FLUENT中文手册（简化版） 本手册介绍FLUENT的使用方法，并附带了相关的算例。下面是本教程各部分各章节的简略概括。 第一部分： ?开始使用：描述了FLUENT的计算能力以及它与其它程序的接口。介绍了如何对具体的应用选择适当的解形式，并且概述了问题解决的大致步骤。在本章中给出了一个简单的算例。 ?使用界面：描述用户界面、文本界面以及在线帮助的使用方法，还有远程处理与批处理的一些方法。?读写文件：描述了FLUENT可以读写的文件以及硬拷贝文件。 ?单位系统：描述了如何使用FLUENT所提供的标准与自定义单位系统。 ?使用网格：描述了各种计算网格来源，并解释了如何获取关于网格的诊断信息，以及通过尺度化（scale）、分区（partition）等方法对网格的修改。还描述了非一致（nonconformal）网格的使用. ?边界条件：描述了FLUENT所提供的各种类型边界条件和源项，如何使用它们，如何定义它们等 ?物理特性：描述了如何定义流体的物理特性与方程。FLUENT采用这些信息来处理你的输入信息。 第二部分： ?基本物理模型：描述了计算流动和传热所用的物理模型（包括自然对流、周期流、热传导、swirling、旋转流、可压流、无粘流以及时间相关流）及其使用方法，还有自定义标量的信息。 ?湍流模型：描述了FLUENT的湍流模型以及使用条件。 ?辐射模型：描述了FLUENT的热辐射模型以及使用条件。 ?化学组分输运和反应流：描述了化学组分输运和反应流的模型及其使用方法，并详细叙述了prePDF 的使用方法。 ?污染形成模型：描述了NOx和烟尘的形成的模型，以及这些模型的使用方法。 第三部分： ?相变模拟：描述了FLUENT的相变模型及其使用方法。 ?离散相变模型：描述了FLUENT的离散相变模型及其使用方法。 ?多相流模型：描述了FLUENT的多相流模型及其使用方法。 ?移动坐标系下的流动：描述单一旋转坐标系、多重移动坐标系、以及滑动网格的使用方法。 ?解法器（solver）的使用：描述了如何使用FLUENT的解法器。 ?网格适应：描述了如何优化网格以适应计算需求。 第四部分： ?显示和报告数据界面的创建：本章描述了explains how to create surfaces in the domain on which you can examine FLUENT solution data ?图形和可视化：本章描述了检验FLUENT解的图形工具 ?Alphanumeric Reporting：本章描述了如何获取流动、力、表面积分以及其它解的数据。 ?流场函数的定义：本章描述了如何定义FLUENT面板内出现的变量选择下拉菜单中的流动变量，并且告诉我们如何创建自己的自定义流场函数。 ?并行处理：本章描述了FLUENT的并行处理特点以及使用方法 ?自定义函数：本章描述了如何通过用户定义边界条件，物理性质函数来形成自己的FLUENT软件。 如何使用该手册 对于初学者，建议从阅读“开始”这一章起步。 对于有经验的使用者，有三种不同的方法供你使用该手册：按照特定程序的步骤从按程序顺序排列的目录列表和主题列表中查找相关资料；从命令索引查找特定的面板和文本命令的使用方法；从分类索引查找特定类别信息（在线帮助中没有此类索引，只能在印刷手册中找到它）。 什么时候使用Support Engineer：Support Engineer能帮你计划CFD模拟工程并解决在使用FLUENT 中所遇到的困难。在遇到困难时我们建议你使用Support Engineer。但是在使用之前有以下几个注意事项：●仔细阅读手册中关于你使用并产生问题的命令的信息 ●回忆导致你产生问题的每一步 ●如果可能的话，请记下所出现的错误信息 ●对于特别困难的问题，保存FLUENT出现问题时的日志以及手稿。在解决问题时，它是最好的资源。
生物化学简明教程 (第四版) 习题及答案 目录 1 绪论.............................................. ３２蛋白质化学5? 3 核酸.............................................. ９ 4 糖类的结构与功能 ................................ １５ 5 脂类化合物和生物膜2?０ 6 酶 (27) 7 维生素37? ８新陈代谢总论与生物氧化 .......................... ４2 9 糖代谢4?７ １0 脂质的代谢 (51) 11 蛋白质分解和氨基酸代谢5?４ 12 核苷酸代谢 ....................... 错误!未定义书签。1３DNA的生物合成?６２ 1４ RNA的生物合成67? １5 蛋白质的生物合成?７4 16 物质代谢的调节控制?７７
? １ 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答：生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; （2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； (４）生物体新陈代谢的调节与控制。 ２.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 ３．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等６种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—ＮH 2)、羟基（—O Ｈ）、羰基(C O ）、羧基（—C ＯOH)、巯基（—SH)、磷酸基(—PO ４ )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同 类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是2０种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, ５′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向
[初学入门]ArcGIS中Python脚本的使用 By：飞天小猪 目录 写在前面的话 (2) 前言 (2) 一、PYTHON语言基础 (3) 1数学运算符 (3) 2字符串操作 (4) 3模块的使用（M ODULES） (5) 4使用DEF构建函数 (6) 5流程控制结构：I F，W HILE，F OR (7) 6简单输入和输出 (9) 二、ARCGIS&PYTHON (10) 1如何创建地理处理对象（GEOPROCESSOR OBJECT） (10) 2获取地理处理帮助 (11) 2.1举例：如何使用Geoprocessor Programming Model中的Lists (11) 3使用地理处理工具——T OOLBOXES和A LIASES (12) 4在建模中使用脚本（S CRIPTS IN M ODEL B UILDER） (13) 5在P YTHON W IN里调试地理处理脚本 (19) 5.1 调试选择和消息 (20) 5.2PythonWin的调试工具 (21) 5.3地理处理工具举例 (22) 6使用描述（D ESCRIBE）和存在（E XISTS）获取数据信息 (22) 6.1描述 (23) 6.2存在（Exists） (24) 6.3在循环中使用描述和存在 (24) 7在P YTHON脚本中使用地图代数（M AP A LGEBRA） (27) 8数据管理和指针（D ATA M ANAGEMENT AND C URSORS） (28) 8.1数据管理（Data Management） (28) 8.2指针（Cursors） (29) 附录1：地理处理脚本中输入&输出方法指南 (32) 附录2：其他 (33)
1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（— OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。（2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ② 还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。③ 羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量（摩尔数）与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C ―末端氨基酸序列。2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？解答： （1）血红蛋白： 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量 （2）酶： 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为：1.65%:2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？ （1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0； （2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0； （3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
第一章快速改造：基础知识 1.2交互式解释器 在IDLE编辑器，在提示符后输入help然后按回车；也可以按下F1获得有关IDLE的帮助信息 1.4数字和表达式 1/2返回0，整除除法；1.0/2返回0.5，用一个或者多个包含小数点的数字参与计算。另外改变除法的执行方式：from_future_import division //可以实现整除，1.0//2.0返回0.0 %取余数；**幂运算； >>> 1/2
>>> 1.0/2 0.5 >>> 1.0//2.0 0.0 >>> 10%3 1 >>> 9**(1/2) 1 >>> 9**(1.0/2) 3.0 >>> 2.75%0.5 0.25 >>> -9%4 3 >>> -3%2 1 >>> -3/2 -2 1.4.1长整数 普通整数不能大于2147483647也不能小于-2147483648，若更大的数，可以使用长整数。长整数结尾有个L，理论上小写也可以，不过为了便于识别，尽可能用大写。
1.4.2十六进制和八进制 0XAF返回175 ，十六进制； 010返回8，八进制 >>> 0xAF 175 >>> 010 8 1.5变量 包含字母、数字和下划线。首字母不能是数字开头。 1.8函数 Pow计算乘方：pow（2,3），2**3均返回8；pow等标准函数称为内建函数。 Abs(-10)求绝对值，返回10；round（1.0/2.0）返回1.0，把浮点数四舍五入为最接近的整数值。 >>> pow(2,3) 8 >>> 2**3 8 >>> abs(-10) 10 >>> round(1.0/2.0) 1.0
《生物化学简明教程》附带的习题答案 （一）用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？ 解答：（1）N-末端测定法：常采用2，4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 （2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 （二）何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答：蛋白质的变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变的作用。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①生物学活性消失②理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。 蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。 （三）一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。 解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm。 （五）如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4 × 109个碱基对。试计算人体DNA 的总长度是多少？是太阳―地球之间距离(2.2 × 109 km)的多少倍？已知双链DNA每1000个核苷酸重1 ×10-18g，求人体DNA的总质量。 解答：每个体细胞的DNA的总长度为：6.4 × 109 × 0.34nm = 2.176 × 109 nm = 2.176m，人体内所有体细胞的DNA的总长度为：2.176m×1014 = 2.176×1011km，这个长度与太阳―地球之间距离（2.2×109 km）相比为：2.176 × 1011/2.2 × 109 = 99倍，每个核苷酸重1 × 10-18g/1000 = 10-21g，所以，总DNA 6.4 × 1023 × 10-21 = 6.4 × 102 = 640g。 （六）如何看待RNA功能的多样性?它的核心作用是什么? 解答：RNA的功能主要有: ①控制蛋白质合成 ②作用于RNA转录后加工与修饰 ③参与细胞功能的调节 ④生物催化与其他细胞持家功能 ⑤遗传信息的加工 ⑥可能是生物进化时比蛋白质和DNA更早出现的生物大分子。 其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。 （七）什么是DNA变性？DNA变性后理化性质有何变化？ 解答：DNA双链转化成单链的过程称变性。 DNA变性后的理化性质变化主要有：
1、氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上 2、等电点：使氨基酸分子处于兼性离子状态，即分子的所带静电荷为零，在电场中不发生迁移的pH值。等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了 3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物 4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 （ 17 应 18 19 21 22 23 24 25，辅基：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合 26、变旋现象：葡萄糖在水溶液中出现旋光度变化的现象。 27、糖苷键：单糖的半缩醛上羟基与非糖物质的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键称为糖苷键 29、生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。 30、呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子，而生成水的全部体系称为呼吸链。
31、氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。 32、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（P／O）。如NADH 的磷氧比值是3，FADH2 的磷氧比值是2。 33、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键的中间产物，通过酶的作用使ADP生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。 电子传递磷酸化：当电子从NADP或FADH2经过电子传递体系（呼吸链），传递给氧形成水时，同时伴有ADP磷酸化为ATP，这一全过程称为电子传递磷酸化。 34、变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节 35、糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 36、糖酵解：葡萄糖在人体组织中，经无氧分解生成乳酸的过程，和酵母菌使葡萄糖生醇发酵的过程基本相同。称为糖酵解 37糖可分为：（1）单糖：不能被水解成更小分子的糖。（2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。（3）多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 1、什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？ 答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化： （1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解 2、蛋白质有哪些重要功能 答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。 3、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 按Watson-Crick 模型，DNA 的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10 对碱基组成；碱基按A=T，G=C 配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。 4、在稳定的DNA 因素： 答：在稳定的DNA 双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。还有疏水核心和环境中的正离子。 5、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专
Fluent 使用步骤指南（新手参考） 步骤一：网格 1．读入网格（*.Msh） File → Read → Case 读入网格后，在窗口显示进程 2．检查网格 Grid → Check' Fluent对网格进行多种检查，并显示结果。注意最小容积，确保最小容积值为正。 3．显示网格 Display → Grid ①以默认格式显示网格 可以用鼠标右键检查边界区域、数量、名称、类型将在窗口显示，本操作对于同样类型的多个区域情况非常有用，以便快速区别它们。4．网格显示操作 Display →Views （a）在Mirror Planes面板下，axis （b）点击Apply,将显示整个网格 （c）点击Auto scale, 自动调整比例，并放在视窗中间 （d）点击Camera,调整目标物体位置 （e）用鼠标左键拖动指标钟，使目标位置为正 （f）点击Apply，并关闭Camera Parameters 和Views窗口
步骤二：模型 1. 定义瞬时、轴对称模型 Define → models→ Solver （a）保留默认的，Segregated解法设置，该项设置，在多相计算时使用。 （b）在Space面板下,选择Axisymmetric; （c）在Time面板下，选择Unsteady 2. 采用欧拉多相模型 Define→ Models→ Multiphase （a）选择Eulerian作为模型 （b）如果两相速度差较大，则需解滑移速度方程 （c）如果Body force比粘性力和对流力大得多，则需选择implicit body force 通过考虑压力梯度和体力，加快收敛 （d）保留设置不变 3. 采用K-ε湍流模型（采用标准壁面函数） Define → Models → Viscous (a) 选择K-ε ( 2 eqn 模型) (b) 保留Near wall Treatment面板下的Standard Wall Function 设置 (c)在K-ε Multiphase Model面板下，采用Dispersed模型，dispersed湍流模型在一相为连续相，而材料密度较大情况下采用，而且Stocks数远小于1，颗粒动能意义不大。
第一章Fluent 软件的介绍 fluent 软件的组成： 软件功能介绍： GAMBIT 专用的CFD 前置处理器(几何/网格生成) Fluent4.5 基于结构化网格的通用CFD 求解器 Fluent6.0 基于非结构化网格的通用CFD 求解器 Fidap 基于有限元方法的通用CFD 求解器 Polyflow 针对粘弹性流动的专用CFD 求解器 Mixsim 针对搅拌混合问题的专用CFD 软件 Icepak 专用的热控分析CFD 软件 软件安装步骤： 前 处 理 gambit 软 件 Fluent6.0 Fluent5.5&4.5 Fidap Polyflow Mixsim Icepack 通用软件 专用软件
step 1: 首先安装exceed软件，推荐是exceed6.2版本，再装exceed3d,按提示步骤完成即可，提问设定密码等，可忽略或随便填写。 step 2: 点击gambit文件夹的setup.exe，按步骤安装； step 3: FLUENT和GAMBIT需要把相应license.dat文件拷贝到FLUENT.INC/license目录下； step 4：安装完之后，把x:\FLUENT.INC\ntbin\ntx86\gambit.exe命令符拖到桌面（x为安装的盘符）； step 5: 点击fluent源文件夹的setup.exe，按步骤安装； step 6: 从程序里找到fluent应用程序，发到桌面上。 注：安装可能出现的几个问题： 1.出错信息“unable find/open license.dat"，第三步没执行； 2.gambit在使用过程中出现非正常退出时可能会产生*.lok文件，下次使用不能打开该工作文件时，进入x:\FLUENT.INC\ntbin\ntx86\，把*.lok文件删除即可； 3.安装好FLUENT和GAMBIT最好设置一下用户默认路径，推荐设置办法，在非系统分区建一个目录，如d:\users a）win2k用户在控制面板－用户和密码－高级－高级，在使用fluent用户的配置文件 修改本地路径为d:\users，重起到该用户运行命令提示符，检查用户路径是否修改； b）xp用户，把命令提示符发送到桌面快捷方式，右键单击命令提示符快捷方式在快捷方式－起始位置加入D:\users,重起检查。 几种主要文件形式： jou文件-日志文档，可以编辑运行； dbs文件-gambit工作文件； msh文件-从gambit输出得网格文件； cas文件-经fluent定义后的文件； dat文件-经fluent计算数据结果文件。 第二章专用的CFD前置处理器——Gambit GAMBIT软件是面向CFD的前处理器软件，它包含全面的几何建模能力和功能强大的网格划分工具，可以划分出包含边界层等CFD特殊要求的高质量的网格。GAMBIT可以生成FLUENT5、FLUENT4.5、FIDAP、POL YFLOW等求解器所需要的网格。Gambit软件将功能强大的几何建模能力和灵活易用的网格生成技术集成在一起。使用Gambit软件，将大大减小CFD应用过程中，建立几何模型和流场和划分网格所需要的时间。用户可以直接使用Gambit软件建立复杂的实体模型，也可以从主流的CAD/CAE系统中直接读入数据。Gambit软件高度自动化，所生成的网格可以是非结构化的，也可以是多种类型组成的混合网格。 一. Gambit图形用户界面：
Python基础入门教程 你可能已经听说过很多种流行编程语言，比如非常难学的C语言，非常流行的Java语言，适合初学者的Basic语言，适合网页编程的JavaScript语言，那么你知道Python是一种怎样的计算机程序设计语言吗？下面应广大读者需求，给大家呈上一篇Python基础入门教程的文章。 Python 是由Guido van Rossum 在八十年代末和九十年代初，在荷兰国家数学和计算机科学研究所设计出来的。 Python 本身也是由诸多其他语言发展而来的,这包括ABC、Modula-3、C、C++、Algol-68、SmallTalk、Unix shell 和其他的脚本语言等等。 像Perl 语言一样，Python 源代码同样遵循GPL(GNU General Public License)协议。 现在Python 是由一个核心开发团队在维护，Guido van Rossum 仍然占据着至关重要的作用，指导其进展。 Python 特点
? 1.易于学习：Python有相对较少的关键字，结构简单，和一个明确定义的语法，学习起来更加简单。 ? 2.易于阅读：Python代码定义的更清晰。 ? 3.易于维护：Python的成功在于它的源代码是相当容易维护的。 ? 4.一个广泛的标准库：Python的最大的优势之一是丰富的库，跨平台的，在UNIX，Windows和Macintosh兼容很好。 ? 5.互动模式：互动模式的支持，您可以从终端输入执行代码并获得结果的语言，互动的测试和调试代码片断。 ? 6.可移植：基于其开放源代码的特性，Python已经被移植（也就是使其工作）到许多平台。 ?7.可扩展：如果你需要一段运行很快的关键代码，或者是想要编写一些不愿开放的算法，你可以使用C或C++完成那部分程序，然后从你的Python程序中调用。 ?8.数据库：Python提供所有主要的商业数据库的接口。 ?9.GUI编程：Python支持GUI可以创建和移植到许多系统调用。 ?10.可嵌入: 你可以将Python嵌入到C/C++程序，让你的程序的用户获得"脚本化"的能力。
15 蛋白质的生物合成 1．一个编码蛋白质的基因，由于插入一段4个核苷酸序列而被破坏的功能，是否可被一个核苷酸的缺失所恢复解释原因。 解答：一个编码蛋白质的基因，如果插入4个核苷酸序列，就会发生移码突变，即从插入处开始此蛋白质的氨基酸顺序都发生了变化，导致此蛋白质功能的丧失。但如果在此插入段相邻处缺失一个核苷酸，此蛋白质仅在插入处的几个氨基酸发生了改变，如果此变异不是蛋白质发挥功能必需的部位，那么此蛋白质可能恢复其功能。 2．一个双螺旋DNA片段的模板链含有顺序： 5'GTTAACACCCCTGACTTCGCGCCGTCG 3' (a)写出从这条链转录产生的mRNA的碱基顺序； (b)从(a)中的mRNA的5-末端开始翻译产生的肽链的氨基酸顺序是什么（参考密码表） (c)合成此多肽需消耗多少ATP 解答：（a）转录产生mRNA的碱基顺序为： 5-CGACGGCGCGAAGUCAGGGGUGUUAAC-3 (b) Arg-Arg-Arg-Glu-Val-Arg-Gly-Val-Lys（不考虑起始密码和终止密码） (c) 在蛋白质合成过程中，每个氨基酸活化消耗2个高能键（ATP→AMP），进位和转肽各需要1个GTP，每往肽链中加入1个氨基酸要消耗4个ATP，所以以上肽链合成需要9×4=36个ATP （不考虑起始和终止）。 3．原核生物是如何区分AUG是起始密码还是多肽链内部Met的密码的 解答：原核生物在起始密码上游约10个核苷酸处(即-10区)通常有一段富含嘌呤的序列，称为SD序列（Shine-Dalgain sequence）。SD序列可以与小亚基16S rRNA 3′-末端的序列互补，使mRNA与小亚基结合，使得核糖体能够识别正确的起始密码AUG。而多肽链内部Met的密码前没有SD序列。 4．原核生物蛋白质合成体系由哪些物质组成各起什么作用 解答：原核生物蛋白质合成体系的物质组成和作用。详见。 5．简述蛋白质合成的起始、延长和终止过程。 解答：详见15.2.3，，。 6．试比较原核生物与真核生物在蛋白质合成上的差异。 解答：（1）原核生物转录和翻译同步进行，真核生物转录产物要加工后才进行翻译。 （2）原核生物核糖体为70S，由50S与30S两个亚基组成；真核生物核糖体为80S，由60S与40S两个亚基组成。 （3）原核生物的蛋白质合成起始于甲酰甲硫氨酸，需起始因子IF-1、IF-2、 IF-3及GTP、Mg2+参加。真核生物的蛋白质合成起始于甲硫氨酸，起始因子为 eIF-1、eIF-2、eIF-3、
Category类别Variable变量 表1：物种，反应，pdf,预混和燃烧的列表 1、Species...物种 Massfractionofspecies-n(sp,pdf,orppmx;nv)n种质量分率 Molefractionofspecies-n(sp,pdf,orppmx)n种摩尔分数 Concentrationofspecies-n(sp,pdf,orppmx)n种浓度 LamDiffCoefofspecies-n(sp,dil)n种LamDiff系数 EffDiffCoefofspecies-n(t,sp,dil)n种EffDiff系数 ThermalDiffCoefofspecies-n(sp)n种热量Diff系数 Enthalpyofspecies-n(sp)n种焓 species-nSourceTerm(rc,cpl)n种SourceTerm SurfaceDepositionRateofspecies-n(sr)n种表面沉积率 RelativeHumidity(sp,pdf,orppmx;h2o)相对湿度 TimeStepScale(sp,stcm) FineScaleMassfractionofspecies-n(edc)n种精密标度质量分率FineScaleTransferRate(edc)精密标度传输率 1-FineScaleVolumeFraction(edc)精密标度体积分率 2、Reactions...反应 RateofReaction-n(rc)n反应速度 ArrheniusRateofReaction-n(rc)n反应阿伦纽斯速度 TurbulentRateofReaction-n(rc,t)n反应湍流速度 3、Pdf... MeanMixtureFraction(pdforppmx;nv)平均混合分数 SecondaryMeanMixtureFraction(pdforppmx;nv)二级平均混合分数MixtureFractionVariance(pdforppmx;nv)平均混合分数变量
生物化学简明教程（第四版)课后习题
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２蛋白质化学 １.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答:（1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNＦＢ或FＤNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB）反应(Sａngeｒ反应)，生成ＤNP―多肽或DNＰ―蛋白质。由于ＤNＦB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNＰ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ②丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS―Ｃl)反应生成DＮＳ―多肽或DNS―蛋白质。由于DＮS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质ＤNＳ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③苯异硫氰酸脂(ＰITＣ或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITＣ）反应(Eｄman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N―末端的PTC―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N端残基序列。 （2)Ｃ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。 ③羧肽酶法：是一类肽链外切酶,专一的从肽链的Ｃ―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C―末端氨基酸序列。 2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸２.４8%，问其最低相对分子质量是多少？ 解答: （1）血红蛋白:
生物化学简明教程最精简重点 一、名词解释 增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加30%~40%的现象。 减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低 一碳单位：指具有一个碳原子的基团。 生物化学：研究生物体组成及变化规律的基础学科 Tm值：即溶解温度，即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度 酶活性部位：在整个酶分子中，参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基 ] 氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用 呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧化分子，并与之结合生成水的全部体系 糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程 底物磷酸化：直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型 脂类：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子 β-氧化：脂肪酸氧化是发生在β原子上的，逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下，即β-氧化 氨基酸代谢库：体内氨基酸的总量 从头合成途径:不经过碱基，核苷的中间阶段的途径 / 补救途径：利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸 半保留复制：DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链，由此产生的子代DNA的一条链来自亲代，另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链 不对称转录：一、指双链DNA只有一股单链用作模板；二，指同一单链上可以交错出现模板链和编码链 前导链：复制时，DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿5’至3”方向连续合成的一条链 后随链：在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动方向相反的方向，沿5’至3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链 密码子：mRNA上所含A,,C决定一个氨基酸的相邻的三个碱基 反密码子：指tRNA上的一端的三个碱基排列顺序 起始密码子：特定起始点的密码子(AUG) ] 终止密码子：mRNA中终止蛋白质合成的密码子（UAG,UAA,UGA） 二，蛋白质 1，两性离子：指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子, 2，等电点（PI）：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的-NH3+，-COO-解离度完全相等，此时溶液的PH。 PI>PH时，氨基酸向阴极移动;反之，向阴极移动 3，氨基酸与水合茚三酮反应特征：脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质 4，与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应：生成的2,4-二硝基苯氨基酸呈黄色。通过提取后进一步鉴定，可鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸，此法称为Sanger法 5，与异硫氰酸苯酯反应（Edman反应）：此反应可测定出多肽链N端的氨基酸排列顺序 6，蛋白质结构：一级结构：多肽链中的氨基酸序列。二级结构：多肽链有一定周期性的，由氢键维持的局
fluent 操作界面中英文对照 Grid 网格 Read 读取文件：scheme 方案 journal 日志 profile 外形 Write 保存文件 Import ：进入另一个运算程序 Interpolate ：窜改，插入 Hardcopy ： 复制， Batch options 一组选项 Save layout 保存设计 Check 检查 Info 报告：size 尺寸 ；memory usage 内存使用情况；zones 区域 ；partitions 划分存储区 Polyhedral 多面体：Convert domain 变换范围 Convert skewed cells 变换倾斜的单元 Merge 合并 Separate 分割 Fuse (Merge 的意思是将具有相同条件的边界合并成一个;Fuse 将两个网格完全贴合的边界融合成内部(interior)来处理，比如叶轮机中，计算多个叶片时，只需生成一个叶片通道网格，其他通过复制后，将重合的周期边界Fuse 掉就行了。注意两个命令均为不可逆操作，在进行操作时注意保存case) Zone 区域： append case file 添加case 文档 Replace 取代；delete 删除；deactivate 使复位； Surface mesh 表面网孔 Reordr 追加，添加：Domain 范围；zones 区域； Print bandwidth 打印 Scale 单位变换 Translate 转化 Rotate 旋转 smooth/swap 光滑/交换
Define Models 模型：solver 解算器 Pressure based 基于压力 Density based 基于密度