第一章核酸
一、简答题
1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述其结构模型。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？
4、tRNA的结构有何特点？有何功能？
5、DNA和RNA的结构有何异同？
6、简述核酸研究的进展，在生命科学中有何重大意义？
7、计算（1）分子量为3 105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）
二、名词解释
变性和复性
分子杂交
增色效应和减色效应
回文结构
Tm
cAMP
Chargaff定律
三、判断题
1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。错
2. 若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC，则另一条链为pGpApCpCpG。错
3 若属A 比属B 的Tm 值低，则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。对
4 原核生物和真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。错
5 核酸的紫外吸收与pH 无关。错
6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。对
7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。对
8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。对
9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。对
11 mRNA 是细胞种类最多，含量最丰富的RNA。错
14 目前，发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。对
15 对于提纯的DNA 样品，如果测得OD260/OD280＜1.8，则说明样品中含有蛋白质。对
16 核酸变性或降解时，存在减色效应。错
18 在所有的病毒中，迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。对
四、选择题
4 DNA 变性后（A）
A 黏度下降
B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降
6 下列复合物中，除哪个外，均是核酸和蛋白质组成的复合物（D）
A 核糖体
B 病毒C端粒酶 D 核酶
9 RNA 经NaOH 水解的产物为（D）
A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸和3’核苷酸的混合物
10 反密码子UGA 所识别的密码子为（C）
A、ACU
B、ACT
C、UCA D TCA
13 反密码子GψA 所识别的密码子为（D）
A、CAU
B、UGC
C、CGU D UAC
五、填空题
1 核酸的基本结构单位是核苷酸。
3 DNA 双螺旋中只存在2种不同碱基对，其中T 总是与A 配对，G 总是与C 配对。
4 核酸的主要组成是碱基、核糖、磷酸。
5 两类核酸在细胞中的分布不同，DNA 主要分布在细胞核，RNA 重要分布在细胞质。
9 核酸在260nm 处有强吸收，这是由于嘌呤碱基和嘧啶碱基中含有共轭双键。
11 双链DNA 中若GC 碱基对含量多，则Tm 值高。
13 DNA 均一性越高，其Tm 值温度范围越窄。
19 DNA 的双螺旋结构具有多样性，螺距为3.4nm，每匝含有10个碱基，这是B 型DNA 的结构。
20 NAD、FAD、CoA 都是腺苷酸的衍生物。
24 维持DNA 双螺旋结构的主要因素是碱基堆积力，其次是氢键、离子键、范德华力。
25 tRAN 的二级结构为三叶草型，三级结构为倒L型。
第二章蛋白质
一、简答题
1、为什麽说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？
2、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？
3、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？
5、什麽是蛋白质的变性？变性的机制是什麽？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
6、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是α-螺旋，而另一些节段是β-折叠。该蛋白质的分子量为240 000，其分子长5.06?10-5,求分子中α-螺旋和β-折叠的百分率。(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120)
二、名词解释
等电点（pI）
肽键和肽链
肽平面及二面角
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
超二级结构
结构域
蛋白质变性与复性
分子病
肽
三、是非题
1 、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。错
3、蛋白质分子中所有的氨基酸（甘氨酸除外）都是左旋的。错
4、自然界的蛋白质和多肽类物质均由L型氨基酸组成。错
7、一个化合物如能和茚酸酮反应生产紫色，说明这一化合物是氨基酸、肽或者是蛋白质。错
10、组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。对
13、Lys-Lys-Lys三肽的pI值必定大于个别Lys的pKa值。对
14、从理论上说，可以用Edman降解法测定任何非封闭多肽的所有氨基酸的顺序。对16、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也能发生双缩脲反应。错
23、水溶液中蛋白质分子表面的氢原子相互形成氢键。错
25、维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。错
30、蛋白质的亚基和肽链是同义的。错
31、在水溶液中蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。对
50、到目前为止，自然界中发现的氨基酸为20种左右。错
56、疏水作用是使蛋白质空间结构稳定的一种非常重要的次级键。
四、选择题
2、下列关于氨基酸的叙述哪个是错误的？（D）
A 酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环
B 酪氨酸和丝氨酸都含有羟基
C 亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸
D 脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸
10、下列氨基酸除哪一种外都是哺乳动物的氨基酸？（C）
A 苯丙氨酸
B 赖氨酸
C 酪氨酸
D 亮氨酸
16、下列方法测定蛋白质含量哪一种需要完整的肽键？（A）
A 双缩脲反应
B 凯氏定氮
C 紫外吸收
D 茚酸酮反应
38、蛋白质一级结构与功能关系的特点是：（B）
A 相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同
B 一级结构相近的蛋白质其功能类似性越大
C 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性就消失
D 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同
五、填空题
1、氨基酸的结构通式为：
2、组成蛋白质分子碱性氨基酸有精氨酸、赖氨酸、组氨酸。酸性氨基酸有谷氨酸和天冬氨酸。
11、通常用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。
34、一般来说，球状蛋白质的疏水性氨基酸侧链位于分子内部，亲水性氨基酸侧链位于分子表面。
36、维持蛋白质构象的化学键有：氢键、离子键、疏水键、范德华力、二硫键和配位键。
64、蛋白质的二级结构有：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
第三章酶
一、简答题
1、影响酶促反应的因素有哪些？它们是如何影响的？
2、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
3、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）
4、什麽是同工酶？为什麽可以用电泳法对同工酶进行分离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？
5、举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。
6、称取25毫克某蛋白酶制剂配成25毫升溶液，取出1毫升该酶液以酪蛋白为底物,用Folin-酚比色法测定酶活力,得知每小时产生1500微克酪氨酸。另取2毫升酶液，用凯式定氮法测得蛋白氮为0.2毫克。若以每分钟产生1微克酪氨酸的酶量为一个活力单位计算，根据以上数据，求出（1）1毫升酶液中含有的蛋白质和酶活力单位数；（2）该酶制剂的比活力；（3）1克酶制剂的总蛋白含量和酶活力单位数。
二、名词解释
活性中心
全酶
酶原
活力单位
比活力
米氏方程
Km
诱导契合
变构效应
Ribozyme
辅酶和辅基
固定化酶
三、是非题
3、酶化学本质是蛋白质。错
4、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干个氨基酸残基组成。错
5、酶只能改变化学反应活化能，而不能改变化学反应平衡常数。对
6、酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。对
7、酶反应速度一般用单位时间内底物的减少量来表示。错
9、Km值是酶的特征常数，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无光。对
10、Km是酶的特征常数，在任何条件下Km是常数。错
11、Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，而与酶的底物无关。错
12、一种酶有几种底物，就有几种Km值。对
19、增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。对
四、选择题
6 下列哪种情况可以通过增大[S]的方法减轻抑制？（B）
A 不可逆抑制
B 竞争性可逆抑制
C 非竞争性可逆抑制
D 反竞争性可逆抑制
7 酶的竞争性抑制可以使（C）
A Vmax 减小，Km 减小
B Vmax 增加，Km 增加
C Vmax 不变，Km 增加
D Vmax 减小，Km 减小
8 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于（C）
A 反馈抑制
B 底物抑制
C 竞争性可逆抑制
D 非竞争性可逆抑制
五、填空题
1 全酶由酶蛋白和辅助因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效性，而辅助因子起传递电子、原子或化学基团的作用。
2 辅助因子包括辅酶和辅基，其中辅基与酶蛋白结合紧密，需用化学方法处理除去，辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去。
7 根据国际分类法，所有的酶可以分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类。
10 关于酶的专一性机理提出的假说有锁钥学说和诱导契合学说，其中被人们普遍接受的是诱导契合学说。
11 酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位。其中结合部位直接与底物结合，催化部位是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
13 通常，测酶促反应的速度时，通常指的酶促反应的初速度，即底物的消耗量＜5％时的反应速度。
24 酶促动力学的双倒数作图，得到的直线在横轴上的截距为米氏常数的负倒数，在纵轴上的截距为最大反应速度的倒数。
第四章糖代谢
一、简答题
1、何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？
2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？
3、何谓糖酵解？糖酵解与糖异生途径有那些差异？糖酵解与糖的无氧氧化有何关系?
4、为什么说6-磷酸葡萄糖是各条糖代谢途径的交叉点?
二、名词解释
糖酵解
三羧酸循环
磷酸戊糖途径
糖异生作用
糖的有氧氧化
三、是非题
1 ATP 是果糖磷酸激酶的别构抑制剂。对
5 沿糖酵解途径简单逆行，可以从丙酮酸等小分子前体物质合成葡萄糖。错
6 丙酮酸脱氢酶系中电子的传递方向为硫辛酸→FAD→NAD。对
9 三羧酸循环可以产生NADH＋H＋，和FADH2，但不能直接产生ATP。对
10 所有来自磷酸戊糖途径的还原动力，都是在该途径的前三步反应中产生的。对
12 乙醛酸循环和TCA 循环都有琥珀酸净生成。错
三．选择题
1 下列激酶中（葡萄糖激酶、己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶），哪些是糖酵解途径的调节酶（D）
A葡萄糖激酶、己糖激酶、果糖磷酸激酶
B葡萄糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶
C葡萄糖激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶
D己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶
2 下列途径总，哪个主要发生在线粒体中（B）
A 糖酵解途径
B 三羧酸循环
C 无糖磷酸途径
D 脂肪酸从头合成
6 丙酮酸脱氢酶系是一个复杂的结构，包括多种酶和辅助因子，下列化合物中哪个不是丙酮酸脱氢酶的组分。（C）
A TPP
B 硫辛酸
C FMN
D Mg2＋和NAD
9 用于糖原合成的葡萄糖－1－磷酸，首先要结果什么化合物的活化（UDP）
A ATP
B CTP
C GTP
D UTP
11 丙酮酸羧化支路的丙酮酸羧化酶，需要下列化合物中哪个以外的辅助因子。（D）
A 生物素
B Mg2＋
C 乙酰CoA
D 草酰乙酸
E ATP
14 下列化合物中，除哪个外均可抑制三羧酸循环（C）
A 亚砷酸
B 丙二酸
C 氟乙酸
D 乙酰辅酶Ａ
E 琥珀酰辅酶A
五、填空题
1 体内糖原选择磷酸解的方式切断α－1，4糖苷键，选用水解的方式切断α－1，6糖苷键，对应的酶分别为糖原磷酸化酶和去分支酶。
2 淀粉水解的酶类包括α－淀粉酶和β－淀粉酶。
7 葡萄糖的无氧分解产生2 分子A TP，而葡萄糖的有氧分解产生36－38 分子A TP。
9 丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性可逆抑制剂。
10 丙酮酸脱氢酶系位于线粒体内膜上，它所催化的丙酮酸脱羧是葡萄糖代谢中第一个产生二氧化碳的反应。
11 TCA 循环的第一个产物是柠檬酸。TCA 循环有两次脱羧，分别由异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶。
14 TCA 循环的大多数酶位于线粒体基质中，只有琥珀酸脱氢酶位于线粒体内膜。
15 糖酵解产生的必需依靠甘油磷酸穿梭系统和苹果酸－天冬氨酸穿梭系统进入线粒体，才能转变为FADH2和NADH2进入电子传递链。
16 磷酸戊糖途径是葡萄糖代谢的另一条途径，广泛存在于动物、植物、微生物体内，是在细胞的胞质溶液中进行的。
17 通过磷酸戊糖途径可以产生二氧化碳、NADPH、磷酸戊糖。
第五章生物氧化
一、简答题
1、生物氧化有何特点？以葡萄糖为例，比较体内氧化和体外氧化异同。
2、何谓高能化合物？体内ATP 有那些生理功能？
3、氰化物和一氧化碳为什麽能引起窒息死亡？原理何在？
二、名词解释
生物氧化
氧化磷酸化
底物水平磷酸化
呼吸链
磷氧比（P\0）
能荷
三、是非题
1、呼吸链上各成分的摩尔比是1：1。错
2、呼吸链上电子流动的方向是从高标准氧化还原电位到低标准氧化还原电位。错
5、DNP可以解除寡霉素对电子传递的抑制。对
6、NADH脱氢酶是指以NAD为辅酶的脱氢酶的总称。错
8、琥珀酸脱氢酶的辅基FAD与酶蛋白之间以共价键结合。对
9、在消耗ADP的情况下，电子可从复合物Ⅳ流动到复合物Ⅰ。对
11、Fe-S蛋白是一类的含有金属铁和无机硫的蛋白质。错
14、抗霉素A能阻断异柠檬酸氧化过程中的ATP的形成，但不阻断琥珀酸氧化过程中ATP 的形成。错
15、生物氧化只有在有氧气的情况下才能进行。错
16、NADH和NADPH都可以直接呼吸链。错
18、如果线粒体内ADP浓度较低则加入DNP将减少电子传递的速率。错
四、选择题
2、F1/F0-ATPase的活性中心位于（B）
A α亚基
B β亚基
C γ亚基
D δ亚基
3、下列哪一种物质最不可能透过线粒体内膜（D）
A 磷酸
B 苹果酸
C 柠檬酸
D NADH
4、下列哪一种物质是位于线粒体内膜上的酶（C）
A 苹果酸脱氢酶
B 柠檬酸合成酶
C 琥珀酸脱氢酶
D 顺乌头酸酶
5、将离体的线粒体放在无氧的环境中，经过一段时间后，其内膜上的呼吸链的成分将会完全以还原形式存在，这时如果忽然通入氧气，试问最先被氧化的将是内膜上的哪一种复合物？（D）
A 复合物Ⅰ
B 复合物Ⅱ
C 复合物Ⅲ
D 复合物Ⅳ
6、如果质子不经过F1/F0-ATP合成酶回到线粒体基质，则会发生（C）
A 氧化
B 还原
C 解偶联
D 主动运输
8、下列氧化还原系统中，标准氧化还原电位最高的是（）
A 延胡索酸/琥珀酸
B CoQ/CoQH2
C 细胞色素a(Fe2+/Fe3+) D细胞色素b(Fe2+/Fe3+)
9、下列化合物中，除哪一种外都含有高能磷酸键？（D）
A NAD+
B ADP
C NADPH
D FMN
10、下列反应中，哪一步伴随着底物水平磷酸化反应？（B）
A 葡萄糖→葡萄糖－6－磷酸
B 甘油酸－1，3－二磷酸→甘油酸－3－磷酸
C 柠檬酸→α－酮戊二酸
D 琥珀酸→延胡索酸
11、乙酰辅酶A彻底氧化过程中的P/O值是（C）
A 2.0
B 2.5
C 3.0
D 3.5
14、下列化合物中，哪一个不是呼吸链的成员（D）
A CoQ
B 细胞色素c
C 辅酶Ⅰ
D 肉毒碱
五、填空题
3、细胞内的呼吸链有NADH、FADH2和细胞色素P450三种，其中细胞色素P450不产生ATP。
4、真核细胞的呼吸链主要存在于线粒体内膜，原核细胞的呼吸链存在于细胞膜。
5、呼吸链上流动的电子载体包括：NAD+、CoQ、细胞色素c等几种。
7、复合物Ⅱ的主要成分是琥珀酸脱氢酶。
8、NADH的P/O值是3，在DNP存在的情况下，琥珀酸的P/O值是0。
15、在呼吸链上位于细胞色素c1的前一个成分是细胞色素b，后一个成分是细胞色素c。
25、SOD即是超氧化物歧化酶，它的生理功能是破坏超氧负离子。
26、生物合成主要有NADPH提供还原能力。
第六章脂代谢
一、简答题
1、从以下几方面比较饱脂肪酸的β-氧化与生物合成的异同：反应的亚细胞定位，酰基载体，C2单位，氧化还原反应的受氢体和供氢体，中间产物的构型，合成或降解的方向，酶系统情况。
2、脂肪组织中己糖激酶缺失为什麽导致脂肪合成障碍？
3、简述油料作物种子萌发脂肪转化成糖的机理。
二名词解释
α－氧化
β－氧
ω－氧化
ACP
乙醛酸循环
三、是非题
1 在动物细胞中，涉及CO
2 固定的所有羧化反应都需要硫胺素焦磷酸（TPP）。错
3 脂肪酸的降解是从分子的羧基端开始的。对
4 仅仅偶数碳原子的脂肪酸在氧化降解时产生乙酰辅酶Ａ。错
5 从乙酰辅酶A 合成一分子软脂酸，必需消耗8 分子ATP. 错
6 酰基载体蛋白（ACP）是饱和脂肪酸延长过程中二碳单位的活化载体。错
7 磷脂酸是合成中性脂和磷脂的共同中间物。对
9 如果动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体的速度大于生成酮体的速度。错
10 低糖、高脂膳食条件下，血中酮体浓度增加。对
四、选择题
1为了使长链脂酰基从胞浆运输到线粒体内进行脂肪酸的β－氧化，所需要的载体为：（B）
A 柠檬酸
B 肉碱C酰基载体蛋白D辅酶Ａ
2 下列描述中，哪个正确的描述了肉碱的功能。（D）
A 它转运中度链长的脂肪酸进入肠上皮细胞
B它转运中度链长的脂肪酸通过线粒体内膜
C 它是维生素A的一个衍生物，并参与了视网膜的适应性
D 它参与了由转移酶催化的酰基转移反应
3 下列化合物中，除哪个外都能随着脂肪酸的β－氧化的进行不断产生。（A）
A 水
B 乙酰辅酶A
C 酰基辅酶Ａ
D NADH·H+
4 在长链脂肪酸代谢过程中，脂肪酸的β－氧化寻魂的继续与下列哪个酶无关。（E）
A 脂酰辅酶Ａ脱氢酶
B β－羟脂酰辅酶Ａ脱氢酶
C 烯脂酰辅酶Ａ水化酶
D β－酮硫解酶
E 硫基酶
5 下列关于脂肪酸β－氧化的叙述，哪个是正确的（A）
A 起始于脂酰辅酶Ａ
B 对于细胞来说，没有产生有用的能量
C 被肉碱抑制
D 主要发生在细胞核中
E 通过每次移去三个碳单位而缩短脂肪链。
6 下列关于脂肪酸连续性β－氧化的叙述，哪个是错误的（D）
A 脂肪酸仅需要活化一次，消耗ATP 分子的连个高能键
B 除硫解酶外，其余所有酶都属于线粒体酶
C β－氧化包括脱氢、水化、脱氢和硫解等重复步骤
D这个涉及到NADP 的还原
E 氧化中出去的碳原子可以进一步利用
8 脂肪酸的合成通常成为还原性合成，下列哪个化合物是该途径中的还原剂（D）
A. NADP
B.FAD C FADH2 D NADPH E NADH
9 在高等生物中，下列酶哪个是多酶复合物（D）
A乙酰基转移酶B丙二酸单酰基转移酶 C.β－酮脂酰－ACP－脱水酶D脂肪酸合成酶
10 下列关于脂肪酸从头合成哪个是正确的（C）
A它并不利用乙酰辅酶ＡB它仅仅合成少于10个碳原子的脂肪酸C它需要丙二酸单酰辅酶Ａ作为中间物D它主要发生在线粒体内E它利用NAD 作为氧化剂
12 胞浆中脂肪酸合成的限速因素是（C）
A缩合酶B水化酶C乙酰辅酶Ａ羧化酶D脂酰基转移酶
13 在脂肪酸从头合成中，将乙酰基从线粒体转移到胞浆中的是（）
A乙酰辅酶Ａ B 乙酰肉碱C琥珀酸D柠檬酸
15 从油酸和软脂酸合成一分子甘油三软脂酸酯，需要消耗多少个高能键（D）
A1 B4 C 5 D7 E9
20 胆固醇是下列哪种化合物的前体（D）
A辅酶A B泛醌 C 维生素A D维生素D E维生素E
21 合成甘油三酯最强的器官是（）
A肝B肾 C 脂肪组织D脑E小肠
五填空题
1 脂肪酸的β－氧化最早是由Knook 于1904年提出来的。
2 在所有细胞中，活化酰基的载体主要是辅酶Ａ。
3 脂肪酸的β－氧化包括脱氢、水化、脱氢、硫解等四个步骤。
5 乙酰辅酶Ａ和CO2 生成丙二酸单酰辅酶Ａ，需要1个高能键，并需要生物素作物辅酶。
6 限制脂肪酸生物合成速度的主要反应是乙酰辅酶A 的羧化。
7 酮体包括乙酰乙酸、β－羟丁酸、丙酮。
12 胆固醇生物合成的原料是乙酰辅酶A。
16 脂肪酸生物合成的原料有乙酰辅酶A、NADPH、ATP、HCO3-等。
17 脂肪酸生物合成过程中，乙酰辅酶Ａ主要来源于葡萄糖分解、脂肪酸氧化，NADPH 来源于磷酸戊糖途径。
18 在动植物中，脂肪酸降解的主要途径是β－氧化，而石油可被细菌降解，其起始步骤是ω－氧化
第七章氨基酸与核苷酸代谢
一、是非题
2 氨基酸脱羧酶也需要磷酸吡哆醛作为辅基。对
4 参与鸟循环的酶都位于线粒体内。错
5 L-氨基酸氧化酶是参与氨基酸脱氨基的主要酶。错
6 黄嘌呤氧化酶既可以使用黄嘌呤为底物，也可以使用次黄嘌呤作为底物。对
7 嘌呤核苷酸的从头合成是先闭环，再形成N糖苷键。错
8 IMP 是嘌呤核苷酸从头合成途径的中间产物。对
9 严格的生酮氨基酸都是必需氨基酸。对
10 Lys 的缺乏可以通过在食物中添加相应的α－酮酸加以纠正。错
11 O2能刺激固氮酶的活性。错
12 氨基酸经脱氨基作用以后留下的碳骨架进行氧化分解需要形成能够进入TCA 循环的中间物。对
13 真核细胞内参与嘧啶核苷酸从头合成的酶都位于细胞质。错
14 嘧啶合成所需要的氨甲酰磷酸合成酶与尿素循环所需要的氨甲酰磷酸合酶是同一个酶。错
16 一般来说，在哺乳动物体内由蛋白质氧化分解产生的能量效率低于糖或脂肪的氧化分解。对
17 既然谷氨酸上的N原子可以经过转氨基作用重新分布，那么谷氨酸应该可以作为很好的营养品来弥补蛋白质缺乏。错
二、选择题
1 以下氨基酸除了哪种外都是必需氨基酸。（D）
A Thr
B Phe
C Met
D Tyr
E Leu
2 以下哪种氨基酸是严格的生酮氨基酸。（D）
A Thr
B Ser
C Arg
D Lys
E Pro
3 以下哪种氨基酸不能进行转氨基作用。（A）
A Thr
B Glu
C Ala
D Asp
E His
11 固氮酶的活性需要哪种前体分子。（C）
A Cu
B Fe
C Mo
D Zn
E Ca
13 dTMP 的直接前体是（C）
A dCMP
B dAMP
C dUMP
D dGMP
E dIMP
18 固氮酶固定1分子N2 成两分子NH3，需要消耗（B）
A 6个电子，12分子A TP
B 6个电子，16分子A TP
C 8个电子，12分子A TP
D 8个电子，18分子ATP
E 10个电子，14分子A TP
19 下列哪种氨基酸与尿素循环无关。（A）
A赖氨酸B精氨酸C天冬氨酸D鸟氨酸E瓜氨酸
21 下列哪种物质的合成不需要PRPP（E）
A啶核苷酸B嘌呤核苷酸 C His D NAD(P)+ E FAD
25 下列哪种氨基酸可以作为一碳单位的供体（B）
A Pro
B Ser
C Glu
D Thr
E Tyr
27 干细胞内合成尼阿苏的部位是（D）
A胞浆B线粒体 C 内质网 D 胞浆和线粒体 E 过氧化物酶体
三、填空题
1 氨基酸共有的代谢途径有脱氨基作用和脱羧基作用。
2 转氨酶的辅基是磷酸吡哆醛。
3 人类对氨基代谢的终产物是尿素，鸟类对氨基代谢的终产物是尿酸，植物解除氨基毒害的方法是天冬酰胺。
4 哺乳动物产生1分子尿素需要消耗4分子ATP。
6 天冬氨酸经过脱羧可以产生β－丙氨酸。
10 核苷酸合成包括从头合成和补救途径两条途径。
20 PAPS 是3－磷酸腺苷－5－磷酸硫酸，它的生理功能是作为硫酸根的活性供体。
第九章核酸的生物合成
一、简答题
1、比较DNA复制与RNA转录的异同。
2、比较DNA聚合酶与RNA聚合酶催化作用的异同。
3、DNA复制的高度准确性是通过什么来实现的？
4、肽链合成后的加工处理主要有哪些方式？
5、何谓基因工程？简述其基本理论、基本过程及应用价值
二、名词解释
中心法则
半保留复制
转录
反转录
翻译
有意义链
反意义链
内含子
外显子
冈崎片段
突变
三、是非题
1 DNA 是由两条链组成的，其中一条链为模板链，一条链为编码链。错
2 DNA 复制的总真实性主要由DNA 聚合酶的3’→5’外切酶的校对来维持。错
4 DNA 连接酶和DNA 拓扑异构酶的催化都属于共价催化。对
6 滚还复制不需要RNA 作为引物。错
9 SSB 能降低DNA 的溶解温度。对
13 DNA 聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ均为多功能酶。错
19 DNA 聚合酶Ⅰ不是参与大肠杆菌DNA 复制的主要聚合酶，因此它的任何缺失不可能是致死型突变。错
21 大肠杆菌DNA 聚合酶Ⅰ只参与DNA 修复，不参与染色体DNA 的复制。错
24 由于真核细胞的DNA 比原核细胞大的多，因此，在真核细胞DNA 复制过程中，其复制叉前进的速度比原核生物大得多，只有这样才能保证真核生物的染色体迅速复制好。对错25 嘧啶二聚体可以通过重组修复切出去。错
1 原核生物和真核生物的RNA 聚合酶都能直接识别启动子。错
2 在原核生物基因转录过程中，第一个磷酸二酯键形成后，起始因子即与核心酶解离。错
3 大肠杆菌所有基因的转录都有同一种RNA 聚合酶催化。对
4 大肠杆菌DNA 由两条链组成，一条充当模板链，一条充当编码链。错
6 真核生物的四种rRNA 的转录由同一种RNA 聚合酶催化，即由RNA 聚合酶I 催化。
25 DNA聚合酶、RNA 聚合酶、逆转录酶一般都含有锌离子。
四、选择题
1 识别大肠杆菌DNA 复制起始区的蛋白是：（A）
A Dna A蛋白
B Dna B蛋白
C Dna C蛋白
D Dna D蛋白
E Dna G蛋白
7 在大多数DNA修复中，牵扯到四步序列反应，这四步反应的顺序是（A）
A 识别、切除、再合成、再连接
B再连接、再合成、切除、识别
C切除、再合成、再连接、识别
D识别、再合成、再连接、切除
E切除、识别、再合成、再连接
14 在DNA 复制过程中，几种酶的作用次序是（B）
A DNA 解链酶→引发酶→DNA 聚合酶→DNA 连接酶→切除引物的酶
B DNA 解链酶→引发酶→DNA 聚合酶→切除引物的酶→DNA 连接酶
C 引发酶→DNA 解链酶→DNA 聚合酶→DNA 连接酶→切除引物的酶
D DNA 解链酶→引发酶→切除引物的酶→DNA 连接酶→DNA 聚合酶
E DNA 聚合酶→引发酶→DNA 解链酶→DNA 连接酶→切除引物的酶
16 预测下列哪种基因组在紫外光照射下易发生突变。（B）
A双链DNA 病毒
B 单链DNA 病毒
C 线粒体基因组
D 叶绿体基因组
E 细胞核基因组
8 转录真核生物rRNA 的酶是
A RNA 聚合酶Ⅰ
B RNA 聚合酶Ⅱ
C RNA 聚合酶Ⅲ
D RNA 聚合酶Ⅰ和Ⅲ
E RNA 聚合酶Ⅱ和Ⅲ
五、填空题
1 参与DNA 复制的主要酶和蛋白有DNA 聚合酶、引发酶、解链酶、拓扑异构酶、单链结合蛋白、连接酶、切除引物的酶。
2 DNA 复制的方向是从5’→3’.
3 大肠杆菌DNA 复制过程中切除引物的酶是DNA 聚合酶Ⅰ。
7 体内DNA 复制主要以RNA 为引物。参与大肠杆菌DNA 复制的主要聚合酶是DNA 聚合酶Ⅲ。
15 维持DNA 复制的高度忠实性的机制有DNA 聚合酶的高度选择性、DNA 聚合酶的自我校对、错配修复。
1 DNA 的转录的方向是从5’→3’。
2 大肠杆菌RNA 聚合酶由核心酶和起始因子组成。其中前者由α亚基、β亚基、β’亚基组成，活性中心位于β亚基上。
6 原核细胞启动子－10 区的序列通常被称为pribonow box，其一致序列是TATAT。
9 逆转录常以tRNA 为引物，具有依赖RNA 的DNA 聚合酶活性、依赖DNA 的RNA 聚合酶活性、RNase等三种酶活性。
11 真核生物的Pre－mRNA 的转录后加工有带帽、加尾、内部甲基化、间接、编辑。
22 SnRNA 即是小分子细胞核RNA，它的主要功能是参与Pre－mRNA的剪接。
第十章蛋白质的生物合成
一、简答题
1、试述遗传中心法则的主要内容。
2、遗传密码如何编码？简述其基本特点。
3、mRNA、tRNA、rRNA在蛋白质生物合成中各具什么作用？
4、肽链合成后的加工处理主要有哪些方式？
5、试比较下列生物分子结构单元的激活机制：
蛋白质脂肪酸多糖
二、名词解释
中心法则
遗传密码
密码子
简并性
翻译
冈崎片段
多核糖体
三、是非题
2 在蛋白质合成过程中，所有的氨酰－tRNA 都是首先进入核糖体的A部位。错
3 由于遗传密码的通用性，所以真核细胞的mRNA 可在原核翻译系统中得到正确的翻译。错
4 核糖体不仅仅参与蛋白质的生物合成。对
5 在翻译的起始阶段，由完整的核糖体与mRNA 的5’端结合，从而开始蛋白质的合成。错14 氨酰－tRNA 进入A 位前，与EF－Tu结合的GTP 必需水解。错
17 蛋白质的折叠是发生在蛋白质合成完成以后才开始的。错
18 在线粒体内的翻译系统中，第一个被渗入氨基酸也是甲酰甲硫氨酸。错
19 蛋白质翻译一般是以AUG 为起始密码子，有时也以GUG 为起始密码子，以GUG 为起始密码子时，第一个渗入的氨基酸为Val。错
四、选择题
1 预测下列哪种氨酰－tRNA 合成酶不需要校正功能（A）
A 甘氨酰－tRNA B丙氨酰－tRNA C精氨酰－tRNA D谷氨酰－tRNA E色氨酰－tRNA
3 某种t-RNA 的反密码子是5’IUC3’，则它识别的密码子是（C）
A AAG
B CAG
C GAG
D AGG
10 一个氮端为丙氨酸的20肽，其开放的阅读框架至少需要多少个核苷酸（C）
A 60
B 63
C 66
D 57
E 69
13 在蛋白质分子中，下列哪种氨基酸不易发生突变。（A）
A Arg
B Gly
C Val
D Ala
E Met
16 下列哪种氨基酸突变最易导致表型的改变（D）
A Arg－Lys
B Asp－Glu
C Ser－Thr
D Trp－Pro
五、填空题
1 蛋白质的合成是以mRNA 为模板，以tRNA 为运输氨基酸的工具，以核糖体为场所来合
成的。
2 细胞内多肽的合成是从N 端到C 端，而阅读mRNA 的方向是从5端’到3’端。
3 核糖体上能结合tRNA 的部位有A 位、P 位和E 位。
5 蛋白质的合成以AUG 为起始密码子，以UAG、UGA、UAA为终止密码子。
8 原核生物蛋白质合成的起始因子有3种，延伸因子有3种，终止因子有3种，而真核生物蛋白质合成的起始因子有12种，延伸因子有2种，终止因子有1种。
10 原核生物蛋白质合成过程中，第一个渗入的氨基酸是甲酰甲硫氨酸。
15 同工受体RNA 是指携带同一种氨基酸的不同的tRNA 分子。
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
1.18世纪后期提出了第一个肿瘤标志物是:β2-微球蛋白。 2. 盛血试管是测定电解质的最佳选择:肝素抗凝管。 3. 推荐血糖测定的抗凝管:草酸钾 /氟化钠抗凝管。 4.17-羟皮质类固醇测定的尿液防腐剂:浓盐酸。 5. 用于尿钾、钠、钙、糖、氨基酸等测定的尿液防腐剂:麝香草酚。 6. 血清生化结果是随年龄增加而升高:甘油三脂和总胆固醇。 7. 实验室常用制备纯水的方法:蒸馏法。 8. 可获二级甚至一级纯水的制备方法:混合纯化系统。 9. 临床实验室用水,一般选用:Ⅱ级水。 10. Ⅲ级水用于:仪器、器皿的自来水清洁后冲洗。 11. 关于清洁液的使用描述错误的是:如果清洁液变成黑色,再加入适量的重铬酸钾和浓硫酸,还可继续使用。 12. 电解质测定的决定性方法:同位素稀释——质谱分析法。 13. 血清总蛋白测定的参考方法:凯氏定氮法。 14. 连续 5次结果在均数线的同一侧, -s 图失控的表现为:“漂移” 。 15. 血清葡萄糖测定的参考方法:己糖激酶法。 16. 作为常规方法的工作标准及为控制物定值的标准试剂为:二级标准品。 17. 系统误差错误的是:误差没有一定的大小和方向。 18. 关于随机误差的描述正确的:误差没有一定的大小和方向。可正可负。
19. 表示精密度较好的指标是:标准差 20. 用以表示测定结果中随机误差大小程度的指标:精密度 21. 用的是检测候选方法的比例系统误差的试验:回收试验 22. 用于检验候选方法的恒定系统误差的试验:干扰试验 23. 关于回收试验的注意事项描述错误的是:回收试验的目的是为了减少随机误差 24. 指常规测定中出现日间变异较大的情况, --S 图失控的表现为:精密度的变化 25. 火焰光度法是属于:发射光谱 26. 底物或产物的变化量与时间成正比的酶促反应时期称为:线性期 27. 下列属于 LDH2的四聚体是:H3M 28. 被认为是诊断肝细胞损伤最敏感的指标之一的是:ALT 29. 常用于肝硬化程度诊断的酶是:MAO 30. 急性胰腺炎时,下列哪一种酶在血浆中酶活性明显增高:淀粉酶 31诊断急性心肌梗死最为敏感的指标是:CK — MB 32. 急性心肌梗死时,下列哪一种 LDH 同工酶升高:LDH3 33. 对于前列腺癌的诊断具有重要价值的是:酸性磷酸酶(ACP 34. 溃疡性结肠炎时,血浆下列哪种蛋白质升高:α1—酸性糖蛋白 35. 具有蛋白酶抑制作用的急性时相反应蛋白是:α1—抗胰蛋白酶 36. 可协助判断肝癌分化程度及肝癌患者病情和预后的血浆蛋白是:甲胎蛋白
第六章生物化学实验基本知识 主编：齐锦生编委： 孔德娟齐锦生许丽辉杨崇辉周秀霞罗湘衡君智炜张晓玲王芳 实验室要求 一、实验课的目的 1、加深理解：加深对生物化学基本理论的理解。 2、掌握技术：掌握生物化学的基本实验方法和实验技术（四大基本技术：离心、电泳、层析、比色）及分子生物学的一些基本技术和方法。 3、培养能力：培养学生的思维能力、动手能力和表达能力。 4、掌握精髓：科学的精髓是实事求是、敢于探索、善于创新的精神，要对实验中出现的一切反常现象进行讨论，并大胆提出自己的看法。 二、生化实验室规则和要求 1、预习：课前要预习实验教材，了解实验目的、原理，熟悉操作规程。 2、秩序：自觉遵守纪律，维护教学秩序，不准迟到、早退，保持安静，严禁谈笑打闹，听从教师指导，未经教师同意，不得随意离开实验室。 3、整洁：搞好实验环境和仪器的卫生整洁，实验台面必须保持整洁，仪器药品要井然有序，公用试剂用毕，应立即盖严放回原处，勿使药品试剂撒在实验台面和地面。实验完毕，需将药品试剂排列整齐，仪器要洗净倒置放好。固体废物，如滤纸、棉花、血块不得倒入水池中，以免堵塞下水道；一般性废液可倒入水池中冲走，但强酸强碱或有毒有害溶液必须用水高度稀释后，方可倒入水池中，同时放水冲走，以免腐蚀水管。全体同学由班长安排轮流值日，负责当天实验室卫生、安全和一些服务性工作，经教师验收合格后，方可离开实验室。 4、节约：使用仪器、药品、试剂及各种物品必须厉行节约，并节约水电。应特别注意保持药品和试剂的纯净，严防混杂、乱用和污染。使用和洗涤仪器应小心仔细，防止损坏，贵重仪器使用前应熟悉使用方法，严格遵守操作规程，严禁随意开动，发现故障后应立即报告指导教师，不要自己动手检修，如有损坏按学校规定赔偿。 5、安全：注意人身和国家财产安全是至关重要的，要时刻注意防火、防水、防电、防危险品、防事故，以免发生意外。实验室内严禁吸烟。使用乙醚、苯、乙醇、丙酮等易燃品时，不允许在电炉、酒精灯上直接加热。实验中须远离火源，如有危险发生，应首先关掉电源；有机溶剂着火时，勿用水泼，以免扩大燃烧面积，可用沙土、灭火器具灭之。用火时必须严格做到：火着人在，人走火灭。用毕电器后及时切断电源。加热试剂、液体时，管口不要对人，要十分小心操作，避免灼伤人。实验室内一切物品未经本室负责教师批准，严禁携带出室外，有毒物品尤其如此。借物必须办理登记手续。
（半）自动生化分析仪工作原理 一、基本结构 （一）按照反应装置的结构，自动生化分析仪主要分为流动式(Flow system)、分立式(Discrete system)两大类。 1．流动式指测定项目相同的各待测样品与试剂混合后的化学反应在同一管道流动的过程中完成。这是第一代自动生化分析仪。 2．分立式指各待测样品与试剂混合后的化学反应都是在各自的反应杯中完成。其中有几类分支。 (1)典型分立式自动生化分析仪。此型仪器应用最广。 (2)离心式自动生化分析仪，每个待测样品都是在离心力的作用下，在各自的反应槽内与试剂混合，完成化学反应并测定。由于混合，反应和检测几乎同时完成，它的分析效率较高。3．袋式自动生化分析仪是以试剂袋来代替反应杯和比色杯，每个待测样品在各自的试剂袋内反应并测定。 4．固相试剂自定生化分析仪(亦称干化学式自动分析仪) 是将试剂固相于胶片或滤纸片等载体上，每个待测样品滴加在相应试纸条上进行反应及测定。操作快捷、便于携带是它的优点。 (二)典型分立式自动生化分析仪基本结构 1．样品(Sample)系统 样品包括校准品、质控品和病人样品。系统一般由样品装载、输送和分配等装置组成。 样品装载和输送装置常见的类型有： (1)样品盘(Sample disk)，即放置样品的转盘有单圈或内外多圈，单独安置或与试剂转盘或反应转盘相套合，运行中与样品分配臂配合转动。有的采用更换式样品盘，分工作和待命区，其中放置多个弧形样品架(Sector)作转载台，仪器在测定中自动放置更换，均对样品盘上放置的样品杯或试管的高度、直径和深度有一定要求，有的需专用样品杯，有的可直接用采血试管。样品盘的装载数，以及校准品、质控品、常规样品和急诊样品的装载数，一般都是固定的。这些应根据工作需要选择。 (2)传动带式或轨道式进样即试管架(Rack)不连续，常为10个一架，靠步进马达驱动传送带，将试管架依次前移，再单架逐管横移至固定位置，由样品分配臂采样。 (3)链式进样试管固定排列在循环的传动链条上，水平移动到采样位置，有的仪器随后可清洗试管。 分配加样装置大都由注射器、步进马达或传动泵、加样臂和样品探针等组成，①注射器(syrine unit)。根据注射器直径和活塞移动距离的多少，定量吸取样品或试剂。它的精度决定加样的精度，一般可精确到1微升。注射器漏液时，首先考虑是否探针堵塞，其次是注射器活塞磨损等。有的加液系统采用容积型注射泵和数控脉冲步进马达，提高精度。②样品探引(Probe)与加样臂相联，直接吸取样品。探针均设有液面感应器，防止探针损伤和减少携带污染。有的设有阻塞检测报警系统当探针样品中的血凝块等物质阻塞时．仪器会自动报警冲洗探针，并跳过当前样品，对下一样品加样。有的还有智能化防撞装置遇到阻碍探针立即停止运动并报警。即使如此，它仍是非正规操作时的易损件。为了保护探针，除预先需要根据样品容器的高低、最低液面高度等进行设置外、，样品容器的规格、放置以及液面高度等设定条件不得随意改变。在某些仪器上，采样器和加液器组合在一起，加样品和加试剂或稀释液一个探针一次完成。③加样臂。连接探引，在样品杯(试剂瓶)和反应杯之间运动，完成采样和加样(加试剂)。它的运动方式，与仪器工作效率及工作寿命有一定关系。④阀门用以决定液体流动方向。⑤稀释系统。对样品进行预稀释、过后稀释或加倍，对标准原液系列稀释等。不同仪器的稀释方式有所差异，要注意识别。试剂系统亦有稀释功能：
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
1.2. 常用临床生化项目的分类 1.2.1. 按化学性质分类 大概分为四类：酶类、底物代谢类、无机离子类、特种蛋白类。 1.2.1.1. 酶类 包括ALT（谷丙转氨酶），AST（谷草转氨酶），ALP（碱性磷酸酶），ACP（酸性磷酸酶），r-GT（谷氨酰转移酶），α-HBDH（α羟丁酸脱氢酶），LDH（乳酸脱氢酶），CK（肌酸激酶），CK-MB（肌酸激酶同功酶），α-AMY（淀粉酶），ChE（胆碱脂酶）等。 1.2.1.2. 底物代谢类 包括TG（甘油三脂），TC（总胆固醇），HDL-C（高密度脂蛋白胆固醇），LDL-C（低密度脂蛋白胆固醇），UA（尿酸），UREA（尿素氮），Cr（肌酐），Glu（葡萄糖），TP （总蛋白），Alb（白蛋白），T-Bil（总胆红素），D-Bil（直接胆红素），TBA（总胆汁酸），CO2（二氧化碳）等。 1.2.1.3. 无机离子类 包括Ca（钙），P（磷），Mg（镁），Cl（氯），Fe（铁）等。 1.2.1.4. 特种蛋白类 apoA1（载脂蛋白A1），apoB（载脂蛋白B），Lp(a)（脂蛋白a）；补体C3，补体C4；免疫球蛋白IgA、IgG、IgM等。 1.2.2. 按临床性质分类 无机离子：包括Ca，P，Mg，Cl等； 肝功能：包括ALT，AST，r-GT，ALP，MSO，T-Bil，D-Bil，TBA，TP，Alb等； 肾功能：UA，UREA，Cr等； 心肌酶谱：CK，CK-MB，LDH，α-HBDH， AST，MSO等； 糖尿病：GLU等； 前列腺疾病：ACP，p-ACP等； 胰腺炎：α-AMY； 血脂：TC，TG，HDL-C，LDL-C，apoA1，apoB，Lp(a)； 痛风：UA； 中毒：ChE； 免疫性疾病：C3，C4，IgG，IgA，IgM； 急性炎症反应：CRP（C反应蛋白），AAG（a1酸性糖蛋白），CER（铜蓝蛋白），ASO （抗链球菌溶血素O）。 1.3. 常用临床项目的医学决定水平 医学决定水平（Medicine decide level，MDL）是指不同于参考值的另一些限值，通过观察测定值是否高于或低于这些限值，可在疾病诊断中起排除或确认的作用，或对某些疾病进行分级或分类，或对预后做出估计，以提示医师在临床上应采取何种处理方式，如进一步进行某一方面的检查，或决定采取某种治疗措施等等。 医学决定水平与参考值的根本区别在于： 它不仅对健康人的数值进行研究，以决定健康人的数值区间，同时还对有关疾病的不同病情的数据进行研究，以定出不同的决定性限值。 可提示及引导医师采取不同的临床措施。所医学决定水平看来更合理、更客观、更有助于临床的应用。当然，真正建立起每一项试验的医学决定水平是一个十分复杂的问题，存在着许多的实际困难。 下列为一些常用检验项目的医学决定水平，仅供参考。 1.3.1. 钾
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，
检验科基础知识培训 一，检验科室组成 生化室、临床检验室、免疫室、细菌室（微生物室) 二，生化室仪器与试剂 生化室就是检验科开展生化检验得实验室。其设备主要有72１／72２分光光度计、半自动生化分析仪、全自动生化分析仪、电解质分析仪、血凝分析仪、血气分析仪、水浴锅、离心机。 耗材主要有试管、注射器、真空采血管、采血针、样品杯、试剂。 全自动生化分析仪 全自动生化分析仪按测定速度分小型、中型、大型、超大型四种,这就是我们自己划分得,以方便记忆与区别。 测试速度就是以单位时间生化分析仪能够完成测试得生化项目数 以200左右测试速度为小型机 小型机适用县级中医院、妇保院、乡镇卫生院 以400左右测试速度为中型机 中型机适用县医院、地市级中医院妇保院 以８０0左右测试速度为大型机 大型机适用县医院、地市级医院中医院妇保院 800以上至翻倍速度为超大型机 超大型机适用地市级以上医院中医院妇保院
全自动生化分析仪有国产与进口之分,多数医院喜欢进口仪器。进口仪器品牌有: 罗氏、日立、奥林巴斯、贝克曼、东芝、雅培、西门子、日本电子(ＢM6010)、希森美康,其中奥林巴斯生化仪被贝克曼收购，成为一个公司两个品牌，西门子生化仪就是贴牌日本电子。 国产仪器品牌主要有: 上海科华、南京英诺华、深圳迈瑞、长春迪瑞（四川新成） 全自动生化分析仪又有湿化学与干化学两类机器。 上面讲得进口与国产都就是湿化学生化分析仪。 湿化学与干化学得本质区别就是试剂得物理性状。 湿化学得试剂就是液体得,干化学得试剂就是以干片形式存在。两种试剂价格比较，干片试剂价格较高, 目前市场上以强生得干片机为主,其它品牌有希森美康、罗氏等,较少见。还没有国产干片生化仪。 全自动生化分析仪耗材有: 试剂、标准品、质控品、清洗液、样品杯、采血管等。 标本类型:血清、血浆、尿液、胸腹水等。 生化分析仪测定项目: 生化分析仪得测定项目与人体脏器功能、人体内环境、营养状况等密切相关。 AST——谷草转氨酶（天门冬氨酸氨基转移酶)／ALT——谷丙转氨酶(丙氨酸氨基转移酶)在人体广泛存在,在心肌、肝脏活性
生物化学期末考试知识点归纳 三羧酸循环记忆方法 一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2 2个阶段；经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化； 2个异构化，即可逆反应； 2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ； 产生2分子ＮＡＤＨ ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ． 二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化 ４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2 ５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－
磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释： 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质
基础知识篇 生物化学 知识点： 1、各类糖分子的结构和功能； 2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能； 3、核酸的基本结构、相互关系与功能； 4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系； 5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节； 6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义； 7、代谢中的糖代谢过程； 8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达； 9、各种代谢过程的调控及相互关系； 10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本 方法等； 11、生物化学研究进展；
◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。，称为变旋现象。 ◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。 ◎●一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。 ◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。 ◎●天然糖苷多为β-型。 ◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。 ◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。 ◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。 ◎●直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。◎●与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。 ◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋 素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。 ◎●血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。 ◎●木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、V al（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主) 2.颜色注明：红色:多为名解、简答（或较重要的内容) 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 ２）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶",HSL） 3）脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾上
腺素、肾上腺素等. 4）抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、雌 二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成３—磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化. 1)部位：组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞：细胞质、线粒体. 2）过程： ①脂酸的活化-—脂酰CoA的生成（细胞质) 脂肪酸+ ＨSCｏ 脂酰~SＣoＡ + AＭP + Ｐｉ 消耗了2个高能磷酸键 ②脂酰CｏＡ进入线粒体 酶:a．肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶）b。肉碱酰基转移酶Ⅱ c。脂酰肉碱-—肉碱转位酶（转运体）
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶
2019年运动生物化学知识总结与学习感受篇一：关于运动生物化学知识总结 体能，即运动员身体素质水平的总称。即运动员在专项比赛中体力发挥的最大程度、也标志着运动员无氧训练和有氧训练的水平，反映了运动员机体能量代谢水平。体能即人体适应环境的能力。包括与健康有关的健康体能和与运动有关的运动体能。 体适能是PhysicalFitness的中文翻译，是指人体所具备的有充足的精力从事日常工作（学习）而不感疲劳，同时有余力享受康乐休闲活动的乐趣，能够适应突发状况的能力。 美国运动医学学会认为：体适能包括“健康体适能”和“技能体适能”。健康体适能的主要内容如下： ①身体成分：即人体内各种组成成分的百分比，身体成分保持在一个正常百分比范围对预防某些慢性病如糖尿病、高血压、动脉硬化等有重要意义。 ②肌力和肌肉耐力：肌力是肌肉所能产生的最大力量，肌肉耐力是肌肉持续收缩的能力，是机体正常工作的基础。
③心肺耐力：又称有氧耐力，是机体持久工作的基础，被认为是健康体适能中最重要的要素。 ④柔软素质：是指在无疼痛的情况下，关节所能活动的最大范围。它对于保持人体运动能力，防止运动损伤有重要意义。 技能体适能包括灵敏、平衡、协调、速度、爆发力和反应时间等，这些要素是从事各种运动的基础，但没有证据表明它们与健康和疾病有直接关系。[1] “体适能”可视为身体适应生活、运动与环境（例如；温度、气候变化或病毒等因素）的综合能力。体适能较好的人在日常生活或工作中，从事体力性活动或运动皆有较佳的活力及适应能力，而不会轻易产生疲劳或力不从心的感觉。在科技进步的文明社会中，人类身体活动的机会越来越少，营养摄取越来越高，工作与生活压力和休闲时间相对增加，每个人更加感受到良好体适能和规律运动的重要性。在测量上，体适能分为心肺适能、肌肉适能、与体重控制三个面向。 体质：由先天遗传和后天获得所形成的，人类个体在形态结构和功能活动方面所固有的、相对稳定的特性，与心理性格具有相关性。个体体质的不同，表现为在生理状态下对外界刺激的反应和适应上的某些差异性，以及发病过程中对某些致病因子的易感性和疾病发展的
生物化学分析实验课程小结 生科院基地班 生物化学分析实验是一门综合性和实践性很强的课程，这门课程既涉及基本概念和基本知识的理解和掌握，又侧重实验操作的基本技能。比起大一大二时的无机和有机实验，我感觉除了实验报告手抄起来费时间之外，这门课还是比较轻松的，不用担心打坏昂贵的实验仪器，也不用担心会发生爆炸，总的说来，那是相当的和谐。 本学期同时做了三门实验，相比而言，我觉得生化分析实验学到的东西最多。这门课不仅是学会一些实验仪器的操作，学会了几种生化分析的方法。同时，罗老师在实验操作中的要求很宽松，对实验报告的要求就要严格很多，从书写的格式到实验报告语言的组织以及实验步骤地如实记录。这使我们培养了一种实验素养，和对待科学的严谨的态度。而且这个课程的教学条件充分，教材与实验配套，实验原理也相当清楚。 生命科学是在观察和实验的实践中产生和发展的，由于采取实验独立设课的形式，实验课和理论课相辅相成，又具有相对独立性。我个人认为通过该课程的学习，我对生化分析常用的方法有了较全面的了解，更加感性的掌握基础的生化分析方法，了解各类常用仪器的构造与测定原理，学会了
分离和鉴定以及定量测定的一般方法，培养了实验操作的能力。这门课虽然是实验课，但内容充实、涉及知识面广。实验前罗老师的评点与实验讲解起了很大的作用。经过老师的加工提炼，使我们较深入地将每种分析方法和仪器的基本构造，工作原理融会贯通。而且，我们的实验老师之前会做预实验，实验步骤和实验过程中遇到的问题也通过实验验证，使我们可以顺利快速的进行实验。 在实验时，罗老师放心的让我们操作，创造了很宽松的实验环境，实验书上，完整的步骤也可以帮我们顺利完成实验，轻松的强化动手能力与实验技能。 而且，结合理论授课内容编写的《生物化学分析实验》，在实验内容的选择和安排上，既摆脱传统的将实验课局限于理论授课知识的验证性实验，又使实验课与理论课教学有机的结合。整个实验内容包含了基本技能训练，动手能力的培养，以及实验技术的训练。每个实验均是一种新方法的介绍。 实验开始，罗教师根据学生会根据实验的具体内容，着重讲解实验的重点、难点和实验中的注意事项，提高实验效果。实验过程中，教师也会巡视每组学生的实验进行情况，对于实验时遇到的问题及时给予启发与辅导。每次实验均手写实验报告，这样虽然会花时间，但避免了同学之间复制，