生化重点
组氨酸的咪唑基的pk值为6.0，是唯一在生理ph范围内具有缓冲能力的基团。
2.胰蛋白酶能专门水解肽链中碱性氨基酸（赖氨酸lys 和精氨酸arg)羧基所成的肽键，但不能催化lys或arg羧基端残基是脯氨酸的肽链。
3.胰凝乳蛋白酶主要作用于侧链庞大的含芳香环的氨基酸残基（苯丙氨酸phe、酪氨酸tyr和色氨酸trp)羧基所成的肽链，对亮氨酸leu、甲硫氨酸met也能缓慢水解。
N-末端分析的化学试剂有丹磺酰氯(DNS-Cl）具有高灵敏度和二硝基氟苯（DNFB)被前者取代
二硫键的拆开：还原法有含巯基的化合物（2-巯基乙醇），为防止-SH 重新形成-S-S-，因此需使用烷化剂（如碘乙酸或丙烯晴）是巯基被修饰，防止二硫键的形成；氧化法有过甲酸
4.溴化氰高度专一的同肽链中的甲硫氨酸残基反应，生成C—末端
为高丝氨酸内酯的片段。
侧链含有羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、
侧链含有羧基的氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸
侧链含有巯基的氨基酸：半胱氨酸、
侧链含有苯环的氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
5.Edman降解是测定肽碎片氨基酸顺序的方法
6.核酸和核苷酸物质在紫外光区都具有强烈的吸收，其最大吸收值在260nm处。
7.蛋白质因含有酪氨酸和色氨酸残基在紫外光区也有吸收特性，但最
大吸收再280nm处。
8.单糖是多羟基醇的醛或酮的衍生物。
9.葡萄糖是醛糖，果糖是酮糖。
10.D、L是指构型，+、—指旋光方向。
11.呋喃型葡萄糖不甚稳定，又称活性葡萄糖，天然葡萄糖多以吡喃型葡萄糖的形式存在。
12.果糖形成五元环(呋喃型），葡萄糖形成六元环（吡喃型）。
13.天然条件下糖环是折叠式的而非平面结构。
14.糖的颜色反应见P213
15.自然界存在的糖胺都是己糖胺。
16.单糖的半缩醛羟基很容易与醇及酚羟基反应，脱水生成缩醛式衍生物——糖苷。
17.淀粉在水解过程中可形成分子大小不同的各种中间产物，统称糊精，不同相对分子量的糊精遇碘可有蓝、红、无色等不同的呈色反应。
18.所有的细菌和蓝藻的细胞壁中都含有肽聚糖。
19.哺乳动物的必需脂肪酸有亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸等多不饱和脂肪酸，其中亚油酸和亚麻酸可直接从植物中获得，花生四烯酸则可由亚油酸在体内转变而来。
20.构成蛋白质的氨基酸都是L型的。
21.除脯氨酸外，其他所有氨基酸都能与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物
22.谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成，生理功能是作为清
除剂与有害的氧化剂作用，保护含巯基的蛋白质，维持血红蛋白铁原子的二价还原态，参与氨基酸的跨膜转运
23.生物体内的许多蛋白质都含有两个或多个折叠的多肽链，它们彼此聚集，构成一个完整的、有功能的实体，这种蛋白质称为寡聚体蛋白质。在寡聚体蛋白质中，每一个折叠的多肽称为亚基（如胰岛素）
24.含有巯基的氨基酸只有半胱氨酸cys
25.含有硫原子的氨基酸是甲硫氨酸met
26.含有苯酚基的氨基酸是酪氨酸Tyr
27.别构效应:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的
构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
28.超二级结构：在许多蛋白质中常观察到二级结构要素的组合
29.二面角：平面内的一条直线把平面分为两部分，其中的每一部分
都叫做半平面，从一条直线出发的两个半平面所组成的图形，叫做二面角
30.蛋白质一级结构：指蛋白质多肽链氨基酸的顺序
31.蛋白质二级结构：指蛋白质多肽链在空间中的走向，一般呈有规
律的空间排列，是主链的构象，不涉及侧链基团在空间上的关系32.蛋白质三级结构：指蛋白质分子中的所有原子的三维空间排列，
包括二级结构要素和侧链在空间结构的关系
33.蛋白质四级结构：指多体蛋白分子亚基之间的互相关系和空间位
置，每一种亚基又有自己的一级、二级、三级结构
34.同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明
显序列同源性的蛋白质。
35.简单蛋白质：又称单纯蛋白质，这类氨基酸只含由α-氨基酸组
成的肽链，不含其他成分
36.结合蛋白质：是单纯蛋白质和其他化合物结合构成，被结合的其
他化合物通常称为结合蛋白质的非蛋白部分(辅基)。按其非蛋白部分的不同而分为核蛋白(含核酸)、糖蛋白(含多糖)、脂蛋白(含脂类)、磷蛋白(含磷酸)、金属蛋白(含金属)及色蛋白(含色素)等。
37.蛋白质变性作用：蛋白质分子受到某些物理、化学因素的影响时，
发生生物活性丧失，溶解度降低等性质改变，但是不涉及一级结构改变，而是蛋白质分子空间结构改变，这类变化称为蛋白质变性作用。
38.蛋白质盐析作用：一般是指蛋白质溶液中加入无机盐类而使蛋白
质溶解度降低而析出的过程
39.蛋白质分段盐析：调节盐浓度,可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白
质分段析出。
40.结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，
特别指蛋白质中这样的区域
41.寡聚蛋白：有一条以上的多肽链构成的蛋白质、
42.构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放
置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。43.构型：分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不
同而使它呈现出不同的较定的立体结构，如D-甘油醛与L-甘油醛，D-葡萄糖和L葡萄糖是链状葡萄糖的两种构型，a-D-葡萄糖和b-D-葡萄糖是环状葡萄糖的两种构型。
44.肽单位：又称为肽基（peptide group），肽键的所有四个原子和与之相连的
两个α-碳原子所组成的基团。
45.肽平面：肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子C、
H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面，此平面就
是肽平面，也叫酰胺平面。
46.α-螺旋：是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕
中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.15nm，故螺距为0.54nm。螺旋的方向为右手螺旋。
氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键，故α-螺旋十分稳定。
47.Β折叠：是蛋白质的二级结构，肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽
链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键，在β-折叠中，所有的肽键都参与链间氢键的形成，氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。
48.蛋白质的复性作用：如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不
可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性
49.亚基：体内许多蛋白质分子含有两条或两条以上多肽链，每一条
多肽链都有完整的三级结构，称为亚基
50.蛋白质的分离分析技术有：盐析、离子柱交换层析、疏水层析、
凝胶过滤层析、电泳（聚丙烯酰胺凝胶电泳）、蛋白质的配体专一性与亲和层析分离
51.别构效应的意义 -----主要是构成代谢的负反馈调节.即当一个
代谢途径的代谢产物增多时，反馈抑制关键酶，使代谢速度减慢，避免代谢产物的大量堆积。
52.α螺旋是一种最常见的二级结构，最先由Linus Pauling和Robert
Corey于1951年提出，其主要内容是：
①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；
②螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键（0.28nm）起着稳定的作用；被氢键封闭的环含有13个原子，因此α螺旋也称为3.6/13螺旋；
③每隔 3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径是0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°；
④α螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋；
⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。
53.D NA双螺旋每盘旋一圈有10对核苷酸，高度为3.4nm,直径为2nm
54.维持DNA双那个螺旋结构的主要作用力是氢键、碱基堆积力、反
离子作用
55.核算变性时，260nm紫外吸收显著升高，称为增色效应；变性的
DNA复性时，紫外吸收回复到原来水平，称为减色效应
56.D NA热变性呈现出协同性，同时伴随A260增大，吸光度增幅中点
所对应的温度叫解链温度，用符号Tm表示，其值的大小与DNA 中G+C碱基对含量呈正相关
57.t RNA的二级结构呈三叶草型，三级结构呈侧L型，其3’末端有
一共同碱基序列CCA，其功能是结合氨基酸
58.真核细胞的mRNA帽子由m7GpppNmP组成，其尾部由多聚腺苷酸组
成，帽子的功能是参与起始与保护mRNA，尾巴的功能是保护mRNA 59.含氧的碱基有烯醇式和酮式两种互变异构体，在生理pH下，主要
以酮式存在，这有利于氢键的形成
60.染色质的基本结构单位是核小体，由组蛋白核心和它外侧盘绕的
DNA组成
61.反密码子：反密码子是位于tRNA反密码环中部、可与mRNA中的
三联体密码子形成碱基配对的三个相邻碱基。在蛋白质的合成中，起解读密码、将特异的氨基酸引入合成位点的作用
62.核酸的变性：在物理和化学因素的作用下，维系核酸二级结构的
氢键和碱基堆积力受到破坏，DNA由双链解旋为单链的过程。63.核酸复性：在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新
结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
64.增色效应：是指因高分子结构的改变，而使摩尔吸光系数(molar
extinction coefficient)ε增大的现象。还有另外一种说法，即由于获得有序结构而产生减色效应的高分子，变性成为无规则卷曲时，减色效应消失的现象叫增色效应。
65.减色效应：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其260nm紫外吸
收会降低，这种现象叫减色效应。
66.发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这
些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构
67.分子杂交：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如
果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
68.碱基堆积力：碱基堆积力是指在DNA双螺旋结构中，碱基对平面
垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力
69.超螺旋DNA：闭环DNA（closed circular DNA）没有断口的双链
环状DNA，亦称为超螺旋DNA。
70.D NA的一级结构：DNA的一级结构就是指将脱氧核苷酸按照有序的
顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。DNA的一级结构决定了遗传信息的种类和数量。
71.D NA二级结构：1.两条多核苷酸链以相同的旋转绕同一个公共轴
形成右手双螺旋，螺旋的直径2.0nm
2.两条多核苷酸链是反向平行的，一条5’-3’，另一条3’-5’
3.两条多核苷酸链的糖-磷酸骨架位于双螺旋外侧，碱基平面位于链的内侧
4相邻碱基对之间的轴向距离为0.34nm，每个螺旋的轴距为3.4nm DNA二级结构的稳定作用力
1.两条多核苷酸链间的互补碱基对之间的氢键
2.碱基对疏水的芳香环堆积所产生的疏水作用力，以及堆积的碱基对间的范德华力，
3.磷酸集团上的负电荷与介质中的阳离子化合物之间形成的盐键72.D NA的解链温度：DNA的解链温度（Tm）是引物的一个重要参数，
它是当50％的引物和互补序列表现为双链DNA分子时的温度，一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G＋C比例相关，G＋C 比例越高，Tm值越高。
73.退火温度：为引物和模板结合时候的温度参数，当50%的引物和
互补序列表现为双链DNA分子时的温度·它是影响PCR特异性的较重要因素。在理想状态下，退火温度足够低，以保证引物同目
的序列有效退火，同时还要足够高，以减少非特异性结合。合理的退火温度从55℃到70℃。退火温度一般设定比引物的 Tm低5℃74.C hargaff规则（查尔加夫规则）:是有关DNA分子中碱基组成的
规则：（1）腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数总是相等，鸟嘌呤的含量总是与胞嘧啶相等；（2）不同生物种属的DNA碱基组成不同；（3）同一个体不同器官、不同组成的DNA具有相同的碱基组成。[1]
75.纤维素分子中的D-葡萄糖按β（1→4)糖苷键连接聚合而成
76.蛋白聚糖；由蛋白质和糖胺聚糖共价结合而形成的复合物
77.多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无规卷曲四种类型，
决定其构象的主要因素是糖链的一级结构
78.还糖性的糖有果糖、麦芽糖、木糖、阿拉伯糖、酮糖、乳糖，无
还原性的糖有蔗糖、环状葡萄糖、淀粉
79.糖胺聚糖：糖胺聚糖是由重复的二糖单位构成的长链多糖，其二
糖单位之一是氨基己糖（氨基葡萄糖或氨基半乳糖），故称糖胺聚糖；另一个是糖醛酸。糖胺聚糖是细胞间质的重要组成部分，细胞间质绝大部分都是糖胺聚糖
80.成脎作用：单糖与三分子苯肼作用，生成糖脎
81.糖原:（C6H10O5）n又称肝糖，动物淀粉，由葡萄糖结合而成的
支链多糖，其糖苷链为α型。动物的贮备多糖。哺乳动物体内，糖原主要存在于骨骼肌（约占整个身体的糖原的2/3）和肝脏（约占1/3）中，其他大部分组织中，如心肌、肾脏、脑等，也含有少量糖原。低等动物和某些微生物（如：真菌、酵母）中，也含
有糖原或糖原类似物。
82.糖原是由α-D-葡萄糖组成
83.斐林试剂(Fehling's solution)：是德国化学家斐林（Hermann von
Fehling，1812年--1885年）在1849年发明的。它是由质量分数为0.1 g/mL的氢氧化钠溶液和质量分数为0.05 g/mL的硫酸铜溶液，还有酒石酸钾钠配制而成的。它与可溶性的还原性糖（葡萄糖、果糖等单糖和麦芽糖及乳糖）在加热的条件下，能够生成砖红色的氧化亚铜沉淀。斐林试剂常用于鉴定可溶性的还原性糖的存在。
84.结合酶是由酶蛋白和辅因子两部分组成，其中任何一部分都无催
化活性，只有全酶才有催化活性
85.磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是对氨基苯甲酸结构类似物，
能竞争性的抑制二氢叶酸合成酶活性
86.p H对酶活力的影响，主要是由于酶分子的稳定性和酶和底物的基
团解离
87.与化学催化剂相比，酶具有专一性，高效性，调节性和温和性
88.核黄素具有可逆的氧化还原特性
89.含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是，传递电子、质子和
化学基团
90.有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的羟基
91.米氏常数是酶的特征常数
92.米氏常数Km：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时
的底物浓度〔S〕
93.辅酶Q的结构中不含腺苷酸残基
94.辅酶的功能有传递氢、转移基因和某些物质分解代谢时的载体
95.酶原激活的生理意义是生物自我保护的方式
96.泛酸是乙酰化作用过程中的辅酶组成成分
97.泛酸是辅酶A的前体
98.酶的比活力（specific activity）代表酶制剂的纯度。根据国际
酶学委员会规定比活力用每毫克蛋白所含的酶活力单位数表示，用“U/mg蛋白质”表示。对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。
99.米-曼式方程：v=Vmax[S]/Km+[S]
100.每分钟内催化1umol产物生成所需要的酶量定为一个活性单位，单位是IU
101.转换数Kcat：当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物转变成产物的数量
102.竞争性抑制剂只同自由酶结合，不改变反应的Vmax，但却使Km值增大。最经典的竞争性抑制剂是丙二酸，它是柠檬酸环中的琥珀酸的结构类似物，它可以与琥珀酸竞争性的同琥珀酸脱氢酶结合，从而降低该酶的催化活性
103.反竞争性抑制剂仅能同ES结合，能使Vmax减小，降低Km，在双倒数图上的直线都有相同的斜率
104.非竞争性抑制剂以相同的亲和力同E和ES两者都能结合，降
低Vmax、而不改变Km
105.当一种抑制剂以不同的亲和力同E和ES结合时，所得到的结果称为混合非竞争性抑制剂
106.构成膜的脂类有磷脂、胆固醇和糖脂，其中以磷脂为最多。107.生物膜：流动性、选择性渗透作用、自我封闭性和不对称性108.人红细胞膜外层膜主要含有卵磷脂和鞘磷脂，内层膜主要为磷脂酰丝氨酸和磷脂酰乙醇胺---不对称性
109.鞘脂类主要有鞘磷脂和鞘糖脂
110.造化值：完全皂化1g油脂所需kOH的毫克数称为该油脂的皂化值
111.
动物学重点
1.原生动物的营养方式有光合性营养、吞噬性营养和渗透营养。
2.具有感染能力的幼虫称为尾蚴。
3.水螅的繁殖方式有无性生殖（出芽生殖）和卵式生殖。
4.真体腔首先出现在环节动物中
5.草履虫的结构中，伸缩泡的作用是排泄
6.昆虫的排泄器官是马氏管，蚯蚓的排泄器官是后肾管。
7.蚯蚓是雌雄同体，但是异体受精
8.棘皮动物是后口动物，为无脊椎动物中最高等的类群
9.扁形动物具有梯形神经系统，原肾型排泄系统，两侧对称，三胚层，皮肌囊
10.昆虫口器的种类有嚼吸式口器，刺吸式口器，咀嚼式口器，舔吸式口器和吮吸式口器。
11.后肾管：由外胚层内陷形成的排泄器官，基本结构由肾孔、排泄管和肾口组成，肾口开口于体内，肾孔开口于体外
12.原肾管：由外胚层内陷形成的排泄器官，由帽细胞和管细胞构成的焰细胞、排泄管、排泄孔组成，具有排泄作用
13.伸缩泡是原生动物体内的结构，其作用是调节水分平衡、和渗透压平衡
14.疣足：体壁外凸形成的中空的结构，具有运动、呼吸等功能，存在于环节动物的多毛类
15.外套膜、刺丝泡、混合体腔、刚毛、肠体腔
16.环节动物多毛刚的幼体阶段是担轮幼虫。
17.动物界的第二大门是软体动物门
18.水沟系存在于海绵动物中
19.具有包饮作用的动物是变形虫
20.海绵不具有两个胚层
21.海绵动物具有领细胞、水沟系、胚胎逆转现象
22.丝鳃不属于软体动物
23.腔肠动物的幼虫是浮浪幼虫
24.黑热病是由利什曼原虫引起的
25.以肠体腔法形成真体腔的动物是环节动物
26.软体动物腹足类动物的幼虫类型为面盘幼虫
27.草履虫体内的大核的功能是营养与代谢
28.三胚层最早出现在扁形动物
29.软体动物门的贝壳由外向内依次分为角质层、棱柱层和珍珠层
30.原生动物门的运动器官主要有鞭毛、纤毛和伪足
31.生物的五界包括植物界、动物界、真菌界、原核生物界和原生生物界
32.中胚层形成的两种主要的方式为端细胞法和裂体腔法
33.形成体腔的两种方法：端细胞法和体腔囊法
34.线虫的体壁由角质层、表皮和肌肉层原体腔组成
35.软体动物的身体由壳、足、内脏团和外套膜构成
36.软体动物的较高等种类具有四对神经节：脑神经节、足神经节、侧神经节和脏神经节
37.节肢动物的附肢类型有：双肢型、单肢型和复肢型
38.原肾型排泄系统的基本单位是焰细胞，由管细胞和帽细胞组成
39.皮肌囊：外胚层形成的表皮和中胚层形成的肌肉紧贴在一起而构成的体壁，就有保护作用就，如扁形动物、原腔动物、环节动物的体壁
40.外套膜：软体动物内脏团背部的皮肤延伸下行而形成的结构，位于贝壳的内侧，包围着鳃，有水循环、保护、呼吸等作用
41.腔肠动物开始出现最早的消化系统，其消化方式是细胞外消化和细胞内消化
42.血吸虫的成体寄生在人的肝门静脉，吸血虫的中间宿主是钉螺，血吸虫的无性繁殖是在钉螺内进行。
43.混合体腔：节肢动物胚胎发育过程中，体腔囊并不扩大，囊内的真体腔和囊外的原体腔合并，形成混合体腔，如：软体动物的体腔44.生物发生律:又称重演律，是指动物的个体发育是系统发育简单而迅速的重演，对研究动物的起源与系统演化有重要意义
45.角质膜：表皮细胞分泌而成的无生命的结构，位于体表，基本结构包括上角质膜、外角质膜、内角质膜，具有保护作用
46.刺丝泡：原生动物纤毛虫类表膜之下整齐排列且与表膜垂直的结
构，有孔开口于表膜上，当动物受到刺激时，刺丝泡放出刺丝，有防御的功能
47.刚毛：环节动物的上皮内陷形成刚毛囊，刚毛囊底部一个大的形成细胞分泌几丁质物质，从而形成刚毛，它是环节动物的运动器官48.物种：物种是生物界发展的连续性与间断性统一的基本间断形式，在有性生物，物种呈现为统一的繁殖群体，由占有一定空间，具有实际或潜在繁殖能力的种群组成，而且与其它这样的种群在生殖上是隔离的
49. 原腔动物：线虫动物门、动吻动物门、线形动物门、棘头动物门、轮虫动物门和腹毛动物门
50.昆虫体壁的结构: 上表皮、外表皮、内表皮、上皮层和基膜
51.蜜蜂和蚂蚁是膜翅目，蚊子和苍蝇是双翅目
52.扁形动物特征：两侧对称、三胚层、皮肌囊、梯形神经系统和完全消化系统
53.后肾管----环节动物原肾型排泄系统----扁形动物节肢动物昆虫纲----是马氏管
54.原生动物：鞭毛纲、肉足纲、孢子纲、纤毛纲
55.腔肠动物门：水螅纲、钵水母纲、珊瑚纲
56.扁形动物：涡虫纲、吸虫纲、绦虫纲
57.原腔动物：线虫动物门、轮虫动物门、腹毛动物门、线形动物门、棘头动物门
58.环节动物门：多毛纲、无板纲、多板纲、腹足纲、掘足纲、瓣鳃
纲、头足纲
59.节肢动物门：有抓纲、甲壳纲、肢口纲、蛛形纲、多足纲、昆虫纲
60.棘皮动物门：有柄亚门、游移亚门
61.节肢动物对陆地生活的适应性特征表现在哪些方面：坚厚的外骨骼、身体分节和附肢分节、强健的横纹肌、发达的神经系统和感觉器官、高效的气管呼吸、高效的马氏管排泄
62.腔肠动物开始出现最简单的消化系统，其消化方式是细胞外消化系统和细胞内消化系统
63.线虫的体壁由角质层、表皮和肌肉层原体腔组成
64.棘皮动物的幼虫是两侧对称，成虫是辐射对称
65.雪窦：由于真体腔不发达，微血管和一部分静脉的腔扩大了，而且无血管壁包围，于是便形成了组织间不规则的空隙，血液在空隙流过便成了雪窦
66.咀嚼式口器：最原始的口器类型，适合取食固体食物，由上唇、上颚、下颚、下唇与舌五部分组成
67.假体腔：是动物体腔的一种形式,也是动物进化中最早出现地一种原始的体腔类型，它是由胚胎发育期的囊胚腔持续到成体而形成的体腔，只具体壁肌肉层，不具肠壁肌肉层。
68.外骨骼：是一种能够提供对生物柔软内部器官进行构型，建筑和保护的坚硬的外部结构。
69.闭管式循环系统：从环节动物开始出现的血液循环系统,基于由中
胚层发育而来的真体腔(也称次生体腔)。由背血管，腹血管，心脏和遍布全身的毛细血管网组成一个封闭的系统。比开管式循环系统更能迅速有效地完成营养物质和代谢产物的运输。
70.羽腕幼虫：海星类的浮游性幼虫。身体背腹扁平，体制左右对称，在腹面开口的前方有口前纤毛环，还有口后纤毛环从肛门的前方发出，经身体左右侧缘达到背顶部，这两个纤毛环的轮廓随着发生的进行而复杂化，生出左右数对突起，即腕（larval arm），好象海参类的耳状幼虫，但纤毛环分成口前、口后两个这一点有明显不同。
细胞生物学
1.1665年，英国学者胡克第一次观察到细胞并命名为cell，后来第
一次正真观察到活细胞有机体的科学家是列文虎克。
2.1838——1839年，施莱登和施旺共同提出：一切动物、植物都是
由细胞组成的，细胞是一切动植物的基本单位。
3.十九世纪自然科学的三大发现是细胞学说、能量转换与守恒和达
尔文进化论。
4.魏尔肖提出细胞来自细胞的观点
5.细胞学说、进化论、遗传学称为现代生物学的三大基石
6.十九世纪最后二十五年是细胞生物学发展的经典时期
7.人类巨噬细胞病毒具有两种核酸，其他病毒基本上只有一种核酸，这是病毒的基本特征之一
8.病毒的抗原性是由壳体蛋白来决定的
9.原核细胞和真核细胞核糖体的沉降系数分别为70s和80s
10.70s由50s大亚基和30s小亚基组成，80s由60s大亚基和40s 小亚基
11.真核细胞亚显微水平的三大基本结构体系是生物膜系统、遗传信息表达系统和细胞骨架系统
12.SARS病毒是RNA病毒
13.逆转录病毒是一种单链RNA病毒
14.在细胞的信号转导中，第二信使主要有cAMP、cGMP、IP3、DG
遗传学重点
1.遗传学：是研究生物遗传和变异规律的学科
2.种质：指性细胞和产生性细胞的那些细胞
3.遗传学发展大事年表:1859年，达尔文发表《物种起源》，提出进
化论。1883，魏斯曼提出种质学说。1908，提出哈迪-温伯格平衡定律。1910，摩尔根证明基因位于染色体上，提出了基因连锁与交换的遗传学第三定律。1941，比德尔和他的老师泰特姆明确提出了“一个基因一种酶”的理论。
4.外显率：在特定环境中某显性基因在杂合的状态下，或某隐性基
因在纯合状态下，显示预期表型的个体比率，一般用%表示。
5.表现度:具有相同基因型的个体之间基因表达的变化程度
6.隐形上位：上位效应可以由一对隐性基因所引起，假设有隐性的
aa掩盖了显性的B基因的作用
7.显性上位：在上位效应中，起掩盖作用的一个显性基因，是另一
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的
第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白（ACP） 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT） 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是，电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是，其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是，递氢体是，限速酶是，胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制，促进脂肪动员的激素称，抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤，每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA，脱下的氢由和携带，进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成，并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体，是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是，递氢体是，它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于，内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是，其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中，胆碱可由食物提供，亦可由及在体内合成，胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、，和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是，由、及所构成。
生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学试题及答案（6） 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号：大中小 生物化学试题及答案（6） 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号：大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链，可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN或FAD作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD为____，存在于线粒体中的 SOD为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 一、概述 糖的概念：糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。糖的分类及其结构：根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类：单糖(monosacchride)、寡糖(oligosacchride)、多糖(polysacchride)、结合糖(glycoconjugate)。 糖的生理功能：1. 氧化供能；2、提供合成体内其他物质的原料；3、作为机体组织细胞的组成成分。 糖的消化吸收：消化部位：主要在小肠，少量在口腔。过 程：见课件。糖的吸收部位在小肠上段，吸收机制和吸收途径：见课件。 二、糖的无氧分解(糖酵解) 概念：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。 反应部位：胞浆。 反应过程：糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分 解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。具体过程见课件。 产能的方式：底物水平磷酸化 产能的数量：净生成A TP数量：从G开始2×2-2= 2ATP 从Gn开始2×2-1= 3ATP 调节：关键酶：①己糖激酶； ②6-磷酸果糖激酶-1； ③丙酮酸激酶。 调节方式：①别构调节； ②共价修饰调节。 生理意义：1、迅速提供能量。 2、是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。 3、是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。①无线粒体的细胞，如：红细胞；②代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞。 三、糖的有氧氧化 概念：糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。 反应部位：胞液及线粒体 反应过程： 第一阶段：酵解途径：葡萄糖→丙酮酸 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸→乙酰辅酶A 第三阶段：三羧酸循环； 第四阶段：氧化磷酸化。 有氧氧化的能量生成情况：38或36分子ATP 有氧氧化的生理意义：糖的有氧氧化是机体产能最主要的途 径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高。简言之，即“供能”。 有氧氧化的调节： 关键酶：①酵解途径：己糖激酶、丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1。
生物化学试题带答案． 一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D )
A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮 酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用
D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶一磷酸甘油脱氢酶3、E． 10、DNA二级结构模型是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋11、下列维生素中参与转氨基作用的是( D )
A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是( B )
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学基本内容 学习方法 生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。 1、选择好教材和参考书 目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本习题集：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学由郑集等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如北京大学王镜岩等编著的《生物化学》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如DonaldVoet编著的《FundamentalsofBiochemistry》和ChristopheK.Mathews编写的《Biochemistry》。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。 2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习 根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。 3、学会做笔记 首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。 4、懂得记忆法 学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall(需付小费的MTV厅)。 5、勤于动手，联系实际 这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。 5、充分利用网络资源
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸
一、名词解释 增色效应减色效应复性变性分子杂交DNA的熔解温度中心法则 基因岗崎片段复制子粘性末端限制性内切酶基因重组逆转录酶 二、写出下列缩写的中文名称 Ｔm polyA ＴψＣ ppｐA m7ＧcAmP IMP RNａｓe PＲPＰ 三、填空 １。在Watson-Crick DＮA结构模型中，连接糖和磷酸的是键;连接各核苷酸的是键；连接戊糖和碱基的是键,在两条单链之间搭桥的是键。 2．碱能水解RＮA,而不能水解DＮA,这是因为。 ３．tRNA的二级结构是,它的3’－端是 ,5'-端为。 4．核酸分子中含有和 ,所以对波长有强烈的吸收。 5．在核酸研究中，地衣酚用来测定，二苯胺经常用来测定 . 6。在DＮＡ螺旋结构中，A与T之间有对氢键，G与C之间有对氢键。 ７.维持DNA螺旋结构稳定的力包括、、 . ８．Watｓon-Crick DNA双螺旋每盘旋一圈有对核苷酸，高度为，直径约。 ９.DNA合成时,先由引物酶合成，再由在其3'-端合成DNA键,然后由切除引物并填补空隙,最后由连接成完整的链. １0．在ＤNA复制中, 可防止单链模板重新缔合和核酸酶的攻击。 １1．大肠杆菌DNA聚合酶Ⅲ的活性使之具有功能,极大提高了DNA复制的保真度。 12．引物酶与转录中的ＲNA聚合酶之间的差别在于它对不敏感，并可以为底物。 13.一个转录单位一般应包括序列、序列、序列。 １4．原核细胞中各种RNA是由同一种RNA聚合酶催化生成的，而真核细胞核基因的转录分别由种ＲＮＡ聚合酶催化,其中rRNA基因由转录，hnRNA基因由转录，各类小分子量ＲNA则是的产物. 1５．所有岗崎片段的延伸都是按方向进行的，每个岗崎片段是借助于连在它的端的一小段为引物而合成的。 16．DNA聚合酶Ⅰ的活性使其在DNA损伤修复和切除RNＡ引物中发挥作用。 17．真核生物mRNA的5′帽子结构通式是。 1８．在各种RNA中含稀有碱基最多. １9.Tm值高的DNA分子中的%含量高，Tm值低的DNＡ分子中的％含量高。 20。将双链ＤNA放置在ｐＨ２以下或pH12以上,其OD2６0，在同样条件下单链DＮA的OD26０ . ２1.将A、U、C和Ｇ四种核苷酸溶解在pＨ3。5的缓冲液中,从负极向正极进行电泳，跑得最快，跑得最慢. 2２．生物体内有些核苷酸的衍生物如、和可作辅酶。 23。三磷酸核苷酸是高能化合物，ATP参与，GTP为提供能量,ＵＴP参与，ＣTP与的合成有关。 24．同位素标记证明，嘌呤碱的N１来自，C2和Ｃ8来自，N3和N９来自，C4、C5和N７来自 ,C6来自，嘧啶碱的各种元素分别来自和。 2５．嘌呤核苷酸合成的初始产物是核苷酸,然后再转变为腺嘌呤核苷酸和。 ２6.嘧啶合成的起始物氨甲酰磷酸的合成需要作为氨的供体,尿素循环中的氨甲酰磷酸是由作为氨的供体，它们分别由氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ和Ⅱ催化，前者存在于内，后者存在于胞浆中。 27。mRNA前体的加工一般要经过、在５’端和在3’端三个步骤. 28。DNＡ复制和RＮＡ的合成都需要酶,在DNＡ复制中该酶的作用是。 29．新合成的mRNA前体分子的5’端和3’端存在的化学基团分别是和。 ３0．前导链的合成是的,其合成方向与复制叉移动的方向，后随链的合成是的，其合成方向与复制叉移动的方向. ３1.天然ＤNA的负超螺旋是由于DNA双螺旋中两条链引起的,为，手超螺旋,正超螺旋是由于DNA双螺旋中两条链引起的，为手超螺旋。 32．某DＮA片段的碱基顺序为GCTACＴAＡＧC，它的互补链顺序为。 33．一条单链（+)DNA的碱基组成为A21%，G29%，C２9％,T２１%，用DＮA聚合酶复制出互补链(-），然后用得到的双链DＮA作膜板，由RＮA聚合酶转录其中的(—）链,产物的碱基组成是 . 四、是非题 1．原核生物rRNA有23s、１6s、５ｓ三种. 2．真核生物rRNA有28s、18s、５s三种。 3．原核生物DNA是裸露的，真核生物DＮA是同蛋白质结合在一起的。 4．在酸性条件下DＮＡ分子上的嘌呤不稳定,易被水解下来。 5．维持ＤNＡ双螺旋结构的力主要是碱基堆积力。 6．核酸变性后,其粘度降低，260mm处的吸光值增高。 7．在pH3.5时，四种单核苷酸所带电荷是相同的。 8．假尿苷中的糖苷键是Ｃ-C键连接的. 9．一种生物所有体细胞的DNA,其碱基组成均是相同的，这个碱基组成可作为物质的特征。 10．放线菌素D转插到DＮＡ中，从而阻止了原核生物的RNA合成。 11．转录过程中，ＲNA聚合酶不需要和DNＡ结合。 12．DＮA聚合时,需要ATP水解，以供应能量. 13。DNA样品的Ｔｍ值与（Ｇ+C）%含量呈正相关，而增色效应的大小与（A+T）%含量呈正相关。 １4．构成RNA分子中局部双螺旋的两个片段也是反向平行的. １5。核糖上的N—糖苷键比2′—脱氧核糖上的N－糖苷键更易被酸水解. １6．一般而言，DNＡ分子的大小随生物进化而逐步增大。 17．复性后DNA分子中的两条链并不一定是变性之前该分子原先的两条链。 1８.逆转录酶催化RＮA指导的DNA合成不需要ＲNA引物。 19．已发现的DNA聚合酶只能把单体逐个加到引物3′-OH上，而不能引发ＤＮA的合成。 2０．RNA合成时，RNＡ聚合酶以3′→5′方向沿DNA的反意义链移动,催化RNA链按5′→３′方向增长。
生物化学知识点整理(总33 页) -CAL-FENGHAI.-(YICAI)-Company One1 -CAL-本页仅作为文档封面，使用请直接删除
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（ C ） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（ C ） A.被肝细胞氧化分解而使肝细胞获得能量 B.在肝细胞内水解 C.在肝细胞内合成VLDL并分泌入血 D.在肝内储存 E.转变为其它物质127.乳糜微粒中含量最多的组分是（ C ） A.脂肪酸 B.甘油三酯 C.磷脂酰胆碱 D.蛋白质 E.胆固醇129.载脂蛋白不具备的下列哪种功能（ C ） A.稳定脂蛋白结构 B.激活肝外脂蛋白脂肪酶 C.激活激素敏感性脂肪酶 D.激活卵磷脂胆固醇脂酰转移酶 E.激活肝脂肪酶 131.血浆脂蛋白中转运外源性脂肪的是（ A ） （内源） 136.高密度脂蛋白的主要功能是（ D ） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（ C ） A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（ B ） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂
二、多项选择题 203.下列物质中与脂肪消化吸收有关的是（ A D E ） A.胰脂酶 B.脂蛋白脂肪酶 C.激素敏感性脂肪酶 D.辅脂酶 E.胆酸 204.脂解激素是（ A B D E ） A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.促甲状腺素 E.甲状腺素 206.必需脂肪酸包括（ C D E ） A.油酸 B.软油酸 C.亚油酸 D.亚麻酸 E.花生四烯酸208.脂肪酸氧化产生乙酰CoA，不参与下列哪些代谢（ A E ） A.合成葡萄糖 B.再合成脂肪酸 C.合成酮体 D.合成胆固醇 E.参与鸟氨酸循环 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ A C E ） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA 217.胆固醇在体内可以转变为（ B D E ） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ A B E ） A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐222.脂蛋白的结构是（ A B C D E ） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面、VLDL主要以甘油三酯为核心、HDL主要的胆固醇酯为核心
一、名词解释（每题2分，共20分） 1、同工酶 2、酶活性中心 3、蛋白质等电点 4、底物水平磷酸化 5、葡萄糖异生作用 6、磷氧比(P/O) 7、呼吸链 8、增色效应 9、启动子 10、半保留复制 二、判断题（每题1分，共10分） ( ) 1、蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，不涉及肽键的断裂。 ( ) 2、K m是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。 ( ) 3、酶活性部位的基团都是必需基团；且必需基团一定在活性部位上。 ( ) 4、底物水平磷酸化、氧化磷酸化都需要氧的参与。 ( ) 5、竞争性抑制作用引起酶促反应动力学变化是Km变大，Vmax不变。( )6、脂肪酸从头合成途径的最终产物是棕榈酸（C15H31COOH）。 ( )7、DNA的T m值随（A+T）/（G+C）比值的增加而减少。 ( ) 8、原核细胞和真核细胞中许多mRNA都是多顺反子转录产物。 ( ) 9、原核细胞RNA生物合成中，RNA链的延长是由RNA聚合酶全酶催化的。 ( ) 10、考马斯亮蓝染料与蛋白质（多肽）结合后形成颜色化合物，在534nm 波长下具有最大吸收光。
三、选择题（每题1分，共10分） ( ) 1、Watson和Crlick的DNA双股螺旋中，螺旋每上升一圈的碱基对和距离分别是： A. 11bp， 2.8nm B. 10bp， 3.4nm C. 9.3bp， 3.1nm D. 12bp， 4.5nm ( ) 2、哪一种情况可用增加底物浓度的方法减轻抑制程度： A. 不可逆抑制作用 B. 非竞争性可逆抑制作用 C. 竞争性可逆抑制作用 D. 反竞争性可逆抑制作用 ( ) 3、米氏动力学的酶促反应中，当底物浓度（[S]）等于3倍Km时，反应速度等于最大反应速度的百分数（%）为： A. 25％ B. 50％ C. 75％ D. 100％ ( ) 4、TCA循环中发生底物水平磷酸化的化合物是： A. α-酮戊二酸 B. 琥珀酸 C. 琥珀酰CoA D. 苹果酸 ( ) 5、在有氧条件下，线粒体内下述反应中能产生FADH2步骤是： A. 琥珀酸→延胡索酸 B. 异柠檬酸→α-酮戊二酸 C. α-戊二酸→琥珀酰CoA D. 苹果酸→草酰乙酸 ( ) 6. 呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是： A. c1→b→c→aa3→O2 B. c→c1→b→aa3→O2 C. c1→c→b→aa3→O2 D. b→c1→c→aa3→O2 ( ) 7、逆转录酶不具备下列何种功能： A. DNA指导的DNA聚合酶 B. 核糖核酸酶H C. RNA指导的DNA聚合酶 D. 核酸内切酶 ( ) 8、含有稀有碱基比例较多的核酸是： A. 胞核DNA B. rRNA C. tRNA D. mRNA