。【F】 12. 真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。【F】 13. 核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。【T】 14. 一般讲，从DNA的三联体密码子可以推定氨基酸的顺序，相反从氨基酸的顺序也可以毫无疑问地推定DNA顺序。【F】 15. 原核生物转录终止时不一定要ρ（Rho）因子参与。【T】 16. RNA的转录合成和DNA的合成一样，在起始合成前亦需要有RNA引物参加。【F】 17. 在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3'端向5'端进行翻译的。【F】 18. 1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2molATP分子。【T】 19. 原核生物DNA聚合酶都有5'-3'的外切活性。【F】 20. 脂肪酸氧化降解主要始于分子的羟基端。【F】 二、单项选择题：（共20分） 1. 生物体内ATP最主要的来源是：【D】 A、糖酵解 B、TCA循环 D 、氧化磷酸化作用C、磷酸戊糖途径 2. 线粒体外NADH经α-磷酸甘油穿梭作用，进入线粒体内实现氧化磷酸化，其p/o值】C【为： A、0 B、1 D 、2 、 3 C3. 在三羧酸循环中，由α-酮戊二酸脱氢酶系所催化的反应需要：【A】 +B、A、NADNADP D 、FMN 、ATP C4. 糖酵解是在细胞的什么部位进行的：【B】 A、线粒体基质 B、胞液中 D C、内质网膜上、细胞核内 5. 糖酵解时哪一对代谢物提供~P使ADP生成ATP：【B】 A、甘油醛-3-磷酸及果糖磷酸 B、甘油醛-1，3-二磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 C、甘油醛-α-磷酸及葡萄糖-6-磷酸 D、葡萄糖-1-磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 6. 下列化合物中不含有高能磷酸键的是：【B】 A、ADP B、6-磷酸葡萄糖 D 、烯醇丙酮酸磷酸C、乙酰磷酸 生物化学教案 第一章绪论 一、生物化学的含义 生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。 二、生物化学的内容 有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。 三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题： 1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。 2、正确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学 第二章蛋白质的化学 第一节概述 一、蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。 二、蛋白质的生理功能 1、是构成组织细胞的最基本物质 蛋白质含量占干重45% 2、是生命活动的物质基础 A、酶的化学本质是蛋白质 B、抗体是血清中的r球蛋白 C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 E、激素也是蛋白质 3、供给能量 每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj 第二节蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （一）蛋白质的基本单位是氨基酸 （二）氨基酸的结构特点 α—氨基酸 天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。 1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。 2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。 3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。 《生物化学实验》教案 实验一糖的还原性及多糖的实验 一．实验目的 学习鉴定糖类及区分酮糖和醛糖的方法；了解鉴定还原糖的方法及其原理。熟悉淀粉多糖的碘实验反应原理和方法，了解淀粉的水解过程。 二．实验原理 费林（Fehling）试剂和本尼迪特（Benedict）试剂均为含Cu2+ 的碱性溶液，能使具有自由醛基或酮基的糖氧化，其本身则被还原成红色或黄色的Cu2O ①。此法常用作还原糖的定性或定量测定。其反应表示如下： 目前临床上多用本尼迪特法，因此法具有：①试剂稳定，不需临用时配制；②不因氯仿的存在而被干扰；③肌酐或肌酸等物质所产生的干扰程度远较费林试剂小等优点。 淀粉广布于植物界，谷、果实、种子、块茎中含量丰富，工业用的淀粉主要来源于玉米、山芋、马铃薯。本试验以马铃薯为原料，利用淀粉不溶或难溶于水的性质来制备淀粉。 淀粉遇碘呈蓝色①，是由于碘被吸附在淀粉上，形成一复合物，此复合物不稳定，极易被醇、氢氧化钠和加热等使颜色褪去，其他多糖大多能与碘呈特异的颜色，此类呈色物质也不稳定。 淀粉在酸催化下加热，逐步水解成分子较小的糖，最后水解成葡萄糖，其过程如下： （C6H10O5）x(C6H10O5) y C12H22O11C6H12O6淀粉各种糊精麦芽糖葡萄糖 淀粉完全水解后，失去与碘的作用，同时出现单糖的还原性。 实验二 蛋白质的两性反应和等电点的测定 一、实验目的 了解蛋白质的两性解离性质，学会一种测定蛋白质等电点的方法。 二、实验原理 蛋白质由许多氨基酸组成，虽然绝大多数的氨基与羧基成肽键结合，但是总有一定数量自由的氨基与羧基，以及酚基、巯基、胍基、咪唑基等酸碱基团，因此蛋白质和氨基酸一样是两性电解质。调解溶液的酸碱度达到一定的氢离子浓度时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，以兼性离子状态COO -NH 3+R 存在，在电场内该蛋白质分子既不向阴极移动，也不向阳极移动，这时溶液的pH 值，称为该蛋白质的等电点（pI ）。当溶液的pH 值低于蛋白 质等电点时，即在Ｈ+ 较多的条件下，蛋白质分子带正电荷成为阳离子；当溶液的pH 值大 于等电点时，即在ＯＨ- 较多的条件下，蛋白质分子带负电荷，成为阴离子。 COOH NH 3+P COO - NH 3+P COO - NH 2P H-OH 阳离子 兼性离子 阴离子 pH 大学生物化学教案 1.化学的概念（共性和个性） 化学学科的共性都是研究： 1)化学组成 物质的本质，包括：物质的组成、结构和性质； 物质的转化即物质转化的条件和方法。 根据研究的方法和角度不同，可划分成各种不同的化学： 如：无机化学、有机化学、物理化学 我们由此可以引出生物化学的概念。 2）结构与功能：生物分子的结构、功能，结构与功能的内在关系。 3）物质和能量的转化：生物体内大分子、小分子之间的相互转化，以及伴随的能量变化。 4）一切生命现象的新陈代谢，包括：生长、分化、运动、思维等；和自我复制如：繁殖、遗传等。 3.生物化学的内容 1）生物体的化学组成 四类基本生物大分子 2）新陈代谢的研究 3）遗传的分子基础和代谢的调节控制 (a)以膜结构和膜功能为基础的细胞结构效应; (b)以代谢途径和酶分子结构为基础的酶活调节; (c)以酶的合成系统为基础的酶量调节。 1.史前期 2.18世纪（启蒙期） 3.19世纪（发展期） 4.20世纪上半叶 5.20世纪下半叶 6.我国生物化学的发展情况 1.微生物的代谢活动是工业发酵的基础。 2.菌种是发酵工业的基础 1.框架式记忆 2.上课前预习 3.上课认真做笔记 4.下课后总结 5.结合实验来学习 6.充分利用网络资源 1.糖的分布 2.糖的定义 1.作为生物能源 2.作为其他物质如蛋白质、核酸、脂类等生物合成的碳骨架 3.作为生物体的结构物质 4.参与信号识别如糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理活性功能 分为：单糖、寡糖、多糖和复合糖 1.单糖 2.寡糖 由2～6个相同或不同的单糖分子缩合而成，也叫低聚糖。 3.多糖 很多个单糖分子脱水缩合的生物大分子，按组成有同多糖和杂多糖之分。 糖和非糖物质共价结合成的。 复合物。如糖脂或脂多糖，糖蛋白或蛋白聚糖。 1.链式结构 1）构型 指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。其改变涉及共价键的破坏，划分以甘油醛为基准。 2）异构体 授课教师授课班级2012级药剂班授课章节第二章蛋白质与核酸的化学 授课题目第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的结构与功能 教学地点第七教室 授课方式（请打√）理论课√讨论课□ 实训课□其他□ 课时 安排 2 授课 时间 2014年3月6日 教学分析生物化学是一门基础医学必修课程，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，主要采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。 教学目标认知目标：（知识） 1、肽键的概念 2、蛋白质的结构形式 能力目标：（专业能 力、方法能力、社 会能力） 1．培养学生的观察图表并归纳、分析问题的能力。 2．培养学生收集资料、分析资料的能力。 素质目标：1．认同蛋白质是生命活动的主要承担者。 教学重点：1、肽键的概念 2、蛋白质的结构形式 教学难点蛋白质的结构形式 氨基酸形成蛋白质的过程 教学设计 利用讲授、讨论、多媒体课件、提问、测试、等教学手段给学生进行全方位分析本节课内容。通过多媒体进行变式教学，加深对基础知识的理解和掌握。 学法设计 自主学习、合作探究：通过阅读、分析、讨论和交流，总结出氨基酸的结构特点、通式与连接方式，总结出蛋白质结构与功能多样性及其原因。 教学准备 人民卫生出版社《生物化学》第二版教材 教案、PPT、讨论话题 教学内容（任务）及过程设计教学组织、教学方法或采取的措施与手段和时间分配 第一节蛋白质的分子组成 老师导入：什么是蛋白质？我们生活中有哪些物质是蛋白质？ 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。 一、蛋白质的分子组成5min 抛出问题导入新课 基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；?第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意： （1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pK a时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pH>pI时，氨基酸带负电荷，Aa-COOH解离成Aa-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH 第一章绪论 ( 1 学时 ) 1.1 生物化学的涵义 1.2 生物化学的起源与发展 1.3 生物化学的重要性 1.4 生物化学的学习方法 学习要求：了解生物化学的学习内容和学习方法，了解生物化学产生与发展的几个重要阶段及其代表性成果，了解生物化学在人类生产、生活中的重要性及其与其它学科的 密切关系。 学习重点：生物化学的涵义；生物化学发展的重要阶段。 第二章糖类化学 ( 5学时） 2.1 糖类的概念 2.1.1 糖类的概念 2.1.2 糖的分类 2.1.3 糖类的主要生理作用 2.2 单糖 2.2.1 单糖的分类命名常见单糖 2.2.2 单糖的结构 2.2.2.1 糖的链状结构 2.2.2.2 单糖的环状结构 2.2.2.3 单糖的构象 2.2.3 单糖的性质 2.2. 3.1 物理性质 2.2. 3.2 化学性质 2.3 寡糖 2.3.1 寡糖的命名 2.3.2 主要的二糖（麦芽糖蔗糖乳糖）的结构性质 2.4 多糖 2.4.1 均一多糖 2.4.1.1 淀粉糖原 2.4.1.2 纤维素几丁质 2.4.2 不均一多糖 2.4.2.1 细菌细胞壁 2.4.2.2 细胞间质 学习要求：掌握糖的概念和分类；掌握单糖的结构和性质，区分单糖的构型和构象，链状结构和环状结构，醛糖和酮糖，α型与β型等重要概念，熟悉单糖的氧化性与还原 性等重要化学性质及其意义；了解三种主要的二糖的结构和性质；掌握重要的多 糖：淀粉与糖原的结构与性质比较，了解其它多糖的种类与生理意义。 学习重点：单糖的结构和性质；淀粉与糖原的结构与性质。 第三章脂类化学 （4学时） 3.1 脂类的概念 3.1.1 脂类的概念 3.1.2 脂类的分类 3.1.3 脂类的生理作用 3.2 脂肪酸 3.2.1 脂肪酸的概念 3.2.2 脂肪酸的结构 3.2.3 脂肪酸的物理性质性质与结构的关系 3.2.4 必需脂肪酸 3.3 单脂 3.3.1 甘油三酯 3.3.1.1 甘油三酯的结构命名 3.3.1.2 甘油三酯的物理性质 3.3.1.3 甘油三酯的化学性质 3.3.1.4 甘油三酯的生理作用 3.3.2 蜡 生物化学Ⅰ（静态）教案——于建生课程编号014102 48课时 参考书： [1]Keith E and Colin J Biological Chemistry ，lst ，Ed ，Cambridge University Press 1980 [2]Lippard ，S。J ，and Berg ，J。M ，Principles of Bioinorganic Chemistry ，University Science Books ，California 1994 [3]Nelson D L ，Cox M L .Lehninger Principles of Biochemistry .3rd，Ed ，New York ：Worth Publishers ，2000 [4]Biochemistry B.D.Hames, N.M.Hooper and J.D.Houghton科学出版社1999? [5]《生物化学》（第四版）顾天爵人民卫生出版社1998 [6]《基础生物化学》 D.沃伊特 J.G.沃伊特 C.W.普拉特朱德熙郑昌学主译科学出版社1999 [7]郑集、陈钧辉：普通生物化学，第三版，北京高等教育出版社，1998 [8]王镜岩、朱圣庚、徐长法等：生物化学，第三版，北京高等教育出版社，2002 [9]沈同、王镜等：生物化学，第二版，北京高等教育出版社，1999 习题集： 1、生物化学习题解析（第二版）陈均辉等科学出版社 2001 2、生物化学考试500题解I.D.K哈尔克斯顿四川大学出版社 1986 3、生物化学习题入门姚仁杰等译北京大学出版社1987 4、生物化学习题集张来群谢丽涛科学出版社1998 5、中国科学院硕士研究生入学考试试题与解答生物化学王克夷祁国荣科学出版社1999 课程目的与要求： 通过本课程的学习，使学生能够：（1）掌握糖类及其衍生物、脂类及其衍生物、蛋白质、核酸等构成生物机体的基础物质的化学组成、结构和性质，以及它们在体内的分布；（2）掌握生物催化剂----酶的化学本质、组成、命名、分类、催化特性、作用专一性及作用机制、米氏方程式的应用；（3）掌握各种维生素、各种激素等生物机体的重要物质的化学组成、结构、性质，以及它们各自的重要作用；（4）了解抗生素的概况以及几种重要抗生素的化学结构、来源、理化性质和作用。 第一章绪论(preface) 目的与要求： 使学生对生物化学有一个全面的初步认识，熟悉生物化学在工农业生产中的实际存在与应用。 重点讲解: 生物化学的研究对象，任务和内容，与其他学科的关联和工农业生产的发展关系。 对学生要求：掌握以上重点，同时要了解生物化学的发展。 §1 生物化学的涵义及其研究对象 一、生物化学的定义 生物化学可以认为是生命的化学(chemistry of life)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象并阐明其化学本质的学科。 二、研究对象及分类 研究对象：一切生命有机体 分类：根据研究对象可分为：植物生化、动物生化、人体生化、微生物生化 根据研究目的可分为： 临床生物化学、工业生物化学、病理生物化学、农业生物化学、生物物理化学等。 §2 生物化学的任务和内容 一、任务 生物化学临床五年制教案 课程代码 MED130004 前言 根据教学大纲要求，按临床五年制本科生的教学进度安排(总学时106学时)， 由本系主讲教师共同制订本教案，以供教师备课、讲课、复习指导参考。 绪论 教学要求： 1．了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。 2．认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。 课时安排： 0．5学时 重点： 本课程的主要内容及未来的研究方向 难点： 生物化学的发展历史及未来的研究方向 教学内容 1．生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。 2．生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究的现状、尚待解决的主要问题以及在生命科学中的意义。 3．生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。 中、英文专业词汇 biochemistry生物化学 molecular biology分子生物学 polymerase chain reaction(PCR)聚合酶链反应 gene knockout基因剔除 ribozyme(RNA enzyme)核酶 human genome project(HGP)人类基因组计划 biomolecules生物大分子 思考题： 1．生物化学的定义是什么？研究对象和研究手段分别又是什么？ 2．生物化学与医学有什么关系？为什么作为医学生的必修课？ 参考书： 1．Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer.Biochemistry. 6th ed. New York : W.H. Freeman, 2007 2． David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: Worth Publishers,2004. 生物化学实验―教案― 目录 实验一糖的颜色反应 (1) 实验二糖的还原作用 (3) 实验三多糖的实验 (4) 实验四糖的旋光性和变旋现象 (5) 实验五血糖的定量测定（葡萄糖氧化酶法） (7) 实验六人血清中总胆固醇的测定 (8) 实验七牛奶中粗脂肪含量的测定 (9) 实验八牛奶中酪蛋白的提取 (11) 实验九牛奶中酪蛋白含量的测定 (12) 实验十氨基酸的纸层析 (14) 实验十一醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质 (16) 实验十二蛋白质的颜色反应 (18) 实验十三蛋白质的沉淀反应 (20) 实验十四 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质相对分子质量 (22) 实验十五双缩脲法测定蛋白质浓度 (23) 实验十六考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 (25) 实验十七紫外光吸收法测定蛋白质浓度 (26) 实验十八血清谷丙转氨酶的测定 (28) 实验十九过氧化物酶的作用 (29) 实验二十溶菌酶的提纯结晶 (30) 实验二十一酵母RNA的提取 (31) 实验二十二 RNA的定量测定（苔黑酚法） (32) 实验二十三 DNA的提取及含量测定 (33) 实验二十四荞麦中总黄酮的定性定量研究 (33) 实验一糖的颜色反应 [实验目的及要求] 1. 掌握莫式（Molisch）试验鉴定糖的原理和方法。 2. 掌握塞式（Seliwanoff）试验鉴定酮糖的原理和方法。 3. 掌握杜式(Tollen)试验鉴定酮糖的原理和方法。 [实验原理] 1．莫式试验：糖经无机酸（浓硫酸、浓盐酸）脱水产生糠醛或糠醛衍生物，后者在浓无机酸作用下，能与а-萘酚生成紫红色缩合物。 2．塞式试验：酮糖在浓酸的作用下，脱水生成5-羟甲基糠醛，后者与间苯二酚作用，呈红色反应；有时亦同时产生棕红色沉淀，此沉淀溶于乙醇，成鲜红色溶液。 3．杜式试验：戊糖在浓酸溶液中脱水生成糠醛，后者与间苯三酚结合成樱桃红色物质。 [实验仪器及用品] 仪器：水浴锅。 器皿：吸管、试管。 实验药品：蔗糖、葡萄糖、淀粉、果糖、阿拉伯糖、半乳糖、а-萘酚、浓硫酸、95%乙醇、间苯二酚、盐酸、间苯三酚。 [实验试剂] 莫式试剂：а-萘酚5g,溶于95%乙醇并稀释至100ml。现用现配，并贮于棕色试剂瓶中。 塞式试剂：间苯二酚50mg，溶于100ml盐酸（V H2O：V HCl=2:1），现用现配。 杜式试剂：2%间苯三酚乙醇溶液（2g间苯三酚溶于100ml95%乙醇中）3ml,缓缓加入浓盐酸15ml 及蒸馏水9ml。临用时配制。 [实验内容及步骤] 一、莫式实验 于4支试管中，分别加入1 ml1%葡萄糖溶液、1%蔗糖溶液、1%淀粉溶液和少许纤维素（棉花或滤纸浸在1 ml水中），然后各加莫式试剂2滴，摇匀，将试管倾斜，沿管壁慢慢加入浓硫酸1.5 ml （切勿振摇！），硫酸层沉于试管底部与糖溶液分成两层，观察液面交界处有无紫色环出现。 二、塞式试验 于4支试管中，分别加入0.5 ml1%葡萄糖溶液、1%蔗糖溶液、1%果糖溶液，然后各加塞式试剂 2.5ml，摇匀，同时置沸水浴内，比较各管颜色及红色出现的先后顺序。 三、杜式试验 教案 课程名称生物化学 院（部）医学院 教研室(实验室) 生物化学 授课班级级 主讲教师 职称 使用教材生物化学人卫，周爱儒主编，7版 河南大学教务处制 二○○七年一月 教案（首页） 注：课程类别：公共基础课、专业基础课、专业必修课、专业选修课、集中实践环节、实验课、公共选修课 生物化学课程教案 生物化学课程教案 第十章DNA的生物合成 遗传信息从亲代DNA传递到子代DNA分子上，称为复制，这是生物体内高分子的聚合过程，即DNA的生物合成。 第一节复制的基本规律 一、半保留复制 （一）半保留复制的定义 复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。子代细胞的DNA双链，其中一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。由于碱基互补，两个子细胞的DNA双链，都和亲代母链DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制（semi-conservative replication）。 （二）半保留复制的实验依据 把细菌放在含15NH4Cl的培养液中培养若干代，分离出的DNA是含15N的“重”DNA，密度比一般含14N的DNA高。用密度梯度离心法，15N-DNA形成的致密带位于普通14N-DNA所形成的致密带的下方。 把含15N－DNA的细菌放回含普通的NH4Cl培养液中培养。细菌在营养条件充足时，20分钟就可以生长成新一代。提取子一代的DNA再作密度梯度离心分析，发现其致密带介于重带与普通带之间，看不到有单独的重带或普通DNA 带。 实验结果说明：子一代DNA双链中有一股是15N单链，而另一股是14N单链。前者是从亲代接受和保留下来的，后者则是完全新合成的。密度梯度离心实验，完全支持半保留复制的设想。 含15N-DNA的细菌在普通培养液中继续培育出子二代，其DNA则是中等密度的DNA与普通DNA各占一半这也进一步证明复制是采取半保留式的。实验还可按子3代、子4代……进行下去，15N－DNA则按1／8、1／16…¨的几何级数逐渐被“稀释”掉。 （三）半保留复制的意义 1、使亲代DNA所含的信息以极高的准确度传递给子代DNA分子。 2、DNA通过复制和基因表达这两种主要功能，决定了生物的特性和类型并体现了遗传过程的相对保守性。 遗传的保守性，是物种稳定性的分子基础，但不是绝对的。 Biochemistry § Major references 1) Biochemistry Garrett & Grisham, 2nd or 3rd Edition (provided) 2) Principles of Biochemistry, Lehninger, Nelson & Cox, 3rd edition 3) Biochemistry, Stryer, 5th edition LIN Shengcai; E-mail: linsc@https://www.doczj.com/doc/c713303164.html, § Content ?Basic concepts of biochemistry ?Biochemistry as a chemical science ?Distinction between inanimate matter from living organisms ?Biological molecules or biomolecules –Macromolecules and building blocks ?Biochemistry as an interdisciplinary science ? Biological forces ? Dynamic cells ?Water: the medium of life What Is Biochemistry? ?B iochemistry seeks to describe the structure, organization, and functions of living matter in molecular terms. Roots (history) of Biochemistry 食品生物化学教案 【篇一：生物化学教案】 基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授 课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食 品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学 科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明 确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢 奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发 现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸 由终止密码uga编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解 离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：ph=pka时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？his在生理ph条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同ph下的组成分析和电泳行为？ phpi时，氨基酸带负电荷，aa-cooh解离成aa-coo，向正极移动。ph=pi时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小phpi时，氨基酸带正电荷，aa-nh2解离成-nh3，向负极移动。 （4）8种必需氨基酸（记忆）： ile、met 、val 、leu、trp、 phe、 thr、lys （四）课程选用的教材、教学的基本内容和重点 教材：王镜岩等主编，《生物化学》上、下册，高等教育出版社，第三版。 参考教材：郑集等主编，《生物化学》，高等教育出版社，第三版。 罗盛纪等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社，第三版。 张楚富主编，《生物化学原理》，高等教育出版社。 Garrtt，《生物化学》（影印版），高等教育出版社，第二版。 从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物化学教学要求的精神，为密切结合教学需要，本课程参考现行学时数主要介绍以下几方面内容： （1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系； （2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律； （3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控； （4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术 （五）课程的教学方法、教学手段和特点 ⒈讲课根据具体教学内容，采用大班讲授与小班讨论相结合的方法。教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。讲课要采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，生动活泼，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分析问题和解决问题的能力。对学有余力的学生，积极开展第二课堂，因材施教。 ⒉实验实验分小班进行，尽量让学生多动手操作。通过实验，使学生加深对基本理论的理解，掌握必要的基本技术及培养独立工作的能力。实验中，教师要以身作则，严格要求，耐心指导，狠抓科学性、准确性、严密性。教师注意多巡堂，多启发，让学生多动手，多思考，并通过多媒体手段下载有关生化实验的最新方法和技术播放给学生观看，尽可能让学生了解本学科的前沿知识。 ⒊自学和第二课堂活动学生在听课和实验的基础上，积极主动地自学。对学有余力的学生，通过指定课外阅读资料，翻译专业文献，专题讲座，组织业余兴趣小组等形式适当提高。对学习有困难的学生，应帮助其分析原因，指导学习方法。 ⒋复习过程中，及时了解学生学习情况，针对存在的问题进行答疑。 （六）课程教学重点与难点 本课程的教学重点与难点为以下三个方面： （1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系； （2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、 《生物化学》教案 第一章蛋白质（4学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？ His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式的推导 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。 pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小 pH 生物化学 内蒙古农业大学 2014年8月 绪论 教学目的与要求： 1、了解生物化学的发展史，明确生物化学的概念、任务； 2、了解生物化学与各学科之间的联系及研究生物化学现实意义； 3、了解生物化学与其他学科的关系、应用与前景和学习方法。 教学重点：生物化学的概念、研究对象和内容 教学难点：生物化学的研究内容 教学时数：1学时 教学手段：讲授法，利用多媒体与传统方法的相结合。 教学内容： 一、生物化学的概念、研究对象和内容 1、生物化学是介于生物和化学之间的一门边缘科学，它是用化学的理论和方法作为主要手段来研究生命现象，从而揭示生命的奥秘。它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成和生命活动所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理机能的关系的一门科学。 生物化学的任务就是研究组成生物体基本物质的性质，结构与功能，以及这些物质在生命活动过程中所进行的化学变化的规律及其与生理机能的关系，从而阐明生命现象的本质，并把这些知识应用到社会实践和生产实践中去，以达到征服自然和改造自然的目的。 2、生物化学研究的主要内容 1）．生物体的物质组成、结构与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 2）．物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3）．遗传信息的传递与表达：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 4）.组织与器官机能生物化学：生命有机体是一个统一协调整体。 二、生物化学的发展 第一阶段从19世纪末到20世纪30年代，主要是静态的描述性阶段，对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。其中菲舍尔测定了很多糖和氨基酸的结构，确定了糖的构型，并指出蛋白质是以肽键连接的。1926年萨姆纳制得了脲酶结晶，并证明它是蛋白质。 第二阶段约在20世纪30～50年代，主要特点是研究生物体内物质的变化，即代谢途径，所以称动态生化阶段。其间突出成就是确定了糖酵解、三羧 生物化学教案院系：食品与生物工程学院 专业：生物工程09级 教师：_________ 冯戲 _________ 时间：2010-2011 年第一学期 所用教材：王镜岩、朱圣庚主编高等教育出版社出版 绪论 主要内容：生物化学的涵义、学科的形成和发展、本课程的内容组成、为什么要学 习生化、学习生化注意的几个问题 目的：了解生物化学的含义及生物化学的发展史，掌握生物化学组成的30种分子。一、生物化学的含义 生物化学是关于生命的化学本质的科学。它是以研究生物体的化学组成，生物物质的结构和功能，生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的生物化学原理为基本内容的科学。 二、学科的形成和发展 1、史前（19 世纪以前）积累了许多与生化有关的实践经验。 我们的祖先早在公元前22 世纪就用谷物酿酒；公元前12 世纪就会制酱；公元7 世纪孙思邈就用车前子、杏仁等中草药治疗脚气，用猪肝治疗夜盲症；18 世纪70 年代，Scheele 从动植物材料中分离出甘油及柠檬酸、苹果酸、乳酸、尿酸等有机物；18 世纪80年代，Lavoisier证明了呼吸就是氧化作用，他还证明了酒精发酵本质上是一系列的化 学过程。 2、19 世纪，人们对生命现象展开了比较广泛的研究，对生命的化学本质的认识有了很大的提高，为生物化学学科的形成奠定了基础。 1810 年Gay-lussac 推导出了酒精发酵的反应式；19 世纪50 年代Pasteur 证明了酒精发酵是微生物引起的，排除了发酵自生论。1877 年，Hoppe-Seyler 首次提出 “ biochemie ”（生物化学）这一名词，并创办了《生理化学》杂志；1897年B u chner 兄弟利用酵 母汁液发酵蔗糖产生酒精的研究，是生化发展早期的一个里程碑。 3、上世纪30 年代到80 年代，生物化学进入快速发展的时期。 课程名称有机化学 课程代码学分3总学时48讲课学时48实验学时 课程性质基础课（√）专业基础课（）专业课（）必修课（√）选修课（）任课教师职称讲师授课时间 授课对象农学、生物学、食品科学各专业 教学目的与要求 化学学科是现代生命科学的基础，是生物技术转化为生产力的桥梁和纽带，是未来生命科学工作者知识结构的重要组成部分。有机化学化学课程是各专业本科生的必修基础课，主要讲授有机化合物的组成、结构、性质及其性质变化规律。通过本门课程的学习，使学生掌握有机化学的基本概念和基本理论、基本有机反应及有机化合物结构与性能之间的关系，了解常见有机化合物在农业生产中及人们日常生活中应用，提高学生的认知能力及创新能力。为学生今后的专业课学习及今后的科研、教学、生产工作打下坚实的化学基础。 教学基本要求学生学完本课程后，应达到如下要求： 1、了解本课程的知识结构体系、研究范畴及在基础科学中的地位。 2、掌握有机化学基础理论及其应用。 3、了解与农业有关的有机化合物知识。 教材有机化学,夏百根,北京,中国农业出版社,2002. 主要参考资料基础有机化学，刑其毅，北京：高等教育出版社 有机化学，王积涛，南京：南开大学出版社 有机化学，曾昭琼，北京：高等教育出版社 有机化学（第三版），汪小兰编，北京高等教育出版社. 有机化学，谷文祥，北京：科学出版社 生物化学(上、下册），沈同,王镜岩主编,北京高等教育出版社 系（教研 室）或导师 审阅意见 主任（导师）签字：年月日 教学内容与学时分配 教学时数 讲课实验小计备注教学内容 绪论2学时独立开课 烷烃和环烷烃4学时 烯烃、炔烃和二烯烃5学时 芳香烃4学时 旋光异构3学时1学时（习题课）卤代烃3学时 醇、酚、醚4学时 醛、酮、醌4学时1学时（习题课） 羧酸、取代酸及衍生物5学时 含氮和含磷有机物4学时 杂环化合物3学时1学时（习题课） 油脂和类脂﹡自学内容 碳水化合物2学时 氨基酸、蛋白质和核酸1学时1学时（习题课） 波谱知识简介﹡自学内容 总计44学时4学时 教案首页 教学内容 第一章绪论 第一节生物化学的概念与研究内容 一、生物化学的概念 生物化学是研究生命的化学，即研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。 二、生命化学研究的内容 （一）生物体的物质组成 无机物：水和无机盐 组成生物体的物质小分子有机物：有机酸、单糖、氨基酸、核苷酸等 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖及脂复合物 几个概念 ●有机物：含碳化合物或碳氢化合物及其衍生物的总称。 ●无机物：指除有机物（含碳骨架的物质）以外的一切元素及其化合物。 如：水、食盐、硫酸等，CO、CO2、CO3-、氰化物等也属于无机物。 生物体中的无机物主要有水及一些无机离子，如：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cl-等，所以无机物主要由水和无机盐组成，水分为自由水和结合水，无机盐可分为离子和化合物。 ●相对分子量：化学式中各个原子的相对原子质量的综合，数值上等于摩尔质量。 ●生物大分子：指作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子。 ●小分子是相对于大分子来说的，当某个化合物分子量非常大，几千到几万的时候，可以 被称作大分子，其他就是小分子。 ●小分子有机物是分子量很小的有机物，如甲烷、乙烯等。 （二）物质代谢及其调节 物质代谢 新陈代谢 能量代谢 1、合成代谢：从小的前体或构件分子合成较大的分子的过程。 （同化作用）如：氨基酸和核苷酸合成蛋白质和核酸，需要消耗能量。 2、分解代谢：将来自环境或细胞自己储存的有机营养物质分子，逐步反应降解成较小的、（异化作用）简单的终产物的过程。（释放能量） ●在新陈代谢中，机体通过物质的合成代谢维持其生长、发育、更新和修复，通过分 解代谢产生能量和排除废物。 （三）物质结构、生理功能与新陈代谢的关系 （四）遗传信息的传递与表达 生物体具有繁殖能力和遗传特性。核酸是遗传的物质基础。上海海洋大学生物化学期末试卷教案资料
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