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第二章蛋白质与核酸的化学
前言：自然界各种生物体内都含有蛋白质和核酸，它们是生命的主要物质基础。要研究蛋白质与核酸在生命活动中的重要作用，首先就要学习这两类物质的化学。
第一节蛋白质的分子组成
●蛋白质(protein)是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
●蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程
中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。
一、蛋白质的元素组成
●主要元素：碳、氢、氧、氮四种，大多数还含有硫
少量含：磷、铁、铜、锰、锌、碘等微量元素。
●各种蛋白质的含N量很接近，平均约16%。
通过样品含氮量计算样蛋白质含量：
100g样品中所含蛋白质克数(g%) = 每克样品中含氮克数* 6.25 * 100 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
●氨基酸是蛋白质的基本组成单位
氨基酸的结构通式：既含有氨基(—NH2)又含有羧基(—COOH)。
H
H2N ——C ——COOH
R
●必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成，必须从外界食物中摄取的，
称为必需氨基酸。8种，它们是：赖氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨
酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。
●口诀
假设来写一两本书
甲硫（蛋）色赖缬异亮亮苯丙苏
第二节蛋白质的结构与功能
一级结构是蛋白质的基本结构，二至四级结构为其空间结构。
一、蛋白质的基本结构
（一）肽键和肽
1、肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的β-羧基脱水缩合而成的化学
键称为肽键(—CONH—)。
2、肽、氨基酸残基、肽链的方向、肽链的主链及侧链
●氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。
●肽中的氨基酸单位因氨基或羧基用于脱水缩合形成肽键而不完整，故
称为氨基酸残基。
●肽有两个末端，即氨基末端(N-末端或N-端)和羧基末端(C-末端或C-
端)。
书写时，N-末端常用H-表示，写在左侧；C-末端常用-OH表示，写在
右侧。
但即使的顺序编号从N-端开始到C-端。
●多肽链中由肽键连接的部分称为主链或骨干结构；
氨基酸残基的R基团从主链的α-C伸出称为侧链。
3、生物活性肽
人体内存在某些具有重要生理功能的低分子多肽，称为生物活性肽。如谷胱甘肽、缩宫素、生长素、脑啡肽等。
（二）蛋白质的一级结构
●概念：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，它是
蛋白质的基本结构。
●主要化学键：肽键，也是蛋白质结构中的主键
●二硫键的数目和位置也包括在蛋白质的一级结构中。
●蛋白质的一级结构由遗传信息所决定，一级结构被破坏，空间结构与生
理功能也就发生改变。
二、蛋白质的空间结构
●多肽链需通过各种方式卷曲成特定的空间结构。
●维持蛋白质空间结构稳定的化学键主要有氢键、盐键、疏水键、范德华
力等非共价键和二硫键，统称为次级键或副键。
●蛋白质的空间结构包括二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构
●概念：多肽链主链在各个局部由于折叠、盘曲而重复出现所形成的空间结构，
不涉及氨基酸残基侧链的构象称为蛋白质的二级结构。
●主要化学键：氢键
●四种主要结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
1、α-螺旋
●右手螺旋上升，维持上升的动力是氢键。
●每圈螺旋由3.6个氨基酸残基构成，一个螺旋的高度为0.54nm。
2、β-折叠成锯齿状结构。依靠氢键维持结构稳定。
3、β-转角和无规则卷曲都以氢键维持结构稳定。
（二）蛋白质分子的三级结构
●概念：整条肽链所有原子在三维空间的排布位置，称为蛋白质的三级结构。
●主要次级键：疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力等。
●一条肽链的蛋白质具备三级结构后即具有生物学功能。
（三）蛋白质分子的四级结构
●概念：每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。亚基之间通过非共价键
缔合而成的空间结构即为蛋白质的四级结构。
●各亚基之间的结合力：疏水作用、氢键、离子键。
●只有聚合在一起的四级结构，才具有蛋白质的生物学活性。
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回顾：
1、蛋白质的元素组成主要碳、氢、氧、氮四种。
2、氨基酸是蛋白质的基本组成单位，氨基酸的通式（板书）
3、一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的β-羧基脱水缩合而成的化学键称为肽键
4、蛋白质有一级、二级、三级、四级结构。其中一级结构是基本结构，二至四级结构是空间结构。
第三节蛋白质的理化性质和分类
一、蛋白质的理化性质
（一）两性电离和等电点
●等电点：蛋白质在某一pH溶液时，解离成正、负离子的趋势相等，所带正、
负电荷数相等，称为兼性离子（两性离子）。此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点，用pI表示。
●电泳：溶液中带点粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象称为电泳（二）亲水胶体性质
●胶体颗粒的范围：直径1~100nm。
●水化膜和表面电荷是维持蛋白质胶体溶液稳定的两大因素。
●蛋白质不能透过半透膜。
●透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
可用于纯化蛋白质。
（三）蛋白质的沉淀
●概念：蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀。
●常用的沉淀方法：
①盐析法；②有机溶剂沉淀法；③某些酸类沉淀法；④重金属盐沉淀法。（四）蛋白质的变性
●概念：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质空间结构破坏，导致理化性质
改变和生物活性降低以致丧失的现象称为蛋白质的变性作用。
●物理因素：高温、高压、紫外线、X射线、超声破及强烈震荡等。
化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
●变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
●蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活
性丧失及易受蛋白酶水解。
●复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢
复其原有的构象和功能，称为复性。
●变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
●蛋白质的凝固作用：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此
凝块不易再溶于强酸和强碱中。
（五）紫外吸收和呈色反应
●紫外吸收：酪氨酸和色氨酸对紫外线有吸收作用。
最大吸收峰在280nm波长处，利用此特性，可测定蛋白质的含量。
●呈色反应：
①双缩脲反应：在碱性溶液中与铜离子作用生成紫红色络合物。
②与酚试剂反应生成蓝色化合物。
③在酸性溶液中可与染料“考马斯亮蓝”产生颜色反应，由棕红色变为蓝色。
二、蛋白质的分类
（一）根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质，
（二）根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质。
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1、等电点的概念。
2、使蛋白质沉淀的方法有哪些？
3、蛋白质变性的概念及本质是什么？
4、紫外吸收的最大吸收峰是多少？
第四节核酸的化学
核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类，前者90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型。而RNA分布于胞核、胞液，参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。RNA分为三类：信使RNA(mRNA)、转运RNA(tRNA)、核糖体RNA( rRNA)。
一、核酸的分子组成
分子组成：碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸（一）核酸的基本成分
元素组成：C、H、O、N、P（9~10%）
1、戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。
2、含氮碱基：：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）、
胸腺嘧啶（T）。DNA中的碱基（A、G、C、T），RNA中的碱基（A、
G、C、U）。
图嘌呤与嘧啶碱基
3、磷酸
（二）组成核酸的基本单位—核苷酸
1、核苷：含氮碱与戊糖通过糖苷键形成的化合物称为核苷。其中，戊糖的第一位碳原子分别于嘌呤碱的N-9和嘧啶碱的N-1相连接，形成核糖核苷或脱氧核糖核。
2、核苷酸：核苷中戊糖的C-5’上的羟基与磷酸通过磷酸酯键连接生成核苷酸，称为5’-核苷酸。
●组成RNA的核苷酸主要有：AMP、GMP、CMP及UMP 4种；
●组成DNA的核苷酸主要有：dAMP、dGMP、d CMP及d TMP 4种。
二、核酸的分子结构
（一）核酸分子的一级结构
概念：核酸中核苷酸的排列顺序，由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
核苷酸间的连接键—3’，5’-磷酸二酯键、方向（5’→3’）及链书写方（二）核酸分子的空间结构：包括二级结构和三级结构
1、DNA的空间结构——双螺旋结构
●Chargaff规则：①腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数总是相等（Ａ=T），鸟嘌
呤的含量总是与胞嘧啶相等（G=C）；②不同生物种属的DNA碱基组成
不同，③同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。
●DNA双螺旋结构要点：
①两条链呈反平行走向，一条链5’→3’，另一条链是3’→5’。
②DNA是一反向平行的互补双链结构，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位
于双链的外侧、而碱基位于内侧。
③两条链的碱基互补配对，A---T形成两个氢键，G---C形成三个氢键。
堆积的疏水性碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。
④DNA双螺旋结构稳定的维系：横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵
向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以碱基堆积力更为重要。
2、DNA的三级结构——超螺旋
●超螺旋结构：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。
●原核生物DNA的高级结构是环状超螺旋
●真核生物染色质(chromatin)DNA是线性双螺旋，它缠绕在组蛋白的八聚
体上形成核小体。
●DNA的功能：DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为
基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动
的信息基础。
3、RNA的空间结构
●局部的双链与环状形成一种鼓槌的发夹结构，就是RNA的二级结构。
●tRNA：
特点：（稀有碱基多，分子量小）
结构：二级结构：三叶草形
主要组成:四臂三环（氨基酸臂：携带和转运氨基酸）
三级结构：倒L形
三、某些重要的核苷酸
（一）多磷酸核苷酸
ATP与ADP都是高能磷酸化合物，其结构式中高能磷酸键：“~P”水解可释放出大量能量，供机体各种生命活动的需要。
（二）环化核苷酸
cAMP和cGMP，它们在生物体细胞内含量甚微，但广泛存在，作为激素的第二信使在细胞间信息传递中起重要作用。
（三）辅酶类核苷酸
●辅酶Ⅰ：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）
辅酶Ⅱ：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）
●黄素单核苷酸（FMN）
●黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
●辅酶A等
它们在物质代谢中发挥重要作用。
蛋白质和核酸 【本节学习目标】 学习目标 1、了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，氨基酸与人体健康的关系； 2、了解肽键及多肽；了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）； 3、认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 学习重点： 氨基酸、蛋白质的结构特点和性质； 学习难点： 蛋白质的组成； 【知识要点梳理】 一、氨基酸的结构与性质： 1、氨基酸的概念： 羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。 说明： ①-NH2叫氨基，可以看成NH3失一个H原子后得到的，是个碱性基。氨基的电子式： ②α-氨基酸：离羧基最近的碳原子上的氢原子叫α氢原子，次近的碳原子上的氢原子叫β氢原子。 羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物叫α-氨基酸。 ③α-氨基酸是构成蛋白质的基石。天然蛋白质水解得到的氨基酸绝大部分是α-氨基酸。 如：甘氨酸（α-氨基乙酸）的结构简式为： 2、氨基酸的结构： α-氨基酸通式： 特点：既含有氨基(-NH2)，又含有羧基(-COOH)
注意：与同碳原子数的硝基化合物存在同分异构现象，如与CH3CH2NO2互为同分异构体。 3、几种常见的氨基酸： 4、氨基酸的物理性质： 氨基酸都是白色晶体，熔点高，易溶于水，难溶于有机溶剂。 5、氨基酸的性质： （氨基酸结构中含有官能团-COOH和-NH2，既有酸性又有碱性） ①氨基酸的两性：既与酸反应，又与碱反应。 说明： a、所学过的既能跟酸反应又能跟碱反应的物质： Al、Al2O3、Al(OH)3、(NH4)2CO3、NH4HCO3、NaHCO3等。 b、分子内部中和，生成内盐： 由于该性质使氨基酸具有较高的熔沸点，易溶于水，难溶于非极性溶剂，具有类似离子晶体的某些性质。 ②成肽反应： 一个氨基酸分子中的羧基可以跟另一个氨基酸分子中的氨基反应，按羧基脱羟基、氨基
糖类、油脂、蛋白质性质 教学课时： 2.5课时 知识体系 4 9. 油脂：高级脂肪酸与甘油所生成的高级脂肪酸甘油酯称为油脂。 ⑴ 生成： ⑵ 水解 ⑶ 分类： 油（液态）：植物油一般呈液态，高级不饱和脂肪酸甘油酯 脂肪（固态）：动物油一般呈固态，高级饱和脂肪酸甘油酯 10. 糖类 ㈠ 葡萄糖（果糖） ⑴ 分子结构 分子式：C 6H 12O 6 (180) 结构简式：CH 2OH(CHOH)4CHO 结构式：略 从葡萄糖的结构式可以看出，其分子中除-OH 外还含有一个特殊的原子团 ，这个原子团称为醛基，醛基能被弱氧化剂氧化成羧基。 ⑵ 物理性质：白色晶体，有甜味，易溶于水 ⑶ 化学性质 ① 还原性： 与银氨溶液反应：银镜反应 CH 2OH(CHOH)4CHO ＋2〔Ag(NH 3)2〕OH ??→?水浴 CH 2OH(CHOH)4COONH 4＋2Ag↓＋3NH 3＋H 2O 与新制氢氧化铜反应：砖红色沉淀
CH 2OH(CHOH)4CHO ＋2Cu(OH)2?→? ?CH 2OH(CHOH)4COOH ＋Cu 2O↓＋2H 2O ② 具有与乙醇相似的性质 ⑷ 葡萄糖的制法：淀粉水解 ⑸ 用途：医疗，制糖，制镜 ㈡ 蔗糖（麦芽糖） 低聚糖: 糖类水解后生成几个分子单糖的糖.双糖、三糖等. 其中最重要的是双糖(蔗糖 ㈢ 淀粉和纤维素：属于天然高分子化合物 定义:多糖是由很多个单糖分子按照一定方式，通过在分子间脱去水分子而成的多聚体。因此多糖也称为多聚糖。一般不溶于水，没有甜味，没有还原性。
12. 蛋白质 ⑴ 蛋白质的组成 定义：蛋白质是由不同的氨基酸(天然蛋白质所含的都是α一氨基酸)经缩聚后形成的高分子化合物。 ① 含有C 、H 、O 、N 、S 等元素，相对分子质量很大，从几万到几千万，属于天然高分子化合物。 ② 1965年我国科技工作者成功合成了具有生物活性的——结晶牛胰岛素。 ⑵ 性 质 ① 水解反应： ② 盐析 — 可逆过程 — 可分离提纯蛋白质 铵盐、钠盐等 蛋白质溶液是胶体。 ③ 变性 — 不可逆过程 紫外线照射、加热或加入有机化合物、酸、碱、重金属盐（如铜盐、铅盐、汞盐等） ④ 颜色反应—可鉴别蛋白质 带有苯环的蛋白质跟浓硝酸作用会产生黄色 ⑤ 灼烧时有烧焦羽毛的气味—可鉴别蛋白质
第十五章氨基酸、蛋白质和核酸 第一节氨基酸第二节蛋白质 【教学目标】 知识与技能：掌握氨基酸的结构特点及性质，了解肽键及多肽；了解蛋白质的组成；初步掌握蛋白质的重要性质和检验方法；了解蛋白质的用途。 过程与方法：通过实验培养学生观察能力，使学生能正确进行实验分析，并加深对概念的理解，进而抽象形成规律性认识。辅以习题训练培养学生的创新思维能力。 情感态度与价值观：通过实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶；通过中国合成胰岛素这一伟大成就，激发学生爱国主义思想感情，民族自豪感。由1931年我国学者吴宪提出蛋白质变性学说，激发学生积极进取，追求真理的热情和献身护理事业的责任感。 激发兴趣和科学情感；培养探索的科学精神。 【教学重点、难点】 重点：氨基酸和蛋白质的化学性质；观察和抽象思维能力的培养。 难点：肽键的形成和科学抽象的方法。 【课时安排】2学时 【主要教学方法】讲授、演示实验、讨论 【教学用具】试管、试管夹、酒精灯、胶头滴管。 （NH4）2SO4饱和溶液、鸡蛋白溶液、蒸馏水、乙酸铅溶液、CuSO4溶液、浓硝酸。【教学过程设计】 第1学时
CH2-COOH+NaOH CH2-COONa+H2O NH2 NH2 形成内盐 R-CH-COOH R-CH-COO- NH2 NH3+ 两性离子（内盐） 氨基酸在不同PH的溶液中的变化及存在形 式R-CH-COOH NH2 【讲解】若将某种氨基酸溶液的PH调至 一特定值，使酸式电离的程度恰好等于碱 式电离程度，氨基酸则全部以两性离子存 在，净电荷为零，氨基酸分子呈电中性， 在电场作用下，既不向正极移动，也不向 负极移动。此时溶液的PH称为该氨基酸 的等电点。有“PI”表示。 【问题】请同学们思考，如果溶液的PH 小于PI，氨基酸以什么样的形式存在？是 阳离子？两性离子？还是阴离子？ 【追问】溶液PH等于PI呢？溶液PH大 于PI呢？ 【指导学生归纳】请看表15-1，请归纳酸 性、中性、碱性氨基酸的等电点数值范围。 【讲述】氨基酸以两性离子形式存在时,溶 解度最小,最易从溶液中析出，利用这一性 质，可以分离、提纯氨基酸。 回答：阳离子 回答：两性离子 阴离子 回答： 酸性AA的PI在 2.7- 3.2 中性AA的PI略 小于7,一般在 5-6.5之间 碱性AA的PI在 9.5-10.7之间 氨基酸的等电点：PI 教师活动学生活动板书内容设计意图
第三节蛋白质和核酸 答案：(1)氨基(2)氨基(—NH2)和羧基(—COOH) (3)α–氨基酸 (8)高分子(9)从几万到几千万(10)蛋白质中各种氨基酸的连接方式和排列顺序 (11)多肽链蜷曲盘旋和折叠的空间结构 (12)蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构(13)蛋白质分子中，亚基的立体排布、亚基间相互作用与布局(14)氨基酸(15)分离、提纯蛋白质(16)某些物理因素或化学因素(17)催化(18)载体(19)蛋白质 1．氨基酸的结构与性质 (1)氨基酸的结构 羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的化合物叫氨基酸。氨基酸属于取代羧酸。 官能团：氨基(—NH2)和羧基(—COOH) 组成蛋白质的氨基酸几乎都是α–氨基酸，即氨基在羧基的α–位上。α–氨基酸的结构简式可以表示为RCHNH2COOH。
天然氨基酸均为无色晶体，熔点较高。在200～300 ℃时熔化而分解。它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。 (4)氨基酸的化学性质 ①氨基酸的两性 氨基酸结构中均含有—COOH 和—NH 2 ，羧基是酸性基团，氨基是碱性基团，所以氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。 氨基酸与碱反应生成盐和水 ＋NaOH ―→ 氨基酸与酸反应生成盐 谈重点 “两性”物质：在所学过的物质中既能跟酸反应又能跟碱反应的有：Al 、Al 2O 3、Al(OH)3、(NH 4)2CO 3、NH 4HCO 3、NaHCO 3、氨基酸、蛋白质等。 ②成肽反应 氨基酸在存在酸或碱的条件下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子 水，缩合形成含有肽键()的化合物，叫做成肽反应。成肽反应是分子间脱水反 应，属于取代反应。 肽键 例如甘氨酸的成肽反应： ―→ 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的含有肽键的化合物。如上。 多肽：由三个或三个以上氨基酸分子缩合而成的，含多个肽键的化合物称为多肽。如
（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），
使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
第3讲蛋白质和核酸 一、考纲要求： 蛋白质的结构和功能(Ⅱ)。 核酸的结构和功能(Ⅱ)。 实验：观察DNA、RNA在细胞中的分布。 二、教学目标： 1.说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 2.概述蛋白质的结构和功能。 3.掌握和蛋白质相关的计算方法。 4.简述核酸的种类、结构和功能。 5.学会观察DNA、RNA在细胞中的分布。 三、教学重、难点： 1.教学重点： 氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 蛋白质的结构和功能。 核酸的结构和功能。 糖类、脂质的种类和作用。 2.教学难点 氨基酸形成蛋白质的过程。 蛋白质的结构多样性的原因。 蛋白质的相关计算题。 核酸的结构和功能 观察DNA、RNA在细胞中的分布 四、课时安排：3课时 五、教学过程： 考点一蛋白质的结构、功能及相关计算（一）知识梳理： 1．组成蛋白质的氨基酸及其种类 巧记“8种”必需氨基酸
甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸)。 2．蛋白质的合成及其结构、功能多样性 (1)二肽的形成过程 ①过程a ：脱水缩合，物质b ：二肽，结构c ：肽键。 ②H 2O 中H 来源于氨基和羧基；O 来源于羧基。 (2)蛋白质的结构层次 氨基酸――→脱水缩合多肽――→盘曲、折叠 蛋白质 小贴士 蛋白质的盐析、变性和水解 (1)盐析：是由溶解度的变化引起的，蛋白质的空间结构没有发生变化。 (2)变性：是由于高温、过酸、过碱、重金属盐等因素导致的蛋白质的空间结构发生了不可逆的变化，肽链变得松散，丧失了生物活性，但是肽键一般不断裂。 (3)水解：在蛋白酶作用下，肽键断裂，蛋白质分解为短肽和氨基酸。水解和脱水缩合的过程相反。 3．蛋白质分子多样性的原因 (1)氨基酸???? ? ①种类不同②数目成百上千③排列顺序千变万化 (2)肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。 4．蛋白质的功能(连线) 拓展： 下图表示蛋白质的结构层次示意图，据图分析： (1)组成蛋白质的化学元素中通常含有S ，S 元素在b 中存在于哪部分？
第四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸 一、教材分析： 本节书是在学生对有机物知识有较全面认识的基础上要认真了解的一部分重要知识。同时，在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质。蛋白质在日常生活中是常见的物质。所以学生对蛋白 质是既感到熟悉又感到神奇物质。这一节的教学要充分利用这一点，让学生在现有的知识基础上大胆探索新的知 识，做到乐学和主动学习。 二、教学目标： 1．知识目标 （1）了解氨基酸、蛋白质的组成和结构特征。 （2）了解蛋白质的结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 （3）了解蛋白质的用途。 （4）了解酶的作用和用途。 （5）了解核酸的作用。 2．能力和方法目标 通过蛋白质的学习，提高对“蛋白质是生命的基础”的认识。调动学习化学的积极性。 3．情感和价值观目标 通过本节内容的学习，使学生在了解蛋白质、酶等重要物质的重要性的基础上，加强唯物主义教育。 通过介绍我国科学家首先合成有生命活力的蛋白质——结晶牛胰岛素等事例，唤起学生的民族自豪感，激发学生对生命科学的研究和探索的兴趣。 三、教学重点难点： 重点：蛋白质的性质。 难点：氨基酸的性质和肽的形成 四、学情分析： 教材中，主要突出蛋白质的性质，还有是氨基酸的性质和成肽反应。本节先从学生已经了解过的蛋白质的性 质入手，必修2讲蛋白质的性质时，简单介绍了灼烧蛋白质的现象和蛋白质的颜色反应，先让学生回忆总结，引 入蛋白质的变性，盐析，水解。再着重介绍蛋白质水解的产物——氨基酸，羧基的性质学生已熟悉，氨基的性质 是新知识，但氨的性质也是较熟悉的。利用学生已学内容，让学生充分思考探索氨基酸的性质。同时还复习相关 知识。然后简介结构完全以学生已有的知识作为引导进行探索。以问题为桥梁，通过引导学生提出问题－分析问 题－实验－解决问题这一模式进行螺旋教学，以突破教学重点，并调动学生探究的积极性 五、教学方法：对比、分类、归纳、总结等方法 六、课前准备： 1．学生的学习准备：预习课本上相关的实验，初步把握实验的原理和方法步骤；完成课前预习学案。 2．教师的教学准备：多媒体课件制作、实物投影仪，课前预习学案，课内探究学案，课后延伸拓展学案。
高中化学关于蛋白质和核酸的测试题及答案解析 1.（株州高二检测）关于蛋白质的叙述错误的是（） A.浓HNO3溅在皮肤上，使皮肤呈黄色，是由于浓HNO3和蛋白质发生颜色反应 B.蛋白质溶液中加入饱和（NH4）2SO4溶液，蛋白质析出，再加水也不溶解 C.蛋白质水解的最终产物是氨基酸 D.高温灭菌的原理是加热后使蛋白质变性，从而使细菌死亡 解析：蛋白质溶液中加入饱和（NH4）2SO4能使蛋白质发生盐析，加水后析出的蛋白质又会溶解. 答案：B 2.（广东高考）下列说法正确的是（） A.乙烯和乙烷都能发生加聚反应 B.蛋白质水解的最终产物是多肽 C.米酒变酸的过程涉及了氧化反应 D.石油裂解和油脂皂化都是由高分子生成小分子的过程 解析：本题考查常见有机物，旨在考查考生对常见有机物性质的理解能力.乙烯分子中含有碳碳双键，能发生加聚反应，而乙烷分子中不含不饱和键，不能发生加聚反应，A项错误；蛋白质水解的最终产物为氨基酸，B项错误；米酒变酸的过程为米酒中的乙醇氧化为乙酸，发生氧化反应，C项正确；石油裂解是在高温条件下，把长链分子的烃断裂为各种短链的气态烃和液态烃，油脂皂化是在碱性条件下，油脂水解为高级脂肪酸钠和甘油，是由大分子（但不是高分子）生
成小分子的过程，D项错误. 答案：C 3.蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的（） A.一级结构 B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 解析：蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的一级结构. 答案：A 4.下列有机物水解时，键断裂处不正确的是（） 解析：肽键（）水解的断键部位为，而不是 . 答案：D 5.在澄清的蛋白质溶液中加入以下几种物质： （1）加入大量饱和食盐水，现象为________________，此过程叫做________. （2）加入甲醛溶液，现象为________________，此过程称为蛋白质的________. （3）加入浓硝酸并微热，现象为________________，这是由于浓硝酸与蛋白质发生了________反应的缘故. （4）加热煮沸，现象为________________________________________________，此过程称为蛋白质的________. 解析：蛋白质遇轻金属盐能发生盐析，加热或遇到甲醛能使蛋白质变性.蛋白质与浓HNO3发生颜色反应而呈黄色. 答案：（1）产生白色沉淀盐析（2）产生白色沉淀变性（3）蛋白质变为黄色颜色（4）产生白色沉淀变性
课时跟踪检测（十六）蛋白质和核酸 1．化学与生产、生活、社会密切相关，下列说法错误的是() A．葡萄糖、麦芽糖均能与银氨溶液反应 B．甘氨酸和丙氨酸缩合最多可以形成四种二肽 C．富含蛋白质的豆浆煮沸后即可得人体所需的氨基酸 D．油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂 解析：选C葡萄糖、麦芽糖结构中均含有醛基，故均可与银氨溶液反应，A项正确；甘氨酸和丙氨酸缩合形成二肽可为①两甘氨酸缩合、②两丙氨酸缩合、③甘氨酸羧基与丙氨酸氨基缩合、④丙氨酸羧基与甘氨酸氨基缩合，故最多形成四种二肽，B项正确；富含蛋白质的豆浆煮沸后只是蛋白质的变性，并不会水解为氨基酸，C项错误；油脂在氢氧化钾溶液中水解可得高级脂肪酸钾，为液体肥皂的有效成分，故油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂，D项正确。 2．甘氨酸在NaOH溶液中存在的形式是() < 解析：选D在NaOH溶液中甘氨酸分子中的羧基与氢氧根离子发生中和反应。 3．下列过程不属于化学变化的是() A．在蛋白质溶液中，加入饱和硫酸铵溶液，有沉淀析出 B．皮肤不慎沾上浓硝酸而呈现黄色 C．在蛋白质溶液中，加入硫酸铜溶液，有沉淀析出 D．用稀释的福尔马林溶液%～%)浸泡植物种子 解析：选A A项在蛋白质溶液中加入饱和硫酸铵溶液，是盐析过程，析出的蛋白质性质并无变化，即没有新物质生成，加水后，析出的蛋白质仍能溶解，A项不是化学变化；B 项皮肤不慎沾上浓硝酸显黄色属于蛋白质的颜色反应，是化学变化；C项在蛋白质溶液中加入硫酸铜溶液，析出沉淀是因为蛋白质变性，是化学变化；D项用稀释的福尔马林溶液杀死种子上的细菌和微生物，即使这些生物体的蛋白质发生变性反应，是化学变化。 4．下列关于蛋白质的叙述错误的是() A．加热能杀死流感病毒是因为病毒的蛋白质受热发生变性 B．在豆浆中加少量石膏，能使豆浆凝结为豆腐 | C．蛋白质水解的最终产物是氨基酸
蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。
教学设计 对于课堂导入环节：温故知新导入，回顾细胞里面的元素和化合物，大量元素，微量元素，基本元素，最重要的元素。细胞的化合物，有机化合物，无机化合物，分别包括什么，引 出蛋白质，核酸。 对于课程讲授环节：因为是复习课，先请学生到黑板上写出氨基酸的结构通式，氨基， 羧基的写法，其他同学在练习本上写。然后，利用课件，讲授氨基酸的相关知识，包含的元素，结构通式，结构特点，组成生物体蛋白质的氨基酸分子至少都含有一个氨基(—NH2)和一个 羧基(—COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。氨基酸的种类。重点 讲解脱水缩合过程。脱水缩合是一个氨基酸分子的羧基(—COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH2)相连接，同时脱去一分子水的过程。同时，引出蛋白质计算的相关公式。 (1)蛋白质相对分子质量、氨基酸数、肽链数、肽键数和脱去水分子数的关系 ①肽键数＝脱去水分子数＝氨基酸数－肽链数。 ②蛋白质相对分子质量＝氨基酸数×各氨基酸平均相对分子质量－脱去水分子数×18。 (2)蛋白质中游离氨基或羧基数的计算 ①至少含有的游离氨基或羧基数＝肽链数。 ②游离氨基或羧基数＝肽链数＋R 基中含有的氨基或羧基数＝各氨基酸中氨基或羧基 的总数－肽键数。 (3)蛋白质中各原子数的计算 ①碳原子数＝氨基酸数×2＋R 基上的碳原子数。 ②氢原子数＝各氨基酸中氢原子的总数－脱去水分子数×2。 ③氧原子数＝各氨基酸中氧原子的总数－脱去水分子数＝肽键数＋2×肽链数＋R 基上 的氧原子数。 ④氮原子数＝肽链数＋肽键数＋R 基上的氮原子数＝各氨基酸中氮原子的总数。 (4)假设氨基酸的平均相对分子质量为a，由n 个氨基酸分别形成1 条肽链或m 条肽 链： 请学生回答出蛋白质结构多样性的原因，组成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列顺序 不同，肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别是蛋白质结构多样性的直接原因。蛋 白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，具有催化、运输、运动、结构、免疫、调节等许多功能。 一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者和体现者。 讲授完后，做练习题，PPT 上展示出来。15 个判断题。
高二化学第四章第三节蛋白质的结构和性质 一、内容及其解析 1、内容：这节我们学习蛋白质的组成与性质，本节内容主要分为：①、从蛋白质在生物界的广泛存在引入，介绍“蛋白质是生命的基础”；②、介绍蛋白质的组成；③、介绍蛋白质的性质；④、介绍蛋白质的用途。 2、分析：“氨基酸的组成”是本节学习的难点，因为氨基酸的分子结构对于学生来说是陌生的。氨基酸属于多官能团化合物，教学中可考虑用迁移、替代、延伸的方法让学生轻松的接受。蛋白质的性质是本节的重点，可考虑用边讲边演示的方法进行，或边讲边做试验、边讨论的教学方法。 二、目标及其解析 1、目标 ⑴、使学生学习蛋白质是生命最基本的物质基础。 ⑵、学习蛋白质的组成、性质及用途。 ⑶、学习酶的特性与广泛的用途。 2、分析 ⑴、通过蛋白质在生物界里的广泛存在作简单的介绍，得出“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命”这一重要结论。 ⑵、蛋白质的组成及性质是本节的难点及重点，可用通过阅读课本相关内容及习题讲解来突破难点、突出重点，让学生轻松接受。 ⑶、联系生活、生产和社会，渗透相关学科知识，让学生真正了解蛋白质重要而广泛的用途，以体现化学教育的经济价值、社会价值和人文价值。 三、教学问题诊断分析 学生在学习氨基酸的组成上可能会出现障碍，以为氨基酸的分子结构对于学生来说是陌生的，且氨基酸属于多官能团化合物。同时在学习蛋白质的性质上也可能会出现困难，要克服以上困难我们可借助实验来帮助学生理解，根据实验现象来得出结论的教学方法。 四、教学支持条件分析 在课本演示实验的基础上，增添多媒体来教学。 五、教学过程设计 【引入】师生活动复习上节课内容氨基酸。 【板书】一、蛋白质的组成 【师】请同学们阅读课本88页，回答下列问题。 蛋白质的定义：蛋白质是由氨基酸分子经过缩合后通过肽键构成的天然有机高分子化合物。 1. 构成蛋白质的基础物质是什么？ 2 蛋白质的组成元素主要有哪些？ 3、蛋白质的结构 【学生活动】 【师生互动】解决以上问题。
新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸（第一课时）教学设计 一、基本说明 1、教学内容所属模块：高中化学选修模块《有机化学基础》 2、年级：高二年级 3、所用教材出版单位：人民教育出版社 4、所属的章节：第四章第三节 5、教学时间：40分钟 二、教学设计 1、教材分析： 本节教材来自人教版选修 5 《有机化学基础》第四章第三节蛋白质和核酸。蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点 2、学情分析： 学生在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 3、设计思路： 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 4、教学目标： 1）知识与技能：了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； 2）过程与方法： ①通过学生动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识。 ②培养学生通过观察实验现象，进行分析、推理，得出结论的思维能 力。 3）情感态度与价值观：通过学生实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶； 5、教学重难点： 教学重点：氨基酸的性质
第三节蛋白质和核酸 一、教学内容 1、课标中的内容 《有机化学基础》主题3 糖类、氨基酸和蛋白质，第 2点：能说出氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 第3点：了解蛋白质的组成、结构和性质，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。 活动与探究建议②实验：酶的催化作用。 ③阅读与讨论：蛋白质结构的复杂性。 ④实验：蛋白质的性质。 2、教材中的内容 蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。 本节教学应注重学生动手实验及与对生活现象的解释，通过这节知识的学习使学生真正体会到“没有蛋白质就没有生命”。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点。蛋白质的性质是本节的重点，可考虑用边讲边学生实验的方法进行，并注意结合生活中的一些事例来加深学生对蛋白质性质的理解。酶和核酸是现代生物工程研究的一个重要内容，它的作用和意义越来越为人们所认识，越来越被人们所重视，可以结合我国在这一领域所取得的成就对学生进行生动的爱国主义教育。 二、教学对象分析 1、知识技能方面：在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。 2、学习方法方面：学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 三、设计思想 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是将酶与核酸的知识先通过回忆、阅读的方式讲授，然后提出课本P90相类似的问题引入对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 本节内容拟用两课时完成教学： 第一课时：酶、核酸、氨基酸的结构和性质 第二课时：蛋白质的结构及性质的学生分组实验 四、教学目标 1、知识与技能： （1）了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； （2）了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 （3）认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 2、过程与方法： 通过学生实验完成蛋白质性质知识的形成，强化“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命”的认识。学会运用比较、分类、归纳、概括等方法对所得信息进行加工。
普通高中课程标准实验教科书—化学选修1[人教版] 第二课时 [复习]氨基酸性质:两性. [讲述]蛋白质是α—氨基酸缩聚的产物。蛋白质分子中还存在残留的氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也具有两性。此外，蛋白质还有一些重要性质，我们一起通过下面的实验来认识。 [板书]二、蛋白质性质 [思考] 蛋白质溶液属于哪种分散系？为什么？ 1．盐析（边实验、边观察。） [思考]（1）什么叫盐析？它的特点是什么？ （2）盐析有哪些应用？ （经实验、阅读后回答。） [回答]蛋白质在浓无机盐溶液中因胶体凝聚而析出，叫做盐析。盐析是可逆的，表示如下： [讲解]采用多次盐析法，可以分离和提纯蛋白质。 2．变性 [思考] 1．什么叫蛋白质变性？这个过程的特点是什么？除实验涉及之外，还有哪些因素能引起蛋白质变性？ 2．蛋白质变性有哪些应用？ （1）医疗上高温消毒杀菌的原理是什么？ （2）有人误服重金属盐，如铅盐、铜盐、汞盐等，应该怎样急救？ （3）为什么注射针剂前要用卫生酒精对皮肤消毒？ （4）为什么40％的甲醛溶液（俗称福尔马林）可用作制生物标本的常用药剂？ （经思考、议论后回答。）
[板书] [讲述]由蛋白质变性引起的蛋白质凝结是不可逆的。蛋白质变性凝结后丧失可溶性，还失去生理活性。 [回答]（1）医疗上高温消毒杀菌，就是利用加热使蛋白质凝固，从而使细菌死亡。 （2）误服重金属盐，可以服用大量牛乳、蛋清或豆浆，以吸收重金属盐解毒，免使人体蛋白质变性中毒。 （3）用卫生酒精擦洗皮肤，能使皮肤表面附着的细菌（体内的蛋白质）凝固变性而死亡，达到消毒杀菌，避免感染的目的。 （4）甲醛使蛋白质凝固变性，使标本透明而不浑浊，说明甲醛溶液能长期保存标本，不影响展示效果。 3．颜色反应 [实验1—4] [讲解]蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。这种反应能用于蛋白质的检验。 [板书]三、人体必需的氨基酸 [阅读] 相关内容说出人体必需的8种氨基酸及搭配食物的营养作用。 [讲解] 人体必需的8种氨基酸 口诀：甲携来一本亮色书
蛋白质与核酸的区别与联系 比较项目核酸蛋白质 DNA RNA 组成 元素 基本元 素 C、H、O、N、P C、H、O、N、P C、H、O、N 特征元素P P S（一般） 相对分子量几十万~几百万几千~几百万 组成成分 磷酸磷酸磷酸氨基酸五碳糖脱氧核糖核糖 含 氮 碱 基 共 有 腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C) 特 有 胸腺嘧啶(T) 尿嘧啶(U) 单体 名称脱氧核苷酸核糖核苷酸氨基酸种类4种4种20种结构简式 分子结构一般是反向平行的 双螺旋结构一般为单链结构氨基酸→多肽链 →空间结构→蛋 白质分子 分布主要在细胞核中，线 粒体、叶绿体、质粒 中也有分布主要在细胞质中，叶 绿体、线粒体、核糖 体中也有分布 广泛分布在细胞 中 合成主要场所主要在细胞核中合 成 主要在细胞核中合 成 均在核糖体合成反应名称聚合（DNA复制、逆 转录） 聚合（转录、RNA复 制） 缩合反应（翻译） 可能参与 的酶 DNA解旋酶、DNA聚 合酶、DNA连接酶、 逆转录酶等 DNA解旋酶、RNA聚 合 酶 酶 种类核DNA、质DNA mRNA、tRNA、rRNA 结构蛋白、功能 蛋白等 多样性DNA分子上脱氧核苷 酸的数量、排列顺序 不同RNA分子上核糖核苷 酸的数量、排列顺序 不同 氨基酸的种类、 数量、排列顺序 及肽链的空间结 构不同
主要功能细胞内携带遗传信息的物质，在生物体的遗 传、变异和蛋白质的生物合成中具有极其重 要的作用蛋白质是生命活动的主要承担者 生物体内的主要遗传物质；可通过复制、转录等过程，控制蛋白质的合成。RNA病毒中，RNA是 遗传物质；mRNA是蛋 白质合成的模板， tRNA是氨基酸的转 运工具，rRNA是核糖 体的组成成分。少量 RNA具有催化功能。 组成生物体的重 要结构物质，催 化功能、免疫功 能、调节功能、 运输功能等。 鉴定试剂二苯胺（呈蓝色） 甲基绿（呈绿色）吡罗红（呈红色）双缩脲试剂（呈 紫色） 水解产物脱氧核苷酸核糖核苷酸氨基酸 彻底水解产物磷酸、脱氧核糖、含 氮碱基磷酸、核糖、含氮碱 基 氨基酸 氧化产物CO 2、H 2 O、含氮代谢 产物CO 2 、H 2 O、含氮代谢 产物 CO 2 、H 2 O、尿素 特异性均具有特异性mRNA具有特异性， tRNA、rRNA没有特 异性 均具有特异性 联三者之间的关系 有关计算
专题03 蛋白质和核酸 一．蛋白质 1．组成及结构特点 蛋白质的元素组成有C 、H 、O 、N 、S 、P 等，其分子是由多个氨基酸缩水连接而成的高分子。 2．化学性质 (1)两性 蛋白质的多肽由氨基酸脱水形成，在多肽链的两端存在着自由的氨基和羧基，侧链中也有酸性或碱性基团，因此，蛋白质既能与酸反应，又能与碱反应。 (2)水解 ①水解原理 ②水解过程 蛋白质――→水解酸、碱或酶多肽――→水解 氨基酸。 (3)盐析 向蛋白质溶液中加入一定浓度的某些盐[如Na 2SO 4、(NH 4)2SO 4、NaCl 等]溶液，使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的现象。盐析是一个可逆过程。 (4)变性 概念 在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的理化性质和生理功能发生改变的现象 影响 因素 物理因素 加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等 化学因素 强酸、强碱、重金属盐、乙醇、福尔马林、丙酮等 特点 变性会使蛋白质的结构发生变化，使其失去生理活性，在水中不能重新溶解，是不可逆过程 (5)颜色反应：分子中含有苯环的蛋白质遇浓硝酸呈黄色。(6)蛋白质灼烧有烧焦羽毛的气味。 (7)胶体的性质：用一束光照射蛋白质溶液，会产生丁达尔效应。 典例1下列关于蛋白质的叙述中，不正确的是 ( ) A ．蚕丝、羊毛、病毒等主要成分都是蛋白质
B ．蛋白质溶液中加入饱和(NH 4)2SO 4溶液，蛋白质析出，虽再加水，也不溶解 C ．重金属盐能使蛋白质凝结 D ．浓硝酸使皮肤呈黄色是由于浓硝酸与蛋白质发生了颜色反应 【答案】B 【解析】蛋白质中加入(NH 4)2SO 4溶液后产生盐析，加水后，蛋白质又继续溶解。 3．用途 （1）蛋白质是人类必需的营养物质，成年人每天大约要摄取60～80 g 蛋白质。 （2） 动物胶可用于制造照相胶卷和感光纸等。 （3） 酶——一类特殊的蛋白质，是生物体内重要的催化剂。 一般温度越高，化学反应速率越快。在酶作催化剂的反应中，酶是一种蛋白质，温度过高会发生变性而失去活性。 【拓展提升】 1. 蛋白质的存在及组成 蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质。蛋白质是构成人体的基础物质，约占人体除水分外剩余质量的一半。 蛋白质含有C 、H 、O 、N 、S 、P 等元素，结构非常复杂，相对分子质量从几万到几千万，是天然的有机高分子化合物。 2. 蛋白质的性质 ⑴ 水解：蛋白质＋H 2O ―――――→酸或碱或酶 氨基酸。 ⑵ 颜色反应：蛋白质遇浓HNO 3变为黄色。 含有苯环的蛋白质才能发生颜色反应。 ⑶ 燃烧：点燃蛋白质，则有烧焦羽毛的气味。 ⑷ 变性：蛋白质(如鸡蛋白溶液)受热达到一定温度时就会凝结，这种凝结是不可逆的，即凝结后不能在水中重新溶解，蛋白质的这种变化叫做变性。除加热外，在紫外线、X 射线，强酸、强碱，铅、铜、汞等重金属的盐类，以及一些有机化合物如酒精、甲醛、苯、甲酸等作用下，蛋白质均会发生变性。蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。 ① 当人误食重金属盐类时，可以喝大量牛奶、蛋清或豆浆解毒。原因是上述食品中含有较多的蛋白质，
蛋白质 一、蛋白质的组成、结构和性质 1．蛋白质是由多种氨基酸结合而成的含氮生物高分子化合物。 氨基酸→多肽→蛋白质 2．组成：由C、H、O、N、S等元素组成。 二、蛋白质的性质 （1）蛋白质的两性：形成蛋白质的多肽是由多个氨基酸脱水形成的，在多肽链的两端必然存在着自由的氨基与羧基。而且，侧链中也有酸性或碱性基团。因此，蛋白质与氨基酸一样也是两性分子，既能与酸又能与碱反应。 （2）蛋白质的水解 蛋白质氨基酸 （3）蛋白质的灼烧：分别点燃一小段棉线和纯毛线，观察现象并闻气味。结论：____________。（4）蛋白质的盐析：在试管里加入1~2ml鸡蛋清的水溶液，然后分别加入少量饱和(NH4)2SO4、Na2SO4溶液，观察现象。把少量有沉淀的液体倒入另一个盛蒸馏水的试管里，观察现象。结论：。 （5）蛋白质的变性： ①在试管里加入2ml鸡蛋清的水溶液，加热，观察现象。将试管里的下层絮状蛋白质取出一些放在水中，观察现象。结论：。 ②在试管里加入3ml鸡蛋清溶液，分别加入1ml10%CuSO4溶液、1%的醋酸铅溶液2 滴，观察现象。将少量沉淀放入水中，观察现象。 ③在试管里加入2ml鸡蛋清溶液和2ml甲醛溶液，观察现象。将少量沉淀放入水中，观察现象。结论：。 1、下列不属于天然高分子化合物的是（） A．淀粉B．氨基酸C．油脂D．蛋白质 2、下列变化肯定属于不可逆的是（） A．电离B．水解C．盐析D．蛋白质变性 3．可以用来分离蛋白质与食盐溶液的方法是（） A．渗析B．过滤C．电泳D．分液 4．使蛋白质因氧化而变性起到杀菌消毒作用的药物是（） A．苯酚B．福尔马林C．食盐D．漂白粉 5．下列说法中，正确的是（） A．CH3COOC3H7水解后产物中，一定含有1-丙醇 B．淀粉水解的最后产物是乙醇 C．天然蛋白质水解的最后产物是多种α-氨基酸 D．蛋白质溶液中加入硫酸钾溶液后，蛋白质从溶液析出，这种变化叫做变性 6．下列各组物质制成的无色透明液体，能通过丁达尔现象鉴别的是（） A．葡萄糖和蔗糖B．蛋白质和甘氨酸C．麦芽糖和甘油D．淀粉和蛋白质7．糖类、脂肪和蛋白质是维持人体生命活动所必需的三大营养物质。以下叙述正确的是（）A．植物油不能使溴的四氯化碳溶液褪色B．葡萄糖能发生氧化反应和水解反应 C．淀粉水解的最终产物是葡萄糖D．蛋白质溶液遇硫酸铜后产生的沉淀能重新溶
第三节蛋白质与核酸 一、教学内容 1、课标中得内容 《有机化学基础》主题3 糖类、氨基酸与蛋白质,第 2点:能说出氨基酸得组成、结构特点与主要化学性质,查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康得关系、 第3点:了解蛋白质得组成、结构与性质,认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等得意义,体会化学科学在生命科学发展中所起得重要作用。 活动与探究建议②实验:酶得催化作用、 ③阅读与讨论:蛋白质结构得复杂性、?④实验:蛋白质得性质。 ２、教材中得内容 蛋白质就是生命得基础,就是一类非常重要得含氮生物高分子化合物,它水解得最终产物就是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界得广泛存在引入,教材先介绍氨基酸得结构与性质,在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质得四级结构,然后重点讨论了蛋白质得水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶与核酸作了介绍、 本节教学应注重学生动手实验及与对生活现象得解释,通过这节知识得学习使学生真正体会到“没有蛋白质就没有生命"。氨基酸得教学,应抓住氨基酸就是多官能团化合物,在教学中应用迁移、替代、延伸得方法来突破难点、蛋白质得性质就是本节得重点,可考虑用边讲边学生实验得方法进行,并注意结合生活中得一些事例来加深学生对蛋白质性质得理解、酶与核酸就是现代生物工程研究得一个重要内容,它得作用与意义越来越为人们所认识,越来越被人们所重视,可以结合我国在这一领域所取得得成就对学生进行生动得爱国主义教育。 二、教学对象分析 1、知识技能方面:在必修２教材中,有“基本营养物质"一节,已经简单介绍了蛋白质得性质,学生已经学习羧基得有关性质,在生物课中已学习酶与核酸得知识,本节教学可在这些学生已有知识得基础上展开、 ２、学习方法方面:学生已具备一定得实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释得能力、 三、设计思想 本节得教学设计总得思想就是从身边事从学生已有知识引入,然后引导学生在探询相关问题得答案中学习新知识。具体来讲就就是将酶与核酸得知识先通过回忆、阅读得方式讲授,然后提出课本Ｐ90相类似得问题引入对氨基酸与蛋白质得学习,蛋白质得性质得学习通过学生动手实验来进行,以学生为主体,培养学生得实验探究能力与动手操作能力、本节内容拟用两课时完成教学: 第一课时:酶、核酸、氨基酸得结构与性质 第二课时:蛋白质得结构及性质得学生分组实验 四、教学目标 １、知识与技能: (１)了解氨基酸得组成、结构特点与主要化学性质; (2)了解蛋白质得组成、结构与性质(盐析、变性、水解、颜色反应等)。 (3)认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康得关系,体会化学学科在生命科学发展中所起得重要作用。 2、过程与方法: 通过学生实验完成蛋白质性质知识得形成,强化“蛋白质就是生命得基础,没有蛋白质就