一、氨基酸和蛋白质
1蛋白质的基本机构为氨基酸，氨基酸多为L-α-氨基酸，左边L-α碳-R的名字
2唯一不具有不对称碳原子，即氨基不在左边——甘氨酸
3组成蛋白质的20种氨基酸的分类
①非极性、疏水性氨基酸
包括：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、
两个女人晾一些饼干福饼
②极性氨基酸
没电荷——中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸负电荷——酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸
正点荷——碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
其中：属于芳香族氨基酸的是：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、
属于亚氨基酸的是：脯氨酸
含有巯基的氨基酸：半胱氨酸（极性最强）、甲硫氨酸（蛋氨酸）
③氨基酸分子中有氨基有羧基，能与酸或碱反映，所以它是一种两性电解质
④紫外光吸收，色、酪紫外吸收峰值是280 mm，大多数蛋白质含有这些氨基酸，含量稳定，与蛋白质含量成正比，所以通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
⑤茚三酮反应——氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm 波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
4氨基酸结合键为肽键， COOH+NH3→CO-NH+H2O
5蛋白质结构：
一级排序肽键连：自N端向C端排列。N端有游离氨基，C端有羧基游离
通过肽键连接，是蛋白质性质、功能的基础，
二级结构是一段，右手螺旋靠氢键。二级结构一圈有3.6个氨基酸，右手螺旋方向为外侧
三级结构是亚基：好多链编一起，化学键是疏水键
亚基聚合是四级：并非所有蛋白质都有四级结构，具有四级结构的蛋白质，其亚基没有生物功能，两个一样的亚基叫二聚体，不一样的叫异二聚体。
6蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级是表现功能的形式。
蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必须氨基酸可以互相补充从而提高营养价值7蛋白质构象病：一级不变，织错了。老年痴呆、疯牛病、致死性家族性失眠症。
8蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。
（1）蛋白质变性特点：溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解（2）凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。
（3）蛋白质变性有可复性和不可复性两种。
氨基酸的代谢
1、氨基酸的来源
①消化吸收——蛋白质的消化主要靠胰酶完成，肠道内吸收。
②组织蛋白质分解
③体内合成——非必须氨基酸
必需氨基酸：异、亮、色、苏、苯、赖、蛋、缬（一两色素本来淡些）不能体内合成。
2．氨基酸的一般代谢
（1）转氨酶——转氨酶一个氨基酸的氨基转移到另一种酮酸的上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成酮酸。其辅酶是维生素B6的磷酸酯（磷酸吡哆醛）。转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，又是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径。
（2）氨基酸的脱氨基：
①谷氨酸自己脱——脱氢生成α-酮戊二酸＋NH3+ NADH
②联合脱氨基一起脱——别的氨基酸先转氨基给谷氨酸，再脱，主要在肝肾进行，
——骨骼肌和心肌中主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
（3）α-酮酸的代谢
①合成非必需氨基酸：α-酮酸可再氨基化重新生成相应的氨基酸。
生酮氨基酸包括：亮、赖；生糖兼生酮氨基酸包括异亮、苏、色、酪、苯丙；其余为生糖氨基酸。
②转变为糖和脂肪：α-酮酸可转变为糖和脂肪。
③氧化成H2O及CO2：经三羧酸循环机制进行。
3．氨的代谢
（1）氨的来源3个
①主要来源：氨基酸经脱氨基作用产生的氨
②肠内氨基酸和尿素在肠道细菌、尿素酶作用下产生的氨。肠道产生的氨较多，每日4g
③肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解生成的氨，参与酸碱平衡调节（2）氨的转运
①血氨：机体内代谢产生的氨，以及消化道吸收的氨进入血液，形成血氨。体内血液中的氨浓度很低。主要以无毒性形式——丙氨酸和谷氨酰胺运输。
②丙氨酸—葡萄糖循环：在肌组织中，氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸。丙氨酸经血液运到肝，经联合脱氨基作用释放氨，用于合成尿素；转氨基后生成的丙酮酸经糖异生途径生成葡萄糖。葡萄糖经血液运输至肌组织，沿糖分解途径转变为丙酮酸后，再接受氨基生成丙氨酸。
例如：谷氨酸＋丙酮酸谷丙转氨酶(ALT) α-酮戊二酸+丙氨酸
谷氨酸＋草酰乙酸谷草转氨酶（AST）α-酮戊二酸＋天冬氨酸
③氨是有毒的，脑内的谷氨酸是不能通过血脑屏障的，氨与谷氨酸经合成，生成谷氨酰胺，能从脑、肌肉向肝或肾运氨。在肝或肾，水解成谷氨酸和氨。肝脏合成尿素，在肾脏排出体外。所以谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
（3）体内氨的去路
①合成尿素：在正常情况下，体内的氨主要在肝中通过鸟氨酸循环合成尿素而解毒。
②氨参与非必需氨基酸及嘌呤碱、嘧啶碱的合成。
4、氨基酸的脱羧基——组氨酸脱羧酶不需辅酶，其他需要
①谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸(GABA)为抑制性神经递质
②半胱氨酸经过反应生成牛磺酸，去生成结合型胆汁酸
③组氨酸脱羧生成组胺，是一种强烈的血管舒张剂，并能增加毛细血管的通透性。过敏炎症
④色氨酸→5-羟色氨酸脱羧生成5-羟色胺(5-HT)，脑内的5-羟色胺可作为神经递质，具有抑制作用，精神病；在外周组织，有收缩血管作用。
⑤鸟氨酸脱羧反应生成精脒与精胺，是调节细胞生长的重要物质。合称为多胺类物质。
关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶
⑥苯丙氨酸生成酪氨酸，进一步转变为儿茶酚胺和黑色素
5、一碳单位来源于色、组、甘、丝， CO2不属于一碳单位。一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合而转运和参加代谢，所以四氢叶酸是一碳单位代谢的辅酶和载体。
二、核酸
核酸
1、核糖+碱基+磷酸→核苷酸→核酸（核苷酸是核酸的基本单位）
2、碱基分：ATGCU（腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶）
A=T/U，G=C；A+G=T+C
DNA碱基：ATGC存在于细胞核和线粒体内
RNA碱基：AUGC存在于细胞质和细胞核内
核酸中含量相对恒定的是：磷酸 P。
DNA--- 3、5-磷酸二酯键连接核苷酸，从5开始
一级结构：核苷酸排列顺序，即碱基排列顺序。从5开始
二级结构：双螺旋，两条链平行、反向、互补，DNA半保留复制的基础，一圈含10个碱基对。右手螺旋三级结构：超螺旋
DNA变性：氢键断裂，一级结构不改变
增色效应：紫外吸收波长260nm的光吸收最强，进行定性定量分析
名称功能
核蛋白体RNA(rRNA)核蛋白体组成成分
信使RNA(mRNA)蛋白质合成模板
转运RNA(tRNA)转运氨基酸
不均一核RNA(HnRNA)成熟mRNA的前体
小核RNA(SnRNA)参与HnRNA的剪接、转运
小核仁RNA(SnoRNA)rRNA的加工和修饰
1 mRNA---信使RNA半衰期最短、合成蛋白质的模板，hnRNA经过剪切后成为mRNA
5’-帽子：7-甲基鸟苷（m7G）
3’-尾巴：多聚苷酸（polyA）能增加mRNA的稳定性
三联体密码
2 tRNA---转运RNA，分子量最小搬运氨基酸
(1)tRNA的3’-端为CCA-OH：搬运的部位。
(2)tRNA的二级结构：三叶草，下面的环是反密码环，中间的3个碱基为反密码子与信使对应
(3)三级结构：倒L型。
3 rRNA---核糖体RNA含量最多，RNA中分子量最大的；rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，核糖体蛋白为蛋白质合成场所。
核苷酸代谢
嘌呤核苷酸代谢从头和补救的交叉点—磷酸核糖焦磷酸（PRPP）
1、从头合成原料：天冬氨酸、甘氨酸、磷酸核糖、CO2和一碳单位。
过程：嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的，而不是首先单独合成嘌呤碱然后再与磷酸核糖结合而成的。
2、补救合成利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸。
生理意义为：一方面在于可以节省从头合成时能量和一些氨基酸的消耗
另一方面，某些组织器官，如脑、骨髓等由于缺乏从头合成的酶体系，只能进行补救合成。
3、脱氧核苷酸的生成是在二磷酸核苷水平上，由核糖核苷酸还原酶催化，核糖核苷酸C2上的羟基被氢取代生成。
4、体内嘌呤分解的终产物——尿酸；氨基酸脱氢的产物——尿素
痛风症患者血中尿酸含量升高。临床上常用别嘌呤醇治疗痛风症，这是因为别嘌呤醇能抑制尿酸的生成。遗传信息
传递
一、DNA的生物合成
1、DNA生物合成包括：DNA复制、逆转录；四种原料
DNA复制是以母链DNA为模板，逆转录由RNA为模板。
2、DNA聚合酶有三种：DNA-polⅠ、DNA-polⅡ、DNA-polⅢ；
作用：5’—3’延长脱氧核苷酸链的聚合活性---Ⅲ
3’—5’核酸的外切酶活性---Ⅰ
两者兼有---Ⅱ
3、逆转录催化以mRNA为模板，合成cDNA，cDNA与RNA是互补的。
4、紫外线可引起DNA链上相邻的两个嘧啶碱基发生共价结合，生成嘧啶二聚体—皮肤癌，不能当模版了
5、涉及核苷酸的数目变化的DNA损失形式是插入突变。化学因素，例如某些药物把核苷酸的位置占了
6、镰刀形红细胞贫血患者，其血红蛋白β链N端第六个氨基酸残基谷氨酸被缬氨酸代替。
二、RNA的生物合成
1、转录：以DNA为模板合成RNA
2、原核生物有一个RNA聚合酶，由4种亚基组成：α2、β、β′、δ
真核生物有3种不同的RNA聚合酶：RNA-polⅠ、RNA-polⅡ、RNA-polⅢ，
RNA-polⅡ是真核生物中最活跃的RNA聚合酶。
翻译
1、翻译就是蛋白质生物合成，是以mRNA为模板，一个氨基酸可有多个密码子
起始密码子：AUG，终止密码子：UAA、UAG、UGA。
2、细胞外信号传导通路三条：把信号从细胞外传到里面
(1) 蛋白激酶A通路【PKA通路】：肾上腺素——cAMP——PKA——丝氨酸、苏氨酸
(2) 蛋白激酶C通路【PKC通路】：三磷酸肌醇——Ca2+——PKC——丝氨酸、苏氨酸
(3)酪氨酸蛋白激酶通路【TPK通路】：表皮生长因子——酪氨酸
3、氨基酸的化学修饰：糖基化、羟基化、甲基化、磷酸化、二硫键形成、亲脂性修饰。
其中羟基化生成羟脯氨酸。
4、血浆蛋白中：清蛋白含量最多，电泳速度最快，γ球蛋白最慢
血红素合成关键酶：ALA合成酶
5、Hb由珠蛋白和血红素组成，成人珠蛋白由α2和β2组成，胎儿由α2和γ2组成
6、合成血红素的原料有甘氨酸、琥珀酰CoA和Fe2+；促红细胞生成素（EPO）主要调节血红素。
7、胆固醇合成胆汁酸限速每：7-α-羟化酶
表达
1、基因表达包括基因转录及翻译的过程。从启动子开始。
2、诱导：可诱导基因在一定的环境中表达增强的过程。
阻遏：可阻遏基因表达产物水平降低的过程。就是挡着启动子
3、发生在转录水平，尤其是转录起始水平的调节，对基因表达起着至关重要的作用。
4、RNA聚合酶与基因的启动序列/启动子相结合。
重组DNA技术
1、限制性内切酶：识别、切割。识别DNA的特异序列，并在识别点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。
2、基因载体：又称克隆载体，具有自我复制、表达功能的克隆载体。
3、聚合酶链反应：PCR技术，大量获得、合成DNA。
4、基因治疗：指向有功能缺陷的细胞导入具有相应功能的外源基因，以纠正或补偿其基因缺陷，从而达到治疗的目的。基因治疗包括体细胞基因治疗和性细胞基因治疗。
癌基因与抑癌基因
1、癌基因是指在体外引起细胞转化，在体内诱发肿瘤的基因。
2、病毒癌基因感染宿主细胞能随即整合于宿主细胞基因组。
3、细胞癌基因又称原癌基因。
三、酶
一、酶的组成
1、单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。清蛋白属于单纯蛋白质的酶
结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；
2、辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成全酶，才有催化作用。一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合
3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的局部空间结构。由必须集团组成
4、酶的高效催化是通过降低反应的活化能实现的。
二、酶促反应动力学
1、米氏方程V＝Vmax［S］／Km＋［S］
Km为反应速度V达到最大反应速度Vmax一半时的底物浓度[S]，称米氏常数
Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比，Km增大，Vmax不变。
Km值与酶的浓度无关，Km愈小，酶与底物的亲和力愈大。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8
温度：37—40℃合适的底物
三、抑制剂对酶促反应的抑制作用
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂
1、竞争性抑制：与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。
Vmax不变，Km值增大
非竞争性抑制剂：与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，超重，拖慢最大反应速度Vmax降低，Km值不变
反竞争性抑制剂：仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。
Vmax、 Km均降低
2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。
（1）盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原
（2）肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原
（3）胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原
（4）其余的酶原都是胰蛋白酶激活
3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。
乳酸脱氢酶是四聚体酶。亚基有两型：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。两型亚基以不同比例组成五种同工酶，如LDH1（HHHH)、LDH2(HHHM）等。心肌、肾以LDH1为主，肝、骨骼肌以LDH5为主。
肌酸激酶是二聚体，亚基有M型（肌型）和B型（脑型）两种。脑中含CK1（BB型）；骨骼肌中含CK3（MM 型）；CK2（MB型）仅见于心肌。
四、辅酶的种类及作用
所含维生素辅酶或辅基转移的基团
维生素B1 焦磷酸硫胺素（TPP）醛基
维生素B2 黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）氢原子
黄素腺嘌呤单核苷酸（FMN）
维生素B5 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+/辅酶1) 氢原子
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+/辅酶2）
维生素B6 磷酸吡哆醛氨基
维生素B12 钴胺类辅酶类烷基
泛酸、硫辛酸辅酶A(CoA)、硫辛酸酰基
叶酸四氢叶酸一碳单位
生物素生物素二氧化碳
色甘酸可分解产生尼克酸，这是体内合成维生素的特例
五、酶缺乏对应的疾病：
苯丙氨酸羟化酶缺乏——苯丙氨酸不能转变为酪氨酸，苯丙酮尿症
酪氨酸缺乏——黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，白化病
6磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏——蚕豆病
葡萄糖醛酸转移酶缺乏——新生儿高胆红素血症
谷氨酸被缬氨酸代替——镰刀状贫血
维生素
一、脂溶性维生素
１、维生素A与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。
缺乏可引起夜盲症、干眼病等。
２、维生素D调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。
３、维生素E体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。
４、维生素K与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。缺乏时可引起凝血时间延长。
二、水溶性维生素
1、维生素B1/硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP）是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎。
2、维生素B2/核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。
3、维生素B5/PP/烟酸：包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成维生素PP，体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋）。缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。
4、维生素B12/钴胺素，唯一含金属元素的维生素。参与甲基的转移生成蛋氨酸的反应，缺乏会引起巨幼红细胞性贫血。
5、维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸（ALA）合成酶的辅酶。
6、泛酸/遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）。在体内辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）构成酰基转移酶的辅酶。
7、生物素生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。
8、叶酸以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移，叶酸缺乏时，DNA合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，造成巨幼红细胞贫血。
9、维生素C促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶；参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应。
四、糖代谢
一、糖无氧氧化
包括：糖酵解和乳酸生成，共需要三个步骤
葡萄糖——甘油醛-3-磷酸，消耗ATP；
甘油醛-3-磷酸——丙酮酸，生成ATP；
丙酮酸——乳酸
糖酵解
第一步葡萄糖磷酸化，变成葡萄糖-6-磷酸——第一个底物水平磷酸化
对付自己的酶――己糖激酶，消耗ATP，把一个P拆下来插在葡萄糖上，剩ADP
葡萄糖是6碳糖，就是己糖。磷酸P连在葡萄糖的第几位碳原子上，就是几磷酸
第二步上一步的产品经过包装改变结构变成果糖-6-磷酸，葡萄就是水果
第三步果糖-6-磷酸，变成果糖-1.6-二磷酸
6-磷酸果糖激酶-1再次消耗ATP，把一个P拆下来插在果糖的1上
第四步果糖-1.6-二磷酸平均分成——磷酸二羟丙酮和甘油醛-3-磷酸，6个碳一人三
第五步磷酸二羟丙酮和甘油醛-3-磷酸的原料是一样的，
当发现自己变错后，应该变成醛而不是酮，迅速变一样
经过以上5个步骤，消耗了1个葡萄糖，消化2个ATP，产生2个甘油醛-3-磷酸
第六步甘油醛-3-磷酸和NAD+ 氧化变成甘油酸-1.3-二磷酸和NADH＋H+ 氧化就酸了
第七步甘油酸-1.3-二磷酸，变成甘油酸-3-磷酸
磷酸甘油酸激酶，拆下来一个P 装到ADP上生成1个ATP
第八步甘油酸-3-磷酸调整姿态变成甘油酸-２-磷酸
第九步甘油酸-２-磷酸脱水，变成磷酸烯醇式丙酮酸
第十步磷酸烯醇式丙酮酸磷酸化，变成丙酮酸——第二个底物水平磷酸化
在丙酮酸激酶的作用下，拆了一个P，插在ADP上，生成1个ATP
别忘了，我们有2份甘油醛-3-磷酸，所以产物也是2份，就是4个ATP
糖酵解的3个关键酶（限速酶）：己糖激酶、6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶
乳酸生成
丙酮酸+ （NADH＋H+）+乳酸脱氢酶——生成乳酸+ NAD+
生理意义
１）迅速提供能量，尤其对肌肉收缩更为重要。有氧氧化反应更长。
２）成熟红细胞完全依赖糖酵解供能，神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
３）肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在肝脏中能作为糖异生的原料，生成葡萄糖。避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积引起酸中毒
二、糖有氧氧化——三阶段葡萄糖+32ADP+32P+6O2→32ATP+6CO2+44H2O
1.第一阶段葡萄糖酵解成丙酮酸上面讲过了。
2.第二阶段丙酮酸在线粒体内氧化脱羧成乙酰CoA
丙酮酸+ NAD+→乙酰辅酶A+ NADH＋H+ 限速酶是丙酮酸脱氢酶复合体
它的辅酶有：TPP﹑FAD﹑NAD+﹑CoA及硫辛
３.第三阶段乙酰CoA参与三羧酸循环
限速酶是α-酮戊二酸脱氢酶复合体辅酶同上
三羧酸循环（TCA）——线粒体内八步形成一个单向环
三大营养物质氧化分解共同的第二阶段，4次脱氢生成10个ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH
产生能量，而不是产生物质，整个反应过程中草酰乙酸、柠檬酸量不变。
1步草酰乙酸＋乙酰辅酶A→柠檬酸+CoA关键酶柠檬酸合酶
2步柠檬酸调整姿态变成异柠檬酸
3步第一次氧化脱羧异柠檬酸放+（NAD+）→α-酮戊二酸+（NADH＋H+）+CO2关键酶异柠檬酸脱氢酶
4步第二次氧化脱羧α-酮戊二酸+（NAD+）+CoA→琥珀酰CoA +（NADH＋H+）+CO2
关键酶α-酮戊二酸脱氢酶
5步琥珀酰CoA磷酸化琥珀酸酰CoA→琥珀酸+CoA——第三个底物水平磷酸化
6步琥珀酸+FAD→延胡索酸+FADH
7步延胡索酸+H2O→苹果酸
8步苹果酸+（NAD+）→草酰乙酸+（NADH＋H+）
（1）6个关键物质：阿宁爱护草坪“α柠A琥草苹”
（α-酮戊二酸、柠檬酸、乙酰辅酶A、琥珀酸、草酰乙酸、苹果酸）
（2）除了琥珀酸脱氢酶辅酶是FAD，其余都是NAD。
（3）三羧酸循环加上糖酵解过程中的两个磷酸化，生化中共三个底物水平磷酸化
（4）巴斯德效应——有氧氧化抑制糖酵解的现象。
三、磷酸戊糖途径
1、过程关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶
２、生理意义
１）为核酸的合成提供５-磷酸核糖
２）提供NADPH
①.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH
及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。
②.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。
③.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。
四、糖原的合成与分解
1、合成：G→6-G→1-G→UDPG→糖原
2、糖原分解首先生成1-磷酸葡萄糖，再转变为6-磷酸葡萄糖，6-磷酸葡萄糖只存在于肝和肾。
3、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。
五、糖异生
1、糖异生的原料：氨基酸、乳酸、丙酮酸、甘油（“丙乳氨甘”）
2、糖异生的关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶。
3、糖异生的生理意义：
１）空腹或饥饿时依赖乳酸、生糖氨基酸、甘油等异生成糖，以维持血糖水平恒定。
２）补充肝糖原，摄入的相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，经三碳途径异生成糖原。３）调节酸碱平衡，利于乳酸的利用，长期饥饿时，肾糖异生增强，有利于维持酸碱平衡。
六、血糖及调节
1、正常值：3.89-6.11mmol/L。
2、血糖来源和血糖去路
2、调控依靠激素调节
五、生物氧化
1、糖、脂类、蛋白质等在体内氧化，生成CO2和H2O并释放能力的过程。
2、这个过程包括：物质氧化递氢和ADP磷酸化，在线粒体（内质网也有）内完成，生成ATP的过程。
ATP是人体活动的主要功能物质，能被直接利用
3、电子或是氢通过酶以及辅酶一个传一个的传递，最终遇到氧生成水，释放ATP。所以我把这种按照顺
序一环扣一环组成的，能传递电子或是氢的链条，叫做电子传递链，因为它最终交给氧气，产生能量，相当于细胞的呼吸过程，所以又叫呼吸链。
4、主要由4种酶复合体和2种可移动电子载体构成。其中复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ、辅酶Q和细胞色素C
5、4种酶
还原酶
①NADH－泛醌还原酶（复合体Ⅰ）——主要由FMN（黄素单核苷酸）组成
②琥珀酸－泛醌还原酶（复合体Ⅱ）——主要由FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）组成
③泛醌－细胞色素C还原酶（复合体Ⅲ）——把辅酶Q的电子，传给细胞色素C
泛醌又名辅酶Q，因为有10侧链，有称Q10
氧化酶
④细胞色素C氧化酶（复合体Ⅳ）——将电子传递给氧
细胞色素C（一家人）——b.c1.c.aa3
6、2条呼吸链——哪发money琥珀酸发的犯困一家人
（1FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2
（2FAD→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2
7、ATP合成酶由F1和F0组成：
F0——疏水部分，镶嵌在线粒体膜上，形成通道，让ATP出来
F1——亲水部分，负责合成
6、NADH的来源：α-磷酸甘油道——脑、骨骼肌
苹果酸-天冬氨酸道——肝、心肌
7、氰化物中毒：阻断由细胞色素aa3到氧的传递
氧化磷酸化的解耦联剂：2,4—二硝基酚（DNP）把H到处搬
六、脂类代谢
一、脂肪消化吸收
1、脂质分为脂肪（甘油三酯）和类脂，脂肪是机体储存能量的主要形式，肝、脂肪组织和小肠是合成甘油三酯的主要场所，其中肝的合成能力最强，但肝不贮存甘油三酯。
2、脂肪合成的原料：甘油、脂肪酸，由葡萄糖氧化分解提供。
小肠甘油一酯→甘油三酯，脂肪、肝甘油二酯→甘油三酯
二、甘油三酯的代谢
1、脂肪酸的合成部位：肝细胞质，合成原料：乙酰辅酶A、NADPH，
乙酰辅酶A进入线粒体主要通过柠檬酸—丙酮酸循环完成
2、必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，人体不能合成。
3、脂肪的动员——甘油三酯水解为游离脂肪酸（FFA）及甘油并释放入血，甘油就去糖异生
关键酶：甘油三酯脂肪酶。胰岛素、前列腺素可以抑制其活性。
4、脂肪酸β氧化是脂肪分解的主要方式，关键酶是肉毒碱—脂酰转移酶。
脂肪酸β氧化的过程：脱氢—加水—再脱氢—硫解，反应是可逆的。
5、脂肪酸在肝脏氧化，必然生成酮体
组织特点：肝内生成肝外用。
合成部位：肝细胞的线粒体中。
酮体组成：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮
酮体合成关键酶：HMG-CoA合成酶——同贺=酮合
利用:变成乙酰辅酶A进入三羧酸循环
6、丙酮可随尿排出体外，部分丙酮可在一系列酶作用下转变为丙酮酸或乳酸，进而异生成糖。在血中酮体剧烈升高时，从肺直接呼出。
三、甘油磷脂
由甘油、磷酸、脂肪酸组成，还必需CTP参加。脑磷脂及卵磷脂主要通过此途径合成，这两类磷脂在体内含量最多。
通道一：
CTP+胆碱=CDP-胆碱——磷脂酰胆碱(卵磷脂)
CTP+乙醇胺=CDP-乙醇胺——磷脂酰乙醇胺(脑磷脂)
通道二：主要生成二磷脂酰甘油 (心磷脂)，肌醇，丝氨酸
四、胆固醇代谢
合成部位：肝是主要场所
合成原料：乙酰CoA(经柠檬酸-丙酮酸循环由线粒体转移至胞液中)、ATP、NADPH等
胆固醇合成关键酶：HMG-CoA还原酶——但愿=胆原
合成过程：乙酰CoA——甲羟戊酸——鲨烯——胆固醇
合成调节：
1、饥饿与饱食饥饿可抑制肝合成胆固醇，相反，摄取高糖、高饱和脂肪膳食后，肝HMGCoA还原酶活性增加，胆固醇合成增加。
2、胆固醇胆固醇可反馈抑制肝胆固醇的合成。主要抑制HMGCoA还原酶活性。
3、激素胰岛素及甲状腺素能诱导肝HMGCoA还原酶的合成，增加胆固醇的合成。胰
高血糖素及皮质醇则能抑制并降低HMGCoA还原酶的活性，因而减少胆固醇的合成；甲状腺素除能促进合成外，又促进胆固醇在肝转变为胆汁酸，且后一作用较强，因而甲亢时患者血清胆固醇含量反而下降。
4、胆固醇作用
１）胆固醇在肝中转化成胆汁酸是胆固醇在体内代谢的主要去路
①初级胆汁酸：胆酸、鹅脱氧胆酸及胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸的结合产物。
②次级胆汁酸：指初级胆汁酸在肠道受细菌作用，第7位α-羟基脱氧生成的胆汁酸，
包括脱氧胆酸和石胆酸及其在肝中分别与甘氨酸或牛磺酸结合生成的结合产物。
２）转化为类固醇激素胆固醇是肾上腺皮质、睾丸，卵巢等内分泌腺合成及分泌类固醇激素的原料，如睾丸酮、皮质醇、雄激素、雌二醇及孕酮等。
３）转化为7-脱氢胆固醇在皮肤，胆固醇可氧化为7-脱氢胆固醇，后者经紫外光照射转变为1,25—二羟维生素D3（促进钙磷吸收，有利于骨的生成和钙化）
五、血浆脂蛋白
１、血浆脂蛋白主要由蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇等组成。
乳糜微粒（CM）含甘油三酯最多，蛋白质最少，故密度最小；
极低密度脂蛋白（VLDL）含甘油三酯亦多，但其蛋白质含量高于CM——脂肪肝
低密度脂蛋白(LDL) 含胆固醇及胆固醇酯最多；
高密度脂蛋白（HDL）含蛋白质最多，故密度最高。
2、血浆脂蛋白中的蛋白质部分，基本功能是运载脂类，称载脂蛋白。
１）CM——载脂蛋白主要为apoC，运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形
２）VLDL——载脂蛋白主要为apoB﹑apoC，运输内源性甘油三酯的主要形式。３）LDL——载脂蛋白主要为apoB100，转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。
肝是降解LDL的主要器官。
４）HDL——载脂蛋白主要为apoA，逆向转运胆固醇。
3、高脂血症
家族性高胆固醇血症的重要原因是LDL受体缺陷
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
(一) 一、单项选择题 1、测得某一蛋白质样品的含氮量为0、16g,此样品约含蛋白质多少克？ A、0、50 B、0、75 C、1、00 D、2、00 2、下列哪种氨基酸就是碱性氨基酸？ A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、赖氨酸 D、色氨酸 3、下列哪种氨基酸就是酸性氨基酸？ A、异亮氨酸 B、谷氨酸 C、甲硫氨酸 D、组氨酸 4、组成蛋白质的基本单位就是: A、L-β-氨基酸 B、L-α-氨基酸 C、D-α-氨基酸 D、D-β-氨基酸 5、维持蛋白质分子一级结构的化学键主要就是: A、二硫键 B、盐键 C、氢键 D、肽键 6、关于肽键特点的描述,错误的就是: A、肽键的长度比相邻的N-C单键短 B、肽键具有部分双键性质 C、与肽键中C-N相连的四个原子处在同一平面上 D、肽键可以自由旋转 7、维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A、疏水键B、盐键C、氢键D、肽键 8、蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋白质: A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 9、关于蛋白质分子三级结构的描述错误的就是: A、球状蛋白质均具有这种结构 B、亲水基团多位于三级结构的表面 C、蛋白质分子三级结构的稳定性主要由次级键维持 D、具有三级结构的蛋白质都具有生物学活性 10、具有四级结构的蛋白质的特征就是: A、分子中必定含有辅基 B、每条多肽链都具有完整的生物学活性 C、由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成 D、四级结构的稳定性由肽键维持11、决定蛋白质高级结构的主要因素就是: A、分子中氢键 B、分子中肽键 C、分子中盐键 D、分子中氨基酸的组成及排列顺序 12、蛋白质胶体颗粒在下列哪种溶液中易沉淀？ A、溶液pH= pI B、在水溶液中 C、溶液pH=7、0 D、溶液pH≠pI 13、血清蛋白在pH8、3的电解质缓冲液中电泳时,其泳动方向就是: A、向正极移动 B、向负极移动 C、停留在原点 D、有的向正极移动,有的向负极移动 14、pI=4、7的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷？ A、pH=4、7 B、pH=6、0 C、pH=7、0 D、pH=4、0 15、蛋白质的pI就是指: A、蛋白质溶液的pH=7时, 蛋白质分子正负电荷相等的pH值 B、蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH 值 C、蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH 值 D、蛋白质分子的净电荷为零时溶液的pH 值 16、维持蛋白质溶液的稳定因素就是: A、蛋白质溶液就是大分子溶液 B、蛋白质溶液具有扩散现象 C、蛋白质分子带有电荷
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学基本内容 学习方法 生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。 1、选择好教材和参考书 目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本习题集：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学由郑集等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如北京大学王镜岩等编著的《生物化学》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如DonaldVoet编著的《FundamentalsofBiochemistry》和ChristopheK.Mathews编写的《Biochemistry》。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。 2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习 根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。 3、学会做笔记 首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。 4、懂得记忆法 学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall(需付小费的MTV厅)。 5、勤于动手，联系实际 这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。 5、充分利用网络资源
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
生物化学2008 一、写出下列符号的中文名称（每小题1分，10个小题，共10分） 1.ATP 2.Met 3.DHAP 4.pI 5.PEP 6.rRNA 7.Km 8.ACP 9.FAD 10.UDP 二、比较下列每组概念的主要异同点（每小题4分，5个小题，共20分） 1.大肠杆菌DNA聚合酶和RNA聚合酶 2.糖酵解和磷酸戊糖途径 3.southern blotting 和northern blotting 4.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的生物合成 5.脂肪酸的β-氧化和α-氧化 三、单项选择题（每小题1分，20个小题，共20分） 1.双链DNA中，下列哪一组碱基含量高，则它的Tm值也高？ A.腺嘌呤+鸟嘌呤 B.胞嘧啶+胸腺嘧啶 C.腺嘌呤+胸腺嘧啶 D.胞嘧啶+鸟嘌呤
2.在核酸分子中核苷酸残基之间的连接方式为 A.2’-3’磷酸二酯键 B.氢键 C.3’-5’磷酸二酯键 D.糖苷键 3.蛋白质的特异性及功能主要取决于 A.各氨基酸的相对含量 B.氨基酸的种类 C.氨基酸序列 D.非氨基酸物质 4.蛋白质的可逆共价修饰在代谢调节中占有重要地位。真核生物中最普遍的是 A.磷酸化/脱磷酸化 B.酰基化/脱酰基化 C.糖基化/脱糖基化 D.核苷酰化/脱核苷酰化 E.甲基化/脱甲基化 5.生物膜不具备哪种功能 A.物质运输 B.信号转导 C.能量转换 D.储存能量 6.氰化物中毒时呼吸链受抑制的部位 A.NADH→FMN B.FMN→CoQ C.CoQ→Cytaa3 D.Cytaa3→1/2O2 7.光合作用中，将CO2还原为糖类的“同化力”来源于 A.光反应 B.暗反应 C.光呼吸 D.暗呼吸 8.人体内嘌呤核苷酸分解的终产物是 A.尿素 B.肌酸 C.肌酸酐 D.尿酸 9.DNA的有编码链序列为GAGCCTCCA，则其转录得到的RNA序列为 A. GAGCCUCCA B. CUCGGAGGU C. UGGAGGCUC D.ACCUCCGAG 10.酶的竞争性抑制的动力学特征是 A.Vmax不变，Km增加 B.Vmax减小，Km不变 C.Vmax增大，Km不变 D.Vmax不变，Km减小 11.脂肪酸从头合成需要作为活化的二碳供体是 A.乙酸 B.乙酰CoA C.丙二酸单酰CoA D.柠檬酸