实验七酶的性质实验
酶是生物体内具有催化功能的蛋白质，因此也叫生物催化剂。生物体内存在多种多样的酶，从而使生物体在温和的条件下能够迅速完成复杂的生物化学反应。酶有的是单纯蛋白质，有的是结合蛋白质。因此，凡是能够引起蛋白质变性的因素，都可以使酶丧失活性，结合蛋白质的非蛋白部分叫做辅酶或辅基。习惯上，将与蛋白质结合的紧而不易分离的非蛋白部分称为辅基，辅基不能通过透析的方法从酶分子中除去；而将与蛋白质结合的不紧而易分离的非蛋白质部分称为辅酶，辅酶可以通过透析的方法从酶分子中除去。目前许多酶已经能够制成结晶。
酶具有高度的专一性（特异性）。温度和pH对酶的活性有显著的影响。能使酶的活性增加的作用称为酶的激活作用，使酶的活性增加的一些物质称为酶激活剂；能使酶的活性减弱的作用称为酶的抑制作用，使酶的活性减弱的一些物质称为酶的抑制剂。激活剂与抑制剂常表现某种程度的特异性。
物质代谢是生命现象的基本特征。在机体中了解温度对没活性的影不断进行着的同化作用和异化作用，绝大多数都是在酶的影响下进行的。所以，生活机能在某种程度内可以说是由机体内酶类的含量及活性决定的。食品、发酵、制药、制革、造纸、纺织等工业部门以及临床检验等都和酶有密切关系。因此，酶的研究在生物化学理论上及生产实践上都占有极其重要的位置。
温度对酶活性的影响
一、目的和要求
通过检验不同温度下唾液淀粉酶的活性，了解温度对酶活性的影响。进一步明确最适温度的概念。
二、原理
酶的催化作用受温度的影响很大，一方面与一般化学反应一样，提高温度可以增加酶促反应的速度。通常温度每升高10℃，反应速度就加快一倍左右，通常用温度系数表示，一般情况下的温度系数约等于2，最后反应速度达到最大值。另一方面，酶是一种蛋白质，温度过高可引起蛋白质变性，导致酶的失活。因此，反应速度达到最大值以后，随着温度的升高，反应速度反而逐渐下降，以至完全停止反应。反应速度达到最大值时的温度称为某种酶的最适温度。高于或低于最适温度时，反映速度逐渐降低。大多数动物酶的最适温度为37℃-40℃，植物酶的最适温度为50℃-60℃。但是，一种酶的最适温
度不是完全固定的，它与作用时间的长短有关，反应时间增长时，最适温度向数值较低的方向移动。通常测定酶的活性时，，在酶反应的最适温度下进行，测定酶促反应的初速度。为了维持反应过程中温度的恒定，一般利用恒温水浴等恒温装置。酶对温度的稳定性与其存在的形式有关。大多数酶在干燥的固体状态下比较稳定能在室温下保持数月以至一年，在低温下保存的时间更长，因此，酶制剂一般以冻干粉状在低温下冷冻保存。溶液中的酶，一般不如固体的酶稳定，且易为微生物所污染，通常很难长期保存而不丧失其活性，溶液状态的酶，在保存时都要加入等体积的甘油，并贮存在4℃冰箱中，酶活性可保持两周至几个月。酶在高温下就更不稳定了。
酶的活性通常是用测定酶作用基质在酶作用前后的变化来进行观察的。本实验在不同温度条件下使淀粉酶作用于其作用基质——淀粉，并用碘液来检查酶促淀粉水解程度，来说明温度与酶活力之间的关系。
唾液淀粉酶可将淀粉逐步水解成各种不同大小分子的糊精及麦芽糖。它们遇碘各呈不同的颜色。直链淀粉（即可溶性淀粉）遇碘呈蓝色；糊精按分子大小从大到小的顺序，遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色和红色。最小的糊精和麦芽糖遇碘不呈现颜色，使整个反应系统呈现出加入的碘液的颜色。由于在不同的温度下唾液淀粉酶的活性高低不同，，则淀粉被水解的程度不同，所以，可由酶反应混合物遇碘所呈现的颜色来判断。
三、仪器设备和试剂
（一）仪器 1.移液管：1ml×2，2ml×1 2. 试管3支，试管架 3.恒温水浴锅（37℃、0℃、100℃）
（二）试剂
1.1%淀粉溶液（含0.3%的NaCl）：将1g可溶性淀粉及0.3gNaCl，混悬于5ml蒸馏水中，搅动后缓慢倒入60ml沸腾的蒸馏水中，搅动煮沸1分钟，凉至室温后加蒸馏水至100ml，置于冰箱中贮存。
2.淀粉酶液：每人用自来水漱口3次，然后取20ml蒸馏水置于一小烧杯中，向烧杯中吐入一口唾液，摇匀，纱布过滤，取滤液加水至20ml，制成1∶20稀释的唾液淀粉酶液，备用。（提取：实验者先用水漱口清洁口腔，然后含一小口（约5mL）蒸馏水于口中轻嗽一、二分钟。稀释：将酶提取液用水定容至100mL。作为唾液淀粉酶的样品液。（由于不同人或同一人不同时间收集到的唾液淀粉酶的活性并不相同，稀释倍数可以是50～300倍，甚至超过此范围。）
3.pH7.0的磷酸缓冲液(PB)：取772.5ml 0.2M Na2HPO4·12H2O（称取Na2HPO4 ·12
H2O 71.64g，加蒸馏水定容到1000ml）和227.5ml 0.1M柠檬酸溶液（称取柠檬酸10.505g，加蒸馏水至500ml）混匀，即可得到pH7.0的PB。
4.碘液：称取2g KI 溶于5ml蒸馏水中，随后加1g 碘，待碘溶解后，加蒸馏水295g，混合均匀贮存于中色试剂瓶中。或碘试剂（KI-I溶液）：将KI 20g及碘10g溶于100ml 蒸馏水中，使用前做10倍稀释。
四、操作步骤
取4支试管，依次编号，按照下表所示的数据，依次加入各种试剂，混匀。
项目试管号
9、酶反应的最适温度是酶特性的物理常数吗？它与哪些因素有关？
答：不是特征常数。它和pH、抑制剂和激活剂存在与否、底物浓度等因素都有关。
pH对酶活性的影响
一、目的
了解pH对酶活力的影响及pH的概念，学习测定最适pH的一般方法。
二、原理
酶的活性受pH的影响极为显著。通常各种酶只在一定的pH范围内才表现它的活性。一种酶表现其活性最高时的pH，称为该酶的最适pH。酶在最适pH条件下具有最大的活力。低于或高于最适pH时，酶的活性逐渐降低。pH能影响底物和酶分子的解离状态，而酶只能和某种解离状态下的底物形成络合物。在最适pH时，酶分子上的活性基团的解离状态最适于与底物结合，此时底物分子本身含有的解离基团也处于最佳解离状态，酶和底物的结合力最大。pH高于或低于最适pH时，酶的活性基团的解离状态发生变化，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速度降低。酶处于强酸或强碱的环境下时，会使酶发生完全变性，使酶完全丧失其催化活性。不同的酶的最适pH不同，大多数酶的最适pH在4-8的范围内，动物酶的最适pH大多在pH6.5-8.0之间，植物和微生物酶多在
pH4.5-6.5之间，但也有例外，例如，胃蛋白酶的最适pH是 1.5-2.5，胰蛋白酶的最适pH 是8，精氨酸酶的最适pH是10.0。酶的最适pH受底物和缓冲液的性质性质的影响。如唾液淀粉酶的pH约为6.8，但在磷酸缓冲液中，其最适pH为6.4-6.6，在醋酸缓冲液中则为5.6。
本实验在不同pH条件下使淀粉酶作用于其作用基质——淀粉，并用碘液来检查酶促淀粉水解程度，来说明pH与酶活力之间的关系。
唾液淀粉酶可将淀粉逐步水解成各种不同大小分子的糊精及麦芽糖。它们遇碘各呈不同的颜色。直链淀粉（即可溶性淀粉）遇碘呈蓝色；糊精按分子大小从大到小的顺序，遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色和红色。最小的糊精和麦芽糖遇碘不呈现颜色，使整个反应系统呈现出加入的碘液的颜色。由于在不同的pH下唾液淀粉酶的活性高低不同，，则淀粉被水解的程度不同，所以，可由酶反应混合物遇碘所呈现的颜色来判断。
5、为什么要在37℃中保温？时间的确定？根据不同人的淀粉酶活力进行适当调整时间！
6、本实验中，1，2，3，4管各有何用意？为什么要设计第3和第4管？
1管可观察抑制剂对反应影响的现象，2管可观察激活剂对反应影响的现象，第3管可以将1管中的Na+和2管中的SO42-对反应的影响去除，4管作为空白对照。
7、采用什么样的设计方案可以寻找酶的抑制剂或激活剂？
《酶的特性》教学设计 宗健康山东省福山第一中学 一、教材分析 “酶的特性”是《普通高中课程标准生物教科书分子与细胞（必修1）》（人教版）第五单元第一节《降低化学反应活化能的酶》第二课时的内容。本节教材内容包括“酶具有高效性”、“酶具有专一性”、“影响酶活性条件的探究与分析”三大内容。其中“酶具有高效性”的内容，在前一课的“比较过氧化氢在不同条件下的分解”实验中学生已自我构建。有关“酶具有专一性”的内容，隐含着同一种酶对不同底物的作用和不同的酶对同一种底物的作用的内容，对于这一内容，只要引导学生对前一节所学实验就底物和酶进行改变，通过亲自实验及分析，很容易突破。因此，“影响酶活性的条件”的探究实验是本节课的重心所在，而这一内容所包含的实验方案设计、实验操作过程及实验结果分析，既是前面所学的“酶的作用与本质”知识的延续和进一步理解，又是学生以后学习影响光合作用和呼吸作用因素知识与技能的基础，同时又是培养学生生物科学研究素养非常好的内容，对学生学习与研究生命科学的兴趣将产生较大的影响。 二、学情分析 本节课之前，学生学习了第1课时“酶的作用和本质”，结合初中学习的人体内消化酶知识，学生已具备了以下与本节学习相关的知识和技能基础，即对照实验的设计与操作方法、自变量和无关变量的分析与控制方法。然而，对科学探究的一般程序“提出问题→作出假设→设计实验→进行实验→分析结果，得出结论→表达和交流→进一步探究”还缺乏理论性的指导，有关影响酶条件的实验方案设计，特别是细节问题：如底物的选择、指示剂的运用等，对学生而言，要求较高，存在相当大的困难，为此采取学生讨论和教师引导结合的教学设计思路来突破这一困难。 三、教学设计思路 酶的特性这一节的教学，是在对酶的作用和本质有了初步认识的基础上，通过实验，对酶的催化作用做进一步的认识。由于本节课内容与生活贴近，实验性强，所以本节课内容适宜进行探究性学习。探究性学习是学生自主获取知识的学习方式，其突出特点是强调学生“亲历”。通过钻研教材，我挖掘了较多的探究内容，对于酶的专一性，课本是以呈现的方式给出，为了使学生从“听和背”中解脱出来，我设计了专一性探究实验。 我的设计思想就是尽可能为学生提供亲身体验“做科学”的机会，使学生通过探究形成自己的观点，而不是全盘接受他人的结论，真正从“听和背”中解脱出来，实现
5.1 关于酶的特性的实验设计 班级：__________ 姓名：__________ 小组：__________ 知识点I酶的本质实验探究方法——试剂检测法 （1）设计思路：从酶的化学本质上讲，绝大多数酶是蛋白质，少数是RNA。在高中教材中常见的一些酶，如淀粉酶、蛋白酶等，其本质都是蛋白质，所以，对酶本质的验证常常是变相地考查蛋白质的鉴定方法。因此，使用双缩脲试剂进行鉴定即可。 （2）设计方案 项目实验组对照组 材料待测酶溶液已知蛋白质（等量） 试剂分别加入等量的双缩脲试剂 现象是否呈紫色呈现紫色 结论呈现紫色说明该酶的化学本质为蛋白质；否则该酶的化学本质是RNA 知识点Ⅱ酶的高效性实验探究方法——对比法 （1）设计思路：通过将不同类型的催化剂（主要是酶与无机催化剂）催化底物的反应速率进行比较，得出结论。 （2）设计方案 项目实验组对照组 材料等量的同一种底物 试剂与底物相对应的酶溶液等量的无机催化剂 现象反应速度很快，或反应用时短反应速度缓慢，或反应用时长 结论酶具有高效性 注意：不能用酶和蒸馏水作对照，若这样，则是验证酶的催化功能。 【典例1】已知2H2O2=2H2O+O2↑，可以通过观察反应过程中O2的生成速度(即气泡从溶液中释放的速度)来判断H2O：分解反应的速度。请用所给的实验材料和用具设计实验，使其能同时验证过氧化氢酶具有催化作用和高效性。要求写出实验步骤，预测实验结果，得出结论，并回答问题。 实验材料与用具：适宜浓度的H2O2溶液，蒸馏水，3.5%FeCl3溶液，0.01%过氧化氢酶溶液，恒温水浴锅，试管若干。 (1)实验步骤：①取3支试管，各加入等量且适量的___________，放入_____℃恒温水浴锅中保温适当时间； ②分别向上述3支试管中加入___________的蒸馏水、FeCl3溶液和过氧化氢酶溶液； ③观察各管中__________________________。 (2)实验结果预测及结论： 整个实验中不同处理的试管中O2的释放速度从快到慢依次是________________________。由此可得出的结论是____________________________。 (3)如果仅将实验中的恒温水浴改为80℃，重做上述实验，O2释放的速度最快的是__________ __________，原因是____________________________。 知识点Ⅲ酶的专一性实验探究方法——对比法 （1）设计思路：常见的方案有两种，①底物相同酶不同②底物不同酶相同，最后通过观察酶促反应能否进行得出结论。 （2）设计方案 项目 方案一方案二 实验组对照组实验组对照组 材料同种底物（等量）与酶相对应的底物另外一种底物 试剂与底物相对应的酶另外一种酶同一种酶（等量） 现象发生反应不发生反应发生反应不发生反应 结论酶具有专一性酶具有专一性【典例2】请用所给的实验材料和用具，设计实验来验证哺乳动物的蔗糖酶和淀粉酶的催化作用具有专一性，要求完成实验设计、补充实验步骤、预测实验结果、得出结论，并回答问题。 实验材料与用具：适宜浓度的蔗糖酶、唾液淀粉酶、蔗糖、淀粉4种溶液、斐林试剂、试管、37℃恒温水浴锅、50～65℃沸水浴锅。 (1)若“+”代表加入适量的溶液，“-”代表不加溶液，甲、乙等代表试管标号，请用这些符号完成下表实验设计。 蔗糖溶液淀粉溶液蔗糖酶溶液唾液淀粉酶溶液甲+ —+ —
实验室制取氧气及其性质实验报告 实验者： 实验日期： 一、实验目的： 1、掌握实验室制取氧气的方法 2、掌握氧气的性质 二、实验器材：导气管，试管，集气瓶，酒精灯，水槽，燃烧匙 三、实验药品：氯酸钾，二氧化锰，木炭，硫粉，红磷，铁丝 四、实验原理：2KClO 3 2KCl+3O 2 五、实验步骤： 安装如图组装仪器。 查：检查装置气密性 ，双手握住试管，观察玻璃管内水柱变化。 装：将药品装入试管，在试管口放一小团棉花，装好带导管的软木塞。 定：将试管固定在铁架台，试管夹应夹在离试管口1/3处，试管口应向下。 点：点燃酒精灯，先来回移动，使试管均匀受热，然后将火焰集中在药品处加热。 收：采用排水法收集氧气，理由是氧气不溶于水。收集四瓶氧气。 离：收集满氧气后，先将导管移开水槽。 熄：再用灯帽熄灭酒精灯。 六、氧气性质实验操作： 1、观察氧气的颜色和气味：无色无味，能使带火星的木条复燃。 2、娶一小块木炭，在酒精灯上烧至发红，然后将木炭插入集气瓶内。 观察现象：剧烈燃烧，发出白光，放出热量，说明集气瓶中有纯净的氧气存在。反应完后，向集气瓶中加入澄清石灰水，振荡后，现象为澄清石灰水变浑浊，说明木炭跟氧气反应后产生CO 2。 化学方程式为：C ＋O 2CO 2 3、用细铁丝螺旋绕在燃烧匙是，另一端绕一根火柴，点燃火柴，待火柴燃烧尽时，立即放入留有水，充满氧气的集气瓶中。 观察现象：红热的铁丝剧烈燃烧，火星四射，放出大量热，生成黑色固体。化学方程式为： 3Fe ＋2O 2 Fe 3O 4 4、取少量硫粉在燃烧匙上，在酒精灯上加热，硫粉熔化，迅速将燃烧匙伸进充满氧气的集气瓶中。 S ＋O 2 SO 2 5、取少量磷粉在燃烧匙上，在酒精灯上加热至发红，迅速将燃烧匙伸进充满氧气的集气瓶中。 观察现象：剧烈燃烧，发出明亮光辉，放出热量，生成白烟。化学方程式为： 4P ＋5O 22P 2O 5
实验一酶的性质研究 酶是生物体内具有催化功能的蛋白质，因此也叫生物催化剂。生物体内存在多种多样的酶，从而使生物体在温和的条件下能够迅速完成复杂的生物化学反应。 酶有的是单纯蛋白质，有的是结合蛋白质。因此，凡是能够引起蛋白质变性的因素，都可以使酶丧失活性，结合蛋白质的非蛋白部分叫做辅酶或辅基。习惯上，将与蛋白质结合的紧而不易分离的非蛋白部分称为辅基，辅基不能通过透析的方法从酶分子中除去；而将与蛋白质结合的不紧而易分离的非蛋白质部分称为辅酶，辅酶可以通过透析的方法从酶分子中除去。目前许多酶已经能够制成结晶。 酶具有高度的专一性（特异性）。温度和pH对酶的活性有显著的影响。能使酶的活性增加的作用称为酶的激活作用，使酶的活性增加的一些物质称为酶激活剂；能使酶的活性减弱的作用称为酶的抑制作用，使酶的活性减弱的一些物质称为酶的抑制剂。激活剂与抑制剂常表现某种程度的特异性。， 物质代谢是生命现象的基本特征。在机体中了解温度对没活性的影不断进行着的同化作用和异化作用，绝大多数都是在酶的影响下进行的。所以，生活机能在某种程度内可以说是由机体内酶类的含量及活性决定的。食品、发酵、制药、制革、造纸、纺织等工业部门以及临床检验等都和酶有密切关系。因此，酶的研究在生物化学理论上及生产实践上都占有极其重要的位置。 温度对酶活性的影响 一目的和要求 通过检验不同温度下唾液淀粉酶的活性，了解温度对酶活性的影响。进一步明确最适温度的概念。 二原理 酶的催化作用受温度的影响很大，一方面与一般化学反应一样，提高温度可以增加酶促反应的速度。通常温度每升高10℃，反应速度就加快一倍左右，通常用温度系数表示，一般情况下的温度系数约等于2，最后反应速度达到最大值。另一方面，酶是一种蛋白质，温度过高可引起蛋白质变性，导致酶的失活。因此，反应速度达到最大值以后，随着温度的升高，反应速度反而逐渐下降，以至完全停止反应。反应速度达到最大值时的温度称为某种酶的最适温度。高于或低于最适温度时，反映速度逐渐降低。大多数动物酶的最适温度为37℃-40℃，植物酶的最适温度为50℃-60℃。但是，一种酶的最适温度不是完全固定的，它与作用时间的长短有关，反应时间增长时，最适温度向数值较低的方向移动。通常测定酶的活性时，，在酶反应的最适温度下进行，测定酶促反应的初速度。为了维持反应过程中温度的恒定，一般利用恒温水浴等恒温装置。 酶对温度的稳定性与其存在的形式有关。大多数酶在干燥的固体状态下比较稳定能在室温下保持数月以至一年，在低温下保存的时间更长，因此，酶制剂一般以冻干粉状在低温下冷冻保存。溶液中的酶，一般不如固体的酶稳定，且易为微生物所污染，通常很难长期保存而不丧失其活性，溶液状态的酶，在保存时都要加入等体积的甘油，并贮存在4℃冰箱中，酶活性可保持两周至几个月。酶在高温下就更不稳定了。 酶的活性通常是用测定酶作用基质在酶作用前后的变化来进行观察的。
水泥基本性质实验报告 篇一：建筑材料水泥试验报告 建筑材料水泥试验报告 1. 实验目的 1.1.掌握水泥各种技术性质定义 .通过试验进一理解水灰比、掺和料对水泥强度的影响。 1. 2.学会操作水泥强度和与外加剂相容性的实验方法。 1. 3.了解水泥安定性、凝结时间的测试方法。 2. 实验内容 2.1.水泥与外加剂相容性实验 1.实验原理相容性的概念： 对于混凝土外加剂与水泥适应性的定义，普遍认为：依据混凝土外加剂应用技术规范，将经过检验符合标准的某种外加剂掺入按规定可以使用该品种外加剂的水泥中，用该水泥所配制的混凝土或砂浆若能够产生应有的效果，就认为该水泥与这种外加剂是适应的；相反，如果不能产生应有的效果，则该水泥与这种外加剂不适应。 选用PO42.5水泥300g，水87g（水灰比相同），减水剂掺量不同，分别测定水泥净浆流动度(mm)。画出减水剂掺量与净浆流动度之间的关系曲线并进行分析。 2.主要设备水泥净浆搅拌机、水平玻璃板、湿布、截锥圆模、电子称、钢尺等。 3.实验步骤
我们组负责的是减水剂掺量1.8%的水泥的净浆流动度： (1)将截锥圆模置于水平玻璃板上，先用湿布擦拭截锥圆模内壁和玻璃板，然后将湿布覆盖它们的上方。 (2)称量300g水泥，倒入用湿布擦拭过的搅拌锅内。 (3) 称量5.4g减水剂，加入搅拌锅。然后称量87g水，加入搅拌锅，搅拌3min。 (4)将拌好的净浆迅速诸如截锥圆模内，刮平，将截锥圆模按垂直方向迅速提起，30s以后量取相互垂直的两直径，并去它们的平均值作为次胶凝材料净浆的流动度。 其它减水剂掺量的实验步骤类似。 2.2.水泥胶砂强度实验 1.实验原理 选用PO42.5水泥，改变水灰比和粉煤灰的掺量。测定不同龄期的抗压、抗折强度，并对其结果进行分析。其重量比为：水泥:标准砂=1:3。水灰比分别为：0.45、0.50、0.55。粉煤灰掺量（内掺）：10%、20%。水泥用量450g，标准砂用量1350g。 2.实验仪器 电子称、搅拌机、伸臂式胶砂振动台、可拆卸的三联模、水泥电动抗折实验机、压力实验机和抗压夹具等。 3.实验步骤 我们组负责的是10%、28天水泥胶砂强度的测量。胶砂的制备： (1)分别称量粉煤灰45g，水泥405g，标准砂1350g，水
说明：本实验由四个小实验组成，其中第一个实验（酶的专一性）必做，其他三个小实验选做（至少做一个） 写实验报告时，可以只写需要做的实验内容！ 实验四酶的特性实验 一、实验目的 酶是生物催化剂，生物体内化学反应基本上都是在酶的催化下进行的。通过本实验了解酶催化的特异性、温度对酶活力的影响、PH对酶活力的影响、激活剂和抑制剂对酶活力的影响，对于进一步掌握代谢反应及其调控机理具有十分重要的意义。 二、实验内容 本实验由酶的专一性实验、温度对酶活力的影响、PH对酶活力的影响、激活剂和抑制剂对酶活力的影响4个小实验组成。 （一）酶的专一性 1、实验原理 本实验以唾液淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用为例，来说明酶的专一性。淀粉和蔗糖无还原性，唾液淀粉酶水解淀粉生成有还原性二糖的麦芽糖，但不能催化蔗糖的水解。用班氏试剂检查糖的还原性。班氏试剂为碱性硫酸铜，能氧化具还原性的糖，生成砖红色沉淀氧化亚铜。 2、材料、仪器与试剂 (1)材料：新鲜配制的唾液及其稀释液 (2)仪器：恒温水浴；沸水浴；试管及试管架； (3)试剂：2%蔗糖溶液；溶于0.3% NaCl的0.5%淀粉溶液；班氏试剂。 3、实验操作 （1）稀释唾液的制备 ①唾液的获取 用一次性杯取一定量的饮用水，漱口以清洁口腔，然后在嘴中含10-20ml饮用水，轻漱2min左右时间，即可获得唾液的原液，内含唾液淀粉酶。 ②不同稀释度唾液的制备（用大试管） 本实验需制备1：1、1：5、1：20、1：50、1：200等五个不同浓度的稀释唾液。
举例说明：1:5指的是稀释了5倍的唾液，制备方法为1份原液+4份蒸馏水。 1：20指的是稀释了20倍的唾液，制备方法为1份1：5的稀释液+3分蒸馏水。（2）唾液淀粉酶最佳稀释度的确定（严格按表1添加顺序做实验，用小试管做实验） 表1 唾液淀粉酶稀释度的确定 （2）淀粉酶的专一性 表2 淀粉酶专一性实验 （二）温度对酶活力的影响 1、实验原理 酶的催化作用受温度的影响。在最适温度下，酶的反应速度最高。淀粉和可溶性淀粉遇碘呈蓝色，糊精按其分子的大小，遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色或红色。最简单的糊精遇碘不呈颜色，麦芽糖遇碘也不呈色，在不同温度下，淀粉被唾液淀粉酶水的程度可由水解混合物遇碘呈现的颜色来判断。
醇酚的性质实验报告 篇一：实验六酚的性质与鉴定 实验六酚的性质与鉴定 一、实验目的 1、熟悉酚的基本性质； 2、掌握酚的鉴别方法。 二、实验原理 酚的分子中，由于羟基中的氧原子与苯环形成P-π共轭，电子云向苯环偏移，溶于水后可以电离出氢离子，显示弱酸性。 但是苯酚的酸性比碳酸弱。若将苯酚钠与碳酸钠溶液反应，可以析出苯酚。用这种方法可以分离苯酚。 苯酚可以和NaOH反应，但不与NaHCO3反应。 利用醇、酚与NaOH和NaHCO3反应性的不同，可鉴别和分离酚和醇。 苯酚与溴水在常温下可立即反应生成2，4，6-三溴苯酚白色沉淀。反应很灵敏，很稀的苯酚溶液就能与溴水生成沉淀。故此反应可用作苯酚的鉴别和定量测定。
（白色） 酚类可以与FeCl3溶液反应显色，用于鉴别酚类。苯酚可以用于制备酚酞。 棕红色蓝紫色 三、实验器材 仪器：试管、试管架、试管夹、酒精灯、pH试纸 无机试剂： NaOH（5％），饱和溴水， NaHCO3(5％,饱和)，的Na2CO3(5％)， 5％FeCl3 ，HCl(5％)溶液； 有机试剂：苯酚 四、实验步骤 1、酚的溶解性和弱酸性 将0.2 g的苯酚放在试管中，加入3mL水，振荡试管后观察是否溶解。用玻璃棒蘸1滴溶液，以广泛pH试纸测定其酸碱性。然后再加热试管，直到苯酚全部溶解。 将上述溶液分装在3支试管中，冷却后出现浑浊，在其中一支试管中加入2～3滴5％的NaOH溶液，观察是否溶解。再滴加5％的盐酸，有何变化？在另2支试管中分别加入5％
的NaHCO3溶液和5％的Na2CO3溶液，观察是否溶解。 2、酚类与FeCl3溶液的显色反应 在试管中加入1%苯酚0.5mL，再加入1～2滴1% FeCl3溶液，观察和记录各试管中所显示的颜色。 3、与溴水的反应 在1支试管中加入2滴苯酚饱和水溶液，再加2 mL水稀释，在另一只试管中加入2 mL自来水，然后在两只试管中逐滴加入饱和溴水，比较两只试管中的现象。写出反应方程式。 五、思考题 1、如何鉴别醇和酚？ 2、举例说明具有什么结构的化合物能与FeCl3溶液发生显色反应？ 3、为什么苯酚比苯和甲苯容易发生溴代反应？ 篇二：有机化学实验十一醇、酚的鉴定 实验十一醇、酚的鉴定 一．实验目的： 1. 进一步认识醇类的性质; 2比较醇,酚之间的化学
酶的特性 第2节一．教材版本及章节普通高中课程标准实验教科书《分子与细胞（必修1）》（人教版）第五章第一节第二部分。二．内容分析酶是生物新陈代谢过程中的重要物质，是多项生物化学反应的联系纽带。光合作用和细胞呼吸这两个过程由许许多多的生物化学反应组成，这些反应都需要酶的参与。因此，本节内容即酶的三个特性是本章的基础。即酶的高效性、酶的专一性及酶的作用条件较温和。本节的“科学·技术·社会”，通过多个侧面，体现出酶与人类社会生活的密切关系。课时安排：一课时三．教学目标①知识目标理解酶的特性；理解酶特性的实质和意义；②能力目标通过多种方式的教学活动，对学生进行思维能力、语言表达能力、分析和实验操作能力以及用学到的生物学知识解决某些实际问题能力的培养；③情感、态度、价值观目标通过参与酶的特性的实践，使学生体验设计对照实验的科学思想，促进质疑、求实、实践的科学精神和科学态度的养成，通过探讨、交流，促进探索、创新、合作精神的养成。四．教学重点酶的特性和实质及影响酶活性的条件的探究方法。五．教学难点组织学生设计，实践，主动探究酶的特性，分析实验结果，准确描述影响
酶活性的各种因素。六．多媒体及实验器材电脑、投影仪、视频展示仪、powerpoint课件；试管、滴管、试管架、火柴、卫生香、酒精灯、试管夹、小烧杯、大烧杯、三脚架、石棉网、温度计、玻璃棒、ph试纸、新鲜的质量分数为20%的肝脏研磨液、稀释200倍的新鲜唾液溶液、新配制的体积分数为3%的过氧化氢溶液、质量分数为3%的可溶性淀粉溶液、质量分数3%的蔗糖溶液、质量分数为5%的盐酸、质量分数为5%的naoh溶液、蒸馏水、热水、冰快、碘液、斐林试剂。各代表展示实验结果 教师提问，适当补充 学生归纳总结，反馈练习 结束 开始 新课导入 酶的特性 分组设计实验方案 回忆推理 教师指导 各代表组介绍实验方案
实验1 酶的特性 一、实验目的 1、了解pH、温度对酶活力的影响。 2、加深对酶性质的认识 二、实验原理 酶的特点之一对环境酸碱度敏感，酶表现最大活力时的pH值称为酶的最适pH值，一般酶的最适pH值在4～8之间；酶的催化作用受温度的影响很大，反应速度达到最大值时的温度称为酶的最适温度。大多数动物酶的最适温度为37～40℃，大多数植物酶的最适温度为50～60℃，有些酶的干燥制剂，虽加热到100℃其活性无明显变化，但在100℃的溶液中却很快的完全失活；低温能降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。 淀粉与各级糊精遇碘呈现不同的颜色。在不同pH、温度以及激活剂、抑制剂存在下，唾液淀粉酶对淀粉水解活力的高低可通过水解混合物遇碘呈现颜色的不同来判断。 三、器材及试剂 1、器材：恒温水浴锅、pH试纸等 2、试剂： 新配制的溶于0.3％NaCl的0.5％淀粉溶液； 0.2mol／L Na 2HPO 4 溶液、0.1mol／L柠檬酸溶液 KI－碘溶液：将碘化钾20克及碘10克溶于100ml蒸馏水中，使用前稀释10倍； 3、材料：唾液淀粉酶溶液：用矿泉水漱口清除食物残渣，再含一口矿泉水，半分钟后流入量筒并稀释200倍（稀释倍数可调节），混匀备用。 四、实验步骤 1. 温度对酶活力的影响——最适温度测定 温度对淀粉酶活力的影响：取试管5支，编号后按下表加入试剂： 摇匀，将2号试管放入37℃恒温水浴中，1号试管放入冰水中,3号管放入沸水浴。用KI－碘溶液检验各管内淀粉被水解的程度。记录水解时间。
2.pH值对酶活力的影响 （1）反应时间的确定 取一支试管加入2ml 0.5%淀粉液（0.3%氯化钠）和2滴KI-I溶液，加入1ml唾液淀粉酶，37℃保温，记录颜色褪去的时间。 然后按下表所列的次序操作： 摇匀后放入37℃恒温水浴锅中保温,检测淀粉水解程度,并测定淀粉完全水解所需的时间。按照第（1）步试管的保温时间保温后将各管迅速取出，并立即加入KI－碘溶液1滴。观察各管呈现的颜色，观察pH对唾液淀粉酶活力的影响，并确定其最适pH。 五、实验结果与分析 记录实验现象，分析pH值、温度对酶活力的影响 六、思考题 1. 什么是酶的最适温度？有何实践意义？ 2. 什么是酶的最适pH？它是否是一个常数？它与哪些因素有关？这种性质对于选择测定酶活力的条件有什么意义？
化学性质实验报告 有机实验报告 糖、氨基酸和蛋白质的鉴定 一、糖的鉴定 糖类化合物：又称碳水化合物，是多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称，一般由碳、氢与氧三种元素所组成。 实验目的： （1）进一步了解糖的化学性质；（2）掌握鉴定糖的方法及其原理。 （一）-萘酚试验（molish)糖类化合物一个比较普遍的定性反应是molish反应。即在浓硫酸存在下，糖与-萘酚(molish试剂）作用生成紫色环。 实验方法 取3支试管，编号，分别加入0.5 ml 0.5%的各待测糖水溶液，滴入2滴molish试剂（ -萘酚的乙醇溶液），摇匀。把试管倾斜450，沿管壁慢慢加入约1ml浓硫酸（切勿摇 动），小心竖直后仔细观察两层液面交界处的颜色变化。硫酸在下层,试液在上层样品：葡萄糖、蔗糖及淀粉 解释: 糖被浓硫酸脱水生成糠醛或糠醛衍生物，后者进一步与 -萘酚缩合生成紫红色
物质，在糖液和浓硫酸的液面间形成紫色环。 （二） fehling试验 （1）实验原理 fehling试剂：含有硫酸铜和酒石酸钾钠的氢氧化钠溶液。 硫酸铜与碱溶液混合加热，生成黑色的氧化铜沉淀。若同时有还原糖存在，则产生黄色或砖红色的氧化亚铜沉淀。为防止铜离子和碱反应生成氢氧化铜或碱性碳酸铜沉淀，fehling试剂中需加入酒石酸钾钠，它与cu2＋形成的酒石酸钾钠络合铜离子是可溶性的络离子。 （2）操作方法 取4支试管，编号，分别加入fehling试剂i和ii 各0.5ml。摇匀并置于水浴中微热后，分别加入5滴待测糖溶液，振荡后置于沸水浴中加热2 ~ 3min，取出冷却，观察颜色变化及有无沉淀析出。fehling试剂 i：称取3.5 g硫酸铜溶于100 ml蒸馏水中, 得淡蓝色的 fehling试剂 i。 fehling试剂 ii：将17g酒石酸钾钠溶于20ml热水中，然后加入20 ml含 5 g naoh的水溶液，稀释至100 ml得无色透明的 fehling试剂 ii。 样品：葡萄糖、果糖、蔗糖及麦芽糖 解释: 硫酸铜与碱溶液混合加热，生成黑色的氧化铜沉淀。若同时有还原糖存在，则产生黄色或砖红色的氧化亚铜沉淀。 （三） benedict试验
课程名称： 生物化学实验 指导老师： 史影 成绩： 实验名称： 酶的基本性质实验——底物专一性、激活剂和抑制剂、最适温度 同组学生姓名： 陈莞尔，潘盛警 Ⅰ.酶的基本性质——底物专一性 一、实验目的 1.了解酶的专一性。 2.掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。 3.学会排除干扰因素，设计酶学实验。 二、基本原理 酶是具有高度专一性的有催化功能的蛋白质。酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性，酶促反应要比无机催化反应快数十倍。 酶催化的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对一种或一类底物其催化作用，对其他底物无催化反应。根据各种酶对底物的选择程度不同，可分成下列几种： 1.相对专一性。一种酶能催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。 2.绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。如麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用其它双糖，淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素。 3.立体异构专一性：有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种，而对另一种则全无作用。如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型的糖。 本实验以唾液淀粉酶和蔗糖酶对淀粉和蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。用Benedict 试剂检测反应产物。 Benedict 试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成砖红色氧化铜沉淀。 Na 2CO 3+ 2H 2O 2NaOH + H 2CO 3 专业：____生物工程 姓名：_____陈传鑫 学号：___3090104963 日期：____2011.3.22_ 地点：_生物实验楼306 实验报告
实验室制取氢气及其性质实验报告 实验者：实验日期： 一、实验目的： 1、掌握实验室制取氢气的方法 2、掌握氢气的性质 二、实验器材：导气管，试管，酒精灯，水槽，启普发生器 三、实验药品：锌粒，稀硫酸，氧化铜 四、实验原理：Zn+H2SO4 H2+ZnSO4 五、实验步骤： 安装如图组装仪器。 查：检查装置气密性，方法是,开启旋塞,向球形漏斗中加水,当水充满容器下部的半球体时关闭旋塞,继续加水,使水上升到球形漏斗中。静置片刻,观察水面是否下降,如下降说明漏气。漏气处可能是容器上气体出口处的橡皮塞、导气管上的旋塞或球形漏斗与容器接触的磨口处。如漏气应塞紧橡皮塞或在磨口处涂一薄层凡士林。 装：锌粒由容器上的气体出口加入,加固体前应在容器的球体中加入一定量的玻璃棉,以防固体掉入半球体中。液体试剂从球形漏斗口注入,注液方法与上述注水方法相同。液体的量以反应时刚刚浸没固体为宜。打开气体出口的活塞，开始反应，收集氢气。 收：采用排水法收集氢气，理由是氢气不溶于水。 离：收集满氢气后，先将导管移开水槽。 六、氢气性质实验操作： 1、氢气的纯度检验：收集一试管氢气，集满氢气的试管用拇指堵住管口，管口朝下，立即移近酒精灯火焰，点燃试管里的氢气。点火后，根据声音判断氢气是否纯净，如果听到的是尖锐的爆鸣声，则表示氢气不纯，必须重新收集进行检验，直至听到“噗”的声音，才表明收集的氢气已经纯净，可以使用。重新收集氢气检验时，应另换一支试管进行操作，若仍使用原试管，要先用拇指堵住试管口一会儿，然后再去收集氢气进行点火验纯。 2、吹泡泡实验：将出气导管上沾上肥皂水，可以观察到不断有泡泡冒出并升空，这说明氢气的密度比空气轻。 3 的烧杯壁上有小水珠出现，并放出热量。反应方程式：2H2 +O 2H2O 4、氢气还原氧化铜：先往试管内加入氧化铜，把氢气导气管伸入试管底部，先通入氢气一段时间（是为了把氧气清除，否则加热后氧化铜会与氧气反应，影响试验）再加热试管，使氢气还原氧化铜，看到黑色氧化铜全部变成红色时，停止加热，继续通入氢气（若先停止通氢气，则收集氢气处的水会倒吸入试管内，使热试管炸裂 化），待试管冷却后，停止通氢气。反应方程式：CuO+H2Cu+H2O 装置如图：
第30讲与酶的特性有关的实验探究 1. 探究影响酶活性的因素 （1）归纳对照实验设计的一般步骤（2）指出本实验中的自变量和无关变量 （3）指出本实验中的因变量及其检测指标（4）归纳实验设计应遵循的原则 1. 酶的高效性的实验探究酶的高效性是指与无机催化剂相比，酶的催化效应更高。 以Fe3+和过氧化氢酶催化HQ分解为例：变量分析： 实验过程中可以变化的因素称为变量。其中人为改变的变量称为自变量。随着自变量的变化而变化的变量称为因变量。实验过程中可能还会存在一些可变因素，对实验结果造成影响，这些变量称为无关变量。 对于自变量，要操纵其变化，对于因变量要观察或测量其变化，对于无关变量要加以控制，做到相同且适宜。 根据这一实验，我们可以总结和理解实验设计的原则： 1、科学性原则：所谓科学性，是指实验目的要明确，实验原理要正确，实验材料和实验手段的选择要恰当，整个设计思路和实验方法的确定都不能偏离生物学基本知识和基本原理以及其他学科领域的基本原 则。分析问题、设计实验的全面性和科学性体现了逻辑思维的严密性。 科学性原则：包括实验原理的科学性、实验材料选择的科学性、实验方法的科学性、实验结果处理的科学性。 ①实验原理的科学性 实验原理是实验设计的依据，也是用来检验和修正实验过程中失误的依据，因此它必须是经前人总结或经科学检验得出的科学理论。 ②实验材料选择的科学性 根据实验目的和实验原理选择恰当的实验材料，是保证实验达到预期结果的关键因素之一。如孟德尔选择豌豆为实验材料，“还原性糖鉴定实验”中以苹果或雪梨细胞组织液为材料，以及“植物细胞质壁分离与复原”实验中以紫色洋葱为实验材料等实验都是一些经典的成功选材的范例。 ③实验方法的科学性 只有科学而严谨的实验方法，才能得出正确而可靠的实验结果。如在光合作用强度的检测实验中用绿光灯照射可看成是黑暗条件，在鉴定光合作用产物实验中，要对植物进行饥饿处理。 ④实验结果处理的科学性 对于实验过程中得到的一些数据，现象或其它信息，不能简单处理，应首先整理后仔细分析，找出它们所能够透露给我们的最大信息量。 2. 对照性原则：科学、合理的设置对照可以使实验方案简洁、明了，且使实验结论更有说服力。实验中的无关变量很多（同一种实验结果可能会被多种不同的实验因素所引起），必须严格控制，要平衡和消除无关变量对实验结果的影响，对照实验的设计是消除无关变量影响的有效方法。 （1）如何设置对照实验：所谓对照实验是指除所控因素外其它条件与被对照实验完全相等的实验。对照实验设置的正确与否，关键就在于如何尽量去保证“其它条件的完全相等”。具体来说有如下四个方面： ①所有用生物材料要相同：所用生物材料的数量、质量、长度、体积、来源和生理状况等方面特点要尽量相同或至少大致相同。 ②所用实验器具要相同：试管、烧杯、水槽、广口瓶等器具的大小型号要完全一样。 ③所用实验试剂要相同：试剂的成分、浓度、体积要相同。尤其要注意体积上等量的问题。 ④所用处理方法要相同如：保温或冷却：光照或黑暗；搅拌或振荡都要一致。 有时尽管某种处理对对照实验来说，看起来似乎是毫无意义的，但最好还是要作同样的处理。 （2）设置对照组有4种方法： ①空白对照：即不给对照组做任何处理。例如，在“唾液淀粉酶催化淀粉水解”的实验中，实验组滴加了唾液淀粉酶液，而对照组只加了等量的蒸馏水，起空白对照。 ②条件对照：即虽给对照组施以部分实验因素，但不是所研究的实验处理因素。这种对照方法是指不论实验组还是对照组的对象都作不同条件的处理，目的是通过得出两种相对立的结论，以验证实验结论的正确性。
第2课时 酶的特性 班级 姓名 【学习目标】 1.阐明酶的高效性、专一性和作用条件较温和。 2.通过探究“影响酶活性的条件”发展科学探究能力。 【基础感知】 一、酶的特性 1．酶的特性及验证实验 (1)酶的高效性 含义：酶的催化效率比 高很多，大约是 的107～1013倍。 意义：可以使生命活动更加高效地进行。 (2)酶的专一性 含义：每一种酶只能催化 化学反应。如过氧化氢酶只能催化 分解。脲酶除了催化 分解外，对其他化学反应不起作用。 意义：使细胞代谢能够有条不紊地进行。 (3)酶的作用条件较温和 酶所催化的化学反应一般是在 的条件下进行的。过酸、过碱或温度过高，都会使酶的 遭到破坏，使酶永久 。低温只能使酶活性降低，不会使酶失活。 特别提醒 酶与无机催化剂的共同点 (1)只改变化学反应速率，不改变化学反应的方向。 (2)不为化学反应提供物质和能量，本身不被消耗。 (3)降低化学反应的活化能，使反应速率加快，缩短达到平衡点的时间。 2．酶特性的验证实验 (1)酶高效性的实验分析 实验组：底物＋ →底物分解速率(或产物形成的速率) 对照组：底物＋ →底物分解速率(或产物形成的速率) (2)酶专一性的实验分析 ①? ???? 实验组：底物＋相应酶液――→检测 底物被分解对照组：另一底物＋相同酶液――→检测底物没被分解 ②? ???? 实验组：底物＋相应酶液――→检测底物被分解对照组：相同底物＋另一酶液――→检测底物没被分解
③实例：实验验证淀粉酶具有专一性 ①效率更高；率，不改变生成物的量 ①率比未加酶时明显加快，A 入酶同，说明酶二、探究影响酶活性的条件 1．酶活性的含义：酶对化学反应的 。 2．探究酶活性的适宜条件 思路： ? ????底物＋t 1(或pH 1)＋酶液底物＋t 2(或pH 2)＋酶液 ? ? ? 底物＋t n (或pH n )＋酶液――→检测 底物分解速率或剩余量 实例：
化学性质实验报告 糖、氨基酸和蛋白质的鉴定 糖类化合物：又称碳水化合物，是多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称，一般由碳、氢与氧三种元素所组成。 实验目的： （1）进一步了解糖的化学性质；（2）掌握鉴定糖的方法及其原理。 （一）-萘酚试验（molish)糖类化合物一个比较普遍的定性反应是molish反应。即在浓硫酸存在下，糖与-萘酚(molish试剂）作用生成紫色环。 实验方法 取3支试管，编号，分别加入0.5 ml 0.5%的各待测糖水溶液，滴入2滴molish试剂（ -萘酚的乙醇溶液），摇匀。把试管倾斜450，沿管壁慢慢加入约1ml浓硫酸（切勿摇
动），小心竖直后仔细观察两层液面交界处的颜色变化。硫酸在下层,试液在上层样品：葡萄糖、蔗糖及淀粉 解释: 糖被浓硫酸脱水生成糠醛或糠醛衍生物，后者进一步与 -萘酚缩合生成紫红色 物质，在糖液和浓硫酸的液面间形成紫色环。 （二） fehling试验 （1）实验原理 fehling试剂：含有硫酸铜和酒石酸钾钠的氢氧化钠溶液。 硫酸铜与碱溶液混合加热，生成黑色的氧化铜沉淀。若同时有还原糖存在，则产生黄色或砖红色的氧化亚铜沉淀。为防止铜离子和碱反应生成氢氧化铜或碱性碳酸铜沉淀，fehling试剂中需加入酒石酸钾钠，它与cu2＋形成的酒石酸钾钠络合铜离子是可溶性的络离子。
（2）操作方法 取4支试管，编号，分别加入fehling试剂i和ii 各0.5ml。摇匀并置于水浴中微热后，分别加入5滴待测糖溶液，振荡后置于沸水浴中加热2 ~ 3min，取出冷却，观察颜色变化及有无沉淀析出。fehling试剂 i：称取3.5 g硫酸铜溶于100 ml蒸馏水中, 得淡蓝色的 fehling试剂 i。 fehling试剂 ii：将17g酒石酸钾钠溶于20ml热水中，然后加入20 ml含 5 g naoh的水溶液，稀释至100 ml得无色透明的 fehling试剂 ii。 样品：葡萄糖、果糖、蔗糖及麦芽糖 解释: 硫酸铜与碱溶液混合加热，生成黑色的氧化铜沉淀。若同时有还原糖存在，则产生黄色或砖红色的氧化亚铜沉淀。 （三） benedict试验
常见金属的性质实验报告单 实验合作者： 班级日期 实验前知识储备：写出下列有关化学反应化学方程式 1 镁带燃烧：2铝片灼烧 3 铁丝在氧气中燃烧：4铜片灼烧 5镁与稀盐酸反应6镁与稀硫酸反应 7锌与稀盐酸反应8锌与稀硫酸反应 9铁与稀盐酸反应10铁与稀硫酸反应 11铜与稀盐酸反应12铜与稀硫酸反应 13铝与稀盐酸反应14铝与稀硫酸反应 15铁与硫酸铜反应 上述反应中属于化合反应的有___________，置换反应的有___________ 一、实验目的： 1_____________________________________________________________ 2_____________________________________________________________ 3___________________________________________________ 4了解活泼金属的在空气中燃烧的特殊性，知道活泼金属着火时灭火时注意事项二、实验用品： ______________________________________________________________ _______ ______________________________________________________________ _______ 三、实验过程 1、金属的物理性质探究：
拓展视野：将铜制成纳米铜，在空气中燃烧为什么能燃烧？ 铜是金属晶体，由晶胞组成，晶胞则是由许多铜原子通过金属键的作用而构成的，晶格结点上的铜原子都有金属键的束缚，因此铜的化学性质不很活泼，但是将铜制成纳米铜的话，变成铜原子，金属键被打断，于是铜的化学性质以活泼的铜原子形式表现出来。于是与空气反应速率很快。铜块或者铜粉体积都比较大，单位面积与空气的接触面积比纳米铜与空气的接触面积小的多，纳米铜在空气中燃烧很快。颗粒越细，比表面越大，与空气接触越充分，而且纳米级材料的活性会比一般颗粒物质的活性强，所以反应越快，所以能燃烧。所以铜不具可燃性是相对的 2）查阅相关资料：镁能和二氧化碳发生燃烧反应，因此镁燃烧不能用二氧化碳灭火器灭火。镁由于能和N ?和O ?反应，所以镁在空气中燃烧时，剧烈燃烧发出耀眼白光，放热，生成白色固体，同时有少量淡黄色固体氮化镁生成。所以燃烧（不一定、一定）_______ 需要氧气,凡是发光发热的剧烈的氧化反应都叫燃烧.只有初中化学书上定义为有氧气参加的发光发热的剧烈的氧化反应叫燃烧,这是因为知识量的限制. 3)趣味知识：冷焰火采用燃点较低的金属粉末，经过一定比例加工而成的冷光无烟焰火，冷焰火燃点低，燃点在60℃-80℃，外部温度30℃-50℃，对人体无伤害。适用于舞台表演和各种造型设计。而普通焰火燃点在500 ℃-800℃之间，燃烧时容易对人体造成伤害。冷焰火科技含量高，以环保无污染而倍受人们青睐。冷焰火是未来烟花发展新趋势，曾在上海APEC 会议、悉尼奥运会、2002年日韩世界杯、全国九运会上崭露头角，冷焰火是现代烟花的高科技结晶。
实验报告 课程名称：生物化学实验（甲） 指导老师： 成绩：同组学生： 一、实验目的和要求（必填） 二、实验容和原理（必填） 三、实验材料与试剂（必填） 四、实验器材与仪器（必填） 五、操作方法和实验步骤（必填） 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析（必填） 八、讨论、心得 酶的基本性质实验 A 、底物专一性 一、实验目的和要求： 1. 了解酶的专一性； 2. 掌握验证酶的专一性的基本原理及方法； 3. 学会排除干扰因素，设计酶学实验。 二、实验容和原理： 酶催化作用的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对某一种底物或一类底物起催化作用，对其他底物无催化反应。 ↗相对专一性 酶的专一性 →绝对专一性 ↘立体异构专一性 本实验以唾液淀粉酶、蔗糖酶对淀粉、蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。采用Benedict 试剂检测反应产物。 Benedict 试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性糖 的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成砖红色氧化亚铜沉淀。 Na2CO3+ 2H2O → 2NaOH + H2CO3 CuSO4+ 2NaOH → Cu(OH)2+ Na2SO4 专业： 姓名： 学号： 日期： 地点： 装 订 线
还原糖(—CHO or —C=O)+ 2Cu(OH)2 → Cu2O↓ + 2H2O + 糖的氧化产物 ↓↓↓ 醛基酮基砖红色或红色 在分子结构上，淀粉几乎没有，而蔗糖全无半缩醛基，它们均无还原性，因此它们与Benedict试剂无呈色反应。 淀粉被淀粉酶水解，产物为葡萄糖；蔗糖被蔗糖酶水解，其产物为果糖和葡萄糖，它们都为具有自由半缩醛羟基的还原糖，与Benedict试剂共热，即产生红棕色Cu2O沉淀。 本实验以此颜色反应观察淀粉酶、蔗糖酶对淀粉和蔗糖的水解作用。 三、实验材料与试剂： 1、实验材料 ⑴蔗糖酶液(样品Ⅳ1：10稀释）; ⑵新鲜唾液（含唾液淀粉酶）。 2、实验试剂 ⑴蔗糖酶液(样品Ⅳ1：10稀释）； ⑵唾液淀粉酶液（唾液1：200稀释） ⑶5%蔗糖（A.R.）溶液； ⑷0.5%淀粉溶液（含0.3%NaCl）； ⑸Benedict试剂。 四、实验器材与仪器： 1.漏斗； 2.脱脂棉花； 3.恒温水浴（37℃，100℃）； 4.量筒； 5.试管及试管架； 6.烧杯； 7.吸量管。 五、操作方法和实验步骤： ㈠检查试剂
元素实验报告 实验18 主族元素化合物的性质 一、实验目的 1. 熟练掌握试管操作。 2. 学习离心分离操作。 3. 学习主族元素一些化合物的化学性质。 二、实验内容 1. 卤离子的还原性：向3支盛有绿豆大小的KI、KBr和KCl固体的试管分别加入0.5 cm3浓硫酸，观察反应产物的颜色和状态。把湿的醋酸铅试纸、湿的碘-淀粉试纸和湿的pH试纸分别伸向装有KI、KBr和 2. 氯含氧酸盐的氧化性 往3支试管中分别加入NaClO、KClO3和KClO4溶液，然后加入KI淀粉溶液，观察现象。向不发生反 3. 过氧化氢的氧化还原性 （1）氧化性：取1小片Pb(Ac)2试纸，加1滴H2S的水溶液，则有黑色的PbS生成。再向试纸上滴 22244
4. 过硫酸盐的氧化性 向盛有2滴 0.002 mol·dm-3 MnSO4溶液的试管中加入5 cm3 3 mol·dm-3 H2SO4、2～3 滴AgNO3溶液，再加入少量K2S2O8固体，小心加热，观察现象；另取1支试管，不加AgNO3, 进行同样实验。比较上 5. 亚硝酸的氧化还原性 请利用0.5 mol·dm-3 NaNO2、0.1 mol·dm-3 KI、0.02 mol·dm-3 KMnO4、1 mol·dm-3 H2SO4试剂， 6. 硝酸根的检出 取少量FeSO4·7H2O固体于试管中，滴加1滴0.5 mol·dm-3 NaNO3溶液及1滴浓H2SO4，静置，观察现象。反应式为： 2+-+3+2+2- 7. 磷酸根、焦磷酸根和偏磷酸根的鉴别
（1）分别向0.1 mol·dm-3 Na2HPO4、Na4P2O7和NaPO3溶液中滴加0.1 mol·dm-3 AgNO3溶液，观察发生的现象。生成的沉淀溶于2 mol·dm-3 HNO3溶液吗？ （2）以2 mol·dm-3 HAc溶液酸化磷酸盐溶液、焦磷酸盐溶液和偏磷酸盐溶液，再分别加入蛋白溶液，各发生什么现象？ 3-4-- PO43-、P2O74-和PO3-的鉴别方法： 8. Sn2+、Pb2+、Sb3+、Bi3+氢氧化物的酸碱性 现有0.1 mol·dm-3的SnCl2、Pb(NO3)2、SbCl3和Bi(NO3)3，2 mol·dm-3 NaOH、6 mol·dm-3 NaOH和40%的NaOH试剂。请制备少量氢氧化物沉淀，并试验这些氢氧化物的酸碱性。写出实验步骤、现象、试 9. Sn、Pb、Bi不同价态离子的氧化还原性 -3-3