第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白（ACP） 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT） 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是，电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是，其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是，递氢体是，限速酶是，胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制，促进脂肪动员的激素称，抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤，每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA，脱下的氢由和携带，进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成，并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体，是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是，递氢体是，它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于，内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是，其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中，胆碱可由食物提供，亦可由及在体内合成，胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、，和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是，由、及所构成。
中国农业大学生物化 学试题
《生物化学》复习一 一、填空题 1、在电场中蛋白质不迁移的pH叫做。 2、1913年Michaelis和Menten提出与酶促反应速度关系的数学方程式。即米－曼氏方程式，简称米氏方程式。 3、TPP的中文名称是，其功能部位在噻唑环上。 4、催化果糖-6-磷酸C-1磷酸化的酶是。 5、脂肪酸生物合成的限速反应步骤是由催化的。 6、 CoQ是电子传递链中惟一的组分。 7、增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做。 8、tRNA的氨基酸臂上含有特殊的结构。 9、维生素D3是由其前体经紫外线照射转变而成。 10、在糖无氧酵解中，唯一的氧化发生在分子上。 11、尿素循环中产生的鸟氨酸和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。 12、因为核酸分子具有，所以在260nm处有吸收峰，可用紫外分光光度计测定。 13、α-酮戊二酸在大多数转氨酶催化的反应中具有汇集的作用。 14、在哺乳动物体内由8分子乙酰CoA合成1分子的软脂酸，总共需要消耗 分子的NADPH。 15、以RNA为模板合成DNA的酶叫作。 16、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为 %。 17、核苷酸的主要合成途径为。 19、痛风是因为体内产生过多造成的。
20、黄嘌呤氧化酶既可以使用黄嘌呤又可以使用作为底物。 二、解释概念题 1、退火： 2、氧化磷酸化： 3、脂肪酸的β-氧化： 4、转氨基作用： 5、磷氧比值（P/O）： 三、判断题 【】1、利用双缩脲反应可以确定蛋白质的水解程度。 【】2、tRNA分子中用符号Ψ表示假尿嘧啶。 【】3、在任何条件下，酶的Km值都是常数。 【】4、生食胡萝卜可以有效地补充维生素A。 【】5、沿糖酵解途径简单逆行，可从丙酮酸等小分子前体物质合成葡萄糖。【】6.酶的抑制剂可以引起酶活力下降或消失，但并不引起酶变性。 【】7．用双倒数作图法可求出别构酶的Km值。 【】8．人类缺乏V B1会产生脚气病。 【】9．发酵可在活细胞外进行。 【】10.三羧酸循环是分解和合成的两用途径。 四、单选题 1、下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？【】 A. 天然蛋白质多为右手螺旋 B. 肽链平面充分伸展 C. 每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈 D. 每个氨基酸残基上升高度为0.15nm 2、下述氨基酸中哪一种最有可能出现在球状蛋白质分子的表面？【】
生物化学实验思考题 Document number：BGCG-0857-BTDO-0089-2022
生物化学实验思考题 1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？ 间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。 2.α—萘酚的反应原理是什么？ 糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。 3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？ O沉淀。它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu 2 4.何谓纸层析法？ 用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。 5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？ 纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 6.怎样制备扩展剂？ 扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。 7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？ 平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。 8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们 的原理是什么？
四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。 （1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。 9.什么是酶的最适温度及其应用的意义？ 酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。可以利用这一原理指导工农业生产，提高生产效益。 10.什么是酶反应的最适PH?对酶的活性有什么影响？ 酶催化活性最高时反应体系的 pH 称为酶促反应的最适 PH。PH过高、过低都会使酶促反应的速率下降。 11.什么是酶的活化剂？ 指能够与分子上的一些结合，使酶活力提高的物质。 12.什么是酶的抑制剂？与变性剂有何区别？本实验结果如何证明酶的专一性？ 指与分子上的一些结合，使酶活力下降，甚至消失，但不使变性的物质。区别：酶的抑制剂不会使酶发生变性，而酶的变性剂会使酶的结构和性质发生改变。酶的专一性证明：实验结果表明通过在淀粉和蔗糖中分别加入有活性的淀粉酶和蔗糖酶后，两者均产生了还原性的糖，与本尼迪凯特试剂反应产生了砖红色沉淀，而其他的条件下均没有还原性糖的的产生，进而说明了酶的专一性。（答题时可以详尽的描述） 13.何谓碘值？有何意义？
生物化学试题及答案（6） 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号：大中小 生物化学试题及答案（6） 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号：大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链，可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN或FAD作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD为____，存在于线粒体中的 SOD为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题
《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质 重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物； 重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜
1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握：酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念，酶原激活实质 中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用； 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能 重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解
《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词： 氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基； 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？ 答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？ 答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理； 答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、
生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。
10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD
中国农业大学食品学院生物化学生物化学课后习题答案讲解 三、是非题 1．质膜中与膜蛋白和膜脂共价结合的糖都朝向细胞外侧定位。 2．生物膜是由极性脂和蛋白质通过非共价键形成的片状聚集体，膜脂和膜蛋白都可以自由地进行侧向扩散和翻转扩散。 3．膜的独特功能由特定的蛋白质执行的，功能越复杂的生物膜，膜蛋白的含量越高。 4．生物膜的不对称性仅指膜蛋白的定向排列，膜脂可做侧向扩散和翻转扩散，在双分子层中的分布是相同的。 5．各类生物膜的极性脂均为磷脂、糖脂和胆固醇。 6．主动运转有两个显著特点：一是逆浓度梯度进行，因而需要能量驱动，二是具有方向性。 7．膜上的质子泵实际上是具有定向转运H＋和具有ATP酶活性的跨膜蛋白。 8．所有的主动运输系统都具有ATPase活性。 9．极少数的膜蛋白通过共价键结合于膜脂。 10．膜脂的双分子层结构及其适当的流动性是膜蛋白保持一定构象表现正常功能的必要条件。 11．在相变温度以上，胆固醇可增加膜脂的有序性，限制膜脂的流动性；在相变温度以下，胆固醇又可扰乱膜脂的有序性，从而增加膜脂的流动性。 四、名词解释 极性脂中性脂脂双层分子外周蛋白嵌入蛋白跨膜蛋白相变温度液晶相主动运输被动运输简单扩散促进扩散质子泵 五、问答题 1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？ 2．流动镶嵌模型的要点是什么？ 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？ 4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 5．什么是液晶相？它有何特点？ 6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？ 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？
《生物化学》复习思考题 —、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号 1、GSH还原型谷胱甘肽； 2、GSSG氧化型谷胱甘肽； 3、谷氨酸glu； 4、赖氨酸lys； 5、还原性辅酶I,NADPH； 6、TCAc；三羧酸循环 7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖 8、ACP；酰基载体蛋白 9、EMP；糖酵解 10、Cys；半胱氨酸 10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖 11、解链温度；Tm 12、ES；酶和底物结合形成的不稳定中间产物 13、磷酸戊糖途径；PPP 14、Met；甲硫氨酸 15、FADH 2；还原型黄素二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA 17、Lys；赖氨酸18.cAMP；3，5-环腺苷酸环 18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；烟硝胺腺嘌呤二核苷酸 22、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖23、米氏常数Km 二、名词解释 1、必需氨基酸；在某些生物体内不能合成或合成量不足以维持正常的生命活动，只能从食物中获得的氨基酸 2、超二级结构；指多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组合成有规律的组合体作为三级结构的构件 3、别构效应底物或效应物与酶结合后，使酶的构象发生一定变化从而影响酶的活性此效应为别构效应 4、生物膜；P115 5、氧化磷酸化与底物磷酸化；P185， 6、能荷；P191 7、糖异生作用；P203 8、末端氧化酶； P192 9、构型与构象；P42 10、单体酶与寡聚酶；P71 11、辅酶与辅基；P7111、脂肪酸的β-氧化；P215 12、减色效应与增色效应；13、酶的比活力； 14、Tm与Km；15、蛋白质的一、二、三、四级结构；16、核酶与核糖核酸酶；17、必需脂肪酸 三、选择 1、下列关于酶的描述，正确的是（C ）。 A、增加反应自由能 B、改变反应的平衡常数 C、降低反应活化能 D、提高反应活化能 2、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于（B ） A、非竞争性抑制 B、竞争性抑制 C、反馈抑制 D、底物抑制 3、具有抗氧化作用的脂溶性维生素是（ D ）。 A、V A B、VB1 C、VC D、VE 4、下列化合物与维生素名称统一的是（ B ）。 A、VB1—核黄素 B、VC—抗坏血酸 C、VB2—硫胺素 D、VK—生育酚 5、1分子丙酮酸完全氧化分解可产生的CO2和ATP是（ D ）。 A、2CO2，12ATP B、3CO2，12ATP C、3CO2，15ATP D、3CO2，16ATP 6、关于生物膜基本结构的描述正确的是（ D ）。 A、磷脂双分子层侧各有蛋白质附着 B、磷脂形成片层结构，蛋白质位于各片层之间 C、蛋白质为骨架，两层磷脂分别附着于蛋白质两侧 D、磷脂双分子层为骨架，蛋白质附着于表面或插入磷脂双分子层中 7、下列各项中不在线粒体中进行的过程是（ C ）。 A、三羧酸循环 B、电子传递 C、PPP D、氧化磷酸化 8、以下关于三羧酸循环的描述错误的是（D ）。 A、TCA循环是糖、脂肪和氨基酸彻底氧化的共同途径 B、1分子葡萄糖经EMP-TCA彻底氧化成CO2和H2O，并生成36-38分子ATP C、a-酮戊二酸至琥珀酸包括底物水平磷酸化 D、同EMP一样，TCA循环也可在无氧条件下进行 9、生物体内各种活动的直接能量供给者是( C ) A、葡萄糖 B、GTP C、ATP D、乙酰CoA 10、下列中不属于糖异生前体物质的是( B )
生物化学考试试卷及答 案 Company number：【WTUT-WT88Y-W8BBGB-BWYTT-19998】
河南科技学院 2014-2015学年第二学期期终考试 生物化学试题（A ） 适用班级：园林131-134 注意事项：1.该考试为闭卷考试； 2.考试时间为考试周； 3.满分为100分，具体见评分标准。 ） 1、蛋白质的变性作用： 氨基酸的等点： 3、氧化磷酸化： 4、乙醛酸循环： 5、逆转录： 二、选择题（每题1分，共15分） 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（ ） A ：疏水键； B ：肽键： C ：氢键； D ：二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（ ）。 A ：疏水基团趋于外部，亲水基团趋于内部； B ：疏水基团趋于内部，亲水基团趋于外部； C ：疏水基团与亲水基团随机分布； D ：疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA 的Tm 较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（ ） A ：A+G ； B ：C+T ： C ：A+T ； D ：G+C 。 4、DNA 复性的重要标志是（ ）。 A ：溶解度降低； B ：溶液粘度降低； C ：紫外吸收增大； D ：紫外吸收降低。 5、酶加快反应速度的原因是（ ）。 A ：升高反应活化能； B ：降低反应活化能； C ：降低反应物的能量水平； D ：升高反应物的能量水平。 6、鉴别酪氨酸常用的反应为( )。 A 坂口反应 B 米伦氏反应 C 与甲醛的反应 D 双缩脲反应 7、所有α-氨基酸都有的显色反应是( )。 A 双缩脲反应 B 茚三酮反应 C 坂口反应 D 米伦氏反应 8、蛋白质变性是由于( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 蛋白质空间构象的破环 C 辅基脱落 D 蛋白质发 生水解 9、蛋白质分子中α-螺旋构象的特征之一是( )。
中国农业大学生物化学习题集 第一章蛋白质化学 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．色氨酸E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A．8B．＞8C．＜8D．≤8E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．瓜氨酸 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括： A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸： A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是： A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是： A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括： A．α-螺旋B．β-片层C．β-转角D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的： A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定 7．维持蛋白质三级结构的主要键是： A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有： A．中性盐沉淀蛋白B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有： A．溶解度显著下降B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解D．凝固或沉淀 三、填空题
1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物 分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两3种，它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是－OH ；半胱氨酸的侧链基团是－SH ；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色；因为脯氨酸是 —亚氨基酸，它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有、 、
氢键疏水键、范德华力、二硫键；次级键中属于共价键的是二硫键键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。
《生物化学》复习一 一、填空题 1、在电场中蛋白质不迁移的pH叫做。 2、1913年Michaelis和Menten提出与酶促反应速度关系的数学方程式。即米－曼氏方程式，简称米氏方程式。 3、TPP的中文名称是，其功能部位在噻唑环上。 4、催化果糖-6-磷酸C-1磷酸化的酶是。 5、脂肪酸生物合成的限速反应步骤是由催化的。 6、 CoQ是电子传递链中惟一的组分。 7、增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做。 8、tRNA的氨基酸臂上含有特殊的结构。 9、维生素D3是由其前体经紫外线照射转变而成。 10、在糖无氧酵解中，唯一的氧化发生在分子上。 11、尿素循环中产生的鸟氨酸和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。 12、因为核酸分子具有，所以在260nm处有吸收峰，可用紫外分光光度计测定。 13、α-酮戊二酸在大多数转氨酶催化的反应中具有汇集的作用。 14、在哺乳动物体内由8分子乙酰CoA合成1分子的软脂酸，总共需要消耗分子的NADPH。 15、以RNA为模板合成DNA的酶叫作。 16、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为 %。 17、核苷酸的主要合成途径为。 19、痛风是因为体内产生过多造成的。 20、黄嘌呤氧化酶既可以使用黄嘌呤又可以使用作为底物。 二、解释概念题 1、退火： 2、氧化磷酸化： 3、脂肪酸的β-氧化： 4、转氨基作用： 5、磷氧比值（P/O）： 三、判断题 【】1、利用双缩脲反应可以确定蛋白质的水解程度。 【】2、tRNA分子中用符号Ψ表示假尿嘧啶。 【】3、在任何条件下，酶的Km值都是常数。 【】4、生食胡萝卜可以有效地补充维生素A。 【】5、沿糖酵解途径简单逆行，可从丙酮酸等小分子前体物质合成葡萄糖。 【】6.酶的抑制剂可以引起酶活力下降或消失，但并不引起酶变性。
生物化学试题及答案（6） 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2. 呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O 比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有 ___ 、 __ 、___ 、 _ 、____ 。 10．在NADH氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是、、___ ，此三处释放的能量均超过 __ KJ 11．胞液中的NADH+H通+过______ 和_________________________________ 两种穿梭机制进入线粒体，并可进入_________________ 氧化呼吸链或______________________________ 氧化呼 吸链，可分别产生 __ 分子ATP 或分子ATP。 12．ATP 生成的主要方式有___ 和。 13．体内可消除过氧化氢的酶有 __ 、 ___ 和。 14．胞液中α- 磷酸甘油脱氢酶的辅酶是___ ，线粒体中α- 磷酸甘油脱氢酶的辅基是___ 。 15．铁硫簇主要有__ 和____ 两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____ 相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____ 和__ 。 17．FMN 或FAD 作为递氢体，其发挥功能的结构是 __ 。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有、 ____ 、____ 、___ 、____ 、___ 。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是 __ 。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是___ 、___ 、___ 。 21．ATP 合酶由_ 和____ 两部分组成，具有质子通道功能的是____ ，__ 具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中， __ 、_____ 、 _ 可与复合体Ⅰ结合， ____ 、___ 可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色素c 氧化酶的物质有 __ 、___ 、___ 。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD 为__ ，存在于线粒体中的SOD 为___ ，两者均可消除体内产生的 24．微粒体中的氧化酶类主要有 __ 和 三、选择题
生糖氨基酸（18）：在体内可以转变为糖的氨基酸。P325 肉毒碱转运（18）：中短链脂肪酸可直接穿过线粒体内膜，而长链脂肪酸需依靠肉碱（肉毒碱）携带，以脂酰肉碱的形式跨越内膜而进入基质的运输。P289 一碳单位（18）：含有一个碳原子的基团。P343 竞争性抑制（17、）：可逆性抑制剂（I）和底物（S）竞争酶分子的结合部位，从而影响底物与酶正常结合的现象称为竞争性抑制。 PI（17、11、00）：氨基酸（核酸）的等电点, 是氨基酸（核酸）的特征常数。分子处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性分子状态，此时溶液的pH值即为氨基酸（核酸）的等电点。Tm（17、10、08、00）：熔解温度，使被测DNA的50%发生变性的温度，即增色效应达到一半时的温度。 内含子（17、）：在转录后的加工中，从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。术语内含子也指编码相应RNA外显子的DNA中的区域。 酰基载体蛋白（ACP）（17、）：通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。 超二级结构（17、18）：也称为基元.在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元（a螺旋、β折叠、β转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。 β氧化（17、09、06）：碳氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH 和FADH2，因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都由四步反应组成：氧化，水化，再氧化和硫解。 酶原激活（17、06）：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。 酰胺平面（16、04）：肽键（C-N）具有部分双键性质，不能左右旋转，使得形成肽键的4个原子（-CO-NH-）与两边的Ca共计6个原子差不多处于同一平面内，这个刚性平面即为酰胺平面也称肽平面。 诱导契合假说（16、14、09、03、01））：酶活性中心部位的结构具有柔性，该部位在与底物结合之前并不需要和底物的结构完全吻合，底物能顺利结合到活性中心的结合部位上，在催化位点作用下发生反应的假说。 能荷（16、05）：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态。能荷=[ATP]+0.5[ADP]/[ATP]+[ADP]+[AMP]。 剪切修复（16、10、）：通过切除-修复内切酶使DNA损伤消除的修复方法。一般是切除损伤区，然后在DNA聚合酶的作用下，以露出的单链为模板合成新的互补链，最后用连接酶将缺口连接起来。 信号肽（16、）：常指新合成多肽链中用于指导蛋白质夸膜转移（定位）的N-末端氨基酸序列（有时不一定在N端）。 解偶联剂（16、08、03）：一种使电子传递与ＡＤＰ磷酸化之间的的紧密偶联关系解除的化合物，Ｅg2,4－二硝基苯酚。 氧化磷酸化（18、16、01）：电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ＡＤＰ和Ｐi生成ＡＴＰ与磷酸化相偶联的过程。
生物化学复习思考题（2009年） 第二章蛋白质 1．什么是蛋白质？蛋白质有哪些生理功能？ 2．蛋白质有哪些分类方法？ 3．蛋白质中含氮量一般有多少？1克蛋白氮相当于多少蛋白质？ 4．氨基酸有哪些构型？组成蛋白质的氨基酸是什么构型的？ 5．组成蛋白质的氨基酸有哪些？熟记各种氨基酸的代号。 6．氨基酸有哪些分类方法？ 7．氨基酸在什么情况下带负电和正电？什么叫做氨基酸的等电点？ 8．氨基酸有哪三个重要的反应？ 9．哪些氨基酸可以吸收紫外光? 10．什么叫做构象？什么叫做构型？ 11．解释名词：肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端 12．什么叫做蛋白质的一级结构？ 13．什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质? 14．什么叫做α-碳原子的二面角? 15．什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型? 16．什么叫α-螺旋和β-折叠?平行和反平行β-折叠有何区别? 17．试述α-角蛋白的结构. 18．什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型? 19．解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基 20．维持蛋白质高级结构的力有哪些？ 21．什么是二硫键？二硫键是怎样形成的？ 22．蛋白质是生物大分子，为什么在水溶液中还很稳定？ 23．蛋白质在什么情况下带正电和负电？什么叫做蛋白质的等电点？ 24．解释名词：变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析 25.蛋白质变性的本质是什么？ 第三章酶化学 1．什么叫酶？与一般的催化剂比较，酶有哪些相同之处和不同点？ 2．酶的反应专一性有哪些种类？什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性？ 3．酶的惯用法命名有哪些方式？ 4．国际酶学委员会将酶分为哪几类？水解酶类与裂解酶类有何区别？ 5．什么叫做简单酶和结合酶？ 6．解释名词：酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。 7．酶分子活性中心以外的必需基团有什么功能？ 8．解释名词：酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂 9．什么叫酶促反应初速度？ 10. 影响酶促反应的因素有哪些？ 11.底物浓度怎样影响酶促反应？米氏方程表示了什么关系？ 12.米氏常数Km有什么意义？ 13.某一酶促反应的速度从最大速度的10％提高到90％时，底物浓度应是原来的多少倍？