2019年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲
考试代码:338
科目名称：生物化学
适用专业：生物工程（专业学位）
总分：150分
参考书目：王镜岩朱圣庚徐长法主编，《生物化学》，第三版上下册，高等教育出版社，2002年
考试题型：名词解释（50～60分），简答题（50～60分），问答题（30～50分）
考试内容：
一．氨基酸
蛋白质氨基酸的结构与分类，特殊氨基酸举例，两性解离与等电点，化学性质，光学性，氨基酸的纯化、生产与应用
二．蛋白质
1. 肽：概念、结构与性质，活性肽
2. 蛋白质的一级结构：氨基酸顺序的多样性，一级结构举例及简要表达式，胰岛素，一级结构的测序，一级结构在蛋白质结构中的作用，氨基酸序列与生物进化
3. 蛋白质的高级结构：酰胺平面及其特点，二级结构，超二级结构与结构域，三级结构与构象，维持三级结构的作用力，四级结构，球状与纤维状蛋白质
4. 蛋白质结构与功能：肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能，变构效应，分子病，免疫系统（简介）与免疫球蛋白，肌球/动蛋白结构与功能，蛋白质的结构与功能的进化
5. 蛋白质分离纯化和表征：蛋白质的性质，变性与复性，聚合与沉淀，纯化方法，定性与定量，功能的研究
三．酶
1. 酶通论：酶的概念，酶催化特性，酶的分类与命名，专一性，酶活力及其测定，酶工程简介
2. 酶催化机理：活性中心，催化机理，活化能，催化作用举例，酶活性的调节
3. 酶催化反应动力学：反应速率，底物浓度对反应速率的影响，温度对反应速率的影响，pH对反应速率的影响，激活剂对反应速率的影响，抑制作用及抑制剂对反应速率的影响
四．维生素与辅酶
概念，脂溶性维生素，水溶性维生素，作为辅酶的金属离子
五．核酸
通论，结构及其构象特点，理化性质，生物功能，研究方法
六．新陈代谢
1. 总论：代谢的概念，分解与合成，代谢的特点，生物能学，能量代谢，ATP 与高能磷酸化合物，代谢调节的概念，研究方法
2. 糖酵解：过程，能量计算，调控，丙酮酸的去路
3. TCA循环：丙酮酸脱氢酶系催化的反应，TCA过程，能量计算，调控，TCA 的地位
4．生物氧化：概念，电子传递链，氧化磷酸化与底物磷酸化，ATP合成机制，葡萄糖彻底氧化形成ATP的数量计算，电子传递的抑制
5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径：过程、特点与作用
6. 糖的异生作用：概念、过程及其特点
7. 糖原的分解与合成：磷酸解与水解，生物合成，糖原代谢的调控
8. 脂肪代谢：脂肪的水解，脂肪酸的氧化及能量计算，磷脂的代谢，脂肪酸代谢的调节，脂类的生物合成
9. 蛋白质降解与氨基酸代谢：蛋白质的降解，氨基酸分解代谢，氨基酸分解产物的去路，生糖与生酮氨基酸，一碳单位，氨基酸的合成与调节
10. 核酸的降解和核苷酸代谢：核酸、核苷酸的分解，核苷酸的合成
11. 各物质代谢的联系与调控
七．DNA的复制与修复
DNA复制的特点与规则，复制有关酶，复制过程，DNA的损伤、修复与突变八．RNA的生物合成
转录与翻译的概念，RNA聚合酶，生物合成，转录过程，转录后的加工，RNA 复制，逆转录
九．蛋白质的生物合成
密码子，遗传密码与mRNA，密码子的基本特性，核糖体的结构，多核糖体，tRNA 的作用与氨酰-tRNA合成酶，翻译的过程，翻译后的修饰，信号肽
十．代谢调控
代谢调控概述，代谢的调节水平，酶活性的调节，细胞水平调节，激素与神经系统调节，基因表达的调节
2009年复旦大学生命科学学院研究生招生试题 一、是非题（对○，错╳；每题1分，共30分） 1．一级氨基酸就是必须氨基酸。（错） 2．热激蛋白（Heat shock protein）只存在于真核生物中。（错） 3．某些微生物能用D型氨基酸合成肽类抗生素。（对）4．SDS能与氨基酸结合但不能与核苷酸结合。（对）5．Sanger的最大贡献是发明了独特的蛋白质N末端标记法。（错，还有测序）6．有机溶剂的电介常数比水小使得静电作用增强而导致蛋白质变性。（对） 7. RNaseP中的RNA组分比蛋白质在分子量和空间上都要大得多。（对） 8．有些生物的结构基因的起始密码子是GTG。（对） 少数细菌（属于原核生物）以GUG(缬氨酸)或UUG为起始密码。 最近研究发现线粒体和叶绿体使用的遗传密码稍有差异，比如线粒体和叶绿体以AUG、AUU、AUA 为起始密码子。 9. Pauling提出了肽键理论。（错，H.E.fischer）10．有证据表明大肠杆菌拥有第21个一级氨基酸的tRNA。（对） 11． 4-羟基脯氨酸是在胶原蛋白被合成后脯氨酸上发生的修饰。（对） 12．米氏方程最早是根据实验数据推导的经验公式。（对） 13．酶反应动力学的特征常数Km是指室温下的测定值。（错） 14．人体皮肤上的黑色素是通过氨基酸合成而来。（对，生物蝶呤和酪氨酸） 15．疏水氨基酸残基也会分布在球蛋白的表面。（对） 16. 红血球上存在大量糖蛋白，是为了防止相互碰撞发生融合。（对，负电性） 17. Edman降解是一种内切蛋白质的化学反应。（错，N端外切）18．P450是肝脏中负责解毒的一群酶，其活性的抑制会导致药物反应。（对） 19．α-amanitin只能抑制真核生物蛋白质的合成。（对）20．SDS是蛋白酶K的激活剂。（错） 21．离子通道蛋白通常以数个α螺旋成束状镶嵌在细胞膜中。（对）22．DTT让T aq DNA聚合酶保持活性是通过将所有二硫键打开来达到的。（错） 23. 脂肪酸生物合成的限速步骤是脂肪酸合成酶复合物催化的反应。（错，生物素羧化酶） 24. 胰岛素是抑制脂肪酶活化(抗脂解)的激素。（对） 25. 核苷酸补救途径的特征是所有核苷酸都可以用现成的碱基合成核苷酸。（错，C） 26. 人脑中的γ-氨基丁酸是由谷氨酸代谢产生的。（对） 27. 激素必须与靶细胞的受体结合才能发挥其生物化学作用。（对） 28. 人类有可能继续发现更多的维生素和具有新作用的现有维生素。（对）
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2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考 试科目、参考书目、复习经验 一、招生信息 所属学院：基础医学院 所属门类代码、名称：理学[07] 所属一级学科代码、名称：生物学[0710] 二、研究方向 10 (全日制)脂肪细胞的分化机制 11 (全日制)生物技术药物研制 12 (全日制)棕色脂肪代谢和代谢性疾病防治 13 (全日制)血小板激活机制与抗血小板药物 14 (全日制)糖生物学 15 (全日制)真核细胞的基因调控 16 (全日制)天然活性小分子药物的分子机制研究以及新药筛选 17 (全日制)肿瘤细胞迁移的机制 18 (全日制)出生缺陷的病因及治疗靶点 19 (全日制)肿瘤糖生物学 20 (全日制)肿瘤代谢 21 (全日制)肿瘤微环境和代谢调控 三、考试科目 ①101思想政治理论②201英语一③758细胞生物学(一)④911生物化学(二) 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 （1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。
（2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。 （3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 （1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。 （2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 （3）做笔记要注意分类和编排，便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前，不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份，以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到，但是笔记是独一无二的，笔记是整个复习过程的心血所得，一定要好好保管。
2019年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲 考试代码:338 科目名称：生物化学 适用专业：生物工程（专业学位） 总分：150分 参考书目：王镜岩朱圣庚徐长法主编，《生物化学》，第三版上下册，高等教育出版社，2002年 考试题型：名词解释（50～60分），简答题（50～60分），问答题（30～50分） 考试内容： 一．氨基酸 蛋白质氨基酸的结构与分类，特殊氨基酸举例，两性解离与等电点，化学性质，光学性，氨基酸的纯化、生产与应用 二．蛋白质 1. 肽：概念、结构与性质，活性肽 2. 蛋白质的一级结构：氨基酸顺序的多样性，一级结构举例及简要表达式，胰岛素，一级结构的测序，一级结构在蛋白质结构中的作用，氨基酸序列与生物进化 3. 蛋白质的高级结构：酰胺平面及其特点，二级结构，超二级结构与结构域，三级结构与构象，维持三级结构的作用力，四级结构，球状与纤维状蛋白质 4. 蛋白质结构与功能：肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能，变构效应，分子病，免疫系统（简介）与免疫球蛋白，肌球/动蛋白结构与功能，蛋白质的结构与功能的进化 5. 蛋白质分离纯化和表征：蛋白质的性质，变性与复性，聚合与沉淀，纯化方法，定性与定量，功能的研究 三．酶 1. 酶通论：酶的概念，酶催化特性，酶的分类与命名，专一性，酶活力及其测定，酶工程简介
2. 酶催化机理：活性中心，催化机理，活化能，催化作用举例，酶活性的调节 3. 酶催化反应动力学：反应速率，底物浓度对反应速率的影响，温度对反应速率的影响，pH对反应速率的影响，激活剂对反应速率的影响，抑制作用及抑制剂对反应速率的影响 四．维生素与辅酶 概念，脂溶性维生素，水溶性维生素，作为辅酶的金属离子 五．核酸 通论，结构及其构象特点，理化性质，生物功能，研究方法 六．新陈代谢 1. 总论：代谢的概念，分解与合成，代谢的特点，生物能学，能量代谢，ATP 与高能磷酸化合物，代谢调节的概念，研究方法 2. 糖酵解：过程，能量计算，调控，丙酮酸的去路 3. TCA循环：丙酮酸脱氢酶系催化的反应，TCA过程，能量计算，调控，TCA 的地位 4．生物氧化：概念，电子传递链，氧化磷酸化与底物磷酸化，ATP合成机制，葡萄糖彻底氧化形成ATP的数量计算，电子传递的抑制 5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径：过程、特点与作用 6. 糖的异生作用：概念、过程及其特点 7. 糖原的分解与合成：磷酸解与水解，生物合成，糖原代谢的调控 8. 脂肪代谢：脂肪的水解，脂肪酸的氧化及能量计算，磷脂的代谢，脂肪酸代谢的调节，脂类的生物合成 9. 蛋白质降解与氨基酸代谢：蛋白质的降解，氨基酸分解代谢，氨基酸分解产物的去路，生糖与生酮氨基酸，一碳单位，氨基酸的合成与调节 10. 核酸的降解和核苷酸代谢：核酸、核苷酸的分解，核苷酸的合成 11. 各物质代谢的联系与调控 七．DNA的复制与修复 DNA复制的特点与规则，复制有关酶，复制过程，DNA的损伤、修复与突变八．RNA的生物合成 转录与翻译的概念，RNA聚合酶，生物合成，转录过程，转录后的加工，RNA 复制，逆转录
复旦大学2000年生化考研试题 一. 是非题(1/30) 1. 天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基.( ) 2. 胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67nm( ) 3. 双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大( ) 4. a-螺旋中Glu出现的概率最高,因此poly(Glu)可以形成最稳定的a-螺旋( ) 5. 同一种辅酶与酶蛋白之间可由共价和非共价两种不同类型的结合方式( ) 6. 在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留( ) 7. DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加( ) 8. 有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用的减弱而致( ) 9. RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解( ) 10. RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构( ) 11. 限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶( ) 12. pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷( ) 13. 蛋白质的水解反应为一级酶反应( ) 14. 蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出来的( ) 15. 膜蛋白的二级结构均为a-螺旋( ) 16. 糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质( ) 17. 天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度( ) 18. 人类的必须脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸( ) 19. 膜的脂质由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成( ) 20. 维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素( )
复旦大学 2009年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 考试科目：727|生物化学 一、是非题 1.一级氨基酸就是必需氨基酸。 2.热激蛋白（Heat shock protein）只存在于真核生物中。 3.某些微生物能用D型氨基酸合成肽类抗生素。 4.SDS能与氨基酸结合但不能与核苷酸结合。 5.Sanger的最大贡献是发明了独特的蛋白质N末端标记法。 6.有机溶剂的介电常数比水小使得静电作用增强而导致蛋白质变 性。 7.RNaseP中的RNA组分比蛋白质在分子量和空间上都要大得多。 8.有些生物的结构基因的起始密码子是GTG。 9.Pauling提出了肽键理论。 10.有证据表明大肠杆菌拥有第21个一级氨基酸的tRNA。 11.4-羟基脯氨酸是在胶原蛋白被合成后脯氨酸上发生的修饰。 12.米氏方程最早是根据实验数据推导的经验公式。 13.酶反应动力学的特征常数Km是指室温下的测定值。 14.人体皮肤上的黑色素是通过氨基酸合成而来。 15.疏水氨基酸残基也会分布在球蛋白的表面。 16.红血球上存在大量糖蛋白，是为了防止相互碰撞发生融合。 17.Edman降解是一种内切蛋白质的化学反应。
18.P450是肝脏中负责解毒的一群酶，其活性的抑制会导致药物 反应。 19.α-amanitin只能抑制真核生物的蛋白质的合成。 20.SDS是蛋白酶K的激活剂。 21.离子通道蛋白通常以数个α螺旋成束状镶嵌在细胞膜中。 22.DTT让TaqDNA聚合酶保持活性是通过将所有二硫键打开来达 到的。 23.脂肪酸生物合成的限速步骤是脂肪酸合成酶复合催化物的反 应。 24.胰岛素是抑制脂肪酶活化（抗脂解）的激素。 25.核苷酸补救途径的特征是所有核苷酸都可以用现成的碱基合 成核苷酸。 26.人脑中的γ-氨基丁酸是由谷氨酸代谢产生的。 27.激素必须与靶细胞的受体结合才能发挥其生物化学作用。 28.人类有可能继续发现更多的维生素和具有新作用的现有维生 素。 29.蚕豆病是由于蚕豆中的物质抑制了人体6-磷酸葡萄糖脱氢酶 所致。 30.3-磷酸甘油醛脱氢酶的辅酶是NAD+。 二、名词解释 1.RNAi 2.Kozak consensus
复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题 一．是非题(共30分) 1．天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L／D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。( ) 2．胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周期为67nm。 ( ) 3．双链DNA分子中GC含量越高，Tm值就越大。( ) 4．。—螺旋中Glu出现的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。( ) 5．同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。 ’ ( ) 6．在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。( ) 7．DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。( ) 8．有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。( ) 9．RNA由于比DNA多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。( ) 10．RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。( ) 11．限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。( ) 12．pH8条件下，蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0．5个负电荷。( ) 13．蛋白质的水解反应为一级酶反应。( ) 14．蛋白质变性主要由于氢键的破坏，这一概念是由Anfinsen提出来的。 ( ) 15．膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。( ) 16．糖对于生物体来说，所起的作用就是作为能量物质和结构物质。( ) 17．天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。( ) 18．人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。( ) 19．膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。’( )：20．维生素除主要由食物摄取外，人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。( )；21．激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。’( ) 22．甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。( ) 23．呼吸作用中的磷氧比(P／O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数。( ) 24．人体正常代谢过程中，糖可以转变为脂类，脂类也可以转变为糖。( ) 25．D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广，可以催化氨基酸的氧化脱氨。 ·( ) 26．人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 ( ) 27．人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。( ) 28．胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。( ) 29．哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。( ) 30．THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。 ( ) 二、填空题(共40分)
02生化 1.描述蛋白质α-螺旋和?-折叠两种二级结构的主要异同。 2.简述生物体内酶活性调控的主要机制. 3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程? 4.描述真核生物基因的转录调节的特点. 5.简述DNA损伤常见的修复手段 6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别 7.描述脂肪酸从头合成途径与?氧化途径的主要区别 8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系 9.简述遗传密码的主要特征 名词解释 增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说 2003年生化 名词解释 核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型 一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段 问答 1、生物体内酶活性调控的主要机制 2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程 3、简述DNA损伤的常见修复机制 4、两种联合脱氨作用 5、简述三种RNA的区别 6、简述糖异生和糖酵解的协调调控 7、什么是新陈代谢，生物体为什么要对新陈代谢进行调节 8、画出TCA的过程，简述其生理意义 2004年生化 名词解释 等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶 竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨 问答 1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别 2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系 3、酶的活性部位的特点 4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同 5、DNA双螺旋结构的特点 6、真核生物蛋白质合成的过程 7、真核原核生物转录调控的区别 8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能 2005年生化
名词解释 DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性 限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断 1.描述B-DNA的结构特点 2.什么是PCR?简述其步骤 3.什么是蛋白质变性？变性的实质，特点？ 4.真核生物与原核生物转绿调控的区别？ 5.真核生物翻译过程 6.描述电子传递链过程 7.简述酶的作用机理 8.磷酸戊糖途径/脂代谢（?氧化）其联系?生理学意义？ 9.维生素，氨基酸，糖代谢各代谢途径发生的场所 2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题 一、填空（1.5×30） 1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95，pKˊ(α-COOH)=2.18，pKˊ(ε- NH3+)=10.53，其PI=（）。 2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有（）、（）、（）、（）。 3、乙醛酸循环是在（）或（）中称为（）的细胞器中发生，与TCA循环不同的两种酶是（）和（） 4、蛋白质从生物合成的新生肽链从（）端开始，在mRNA上阅读密码子是从（）到（）端。 5、当T逐渐上升到一定高度时，DNA双链（）称为变性；当T逐渐降低时，DNA两条链（），称为（）。 6、生物体内丙酮酸由葡萄糖转化为（）的过程属于糖酵解，其在细胞中的（）部位进行，在有氧条件下，丙酮酸在（）酶系的作用下可转变为乙酰CoA，从而与（）缩合，进入TCA 循环，循环一次，C6物质变成（）碳物质和放出（）个CO2。 7、EMP途径中三个限速酶分别为（）、（）、（）。 8、肌体内使ADPP形成A TP的主要途径有两种方式，（）与（），以（）为主。 9、一般氨基酸脱羧酶都含有辅酶，此辅酶是（）。 10、1分子12碳的饱和脂肪酸完全氧化降解能产生的A TP分子数为（）。 二、名词解释（4×10） 1、蛋白质的亚基和四级结构 2、聚合链式反应 3、同源蛋白质 4、竞争性抑制 5、β-氧化作用 6、酶原 7、透析 8、一碳单位 9、蛋白质化学修饰10呼吸链 三、简答（42） 1、两种脱氨联合途径（7） 2、遗传密码的主要特征（8） 3、Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile，用胰蛋白酶水解该16肽，可得到那些肽段？（6） 4、什么是全酶？其哪个成分决定了酶催化专一性？辅酶和辅基一般起什么作用？（7） 5、写出Ser、Thr、Pro、Tyr的分子结构式，并简述其R基特征。 6、戊糖磷酸途径的生理意义。 四、问答（23） 1、画出TCA循环，论述其物质、能量、代谢的枢纽作用（12） 2、一个mRNA的部分如下，
复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
暨南大学2017考研真题之712生物化学A 考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。 一、填空题（共15小题，每空1分，共40分） 1. 参与维持蛋白质三维结构的主要非共价键 有：，，和范德华力。 2. 蛋白质上常见的翻译后修饰有，， 和。 3. 氨基酸为兼性分子，用阳离子交换树脂对含有天冬氨酸（pI=2.98），甘氨酸（pI=5.97）和赖氨酸（pI=9.74）的柠檬酸缓冲液（pH=3.0）进行分离纯化，这几种氨基酸的洗脱次序为，甘氨酸 和。 4. 用Bradford法进行蛋白质的定量是因为在结合蛋白质后其 会发生改变。 5. 我们根据酶的命名就可以知道和。 6. 常见的影响酶促反应速度的因素有，， 和。
7. 四氢叶酸又称为，常常作为和合成途径中的一碳单位的供体。 8. DNA分子的互补双链形成的基本二级结构为，而单链RNA分子由于链内互补形成的二级结构的基本单元为。9. 序列互补的DNA在加热变性后降温可以复性，复性的温度主要受，，等因素的影响。 10. 抗生素有的可以抑制核酸的合成，例如，而有些抗生素可以抑制蛋白质的翻译，例如。另外，多黏菌素E是通 过，青霉素则是通过来达到抗菌的作用。11. 以C14标记葡萄糖的C1，经发酵产生CO2和乙醇，C14存在 于分子上。 12. 在糖蛋白中，糖与蛋白质的连接方式主要有，和 。 13. 脂肪酸β氧化生成的乙酰-CoA除了主要进入三羧酸循环氧化以外，还可以，和。 14. 在氨基酸代谢的尿素循环发生在中，所起的作用类似草酰乙酸在柠檬酸循环中的作用。 15. 常见的氨基酸代谢缺陷症如苯丙酮尿症是由于酶缺陷导致，而尿黑酸症是由于酶缺乏导致。
复旦大学2000考研专业课试卷生物化学 一 . 是非题(1/30) 1. 天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基.( ) 2. 胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67nm( ) 3. 双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大( ) 4. a-螺旋中Glu出现的概率最高,因此poly(Glu)可以形成最稳定的a-螺旋( ) 5. 同一种辅酶与酶蛋白之间可由共价和非共价两种不同类型的结合方式( ) 6. 在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留( ) 7. DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加( ) 8. 有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用的减弱而致( ) 9. RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解( ) 10. RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构( ) 11. 限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶( ) 12. pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷( ) 13. 蛋白质的水解反应为一级酶反应( ) 14. 蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出来的( ) 15. 膜蛋白的二级结构均为a-螺旋( ) 16. 糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质( ) 17. 天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度( ) 18. 人类的必须脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸( ) 19. 膜的脂质由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成( ) 20. 维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素( ) 21. 激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物( ) 22. 甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的( ) 23. 呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数( ) 24. 人体正常代谢过程中,糖可以转变为脂类,脂类也可以转变为糖( ) 25. D-氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广,可以催化氨基酸的氧化脱氨( ) 26. 人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质( ) 27. 人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化由一定的作用( ) 28. 胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石( ) 29. 哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外( ) 30. THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生与全程途径( ) 二 . 填空题(40分) 1. 一个典型的分泌蛋白质的信号肽N端1~3个________和C端一段_______ _______组成 2. 糖蛋白中糖恋的主要作用是____________________ 3. DNA的Cot曲线是通过测定____________来作图的 4. 肽链中的甲硫氨酸残基被溴化氰作用后肽链就在_____________被切断,甲硫氨酸残基变成__________________
暨南大学生物化学期末考试试题二 一、名词解释（10分，每题2分） 1．氧化磷酸化 2. Anfinsen原理 3. 糖酵解 4. 别构效应 5. 主动运输 二、写出下列氨基酸的单字母缩写和三字母缩写（10分，每题1分） 1 色氨酸 2 亮氨酸 3 酪氨酸 4 苏氨酸 5 甘氨酸 6 丝氨酸 7 组氨酸 8 天冬酰胺 9 丙氨酸 10 脯氨酸 三、填空题（15分，每题0.5分） 1.蛋白质的结构分为一、二、三、四级结构，其中在二级结构和三级结构之间又存在两个层 次的结构（1）和（2），因此可以说蛋白质的结构可以分为6个层次的结构。 2.稳定蛋白质一级结构的主要作用力是（3），稳定蛋白质二级结构的主要作用力是（4）。 3.稳定蛋白质三级结构的作用力主要来自弱相互作用，包括范德华力、盐键、（5）和（6）。 4.其中（7）对稳定蛋白质三级结构是最重要的。蛋白质的四级结构主要是指蛋白质（8）之 间的相互作用。 5.酶是一类具有催化作用的生物大分子，现在发现绝大多数的酶是蛋白质，但是有一些（9） 也具有催化活性，我们称其为（10）。 6.酶的高效性是指酶能够降低（11），加快反应进行。 7.酶的高效性是因为酶采用邻近效应和定向效应、底物变形和诱导契合、（12）、（13）和（14） 等催化策略。 8.酶的专一性分为两种：（15）和（16）。 9.与酶的专一性有关的假说有两种：（17）和（18）。 10.生物膜是一种脂双层结构，膜蛋白可以分为膜外周蛋白、（19）和（20）。 11.生物膜具有（21）性和（22）性，目前对生物膜性质的描述得到主流认可的是（23）模型。 12.生物膜为细胞提供了一个物资运输的屏障，不同物质的跨膜运输可以分为被动扩散、促进 扩散和主动运输，而参与跨膜运输的膜蛋白主要介导了其中的（24）和（25）两种运输方式。 13.光合作用包括两个反应：光反应和暗反应。在高等植物中，光反应是由两个光反应系统串 联在一起组成的，光系统I中的反应中心是（26），光系统II的反应中心是（27）。 14.光反应能够产生（28）和（29），同时放出（30）。 四、单项选择题（20分，每题1分） 1．下列关于氨基酸的叙述，错误的是： A．酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环； B. 酪氨酸和丝氨酸都含有羟基； C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸； D. 脯氨酸和酪氨酸都是极性氨基酸； E. 组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸
2018年复旦大学高分子科学系高分子化学与物理 [070305]考试科目、 参考书目、复习经验 一、招生信息 所属学院：高分子科学系 所属门类代码、名称：理学[07] 所属一级学科代码、名称：化学[0703] 二、研究方向 01 (全日制)高分子凝聚态物理 02 (全日制)高分子物理化学 03 (全日制)功能高分子和生物大分子 04 (全日制)聚合物材料和加工 05 (全日制)聚合物材料的结构和摩擦学性能 06 (全日制)复杂流体与材料的高性能化 07 (全日制)生物医用高分子材料 08 (全日制)高分子合成化学（活性聚合反应及高分子精密合成） 三、考试科目 01、02、04、05、06、08方向:①101思想政治理论 ②201英语一 ③721物理化学(含结构化学) ④837有机化学或838无机化学和分析化学或854高分子化学与物理 03、07方向组1:①101思想政治理论 ②201英语一 ③721物理化学(含结构化学) ④837有机化学或838无机化学和分析化学或854高分子化学与物理 或组2:①101思想政治理论 ②201英语一
③727生物化学(理) ④872细胞生物学 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 （1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。 （2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。 （3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 （1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。 （2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 （3）做笔记要注意分类和编排，便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前，不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份，以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到，但是笔记是独一无二的，笔记是整个复习过程的心血所得，一定要好好保管。
生化复习重点 第五章脂类代谢 1、了解脂类包括的主要种类及组成特点。 答：脂类是脂肪、类脂总称，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪(fat):三脂肪酸甘油酯或称甘油三酯。生理功能——储能，氧化供能 类脂(lipoid)：胆固醇（CL)、胆固醇酯(CE) 、磷脂(PL)、糖脂(GL) 。生理功能——细胞的膜结构重要组分. TG：１分子甘油＋３分子脂酸。 甘油磷脂：甘油＋２分子脂酸＋１分子磷酸＋含氮化合物 鞘脂：脂酸＋鞘氨醇含磷酸者为鞘磷脂；含糖者为鞘糖脂 2、必需脂酸的定义. 动物机体自身不能合成，需要从食物摄取，是动物体内不可缺少的营养素，主要为多不饱和脂肪酸——亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。 3、脂类消化吸收中胆汁酸盐的作用及消化酶。 （1）是较强的乳化剂 （2）能降低油与水相之间的界面张力，使脂肪及胆固醇酯等疏水脂质乳化成细小微团（3）增加消化酶对脂质的接触面积，有利于脂肪及类脂的消化及吸收。 4、了解几种重要的多不饱和脂肪酸的结构特点、合成及功能 5、甘油三酯分解的主要过程（包括脂肪动员、脂酸活化成脂酰CoA、转运至线粒体的载体及限速酶、脂酸的β氧化）。 （1）脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。 （2）脂酸活化成脂酰CoA：脂酸的活化在线粒体外进行，活化有才能进行分解代谢。内质网及线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶在ATP、CoASH、Mg2+存在的条件下，催化脂酸生成脂酰CoA。 （3）脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体。（脂酰CoA进入线粒体是脂酸β-氧化的主要限速步骤，肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂酸β-氧化的限速酶。） （4）脂酸β-氧化：β-氧化是指脂酸在体内氧化分解是从羧基端β-碳原子开始，每次断裂２个碳原子. 过程——脂酰CoA进入线粒体基质后，酶催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢(生成FADH2)、加水、再脱氢(生成NADH++H+）及硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成１分子比原来少２个碳原子的脂酰CoA和１分子乙酰CoA。 6、酮体的定义、酮体的生成及利用、生理意义。 酮体：是脂酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物。
复旦大学2017年硕士《生物化学》考试大纲生物化学 （一）蛋白质的结构与功能 1.蛋白质的分子组成：蛋白质的基本结构单位；氨基酸的分类；氨基酸的理化性质；多肽与生物活性多肽；蛋白质的分类。 2.蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构；蛋白质的二级结构；蛋白质的三级结构；蛋白质的四级结构。 3.蛋白质的结构与功能的关系：蛋白质的一级结构与功能的关系；蛋白质的空间结构与功能的关系。 4.蛋白质的理化性质：蛋白质的理化性质；蛋白质胶体性质；蛋白质的变性与复性；紫外吸收；茚三酮反应和双缩脲反应。 5.蛋白质的分离、纯化与结构分析：蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理；多肽链中氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。 （二）酶 1.酶的分子结构与功能：酶的作用特点；酶的化学结构；酶的活性中心与催化活性；同工酶。 2.酶的工作原理：酶促反应活化能；酶高效催化作用的机制。 3.酶促反应动力学：底物浓度对反应速度的影响；酶浓度对反应速度的影响；温度对反应速度的影响；pH对反应速度的影响；抑制剂对反应速度的影响；激活剂对反应速度的影响。 4.酶的调节：酶活性的调节；酶含量的调节 5.酶的命名与分类。 6.酶与医学的关系：酶与疾病的发生、诊断及治疗；酶与临床检验及科学研究。 （三）糖代谢 1.糖的消化吸收及其在体内代谢概况：糖的消化与吸收；糖代谢的概况。 2.糖的无氧氧化：糖的无氧氧化过程；糖酵解的调节；糖酵解的生理意义。 3.糖的有氧氧化：糖的有氧氧化过程；糖有氧氧化生成的ATP；糖有氧氧化的调节。 4.磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的反应过程；磷酸戊糖途径的生理意义。 5.糖原的合成与分解：糖原的合成代谢；糖原的分解代谢；糖原的合成与分解的调节；糖原累积症性质、特点及分型。 6.糖异生：糖异生途径；糖异生的调节；糖异生的生理意义；乳酸循环。 7.血糖及其调节：血糖的来源和去路；血糖水平的调节；糖代谢紊乱。 （四）脂质代谢 1.脂质分类与命名及其功能：脂肪；类脂；脂肪酸的分类及命名；几种多不饱和脂肪酸衍生物。 2.脂类的消化和吸收：消化酶类、混合微团、乳糜微粒、甘油一酯合成途径 3.甘油三酯的代谢：甘油三酯的分解代谢；脂肪酸的合成代谢；甘油三酯的合成。 4.磷脂的代谢：甘油磷脂的代谢；鞘磷脂的代谢。 5.胆固醇代谢：胆固醇的合成与调节；胆固醇的转化。 6.血浆脂蛋白代谢：血脂与血浆脂蛋白；血浆脂蛋白代谢。 7脂质代谢紊乱及疾病：酮血症；脂肪肝；高脂蛋白血症血浆脂蛋白代谢紊乱与动脉粥样硬化。 （五）生物氧化 1.体内能量的贮存与利用形式：ATP；磷酸肌酸；氧化磷酸化是最主要的ATP生成方式。 2.电子传递链的组成及功能：氧化呼吸链的组成；线粒体中重要的电子载体；电子传递链中各复合体的组成及功能；电子传递链的电子供体；电子传递链的功能。 3.氧化磷酸化：氧化磷酸化偶联机制；ATP合酶合成ATP；氧化磷酸化偶联部位。
2002生化 1.描述蛋白质α-螺旋和?-折叠两种二级结构的主要异同。 2.简述生物体内酶活性调控的主要机制. 3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程? 4.描述真核生物基因的转录调节的特点. 5.简述DNA损伤常见的修复手段 6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别 7.描述脂肪酸从头合成途径与?氧化途径的主要区别 8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系 9.简述遗传密码的主要特征 名词解释 增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说 2003年生化 名词解释 核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型 一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段 问答 1、生物体内酶活性调控的主要机制 2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程 3、简述DNA损伤的常见修复机制 4、两种联合脱氨作用 5、简述三种RNA的区别 6、简述糖异生和糖酵解的协调调控 7、什么是新陈代谢，生物体为什么要对新陈代谢进行调节 8、画出TCA的过程，简述其生理意义 2004年生化 名词解释 等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶 竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨 问答 1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别 2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系 3、酶的活性部位的特点 4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同 5、DNA双螺旋结构的特点 6、真核生物蛋白质合成的过程 7、真核原核生物转录调控的区别 8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能 2005年生化
名词解释 DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性 限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断 1.描述B-DNA的结构特点 2.什么是PCR?简述其步骤 3.什么是蛋白质变性？变性的实质，特点？ 4.真核生物与原核生物转绿调控的区别？ 5.真核生物翻译过程 6.描述电子传递链过程 7.简述酶的作用机理 8.磷酸戊糖途径/脂代谢（?氧化）其联系?生理学意义？ 9.维生素，氨基酸，糖代谢各代谢途径发生的场所 2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题 一、填空（1.5×30） 1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95，pKˊ(α-COOH)=2.18，pKˊ(ε- NH3+)=10.53，其PI=（）。 2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有（）、（）、（）、（）。 3、乙醛酸循环是在（）或（）中称为（）的细胞器中发生，与TCA循环不同的两种酶是（）和（） 4、蛋白质从生物合成的新生肽链从（）端开始，在mRNA上阅读密码子是从（）到（）端。 5、当T逐渐上升到一定高度时，DNA双链（）称为变性；当T逐渐降低时，DNA两条链（），称为（）。 6、生物体内丙酮酸由葡萄糖转化为（）的过程属于糖酵解，其在细胞中的（）部位进行，在有氧条件下，丙酮酸在（）酶系的作用下可转变为乙酰CoA，从而与（）缩合，进入TCA 循环，循环一次，C6物质变成（）碳物质和放出（）个CO2。 7、EMP途径中三个限速酶分别为（）、（）、（）。 8、肌体内使ADPP形成A TP的主要途径有两种方式，（）与（），以（）为主。 9、一般氨基酸脱羧酶都含有辅酶，此辅酶是（）。 10、1分子12碳的饱和脂肪酸完全氧化降解能产生的A TP分子数为（）。 二、名词解释（4×10） 1、蛋白质的亚基和四级结构 2、聚合链式反应 3、同源蛋白质 4、竞争性抑制 5、β-氧化作用 6、酶原 7、透析 8、一碳单位 9、蛋白质化学修饰10呼吸链 三、简答（42） 1、两种脱氨联合途径（7） 2、遗传密码的主要特征（8） 3、Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile，用胰蛋白酶水解该16肽，可得到那些肽段？（6） 4、什么是全酶？其哪个成分决定了酶催化专一性？辅酶和辅基一般起什么作用？（7） 5、写出Ser、Thr、Pro、Tyr的分子结构式，并简述其R基特征。 6、戊糖磷酸途径的生理意义。 四、问答（23） 1、画出TCA循环，论述其物质、能量、代谢的枢纽作用（12） 2、一个mRNA的部分如下，