↓举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。
1）一级结构是空间结构的基础
例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对方式与天然分子相同。说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。
2）一级结构与功能
（1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。如哺乳动物的胰岛素分子等。
（2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及生理功能。如镰刀型血红蛋白贫血病。
（3）蛋白酶原的激活
↓试述蛋白质二级结构的形成基础及几种构象特点。
二级结构的基础是肽平面，其构象包括α-螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。（1）α-螺旋特征是：
①以肽键平面为单位,右手螺旋；
②每螺旋圈3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm ；
③氢键保持螺旋结构的稳定，氢键的方向与螺旋长轴基本平行；
④氨基酸侧链伸向螺旋外侧，并影响α螺旋的形成和稳定。
（2）β-折叠的特征：
①多肽链较伸展，呈锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方；
②两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向
可相同，也可相反；
③氢键稳固β—折叠结构。
↓蛋白质的三级结构的含义及维持其构象稳定的作用力。
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要作用力为疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力
↓蛋白质变性的机制、对理化性质的影响。
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等，本质为破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
↓举例说明蛋白质空间结构与功能关系。
分子的构象与功能的关系
1）蛋白质变性：一级结构不变，但空间构象改变，进而使蛋白质的生物学活性、理化性质也改变。
2）肌红蛋白与血红蛋白：氨基酸序列差别很大，但在血红素周围的构象高度相似，均有对氧的结合能力。
3）酶的别构调节
4）四级结构与功能：亚基构象改变可传递，进而影响其他亚基的构象改变及生物学活性。如别构调节、协同效应、血红蛋白的氧解离曲线。
↓试述酶促反应的特点?
酶与一般催化剂的相同点：⑴在反应前后没有质和量的变化；⑵只能催化热力学允许的化学反应；⑶加速可逆反应的进程，不改变反应的平衡点。
酶催化作用的特点：⑴酶促反应具有极高的效率；⑵酶促反应具有高度的特异性（Specificity）；⑶酶促反应的可调节性；⑷活性的不稳定性。
↓试述结合酶的组成特点及其B族维生素在其中的作用?
VB1参与组成的辅酶①α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶②转酮醇酶的辅酶
VB2是体内氧化还原酶的辅基,如：琥珀酸脱氢酶、黄嘌呤氧化酶及 NADH脱氢酶等，主要起氢传递体的作用。
VPP的活体形式NAD+和NADP+在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶。
VB6参与组成的辅酶①氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶②δ-氨基γ-酮戊酸(ALA)合成酶的辅酶③糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原分解为1-磷酸葡萄搪的过程。
泛酸参与组成的辅酶在体内CoA及ACP构成酰基转移酶的辅酶。
生物素是体内多种羧化酶的辅酶，参与C02的羧化过程
叶酸的活体形式FH4是一碳单位转移酶的辅酶，起一碳单位传递体的作用。
↓酶促反应速度受哪些因素影响?
影响因素包括有：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂等。
当底物浓度较低时：反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。随着底物
浓度的增高：反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。当底物浓度高
达一定程度：反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。
当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。
在一定温度下，酶促反应速度达最大值，这个温度称为酶的最适温度。低温时，
酶活性受到抑制（但未失活），温度回升，酶可恢复活性；高温＞60℃，酶开
始变性，80℃变性不可逆，失去活性。
PH影响：E活性中心必需基团、S中基团的解离状态。在某一PH条件下，酶的催化能力最强，酶促反应速度达最大值，此时的PH称为酶的最适PH。
抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制、可逆性抑制。
↓试述酶原激活的机制及某些酶以酶原形式存在的生理意义?
酶原分子内肽键的一处或多处断裂，进而使分子构象发生一定程度的改变，从而形成或暴露酶的活性中心部位。
生物学意义：
1）保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏。
2）保证合成的酶在特定部位和环境中发挥起生理作用。
如消化系统：以蛋血酶原形式分泌，避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身消化。凝血系统：血管内，凝血酶原没有凝血作用，保证了血流畅通。可以视为酶的储存形式。
↓.哪些B 族维生素参与糖代谢，试从辅酶的形式、参与的代谢及其在反应中的作用等来总结。
维生素B1在糖代谢中具有重要作用，缺乏可引起脚气病。TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮酶的辅酶，且TPP在神经传导中起一定的作用，抑制胆碱酯酶的活性。
↓简述蛋白聚糖的功能。
（一）聚糖可影响糖蛋白生物活性
保护糖蛋白不受蛋白酶的水解，延长其半衰期；
蛋白质的聚糖也可起屏障作用，影响糖蛋白的作用；
聚糖还可以避免蛋白质中抗原决定簇被免疫系统识别而产生抗体。
（二）对糖蛋白新生肽链的影响
参与新生肽链的折叠并维持蛋白质的正确的空间构象；影响亚基聚合；糖蛋白在细胞内的分拣和投送。
（三）聚糖对蛋白质在细胞内的分拣、投送和分泌中的作用
有些蛋白质的投送信号存在于肽链内，但有些是与其糖链有关。
（四）糖蛋白聚糖具有分子间的识别作用
聚糖中单糖分子连接的多样性是聚糖起到分子识别作用的基础。
受体与配体识别和结合也需聚糖的参与。
细胞表面糖复合物的聚糖还能介导细胞-细胞的结合。
↓.简述糖蛋白的N-连接寡糖链的结构及分型。
糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-X-Ser序列的天氡酰胺氮以共价键连接称N-连接糖蛋白。①高甘露糖型②复杂性③杂合型
↓糖酵解途径中ATP是如何产生和利用?
方式：底物水平磷酸化，是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式，是某些细
胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
↓试述三羧酸循环的主要过程和生理意义。
TAC指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢
脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。TAC过程的反应部位是线粒体。经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP。关键酶有：柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。整个循环反应为不可逆反应
生理意义：是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物质代谢联系的
枢纽；为其它物质代谢提供小分子前体；为呼吸链提供H+ + e。↓简述磷酸戊糖途径的生理意义。
为核苷酸的生成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应：1. NADPH是体内许多合成代谢的供氢体；2. NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关；3. NADPH可维持GSH的还原性
↓试述糖异生途径中哪些反应和酶与糖酵解途径不同?
酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。在糖异生时，须由另外的反应和酶代替。酵解中的不可逆反应即：G在己糖激酶的作用下转变成G-6-P,F-6-P在磷酸果糖激酶1作用下转变为F-1，6-2P，PEP在丙酮酸激酶作用下转变为丙酮酸。
糖异生是：①丙酮酸在丙酮酸羧化酶作用下转变成草酰乙酸，草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶转变成PEP后再进入糖异生途径。②1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖由果糖双磷酸酶催化③6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖由葡萄糖6磷酸酶催化。
↓试述血糖的来源和去路。
血糖来源于食物的消化和吸收，还可由肝糖原分解以及体内非糖物质经糖异生而来。
最终可经有氧氧化彻底转变成水和CO2，还可在肝脏合成糖原，也可通过磷酸戊糖途径转变成其他糖，最后还可通过脂类、氨基酸代谢转变成脂肪和氨基酸。↓.简述脂肪动员的基本过程,及激素对其影响作用？
首先是脂解激素与其受体结合，激活G蛋白，由活化的G蛋白激活腺苷酸环化酶，然后ATP在腺苷酸环化酶的作用下转变成CAMP，CAMP又可激活PKA，无活性的激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）在活化的PKA的作用下转变成有活性的HLS，之后TG在HLSb的作用下脱去一份子的FFA，变成甘油二酯，甘油二酯再在甘油二酯脂肪酶作用下水解成一份子的FFA和甘油一酯，最后甘油一酯在甘油一酯脂肪酶的作用下水解成甘油和游离脂肪酸。
↓计算1mol 12碳饱和脂肪酸彻底氧化分解时生成的ATP数。
总反应经过5轮β-氧化，生成6分子 CoA，5分子NADH+H+，5分子FADH2，生成ATP 6×10 + 5×2.5 + 5×1.5 =80，由于反应消耗2个高能磷酸键，所以最终所的能量为80-2=78.
↓酮体是如何产生和利用的？
2分子的乙酰辅酶A在乙酰乙酰CoA硫解酶的作用下脱去一份子的CoASH，生成乙酰乙酰辅酶A，随后乙酰乙酰辅酶A在HMGCoA合酶作用下与一份子的乙酰辅酶A 合成羟甲基戊二酸单酰辅酶A（HMGCOA），而HMGCOA再在HMGCOA裂解酶的作用下裂解生成乙酰辅酶A和乙酰乙酸，乙酰乙酸又可通过加氢生成β-羟丁酸，本过程为可逆，另外乙酰乙酸还可脱去一份子的CO2生成丙酮，此步反应不可逆。
酮体是肝脏输出能源的一种形式。
酮体分子小，溶于水，能在血液中运输，可通过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。
肝外组织有活性较高的酮体利用酶。
酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。↓试述人体胆固醇的来源与去路。
体内的胆固醇来自食物和内源性合成，乙酰CoA和NADPH是胆固醇合成基本原料，胆固醇在在肝细胞中转化成胆汁酸(bile acid)，随胆汁经胆管排入十二指肠，是体内代谢的主要去路。胆固醇可转化为类固醇激素，胆固醇可转化为维生素D3的前体。
↓血浆脂蛋白分为哪几类?各类脂蛋白在组成上和功能上各有何特点?
分为乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白四类，
乳糜微粒主要转运外源性甘油三酯及胆固醇,极低密度脂蛋白主要转运内源性甘油三酯,低密度脂蛋白主要转运内源性胆固醇,高密度脂蛋白主要是参与胆固醇的逆向转运(RCT)，即将肝外组织细胞内的胆固醇，通过血循环转运到肝，在肝转化为肝汁酸后排出体外。HDL还是apo的储存库，尤其是apo CⅡ。
↓何谓呼吸链？其排列顺序如何？
指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链。氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列。
↓线粒体外的NADH是如何进行氧化磷酸化的？
胞浆中NADH通过穿梭机制进入线粒体的氧化呼吸链，胞浆中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。即α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭，①α-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中：首先是NADH+H+磷酸二羟丙酮在线粒体胞浆侧结合，将NADH+H+的H离子传递给磷酸二羟丙酮形成α-磷酸甘油，后者穿梭线粒体外膜入膜间隙后，与线粒体内膜的FAD结合形成FADH2进入呼吸链。②苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌：首先是NADH+H+与草酰乙酸在苹果酸脱氢酶的作用下将H离子转移到苹果酸上，苹果酸穿梭线粒体内膜入基质侧再在苹果酸脱氢酶的作用下与NAD+结合重新将H离子捕获形成NADH+ H+，而此时生成的草酰乙酸与基质侧的谷氨酸在谷草转氨酶的作用下生成α-酮戊二酸和天冬氨酸，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸载体作用下穿梭出内膜入胞液侧，天冬氨酸在氨基酸酸性载体的作用下穿梭出内膜入胞液侧，之后这2者再在谷草转氨酶的作用下重新生成谷氨酸和草酰乙酸，进入下一轮的NADH穿梭机制。
↓比较两条电子传递链顺序和产生ATP部位的异同点。
⑴NADH氧化呼吸链
NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
NADH →复合体Ⅰ→Q产生一份子ATP，Q →复合体Ⅲ→Cyt c产生一份子ATP，Cyt
c →复合体Ⅳ→O2产生一份子ATP。
⑵琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链）
琥珀酸→复合体Ⅱ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
Q →复合体Ⅲ→Cyt c产生一份子ATP，Cyt c →复合体Ⅳ→O2产生一份子ATP。↓如何理解生物体内的能量代谢以ATP为中心？
ATP在能量代谢中起核心作用，（一）ATP是体内能量捕获和释放利用的重要分子
①ATP是体内最重要的高能磷酸化合物，是细胞可直接利用能量形式。
②营养物分解产生的能量约40%用于产生ATP。
③体内许多代谢物的“活化”反应（吸能）大多直接或间接地与ATP酸酐键的水
解放
④反应相偶联，使“活化”反应能顺利进行。
（二）ATP是体内能量转移和磷酸核苷化合物相互转变的核心
（三）ATP通过转移自身基团提供能量
（四）磷酸肌酸是高能键能量的储存形式
↓简述氨基酸在体内的代谢概况。
成人体内的蛋白质每天约有1%～2%被降解，主要是肌肉蛋白质。蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%～80%被重新利用合成新的蛋白质。(1)食物中的蛋白质在胃肠道被消化吸收后转变成氨基酸进入血液，经过脱氨基作用生成α-酮酸和NH3，α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量，或经氨基化生成营养非必需氨基酸，还可转变成糖及脂类化合物。而NH3通过丙氨酸-葡萄糖循环从骨骼肌运往肝，也可通过谷氨酰胺从脑和骨骼肌等组织运往肝或肾，而在肝内合成尿素，这是最主要的去路；合成非必需氨基酸和其它含氮化合物以及谷氨酰胺，最后在肾小管分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。（2）组织蛋白质在体内分解生成组织氨基酸，后者经脱羧基作用生成胺和CO2，也可经代谢作用最终生成嘌呤、嘧啶、肌酸等含氮化合物。未被代谢的组织氨基酸又可重新合成组织蛋白质。
↓试述体内氨基酸脱氨基作用有哪些方式？
①氨基酸通过转氨基作用脱去氨基,即在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨
基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。通过此种方式并未产生游离的氨。
②L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基，此种方法存在于肝、脑、肾中，
辅酶为 NAD+ 或NADP+，GTP、ATP为其抑制剂，GDP、ADP为其激活剂。典型为转氨基偶联氧化脱氨基作用：此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。
③氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基，主要在心肌、骨骼肌组织。
④氨基酸通过氨基酸氧化酶脱去氨基
↓为什么测定血清中转氨酶活性可以作为肝、心组织损伤的参考指标？
正常时体内多种转氨酶主要存在于相应组织细胞中，血清含量极低，如谷丙转氨酶(GPT)在肝细胞中活性最高，而谷草转氨酶（GOT）在心肌细胞中活性最高，当肝细胞或心肌细胞受损时上述转氨酶分别释放入血，此时就可在血中测得转氨酶值的升高。
↓脑细胞中产生的氨如何转运、解毒、排出?
在脑中，氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下合成谷氨酰胺，谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式，谷氨酰胺由血液运往肝或肾，再经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸及氨，最后由尿排出体外。
↓试述尿素生成的详细过程
尿素生成的过程称为鸟氨酸循环，又称尿素循环或Krebs- Henseleit循环。
反应首先在肝细胞线粒体中进行，第一步：由NH3、CO2和ATP在氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的作用下缩合生成氨基甲酰磷酸，反应消耗2分子ATP；第二步：氨基甲酰磷酸与鸟氨酸在鸟氨酸氨基甲酰转移酶（OCT）作用下生成瓜氨酸，瓜氨酸生成后进入胞液。第三步：瓜氨酸与天冬氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶作用下合成精氨酸代琥珀酸，此反应在胞液中进行。第四步：精氨酸代琥珀酸在精氨酸代琥珀酸裂解酶作用下裂解生成精氨酸和延胡索酸，后者进入三羧酸循环，而精氨酸则在精氨酸酶的作用下水解释放尿素并再生成鸟氨酸。小结：原料：
①2 分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。②过程：通过鸟氨酸
循环，先在线粒体中进行，再在胞液中进行。③耗能：3个ATP，4 个高能磷酸键。
↓为什么VitB12、叶酸缺乏能引起巨红细胞性贫血?
(1)叶酸在小肠水解吸收后，在二氢叶酸还原酶的作用下还原成有活性的四
氢叶酸（FH4），FH4是一碳单位的载体，一碳单位在体内参加嘌呤、嘧啶等多种物质的合成，FH4缺乏时，嘌呤嘧啶合成障碍造成DNA合成受到抑制，骨髓红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度降低，细胞体积变大，造成巨幼红细胞性贫血。
（2）VB12影响一碳单位的代谢和脂肪酸的合成，VB12缺乏时，甲硫氨酸合成减少，FH4再生受到影响，造成核酸合成障碍而组织细胞分裂进而产生巨幼红细胞性贫血。
↓试述体内氨的来源和去路。
来源：（1）食物蛋白质消化吸收入血；（2）组织蛋白质分解；（3）体内合成非必需氨基酸。去路：（1）在肝内合成尿素，这是最主要的去路；(2)合成非必需氨基酸及其它含氮化合物;(3)与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的作用下合成谷氨酰胺；（4）肾小管泌氨：分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。
↓生物转化的反应类型主要有哪些？
答：氧化、还原、水解、结合
↓试述胆汁酸的主要生理功能
答：①促进脂类的消化和吸收②维持胆汁中胆固醇的溶解状态以抑制胆固醇的析出↓肝脏在胆红素代谢中有何作用？
答：1）游离胆红素可渗透肝细胞膜而被摄取血中胆红素以胆红素－清蛋白的形式送输到肝脏，在与清蛋白分离后很快被肝细胞摄取。胆红素可以自由双向通透肝血窦肝细胞膜表面进入肝细胞。胆红素进入肝细胞后，随即与细胞液中Y和Z 蛋白结合，主要是与Y蛋白结合将其携带至肝细胞滑面内质网。
2）胆红素在内质网结合葡糖醛酸生成水溶性结合胆红素胆红素分子的丙酸基与葡萄糖醛酸以酯键结合，生成葡糖醛酸胆红素。把这些在肝与葡糖醛酸结合转化的胆红素称为结合胆红素或肝胆红素。
3 ）肝细胞向胆小管分泌结合胆红素结合胆红素水溶性强，被肝细胞分泌进入胆管系统，随胆汁排入小肠。肝细胞向胆小管分泌结合胆红素是一个逆浓度梯度的耗能过程，也是肝脏处理胆红素的一个溥弱环节。
↓胆色素在肠道中如何代谢、转运和排泄？
胆色素是铁卟啉化合物的主要分解产物，主要来自衰老的红细胞。单核吞噬系统破坏衰老红细胞释放出珠蛋白和血红素，血红素由血红素加氧酶、胆绿素还原酶催化经胆绿素生成亲脂疏水的胆红素。游离胆红素在血液中与清蛋白结合而运输，被肝摄取后与葡糖醛酸结合转化生成结合胆红素而彻底解毒，结合胆红素经胆管入肠并在肠菌作用下水解、还原生成胆素原，大部分随粪便排出；少量则由小肠重吸收入肝并再排入肠腔，构成胆素原的肠肝循环。有小部分重吸收的胆素原经体循环至肾随尿排出。
↓简述血红素合成的特点
答：1）体内大多数组织均可合成血红素，但主要在骨髓的幼红细胞和网织红细胞合成，其次是肝细胞。成熟红细胞不含线粒体，不能合成血红素。2）血红素合成的原料是琥珀酰CoA、甘氨酸和Fe2+。3）血红素合成的起始和终末阶段在线粒体，中间过程则在胞质中进行，这种亚细胞定位有利于终产物血红素对ALA合酶的有效反馈抑制调节。
↓体内物质代谢有哪些特点？
答：（1）体内各种物质代谢过程相互联系形成一个整体；
（2）机体物质代谢不断收到精细调节；
（3）各组织、器官物质代谢各具特色；
（4）体内各种代谢物都具有共同的代谢池；
（5）ATP是机体储存能量和消耗能量的共同形式；
（6）NADPH提供合成代谢所需的还原当量。
↓体内脂肪酸能否转变为葡萄糖？为什么？
答：不能，脂肪酸分解成乙酰CoA，要转变为糖乙酰CoA首先应变成丙酮酸，但糖分解代谢过程中，丙酮酸至乙酰CoA这步反应为不可逆反应，故乙酰CoA不能朝糖异生的方向进行，脂肪酸也就不能转变为葡萄糖。
↓用所需的知识，简要说明下列物质代谢途径是否能进行，是何原因？
（1）葡萄糖→软脂酸
（2）软脂酸→葡萄糖
（3）丙氨酸→葡萄糖
（4）葡萄糖→亚油酸
（5）亮氨酸→葡萄糖
答：（1）葡萄糖生成软脂酸可以在体内进行。葡萄糖分解产生的乙酰COA可以做为软脂酸合成原料，磷酸戊糖途径生成的NADPH可以做为其还原力，通过脂肪酸合成途径合成脂肪酸。
（2）软脂酸不能在哺乳动物体内生成葡萄糖。脂脂酸分解产物乙酰COA不能异生为糖。软脂酸能在植物和微生物体内生成葡萄糖。脂脂酸分解产物乙酰COA通过乙醛酸循环可以生成琥珀酸，琥珀酸可异生为糖。
（3）丙氨酸可生成糖。丙氨酸脱氨后生成丙酮酸，可按糖异生途径生成葡萄糖。（4）葡萄糖在哺乳动物体内不能合成亚油酸。因为缺少在第九位碳以后再引入双键的酶，不能合成高级不饱和脂肪酸。但植物和微生物可以！
（5）亮氨酸不能生成葡萄糖。因为亮氨酸是生酮氨基酸，代谢产物是乙酰COA，不能转化为糖。
↓试述胰岛素和胰高血糖素对血糖的调节机制。
胰岛素的作用机制:体内唯一降低血糖水平的激素
①促进葡萄糖转运进入肝外细胞；②加速糖原合成，抑制糖原分解；③加快糖的有氧氧化；④抑制肝内糖异生；⑤减少脂肪动员。
胰高血糖素的作用机制：体内升高血糖水平的主要激素
①促进肝糖原分解，抑制糖原合成；②抑制酵解途径，促进糖异生；③促进脂肪动员。
↓试述糖异生的生理意义。
（一）维持血糖浓度恒定
（二）补充肝糖原三碳途径：指进食后，大部分葡萄糖先在肝外细胞中分解为乳酸或丙酮酸等三碳化合物，再进入肝细胞异生为糖原的过程。
（三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）
↓试述糖酵解的生理意义。
1. 是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
2. 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
1）无线粒体的细胞：如红细胞；
2）代谢活跃的细胞：如白细胞、骨髓细胞酶: 由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质
酶原: 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原
模体：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊功能，称为模体。
酮体:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。
肽键: 由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽单元：参与肽键的6个原子C 1、C、O、N、H、C 2位于同一平面，构成肽单元。维生素: 维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。
呼吸链：指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链
P/O比值：指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O2所生成ATP的摩尔数（或一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成ATP分子数）。
同工酶:指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域
微量元素:微量元素是指人体中每人每天的需要量在100㎎以下的元素。
乳酸循环:由糖经无氧酵解过程所产生的乳酸，可进入肝脏经过糖异生途径重新转变为葡萄糖，避免了乳酸的堆积，但过程中需耗能，此为乳酸循环。
生物氧化：物质在生物体内进行的氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程。
生物转化：机体对内、外源性的非营养物质通过代谢转化，提高其水溶性和极性，易于从尿或胆汁排出的过程。
一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
蛋白质一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序
蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键
蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要靠次级键维系，包括：疏水键、盐键、氢键和范德华力。
蛋白质四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。蛋白质亚基间的相互关系及空间排布，亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
酶原激活:一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变为有活性的酶。
酶的特异性:一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
酶的活性中心:指酶分子表面能与底物特异结合并将底物转化为产物的具有特定空间结构的局部区域。
酶的变构效应: 一些代谢物与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。
酶的共价修饰: 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。
血糖:指血液中的葡萄糖
糖蛋白: 由短链寡糖与蛋白质共价结合形成的复合物。
糖异生: 是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖原合成: 糖原的合成(glycogenesis) 指由葡萄糖合成糖原的过程。
糖原分解:糖原分解 (glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
蛋白聚糖:糖胺聚糖和核心蛋白共价结合形成的蛋白聚糖，是结缔组织基质的主要成分。
糖无氧氧化: 在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。
糖有氧氧化: 糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。
脂肪动员:是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
血浆脂蛋白: 血脂与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白(lipoprotein)形式而运输
激素敏感性脂肪酶: 是脂肪分解的限速酶，受多种激素的调控
营养必需脂肪酸: 机体自身不能合成，必须由食物提供，是动物不可缺少的营养素，故称为营养必需脂酸
巴斯德效应:巴斯德效应(Pastuer effect)指有氧氧化抑制糖酵解的现象。
氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
高能磷酸键：水解时释放的能量大于25kJ/mol的磷酸酯键，常表示为～P。
底物水平磷酸化：与脱氢等反应偶联，底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。
营养必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、 Phe、Met、Trp、Thr、Lys。
食物蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用。
氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库(metabolic pool) 。
联合脱氨基：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。转氨基作用：在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，苏氨酸，色氨酸都属于生酮兼生酮氨基酸。
丙氨酸-葡萄糖循环：丙氨酸和葡萄糖周而复始的转变，完成骨骼肌与肝之间氨的转运，这一途径即为丙氨酸-葡萄糖循环。
混合功能氧化酶：在催化反应中，使氧分子中一个氧加到底物分子中，而另一氧原子使NADH氧化生成水，即一个氧分子发挥了两种功能，故又称混合功能氧化酶
胆色素：是体内铁卟啉化合物主要分解代谢产物，包括：胆红素、胆绿素、胆素原和胆素
初级胆汁酸：是肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧胆酸及相应结合型胆汁酸。
胆汁酸的肠肝循环：在肝细胞合成的初级胆汁酸，随胆汁流入肠道变为次级胆汁酸，肠内约有95%胆汁酸经门静脉重吸收入肝，并与肝新合成的结合胆汁酸一道再经胆道排入肠道，此过程称为胆汁酸的肝肠循环。
未结合胆红素：在血浆中主要与清蛋白结合而运输的胆红素称为未结合胆红素，为脂溶性，不能经尿排出，易透过细胞膜产生毒性作用。
结合胆红素：胆红素在肝细胞内与葡萄糖醛酸结合生成的胆红素称为结合胆红素，为水溶性，可从尿中排出。
名词解释和问答题1
四名词解释： 1.原语：它是由若干条机器指令所构成，用以完成特定功能的一段程序，为保证其操作的正确性，它应当是原子操作，即原语是一个不可分割的操作。 2.设备独立性：指用户设备独立于所使用的具体物理设备。即在用户程序中要执行I/O操作时，只需用逻辑设备名提出I/O请求，而不必局限于某特定的物理设备。 3.文件的逻辑结构：又称为文件逻辑组织，是指从用户观点看到的文件组织形式。它可分为两类：记录式文件结构，由若干相关的记录构成；流式文件结构，由字符流构成。 4.树形结构目录：利用树形结构的形式，描述各目录之间的关系。上级目录与相邻下级目录的关系是1对n。树形结构目录能够较好地满足用户和系统的要求。 5.操作系统：操作系统是控制和管理计算机硬件和软件资源，合理地组织计算机的工作流程，以及方便用户的程序的集合。其主要功能是实现处理机管理、内存管理、I/O设备管理、文件管理和用户接口。 6.位示图：它是利用一个向量来描述自由块使用情况的一张表。表中的每个元素表示一个盘块的使用情况，0表示该块为空闲块，1表示已分配。 7.置换策略：虚拟式存储管理中的一种策略。用于确定应选择内存中的哪一页(段) 换出到磁盘对换区，以便腾出内存。通常采用的置换算法都是基于把那些在最近的将来，最少可能被访问的页(段)从内存换出到盘上。 8.用户接口：操作系统提供给用户和编程人员的界面和接口。包括程序接口、命令行方式和图形用户界面。 9.死锁：指多个进程因竞争资源二造成的一种僵局，若无外力的作用，这些进程将永远不能再向前推进。 10.文件系统:OS中负责管理和存取文件信息的软件机构。负责文件的建立，撤消，存入，续写，修 改和复制，还负责完成对文件的按名存取和进行存取控制。 11.进程:进程是程序在一个数据集合上的运行过程，是系统进行资源分配和调度的一个独立的基本 单位。 12.wait(s)原语 wait(s) ：Begin Lock out interrupts; s = s – 1; If s < 0 then Begin Status(q) = blocked; Insert(WL, q); Unlock interrupts; Scheduler;
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
1.兴奋性：机体或组织对刺激发生反应受到刺激时产生动作电位的能力或特性，称为兴奋性。 2.阈强度：在刺激的持续时间以及刺激强度对时间的变化率不变的情况下，刚能引起细胞兴奋或产生动作电位的最小刺激强度，称为阈强度。 3.正反馈:从受控部分发出的信息不是制约控制部分的活动，而是反过来促进与加强控制部分的活动，称为正反馈。 4.体液:人体内的液体总称为体液，在成人，体液约占体重的60%，由细胞内液、细胞外液(组织液.血浆.淋巴液等)组成。 5.负反馈（negative feedback）：负反馈是指受控部分发出的信息反过来减弱控制部分活动的调节方式。 6.内环境:内环境是指体内细胞直接生存的环境，即细胞外液. 7.反馈（feedback）:由受控部分发出的信息反过来影响控制部分的活动过程，称为反馈。 1.阈电位：在一段膜上能够诱发去极化和Na+通道开放之间出现再生性循环的膜内去极化的临界值，称为阈电位；是用膜本身去极化的临界值来描述动作电位产生条件的一个重要概念。 2.等长收缩：肌肉收缩时只有张力的增加而无长度的缩短，称为等长收缩。 3.前负荷(preload):肌肉收缩前所承受的负荷,称为前负荷，它决定收缩前的初长度。 4.终板电位:（在乙酰胆碱作用下，终板膜静息电位绝对值减小，这一去极化的电位变化，称为终板电位) 当ACh分子通过接头间隙到达终板膜表面时，立即与终板膜上的N2型乙酰胆碱受体结合，使通道开放，允许Na+、K+等通过，以Na+的内流为主，引起终板膜静息电位减小，向零值靠近，产生终板膜的去极化，这一电位变化称为终板电位。 5.去极化(depolarization):当静息时膜内外电位差的数值向膜内负值减小的方向变化时，称为膜的去极化或除极化。（静息电位的减少称为去极化） 6.复极化（repolarization ）：细胞先发生去极化，然后再向正常安静时膜内所处的负值恢复，称复极化。（细胞膜去极化后再向静息电位方向的恢复，称为复极化） 7.峰电位（spike potential）:在神经纤维上，其主要部分一般在0.5~2.0ms内完成，（因此，动作电位的曲线呈尖峰状）表现为一次短促而尖锐的脉冲样变化，（故）称为峰电位。 8.电化学驱动力：离子跨膜扩散的驱动力有两个：浓度差和电位差。两个驱动力的代数和称为电化学驱动力。 9.原发性主动转运：原发性主动转运是指离子泵利用分解ATP产生的能量将离子逆浓度梯度和（或）电位梯度进行跨膜转运的过程。 10.微终板电位：在静息状态下，接头前膜也会发生约每秒钟1次的乙酰胆碱（ACH）量子的自发释放，并引起终板膜电位的微小变化。这种由一个ACH量子引起的终板膜电位变化称为微终板电位。 11.运动单位(motor unit)：一个脊髓α-运动神经元或脑干运动神经元和受其支配的全部肌纤维所组成的肌肉收缩的最基本的单位称为运动单位。 1.晶体渗透压（crystal osmotic pressure）：(血浆)晶体渗透压指血浆中的晶体物质（主要是NaCl）形成的渗透压。 2.血沉（erythrocyte sedimentation rate）：红细胞沉降率是指将血液加抗凝剂混匀，静置于一分血计中，红细胞在一小时末下降的距离（mm），简称血沉。 1.血-脑屏障:指血液和脑组织之间的屏障，可限制物质在血液和脑组织之间的自由交换（故对保持脑组织周围稳定的化学环境和防止血液中有害物质进入脑内有重要意义）其形态学基础可能是毛细血管的内皮、基膜和星状胶质细胞的血管周足等结构。 2.正常起搏点（normal pacemaker):P细胞为窦房结中的起搏细胞，是一种特殊分化的心肌细胞，具有很高的自动节律性，是控制心脏兴奋活动的正常起搏点。
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
三、名词解释（每小题3分） 1．经济变量 2．解释变量3．被解释变量4．内生变量 5．外生变量 6．滞后变量 7．前定变量 8．控制变量9．计量经济模型10．函数关系 11．相关关系 12．最小二乘法 13．高斯－马尔可夫定理 14．总变量（总离差平方和）15．回归变差（回归平方和） 16．剩余变差（残差平方和） 17．估计标准误差 18．样本决定系数 19．点预测 20．拟合优度 21．残差 22．显著性检验23.回归变差 24.剩余变差 25.多重决定系数 26.调整后的决定系数 27.偏相关系数 28.异方差性 29.格德菲尔特-匡特检验 30.怀特检验 31.戈里瑟检验和帕克检验 32.序列相关性 33.虚假序列相关 34.差分法 35.广义差分法 36.自回归模型 37.广义最小二乘法38.DW 检验 39.科克伦-奥克特跌代法 40.Durbin 两步法 41.相关系数 42.多重共线性 43.方差膨胀因子 44．虚拟变量 45．模型设定误差 46．工具变量 47．工具变量法 48．变参数模型 49．分段线性回归模型 50．分布滞后模型 51．有限分布滞后模型52．无限分布滞后模型 53．几何分布滞后模型 54．联立方程模型 55．结构式模型 56．简化式模型 57．结构式参数 58．简化式参数 59．识别 60．不可识别 61．识别的阶条件 62．识别的秩条件 63．间接最小二乘法 四、简答题（每小题5分） 1．简述计量经济学与经济学、统计学、数理统计学学科间的关系。2．计量经济模型有哪些应用？ 3．简述建立与应用计量经济模型的主要步骤。 4．对计量经济模型的检验应从几个方面入手？ 5．计量经济学应用的数据是怎样进行分类的？ 6．在计量经济模型中，为什么会存在随机误差项？ 7．古典线性回归模型的基本假定是什么？ 8．总体回归模型与样本回归模型的区别与联系。 9．试述回归分析与相关分析的联系和区别。 10．在满足古典假定条件下，一元线性回归模型的普通最小二乘估计量有哪些统计性质？ 11．简述BLUE 的含义。 12．对于多元线性回归模型，为什么在进行了总体显著性F 检验之后，还要对每个回归系数进行是否为0的t 检验？ 13.给定二元回归模型：01122t t t t y b b x b x u =+++，请叙述模型的古典假定。 14.在多元线性回归分析中，为什么用修正的决定系数衡量估计模型对样本观测值的拟合优度？ 15.修正的决定系数2R 及其作用。 16.常见的非线性回归模型有几种情况？ 17.观察下列方程并判断其变量是否呈线性，系数是否呈线性，或都是或都不是。 ①t t t u x b b y ++=3 10 ②t t t u x b b y ++=log 10 ③ t t t u x b b y ++=log log 10 ④t t t u x b b y +=)/(10 18. 观察下列方程并判断其变量是否呈线性，系数是否呈线性，或都是或都不是。 ①t t t u x b b y ++=log 10 ②t t t u x b b b y ++=)(210 ③ t t t u x b b y +=)/(10 ④t b t t u x b y +-+=)1(110 19.什么是异方差性？试举例说明经济现象中的异方差性。 20.产生异方差性的原因及异方差性对模型的OLS 估计有何影响。 21.检验异方差性的方法有哪些？ 22.异方差性的解决方法有哪些？ 23.什么是加权最小二乘法？它的基本思想是什么？ 24.样本分段法（即戈德菲尔特——匡特检验）检验异方差性的基本原理及其使用条件。 25．简述DW 检验的局限性。 26．序列相关性的后果。 27．简述序列相关性的几种检验方法。 28．广义最小二乘法（GLS ）的基本思想是什么？ 29．解决序列相关性的问题主要有哪几种方法？ 30．差分法的基本思想是什么？ 31．差分法和广义差分法主要区别是什么？ 32．请简述什么是虚假序列相关。 33．序列相关和自相关的概念和范畴是否是一个意思？ 34．DW 值与一阶自相关系数的关系是什么？ 35．什么是多重共线性？产生多重共线性的原因是什么？ 36．什么是完全多重共线性？什么是不完全多重共线性？ 37．完全多重共线性对OLS 估计量的影响有哪些？ 38．不完全多重共线性对OLS 估计量的影响有哪些？ 39．从哪些症状中可以判断可能存在多重共线性？ 40．什么是方差膨胀因子检验法？ 41．模型中引入虚拟变量的作用是什么？ 42．虚拟变量引入的原则是什么？ 43．虚拟变量引入的方式及每种方式的作用是什么？ 44．判断计量经济模型优劣的基本原则是什么？ 45．模型设定误差的类型有那些？
四、名词解释： 1)Parole话语： ①it refers to the realization of langue in actual use. ②it is the concrete use of the conventions and the application of the rules. ③it is concrete, refers to the naturally occurring language events. ④it varies from person to person, and from situation to situation. 2)Applied linguistics应用语言学：findings in linguistic studies can often be applied to the solution of such practical problems as recovery of speech ability. The study of such applications is known as applied linguistics. 3)Reference（所指）语义: It means what a linguistic form refers to in the real, physical world, it deals with the relationship between the linguistic element and the non-linguistic world of experience. 4)Illocutionary act言外行为：the act of expressing the speaker’s intention,it is th e act preformed in saying something. 5)Regional dialect地域方言：it is a linguistic variety used by people living in the same geographical region. It has been found that regional dialect boundaries often coincide with geographical barriers such as mountains, rivers and swamps. 6)LAD(Language Acquisition Device)语言习得机制：It was described as an imaginary "black box" existing somewhere in the human brain. 7)CA（Contrastive Analysis）对比分析：starting with describing comparable features of the native language and the target language, CA compares the forms and meanings across these two languages to locate the mismatches or differences so that people can predict the possible learning difficulty learners may encounter. 8)Neurolinguistics（神经语言学）：it is the study of two related areas：language disorders and the relationship between the brain and language. It includes research into how the brain is structured and what function each part of the brain performs, how and in which parts of the brain language is stored, and how damage to the brain affects the ability to use language. 9)Predication analysis述谓结构分析： ①It is proposed by the British Linguist G.Leech. ②The basic unit is called predication, which is the abstraction of the meaning of a sentence. ③This applies to all forms of a sentence. ④ A predication consists of argument(s) and predicate. 10)Cross-cultural communication(intercultural communication)跨文化交流：it is communication between people whose cultural perceptions and symbols systems are distinct enough to alter the communication event. 11)Cross-association互相联想：In English we sometimes may come across words which are similar in meaning. Their spelling and pronunciation are also alike. The close association of the two leads to confusion. Such interference is often referred as cross-association.
生物化学名词解释全
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收
组胚重点名词解释 1、osteon：（1）、骨单位，即哈夫斯系统，是长骨中起支持作用的主要结构； （2）、位置：位于内、外环骨板之间； （3）、特点：数量多，长筒状，其长轴与骨干长轴平行； （4）、构成：由4～20层呈同心圆排列的哈弗斯骨板围绕中央管构成，中央管内有血管、神经纤维和骨祖细胞等。 2、bone lamella：（1）、骨板; （2）、定义：骨胶原纤维被黏合质黏合在一起并有钙盐沉积的薄板状结构； （3）、特点：内有大量排列的胶原纤维，同一层骨板内的纤维相互平行，而相邻骨板之间的纤维相互垂直； （4）、分类：分为密质骨和松质骨； （5）、功能：增加骨的强度。 3、chondrocyte：（1）、软骨细胞； （2）、位置：包埋在软骨陷窝内； （3）、形态结构：靠近软骨膜的细胞幼稚，单个分布，体积小，呈扁圆形；长轴与软骨平面平行；越靠近软骨中心的细胞越成熟，体积渐大，圆形或椭圆形，成群分布由同一个幼稚软骨细胞分裂而来，故称同源细胞群，细胞核小而圆，可见1～2个核仁，细胞质弱嗜碱性，电镜下可见丰富的粗面内质网和高尔基复合体，线粒体较少。 （4）、功能：产生软骨基质。 4、osteocyte：（1）、骨细胞; （2）、位置：位于骨板之间或骨板内； （3）、形态结构：骨细胞胞体藏于软骨陷窝内，较小，扁椭圆形，骨细胞突起位于骨小管内，相邻骨细胞的突起以缝隙连接相连； （4）、功能：具有一定的成骨和溶骨作用，参与调节钙磷平衡，维持血钙。 5、recirculation of lymphocyte：（1）、淋巴细胞再循环； （2）、定义：周围淋巴器官和淋巴组织内的淋巴细胞经淋巴管进入血液循环，又通过毛细血管后微静脉再回流到淋巴器官或淋巴组织内，如此周而复始，使淋巴细胞从一个淋巴器官到另一个淋巴器官，从一处淋巴组织到另一处淋巴组织，这种现象称为淋巴细胞再循环； （3）、功能：有利于识别抗原，促进免疫细胞间的协作，使分散于全身的免疫细胞成为一个相互关联的统一体。 6、mononuclear phagocytic system：（1）、单核吞噬细胞系统 （2）、定义：单核细胞及由单核细胞分化而来的具有吞噬功能的细胞，统称为单核吞噬细胞系统；
9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度（T m 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 14分子杂交cular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋（DNA double helix）是一种核酸的，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。4．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖