338-《生物化学》考试大纲
一、考试性质
《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。
二、考试要求
要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
三、考试分值
本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试题结构
选择题40分
填空题30分
名词解释20分
问答分析题60分
五、考查内容
第一章糖类的结构与功能
要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。
难点: 糖的结构
第一节糖的主要分类及其各自的代表
第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能
第三节糖链和糖蛋白的生物活性
第二章脂类化学
要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。
难点: 化学性质及其功能
第一节脂肪酸
一、脂肪酸的结构特征
二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸
三、脂肪酸的理化性质
第二节甘油三酯
一、甘油三酯的结构
二、甘油三酯的生物学意义
第三节其它酯类
一、磷脂
磷脂的结构，种类，性质，生物学意义
二、甾体类化合物
甾体化合物的结构、性质和生物学意义
三、糖酯
糖酯的结构、生物学意义
第三章氨基酸
要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。
难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理
第一节氨基酸的结构
一、蛋白质的水解性质
二、氨基酸的分类和结构特点
第二节氨基酸的性质
一、物理性质
二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质
三、酸碱性质，等电点概念及其意义
四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。
第三节氨基酸的分析方法
一、分配层析原理
二、各种不同层析方法的原理、方式
第四章蛋白质通论
要求：了解蛋白质的基本结构，相关概念，生物学意义。
难点: 蛋白质的基本结构层次
第一节蛋白质的基本结构
一、蛋白质的水解性质及产物
二、蛋白质的化学组成
三、蛋白质的分类及特征
四、蛋白质大小及结构特征
第二节蛋白质的功能
蛋白质在生命活动中的作用
第五章蛋白质的一级结构
要求：学习蛋白质一级结构的化学定义和生物学定义。蛋白质肽键的性质，天然活性肽的意义。了解蛋白质一级结构测定方法和一级结构与功能的关系。
难点:一级结构的表述方式，一级结构测定的原理。
第一节肽
一、肽链的结构
二、肽链的性质
三、常见的天然多肽的结构及生理意义
第二节蛋白质一级结构
一、蛋白质一级结构的概念
二、蛋白质一级结构测定方法
三、蛋白质一级结构与生物学功能的关系
第六章蛋白质二级结构
要求：掌握蛋白质二级结构形成的机制，蛋白质最基本的二级结构特征；纤维状蛋白结构与功能。
难点:蛋白质二级结构形成机制；纤维状蛋白的结构与功能。
第一节蛋白质二级结构形成的机制
一、肽平面的基本概念及性质
二、肽平面的构象二面角
三、肽平面二面角的旋转及限制，二面角的分布
第二节典型的蛋白质二级结构模型
一、α—螺旋结构的特点，结构参数，侧链基团对α—螺旋结构的影响。
二、β—折叠结构特点，结构参数
三、β—转角
第三节纤维状蛋白的结构与功能
一、纤维状蛋白的概念
二、α—角蛋白的结构和性质
三、β—角蛋白的结构与性质
四、胶原蛋白的结构与性质
五、弹性蛋白的结构与性质
六、肌球蛋白和肌动蛋白的结构
第七章蛋白质三级结构
要求：掌握蛋白质的超二级结构，结构域的基本概念，蛋白质三级结构特征，几种主要的蛋白质结构模式的特征，几种典型的蛋白质的结构与功能的关系，蛋白质变性与复性的概念和机制。了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。
难点:蛋白质三级结构模式；蛋白结构与功能的关系。
第一节超二级结构和结构域
一、超二级结构的概念
二、常见的几种二级结构模型
第二节蛋白质三级结构特征
一、蛋白质三级结构特征
二、典型的蛋白结构模型
第三节典型球状蛋白质的结构与功能的关系
一、胰岛素的结构与功能
二、肌球蛋白的结构与功能
第四节、蛋白质的变形与复性
一、蛋白质变性的原因、特性、机制
二、蛋白可逆变性
三、蛋白复性作用及其折叠机制
三、蛋白质结构预测原理及方法
第八章蛋白质四级结构
要求：掌握蛋白质的四级结构特征，了解几种蛋白质的基本结构和功能的关系。
难点: 典型蛋白的结构与功能的关系
第一节蛋白质四级结构
一、蛋白质四级结构的概念
二、蛋白质四级结构的对称性质
第二节蛋白质四级结构的协同效应
蛋白质的协同效应的基本概念，协同效应的类型。
第三节典型蛋白质的结构与功能
一、血红蛋白的结构与功能。血红蛋白结构，作用方式，血红蛋白异常疾病。
二、免疫球蛋白的结构与功能。免疫基本知识，免疫球蛋白的结构，免疫反应。
三、肌球蛋白、肌动蛋白以及肌肉运动机制
第九章蛋白质的性质及分离纯化方法
要求：掌握蛋白质的基本性质，几种主要常见的分析技术的基本原理。
难点: 蛋白质常见的分析技术的原理和基本应用
第一节蛋白质的性质
一、蛋白质的酸碱性质
二、蛋白质的分子大小及形状，分子量的测定方法
三、蛋白质的胶体性质
四、蛋白质的沉淀性质沉淀方法
五、分子筛分离方法
六、电泳方法
七、离子交换层析
八、亲和层析
九、蛋白质分离纯化方法
十、蛋白质纯度鉴定
第十章酶
要求：掌握酶的基本特性，酶促反应动力学，酶活性的高效作用以及调控机制。
难点: 酶活性的高效催化机制
第一节酶的基本概念
一、酶的催化剂特性和生物催化剂的特性
二、酶的化学本质
第二节酶的分离纯化和测定
一、酶的命名和分类
二、酶的分离纯化，活性测定的原理，方法和定义
第三节酶促反应动力学
一、米氏方程式，米氏常数及其意义
二、温度、pH、激活剂、抑制剂对酶活性的影响
第四节酶的专一性和高效性
一、酶的专一性，酶活性中心，专一性类型及机制
二、酶活性高效性的机制
三、典型酶活性作用机制
第四节酶活性调节
一、变构调节的概念、机制、意义
二、共价修饰调节的方式、特性
三、酶原激活和蛋白质分子相互作用调节
第五节其它酶学概念
一、同工酶的概念、性质和生物学意义
二、核酶、抗体酶的概念
三、酶工程的基本概念
第十一章核酸的结构与功能
要求：掌握核酸的一级、二级结构特征，了解核酸的功能，理解核酸结构与功能的关系。
难点: DNA的超螺旋结构模型及其意义。
第一节核酸的结构
一、核苷酸的结构
二、DNA的一级结构和二级结构
三、DNA的功能
四、RNA的结构，tRNA的结构和功能，mRNA的结构与功能，rRNA的结构与功能，其它的RNA类型。
第二节核酸的性质
一、水解性质
二、光学性质
三、酸碱性质
四、变性复性性质
第三节核酸的分离分析
一、电泳分析
二、分子杂交
三、限制性内切酶分析
第十二章维生素与辅酶
要求：了解维生素的基本结构及生物学功能。
难点: 维生素与辅酶（或辅因子）的关系
第一节维生素的概念、命名及分类
一、维生素的概念
二、维生素的分类
第二节脂溶性维生素
脂溶性维生素的结构特点和功能
第三节水溶性维生素与辅酶
一、水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病
二、维生素与辅酶（或辅因子）的关系
第十三章新陈代谢和生物能学
要求：了解新陈代谢及生物能学的基本概念，掌握生物体氧化的基本概念。难点: ATP的生物学功能
第一节代谢的基本概念
新陈代谢的概念、类型及其特点
第二节生物力能学
一、自由能的基本概念
二、高能键的基本概念，类型
三、ATP与高能磷酸化合物
第十四章糖代谢
要求：掌握糖代谢的基本规律，糖酵解，三羧酸循环，电子传递，磷酸戊糖途径，糖异生，糖原合成与分解等过程。了解糖代谢过程的调节机制，相互联系，生物学意义。
难点: 糖酵解，三羧酸循环，电子传递链，氧化磷酸机制，磷酸戊糖途径，糖异生等反应过程。
第一节糖酵解
一、糖酵解反应过程
二、无氧呼吸，从丙酮酸到乳酸发酵过程。
三、糖酵解的生理意义
第二节三羧酸循环
一、丙酮酸脱氢反应，丙酮酸脱氢酶系的组成结构，脱氢反应过程，脱氢反应的调节。
二、三羧酸循环反应步骤，回路反应，能量变化，调节及生理意义。
三、乙醛酸循环过程及意义
第三节生物氧化——电子传递
一、电子传递链成员的特性及排列
二、氧化磷酸化的概念
三、磷/氧比的概念及意义
四、电子传递与氧化磷酸化的偶联作用
五、氧化磷酸化的作用机制——化学渗透势学说
六、几种氧化体系，线粒体氧化体系；微粒体氧化体系；过氧化体氧化体系；植物细胞中的生物氧化体系
七、线粒体外的还原力的氧化，分子穿梭作用
第四节磷酸戊糖途径
一、磷酸戊糖途径反应过程及调节
二、磷酸戊糖途径的生物学意义
第五节糖异生作用
一、糖异生反应过程
二、糖异生与糖分解的调节
三、糖异生作用的意义
第六节糖原的分解与合成
一、糖原分解与合成反应过程
二、糖原分解与合成的调节
第七节糖代谢的调节
一、代谢的调节的目标
二、糖代谢调节的方式
三、糖代谢异常引起的疾病
第十五章脂类代谢
要求：掌握甘油三酯的分解，脂肪酸的生物分解和生物合成过程，与其它代谢途径的联系以及生物学意义。了解磷脂类化合物的合成分解过程。
难点: B-氧化和脂肪酸从头合成过程
第一节脂肪的分解代谢
一、甘油三酯的水解，甘油的分解
二、脂肪酸的β—氧化过程
三、不饱和脂肪酸和羟脂酸的氧化
四、α—氧化
五、ω—氧化
六、酮体的代谢
第二节甘油三酯的合成
一、脂肪酸的合成（从头合成）反应
二、脂肪酸的延伸反应
三、不饱和脂肪酸的合成和羟脂酸的合成
四、甘油三酯的合成
第三节磷脂的代谢
一、磷脂的结构和意义
二、磷脂的分解
三、磷脂的合成
第十六章蛋白质的水解及氨基酸代谢
要求：了解蛋白质体内分解的基本性质。掌握氨基酸的脱氨过程和氨的排泄过程及机制，碳骨架的趋向，一碳单位的来源和用途；氨基酸合成的碳骨架来源。了解生物体内N的来源——固氮作用。
难点:氨基酸的脱氨和转氨过程，氨的代谢。
第一节蛋白质的水解
第二节氨基酸的分解
一、氨基酸的脱氨作用，包括氧化脱氨，转氨作用，联合脱氨
二、氨在体内的运输
三、氨的排泄，尿素的合成
四、氨基酸脱羧基作用，胺类化合物
五、氨基酸碳骨架的分解、生糖和生酮作用
六、一碳化合物的代谢
第三节氨基酸的合成
一、氨基酸合成的骨架来源
二、氨基酸代谢与糖代谢的关系
第十七章核苷酸代谢
要求：了解核酸的分解过程。掌握核苷酸的生物分解和生物合成过程，调控机制。
难点:核苷酸的合成过程
第一节核苷酸的分解代谢
一、核酸水解成碱基、核糖的过程，核酸酶的作用
二、嘌呤碱的分解
三、嘧啶碱的分解
第二节核苷酸的合成
一、嘌呤核苷酸的合成过程、调节
二、嘧啶核苷酸的合成、调节
三、脱氧核苷酸的合成，胸腺核苷酸的合成
第十八章DNA的合成
要求：了解DNA合成的基本特性和生物学意义；掌握DNA复制的过程；了解DNA损伤修复的基本要点。
教学难点:DNA复制的特性和复制过程。
第一节DNA的复制
一、DNA的复制特性，半保留复制，复制位点
二、复制反应的特性
三、复制反应所需要的酶
四、复制反应过程
第二节DNA的损伤修复
DNA损伤修复的方式及意义
第十九章RNA的合成及加工
要求：了解RNA转录的基本特性，掌握原核生物基因转录的过程。真核生物基因转录的基本特点和过程。了解基因转录调控的意义，真核生物转录后的加工方式。了解RNA合成抑制剂的作用方式。
难点:原核生物基因转录过程
第一节RNA的合成
一、RNA合成的特性，以DNA为模板，对模板的选择性
二、RNA合成的启动子和转录调节因子
三、原核生物和真核生物RNA的合成
第二节RNA的加工过程
一、原核生物的加工，rRNA的加工，tRNA的加工
二、真核生物的加工过程，拼接和修饰，编辑
三、RNA合成的抑制剂
第二十章蛋白质的生物合成
要求：掌握蛋白质合成中三种RNA的作用，遗传密码的特性，原核生物蛋白质合成过程。了解真核生物蛋白合成的基本要点，蛋白合成后的运输过程。
第一节细胞质RNA在蛋白合成中的作用
一、遗传密码及特性
二、tRNA的作用，反密码子的识别和氨基酸结合识别
三、核糖体的结构和功能
第二节蛋白质的合成过程
一、氨基酸的激活
二、原核生物蛋白质的合成
三、真核生物蛋白的合成
四、蛋白质合成后的运输
第二十一章基因表达调控
要求：掌握基因表达的调控方式，不同层次上的调控机制。
难点: 乳糖操纵子模型和色氨酸操纵子的调控机制
第一节DNA的结构对基因表达的调控
第二节原核生物的基因表达调控
一、乳糖操纵子的调控机制
二、色氨酸操纵子的调控机制
第三节真核生物的表达调控
一、蛋白因子与基因表达调控
二、RNA在基因表达调控中的作用
三、翻译后蛋白质修饰在基因表达中的作用
第二十二章代谢调节
要求：了解代谢过程中的不同层次的调节方式及意义。重点了解原核细胞转录的操纵子原理。
第一节代谢调节的类型
一、细胞水平的调节作用
二、激素水平的调节作用
三、神经系统的调节作用
第二节激素对物质代谢调节的作用机制
一、多肽激素作用机制
二、类固醇激素作用机制
第三节细胞水平的调节机制
一、反馈抑制的几种方式
二、反馈抑制的机制
三、细胞水平的诱导与阻遏调节机制
第二十三章基因工程
要求：了解DNA重组的基本程序，常用的基因工程载体的特点及应用。难点: 文库构建的方法
第一节基因工程的基本程序
基因工程的定义，理论依据及技术特点；
基因工程的一般过程
第二节基因工程的常用载体
分子克隆载体的基本要求；
常用载体的结构特征及其特性；
文库构建和目的克隆筛选
第二节外源基因的表达
原核生物表达载体的条件和表达方式；
真核生物基因表达系统
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根据前面发帖人的信息，整理真题97-10年的。希望对后来 人有所帮助。 1997年生物化学 一、名词解释（每题3分，共30分） 1 操纵子 2 反馈抑制 3 密码子的简并性 4 蛋白质四级结构 5 盐析 6 碱性氨基酸 7 Z-DNA 8 ATP 9 核苷磷酸化酶10 磷酸果糖激 酶 二、填空（每空1分，共28分） 1 DNA损伤后的修复主要有共修复、______________和 _________________三种方式。 2 DNA，RNA和肽链的合成方向分别是______________、 _________________和______________。 3真核生物mRNA前体的加工主要包括_______________________、___________________、 ___________________和 ___________________________。 4 在含有完整的线粒体系统中，加入解偶联剂后，能进行_____________，但不能发生 ____________________作 用。 5 果糖1，6-二磷酸可在____________________的作用下， 裂解生成2分子三碳糖。
6 ____________________氧化脱羧，形成 ______________________，这一过程是连接糖酵 解和三羧酸循环的纽带。 7氨基酸降解的反应主要有三种方式，即________________________,___________________ 和 _______________反应。 8 高等绿色植物体内，在___________________酶和 ___________________酶的共同作用下 ，可以将氨和α-酮戊二酸合成为谷氨酸。 9 蛋白质的平均含氮量为______________，它是 ___________法测定蛋白质含量的计算基 础；蛋白质溶液在____________nm有特征吸收峰，该波长是固_______________法测定蛋白质含量所采用的波长。 10 米氏方程的表达式为__________________________，它 表达了__________________关 系，其中的________是酶的特征常数。 11 用凝胶过滤法分离蛋白质是基于蛋白质 _________________不同进行的，而离子交换柱层析则是基于蛋白质________________不同进行的。 三、问答题（共42分） 1 讨论呼吸链的组成及电子传递顺序。（7分） 2 生物体内脱氧核苷酸是怎样合成的？（7分）
2008年全国硕士研究生招生学科、专业索引 06历史学 060101 史学理论及史学史060102 考古学及博物馆学060103 历史地理学060104 历史文献学 060105 专门史060106 中国古代史060107 中国近现代史060108 世界史 门类：06历史学 一级学科：0601历史学 060101史学理论及史学史 北京大学中国人民大学北京师范大学首都师范大学南开大学天津师范大学辽宁大学东北师范大学黑龙江大学哈尔滨师范大学复旦大学华东师范大学上海师范大学扬州大学安徽大学淮北煤炭师范学院福建师范大学山东大学曲阜师范大学河南师范大学武汉大学华中师范大学广西师范大学四川大学云南大学兰州大学 060102考古学及博物馆学 北京大学北京师范大学首都师范大学中央民族大学中国社科院研究生院南开大学山西大学吉林大学东北师范大学复旦大学南京大学南京师范大学徐州师范大学浙江大学安徽大学中国科学技术大学厦门大学景德镇陶瓷学院山东大学烟台大学郑州大学武汉大学湖南大学中山大学广西师范大学重庆师范大学四川大学西南民族大学云南大学云南民族大学西北大学陕西师范大学 060103历史地理学 北京大学中国人民大学南开大学东北师范大学复旦大学浙江大学山东大学中国海洋大学武汉大学华中师范大学西南大学四川大学云南大学陕西师范大学西北师范大学060104历史文献学 北京大学中国人民大学清华大学北京师范大学首都师范大学中央民族大学南开大学内蒙古大学内蒙古师范大学辽宁师范大学吉林大学东北师范大学哈尔滨师范大学复旦大学上海师范大学南京师范大学浙江大学安徽大学厦门大学江西师范大学山东大学鲁东大学郑州大学河南大学河南师范大学武汉大学华中师范大学中南民族大学湖南师范大学暨南大学广西师范大学四川大学西华师范大学西南民族大学贵州师范大学云南大学云南民族大学西北大学陕西师范大学兰州大学西北师范大学西北民族大学宁夏大学新疆大学 060105专门史 北京大学中国人民大学清华大学北京工商大学北京师范大学首都师范大学北京语言大学中央民族大学北京联合大学中国社科院研究生院南开大学天津师范大学河北大学山西大学山西师范大学内蒙古大学内蒙古科技大学内蒙古师范大学辽宁大学辽宁师范大学大连大学吉林大学延边大学东北师范大学吉林师范大学北华大学长春师范学院黑龙江大学黑龙江省社会科学院复旦大学上海交通大学华东师范大学上海师范大学上海财经大学上海大学上海社会科学院南京大学苏州大学南京农业大学南京师范大学徐州师范大学苏州科技学院浙江大学浙江师范大学杭州师范大学温州师范学院浙江工商大学宁波大学安徽大学安徽师范大学安徽财经大学厦门大学华侨大学福建师范大学景德镇陶瓷学院江西师范大学赣南师范学院南昌大学山东大学山东师范大学曲阜师范大学聊城大学鲁东大学烟台大学青岛大学郑州大学河南大学河南师范大学河南科技大学中原工学院武汉大学华中科技大学长江大学华中师范大学湖北大学中南财经政法大学中南民族大学湖北省社会科学院湘潭大学吉首大学湖南大学中南大学湖南师范大学湖南科技大学中山大学暨南大学华南师范大学广州大学广西师范大学
338-《生物化学》考试大纲 一、考试性质 《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。 四、试题结构 选择题40分 填空题30分
名词解释20分 问答分析题60分 五、考查内容 第一章糖类的结构与功能 要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。 难点: 糖的结构 第一节糖的主要分类及其各自的代表 第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 第三节糖链和糖蛋白的生物活性 第二章脂类化学 要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。 难点: 化学性质及其功能 第一节脂肪酸 一、脂肪酸的结构特征 二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸 三、脂肪酸的理化性质 第二节甘油三酯 一、甘油三酯的结构 二、甘油三酯的生物学意义 第三节其它酯类 一、磷脂
磷脂的结构，种类，性质，生物学意义 二、甾体类化合物 甾体化合物的结构、性质和生物学意义 三、糖酯 糖酯的结构、生物学意义 第三章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理 第一节氨基酸的结构 一、蛋白质的水解性质 二、氨基酸的分类和结构特点 第二节氨基酸的性质 一、物理性质 二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质 三、酸碱性质，等电点概念及其意义 四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。 第三节氨基酸的分析方法 一、分配层析原理 二、各种不同层析方法的原理、方式
1997年生物化学 一、名词解释（每题3分，共30分） 1 操纵子 2 反馈抑制 3 密码子的简并性 4 蛋白质四级结构 5 盐析 6 碱性氨基酸 7 Z-DNA 8 ATP 9 核苷磷酸化酶 10 磷酸果糖激酶 二、填空（每空1分，共28分） 1 DNA损伤后的修复主要有共修复、______________和_________________三种方式。 2 DNA，RNA和肽链的合成方向分别是______________、_________________和______________。 3真核生物mRNA前体的加工主要包括_______________________、___________________、___________________和___________________________。 4 在含有完整的线粒体系统中，加入解偶联剂后，能进行_____________，但不能发生____________________作用。
5 果糖1，6-二磷酸可在____________________的作用下，裂解生成2分子三碳糖。 6 ____________________氧化脱羧，形成______________________，这一过程是连接糖酵 解和三羧酸循环的纽带。 7氨基酸降解的反应主要有三种方式，即________________________,___________________ 和_______________反应。 8 高等绿色植物体内，在___________________酶和___________________酶的共同作用下 ，可以将氨和α-酮戊二酸合成为谷氨酸。 9 蛋白质的平均含氮量为______________，它是___________法测定蛋白质含量的计算基 础；蛋白质溶液在____________nm有特征吸收峰，该波长是固_______________法测定蛋白质含量所采用的波长。 10 米氏方程的表达式为__________________________，它表达了__________________关 系，其中的________是酶的特征常数。 11 用凝胶过滤法分离蛋白质是基于蛋白质_________________不同进行的，而离子交换柱层析则是基于蛋白质________________不同进行的。 三、问答题（共42分）
历史学考研学校排名推荐 历史学考研学校排名 （一）、历史学一级学科最新排行：重点优势学科单位： 1北京大学2南开大学 （二）、历史学一级学科中的专业排行 史学理论及史学史 研究范围包括历史哲学研究、中国古代史学史、中国近现代史学史、现代史学思潮、现当代史学研究、史学名著研读、学术大师研究、方志学、历史研究法、西方史学理论与方法、西方史学史等。 培养适应我国社会主义建设事业需要的、具有面向现代化、面向世界、面向未来的高层次的史学理论和史学史专门人才。最终成为掌握本学科基本理论、方法和最新学术动态，具有独立从事学术研究能力，毕业后能够胜任历史学相关学科的教学、科研与管理工作，并能够在本学科做出具有理论和实践意义的探索和研究成果的高级人才。可在高等院校、科研部门、国家机关、新闻出版等文化机构、文物考古研究机构、博物馆等单位任职。 重点优势学科单位：北京师范大学 目前国内开设本专业的院校：北京大学、吉林大学、复旦大学、北京师范大学、中国人民大学、南开大学、华东师范大学等，天津师范大学等。 考古学及博物馆学 研究范围包括考古学和博物馆学基本理论和方法、北方民族历史与考古，人类学和环境考古等。 培养适应我国社会主义建设事业需要的、具有面向现代化、面向世界、面向未来的高层次的考古学与博物馆学专门人才。考古学与博物馆学专业硕士研究生，需要掌握本学科基本理论、方法和最新学术动态，具有独立从事田野考古发掘和研究、博物馆陈列设计、保护与管理能力，毕业后能够胜任中国考古学、博物馆学及文物学等相关学科的教学、科研与管理工作，并能够在本学科做出具有理论和实践意义的探索和研究成果。 重点优势学科单位：吉林大学 目前国内开设本专业的院校：北京大学、中国社会科学院、吉林大学、南开大学、四川大学、中国人民大学、浙江大学、西北大学、郑州大学等。 历史地理学
338-《生物化学》考试大纲 （研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。） 一、考试性质 《生物化学》是生物学科的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《生物化学》是生物工程专业学位研究生入学统一考试的科目之一，考试要求反映考生的生物化学和分子生物学基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的必备的专业素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强分析与解决问题能力的高层次、应用型、复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控及基因工程的基本理论并能有一定的应用能力；了解生物化学和分子生物学的最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决相关的生物学问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。 四、试卷结构（题型） 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。
五、考试内容 第一章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理 （一）氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 （二）氨基酸的性质 物理性质、光学性质、酸碱性质和化学性质 （三）氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。 （一）蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用） （二）蛋白质的结构 一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型 三级结构：结构域的概念及甄别 四级结构：概念、四级结构的对称性质、蛋白质的协同效应 （三）蛋白质的折叠历程 （四）蛋白质组和蛋白质组学
机密*启用前 厦门大学2007年招生攻读硕士学位研究生 入学考试试题 科目代码：432 科目名称：生物化学 招生专业：生命科学学院各专业 考生须知：全部答案一律写在答题纸上，答在试题纸张上的不得分！请用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答。 一、填空题：（每空1分，共30分） 1.蛋白质的酸水解一般用6mol/L HCI，110℃水解20小时左右，可使蛋白质完全水解。酸水解的优点是（），缺点是使（）被完全破坏。 2.生物体内的多糖按其生物功能可以分为两类（）、（）。前者往往以（）糖苷键连接而成；后者往往以（）糖苷键连接而成。 3.酶的变性作用和抑制作用都可以使酶活力丧失，两者的根本区别在于（）。 4.蛋白质N-末端测定的方法有很多，其中（）法由于该试剂与N-末端氨基酸形成的物质具有强烈的荧光，灵敏度很高。 5.一个蛋白质分子含有四个半胱氨酸残基。若所有半胱氨酸残基都可能配对形成二硫键，则此种蛋白质形成二硫键的方式有（）种。 6.对Michaelis型的酶来说，如果要求酶促反应v =80%Vmax ,则[S]应为Km的倍数是（）。 7.双倒数作图法测定酶的米氏常数Km时，Km值可以从直线的（）截距获得。 8.维持DNA双螺旋结构稳定的因素是（）和（）。 9.当两条（）之间存在互补配对时，在一定条件下形成（），这个过程称为（）。 １０.核糖体中催化肽键合成的是（），其实质是一种（），（）只是用于维持前者构象的。 １１.人体缺乏维生素Ａ会患（），缺乏（）会患脚气病。 １２.糖酵解中有三个反应是不可逆的，催化这三个反应的酶是（），（），（）。其中（）是糖酵解反应的关键限速酶。 １３.果糖－１－磷酸在（）的催化下，产生甘油醛和磷酸二羟丙酮，前一种产物可在（）催化下生成３－磷酸甘油醛而进入酵解途径。 １４.１分子丙酮酸彻底氧化，反应中有（）次脱氢，共生成（）分子ＡＴＰ，生成（）分子ＣＯ２。 二选择题(下列每题有一个正确答案，选择正确答案的编号写在答卷纸上，每题1分，共30分) 1.在蛋白质合成过程中最主要的供能物质是： A.ATP； B.GTP； C.CTP； D.UTP。 2.下列氨基酸中，哪种氨基酸经转氨作用可直接生成草酰乙酸？ A.苏氨酸； B.天冬氨酸； C.丙氨酸； D.谷氨酸。
硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案 第二章蛋白质的结构与功能 自测题 一、单项选择题 １. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸?( A ）。 A. L-α氨基酸 B. Ｌ-β氨基酸Ｃ. Ｄ－α氨基酸Ｄ． D-β氨基酸 A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有2０种，均属L-α氨基酸(甘氨酸除外) ２. ２８０ｎm波长处有吸收峰的氨基酸为( B )。 Ａ.精氨酸 B．色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 B 根据氨基酸的吸收光谱,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。 3. 有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A )。 A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 C.三级结构的稳定性由次级键维持Ｄ.亲水基团多位于三级结构的表面 具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。 4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D )。 A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 Ｂ.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件 C．蛋白质都有四级结构D．蛋白质亚基间由非共价键聚合 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。 二、多项选择题 1. 蛋白质结构域( Ａ B C ）。 A.都有特定的功能 B.折叠得较为紧密的区域 C.属于三级结构 D.存在每一种蛋白质中 结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位，并有一定的功能。 2. 空间构象包括（ A Ｂ C D )。
A. β-折叠B．结构域 C.亚基Ｄ．模序 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构;亚基属于四级结构。 三、名词解释 1. 蛋白质等电点 2. 蛋白质三级结构 ３. 蛋白质变性 4. 模序 蛋白质等电点:蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质三级结构：蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。 模序:由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。 四、填空题 1. 根据氨基酸的理化性质可分为, ，和四类。 1. 非极性疏水性氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸；碱性氨基酸 ２. 多肽链中氨基酸的,称为一级结构,主要化学键为。 2. 排列顺序；肽键 ３. 蛋白质变性主要是其结构受到破坏，而其结构仍可完好无损。 3. 空间；一级 五、简答题 １. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对量?如何根据蛋白质的含氮量计算蛋白质的含量？ 1. 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为1６% ，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出 蛋白质的含量。常用的公式为 100克样品中蛋白质含量（克%)═每克样品中含氮克数× 6.25×100。 六、论述题 1. 举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
630 历史学基础（世界史） 一，简答题 1，简述吠陀与吠陀时代。 2，简述希腊化时期的文化。 3，简述福特制与美国工业化特征。 4，简述20 世纪初伊朗革命。 5，简述凯恩斯主义内涵与历史意义。 6，简述日本战后民主化改革。 二，论述题 1，评述中古西欧十字军运动。 2，现代西方福利主义的兴起、演变及历史意义。 3，论述战后撒哈拉以南非洲国家的发展道路。 北师大 6，犹太教7，吠陀时代8，斯巴达, 9，大陆封锁体系 10，西奥多·罗斯福 论述 3，世界资本主义体系的形成及其特点 4，论述克莱尔主义 中央民族大学 4，亚洲觉醒5，杜鲁门主义6，希腊化时代7，克吕尼改革运动简答 5，梭论改革内容影响 6，君士坦丁统治措施意义 7，洛迦诺公约签订历史背景 8，战后日本民主化改革内容意义 论述 3，英法百年战争原因过程意义 4，英法美资产阶级革命异同 南京大学 674 世界史基础 一，名词解释（20 分*8） 1，诺曼征服2，拜占庭军区制3，雅典城邦制度4，都铎王朝 5，宪章运动6，彼得一世改革7，进步主义运动8，世界体系理论 二，论述题（70 分*2） 1，论述十一二世纪欧洲全盛，从政经文角度 2，学术界关于冷战爆发有哪些根源性解释 厦大 一，名词解释 1，甘地2，华盛顿会议3，伊苏斯战役6，索贡巡行 7。圣巴托罗缪惨案三，论述题 3，罗斯福新政 4，18 世纪欧洲君主加强中央集权 东北师大
1，修昔底德，2，往年纪事，3，密苏里妥协案，4，非暴力不合作运动，5，阿里改革，6，年鉴学派，7，哥伦布交换8，托勒密王朝 论述 1，西欧中世纪农垦影响 2，第三次科技革命 首师大 5，波斯帝国6，查士丁尼一世7，凡尔赛体系8，哥伦布大交换 论述 3，简述日耳曼大迁徙及其影响 4，威尔逊，罗斯福的自由国际主义对二战后国际格局的影响，以及与战前国际格局的有什么不同 四川师大 名词 7，亚述帝国8，英国宗教改革 简答 3，第三次技术革命的兴起及特点 4，美国内战的原因及性质 论述 2，论述第二次世界大战爆发的原因 2017 年上海大学历史学考研真题 620 世界史综合 一，名词解释 1，汉谟拉比法典2，至尊法案3，圣像破坏运动4，南特敕令5，种姓制度6，十月革命7，布拉格之春 二，简答题 1，公元前8 世纪到公元前3 世纪欧亚大陆三大古典文明中心的思想特征 2，土耳其凯莫儿改革的内容与意义 三，论述题 1，分析冷战的形成与其国家影响 2，分析西方当代史学流派 中山大学 名词 5，田柴科6，伏尔泰7，黄金草原8，亚美条约9，古巴导弹危机 论述 2，列举十部世界上古史的历史着作及其作者，并评论其中五部 3，论述世界近代以来世界局势的巨大变化 2017 年安徽师范大学历史学考研真题 681 历史学基础 一，名词解释 1，巴布尔2，不干涉政策3，黄金草原4，黄金诏书5，七十七国集团6，共产党宣言7，日俄战争8，大觉醒运动9，罗马民法大全10，耶稣会三，论述题 1，罗马3 世纪危机的表现，原因，影响
2008年农学门类联考生物化学考研试题 22．阐明三羧酸循环的科学家是 A. J．D．Watson B．H．A．Krebs C. L. C. Pauling D．J．B．S umner 23. DNA单链中连接脱氧核苷酸的化学键是 A. 氢键 B．离子键 C.3′，5′- 磷酸二酯键 D 2′，5′- 磷酸二酯键 24. 由360个氨基酸残基形成的典型α螺旋，其螺旋长度是 A. 54 nm B．36 nm C．34 nm D．15 nm 25. 5′- 末端通常具有帽子结构的RNA分子是 A. 原核生物mRNA B．原核生物rRNA C. 真核生物mRNA D．真核生物rRNA 28. 一碳单位转移酶的辅酶是 A. 四氢叶酸 B．泛酸 C．核黄素 D．抗坏血酸 29. 大肠杆菌中催化DNA新链延长的主要酶是 A.DNA连接酶 B．DNA聚合酶I C. DNA聚合酶II D．DNA聚合酶Ⅲ 30. 大肠杆菌DNA分子经过连续两代的半保留复制，第2代中来自DNA 含量与总DNA含量的比值是 A. 1／2 B．1／4 C．1／8 D．1／16 31. 原核生物DNA转录时，识别启动子的因子是 A. IF - 1 B．RF - 1 C．σ因子 D．ρ因子 32. 糖酵解途径中，催化己糖裂解产生3 - 磷酸甘油醛的酶是
A.磷酸果糖激酶 B．3 - 磷酸甘油醛脱氢酶 C. 醛缩酶 D．烯醇化酶 33. 下列参与三羧酸循环的酶中，属于调节酶的是 A.延胡索酸酶 B．琥珀酰CoA合成酶 C.苹果酸脱氢酶 D．柠檬酸合酶 34．真核细胞核糖体的沉降系数是 A．50S B．60S C．70S D．80S 35．下列酶中，参与联合脱氨基作用的是 A．L - 谷氨酸脱氢酶 B．L - 氨基酸氧化酶 C．谷氨酰胺酶 D．D - 氨基酸氧化酶 36．呼吸链中可阻断电子由Cytb传递到Cytc1的抑制剂是 A．抗霉素A B．安密妥 C. 一氧化碳 D．氰化物 二、简答题：37—39小题，每小题8分，共24分。 37．简述ATP在生物体内的主要作用。 37．答案要点： (1)是生物系统的能量交换中心。 (2)参与代谢调节。 (3)是合成RNA等物质的原料。 (4)是细胞内磷酸基团转移的中间载体。 38．简述蛋白质的一级结构及其与生物进化的关系。
考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性 质 1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 1994A1 ．2-1 D 参阅【2003A19．2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？ A．原有的抗体活性降低或丧 失B．溶解度增加C．易被蛋 白酶水解D．蛋白质的空间构 象破坏E．蛋白质的一级结构 无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。 1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是： A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸 1995A1 ．2-1 C 解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】
1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸） 3 精析：其余 4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139．2-1 酶变性时的表现 为A．溶解度降低B．易受蛋白 酶水解 C．酶活性丧失 D．紫外线（280）吸收增强 1995X139．2-1 ABCD 参阅【1997X145．2-1】。 1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A．α螺旋 B．β螺旋 C．α转角 D．β转角 1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存 在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。 1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸 是A．谷氨酸 B．丝氨酸 C．酪氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基 的氨基酸是赖氨酸。 1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因 是A．Hb含有Fe2+ B．Hb含四条肽链 C．Hb存在于红细胞内 D．Hb属于变构蛋白 E．由于存在有2， 3DPG 1997A28．2-1 D 血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。
060101 史学理论及史学史 北京: (10001)北京大学 (10002)中国人民大学 (10027)北京师范大学 (10028)首都师范大学天津: (10055)南开大学 (10065)天津师范大学 内蒙古: (10126)内蒙古大学 辽宁: (10140)辽宁大学 吉林: (10183)吉林大学 (10200)东北师范大学 黑龙江: (10212)黑龙江大学 (10231)哈尔滨师范大学 上海: (10246)复旦大学 (10269)华东师范大学 (10270)上海师范大学 (87903)上海社会科学院 江苏: (11117)扬州大学 安徽: (10357)安徽大学 (10370)安徽师范大学 (10373)淮北煤炭师范学院 福建: (10394)福建师范大学 (10414)江西师范大学 山东: (10422)山东大学 (10446)曲阜师范大学 河南: (10475)河南大学 (10476)河南师范大学 湖北: (10486)武汉大学 (10511)华中师范大学 湖南: (10542)湖南师范大学 广东: (10574)华南师范大学 广西: (10602)广西师范大学 重庆: (10635)西南大学 四川: (10610)四川大学 云南: (10673)云南大学 陕西: (10718)陕西师范大学 甘肃: (10730)兰州大学 060102 考古学及博物馆学 北京: (10001)北京大学 (10002)中国人民大学 (10027)北京师范大学 (10028)首都师范大学
(10052)中央民族大学 (80201)中国社会科学院研究生院 天津: (10055)南开大学 山西: (10108)山西大学 内蒙古: (10126)内蒙古大学 辽宁: (10140)辽宁大学 (10165)辽宁师范大学 吉林: (10183)吉林大学 (10200)东北师范大学 上海: (10246)复旦大学 (87903)上海社会科学院 江苏: (10284)南京大学 (10319)南京师范大学 (10320)徐州师范大学浙江: (10335)浙江大学 安徽: (10357)安徽大学 (10358)中国科学技术大学 福建: (10384)厦门大学 (10394)福建师范大学 江西: (10408)景德镇陶瓷学院 (10414)江西师范大学 山东: (10422)山东大学 (11066)烟台大学 河南: (10459)郑州大学 (10475)河南大学 湖北: (10486)武汉大学 湖南: (10533)中南大学 广东: (10558)中山大学 (10559)暨南大学 广西: (10602)广西师范大学 重庆: (10635)西南大学 (10637)重庆师范大学 四川: (10610)四川大学 (10656)西南民族大学 云南: (10673)云南大学 (10691)云南民族大学 陕西: (10697)西北大学 (10718)陕西师范大学 甘肃: (10730)兰州大学 060103 历史地理学
华南师范大学历年考研试题 生物化学 一、是非题（本大题共10小题，你若认为该题陈述的观点是正确的，请在题号前的括号里写“+”；若认为该题陈述的观点是错误的，请在题号前的括号里写“?”。每小题答案真确得1分，错误倒扣1分，不作答0分。整个题满分10分，最低0分）。 （）1、研究蛋白质结构可分为一级、二级、三级、四级结构，所有蛋白质都具有四级结构。 （）2、蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子的内部结构发生改变而引起，并不导致一级结构的破坏。 （）3、纯化DNA时，可用稀碱处理核酸粗提物以除去RNA杂质。 （）4、大多数真核生物的蛋白质编码基因含有不为多肽链的“居间顺序”（内含子），在成熟的mRNA中不表现其转录片段，表明编码基因在转录过程中，内含子不被转录。 （）5、酶是蛋白质，遇热易变性失活，故酶促反应会随温度升高而下降。 （）6、酶的某些基团经化学修饰后，其活性丧失，是因为这些基团均参与组成酶的活性中心。 （）7、三羧酸循环是生物体内有机物质彻底氧化的必由途径。 （）8、氰化物中毒的原理是它能阻断呼吸链末端氧化酶的电子传递途径。 （）9、同工酶能催化同一化学反应是因为这些酶具有相同的分子结构和功能。 （）10、利用同一限制性内切酶作用产生的粘性末端的DNA片段，都能通过互补碱基配对连接。 二、择填空（本大题共10分，全部为单选答案，满分10分）。 1、根据Watson-Crick模型，1μm DNA双螺旋片段平均核苷酸对为 A、294 B、2702 C、2941 D、3921 2、对全酶分子而言，在下列功能中，不是辅因子的功能。 A、决定酶的专一性 B、基团转移 C、传递电子 D、催化反应 3、下列反应途径不能直接产生3-磷酸甘油醛。 A、糖酵解 B、磷酸戊糖支路 C、糖异生 D、乙醛酸循环
《宪法》 《2011年》1 政治协商制度的主要内涵。2 特别行政区有哪些自治权。3 简论迁徙自由。 4 论述宪法对宪政秩序建立的功能。 5 新中国宪法保障公民财产权利的历史变迁。《2010年》一、简答题（共2题，每题10分，共20分） 1、民族文化平等的内涵是什么？ 二、论述题（共2题，第1题30分，第2题25分，共55分） 1、论述我国国家权力与公民权利的关系。 2、试述平等权中的“合理的差别”。 《2009年》一、简答题（共2题，每题10分，共20分）1.简述八二宪法的基本特点。2.简述《魏玛宪法》及其影响。二、论述题（共2题，第1题30分，第2题25分，共55分）1.结合中外实践论述宪法的发展趋势。2.如何理解人格尊严不受侵犯？ 《2008年》一、简答题（共3题，每题10分，共30分） 1、简述现代各国宪法对公民基本权利扩大的表现。 2、简述英国的分权原则的特点与内容。 3、为什么说我国的1954年宪法在内容上充分反映了社会主义原则和人民民主原则？ 二、论述题（共2题，第1题20分，第2题25分，共45分） 1、怎样理解公民是宪法关系中最活跃的主题因素？ 2、试述宪法与宪政的关系。 《2007年》一、简答题（共3题，每题10分，共20分） 1、结合宪法和《监督法》的规定，谈谈地方各级人大常委会行使监督权的主要内容。 2、英国学者J.浦莱士（J.Bryce）对宪法的分类有哪些？ 二、论述题（共2题，第1题25分，第2题30分，共55分） 1、论民族区域自治制度的特点。 2、论权力制约原则在宪法中的体现。 《2006年》一、简答题（共3题，每题10分，共20分） 1、简述制宪权的基本特征。 2、简述各国为保障宪法规范的最高性地位而采取的具体措施。 3、简述违宪责任的特征。 二、论述题（共1题，每题25分，共25分） 试述宪法关系的基本内核是权利与权力关系。 三、材料分析（共1题，每题20分，共20分） 某大学学生杨某某因超过35岁，没通过2006年中央国家机关公务员录用考试报名。其诉拒绝受理其报名的具体行政行为违法。 结合案件，谈谈你对宪法确立的“平等权”的理解 《法理》 《2011年》1 什么是法律关系的客体，主要具体形态有哪些？2 简述法律责任的归责原则。 3 法与国家权力的关系。 4 法律解释的原则。 5 结合公民守法的理由和根据及主客观条件，谈谈如何提高公民守法意识。 《2010年》一、简答题（共2题，每小题8分，共16分） 1、简论法的效力范围。 2、简述中国现行立法权限划分体制。 二、论述题（共2题，第1小题34分，第2小题25分，共59分） 1、什么是法律发展？并运用法理学的有关理论分析法律移植对当代中国法律发展的必要性及其局限性。 2、试述司法权独立行使原则。 《2009年》一、简答题（共2题，每小题8分，共16分） 1.简述法律行为的概念及特征。 2.法律责任的构成包括那几个方面？请运用相关知识简要说
826-《分子生物学与生物化学》考试大纲 （研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。） 一、考试性质 《生物化学》和《分子生物学》是生物学科的两门重要基础课程，它是研究生物的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心和基础，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《分子生物学与生物化学》是生物类（植物学、动物学、微生物学、生物化学与分子生物学、细胞生物学、遗传学、水生生物学、发育生物学等专业）专业学位研究生入学统一考试的科目之一。《分子生物学与生物化学》考试要求反映考生生物化学和分子生物学的基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的专业基本素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强综合分析与解决问题能力的高层次复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方式；理解核酸的结构和功能，基因表达调控和基因工程的基本理论；了解生物化学和分子生物学的基本技术和最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试卷结构（题型） 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。 五、考试内容 第一章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的原理。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理 （一）氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 （二）氨基酸的性质 物理性质、光学性质（光吸收性质、旋光性质）、酸碱性质（等电点概念及其意义）、化学性质（氨基、羧基和侧链基团的反应特性） （三）氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。 （一）蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用） （二）蛋白质的结构 一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型（α—螺旋、β—折叠、β—转角的结构特点）三级结构：超二级结构、三级结构和结构域、蛋白质三级结构特征
2016年硕士研究生招生考试试题 考试科目: 生物化学满分：150分考试时间：180分钟 一、名词解释（每题3分，共30分） 1．必需氨基酸；2．超二级结构；3．米氏常数；4．抑制剂；5．退火； 6．氧化磷酸化；7．乳酸循环乳；8．变构调节；9．反密码子；10．β－氧化 二、填空题（每空格1分，共20分） 1．DNA双螺旋结构模型是（1）于（2）年提出的。 2．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的（3）基和另一氨基酸的（4）基连接而形成的。 3．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸（5）存在处局部螺旋结构中断。 4．氨基酸处于等电状态时，主要是以（6）形式存在，此时它的溶解度最小。 5．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有（7）圈螺旋？该α-螺旋片段的轴长为（8）。 6．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为（9），纵轴上的截距为（10）。 7．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类（11）有机物质。主要作用是作为_ （12）的组分参与体内代谢。 8．真核细胞生物氧化的主要场所是（13），呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于（14）。 9．α?淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的（15）键，所以不能够使支链淀粉完全水解。10．蛋白质的生物合成是以（16）作为模板，（17）作为运输氨基酸的工具，（18）作为合成的场所。 11．乳糖操纵子的诱导物是（19），色氨酸操纵子的辅阻遏物是（20）。 三、单项选择题（每小题1分，共20分） 1．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？（） A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸 2．hnRNA是下列哪种RNA的前体？（） A．tRNA B．rRNA C．mRNA D．snRNA