生物化学Ⅰ（静态）教案——于建生课程编号014102 48课时
参考书：
[1]Keith E and Colin J Biological Chemistry ，lst ，Ed ，Cambridge University Press 1980
[2]Lippard ，S。J ，and Berg ，J。M ，Principles of Bioinorganic Chemistry ，University Science Books ，California 1994
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[4]Biochemistry B.D.Hames, N.M.Hooper and J.D.Houghton科学出版社1999?
[5]《生物化学》（第四版）顾天爵人民卫生出版社1998
[6]《基础生物化学》 D.沃伊特 J.G.沃伊特 C.W.普拉特朱德熙郑昌学主译科学出版社1999
[7]郑集、陈钧辉：普通生物化学，第三版，北京高等教育出版社，1998
[8]王镜岩、朱圣庚、徐长法等：生物化学，第三版，北京高等教育出版社，2002
[9]沈同、王镜等：生物化学，第二版，北京高等教育出版社，1999
习题集：
1、生物化学习题解析（第二版）陈均辉等科学出版社 2001
2、生物化学考试500题解I.D.K哈尔克斯顿四川大学出版社 1986
3、生物化学习题入门姚仁杰等译北京大学出版社1987
4、生物化学习题集张来群谢丽涛科学出版社1998
5、中国科学院硕士研究生入学考试试题与解答生物化学王克夷祁国荣科学出版社1999
课程目的与要求：
通过本课程的学习，使学生能够：（1）掌握糖类及其衍生物、脂类及其衍生物、蛋白质、核酸等构成生物机体的基础物质的化学组成、结构和性质，以及它们在体内的分布；（2）掌握生物催化剂----酶的化学本质、组成、命名、分类、催化特性、作用专一性及作用机制、米氏方程式的应用；（3）掌握各种维生素、各种激素等生物机体的重要物质的化学组成、结构、性质，以及它们各自的重要作用；（4）了解抗生素的概况以及几种重要抗生素的化学结构、来源、理化性质和作用。
第一章绪论(preface)
目的与要求：
使学生对生物化学有一个全面的初步认识，熟悉生物化学在工农业生产中的实际存在与应用。
重点讲解:
生物化学的研究对象，任务和内容，与其他学科的关联和工农业生产的发展关系。
对学生要求：掌握以上重点，同时要了解生物化学的发展。
§1 生物化学的涵义及其研究对象
一、生物化学的定义
生物化学可以认为是生命的化学(chemistry of life)。
生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象并阐明其化学本质的学科。
二、研究对象及分类
研究对象：一切生命有机体
分类：根据研究对象可分为：植物生化、动物生化、人体生化、微生物生化
根据研究目的可分为：
临床生物化学、工业生物化学、病理生物化学、农业生物化学、生物物理化学等。
§2 生物化学的任务和内容
一、任务
1、构成生物体的物质基础
研究这些生物体的化学组成、结构和性质以及体内的分布
2、生命物质在生物机体中的运动规律
研究生命物质在体内的变化及其相互关系和能量转换和调节规律
3、生命物质的结构、功能与生命现象的关系
研究生命活动中各种生命物质的作用、运动规律和相互关系及它们构成的器官、组织、细胞在生命活动中的功能。
二、内容
1、糖类及其衍生物
2、脂类及其衍生物
3、由氨基酸组成的蛋白质和多肽
4、由核苷酸组成的核酸
5、维生素、激素、抗生素等，其中生物酶基本属于蛋白质类。
§3 生物化学的发展与工农业生产的关系
1、历史背景
2、生物化学的诞生：
3、生物化学的建立：
4、发展中的生物化学
5、中国对生物化学的贡献：
吴宪：曾与美国哈佛医学院Folin一起首次用比色定量方法测定血糖。
吴宪与刘思职、万昕、陈同度、汪猷、张昌颖、杨恩孚、周启源等完成了蛋白质变性理论，血液的生物化学方法检查研究，免疫化学研究，素食营养研究，内分泌研究。
王应睐，邹承鲁，钮经文，邢其毅，曹天钦，王德宝，汪猷
1981年又人工合成了具有生物活性的酵母丙氨酸转移RNA，从而使我国在核酸人工合成方面处于国际领先地位
6．生物化学与工农业生产的关系
A．工业领域的应用：
B．在农业领域的应用：
C．临床生化的诊断今天已经成为一种不可缺少的诊断的方法
§4 生化发展的趋势
今后我们要在基础理论研究方面特别注意:
生物大分子的结构与功能、生物大分子之间相互作用、分子遗传和遗传工程、生物膜的结构与功能、激素、活性多肽及其重要的活性小分子的结构与功能、代谢调节与调控方面的研究、另一方面我们应该注意研究工、医、农、国防等各方面急需解决的问题。
思考题：
1．生物化学主要有哪些内容？
2．怎样学好生物化学？
3．学好生物化学，如何国家和人类服务？
第二章糖类化学
目的与要求：
使学生从生物化学的角度认识糖的本质意义和糖在生物体中的作用等，使学生掌握糖化学的基本知识以及一些概念与有机化学方面的区别。
重点讲解：
糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质，使学生通过掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构和性质，再从单糖的基础上去理解二糖的结构和性质，从而使学生学会比较分析的方法去认识各种重要糖类的特征。几种主要多糖在讲解时要结合医学上的应用。在讲解单糖的结构和性质时，要联系有机化学醛、酮的化学性质和结构。
对学生要求：
掌握糖类及其衍生物化学组成、结构；掌握基本概念、构型和构象的区别环式单糖不同的书写方式、重要的化学反应。
理解不同构型和构象造成的稳定性差别。
了解不同的糖对生物体的用途以及它们在体内的分布。
第一节糖类化学概述
研究简史：
十八世纪后半叶德国化学家E,Fisher提出投影式
十九世纪二十年代中期C.S.Hudson建立了表示糖的结构、立体构形与光学性质关系的法则
W.N.Hworth提出的糖的环状结构
七十年代以后糖类化合物研究的新局面：
通过糖类的研究发现了许多新的生物合成反应与酶调节机理；
认识许多基本的生命过程：如细胞环境、细胞识别、细胞生长与分化、免疫、先天缺陷遗传病、药物的作用等等；
生物信息的携带者糖类化合物（多糖、寡糖）是第三（核酸、蛋白质）大重要的生物高分子化合物。
一、糖类的概念：
1.曾用的概念：碳水化合物：
通式Cn(H2O)m
误认为是碳与水的化合物，故称碳水化合物(carbohydrate)。
2.糖类的现代概念：
糖类：鼠李糖(rhamnase)C6H12O5和脱氧核糖(deoxyribose)C5H10O4
非糖的物质：甲醛CH2O、乳酸C3H6O3
有些糖类化合物：除C、H、O外，还有N、S、P，
多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
二、糖类分布及重要性（功能）
1、分布
所有生物细胞质和细胞核内，含有戊糖
植物界最多：约占干重的85~90%，
动物：血液中含有葡萄糖、肝脏和肌肉中含有糖原、乳汁中含有乳糖
微生物中：糖约占菌体干重的10~13%。
2、重要性
（1）是生物获取能量的主要来源
（2）具有特殊的生理功能
（3）糖类也是结构成分
（4）生物体合成其它化合物的基本原料
（5）糖作为信号识别的分子
糖蛋白在生命物质体内分布极广，它们的糖链可能起着信息分子作用，与机体免疫细胞识别包括细胞粘着、接触抑制等生理功能密切相关。
第二节糖的分类
糖类的分类
1、单糖(monosaccharides)是最简单的糖，不能再被水解为最小的单位。
根据其所含碳原子（C）数目：丙糖、丁糖、戊糖(pentose)和已糖(hexose)等
根据其羟基（-OH）又可以分为醛糖和酮糖
2、寡糖(oligosaccharides)是有两到十分子的单糖缩合而成的，水解后产生单糖。
3、多糖(polysaccharides)是由多个单糖分子缩和而成的
如按其组成：
同多糖：相同的单糖组成；
杂多糖：不同的单糖基组成
如按其分子有无支链：支链、直链多糖；
如按其功能的不同：结构多糖、储存多糖、抗原多糖等；
如按其分布：胞外多糖、胞内多糖、胞壁多糖之分。
4、结合糖：如果糖类化合物尚有非糖物质部分，则称为糖缀物和复合糖例如，糖肽、糖脂、糖蛋白等。
第三节单糖的化学结构
单糖的种类很多，单糖在结构上、性质上差异不少，但也有许多共同之处。
从数量上讲以葡萄糖(glucose)最多，分布也最广，其中葡萄糖结构具有代表性。
一、定义及分类
定义：具有1个自由醛基或酮基，以及两个以上的糖类物质称为单糖。
分类：醛糖；酮糖
丙糖、丁糖、戊糖、己糖等
二、单糖的分子结构
（一）链状结构
1、葡萄糖链状结构的确定：
元素组成：经验式为CH2O
测定分子量：180
1）葡萄糖能被纳汞齐作用还原成山梨醇，而山梨醇是右边结构从而证明了六个碳原子连成了一条直链。
2）葡萄糖能和福林试剂（醛试剂）反应：证明其分子式中含有醛基。（-COH）
3）葡萄糖和乙酸酐反应产生五个和乙酰基之的衍生物，证明糖分子中有五个羟基。（-OH）
2、葡萄糖的构型(configuration)
1）不对称碳原子的概念：
一个碳原子和四个不同的原子或基团相连时，并因而失去对称性的四面体碳，也称手性碳原子、不对称中心或手性中心，常用C*表示。
2）构型
不对称碳原子的四个取代基在空间的相对取向。
这种取向形成两种而且只有两种可能的四面体形式，即两种构型
如甘油醛把羟基在左边规定为L-型，羟基在边右规定为D型。
甘油醛从糖的定义上判断是最简单的单糖
凡在理论上由D-甘油醛衍生出的单糖为D-系单糖，由L-甘油醛衍生出的糖为L-系单糖。
天然的单糖大多只存在一种构型，例如葡萄糖、果糖(fructose)、核糖(ribose)都是D-系单糖。
3、与链式结构相关的概念：
镜象对映体(antipode)：两类物质彼此类似但不同它们互为镜像但不能重叠这两类结构相化合物称为一对对映体。
2）差向异构体(epimers)：仅一个对称碳原子构型不同，二镜向非对映体的异构物称为差向异构体。
3）旋光异构现象和旋光度：当光波通过尼克梭镜时，由于尼克梭镜(nicolprism)的结构,通过的只是某一平面振动的光波，光波其他方向的都被遮断这种称为平面偏振光。
当它通过具有旋光性质某异构物溶液时，则偏振面会向左旋转或者向右偏转。
旋光度是作是旋光物质的一种物理性质，它在一定的条件下是一个常数。（条件、温度、浓度、而波长、旋光管的长度加以固定）
旋光度常用旋光率(specificrotation)表示。
4）手性与旋光性
旋光性与分子内部的结构有关
分子内若存在对称元素如，对称面、对称中心或四重交替之一的，都可以和它的镜像重合，没有旋光性
分子内若不存在对称元素，不能和它的镜像重合，都有旋光性。这种分子称手性分子。
手性与旋光性是一对孪生子。
5）构型与旋光方向的区别:
虽然使平面偏振光右旋（+）和左旋（-）的甘油醛分别规定为D-型、L-型。在投影式中左边为L-型、右边为D-型。
但针对单糖结构而言，D与+、L与-并无必然联系。
例如，D-葡萄糖和D果糖的旋光方向分别为+和-，而L-葡萄糖和L-果糖的旋光方向均为-。构型与旋光方向是两个概念
（二）环状结构
1、环状结构的提出：链式结构无法解释以下现象
1）缺少希夫反应，不能被漂白了的品红出现红色。
2）醛类能和亚硫酸钠加成反应而葡萄糖不能。
3）不能与两分子醇反应，形分子与一分子醇反应形成半缩醛。
4）存在变旋现象。
鉴于此，1893年E.Fischer提出了葡萄糖的分子环状结构学说：
即C5-OH与C1CHO形成1 5氧桥
1926年W.H.Hawworth修正后提出用透视式表达糖的结构。
2、单糖的α-型和β-型
环状结构中由于链内的缩醛反应第一碳原子是不对称状态，与其相连的氢亲和羟基的位置有两种可能的排列方式，因而有两种构型。
半缩醛羟基在平面以下为α-型，在平面以上为β-型。二者互为异头体(anomer)。
3、环状结构与链状结构的关系：
二者是同分异构体，而环状结构更为重要。
在晶体状态和水溶液中绝大部分是环状结构，在水溶液中而是可以互变
（三）葡萄糖的构象(conformation)：
指一个分子中，不改变共价键的结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子间的空间排布。
一种构象的改变为另一种构象时不要求共价键的断裂和重新形成。
葡萄糖的环状结构中各原子不同在一个平面上而折成船式和椅式两种无张力的环。
其中以椅式主要，而船式极少。
随着温度的升高船式比例相应增加，建立两种构象间的平衡
第四节单糖的理化性质
一、物理性质：
1、旋光性：一切糖内都有不对称碳原子，都具有旋光性。旋光性是鉴定糖的一个重要指标。
2、甜度：各种糖的甜度不一，常以蔗糖的甜度为标准进行比较
3、溶解度：单糖分子有多个羟基，增加了他的水溶性，尤其在热水中的溶解度极大。但不溶于乙醚、丙酮等有机溶剂。
二、单糖的化学性质：
单糖是多羟基的醛或者酮，以上三种基团均能参加反应。
1、醛基或酮基参加的反应：
1）单糖氧化：
碱性溶液中，醛基或者酮基变成非常活泼的烯二醇，具有还原性，能还原金属离子如Cu2＋等离子。同时糖本身得以氧化成糖酸及其他产物。
例如血糖的定量测定计根据此原理。
血液中的还原糖与解已经硫酸铜共热，产生氧化亚铜糖酸于酸性的钼酸盐反应产生蓝色化合物。
蓝色的深浅同糖含量成正比
2）单糖还原：醛基和酮基被还原成醇，如：在纳汞齐的作用下生成山梨醇
3）成脎作用：醛基和酮基与苯肼、HCN、羟胺等起加合作用。
4）异构化作用：葡萄糖、果糖和甘露糖山者通过烯醇式可以互相转化。
2、由羟基产生的性质：单糖有半缩醛羟基和醇性醛基两类可以发生以下几类反应。
1）酯化反应：
生物化学上重要的糖脂是磷酸酯、是糖代谢的中间产物.活性形式
2）成苷作用：
单糖半缩醛羟基很容易与醇或酚的羟基反应失水而形成缩醛式衍生物，通称糖苷。
由于单糖有两种形式α型、β型，故有两种糖苷α和β
3）脱水作用：
单糖与盐酸作用即产生脱水作用糖醛能与酚类化合物产生结构尚不明了的各种有色物质。
4）氨基化作用：单糖分之中的羟基被氨基取代称为糖胺。
自然界存在的自然界的氨基糖多以以乙酰氨基糖的形式存在如
5)脱氧作用：单糖羟基之一失去氧即成脱氧核糖如使藻类糖蛋白的成分。
第五节寡糖(oligosaccharides)
寡糖是由2-20个分子的单糖缩合而成的糖。
一、二糖：
与日常生活密切相关的二糖有蔗糖、麦芽糖和乳糖。
1、麦芽糖(maltose)：
淀粉的水解产物。谷类的种子发芽时及在消化道中被淀粉酶水解即产生麦芽糖。
民间常用大麦芽其中含有淀粉酶使淀粉水解变成麦芽糖。
二分子的葡萄糖α-D-G和α-D-G缩水按α （1-4）形成糖苷键
2、蔗糖(sucrose)：
日常食用的糖主要是蔗糖。甘蔗、甜菜、胡萝卜和有甜味的果实（香蕉、菠萝等）都含有蔗糖1）化学性质：无游离醛基、不具还原性。
2）物理性质：溶于水、甜度高。
3、乳糖(lactose)：由乳腺产生存在于人和动物的乳汁内。牛乳含有10%；人乳含有5-7%
乳糖是由α-D-G和β-D-L各一分子按β（1-4）糖苷键缩合失水形成的。
4、纤维二糖(cellobiose)：
是纤维素的基本结构单位。由两分子的葡萄糖按β（1-4）键型相连而成。
二、三糖：
棉籽糖(raffinose)，见于多种植物，尤其是棉籽甜菜中。于酸性共热时，棉子糖即水解生成葡萄糖和果糖各一分子。
棉籽糖蔗糖酶果糖+蜜二糖
棉籽糖半乳糖苷酶半乳糖+蔗糖
第六节多糖(polysaccharides)
一、概述：
多糖是多个的单糖分子缩合失水而成的，分子量很大
在水中不能形成真溶液只能形成胶体
有些不溶于水，如纤维素无甜味也无还原性，有旋光，无变旋现象。
按功能分
作为动物植物骨架的原料，如食物的纤维素(cellulose)和动物的几丁质(chitin)；
作为贮藏多糖，如淀粉和糖元。在需要时可以通过生物体的酶系统的作用，分解放出多糖；
具有复杂的生理功能:如粘多糖(mucopolysaccharides)、血型物质等。
按照组分的繁简：
同多糖(homopolysaccharide)：某一种单一的多糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素；
杂多糖(heteropolysaccharide)：由不同类型的单体组成如结缔组织中的透明质酸等。
二、同多糖：水解产生一种单糖或单糖衍生物
1、淀粉(starch)：存在于所有绿色植物得到多数组织，
在显微镜下我们观察植物种子（如麦、玉米、大米、）、块茎及干果（栗子、白果等），会看到大小不等的淀粉颗粒。
1）结构：有直链淀和支链淀粉之分。
直链淀粉(amylose)：
由葡萄糖单位组成，连接方式和麦芽糖分子中的葡萄糖单位间的相同，α（1-4）糖苷键
一般链长250-300个葡萄糖单位。
支链淀粉(amylopectin)：
由多个较短的α-1、4糖苷键直链组成。
每两个糖的直链之间的连接为α-1、6糖苷键，较短的直链链端
葡萄糖分子的第1个碳原子上羟基与邻近的另一个链中的葡萄糖分子中的第6个碳原子上的羟基
结合。一般淀粉都含有直链淀粉和支链淀粉，玉米和马铃薯．分别含有27%和20%的直链淀粉，其余部分为支链，糯米全部为支链淀粉，豆类全部是直链淀粉。
2）性质：直链淀粉冷水中不溶解，略溶于热水，但支链淀粉吸收水分后成糊状。
淀粉在酸和淀粉酶解作用下可被降解，最终产物是葡萄糖，这种降解产物是逐步进行的。
淀粉红色糊精无色糊精麦芽糖葡萄糖。
2、糖原(glycogen)：
动物淀粉是动物和细菌细胞内能源的储存形式。结构与淀粉相似性质。
遇碘成棕红色。
3、纤维素(cellulose)：地球表面天然起源的最丰富的有机化合物。
来源主要是：棉花、麻、树木、野生植物的；
另外还有一大部分来源于作物的茎杆如麦杆、稻草、高粱秆、甘蔗渣等。
1）结构：葡萄糖借β-（1-4）糖苷键的连接成直链。
直链键彼此平行，链间的葡萄糖羟基间极易形成氢键，再加上半纤维素、果胶、木质素等的粘结作用，使完整的纤维素具有高度的不溶于水等特性。
2）性质：在酸的作用下发生解水，经过一系列中间产物，最后形成葡萄糖。
纤维素纤维素糊精纤维二糖葡萄糖
4、几丁质(chitin)：由乙酰糖胺以糖苷键缩合失水而成的均一多糖。结构与纤维素相似。
三、杂多糖：
水解产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物
有代表性的有以下几种：
1、透明质酸(hyaluronicacid)：分布于结缔组织、眼球的玻璃体、角膜、细胞间质、关节液、恶性肿瘤组织和某些一细菌的细胞壁。
是细胞间粘合物质、油润滑作用、对组织起保护作用。
结构：葡萄糖醛酸同乙酰葡萄糖胺以糖苷键连成的二糖单位。后者糖苷键与另一两个糖单位相连。
2、硫酸软骨素(chondroitin)：软骨的主要成分，结缔组织，筋腱山心瓣膜，唾液中也含有。
其重复单位同透明质酸类似，含有硫酸基。
3、肝素(heparin)：肝中的肝素含量丰富。
广泛存在于哺乳动物组织和体液中。
猪胃粘膜中含有十分丰富，肺、脾、肌肉和动脉壁、肥大细胞肝素含量较高
第七节结合糖
糖与非糖物质如脂类或蛋白质共价结合，分别形成糖脂(glycolipids)、糖蛋白(glycoproteins)和蛋白聚糖(proteoglycans)总称为结合糖和复合糖
一、糖蛋白：
（一）定义：
糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子；
总体性质更接近蛋白质，其上糖链不呈现双链重复序列。
（二）分布：糖蛋白在动物植物中较为典型，微生物中不具糖蛋白。
这类糖蛋白可被分泌进入体液或作为膜蛋白。
它包括许多酶、大分子蛋白质激素，血浆蛋白、全体抗体、补体因子、血型物质、粘液组份等。（三）糖蛋白的作用：
1、由于糖蛋白的高粘度特性，机体用它作为润滑剂
2、防护蛋白水解酶的水解作用
3、防止细菌、病毒侵袭。
4、在组织培养时对细胞粘着和细胞接触抑制作用。
5、对外来组织的细胞识别也有一定作用
6、与肿瘤特异性抗原活性的鉴定有关
二、蛋白聚糖：
是一种长而不分枝的多糖链，既糖胺聚糖，其一定部位上与若干肽链相连，多糖呈双糖的系列的重复结构，其总体性质与多糖更相近。
（一）蛋白聚糖的种类与组成
核心蛋白------在蛋白聚糖的分子结构中，蛋白质分子居于中间，构成一条主链。
单体----------糖胺聚糖分子排列在蛋白分子的两侧，这种结构成蛋白聚糖的单体.。
单体的糖胺聚糖链的分布是不均匀的
（二）蛋白聚糖的功能
①构成细胞间基质，分布于任何组织中
②蛋白聚糖中糖胺聚糖是多阴离子化合物，结合Na+ 、K+，从而吸收水分，糖的－OH也是亲水的，所以基质内的蛋白聚糖可以吸引、保留水而成凝胶
③起筛子作用，容许小分子化合物自由扩散，而阻止细菌通过，起保护作用
④蛋白聚糖也有一些特殊的作用：
肝素――抗凝剂
透明质酸――吸引大量水分子，使组织.疏松.，细胞易于移动，促进创伤愈合
硫酸软骨素――软骨中丰实、维持软骨的机械性能
细胞膜表面的一些蛋白聚糖，与细胞间相互识别、生长有关
蛋白聚糖是生物化学中近二十年来取得突破性进展的领域，有关其结构和功能的研究吸引了越来越多的科学家。
思考题：参见教材P30本章附习题以及本章涉及的概念以及单糖两种环式结构的转换。
第三章脂类化学
目的与要求：
通过本章的学习，使学生对脂类及其衍生物有比较全面的认识。
重点讲解：
单脂和复脂的组分、结构和性质，对固醇亦给予必要的介绍。使学生对脂肪的结构和性质以及对固体类物质的基本结构作彻底的了解；引导学生联系脂肪的结构学习复脂的结构。在固醇核心结构的基础上学习类固醇物质，在萜类学习的过程中了解异戊二烯结构的不同变化。讲解时，要对磷脂与糖脂的区别、各种磷脂、糖脂彼此间的异同进行分析比较。磷脂不仅要对其结构和性质进行比较系统的讲述外，还要对其生理功能进行介绍。生物膜化学要结合膜功能谈化学物质。
对学生要求：
掌握脂类及其衍生物化学组成、结构和性质，以及它们在体内的分布。
理解脂肪以及脂肪酸的不同指标的含义和用途。
了解各种不同的脂肪以及脂肪酸对人体的重要性。
第一节脂类的概念和类别
一、脂类（lipids）的概念及生物学功能：
（一）概念：
脂类共同的物理性质，不溶于水，但是能溶于非极性的有机溶剂（氯仿、乙醚、丙酮、苯等）中。
化学组成和化学结构上有很大的差异一般是由脂肪酸和醇组成、也有不含脂肪酸的如萜类、固醇类及其衍生物。
（二）脂类的生物功能也是多种多样，主要有以下几个方面：
1、膜功能：构成生物膜的重要物质。
2、能量来源：燃料的贮存形式和运输形式。
3、对动物来讲，是必需脂肪酸和脂溶性的维生素的溶剂。
4、参与信号的传导和识别
5、另外此类物质有防止机械损伤和热量散发等保护作用
二、脂类的分类：
根据组成脂类的不同组份可以将脂类分为三大类：
1、单纯脂质：
1）甘油三脂是3分子脂肪酸和1分子甘油所组成的酯。
2）蜡由长链脂肪酸和长链醇或固醇组成。
2、复合脂质：除醇类和脂肪酸外尚有其他物质。
1）磷脂如甘油磷酸类含有甘油、脂肪酸、磷酸和其他含氮的碱（胆碱、乙醇胺）；鞘胺醇磷脂2）糖脂鞘糖脂和甘油糖脂
3）鞘胺醇磷脂和鞘糖脂合称为鞘脂类
3、衍生脂质，上述脂类物质衍生而来，或关系密切。
1）取代烃：脂肪酸及其碱性盐和高级醇
2）固醇类
3）萜
4）其他脂质如维生素A、D、E、K，糖脂和脂蛋白。
第二节脂酰甘油类（单脂）
脂酰甘油（acyl glycerols），即脂肪酸和甘油所形成的脂。脂类中最丰富的一大类是三酯酰甘油，其结构如图所示。
一、脂肪酸(fatty acids)：
在自然界中游离的脂肪酸较为少见，绝大部分脂肪酸是以结合形式存在的。
按照其饱和程度脂肪酸可分成：
饱和脂肪酸
不饱和脂肪酸。
1、它们之中大部分是不分枝和无环无羟基单羧酸。
2、自然界中分子中的碳原子数目绝大多数是偶数。
3、饱和脂肪酸中最普遍的软脂酸（16酸）和硬脂酸（18酸）。不饱和脂肪酸中最普遍的是油酸（18碳1烯酸）。
4、不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸低。
5、细菌中所含的脂肪酸比植物动物少得多，绝大多数为饱和脂肪酸。
高等植物和低温生活的动物中不饱和脂肪酸含量高于饱和脂肪酸含量。
6、高等动物的不饱和脂肪酸从结构上说部分是顺式结构
7、必需脂肪酸：我们把维持哺乳动物正常生长所需要的而体内又不能合成的脂肪酸成为必需脂肪酸(亚油酸和亚麻酸)。
哺乳动物中的亚油酸（18碳2烯酸）和亚麻酸（18碳3烯酸）是从植物中获得的。如亚油酸在红花油、玉米油、棉籽油、大豆油中含量均在50%以上。
二、甘油(glycerol)
甘油味道甜，比重为1.26。
和水与乙醇可以任何比例互溶，但不溶于乙醚、氯份等。
甘油是许多化合物的良好溶剂，广泛地用于化妆品和医药工业。
甘油能保持水分，可以作为润湿剂。
三、甘油三酯的类型：
甘油三酯有许多不同的类型
简单三脂酰甘油(simple triacylglycerides)：三个脂肪酸都是相同的。
混合三酯酰甘油(mixed triacylglycerides)：含有两个或两个以上不同的脂肪酸的甘油三酯。
多数天然的油物质都是简单的甘油三酯和混合的甘油三酯的复杂的混合物。
四、甘油三酯的物理与化学性质：
1、溶解度：不容易水，也没有形成高度分散的倾向。
2、熔点：其熔点随着不饱和脂肪酸的数目和链长的增加而升高。
三软酯酰甘油和三硬酯酰甘油在体温以下为固态，三油酰甘油和三亚油酰甘油在体内呈液态。
猪的脂肪中油酸占50%。猪油的固化点30.5℃，人的脂肪中油酸占70%，人油的固化点15℃。
植物中含有大量的不饱和脂肪酸，因此成液态。
3、皂化和皂化值：
将脂酰甘油与酸或碱共煮或经脂酶作用时都可以发生水解
当用碱水解酯酰甘油时，可产生脂肪酸的盐类即肥皂，故称之为皂化反应。
完全皂化一克油或脂所消耗的氢氧化钾的毫克数称为皂化值。
4、酸败和酸值：
油脂是在空气中暴露过久即产生难闻的臭味这种现象称为酸败。
酸败的化学本质：由于脂水解释放游离的脂肪酸氧化为醛或酮低分子的脂肪酸(如丁酸)的氧化产物有臭味。
5、氢化，油脂中的不饱和键可以在金属镍催化下发生氢化反应
6、卤化和碘值：
油脂可以与卤素发生加成作用。生成卤代脂肪酸，这一作用称为卤化作用。
碘值指一百克油所能吸收的碘的克数。
7、乙酰化值：
油脂中含有羟基的脂肪酸可以与乙酸酐和其他酰化试剂作用形成相应的酯。
乙酰化值：指一克乙酰化的油脂分解出的乙酸用氢氧化钾中和时所需要的氢氧化钾的毫克数。
第三节磷脂类（复脂）
磷脂是分子中含有磷酸的复合脂。
甘油磷脂类甘油（丙三醇）
鞘氨醇磷脂鞘氨醇
一、甘油磷脂的结构
二、常见的甘油磷脂
1、磷脂酰胆碱俗称卵磷脂(lecithin)
卵磷脂的结构中极性部分是胆碱。
卵磷脂的功能：
1）是生物膜的主要成分之一；
2）在生物控制有机体代谢中，脂肪的代谢中起重要作用。
3）防止脂肪肝的形成，临床上是一种很好的乳化剂。
2、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂cphalin）：动物中植物中含量丰富，参与血液的凝固过程
3、磷脂酰丝氨酸(phosphatidyl serine)：也参与血液凝固过程
4、肌醇磷脂(phosphainositol)：肌醇替代胆碱主要存在于肝脏和心肌中
5、双磷脂酰甘油（心磷脂cardiolipin）：
含有二个磷脂酸分子，磷酸基团分别与一个甘油分子的碳原子上的羟基以酯键相连。
主要存在于细菌细胞膜、真核细胞线粒体内膜等
三、醚甘油磷脂
1、缩醛磷脂(plasmalogens)：以一个长碳氢链取代脂肪酸以醚键与甘油羟基相连，存在于细胞膜，特别是肌肉和神经细胞的膜中。
2、血小板趋化因子（PAF）
嗜碱性粒细胞释放，能引起血小板凝集和血管扩张
四、鞘磷脂(sphingomyelins)
1、鞘氨醇(sphingenine)：
有60多种，动物中常见的是D-鞘氨醇；植物中二氢鞘氨醇和4-羟二氢鞘氨醇
2、神经酰胺(ceramide)
脂肪酸通过酰胺键与鞘氨醇的-NH4相连，形成神经酰胺
鞘磷脂(sphingophospholipid)（鞘氨醇磷脂类）：神经酰胺被胆碱或磷酰乙醇氨酯化形成的化合物。鞘氨醇是长链的不饱和的氨基醇，其结构式如下：
鞘磷脂极性头部是磷酯酰胆碱或磷酰乙醇氨。
鞘磷脂是高等动物组织中含量最丰富的鞘酯类。
总结：磷脂类从结构上讲其共性是都含有磷酸基团，都含有极性的基团。
其结构骨架是醇，可分成两类甘油醇与鞘氨醇以其极性头部的种类可将甘油磷酯分成几大类鞘氨醇亦然。
第四节萜类、类固醇类
这类物质特点是不含脂肪酸、在组织中含量较少，但是有极其重要的生物学功能
一、萜类(terpenes)：是异戊二烯的衍生物
含有二个异戊二烯单位的萜称单萜，三个称倍半萜，四个称二萜。
植物中如柠檬油中，含有的柠檬苦素、薄荷中含有的薄荷、樟脑油中含有的樟脑
二、类固醇(steroids)
概述：
类固醇类化合物广泛分布于生物界。
生物功能：
作为激素起某种代谢调节作用；
作为乳化剂有助于脂肪的消化和吸收；有抗炎症的作用。
固醇类可分为固醇(sterols)和固醇衍生物两大类。
（一）固醇的结构特点
1、甾核上的C3常为羟基或酮基
2、C17上可以是羟基或酮基或其它形式的侧链
3、C4-C5和C5-C6之间常是双键
4、A环在某些化合物上常是苯环，而且无C19-角甲基。
（二）胆固醇和非动物固醇
1、胆固醇(cholesterol)
细胞膜的成分之一，与膜的通透性有关胆固醇是神经髓鞘的绝缘物质；可以解除某种
毒素对细胞的毒害作用。
2、非动物固醇：
植物细胞的重要组分，不能为动物吸收；主要为豆固醇、麦角固醇、菜油固醇、谷固醇。
麦角固醇经日光或UV照射可以转化为维生素D2
（三）固醇衍生物
1、胆汁酸在肝中合成，可以从胆汁中分离到。胆汁中有三种不同的胆汁酸，胆酸脱氧胆酸和鹅脱氧胆酸
2、性激素：孕酮、睾丸激素
第五节生物膜化学
一、细胞中的膜系统：
膜系统=质膜(plasm membranes)+内膜系统（真核细胞）
细胞核、线粒体、内质网、溶酶体、高尔基体、过氧化物酶体、叶绿体（植物）。
电子显微镜下表现出大体相同的厚度与结构通称为生物膜的衍生物。
二、膜的化学组成：
生物膜都是由脂和蛋白质两大类物质组成的。此外糖+金属离子+水分，占12.5%
1、膜脂
磷脂：磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇氨、磷脂酰
丝氨酸、磷脂酰肌醇、神经鞘磷脂、
心磷脂（细菌和线粒体）。
固醇：胆固醇（动物细胞）
豆固醇（植物）。
2、膜蛋白：
外周蛋白(extrinsic proteins)：分布于膜的外表，通过静电作用及时离子键作用等较弱非共价键与膜外表面结合。
内嵌蛋白(intrinsic proteins)：分布在磷脂双分子层中；有时还横跨全膜或者以多酶复合体形式由内嵌和外周蛋白结合；以疏水和亲水二部分分别与磷脂的疏水和亲水的两部分结合。
膜蛋白对物质代谢、物质传递、细胞运动、信息的接受与传递、支持与保护均有重要意义。
3、膜糖类：
主要以糖蛋白(glycoprotein)和糖脂(glycolipid)的形式存在。
在细胞质膜的表面分布较多，糖蛋白主要为中性氨基糖和唾液酸。糖酯主要为神经糖脂。
与细胞的抗原结构、受体、细胞免疫反应、细胞识别、血型及细胞癌变等均有密切关系
三、生物膜的流动性
主要特征
（一）膜脂的流动性
磷脂液晶态→→→类似晶态的凝胶状态→→→→液晶态（生理条件）"
1、相变温度以上膜脂运动的几种方式
（1）磷脂烃链围绕C-C键旋转而导致异构化运动
（2）磷脂分子围绕与膜平面相垂直的轴左右摆动：
.梯度现象极性部分快；甘油骨架慢；脂肪酸烃链较快
（3）磷脂分子围绕与膜平面相垂直的轴作旋转运动
（4）磷脂分子在膜内作侧向扩散或侧向移动
（5）磷脂分子在脂双层中作翻转（flip-flop）运动
2、膜脂的分相
混合磷脂相变(phase transition)温度不同。温度下降至某一值事，处于凝胶态液晶态磷脂分子各自汇集。
（二）膜蛋白：
可以作横向移动，外周蛋白飘浮在双分子层的表面，而内在蛋白完全系于烃基核心。
四、生物膜的分子结构
（一）生物膜分子间作用力的类型
1、静电引力：存在于一切极性和带电荷基团之间吸引or排斥
2、疏水作用力：维持膜结构的主要作用力
3、范德华引力：使膜中分子尽可能彼此靠近与疏水力相互补充
（二）生物膜的结构：（Danielli与Davson三夹板模型）
1、膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层；两层磷脂分子的脂肪酸烃链伸向膜中心。极性端则面向膜两侧水相。
2、在脂双层的基础上，进一步解释蛋白质定位的问题，即蛋白质分子以单层覆盖两侧，形成蛋白质--脂质--蛋白质的三明治or 三夹板结构
（1）膜的内嵌蛋白溶解于双分子的中心疏水部分；
（2）外周蛋白与带电荷的脂质双分子层的极性头部连接；
（3）双分子层中的脂质分子之间或者蛋白质分子与脂质分子之间无共价的结合；
五、膜功能：
1、代谢调控：
代谢途径的分隔；
进行氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)（线粒体内膜）和光合磷酸化(photosynthetic phosphorylation)（叶绿体类囊体膜）的场所。
2、物质运输：
不带电荷的脂溶性的物质较容易通过；
亲水性物质、离子大多数具有专一性的传送载体酶系和通道。
膜的传送作用能调节物质进出细胞的流量从而保证细胞内环境的稳定状态。
3、神经传导：
细胞膜还含有电荷的表面物质构成跨膜电位差。
细胞膜还具有自我封闭的特点，细胞若被刺伤可以迅速的自动再封闭。
4、具有识别某些分子信号的功能。
一些细菌.趋化作用：膜能够感受出营养物质的微小差别，刺激细胞泳向营养源。
促进同种细胞有规则的缔合：动物细胞膜的外表面含有识别同种细胞受体。
细胞表面还具有受体(receptor)部位能特异地结合激素分子。
如肝脏及肌肉细胞的表面含有识别并结合胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素的特异受体。
这些受体部位与激素(hormone)结合，就可以将信号(signal)从膜传向细胞内的酶，调节它们的活力。
思考题：参见教材P48附习题及本章所涉及的概念
第四章蛋白质化学
目的与要求：
通过本章的学习，使学生对蛋白质及其组成成分氨基酸有比较全面的认识。
重点讲解：
较全面地介绍蛋白质化学的基础知识。重点讲解氨基酸和蛋白质的结构、性质和功能间的依存关系。对个别重要蛋白质的化学以及蛋白质的分离、纯化和鉴定亦作相应讲解。讲解氨基酸结构时，要联系有机化学的羧酸、胺类结构和特点，与蛋白质的结构和特性联系。另外，提醒学生注意氨基酸的某些特殊反应、在人类合成肽工作中的实践性以及蛋白质的重要生物学意义和生产实践意义。
对学生要求：
掌握蛋白质化学组成、结构和性质，以及它们的各种分类方式；掌握蛋白质氨基酸的分类、结构、性质。
理解蛋白质的一级结构和高级结构，理解蛋白质、氨基酸的分离纯化的方法。
了解蛋白质、多肽、氨基酸的颜色反应以及用途。
第一节蛋白质(protein)化学概念、分类与生物功能
一、蛋白质的定义：
许多α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具稳定构象并具有一定生物功能的大分子。
二、蛋白质的分类：
根据组成可分为单纯蛋白质（simple protein)和缀合蛋白质(conjugated protein)
根据分子的形状：球状(globular protein)、纤维状(fibrous protein)
根据功能：酶、调节蛋白、转运蛋白、营养和储存蛋白、收缩蛋白、结构蛋白和防御蛋白等
⑴单纯蛋白质
清蛋白(albumin)：溶于水、稀酸、稀碱、稀盐，为半饱和硫酸铵沉淀,血清清蛋白、乳清蛋白
球蛋白(globulin)：溶于水和不容易水两类，为半饱和硫酸氨所沉淀，血清球蛋白、肌球蛋白、植物种子球蛋白
谷蛋白(glutelin)：不溶于水、醇及中性盐，但易溶于稀酸和稀碱，米谷蛋白、麦谷蛋白
谷醇溶蛋白（prolamine):不溶于水和无水乙醇，溶于70%-80%乙醇,脯氨酸和酰氨较多，非极性侧链远多于极性侧链，玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白
组蛋白(histone)：溶于水及稀酸，可被氨水沉淀,分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性，小牛胸腺组蛋白
鱼精蛋白(protamine)：溶于水和稀酸，不溶于氨水,碱性氨基酸较多，分子呈碱性，鲑精蛋白
硬蛋白(scleroprotein)：不溶于水，稀酸和稀碱，作为结绨及保护功能的蛋白质，角蛋白、胶原、弹性蛋白
⑵缀合蛋白质
糖蛋白(glucoprotein)和粘蛋白(mucprotein)：辅基成分为半乳糖、甘露糖、已糖胺
脂蛋白(lipoprotein)：与脂结合的蛋白质
核蛋白(nucleoprotein)：辅基是核酸如脱氧核蛋白质、核糖体
磷蛋白(phosphoprotein)：磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基连相连
色蛋白：
血红素蛋白(hemoprotein)：辅基为血红素，它是卟啉化合物，卟啉环中心含有金属
黄素蛋白(flavprotein)：辅基为黄素嘌呤二核苷酸
金属蛋白(metalloprotein)：与金属之间结合的蛋白质醇脱氢酶含锌、铁蛋白含有铁
三、蛋白质的生物学功能
1、酶—某些蛋白质是酶，催化生物界体内的代谢反应
2、调节蛋白，某些蛋白是激素，具有一定的调节功能如调节蛋白，糖代谢的胰岛素，能降低血液中葡萄糖的含量；钙调素参与调节多种蛋白激酶的活性
3、转运蛋白
某些蛋白质具有运输功能，他们携带小分子从一处到另一处，通过细胞膜，在血液循环中不同的组织间运载代谢物。
4、营养和存储蛋白
卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白是提供氨基酸储存的蛋白。
在某些植物、细菌及动物组织中发现的铁蛋白可以贮存铁。
5、收缩和运动蛋白：某些蛋白质赋予细胞和器官收缩能力可使其改变形状和运动，肌肉，鞭毛、微管、微丝等。
6、结构蛋白：许多蛋白质起支持细丝、薄片或者缆绳的作用，给生物结构以强度和保护,丝蛋白、角蛋白肌腱和软骨的主要成分是胶原蛋白，它具有很高的抗张强度，韧带在含有弹性蛋白，形成了蛋白质的缆绳，具有双向的抗拉强度。
７、防御蛋白：高等动物的免疫反应是有机体的一种防御机能免疫反应主要是通过蛋白质来实现的
８、受体蛋白：动物、植物、微生物对外界刺激的反应均涉及受体蛋白。如视质红质，味觉蛋白
第二节蛋白质分子的组成成分
一蛋白质的元素组成
1、组成: 碳50-55%,氢6-8%,氧19-24%,氮13-19%,硫0-4%
各种蛋白质含氮量很接近，蛋白质中的氮含量一般为15～17.6%，平均为16%
克氏定氮法的基础：100 克有机物中蛋白质大体含量=一克样品中含氮的克数×6.25×100
乳制品为6.38，面粉为5.70，玉米、高粱为6.24，花生为5.46，米为5.95，大豆及其制品为5.71，肉与肉制品为6.25，大麦、小米、燕麦、裸麦为5.83，芝麻、向日葵为5.30
二、蛋白质的水解
1、酸水解：6M, HCI 或4M, H2SO4 回流煮沸20h
优点：不起消旋作用
缺点：色氨酸被破坏，羟基氨基酸部分分解，酰氨基水解。
2、碱水解：5M NaOH 共煮10-20h
缺点：多数氨基酸遭到不同程度的破坏，产生消旋现象，得D，L 混合物，精氨酸脱氨
优点：色氨酸稳定
3、酶水解：
缺点：持续时间较长，部份水解
优点：不产生消旋，也不破坏氨基酸
工业上开发大量复合酶，用于蛋白质加工
三、蛋白质的基本结构单位———氨基酸
（一）氨基酸的结构：含氨基和羧基，氨基可位于α、β、γ等位置
α-氨基酸（除脯氨酸）可用下式表示
熔点高、绝大多数具旋光性（除甘氨酸），除胱氨酸和酪氨酸外，一般能溶于水，脯氨酸和羟脯氨酸溶
于乙醇和乙醚。
（二）氨基酸的分类
生物体发现氨基酸180 多种，常见蛋白质氨基酸；不常见蛋白质氨基酸；非蛋白质氨基酸
参与蛋白质组成的常见氨基酸或基本氨基酸20 种，均为L 型氨基酸
Ⅰ、常见蛋白质氨基酸
根据R 基的结构特性分为：脂肪族；芳香族和杂环
1、脂肪族：
⑴中性氨基酸，包括：甘氨酸（不含手性碳原子，无旋光性）、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和甲硫氨酸；
⑵极性氨基酸：
①含羟基的氨基酸；丝氨酸（丝蛋白中得到，酪蛋白、卵黄磷脂蛋白以磷酯酸形式存在，酶催化和调节作用中发挥作用）、苏氨酸（发现最晚的一种氨基酸）；
②含巯基氨基酸（半胱氨酸首先在膀胱积石中发现，1899 年在蛋白质中发现，多以胱氨酸形式存在，可形成分子内或分子间二硫键，维持蛋白质高级结构的作用力，对蛋白质高级结构形成具重要作用，同时是某些酶的活性基团）；
③含酰氨基氨基酸：天冬酰氨，谷氨酰氨，参与氨代谢，植物体内重要的氨的转运者；
⑶酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸，参与氨代谢，谷氨酸为某些酶活性中心的催化基团
⑷碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸存在于活性部位，参与酶催化，精氨酸是蛋白质代谢中尿素形成的中间产物
2、芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸，苯丙氨酸浓度测定被用于苯丙酮尿症的诊断，酪氨酸在奶酪中含量丰富。
3、杂环氨基酸：色氨酸，在植物和某些动物体转化成泛酸，有时归入芳香族
组氨酸，碱性氨基酸，大量存在于珠蛋白，某些酶活性部位的催化基团
脯氨酸，无自由α-氨基，在肽链转角处丰富。
根据R 极性分为：非极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、带正电荷的氨基酸和带负电荷的氨基酸。
Ⅱ、不常见的蛋白质氨基酸
Ⅲ、非蛋白质氨基酸
四、氨基酸的重要理化性质
一般物理性质
无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。
（一）氨基酸的酸碱化学
Ⅰ、氨基酸的兼性离子形式
⒈有关氨基酸的兼性离子形式推测的基础
有机物分子：如以中性分子形式存在，熔点较低，如二苯氨是53℃，原因：晶体分子间维系力是靠范德华力作用，作用较弱；如以离子状态存在熔点较高，如氯化钠是200℃，原因：分子间靠离子键来维持，作用较强。
在溶液中非极性分子使溶液介电常数降低，而极性分子使溶液介电常数升高，而离子态是强的极性分子。
氨基酸分析结果发现：其晶体熔点高200℃以上，其溶液介电常数升高，说明氨基酸是以离子状态存在，
氨基酸是两性电解质(ampholytes)，氨基酸完全质子化时是多元酸，侧链不解离的中性氨基酸是二元酸、酸性和碱性氨基酸可视为三元酸。既可以被酸滴定又可以被碱滴定，
Ⅱ、氨基酸的解离
Ⅲ、氨基酸的等电点：曲线可知氨基酸可以带上正电或者负电荷，也可以带电荷为零。静电荷为0时的pH 称为氨基酸的等电点（pI），对于不解离的中性氨基酸来说其等当点等于pK1，pK2 算术平均值；对侧链基团解离的氨基酸，等电点为其两侧pK 的算术平均值；等电点与离子浓度无关，只决定于兼性离子两侧pK 值。当pH＞pI，带负电；当pH＝pI，不带电；当pH＜pI，带正点
Ⅳ、氨基酸的甲醛滴定(formol titration)
氨基酸既是酸又是碱，但却不能为酸或碱直接滴定；等当离子点时pH 过高或过低，滴定终点过高和过低，无适当的指示剂。加入甲醛后，甲醛与氨基反应，通过这个反应降低了氨基的碱性，相对的增加了氨基的酸性解离，滴定终点移动到pH9 附近，此时用酚酞作指示剂用标准的氢氧化钠加以滴定。
（二）氨基酸的化学性质
Ⅰα-氨基参加的反应
⒈与亚硝酸的反应：标准状态下测定氮气体积计算出氨基酸的含量α-氨基反应快，赖氨酸ε-氨基可发生此反应，速度慢
2、与酰化试剂的反应：氨基酸氨基上氢可以被酰基取代，取代后对氨基有保护作用
3、烃基化反应：
⑴ 2、4-二硝基氟苯（DNFB）可生成黄色二硝基苯基氨基酸，曾被英国的Sanger 用来鉴定多肽和蛋白质的氨基末端
⑵苯异硫氰酸酯（PITC）：氨基酸与PITC 生成PTH-AA 是EDMAN 降解法的原理，在多肽蛋白质氨末端测定和氨基酸顺序分析中占有重要地位
4. 西佛碱(Schiff’s base)反应：具氨基基团和羰基基团物质反应过程的中间物
5、脱氨基反应：氨基酸在体内经氧化酶脱去氨基变成酮酸
Ⅱα-羧基参加的反应
1、成盐和成酯反应：
氨基酸在盐酸气体的条件下与无水乙醇作用即产生氨基酸的乙酯，羧基在变成甲酯、乙酯或成盐后羧基的化学反应即能被掩盖（羧基保护）
2、成酰氯反应
氨基酸的氨基加保护基以后，其羧基可以与二氯亚砜或五氯化磷反应生成酰氯，这个反应使羧基活化，使它容易与另一氨基酸的氨基结合是人工合成多肽种常用的反应。
3、叠氮反应
氨基酸的氨基通过酰化加以保护；羧基经酯化变成甲酯，然后与肼和亚硝酸反应变成叠氮化合物（羧基活化反应）
4、脱羧基作用
氨基酸经脱羧酶(decarboxylase)作用后可以放出二氧化碳生成相应的一级胺(amine)
Ⅲα-氨基和α-羧基共同参加的反应
⒈与茚三酮(ninhydrin)反应：氨基酸分析化学中最常用反应之一，在弱酸环境中，加热氨基酸脱羧脱氨以后与茚三酮、还原茚三酮和氨反应后生成紫色化合物，纸层析、柱层析常用的定量测定方法。
羟脯氨酸和脯氨酸不释放氨气生成黄色化合物
2．成肽反应：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基缩合失水形成肽键。
Ⅳ侧链基团参加的反应
侧链基团参加的反应
苯环：色氨酸、苯丙氨酸；羟基：丝氨酸、苏氨酸；巯基：半胱氨酸；吲哚基：色氨酸；
胍基：精氨酸；咪唑基：组氨酸；非α-氨基：赖氨酸；非α-羧基：谷氨酸、天冬氨酸
侧链基团可与特异试剂发生特定反应，用于氨基酸的鉴定，氨基酸的修饰。
蛋白质化学修饰：在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质某些试剂起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能基团发生共价化学改变。
1、酪氨酸（酚基）：与重氮化合物（重氮苯磺酸）反应生成桔黄色化合物，Pauly 反应，用于酪氨酸检测。
2、组氨酸：咪唑基与重氮化合物生成棕红色化合物。
3、色氨酸：吲哚基被溴代琥珀酰亚胺氧化，分光光度法测定蛋白质中色氨酸含量。
4、半胱氨酸：巯基间形成二硫键，巯基同酰化试剂如：苯甲酰氯、苄氧酰氯、碘乙酸结合是保护巯基的反应，应用于人工合成肽；氧化剂过甲酸或还原剂巯基化合物均可打开二硫键生成物质，对蛋白质结构测定和性质鉴定广泛应用
5、精氨酸：胍基与萘酚在碱性次氯酸钠中反应产生红色物质。
6、苯核：浓硝酸反应黄色。
五、氨基酸的光学活性和光谱性质
Ⅰ旋光性
1、构型：除甘氨酸以外，α-碳原子是一个不对称的碳原子。
D 型和L 型，取决于α-碳原子上的氨基的位置,不对称碳原子经过对称状态的中间阶段，可以发生消旋作用，即D、L 互变（外消旋），Thr 和Ser 有两个不对称中心存在四种光学异构体；胱氨酸是一种特殊情况；两个相同的不对称中心，相同时产生D 型或L 型两个异构体；不同时产生内消旋胱氨酸。
旋光与旋光度：多数氨基酸具有旋光性，能使偏振光面向左或向右旋转，用-或+表示；氨基酸具有的这种性质称为旋光性也称为分子手性(chirality)，比旋光度是L-氨基酸特征物理常数
Ⅱ光谱性质
可见光全无吸收，远紫外光全有吸收，紫外光区酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有光吸收
蛋白质中由于含有这些氨基酸、280nm 有最大的光吸收。利用分光光度计可以很方便地测定分光光度法的原理：Lambert-Beer 定律：液体吸收光的量同浓度成正比关系
六、氨基酸混合物的分析分离
可利用混合物中各组份的物理、化学性质的差别，使各组分以不同程度分布在不相溶的两相中；其中一个相为固定的称为固定相，另一相流动的称为流动相；使各组份以不同的速度移动，从而达到分离；可以分离氨基酸、核苷酸、糖、蛋白质
㈠分配层析的一般原理
1、分配定律
层析系统已有两相组成：固定相(staionary phase)、流动相(mobil phase)。
分配定律：当一种溶质在两个互不相溶的溶剂中分配时，在一定的温度下达到平衡后，溶质在二相的浓度比值为一常数即为分配系数(partition coefficient)。
混合物在层析系统中的分离决定于该混合物组份在两相中的分配情况，可用分配系数来描述，分配系数
物理实验报告 标题：受迫振动的研究实验 摘要： 振动是自然界中最常见的运动形式之一，由受迫振动引发的共振现象在日常生活和工程技术中极为普遍。共振现象在许多领域有着广泛的应用，例如，众多电声器件需要利用共振原理设计制作。它既有实用价值，也有破坏作用。本实验采用玻耳共振仪定量测定了阻尼振动的振幅比值，绘制了受迫振动的幅频特性和相频特性曲线，并分析了阻尼对振动的影响以及受迫振动的幅频特性和相频特性。另外，实验中利用了频闪法来测定动态的相位差。
目录 1引言 (3) 2.实验方法 (3) 2.1实验原理 (3) 2.1.1受迫振动 (3) 2.1.2共振 (4) 2.1.3阻尼系数的测量 (5) 2.2实验仪器 (6) 3实验内容、结果与讨论 (7) 3.1测定电磁阻尼为0情况下摆轮的振幅与振动周期的对应关系 (7) 3.2研究摆轮的阻尼振动 (8) 3.3测定摆轮受迫振动的幅频与相频特性曲线，并求阻尼系数 (9) 3.4比较不同阻尼的幅频与相频特性曲线 (14) 4.总结 (15) 5.参考文献 (16)
1引言 振动是自然界中最常见的运动形式之一，由受迫振动引发的共振现象在日常生活和工程技术中极为普遍。共振现象在许多领域有着广泛的应用，例如为研究物质的微观结构，常采用核共振方法。但是共振现象也有极大的破坏性，减震和防震是工程技术和科学研究的一项重要任务。表征受迫振动性质的是受迫振动的振幅—频率特性和相位—频率特性（简称幅频和相频特性）。本实验采用玻耳共振仪定量测定了阻尼振动的振幅比值，绘制了受迫振动的幅频特性和相频特性曲线，并分析了阻尼对振动的影响以及受迫振动的幅频特性和相频特性。 2.实验方法 2.1实验原理 2.1.1受迫振动 本实验中采用的是玻耳共振仪，其构造如图1所示： 图一
生物化学实验的答案 Document number【980KGB-6898YT-769T8CB-246UT-18GG08】
生物化学实验的答案 一、理论考试部分 1.醋酸纤维薄膜电泳时，点样的一端应靠近电极的哪一端为什么 2. 答：负极。因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电，根据同性相吸，异性相斥原理，点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 3.用分光光度计测定物质含量时，设置空白对照管的意义是什么？ 答：空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度，但是作为溶剂也能吸收，反射和透射一部分的光，因此必须以相同的溶剂设置对照，排除溶剂对吸光度的影响。 4.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳的原理？ 答：血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动，而各种蛋白质等电点不同，且在PH为8.6时所带电荷不同，分子大小不等，形状各有差异，所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 5.何谓R f值？影响R f值的主要因素是什么？ 答：Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构，性质，溶剂系统，层析滤纸的质量和层析温度有关， 6.什么是盐析盐析会引起蛋白质变性吗一般我们用什么试剂做盐析的实验 答：盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时，蛋白质的溶解度下降，当中性盐的浓度达到一定程度的时候，蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性。一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析。 7.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理？ 答：还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸，而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比，用分光光度计测出溶液的吸光度，通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度，从而得出还原糖的浓度。 8.依据我们所做的实验，说明影响蛋白质沉淀的因素是什么影响蛋白质变性的因素是什 么沉淀和变性有何联系 答：水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下蛋白质颗粒因失去电荷和脱水而沉淀。这些因素包括溶液的酸碱度、盐溶液的浓度、温度、重金属离子以及有机溶剂等。变性蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 8. 什么是碘值脂肪的不饱和程度越大，碘值越大吗在测定碘值的实验中，氯仿的作用是什么 答：每100g脂肪所吸收的碘的克数，即脂肪的碘值。脂肪的不饱和度越大，碘值就越大。氯仿作为溶剂，去溶解脂肪。
生物化学期终试卷（2006-2007学年第一学期） 一、是非题：（共20分） 1. 细胞色素是指含有FAD辅基的电子传递蛋白。【F】 2. 哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。【F】 3. 6-磷酸葡萄糖转变为1，6-二磷酸果糖，需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。【T】 4. 酮体是指在肝脏中合成的丙酮酸、乙酰乙酸、B-丁酸。【F】 5. 在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。【T】 6. 脂酰CoA在肉毒碱的携带下，从胞浆进入线粒体中氧化。【T】 7. ATP虽然含有大量的自由能，但它并不是能量的贮存形式。【T】 8. 葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行。【F】 9. 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。【F】 10. 奇数碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。【F】 11. 原核细胞和真核细胞新生肽链N端第一个残基都为fMet。【F】 12. 真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。【F】 13. 核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。【T】 14. 一般讲，从DNA的三联体密码子可以推定氨基酸的顺序，相反从氨基酸的顺序也可以毫无疑问地推定DNA顺序。【F】 15. 原核生物转录终止时不一定要ρ（Rho）因子参与。【T】 16. RNA的转录合成和DNA的合成一样，在起始合成前亦需要有RNA引物参加。【F】 17. 在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3'端向5'端进行翻译的。【F】 18. 1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2molATP分子。【T】 19. 原核生物DNA聚合酶都有5'-3'的外切活性。【F】 20. 脂肪酸氧化降解主要始于分子的羟基端。【F】 二、单项选择题：（共20分） 1. 生物体内ATP最主要的来源是：【D】 A、糖酵解 B、TCA循环 D 、氧化磷酸化作用C、磷酸戊糖途径 2. 线粒体外NADH经α-磷酸甘油穿梭作用，进入线粒体内实现氧化磷酸化，其p/o值】C【为： A、0 B、1 D 、2 、 3 C3. 在三羧酸循环中，由α-酮戊二酸脱氢酶系所催化的反应需要：【A】 +B、A、NADNADP D 、FMN 、ATP C4. 糖酵解是在细胞的什么部位进行的：【B】 A、线粒体基质 B、胞液中 D C、内质网膜上、细胞核内 5. 糖酵解时哪一对代谢物提供~P使ADP生成ATP：【B】 A、甘油醛-3-磷酸及果糖磷酸 B、甘油醛-1，3-二磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 C、甘油醛-α-磷酸及葡萄糖-6-磷酸 D、葡萄糖-1-磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 6. 下列化合物中不含有高能磷酸键的是：【B】 A、ADP B、6-磷酸葡萄糖 D 、烯醇丙酮酸磷酸C、乙酰磷酸
生物化学实验 （二）
绪论 ?随着生物化学的发展和生物化学教学内容的不断丰富，生物化学实验也在不断更新和提高。 ?本门课程在以往教学工作的基础上，结合生物化学实验教学，力求使学生能够更加深刻地学习生物化学课程。 本实验课实验项目覆盖了当今生物化学研究中常用的技术和方法。
绪论 一、实验目的 ?掌握蛋白质、酶、核酸、糖等重要物质的分离、纯化和测定技术的原理及方法； ?掌握生物化学的基本知识、基本理论及基本实验技能； ?培养分析和解决问题能力以及严谨细致的科学作风、创新能力等综合素质。
?二、通过生物化学实验应该做到 ?学习设计一个实验的基本思路，掌握各个实验的基本原理，学会严密地组织自己的实验，合理地安排实验步骤和时间。 ?训练实验的动手能力，学会熟练地使用各种生物化学实验仪器。 ?学会准确翔实地记录实验现象和数据的技能，提高实验报告的写作能力，能够整齐清洁地进行所有的实验。 ?掌握生物化学的各种基本实验方法和实验技术，尤其是各种电泳技术和层析枝术，为今后参加科研工作打下坚实的基础。
?三、实验室规则 ?１、自觉遵守学习纪律，保持实验室肃静，不得喧哗吵闹、迟到早退。 ?２、爱护仪器，厉行节约。试剂、药品、蒸馏水等应节约使用，不得浪费。如不慎损坏仪器，应及时报告老师，说明原因；贵重、精密仪器，应先熟悉使用方法，在老师的指导下，严格按操作规程操作；发现故障，应立即报告老师，不得擅自处理。仪器使用完毕后，一定要填写使用记录。
绪论 ?３、取用试剂时，应仔细辨明标签，以免取错。取完试剂后，应及时将瓶盖盖好，放回原处，切忌乱拿乱放。 ?４、注意安全。对于有毒、腐蚀的试剂应避免其直接接触人体及衣物；乙醚、丙酮等易燃试剂应远离火源，以免发生意外。 ?５、注意实验室卫生、整洁。废弃液体应倒入水槽，实验用过的和棉花、废纸、沉淀废渣及其他废弃物品等均应放入指定容器，不得随意乱扔。实验结束后应将实验台整理好，并清扫、整理实验室。关好水、电、门、窗，方可离开实验室。
1-1分析与解(1) 质点在t 至(t ＋Δt )时间内沿曲线从P 点运动到P ′点,各量关系如图所示, 其中路程Δs ＝PP ′, 位移大小｜Δr ｜＝PP ′,而Δr ＝｜r ｜-｜r ｜表示质点位矢大小的变化量,三个量物理含义不同,在曲线运动中大小也不相等(注：在直线运动中有相等的可能)．但当Δt →0 时,点P ′无限趋近P 点,则有｜d r ｜＝d s ,但却不等于d r ．故选(B)． (2) 由于｜Δr ｜≠Δs ,故 t s t ΔΔΔΔ≠ r ,即｜v ｜≠v ． 但由于｜d r ｜＝d s ,故 t s t d d d d =r ,即｜v ｜＝v ．由此可见,应选(C)． 1-2分析与解 t r d d 表示质点到坐标原点的距离随时间的变化率,在极坐标系中叫径向速率．通常用符号v r 表示,这是速度矢量在位矢方向上的一个分量；t d d r 表示速度矢量；在自然 坐标系中速度大小可用公式t s d d =v 计算,在直角坐标系中则可由公式 2 2d d d d ?? ? ??+??? ??=t y t x v 求解．故选(D)． 1-3分析与解t d d v 表示切向加速度a ｔ,它表示速度大小随时间的变化率,是加速度矢量沿速度方向的一个分量,起改变速度大小的作用；t r d d 在极坐标系中表示径向速率v r (如题1 -2 所述)； t s d d 在自然坐标系中表示质点的速率v ；而t d d v 表示加速度的大小而不是切向加速度 a ｔ．因此只有(3) 式表达是正确的．故选(D)． 1-4分析与解 加速度的切向分量a ｔ起改变速度大小的作用,而法向分量a n 起改变速度方向的作用．质点作圆周运动时,由于速度方向不断改变,相应法向加速度的方向也在不断改变,因而法向加速度是一定改变的．至于a ｔ是否改变,则要视质点的速率情况而定．质点作匀速率圆周运动时, a ｔ恒为零；质点作匀变速率圆周运动时, a ｔ为一不为零的恒量,当a ｔ改变时,质点则作一般的变速率圆周运动．由此可见,应选(B)． 1-5分析与解 本题关键是先求得小船速度表达式,进而判断运动性质．为此建立如图所示坐标系,设定滑轮距水面高度为h,t 时刻定滑轮距小船的绳长为l ,则小船的运动方程为 2 2h l x -=,其中绳长l 随时间t 而变化．小船速度22d d d d h l t l l t x -== v ,式中t l d d 表示绳长l 随时间的变化率,其大小即为v 0,代入整理后为θ l h l cos /0 220v v v = -= ,方向沿x 轴负向．由速度表达式,可判断小船作变加速运动．故选(C)． 1-6分析 位移和路程是两个完全不同的概念．只有当质点作直线运动且运动方向不改变时,位移的大小才会与路程相等．质点在t 时间内的位移Δx 的大小可直接由运动方程得
生物化学实验报告 动物营养研究所 树润 2015.10.12 猪血中超氧化物歧化酶（SOD）的分离纯化及活性测定一．实验目地 1.通过实验了解活性物质的分离提取。 2.了解超氧化物歧化酶的基本功能与应用。 二．实验原理 超氧化物歧化酶是一种酸性蛋白，是唯一以自由基为底物 的酶，具有清除自由基的功能酶，在酶分子上共价连接金属辅 基，因此它对热、PH、以及某些理化性质表现出异常的稳定性。 该酶首次从牛红细胞中分离得到，是一种蓝色含铜蛋白，之后， 研究发现该蛋白酶具有催化氧发生歧化反应的能力，因此将其 命名为超氧化物歧化酶1-2。超氧化物歧化酶是一种能专一地清 除超氧离子自由基（O2-）的金属酶，它具有抗衰老、抗辐射、 抗炎抗癌等作用，因而在医药（如关节炎、红斑狼疮等疾病的 治疗3）、化妆品(有防晒抗炎效果4)、食品工业（SOD灵芝菌5 等）等方面具有了广泛的应用前景。 超氧化物歧化酶是广泛存在于生物体的一种金属酶, 可催化超氧阴离子自由基(O2-)与H+发生歧化反应, 生成H2O2和 O2。SOD催化下述反应：2H++2O2-→H2O2+O2。
超氧化物歧化酶按照它所含金属离子的不同，可分为 Cu-Zn-SOD、Mn-SOD、Fe-SOD等三种。Cu-Zn-SOD为二聚体，呈 蓝绿色；Mn-SOD呈紫红色；Fe-SOD呈黄褐色。 SOD提取、纯化制备方法各异, 常用方法有经典的溶剂沉淀法、盐析法、超滤法和层析法等6-7。本实验采用有机溶剂沉淀法8以新鲜猪血为原料，从中提取SOD并进行纯化。酶活力测定可用以下方法：邻苯三酚自氧化法9、黄嘌呤氧化酶法、NBT光还原法、化学发光法、肾上腺素自氧化法、亚硝酸法等。 该实验SOD酶活性采用邻苯三酚自氧化法测定，酶活性单 位定义为：每毫升反应液中，每分钟抑制邻苯三酚自氧化速率 达50%的酶量定义为一个酶单位。 样品中蛋白质含量用考马斯亮蓝G-250法测定。考马斯亮 蓝G-250在游离状态下呈红色，与蛋白质结合呈现蓝色。在一 定围，溶液在595nm波长下的光密度与蛋白质含量成正比，可 用比色法测定，测定围1-1000μg。 三．实验试剂与器材 1.实验试剂 ACD抗凝剂、0.9%Nacl、丙酮、95%乙醇、氯仿、考马斯 亮蓝G-250、50mmol/L pH8.3磷酸缓冲液、10mmol/L EDTA钠盐 溶液、3mmol/L邻苯三酚溶液等 2.实验器材
高级动物生化试题 问答题： 1. 简述非编码RNA（non-coding RNA）的种类、结构特点及其主要功能。 非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA（transfer RNA，tRNA） 结构特征之一是含有较多的修饰成分，核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的，但其功能不清楚。5’末端具有G（大部分）或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构，tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息，并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体，同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用，又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能，例如，在没有核糖体或其他核酸分子参与下，携带氨基酸转移至专一的受体分子，以合成细胞膜或细胞壁组分；作为反转录酶引物参与DNA合成；作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA（ribosomal RNA, rRNA） 核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA，在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。
他们是核糖体的组分，并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”，蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象，但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明，rRNA并非仅仅起到物理支架作用，多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如：核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构，同时还包括一 个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成，与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环，类似tRNA中的二氢尿嘧啶环，称为“D”环。H3和H4，H6和H7，H8和H9，H10和H11之间分别形成Pk1，pK2，pK3，pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成，类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环，称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域（TLD）和mRNA类似域（MLD），TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环，MDL则包括ORF和H5，这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器（如叶绿体，线粒体）中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能，它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时，它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关，是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体，也识别那些延迟停转的核糖体，介导这些有问
清华大学12 摩擦学国家重点实验室 汽车安全与节能国家重点实验室 智能技术与系统国家重点实验室 微波与数字通信技术国家重点实验室 新型陶瓷与精细工艺国家重点实验室 电力系统及发电设备控制和仿真国家重点实验室 化学工程国家重点联合实验室(萃取分离分室) 精密测试技术及仪器国家重点实验室(清华大学分室) 集成光电子学联合国家重点实验室(清华大学实验区) 生物膜与膜生物工程国家重点实验室((膜生物物理分室) 环境模拟与污染控制国家重点联合实验室(清华大学分室) 水沙科学与水利水电工程国家重点实验室(筹) 一碳化学与化工国家重点实验室(清华大学分室)(评估为差，已摘牌)煤的清洁燃烧技术国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 浙江大学10 硅材料国家重点实验室 工业控制技术国家重点实验室 现代光学仪器国家重点实验室 能源清洁利用国家重点实验室 流体传动及控制国家重点实验室 计算机辅助设计与图形学国家重点实验室 水稻生物学国家重点实验室(浙江大学分室) 化学工程国家重点联合实验室(聚合反应工程实验室) 植物生理学与生物化学国家重点实验室(浙江大学分室) 传染病诊治国家重点实验室(筹) 北京大学10 湍流与复杂系统研究国家重点实验室(曾评估为差，经整改未摘牌)稀土材料化学及应用国家重点实验室 天然药物及仿生药物国家重点实验室 人工微结构和介观物理国家重点实验室 蛋白质工程及植物基因工程国家重点实验室 分子动态及稳态结构国家重点实验室(北京大学分室) 生物膜与膜生物工程国家重点实验室(北京大学分室) 环境模拟与污染控制国家重点联合实验室(北京大学分室) 区域光纤通信网与新型光通信系统国家重点实验室(北京大学分室) 核物理与核技术国家重点实验室(筹) 文字信息处理国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 暴雨监测与预防国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 视觉与听觉信息处理国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 南京大学6
生物化学实验 一、名词解释： 分配层析法电泳同工酶酶活性分光光度法层析技术比活力 二、填空题： 1. 测定蛋白质含量的方法有，，和。 2. CAT能把H2O2分解为H2O和O2，其活性大小以来表示，当CAT与H2O2反应结束，再用测定未分解的H2O2。 3. 聚丙烯酰胺凝胶电泳是以作为载体的一种区带电泳，这种凝胶是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成。化学聚合法一般用来制备_____________胶，其自由基的引发剂是，催化剂是______________；光聚合法适于制备大孔径的_________________胶，催化剂是______________。 4.层析技术按分离过程所主要依据的物理化学性质进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________，_______________和________________。 5. 使用离心机离心样品前，必须使离心管__________且对称放入离心机。 6. 米氏常数可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，表示E对S的亲合力愈，Km愈大，表示E对S 的亲合力愈。 7. 分光光度计在使用之前必须预热，注意预热及样品槽空时必须_________（打开、合上）样品池翻盖。 8. CAT是植物体内重要的酶促防御系统之一，其活性高低与植物的密切相关。 9. 纸层析实验中，____________形成固定相，____________流动相。 10. 聚丙烯酰胺凝胶是是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成的，在具有自由基团体系时，两者就聚合。引发产生自由基的方法有两种：和。11. 层析技术按按固定相的使用形式进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________和________________。 三、问答题： 1、简述4种测定蛋白质含量的方法及其原理。 2、简述不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳中的三个不连续及三种物理效应。 3、试分析影响电泳的主要因素有哪些？ 参考答案： 生物化学实验 一、名词解释： 1、电泳：指带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象。 2、同工酶：指催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 3、分配层析法：用物质在两种或两种以上不同的混合溶剂中的分配系数不同，而达到分离目的的一种实验方法。
动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？
答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱
6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。
实验一糖类的性质实验 （一）糖类的颜色反应 一、实验目的 1、了解糖类某些颜色反应的原理。 2、学习应用糖的颜色反应鉴别糖类的方法。 二、颜色反应 （一）α-萘酚反应 1、原理糖在浓无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及糠醛衍生物，后 者能与α-萘酚生成紫红色物质。因为糠醛及糠醛衍生物对此反应均呈阳性，故此反应不是糖类的特异反应。 2、器材 试管及试管架，滴管 3、试剂 莫氏试剂：5％α-萘酚的酒精溶液1500mL.称取α-萘酚5g，溶于95％酒精中，总体积达100 mL，贮于棕色瓶内。用前配制。 1％葡萄糖溶液100 mL 1％果糖溶液100 mL 1％蔗糖溶液100 mL 1％淀粉溶液100 mL ％糠醛溶液100 mL 浓硫酸 500 mL 4、实验操作 取5支试管，分别加入1％葡萄糖溶液、1％果糖溶液、1％蔗糖溶液、1％淀粉溶液、％糠醛溶液各1 mL。再向5支试管中各加入2滴莫氏试剂，充分混合。倾斜试管，小心地沿试管壁加入浓硫酸1 mL，慢慢立起试管，切勿摇动。 观察记录各管颜色。 （二）间苯二酚反应 1、原理 在酸作用下，酮醣脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。此反应是酮醣的特异反应。醛糖在同样条件下呈色反应缓慢，只有在糖浓度较高或煮沸时间较长时，才呈微弱的阳性反应。实验条件下蔗醣有可能水解而呈阳性反应。 2、器材 试管及试管架，滴管 3、试剂 塞氏试剂：％间苯二酚－盐酸溶液1000 mL，称取间苯二酚0.05 g溶于30 mL 浓盐酸中，再用蒸馏水稀至1000 mL。 1％葡萄糖溶液100 mL 1％果糖溶液100 mL 1％蔗糖溶液100 mL 4、实验操作
《动物生物化学实验》复习题 一.填空题 1、生物化学实验的常用技术包括、、等。 2、牛奶中的主要蛋白质是，其占牛奶蛋白质总量的，其在pH值为的缓冲液中容易沉淀。 3、将制备酪蛋白时所得乳清，徐徐加热。即出现沉淀。此为乳清中的 和。 4、Folin-酚试剂由和组成。 5、福林酚法测定蛋白质含量时，样品蛋白质含量的适宜范围为ug/mL。 6、酶促反应速度最大时的环境温度称为，能使酶活性降低或丧失的物质称为，而对淀粉酶起此作用的物质是。 7、酶促反应速度最大时的pH称为，能使酶活性从无到有或使酶活性增加的物质称为，而对淀粉酶起此作用的物质是。 8、淀粉酶具有高度的性，催化蔗糖水解。 9、高浓度的硫酸铵一方面破坏了IgG分子表面的，而另一方面中和了其分子表面的，致使分子之间容易碰撞而沉淀。 10、DNA主要存在于，在细胞中，它与结合形成。 11、脱氧核糖核蛋白体在 mol/L的NaLl溶液中溶解度小，在mol/L的NaLl溶液中溶解度大。 12、不连续的聚丙烯酰胺凝胶电泳具有较高的分辨率，是因为电泳时会产生三大效应，即，和电荷效应。 13、使用硫酸铵分级沉淀的优点：系数小而且大，不易引起蛋白质。 二．是非题 （）1、酪蛋白在稀碱溶液中易溶解。 （）2、酪蛋白是一种不含硫的蛋白质。 （）3、Folin-酚法是一种光谱技术，主要仪器是可见光分光光度计。 （）4、Folin-酚法测定蛋白质含量时，样品应进行适当稀释。 （）5、Folin-酚法是测定蛋白质含量的常用方法。 （）6、Folin-酚法应该用同种蛋白质做对照。 （）7、做温度对淀粉酶活性影响时，沸水浴中试管取出后即可直接加入碘液观察
生物化学教案 第一章绪论 一、生物化学的含义 生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。 二、生物化学的内容 有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。 三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题： 1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。 2、正确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学 第二章蛋白质的化学 第一节概述 一、蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。 二、蛋白质的生理功能 1、是构成组织细胞的最基本物质 蛋白质含量占干重45% 2、是生命活动的物质基础 A、酶的化学本质是蛋白质 B、抗体是血清中的r球蛋白 C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 E、激素也是蛋白质 3、供给能量 每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj 第二节蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （一）蛋白质的基本单位是氨基酸 （二）氨基酸的结构特点 α—氨基酸 天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。 1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。 2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。 3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。
生物化学实验讲义 化学工程与技术学院 基础部
实验一酪蛋白的制备 一、目的 学习从牛乳中制备酪蛋白的原理和方法。 二、原理． 牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白，含量约为35g/L。酪蛋白是一些含磷蛋白质的混合物，等电点为4.7。利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的pH调至4.7时，酪蛋白就沉淀出来。用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后便可得到纯的酪蛋白。 三、器材 1 、离心机2、．抽滤装置 3、精密pH试纸或酸度计 4、电炉 5、烧杯 6、温度计． 四、试剂与材料 1、牛奶2500mL 2、95％乙醇1200mL 3、无水乙醚1200mL
4、0.2mol／L pH 4.7醋酸—醋酸钠缓冲液3000mL 5、．乙醇—乙醚混合液2000mL 五、操作 1、将100mL牛奶加热至40℃。在搅拌下慢慢加入 预热至40℃、pH 4.7的醋酸缓冲液100 mL。用精密pH试纸或酸度计调pH至4.7。将上述悬浮液冷却至室温。离心15分钟(3 000r／min)。弃去清液，得酪蛋白粗制品。 2、用水洗沉淀3次，离心10分钟(3000r／min)， 弃去上清液。 3、在沉淀中加入30mL乙醇，搅拌片刻，将全部悬 浊液转移至布氏漏斗中抽滤。用乙醇—乙醚混合液洗沉淀2次。最后用乙醚洗沉淀2次，抽干。 4、将沉淀摊开在表面皿上，风干；得酪蛋白纯晶。 5、准确称重，计算含量和得率。 含量：酪蛋白g／100mL牛乳(g％)
得率： 测得含量 100 % 理论含量 思考题 1、制备高产率纯酪蛋白的关键是什么？ 实验二小麦萌发前 后淀粉酶活力的比较 一、目的 1.学习分光光度计的原理和使用方法。 2.学习测定淀粉酶活力的方法。 3.了解小麦萌发前后淀粉酶活力的变化。 二、原理 种子中贮藏的糖类主要以淀粉的形式存在。淀粉酶能使淀粉分解为麦芽糖。 2（C6H10O5）n +nH2O nC12H22O11 麦芽糖有还原性，能使3，5---二硝基水杨酸还原成棕色的3-氨基-5-硝基水扬酸。后者可用分光光度计测定。
《动物生物化学》 教学大纲 学时：54学时理论学分：4.5学分 适用对象：动物科学、动物医学二年级学生 先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月 周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。 （二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的
教案 授课日期：年月日教案编号： 教学安排课型：新授课 教学方式：讲授性，主体参与教学 教学资源相关视频，图片，多媒体 授课题目（章、节）蛋白质化学 教学目的与要求： 1，掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式； 2、掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键； 3、掌握蛋白质的结构与功能的关系； 4、熟悉蛋白质物化性质； 5、了解蛋白质的与医学的关系； 重点与难点： 重点：蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式 难点：蛋白质物化性质 教学内容与教学组织设计：详见附页 课堂教学小结： 一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。 2 、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点，常用pI 表示。三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种。五、蛋白质具机体的有三大功能:。不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异。构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的，需从饮食种摄取。 复习思考题、作业题： 医院杀菌灭毒的方式有哪些？这些方式和蛋白质变性有何关系？ 课后反思： 做好新课导入是成功教学的关键，尽量做到知识点讲解的深入简出，要注意结合日常生活知识和护理相关知识。
教学主要内容备注 绪论 生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。分子生物学：是研究生物大分子结构、功能及其基因结构、表达与调控机制的科学。 一、生物化学发展简史 二、生物化学研究内容 1．生物分子的结构与功能 2．物质代谢及其调节 3．遗传信息的传递及其调控 三、生物化学与医学 1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地 位 2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领 域 3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研 究 第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。 二、蛋白质的分子组成 1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白 质的含N量很接近，平均16%。20mins 5 mins 5 mins 25 mins
生物化学实验须知 一、实验目的 1．培养学生严谨的科学作风，独立工作能力及科学的思维方法。 2．学习基础的生物化学实验方法，为今后的学习与研究准备更好的条件。 3．培养学生爱护国家财物、爱护集体、团结互助的优良道德品质。 4．培养学生的书面及口头表达能力。 二、实验的总要求 1．按教研室予先公布的实验进度表，了解各次实验的具体内容，并认真做好预习。弄清各步骤的意义，避免教条或机械式做实验。 2．进行实验不仅要求结果良好，而且要求敏捷高效。为达到此目的，实验者应注意：①一切步骤都按正规操作法进行；②样品与试剂勿过量取用；③宜粗者勿细（例如粗天平称量物品即足够准确时，不用分析天平，用量筒取液足够准确时，不用吸量管）；④试剂、仪器防止污染及破损，保持实验环境的整洁。⑤注意力集中，避免差错。 3．实验中观察要仔细，记录要详尽、及时与客观，不得于实验后追记，应直接记在实验报告本中，而且无论实验成功与失败，都应记下。对于失败的实验，要分析其原因。 4．实验室是集体学习与工作的场所，实验时应保持肃静，不得大声喧哗，以免影响他人的工作与思考。对师长尊敬，对同学要团结友爱。实验后应清洗整理用过的仪器及清理自己的实验场所。 三、实验报告 实验报告的书写是培养学生书面表达能力和科学作风的重要手段之一，实验者应该重视。实验报告的内容包括下列各项：实验名称、实验日期、实验目的、实验原理、实验步骤、实验记录、计算（定量测定、解释）、讨论或小结。实验记录除应包括“实验总要求”的第3项要求外，还应包括原始记录。原始记录是随做随记的第一手记录，应由指导教师签字认可。书写实验报告要字迹工整，语句通顺。书写工整的实验报告，是尊师的重要表现之一。 四、组织与分组 1．每一个班学习委员负责①实验报告的收集与分发；②安排清扫值日名单； ③反映同学学习情况及对教学工作的意见；④其它临时性的工作。 2．一般实验都为两个学生单独进行。有的实验要4人一组，由相邻两学生组成固定小组。小组的成员在指导教师的同意下，可作适当的调整。
大学生物化学教案 1.化学的概念（共性和个性） 化学学科的共性都是研究： 1)化学组成 物质的本质，包括：物质的组成、结构和性质； 物质的转化即物质转化的条件和方法。 根据研究的方法和角度不同，可划分成各种不同的化学： 如：无机化学、有机化学、物理化学 我们由此可以引出生物化学的概念。 2）结构与功能：生物分子的结构、功能，结构与功能的内在关系。 3）物质和能量的转化：生物体内大分子、小分子之间的相互转化，以及伴随的能量变化。
4）一切生命现象的新陈代谢，包括：生长、分化、运动、思维等；和自我复制如：繁殖、遗传等。 3.生物化学的内容 1）生物体的化学组成 四类基本生物大分子 2）新陈代谢的研究 3）遗传的分子基础和代谢的调节控制 (a)以膜结构和膜功能为基础的细胞结构效应; (b)以代谢途径和酶分子结构为基础的酶活调节; (c)以酶的合成系统为基础的酶量调节。 1.史前期
2.18世纪（启蒙期） 3.19世纪（发展期） 4.20世纪上半叶 5.20世纪下半叶 6.我国生物化学的发展情况 1.微生物的代谢活动是工业发酵的基础。 2.菌种是发酵工业的基础 1.框架式记忆 2.上课前预习 3.上课认真做笔记 4.下课后总结
5.结合实验来学习 6.充分利用网络资源 1.糖的分布 2.糖的定义 1.作为生物能源 2.作为其他物质如蛋白质、核酸、脂类等生物合成的碳骨架 3.作为生物体的结构物质 4.参与信号识别如糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理活性功能 分为：单糖、寡糖、多糖和复合糖 1.单糖 2.寡糖
由2～6个相同或不同的单糖分子缩合而成，也叫低聚糖。 3.多糖 很多个单糖分子脱水缩合的生物大分子，按组成有同多糖和杂多糖之分。 糖和非糖物质共价结合成的。 复合物。如糖脂或脂多糖，糖蛋白或蛋白聚糖。 1.链式结构 1）构型 指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。其改变涉及共价键的破坏，划分以甘油醛为基准。 2）异构体
振动波动光波练习题一、选择题
【A】 【C】 10.检验滚珠大小的干涉装置示意如图(a)．S 为光源，L 为会聚透镜，M 为半透半反镜．在平晶T1、T2之间放置A、B、C 三个滚珠，其中A 为标准件，直径为d0．用波长为λ的单色光垂直照射平晶，在M 上方观察时观察到等厚条纹如图(b)所 示．轻压C 端，条纹间距变大，则B 珠的直径d1、C 珠的直径 d2与d0的关系分别为： (A)d1＝d0＋λ，d2＝d0＋3λ． (B)d1＝d0-λ，d2＝d0－3λ． (C)d1＝d0＋λ/ 2，d2＝d0＋λ． (D)d1＝d0-λ/2，d2＝d0－3λ/ 2．【C】 二、填空题 1. 把单摆从平衡位置拉开，使摆线与竖直方向成θ角，然后放手任其振动，则图中所示运 动状态所对应的相位。【0】
2. 在以加速度a上升的升降机中，一个单摆的摆长为l，摆球的质量为m，当其作小角度 g） 摆动时，则周期。（设地球上的重力加速度为 T=】 【2 3. 一正弦式声波，沿直径为0.14m的圆柱形管行进，波的强度为9.0×10-3 ，W/m2，频率为300Hz，波速为300m/s, (1)波中的平均能量密度为，最大能量密度为 (2)每两个相邻的、相位差为2π的同相面间有能量。 【3?10-5J/m3，6 ?10-5J/m3，4.62 ?10-7J 】 【 6m，π】 6. 一固定的超声波探测器，在海水中发出一束频率n =3?104Hz的超声波，被向着探测器驶来的潜艇反射回来，反射波与原来的波合成后，得到频率为241Hz的拍。则潜挺的速率
为 。（设超声波在海水中的波速为1500m/s ）。 【6m/s 】 【 e=4?10-3mm 】 8. 在玻璃板（折射率为50.1）上有一层油膜（折射率为30.1）。已知对于波长为nm 500和 nm 700的垂直入射光都发生反射相消，而这两波长之间没有别的波长光反射相消，则此油 膜的厚度为 。 解：因为油膜（ 1.3n =油）在玻璃（ 1.5n =玻）上，所以不考虑半波损失，由反射相消条 件有： 2(21) 12 2 n e k k λ =-=油，，， 当12500700nm nm λλ==?????时，11222(21)22(21)2n e k n e k λλ=? -=-??????油油?2121217215k k λλ-==-， 因为 12 λλ<，所以 12 k k >，又因为 1 λ与 2 λ之间不存在'λ以满足 ' 2(21) 2n e k λ=-油式， 即不存在 21 'k k k <<的情形，所以 1 k 、 2 k 应为连续整数，可得： 14 k =， 23 k =； 油膜的厚度为： 17121 6.73104k e m n λ--= =?油 。 9. 光强分别为I 0和4I 0的两束相干光相遇而发生干涉时，在相遇区域内有可能出现的最大光强是 9 I 0 10. 若待测透镜的表面已确定是球面，可用观察等厚条纹半径变化的方法来确定透镜球面半径比标准样规所要求的半径是大还是小。如图，若轻轻地从上面往下按样规，则图__________ 中的