p13章生化指标的解释
一般方法
1．由于获得样品容易，生化检查是病人数据资料中常规的部分，典型的是测血清中的10种或10钟以上组分。因为血液在全身循环，所以离子、代谢物和蛋白质在细胞内液和细胞外液间不停地交换。因此，血清成分尽管不是直接测量细胞内环境，但经常可以反映细胞的完整性及器官功能。作为细胞受损或器官功能异常的结果，各种各样的改变都可以在生化指标中表现出来。这种改变形式不仅反映了细胞内容物从细胞膜流出进入血清还可以反映吸收、生产及各种血清成分的排泄的调节作用的损害。
2．当生化指标和病人的其它数据资料包括病史、物理检查、全血计数、粪便检查和尿液检查联合解释时，生化指标产生大部分信息。
3．重复一系列化学检查和解释连续性变化经常是必要的。
A．因为疾病是动态的，所以生化指标也是随着疾病的持续和严重而变化。
B．连续性指标在检查功效以及某些病例疗法的毒性上是有用的。
C．有时有必要重复全部或部分生化指标，这样可以判定一个令人迷惑的血清成分的改变是真实的、连续的还是由于实验室或样品处理错误造成的假象。
D．偶然地一个正常动物有一种分析物高于或低于已建立的参考值范围，参考值通常来自于计算包括95%健康个体的动物群体的平均值再加减2个标准差。理论上，高于正常动物的5%可以说明对于给定的分析物超出了参考值范围。
4．参考值范围
A.用血清样品来决定生化指标。抗凝剂如NA-K EDTA（NA-K 乙二胺四乙酸）
可以抑制酶实验，增加样品中钾和钠或降低钙。同样地，如果你从导管获得血
样而不是通过静脉采血，要注意保证血样不被静脉内液体或经导管投的药所污
染。例如，导管内残余的静脉内液体可以增加葡萄糖或离子的量，从而导致血
清生化指标错误升高。
B.由于生化指标值随所采用的方法、设备、技术的不同而不同，所以每个实验室
必须建立每种动物每种生化成分的自己的参考值范围。特别重要的是要知道在
实验室之前是否经过人工处理。
C.一些物质可以干扰血清组分的正确测量，依赖于使用方法来克服。单个的实验
室应该能够提供关于他们的特殊方法的信息。问题主要由溶血和脂血引起。
1）正确处理样品，包括温柔的静脉穿刺技术和及时去除血清中的肿块，可以减少溶血。
2）为了消除食后脂血，禁食12小时后取血样。脂血可以发生于怀孕和一些疾病的阶段如胰腺炎、肾病综合症、甲状腺机能减退、糖尿病、肾上腺皮
质机能亢进以及肝脏疾病。在一狗已观察到自发性脂血症，小型的
SCHNAUZERS和毕哥猎犬是最常发病的品种。
D．判断一个值是否准确时，一定要考虑动物的年龄。例如：
1）由于骨骼的生长和改造，年轻的、正在生长的动物碱性磷酸酶的含量是正常成年动物的2—3倍。
2）由于幼年动物免疫球蛋白浓度低，幼年动物总蛋白量比成年动物低。
3）幼年快速生长的动物血钙含量和磷的浓度在参考值的上限或超过上限，对比地，老年狗血钙浓度在参考值的下限或略低于下限。
生化指标的组成
尿素氮
1.尿素由排出的氨在肝脏合成。氨是体细胞和肠内菌丛的氨基酸分解代谢产生的。
2.尿素主要由肾脏排泄
3.血液中尿素氮（BUN）增加
A.循环障碍可以降低肾小球对尿素的滤过作用（肾前氮血症）这种情况可发生于
脱水、心血管疾病或休克
1）.尿化验可以揭示浓缩尿比重大于1.030
2）.脱水时，血细胞比容和全蛋白值也会升高
B.75%以上肾单位消失的肾病排泄尿素的能力将低（肾氮血症）。尿比重降低（低
于1.030）联合脱水表现（全蛋白和血细胞比容升高）预示着尿液浓缩能力降低
和肾脏功能障碍
C.肾后氮血症是由于尿液在输尿管、膀胱、尿道流动受阻
1）.如果尿液流动受阻是非常严重的和持续时间过长，会增加泌尿道压力破坏肾实质，引起继发的肾脏疾病
2）.无尿症，无论由于尿流动受阻还是原发的肾脏疾病，都可以伴有其他生化指标的改变，包括高血钾、高磷酸盐血、低血钙、不同程度的低血钠、低血氯和高
蛋白
D.尿素氮少量增加伴发于蛋白代谢增加（例如：发热、过劳、饥饿、灼伤、皮质
类固醇疾病）
E.尿素氮少量增加可能发生于高蛋白日粮或继发于胃肠出血流出的血液的消化
作用，尿素氮的增加通常不超过参考值的上限，除非有潜在的肾功能障碍
4.尿素氮减少常发生于：
A.限制饮食蛋白
B.肝脏疾病将氨转化为尿素的能力降低，例如：
1）.门静脉畸形
2）.肝病晚期或肝硬化
3）.严重的多尿症和饥渴（多尿）
肌酸酐
1.血清肌酸酐由磷酸肌酸分解而来, 磷酸肌酸是骨骼肌的能量储存分子.血清肌酸酐的浓
度与肌肉群有关.重肌肉或健康状况良好的动物血清肌酸酐的含量可能再参考值的上限.
相反地,在一些肌肉群减少的动物可见肌酸酐浓度降低,例如在恶病质状况可见此情况,少量肌酸酐可从日粮的肉类中吸收.
2.肌酸酐主要通过肾脏排出,然而,一些肌酸酐也可以通过胃肠道排出.后一种排泄途径在肾
病时肌酸酐浓度升高的情况下比较重要.
3.肌酸酐的浓度变化与BUN有相似的模式，在下列情况将升高：
A．75%以上的肾单位消失的肾病
B．脱水和肾前性氮血症的别的病因
C．肾后性氮血症的病因
D．食入含肉日粮后肌酸酐少量升高
E．运动后肌酸酐少量升高
F．由于分解代谢增加引起肌肉活性消耗
葡萄糖
1.血清葡萄糖来源于食物中摄入的、糖异生作用和肝糖原分解产生的葡萄糖，雪中葡萄糖
水平和细胞吸收是由胰腺分泌的胰岛素和胰高血糖素调节的（见第22章）
2.高血糖发生于下列情况：
A.糖尿病
B.内源性和外源性的糖皮质激素增加导致对胰岛素抵抗力和糖异生作用增强
1）高肾上腺皮质激素
2）外源性的服用皮质类固醇
3）应激（例如：术后、疼痛）
C.由于儿茶酚胺释放而兴奋、害怕或运动。
D.葡萄糖随食物吸收
E.胰腺疾病，例如急性胰腺炎，外分泌胰腺瘤或淀粉洋变（猫）
F.一些药物如甲苯噻嗪、促肾上腺皮质激素和吗啡或者静脉内给含葡萄糖的药物
G.发情期或老年母犬给予孕激素以及一些猫的甲地孕酮乙酸盐治疗
H.其它内分泌疾病如肢端巨大症或甲状腺机能亢进
I.乙二醇中毒
3.低血糖发生于：
A.样品管中血清长时间暴露形成血块导致葡萄糖被血细胞代谢，氟化钠可以作为抗凝
剂抑制葡萄糖氧化，由于氟化钠干扰其它测试，此管中的血浆不能用作其它生化指标的测定。
B.脓毒症（各种各样的）
C.由于胰岛素消除率和糖异生作用降低导致的严重的肝脏疾病
D.低肾上腺皮质激素病
E.饥饿和营养不良
F.肠道吸收不良
G.胰岛瘤（?-细胞瘤）或医用胰岛素过量使用
H.肿瘤对葡萄糖消耗增加
I.糖原储存性疾病
J.宠物自发幼年的低血糖症，特别是小动物和小型动物
K.红细胞增多症
L.妊娠
钠
1.钠是含量最丰富的细胞外阳离子。它主要通过肾脏排泄，血液水平被肾素—血管紧张素
—醛固酮系统严格地调节。醛固酮促进钾的排出启动钠在肾小管的重吸收。
2.高血钠发生于下列情况：
A.脱水
1）无感水丢失，这常发生于气喘、发热、灼伤、体温过高、环境高温
2）限制饮水，特别是当联合有多尿的病因（例如：尿崩症）
3）低渗水丢失，这常见于呕吐、腹泻、肾、衰竭、糖尿病肾上腺皮质功能减退或利尿剂治疗
B.获得盐
1）日粮摄入量增加
2）投服含钠的药物或静脉内给予高渗液体
3）肾上腺皮质机能亢进（很少见）
3.低血钠发生于下列情况
A.厌食或食物缺乏
B.钠快速降低见于：
1）腹泻
2）呕吐
3）肾病
4）糖尿病
5）肾上腺皮质机能减退
C.膀胱破裂
D.与腹水和水肿有关的疾病，例如：心衰竭、肾病综合征或严重的肝脏疾病
E.输低渗的液体
F.抗利尿激素分泌不当综合征（很少）
钾
1.钾主要是一种细胞内阳离子，因此血清中钾的含量很低可能不能反映机体钾的状况。
2.钾通过肾脏交换钠或氢离子而排出。
3.血清钾含量反映酸碱平衡
G.如果动物酸中毒，氢离子进入细胞内而钾排除细胞
1）.血清钾水平一贯通过肾脏排泄功能调节，这减少了体内的储存量
2）.所以，用液体纠正酸中毒时要小心，因为严重的低血钾可以导致并发的钾供应不足。
H.低血钾可以发生于碱中毒，因为钾进入细胞内交换氢离子
4.高血钾发生于
A.无尿或少尿性肾衰竭
B.尿道阻塞或膀胱破裂
C.肾上腺皮质功能减退
D.脱水
E.酸中毒
F.一些品种狗的溶血，那类狗的红细胞内钾浓度高（例如：Akita）
G.如果白细胞增多或血小板增多，血清长期暴露或形成血凝块
H.肌肉坏死
I.静脉输入含磷的液体或口服含磷的药物
J.高血钾性周期性麻痹（很少）
5.低血钾发生于
A.呕吐
B.腹泻
C.阻塞后多尿
D.肾上腺皮质机能亢进
E.碱中毒
F.胰岛素治疗：胰岛素治疗后低血钾可能伴随葡萄糖流入细胞，这种并发症发生于糖
尿病酮酸中毒的治疗
G.肾脏疾病，包括：
1）.渐进性或慢性肾病，尤其在猫
2）.范康尼氏综合征
3）.肾远端有时是近端小管酸中毒
H.袢利尿治疗（Eg:furpsemide）
I.食欲缺乏或日粮缺乏
J.原发性高醛固酮症
氯化物
1. 氯化物在细胞外液中的浓度高，血清氯与血清钾的含量趋于平行，肾脏调节氯化物的浓度。在肾小管重吸收过程中，碳酸氢根离子与钠离子配对来维持电中性，当碳酸氢根滤过减少，氯伴随钠重吸收。
2. 高血氯发生于
A.脱水
B.代谢性酸中毒的病因，当碳酸氢根滤过降低时，氯重吸收增加
C.肾小管性酸中毒
3.低血氯发生于
A. 呕吐，在胃酸分泌时随氢离子分泌
B. 食欲缺乏或营养不良
C. 水合过度
D. 尿崩症
E. 代谢性碱中毒
钙
1.血清钙的水平通过甲状旁腺激素、降钙素和维生素D相互作用来调节
2.血清钙的来源包括胃肠道吸收（与维生素D有关）和骨钙在甲状旁腺激素调节下的动员
3.主要通过肾脏排泄
4.在降钙素的作用下在骨骼沉积
5.钙在血液中以两种形式存在
A.离子形式是有代谢活性且受激素调节
B.无活性的非离子形式与白蛋白结合
D.所以，血清钙水平随血白蛋白质或白蛋白水平而变化。另外，氢离子可以代替
白蛋白的钙，导致离子形式是钙的比例增加而总钙浓度降低。这种情况在酸中
毒时可见
6.高血钙发生于
A．原发性的甲状旁腺机能亢进
B．恶性肿瘤的体液高血钙，这种情况下瘤细胞产生甲状旁腺素相关蛋白1）.淋巴瘤
2）.狗的肛门囊顶泌腺癌
C.骨病包括
1）.原发性和转移性骨癌
2）.多发性骨髓瘤
3）.骨髓增生性疾病
4）.败血性骨髓炎
5）.废弃性的骨质疏松症
D．维生素D缺乏症
1）.含vd3的灭鼠剂和杀虫剂
2）.摄食含维生素D的食物
3）.肉芽肿性疾病
4）.饮食过量
E.肾上腺皮质功能减退
F.肾衰竭（10—15%猫或狗发生）
G.血浓缩（脱水引起的高蛋白血症或高白蛋白症）
H.年轻，快速生长的狗
7.低血钙发生于
A.低蛋白血症
1）.要决定低血钙是否由低蛋白血症引起，对于狗可以用下列公式
校正钙浓度=（实际血清钙浓度-实际血清白蛋白浓度）+3.5
a）.如果校正钙浓度在正常范围内，则低血钙可能是由于低蛋白血症
b）.如果校正钙浓度低于正常范围，则寻找引起低血钙的其他原因
B.坏死性胰腺炎：一个建议的解释机制是受损伤的胰腺腺泡细胞释放酶，胰腺周围脂
肪坏死形成脂肪酸钙
C.急性或慢性肾衰竭
D.乙二醇中毒
E.产后抽搐（惊厥）
F.肠道吸收不良
G.失蛋白性肠道疾病
H.原发性甲状腺机能减退
I.甲状腺c细胞癌引起降钙素含量高
J.肌肉坏死
K.范康尼氏综合征
L.肾小管酸中毒
M.年龄大的狗（中等）
磷
1.磷像钾一样主要存在于细胞和骨肉。所以，血清磷浓度不一定反映身体磷的储存量
2.甲状旁腺激素通过降低肾小管重吸收来调节血清磷水平
3.磷进入细胞内交换氢离子以及胰岛素治疗时随葡萄糖进入。所以，磷浓度通常类似于前边对钾的描述
4.高血磷发生于
A.年轻的，正在生长的动物
B.肾衰竭
C.无尿或肾后性阻塞
D.甲状旁腺机能减退
E.猫甲状旁腺机能减退
F.软组织损伤或细胞裂解
G.骨骼重建增加，例如
1）.骨损伤
2）.骨折愈合（轻微增加）
H．由于市售防冻液中添加磷导致乙二醇中毒
I．摄入量增加
1）.日粮摄入量增加
2）.补充含磷的液体
3）含磷灌肠剂
J.维生素D过量
5.低血磷发生于：
A.甲状旁腺机能亢进
B.糖尿病在下列情况磷进入细胞内
1）.糖浓度高
2）.胰岛素治疗
C．吸收不良或日粮缺乏
D．降钙素高（甲状腺C细胞肿瘤）
E. 范康尼氏综合征
F. 肾小管酸中毒
G. 肾上腺皮质激素高
H. 惊厥
总蛋白
1.总蛋白由白蛋白和球蛋白组成
2. 总蛋白和白蛋白通常测血清中的含量。球蛋白浓度由总蛋白见区白蛋白浓度测定
3.总蛋白的改变可以反映白蛋白、球蛋白浓度或两者浓度的改变。如下所述：
白蛋白
1.白蛋白在肝脏合成，在外周组织分解，白蛋白的半衰期是7—10天
2.白蛋白的两种主要功能：
A.维持血浆渗透压
B.转运各种激素、离子和药物的载体
3.高蛋白血症发生于脱水。有一个非贫血病例并发了总蛋白、球蛋白和血细胞比容升高
4.低蛋白血症发生于：
A.外部损失
1）.外出血（白蛋白、球蛋白和血细胞比容均下降）
2）.肾小球性肾炎引起蛋白损失（肾病综合征）
3）.肠病引起蛋白损失
4）.灼伤和其他渗出性皮肤损失
B.蛋白质摄入量减少
1）.肠道吸收不良
2）.胰腺外分泌不足
3）.寄生物
4）.营养不良或饥饿
C.蛋白质合成减少
1）.肝脏疾病
2）.高γ-球蛋白血症：肝脏合成白蛋白减少
D.高肾上腺皮质激素代谢增加
球蛋白
1.血清蛋白质中的球蛋白包括：免疫球蛋白和转运蛋白。
2.球蛋白升高可见于：炎症，感染，抗原刺激，瘤形成或非正常免疫球蛋白合成。
3.球蛋白轻微降低可见于免疫缺乏或年轻动物。
4.球蛋白通过电泳技术分为α-，β-，γ-。这不是生化指标的常规部分。
A．α-球蛋白（急性期反应蛋白）升高可见于：炎症，肝脏疾病，肾病综合征或给予糖皮质激素药物。
B．免疫球蛋白可在β-和γ-球蛋白中发现。
1）.多克隆高γ-球蛋白血症可发生于；炎症或慢性抗原刺激。这种情况可见
于chrlichiosis和猫慢性腹膜炎。
2）.单克隆γ-球蛋白病可发生于：非正常免疫球蛋白合成、浆细胞体液疾病
（多发性脊髓瘤）或淋巴肉瘤。
3）.少数情况下单克隆γ-球蛋白病伴发于猫传染性腹膜炎，Ebrlicbia canis
感染或其他炎症过程。
4）. 低γ-球蛋白血症可以发生于免疫缺乏状态，在此状态下，抗体生成减少
（例如：矮脚长耳猎犬和威鸡犬的免疫抑制）。
胆红素
1.胆红素是由单核-巨噬细胞系统分解血红素产生的，红细胞中的血红蛋白是血红素的主要来源，但是肌红蛋白和一些含血红素的酶也是血红素的来源。
2.肝前胆红素（也叫：非直接、自由或非结合胆红素）被释放入循环中，与白蛋白结合被转运入肝脏。
3.肝脏从循环中移除非结合胆红素，通常将其与葡糖醛酸结合使它有水溶性（此状态的胆红素称为结合、直接或肝后胆红素），然后排入胆汁中。
4.总胆红素测定包括两种形式。高胆红素血症是一种还是两种胆红素升高取决于其病因。生化方法鉴别结合胆红素和非结合胆红素需要一个附加过程，范登堡氏实验。然而，高胆红素血症的来源通常可以通过病史、物理检查和其他实验室检查来确定。例如：非结合胆红素不与白蛋白结合可以通过肾小球屏障，结合胆红素增加往往伴随尿胆红素增加。
5.非结合性高胆红素血症发生于：
A.中度溶血
1）.血细胞比容下降
2）.血涂片检查有助于证实此病因
B.轻微溶血，如果肝脏功能也遭损害时。
C.血肿或内出血导致细胞分解。
6.结合性胆红素血症发生于：
A.胆固醇沉着病
1）.肝外阻塞导致的胆红素上升比肝内阻塞要严重
2）.ALP和γ-谷氨酰转移酶岁胆固醇沉着病而升高
B.严重的肝细胞性疾病导致胆红素分泌障碍
7.结合和非结合胆红素混合性高胆固醇血症是最常见的，发生于：
A.低氧继发肝细胞损伤引起的溶血
B.阻塞性疾病继发肝细胞破导致的肝脏摄入和结合胆红素的能力降低
C.肝细胞性疾病影响摄入、结合和排泄胆红素
D.一个经验方法：如果50%以上的总胆红素是非结合性的，预示着溶血。如果50%以
上总胆红素是结合性的，则预示着胆固醇沉着或肝细胞性疾病。此外，要结合其他
临床指征或实验室检查来解释
胆固醇
1.血清胆固醇主要来自肝脏合成。也有一部分是由小肠从事物中吸收的
2.胆固醇用于甾类激素的合成，主要通过胆汁排泄。
3.高胆固醇血症发生于：
A.饭后脂血症
B.蛋白丢失性肾病（肾病综合征）
C.甲状腺机能减退：一项调查中2/3的狗患有高胆固醇血症
D.胆固醇沉着病：胆汁胆固醇回流以及肝脏胆固醇合成增加
E.肾上腺皮质机能减退
F.脂血症伴发于糖尿病、饥饿、急性坏死性胰腺炎和脂肪织炎（猫）
G.狗自发性高脂蛋白血症：受影响的品种包括微型德国刚毛geng、毕哥猎犬和布列
塔尼一种长毛垂耳geng。但不只局限于这些品种
1）.胆固醇轻微升高
2）.三酸甘油酯标志性升高
H. 猫高乳糜微粒血症和先天脂蛋白酶缺乏症
4.低胆固醇发生于：
A.外分泌胰腺机能不全导致脂肪消化不良或吸收不良
B.门脉系统血管异常，这种情况下转化为胆汁酸的增加
C.失蛋白性肠病
胆汁酸
1.胆汁酸有胆固醇结合氨基酸形成，例如肝细胞中的牛磺酸和氨基乙酸。胆汁酸在两餐间
分泌入胆汁，储存在胆囊
2.进餐期间，胆汁酸分泌入肠道辅助脂肪吸收，胆汁酸在回肠重吸收通过肝脏血液过滤和
再循环
3.在一个禁食动物，胆汁酸在血液中自发性缺乏。饭后2小时胆汁酸浓度正常升高4倍
4.各种形式的肝病胆汁酸浓度均升高，这是由于通过肝脏循环清除血中胆汁酸的能力下
降。通过比较禁食和饭后2小时的差别可以用来鉴别疾病
A.例如：一些门脉系统血管异常和肝硬化病例，胆汁酸浓度只轻微升高或在正常范围
内。然而，饭后2小时取样胆汁酸浓度升高
B.餐后胆汁酸浓度有助于诊断门脉系统支路或肝硬化，因为肝脏的酶，如ALT和ALP
在这种病例中可能不升高
5.肾上腺皮质机能亢进继发肝脏机能障碍可以导致胆汁酸增加
6.在严重回肠疾病或肠道吸收不良（脂肪痢）的病例不能用胆汁酸来评估肝脏功能，因为
这些疾病减少了胆汁酸的吸收
丙氨酸转氨酶
1.丙氨酸转氨酶被认为是猫和狗肝脏的特异性酶，它主要在肝细胞的胞液中发现。肝细胞
损伤时可见ALT（从前叫谷氨酰胺丙酮酸转移酶或SGPT）升高。然而，狗和猫肌肉坏死时可见轻微升高
2.肝脏坏死或轻微的可逆的损伤（这种情况肝细胞变得有漏洞但没死亡）时ALT升高
3.ALT升高的例子包括
A.肝脏坏死、肝炎、胆管肝炎
B.原发性或继发性肝脏肿瘤、结节增生
C.代谢紊乱继发肝脏脂沉积症
1）.糖尿病
2）.肥胖猫食欲缺乏（肝脂沉积症）
3）.猫乙酸甲地孕酮治疗
D.肾上腺皮质机能亢进或糖皮质激素给药继发类胆固醇肝病
E.低氧，如急性贫血可发生
F.各种中毒
G.肝细胞损伤继发胆固醇沉积症
4.单一的损伤使ALT在1—2天内升高至高峰然后在后来的几周内下降。持续性损伤导致
ALT持久不变或升高
5.门脉系统支路或严重的肝硬化病例ALT可能在正常范围内
6.一些药物，如抗惊厥药和糖皮质激素，可减少酶的合成使狗的血清ALT浓度升高。这
种情况在猫未见
天门冬氨酸转氨酶
1.天门冬氨酸转氨酶在许多组织中可发现。包括肝脏、骨骼肌和红细胞，与ALT类似，
狗微粒体诱导AST活性增加
2.在肝脏疾病，AST（以前叫SGDT）变化与ALT相同
3.在肌肉坏死和溶血时可见AST升高
4.AST应结合ALT和肌酸激酶（CK）一起解释。
A.ALT升高、AST正常或轻微升高预示轻微的、可逆的肝脏损伤
B.AST和ALT均明显升高预示严重的肝细胞损伤和/或坏死
C.AST升高，ALT正常或轻微升高预示AST不是来自肝脏。在肌肉损伤的病例，肌
酸激酶应该同时升高
碱性磷酸酶
1.ALP在多种组织中可见，包括肝脏、骨骼、肠、肾脏、胰岛和一些白细胞。只有肝脏、
骨骼产生的同功酶或对应于皮质类固醇的酶才有足够长的血清半衰期使得可以临床检测到
2.用电泳技术可以分离ALP同功酶，但这项技术不能被广泛应用。自动生化分析来鉴别
肝脏、皮质类固醇诱导的和骨骼ALP同功酶已经被用于描述犬血清，这些方法受到肝脏和骨同功酶活性的限制（与皮质类固醇诱导的同功酶相比）。骨同功酶可以通过采用买芽凝集素选择性沉淀来区分。是否一种方法可以区分ALP同功酶以及将ALP浓度连同病人的其他资料一起分析有助于阐明临诊情况。
3.肝脏ALP同功酶升高见于：
A.胆固醇沉积病，胆管阻塞或肝细胞膨胀引起肝内胆固醇沉积。这种情况ALP明显
升高
1）.高胆红素血症可见或不可见时，在胆红素明显升高之前，ALP升高
2）.由于血清半衰期短和组织中浓度低，猫对于胆固醇沉积表现出了不同的变化，
因此，即使ALP少量升高（2—3倍）也可被认为是明显升高
B.狗使用抗惊厥药可以诱导酶的合成，通常是轻微升高，在2—4倍之间
4.骨ALP同功酶升高见于
A.年轻动物骨骼生长和重建，其ALP浓度是成年动物的2—3倍
B.任何引起骨重建和成骨细胞活性增加的疾病，通常血清ALP增加2—4倍。见于：
1）.Panosteritis
2）.骨折
3）.一些骨肿瘤
4）.甲状旁腺机能亢进
5）.骨髓炎
5.肝脏产生一种特殊的类固醇诱导ALP同功酶升高，这种情况发生于狗内源性升高（肾
上腺皮质机能亢进）或外源性的给予糖皮质激素。这种同功酶的水平变得非常高（60—70倍），并且长时间保持上升。慢性病犬可以表现出糖皮质激素诱导ALP同功酶升高。所以，这种酶升高并不是肾上腺皮质机能亢进的特异性表现。猫不见皮质类固醇诱导的同功酶升高
6.猫ALP升高见于甲状腺机能亢进
γ-谷氨酰转移酶
1.γ-谷氨酰转移酶（GGT）可在肝脏、胰腺、肾脏和肠发现；然而，血中GGT升高通常
是由于肝脏产生的GGT增加
2.在小动物，GGT升高反映胆固醇沉积且通常与ALP变化相平行。猫GGT比ALP更敏
感，在一些肝脏疾病如胆管阻塞或肝硬化，GGT升高比ALP升高相对明显。帽自发性肝脏脂沉积症是一个例外，这种情况下ALP升高与GGT不相称
3.GGT升高可发生于狗糖皮质激素或抗惊厥药治疗
4.门脉系统血管异常可发生GGT轻微升高
5.肾小管病变和肾毒素病可以导致尿中GGT升高而血液GGT不升高
乳酸脱氢酶
1.乳酸脱氢酶在多种组织中可见，包括肝脏、肌肉、肾脏和红细胞
2.所以乳酸脱氢酶升高不是特异性的
淀粉酶
1.淀粉酶是胰腺外分泌酶，当胰腺坏死时，淀粉酶分泌到循环和腹膜腔中。别的组织像肝
脏和肠黏膜也含有淀粉酶
2.实验室使用淀粉分解或淀粉染色方法来测量淀粉酶。狗用糖化方法往往导致淀粉酶错误
升高
3.狗血清淀粉酶升高发生于
A.急性胰腺炎
1）.淀粉酶浓度超过正常浓度的2倍
2）.纤维化的慢性胰腺炎血清淀粉酶浓度通常是正常的
B.肾衰竭：血清淀粉酶浓度比正常高2.5倍
C.甲状旁腺机能亢进
D.肝脏疾病
4.淀粉酶浓度对猫胰腺炎的诊断没有意义
脂酶
1.脂酶是有胰腺和胃黏膜产生的消化酶，它的半衰期短，只有2小时，其变化与血清淀粉
酶的变化平行
2.高脂酶血症发生于
A.急性胰腺炎，导致脂酶升高3—4倍
1）.在诊断胰腺炎上，脂酶比淀粉酶更好，脂酶与淀粉酶相比，其活性可以保持更
长时间
2）.纤维化的慢性胰腺炎，脂酶处于正常水平
3）.猫的胰腺炎不通过脂酶来判定
B.肾衰竭：脂酶浓度升高3倍
C.甲状旁腺机能亢进或糖皮质激素治疗
D.胃肠道上部感染或阻塞时脂酶轻微升高
E.肝脏疾病脂酶轻微升高
肌酸激酶
1.肌酸激酶（CK或CPK）的同功酶存在于骨骼肌、心肌和脑中
2.可复性细胞损伤或坏死时通透性加大使CK从肌肉中释放
A．由于CK半衰期短，所以在细胞渗透停止1—2小时后，CK即开始下降。
CK浓度比AST下降的快
B．如果CK浓度持续升高，则肌肉损伤正在发展
3.肌肉注射可引起CK升高
4.艰苦练习可导致CK轻微升高
5.如果动物横卧，CK可升高
6.肌病伴发内分泌疾病如甲状腺机能减退和甲状旁腺机能减退时CK升高
7.尽管一些中枢神经系统疾病脑脊液中脑CK同功酶升高，但CK很少能通过血脑屏障使
血液中达到可检出的量
诊断方法
1.我们期望血清成分某种形式的改变能说明不同器官系统的疾病。因此，解释器官系统的
一组生化指标比解释单一指标的波动更要有意义。例如：
A．肾脏疾病（尿素氮、肌酸、电解质）
1）.尿素氮和肌酸升高由肾小球滤过作用受损引起
2）.由于肾排出量减少，K和P浓度升高
3）.低钠血症由钠消耗性疾病引起
4）.低血钙由肾损伤和胃肠吸收减少引起的维生素D合成减少引起
B．肝脏疾病（ALT、AST、ALP、GGT、胆红素、胆汁酸、葡萄糖、胆固醇）
1）.肝细胞损伤或死亡。由于糖异生作用受损和胰岛素清除作用使血清ALT、AST 和胆汁酸升高而葡萄糖降低
2）.胆固醇沉积症伴随ALP、GGT胆红素、胆汁酸和胆固醇升高
3）.肝细胞受损和胆固醇沉积症并发时可使所有这些指标改变
4）.门脉系统血管异常或末梢硬化时，除了饭后胆汁酸升高外，其它血清生化指标几乎没什么变化
C.肾上腺相关疾病
1）.肾上腺产生几种重要的类固醇激素，这些激素调节代谢（糖皮质激素）和液体
与离子平衡（醛固酮和糖皮质激素）。这些激素产生不足或过量会改变血清成分，
这些激素通过目标器官来调节。包括肝脏（糖皮质激素）和肾脏（醛固酮和糖皮质
激素）
2）.甲状旁腺功能亢进病例，由于肝脏产生类固醇同功酶增多，ALP浓度升高，肝
脏别的酶如ALT和AST，由于类固醇类肝病，随着病情进展，ALT、AST会升高。
别的代谢改变包括轻微的高血糖和高固醇血症。在一些病例，盐皮质激素和糖皮质
激素引起的血清离子改变影响肾脏包括轻微的高血钠、低血钾和低磷酸盐血症。
3）.在甲状旁腺机能减退，由于醛固酮缺乏引起的明显改变包括低血钠和高血钾（钠
钾比低于20︰1）。有时会发生轻微的高血钙。肾前性氮血症（尿素氮和肌酸升高）可以引发血容量过低、低血压和组织灌注不充分。如果肝脏变得缺氧，ALT和AST
会升高。偶然地，患阿狄森氏综合征的犬可以产生足够量的盐皮质激素以致于离子
改变不可见。在这些病例，别的试验，如ATCH刺激试验可以用于证明糖皮质激素
产生不足。胃肠道疾病或腹泻的狗偶见低血钠和高血钾。A TCH刺激试验必须要注
意将它们与真正的甲状旁腺机能减退区别
2.复合病可以附加血清成分的改变，导致生化指标不典型。例如：
A.厌食
B.呕吐或腹泻由于外部损失离子和正常吸收障碍可以引起明显的酸或碱状况和
离子浓度的改变
C.一系列的生化指标常常追踪血清成分的某种改变，这可以监测疾病的进程。
参考文献
1.Ettiger SJ,Feldman EC:Textbook of Veterinary Internal Medicine:Diseases of Dog and
Cat ,4th ed. Philadelphia,WB Saunders,1995
2.Kaneko JJ,Harvey JW,Bruss ML:Clinical Biochemistry of Domestic Animals,5th ed.New
York,Academic,1997
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
. . 名词解释 1、呼吸链：呼吸链又叫电子传递链，是由位于线粒体内膜（真核）中的一系列电子传递体按标准 氧化还原电位，由低到高顺序排列组成的一种能量转换体系。 2、生物氧化：能源物质在活细胞中氧化分解，释放化学能并转化为生物能的生化过程，称 为生物氧化，又叫细胞氧化或细胞呼吸。 3、联合脱氨基作用：将转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，促进各种氨基酸脱去氨基 生成α-酮酸和氨的过程称氨基酸的联合脱氨基作用。例如：丙氨酸的联合脱氨基作用。 4、DNA 内切酶：具有识别双链DNA 分子中特定核苷酸序列，并由此切割DNA 双链的核酸内切 酶统称为限制性核酸内切酶。 5、酵解与发酵：.酵解 葡萄糖经1，6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸降解，生成丙酮酸并产生A TP 的代谢过程。 6、分子杂交：不同来源的变性DNA ，若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序，当它们在同一溶液中 进行热变性和退火处理时，可以得到分子间部分配对的缔合双链，此过程叫分子杂交。 7、增色效应：伴随着变性，核酸的紫外吸收值增加，此现象为增色现象。 减色效应：复制过程中，紫外吸收值降低，次现象为减色现象。 8、逆转录：以RNA 为模板，依靠逆转录酶的作用，以四种脱氧核苷三磷酸(dNTP)为底物，产生 DNA 链。 9、等电点：分子所带正负电荷相等，净电荷为零的环境PH 成为等电点。 10、活性中心：酶分子上直接参与底物的结合并对其进行催化的区域。 11、酶的活性中心：酶分子上由与催化功能有关的原子或基团构成的特殊的空间结构，称为酶的活 性中心 C CH COOH CH 2COOH C O CH 2CH 2COOH CH COOH NH 2CH 2谷氨NH 2CH 3CH 3O 丙氨酸丙酮酸谷丙转或或NADPH H +++H +NH 3酸脱氢酶α－酮戊二酸
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
核酸的增色效应：核酸变性后，在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应：当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋：DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交：两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间，或DNA 单链分子与RNA分子之间，在去掉变性条件后，互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体：真核生物染色质的基本结构单位，是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火：热变性的DNA在缓慢冷却得条件下，两条单链再重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫退火。 核酸变性：天然核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性：变性的DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸：人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点：使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析：加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液，其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构：多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构：由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成，有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体。 辅酶：与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基：与酶蛋白结合较紧密，常以共价键结合，透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力：在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢，即酶促反应的能力。酶的活性中心：指必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数：酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂：能提高酶活性的物质 抑制剂：引起抑制作用的物质。 不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂：酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析，超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶：具有别构效应的酶 同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构，理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活：酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶：一般仅有一条多肽链。 寡聚酶：酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接。多酶复合体：由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合：当酶分子与底物分子接近时，酶分子受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化：产生ATP等高能分子的方式。 回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶：从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用：由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链：一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化：氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化：有机分子在生物细胞内氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。 能荷：在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比：消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂：抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物：分子中含有磷酸基团，被水解下来时释放出大量的自由能，这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂：能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸：机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位。 α—氧化：在α碳原子上发生氧化作用，分解出二氧化碳，生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化：脂肪酸的ω端甲基发生氧化，先转变为羟甲基，继而在氧化成羧基，从而形成α，ω—二羧酸的过程。 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮：是微生物，藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化：把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3，进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸：能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸：分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制：以亲代DNA分子的双链为模板，按照碱基互补配对原则，合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录：以DNA分子中一条链为模板，按碱基互补配对原则，合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译：在mRNA指令下，按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则，把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制：每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段：保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子：独立复制的单位叫复制子。 前导链：以3’→5’走向的亲代链为模板，子代链就能连续合成，这条链叫前导链。 后随链：以5’→3’走向的亲代链为模板，子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段，然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物，填补片段之间的空缺，最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链，这条链叫后随链。半不连续复制：在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成；另一条按5’→3’的方向不连续合成，因此叫半不连续复制。 冈崎片段：后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。 转化：一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换：一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子：转录起始的特殊序列。 终止子：控制转录终止的部位。 基因工程：在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连（反义链，负链）:在一个转录单位中，双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链（有义链，正链）:与模板链互补的DNA链。 遗传密码：DNA中或（mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性：同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子：对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体：由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化：氨基酸与tRNA相连，形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列：原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列，与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对，以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶（标兵酶）：催化限速步骤的酶。 反馈抑制：在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用，从而调节整个系列反应速度。 前馈激活：在一系列，前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制；指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性，通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制：在分支代谢途径中，催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制：分支代谢途径中的两个末端产物，不能直接抑制代谢途径中的第一个酶，而是分别抑制分支点后的反应步骤，造成分支点上中间产物的积累，这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制：在分支代谢途径中，几种末端产物同时都过量，才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制：在分支代谢途径中，任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用，而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制：第一个限速步骤由一组同工酶催化，分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用，从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子：在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子：位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位，前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。
生化名词解释1 1．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 2．肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。 3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。 5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。 7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。 8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。 10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。 11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。 14．二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。 15．二面角：在多肽链中，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα–N和Cα–C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
1.糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳 酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程 2.糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程成为糖原的合成。糖原的分解是指由糖原 分解成葡萄糖的过程 3.糖异生：由非糖类物质合成葡萄糖的过程 4.有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底 氧化成CO2和H2O，并释放大量能量 5.三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，柠檬酸再经过一系 列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环 6.血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖 7.血脂：血浆中脂类的总称，主要包括甘油三酯，磷脂，胆固醇和游离脂肪酸 8.血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式（一类由脂肪，磷脂，胆固醇 及其酯与不同的载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体。包括CM,VLDL,LDL,HDL） 9.脂肪动员：脂肪内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全 身各组织氧化利用的过程 10.酮体：包括乙酰乙酸，B—羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物 11.必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成， 必须由食物来供给。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸 12.必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸。包括：异亮 氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸 13.蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺 少的必须氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用 14.转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的a-氨基转移到一个a-酮酸的羰基 位置上，生成相应的a-酮酸和新的a-氨基酸。该过程只发生氨基转移，不产生游离的氨气 15.一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称 为一碳单位 16.密码子：从mRNA编码区5’端到3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱 基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。（共有64个密码子，其中有61个密码子编码20中氨基酸，另三个密码子代表终止信号） 17.中心法则：中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转 录和翻译的过程，以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。 18.半保留复制：当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板， 按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA和一股新生DNA 链，这种复制方式称为半保留复制（半保留复制是DNA复制最重要的特征） 19.逆转录：是以RNA为模板，以dNTP为原料，由逆转录酶催化合成DNA的过程，该过 程的信息传递方向是RNA到DNA 20.转录：是指生物体按照碱基互补配对的原则把DNA碱基序列转化为RNA碱基序列， 从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程 21.启动子：原核生物和真核生物基因的启动均是由RNA聚合酶结合位点，转录起始位 点及控制转录起始的其他调控序列组成，是启动转录的特异序列
生化名词解释 1、肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。 2、模体(motif)：模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。 3、结构域（domain）：三级结构中、分割成折叠较为紧密且稳定的区域，各 行使其功能。结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的 三维空间结构。 锌指结构：由23个氨基酸残基组成，形成1个α-螺旋和2个反平行的β- 折叠的二级结构,形似手指, 每个β-折叠上有1个半胱氨酸残基，而α-螺旋 上有2个组氨酸或半胱氨酸残基，4个氨基酸残基与Zn2+形成配位键。锌指具 有结合DNA的功能。 4、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。 5、蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 6、亚基 (subunit)：四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链。 7、谷胱甘肽（glutathione，GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。 8、协同效应(cooperativity) ：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力,称为协同效应。若是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativit ); 若是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity). 9、分子病（molecular disease）：由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。 10、DNA 变性（DNA denaturation）:某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致 DNA 双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使 DNA
生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年） 【2013年】 1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。（也称多聚蛋白质）。如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。如：溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】（上159） 2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。（通常来表示酶的催化效率） 附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）【第四章酶】 3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。【第一章糖类】（上8；2013、2008） 4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。【第二章脂类和生物膜】（上95） 5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。【第六章维生素、激素和抗生素】 6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。【第八章糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。）（2013、2012） 资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始，柠檬酸经异构化生成异柠檬酸，与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。乙醛酸与另一分子乙酰CoA在苹果酸合酶的催化下形成苹果酸，最后生成草酰乙酸。该途径中含有两种特异的酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶，其总反应式为：2乙酰CoA+2NAD++FAD →草酰乙酸+2CoASH+2NADH+2H++FADH2。 7.丙酮酸脱氢酶系： 8.呼吸链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧（也称呼吸电子传递链）【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】（2013、2011） 9.化学渗透学说（chemiosnotic theory）：电子经呼吸链传递的同时，可将质子从膜的基质面排到膜外，造成膜外的电化学梯度，此梯度贮存的能量致使质子顺梯度回流，并使P 与ADP生成ATP。【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】 10.半乳糖血症(galactosemia)：人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏1—磷酸半乳糖尿酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。【第八章糖代谢】（2013、2011） 11.退火（annealing）：热变性的DNA，在缓慢冷却条件下重新形成双链的过程。[ 将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。] 退火温度=Tm—25℃【第五章核酸化