蛋白质代谢功能检测临床意义每日一练(2015.12.16)
一、单项选择题（每小题均有1个正确答案，请从每小题的备选答案中选出你认为正确的答案，在答题卡相应位置上用2B铅笔填涂相应答案代码。每小题所有答案选择正确的得分；不答、错答、漏答均不得分。答案写在试题卷上无效。）
1、面颊部开放性损伤后20小时就诊，局部处理应( )
A.伤口不清创，换药
B.清创后不予缝合
C.清创后延期缝合
D.清创后一期缝合
E.以上都不对
2、小而深的伤口多见于
A.刺伤
B.切割伤
C.擦伤
D.撕脱伤
E.裂伤
3、体重50kg的成人，烧伤面积：Ⅰ°10%，Ⅱ°30%，Ⅲ°20% ，伤后第一天的前8小时应补晶体和胶体液的总量为( )
A.1775m1
B.1975m1
C.1875ml
D.2975ml
E.3175ml
4、关于暴露疗法对病室要求正确的说法是( )
A.病室温度以28～32℃为宜，相对湿度70%左右
B.病室温度以28～32℃宜，相对湿度40%左右
C.病室温度以18～22℃为宜，相对湿度40%左右
D.病室温度以18～32℃为宜，相对湿度30%左右
E.病室温度以18～22℃为宜，相对湿度70%左右
5、大面积烧伤休克期病人出现烦躁，多由于( )
A.疼痛
B.烧伤创面脓毒症
C.血容量不足
D.心理因素
E.中枢神经病变
6、体重50kg的成人，烧伤面积：Ⅰ°10%，Ⅱ°30%，Ⅲ°20% ，伤后第一天的前8小时应补晶体和胶体液的总量为( )
A.1775m1
B.1975m1
C.1875ml
D.2975ml
E.3175ml
7、创伤急救中，首先应( )
A.解除窒息
B.抗休克
C.控制软组织渗血
D.固定骨折
E.包扎伤口
8、竹叶青蛇咬伤后局部主要表现( )
A.无明显炎症反应
B.轻微刺痛
C.麻木感
D.红肿、疼痛剧烈
E.肌抽搐
9、下列哪项不属于闭合性损伤( )
A.挫伤
B.扭伤
C.裂伤
D.挤压伤
E.爆震性
10、成人体重50kg，头、颈部、胸、腹、会阴及双上肢均为Ⅱ°烧伤，伤后第1个24小时补胶体液的量为
A.1225ml
B.1425ml
C.1625ml
D.1825ml
E.2025ml
11、严重烧伤病人死亡的主要原因是( )
A.低血容量休克
B.感染
C.肾衰
D.呼衰
E.高钾血症
12、上肢出血应用止血带时不应捆扎在( )
A.上臂上1/3
B.上臂中上1/3
C.上臂中1/3
D.上臂中下1/3
E.上臂下1/3
13、竹叶青蛇咬伤后局部主要表现( )
A.无明显炎症反应
B.轻微刺痛
C.麻木感
D.红肿、疼痛剧烈
E.肌抽搐
14、损伤的护理诊断，下述哪项不正确( )
A.疼痛
B.体液不足
C.潜在并发症
D.低钾
E.恐惧
15、浅部软组织挫伤，何时可改用热敷( )
A.6小时
B.12小时
C.18 小时
D.24 小时
E.32小时
16、预防狂犬病的主动免疫应注射
A.狂犬病疫苗
B.破伤风抗毒素
C.抗狂犬病血清
D.狂犬病免疫球蛋白
E.抗生素
17、5%
D.3%
E.5%
18、浅Ⅱ度烧伤的深度是
A.深至皮肤角质层
B.达真皮深层
C.深至皮肤生发层
D.皮下组织浅层
E.达真皮浅层，部分生发层健在
19、女性，双手、双前臂、右上臂和前胸有3手掌面积的烫伤，创面可见较大水疱疱壁较薄，疼痛较剧。此病人的烧伤深度为( )
A.浅Ⅱo及深Ⅱo
B.Ⅲo
C.浅Ⅱo
D.Ⅱo
E.深Ⅱo及Ⅲo
20、止血带止血应每隔1h放松( )
A.1-2min
B.3-4min
C.5-6min
D.7-8min
E.10min
21、男性，18岁，头部被菜刀砍伤已2天余，伤口6cm，裂开，脓性分泌物较多。处理方法是
A.彻底清创并缝合
B.清创处理伤口不缝合
C.控制感染，定期更换敷料
D.清创、缝合并放置引流
E.清创、湿敷、包扎
22、女性，双手、双前臂、右上臂和前胸有3手掌面积的烫伤，创面可见较大水疱疱壁较薄，疼痛较剧。此病人的烧伤深度为( )
A.浅Ⅱo及深Ⅱo
B.Ⅲo
C.浅Ⅱo
D.Ⅱo
E.深Ⅱo及Ⅲo
23、损伤后最常见的并发症是( )
A.感染
B.休克
C.急性肾功能衰竭
D.应激性溃疡
E.压疮
24、浅Ⅱ度烧伤的深度是
A.深至皮肤角质层
B.达真皮深层
C.深至皮肤生发层
D.皮下组织浅层
E.达真皮浅层，部分生发层健在
25、关于清创术哪项有错( )
A.一般在伤后6-8h内进行
B.清除污物，切除失活组织，彻底止血
C.对伤后12h以内伤口，经彻底清创，可一期缝合
D.对颜面部创伤口，超过24h，不考虑清创缝合
E.对污染重的伤口，清创后可延期缝合
26、按急救顺序对机械性损伤患者最先采取的措施是( )
A.重点检查
B.抢救生命
C.包扎伤口
D.输血、止血
E.固定和搬运
27、Ⅲ度烧伤，烧伤深度达( )
A.表皮层
B.表皮与真皮交界处
C.真皮浅层
D.真皮浅层
E.皮肤全层及皮下组织
28、挤压综合征主要合并
A.呼吸困难
B.休克
C.心力衰竭
D.肾功能衰竭
E.昏迷
29、创伤急救中，首先应( )
A.解除窒息
B.抗休克
C.控制软组织渗血
D.固定骨折
E.包扎伤口
30、开放性损伤的主要特点
A.疼痛
B.肿胀
C.伤口
D.出血
E.功能障碍
31、重度烧伤后补液，晶、胶液体的比例正确的是( )
A.一般为l：l
B.一般为l：
32、浅部软组织挫伤，何时可改用热敷( )
A.6小时
B.12小时
C.18 小时
D.24 小时
E.32小时
33、不属于化学性损伤的是( )
A.强酸
B.强碱
C.毒气
D.昆虫咬伤
E.磷烧伤
34、女性，35岁，双上肢烧伤后急诊人院。主诉：患处疼痛较为迟钝，但拔毛时有疼痛感。体检：双上肢布满小水疱，疱皮较厚。估计烧伤深度和预后时下列哪项有错( )
A.Ⅰo烧伤愈后无瘢痕
B.Ⅲo烧伤愈合后有挛缩
C.浅Ⅱo烧伤如无感染不留
D.深Ⅱo烧伤可产生瘢痕
E.深Ⅱo烧伤仅有色素痕迹
35、下列哪项不属于闭合性损伤( )
A.挫伤
B.扭伤
C.裂伤
D.挤压伤
E.爆震性
36、体重50kg的成人，烧伤面积：Ⅰ°10%，Ⅱ°30%，Ⅲ°20% ，伤后第一天的前8小时应补晶体和胶体液的总量为( )
A.1775m1
B.1975m1
C.1875ml
D.2975ml
E.3175ml
37、受伤皮肤与肌膜之间广泛分离，广泛出血，深部组织不受影响，多为( )
A.刺伤
B.切伤
C.擦伤
D.裂伤
E.撕裂伤
38、对严重挤压伤患者，护理时除严密观察生命体征外，还应特别注意( )
A.伤口肿胀程度
B.精神状态
C.肢端温度
D.损伤部位疼痛情况
E.尿量和尿色
39、25%
C.
40、烧伤抗休克补液时，第一份额24小时输液量从何时计算( )
A.来院时
B.烧伤后第一次输液时
C.口服补液时
D.发生休克时
E.烧伤时
41、大面积烧伤休克期病人出现烦躁，多由于( )
A.疼痛
B.烧伤创面脓毒症
C.血容量不足
D.心理因素
E.中枢神经病变
42、伤口清创的最佳时机( )
A.伤后12h内
B.伤后12～24h内
C.伤后6～8h内
D.伤后10h内
E.伤后18h内
43、受伤皮肤与肌膜之间广泛分离，广泛出血，深部组织不受影响，多为( )
A.刺伤
B.切伤
C.擦伤
D.裂伤
E.撕裂伤
44、伤口清创的最佳时机( )
A.伤后12h内
B.伤后12～24h内
C.伤后6～8h内
D.伤后10h内
E.伤后18h内
45、狂犬病病毒主要侵犯( )
A.中枢神经系统
B.肌肉
C.周围神经
D.皮肤
E.内脏器官
46、下列哪种开放性损伤的伤口边缘较整齐( )
A.擦伤
B.割伤
C.撕裂伤
D.裂伤
E.皮肤撕脱伤
47、面颊部开放性损伤后20小时就诊，局部处理应( )
A.伤口不清创，换药
B.清创后不予缝合
C.清创后延期缝合
D.清创后一期缝合
E.以上都不对
48、下列哪种开放性损伤的伤口边缘较整齐( )
A.擦伤
B.割伤
C.撕裂伤
D.裂伤
E.皮肤撕脱伤
49、下列哪项不属于闭合性损伤( )
A.挫伤
B.扭伤
C.裂伤
D.挤压伤
E.爆震性
50、狂犬病病人的护理诊断“有窒息的危险”的相关因素是( )
A.气道黏膜坏死
B.咽喉肌痉挛
C.口腔黏膜水肿
D.咽肌软瘫
E.喉肌软瘫
51、大面积烧伤病人使用电解质溶液扩充血容量，应首选( )
A.
52、烧伤病人输液时，判断有效循环血量的最简便的观察指标是( )
A.尿量
B.血压
D.呼吸
E.神志
53、损伤的护理诊断，下述哪项不正确( )
A.疼痛
B.体液不足
C.潜在并发症
D.低钾
E.恐惧
54、5
C.一般为2：
55、冻伤病程中下述哪项记述不准确( )
A.局部受冷冻作用时，血管收缩组织缺氧
B.进入冻结阶段细胞可以破裂
C.冻结时细胞内渗透压升高
D.冻结时伤处微血管扩张
E.冻伤可引起组织坏死
56、对感染伤口的处理下列哪些不妥( )
A.充分引流
B.清创术
C.换药
D.应用抗菌药
E.去除坏死组织
57、伤后12～24h的污染伤口应( )
A.清创后一期缝合
B.清创后湿敷
C.清创后暴露
D.清创后一期缝合加橡皮片引流
E.按感染伤口处理
58、冻伤病程中下述哪项记述不准确( )
A.局部受冷冻作用时，血管收缩组织缺氧
B.进入冻结阶段细胞可以破裂
C.冻结时细胞内渗透压升高
D.冻结时伤处微血管扩张
E.冻伤可引起组织坏死
59、Ⅰ期缝合的伤口术后换药时间为( )
A.2～3天换药1次
B.2～3小时换药1次
C.每日或隔日换药1次
D.每日换药1次或数次
E.每周换药1次
60、小而深的伤口多见于
A.刺伤
B.切割伤
D.撕脱伤
E.裂伤
61、损伤的护理诊断，下述哪项不正确( )
A.疼痛
B.体液不足
C.潜在并发症
D.低钾
E.恐惧
62、为了防止交叉感染应安排下列哪一位病人首先换药( )
A.压疮创面
B.下肢慢性溃疡
C.脓肿切开引流
D.清创缝合后拆线
E.下肢开放性损伤
63、腹部挫伤可能并发严重的损伤是( )
A.腹壁血肿
B.腹肌纤维断裂
C.腹部内脏损伤
D.皮下组织出血
E.急性尿潴留
64、某农民，男性，46岁，右下肢因房屋倒塌被砖墙压住，4小时后被救出，6小时后人院，主诉尿少，呈暗红色。体检：脉搏58次/分钟，血压86/66mmHg卧右肢体明显肿胀，有瘀血斑;化验血钾
65、浅Ⅱ度烧伤的深度是
A.深至皮肤角质层
B.达真皮深层
C.深至皮肤生发层
D.皮下组织浅层
E.达真皮浅层，部分生发层健在
66、挤压综合征主要合并
A.呼吸困难
B.休克
C.心力衰竭
D.肾功能衰竭
E.昏迷
67、烧伤病人输液时，判断有效循环血量的最简便的观察指标是( )
A.尿量
B.血压
C.脉搏
D.呼吸
E.神志
68、重度烧伤后补液，晶、胶液体的比例正确的是( )
A.一般为l：l
B.一般为l：
69、严重烧伤病人死亡的主要原因是( )
A.低血容量休克
B.感染
C.肾衰
D.呼衰
E.高钾血症
70、狂犬病病毒主要侵犯( )
A.中枢神经系统
B.肌肉
C.周围神经
D.皮肤
E.内脏器官
71、下列哪种开放性损伤的伤口边缘较整齐( )
A.擦伤
B.割伤
C.撕裂伤
D.裂伤
E.皮肤撕脱伤
72、对感染伤口的处理下列哪些不妥( )
A.充分引流
B.清创术
C.换药
D.应用抗菌药
E.去除坏死组织
73、严重烧伤病人死亡的主要原因是( )
A.低血容量休克
B.感染
C.肾衰
D.呼衰
E.高钾血症
74、伤口清创的最佳时机( )
A.伤后12h内
B.伤后12～24h内
C.伤后6～8h内
D.伤后10h内
E.伤后18h内
75、对感染伤口的处理下列哪些不妥( )
A.充分引流
B.清创术
C.换药
D.应用抗菌药
E.去除坏死组织
76、浅部软组织挫伤，何时可改用热敷( )
A.6小时
B.12小时
C.18 小时
D.24 小时
E.32小时
77、缝合伤口，下列哪种情况应提前拆线( )
A.伤口缝线有反应
B.伤口红肿、化脓
C.伤口疼痛
D.体温升高
E.以上都不是
78、9mmol/L. 应考虑为( )
A.创伤性休克
B.右下肢挫伤
C.挤压综合征
D.右下肢闭合性损伤
E.右下肢血栓形成
79、中国九分法计算烧伤面积，哪项是正确的( )
A.头、颈、面各4%
B.躯干为26%
C.双臂为5%
D.双下肢为46%
E.成年女性双足为9%
80、小儿Ⅱ度特重度烧伤( )
A.<5%
B.6%～15%
C.16%～25%
D.<25%
E.>25%
81、小儿Ⅱ度特重度烧伤( )
A.<5%
B.6%～15%
C.16%～25%
D.<25%
E.>25%
82、成人体重50kg，头、颈部、胸、腹、会阴及双上肢均为Ⅱ°烧伤，伤后第1个24小时补胶体液的量为
A.1225ml
B.1425ml
C.1625ml
D.1825ml
E.2025ml
83、9mmol/L. 应考虑为( )
A.创伤性休克
B.右下肢挫伤
C.挤压综合征
D.右下肢闭合性损伤
E.右下肢血栓形成
84、9%氯化钠溶液
B.5%葡萄糖生理盐水
C.5%碳酸氢钠溶液
D.平衡盐溶液
E.低低分子右旋糖酐
85、重度烧伤后补液，晶、胶液体的比例正确的是( )
A.一般为l：l
B.一般为l：
86、男性，38岁，头面部烧伤人院。主诉：患处剧烈疼痛，烧灼感，体检: 有大小不一的水疱形成,疱壁较薄.考虑为浅Ⅱo烧伤时,下列有哪些错( )
A.去疱皮后创伤面潮红
B.愈合后有轻度瘢痕
C.伤及表皮的发生层
D.伤及真皮乳头层
E.伤及真皮深层
87、小而深的伤口多见于
A.刺伤
B.切割伤
C.擦伤
D.撕脱伤
E.裂伤
88、大面积烧伤病人使用电解质溶液扩充血容量，应首选( )
A.
89、男性，42岁，前臂外伤手术缝合后5天，局部伤口红肿、疼痛,触之有波动感,T39℃，伤口换药时哪项不妥
A.及时拆除缝线，充分引流
B.伤口应每天换药一次
C.正确应用抗菌药及引流物
D.清洁伤口、清除坏死组织
E.伤口应每2—3天换药一次
90、开放性损伤早期处理最重要的是( )
A.清创术
B.应用抗菌药
C.换药
D.止痛
E.补液
91、浅Ⅱ度烧伤的深度是
A.深至皮肤角质层
B.达真皮深层
C.深至皮肤生发层
D.皮下组织浅层
E.达真皮浅层，部分生发层健在
92、对严重挤压伤患者，护理时除严密观察生命体征外，还应特别注意( )
A.伤口肿胀程度
B.精神状态
C.肢端温度
D.损伤部位疼痛情况
E.尿量和尿色
93、缝合伤口，下列哪种情况应提前拆线( )
A.伤口缝线有反应
B.伤口红肿、化脓
C.伤口疼痛
D.体温升高
E.以上都不是
94、止血带止血应每隔1h放松( )
A.1-2min
B.3-4min
C.5-6min
D.7-8min
E.10min
95、在下列急诊患者中首先应处理( )
A.休克
B.尿道断裂
C.开放性气胸
D.头皮撕脱伤
E.开放性骨折
96、25%
C.
97、下列哪项不属于机械性损伤( )
A.切割伤
B.擦伤
C.挫伤
D.刺伤
E.放射线
98、5
C.一般为2：
99、女性，双手、双前臂、右上臂和前胸有3手掌面积的烫伤，创面可见较大水疱疱壁较薄，疼痛较剧。此病人的烧伤深度为( )
A.浅Ⅱo及深Ⅱo
B.Ⅲo
C.浅Ⅱo
D.Ⅱo
E.深Ⅱo及Ⅲo
100、25%
C.
101、成人面、颈、双手、前胸和前腹部约2/3烧伤时，烧伤面积为( )
A.16%
B.18%
C.20%
D.22%
E.24%
102、一手掌五指并拢为体表面积的( )
A.1%
B.
103、25%
C.
104、严重烧伤病人死亡的主要原因是( )
A.低血容量休克
B.感染
C.肾衰
D.呼衰
E.高钾血症
105、伤口放置预防性橡皮片引流条，拔除时间为( )
A.术后72h
B.术后24～48h
C.术后12～24h
D.术后12h
E.术后3～5d
106、男性，23岁，前胸及双上肢烧伤急诊入院，主诉口渴、剧烈疼痛，尿少。体检：脉搏细数，血压80/60mmHg，请估计病人血容量减少的原因中，以下哪项错误( )
A.血浆自创面渗出
B.血浆渗出到组织间隙
C.心排出量减少
D.末梢血管扩张
E.损伤组织分解的大分子对水钠有亲和力
107、烧伤后创面感觉迟钝，疼痛轻，多见于( )
A.轻度烧伤
B.Ⅰ度烧伤
C.浅Ⅱ度烧伤
D.深Ⅱ度烧伤
E.Ⅲ度烧伤
108、5：1
109、开放性损伤的主要特点
A.疼痛
B.肿胀
C.伤口
D.出血
E.功能障碍
110、毒蛇咬伤后为降解伤口内蛇毒，可用于伤口外周作封闭的是( )
A.糜蛋白酶
B.胰蛋白酶
C.淀粉酶
D.脂肪酶
E.蛋白酶
111、伤口清创的最佳时机( )
A.伤后12h内
B.伤后12～24h内
C.伤后6～8h内
D.伤后10h内
E.伤后18h内
112、烧伤后创面感觉迟钝，疼痛轻，多见于( )
A.轻度烧伤
B.Ⅰ度烧伤
C.浅Ⅱ度烧伤
D.深Ⅱ度烧伤
E.Ⅲ度烧伤
113、狂犬病病毒主要侵犯( )
A.中枢神经系统
B.肌肉
C.周围神经
D.皮肤
E.内脏器官
114、止血带止血应每隔1h放松( )
A.1-2min
B.3-4min
C.5-6min
D.7-8min
E.10min
115、对严重挤压伤患者，护理时除严密观察生命体征外，还应特别注意( )
A.伤口肿胀程度
B.精神状态
C.肢端温度
D.损伤部位疼痛情况
E.尿量和尿色
116、足外伤后8小时，伤口污染，处理方法为( )
A.清创后Ⅰ期缝合
B.只清创不缝合
C.单纯清洗伤口
D.伤口药物湿敷
E.单纯换药
117、女性，双手、双前臂、右上臂和前胸有3手掌面积的烫伤，创面可见较大水疱疱壁较薄，疼痛较剧。此病人的烧伤深度为( )
A.浅Ⅱo及深Ⅱo
B.Ⅲo
C.浅Ⅱo
D.Ⅱo
E.深Ⅱo及Ⅲo
118、严重烧伤病人死亡的主要原因是( )
A.低血容量休克
B.感染
C.肾衰
D.呼衰
E.高钾血症
119、缝合伤口，下列哪种情况应提前拆线( )
A.伤口缝线有反应
B.伤口红肿、化脓
C.伤口疼痛
D.体温升高
E.以上都不是
120、下列哪项不是急救时的注意事项( )
A.抢救积极
B.防治抢救中再次受伤
C.立即进行影象学检查
D.防止医源性损伤
E.不可忽视沉默的患者
121、5℃，局部穿刺抽出脓液。此病人的切口属于( )
A.缝线反应
B.针眼脓肿
C.伤口感染
D.伤口异常
E.缝线脓肿
122、5℃，局部穿刺抽出脓液。此病人的切口属于( )
A.缝线反应
B.针眼脓肿
C.伤口感染
D.伤口异常
E.缝线脓肿
123、有开放性伤口者伤后注射破伤风抗毒素1500单位，最佳时间为( )
A.12小时内
B.24小时内
C.36小时内
D.72小时内
E.48小时内
124、女性，双手、双前臂、右上臂和前胸有3手掌面积的烫伤，创面可见较大水疱疱壁较薄，疼痛较剧。此病人的烧伤深度为( )
A.浅Ⅱo及深Ⅱo
B.Ⅲo
C.浅Ⅱo
D.Ⅱo
E.深Ⅱo及Ⅲo
125、面颊部开放性损伤后20小时就诊，局部处理应( )
A.伤口不清创，换药
B.清创后不予缝合
C.清创后延期缝合
D.清创后一期缝合
E.以上都不对
126、9%氯化钠溶液
B.5%葡萄糖生理盐水
C.5%碳酸氢钠溶液
D.平衡盐溶液
E.低低分子右旋糖酐
127、按急救顺序对机械性损伤患者最先采取的措施是( )
A.重点检查
B.抢救生命
C.包扎伤口
D.输血、止血
E.固定和搬运
128、男性，38岁，头面部烧伤人院。主诉：患处剧烈疼痛，烧灼感，体检: 有大小不一的水疱形成,疱壁较薄.考虑为浅Ⅱo烧伤时,下列有哪些错( )
A.去疱皮后创伤面潮红
B.愈合后有轻度瘢痕
C.伤及表皮的发生层
D.伤及真皮乳头层
E.伤及真皮深层
129、受伤皮肤与肌膜之间广泛分离，广泛出血，深部组织不受影响，多为( )
A.刺伤
B.切伤
C.擦伤
D.裂伤
E.撕裂伤
130、在下列急诊患者中首先应处理( )
A.休克
B.尿道断裂
C.开放性气胸
D.头皮撕脱伤
E.开放性骨折
131、创伤急救中，首先应( )
A.解除窒息
B.抗休克
C.控制软组织渗血
D.固定骨折
E.包扎伤口
132、金环蛇所含的毒性蛋白质属于( )
A.神经毒
B.血液毒
C.混合毒
D.无毒
E.皮肤毒
133、重度烧伤后补液，晶、胶液体的比例正确的是( )
A.一般为l：l
B.一般为l：
134、开放性损伤的主要特点
A.疼痛
B.肿胀
C.伤口
D.出血
E.功能障碍
蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
回顾知识背景：元素:CHO 基本单位（消化成）：氨基酸；（我们前面学习的两大类营养物质的代谢的时候，都是通过四个问题去探讨，消化、吸收、来源和去路、代谢与人类健康，那么我们今天同样从这四个方面去探讨有关蛋白质代谢的问题） 1、消化： 蛋白质-----多肽-----氨基酸 1）仅仅依靠蛋白酶并不能讲蛋白质完全消化，这体现了酶的专一性。 2）胃蛋白酶和胰蛋白酶不能混合，因为两者催化的最适PH值不同 3）蛋白酶被什么酶水解 吸收 前面我们讲的葡萄糖的吸收、甘油脂肪酸的吸收最终都是要进入血液完成它的吸收，那么同样的。氨基酸的吸收，也是要最终进入血液到血液，那么它是如何进到血液的呢？氨基酸是通过主动运输进入到血液的。要注意这个细节啊。 氨基酸------主动运输 来源。【总结】前面血糖血脂的来源规律：食物、体内物质的分解、其他物质的转换 1）食物消化吸收：谷类、豆类（植物蛋白质）；瘦肉、蛋、奶（动物性蛋白质） 2）体内蛋白质分解：体内蛋白质在需要的情况下，可以分解产生氨基酸。 3）其他物质通过转氨基转换：请注意转氨基，重要的概念，等下会详细介绍。 去路。请同学们迅速阅读课本蛋白质代谢中列出的四点内容。 氨基酸被小肠上皮细胞吸收随血液到全身各组织细胞，首先发生什么变化？（回答：合成各种组织蛋白质和一些特殊蛋白质。）【总结】我们说糖类是主要的能源物质，脂肪是主要的储能物质，蛋白质呢主要是构成体内的一些组织蛋白，形成一些特殊的蛋白质来行驶一些特殊的功能。 【提问】：1）你能说出几种组织蛋白质和特殊蛋白质的名称吗？（组织蛋白：肌球蛋白、肌动蛋白、血红蛋白；特殊蛋白质：纤维蛋白原、凝血酶原、酶、激素（胰岛素）等。） 2）细胞内合成蛋白质的主要场所是什么？ （回答：核糖体。核糖体是细胞内合成蛋白质的场所，被比喻成蛋白质的装配机器，这是前面学习过的） 3）蛋白质合成后是否永远不变呢？ （回答：不是。讲述：有些蛋白质合成速度非常快，如老鼠的肝脏被部分切除后，可在10～20天恢复原样，组成人肝脏的蛋白和血浆蛋白大约10天更新一半。那么这种蛋白质的更新呢对人体健康是有很大意义的，我们等下会讲到。） 提问：氨基酸进入细胞后除了能合成蛋白质外，还会发生什么变化？ （回答：氨基转换作用。形成新的氨基酸。） 讲述：氨基转换作用，我们常把它简称为转氨基。我们用一个例子来解释这个过程。【提问】：你能记得氨基酸的通式吗？ （回答：至少都含有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上。）
如对您有帮助，可购买打赏，谢谢 蛋白质代谢的实际途径 导语：相信大家肯定都知道蛋白质对于我们人体的重要性吧，我们人体如果缺少了蛋白质，容易给我们的身体健康带来多方面的影响，所以我们建议大家在 相信大家肯定都知道蛋白质对于我们人体的重要性吧，我们人体如果缺少了蛋白质，容易给我们的身体健康带来多方面的影响，所以我们建议大家在日常的生活中要注意对于蛋白质的摄入。我们还需要多了解一些关于蛋白质的知识，下文我们就来给大家介绍一下蛋白质代谢的实际途径吧。 蛋白质代谢指蛋白质在细胞内的代谢途径。各种生物均含有水解蛋白质的蛋白酶或肽酶，这些酶的专一性不同，但均能破坏肽键，使各种蛋白质水解成其氨基酸成分的混合物。 1、蛋白质代谢以氨基酸为核心，细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库，其含量不足氨基酸总量的1%，却可反映机体氮代谢的概况。食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用，体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。 2、游离氨基酸可合成自身蛋白，可氧化分解放出能量，可转化为糖类或脂类，也可合成其他生物活性物质。合成蛋白是主要用途，约占75%，而蛋白质提供的能量约占人体所需总能量的10-15%。蛋白质的代谢平衡称氮平衡，一般每天排出5克氮，相当于30克蛋白质。 3、氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物，如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷脂、卟啉、辅酶等。磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸，氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用，如5-羟色胺是神经递质，缺少则易发生抑郁、自杀;组胺与过敏反应有密切联系。 在上面的文章里面我们介绍了什么是蛋白质，我们知道蛋白质对于预防疾病常识分享，对您有帮助可购买打赏
一．名词解释 1.密码的摆动性 二．填空题 1.翻译延长的注册也称进位，是指＿＿＿＿进入＿＿＿＿位。 2.翻译延长包括注册、＿＿＿＿和＿＿＿＿三处程序。 3.转肽酶催化生成的化学键是＿＿＿＿，该酶还有＿＿＿＿酶的活性。 4.蛋白质生物合成终止需要＿＿＿＿因子，它使＿＿＿＿从核糖体上脱落。 三．选择题 1.在蛋白质合成中不消耗高能磷酸键的步骤是 A.移位 B.氨基酸活化 C.转肽 D。氨基酰-tRNA进位 E.启动 2原核生物蛋白质合成的肽链延长阶段不需要 A.转肽酰酶 B.GTP C.Tu、Ts与G因子 D.甲酰甲硫氨酰-tRNA E.mRNA 3.蛋白质合成 A.由mRNA的3’端向5’端进行 B.由N端向C端进行 C.由C端向N端进行 D.由28S-tRNA指导 E.由4S-vrRNA指导 4.下列关于氨基酸密码子的描述哪一项是错误的 A.密码子有种属特异性，所以不同生物合成不同的蛋白质 B.密码子阅读有方向性，从5’端起始，3’端终止 C.一种氨基酸可有一组以上的密码子 D.一组密码子只代表一种氨基酸 E.密码子第3位（即3’端）碱基在决定掺入氨基酸的特异性方面重要性较小 5.下列哪一项叙述说明遗传密码是不重叠的 A.多聚U—G指导多聚Cys—Val的合成 B.单个碱基突变只改变生成蛋白质的一个氨基酸 C.大多数氨基酸是由一组以上的密码子编码的 D.原核生物和真核生物多肽链合成的启动信号均为AUG
E.已经发现了3组终止密码子 四．问答题 简述蛋白质生物合成的延长过程 一．名词解释 1.mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互辨认，大多数情况是遵从碱基配对规律的。但也可出现不严格的配对，这种现象就是遗传密码子的摆动性，tRNA分子上有相当多的稀有碱基，例如次黄嘌呤（inosine，1），1常出现于三联体反密码子的5’端第一位，它和mRNA上的A、C、U 都可以配对 二．填空题 1.氨基酰tRNA；A位 2.成肽；转位 3.肽键；酯 4.核糖体释放；mRNA 三．选择题 1.C 2.D 3.B 4.A 5.B 四．问答题 蛋白质生物合成延长可以分三步描述：①注册（或称进位）：即氨基酰-tRNA进入核糖体A位，是由延长因子EF-T结合和促进的过程。进位完成后，核糖体P位有起始者-tRNA（第二轮以后则为肽酰-tRNA）。A位有下一位的氨基酰-tRNA。②成肽：在转肽酶催化下，P位上的肽酰-tRNA 的肽酰基R-CO-与A位上的氨基酰-tRNA氨基酸-NH2成肽，肽链延长一个氨基酸残基。P位上的tRNA脱落。③转位：新生成的肽酰-tRNA连同mRNA 从A位前移至P位，此过程由转位酶催化。转位后A位留空，回复到可注册的状态，继续下一位氨基酸的加入。复习此问题时，应同时联系延长因子EFT、转肽酶、转位酶（EFG）的本质及作用。
举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。
蛋白质的分解代谢习题 Prepared on 22 November 2020
第九章蛋白质的分解代谢 一. 选择题 （一）A型题 1.氮的负平衡常出现于下列情况 A. 长时间饥饿 B. 消耗性疾病 C. 大面积烧伤 D. 大量失血 E. 以上都可能 2.体内氨的主要代谢去路是 A. 合成嘌呤碱 B. 合成非必需氨基酸 C. 合成尿素 D. 合成谷氨酰胺 E.合成嘧啶碱 3.血氨升高的主要原因可以是 A. 脑功能障碍 B. 肝功能障碍 C. 肾功能障碍 D. 碱性肥皂水灌肠 E.蛋白质摄入过多 4.食物蛋白质营养价值的高低主要取决于 A. 必需氨基酸的种类 B. 必需氨基酸的数量 C. 必需氨基酸的比例 D. 以上都是 E.以上都不是 5.体内氨基酸脱氨基的最重要方式是 A. 氧化脱氨基 B. 联合脱氨基 C. 转氨基作用 D. 还原脱氨基 E.直接脱氨基 6.脑中氨的主要代谢去路是 A. 合成谷氨酰胺 B. 合成尿素 C. 合成必需氨基酸 D. 扩散入血 E.合成含氮碱 7.儿茶酚胺类物质是由哪一氨基酸代谢转变而来 A. 丙氨酸 B. 酪氨酸 C. 色氨酸 D. 甲硫氨酸 E.苯丙氨酸 8.-酮酸可进入下列代谢途径，错误的是 A. 还原氨基化合成非必需氨基酸 B. 彻底氧化分解为CO2和H2O C. 转变为糖或酮体 D. 转变为脂类物质
E.转变为某些必需氨基酸 9.测定下列哪一酶活性可以帮助诊断急性肝炎 A. NAD+ B. ALT C. AST D. MAO E. FAD 10. AST含量最高的器官是 A.肝 B. 心 C. 肾 D. 脑 E. 肺 11. 蛋白质的互补作用是指 A.糖和脂的混合食用，以提高营养价值 B.脂和蛋白质的混合食用，以提高营养价值 C.不同来源的蛋白质混合食用，以提高营养价值 D.糖和蛋白质的混合食用，以提高营养价值 E.糖、脂和蛋白质的混合食用，以提高营养价值 12.蛋白质的哪一营养作用可被糖或脂肪代替 A. 构成组织结构的材料 B. 维持组织蛋白的更新 C. 修补损伤组织 D. 氧化供能 E. 执行各种特殊功能 13. 氮的总平衡常见于下列哪种情况 A. 儿童、孕妇 B. 健康成年人 C. 长时间饥饿 D. 康复期病人 E. 消耗性疾病 14.下列哪一氨基酸不参与蛋白质合成 A. 谷氨酰胺 B. 半胱氨酸 C. 瓜氨酸 D. 酪氨酸 E. 脯氨酸 15. 鸟氨酸循环的亚细胞部位在 A. 胞质和微粒体 B. 线粒体和内质网 C. 微粒体和线粒体 D. 内质网和胞质 E. 线粒体和胞质 16.鸟氨酸循环中第二个NH3来自下列哪一氨基酸直接提供 A. 精氨酸 B. 天冬氨酸 C. 鸟氨酸 D. 瓜氨酸
蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可
运动与蛋白质 蛋白质 蛋白质分子由22种氨基酸构成。这22种氨基酸中，有12种是非必需的，人体能靠自身合成这12种氨基酸。剩下的10种称为必需氨基酸，人体自身不能合成，所以它们必须从全蛋白的食物中摄取来补充。全蛋白质食物来源中含有的各种必需氨基酸之间的构成并不是成一定比例的。它们的吸收比率，它们在体内互相间是怎样起作用，是评价全蛋白质的基础。以鸡蛋为例，它达到了全蛋白质现有标准，当进入消化系统后，吸收程度达96％。正是这一几乎完美的食物为所有其它食物确定了蛋白质效率比例标准。从营养角度来说，将蛋白质定为“肌肉构成食品”最恰当，因为它们的一个基本功能是对肌肉组织进行修补、保养并促进其增长。蛋白质同样向肌肉供应能量，通过肌肉产生化学适应，反过来又促进肌肉增长。在骨骼肌收缩过程中形成了一种叫肌酸的化学物质，这种化学物质进一步刺激肌肉产生出肌浆球蛋白和肌动脉的蛋白质分子。正是这些蛋白质分子对肌肉收缩过程起着重要作用。尽管这是对肌肉化学极其简要的阐述，但你仍能明白蛋白质的重要性及其它对骨骼肌的体积力量的增长和所起的作用。牛奶、奶酪、蛋类、鱼、肉和禽类是蛋白质的最佳来源，因为这些食物中包含有人体需要的所有必须氨基酸。这些氨基酸在人体内非常容易转变为肌蛋白，因为它们的结构与人体肌肉组织内的氨基酸结构非常相似。从水果、蔬菜。谷物、坚果和豆类中也可获得一部分蛋白质，但这些蛋白质中的氨基酸种类不全，所以这些食物必须与含氨基酸全面的食物结合起来食用。对锻炼健美的人来讲，蛋类是最好的蛋白质来源，其次是牛奶，再就是肉、鱼、禽类。人体内的蛋白质处于一种动态恒定状态，所以要想使肌肉生长，就要定期地更换体内的蛋白质。对于普通人来讲每公斤体重每天只需1克蛋白质，健美训练可以使人体对蛋白质的需要量激增。实际上大多数优秀健美运动员每公斤体重至少需要2～3 克蛋白质，有的甚至需要更多些，才能有效的补充肌肉增长的需要。 蛋白质的概念 一切细胞的主要成分，都由碳，氢，痒，氮及硫等组成，还含有磷，铜，铁等。这些元素先组成结构交简单的氨基酸，再由各种不同的氨基酸组成不同种类和营养价值各异的蛋白质。
第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲
举例说明蛋白质的结构于其功能之间的关系。 1、蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定生物功能。 2、在不同种属之间，有些 aa 发生变化，不影响他的生物功能，例如，胰岛素的种属差异十分明显，但不同种属间分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰岛素的一级结构稍有不同，但功能相同，主要是不同种属间具有20个不变aa残基构成的保守区决定的。此外，还包括细胞色素c，肌红蛋白，血红蛋白等一级结构稍有不同，功能相似。 3、在不同种属之间，由于基因突变，有些 aa 发生微观变化就引起功能的明显变化。例如，人的镰刀状红细胞贫血病和地中海贫血病。人的血红蛋白 b 链中第 6 位 glu 被 val 代替，由一个 aa 的变化，导致红细胞呈镰刀状， 降低运氧能力一起细胞形态和功能的变化。力起细胞形态和功能的变化 4、总之，蛋白质一级结构中各 aa 贡献不同，不变残基在蛋白质高级结构和功能上起重要作用，可变残基发生改变，不引起功能变化。不变残基在功能上起作用，可变残基在蛋白质进化上起重要作用。 5、蛋白质高级结构与功能的高度统一，结构决定功能。如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由 4 个亚基组成， 2 个 a 亚基 ,2 个 b 亚基，分子中的 a 亚基对氧的亲和力比 b 亚基大，能首先与第一个氧结合，导致 a 亚基构象发生变化，进而引起相邻的b 亚基的构象也发生变化进而引起相邻的 b 亚基的构象也发生变化，增强 b 亚基对氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变，与氧的结合能力大大加强，在肺部充分利用氧，使氧分压不致过高，在血液流经组织内时，当第一个氧放出后，其余三个氧很快放出，供组织利用氧。
第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份) Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II) (续) 2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel） 相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。 图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒 Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor 图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒 Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein 2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds） “β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。 图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠 Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor 2.7 β-螺旋（β Helix） 由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。
图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋 Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C 3. 全α拓扑结构(All α Topologies) 此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。 3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle） 相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。 图38 细胞色素b562中的升降螺旋束 Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562 图39 铁蛋白中的升降螺旋束 Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin
第二章蛋白质的结构和功能 蛋白质（protein）在生物体内具有广泛和重要的生理功能，它不仅是各器官、组织的主要化学组成，且生命活动中各种生理功能的完成大多是通过蛋白质来实现的，而且蛋白质在其中还起着关键的作用，所以蛋白质是生物化学学科中传统、基础的内容，在分子生物学学科中又是发展最快、最重要的部分之一，protein一词就是来自1938年Jons J Berzelius创造的希腊单词protios，意为第一或最重要的意思。 第一节蛋白质在生命活动中的重要功能 蛋白质是生命的物质基础，一切生命活动离不开蛋白质。 蛋白质普遍存在于生物界，从病毒、细菌到动、植物都含有蛋白质，病毒除核酸外几乎都由蛋白质组成，甚至朊病毒（prion）就只含蛋白质而不含核酸。蛋白质也是各种生物体内含量最多的有机物质（表2－1）。人体内蛋白质含量就约占其干重的45%左右。 体内一些蛋白质的重要生理功能： （一）催化功能 （二）调节功能 （三）保护和支持功能 （四）运输功能 （五）储存和营养功能 （六）收缩和运动功能 （七）防御功能 （八）识别功能 （九）信息传递功能 （十）基因表达调控功能 （十一）凝血功能 （十二）蛋白质的其他众多生理功能 1
2 第二节 蛋白质的分子组成 一、 蛋白质的元素组成和分子量 蛋白质是大分子化合物，相对分子质量（Mr ）一般上万，结构十分复杂，但都是由 C 、H 、O 、N 、S 等基本元素组成，有些蛋白质分子中还含有少量Fe 、P 、Zn 、Mn 、Cu 、I 等元素，而其中氮的含量相对恒定，占13%～19%，平均为16%，因此通过样品中含氮量的测定，乘以6.25，即可推算出其中蛋白质的含量。 二、 蛋白质的氨基酸组成 大分子蛋白质的基本组成单位或构件分子（building-block molecule ）是氨基酸（amino acid ，AA ）（表2－2）。在种类上，虽然自然界中存在着300多种氨基酸，但构成蛋白质的只有20种氨基酸，且都是L,α-氨基酸，在蛋白质生物合成时它们受遗传密码控制。另外,组成蛋白质的氨基酸，不存在种族差异和个体差异。 在20种氨基酸中，除甘氨酸不具有不对称碳原子和脯氨酰是亚氨基酸外，其余 均为Ｌ,α-氨基酸。氨基酸分子的结构通式为：R H | C | COOH N H 2-- （一） 氨基酸的分类 20种氨基酸按其侧链R 结构的不同，在化学中可分为脂肪族、芳香族和杂环氨基酸三大类，分别含15种、2种和3种氨基酸。在脂肪族氨基酸中，3种是支链氨基酸，而大多是直链氨基酸。在20种氨基酸中，有2种是含硫氨基酸和3种是含羟基的氨基酸。在生物化学中，氨基酸是根据其酸性基团（羧基）和碱性基团（氨基、胍基、咪唑基）的多寡而分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸三类，其中酸性氨基酸含2个羧基和1个氨基，碱性氨基酸含2个或2个以上碱性基团和一个羧基，都属于含有可解离基团的极性氨基酸，而中性氨基酸只含有1个羧基和1个氨基，在形成蛋白质分子时都被
第八章蛋白质的分解代谢 一、名词解释 1.蛋白质的互补作用：几种营养价值较低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨 基酸的种类和数量，从而提高蛋白质在体内的利用率； 2.蛋白质的腐败作用：未经消化的少量蛋白质及少部分消化产生的氨基酸或小 肽均可能不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质或未吸收的消化产物进行分解； 3.非必需氨基酸：机体需要且能够完全由机体合成的氨基酸； 4.蛋白质的生理价值：进入人体的蛋白质保留率和百分比，吸收和利用程度； 5.外肽酶：能水解蛋白质的氨基或末端肽键的蛋白质水解酶； 6.内肽酶：能水解肽链内部位置肽键的蛋白质水解酶； 7.氮正平衡：食入氮量大于排泄氮量，表示体内蛋白质合成量大于分解量； 8.氮负平衡：食入氮量小于排泄氮量，表示体内蛋白质合成量小于分解量； 9.氮总平衡：食入氮量等于排泄氮量； 10.γ-谷氨酰基循环：氨基酸的吸收是在γ-谷氨酰转移酶（结合在细胞膜上） 的催化下，通过谷胱氨酸（GSH）作用而转入细胞的； 11.泛素：是一种由76个氨基酸构成的多肽，分子量8.45kD； 12.必需氨基酸：机体需要，却不能自身合成或合成量很少的氨基酸，不能满足 需求，必须由食物供给； 13.转氨酶：催化转氨基作用的酶； 14.转氨基作用：氨基酸的α-氨基与α-酮酸的酮基，在转氨酶的作用下相互交 换，生成新的相应氨基酸和α-酮酸过程的作用； 15.联合脱氨基作用：转氨作用和脱氨作用想偶联； 16.鸟氨酸循环：精氨酸在精氨酸酶的作用下水解生成尿素和鸟氨酸，后者经膜 载体转运到线粒体，再参与尿素合成循环； 17.丙氨酸-葡萄糖循环：丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运 循环过程； 18.一碳单位：主要由于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸以及色氨酸的代谢 生成。
第七章蛋白质分解代谢 【习题】 一、单项选择题 1. 下列哪种氨基酸属于非必需氨基酸： A. 苯丙氨酸 B. 赖氨酸 C. 酪氨酸 D. 亮氨酸 E. 蛋氨酸 2. 蛋白质营养价值的高低取决于: 1.氨基酸的种类 B. 氨基酸的数量 C. 必需氨基酸的数量 D. 必需氨基酸的种类 E. 必需氨基酸的种类、数量和比例 3. 负氮平衡见于: A. 营养充足的婴幼儿 2.营养充足的孕妇 C. 晚期癌症患者 D. 疾病恢复期 E. 健康成年人 4. 消耗性疾病的病人体内氮平衡的状态是: A. 摄入氮≤排出氮 B. 摄入氮> 排出氮 C. 摄入氮≥排出氮 D. 摄入氮= 排出氮 E. 摄入氮< 排出氮 5. 孕妇体内氮平衡的状态应是: A. 摄入氮= 排出氮 B. 摄入氮>排出氮 C.摄入氮≤排出氮 D. 摄入氮<排出氮 E. 以上都不是 6. 我国营养学会推荐的成人每天蛋白质的需要量为: —5Og —7Og E.正常人处于氮平衡, 所以无需补充。 腺苷蛋氨酸的甲基可转移给： A. 琥珀酸
B. 乙酰乙酸 C. 去甲肾上腺素 D. 半胱氨酸 E. 胆碱 8. 下列哪种氨基酸是生酮氨基酸而非生糖氨基酸 A. 异亮氨酸 B. 酪氨酸 C. 亮氨酸 D. 苯丙氨酸 E. 苏氨酸 9.人体内氨的主要代谢去路是： A. 合成非必需氨基酸 B. 合成必需氨基酸 C. 合成NH3随尿排出 D. 合成尿素 E. 合成嘌呤、嘧啶核苷酸 10. 肾脏中产生的氨主要来自： A. 氨基酸的联合脱氨基作用 B. 谷氨酰胺的水解 C. 尿素的水解 D. 氨基酸的非氧化脱氨基作用 E. 胺的氧化 11. 氨基酸脱羧酶的辅酶是: A. 硫胺素 B. 硫辛酸 C. 磷酸吡哆醛 D. 黄素单核苷酸 E. 辅酶A 12. 转氨酶和脱羧酶的辅酶中含有下列哪种维生素 A. 维生素B l B. 维生素B12 C. 维生素C D. 维生素B6 E. 维生素D 13. 组氨酸是经过下列哪种作用生成组胺的 A. 转氨基作用 B. 羟化反应 C. 氧化反应 D. 脱羧基作用 E. 还原作用 14. 体内转运一碳单位的载体是： A. 叶酸
肝脏中糖类、脂肪和蛋白质的代谢情况 一、肝脏在糖代谢中的作用 肝脏是调节血糖浓度的主要器官。当饭后血糖浓度升高时，肝脏利用血糖合成糖原(肝糖原约占肝重的5%)。过多的糖则可在肝脏转变为脂肪以及加速磷酸戊糖循环等，从而降低血糖，维持血糖浓度的恒定。相反，当血糖浓度降低时，肝糖原分解及糖异生作用加强，生成葡萄糖送入血中，调节血糖浓度，使之不致过低。因此，严重肝病时，易出现空腹血糖降低，主要由于肝糖原贮存减少以及糖异生作用障碍的缘故。临床上，可通过耐量试验(主要是半乳糖耐量试验)及测定血中乳酸含量来观察肝脏糖原生成及糖异生是否正常。 肝脏和脂肪组织是人体内糖转变成脂肪的两个主要场所。肝脏内糖氧化分解主要不是供给肝脏能量，而是由糖转变为脂肪的重要途径。所合成脂肪不在肝内贮存，而是与肝细胞内磷脂、胆固醇及蛋白质等形成脂蛋白，并以脂蛋白形式送入血中，送到其它组织中利用或贮存。 肝脏也是糖异生的主要器官，可将甘油、乳糖及生糖氨基酸等转化为葡萄糖或糖原。在剧烈运动及饥饿时尤为显著，肝脏还能将果糖及半乳糖转化为葡萄糖，亦可作为血糖的补充来源。 糖在肝脏内的生理功能主要是保证肝细胞内核酸和蛋白质代谢，促进肝细胞的再生及肝功能的恢复。(1)通过磷酸戊糖循环生成磷酸戊糖，用于RNA的合成； (2)加强糖原生成作用，从而减弱糖异生作用，避免氨基酸的过多消耗，保证有足够的氨基酸用于合成蛋白质或其它含氮生理活性物质。 肝细胞中葡萄糖经磷酸戊糖通路，还为脂肪酸及胆固醇合成提供所必需的NADPH。通过糖醛酸代谢生成UDP?葡萄糖醛酸，参与肝脏生物转化作用。 二、肝脏在脂类代谢中的作用 肝脏在脂类的消化、吸收、分解、合成及运输等代谢过程中均起重要作用。 肝脏能分泌胆汁，其中的胆汁酸盐是胆固醇在肝脏的转化产物，能乳化脂类、可促进脂类的消化和吸收。 肝脏是氧化分解脂肪酸的主要场所，也是人体内生成酮体的主要场所。肝脏中活跃的β-氧化过程，释放出较多能量，以供肝脏自身需要。生成的酮体不能在肝脏氧化利用，而经血液运输到其它组织(心、肾、骨骼肌等)氧化利用，作为这些组织的良好的供能原料。 肝脏也是合成脂肪酸和脂肪的主要场所，还是人体中合成胆固醇最旺盛的器官。肝脏合成的胆固醇占全身合成胆固醇总量的80%以上，是血浆胆固醇的主要来源。此外，肝脏还合成并分泌卵磷脂?胆固醇酰基转移酶(LCAT)，促使胆固醇酯化。当肝脏严重损伤时，不仅胆固醇合成减少，血浆胆固醇酯的降低往往出现更早和更明显。 肝脏还是合成磷脂的重要器官。肝内磷脂的合成与甘油三酯的合成及转运有密切关系。磷脂合成障碍将会导致甘油三酯在肝内堆积，形成脂肪肝(fatty liver)。其原因一方面由于磷脂合成障碍，导致前β?脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能顺利运出；另一方面是肝内脂肪合成增加。卵磷脂与脂肪生物合成有密切关系。卵磷脂合成过程的中间产物——甘油二酯有两条去路：即合成磷脂和合成脂肪，当磷脂合成障碍时，甘油二酯生成甘油三酯明显增多。
第二章第二节蛋白质的结构和功能 （第1课时） 【学习目标】 1. 简述氨基酸的基本结构 2.简述氨基酸是如何构成蛋白质的，解释蛋白质分子结构多样性的原因 3.概述蛋白质的功能 4.通过小组合作的方法加强学生的合作意识和探究意识，建立结构与功能相统一的观点。 【学习重难点】 氨基酸脱水缩合及蛋白质结构多样性。 一、自主学习（氨基酸种类） 1.鲜重时细胞中含量最多的化合物是，干重是细胞内最多化合物是，高达50%以上。 2.食物中的蛋白质被直接吸收，必须分解成被人体吸收和利用。是蛋白质结构和功能的基本单位。蛋白质的元素组成包括。 3.组成生物体蛋白质的氨基酸约种，其中，人体必需氨基酸为种（婴儿9种），非必需氨基酸为种。 补充资料：构成生物体的氨基酸约20种，可分为两类： 必须氨基酸：生物体细胞不能合成，必须从外界获取。必须氨基酸有8种：甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸；婴儿多一种组氨酸。（巧记：假（甲）设（色）来（赖）写（缬）一（异）两（亮）本（苯丙）书（苏），婴儿外加组氨酸）。 非必须氨基酸：人体细胞能合成的氨基酸，共12种（婴儿11种）。 二、自主探究1（氨基酸结构） 1.观察下列几种氨基酸，画出其异同部分，并讨论： （1）氨基酸的结构具有什么共同特点？ （2）尝试写出氨基酸通式。
2.“二看法”判断氨基酸： 一看氨基酸是否含有氨基，羧基。 二看是否至少有一个氨基和羧基连在中心C原子上。 补充：有机化学中，以“基团”来命名各部分，例如：—NH 2 氨基，—COOH羧基，—OH羟基，—R（R基）其中“—”代表的化学键不能省略，写法：如下均可。 三、合作探究2（氨基酸的脱水缩合） 无机化学反应：Na OH+H Cl===NaCl+H 2O；H 2 SO 4 + 2Na OH ==== Na 2 SO 4 + 2H 2 O 写出以下两种氨基酸的反应过程，并指出什么是脱水缩合、肽键、二肽、多肽 小结：一个氨基酸分子的中心碳原子上的羧基（—COOH）脱去羟基（—OH），另一个氨基酸分子的中心碳原子上的氨基（—NH 2 ）脱去氢（—H），脱去一分子水后形成肽键并连接在一起。 四、探究活动3（蛋白质的结构多样性） 两人一组，利用桌面上的材料，制作一条多肽链，氨基酸数目自定。 利用的氨基酸数目：氨基酸种类：肽键数目： 几肽化合物：