教案
授课日期：年月日教案编号：
教学安排课型：新授课
教学方式：讲授性，主体参与教学
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授课题目（章、节）蛋白质化学
教学目的与要求：
1，掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式；
2、掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键；
3、掌握蛋白质的结构与功能的关系；
4、熟悉蛋白质物化性质；
5、了解蛋白质的与医学的关系；
重点与难点：
重点：蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式
难点：蛋白质物化性质
教学内容与教学组织设计：详见附页
课堂教学小结：
一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。 2 、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点，常用pI 表示。三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种。五、蛋白质具机体的有三大功能:。不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异。构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的，需从饮食种摄取。
复习思考题、作业题：
医院杀菌灭毒的方式有哪些？这些方式和蛋白质变性有何关系？
课后反思：
做好新课导入是成功教学的关键，尽量做到知识点讲解的深入简出，要注意结合日常生活知识和护理相关知识。
教案
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教学安排课型：新授课
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授课题目（章、节）核酸化学
教学目的与要求：
掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。
熟悉：核酸的高级结构；核酸酶。
了解：碱基和戊糖的结构；DNA其它二级结构形式；其它小分子RNA及RNA组学；人类基因组计划研究的主要内容；snmRNA参与基因表达调控。
重点与难点：
重点：
两类核酸（DNA与RNA）的细胞分布，功能及生物学意义；化学组成；两类核酸分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；
难点：DNA的空间结构。
教学内容与教学组织设计：详见附页
课堂教学小结：
核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类。核酸的化学组成
元素组成：C、H、O、N、P（9~10%）
分子组成：碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸
RNA主要有mRNA， tRNA， rRNA
复习思考题、作业题：
你所熟悉的疾病中，哪些是基因突变导致的？
课后反思：
该章内容抽象，复杂。尽量以流程图，要尽量用直观视频图片的方式将内
容展示给学生。
教案
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教学安排课型：新授课
教学方式：讲授性，主体参与教学
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授课题目（章、节）酶
教学目的与要求：
掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团；同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。
熟悉：酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节。
了解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系
重点与难点：
重点：
酶的概念、化学本质及生物学功能；同工酶；酶的活性中心和必需基团；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。
难点：
抑制剂对酶促反应速度的影响；酶活性的调节。
教学内容与教学组织设计：详见附页
课堂教学小结：
酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子组成。
辅助因子由小分子有机化合物和金属离子组成。同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的启动：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
复习思考题、作业题：
酶在疾病的治疗与诊断中有哪些用途？AST,ALT可用于哪些疾病的诊断？
课后反思：
该章内容较为琐碎，知识内容量大，尽量做到与日常生活联系，与护理专业联系。减轻学生课业负担，要求学生要有自学意识。
教案
授课日期：年月日教案编号：
教学安排课型：新授课
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授课题目（章、节）维生素
教学目的与要求：
1. 熟悉维生素的分类和作用机制，维生素的生理作用
2.掌握各种维生素缺乏症
重点与难点：
教学重点：维生素的分类和作用机制
教学难点：维生素的分类和作用机制
教学内容与教学组织设计：详见附页
课堂教学小结：
维生素是生物生长和代谢所必需的具有复杂结构的有机物。人体对维生素的需要量很少，少到只能用毫克或微克来计算。维生素可以根据它们的溶解性分为水溶性和脂溶性两大类。脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K等。水溶性维生素包括B族维生素（B1、B2、B6、B12、维生素PP、叶酸、泛酸等）以及维生素C 。。缺乏维生素会导致相应的疾病。维生素常用于治疗疾病的辅助药物
复习思考题、作业题：
维生素B6的作用是什么？有哪些应用？
维生素D的作用是什么？有哪些应用？
维生素C的作用是什么？有哪些应用？
课后反思：
该章内容较为琐碎，知识内容量大，尽量做到与日常生活联系，与护理专业联系。减轻学生课业负担，要求学生要有自学意识。
高级动物生化试题 问答题： 1. 简述非编码RNA（non-coding RNA）的种类、结构特点及其主要功能。 非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA（transfer RNA，tRNA） 结构特征之一是含有较多的修饰成分，核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的，但其功能不清楚。5’末端具有G（大部分）或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构，tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息，并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体，同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用，又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能，例如，在没有核糖体或其他核酸分子参与下，携带氨基酸转移至专一的受体分子，以合成细胞膜或细胞壁组分；作为反转录酶引物参与DNA合成；作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA（ribosomal RNA, rRNA） 核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA，在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。
他们是核糖体的组分，并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”，蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象，但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明，rRNA并非仅仅起到物理支架作用，多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如：核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构，同时还包括一 个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成，与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环，类似tRNA中的二氢尿嘧啶环，称为“D”环。H3和H4，H6和H7，H8和H9，H10和H11之间分别形成Pk1，pK2，pK3，pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成，类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环，称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域（TLD）和mRNA类似域（MLD），TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环，MDL则包括ORF和H5，这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器（如叶绿体，线粒体）中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能，它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时，它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关，是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体，也识别那些延迟停转的核糖体，介导这些有问
《生物化学实验》课程标准 一、课程概述 《生物化学实验》是独立设课，该课程是本科生物技术专业一门重要的专业基础课，特别是随着分子生物学的发展与拓宽，生物化学的实验方法与技术显得尤为重要。因此，掌握和学会生物化学实验方法与技术，对其它很多学科的发展有直接的影响。 生物化学实验与生物化学基础理论课紧密结合，使学生将理性知识与感性认识有机地结合，将书本知识用于实验，在实验中更深刻地理解基础理论，提高学生分析问题和解决问题的能力，培养学生的综合能力与创新意识。生物化学实验的主要目的是使学生掌握研究与应用生物化学的主要方法与技术，包括经典的、常规的、以及现代的方法与技术，使学生具有适应于从事相关学科的基础理论研究，教学和实际生产应用。 二、课程目标 1.熟悉生物化学实验的一般知识，掌握生物化学的基本操作技能，培养独立的实验能力。 2 .通过性质试验，验证各类常见的生物大分子物质的主要性质和鉴定方法，丰富学生的感性知识，巩固和加深生物化学的基本知识。 3.使学生基本掌握分光光度计、离心机、电泳仪、pH计等仪器的使用，并掌握层析、电泳、离心、光谱光度等生物化学基本技术。 4.在实验中要有严紧的科学态度，尊重事实与实验结果，要善于发现新现象，培养学生的分析、数据处理、创新能力。 5.树立密切合作的风气，在实验中进一步提高学生的科学素质修养。 三、课程内容与教学要求 本实验课的技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下： 知道———是指对这门学科和学科知识点的认知。 理解———是指对这门学科涉及到的基本理论、基本知识、基本实验方法、基本技能给予说明和解释。 掌握———是指运用理解的学科概念、原理、实验方法和技术，说明、解释、类推同类学科知识和现象。 学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成生物化学知识和技能的操作任务，或能识别操作中的一般差错。 教学内容和要求表中的“ √”号表示教学知识和技能的教学要求层次。 本标准中“*”号的内容为选做实验或开放性实验，教师可根据实际情况确定选做实验的内容，并鼓励微生物学兴趣爱好者进行既定的开放性实验或自己设计开放性实验。
生物化学实验课教学大纲 课程编码： 学时： 学分： 可成熟型：独立设课 开课单位：生命科学学院 先修课程：动物学、植物学、无机及分析化学、有机化学等 一、实验性质 生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，分为基础实验、综合实验与创新实验。实验按照一学期进行设置，主要实验设置为生化基础实验和部分创新、综合实验。基础实验可使学生更好地掌握基本理论和基本实验技术，一般实验在学时内完成；综合实验要求学生运用所学知识解决实际问题，培养学生分析问题解决问题的能力；创新实验由学生自己动手查阅资料，拟定具体实验方案，提倡学生多思多问，有利于学生创新意识的培养，加强了收集信息、分析问题解决问题的能力。实验室全天开放。 二、实验教学目的和要求 生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，通过实验课的教学，力求使学生能够对生物化学的基本理论和概念有更加深刻的认识，激发学生对探索生物化学规律的浓厚兴趣。更为重要的是，在实验过程中培养学生观察问题、分析问题和解决问题的能力，锻炼学生的实际操作能力。 三、实验项目名称和学时分配
四、实验项目具体内容 生物化学实验技术 实验项目一：皂化价的测定 实验目的：使用酸碱滴定法通过脂肪皂化价来推断分子量。 主要仪器：电子天平、水浴锅、冷凝管、酸碱滴定管。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习滴定分析法的基本原理，熟悉实验操作基本流程。 实验项目二：凯氏定氮法测定蛋白质含量 实验目的：掌握使用基本滴定原理和方法测定蛋白质含量和凯氏定氮仪的使用。 主要仪器：凯氏定氮仪、电子天平、通风橱、电炉、酸碱滴定管。
教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“滴定分析的计算”章节内容，熟悉凯氏定氮法的基本原理。 实验项目三：的含量测定 实验目的：用滴定法测定并掌握水果和蔬菜中维生素的测定方法。 主要仪器：电子天平、研钵、移液管、酸碱滴定管。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“滴定分析的计算”和“标准溶液”章节内容。 实验项目四：蒽酮比色法定糖 实验目的：学习分光光度计的原理合使用方法。掌握总糖定量测定的操作方法。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理，了解分光光度计的基本构造。 实验项目五：血清总胆固醇的测定 实验目的：学习用分光光度法测定血清中总胆固醇（脂肪）含量及标准曲线的制作。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理及其定量和定性的基本方法。 实验项目六：考马斯亮兰染色法测蛋白质 实验目的：学习利用染色方法提高蛋白质消光系数，以提高分光光度法检测灵敏度。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理及其定量和定性的基本方法。 实验项目七：紫外吸收法测定蛋白质核酸含量 实验目的：学习利用紫外分光光度法对生物大分子进行定量分析度。 主要仪器：紫外可见分光光度计、电子天平。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习紫外分光光度计相关内容及其定量和定性的基本方法。 实验项目八：血清丙氨酸氨基移换酶测定 实验目的：学习利用比色法测定酶的活性。 主要仪器：分光光度计、冰箱、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“酶活力及其动力学数据的测定”章节。 实验项目九：大蒜酶的提取及酶活力和含量测定
动物生物化学期末试卷12 一、名词解释（每题2分，共20分） 1. 增色效应： 2. 柠檬酸循环： 3. 糖异生： 4. 级联放大： 5. 质子梯度的概念： 6.无氧呼吸： 7.乙醛酸循环： 8. 铁硫蛋白: 9. 氧化磷酸化： 10.乳酸的再利用（Cori Cycle)： 二、判断题（每题1分，共10分） 1.通常把DNA变性时，即双螺旋结构完全丧失时的温度称为DNA的熔点，用Tm 表示。（） 2. 寡霉素是氧化磷酸化的抑制剂,既抑制呼吸也抑制磷酸化,但是它对呼吸的抑制可以被解偶联剂所解除.（） 3.辅酶I（NAD+ ）、辅酶II（NADP+）、辅酶A（CoA）、黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）中都含有腺嘌呤（AMP）残基。（） 4.胞液中的NADH通过苹果酸穿梭作用进入线粒体，其P/O比值约为2。（） 5.离子载体抑制剂是指那些能与某种离子结合，并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。缬氨霉素可结合Na+穿过线粒体内膜。（） 6. 脂蛋白的密度取决于蛋白质和脂质的比例，蛋白质比例越大则密度越大。（） 7. 必许氨基酸指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Tyr。目前有人将His和Arg称为营养半必需氨基酸，因为其在体内合成量较小。（） 8.不同终端产物对共同合成途径的协同抑制是氨基酸生物合成的一种调节机制。（）
9. E. coli和酵母的脂肪酸合酶是7种多肽链组成的复合体，其中一链是ACP，其余6链是酶；（） 10. 由葡萄糖经历丙酮酸最后生成乙醇，称为发酵过程。（） 三、选择题（前15题为单选题，每题只有一个正确答案，后5题为多选题，每题有1个以上的正确答案，每题1分，共20分） 1.嘧啶核苷酸合成特点是（） A.在5-磷酸核糖上合成碱基 B.由FH 4 提供一碳单位 C.先合成氨基甲酰磷酸 D.甘氨酸完整地掺入分子中 E.谷氨酸是氮原子供体 2.在嘧啶生物合成过程中，嘧啶环上的氮原子来源是（） A，NH 3 和甘氨酸 B，氨基甲酰磷酸和胱氨酸 C.谷氨酸 D.天冬氨酸和谷氨酰胺E．丝氨酸 3.核苷酸从头及补救合成中都需（） A.Gly B.Asp C.一碳单 位 D.CO 2 E.PRPP 4.下列关于由IMP合成GMP的叙述，哪一项是不正确的（） A.由ATP供能 B.由天冬氨酸供氨 C.XMP为中间产物 D.NAD+为IMP脱氢酶辅酶 E.先脱氢，再氨基化 5.下列有关胞嘧啶核苷酸合成的叙述，哪项有错（） A.在三磷酸水平上，由UTP转变为CTP B.从头合成一分子CTP耗7分子ATP C.胞嘧啶C 4上的-NH 2 由谷氨酰胺供给 D.先合成UMP是从头合成CMP的必经过程 E.机体可利用现成的胞嘧啶在嘧啶磷酸核糖转移酶催化下补救合成CMP 6. 热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（） A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 7. 抗霉素A是一种抑制剂,它抑制（） A.线粒体呼吸链复合物I; B.线粒体呼吸链复合物II; C.线粒体呼吸链复合物III; D.线粒体ATP合成酶.
生物化学课程标准 所属系部：基础医学部 适用专业：医学检验专业课程类型：专业基础课 一、前言 （一）课程性质与任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是从分子水平来 探讨生命现象的本质。生物化学既是重要的专业基础课程，又与其它基础医学课程有着广泛而 密切的联系。 通过本课程的学习，使学生掌握生化基本理论和基本技能，并能灵活运用生化知识解释疾 病的发病机理及采取的防治措施；培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力；培 养学生相互沟通和团结协作的能力。 （二）设计思路 围绕医学检验专业的培养目标，结合后续课程和基层医疗岗位实际工作对知识、能力和素 质要求，合理取舍生物化学教学内容，确定教学的重难点。根据教学内容，采用任务驱动、项 目导向等教学方法和多媒体等教学手段，将基础理论与临床知识进行对接。 本课程的主要内容有生物大分子的结构功能、物质代谢、基因信息传递和专题生化等四大 模块共十二个章节。医学检验专业在第二学期开课，总学时 64 学时，其中理论 54 学时，实验 10 学时。 二、课程培养目标 （一）知识目标 1.系统掌握人体的物质组成、正常的物质代谢和基因信息传递的过程、特点及其临床意义。 2.熟悉生物化学的基本概念。 3.了解营养物质的消化吸收。 （二）能力目标 1.能灵活运用生化知识在分子水平上探讨病因、阐明发病机理及制定疾病防治措施。 2.能熟练掌握实验室的基本知识和常用临床生化项目的操作原理、方法、注意事项及其对 临床疾病诊断的意义，为后续医学检验专业课的学习及医学检验技术的操作奠定良好的基础。 （三）素质目标 1.注重职业素质教育，培养学生良好的职业道德，树立全心全意为病人服务的医德医风。 2.培养学生实事求是的科学态度。 3.提高分析问题和解决问题的能力。 4.培养学生与人沟通、团结协作的整体观念。
动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？
答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱
6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。
《分子生物学》课程标准 英文名称：Molecular Biology 课程编码：413041150 适用专业：生物技术学分数：2 一、课程性质 分子生物学属于生物学一级学科下的生物化学及分子生物学二级学科，是生物技术专业培养计划中专业基础系列课程的主干课程之一。学生们前期系统学习的生物化学、植物生物学、动物生物学、微生物学等课程为分子生物学的学习奠定了基础，而分子生物学知识的学习会使学生对生命科学从宏观到微观，对生物信息的传递、基因的表达调控等有更为全面深刻的理解，并为后续分子生物学实验等课程的学习与实践打下基础。通过本课程学习，为学生将来从事分子生物学实验员、检测员等岗位奠定良好的基础。 二、课程理念 在本课程的教、学过程中要“抓住一条主线，注意两个对比，形成三种意识”，坚持学生为主体、教师为主导的课程理念。 1、抓住“一条主线” 分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学，是人类从分子水平上真正揭示生物世界的奥秘，由被动地适应自然界转向主动地改造和重组自然界的基础学科，是生命科学领域最基础、最重要的主干课程之一。中心法则从信息角度论证了生命世界在分子水平的统一，分子生物学知识基础就是以中心法则为主线介绍生物信息的传递，以及生物信息传递过程中的调控机制，要引导学生以中心法则为主线梳理构建出分子生物学知识框架。 2、注意“两个对比” 真核生物和原核生物在基因组成、基因表达调控等方面有许多的差异，要引导学生在学习真核生物和原核生物在分子水平的统一性之外，还要注意对比真核生物和原核生物之间的不同，利用比较法进行学习提高学习效率。 3、形成“三种意识” 分子生物学作为现代生物学的共同语言，应认识到其交叉性、前沿性、应用性，学生要建立这三种意识 分子生物学现已迅速渗入到生物学的各个学科，是现代生物学的共同语言，是生命科学领域中所有学科在分子水平上的统一。分子生物学涉及面广，学科交叉内容丰富,也是目前自然科学中进展最迅速、最具活力的领域，在教学过程中应反映分子生物学的交叉性、前沿性，同时也要注重分子生物学研究方法运用能力的培养，将分子生物学的基础理论与实验方法原理相结合，尤其特别注意分子生物学基本研究方法的实验原理及其应用范围的讲解，培养学生从分子生物学的角度思考、分析、解决问题的思想意识或观念，对分子生物学研究方法的应用和意义有较全面的理解，能用分子生物学知识解释如转基因技术等相关社会热点问题，初步具有从分子水平发现问题、分析问题、进而选用适宜的分子生物学研究方法解决实际问题的意识。 4、分子生物学课程的学习应坚持学生为主体、教师为主导，引导学生进行自主探究型学习，增强学生分析问题、解决问题的应用能力 通过增加学生讲授、课堂讨论、课外拓展等学习形式，尤其要引导学生从课本上原有的经典实验着手，体会前人如何从分子生物学的角度思考、分析、解决问题，使学生较全面的掌握分子生物学基本知识、理解分子生物学方法的应用和发展前景，了解现代分子生物学新方法与新成果及其在解决人口膨胀、环境污染、疾病猖獗、能源资源匮乏、生态平衡破坏等重大难题过程中面临的机遇与挑战，明确所学知识的应用价值，增强学生分析问题、解决问题的应用能力。 三、课程目标 1、总目标 通过介绍染色体与DNA、生物信息传递、基因表达调控等使学生获得核酸、蛋白质等生物大分子的形态、结构特征及其规律性等分子生物学基础知识，了解并关注分子生物学发展简史、发展趋势及其在
教案 授课日期：年月日教案编号： 教学安排课型：新授课 教学方式：讲授性，主体参与教学 教学资源相关视频，图片，多媒体 授课题目（章、节）蛋白质化学 教学目的与要求： 1，掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式； 2、掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键； 3、掌握蛋白质的结构与功能的关系； 4、熟悉蛋白质物化性质； 5、了解蛋白质的与医学的关系； 重点与难点： 重点：蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式 难点：蛋白质物化性质 教学内容与教学组织设计：详见附页 课堂教学小结： 一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。 2 、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点，常用pI 表示。三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种。五、蛋白质具机体的有三大功能:。不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异。构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的，需从饮食种摄取。 复习思考题、作业题： 医院杀菌灭毒的方式有哪些？这些方式和蛋白质变性有何关系？ 课后反思： 做好新课导入是成功教学的关键，尽量做到知识点讲解的深入简出，要注意结合日常生活知识和护理相关知识。
教学主要内容备注 绪论 生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。分子生物学：是研究生物大分子结构、功能及其基因结构、表达与调控机制的科学。 一、生物化学发展简史 二、生物化学研究内容 1．生物分子的结构与功能 2．物质代谢及其调节 3．遗传信息的传递及其调控 三、生物化学与医学 1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地 位 2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领 域 3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研 究 第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。 二、蛋白质的分子组成 1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白 质的含N量很接近，平均16%。20mins 5 mins 5 mins 25 mins
《动物生物化学》期末考试试卷附答案 一、名词解释（本大题共4小题，每小题5分，共20分） 1、核苷 2、核苷酸 3、核苷多磷酸 4、DNA的一级结构 二、填空题（本大题共5小题，每小题4分，共20分） 1、研究核酸的鼻祖是_________，但严格地说，他分离得到的只是。 2、等人通过著名的肺炎双球菌转化试验，证明了导致肺炎球菌遗传性状改变的转化因子是，而不是。 3、真核细胞的DNA主要存在于中，并与结合形成染色体；原核生物的DNA 主要存在于。 4、在原核细胞中，染色体是一个形状为的双链DNA；在染色体外存在的、能够自主复制的遗传单位是。 5、DNA的中文全称是，RNA的中文全称是；DNA中的戊糖是，RNA 中的戊糖是。 三、单项选择题（本大题共10小题，每小题2分，共20分） 1．在天然存在的核苷中，糖苷键都呈( )构型。 A. α- B. β- C. γ- D. δ- 2.Watson-Crick提出的DNA右手双螺旋结构是哪一型（） A. A B. B C. C D. Z 3． tRNA3′端的序列为：（） A. -ACC B.-CAC C.-ACA D.-CCA 4．下列关于浮力密度的叙述，哪一条是对的：（） A. RNA的浮力密度大于DNA B. 蛋白质的浮力密度大于DNA C. 蛋白质的浮力密度大于RNA D. DNA的浮力密度大于RNA 5．下列关于RNA结构的叙述，错误的是：（） A．RNA的结构象DNA一样简单、有规则 B．绝大多数RNA是单链分子，少数病毒RNA是双链 C．RNA的结构象蛋白质那样复杂而独特 D．各种RNA分子均存在局部双链区 6．含有稀有碱基比例较多的核酸是：（） A．胞核DNA B．线粒体DNA C．tRNA D． mRNA 7．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：（） A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP
生物化学课程标准药学 专业 集团文件发布号：（9816-UATWW-MWUB-WUNN-INNUL-DQQTY-
生物化学课程标准 所属系部：基础医学部适用专业：药学专业 课程类型：专业基础课 一、前言 （一）课程性质与任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是从分子水平来探讨生命现象的本质。生物化学既是重要的专业基础课程，又与其它基础医学课程有着广泛而密切的联系。 通过本课程的学习，使学生掌握生化基本理论和基本技能，并能灵活运用生化知识解释疾病的发病机理，并采用相应的药物治疗；培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力；培养学生相互沟通和团结协作的能力。 （二）设计思路 围绕药学专业的培养目标，结合后续课程和医疗岗位实际工作对知识、能力和素质要求，合理取舍生物化学教学内容，确定教学的重难点。根据教学内容，采用任务驱动、项目导向等教学方法和多媒体等教学手段，将基础理论与药学知识进行对接。 本课程的主要内容有生物大分子的结构功能、物质代谢、基因信息传递三大模块共八个章节。药学专业在第二学期开课，总学时48学时，其中理论42学时，实验6学时。 二、课程培养目标 （一）知识目标 1.系统掌握人体的物质组成、正常的物质代谢和基因信息传递的过程、特点及其生理意义。 2.熟悉生物化学的基本概念。 3.了解营养物质的消化吸收。 （二）能力目标 1.能运用生化知识从分子水平上阐明药物的作用机理。 2.能使用常规生化仪器来测定常用生化项目，并能解释其对疾病诊断的意义，为后期药学专业课的学习奠定良好的基础。 （三）素质目标
1.注重职业素质教育，培养学生良好的职业道德，树立全心全意为病人服务的医德医风。 2.提高分析问题和解决问题的能力。 3.培养学生与人沟通、团结协作的整体观念。 三、课程内容、要求及教学设计
《动物生物化学》 教学大纲 学时：54学时理论学分：4.5学分 适用对象：动物科学、动物医学二年级学生 先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月 周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。 （二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的
《生物化学》课程标准 所属系部：基础医学部适用专业：临床医学和护理课程类型：专业基础课课程学时：45 第一部分课程定位 一、课程的性质与作用 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是医护类学生必修的基础医学课程，为学习其它基础医学和专业护理课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。本门课程属于专业基础课，主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能（包括蛋白质、维生素、核酸、酶）；物质代谢及其调控（糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢、核苷酸代谢、生物氧化）；基因信息的贮存、传递与表达；癌基因与抑癌基因；分子生物学常用技术及其应用等生命科学内容，使医学学生为深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。 二、课程理念 坚持学生为主体，教师为主导的教学理念。教师的主导作用具有客观性和必要性，教师预先决定和设计教学方案、教学内容、教学进程、教学结果和教育质量评估方法等。学生是学习的主体，在教师适时必要的引导下，充分调动学生主观能动性，发挥其较强的知识基础和自学能力的优势，确保教学活动顺利高效的完成，使学生获得知识、能力，并使智力和素养得到发展，完成教学目标。此外，在教学实践中应全程渗透素质教育、个性化教育等现代教育思想和观念。突出课程的前沿内容，着重培养学生的科学研究能力和创新精神。在保持优良教学传统的基础上，不断深化教学理论、内容、方法的创新和改革。
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
陕西国际商贸学院 生物化学课程标准 一、课程基本信息 （一）课程性质与任务 《生物化学》（biochemistry）是运用化学的原理和方法，研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象本质的一门学科。通过研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等阐明生命现象。 《生物化学》是药物制剂专业必修的一门专业基础课，其任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。生物化学的研究主要采用化学的原理和方法，但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。 人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构与功能及基因的结构、表达与调控的内容称为分子生物学。分子生物学的发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。而从广义上理解，分子生物学是生物化学的重要组成部分，也被视作生物化学的发展和延续，因此，分子生物学的飞速发展，无疑为生物化学的发展注入了生机与活力。近年来迅猛发展的生物化学学科，研究成果累累，促进了相关和交叉学科的发展，特别是促进了临床医学、预防医学和药物制剂等的发展，已成为研究生命科学的前沿学科。 （二）前后续课程的安排 先修课程包括：人体解剖生理学、有机化学等。 后续课程包括：药理学、药物分析、生物药剂学与药物动力学等。 生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。
通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 三、课程目标 （一）总体目标 学生通过本课程的学习，能够基本掌握人体的化学组成、生物大分子的结构与功能、物质代谢的基本规律、遗传信息的传递及重要的专业词汇；理解基因表达及其调控机理；了解基因工程的基本理论和基本技术、血液生化和肝脏生化的基本内容；了解本学科前沿和发展动态。为药物制剂后续课程的学习及以后从事医药工作和科学研究奠定基础。 （二）具体目标 1.知识目标： （1）基本理论知识：“模块”化学习，模块一：生物大分子的结构与功能：包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶的结构与功能；注意了解研究前沿：蛋白质组学。模块二：物质代谢及调节，包括：糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化和物质代谢调节，学员注意联系临床应用，如糖脂代谢与肥胖，感受生化知识对临床实践的指导作用。模块三：遗传信息传递，包括：DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控和基因工程。了解研究前沿，基因表达调控理论介绍，从中感受到生物化学的奇妙与乐趣。学生通过参与课程学习，加强心理认知规律和知识结构化、框架化、网络化训练，提高分析问题、解决问题的综合能力。 （2）基本技能：学生通过系统生物化学实验训练，不但能掌握生物化学基本实验方法，而且可以锻炼灵活运用本门知识解决其它问题的能力。 2.能力目标： 学生根据课堂上教师对各章内容进行的结构化和整体化总结和采用讲、议、练等方式，训练面对看似零散的大量信息进行整理并找出规律以及进行知识结构化和整体化的能力。学生归纳为主，每章教师讲授后学生进行归纳梳理总结，以调动思维和学习积极性。这样的学习过程有利于学生提高归纳、总结、分析和解决问题的能力，调动学习积极性和主动性，提高学习质量。实验课分为两类，第一类验证、综合实验，每次实验前，学生应充分预习，上课时，认真听教师讲解实验原理、主要步骤及注意事项，以提高实验课质量。第二类设计性实验，学生
《生物化学》实验教学大纲 课程类别：专业基础 适用专业：本科临床学专业 课程总学时：实验学时：32 实验指导书：生物化学与分子生物学实验教程 开课实验室名称：生化实验室 一、目的和任务 生物化学是一门在分子水平上研究生命现象的学科，也是一门重要的实验性较强的基础医学课程．随着医学的发展，该学科已渗透到医学的各个领域。生物化学实验技术已被广泛地应用于生命科学各个领域和医学实验的研究工作。生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它与理论教学既有联系，又是相对独立的组成部分，有其自身的规律和系统。我们根据国家教委对医学生物化学课程基本技能的要求，开设了大分子物质的常用定量分析法、酶活性分析、电泳法、层析技术、离心技术及临床生化，使学生对生物化学实验有一个比较系统和完整的概念，培养学生的基本技能和科学思维的形成，提高学生的动手能力。 二、基本要求 1.通过实验过程中的操作和观察来验证和巩固理论知识，加深学生对理论课内容的理解。 2.通过对实验现象的观察，逐步培养学生学会观察，比较，分析和综合各种现象的科学方法，培养学生独立思考和独立操作的能力。 3.通过对各类实验的操作和总结，培养学生严谨的科学态度。 4.进行本学科的基本技能的训练，使学生能够熟练各种基本实验方法和实验技术的操作。 三、考试方法及成绩评定方法 四、说明 实验教材及参考书： 1.揭克敏主编：生物化学与分子生物学实验教程（第2版）。科学出版社，2010 参考资料： 1..袁道强主编：生物化学实验（第1版）。化学工业出版社，2011 五、实验项目数据表
2）要求：0：必修1选修 3）类型：0：演示1：验证2：综合3：设计 4）每组人数：指教学实验项目中一次实验在每套仪器设备上完成实验项目的人数。 六、各实验项目教学大纲 实验一蛋白质的沉淀反应 【预习要求】 预习四个小实验的具体实验原理和操作内容。 【实验目的】 1. 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识； 2. 了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 【实验内容】 （一）蛋白质的盐折 1. 原理 大量中性盐类如硫酸铵((NH4)2SO4)、硫酸钠(Na2SO4)和氯化钠(NaCl)等加入到蛋白质溶液后，可引起蛋白质颗粒因失去水化膜和电荷而沉淀。各种蛋白质分子的颗粒大小和电荷数量不同，用不同浓度中性盐可使各种蛋白质分段沉淀。例如血清中的球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中沉淀。当硫酸铵浓度达到饱和时血清中的白蛋白使沉淀下来。盐析沉淀蛋白质时能保持蛋白质不变性，加水稀释降低盐浓度，能使沉淀的蛋白质重新溶解，并保持其生物活性。因此，利用盐析法可达到分离提纯蛋白质的目的。 2. 操作步骤 ①取小试管1支、加入5％鸡蛋清溶液20滴，饱和硫酸铵溶液20滴，充分摇匀后静置5min，记录结果。
生化实验五大技术 一.分光光度技术 1.定义:根据物质对不同孩长的光线具有选择性吸收,每种物质都具有其特异的吸收光语。而建立起来的一种定t 、定性分析的技术。 2.基本原理:（图1-1光吸收示意） 透光度T=It/lo 吸光度A=lg(lo/ I1) 朗伯-比尔(lambert-Beeri)定律:A=KLc K 为吸光率，L 为溶液厚度(em), c 为溶液浓度 (mol/L)] 摩尔吸光系数日ε:1摩尔浓度的溶液在厚度为 I.cm 的吸光度。 c=A/ε 3. 定量分析: (1)标准曲线(工作曲线)法 (2) 对比法元-KCLCx (3)计算法: e=A/ε (4)差示分析法(适用于浓度过浓成过稀) (5) 多组分湖合物测定 4.技术分类 分子吸收法&原子吸收法:
可见光(400-760 nm) &紫外光(200~ 40m) &红外光(大于760 nm)分光光度法； 5.应用方向 有机物成分分析&结构分析红外分光光度法测定人体内的微量元囊原子吸收分光光度法 二电脉技术 1.定义:带电荷的供试品在情性支持介质中，在电场的作用下，向其对应的电 极方向按各自的速度进行脉动。使组分分离成族窄的区带，用透宜的检洲方法记录其电泳区带图请或计算其百分含量的方法。 2.基本原理: 球形质点的迁移率与所带电成正比，与其半径及介质粘度成反比。v=Q/6xrη 3.影响电泳迁移率的因素: 电场强度电场强度大，带电质点的迁移率加速 溶液的PH值: 溶液的pH离pl越远，质点所带净电荷越多，电泳迁移幸越大 溶液的离子强度:电泳液中的高子浓度增加时会引起质点迁移率的降低 电渗:在电场作用下液体对于固体支持物的相对移动称为电渗 4:技术分类: 自由电泳(无支持体) 区带电泳(有支持体):法纸电泳(常压及高压)，博层电泳(薄膜及薄板).凝波电泳(琼脂，琼脂糖、淀粉胶、柔丙烁配胶凝胶)等 5. 电泳分析常用方法及其特点: 小分子物质滤纸、纤维素、硅胶薄膜电泳复杂大分子物质凝胶电泳 ⑴醋酸纤维素薄膜电泳 ①这种薄顺对蛋白质样品吸阴性小，消除纸电沫中出现的“拖尾”现象 ②分离理应快，电泳时间短 ③样品用最少: ④经过冰最酸乙醉溶液或其它看明液处理后可使膜透明化有利丁对电泳图潜的光吸收措测店和爱的长期保 ------别适合于病理情况下微量异常蛋白的检测(胰岛素、游菌酶、胎儿甲种球
《药理学》课程标准 建议课时数：72 适用专业：口腔医学 先修课程：人体解剖学、生理学、生物化学、病理学、微生物免疫学等医学基础课程 开设单位：医技学院药理教研室 一、课程设置 （一）设置依据 《药理学》是研究药物与机体相互作用规律及机制的科学。本课程主要介绍药物的作用、临床应用、用法、不良反应、用药注意事项和联合用药等。其任务是为临床口腔医生工作中能正确开具处方、观察疗效和不良反应并作出用药监测、用药指导、用药咨询等提供理论依据。（二）课程定位 《药理学》是口腔医学专业的一门专业基础课程。本课程的教学以医疗机构的口腔医生职业岗位能力要求为前提设置教学内容。药理学基础及相关知识、中枢神经系统疾病用药、内脏疾病用药、内分泌系统疾病用药、心血管疾病用药、感染性疾病用药重点应用设置课程单元，以相关职业岗位标准考核学生，旨在使学生掌握临床常用药物的分类和使用，具备问合理用药能力和分析处方的能力，毕业后能胜任口腔医师岗位的工作需求。 药理学的前导课程有基础化学、生物化学、微生物学、免疫基础等课程，掌握有关医学的基本理论知识，为药理学教学奠定了基础。药理学为后面的《口腔内科学》《口腔外科学》等课程的学习提供了理论知识，为后续的教学、实习、工作打下坚实的基础。
（三）设计思路 总体设计思路：根据口腔医学专业培养目标，以职业能力培养为重点，与医院、社区、老年福利院等行业合作进行课程开发与设计，以工作任务引领知识、技能和态度，让学生在完成工作任务的过程中学习相关知识，发展学生的综合职业能力，为云南培养高技能应用型医学人才。 本课程在设计过程中，根据专业培养计划和人才培养规格，以及专业岗位群技能要求确定课程教学内容，以必需、够用为度；重点培养学生的职业能力，实施工学结合的教学模式，充分体现职业性、实践性和开放性的要求。 本课程标准以工作任务为中心组织课程内容，共包括14个学习项目。课程内容的选取既突出职业教育对理论知识学习的需要，同时融合了相关职业资格证书（口腔助理执业医师资格证）对知识、技能和态度的要求。 教学过程中，通过校院合作，校内实训基地等多种途径，采取做学一体、工学结合等形式，强化实训和实际操作，培养学生的动手能力。 二、课程目标 （一）知识目标 1．熟知局麻药和急救药品的使用。 2.知道合理用药的内容，能够开具口腔医学相关的处方。 3.知道药理学相关的基本概念和理论，。 4.知道影响药物作用的各种因素。 5.熟悉药物间的相互作用。