基础生物化学重点
一、名词解释
1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分
布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的
空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负
电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点
4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键
断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态
时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度
称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等
不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的
进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性
的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，
可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质(如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂
肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起
循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，
这种补充称为回补反应
16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过
程。
17.糖酵解：葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随ATP产
生的过程。
18.三羧酸循环：在线粒体中，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，而后
经过一系列代谢反应，乙酰基被氧化分解，草酰乙酸再生的循环反应过程。
19.电子传递链：又称呼吸链，是指代谢物上脱下的氢（质子和电子）经一
系列递氢体或电子传递体依次传递，最后传给氧而生成水的全部体系。
20.P/O：指每消耗1mol 氧原子，所消耗的无机磷的摩尔数。
21.氧化磷酸化：伴随电子从底物沿呼吸链到O2的传递，ADP被磷酸化生
成ATP的偶联反应。
22.解偶联：指电子传递释放的能量没有用于ADP磷酸化生成ATP，即氧化
与磷酸化过程解偶联。
23.脂肪酸β氧化:脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β-C原子发生氧化，
碳链在α-C原子与β-C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个碳单位的脂酰CoA，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程就叫β氧化。
24.乙醛酸循环：是油料作物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径，
它将2分子乙酰COA转变为1分子琥珀酸的过程。
25.生物膜：生物体内所有膜的总称，包括细胞质膜和各种细胞器的膜。
26.逆转录：以RNA为模板，根据碱基配对原则，按照RNA的核苷酸顺序
(RNA中的U用T替换)合成DNA
27.半保留复制：每个子代DNA分子中，一条链来自于亲代DNA，另一条
链是新形成的，这种复制方式就称为半保留复制。
28.半不连续复制：DNA复制时，复制叉上的一条新链是连续合成的（前导
链），而另一条链是以一系列不连续的冈崎片段方式合成的，最后连接成一条完整的DNA新链（随从链），这种复制方式被称为半不连续复制。
29.不对称转录：在生物体内，DNA的两条链中仅有一条链（或某一区段）
可作为转录的模板。
30.反义链(或模板链)与有义链(编码链)：基因的DNA双链中作为模板指导
转录的那条单链称为反义链或模板链；与反义链互补的那条DNA 单链被称为有义链(编码链)。
31.复制叉：在DNA的复制原点，双股螺旋解开，成单链状态，在起点处形
成一个“眼”状结构，在“眼”的两端，则出现两个叉子状的生长点，称为复制叉。
32.核酸内切酶：是一类能从多核苷酸链的内部水解3′,5′-磷酸二酯键降解核
酸的酶。
33.生物固氮：指固氮微生物在常温常压下将大气中的氮气转化为氨的过程。
34.密码子：mRNA分子上由三个相邻的核苷酸组成一个密码子，代表某种
氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
35.同工受体tRNA：携带相同氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同工
受体tRNA。
36.诱导酶：在正常代谢条件下不存在，当有诱导物（底物）存在时才合成
的酶，常与分解代谢有关。
37.操纵子：是DNA分子上一个结构连锁、功能相关的基因表达协同单位，
它包括启动基因（P）、操纵基因（O）与结构基因(S)。
38.反馈抑制：代谢过程中后面的产物对其前某一调节酶活性具有抑制作用。
39.级联放大系统：在连锁反应中，一个酶被共价修饰后，连续地发生其它
酶被激活，导致原始调节信号放大的反应体系。
二、问答题
1.简述蛋白质一，二，三，四级结构特点，并指出维系各级结构稳定的作
2.Ｒ侧链交替位于锯齿状结构的上下方
3.链间氢键垂直于长轴
4.有平行和反平行片层结构
蛋白质三级结构（以肌红蛋白为例）1.一条多肽链构成，有153个氨基
酸残基和一个血红素辅基
2.球状蛋白
3.极性氨基酸残基在分子表面；
非极性氨基酸残基在分子内部
主要是次级键
（如氢键，离子
键，巯水键，范
德华力）；
也包括二硫键
蛋白质四级结构（以血红蛋白为例）1.共有574个氨基酸残基
2.由四条亚基（2条ａ链和2条?
链）组成
3.四亚基各有一个血红素辅基
4.亚基的三级结构与肌红蛋白相似
次级键
2.组成蛋白质氨基酸结构通式如何？按照Ｒ基极性不同，20种氨基酸可被
分为哪四类？写出各类包含的氨基酸及其相应的三字符缩写。
AA通式：
按Ｒ基极性不同，将AA分为：1.非极性Ｒ基
团氨基酸
2.极性不带电
荷Ｒ基团氨基
酸
3.Ｒ基团带负
电荷的氨基酸
4.Ｒ基团带正电
荷的氨基酸
丙氨酸Ala 甘氨酸Gly 天冬氨
酸
Asp 赖氨酸Lys 缬氨酸Val 丝氨酸Ser 谷氨酸Glu 精氨酸Arg 亮氨酸Leu 苏氨酸Thr 组氨酸His 异亮氨
酸
Ile 半胱氨
酸
Cys
脯氨酸Pro 酪氨酸Tyr
苯丙氨
酸
Phe 天冬酰
胺
Asn
色氨酸Trp 谷氨酰
胺
Gln
甲硫氨
酸
Met
3.蛋白质变性蛋白质有何特点
①空间构象破坏。维系蛋白质空间结构稳定的作用力遭到破坏，故构象改变。
②蛋白质原有的功能丧失。如酶的催化活性丧失，肌红蛋白的转运功能丧失等。
③蛋白质性质改变：溶解度降低；粘度增加；易被蛋白质酶水解
4.举例说明蛋白质结构与功能的关系。（包括一级结构和空间结构）
●蛋白质一级结构与功能的关系：蛋白质的功能取决于一级结构，当一级结构
改变时，蛋白质的功能就会发生改变，例如镰刀状细胞贫血病就是一种因血红蛋白一级结构改变而产生的分子病。正常人血红蛋白的?链N端第六位AA为Glu，而患者血红蛋白的?链第六位则为Val，结果引起血红蛋白分子表面极性下降，因而聚集成镰刀状。
●蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质都有特定的构象，而这种构象是与他
们各自的功能相适应，一旦空间结构改变，蛋白质的生物学功能也随之丧失。
例如把天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。
5.简述DNA分子二级结构的主要特点
①两条核苷酸链平行，走向相反，且绕同一中心轴向右盘旋形成栓螺旋结构。
②两条由磷酸核脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧，碱基位于内侧。
③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，A=T,G≡C碱基互补原则。
④碱基平面与螺旋纵轴接近垂直，糖环平面接近平行。
⑤螺旋的螺距为0.34nm，直径为2nm，相邻两个碱基对之间的垂直距离为
0.34nm，每圈螺旋包含10个碱基对。
⑥螺旋结构中围绕中心轴形成两个凹槽即大沟与小沟。
6.简述tRNA二级，三级结构的特点
tRNA分子的二级结构呈三叶草型，即四臂四环，其中四臂包括氨基酸接受臂，二氢尿嘧啶臂，反密码子臂，TΨC臂，四环包括：D环，反密码子环，TΨC环，额外环。
tRNA的三级结构呈倒L型。
7. 何为米氏方程？其中Km的物理意义是什么？
米氏方程是利用中间产物学说，推导出的一个表示底物浓度[S]与酶促反应速度V 之间定量关系的数学方程式，即v=Vmax×[S]/（Km+[S])。
当反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度，即v=Vmax/2时，Km=[S] ；Km是酶的特征常数，其大小反映了酶与底物的亲和力。
8. 简述酶的概念及酶作用的特点。
酶是由生物体活细胞产生，具有有催化功能的生物大分子，通常是蛋白质。
酶作用的特点：1.高效性，即酶催化反应速度极高；2.高度专一性，即酶对底物及其催化的反应有严格的选择性；3.易变性，酶催化的反应条件温和一般要求在常温、常压、中性酸碱度等温和的条件下进行，在高温、强酸、强碱及重金属盐等环境中容易失去活性；4.可调控性，包括酶原激活、共价修饰调节、反馈调节、激素调节等；5.常常需要辅因子。
9. 试述诱导契合学说的主要内容？
酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。
10. 影响酶促反应速度的因素有哪些？它们如何影响反应速度？
（1）底物浓度[S] 对酶反应速度（V）的影响（见下图）：用[S]对V作图，得到一矩形双曲线，当[S]很低时，V 随[S]呈直线上升，表现为一级反应。当[S]增加
到足够大时，V 几乎恒定，趋向于极限，表现为零级反应。曲线表明，当[S]增加到一定数值后，酶作用出现了饱和状态，此时若要增加V ，则应增加酶浓度。
（2）酶浓度与反应速度：在底物浓度足够大的条件下，酶浓度与酶促反应速度成正比（见上图）；
（3）温度：过高或过低温度均使酶促反应速度下降，只有在最适温度下酶促反应速度才最高；
（4）pH：pH影响酶蛋白质中各基团的解离状态，过高或过低pH均使酶促反应速度下降，在最适pH下酶促反应速度才最高；
（5）抑制剂：作用于酶活性中心必需基团，引起酶活性下降或丧失，分为可逆抑制和不可逆抑制两种；
（6）激活剂：提高酶活性，加快酶促反应速度的物质，包括无机离子、有机小分子或其他具有蛋白质性质的大分子。
11.简述糖酵解、三羧酸循环及磷酸戊糖途径的主要生物学意义
（1）糖酵解：
A为生物细胞活动提供能量；B是糖类有氧氧化的前过程；C提供糖异生作用的主要途径
D为其他代谢提供原料；E是糖，脂肪和氨基酸代谢相联系的桥梁
（2）三羧酸循环：
A氧化获能的最有效方式；B为其他生物合成代谢提供原料；C是沟通物质代谢的枢纽
（3）磷酸戊糖途径：
A.PPP途径为细胞内的合成反应提供还原力NADPH+H+；
B.与光合作用联系；
C.PPP途径为细胞内核酸等物质合成提供原料；
D.与植物的抗病力相关;
E.与有氧、无氧分解相联系；
F. 必要时供应能量
12.丙酮酸是一个重要的中间产物，简要写出五个不同的以丙酮酸为底物的酶促
反应 （1）丙酮酸＋NADH+H +
???→←乳酸脱氢酶 乳酸+ NAD +
P166 （2）丙酮酸+NAD ++HSCoA ????→?丙酮酸脱氢酶系
乙酰CoA+NADH+H ++CO 2 （3）丙酮酸＋CO 2＋ATP ＋H 2O ????→?丙酮酸羧化酶
草酰乙酸＋ADP+Pi P172 （4）丙酮酸+NADPH+H ++CO 2
???→←苹果酸酶苹果酸＋NADP + P173 （5）丙酮酸??
??→←丙酮酸脱羧酶乙醛+CO 2 P166 13. 简要写出三个底物水平磷酸化反应
（1）1，3-二磷酸甘油酸+ADP ?????→←磷酸甘油酸激酶
3-磷酸甘油酸+ATP （2）磷酸烯醇式丙酮酸+ADP ???→?丙酮酸激酶丙酮酸+ATP
（3）琥珀酰CoA + GDP+Pi ?????→←合成酶
琥珀酰A Co 琥珀酸+ GTP + CoA-SH
14. 简要写出八个氧化脱氢反应
(1)3-磷酸甘油醛+Pi+ NAD +
??????→←-磷酸甘油醛脱氢酶3 1,3-二磷酸甘油酸+NADH+H +
（2）异柠檬酸+ NAD +????→?异柠檬酸脱氢酶
α-酮戊二酸 +CO 2+NADH+H +
（3）α-酮戊二酸 + HSCoA+ NAD+??????→?-酮戊二酸脱氢酶系a 琥珀酰CoA + CO 2 + NADH+ H +
（4）琥珀酸 + FAD ????→←琥珀酸脱氢酶延胡索酸 +FADH 2
（5）苹果酸+ NAD +????→←苹果酸脱氢酶草酰乙酸+ NADH+H +
（６）6-磷酸葡萄糖+NADP +??????→←-磷酸葡萄糖脱氢酶66-磷酸葡萄糖酸内酯+NADPH+
H +
（７）6-磷酸葡萄糖酸+ NADP + ??????→?-磷酸葡萄糖酸脱氢酶65-磷酸核酮糖+NADPH+
H + +CO 2
（８）丙酮酸+NAD++HSCoA ????→?丙酮酸脱氢酶系
乙酰CoA+NADH+H++CO 2
15. 简述生物氧化的三个阶段
第一阶段：糖类、脂类和蛋白质等大分子降解成其基本结构单位。单糖，甘油与脂肪酸，氨基酸，该阶段几乎不释放化学能。
第二阶段：葡萄糖、脂肪酸、甘油和氨基酸等大分子基本结构单位，经糖酵解，脂肪酸β氧化，氨基酸脱氨基氧化等降解途径分解为丙酮酸或乙酰CoA 等少数几种共同的中间代谢物，该阶段释放少量的能量。
第三阶段：丙酮酸、乙酰CoA 等经过三羧酸循环彻底氧化为二氧化碳，水，释放大量的能量。氧化脱下的氢经呼吸链将电子传递给氧生成水，释放出大量能量，氧化过程中释放出来的能量用于ATP 合成。
16. 简述化学渗透学说关于氧化磷酸化机理的主要内容
化学渗透假说是由英国生物化学家米歇尔首先提出来的，该假说的内容要点如下：
①呼吸链中递氢体和递电子体体交替排列，有序的定位于线粒体内膜上，是氧化还原反应定向进行。
②电子传递链的复合体中的递氢体有质子泵的作用。它可以将H +从线粒体内膜的内侧泵至外侧。
③线粒体内膜本身具有选择透过性，不能让泵出的H+返回膜内，产生电化学梯度。
④线粒体内膜上的ATP 合酶复合体能使质子回流。电化学梯度消失，并且释放能量。
⑤质子则从膜间空间通过ATP 合成酶复合物上的质子通道进入基质，同时驱动ATP 合成酶合成ATP 。
17. 计算：已知NAD +/NADH+H + 的ΔE o ′= -0.32V ，O 2/H 2O 的ΔE o ′= +0.82V ，ATP 水解的ΔG o ′=-30.54kJ/mol ，F=96.5kJ/v.mol ，请计算NADH 经呼吸链氧化生成水时的ΔG o ′。
解：反应的总反应式为：NADH +H + +1/2O 2→NAD ++H 2O
NAD +/NADH+H + 的E o ′= -0.32V
O 2/H 2O 的E o ′= +0.82V
ΔE o′= +0.82V－（-0.32V）=1.14 V
ΔG o′=－nFΔE o′=－2*96.54*1.14=－220KJ(V*mol) -1
答：NADH经呼吸链氧化生成水时的ΔG o′为－220KJ(V*mol) -1。
18. 比较脂肪酸 -氧化和从头合成的区别，完成下表。
区别要点软脂酸从头合成软脂酸β-氧化细胞中进行部位细胞质线粒体酰基载体ACP CoA
二碳单位参与或断裂形式丙二酸单酰CoA 乙酰CoA 电子供体或受体NADPH FAD，NAD
反应过程羧化、启动、缩合、还原、
脱水、再还原
活化、脱氢、水合、
再脱氢、硫解
反应方向CH3→COOH COOH→CH3羟脂酰基中间体立体异构
物
D型L型
对HCO3-和柠檬酸的需求要求不要求酶系7种酶、蛋白组成复合体4种酶
能量变化消耗7个ATP、14个
NADPH
产生106个ATP
19. 简述乙醛酸循环的生物学意义
答：1.是油料作物体内把脂肪转化为碳水化合物的途径
2.补充TCA循环中的四碳化合物
20. 简述乙酰CoA的来源和去路
答：乙酰CoA的主要来源：丙酮酸氧化脱羧；脂肪酸β-氧化；氨基酸氧化分解乙酰CoA的代谢去路：可彻底氧化转化为二氧化碳、水和能量；可从头合成为脂肪酸；可转化成酮体；可合成胆固醇。
21.计算1分子月桂酸（12个C）经过生物氧化作用彻底分解为CO2和H2O时生成ATP的分子数（写出总反应式并列出计算过程）。
答：月桂酸+ ATP + 5NAD++6CoASH + 5FAD + 7H2O→6乙酰CoA + 5FADH2 + 5NADH + 5H+ +AMP +PPi
注：此反应式可以不用写，但要说明1分子月桂酸彻底氧化经过5次β氧化循环, 产生6乙酰CoA , 5FADH2和5NADH + 5H+
●1分子乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化共生成10分子ATP，因此6分子
乙酰CoA生成6×10=60ATP。
●5FADH2：5×1.5=7.5ATP
●5NADH + 5H+：5×2.5=12.5ATP
共计产生60+7.5+12.5=80ATP, 另外活化消耗了2ATP，因此一共净产生78ATP。
22.试述脂代谢与糖代谢的相互关系
图示之后，还应辅以文字叙述，以进一步解释二者之间的转换关系。
23.简述参与DNA复制的酶系及其作用。
24.简述DNA复制与RNA转录的过程。
复制：1、起始（1）识别（引发体识别复制原点）
（2）解链
（3）稳定（SSB结合解开的单链）
（4）引物（引物酶催化合成RNA引物）
2、延伸当RNA引物合成之后，在DNA聚合酶Ⅲ的催化下，以4种脱氧核糖三磷酸为底物，在RNA引物的3′端以磷酸二酯键连接上脱氧核糖核酸并释放PPi
3、终止（1）切除（DNA聚合酶Ⅰ切除RNA引物）
（2）填补（DNA聚合酶Ⅰ填补缺口）
（3）连接（DNA连接酶连接相邻的DNA片段）
转录：1、起始（1）（在σ亚基帮助下）RNApol识别并结合在启动子-35区（2）在启动子-10区与RNApol紧密结合，DNA构象改变，局
部双链打开
（3）在启动子+1处，RNApol结合ATP或GTP(少见)——第一个核苷酸
（4）亚基离开复合体——核心酶
2、延伸（1）核心酶沿DNA 模板3′→5′移动；
（2）新RNA链沿5′→3′不断延伸
（3）新RNA链离开模板，DNA重新形成双链
3、终止核心酶沿模板3′→5′方向移动到终止子，转录终止，并释放已转录完成的RNA 链。
旋酶；SSB
有无引物有无
产物子代DNA RNA
方式不连续复制不对称转录
27. 试述脂代谢与蛋白质代谢、蛋白质代谢与糖代谢的相互关系。
答：图示之后，还应辅以文字叙述，以进一步解释二者之间的转换关系。
28. 遗传密码如何编码？有哪些基本特性？
答：遗传密码是mRNA分子中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。每3个连续的核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码子组成的，几乎为所有生物通用。
其特点有：①方向性：阅读密码子要遵循mRNA5ˊ→3ˊ方向进行；
②无标点性与无重叠性：任何密码子之间没有任何标点符号隔开，同时，碱基不能重复使用；③简并性：同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象称为密码子的简并性，Met和Trp各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有2～6 个密码子；
④基本通用性：不同生物都使用同一套密码；
⑤变偶性：在密码子与反密码子相互识别的过程中，密码子的第三位碱基有较大的灵活性，可以不完全遵循碱基互补配对原则。
29.简述三种RNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？
答：（1）mRNA：作为蛋白质生物合成的模板，是遗传信息的载体，决定多肽链中氨基酸的排列顺序，mRNA中每三个相邻的核苷酸组成三联体密码子，代表一个氨基酸的信息。
（2）tRNA：蛋白质合成中氨基酸运载工具，为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，准确无误地将活化的氨基酸运送到核糖体中mRNA模板上。
（3）rRNA：与多种蛋白质结合而成核糖体，是蛋白质生物合成的场所，又称肽链合成的“装配机”。
30.简述蛋白质生物合成的基本过程。
答：（1）氨基酸的活化：在氨酰-tRNA合成酶的催化下，消耗相当于2分子ATP的能量，1分子氨基酸与对应的特异tRNA 3ˊ-末端CCA-OH结合形成1分子氨酰-tRNA。
（2）肽链合成的起始：在起始因子的协助下，核糖体大、小亚基，mRNA 和起始氨酰-tRNA共同组装成70S起始复合物，此时，起始密码子AUG定位于核糖体的P位。对每条肽链合成来说，起始阶段仅需一次，耗能1分子GTP （3）肽链的延伸：在延长因子的协助下，一分子新的氨酰tRNA结合到核糖体的A位（进位），肽酰转移酶催化P位上的肽酰基转移到A位的氨基酸上形成肽键（转肽），核糖体沿mRNA 5′→3′方向移动一个密码子的距离，空出A位等待下一分子氨酰tRNA进入（移位）。进位、转肽、移位三步为一次循环，每次循环要消耗2分子GTP，同时肽链增加一个氨基酸残基。
（4）肽链合成的终止：核糖体移动到终止密码子时，在终止因子的协助下，肽酰转移酶活性转变为水解活性，合成好的肽链解离，核糖体大、小亚基，mRNA 与释放出来。
（5）肽链合成后的加工与折叠：刚合成出来的肽链通常没有活性，可通过水解部分肽段，氨基酸残基修饰，形成二硫键，亚基聚合、连接辅因子等加工过程，将肽链加工成有活性、成熟的蛋白质分子。
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
1.18世纪后期提出了第一个肿瘤标志物是:β2-微球蛋白。 2. 盛血试管是测定电解质的最佳选择:肝素抗凝管。 3. 推荐血糖测定的抗凝管:草酸钾 /氟化钠抗凝管。 4.17-羟皮质类固醇测定的尿液防腐剂:浓盐酸。 5. 用于尿钾、钠、钙、糖、氨基酸等测定的尿液防腐剂:麝香草酚。 6. 血清生化结果是随年龄增加而升高:甘油三脂和总胆固醇。 7. 实验室常用制备纯水的方法:蒸馏法。 8. 可获二级甚至一级纯水的制备方法:混合纯化系统。 9. 临床实验室用水,一般选用:Ⅱ级水。 10. Ⅲ级水用于:仪器、器皿的自来水清洁后冲洗。 11. 关于清洁液的使用描述错误的是:如果清洁液变成黑色,再加入适量的重铬酸钾和浓硫酸,还可继续使用。 12. 电解质测定的决定性方法:同位素稀释——质谱分析法。 13. 血清总蛋白测定的参考方法:凯氏定氮法。 14. 连续 5次结果在均数线的同一侧, -s 图失控的表现为:“漂移” 。 15. 血清葡萄糖测定的参考方法:己糖激酶法。 16. 作为常规方法的工作标准及为控制物定值的标准试剂为:二级标准品。 17. 系统误差错误的是:误差没有一定的大小和方向。 18. 关于随机误差的描述正确的:误差没有一定的大小和方向。可正可负。
19. 表示精密度较好的指标是:标准差 20. 用以表示测定结果中随机误差大小程度的指标:精密度 21. 用的是检测候选方法的比例系统误差的试验:回收试验 22. 用于检验候选方法的恒定系统误差的试验:干扰试验 23. 关于回收试验的注意事项描述错误的是:回收试验的目的是为了减少随机误差 24. 指常规测定中出现日间变异较大的情况, --S 图失控的表现为:精密度的变化 25. 火焰光度法是属于:发射光谱 26. 底物或产物的变化量与时间成正比的酶促反应时期称为:线性期 27. 下列属于 LDH2的四聚体是:H3M 28. 被认为是诊断肝细胞损伤最敏感的指标之一的是:ALT 29. 常用于肝硬化程度诊断的酶是:MAO 30. 急性胰腺炎时,下列哪一种酶在血浆中酶活性明显增高:淀粉酶 31诊断急性心肌梗死最为敏感的指标是:CK — MB 32. 急性心肌梗死时,下列哪一种 LDH 同工酶升高:LDH3 33. 对于前列腺癌的诊断具有重要价值的是:酸性磷酸酶(ACP 34. 溃疡性结肠炎时,血浆下列哪种蛋白质升高:α1—酸性糖蛋白 35. 具有蛋白酶抑制作用的急性时相反应蛋白是:α1—抗胰蛋白酶 36. 可协助判断肝癌分化程度及肝癌患者病情和预后的血浆蛋白是:甲胎蛋白
第六章生物化学实验基本知识 主编：齐锦生编委： 孔德娟齐锦生许丽辉杨崇辉周秀霞罗湘衡君智炜张晓玲王芳 实验室要求 一、实验课的目的 1、加深理解：加深对生物化学基本理论的理解。 2、掌握技术：掌握生物化学的基本实验方法和实验技术（四大基本技术：离心、电泳、层析、比色）及分子生物学的一些基本技术和方法。 3、培养能力：培养学生的思维能力、动手能力和表达能力。 4、掌握精髓：科学的精髓是实事求是、敢于探索、善于创新的精神，要对实验中出现的一切反常现象进行讨论，并大胆提出自己的看法。 二、生化实验室规则和要求 1、预习：课前要预习实验教材，了解实验目的、原理，熟悉操作规程。 2、秩序：自觉遵守纪律，维护教学秩序，不准迟到、早退，保持安静，严禁谈笑打闹，听从教师指导，未经教师同意，不得随意离开实验室。 3、整洁：搞好实验环境和仪器的卫生整洁，实验台面必须保持整洁，仪器药品要井然有序，公用试剂用毕，应立即盖严放回原处，勿使药品试剂撒在实验台面和地面。实验完毕，需将药品试剂排列整齐，仪器要洗净倒置放好。固体废物，如滤纸、棉花、血块不得倒入水池中，以免堵塞下水道；一般性废液可倒入水池中冲走，但强酸强碱或有毒有害溶液必须用水高度稀释后，方可倒入水池中，同时放水冲走，以免腐蚀水管。全体同学由班长安排轮流值日，负责当天实验室卫生、安全和一些服务性工作，经教师验收合格后，方可离开实验室。 4、节约：使用仪器、药品、试剂及各种物品必须厉行节约，并节约水电。应特别注意保持药品和试剂的纯净，严防混杂、乱用和污染。使用和洗涤仪器应小心仔细，防止损坏，贵重仪器使用前应熟悉使用方法，严格遵守操作规程，严禁随意开动，发现故障后应立即报告指导教师，不要自己动手检修，如有损坏按学校规定赔偿。 5、安全：注意人身和国家财产安全是至关重要的，要时刻注意防火、防水、防电、防危险品、防事故，以免发生意外。实验室内严禁吸烟。使用乙醚、苯、乙醇、丙酮等易燃品时，不允许在电炉、酒精灯上直接加热。实验中须远离火源，如有危险发生，应首先关掉电源；有机溶剂着火时，勿用水泼，以免扩大燃烧面积，可用沙土、灭火器具灭之。用火时必须严格做到：火着人在，人走火灭。用毕电器后及时切断电源。加热试剂、液体时，管口不要对人，要十分小心操作，避免灼伤人。实验室内一切物品未经本室负责教师批准，严禁携带出室外，有毒物品尤其如此。借物必须办理登记手续。
（半）自动生化分析仪工作原理 一、基本结构 （一）按照反应装置的结构，自动生化分析仪主要分为流动式(Flow system)、分立式(Discrete system)两大类。 1．流动式指测定项目相同的各待测样品与试剂混合后的化学反应在同一管道流动的过程中完成。这是第一代自动生化分析仪。 2．分立式指各待测样品与试剂混合后的化学反应都是在各自的反应杯中完成。其中有几类分支。 (1)典型分立式自动生化分析仪。此型仪器应用最广。 (2)离心式自动生化分析仪，每个待测样品都是在离心力的作用下，在各自的反应槽内与试剂混合，完成化学反应并测定。由于混合，反应和检测几乎同时完成，它的分析效率较高。3．袋式自动生化分析仪是以试剂袋来代替反应杯和比色杯，每个待测样品在各自的试剂袋内反应并测定。 4．固相试剂自定生化分析仪(亦称干化学式自动分析仪) 是将试剂固相于胶片或滤纸片等载体上，每个待测样品滴加在相应试纸条上进行反应及测定。操作快捷、便于携带是它的优点。 (二)典型分立式自动生化分析仪基本结构 1．样品(Sample)系统 样品包括校准品、质控品和病人样品。系统一般由样品装载、输送和分配等装置组成。 样品装载和输送装置常见的类型有： (1)样品盘(Sample disk)，即放置样品的转盘有单圈或内外多圈，单独安置或与试剂转盘或反应转盘相套合，运行中与样品分配臂配合转动。有的采用更换式样品盘，分工作和待命区，其中放置多个弧形样品架(Sector)作转载台，仪器在测定中自动放置更换，均对样品盘上放置的样品杯或试管的高度、直径和深度有一定要求，有的需专用样品杯，有的可直接用采血试管。样品盘的装载数，以及校准品、质控品、常规样品和急诊样品的装载数，一般都是固定的。这些应根据工作需要选择。 (2)传动带式或轨道式进样即试管架(Rack)不连续，常为10个一架，靠步进马达驱动传送带，将试管架依次前移，再单架逐管横移至固定位置，由样品分配臂采样。 (3)链式进样试管固定排列在循环的传动链条上，水平移动到采样位置，有的仪器随后可清洗试管。 分配加样装置大都由注射器、步进马达或传动泵、加样臂和样品探针等组成，①注射器(syrine unit)。根据注射器直径和活塞移动距离的多少，定量吸取样品或试剂。它的精度决定加样的精度，一般可精确到1微升。注射器漏液时，首先考虑是否探针堵塞，其次是注射器活塞磨损等。有的加液系统采用容积型注射泵和数控脉冲步进马达，提高精度。②样品探引(Probe)与加样臂相联，直接吸取样品。探针均设有液面感应器，防止探针损伤和减少携带污染。有的设有阻塞检测报警系统当探针样品中的血凝块等物质阻塞时．仪器会自动报警冲洗探针，并跳过当前样品，对下一样品加样。有的还有智能化防撞装置遇到阻碍探针立即停止运动并报警。即使如此，它仍是非正规操作时的易损件。为了保护探针，除预先需要根据样品容器的高低、最低液面高度等进行设置外、，样品容器的规格、放置以及液面高度等设定条件不得随意改变。在某些仪器上，采样器和加液器组合在一起，加样品和加试剂或稀释液一个探针一次完成。③加样臂。连接探引，在样品杯(试剂瓶)和反应杯之间运动，完成采样和加样(加试剂)。它的运动方式，与仪器工作效率及工作寿命有一定关系。④阀门用以决定液体流动方向。⑤稀释系统。对样品进行预稀释、过后稀释或加倍，对标准原液系列稀释等。不同仪器的稀释方式有所差异，要注意识别。试剂系统亦有稀释功能：
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
1.2. 常用临床生化项目的分类 1.2.1. 按化学性质分类 大概分为四类：酶类、底物代谢类、无机离子类、特种蛋白类。 1.2.1.1. 酶类 包括ALT（谷丙转氨酶），AST（谷草转氨酶），ALP（碱性磷酸酶），ACP（酸性磷酸酶），r-GT（谷氨酰转移酶），α-HBDH（α羟丁酸脱氢酶），LDH（乳酸脱氢酶），CK（肌酸激酶），CK-MB（肌酸激酶同功酶），α-AMY（淀粉酶），ChE（胆碱脂酶）等。 1.2.1.2. 底物代谢类 包括TG（甘油三脂），TC（总胆固醇），HDL-C（高密度脂蛋白胆固醇），LDL-C（低密度脂蛋白胆固醇），UA（尿酸），UREA（尿素氮），Cr（肌酐），Glu（葡萄糖），TP （总蛋白），Alb（白蛋白），T-Bil（总胆红素），D-Bil（直接胆红素），TBA（总胆汁酸），CO2（二氧化碳）等。 1.2.1.3. 无机离子类 包括Ca（钙），P（磷），Mg（镁），Cl（氯），Fe（铁）等。 1.2.1.4. 特种蛋白类 apoA1（载脂蛋白A1），apoB（载脂蛋白B），Lp(a)（脂蛋白a）；补体C3，补体C4；免疫球蛋白IgA、IgG、IgM等。 1.2.2. 按临床性质分类 无机离子：包括Ca，P，Mg，Cl等； 肝功能：包括ALT，AST，r-GT，ALP，MSO，T-Bil，D-Bil，TBA，TP，Alb等； 肾功能：UA，UREA，Cr等； 心肌酶谱：CK，CK-MB，LDH，α-HBDH， AST，MSO等； 糖尿病：GLU等； 前列腺疾病：ACP，p-ACP等； 胰腺炎：α-AMY； 血脂：TC，TG，HDL-C，LDL-C，apoA1，apoB，Lp(a)； 痛风：UA； 中毒：ChE； 免疫性疾病：C3，C4，IgG，IgA，IgM； 急性炎症反应：CRP（C反应蛋白），AAG（a1酸性糖蛋白），CER（铜蓝蛋白），ASO （抗链球菌溶血素O）。 1.3. 常用临床项目的医学决定水平 医学决定水平（Medicine decide level，MDL）是指不同于参考值的另一些限值，通过观察测定值是否高于或低于这些限值，可在疾病诊断中起排除或确认的作用，或对某些疾病进行分级或分类，或对预后做出估计，以提示医师在临床上应采取何种处理方式，如进一步进行某一方面的检查，或决定采取某种治疗措施等等。 医学决定水平与参考值的根本区别在于： 它不仅对健康人的数值进行研究，以决定健康人的数值区间，同时还对有关疾病的不同病情的数据进行研究，以定出不同的决定性限值。 可提示及引导医师采取不同的临床措施。所医学决定水平看来更合理、更客观、更有助于临床的应用。当然，真正建立起每一项试验的医学决定水平是一个十分复杂的问题，存在着许多的实际困难。 下列为一些常用检验项目的医学决定水平，仅供参考。 1.3.1. 钾
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，
检验科基础知识培训 一，检验科室组成 生化室、临床检验室、免疫室、细菌室（微生物室) 二，生化室仪器与试剂 生化室就是检验科开展生化检验得实验室。其设备主要有72１／72２分光光度计、半自动生化分析仪、全自动生化分析仪、电解质分析仪、血凝分析仪、血气分析仪、水浴锅、离心机。 耗材主要有试管、注射器、真空采血管、采血针、样品杯、试剂。 全自动生化分析仪 全自动生化分析仪按测定速度分小型、中型、大型、超大型四种,这就是我们自己划分得,以方便记忆与区别。 测试速度就是以单位时间生化分析仪能够完成测试得生化项目数 以200左右测试速度为小型机 小型机适用县级中医院、妇保院、乡镇卫生院 以400左右测试速度为中型机 中型机适用县医院、地市级中医院妇保院 以８０0左右测试速度为大型机 大型机适用县医院、地市级医院中医院妇保院 800以上至翻倍速度为超大型机 超大型机适用地市级以上医院中医院妇保院
全自动生化分析仪有国产与进口之分,多数医院喜欢进口仪器。进口仪器品牌有: 罗氏、日立、奥林巴斯、贝克曼、东芝、雅培、西门子、日本电子(ＢM6010)、希森美康,其中奥林巴斯生化仪被贝克曼收购，成为一个公司两个品牌，西门子生化仪就是贴牌日本电子。 国产仪器品牌主要有: 上海科华、南京英诺华、深圳迈瑞、长春迪瑞（四川新成） 全自动生化分析仪又有湿化学与干化学两类机器。 上面讲得进口与国产都就是湿化学生化分析仪。 湿化学与干化学得本质区别就是试剂得物理性状。 湿化学得试剂就是液体得,干化学得试剂就是以干片形式存在。两种试剂价格比较，干片试剂价格较高, 目前市场上以强生得干片机为主,其它品牌有希森美康、罗氏等,较少见。还没有国产干片生化仪。 全自动生化分析仪耗材有: 试剂、标准品、质控品、清洗液、样品杯、采血管等。 标本类型:血清、血浆、尿液、胸腹水等。 生化分析仪测定项目: 生化分析仪得测定项目与人体脏器功能、人体内环境、营养状况等密切相关。 AST——谷草转氨酶（天门冬氨酸氨基转移酶)／ALT——谷丙转氨酶(丙氨酸氨基转移酶)在人体广泛存在,在心肌、肝脏活性
生物化学期末考试知识点归纳 三羧酸循环记忆方法 一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2 2个阶段；经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化； 2个异构化，即可逆反应； 2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ； 产生2分子ＮＡＤＨ ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ． 二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化 ４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2 ５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－
磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释： 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质
基础知识篇 生物化学 知识点： 1、各类糖分子的结构和功能； 2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能； 3、核酸的基本结构、相互关系与功能； 4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系； 5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节； 6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义； 7、代谢中的糖代谢过程； 8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达； 9、各种代谢过程的调控及相互关系； 10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本 方法等； 11、生物化学研究进展；
◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。，称为变旋现象。 ◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。 ◎●一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。 ◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。 ◎●天然糖苷多为β-型。 ◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。 ◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。 ◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。 ◎●直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。◎●与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。 ◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋 素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。 ◎●血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。 ◎●木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、V al（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主) 2.颜色注明：红色:多为名解、简答（或较重要的内容) 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 ２）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶",HSL） 3）脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾上
腺素、肾上腺素等. 4）抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、雌 二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成３—磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化. 1)部位：组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞：细胞质、线粒体. 2）过程： ①脂酸的活化-—脂酰CoA的生成（细胞质) 脂肪酸+ ＨSCｏ 脂酰~SＣoＡ + AＭP + Ｐｉ 消耗了2个高能磷酸键 ②脂酰CｏＡ进入线粒体 酶:a．肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶）b。肉碱酰基转移酶Ⅱ c。脂酰肉碱-—肉碱转位酶（转运体）
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶
2019年运动生物化学知识总结与学习感受篇一：关于运动生物化学知识总结 体能，即运动员身体素质水平的总称。即运动员在专项比赛中体力发挥的最大程度、也标志着运动员无氧训练和有氧训练的水平，反映了运动员机体能量代谢水平。体能即人体适应环境的能力。包括与健康有关的健康体能和与运动有关的运动体能。 体适能是PhysicalFitness的中文翻译，是指人体所具备的有充足的精力从事日常工作（学习）而不感疲劳，同时有余力享受康乐休闲活动的乐趣，能够适应突发状况的能力。 美国运动医学学会认为：体适能包括“健康体适能”和“技能体适能”。健康体适能的主要内容如下： ①身体成分：即人体内各种组成成分的百分比，身体成分保持在一个正常百分比范围对预防某些慢性病如糖尿病、高血压、动脉硬化等有重要意义。 ②肌力和肌肉耐力：肌力是肌肉所能产生的最大力量，肌肉耐力是肌肉持续收缩的能力，是机体正常工作的基础。
③心肺耐力：又称有氧耐力，是机体持久工作的基础，被认为是健康体适能中最重要的要素。 ④柔软素质：是指在无疼痛的情况下，关节所能活动的最大范围。它对于保持人体运动能力，防止运动损伤有重要意义。 技能体适能包括灵敏、平衡、协调、速度、爆发力和反应时间等，这些要素是从事各种运动的基础，但没有证据表明它们与健康和疾病有直接关系。[1] “体适能”可视为身体适应生活、运动与环境（例如；温度、气候变化或病毒等因素）的综合能力。体适能较好的人在日常生活或工作中，从事体力性活动或运动皆有较佳的活力及适应能力，而不会轻易产生疲劳或力不从心的感觉。在科技进步的文明社会中，人类身体活动的机会越来越少，营养摄取越来越高，工作与生活压力和休闲时间相对增加，每个人更加感受到良好体适能和规律运动的重要性。在测量上，体适能分为心肺适能、肌肉适能、与体重控制三个面向。 体质：由先天遗传和后天获得所形成的，人类个体在形态结构和功能活动方面所固有的、相对稳定的特性，与心理性格具有相关性。个体体质的不同，表现为在生理状态下对外界刺激的反应和适应上的某些差异性，以及发病过程中对某些致病因子的易感性和疾病发展的
生物化学分析实验课程小结 生科院基地班 生物化学分析实验是一门综合性和实践性很强的课程，这门课程既涉及基本概念和基本知识的理解和掌握，又侧重实验操作的基本技能。比起大一大二时的无机和有机实验，我感觉除了实验报告手抄起来费时间之外，这门课还是比较轻松的，不用担心打坏昂贵的实验仪器，也不用担心会发生爆炸，总的说来，那是相当的和谐。 本学期同时做了三门实验，相比而言，我觉得生化分析实验学到的东西最多。这门课不仅是学会一些实验仪器的操作，学会了几种生化分析的方法。同时，罗老师在实验操作中的要求很宽松，对实验报告的要求就要严格很多，从书写的格式到实验报告语言的组织以及实验步骤地如实记录。这使我们培养了一种实验素养，和对待科学的严谨的态度。而且这个课程的教学条件充分，教材与实验配套，实验原理也相当清楚。 生命科学是在观察和实验的实践中产生和发展的，由于采取实验独立设课的形式，实验课和理论课相辅相成，又具有相对独立性。我个人认为通过该课程的学习，我对生化分析常用的方法有了较全面的了解，更加感性的掌握基础的生化分析方法，了解各类常用仪器的构造与测定原理，学会了
分离和鉴定以及定量测定的一般方法，培养了实验操作的能力。这门课虽然是实验课，但内容充实、涉及知识面广。实验前罗老师的评点与实验讲解起了很大的作用。经过老师的加工提炼，使我们较深入地将每种分析方法和仪器的基本构造，工作原理融会贯通。而且，我们的实验老师之前会做预实验，实验步骤和实验过程中遇到的问题也通过实验验证，使我们可以顺利快速的进行实验。 在实验时，罗老师放心的让我们操作，创造了很宽松的实验环境，实验书上，完整的步骤也可以帮我们顺利完成实验，轻松的强化动手能力与实验技能。 而且，结合理论授课内容编写的《生物化学分析实验》，在实验内容的选择和安排上，既摆脱传统的将实验课局限于理论授课知识的验证性实验，又使实验课与理论课教学有机的结合。整个实验内容包含了基本技能训练，动手能力的培养，以及实验技术的训练。每个实验均是一种新方法的介绍。 实验开始，罗教师根据学生会根据实验的具体内容，着重讲解实验的重点、难点和实验中的注意事项，提高实验效果。实验过程中，教师也会巡视每组学生的实验进行情况，对于实验时遇到的问题及时给予启发与辅导。每次实验均手写实验报告，这样虽然会花时间，但避免了同学之间复制，