第二章蛋白质
一、填空题
1. 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有________________、________________和________________。酸性氨基酸有________________和________________。
2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1)________________是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2)________________和________________是带芳香族侧链的非极性氨基酸。(3)________________是含硫的极性氨基酸。(4)________________或________________是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。(5)在一些酶的活性中心中起作用并含羟基的极性较小的氨基酸是________________。
3. 氨基酸的等电点(pI)是指________________。
4. 脯氨酸与茚三酮反应产生________________色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生
________________色的物质。
5. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定
________________上放出的________________。
6.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的________________、
________________和________________三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。
7. 在α-螺旋中C＝O和N-H基之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以________________排列。
8. 维持蛋白质构象的化学键有________________、________________、________________、
________________、________________和________________。
9. 常用的肽链N端分析的方法有________________法、________________法、________________法和________________法。C端分析的方法有________________法和________________法等。
二、是非题
1.[ ]天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。
2.[ ]亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。
3.[ ]蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。
4.[ ]只有在很高或很低pH时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。
5.[ ]可用8mol/L尿素拆开蛋白质分子中的二硫键。
6.[ ]如果多肽链C-末端的第二个氨基酸不是脯氨酸，则羧肽酶A或B中至少有一种能切下C-末端氨基酸。
7.[ ]脯氨酸不能参与α-螺旋，它使α-螺旋弯曲(bend)，在肌红蛋白和血红蛋白的多肽链中，每一个弯曲处并不一定有脯氨酸，但是每个脯氨酸却产生一个弯曲。
8.[ ]维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
9.[ ]大多数蛋白质的主要带电基团是由它N-末端的氨基和C-末端的羧基组成。
10.[ ]溶液的pH可以影响氨基酸的等电点。
11.[ ]在生理条件下，氧和二氧化碳均与血红蛋白血红素中的二价铁结合。
12.[ ]到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。
13.[ ]疏水作用是使蛋白质空间结构稳定的一种非常重要的次级键。
14.[ ]在蛋白质和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键外，还有二硫键。
三、单选题
1.[ ]下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转?
A.丙氨酸
B.甘氨酸
C.亮氨酸
D.丝氨酸
2.[ ]下列哪种氨基酸有米伦氏(Millon)反应?
A.色氨酸
B.酪氨酸
C.苯丙氨酸
D.组氨酸
3.[ ]下列氨基酸中除哪种外都是哺乳动物的必需氨基酸？
A.苯丙氨酸
B.赖氨酸
C.酪氨酸
D.亮氨酸
4.[ ]下列哪一种氨基酸侧链基团的Pka值最接近于生理pH?
A.半胱氨酸
B.谷氨酸
C.谷氨酰胺
D.组氨酸
5.[ ]有一多肽经酸水解后产生等摩尔的Lys，Gly和A1a.如用胰蛋白酶水解该肽，仅发现有游离的Gly 和一种二肽。下列多肽的一级结构中，哪一个符合该肽的结构?
A.Gly-Lys-Ala-Lys-Gly-Ala
B.Ala-Lys-Gly
C.Lys-Gly-Ala
D.Gly-Lys-Ala
6.[ ]测定小肽氨基酸顺序的最好方法是
A.2，4-二硝基氟苯法(FDNB法)
B.二甲氨基萘磺酰氯法(DNS-Cl法)
C.氨肽酶法
D.苯异硫氰酸法(PITC法)
7.[ ]Sanger试剂是
A.苯异硫氰酸(异硫氰酸苯酯)
B.2，4-二硝基氟苯
C.丹磺酰氯
D.β-巯基乙醇
8.[ ]典型的α-螺旋是
A. B. C. D.
9.[ ]下列有关α-螺旋的叙述哪个是错误的?
A.分子内的氢键使α-螺旋稳定减弱R基团间不利的相互作用使α-螺旋稳定
B.减弱R基团间不利的相互作用使α-螺旋稳定
C.疏水作用使α-螺旋稳定
D.在某些蛋白质中，α-螺旋是二级结构中的一种类型
10.[ ]在生理pH条件下。具有缓冲作用的氨基酸残基是
A.Tyr
B.Trp
C.His
D.Lys
11.[ ]维持蛋白质三级结构主要靠
A.氢键
B.离子键
C.疏水作用
D.范德华力
12.[ ]下列有关β-折叠的叙述哪个是错误的？
A.球状蛋白质中无β-折叠的结构
B.β-折叠靠链间氢键而稳定
C.它的氢键是肽链的C＝O与N－H间形成的
D.α-角蛋白可以通过加热处理而转变成β-折叠的结构
四、名词解释
氨基酸的等电点蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构等电聚焦电泳盐析
五、问答题
1. 什么是蛋白质？简述蛋白质的生物学功能。
2. 什么是蛋白质变性？白质变性特点是什么？
3. 蛋白质α—螺旋结构的特点是什么？
4. 蛋白质β—折叠结构的特点是什么？
参考答案
一填充题
1精氨酸赖氨酸组氨酸天冬氨酸谷氨酸
2 （1）酪氨酸（2）色氨酸，苯丙氨酸（3）半胱氨酸（4）丝氨酸，苏氨酸（5）丝氨酸
3氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值
4 黄紫
5 氨基酸的-NH3+ 质子
6 色氨酸酪氨酸苯丙氨酸
7 直线
8 氢键离子键（盐键）疏水键范德华引力二硫键配位键
9 二硝基氟苯（FDNB）异硫氰酸苯酯（PITC）丹磺酰氯（DNS-Cl）氨肽酶肼解羧肽酶
二是非题
1错，甘氨酸无不对称α-碳原子。
2 对
3 错，蛋白质中的氨基酸有左旋的，也有右旋的。
4 错，在水溶液中氨基酸的非离子化形式从来不会占优势。
5 错，尿素是蛋白质变性剂，它使蛋白质分子中的氢键破坏，但不能拆开二硫键。
6 错，当C端为脯氨酸时，羧肽酶A和B都不能作用。
7对。
8 错，维持蛋白质三级结构最重要的作用力是疏水键（或称疏水作用）。
9 错，蛋白质分子所带的电荷主要来自带电荷的侧链基团。
10 错，氨基酸的等电点式指氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值，溶液的pH值并不影响氨基酸的等电
点。
11错，氧与血红蛋白血红素中的二价铁结合，而二氧化碳与血红蛋白4个亚基的N端氨基结合。
12 错，从蛋白质水解物中分离出来的常见氨基酸有20种左右，但自然界中发现的氨基酸已有200多种。
13 对
14 对
三单选题
1B 、因为是甘氨酸的α-碳上结合了两个氢原子，这样甘氨酸就是没有不对称碳原子，因此也就没有光学活性。在蛋白质中发现的其他所有氨基酸都有光学活性，他们属于L-型即与L-甘油醛相同的那种构型。
2 B、酪氨酸的酚基有米伦氏反应，色氨酸的吲哚环有乙醛酸反应，苯丙氨酸的苯环有黄色反应，组氨酸的咪唑环有波利（Pauly）反应，精氨酸的胍基有坡口（Sakaguchi）反应。
3C 、因为正常的哺乳动物的肝和肾中，存在着苯丙氨酸羟化酶，它是苯丙氨酸羟化成酪氨酸。而题中列出的其他几种氨基酸必须从食物中供给。
4 D 、组氨酸咪唑基的pK a为6.0，最接近于生理pH值。
5 B 、题中所列的多肽经酸水解以后均能产生等摩尔的三种氨基酸。胰蛋白酶水解精氨酸或赖氨酸的羧基形成的肽键。只有（B）经胰蛋白酶水解以后产生一个游离的甘氨酸和一种二肽。
6 D、测定小肽氨基酸序列最好的方法是苯异硫氰酸法。此法的最大优点是苯异硫氰酸和肽链N端氨基酸的α-氨基反应后形成的苯硫氨甲酰肽（PTC-肽），然后在酸性条件下，N端的苯硫氨甲酰肽（PTC-肽）环化形成苯硫乙内酰脲衍生物（PTH-氨基酸）并从肽链上脱落下来，而肽链的其余部分仍是完整的，又可重复上面的反应。蛋白质顺序仪的基本原理就是采用苯异硫氰酸法（亦称Edman讲解法）逐个降解肽链N端的氨基酸而测定氨基酸在肽链中的排列顺序。
7 B、Sanger首先利用2,4-二硝基氟苯与氨基酸、肽或蛋白质的自由α-氨基反应，生成一种黄色的二硝基苯衍生物。
8 C、典型的α螺旋式3.613。表示每圈螺旋包含3.6个氨基酸残基，氢键所封闭的环的原子数是13
9 C、α螺旋是蛋白质二级结构中的一种。它的稳定因素包括（1）-CO基与-NH基之间形成的分子内部的氢键。（2）α螺旋的空间排列减小了R基团之间不利的空间效应。疏水作用对α螺旋结构的稳定性并不重要。α螺旋被脯氨酸和甘氨酸残基所破坏。
10 C 、因His咪唑基的pK a为6.0，在生理pH值条件下有明显的缓冲作用。
11 C 、氢键、离子键、疏水作用、范德华力和二硫键在维持蛋白质的三级结构中共同起作用，但其中疏水作用是维持蛋白质三级结构的重要作用力。
12 A 、β折叠是蛋白质中常见的一种二级结构，在部分球状蛋白质分子中存在或多或少的β折叠。
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 第二章蛋白质 一、填空题 1. 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有________________、________________和________________。酸性氨基酸有________________和________________。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1)________________是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2)________________和________________是带芳香族侧链的非极性氨基酸。(3)________________是含硫的极性氨基酸。(4)________________或________________是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。(5)在一些酶的活性中心中起作用并含羟基的极性较小的氨基酸是________________。 3. 氨基酸的等电点(pI)是指________________。 4. 脯氨酸与茚三酮反应产生________________色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生 ________________色的物质。 5. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定 ________________上放出的________________。 6.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的________________、 ________________和________________三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 7. 在α-螺旋中C＝O和N-H基之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以________________排列。 8. 维持蛋白质构象的化学键有________________、________________、________________、 ________________、________________和________________。 9. 常用的肽链N端分析的方法有________________法、________________法、________________法和________________法。C端分析的方法有________________法和________________法等。 二、是非题 1.[ ]天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。 2.[ ]亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。 3.[ ]蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。 4.[ ]只有在很高或很低pH时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。 5.[ ]可用8mol/L尿素拆开蛋白质分子中的二硫键。 6.[ ]如果多肽链C-末端的第二个氨基酸不是脯氨酸，则羧肽酶A或B中至少有一种能切下C-末端氨基酸。 7.[ ]脯氨酸不能参与α-螺旋，它使α-螺旋弯曲(bend)，在肌红蛋白和血红蛋白的多肽链中，每一个弯曲处并不一定有脯氨酸，但是每个脯氨酸却产生一个弯曲。 8.[ ]维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。 9.[ ]大多数蛋白质的主要带电基团是由它N-末端的氨基和C-末端的羧基组成。 10.[ ]溶液的pH可以影响氨基酸的等电点。 11.[ ]在生理条件下，氧和二氧化碳均与血红蛋白血红素中的二价铁结合。 12.[ ]到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。 13.[ ]疏水作用是使蛋白质空间结构稳定的一种非常重要的次级键。 14.[ ]在蛋白质和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键外，还有二硫键。 三、单选题 1.[ ]下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转? A.丙氨酸 B.甘氨酸 C.亮氨酸 D.丝氨酸 2.[ ]下列哪种氨基酸有米伦氏(Millon)反应? A.色氨酸 B.酪氨酸 C.苯丙氨酸 D.组氨酸 蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。 二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 蛋白质 （一）名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） (二) 填空题 1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 考试范围 一、生物大分子的结构与功能 1.蛋白质 2.核酸 3.酶 二、物质代谢 4.糖代谢 5.脂类代谢 6.氨基酸代谢 7.核苷酸代谢 近三年考试生物化学试题分布情况 内容题量比例 蛋白质结构和功能9 15.8 核酸的结构和功能 4 7 酶10 17.5 糖代谢10 17.5 脂类代谢 3 5 氨基酸代谢10 5 核苷酸代谢 3 5 第一节蛋白质的结构与功能 大纲解读： 1.蛋白质的分子组成 （1）蛋白质的平均含氮量 （2）L-α-氨基酸的结构通式 （3）20种L-α-氨基酸的分类 2.氨基酸的性质 3.蛋白质的分子结构 4.蛋白质结构与功能的关系 （1）血红蛋白的分子结构 （2）血红蛋白空间结构与运氧功能关系 （3）协同效应、别构效应的概念 5.蛋白质的性质 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白样品的平均含氮量 2.L-α-氨基酸的结构通式 3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称 （一）蛋白样品的平均含氮量 1.组成蛋白质的元素及含量 （1）主要元素：碳（50～55%）、氢（6～8%）、氧（19～24%）、氮（16%）、硫（0～ 4%） （2）其他：磷、铁、锰、锌、碘等（元素组成） 2.蛋白质含量测定（测氮法） （1）蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于 6.25克蛋白质。 （2）每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量× 6.25 A型题： 测得某一蛋白质样品（奶粉）含氮量为0.40克，此样品约含蛋白质（）克。 A.2.0 B.2.5 C.3.0 D.3.5 E.4.0 [答疑编号111020801：针对该题提问] 『正确答案』 B 『答案解析』每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量× 6.25＝ 0.40×6.25＝2.5克。 （二）蛋白质的基本组成单位 1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 2.氨基酸通式： 3.存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。甘氨酸的结构式： 4.特殊氨基酸： 脯氨酸（亚氨基酸）结构式： 5.氨基酸分类: （1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸（亚氨基酸） （7种）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 第二章核酸的结构和功能 一、选择题 1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（B）。 A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（D）。 A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（C）。 A、2’，5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’，5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是（A）。 A、有反密码环和3’—端有—CCA序列 B、有反密码环和5’—端有—CCA序列 C、有密码环 D、5’—端有—CCA序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（D）是不正确的。 A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中（A）是正确的。 A、两条单链的走向是反平行的 B、碱基A和G配对 C、碱基之间共价结合 D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧 7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列（C）RNA杂交。 A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物（C）。 A、核糖相同，部分碱基不同 B、碱基相同，核糖不同 C、碱基不同，核糖不同 D、碱基不同，核糖相同 9、下列关于mRNA描述，（A）是错误的。 A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核细胞mRNA在 3’端有特殊的“尾巴”结构 C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 D、原核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是（ B ）。 A、三叶草叶形结构 B、倒L形结构 C、双螺旋结构 D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（C）。 A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力 D范德华力 12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中（A）是不正确的。 A、3'，5'－磷酸二酯键 C、碱基堆积力 B、互补碱基对之间的氢键 第二章蛋白质化学 一、填空题： 1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。 2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。 3、能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是。 4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。 5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。 6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。 7、一个四肽Lys-V al-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。 8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。 9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。 10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。 11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。 13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。 14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。 15、已知下列肽段： (1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu— (2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala— (3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala— (4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-V al— 其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是；在280nm有最大光吸收的是；可能形成二硫键桥的是；α—螺旋中断的是。 二、选择题(只有一个最佳答案)： 1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( ) A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( ) A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( ) A、7.26 B、5.97 C、7.14 D、10.77 蛋白质习题 一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16％。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。 二、填空题 1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不 含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分 子中都含有、、与三种 氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 第二章蛋白质化学 （一）名词解释 1．兼性离子（两性离子）； 2.等电点； 3.构象； 4.蛋白质的变构作用（别构效应）； 5.超二级结构； 6.结构域；7. 蛋白质的三级结构； 8.肽单位 9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein)； 10.Bohr 效应（Bohr effect）；11.蛋白质的二级结构； 12.盐溶与盐析 （二）填充题 1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI 的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。 2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82，pK2 (咪唑基)值是6.00， pK3(α-NH3+)值是9.17，它的等电点是__________。 3.Asp的pK1=2.09，pK2= 3.86，pK3=9，82，其pI等于________。 4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和 _________。其中_______的摩尔吸光系数最大。 5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。 6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。 7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子。 8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。 9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽链之间的肽键形成________来维持。 10.在螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行，每圈螺旋包含_____个氨基酸残基，高度为_______，每个氨基酸残基使螺旋轴上升______，并沿轴旋转______度。 生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸2．肽3．肽键4．肽键平面5．蛋白质一级结构6．α-螺旋7．模序 8．次级键9．结构域10．亚基11．协同效应12．蛋白质等电点13．蛋白质的变性14．蛋白质的沉淀15．电泳 16．透析17．层析18．沉降系数19．双缩脲反应20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。 25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．天冬氨酸 E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸 B．焦谷氨酸 C．亮氨酸 D．丝氨酸 E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的:B A．谷氨酸 B．色氨酸 C．苯丙氨酸 D．组氨酸 E．赖氨酸 第2章核酸的结构与功能 选择题 1．下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA：A A．尿嘧啶 B．腺嘌呤 C．胞嘧啶 D．鸟嘌呤 E．胸腺嘧啶 2．DNA变性是指：D A．分子中磷酸二酯键断裂第二章 蛋白质补充习题及答案
生物化学第一章蛋白质习题含答案
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生物化学习题及答案蛋白质
生物化学名词解释——蛋白质
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