目录
第一章蛋白质的结构与功能 (2)
第二章核酸的结构与功能 (16)
第三章酶 (25)
第四章糖代谢 (36)
第五章脂类代谢 (49)
第六章生物氧化 (62)
第七章氨基酸代谢..........................................................71第八章核苷酸代谢. (80)
第九章物质代谢的联系与调节 (86)
第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93)
第十一章 RNA的生物合成----转录 (103)
第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110)
第十三章基因表达调控 (119)
第十四章基因重组与基因工程 (128)
第十五章细胞信息转导 (136)
第十六章肝的生物化学 (151)
第十七章维生素与微量元素 (162)
第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166)
第十九章水和电解质代谢 (171)
第二十章酸碱平衡 (175)
第一章蛋白质的结构与功能
一. 单项选择题
1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是
A. Gly
B. Arg
C. Met
D. Phe
E. Val
2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切
A. 碱性氨基酸
B. 含硫氨基酸
C. 分支氨基酸
D. 酸性氨基酸
E. 芳香族氨基酸
3. 一个酸性氨基酸，其pH
a1＝2.19，pH
R
＝4.25，pH
a2
＝9.67，请问其等电点是
A. 7.2
B. 5.37
C. 3.22
D. 6.5
E. 4.25
4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收
A. 酪氨酸的酚环
B. 苯丙氨酸的苯环
C. 半胱氨酸的巯基
D. 二硫键
E. 色氨酸的吲哚环
5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是
A. 2,4-二硝基氟苯法
B. 二甲氨基萘磺酰氯法
C. 氨肽酶法
D. 苯异硫氰酸酯法
E. 羧肽酶法
6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基
A. 3
B. 2.6
C. 3.6
D. 4.0
E. 4.4
7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为
A. 5
B. 4
C. 3
D. 2
E. 1
8. 血红蛋白的氧合曲线呈
A. U形线
B. 双曲线
C. S形曲线
D. 直线
E. Z形线
9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是
A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同
B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大
C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失
D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同
E. 以上都不对
10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是
A. 减少＋2
B. 增加＋2
C. 增加＋1
D. 减少＋1
E. 不变
11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm
A. 11
B. 110
C. 30
D. 15
E. 1100
12. 下面不是空间构象病的是
A. 人文状体脊髓变性病
B. 老年痴呆症
C. 亨丁顿舞蹈病
D. 疯牛病
E. 禽流感
13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的
A. 一级结构
B. 二级结构
C. 三级结构
D.四级结构
E. 以上都不对
14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克
A. 2.00g
B. 2.50g
C. 6.40g
D. 3.00g
E. 6.25g
15. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动
A. 精氨酸
B. 丙氨酸
C. 谷氨酸
D. 天冬氨酸
E. 赖氨酸
16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是
A. 半胱氨酸
B. 脯氨酸
C. 丝氨酸
D. 蛋氨酸
E. 瓜氨酸
17. 多肽链中主链骨架的组成是
A. －NCCNNCCNNCCN－
B. ―CHNOCHNOCHNO―
C. ―CONHCONHCONH―
D. ―CNOHCNOHCNOH―
E. ―CNHOCCCNHOCC―
18. 在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子
A. 谷氨酸
B. 半胱氨酸
C. 赖氨酸
D. 组氨酸
E.甘氨酸
19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性
A. 硫酸
B. 硫酸铵
C. 氯化汞
D. 丙酮
E. 1N盐酸
20. 蛋白质变性后表现为
A. 粘度下降
B. 溶解度增加
C. 不易被蛋白酶水解
D. 生物学活性丧失
E. 易被盐析出现沉淀
21. 对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的
A. 变性的蛋白质一定要凝固
B. 变性的蛋白质一定要沉淀
C. 沉淀的蛋白质必然变性
D. 凝固的蛋白质一定变性
E. 沉淀的蛋白质一定凝固
22. 蛋白质溶液的稳定因素是
A. 蛋白质溶液有分子扩散现象
B. 蛋白质溶液有“布朗运动”
C. 蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷
D. 蛋白质的粘度大
E. 蛋白质分子带有电荷
23. 镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是
A. α－链第六位Val换成Glu
B. β-链第六位Val换成Glu
C.α-链第六位Glu换成Val
D. β-链第六位Glu换成Val
E. 以上都不对
24. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是
A.牛β乳球蛋白（分子量35000）
B. 肌红蛋白（分子量16900）
C. 牛胰岛素（分子量5700）
D. 血清清蛋白（分子量68500）
E. 超氧化物歧化酶（分子量32000）
25．下列哪一种物质不属于生物活性肽
A. 催产素
B. 加压素
C. 促肾上腺皮质激素
D. 血红素
E. 胰岛素
26.下列不属于结合蛋白质的是
A.核蛋白
B. 糖蛋白
C. 脂蛋白
D. 清蛋白
E.色蛋白
27. 可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是
A. 甲酸
B. 羟胺
C. 溴化氰
D.β-巯基乙醇
E. 丹磺酰氯
二. 多项选择题
1. 下列氨基酸那些是蛋白质的组分
A. His
B. Trp
C. 瓜氨酸
D. 胱氨酸
2. 下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链
A. Met
B. Cys
C. Val
D. Leu
3. 在生理pH值情况下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷
A. Arg
B. Glu
C. Lys
D. Asp
4.下列对于肽键的叙述正确的是
A. 具有部分双键性质
B. 具有部分单键性质
C. 比双键键长长，比单键键长短
D.比双键键长短，比单键键长长
5. 对谷胱甘肽叙述正确的是
A. 有一个γ-肽键
B. 有一个功能性的基团－巯基
C. 分别由谷氨酸胱氨酸和甘氨酸组成
D. 对生物膜具有保护作用
6. 下面那些是结合蛋白质
A. 血红蛋白
B. 牛胰核糖核酸酶
C. 肌红蛋白
D. 胰岛素
7. 下列那些蛋白质具有四级结构
A. 血红蛋白
B. 牛胰核糖核酸酶
C. 肌红蛋白
D. 蛋白激酶A
8. 含有卟啉环的蛋白质是
A. 血红蛋白
B. 过氧化氢酶
C. 肌红蛋白
D. 细胞色素
9. 下列那些蛋白质含有铁离子
A. 血红蛋白
B. 牛胰核糖核酸酶
C. 肌红蛋白
D. 胰岛素
10. 蛋白质变性是由于
A. 氢键断裂
B. 肽键破坏
C. 破坏水化层和中和电荷
D. 亚基解聚
11. 镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白β-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸所取代后，将产生那些变化
A.在pH7.0电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度
B.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用
C.增加了异常血红蛋白的溶解度
D.一级结构发生改变
12. 下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠
A. 分子伴侣
B. 牛胰核糖核酸酶
C. 胰岛素
D. 伴侣素
13. 下列哪些肽分子一级组成极相近，而且属于寡肽
A. 脑啡肽
B.催产素
C. 加压素
D. 促肾上腺皮质激素
14. 下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是
A. 氨基酸具有的性质蛋白质也一定具有
B. 有些氨基酸的性质蛋白质也具有
C.有些蛋白质的性质氨基酸不具有
D.两者之间的性质关系并不紧密
15. 肽键平面中能够旋转的键有
A. C＝O
B. C－N
C. C
α－N D. Cα－C
16. 对血红蛋白的结构特点叙述正确的是
A. 具有4个亚基
B. 是一种结合蛋白质
C. 每个亚基都具有三级结构
D. 亚基键主要靠次级键连接
三. 填空题
1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。
2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。
(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。
(2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。
(3) 和是含硫的氨基酸。
(4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。
(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是和。
3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH 4. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生色的物质。 5. 有三种氨基酸因含有共轭双键而有280nm处的紫外吸收，这三种氨基酸按吸收能力强弱依次为 > > 。 6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud）第一次用化学法合成了具有生物活性的肽—，因而获得诺贝尔奖。 8. 我国于1965年由、和等单位在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白质—牛胰岛素。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。 13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部，性氨基酸侧链位于分 子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学建是和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学建是。 19. 维持蛋白质三、四级结构的化学建是、、 和。 20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家。 21. 血红蛋白（Hb）与氧气结合的过程呈现效应，是通过Hb的 现象实现的。 22. 当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称为。当盐浓度继续 增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象称。 23. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为，这是凯氏定氮法的基础。 24. 利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有 和。 25. 蛋白质的超二级结构是指，其基本组合形式常见的有3种，一是，如结 合钙离子的模体；二是，如锌指结构；三是。 26. 蛋白质的二级结构有、、和四种稳定构象异构体。 27. 蛋白质溶液的稳定性的因素是和 28. 蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较，大分子流出的时间较，因此先流出的蛋 白质分子是 29. 沉降系数（S）主要与蛋白质的和有关。 30. 通常采用测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量，而且测定含较多的蛋白 质，所得的结果更准确。 31. 和是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。 32. 根据蛋白质的组成成分可分为和 33. 根据蛋白质的形状可分为和 四. 判断题 1. 天然氨基酸都具有一个手性α-碳原子。 2. 鸟氨酸与瓜氨酸有时也可能是蛋白质的组成成分。 3. 自然界的蛋白质和多肽均有L－型氨基酸组成。 4. His和Arg是人体内的半必需氨基酸。 5. CNBr能裂解Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys成三个肽。 6. 热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。 7. 可用8mol/L尿素拆开次级键和二硫键。 8. 脯氨酸能参与α-螺旋，有时在螺旋末端出现，但决不在螺旋内部出现。 9. 维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。 10. 在具有四级结构的蛋白质中，每个亚基都有三级结构。 11. 在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。 12. 血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构（别构）蛋白，因而氧合过程中呈现协同效 应，二后者却不是。 13. 在多肽链分子中只有一种共价键即肽键。 14. 等电点不是蛋白质的特征常数。 15. 血红蛋白与肌红蛋白的功能都是运输氧气。 16. 溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。 17. 血红蛋白与肌红蛋白未与氧气结合时其内的铁是Fe2＋，但与氧气结合后铁变成Fe3＋。 18. 到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。 19. 蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。 20. 某蛋白质在pH5.8时向阳极移动，则其等电点小于5.8。 21. 变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性。 22. SDS电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。 23. 通常采用的X射线衍射法，首先将蛋白质制成晶体，但个别例外，如糖蛋白等。 24. 蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素，但蛋白质根本不含有P，而核酸则含有大量的P。 五. 名词解释 1. 氨基酸的等电点（pI） 2. 蛋白质的一级结构 3. 蛋白质的二级结构 4. 模体（或膜序） 5. 蛋白质的三级结构 6. 结构域 7. 蛋白质的四级结构 8. 蛋白质的等电点 9. 蛋白质的变性 10. 盐溶 11. 盐析 12. 透析 13. 超滤法 14. 电泳 15. 等电聚焦电泳 六. 简答题 1. 用下列哪种试剂最适合完成以下工作：溴化氰、尿素、β-巯基乙醇、胰蛋白酶、过甲酸、丹磺酰氯（DNS-Cl）、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸、胰凝乳蛋白酶。 （1）测定一段小肽的氨基酸序列。 （2）鉴定小于10－7g肽的N端氨基酸 （3）使没有二硫键的蛋白质可逆变性。如有二硫键，应加何种试剂？ （4）水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽键。 （5）水解由Met羧基所形成的肽键 （6）水解由碱性氨基酸羧基所形成的肽键。 2. 有一球状蛋白质，在pH7的水溶液中能折叠成一定的空间结构。通常非极性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸侧链位于分子外部形成亲水面。 问：（1） Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸侧链位于内部，哪些氨基酸侧链位于分子外部。 （2）为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现Gly和Ala。 （3）虽然Ser、Thr、Asn和Gln是极性的，为什么它们位于球状蛋白质的分子内部。 （4）在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到Cys,为什么。 3. 一系列球状的单体蛋白质，相对分子质量从10000到100000，随着相对分子质量的增加，亲水残基与疏水残基的比率将会发生怎样的变化。 4.一些异常血红蛋白（HbD、HbJ、HbN、HbC）和正常血红蛋白（HbA）仅仅是一个氨基酸的差异。 HbD（α68） Asn 变成 Lys HbJ （β69） Gly 变成 Asp HbN（β95） Lys 变成 Glu HbC（β6） Glu 变成 Lys 将上述四种异常血红蛋白与正常血红蛋白在pH8.6条件下进行电泳，电泳迁移率如下： 阴极（–） a b HbA c d 问：a带、b带、c带和d带分别代表哪种异常血红蛋白？ 5. 扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。（1）在低pH时沉淀。（2）当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。（3）在一定的离子强度下，达到等电点pH 值时，表现出最小的溶解度。（4）加热时沉淀。（5）加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，从而导致溶解度的减少。（6）如果加入一种非极性强的溶剂，使介电常数大大地下降会导致变性。 6. 根据pK值，试计算Ala、Glu和Lys的等电点。以下是氨基酸的表观解离常数： Ala 的 pK 1（－COOH）＝2.34，pK 2 （－NH 3 ）＝9.69 Glu的 pK 1（－COOH）＝2.19，pK 2 （－NH 3 ）＝9.67，pK R ＝4.25 Lys的 pK 1（－COOH）＝2.18，pK 2 （－NH 3 ）＝8.95, pK R ＝10.53 7. 某一蛋白质的多肽链在一些区段为α－螺旋构象；在另一些区段为β－构象。该蛋白质的相对分子量 为220000，多肽链外形的长度为5.06×10–5cm。（在β－折叠中，每个氨基酸残基上升的距离本书按0.35nm，有的书上按0.36nm）试计算α－螺旋体所占分子的百分含量？ 8. 简述构成蛋白质与核酸化学元素的异同？ 七．论述题 1.请你从蛋白质的一级结构与高级结构来阐述其含义、特点与化学键。 2.试论述蛋白质的分子结构与功能的关系 3. 什么是蛋白质构象疾病？请你试举几例，并加以介绍疯牛病的发病机制。 4. 试论在生物体内蛋白质的生理功能。（此题是开放型大题.。） 参考答案 一. 单项选择题 1.A 2.D 3.C 4.E 5.D 6.C 7.B 8.C 9.B 10.B 11.D 12.E 13.C 14.B 15.B 16.E 17.E 18.E 19.B 20.D 21.D 22.C 23.D 24.D 25.D 26.D 27.C 二. 多项选择题 1.ABD 2.CD 3.AC 4.ABC 5.ABCD 6.AC 7.AD 8.ABCD 9.AC 10.AD 11.BD 12.AD 13.BC 14.BC 15.CD 16.ABCD 三. 填空题 1. 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组胺酸（His） 谷氨酸（Glu）天冬氨酸（Asp） 2. （1）酪氨酸（Tyr） (2)苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp） (3) 甲硫氨酸（Met）半胱氨酸（Cys） (4) 甘氨酸(Gly) 脯氨酸(Pro) (5) 丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）酪氨酸（Tyr） 3. 兼性离子负正 4. 黄蓝紫 5. 色氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe） 6. 10 7. 催产素 8. 上海生物化学研究所上海有机化学研究所北京大学 9. 苄氧羰基（Cbz基）叔丁氧羰基（Boc基） 联苯异丙氧羰基（Bpoc）芴甲氧羰基（Fmoc） 10. 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg） 11. 色氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe） 12. 甲硫氨酸（Met） 13. β－巯基乙醇 14. C α－C Cα－N 15. 3.6 0.54 0.15 16. 疏水性亲水性 17. 肽键二硫键 18. 氢键 19. 疏水作用离子键（盐键）氢键范德华力（Van der Waals 力） 20. 吴宪 21. 协同别构（变构） 22. 盐溶盐析 23. 16％ 24. 透析超滤法 25. 蛋白质二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体ααβαβ βββ 26. α－螺旋β－折叠β－转角无规卷曲 27. 分子外面有水化膜带有电荷 28. 长短大 29. 密度形状 30. 圆二色光谱（circular dichroism,CD）α－螺旋 31. X射线衍射法磁共振技术 32. 单纯蛋白质结合蛋白质 33. 球状蛋白质纤维状蛋白质 四. 判断题 1.× 2.× 3.× 4.√ 5.√ 6.√ 7.× 8.√ 9.× 10.√ 11.√ 12.√ 13.× 14.√ 15.× 16.× 17.× 18.× 19.× 20.√ 21.√ 22.√ 23.× 24.× 五. 名词解释 1. 氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。 2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N－端至C－端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 3. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 4. 模体（或膜序）：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构象，并发挥其特殊的功能，此结构被称为模体。 5. 蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。 7. 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 8. 蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫蛋白质的等电点（pI）。 9. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。 10. 盐溶：加入少量盐时，很易离解成带电离子，对稳定蛋白质所带的电荷有利，从而增加了蛋白质的溶解度。 11. 盐析：是将盐（中性）加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。 12. 透析：利用半透膜原理把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。 13. 超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的，称为超滤法。 14. 电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，由于不同的蛋白质带电的性质、数量、分子量和形状等的不同，在电场的作用下而达到分离各种蛋白质的技术，称为电泳。 15. 等电聚焦电泳：用一个连续而稳定的线性pH梯度的聚丙烯酰胺凝胶进行电泳，从而根据蛋白质不同的pI而在电场中加以分离，这种电泳称为等电聚焦电泳。 六. 简答题 1. (1) 苯异硫氰酸 (2) 丹磺酰氯 (3) 尿素,如有二硫键应加β-巯基乙醇使二硫键还原. (4) 胰凝乳蛋白酶 (5) 溴化氰 (6) 胰蛋白酶 2. (1) 因为Val、Pro、Phe和Ile是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子内部。因为Asp、Lys和His 是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子外部。 （2）因为Gly的侧链是－H，Ala的侧链是－CH 3 ，它们的侧链都比较小，疏水性不强，所以它们既能在球状蛋白质的分子内部，也能在外部。 （3）因为Ser、Thr、Asn和Gln在pH7时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们位于球状蛋白质分子内部。 （4）在球状蛋白质的内部找到Cys，因为两个Cys时常形成二硫键，这样就中和了Cys的极性。 3. 随着蛋白质相对分子质量（M r）的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。为了解释这一点，假设这些蛋白质是是半径为r的球状蛋白质，由于蛋白质M r的增加，表面积随r2的增加而增加，体积r3随的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。 4. （1）HbD是由一个碱性氨基酸（Lys）取代了中性氨基酸。在pH8.6时，Lys的ε-氨基呈－NH 3 ＋状态，所以HbD比HbA带较多的正电荷，向阴极移动。 （2）HbJ是由一个酸性氨基酸（Asp）取代了中性氨基酸。在pH8.6时，Asp的β-羧基呈－COO–状态，所以HbJ比HbA带较多的负电荷，向阳极移动。 （3）HbN是由一个酸性氨基酸（Glu）取代了碱性氨基酸（Lys）。在pH8.6时，Glu的γ-羧基呈－COO–状态，所以HbN比HbA带较多的负电荷，向阳极移动。 若将HbN和HbJ比较，因为HbN是由一个酸性氨基酸（Glu）取代了碱性氨基酸（Lys），而HbJ是由一个酸性氨基酸（Asp）取代了中性氨基酸。所以HbN比HbJ带更多的负电荷，HbN向阳极移动的速度比HbJ快。 （4）HbC是由一个碱性氨基酸（Lys）取代了酸性氨基酸（Glu）。在pH8.6时，Lys的ε-氨基呈－NH 3 ＋状态，所以HbC比HbA带较多的正电荷，向阴极移动。 若将HbC和HbD比较，因为HbC是由一个碱性性氨基酸取代了酸性氨基酸，而HbD是由一个碱性氨基酸取代了中性氨基酸。所以HbC比HbD带更多的正电荷，HbC向阴极移动的速度比HbD快。 综上所述可知：a带代表HbC，b带代表HbD, c带代表HbJ, d带代表HbN。 5. （1）在低pH时，羧基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质 变性，并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度下降，因而产生沉淀。 (2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度，破坏了电荷和水化膜，使蛋白质沉淀。 (3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以溶解度最小。 (4)加热时使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水性基团被暴露，溶解度降低，从而引起蛋白质沉淀。 (5）非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用，促使蛋白质分子之间形成氢键，从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。 (6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，结果促使蛋白质肽链的展开而导致变性。 6. Ala的pI＝（pK 1＋pK 2 ）/2＝（2.34＋9.69）/2= 6.02 Glu的pI＝（pK 1＋pK 2 ）/2＝（2.19＋4.25）/2= 3.22 Lys的pI＝（pK 2＋pK 3 ）/2＝（8.95＋10.53）/2= 9.74 20种氨基酸的平均分子量约为138，在蛋白质分子中以小分子量的氨基酸较多，平均分子量大约为128，又由于氨基酸在缩合时失去一分子水，因此氨基酸残基的最终平均分子量大约为110。 所以氨基酸残基数为： 220000/110＝ 2000，已知α－螺旋构象中，每个氨基酸残基上升的距离为0.15nm，β－折叠中上升0.35nm。 设此多肽链中α－螺旋的氨基酸残基数为Ｘ，则β－折叠的氨基酸残基数为2000－Ｘ。 0.15Ｘ＋0.35（2000－Ｘ）＝5.06×10-5×107 0.15Ｘ＋7000－0.35Ｘ＝560 Ｘ＝970 所以α－螺旋占的百分数为970/2000×100%=48.5% 8. 相同点：主要都含有C、H、O、N，都主要以C元素为骨架原子连接成的大分子。 不同点：（1）蛋白质的含N量平均16％，而核酸则不均一。 （2）蛋白质一般不含P，而核酸含大量的P。 （3）蛋白质一般含S，而核酸不含S。 （4）有些蛋白质还含有少量的金属元素，而核酸不含金属元素。 七. 论述题 1. （1）一级结构：概念：在蛋白质分子中，从N－端至C－端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一 级结构。特点：①蛋白质种类及其繁多，其一级结构也各不相同；②一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础；③一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。化学建：①肽键②二硫键 （2）蛋白质的二级结构：概念：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。特点：①是一种局部的结构；②仅仅是肽单元之间相互作用所形成的空间结构，而不包含氨基酸侧链及其α－H原子所形成的构象，但氨基酸残基的侧链对二级结构的形成有影响；③二级结构有较多的类型，有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲，其中α－螺旋和β－折叠是二级结构的主要形式，β－转角通常有四个氨基酸残基组成，而无规卷曲则是指没有确定规律的或根本就没有规律的一些二级结构；④二级结构还可成为超二级结构，如αα形式、βαβ形式和βββ形式等结构。化学建：氢键 （3）蛋白质的三级结构：概念：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。特点：一条多肽链的三维空间结构。化学建：①疏水键②盐键③氢键 ④范德华力。 （4）蛋白质的四级结构：概念：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。特点：两条或两条以上多肽链所形成的三维空间构象。化学建：①疏水键②盐键③氢键④范德华力。 2.（1）一级结构与功能的关系 ①一级结构不同，生物学功能一般不同 不同蛋白质和多肽具有不同的功能，根本原因是它们的一级结构各异，有时仅微小的差异就表现出不同的生物学功能。如催产素与加压素（缩宫素）都是由垂体后叶分泌的九肽激素，它们分子中仅两个 氨基酸差异，但两者的生理功能却有根本区别。 ②一级结构中“关键”部分相同，其功能也相同 如促肾上腺皮质激素其1～24肽段是活性所必需的关键部分。 ③一级结构“关键”部分的变化，其生物活性也改变 多肽的结构与功能的研究表明，改变多肽中某些重要的氨基酸，常可改变其活性。 ④一级结构的变化有时使生物学功能降低或丧失，从而可能发生疾病，或者连同这种蛋白一起在地球上消失。 (2）蛋白质空间结构与功能的关系 一级结构是空间结构的基础，而空间结构则是完成生物功能的直接基础，也就是说蛋白质分子特定的空间构象是表现其生物学功能或活性所必需的。其构象如果遭到破坏，生物学功能则会立即丧失。有实验表明即使一级结构不同，只要空间构象相同，则其功能也相同。 3. 若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，有人将此类疾病称为蛋白构象疾病。 如：人纹状体脊髓变性病，老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病等。 疯牛病是由蛋白质病毒（prion protein,PrP）引起的一组人和动物神经退形性病变，这类疾病具有传染性、遗传性或散在发病的特点，其在动物间的传播是由PrP组成的传染性颗粒（不含核酸）完成的。 PrP是染色体基因编码的蛋白质。正常动物和人PrP为分子量33～35kD的蛋白质，其水溶性强，对蛋白酶敏感以及二级结构为多个α－螺旋，称为PrP c。富含α–螺旋的PrP c在某种未知蛋白质的作用下可转变成致病的分子中全为β－折叠的PrP，称为PrP sc，尽管PrP sc一级结构与PrP c相同，但PrP sc对蛋白酶不敏感，水溶性差，而且对热稳定，可以相互聚集，最终形成淀粉样纤维沉淀而致病。 4.（1）生物催化作用生命的基本特征是物质代谢，而物质代谢全部反应几乎都需要酶作为催化剂，而 多数酶的化学本质是蛋白质。 （2）代谢调节作用生物体存在精细有效的调节系统以维持正常的生命活动。参与代谢调节的许多激素是蛋白质或多肽，如胰岛素等。 （3）免疫保护作用机体的免疫功能与抗体有关，而抗体是一类特异的球蛋白。 （4）转运和储存的作用体内许多小分子物质的转运和储存可由一些特殊的蛋白质来完成。如血红蛋白运输氧和二氧化碳，肌红蛋白储存氧等。 （5）运动与支持作用负责运动的肌肉系统主要是蛋白质聚集体 如肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白等。 （6）控制生长和分化如真核生物的大多数反式作用因子等。 （7）接受和传递信息的作用完成这种功能的蛋白质为受体蛋白，其中一类为跨膜蛋白，另一类为胞内蛋白。 （8）营养作用这一类蛋白质本身没有生物功能，只是在机体需要的时候水解成氨基酸，为其他蛋白质的合成提供原料。这一类蛋白质常见于卵或蛋内，如卵清蛋白等。 第二章核酸的结构与功能 一．单项选择题 1．下列关于核苷酸生理功能的叙述哪一项是错误的 A．核苷酸衍生物作为许多生物合成过程的活性中间物 B．生物系统的直接能源物质 C．作为辅酶的成分 D．生理性调节物 E．作为质膜的基本结构成分 2．RNA和DNA彻底水解后的产物是 A．核糖相同,部分碱基不同 B．碱基相同,核糖不同 C．部分碱基不同,核糖不同 D．碱基不同,核糖相同 E．以上都不是 3．对于tRNA来说下列哪一项是错误的 A．5'端是磷酸化的 B．它们是单链 C．含有甲基化的碱基 D．反密码环是完全相同的 E．3'端碱基顺序是-CCA 4．绝大多数真核生物mRNA5'端有 A．poly A B．帽子结构 C．起始密码 D．终止密码 E．Pribnow盒 5．下列关于tRNA的叙述哪一项是错误的 A．tRNA的二级结构是三叶草形的 B．由于各种tRNA，3'-末端碱基都不相同,所以才能结合不同的氨基酸 C．RNA分子中含有稀有碱基 D．细胞内有多种tRNA E．tRNA通常由70-80个单核苷酸组成 6．核酸中核苷酸之间的连接方式是 A．2',3'磷酸二酯键 B．3',5'磷酸二酯键 C．2',5'-磷酸二酯键 D．糖苷键 E．氢键 7．尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+),黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)和辅酶A(CoA),三种物质合成的共同点是A．均需要尼克酸 B．B．均需要泛酸 C．含有来自磷酸核糖焦磷酸(PRPP)的核糖基团 D．均接受半胱氨酸基团 E．均属于腺苷酸的衍生物 8．Watson-Crick DNA分子结构模型 A．是一个三链结构 B．DNA双股链的走向是反向平行的 C．碱基A和G配对 D．碱基之间共价结合 E．磷酸戊糖主链位于DNA螺旋内侧 9．下列关于B-DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是错误的 A．两条链方向相反 B．两股链通过碱基之间的氢键相连维持稳定 C．为右手螺旋,每个螺旋为10个碱基对 D．嘌呤碱和嘧啶碱位于螺旋的外侧 E．螺旋的直径为20A° 10．在DNA的双螺旋模型中 A．两条多核苷酸链完全相同 B．一条链是左手螺旋,另一条链是右手螺旋 C．A+G/C+T的比值为1 D．A+T/G+C的比值为1 E．两条链的碱基之间以共价键结合 11．下列关于核酸的叙述哪一项是错误的 A．碱基配对发生在嘧啶碱与嘌呤碱之间 B．鸟嘌呤与胞嘧啶之间的联系是由两对氢键形成的 C．DNA的两条多核苷酸链方向相反,一条为3'→5',另一条为5'→3' D．DNA双螺旋链中,氢键连接的碱基对形成一种近似平面的结构 E．腺嘌呤与胸腺嘧啶之间的联系是由两对氢键形成的 12．核酸变性后可发生哪种效应 A．减色效应 B．增色效应 C．失去对紫外线的吸收能力 D．最大吸收峰波长发生转移 E．溶液粘度增加 13．下列关于核酸分子杂交的叙述哪一项是错误的 A．不同来源的两条单链DNA,只要它们有大致相同的互补碱基顺序,它们就可结形成新的杂交DNA双螺旋B．DNA单链也可与相同或几乎相同的互补碱基RNA链杂交形成双螺旋 C．RNA链可与其编码的多肽链结合形成杂交分子 D．杂交技术可用于核酸结构与功能的研究 E．杂交技术可用于基因工程的研究 14．下列关于DNA变性的叙述哪一项是正确的 A．升高温度是DNA变性的唯一原因 B．DNA热变性是种渐进过程,无明显分界线 C．变性必定伴随有DNA分子中共价键的断裂 D．核酸变性是DNA的独有现象，RNA无此现象 E．凡引起DNA两股互补链间氢键断裂的因素,都可使其变性 15．下列关于DNA双螺旋结构的叙述哪一项是正确的 A．磷酸核糖在双螺旋外侧,碱基位于内侧 B．碱基平面与螺旋轴垂直 C．遵循碱基配对原则,但有摆动现象 D．碱基对平面与螺旋轴平行 E．核糖平面与螺旋轴垂直 16．下列关于DNA Tm值的叙述哪一项是正确的 A．只与DNA链的长短有直接关系 B．与G-C对的含量成正比 C．与A-T对的含量成正比 D．与碱基对的成分无关 E．在所有的真核生物中都一样 17．真核生物DNA缠绕在组蛋白上构成核小体,核小体含有的蛋白质是A．H1、H2、H3、H4各两分子 B．H1A、H1B、H2A、H2B各两分子 C．H2A、H2B、H3A、H3B各两分子 D．H2A、H2B、H3、H4各两分子 E．H2A、H2B、H4A、H4B各两分子 18．自然界游离核苷酸中的磷酸最常位于 A．核苷的戊糖的C-2'上 B．核苷的戊糖的C-3'上 C．核苷的戊糖的C-5'上 D．核苷的戊糖的C-2'及C-3'上E．核苷的戊糖的C-2'及C-5'上 19．在下列哪一种情况下,互补的两条DNA单链将会结合成DNA双链A．变性 B．退火 C．加连接酶 D．加聚合酶 E．以上都不是 20．真核细胞RNA帽样结构中最多见的是 A．m7ApppNmp(Nm)pN B．m7GpppNmp(Nm)pN C．m7UpppNmp(Nm)pN D．m7CpppNmp(Nm)pN E．m7TpppNmp(Nm)pN 21．胸腺嘧啶与尿嘧啶在分子结构上的差别在于 , C2上有O B C5上有甲基, C5上无甲基 A．C2上有NH 2 C．C4上有NH , C4上有O D C5上有羟甲基,C5上无羟甲基 2 E．C1上有羟基 22．DNA的二级结构是 A．α-螺旋 B．β-折叠 C．β-转角 D．超螺旋结构 E．双螺旋结构 23．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是 A．-XCCA 3'末端 B．TψC环 C．DHU环 D．额外环 E．反密码环 24．含有稀有碱基比例较多的核酸分子是 A．细胞核DNA B．线粒体DNA C．tRNA D．mRNA E．rRNA 25．下列单股DNA片段中哪一种在双链状态下可形成回文结构A．ATGCCGTA B．ATGCTACG C．GTCATGAC D．GTATCTAT E．GCTATGAC 26．腺嘌呤与鸟嘌呤在分子结构上的差别是 A．C6上有羰基, C6上有氨基 B．C6上有甲基, C6上无甲基C．C6上有氨基, C6上有羰基 D．C2上有氨基, C2上有羰基E．C6上有氨基, C2上有氨基 27．组成核酸的基本结构单位是 A．戊糖和脱氧戊糖 B．磷酸和戊糖 C．含氨碱基 D．单核苷酸 E．多聚核苷酸 28．将脱氧核苷酸彻底水解时产物中含有 A．脱氧核苷和核糖 B．核糖、磷酸 C．D-核糖、磷酸、含氮碱基 D．D-α-脱氧核糖、磷酸、尿嘧啶 E．D-α-脱氧核糖、磷酸、含氮碱基 29．核酸溶液的紫外吸收峰在波长多少nm处 A．260nm B．280nm C．230nm D．240nm E．220nm 30．DNA的碱基组成规律哪一项是错误的? A．分子中A=C,G=T B．分子中A+G=C+T C．人与兔DNA碱基组成可有不同 D．同一个体不同组织器官其DNA碱基组成相同 E．年龄、营养状态及环境的改变不影响DNA的碱基组成 31．具下列顺序的单链DNA 5'-CpGpGpTpAp-3'能与下列哪一种RNA杂交 A．5'-GpCpCpApTp-3' B．5'-GpCpCpApUp-3' C．5'-UpApCpCpGp-3' D．5'-TpApGpGpCp-3' E．5'-TpUpCpCpGp-3' 32．DNA两链间氢键是 A．G-C间为两对 B．G-C间为三对 C．A-T间为三对 D．G-C不形成氢键 E．A-C间为三对 33．tRNA的分子结构特征是 A．有密码环 B．有反密码环和3'-端C-C-A C．3'-端有多聚A D．5'-端有C-C-A E．有反密码环和5'-端C-C-A 34．DNA变性是指 A．分子中3',5'-磷酸二酯键断裂 B．核苷酸游离于溶液中 C．链间氢键断裂、双螺旋结构解开 D．消光系数值降低 E．粘度增加 35．DNA双螺旋的每一螺距(以B-DNA为例)为 A．4.46nm B．4.5nm C．5.4nm D．3.4nm E．0.34nm 36．B-DNA的双螺旋结构中,螺旋每旋转一周包括 A．10个核苷酸 B．11个核苷酸 C．12个核苷酸 D．13个核苷酸 E．14个核苷酸 37．两个核酸制品经紫外检测其制品A的A260/A280=2,制品B的A260/A280=1,下面对此二制品纯度的描述哪种是正确的 A．A制品的纯度高于B制品 B．B制品的纯度高于A制品 C．A、B两制品的纯度均高 D．A、B两制品的纯度均不高 E．无法判断此二制品的纯度 38．在核酸中占9-11%,且可用之计算核酸含量的元素是 A．碳 B．氧 C．氮 D．磷 E．氢 二．多项选择题 1．DNA分子中的碱基组成是 A．A+G=C+T B．C=G C．A=T D．C+G=A+T E．A=G 2．DNA A．是脱氧核糖核酸 B．主要分布在胞核中 C．是遗传的物质基础D．富含尿嘧啶核苷酸 E．主要分布在胞浆中 3．RNA A．是核糖核苷酸 B．主要分布在胞核中 C．主要分布在胞浆中D．富含脱氧胸苷酸 E．是脱氧核糖核酸 4．关于tRNA的叙述不正确的是 A．分子中含有稀有碱基 B．分子中含有密码环 C．是细胞中含量最多的RNA D．主要存在于胞液 E．其二级结构为倒L型 5．真核生物mRNA的结构特点是 A．5’-末端接m7Gppp B．3’-末端接多聚腺苷酸 C．分子中含有遗传密码 D．所有碱基都具有编码氨基酸的作用E．通常以单链形式存在 6．B-DNA二级结构特点有 A．两链反向平行绕同一中心轴构成双螺旋 B．为左手螺旋 C．两链均为右手螺旋 D．螺旋表面只有一浅沟而没有深沟 E．两链正向平行绕同一中心轴 7．在融解温度时，双股DNA发生下列哪些变化 A．双股螺旋完全解开 B．双股螺旋50%解开 C．在260nm处的吸光度增加 D．已分开的两链又重新缔合成双螺旋E．碱基对间氢键部分断裂 8．Tm是表示DNA的 A．最适温度 B．水解温度 C．复性温度 D．融解温度 E．解链温度 9．真核细胞核蛋白体中含有 A．28S rRNA B．18S rRNA C．5S rRNA D．5.8S rRNA E．23S rRNA 10．维持DNA双螺旋结构稳定的作用力主要包括 A．碱基对之间的氢键 B．分子中的磷酸二酯键 C．碱基平面间的堆积力 D．磷酸残基的离子键 E．二硫键 11．DNA和RNA分子的区别是 A．碱基不同 B．戊糖不同 C．在细胞内分布部位不同 D．功能不同 E．空间结构不同 三．填空题 1.在典型的DNA双螺旋结构中，由磷酸戊糖构成的主链位于双螺旋的，碱基位于双螺旋的。 2.tRNA均具有二级结构和的共同三级结构。 3.真核生物成熟的mRNA的结构特点是：，。 4.DNA的基本功能是和。 5.Tm值与DNA的和所含碱基中的成正比。 6.DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠维系，纵向靠维持。 7.脱氧核苷酸或核苷酸连接时总是由与形成3’，5’磷酸二酯键。 8.嘌呤和嘧啶环中均含有，因此在有较强吸收。 9. 和核糖或脱氧核糖通过键形成核苷。 10.由于核苷酸连接过程中和对氢键形成的限制，DNA分子的两条链呈反平行走向。 四．判断题 1．核苷酸由三种成分组成：一个碱基、一个戊糖和一个或多个磷酸基。 2．腺嘌呤和鸟嘌呤都含有嘧啶环。 3．核苷酸去除磷酸基称为核苷。 4．脱氧核糖核苷在它的戊糖环3’-位置上不带羟基。 5． RNA链5’末端核苷酸的3’-羟基与倒数第二个核苷酸的5’-羟基参与磷酸二酯键的形成。6．DNA双螺旋一经变性，分子内氢键断裂，两股链则彼此分离。 7．所发现的天然DNA都是双链的，从未见过单链的DNA。这是根据遗传学特点决定的。 8．碱性磷酸酶虽然作用特异性不大，但仅能降解RNA，不能降解DNA。 9．紫外吸收光谱法应用起来很简单，甚至有核苷酸混杂时，也可以做核酸的定性分析。 10．鸟嘌呤和胞嘧啶之间联系是由两对氢键形成。 11．如果DNA双螺旋的一股链的一小段脱氧核苷酸顺序是pGpApCpCpTpG，那么这一段的对立股的互补顺序就是pCpTpGpGpApC。 12．如果来自物种A的DNA其Tm值比物种B的Tm值高，则物种A所含的A－T碱基对的比例比物种B的低。 13. 在原核细胞和真核细胞中，染色体DNA都与组蛋白形成复合体。 14. RNA尽管是单链，经热变性后在260nm处的吸光度也增加。 五．名词解释 1．核苷 2．核苷酸 3．核酸 4．核酸的变性 5．DNA复性或退火 6．DNA一级结构
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