糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。
一、概述
糖的概念：糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。糖的分类及其结构：根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类：单糖(monosacchride)、寡糖(oligosacchride)、多糖(polysacchride)、结合糖(glycoconjugate)。
糖的生理功能：1. 氧化供能；2、提供合成体内其他物质的原料；3、作为机体组织细胞的组成成分。
糖的消化吸收：消化部位：主要在小肠，少量在口腔。过
程：见课件。糖的吸收部位在小肠上段，吸收机制和吸收途径：见课件。
二、糖的无氧分解(糖酵解)
概念：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。
反应部位：胞浆。
反应过程：糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分
解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。具体过程见课件。
产能的方式：底物水平磷酸化
产能的数量：净生成A TP数量：从G开始2×2-2= 2ATP
从Gn开始2×2-1= 3ATP
调节：关键酶：①己糖激酶；
②6-磷酸果糖激酶-1；
③丙酮酸激酶。
调节方式：①别构调节；
②共价修饰调节。
生理意义：1、迅速提供能量。
2、是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
3、是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。①无线粒体的细胞，如：红细胞；②代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞。
三、糖的有氧氧化
概念：糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。
反应部位：胞液及线粒体
反应过程：
第一阶段：酵解途径：葡萄糖→丙酮酸
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸→乙酰辅酶A
第三阶段：三羧酸循环；
第四阶段：氧化磷酸化。
有氧氧化的能量生成情况：38或36分子ATP
有氧氧化的生理意义：糖的有氧氧化是机体产能最主要的途
径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高。简言之，即“供能”。
有氧氧化的调节：
关键酶：①酵解途径：己糖激酶、丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1。
②丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸脱氢酶复合体。
③三羧酸循环：柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。
调节方式：①别构调节
②化学修饰
巴斯德效应：指有氧氧化抑制糖酵解的现象。
四、磷酸戊糖途径
概念：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
细胞定位：胞液。
过程：反应过程可分为二个阶段：
第一阶段：氧化反应生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2；
第二阶段：非氧化反应，包括一系列基团转移。
生理意义：1、为核苷酸的生成提供核糖；2、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应：①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体②NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关③NADPH可维持GSH的还原性。
五、糖原的合成与分解
糖原储存的主要器官及其生理意义：肌肉：肌糖原，180 ~
300g，主要供肌肉收缩所需；肝脏：肝糖原，70 ~ 100g，维持血糖水平。
1、糖原的合成
糖原合成概念：糖原的合成(glycogenesis) 指由葡萄糖合成糖原的过程。
糖原合成部位：组织定位：主要在肝脏、肌肉。
细胞定位：胞浆。
2、糖原的分解
糖原分解的概念：糖原分解(glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
糖原分解部位：胞浆
3、调节：关键酶：①糖原合成：糖原合酶；
②糖原分解：糖原磷酸化酶。
这两种关键酶的重要特点：它们的快速调节有共价修饰和变构调节二种方式。它们都以活性、无（低）活性二种形式存在，二种形式之间可通过磷酸化和去磷酸化而相互转变。
4、糖原累积症
六、糖异生
概念：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸
部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体
过程：糖异生途径与酵解途径大多数反应是共有的、可逆
的；酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。在糖异生时，须由另外的反应和酶代替。
1. 丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)
①丙酮酸羧化酶(pyruvate carboxylase)，辅酶为生物素（反
应在线粒体）
②磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶（反应在线粒体、胞液）
2. 1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖
3. 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖
生理意义：1、维持血糖浓度恒定；
2、补充肝糖原；
3、调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）。
乳酸循环：意义：①乳酸再利用，避免了乳酸的损失。
②防止乳酸的堆积引起酸中毒。
七、血糖及其调节
血糖的概念：指血液中的葡萄糖。
血糖水平，即血糖浓度。
正常值：空腹血糖浓度3.89~6.11mmol/L
血糖的来源、去路：来源：①食物糖消化吸收；②肝糖原分解；③非糖物质异生。
去路：①氧化分解；②合成糖原；③转变为其它糖；
④转变为脂肪、氨基酸等。
血糖水平的调节：主要依靠激素的调节。
降低血糖的激素：胰岛素(insulin)
升高血糖的激素：胰高血糖素(glucagon)
糖皮质激素
肾上腺素。
作用机理：胰岛素：①促进葡萄糖转运进入肝外细胞；②加速糖原合成，抑制糖原分解③加快糖的有氧氧化；④抑制肝内糖异生；⑤减少脂肪动员。
胰高血糖素：①促进肝糖原分解，抑制糖原合成；②抑制酵解途径，促进糖异生；
③促进脂肪动员。
糖皮质激素：①促进肌肉蛋白质分解，分解产生的氨基酸转移到肝进行糖异生。②抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖，抑制点为丙酮酸的氧化脱羧。
此外，在糖皮质激素存在时，其他促进脂肪动员的激素才能发挥最大的效果，间接抑制周围组织摄取葡萄糖。
肾上腺素：强有力的升高血糖的激素。通过肝和肌肉的细胞膜受体、cAMP、蛋白激酶级联激活磷酸化酶，加速糖原分解。主要在应激状态下发挥调节作用。
八、血糖水平异常
1、高血糖及糖尿症
①高血糖(hyperglycemia)的定义：临床上将空腹血糖浓度高于7.22~7.78mmol/L称为高血糖。
②肾糖阈的定义：当血糖浓度高于8.89~10.00mmol/L时，超过了肾小管的重吸收能力，则可出现糖尿。这一血糖水平称为肾糖阈。
③高血糖及糖尿的病理和生理原因：见课件。
2、低血糖
①低血糖(hypoglycemia)的定义：空腹血糖浓度低于3.33~3.89mmol/L时称为低血糖。
②低血糖的影响：血糖水平过低，会影响脑细胞的功能，从而出现头晕、倦怠无力、心悸等症状，严重时出现昏迷，称为低血糖休克。
第八节糖异生作用
一、概念：是指氨基酸、乳酸、甘油等非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
二、反应过程：基本上是酵解的逆过程。但酵解过程中由已糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶所催化的反应不可逆，其逆反应相应由葡萄糖-6-磷酸酶，果糖二磷酸酶，丙酮酸羧化支路中的丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶所催化。羧化支路的概念和意义。
糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常
值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。
一、概述
糖的概念：糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。糖的分类及其结构：根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类：单糖(monosacchride)、寡糖(oligosacchride)、多糖(polysacchride)、结合糖(glycoconjugate)。
糖的生理功能：1. 氧化供能；2、提供合成体内其他物质的原料；3、作为机体组织细胞的组成成分。
糖的消化吸收：消化部位：主要在小肠，少量在口腔。过
程：见课件。糖的吸收部位在小肠上段，吸收机制和吸收途径：见课件。
二、糖的无氧分解(糖酵解)
概念：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。
反应部位：胞浆。
反应过程：糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分
解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。具体过程见课件。
产能的方式：底物水平磷酸化
产能的数量：净生成A TP数量：从G开始2×2-2= 2ATP
从Gn开始2×2-1= 3ATP
调节：关键酶：①己糖激酶；
②6-磷酸果糖激酶-1；
③丙酮酸激酶。
调节方式：①别构调节；
②共价修饰调节。
生理意义：1、迅速提供能量。
2、是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
3、是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。①无线粒体的细胞，如：红细胞；②代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞。
三、糖的有氧氧化
概念：糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。
反应部位：胞液及线粒体
反应过程：
第一阶段：酵解途径：葡萄糖→丙酮酸
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸→乙酰辅酶A
第三阶段：三羧酸循环；
第四阶段：氧化磷酸化。
有氧氧化的能量生成情况：38或36分子ATP
有氧氧化的生理意义：糖的有氧氧化是机体产能最主要的途
径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高。简言之，即“供能”。
有氧氧化的调节：
关键酶：①酵解途径：己糖激酶、丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1。
②丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸脱氢酶复合体。
③三羧酸循环：柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。
调节方式：①别构调节
②化学修饰
巴斯德效应：指有氧氧化抑制糖酵解的现象。
四、磷酸戊糖途径
概念：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
细胞定位：胞液。
过程：反应过程可分为二个阶段：
第一阶段：氧化反应生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2；
第二阶段：非氧化反应，包括一系列基团转移。
生理意义：1、为核苷酸的生成提供核糖；2、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应：①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体②NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关③NADPH可维持GSH的还原性。
五、糖原的合成与分解
糖原储存的主要器官及其生理意义：肌肉：肌糖原，180 ~
300g，主要供肌肉收缩所需；肝脏：肝糖原，70 ~ 100g，维持血糖水平。
1、糖原的合成
糖原合成概念：糖原的合成(glycogenesis) 指由葡萄糖合成糖原的过程。
糖原合成部位：组织定位：主要在肝脏、肌肉。
细胞定位：胞浆。
2、糖原的分解
糖原分解的概念：糖原分解(glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
糖原分解部位：胞浆
3、调节：关键酶：①糖原合成：糖原合酶；
②糖原分解：糖原磷酸化酶。
这两种关键酶的重要特点：它们的快速调节有共价修饰和变构调节二种方式。它们都以活性、无（低）活性二种形式存在，二种形式之间可通过磷酸化和去磷酸化而相互转变。
4、糖原累积症
六、糖异生
概念：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸
部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体
过程：糖异生途径与酵解途径大多数反应是共有的、可逆
的；酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。在糖异生时，须由另外的反应和酶代替。
1. 丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)
①丙酮酸羧化酶(pyruvate carboxylase)，辅酶为生物素（反
应在线粒体）
②磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶（反应在线粒体、胞液）
2. 1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖
3. 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖
生理意义：1、维持血糖浓度恒定；
2、补充肝糖原；
3、调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）。
乳酸循环：意义：①乳酸再利用，避免了乳酸的损失。
②防止乳酸的堆积引起酸中毒。
七、血糖及其调节
血糖的概念：指血液中的葡萄糖。
血糖水平，即血糖浓度。
正常值：空腹血糖浓度3.89~6.11mmol/L
血糖的来源、去路：来源：①食物糖消化吸收；②肝糖原分解；③非糖物质异生。
去路：①氧化分解；②合成糖原；③转变为其它糖；
④转变为脂肪、氨基酸等。
血糖水平的调节：主要依靠激素的调节。
降低血糖的激素：胰岛素(insulin)
升高血糖的激素：胰高血糖素(glucagon)
糖皮质激素
肾上腺素。
作用机理：胰岛素：①促进葡萄糖转运进入肝外细胞；②加速糖原合成，抑制糖原分解③加快糖的有氧氧化；④抑制肝内糖异生；⑤减少脂肪动员。
胰高血糖素：①促进肝糖原分解，抑制糖原合成；②抑制酵解途径，促进糖异生；
③促进脂肪动员。
糖皮质激素：①促进肌肉蛋白质分解，分解产生的氨基酸转移到肝进行糖异生。②抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖，抑制点为丙酮酸的氧化脱羧。
此外，在糖皮质激素存在时，其他促进脂肪动员的激素才能发挥最大的效果，间接抑制周围组织摄取葡萄糖。
肾上腺素：强有力的升高血糖的激素。通过肝和肌肉的细胞膜受体、cAMP、蛋白激酶级联激活磷酸化酶，加速糖原分解。主要在应激状态下发挥调节作用。
八、血糖水平异常
1、高血糖及糖尿症
①高血糖(hyperglycemia)的定义：临床上将空腹血糖浓度高于7.22~7.78mmol/L称为高血糖。
②肾糖阈的定义：当血糖浓度高于8.89~10.00mmol/L时，超过了肾小管的重吸收能力，则可出现糖尿。这一血糖水平称为肾糖阈。
③高血糖及糖尿的病理和生理原因：见课件。
2、低血糖
①低血糖(hypoglycemia)的定义：空腹血糖浓度低于3.33~3.89mmol/L时称为低血糖。
②低血糖的影响：血糖水平过低，会影响脑细胞的功能，从而出现头晕、倦怠无力、心悸等症状，严重时出现昏迷，称为低血糖休克。
第八节糖异生作用
一、概念：是指氨基酸、乳酸、甘油等非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
二、反应过程：基本上是酵解的逆过程。但酵解过程中由已糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶所催化的反应不可逆，其逆反应相应由葡萄糖-6-磷酸酶，果糖二磷酸酶，丙酮酸羧化支路中的丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶所催化。羧化支路的概念和意义。
重点：蛋白质的性质与结构
难点：蛋白质的空间结构
第一节蛋白质是生命的物质基础
一蛋白质是构成生命的物质基础
二蛋白质的生物学功能
1．生物催化作用
2．代谢调控作用
3．免疫防御作用
4．运输及储存作用
5．运动作用
6．生物膜功能及受体作用7．其它作用
三：蛋白质的分类
1根据生物学功能分：酶、抗体、运输蛋白、激素等
2：根据化学组成成分分类：简单蛋白：仅由aa构成
结合蛋白：简单蛋白与其它生物分子的结合物，糖蛋白（共价）、脂蛋白（非共价）
3：根据分子形状分类：球蛋白：长/宽≤3～4，血红蛋白纤维蛋白：长/宽>10，血纤蛋白、丝蛋白
第二节蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成：C (50%-56%) H (6%-8%) O (19%-24%) N (13%-19%)
S (0%-4%)其中氮的含量稳定15%-17%，平均为16%，通过测定物质的含氮量可测蛋白质的含量。粗蛋白=含氮量ⅹ6、25
二、组成蛋白质的基本单位———氨基酸
（一）氨基酸的结构特点：都有一个氨基和一个羧基且连在同一个碳原子上。
R
NH2 ----C-----COOH
H
（二）氨基酸的分类：
1、根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸
2、根据R基团的酸碱性分为：中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸
3、根据R基团的带电性质分为：疏水性氨基酸、带电荷极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸。
(三) 氨基酸的理化性质
1、一般性质：
2、化学性质：
（1）氨基酸的两性电离与等电点
两性电解质：在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物，称为两性电解质。等电点：在一定的PH溶液中，氨基酸带正、负电荷为零，净电荷为零，此时溶液的PH值为该氨基酸的等电点。
（2）氨基酸分子之间头脱水生成肽
（3）呈色反应：印三酮反应、羰氨反应
第三节蛋白质的分子结构
一蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸排列顺序
二蛋白质的空间结构
1 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。二级结构的常见类型α-右手螺旋、β-折叠、无规卷曲、U型回折。
2 蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团
相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
3 蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性；
维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；
三.蛋白质的结构与功能的关系
<1>每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。
<2>蛋白质的结构决定了蛋白质的功能。
<3>蛋白质的功能直接由其高级结构（构象）决定。例子，蛋白质的变性现象。
<4>蛋白质的一级结构决定高级结构（构象），因此，最终决定了蛋白质的功能。例子，人工合成胰岛素，A、B链分别合成，等比例混合后就有活性。而生物合成胰岛素则是先合成一条长肽链，形成正确的二硫键，而后再剪去中间的C肽才形成胰岛素的。草图显示。
第四节蛋白质的理化性质
1：两性离解和等电点：在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳(Electrophoresis)。蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。
2：蛋白质的高分子性质：由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。
蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。
3：蛋白质的沉淀：
可逆沉淀：在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。一般是在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。（可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。）
不可逆沉淀：在蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了。由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。
4：蛋白质变性：蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性(denaturation)。
变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。
5：蛋白质的紫外吸收：大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三
种氨基酸的在280nm 附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。
6：蛋白质的颜色反应：可以用来定量定性测定蛋白质
双缩脲反应：红色，λm＝540nm
黄色反应：与HNO3的反应，生成硝基苯，呈黄色。皮肤遇到HNO3的情况，白→黄→橙黄。
米伦氏反应：与HgNO3 或HgNO2的反应，呈黄色，原理同上。
与乙醛酸的反应：红色，Trp的吲哚基的特定反应。
坂口反应：红色，Arg的胍基的反应。
福林反应：蓝色，是Tyr的酚基与磷钼酸和磷钨酸的反应。
印三酮反应：紫红色
Pauly反应：樱红色，His的咪唑基双缩脲反应、印三酮反应、福林-酚试剂反应
氨基酸巧记
1．碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。→碱：赖精组→拣来精读（其中赖氨酸含双氨基，也是其呈碱性原因）
2．酸性氨基酸：谷氨酸、天门冬氨酸。→酸：谷、天→三伏天（另谷、天冬氨酸都有双羧基，也是呈酸原因）
3．必需氨基酸：缬、异亮、亮、苯丙、蛋（甲硫）、色、苏、赖氨酸→借一两本淡色书来4．支链氨基酸：缬、异亮、亮→支：缬、异亮、亮→只借一两（即必须氨基酸记法中的前三个）
5．芳香族氨基酸：酪、苯丙、色氨酸→芳香：酪、苯、色→芳香老本色（其实蛋白质在280nm 处最大光吸收就是由于色氨酸的吲哚环、酪氨酸的的酚基、苯丙氨酸的苯环，在氨基酸中色氨酸的280nm处吸收峰最大）
6．一碳单位来源的氨基酸：甘、丝、组、色氨酸→碳：甘、丝、组、色→（惊）叹: 敢吃*舌
7．含硫氨基酸：半胱、光、蛋（甲硫）氨酸→硫：半、光、蛋→留帮光蛋
8．生酮氨基酸：亮、赖氨酸→酮：亮、赖→同亮来→同样来
9．生糖间生酮：异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→一本落色书（除去8、9所说的就是生糖氨基酸了吧）
10.不参与转氨基的氨基酸：羟脯、脯、甘、苏、赖氨酸→抢不（抢）甘肃来的？（呵呵，很矛盾呀）
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学知识重点文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]
生物化学知识重点 第一章绪论 1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。 2.生物化学研究的内容大体分为三部分： ①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控 第二章糖类化学 1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。 2.单糖的分类： ①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖...... ②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。 3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。 4.甘油醛是最简单的单糖。 5.两种环式结构的葡萄糖： 6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图） CH 2OH CH 2 OH O O OH HOCH 2 O OH HOCH 2 O OH HO OH OH HO OH OH OH OH OH OH H
α-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-核糖 β-D-脱氧核糖 7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。 8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。 9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等； 杂多糖以糖胺聚糖最为重要。 10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。糖原分为肝糖原和肌糖原。 11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。 第三章脂类化学 1.甘油 脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸（根据C原子数目分类） 脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸（根据是否含有碳-碳双键分类） 类脂：磷脂、糖脂和类固醇 2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。 3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。 4.脂肪又称甘油三酯。右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式： 5.皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。 CH2- OH CHOOC-R 1
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径：
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体
○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循 环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生化考研复习题 第一章蛋白质化学 1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。 （1）在低pH值时沉淀。 （2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。 （4）加热时沉淀。 2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。 （1）测定小肽的氨基酸顺序。 （2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）. （3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。 （5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。 3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。 4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？ 6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。 9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为： 肌红蛋白（马心肌）16900 过氧化氢酶（马肝）247500 细胞色素C（牛心肌）13370 肌球蛋白（鳕鱼肌）524800 糜蛋白酶元（牛胰）23240 血清清蛋白（人）68500
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH