生物化学期末复习资料
一、是非判断：
1.Edman降解反应中苯异硫氰酸（PITC）是与氨基酸的α-氨基形成PTC-氨基酸。（）
2.蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。蛋白质变性后沉淀都是
因为中和电荷和去水膜所引起的。（）
3.如动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体速度大于生成酮体速度。（）
4.在天然氨基酸中只限于α – NH2能与亚硝酸反应，定量放出氮气。脯氨酸、羟脯氨酸环
中的亚氨酸，精氨酸、组氨酸和色氨酸环中的结合N皆不与亚硝酸作用。（）
5.使用诱导契合假说可以解释许多酶的催化机制。（）
6.若双链DNA中的一条碱基顺序为：pCpTpGpGpApC，则另一条链的碱基顺序为：
pGpApCpCpTpG。（）
7.技术碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。（）
8.增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。（）
9.酶被固定后，一般稳定性增加。（）
10.所有的磷脂分子中都含有甘油基。（）
11.胆固醇分子中无双键，属于饱和固醇。（）
12.在三羧酸循环中，琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化成延胡索酸时，电子受体为EAD。（）
13.蛋白质变性后，其氨基酸排列顺序并不发生变化。（）
14.1 mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经一次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终
净生成2 mol ATP分子。（）15.若没氧存在时，糖酵解途径中脱氢反应产生的NADH + H+交给丙酮酸生成乳酸，若有氧
存在下，则NADH + H+进入线粒体氧化。（）
二、单项选择
1.维生素PP是下列那种辅酶的组成成分？（）
A.NAD
B. CoA – SH
C. TPP
D. FH
2.用Edman降解法测某肽的N端残基时，未发现有游离的PTH –氨基酸产生，问下述四
种推测中，哪一种是不正确的？（）
A.其N端氨基酸被乙酰化
B.被N端氨基酸是Pro
C.此肽是环肽
D.其N端氨基酸是Gln
3. 1mol葡萄糖经糖的有氧氧化过程可生成的乙酰CoA（B）
A. 1mol
B.2mol
C.3mol
D.4mol
E.5mol
4. DNA经紫外线照射后会产生嘧啶二聚体，其中主要的是（C）
https://www.doczj.com/doc/de3981221.html,
B.CT
C.TT
5.在缺氧的情况下，糖酵解途径生成的NADH+H+的去路是（B）
A. 进入呼吸链氧化供应量
B．丙酮酸还原为乳酸
C．3-磷酸甘油酸还原为3-磷酸甘油醛
D．醛缩酶的辅助因子合成1,6-双磷酸果糖
E．醛缩酶的辅助因子分解1,6-双磷酸果糖
6.脂肪酸分解产生的乙酸CoA去路（B）
A.合成脂肪酸
B.氧化功能
C. 合成酮体
D.合成胆固醇
E.以上都是
7.不属于两性分子的脂是（C）
A. 胆固醇
B.磷脂酸
C. 甘油三酯
D. 甘油二酯
E. 甘油单酯
8.一碳单位的载体是（B）
A. 二氢叶酸
B. 四氢叶酸
C. 生物素
D. 焦磷酸硫胺素
E. 硫辛酸
9.鸟氨酸循环的主要生理意义是（A）
A.把有毒的氨转变为无毒的主要途径
B. 合成非必需氨基酸
C. 产生精氨酸的主要途径
D. 产生鸟氨酸的主要途径
E．产生瓜氨酸的主要途径
10.在一反应体系中，[S]过量，加入一定量的I，测v~[E]曲线，改变[I]，得一系列平行曲线则加入的I的是（D）
V
[E]
A.竞争性可逆抑制剂
B.非竞争性可逆抑制剂
C. 反竞争性可逆抑制剂
D. 不可逆抑制剂
E. 无法确定
11.由W、X、Y和四种蛋白质组成的混合样品，经Sephsdex-G100凝胶过滤层析后，得到的层析结果如下图所示，这四种组分中相对分子质量最大的是：（）
Ａ．Z B.W C.Y D.X
12. 下列有关mRNA的论述，哪一项是正确的？（）
A. mRNA是基因表达的最终产物
B. mRNA遗传密码的方向是3’→5’
C. mRNA遗传密码的方向是5’→3’
D. mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合
E. 每分子mRNA有3个终止密码子
13. 不能产生乙酰CoA的是（）
A. 酮体
B. 酯酸
C.胆固醇
D.Glc
14. 人尿中嘌呤代谢产物主要是（）
A. 尿素
B. 尿酸
C. 尿囊酸
D.尿囊素
15.利用磷酸来修饰酶的活性，其修饰位点通常在下列哪个氨基酸残基上？（）
A.Cys
B. His
C.Lys
D. Ser
16.酶的非竞争性抑制使（）
Ａ. Km增加 B. Km减少 C. Vmax增加 D. Vmax减少
17.Lys—ALa—GLy在PH7.0 时所带的静电荷为（）
A. +2
B. +1
C. 0
D. -1
18.可用下列哪种方法打开蛋白质分子中的二硫键（）
A.用b—疏基乙醇
B.用8mol/L尿素
C. 用水解的方法
19.在厌氧条件下，下列哪一种化合物在哺乳动物肌肉组织中积累？（）
A. 葡萄糖
B. 丙酮酸
C. 乙醇
D. 乳酸
20 联合脱氢作用所需的酶有（）
A.转氨酶和D-氨基酸氧化酶
B. 转氨酸和腺苷酸脱氢酶
C.转氨酸和L-Glu脱氢酶
D. L-Glu脱氢酶和腺苷酸脱氢酶
四．简答：
1. 为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？
答：三羧酸循环的底物是乙酰辅酶A，而糖和脂类在进行分解时的最终底物正是这个乙酰辅酶A。
同时，三羧酸循环中间还有10步反应，每一步都可以接受外来的正确分子进入循环，这就为脱去氨基的氨基酸（即蛋白质分解后的产物）的进一步氧化提供了途径。
需要进一步理解的是，这三类物质的代谢终产物都是二氧化碳和水（蛋白质要加上尿素），而这正是三羧酸循环的作用：将含碳骨架氧化成二氧化碳和水。使用共同的途径，就可以减少参加不同反应所需要的酶，不仅可以减少细胞内蛋白质成分的混乱程度（实际上已经非常混乱了），还可以减少表达这些蛋白质的压力（即需要的原料和酶），更可以减小基因组的大小。
所以，可以说，三羧酸循环是糖、脂、蛋白质的代谢共同通路。
2. 什么是生物氧化？生物氧化有哪几种方式？
答：1）糖、脂肪、蛋白质等营养物质在生物体内氧化分解成CO2、水并释放能量的过程
2）方式：1）加氧；2）脱氢；3）失去电子
3.酶与一般化学催化剂的异同点是什么？
答：（1）酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，在许多方面是相同的，如用量少而催化效率高。和一般催化剂一样，酶仅能改变化学反应的速度，并不能改变化学反应的平衡点，酶在反应前后本身不发生变化，所以在细胞中相对含量很低的酶在短时间内能催化大量的底物发生变化，体现酶催化的高效性。酶可降低反应的活化能（ACTIVATION ENERGY），但不改变反应过程中自由能的变化（△G），因而使反应速度加快，缩短反应到达平衡的时间，但不改变平衡常数（EQUILIBRIUM CONSTANT）。（2）然而酶是生物大分子，具有其自身的特性：（1）酶催化的高效性：酶的催化作用可使反应速率提高10^6~10^12倍，比普通催化剂效能至少高几倍以上。（2）酶催化剂的高度专一性：包括反应专一性、底物专一性、手性专一性、几何专一性等，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。如糖苷键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解，但水解这些化学键的酶却各不相同，分别为相应的糖苷酶、酯酶和肽酶，即它们分别被具有专一性的酶作用才能水解。（3）酶催化的反应条件温和：酶促反应一般在PH=5~8的水溶液中进行，反应温度范围为20~40℃（4）酶比一般的催化剂更易失活！
4. 试述生物遗传的中心法则及其补充？
４.答：（1）. 20世纪50年代末CRICK提出的中心法则，指出生物体遗传信息的遗传途径：
即从DNA传递到RNA，又从RNA传递到蛋白质，蛋白质的合成是遗传信息的表达. （2）. 考虑到某些RNA病毒具有特殊的贮存、传递和表达信息的方式，如RNA肿瘤病毒有一种反转录酶，即将病毒RNA反转录为RNA分子，然后由DNA转录为RNA，再翻译为蛋白质，CRICK于1971年对中心法则进行补充，如上图所示。
五．计算与思考
1. 称取25㎎蛋白酶配制成25ML酶溶液，从中取出0.1ML酶液，以酪蛋白为底物，用FOLIN-
酚比色法测定酶活力，得知每小时产生1500微克酪氨酸，另取2ML酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2毫克（蛋白质中氮的含量比较固定：16%），若以每分钟产生1微克酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，根据以上数据求：（1）1毫升酶液中所含蛋白质量及活力单位，（2）比活力，（3）1克酶制剂的总蛋白含量及活力
解答：（1）1ML酶液中所含的蛋白质量及活力单位：
凯氏定氮法：0.2㎎X6.25/2=0.625㎎
活力单位：1500/60/0.1=250U
（2）比活力=活力单位数/毫克酶蛋白（N）=250U/0.625㎎=400
（3）1克酶制剂的总蛋白含量及总活力：
（每分钟产生1微克TYR的酶量规定为1个活力单位）
总蛋白的量=625㎎，总活力=250UX1000=2.5X104U
2. 分别计算1摩尔核糖、1摩尔月桂酸（12碳酸）彻底氧化分解，各产生多少摩尔ATP 和CO2？
3. 根据上列箭头指向的酶作用的键，指出相对应的酶：
（1）A （a）胃蛋白酶
（2）B （b）羧肽酶
（3）C （c）胰凝乳蛋白酶（4）D （d）氨肽酶（5）E （e）胰蛋白酶
一单元绪论 1. 1965年我国在世界上首先人工合成了有生物活性的（ C ） A.尿素D.猪姨岛素 B.生长激素 C.结晶牛胰岛素E. tRNA 2.研究构成生物体的基本物质的化学组成、结构、性质、功能属于（C ） A.静态生物化学 B.动态生物化学c.信息生物化学D. 机能生物化学E.生物技术 3.下列物质不属于生物大分子的是（B ) A.蛋白质 B.维生素D. 脂类E.糖类 4.下列打破了醸的化学本质都是蛋白质的传统概念的事件是（ D ） A. DNA双螺旋结构模型的创立 B.遗传中心法则的确立 C. 体外重组DNA方法的建立 D.核酶的发现 E.聚合醸链反应（PCR) 的发明 5.下列不是生物药物药理学特性的是（E ） A.治疗的针对性强 B.药理活性高 C.毒副作用小E.稳定性差 二、简答题 1. 生物化学的研究内容包括哪些？（P1-2） 生物化学的研究对象是活细胞和生物体，研究内容十分广泛，其研究的主要目的是从分子水平上探讨生命现象的本质并把这些基础理论、基本原理和技术应用于相关学科领域、生产实践及临床用药指导中。从而控制生物并改造生物，征服自然并改造自然，保障人类健康和提高人类生存质量。现代生物化学的研究主要集中于构成生物体的物质基础，物质代谢及其调节控制，遗传信息的储存、传递、表达和调控。 2.请解释一下生物药物的概念并说明它的特点。 生物药物是指利用生物体、生物组织或其成分，综合运用生物学、生物化学、物理化学、生物技术和药学等学科的原理和方法制造的一大类用于预防、诊断和治疗的制品。 生物药物的特点：治疗的针对性强、药理活性强、毒副作用小、营养价值高、生理不良反应时有发生。 二单元蛋白质的化学 一、单项选择题 1.蛋白质的基本结构单位是（D）。 A.肽键平面 B.核苷酸 C.肽 D. 氨基酸 E.葡萄糖 2.蛋白质变性（C ）。 A. 由肽键断裂而引起 B.都是不可逆的 C.可使其生物活性丧失 D.紫外吸收能力增强 E. pl降低 3.分子病主要是哪种结构异常（A ） A. 一级结构 B. 二级结构c.三级结构D. 四级结构E.空间构象 4.下列关于蛋白质结构叙述中不正确的是( A) 。 A.所有蛋白质都有四级结构 B.a-螺旋为二级结构的一种形式 C. 一级结构决定空间结构 D.亚基单独存在，仍具活性 E. 三级结构是指一条多肤链内所有原子的空间排列 5.从组织提取液中沉淀活性蛋白质而又不使其变性的方法是加入（ A ） A.硫酸按 B.强酸 C.氯化汞 D.三氯醋酸 E.尿素 6.在以下混合蛋白质溶液中，各种蛋白质的pl分别为4.3、5.0, 5.4, 6-5, 7.4，电泳时欲使其都泳向正极，缓冲溶液的PH应该是( A )。 A- PH 8.1 B. pH 5.2 C. pH 6.0 D- pH 7.4 E. pH 7.0 7.最易受非蛋白氣影响的蛋白质含量测定方法是（B ）。
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
生物化学考试辅导资料 一.考试内容精要 一、蛋白质的生物学功能(了解即可) 蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多，其主要的生物学功能是： （一）催化和调节能力 某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。 某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。 （二）转运功能 某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。 (三）收缩或运动功能 某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。 （四)防御功能如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。 （五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。 (六）结构蛋白 许多蛋白质起支持作用，给生物结构以强度及保护，如韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度。 （七）其他功能 如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病。 二、蛋白质的分子组成 （一）元素组成 组成蛋白质分子的主要元素有碳、氢、氧、氮、硫。有些还含有少量磷或金属元素。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，且蛋白质是体内的主要含氮物，因此可以根据生物样品的含氮量推算出蛋白质的大致含量。 （二）氨基酸 氨基酸是蛋白质的基本组成单位，存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）即左旋氨基酸，因为甘氨酸无手性碳原子(与四个不同的原子或基团相连的碳原子)，大多数有手性碳原子的是手性分子，手性分子有旋光活性。根据它们的侧链R的结构和性质可分为四类： 1．非极性疏水性氨基酸： 这类氨基酸的特征是在水中的溶解度小于极性氨基酸。 2极性中性氨基酸： 这类氨基酸的特征是比非极性氨基酸易溶于水，且羧基数等于氨基数，故为中性氨基酸，但因为羧基电离能力较大，故其实际上具有弱酸性。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。这两种氨基酸都含有两个羧基，在生理条件下带负电，故为酸性氨基酸。 4．碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。这类氨基酸在生理条件下带正电，故为碱性氨基酸。 还需要记住这20种氨基酸的英文缩写符号，尤其是三字符号，并且这四种类别的氨基酸中还有几种特殊的氨基酸，也需记住它们的独特特征。 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中含有芳香环 含硫氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸分子中含硫元素，甲硫氨酸也叫蛋氨酸。 亚氨基酸：脯氨酸，其氨基处于环中，为亚氨基酸 支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，这三种均含有支链 其中有八种氨基酸人体内不能自身合成，必须从食物中获得，称为必需氨基酸，它们是缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。 三、氨基酸的理化性质 （一）两性电离及等电点 氨基酸分子中含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一pH值的溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势与程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。这里有一个等电点的计算问题： 1侧链R为非极性基团或虽为极性但不解离的，此种氨基酸的等电点主要由α-氨基和α-羧基的解离常数的负对数pK1，pK2决定，pI=1/2(pK1+pK2) 2侧链基团可以解离，则由α-氨基，α-羧基及R基团解离情况共同决定，只需写出电离式，取其兼性离子两边的pK值的平均值即可。如赖氨酸其电离式为：
糖类 1.自然界中最重要的单糖是：戊糖和己糖。 2.最简单的单糖含3个碳原子，有两个:甘油醛和二羟丙酮。（P2） 3.寡糖的命名（17）、常见糖的写法（P19） 4.自然界存在的重要二糖有三种：蔗糖、麦芽糖、乳糖。 5.多糖：同聚多糖：淀粉、糖原、纤维素、几丁质。 杂多糖：果胶。 6.糖的还原性：无还原性：蔗糖 有还原性：麦芽糖、乳糖 单糖都有还原性，二糖部分有还原性。 脂类 1.按化学结构，脂类可以分为两大类： 单脂：脂肪、油、蜡 复合脂：磷脂、糖脂、硫脂、脂蛋白
衍生脂类：萜类、固醇等 2.自然界常见的脂肪酸：软脂酸和硬脂酸。 自然界常见的脂肪酸是顺势构型。 3.乳化作用：脂肪虽不溶于水，但在乳化剂作用下，可变成很细小的颗粒，均匀地分散在水里面而形成稳定的乳状液，这个过程叫乳化作用。 4.磷脂具有双亲性，既亲水又亲油。（别的脂类是否有此性质？） 5.维生素D2原：麦角固醇在阳光或紫外线照射下，可转变为维生素D2，故麦角固醇又称为维生素D2原。 蛋白质化学 1.参与组成蛋白质的有20种基本氨基酸，都是L构型。 2.常见氨基酸的三字母缩写： Gly甘氨酸Ala丙氨酸Val缬氨酸Leu亮氨酸Ile异亮氨酸Phe苯丙氨酸Glu谷氨酸Met甲硫氨酸 3.等电点：当溶液在某一pH 值时，蛋白质所带正、负电荷相等，即总净电荷为零，此时溶液的pH 称该
蛋白质的等电点(pI)。 4.氨基酸的解离和两性性质（57） 5.蛋白质的结构： 一级结构指的是以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。 二级结构指肽链主链骨架原子的相对空间位置，而不涉及残基侧链。 三级结构指在二级结构或超二级结构基础上肽链发生的再折叠、卷曲。 四级结构指由两条或两条以上多肽链构成的蛋白质分子，结构就更为复杂，其结构的最小共价单位称为亚基或亚单位。亚基和亚基的结合方式称为四级结构。 6.二级结构有哪几种： α-螺旋β-折叠β-转角 7.蛋白质的胶体性质：因为蛋白质分子的直径一般在2nm~20nm的范围内，所以蛋白质溶液是胶体。 8.蛋白质的变性：某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性。 蛋白质变性的特点：次级键被破坏 天然结构解体
第六章脂类代谢 一、知识要点 （一）脂肪的生物功能： 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。 （二）脂肪的降解 在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 （三）脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 （四）磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题
一、名词解释 二、选择题（每题1分，共20分） 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（） A：疏水键；B：肽键： C：氢键；D：二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（）。A：疏水基团趋于外部，亲水基团趋于内部；B：疏水基团趋于内部，亲水基团趋于外部；C：疏水基团与亲水基团随机分布； D：疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（） A：A+G；B：C+T： C：A+T；D：G+C。 4、DNA复性的重要标志是（）。 A：溶解度降低； B：溶液粘度降低； C：紫外吸收增大； D：紫外吸收降低。 5、酶加快反应速度的原因是（）。 A：升高反应活化能； B：降低反应活化能； C：降低反应物的能量水平； D：升高反应物的能量水平。 6、非竟争性抑制剂对酶促反应动力学的影响是（）。 A：Km增大，Vm变小； B：Km减小，Vm变小； C：Km不变，Vm变小； D：Km与Vm无变化。 7、电子经FADH2呼吸链交给氧生成水时释放的能量，偶联产生的ATP数为（） A：1；B：2；C：3；D：4。8、不属于呼吸链组分的是（） A：Cytb；B：CoQ；C：Cytaa3；D：CO2。 9、催化直链淀粉转化为支链淀粉的是（）A：R酶；B：D酶； C：Q酶；D：α—1，6糖苷酶 10、三羧酸循环过程叙述不正确的是（）。A：循环一周可产生3个NADH、1个FADH2、1个GTP； B：可使乙酰CoA彻底氧化； C：有两步底物水平磷酸化； D：有4—6碳的羧酸。 11、生物体内脂肪酸氧化的主要途径是（）。A：α—氧化；B：β—氧化； C：ω—氧化；D：过氧化。12、脂肪酸从头合成途径不具有的特点是（）A：利用乙酰CoA作为活化底物； B：生成16碳脂肪酸； C：需要脂肪酸合成本科系催化； D：在细胞质中进行。 13、转氨酶的辅酶是（） A：FAD；B：NADP+； C：NAD+；D：磷酸吡哆醛。 14、氨基酸分解的主要途径是（）。 A：氧化脱氨基作用；B：裂解作用； C：脱氨基作用；D：水解作用。 15、合成嘌呤环的氨基酸是（）。 A：甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酸； B：甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺； C：甘氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺； D：蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酸。 16、植物体的嘌呤降解物是以（）形式输送到细嫩组织的。 A：尿酸；B：尿囊酸； C：乙醛酸；D：尿素。 17、DNA复制方式为（）。 A：全保留复制； B：半保留复制； C：混合型复制； D：随机复制。 18、DNA复制时不需要下列那种酶（）。 A：DNA聚合酶； B：引物酶； C：DNA连接酶； D：RNA聚合酶。 19、细胞内编码20种氨基酸密码子总数为（）A：16；B：64；C：20；D：61。20、mRNA在蛋白质合成重要性在于携带有（）A：遗传密码； B：氨基酸； C：识别密码子的结构； D：各种蛋白质因子的结合部位。 三、填空题（每空1分，共20分）。 1、蛋白质在等电点时，溶解度最（），导电性最（）。 2、米氏常数值大时，酶与底物的（）小；酶作用于不同底物，其米氏常数（），其中米氏常数值最小的称为（）。 3、生物氧化是（）在细胞中（），同时产生（）的过程。 4、麦芽糖是（）水解的中间产物。它是
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作
第二章糖类化学 1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合 物。 2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。 3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定，已距醛基或 酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型. 4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而 成。 5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。 6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。 7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。 8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间 识别和生物分子识别。 第三章蛋白质 1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 2.大多数蛋白质的含氮量接近16% 3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。 4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。 5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。 6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。 7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基 酸。 8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、 色氨酸、苯丙氨酸。 9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬 酰胺。 10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等， 净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中
生物化学复习资料 Amino acid（氨基酸）: All proteins are made up from the same set of 20 standard amino acids. A typical amino acid has a primary amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom and a side-chain(R group) attached to a central α-group atom(Cα). Proline（脯氨酸）is the exception to the rule in that it has a secondary amino group. Primary structure（一级结构）: The linear（线状的）sequence of amino acids joined together by peptide bonds is termed（被称为）the primary structure of the protein. The position of covalent disulfide bonds between cysteine（半胱氨酸）residues is also included in the primary structure. Secondary structure（二级结构）: Secondary structure is a protein refers to the regular folding of regions of the polypeptide chain. The two most common types of secondary structure are the αhelix and βpleated sheet（β折叠）. Tertiary structure（三级结构）: Tertiary structure in a protein refers to the three-dimensional（三维的）arrangement of all the amino acids in the polypeptide chain. This biologically active, native conformation（构造；形态）is maintained by multiple（多重的；多样的）noncovalent （非共价的）bonds. Quaternary structure（四级结构）: if a protein is made up of more than one polypeptide chain it is said to have quaternary structure. This refers to the spatial（空间的）arrangement of the polypeptide subunits（亚基；亚单位）and the nature of the interactions between them. Protein stability（蛋白质稳定性）: In addition to the peptide bonds between individual amino acid residues, the three-dimensional structure of a protein is maintained by a combination of noncovalent interactions(electrostatic forces（静电力）, van derWaals forces（范德华力）,hydrogen bonds（氢键）, hydrophobic forces（疏水作用力）) and covalent interactions(disulfide bonds（二硫键）). The Bohr effect(波尔效应): H+, CO2and 2,3-bisphosphoglycerate（2,3-二磷酸甘油酸）are allosteric effectors（变构效应剂）, promoting the release of O2 from hemoglobin（血红蛋白）. H+ and CO2 bind to different parts of the polypeptide chains, while 2,3-bisphosphoglycerate binds in the central cavity（凹穴）between the four subunits. Dialysis（透析）: Proteins can be separated from small molecules by dialysis through a semi-permeable membrane（半透膜）which has pores that allow small molecules to pass through but not proteins. Function and diversity of collagen（胶原蛋白）: Collagen is the name given to a family of structurally related proteins that form strong insoluble（不可溶的）fibers. Collagens consist of three polypeptide chains, the identity and distribution of which vary between collagen types. Gel filtration chromatography(凝胶过滤层析) Ion exchange chromatography(离子交换层析)
生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性： 蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶： 在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体： 激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应： 增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基： 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基， 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象： 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠： α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域： 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活： 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性，而没有组织的特异性。 2、DNA变性后，紫外吸收能力增强，生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸，构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能，但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明，核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或pH12以上时，其OD260增加，同样条件下，单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm，每匝螺旋的碱基数为10，这是B型DNA的结构。 10、NAD+，FAD和CoA都是的腺苷酸（AMP）衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变，如Km增大，Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有绝对专一性，甘油激酶可以催化甘油磷酸
一。 核酸的结构和功能 脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构 在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构 特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。