《生物化学》复习重点
Biochemistry
课程编码：413041010 适用专业：生物技术
学时数：64 学分数：4 执笔者：付静
第一章蛋白质化学
(一)本章节考核内容
1、蛋白质的化学组成与分类
2、蛋白质的大小、分了量
3、蛋白质的生物学重要性
4、蛋口质的氨基酸组成
5、蛋白质的结构
6、蛋白质分子结构与功能的关系
7、蛋口质的理化性质
8、蛋白质的分离、纯化与测定
(二)考核要求
1.识记：
(1)蛋白质的化学组成，N的含量；
(2)氨基酸的结构特点；氨基酸的分类(根据侧链R基的化洋结构、根据极性、根据酸碱性)；等电点的概念；
(3)肽键、肽链、多肽的表示方法；
(4)蛋口质变性的概念；双缩服反应；
2.理解：
⑴ 氨基酸的两性解离性质；等电点的计算；
(2)蛋白质一级结构的确定；a-螺旋结构的特点；蛋片质三级结构的特点；蛋白质功能与其高级结构的关系；
(3)蛋白质的胶体性质及影响蛋白质胶体溶液稳定的因素；蛋白质变性后结构及性质的变化；
3.综合应用：
(1)氨基酸的化学性质(与讳三酮的反M、与2, 4-二硝基氟苯的反应、与异硫就酸苯酯的反应)及应用；
(2)影响蛋白质二级结构稳定的因素；别构现彖；
(3)蛋白质的沉淀性质及应用；蛋白质变性的应用。
第二章核酸的化学
(一)本章节考核内容
1、概述
2、核酸的化学组成
3、核酸的分子结构
4、核酸的性质
5、核酸分析技术
(二)考核要求
1.识记：
(1)核芹酸、核芹、碱基、II密喘及其结构；
⑵ 核廿酸的连接方式；DNA、RNA碱基组成的特点；
(3)核酸的紫外吸收性质；核酸的变性、复性；
2.理解：
(1)DNA是主要的遗传物质；RNA在蛋口质牛物合成屮起重要作用(核糖体RNA、转移RNA、信使RNA的功能)；
(2)几种重要的核昔酸衍生物(AMP,ATP,CTP,GTP,UTP,dATP, dCTP, dGTP, dTTP)；
(3)核酸的?级结构及农示方法；DYA双螺旋结构的要点；DNA双螺旋结构的稳定因素；IRNA 的三叶草型二级结构；
3.综合应用：
核酸的一般性质及应用；
第三章酶
(一)木章节考核内容
1、陆的概念及化学本质
2、酶的作用特点
3、酶的专一性
4、酶的命名和分类
5、酶的作用机制
6、酶促反应动力学
7、酶活性的调节
8、重要的酶
9、醜的分离提纯及活性测定
(二)考核要求
1.识记：
(1)酶的定义；
(2)全酶、辅酶、辅基的概念；
⑶活性中心、酶原、酶原的激活、同工酶的概念；
(4)酚作用的专一性；结构专一性；立体异构专一性；
(5)輛活力；活力单位；比活力，总活力；陆浓度的表示方法；
2.理解：
(1)酶与一般非生物催化剂的区别；
⑵酶的化学本质；酶的催化活力与辅酶、辅基、金属离子的关系；单体酶，寡聚酶，多酶络合物；
(3)輛专一性的结构基础；輛的催化机制：中间产物学说；诱导契合学说；
(4)米氏方程及其意义；米氏常数的概念、物理意义及求法(双倒数作图法)；pH、温度、激活剂对酶促反应的彩响及机制；
(5)别构效应，别构酶的特点；酶原的激活；酶活力测定的方式方法；
3.综合应用：
⑴与酶高效性有关的因素；
(2)抑制剂对酶促反应的影响及机制，可逆性竟争抑制，不可逆性抑制；
第四章维生素和辅酶
(-)本章节考核内容
1、维生素的定义
2、维牛素的命名与分类
3、脂溶性维牛索
4、水溶性维生素与辅酶
(二)考核要求
1.识记：
(1)维生索的定义；维生索的特点，水溶性维牛索，脂溶性维牛索；
(2)VB1 与TPP, VB2 与FMN、FAD, 泛酸与CoA, VPP 与NAD、NADP, VB6 与磷酸毗哆醛、磷酸毗哆胺，生物索，叶酸与叶酸辅酶；
2.理解：
(1)维生素的生理意义；
(2)维生索与辅酶、辅基的关系。
第五章新陈代谢总论与生物氧化
(-)本章节考核内容
1、新陈代谢总论
2、生物氧化
(二)考核耍求
1.识记：
(1)高能磷酸化合物；
(2)呼吸链的概念，NADH呼吸链，FADH2呼吸链；呼吸链的组成；底物水平磷酸化；氧化磷酸化；
2.理解：
(1)生物氧化的特点；
(2)生物氧化中能量的转移，ATP的生成；氧化磷酸化的作用机制(化学渗透学说)及影响因素。
(3)两条穿梭途径。
第六章糖代谢
(一)本章节考核内容
1、多糖和低聚糖的酶促降解
2、糖的分解代谢
3、糖的合成代谢
(二)考核耍求
1.识记：
(1)糖的无氧氧化；糖酵解的概念；
(2)糖的有氧氧化的概念；
(3)糖原的界生作用；葡萄糖给体UDPG；
2.理解：
(1)多糖和低聚糖的酶促降解；糖原的合成与分解
(2)糖酵解的反应步骤，重要的酶，ATP的生成；
(3)TCA循环的反应过程，可逆与不可逆步骤，重要的酶，ATP的生成；乙酶酸循环的生物学意义；
(4)磷酸戊糖途径的牛物学意义；
(5)糖界生的反应过程，重要的酶；
3.综合应用：
(1)葡萄糖各降解途径的相互关系；
(2)血糖的來源和去路；
(3)由非糖物质转变为糖原的具体步骤(并非完全糖酵解的逆转反应)，重耍的酶；
（4）血糖浓度的调节；
第七章脂类的代谢
（一）本章节考核内容
1、脂类的酶促水解
2、脂肪的分解代谢
3、脂肪的合成代谢
4、磷脂的代谢
5、胆固醇的代谢
（二）考核要求
1.识记：
（1） 3-氧化的部位；肉毒碱的作用；酮体；
⑵ 脂肪酸合成的原料，关键酶，作用部位，脂肪酸合成酶系（围绕ACP形成的多酶复合体）
的结构；
2.理解：
（1）脂肪酸0-氧化的过程（包括活化，转移，B-氧化和乙酰辅酶A进入三竣酸循环等），关键的酶，能量计算；
⑵脂肪酸从头合成途径的过程；长链脂肪酸的合成和不饱和脂肪酸的生成方式（脂肪酸碳链延长的部位，不饱和脂肪酸的产生部位和必需脂肪酸需要从食物中提供的原理）；
3.综合应用：
⑴脂肪酸分解产物乙酰辅酶A的去路及主要途径；
（2）酮体的生成及氧化；
（3）糖代谢为脂代谢的联系。
第八章氨基酸代谢
（一）本章节考核内容
1、蛋口质的酶促降解
2、氨基酸的一般代谢
3、氨基酸合成代谢概况
（二）考核要求
1.识记：
（1）转氨基作用、联合脱氨基作用的概念；
（2）生糖氨基酸，生酮氨基酸；
2.理解：
（1）氨基酸的氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和瞟吟核芹酸循环的特点，关键酶及意义；
（2）氨基酸代谢产物的去向（氨，a-酮酸的代谢转变）；鸟氨酸循环的过程、作用部位和生理意义；
3.综合应用：
三竣酸循环与氨基酸代谢的关系。
第九章核昔酸代谢
（一）本章节考核内容
1、核酸的酶促降解
2、嚓吟和喘喘的分解
3、核苻酸的生物合成
（二）考核要求
1.识记：
(1)各种动物体嚓吟碱分解的终产物；
(2)卩票吟碱、啼喘碱各原子的来源；
(3)核昔酸从头合成途径的概念；核疔酸补救合成途径的概念；
2.理解：
(1)瞟吟类在核昔酸、核昔和碱基三个水平上的降解过程；
⑵核昔酸(U票吟核昔酸，咳旋核昔酸)从头合成途径的原料及重要的晦；核昔酸补救合成的重要反应和重要腮；
3.综合应用：
第十章核酸的生物合成
(-)本章节考核内容
1、D NA的生物合成
2、R NA的牛.物合成
(二)考核耍求
1.识记：
(1)DNA的半保留复制；DNA的半不连续复制；原核牛物DNA聚合酶1、DNA聚合酶II、DNA 聚合齣III的特点；冈崎片段；前导链，滞后链；
(2)转录的概念；逆转录作川；原核生物和真核生物RNA聚合酶组成及功能。
2.理解：
(1)双链DNA复制的步骤、分了机制，各关键酶的作用、引物及作用方式；
(2)转录的步骤；真核生物IRNA. mRNA转录后的加工；
3.综合应用：
DNA复制与RNA转录的异同。
第十一章蛋白质的生物合成
(一)本章节考核内容
1、信使RNA
2、核糖体
3、转移RNA
4、蛋白质的合成过程
(二)考核要求
1.识记：
(1)遗传密码(三联体密码)及其特点；
(2)氨酰-tRNA合成酶的作用及其催化的反应
2.理解：
(1)蛋白质生物合成体系中tRXA. mRNA及核糖体在蛋白质生物合成屮的作用；
⑵ 蛋口质生物合成中的主要步骤及主要的酶和蛋口因子的作用；
3.综合应用：
蛋白质合成中其翻译的正确性
第十二章物质代谢的相互联系和调节控制
(-)本章节考核内容
1、物质代谢的相互联系
2、代谢调节
(二)考核要求
理解：
(1)丙酮酸、a—酮戊二酸、草酰乙酸是糖与脂物质代谢的关键物质；
(2)乙酰CoA是脂与糖转化的关键物质；
(3)乙酰CoA、丙酮酸、草酰乙酸和a-酮一酸是脂与蛋口质转化的关键；
(4)各代谢途径的酶在细胞中的定位。线粒体内主要有三竣酸循环、脂肪酸卩一氧化、电子传递系统；细胞质内主要冇糖酵解、磷酸戊糖途径、脂肪酸合成；细胞核内冇DNA、RNA 的生物合成等；
(5)操纵子是基因表达的协同单位，包括在功能上彼此有关的结构基因、启动子和操纵基因组成；
(6)反馈抑制作用有积累反馈抑制、协同反馈抑制和顺序反馈抑制。
三、试卷类型及比例
采用百分制评分，题型及分值分布如下：
1、名词解释：10% (5个)
2、选择题：15% (15个)
3、填空题：15% (30个)
4、判断题：10% (10个)
5、简答题：30% (5个)
6、问答题：20% (2个)
四、考试形式与时间
闭卷考试。考试形式为笔试。考试时间为120分钟。
I. 1: how many carbons does Arachidic acid have? (20 carbons) 2: how many double bonds does Arachidonic acid have? (4 double bonds) 3: list two advantages that fats have over sugars as stored fuels (more energy gram for gram; no hydration needed) 4: where inside the cells are most of the phospholipids degraded (lysosomes) 5: oligosaccharide head groups determine the blood type of an individual. How are they attached to the plasma membrane? (glycosphingolipids or lipids and surface proteins) 6: list at least one genetic disease that could result from abnormal accumulation of membrane lipids (Tay-Sachs, Sandhoff’s, Fabry’s, Gaucher’s, or Niemann-Pick diseases) 7: list the three main eicosanoids that produced from arachidonic acid (prostaglandins; thromboxanes; and leukotrienes). 8: list one NASID you know (aspirin, ibuprofen, or acetaminophen or meclofenamate) 9: list two fat-soluble vitamins (A, D, E, K) 10: which vitamin can be derived from beta-carotene (A). 11: which year was the fluid mosaic model proposed? (1972) 12: why the thickness of most biological membranes is thicker than 3nm, the standard thickness of lipid bilayer? ( due to association of proteins to the membrane and carbohydrates on the membrane) 13: Please define the transition temperature of the lipid bilayer (the temperature above which the paracrystalline solid changes to fluid) 14: If a membrane protein has its N-terminus exposed to the outside of the cell while its C-terminus resides in the cytosolic compartment, is it a type I transmembrane protein ? (yes). 15: How can you predict if a protein has a transmembrane domain? (hydropathy or hydropathy index, or hydropathy plot). 16: Name the two cell surface receptors that HIV use to enter cells (CCR5 and CD4). 17: For the Na+ K+ ATPase, how many Na+ and K+ can it move across the membrane for the hydrolysis of one ATP (2 K+ in, 3 Na+ out). 18: what drives F-type ATPases to synthesize ATP? (proton or proton gradients) 19: The acetylcholine receptor is a _____-gated channel (Ligand) 20: The neuronal Na+ channel is a _____-gated channel (voltage) II. D and H (3 points) The antiparallel orientation of complementary strands in duplex DNA was elegantly determined in 1960 by Arthur Kornberg by nearest-neighbor analysis. In this technique, DNA is synthesized by DNA polymerase I from one (alpha-32P)-labelled and three unlabelled deoxynucleoside triphosphates. The resulting product is then hydrolyzed by a Dnase that cleaves phosphodiester bonds on the 3’ sides of all deoxynucleotides. For example, in the labeled dATP reaction, ppp*A + pppC + pppG +pppT --? …pCpTp*ApCpCp*ApGp*Ap*ApTp… - ? …+Cp+Tp*+Ap+Cp+Cp*+Ap+Gp*+Ap*+Ap+TpT…
血液 一级要求单选题 1 血液中凝血因子化学本质属脂蛋白的有: 2 A III 因子D 钙离子凝血酶 原激活物是: B E V 因子 VIII 因子 C IV 因子 A A Xa-Ca2+-V D III-Ca2+-V B E IX-Ca2+-VII VII-Ca2+-V C VII-Ca2+-III A 3 维生素K 参予凝血过程的生化作用机理是: A 促进因子XII 活化 B 使因子II、VII、IX、X 分子中谷氨酸残基的γ-碳原子羧化 C 促进凝血酶原激活物的形成 D 促进纤维蛋白原转变为纤维蛋白单体 E 促进因子III 释放 B 4 缺乏维生K 时,血浆中凝血因子发生下列那种异常改变: A 凝血酶原的结构异常 B XIa 因子减少 C I 因子减少 D XII 因子增加 E 血Ca2+降低 A 5 凝血因子VIII 在凝血过程中的作用是 A 水解因子X B 反应加速剂 C 抑制因子X 的抗活化物 D 与纤维蛋白原结合 E 促进因子III 释放 B 6 纤维蛋白原是一种纤维状蛋白,它的分子结构特点是: A 三条多肽链聚合体 B 三对多肽链聚合体 C 二条多肽链 D 单链 E 单链与辅基构成B 7 当纤维蛋白原被凝血酶水解后,其所带电荷发生下列那种改变: A 负电荷增加 B 负电荷减少 C 正电荷增加 D 正电荷减少 E 正、负电荷都增加B 8 2，3—DPG降低Hb对O2的亲和力是由于： A 2，3—DPG 与Hb 的两条β链成盐键 B 2，3—DPG 与Hb 的两条α链成盐键 C 2，3—DPG 与Hb 的任意一条链成盐键 D 2，3—DPG 使脱氧HB 对称中心的空穴变小 E 2，3—DPG 使脱氧Hb 分子稳定于R 态构象 A 9 在体内,纤维蛋白形成后,被哪种酶水解? A 凝血酶 B 脂蛋白脂肪酶 C 磷酸酶 D 纤溶酶 E 蛋白激酶 D 10 合成血红素原料主要是 A Fe3++甘氨酸+琥珀酸 B 乙酰CoA C 琥珀酰CoA+甘氨酸+Fe2+ D 琥珀酸+甘氨酸+Fe2+
清华大学2006年生物化学科目硕士研究生入学考试 初试试题 一、选择题 1.用阳离子交换树脂分离下述氨基酸时用PH递增的洗脱液淋洗，最后被洗脱下来的是： （） A.谷氨酸 B.丙氨酸 C.苏氨酸 D.缬氨酸 2.关于蛋白质的a－螺旋结构的叙述正确的是：（） A属于蛋白质的三级结构B多为右手a－螺旋，３.６个氨基酸残基升高一圈 C二硫键起稳定作用D盐键起稳定作用E以上多不对 ３.肝脏不能氧化酮体是由于缺乏：（） A酰基－COA合成酶B b-羟酰-CoA-脱氢酶C硫解酶D酮酰-CoA转移酶 4．人体缺乏维生素B12容易引起（） A 唇裂B脚气病C 坏血病D恶性贫血E佝偻病 5．酪氨酸tRNA的反密码子5’-GUA-3’，它能辨认的mRNA的相应密码子是（） A．GUA B。AUG C。UAC D。GTA E。TAC 6．下列几种不同碱基组成比例的DNA分子，下列那种DNA分子Tm值最高（） A. A+T=0.15 B.A+T=0.8 C.G+C=0.4 D.G+C=0.25 E.G+C=0.35 7列那种氨基酸可作一碳单位的供体( ) A.PR0 B.SER C.GLU D.THR E.TYR 8.下列双糖中具有还原性的是( ) A.麦芽糖B。纤维二糖 C.蔗糖. D.乳糖 9.采用发酵法生产14C标记的CO2 ,14C应该标记在葡萄糖什么部位才能最经济有效地保证产生的CO2含14C标记( ) A.标记C-1和C-6 B. 标记C-2和C-5 C. 标记C-3和C-4 D.标记所有碳原子 10.下列哪一种维生素是辅酶A的前体( ) A.核黄素 B.泛酸 C.硫胺素 D.钴胺素 E.吡哆胺 11.下列对光合作用叙述正桮的是( ) A.儉反应与H2O嚄光解反应懠关. B.C4植物不含CA
一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？ 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对
新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.doczj.com/doc/46600519.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology） 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控
血液的生物化学 一、选择题 （一） A 型题 1 ．人体的血液总量占体重的 A ． 5% B ． 8% C ． 55% D ． 60% E ． 77% 2 ．血液的 pH 平均为 A ． 7.30 B ． 7.40 C ． 7.50 D ． 7.60 E ． 7.70 3 ．在 pH8.6 的缓冲液中，进行血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳，泳动最快的是 A ．α 1 - 球蛋白 B ．α 2 - 球蛋白 C ．β- 球蛋白 D ．γ- 球蛋白 E ．清蛋白 4 ．浆细胞合成的蛋白质是 A ．清蛋白 B ．纤维蛋白原 C ．纤维粘连蛋白 D ．γ球蛋白 E ．凝血酶原 5 ．血浆清蛋白的功能不包括 A ．营养作用 B ．缓冲作用 C ．运输作用 D ．免疫功能 E ．维持血浆胶体渗透压 6 ．在血浆内含有的下列物质中，肝脏不能合成的是 A ．清蛋白 B ．γ- 球蛋白 C ．凝血酶原 D ．纤维粘连蛋白 E ．纤维蛋白原 7 ．绝大多数血浆蛋白质的合成场所是 A ．肾脏 B ．骨髓 C ．肝脏 D ．肌肉 E ．脾脏 8 ．唯一不存在于正常人血浆中的凝血因子是 A ．因子Ⅲ B ．纤维蛋白原 C ．因子Ⅻ D ．因子Ⅷ E ．因子Ⅳ 9 ．水解凝血酶原生成凝血酶的是 A ．因子 Xa B ． Ca 2+ -PL 复合物 C ．因子 Va D ． Ca 2+ E ．（ Xa-Ca 2+ -Va ） PL 10 ．不是糖蛋白的凝血因子是 A ．凝血因子Ⅲ与Ⅳ B ．凝血因子Ⅱ C ．凝血因子Ⅶ D ．凝血因子Ⅸ E ．凝血因子Ⅹ 11 ．凝血因子ⅩⅢ a 的功能是 A ．活化因子 V B ．催化因子 III 释放 C ．催化纤维蛋白共价交联 D ．催化凝血酶原激活物的形成 E ．促进因子 X 的活化 12 ．凝血因子Ⅱ 、 VII 、 IX 、 X 均由肝合成，合成过程中依赖的维生素是 A ． Vit PP B ． Vit B 1 C ． Vit B 6 D ． Vit B 2 E ． Vit K 13 ．催化纤维蛋白原生成纤维蛋白的物质是 A ．凝血酶 B ．凝血因子 III C ． Ca 2+ D ．凝血因子 V E ．凝血因子 Xa 14 ．在体内，水解纤维蛋白的酶是 A ．蛋白激酶 B ．磷酸酶 C ．凝血酶 D ．纤溶酶 E ．尿激酶 15 ．成熟红细胞的主要能量来源是 A ．糖的有氧氧化 B ．糖酵解 C ．磷酸戊糖途径 D ． 2 ， 3-BPG 支路 E ．脂肪酸β氧化 16 ．红细胞中糖酵解中间产物浓度最高的是 A ． 2- 磷酸甘油酸 B ． 3- 磷酸甘油酸 C ． 2 ， 3- 二磷酸甘油酸
生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
第一章糖习题 一选择题 1．糖是生物体维持生命活动提供能量的（Ｂ)(南京师范大学２０01年）A．次要来源 B．主要来源 C.唯一来源D．重要来源 2. 纤维素与半纤维素的最终水解产物是（B）(南京师范大学2000年） Ａ．杂合多糖 B。葡萄糖 C.直链淀粉 D.支链淀粉 ３. 下列那个糖是酮糖（A）(中科院199７年） Ａ。D—果糖 B。Ｄ—半乳糖Ｃ．乳糖Ｄ.蔗糖 4．下列哪个糖不是还原糖(D)（清华大学２０02年） A. D-果糖 B。 D－半乳糖 C。乳糖 D.蔗糖 5。分子式为C５H10Ｏ５的开链醛糖有多少个可能的异构体（C）（中科院1996) A。２Ｂ．4 C。8 D。６ 6。下列那种糖不能生成糖殺(C） A．葡萄糖 B. 果糖 C.蔗糖 D. 乳糖 7. 直链淀粉遇碘呈（Ｄ) A．红色 B。黄色 C。紫色 D。蓝色 8．纤维素的组成单糖和糖苷键的连接方式为(C） A. 葡萄糖,α—１，4—糖苷键 B. 葡萄糖，β-1,3—糖苷键 C. 葡萄糖，β-1,４糖苷键 D。半乳糖，β—1,4半乳糖9．有五个碳原子的糖（C) Ａ。 D—果糖Ｂ。赤藓糖Ｃ．２—脱氧核糖Ｄ. Ｄ-木糖 １0．决定葡萄糖是D型还是Ｌ型立体异构体的碳原子是(Ｄ) Ａ. C2 Ｂ. C3 C。 C4 D．C５二填空题 １。人血液中含量最丰富的糖是___葡萄糖___,肝脏中含量最丰富的糖是_＿_肝糖原＿__,肌肉中含量最丰富的糖是_＿_肌糖原＿_. 2．蔗糖是由一分子___D—葡萄糖__和一分子＿_Ｄ-果糖__组成的，他们之间通过_α—β-1，2-糖苷键___糖苷键相连。 3．生物体内常见的双糖有__麦芽糖__，__蔗糖__，和__乳糖__。 ４．判断一个糖的Ｄ－型和L—型是以＿＿5号＿＿_碳原子上羟基的位置作依据。 5．乳糖是由一分子＿＿_ Ｄ－葡萄糖___和一分子_＿＿ D—半乳糖__＿组成，它们之间通过＿_＿β—１,４糖苷键＿__糖苷键连接起来. 6．直链淀粉遇碘呈_＿__蓝_＿_色，支链淀粉遇碘呈__＿_紫红_＿_色，糖原遇碘呈＿_＿_红＿_色。 三名词解释 1.构象分子中各个原子核基团在三维空间的排列和分布。 2.构型在立体异构中取代原子或基团在空间的取向。 3.糖苷键半糖半缩醛结构上的羟基可以与其他含羟基的化合物(如醇、酚类）失水缩合 而成缩醛式衍生物，成为糖苷，之间的化学键即为糖苷键。 4.差向异构体含有多个手性中心的立体异构体中，只有一个手性中心的构型不同,其余
血液 一级要求单选题 1血液中凝血因子化学本质属脂蛋白的有: 2 A III 因子D 钙离子 凝血酶原激活物是: B E V 因子 VIII 因子 C IV 因子 A A Xa-Ca2+-V D III-Ca2+-V B E IX-Ca2+-VII VII-Ca2+-V C VII-Ca2+-III A 3维生素K 参予凝血过程的生化作用机理是: A 促进因子XII 活化 B使因子II、VII、IX、X 分子中谷氨酸残基的γ-碳原子羧化 C促进凝血酶原激活物的形成 D促进纤维蛋白原转变为纤维蛋白单体 E促进因子III 释放B 4缺乏维生K 时,血浆中凝血因子发生下列那种异常改变: A 凝血酶原的结构异常 B XIa 因子减少 C I 因子减少 D XII 因子增加 E血Ca2+降低A 5凝血因子VIII 在凝血过程中的作用是 A 水解因子X B反应加速剂 C抑制因子X 的抗活化物D与纤维蛋白原结合 E促进因子III 释放B 6纤维蛋白原是一种纤维状蛋白,它的分子结构特点是: A 三条多肽链聚合体B三对多肽链聚合体 C二条多肽链D单链 E单链与辅基构成B 7当纤维蛋白原被凝血酶水解后,其所带电荷发生下列那种改变: A 负电荷增加B负电荷减少 C正电荷增加D正电荷减少 E正、负电荷都增加B 82，3—DPG降低Hb对O2的亲和力是由于： A 2，3—DPG 与Hb 的两条β链成盐键 B2，3—DPG 与Hb 的两条α链成盐键 C2，3—DPG 与Hb 的任意一条链成盐键 D2，3—DPG 使脱氧HB 对称中心的空穴变小 E2，3—DPG 使脱氧Hb 分子稳定于R 态构象A 9在体内,纤维蛋白形成后,被哪种酶水解? A 凝血酶B脂蛋白脂肪酶C磷酸酶 D纤溶酶E蛋白激酶D 10合成血红素原料主要是 A Fe3++甘氨酸+琥珀酸B乙酰CoA C琥珀酰CoA+甘氨酸+Fe2+D琥珀酸+甘氨酸+Fe2+
第十六章 血液生化 名词解释 血清酶 2，3—二磷酸甘油酸旁路 急性时相蛋白 蛋白C系统 卟啉症 促红细胞生成素（EPO） 非蛋白氮 血浆功能酶 问答题 1.目前常用哪些方法来分离血浆蛋白质? 2.血浆清蛋白主要在哪里合成?清蛋白的主要功能是什么? 3.血浆蛋白质的主要功能有哪些? 4.成熟红细胞通过何种途径获得能量?其中生成的A TP有何生理功能? 5.简述血红素合成的特点。 6. 2，3—BPG是如何调节血红蛋白的携氧功能? 7.成熟红细胞糖代谢有何特点? 参考答案： 名词解释 1.血清酶 [答案]血浆中含有的功能酶、外分泌酶和细胞酶等的统称。 2.2，3—二磷酸甘油酸旁路 [答案]是成熟红细胞所特有的途径。由糖酵解产生的1，3—BPG在二磷酸甘油酸变位酶催化下生成2，3—BPG，然后再由二磷酸甘油酸磷酸酶催化，水解生成3—磷酸甘油酸，这样又回到糖酵解通路，构成2，3—BPG旁路。 3.急性时相蛋白 [答案]在急性炎症或某种组织损伤时，某些血浆蛋白的水平会增高，它们即为急性时相蛋白。 4.蛋白C系统 [答案]蛋白C、蛋白S和蛋白C抑制物的统称。 5.卟啉症 [答案]铁卟啉合成代谢异常而导致卟啉或其中间代谢物排出增多，称为卟啉症。分为先天性
和后天性两大类。 6.促红细胞生成素（EPO） [答案]主要在肾合成，缺氧时即释放入血，运至骨髓，借助一种含两个不同亚基和一些结构域的特异性跨膜载体，它可同原始红细胞(如BFU—E和CFU—E)相互作用，促使它们繁殖和分化，加速有核红细胞的成熟以及血红素和血红蛋白的合成。 7.非蛋白氮 [答案]血液中除蛋白质外，其他含氮物质所含的氮。其中尿素氮约占其1／2。 8.血浆功能酶 [答案]绝大多数由肝合成后入血，并在血浆中发挥催化作用。包括凝血与纤溶系统的多种蛋白水解酶、生理性抗凝物质、假胆碱酯酶、LCAT、脂蛋白脂肪酶和肾素等。 简答题 1.目前常用哪些方法来分离血浆蛋白质? [答案]目前分离血浆蛋白质常用的方法有盐析、电泳和超速离心法。盐析是根据蛋白质的溶解度特性，利用溶剂或电解质以达到分离蛋白质的目的。常用硫酸铵或硫酸钠将血浆蛋白分成纤维蛋白原、清蛋白和球蛋白三个主要的组分。电泳是根据蛋白质在电场中泳动速度的差异进行分离。常用的醋酸纤维素薄膜电泳可将血浆蛋白分成五条区带：清蛋白，α1球蛋白，α2球蛋白，β球蛋白，γ球蛋白。超速离心是根据物质的密度不同而将其分离。 2.血浆清蛋白主要在哪里合成?清蛋白的主要功能是什么? [答案]清蛋白是人血浆中的主要蛋白质，主要在肝合成，肝每天合成清蛋白量约为12g,清蛋白最初以前清蛋白形式合成，进入粗面内质网后，其信号肽被切除，随后N末端的一个6肽片段在分泌过程中也被切除。清蛋白的功能：维持血浆胶体渗透压，血浆胶体渗透压的75％～80％取决于清蛋白的浓度，当血浆中清蛋白浓度过低时，血浆胶体渗透压下降，导致水分在组织间隙潴留，出现水肿；能结合多种配体，如游离脂肪酸、甲状腺素、皮质醇、血红素、胆红素、Ca2+，Cu2+以及一些药物等，清蛋白与这些物质的结合增加了这类物质在血浆中的溶解性，并在这些物质的转运中起十分重要的作用。 3.血浆蛋白质的主要功能有哪些? [答案]维持血浆胶体渗透压；维持血浆正常的pH；运输作用；免疫作用；催化作用；营养作用；凝血、抗凝血和纤溶作用。 4.成熟红细胞通过何种途径获得能量?其中生成的A TP有何生理功能? [答案]成熟红细胞没有线粒体氧化途径，糖酵解是其获得能量的基本过程。红细胞中生成的ATP主要用于：①维持红细胞膜上的钠泵(NA+—K+—ATP酶)的正常转运，保持红细胞内K+和低Na+状态，以维持红细胞的离子平衡以及细胞容积和双凹状形态。②维持红细胞膜上钙泵(Ca2+—ATP酶)的正常运行，将红细胞内的Ca2+泵人血浆以维持红细胞内的低钙状态，防止Ca2+聚集。③维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换。④A TP用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程。⑤少量ATP用于谷胱苷肽，NAD+的生物合成。
目 录 2015年清华大学903生化分子和细胞生物学考研真题（回忆版） 2014年清华大学903生化分子和细胞生物学考研真题（回忆版） 2013年清华大学844生物化学与分子生物学考研真题（回忆版）（含部分答案） 2012年清华大学844生物化学与分子生物学考研真题（回忆版）（含部分答案） 2011年清华大学844生物化学与分子生物学考研真题（回忆版）（含部分答案） 2010年清华大学844生物化学与分子生物学考研真题（回忆版）（含部分答案） 2009年清华大学844生物化学与分子生物学考研真题（回忆版）（含部分答案） 2008年清华大学生物化学与分子生物学考研真题（回忆版）（含部分答案） 2007年清华大学细胞生物学考研真题（回忆版）（含部分答案） 2006年清华大学生物化学考研真题（回忆版）（含部分答案） 2005年清华大学细胞生物学考研真题（回忆版）
2004年清华大学生物化学考研真题 2004年清华大学细胞生物学考研真题（回忆版）（含部分答案）2003年清华大学细胞生物学考研真题 2002年清华大学生物化学考研真题（回忆版） 2001年清华大学生物化学考研真题 2000年清华大学生物化学考研真题 2000年清华大学细胞生物学考研真题 1999年清华大学生物化学考研真题 1999年清华大学细胞生物学考研真题 1998年清华大学生物化学考研真题（含部分答案） 1998年清华大学细胞生物学考研真题 1997年清华大学生物化学考研真题（含部分答案） 1996年清华大学生物化学考研真题
2015年清华大学903生化分子和细 胞生物学考研真题（回忆版） 一、名词比对（4×10）注意：原题是英文的 1．调节型分泌&组成型分泌 2．有丝分裂&减数分裂 3．核孔复合体&核小体 4．细胞皮层&核纤层 5．扫描电镜&？？？ 6．遗传&表观遗传 7．信号序列&亲核序列 二、填空（1×13） 1．2014年诺贝尔生理学奖研究方向是（），化学奖研究方向是（）。 2．为身体提供能量，除了ATP以外，还有（）。 3．细胞分裂，由中期到后期，形态学变化（），生化变化（）。 三、选择（1×20） 1．亲核蛋白进入细胞核的方式是 A．被动扩散
清华大学1998年硕士研究生入学生物化学考试试题 一、名词解释(20分) (1)构象和构型(ConformationandConfiguration) (2)辅酶和辅基(ProstheticgroupandCoenzylne) (3)别构酶和共价调节酶(AllostericenzymesandCovalentregulatoryenzymes) (4)氧化磷酸化和底物水平磷酸化(oxidative phosphorylation and substrate levelphosphorylation) (5)半保留复制和逆转录(SemiconservativereplicationandReverse transcrip·tion) (6)呼吸链(Respiratory) (7)必需脂肪酸(Essentialfattyacids) (8)光合作用的光反应和暗反应(LightreactionandDarkreactionOfthephoto·synthesis) (9)变偶学说(Wobblehypothesis) (10)克隆和突变((：loningandMutation) 二、写出下列化合物结构式(20分) (1)葡萄糖醛酸(G1ucouronicacid) (2)4—羟基脯氨酸(4-Hydroxyproline) (3)异硫氰酸苯脂(Phenylisothiocyanate) (4)生物素(biotin) (5)鸟氨酸(omithine) (6)苯丙氨酰丝氨酸(Phenylalanylserine) (7)磷酸烯醇式丙酮酸(phosphoenolpyruvate) (8)L—苹果酸(L-malate) (9)延胡索酸(Fumarate) (10)胍氨酸(Citruline) 三、完成下列酶催化反应方程式(20分) (1)谷丙转氨酶(glutamatealanineaminotransferase) (2)D—甘油醛—3—磷酸脱氢酶(D-glyceraldehyde—3—phosphate dehydroge·Base) (3)丙酮酸激酶(pyruvatekinase) (4)延胡索酸酶(fumarase) ， (5)柠檬酸合成酶(citratesynthase) (6)琥珀酸脱氢酶(succinatedehydrogenase) (7)精氨琥珀酸合成酶(argininosueeinatesynthetase) (8)精氨酸酶(arginase) (9)果糖—1，6—二磷酸酶(fructose—1，6—diphosphatase) (10)甲硫氨酰—tRNA合成酶(Met-tRNAsyntheta~) 四、判断下列是非题(若是在括号内标上“+”，若非标上“—”)(10分) (1)用热水溶解淀粉时，可溶的部分为支链淀粉，不溶解的部分为直链淀粉。 (2)Lys在人体内可以通过复杂的合成途径合成，是人体生物合成所必需的氨基酸，故为“必需氨基酸”之一。 (3)寡聚蛋白质中亚基与亚基的相互作用的主要作用力是氢键和离子键，因为增加离子强度可以使寡聚蛋白解聚为单体。 (4)在完整细胞内的某一代谢过程中由几个酶催化的反应链体系，称为多酶体系。 (5)通常把DNA变性时，即双螺旋结构完全丧失时的温度称为DNA的熔点，用Tm表示。
生物化学原理教学大纲（清华大学） 王希成 第一章氨基酸和蛋白质的一级结构（学时7） 教学要求： （1）了解氨基酸的分类、结构和一些重要的化学反应以及一些分析方法，要注意氨基酸是个具有两性性质的分子，弄清楚氨基酸的pK值，以及会求pI （2）掌握肽键、蛋白质一级结构概念，蛋白质分离纯化的各种方法，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法 教学内容： （1）蛋白质是由二十种不同的氨基酸构成的（氨基酸分类，氨基酸的两性性质，氨基酸的化学反应，氨基酸的分离纯化） （2）蛋白质中的氨基酸是通过肽键连接的（肽键的形成，肽的化学合成，多肽的化学反应）（3）蛋白质可以通过各种生物化学技术纯化（凝胶过滤，电泳，离子交换以及亲和层析）（4）蛋白质的一级结构就是蛋白质的氨基酸序列（Edman降解测序方法，几种蛋白酶的作用部位，蛋白质一级结构与进化关系） 第二章蛋白质的三维结构和功能（学时3） 教学要求： （1）掌握a-螺旋、b-折叠和胶原的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力 （2）熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构特征以及它们的氧饱和曲线和镰刀型细胞贫血病的起因教学内容： （1）蛋白质存在着四种水平的结构（蛋白质一级、二级、三级和四级结构） （2）肽链在构象上受到很大的限制（a-螺旋，b－折叠，胶原结构） （3）肌红蛋白是第一个被确定具有三级结构的蛋白 （4）球蛋白的折叠依赖于各种相互作用，变性剂可引起蛋白质去折叠 （5）伴娘蛋白（Chaperones）协助蛋白质折叠 （6）具有四级结构的蛋白质是球状亚基的组装体（血红蛋白是个四聚体蛋白，血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线不同，血红蛋白是个别构蛋白，镰刀型细胞贫血病是一种分子病）第三章酶（学时6） 教学要求： （1）了解酶的分类和命名，酶与一般催化剂的异同 （2）掌握一些概念：活化能、活性中心、反应初速度、比活性、Km、酶原、别构酶、同功酶、竞争性抑制，非竞争性抑制、最适pH等 （3）了解米式方程的推导过程和假设的前题条件 （4）影响酶促反应的各种因素 教学内容： （1）酶可以按催化的反应类型分类 （2）米氏方程是表示酶促反应的速度方程（米氏方程，Km、Vmax、中间产物学说） （3）可逆抑制剂通过非共价键与酶结合（竞争性、反竞争性和非竞争性抑制作用） （4）丝氨酸蛋白酶可以说明酶活性的许多特征 （5）调节酶一般都是寡聚体（别构调节作用，天冬氨酸转氨甲酰酶，磷酸化作用调控）（6）存在着几种解释酶催化作用的机制（酶的催化机制，酶的催化中心，酸碱催化机制，共价催化，靠近效应）
第二章氨基酸和蛋白质的一级结构 习题 2–1．图2—1的滴定曲线描述了谷氨酸的电离。请回答下列问题：①指出三个pK’a的位置；②指出Glu－和Giu＝各一半时的pH；③指出谷氨酸总是带净正电荷的pH范围；④指出Glu±和Glu－能作为一种缓冲液的共轭酸碱对的pH范围. 图2-1 谷氨酸的酸-碱滴定曲线 2–2．为什么甘氨酸处在等电点时是以偶极离子的形式存在，而不是以完全不带电荷的形式存在？处在等电点时，其完全不带电荷的形式是多少? 2–3．甘氨酸是乙酸甲基上的氢被氨基取代生成的，但是，甘氨酸羧基的p K’a 值比乙酸羧基p K’a低。为什么? 2–4．在pH9.0时，计算赖氨酸的两性离子、阳离子以及阴离子所占的比例。已知赖氨酸三个可电离基团α-COOH，α–NH3+和ε- NH3+的p K’a值分别为2.18、8.95和10.53。 2–5．用强酸型阳离子交换树脂分离下述每对氨基酸，当用pH7.0的缓冲液洗脱时，下述每对中先从柱上洗脱下来的是哪种氨基酸? ①天冬氨酸和赖氨酸；②精氨酸和甲硫氨酸；⑧谷氨酸和缬氨酸;④甘氨酸和亮氨酸；⑤丝氨酸和丙氨酸。 2–6．计算出由Ala、Gly、His、 Lys和Val所构成的可能的五肽数目。 2–7．在大多数氨基酸中，α–COOH的p K’a值都接近2.0，α–NH3＋的p K’a 值都接近9.0。但是，在肽中，α–COOH的p K’a值为3.8，而α–NH3＋的p K’a 比值为7.8。你能解释这种差别吗?
2–8．某蛋白质用凝胶过滤法测定的表观分子量是90kD；用SDS-PAGE测定时，它的表观分子量是60kD，无论2-巯基乙醇是否存在。哪种测定方法更准确？为什么？ 2–9．一种分子量为24,000、p I为5.5的酶被一种分子量类似、但p I为7.0的蛋白质和另外一种分子量为100,000、p I为5.4的蛋白质污染。提出一种纯化该酶的方案。 2–10．下面的数据是从一个八肽降解和分析得到的，其组成是：Ala、Gly2、Lys、Met、Ser，Thr、Tyr。该八肽 用CNBr处理，得到：①Ala、Gly、Lys、Thr；②Gly、Met、Ser、Tyr 用胰蛋白酶处理，得到：①Ala、Gly；②Gly、Lys、Met、Ser、Thr、Tyr 用糜蛋白酶处理，得到：①Gly、Tyr；②Ala、Gly、Lys、Met、Ser、Thr 经分析，N–末端残基是：Gly C–末端残基是：Gly 请确定该肽的氨基酸顺序。 第二章氨基酸和蛋白质的一级结构 解答： 2–1解答: ①三个pK’a的位置如图2—4所示 图2–4 谷氨酸的酸-碱滴定曲线显示出它的三个 pK’a的位置以及它在不同pH下的电离状态 ②Glu－和Glu＝各一半的pH值为9．67。 ③当pH小于3.22时，谷氨酸总是带净正电荷。 ④Glu±和Glu－作为一种缓冲液的共轭酸碱对的pH范围是pH4.25左右
1996年清华大学硕士入学生化试题 一．写出下列各化学物的结构式（20分） ⑴β-D-葡萄糖(β-D-Glucose) ⑵乳糖(Lactose) ⑶5’-腺苷三磷酸(5’-Adenosine triphosphate) ⑷磷脂酰胆碱(Phosphatidylcholine) ⑸4-羟基脯氨酸(4-Hydroxyproline) ⑹丹磺酰氯(Dansyl chloride) ⑺丝氨酸-甘氨酸-酪氨酸-丙氨酸-亮氨酸(Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu) ⑻7-脱氢胆固醇(7-Dehydrocholesteol) ⑼烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(辅酶I,NAD+)(Nicotinamide adenine dinucleotide) ⑽鸟苷酸(Ornithine) ⑾1，3-二磷酸甘油酸(1,3-Bisphosphoglycerate) ⑿磷酸烯醇式丙酮酸(Phosphoenolpyruvate) ⒀琥珀酰辅酶A (Succinyl-CoA) ⒁延胡索酸(Fumarate) ⒂异柠檬酸(Isocitrate) ⒃氨甲酰磷酸(Carbamyl phosphate) ⒄S-腺苷蛋氨酸(S-Adenosylmethionine) ⒅核酮糖-1，5-二磷酸(Ribulose-1,5-bisphosphate) ⒆肾上腺素(Epinephrine) ⒇生物素(Biotin) 二．名词解释（10分） ⑴蛋白质的等电点⑵DNA熔点⑶蛋白质的去折叠和再折叠⑷碱基互补⑸酶的共价调节和别构调节⑹流体镶嵌模型⑺中心法则⑻酮体⑼氧化磷酸化和底物水平的磷酸化⑽内含子和外显子 三．完成下列酶催化的反应方程式（20分） ⑴葡萄糖激酶(Glucose kinase) ⑵丙酮酸脱氢酶复合物体系(Pyruvate dehydrogenase complex) ⑶乳酸脱氢酶(Lactate dehydrogenase) ⑷α-酮戊二酸脱氢酶(α-Ketoglutarate dehydrogenase) ⑸谷丙转氨酶(Glutamate:pyruvate transaminase) ⑹丙酮酸羧化酶(Pyruvate carboxylase) ⑺苯丙氨酸羟化酶(Phenylalanine hydroxylase) ⑻甘油激酶(Glycerol kinase) ⑼顺乌头酸酶(Aconitase) ⑽核酮糖1，5-二磷酸羧化酶(Ribulose-1,5-diphosphate carboxylase) 四．判断下列是非题（是标“+”，非标“－”），如果命题是错的，请指出错误之处（10分）（）⑴组成蛋白质的常见的20种氨基酸均有旋光性，并且均为L-氨基酸。 （）⑵辅基和辅酶的区别在于与酶蛋白结合的牢固程度不同，辅酶结合比较不牢固（非共价结合），而辅基结合较牢固（共价或配位键结合）。 （）⑶溴化氰（CNBr）常用于在蛋白质序列测定中断裂肽键，它专一性的切断甲硫氨酸羧基侧肽键。 （）⑷二维和多维核磁共振技术是目前用于测定蛋白质溶液构象的唯一手段。 （）⑸肌红蛋白是骨骼肌中储氧的蛋白质，血红蛋白是血液中输氧的蛋白质，两者都含有血红素，在空间结构上也极其相似，并且都为有别构效应的蛋白质。 （）⑹反竞争性抑制剂(I)首先与酶结合形成EI，EI再与底物(S)结合形成EIS，EIS不能分解成产物，I因此而起抑制作用。 （）⑺维生素B1是硫胺素，而硫胺素焦磷酸则为辅酶形式，它是羧化酶的辅酶。 （）⑻青霉素抑制细菌细胞壁合成主要是抑制粘肽合成的最后一步，即转肽作用。 （）⑼人体细胞内进行的乙醛酸循环，每进行一个循环消耗2分子的乙酰辅酶A，合成1分子的琥珀酸。 （）⑽呼吸链电子传递体中复合物Ⅱ为琥珀酸泛酸还原酶，它将还原型底物中的氢脱下，并将电子传递给泛醌Q，然后经呼吸链其它电子传递体最终交给电子受体氧。其释放能量，可使3分子的ADP转化为3分子的A TP。 五．选择性填空（10分） （）⑴下列几种糖中，哪一个是非还原糖？a.麦芽糖 b.葡萄糖 c.蔗糖 d.乳糖 （）⑵当含有Ala,Asp,Leu,Arg的混合物在pH3.9条件下进行电泳时，哪一种氨基酸移向正极(+)？a.Ala b.Asp c.Leu d.Arg