华中科技大学硕士研究生入学考试《生物化学》考试
大纲
（科目代码：952）
第一部分考试说明
一、考试性质
全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中《生物化学》由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物化学知识而有利于我校在录取时择优选拔。
二、评价目标
《生物化学》考试重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。
?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断
?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案
?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述
三、考试形式和试卷结构
o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题
o答题时间：180分钟
o题型比例：名词解释约30％；简答约25％；分析论述约35％
o满分150分
第二部分考查要点
一、糖类
葡萄糖的结构和性质，单糖的分类，重要的单糖及其衍生物
糖苷键，几种重要的寡糖（糖苷键类型和单糖单位），淀粉和糖原，肽聚糖，糖胺聚糖
掌握葡萄糖的结构和性质，单糖的分类，重要的单糖及其衍生物
掌握糖蛋白和蛋白聚糖的概念。
熟悉N-连接糖蛋白的概念、结构特点和糖基化位点。
熟悉O-连接糖蛋白的概念及结构特点。
了解糖蛋白寡糖链对糖蛋白新生肽链的影响。
熟悉寡糖链对糖蛋白生物活性的影响。
熟悉寡糖链的分子识别作用
二、脂类
脂肪酸的结构，脂肪酸的性质，天然脂肪酸
脂酰甘油，三酰甘油（脂肪），磷脂酰甘油（甘油磷脂），鞘脂，鞘磷脂，鞘糖脂，萜类和甾类，胆固醇，某些萜类衍生物
掌握必需脂肪酸的概念
掌握生物膜的组成成分
熟悉脂类的生物学功能
了解甘油三酯的结构，了解常见的脂肪酸
三、蛋白质通论
蛋白质的化学组成，蛋白质的分类，蛋白质的大小和分子量，蛋白质的序列和蛋白质的构像
掌握组成蛋白质分子的主要元素以及氮元素的组成特点
掌握蛋白质一级结构的概念，维系蛋白质一级结构稳定的化学键
掌握蛋白质二、三、四级机构的概念，维持二、三、四级结构稳定的化学键
熟悉蛋白质的一级结构与功能的关系
四、氨基酸与肽
20种基本氨基酸，氨基酸的理化性质，氨基酸的分析
肽键，肽的理化性质，多肽序列测定
掌握构成蛋白质的氨基酸的数量及分类，氨基酸的理化性质
熟悉两种特殊的氨基酸
掌握肽键的构成
熟悉体内重要的生物活性肽
掌握肽单元、模体、结构域的概念
五、蛋白质构像
蛋白质构像的解析，研究蛋白质构像的方法，蛋白质立体化学原则，蛋白质多肽链的折叠
熟悉蛋白质构像的解析，研究蛋白质构像的方法
熟悉蛋白质的结构异常与疾病
了解蛋白质的修饰异常与疾病
六、蛋白质二级结构
蛋白质二级结构的几种类型，二级结构的预测，超二级结构
熟悉超二级结构的概念
掌握二级结构的类型及特点
七、球状蛋白质的结构与功能
氨基酸的序列决定蛋白质的三级结构，维持蛋白质的三级结构的作用力，蛋白质的变性作用，球状蛋白质
的结构域三级结构，几种重要蛋白质的结构与功能的关系
掌握蛋白质三级结构，结构域的概念
掌握酶原、酶原的激活
熟悉蛋白质的变构效应
八、蛋白质的性质
蛋白质的酸碱性，蛋白质分子大小和形状，蛋白质的胶体性质与沉淀，蛋白质的分离纯化与分析，蛋白质分离纯化的一般原理，蛋白质混合物的分离纯化方法，蛋白质的测定与纯度鉴定
掌握蛋白质两性解离的概念、蛋白质的等电点的概念
掌握溶液稳定的两个因素
掌握蛋白质变性、复性、沉淀的概念
熟悉蛋白质变性与沉淀的关系
掌握蛋白质的紫外吸收性质
熟悉蛋白质的呈色反应
九、酶
酶催化的特征，酶催化的反应与酶的分类，酶的活力的测定
酶促反应的动力学，酶动力学研究的意义
酶催化反应高效性的机理，催化反应专一性的机理，酶作用机理举例
底物浓度对酶促反应速度的影响，pH值对酶促反应速度的影响，温度对酶促反应速度的影响，酶浓度对酶促反应速度的影响，激活剂对酶促反应速度的影响，抑制剂对酶促反应速度的影响
酶活性的调节，别构效应调节，共价调节酶，酶原的激活，多酶体系调节
掌握单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶的概念
掌握酶活性中心的概念
掌握同工酶的概念了，解同工酶谱的临床意义
掌握酶的催化特点，酶催化机制的形式
熟悉酶与底物的诱导契合学说
掌握酶的变构调节的概念；熟悉变构激活和变构抑制的概念；了解协同效应
掌握化学修饰调节的概念，以及共价修饰的形式
掌握酶原的激活概念；了解酶原激活的生理意义
了解酶蛋白合成可被诱导或阻遏，以及酶的降解
了解酶的系统命名和推荐名称，熟悉按酶所催化反应的类型的分类
掌握酶活性和比活性的概念；熟悉酶促反应速率的定义
掌握有哪些因素影响酶促反应速率；米氏方程
掌握K m值的概念；熟悉V max的含义和林-贝氏作图
熟悉pH和温度对影响酶促反应速率的机制
熟悉pH和温度对影响酶促反应速率的机制
掌握酶的不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念
掌握竞争性抑制作用，以及三种可逆性抑制作用时K m值和V max的的变化
了解酶先天性缺陷或酶活性异常与疾病的关系、目前临床上用于诊断疾病的相关的酶、酶的偶联测定法和酶标记测定法、基因工程中的工具酶，以及有哪些酶可用以疾病治疗
十、维生素与辅酶
维生素的分类
脂溶性维生素：维生素A，维生素D，维生素E，维生素K
水溶性维生素：维生素B1和硫胺素焦硫酸，维生素B2和黄素辅酶，泛酸和辅酶A，维生素PP和烟酰胺辅酶，维生素B6和磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺生物素，叶酸和四氢叶酸，维生素B12和B12辅酶，维生素C，硫辛酸
掌握维生素的分类和各种维生素的功能
掌握B族维生素作为辅酶的形式、参与传递的基团
十一、激素
激素的概念，激素的分类，激素的作用特点
激素的作用机理：受体及特点，cAMP—Ca2+ -钙调蛋白激活蛋白激酶途径，IP3、Ca2+-钙调节蛋白激酶途径，受体一酪氨酸蛋白激酶途径，细胞内受体途径
掌握激素的分类，激素的作用特点
熟悉激素的作用机理
十二、核酸
碱基，核苷，核昔酸
DNA的结构：的一级结构，DNA的二级结构，DNA结构的不均一性和多形性，环状DNA
染色体的结构
RNA的结构：RNA的类型和结构特点，tRNA的结构和功能，mRNA的结构和功能，rRNA的结构和功能
核酸的性质：解离性质，水解性质，光吸收性质，沉降特性，变性、复性及杂交
核酸研究技术：核酸的分离纯化，限制性核酸内切酶，DNA物理图谱，分子杂交，DNA序列分析，DNA 的化学合成
掌握存在于天然核酸结构中的5种碱基，DNA和RNA分别具有的碱基，碱基的原子编号，糖苷键的形成，天然核苷酸的形成
熟悉核苷酸的功能，多核苷酸链书写方式。
掌握核酸的基本结构，磷酸二酯键的形成，一级结构的定义，DNA二级结构特点
熟悉chargaff规则
了解DNA双螺旋结构的多样性
掌握负超螺旋的定义，核小体的组成；了解DNA在真核生物细胞核中的组装
掌握DNA的生物学功能
掌握真核生物mRNA的结构特点与功能
熟悉单顺反子，多顺反子，内含子，外显子定义
掌握tRNA的一级结构和二级结构特点
了解tRNA三级结构特点及其功能
掌握原核生物和真核生物rRNA的种类，大小亚基的rRNA构成
熟悉非编码RNA的定义及功能
了解非编码RNA的功能
熟悉核酸的紫外吸收特性和OD值的应用
掌握核酸的变性、复性、退火及分子杂交的定义，Tm值的定义及影响因素，增色效应和减色效应的定义熟悉变性因素，了解Tm值及分子杂交的应用
掌握核酶的概念，了解锤头状核酶的结构
十三、代谢总论与生物能学
代谢的基本功能和特点，合成代谢与分解代谢，代谢途径的调控，代谢的研究方法
代谢中自由能的变化及意义，高能化合物
掌握高能磷酸键与高能化合物的概念，熟悉常见的高能化合物
掌握体内能量的利用和储存形式
掌握生物体内A TP的生成有底物水平磷酸化和氧化磷酸化两种基本方式
十四、糖酵解
糖酵解途径，糖酵解的能量学，丙酮酸的去路，糖酵解的调节
掌握糖无氧氧化、糖酵解、底物水平磷酸化的概念，糖酵解发生部位、关键酶及A TP生成情况。
熟悉糖无氧氧化的具体反应过程和底物水平磷酸化对应的反应
掌握糖无氧氧化的生理意义
掌握糖无氧氧化调节的关键酶与调节规律，熟悉调节方式
十五、柠檬酸循环
丙酮酸形成乙酰CoA，柠檬酸循环途径，柠檬酸循环的能量学，柠檬酸循环的调节和双向代谢作用
掌握糖有氧氧化的概念，熟悉糖有氧氧化反应过程。
掌握丙酮酸脱氢酶复合体的辅助因子组成，了解其催化机制
掌握柠檬酸循环的概念及关键酶
掌握糖有氧氧化调节的关键酶与调节规律，熟悉调节方式
掌握糖（氧）有氧氧化的能量计算
熟悉巴斯德效应的概念，了解其机制与意义
掌握Warburg效应的概念
十六、电子传递和氧化磷酸化
生物氧化的概念和特点
线粒体电子传递，电子传递过程，电子传递链，电子传递链有关的酶和载体，电子传递链的抑制剂
氧化磷酸化作：氧化磷酸化的概念，P／O比，由ADP形成ATP的部位，电子传递和A TP形成的偶联及调节机制，氧化磷酸化的偶联机理
掌握氧化呼吸链的定义和组成，了解各复合体的结构、化学组成及递氢递电子的机制
掌握体内两条重要的氧化呼吸链的排列顺序，了解确定呼吸链排列顺序的主要实验依据
掌握氧化磷酸化的定义及偶联部位
熟悉确定氧化磷酸化偶联部位的实验依据：P/O比值及自由能的变化测定
熟悉氧化磷酸化的偶联机制
熟悉抑制剂对氧化磷酸化的影响
熟悉ADP、甲状腺激素促进氧化磷酸化的作用
了解线粒体DNA突变可直接导致氧化磷酸化功能损伤和能量代谢障碍，进而引发疾病
掌握胞质中NADH转运至线粒体氧化的两种穿梭机制
十七、糖的其它代谢途径
磷酸戊糖途径，糖异生途径，糖原的合成与分解
掌握磷酸戊糖途径反应部位及关键酶，了解具体反应过程与催化酶
掌握磷酸戊糖途径的生理意义
掌握糖原的概念、糖原合成的部位、关键酶、活性葡萄糖形式，熟悉糖原合成的基本过程
掌握糖原分解的关键酶，生理意义。熟悉糖原分解的基本过程
掌握糖糖原合成与分解调节的关键酶与调节特点
掌握糖异生的概念，熟悉糖异生的基本过程，关键酶和重要中间产物
掌握糖异生的生理意义
熟悉糖异生调节的2个底物循环、关键酶与调节特点
掌握乳酸循环概念及生理意义
十八、脂肪酸的代谢
脂类消化吸收和运转，甘油三酯的分解代谢
饱和脂肪酸的氧化，不饱和脂肪酸的氧化，奇数碳脂肪酸的氧化，脂肪酸的其它氧化途径，酮体代谢途径饱和脂肪酸的合成，不饱和脂肪酸的合成，三酰甘油的生物合成
脂肪和磷脂的代谢，胆固醇的代谢，脂肪酸代谢的调节
掌握脂肪乳化及消化所需酶，了解混合微团的概念
了解不同长度脂肪酸的吸收方式
掌握脂肪动员的概念
掌握脂肪分解的限速酶，熟悉该酶的调节，熟悉脂解激素和抗脂解激素
熟悉脂肪酸的活化，掌握脂酰CoA转移入线粒体的方式
掌握脂肪酸的β-氧化的概念，熟悉脂肪酸氧化的能量生成，熟悉不同脂肪酸的特殊氧化方式
掌握酮体的生成和利用，熟悉酮体生成的意义，掌握酮体生成的调节
了解甘油的分解
掌握甘油三酯合成部位及合成原料
掌握甘油一酯合成途径，熟悉甘油二酯合成途径
掌握软脂酸的合成部位及合成原料，掌握柠檬酸-丙酮酸循环
熟悉脂肪酸的合成过程，掌握脂肪酸合成的调节
了解脂肪酸碳链的加长途径，不饱和脂肪酸的合成，多不饱和脂肪酸衍生物的合成
熟悉甘油磷脂基本结构与分类，掌握甘油磷脂合成部位和合成原料
熟悉甘油磷脂的合成过程，熟悉不同磷脂酶的作用
掌握鞘磷脂的合成，了解鞘磷脂的化学组成及结构，了解其代谢过程
了解胆固醇及其衍生物的结构与分布，熟悉胆固醇的生理功能
掌握胆固醇合成部位和合成原料，了解胆固醇合成的基本过程
掌握胆固醇合成的调节
握胆固醇的去路，熟悉胆汁酸的合成过程，掌握胆汁酸的肠肝循环，熟悉胆汁酸的生理功能
熟悉类固醇激素代谢终产物
掌握血脂的概念，掌握血浆脂蛋白分类，掌握血浆脂蛋白组成
掌握血浆脂蛋白组成，了解脂蛋白的结构
熟悉载脂蛋白的分类，掌握血浆脂蛋白中载脂蛋白含量特点
掌握载脂蛋白的功能，熟悉胆固醇逆向转运
熟悉CM、VLDL、LDL和HDL的代谢方掌握高脂血症的概念，了解高脂血症的分类
十九、蛋白质的降解和氨基酸的代谢
蛋白质的降解
基酸的分解代谢：脱氨基作用，脱羧基作用，氨的去向，尿素循环，氨基酸碳架的去向，氨基酸衍生的其它重要物质
氨基酸的生物合成：脂肪族氨基酸的生物合成，芳香族氨基酸和组氨酸的生物合成，氨基酸生物合成的调节
掌握营养必需氨基酸的概念及种类；熟悉蛋白质的互补作用；了解蛋白质的营养价值
解蛋白质消化的基本过程；掌握酶原激活在蛋白质消化过程中的意义；了解氨基酸的吸收方式；掌握腐败作用的概念
掌握氨基酸代谢库的概念
熟悉真核细胞内组织蛋白的降解主要有两条途径
熟悉氨基酸的在体内的代谢去路
掌握氨基酸脱氨基作用的类型及部位
掌握转氨酶的辅酶在转氨基反应中的作用
熟悉血清转氨酶测定在疾病辅助诊断中的作用
掌握α-酮酸三种进一步代谢途径
掌握体内氨的三个重要来源。即各组织器官氨基酸脱氨基作用产生的氨、肠道细菌腐败作用产生的氨及肾小管上皮细胞分泌的氨
掌握丙氨酸-葡萄糖循环
2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用，生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的，固氮酶是一种多功能氧化还原酶，除了还原N2外，还能与许多( )作用，还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后，植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中，它的辅酶有两种，即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成( )氨酸，然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容：氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上，生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下，脱氨基生( )，同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段，第一阶段需要( )形成
APS(或PAPS)，第二阶段需要( )载体，最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中，氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中，精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同，氨基酸可分为： ①谷氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) ，共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( )，共同碳架是( ); ③丙氨酸族，包括( )、( ) 、( )，碳架来源是( ); ④丝氨酸族，包括( )、( )、( )，碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸，包括( )、( )、( ) ，合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂，主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~，…)属氨基酸( )降解方式，它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ，它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( )，色氨酸经羟化，脱羧后生成( ) ，它们
《生物化学》考试大纲 课程名称：生物化学( biochemistry ) 课程性质：必修课 学时分配：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54 适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次 第一章蛋白质的结构与功能 学习目的和要求： 掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸，。肽键与肽链，医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核要求 1、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。 2、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用：分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲：蛋白质的序列分析 第二章核酸的结构与功能 学习目的和要求： 掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能，了解DNA 的理化性质及其应用。
考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能 考核要求 1、识记：碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结 构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念 2、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用：DNA 的理化性质及其应用。 4：超纲：核酸的杂交 第三章酶 学习目的和要求：掌握酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。酶促反应动力学基本内容：温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米 氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响，熟悉酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念，酶的命名与分类。 考核知识要点 1、酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性：酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。 3、酶促反应的机制：活化能；诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容：温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类：维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节：多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。
食品生物化学教学大纲集团标准化办公室：[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]
课程编号09054206： 《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业 总学时：48学分3 开课单位：生命科学系课程负责人：呼凤兰 执笔人：呼凤兰审核人：高平 一、课程性质.目的和任务： 《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学，使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能，掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化，理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律，培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力，为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。 二、教学基本要求 要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能；掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学；掌握糖类分解代谢，脂肪酸费解和合成代谢，DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程；掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理；掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。 三、教学内容、目标要求与学时分配 第一章绪论 教学内容： 食品生物化学的研究对象；学习食品生物化学的意义；如何学习食品生物化学；新陈代谢概论 目标及要求： 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务； 2、掌握食品的概念，了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。 教学重点及难点：生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容 课时分配：2课时 第二章食品物料重要成分化学
2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)
A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构
《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质 重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物； 重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜
1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握：酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念，酶原激活实质 中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用； 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能 重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解
华中科技大学2003级五年制2002级德医专业生物化学期末考试试题A 华中科技大学2003级五年制、2002级德医专业生物化学试卷（A） 班级：学号：姓名： 一、选择题 （一）单选题（从四个备选答案中选出一个最佳答案，并在答卷纸上把相应的英文字母涂黑。 每小题0.5分，共20分。） 1.下列描述血红蛋白概念正确的是： A. 血红蛋白氧解离曲线为S形 B. 血红蛋白不属于变构蛋白 C. 1个血红蛋白可与1个氧分子可逆结合 D. 血红蛋白是单亚基球蛋白 2.有关蛋白质三级结构的描述，错误的是： A. 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B. 亲水基团多位于三级结构的表面 C. 三级结构的稳定性由次级键维持 D. 三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 3.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为： A. 半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 丙氨酸 D. 谷氨酸 4.核酸对紫外线的吸收是由哪一种结构产生的 A. 碱基 B. 核糖 C. 磷酸 D. 脱氧核糖 5.含有稀有碱基比例较多的核酸是： A. rRNA B. 线粒体DNA C. tRNA D. mRNA 6.磺胺类药物的类似物是： A. 四氢叶酸 B. 二氢叶酸 C. 对氨基苯甲酸 D. 叶酸
7.已知某种酶的K m值为0.05mol/L，试问要使此酶所催化的反应速度达最大反应速度 的80%时底物浓度应是多少？ A. 0.04mol/L B. 0.05mol/L C. 0.1mol/L D. 0.2mol/L 8.在血糖偏低时，大脑仍可摄取葡萄糖而肝脏则不能，其原因是： A. 胰岛素的作用 B. 己糖激酶的K m低 C. 葡萄糖激酶的K m低 D. 血脑屏障在血糖低时不起作用 9.下列哪种物质缺乏可引起血液丙酮酸含量升高？ A. 硫胺素 B. 叶酸 C. 吡哆醛 D. 维生素B12 10.在糖酵解过程中，下列哪个酶催化的反应是不可逆的？ A. 醛缩酶 B. 烯醇化酶 C. 丙酮酸激酶 D. 磷酸甘油酸激酶 11.下列哪种糖代谢途径既不生成ATP或UTP也不消耗ATP或UTP？ A. 糖酵解 B. 糖原合成 C. 糖异生 D. 糖原分解 12.不能使甘油磷酸化的组织器官是： A. 肝脏 B. 肾脏 C. 小肠 D. 脂肪组织 13.脂酸合成的限速酶是： A. HMG-CoA合成酶 B. HMG-CoA还原酶 C. 乙酰CoA羧化酶 D. 肉碱脂酰转移酶 14.合成前列腺素的前体是： A. 软脂酸 B. 硬脂酸 C. 亚油酸 D. 花生四烯酸 15.脂蛋白脂肪酶的激活剂是： A. apoAI B. apoB100 C. apoCⅡ D. apoE 16.脂肪酸β-氧化、酮体生成及胆固醇合成的共同中间产物是：
仲恺农业工程学院2018年本科插班生招生考试 食品生物化学课程考试大纲 第一章糖类物质 第一节单糖 开链结构[差向异构体、镜像对映体（D、L型）]、环状结构（α和β型、吡喃糖、呋喃糖、Haworth式）、单糖的物理性质（溶解度、甜度、旋光性和变旋性）、单糖的化学性质（单糖的氧化、单糖的还原、糖苷键的生成、脱水作用、与氨基反应） 第二节寡糖 双糖的构成、还原性和非还原性、还原糖、非还原糖、蔗糖理化性质、转化糖、麦芽糖的分子结构、麦芽糖的空间构型、麦芽糖的理化性质、乳糖的分子结构和理化特性、乳糖不耐症 第三节多糖 多糖、同多糖、杂多糖的概念、淀粉分子的结构（直链淀粉、支链淀粉）、糊化和老化、糊精的呈色反应、糖原和纤维素的结构 第三章脂类物质 第一节脂类 简单脂、甘油脂类[结构、脂肪酸常用简写法、脂肪酸共同特点、甘油的理化特性和应用、甘油三酰酯的物理性质、化学性质（水解和皂化、氢化和卤化、氧化、酸败、乙酰化）] 第二节生物膜 生物膜的化学组成（脂质、膜蛋白、糖类）、膜脂和膜蛋白在脂双层两侧分布的不对称性、生物膜的流动性、生物膜的结构模型、物质的穿膜运送（被动运送、主动运送、基团运送）、物质的膜泡运送（外排作用、内吞作用）。
第四章蛋白质 第一节蛋白质的化学组成与分类 蛋白质的化学组成、蛋白质的含氮量、蛋白质的基本组成单位、根据蛋白质分子的化学组成分类（简单蛋白、结合蛋白）、根据蛋白质来源分类（动物蛋白、植物蛋白和单细胞蛋白）、分子形状（球蛋白、纤维蛋白） 第二节氨基酸与肽 氨基酸的结构、氨基酸的分类（非极性、极性不带电荷、酸性、碱性）、氨基酸的物理性质（色泽、溶解度、熔点、味道、紫外吸收特性）、氨基酸的化学性质（等电点、与甲醛反应、与亚硝酸反应、茚三酮反应、桑格反应、艾德曼反应）、肽的结构与命名、多肽的性质（水解、颜色反应） 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构、二级结构（α螺旋、β折叠、β转角、自由肽段）、三级结构、四级结构、蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质的变性、蛋白质的变构效应 第四节蛋白质的理化性质 蛋白质的分子量、渗透压、透析、胶体性质、两性解离和等电点、蛋白质的电泳、蛋白质的沉淀（盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、酸类沉淀、热凝固沉淀） 第五节蛋白质的功能性质及其在食品加工中的应用 蛋白质的水化性、持水性，面团面筋、蛋白质的膨润、蛋白质的乳化性质、蛋白质的发泡性、蛋白质与风味物质结合 第五章核酸 第一节核苷酸 核苷酸的组成（戊糖、碱基和磷酸）、嘌呤碱、嘧啶碱、核苷酸的碱基构型与紫外吸收
02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容 把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础，要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。 二、试题模式及所占比例 生物化学考试总分150分，分概念题和叙述题两个方面，其中概念题占60－70％，叙述题占30－40％，概念题包括：选择题（单选，约占20%）、填空题（约占7%）、正误判定题（约占10%）、说明符号（约占7%）、名词概念（约占20%）；叙述题包括：叙述题、运算
题和问答题（以叙述题和问答题为主，少量运算题）。 三、复习重点 糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢；遗传信息传递的化学基础。 四、课程复习大纲 第1章糖和结合糖 本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能 1．1 单糖 1．1．1单糖的结构 1．1．2单糖的性质 1. 1．3单糖的重要衍生物 1．2 结合糖 1．2．1肽聚糖 1．2．2糖蛋白 1．2．3蛋白聚糖 第2章脂 本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能 2．1三脂酰甘油 2．1．1脂肪酸 2．1．2三脂酰甘油的理化性质 第3章蛋白质 本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质一级结构和测定，二级结构和高级结构及与功能的关系
3．1 蛋白质概论 3．1．1蛋白质的化学组成及分类 3．1．2蛋白质分子的构象 3．2 氨基酸 3．2．1氨基酸的结构 3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质 3．2．4氨基酸的化学性质 3．2．5氨基酸的分离和分析 3．3 肽 3．3．1肽和肽键的结构 3．3．2肽的重要性质 3．4 蛋白质一级结构 3．4．1蛋白质的结构层次 3．4．2蛋白质一级结构 3．4．3蛋白质一级结构测定 3．4．4蛋白质一级结构与生物功能 3．5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3．5．1肽链的构象 3．5．2蛋白质二级结构的差不多类型 3．5．3超二级结构 3．5．4纤维状蛋白质
2012年硕士研究生入学考试大纲 考试科目名称：食品生物化学考试科目代码：[811] 一、考试要求： 要求考生全面系统地掌握生物化学的基本概念、基本原理、典型方法和实用技术，并且能灵活运用所学知识解释实际应用中的具体问题。 二、考试内容 1）氨基酸、肽、蛋白质 a）氨基酸的结构特点及分类、酸碱特性、特征化学反应；天然存在的活性肽及应用：谷光苷肽、催产素、胰岛素 b）肽平面：结构形成及特点；蛋白质的二级结构、胶原蛋白、三级结构的结构特点、作用力；蛋白质的变性与复性：分子伴侣作用特点、疯牛病 c）肌红蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白的结构特点及功能；BPG效应、波尔效应、镰刀形细胞贫血病 d）透析、盐析、沉淀、柱层析、电泳、氨基酸序列分析：末端分析、edman 降解 2）酶 a）酶的分类，比活、活化能、活性部位 b）酶的催化机制、米氏方程、可逆抑制与不可逆抑制作用、影响酶促反应的因素 c）别构酶判断方法、概念、生理功能 3）糖、脂和生物膜 a）寡糖、同多糖、杂多糖：实例结构及应用 b）生物膜组成成分特点及结构特点 c）膜的流动性、跨模转运 4）核酸、蛋白质合成及核酸研究技术 a）核酸：基本结构、变性、复性、杂交 b）DNA:结构、碱基组成、修复以及复制的模式、方式、过程 c）RNA:类型、转录的过程和调控、转录抑制剂的种类，初始转录RNA的加工 5）代谢 a）分解代谢、合成代谢、代谢调控、代谢途径的区室化、酰基转移反应、氧化还原反应 b）糖酵解：10步反应、调控；巴斯德效应、丙酮酸的代谢命运；柠檬酸循环：
8步反应，产生的能量、调控；糖原的降解与合成，糖异生、戊糖磷酸途径 c）电子传递、氧化磷酸化；脂肪酸氧化以及脂肪酸的生物合成，胆固醇的合成；氨基酸代谢：转氨、脱氨作用，尿素循环 三、试卷结构 a）考试时间:180分钟，满分150分 b) 题型结构：概念题（30分）、判断题（20分）、简答题（60分）、论述题（20 分）、计算题（20分） 四、参考书目 王希成编著. 生物化学. 第二版. 清华大学出版社. 2005年
XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二） 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
811《生物化学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 掌握蛋白质一级结构的测定方法 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点 掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学 了解酶的概念 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制 了解酶的分离提纯基本方法 熟悉酶的国际分类（第一、二级分类） 了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法 了解抗体酶、核酶的基本概念 掌握固定化酶的方法和应用 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病 了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素 了解激素的类型、特点 理解激素的化学本质和作用机制 了解常见激素的结构和功能 理解第二信使学说
8.新陈代谢和生物能学 理解新陈代谢的概念、类型及其特点 了解高能磷酸化合物的概念和种类 理解ATP的生物学功能 掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序 掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢 全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程 了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶 掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点 了解光合作用的总过程 理解光反应过程和暗反应过程 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成 全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白 理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶 掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算 掌握脂肪的合成代谢 理解脂肪酸的生物合成途径 了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢 了解外源核酸的消化和吸收 理解碱基的分解代谢 理解核苷酸的分解和合成途径 掌握核苷酸的从头合成途径 了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA，RNA和遗传密码 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类 掌握DNA复制的特点 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点 掌握DNA的损伤与修复 全面了解RNA转录与复制的机制 掌握转录的一般规律 掌握RNA聚合酶的作用机理 理解原核生物的转录过程 掌握启动子的作用机理 了解真核生物的转录过程 理解RNA转录后加工过程及其意义 掌握逆转录的过程 理解RNA的复制
华中科技大学2017年《细胞生物学》考试大纲 一、考试性质 《细胞生物学》入学考试是为华中科技大学生命科学与技术学院招收生物化工、微生物、生物物理等专业的硕士研究生而设置的。细胞生物学入学考试在考查基本知识、基本理论的基础上，注重考查考生的综合分析问题的能力。考生应能：准确地掌握细胞生物学方面的基础知识和实验方法；对近期国内外有关细胞生物学杰出成果应有所了解。 考试的对象为报考我校硕士研究生入学考试的准考考生。 二、评价目标 细胞生物学入学考试在考查基本知识、基本理论的基础上，注重考查考生的综合分析问题的能力。 三、考试形式与试卷结构 1.答卷方式：闭卷，笔试。 2.答题时间：180分钟 3.各部分内容的考试比例（满分为150分）：基础知识约60%，综合约40% 4.题型比例 名词解释约20％ 填空题约10％ 简答题约40％ 分析论述约30％ 四．考查要点 1.绪论 细胞生物学的主要研究内容，当前细胞生物学研究的总趋势与重点领域。 2.细胞的统一性与多样性 细胞的基本概念、特征、原核细胞与古核细胞、真核细胞基本知识概要及其异同点。 3.细胞生物学研究方法 光学、电子显微镜的应用、细胞及其组分的分析方法、细胞培养、细胞融合、模式生物与功能基因组的研究方法。 4.细胞质膜 细胞膜的基本组成成分、特点，细胞膜的基本功能。 5.物质的跨膜运输 物质跨膜运输的主要方式，各种运输的基本过程。膜运输导致的电位变化。胞吞与胞吐的方式。 6.线粒体和叶绿体。 线粒体和叶绿体的结构、功能（氧化磷酸化与光合作用），线粒体和叶绿体是半自性细胞器，线粒体和叶绿体的来源。 7.细胞质基质与细胞内膜系统 细胞质基质基本知识，内质网、高尔基复合体的基本结构以及功能。溶酶体与过氧化物酶体的结构特点，形成、功能。 8.蛋白质分选与膜泡运输 信号假说与蛋白质分选信号。蛋白质分选的基本途径与类型。膜泡运输的方式。 9.细胞信号转导 细胞通讯与细胞识别的基本知识，信号传递的类型及其作用机制。细胞内受体介导的信号传递、细胞
1.名词解释、选择及填空： 食品生物化学: 研究食品的组成、结构、性能和加工、贮运过程中的化学变化以及食品成分在人体内代谢的科学。糖类(carbohydrates)物质： 是含多羟醛或多羟酮类化合物及其缩聚物和某些衍生物的总称。 构象： 指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 变旋现象： 在溶液中，糖的链状结构和环状结构（α、β）之间可以相互转变，最后达到一个动态平衡，称为变旋现象。 常见二糖及连接键： 蔗糖（α-葡萄糖—（1,2）-β果糖苷键）；麦芽糖（葡萄糖-α—1,4-葡萄糖苷键）；乳糖（葡萄糖-β—1,4半乳糖苷键）；纤维二糖（β-葡萄糖-（1,4）-β—葡萄糖苷键） 脂类： 是生物细胞和组织中不溶于水，而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性溶剂中，主要由碳氢结构成分构成的一大类生物分子。脂类主要包括脂肪（甘油三酯，占95%左右）和一些类脂质（如磷脂、甾醇、固醇、糖脂等） 顺式脂肪酸与反式脂肪酸： 顺式脂肪酸：氢原子都位于同一侧，链的形状曲折，看起来象U型 反式脂肪酸：氢原子位于两侧，看起来象线形 皂化作用与皂化值： 皂化作用：当将酰基甘油与酸或碱共煮或脂酶作用时，都可发生水解，当用碱水解时称为皂化作用。 皂化值：完全皂化1g甘油三酯所需KOH的mg数为皂化值。 酸败及酸值： 油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味，这种现象称为酸败。 中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数称为酸值，可表示酸败的程度。 卤化作用及碘值： 油脂中不饱和键可与卤素发生加成反应，生成卤代脂肪酸，这一作用称为卤化作用。100g油脂所能吸收的碘的克数称为碘值。 乙酰化与乙酰化值： 油脂中含羟基的脂肪酸可与醋酸酐或其它酰化剂作用形成相应的酯，称为乙酰化。 1g乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH中和时所需KOH的mg数即为乙酰化值。 核酸： 以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。DNA脱氧核糖核酸 RNA核糖核酸 核酸的组成单位是核苷酸。核苷酸有碱基，戊糖，磷酸组成。 核苷： 是一种糖苷，由戊糖和碱基缩合而成。糖与碱基之间以“C—N”糖苷键相连接。X-射线分析证明，核苷中碱基近似地垂直于糖的平面。 DNA与RNA组成异同：
D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题（每小题1分，共20分）在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案，并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为（） A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键？（） A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使（） A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3'，基因中相应片段模板链的序列是（） A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的（） A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中，直接生成草酰乙酸的酶是（） A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是（） A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指（） A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括（） A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )
《生物化学》考研大纲 一、考试科目简介 《生物化学》是在分子水平上研究生物体的化学成分（结构、性质、功能）和这些成分在生命过程中变化规律的一门学科。它的发展不仅从理论上深刻揭示了生命活动的化学本质，而且已广泛渗透和应用在基因工程、蛋白质工程、发酵工程、酶工程等现代生物技术中，在生物科学等领域发挥着越来越重要的作用。 《生物化学》研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能，掌握各类生化物质代谢的基本途径、各途径之间关系及调控方法，理解基因工程的基本理论，关注生物化学研究热点，跟踪生物化学发展前沿，能综合运用所学的知识分析和解决相关问题。 二、考试内容 第一章绪论 生物化学发展简史 当代生物化学研究的主要内容 生物化学研究热点、发展前沿 第二章糖 糖的概念和分类 糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 几种常见糖的结构和特性（葡萄糖、半乳糖、果糖、蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖、淀粉、糖原） 第三章脂类 脂质的类别、功能 重要脂肪酸、重要磷脂的结构 甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 生物膜的化学组成和结构 第四章蛋白质化学 蛋白质的元素组成 20种氨基酸的分类、简写符号；必需氨基酸种类 肽相关知识 氨基酸的理化性质及主要化学反应 蛋白质的结构（一级、二级、结构域、超二级结构、三级、四级结构的概念及形式、化学键） 蛋白质一级结构序列的测定 蛋白质的结构与功能之间的关系 蛋白质的理化性质，蛋白质的变性作用 蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用 第五章核酸化学 核酸的组成与类别 核苷酸的结构 DNA双螺旋结构要点、功能 RNA的分类及各类RNA的结构特点、生物学功能 核酸的主要理化性质，核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理 第六章酶学 酶的概念和化学本质，酶的命名和分类 酶的结构与酶的活性 酶的作用特点和机制
2011环境微生物学考研试题及答案 判断题 1原噬菌体是整合在宿主DNA上的DNA片段,它不能独立进行繁殖。( ) 2细菌的异常形态是细菌的固有特征。（） 3真核微生物比原核微生物更能在高温下生长。（） 4芽孢是芽孢细菌的繁殖器官。（） 5光合细菌和蓝细菌都是产氧的光能营养型微生物。( ) 6用来固化细菌培养基的多糖是琼脂。( ) 7微生物生长的衰亡期，细胞死亡速率超过细胞分裂速率。( ) 8碱基腺嘌呤、鸟嘌呤和胞嘧啶存在于RNA或DNA，但只RNA中有胸腺嘧啶。( ) 9真菌最适的生长条件是有点碱性的。( ) 10凡是影响微生物生长速率的营养成分均称为生长限制因子。( ) 选择题 1．大部分微生物___。 (a）是原生动物(b）帮助改善生活质量 (c)生活在海洋的底层(d)发现于外层空间 2.噬菌体是一种感染____的病毒。 （a）酵母菌（b）霉菌 （c）放线菌和细菌（d）原生动物 3.G＋菌由溶菌酶处理后所得到的缺壁细胞是___ （a）支原体(b)L型细菌(c)原生质体(d)原生质球 4.下列微生物中，______属于革兰氏阴性菌 （a）大肠杆菌(b)金黄葡萄球菌(c)巨大芽孢杆菌(d).肺炎双球菌 5.下列能产游动孢子的霉菌是____。 （a）腐霉(b)毛霉 (c)赤霉(d)青霉 6.硝酸细菌依靠____方式产能。 （a）发酵作用(b)有氧呼吸(c)无氧呼吸(d)光合磷酸化 7.酵母菌适宜的生长pH值为____ (a)5.0-6.0(b)3.0-4.0(c)8.0-9.0(d)7.0-7.5 8.进人三羧酸循环进一步代谢的化学底物是____。
(a)乙醇(b)丙酮酸（c）乙酰CoA(d)三磷酸腺苷 9.称为微好氧菌的那些细菌能___生长。 (a）在高浓度盐中(b)在低浓度氧中 （c）没有ATP或葡萄糖（d）只在有病毒时 10.深层穿刺接种细菌到试管固体培养基中____。 (a)提供厌氧菌生长条件（b）除去代谢废物的一个机会 (c)增加氧气(d)增加钾和钠离子的数目 11.微生物分批培养时，在延迟期_____ (a)微生物的代谢机能非常不活跃(b)菌体体积增大 (c)菌体体积不变(d)菌体体积减小 12.下面所有特征皆适用于胞嘧啶和胸腺嘧啶，除了___之外。 (a)两者皆为含氮碱基(b)两者皆为嘧啶分子 （c）两者皆可在RNA中发现（d）两者皆可在DNA中发现 13.研究不同微生物群落及其环境之间的关系的是____。 (a)微生物进化（b）微生物生理学 （c）微生物生态学（d）微生物生物化学微生物学 14.发生在土壤中的氨化过程的主要产物是____。 (a)尿素（b）氨基酸（c）蛋白质（d）氨 15.在正进行代谢的细胞中合成蛋白质，下面的因子是需要的，除了____之外。 (a)ATP分子(b)酶(c)信使RNA分子(d)脂肪酸分子 16.下列能产子囊孢子的霉菌是____。 (a)．毛霉和根霉(b)．青霉和曲霉 (c)．赤霉和脉孢霉(d)．木霉和腐霉 17.适合细菌生长的C/N比为____ (a)5：1(b)25：1(c)40：1(d)80：1 18.自然发生说的理论认为_____。 （a）微生物来自无生命的物质（b）大动物中发现有系统发育 （c）人类是从类人猿进化的（d）病毒是从细菌退化的 19.实验室常用的培养细菌的培养基是____。 (a)牛肉膏蛋白胨培养基(b)马铃薯培养基 (c)高氏一号培养基(d)麦芽汁培养基 20.放线菌具吸收营养和排泄代谢产物功能的菌丝是____.