XX省高等教育自学考试大纲
02634生物化学（二）
江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求
（一）课程性质和特点
生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。
人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。
（二）本课程的基本要求
生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。
食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。
本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握：
第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点）
第十五章核酸的研究方法
第十六章抗生素
第十七章激素
第十九章代谢总论
第二十章生物能学（掌握ATP在能量转运中的地位和作用）
第二十七章光合作用
第三十二章生物固氮
第三十五章DNA重组
通过对本课程的学习，要求应考者对生物化学总体上应达到以下要求：
1、掌握蛋白质、酶、核酸和维生素的理化性质，结构功能；了解生物膜的结构和功能。
2、重点掌握糖、脂分解代谢和合成代谢，了解氨基酸分解和合成代谢的公共途径；了
解核苷酸的分解代谢和合成代谢；掌握核酸的合成和蛋白质生物合成过程；
3、掌握生物氧化的概念、特性记代谢调节基本理论。
（三）本课程与相关课程的联系
生物化学从分子水平阐述生命现象的本质，是食品科学工程专业课程的重要基础课。生物化学的学习为后续课程：微生物学、食品营养与食品卫生学、食品工艺学、食品化学、食品酶学和食品毒理学等打下扎实基础。本课程力求介绍生物化学中的普遍科学理论与基本研究方法，旨在提高学生在今后新产品和新资源的开发与研究上有良好的理论指导和实验研究方法。
二、课程内容与考核目标
第一章蛋白质化学（课本中3-7章）（一）课程内容
这部分内容包括课本氨基酸（第三章）、蛋白质的共价结构（第四章）、蛋白质的三维结构（第五章）和蛋白质的分离纯化和表征(第七章)。
（二）学习要求
要求通过对本章的学习能掌握20中基本氨基酸的特点，等电点，掌握蛋白质的一级结构和空间结构特征，掌握蛋白质的理化性质以及分离纯化方法。
（三）考核知识点和考核要求
1.1蛋白质概念
[1]领会⑴．蛋白质的化学组成
[2]掌握：⑴．20种氨基酸的英文缩写，特殊氨基酸的理化性质
⑵．蛋白质水解的特点
[3] 熟练掌握：⑴．必需氨基酸的概念
1.2蛋白质的结构
[1]领会⑴．全面领会蛋白质一级结构的内涵
[2]掌握：⑴．蛋白质的空间结构
⑵．蛋白质水解的特点
[3] 熟练掌握：⑴．α-螺旋和β-折叠
⑵．结构域的概念
1.3蛋白质的重要性质
[1]领会⑴．蛋白质的沉淀作用
[2]掌握：⑴．蛋白质的变性和变构作用
⑵．蛋白质的紫外吸收性质
[3] 熟练掌握：⑴．蛋白质的胶体性质，
⑵．两性解离和等电点
1.4蛋白质的分离、纯化和表征
[1]领会⑴．蛋白质分子的大小与形状
[2]掌握：⑴．蛋白质分离纯化的一般原则
⑵．蛋白质分离纯化方法
[3] 熟练掌握：⑴．盐溶、盐析的概念
⑵．透析的方法
第二章酶（课本中8、9、10章）（一）课程内容
这部分内容包括课本酶通论（第八章）、酶促反应动力学（第九章）、酶的作用机理和酶的调节（第十章）。
（二）学习要求
通过学习了解酶的催化特点、酶的结构特征，酶动力学反应以及酶工程的基本知识，重点掌握酶为什么具有高效性和专一性。
（三）考核知识点和考核要求
2.1酶的概述
[1]领会：⑴．酶的概念
[2]掌握：⑴．酶催化作用特点
⑵．酶的命名
[3] 熟练掌握：⑴．酶与非生物催化剂的共性
2.2酶的化学本质和结构
[1]领会：⑴．酶的化学本质
[2]掌握：⑴．酶分子的结构特点
⑵．核酶与抗体酶
[3] 熟练掌握：⑴．酶的活性中性
2.3酶的催化作用机制
[1]领会：⑴．与酶催化作用有关的因素
[2]掌握：⑴．诱导契合学说和锁钥假说
⑵．酶的中间产物学说
[3] 熟练掌握：⑴．温度对酶活性的影响
2.4 酶反应动力学
[1]领会：⑴．酶反应速度的测定
[2]掌握：⑴．底物浓度、酶浓度、激活剂和抑制剂对酶反应速度的影响
⑵．温度、pH对酶促反应的影响
[3] 熟练掌握：⑴．米氏方程的应用可逆抑制剂类型及特点
2.5 酶活力的测定
[1]领会：⑴．酶活力、酶单位、比活力的概念
[2]掌握：⑴．酶活力测定法
[3] 熟练掌握：⑴．酶分离纯化的一般原则和注意事项
2.6 酶的分离、纯化及酶的固定化
[1]领会⑴．酶活力、酶单位、比活力的概念
[2]掌握：⑴．酶活力测定法，固定化酶的制备方法
[3] 熟练掌握：⑴．酶分离纯化的一般原则和注意事项
第三章维生素与辅酶（课本中11章）
（一）课程内容
本章介绍维生素的结构、性质和功能以及相关的辅酶；维生素缺乏时相关的缺乏病。重点：脂溶性维生素与缺乏病；B族维生素与辅酶的关系。
（二）学习要求
了解维生素的结构，重掌握维生素的结构特征、活性形式以及构成的辅酶的功能，重点掌握维生素的缺乏症。
（三）考核知识点和考核要求
[1]领会：⑴．维生素的概念
[2]掌握：⑴．维生素的分类，脂溶性和水溶性维生素的缺点
⑵．维生素的活性形成、功能以及构成的辅酶形式
[3] 熟练掌握：⑴．各维生素的缺乏症
⑵．构成的辅酶形式
第四章核酸化学（课本中12、13和14章）
（一）课程内容
本章包括课本的核酸通论（第十二章）、核酸的结构（第十三章）和核酸的物理化学性质（第十四章）。
（二）学习要求
核酸是生物体内有一类与遗传密切相关的生物大分子。掌握核酸的化学本质，区别碱基、
核苷、核苷酸与多核苷酸之间在化学结构上的差别及其相互关系。重点：碱基、核苷、核苷酸、DNA和RNA的结构、性质和功能。难点：单核苷酸的两性解离，DNA和RNA的空间结构。
（三）考核知识点和考核要求
4.1 核酸的组成
[1]领会：⑴．核酸的类别、分类和功能
[2]掌握：⑴．核苷酸的结构
⑵．核酸在食品中的应用
[3] 熟练掌握：⑴．DNA和RNA组成、结构及功能的异同点
⑵．核苷酸的组成
4.2 核酸的结构
[1]领会：⑴．核酸（DNA和RNA）的一级结构
[2]掌握：⑴．DNA的三级结构
⑵．tRNA的二三级结构特点
[3] 熟练掌握：⑴．DNA的二级结构
⑵．原核和真核mRNA的结构特征
4.3 核酸及核苷酸的性质
[1]领会：⑴．一般理化性质
[2]掌握：⑴．紫外吸收性质
⑵．核酸和核苷酸的两性解离
[3] 熟练掌握：⑴．核酸的变性和复性
⑵．核酸的杂交
第五章糖代谢（课本中1、22、23、25和26章）
（一）课程内容
这部分内容包括课本的第一章糖类、第二十二章糖酵解作用、第二十三章柠檬酸循环和第二十五章磷酸戊糖途径及其他代谢途径和第二十六章糖原的分解与合成。
（二）学习要求
了解和掌握新陈代谢概念，在学习糖类化学的基础上，掌握糖在生物体内的主要代谢途径和能量转换规律。重点：糖酵解与糖的有氧氧化过程及其有关的能量计算。难点：糖的降解与产能的关系。
（三）考核知识点和考核要求
5.1 新陈代谢概述
[1]领会：⑴．新陈代谢的概念
[2]掌握：⑴．新陈代谢的特点
⑵．代谢的发生过程
2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用，生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的，固氮酶是一种多功能氧化还原酶，除了还原N2外，还能与许多( )作用，还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后，植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中，它的辅酶有两种，即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成( )氨酸，然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容：氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上，生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下，脱氨基生( )，同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段，第一阶段需要( )形成
APS(或PAPS)，第二阶段需要( )载体，最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中，氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中，精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同，氨基酸可分为： ①谷氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) ，共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( )，共同碳架是( ); ③丙氨酸族，包括( )、( ) 、( )，碳架来源是( ); ④丝氨酸族，包括( )、( )、( )，碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸，包括( )、( )、( ) ，合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂，主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~，…)属氨基酸( )降解方式，它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ，它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( )，色氨酸经羟化，脱羧后生成( ) ，它们
《食品添加剂》教学大纲 课程名称：食品添加剂 适用专业：食品科学与工程专业（本科） 执笔人：彭芳刚 一、课程学时及学分 总学时：36学时，其中理论学时：28学时，实践学时：8学时 学分：1.5学分 二、课程概述 《食品添加剂》是一门介绍各类食品添加剂的性质、性能、毒性使用方法及应用范围的学科，与有机化学、物理化学、食品生物化学、食品加工工艺学、食品毒理学等学科都有着紧密的联系。 本课程分六篇对食品添加剂进行介绍食品。第一篇绪论部分参考国内外食品添加剂相关法律法规，介绍了食品添加剂的定义、分类、安全及科学管理等基础知识。第二篇至第六篇根据我国GB2760允许使用的食品添加剂，按照功能特性分为食品保存剂、食品色泽调节剂、食品风味调节剂、食品质构改良剂、其他食品添加剂分篇介绍，重点介绍各种食品添加剂的理化性质、使用方法及应用范围。 通过本课程的学习，使学生掌握食品添加剂的相关法律法规以及各类食品添加剂的作用机理，同时熟悉常用食品添加剂的性质、性能、毒性、使用方法及应用范围，为培养食品研发、质量控制等方面的科技人才打下基础。
三、学时分配
四、教学内容及要求 第一篇绪论 教学内容： 1、食品添加剂概述 2、食品添加剂的安全性 3、食品添加剂法律法规 教学要求： 1、理解食品添加剂的定义、分类及作用 2、理解食品添加剂的安全性评价及分析 3、了解国内外食品添加剂相关法律法规 第二篇食品保存剂 第一章食品防腐剂 教学内容： 1、食品防腐剂概述 2、食品防腐剂各论 3、防腐剂在食品工业中的应用 教学要求： 1、掌握防腐剂的作用机理 2、熟悉常用防腐剂的作用机理、抑菌范围、适宜pH、安全性等。 3、掌握防腐剂的使用注意事项 第二章食品抗氧化剂 教学内容： 1、脂类自动氧化机理 2、抗氧化剂作用机理 2、抗氧化剂各论 3、抗氧化剂在食品工业中的应用 教学要求： 1、了解脂类自动氧化机理 2、掌握抗氧化剂作用机理 3、熟悉常用防腐剂的理化性质、作用机制、使用方法及应用范围。 4、掌握防腐剂的使用注意事项 第三篇食品色泽调节剂 第一章着色剂
《生物化学》考试大纲 课程名称：生物化学( biochemistry ) 课程性质：必修课 学时分配：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54 适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次 第一章蛋白质的结构与功能 学习目的和要求： 掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸，。肽键与肽链，医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核要求 1、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。 2、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用：分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲：蛋白质的序列分析 第二章核酸的结构与功能 学习目的和要求： 掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能，了解DNA 的理化性质及其应用。
考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能 考核要求 1、识记：碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结 构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念 2、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用：DNA 的理化性质及其应用。 4：超纲：核酸的杂交 第三章酶 学习目的和要求：掌握酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。酶促反应动力学基本内容：温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米 氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响，熟悉酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念，酶的命名与分类。 考核知识要点 1、酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性：酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。 3、酶促反应的机制：活化能；诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容：温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类：维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节：多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。
2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)
A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构
《功能性食品》课程教学大纲 课程名称(英文)：Functional Food 课程代码： 课程类别：(专业课) 学时：48 学分：3 考核方式：考试 适用对象：食品营养与检测专科专业 一、课程简介 本课程是食品专业方向学生的一门专业课。功能性食品被誉为“21 世纪的食品”，它是当今食品科学与工程研究领域的前沿学科，涉及到化学、生化、医学、药学、食品工程等众多学科。 通过本课程的学习，使学生掌握和了解功能性食品的概念和发展，将前面所学的基础课程和专业课程知识综合运用，利用我国食品资源、结合我国国情来研究和开发出保障人类健康的功能性食品，成为功能性食品研究、开发、管理、生产等方面的专业人才。 二、教学目的及要求 1、系统地学习和理解与功能性食品科学相关的基础知识； 2、了解或掌握各类功能性因子或成分的生理功能； 3、了解各类功能性食品资源的特点； 4、了解或掌握各类功能性食品的作用机制； 5、理解和掌握功能性食品的设计原则； 6、了解我国各类功能性食品的评价方法； 7、为学生从事有关功能性食品的生产、科学研究和产品创新打下基础。 三、与其它课程的关系 功能性食品学，是食品科学与预防医学相关内容相互融合而成的一门综合科学，涉及功能性食品生物化学、营养学、生物学、工程学和管理学等内容，是食品科学与工程及相关专业的专业选修课程。 四、教学内容 第一章绪论 （一）目的与要求 了解功能性食品的研究、应用及市场状况。 （二）教学内容： 1．掌握功能性食品的概念或定义； 2．了解功能性食品的演替过程； 3．了解功能性食品基本特征及分类； 4．了解我国功能性食品的发展现状及发展趋势。 第二章功能因子
《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质 重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物； 重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜
1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握：酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念，酶原激活实质 中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用； 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能 重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解
动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），
（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅 酶A须经过 （1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）
02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
食品生物化学教学大纲集团标准化办公室：[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]
课程编号09054206： 《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业 总学时：48学分3 开课单位：生命科学系课程负责人：呼凤兰 执笔人：呼凤兰审核人：高平 一、课程性质.目的和任务： 《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学，使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能，掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化，理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律，培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力，为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。 二、教学基本要求 要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能；掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学；掌握糖类分解代谢，脂肪酸费解和合成代谢，DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程；掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理；掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。 三、教学内容、目标要求与学时分配 第一章绪论 教学内容： 食品生物化学的研究对象；学习食品生物化学的意义；如何学习食品生物化学；新陈代谢概论 目标及要求： 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务； 2、掌握食品的概念，了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。 教学重点及难点：生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容 课时分配：2课时 第二章食品物料重要成分化学
生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容 把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础，要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。 二、试题模式及所占比例 生物化学考试总分150分，分概念题和叙述题两个方面，其中概念题占60－70％，叙述题占30－40％，概念题包括：选择题（单选，约占20%）、填空题（约占7%）、正误判定题（约占10%）、说明符号（约占7%）、名词概念（约占20%）；叙述题包括：叙述题、运算
题和问答题（以叙述题和问答题为主，少量运算题）。 三、复习重点 糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢；遗传信息传递的化学基础。 四、课程复习大纲 第1章糖和结合糖 本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能 1．1 单糖 1．1．1单糖的结构 1．1．2单糖的性质 1. 1．3单糖的重要衍生物 1．2 结合糖 1．2．1肽聚糖 1．2．2糖蛋白 1．2．3蛋白聚糖 第2章脂 本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能 2．1三脂酰甘油 2．1．1脂肪酸 2．1．2三脂酰甘油的理化性质 第3章蛋白质 本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质一级结构和测定，二级结构和高级结构及与功能的关系
3．1 蛋白质概论 3．1．1蛋白质的化学组成及分类 3．1．2蛋白质分子的构象 3．2 氨基酸 3．2．1氨基酸的结构 3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质 3．2．4氨基酸的化学性质 3．2．5氨基酸的分离和分析 3．3 肽 3．3．1肽和肽键的结构 3．3．2肽的重要性质 3．4 蛋白质一级结构 3．4．1蛋白质的结构层次 3．4．2蛋白质一级结构 3．4．3蛋白质一级结构测定 3．4．4蛋白质一级结构与生物功能 3．5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3．5．1肽链的构象 3．5．2蛋白质二级结构的差不多类型 3．5．3超二级结构 3．5．4纤维状蛋白质
动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？
答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱
6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。
XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二） 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
功能性食品教学大纲
《功能性食品》课程教学大纲 课程名称(英文)：Functional Food 课程代码： 课程类别：(专业课) 学时：48 学分：3 考核方式：考试 适用对象：食品营养与检测专科专业 一、课程简介 本课程是食品专业方向学生的一门专业课。功能性食品被誉为“21 世纪的食品”，它是当今食品科学与工程研究领域的前沿学科，涉及到化学、生化、医学、药学、食品工程等众多学科。 通过本课程的学习，使学生掌握和了解功能性食品的概念和发展，将前面所学的基础课程和专业课程知识综合运用，利用我国食品资源、结合我国国情来研究和开发出保障人类健康的功能性食品，成为功能性食品研究、开发、管理、生产等方面的专业人才。 二、教学目的及要求 1、系统地学习和理解与功能性食品科学相关的基础知识； 2、了解或掌握各类功能性因子或成分的生理功能； 3、了解各类功能性食品资源的特点； 4、了解或掌握各类功能性食品的作用机制； 5、理解和掌握功能性食品的设计原则； 6、了解我国各类功能性食品的评价方法； 7、为学生从事有关功能性食品的生产、科学研究和产品创新打下基础。 三、与其它课程的关系 功能性食品学，是食品科学与预防医学相关内容相互融合而成的一门综合科学，涉及功能性食品生物化学、营养学、生物学、工程学和管理学等内容，是食品科学与工程及相关专业的专业选修课程。 四、教学内容 第一章绪论 （一）目的与要求 了解功能性食品的研究、应用及市场状况。 （二）教学内容： 1．掌握功能性食品的概念或定义； 2．了解功能性食品的演替过程； 3．了解功能性食品基本特征及分类； 4．了解我国功能性食品的发展现状及发展趋势。
811《生物化学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 掌握蛋白质一级结构的测定方法 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点 掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学 了解酶的概念 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制 了解酶的分离提纯基本方法 熟悉酶的国际分类（第一、二级分类） 了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法 了解抗体酶、核酶的基本概念 掌握固定化酶的方法和应用 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病 了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素 了解激素的类型、特点 理解激素的化学本质和作用机制 了解常见激素的结构和功能 理解第二信使学说
8.新陈代谢和生物能学 理解新陈代谢的概念、类型及其特点 了解高能磷酸化合物的概念和种类 理解ATP的生物学功能 掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序 掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢 全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程 了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶 掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点 了解光合作用的总过程 理解光反应过程和暗反应过程 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成 全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白 理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶 掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算 掌握脂肪的合成代谢 理解脂肪酸的生物合成途径 了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢 了解外源核酸的消化和吸收 理解碱基的分解代谢 理解核苷酸的分解和合成途径 掌握核苷酸的从头合成途径 了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA，RNA和遗传密码 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类 掌握DNA复制的特点 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点 掌握DNA的损伤与修复 全面了解RNA转录与复制的机制 掌握转录的一般规律 掌握RNA聚合酶的作用机理 理解原核生物的转录过程 掌握启动子的作用机理 了解真核生物的转录过程 理解RNA转录后加工过程及其意义 掌握逆转录的过程 理解RNA的复制
一．绪论与酶 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 ２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说
D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题（每小题1分，共20分）在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案，并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为（） A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键？（） A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使（） A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3'，基因中相应片段模板链的序列是（） A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的（） A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中，直接生成草酰乙酸的酶是（） A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是（） A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指（） A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括（） A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )
《食品加工技术》教学大纲 课程名称：食品加工技术 学时：共72学时，理论课程46学时，实验课26个学时 适用专业：食品营养与检测 教材和参考书：《食品加工技术》、《食品工艺学》 一、课程学时分配 理论课课时分配
实验课课时分配 （一）课程性质 本课程是一门重要的专业基础课，主要介绍了各类食品的加工技术和加工原理等方面的知识。本课程是一门理论实训一体化的专业课，通过对本课程的理论学习和实训技能练习，使学生在获得广泛理论知识的基础上，掌握常见食品加工技术的基本专业技能，培养应用型的的食品专业技术人才。本课程共计72学时，其中理论讲授46学时，实验26时。 （二）课程任务 本课程的目的和任务是： 使学生掌握食品加工基本技术和加工原理，在参教学过程中，能够理论联系实际，指导生产，解决生产中的实际问题。 三、课程内容和教学要求 专业培养目标：培养能从事食品生产技术管理、产品开发、资源利用、工程设计等工作的高级技术应用性专门人才。 专业核心能力：食品生产与开发的能力。 专业核心课程与主要实践环节：食品生物化学、食品微生物、食品分析、果蔬贮藏与加工工艺、畜产品加工工艺、发酵食品工艺、焙烤制品工艺、饮料工艺、实习训练，等 就业面向：食品加工领域的生产与管理工作。
四、主要教学章节 绪论 一、食品加工概述 二、食品加工技术发展现状及趋势 项目一果蔬食品加工技术任务一罐制品加工技术 一、罐制品加工基本原理 二、罐藏容器 三、果蔬罐头加工技术 四、常见的质量问题与控制 专项实训一糖水桃罐头的制作 任务二干制品加工技术 一、干制品加工基本原理 二、干制方法与设备 三、干制技术 四、干制品的包装与贮藏 专项实训二干制胡萝卜粒的制作 任务三糖制品加工技术 一、糖制品加工基本原理 二、糖制品分类
《生物化学》考研大纲 一、考试科目简介 《生物化学》是在分子水平上研究生物体的化学成分（结构、性质、功能）和这些成分在生命过程中变化规律的一门学科。它的发展不仅从理论上深刻揭示了生命活动的化学本质，而且已广泛渗透和应用在基因工程、蛋白质工程、发酵工程、酶工程等现代生物技术中，在生物科学等领域发挥着越来越重要的作用。 《生物化学》研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能，掌握各类生化物质代谢的基本途径、各途径之间关系及调控方法，理解基因工程的基本理论，关注生物化学研究热点，跟踪生物化学发展前沿，能综合运用所学的知识分析和解决相关问题。 二、考试内容 第一章绪论 生物化学发展简史 当代生物化学研究的主要内容 生物化学研究热点、发展前沿 第二章糖 糖的概念和分类 糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 几种常见糖的结构和特性（葡萄糖、半乳糖、果糖、蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖、淀粉、糖原） 第三章脂类 脂质的类别、功能 重要脂肪酸、重要磷脂的结构 甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 生物膜的化学组成和结构 第四章蛋白质化学 蛋白质的元素组成 20种氨基酸的分类、简写符号；必需氨基酸种类 肽相关知识 氨基酸的理化性质及主要化学反应 蛋白质的结构（一级、二级、结构域、超二级结构、三级、四级结构的概念及形式、化学键） 蛋白质一级结构序列的测定 蛋白质的结构与功能之间的关系 蛋白质的理化性质，蛋白质的变性作用 蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用 第五章核酸化学 核酸的组成与类别 核苷酸的结构 DNA双螺旋结构要点、功能 RNA的分类及各类RNA的结构特点、生物学功能 核酸的主要理化性质，核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理 第六章酶学 酶的概念和化学本质，酶的命名和分类 酶的结构与酶的活性 酶的作用特点和机制
湖北省高等教育自学考试课程考试大纲 课程名称：家畜病理学课程代码：02783 一、本课程的性质及设置目的 （一）本课程的性质、地位与任务 家畜病理学是研究动物患病机体的机能、代谢和形态结构变化，阐明疾病的原因、发生和发展规律的一门科学。家畜病理学是动物医学专业必修的专业基础课。它从形态和机能两个方面，研究患病动物生命活动、疾病的发生、发展和结局，从而使考生学会如何认识动物个体及群体所患疾病的本质并运用家畜病理学的理论知识和技能对动物疾病做出诊断。 （二）本课程的基本要求 在学习本课程以前，要求应考生系统掌握动物医学专业必修的各门基础课，如动物学、生物化学、动物生理学、解剖学、组织学等；应掌握疾病原因、发生和发展机理及其发生病变脏器组织的病理变化；对畜禽各系统器官常见病理变化，应掌握其病因、发生机理、病理变化等内容。 （三）本课程与相关课程的联系 家畜病理学是理论性与实践性很强的学科，它是介于家畜解剖及组织胚胎学、家畜生理学、动物学等专业基础课与动物性食品卫生检验、家畜中毒及毒物检验、家畜传染病学、家畜寄生虫学等专业课之间的桥梁课程。 学习本课程应具备的基本知识是：1．动物生理学；2．组织胚胎学。 重点是：1．炎症；2．临床上常见脏器病变的眼观和显微镜下的识别。 难点是：眼观和显微镜下识别病变组织的一致性。 疑点是：从病理学的变化能否对疾病做出诊断。 二、课程内容及考核目标 绪论 (一）自学目的与要求 1．了解： -1-
家畜病理学在兽医科学中的地位 2．掌握： （1）家畜病理学的基本内容 （2）家畜病理学最基本研究方法 （3）学习家畜病理学应树立的观点 3．熟练掌握： （1）家畜病理学的概念 （2）家畜病理学的研究方法及其应用 （二）本章课程内容 第一节家畜病理学的基本内容、家畜病理学在兽医科学中的地位 第二节家畜病理学的研究方法 第三节学习家畜病理学的指导思想和方法 （三）考核知识点 1．家畜病理学的研究方法特别是尸体剖检及临床病理学研究 2、学习家畜病理学的指导思想和方法，掌握学习家畜病理学主要树立的几个观点（四）考核要求 1．识记：家畜病理学的概念 2．领会：尸体剖检的常用方法 3．简单应用：学习家畜病理学主要树立的几个观点 4．综合应用：运用树立的观点，解决畜牧生产实际问题 第一篇家畜病理学总论 第1章疾病概述 （一）自学的目的与要求 1．了解：疾病发生发展的一般规律 2．理解：疾病发生的一般经过、一般机制 3．掌握：疾病发生的原因（内因、外因、诱因） 4、熟练掌握：疾病、潜伏期、前驱期、症状明显期、疾病转归的概念 （二）课程内容 第一节疾病概念 第二节疾病发生的原因 -2-