第十四章氨基酸和蛋白质的性质
蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。
人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。
第一节氨基酸
氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。
一、α-氨基酸的构型、分类和命名
构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-
氨基酸，其结构可用通式表示：
RCHCOOH
NH2
这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是L-型（某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸）。
氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。
根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸；根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。
氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或
G 或“甘”字来表示其名称。氨基酸的系统命名法与其它取代羧酸的命名相同，即以羧酸为母体命名。
组成蛋白质的氨基酸中，有八种动物自身不能合成，必须从食物中获取，缺乏时会引起疾病，它们被称为必需氨基酸。
二、α-氨基酸的物理性质
α-氨基酸一般为无色晶体，熔点比相应的羧酸或胺类要高，一般为200—300℃（许多氨基酸在接近熔点时分解）。除甘氨酸外，其它的α-氨基酸都有旋光性。大多数氨基酸易溶于水，而不溶于有机溶剂。
三、α-氨基酸的化学性质
氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，因此它具有羧酸和胺类化合物的性质；同时，由于氨基与羧基之间相互影响及分子中R-基团的某些特殊结构，又显示出一些特殊的性质。
1．氨基酸的两性性质和等电点
氨基酸分子中同时含有羧基（-COOH ）和氨基（-NH 2），不仅能与强碱或强酸反应生成盐，而且还可在分子内形成内盐。
RCHCOH RCHCO -NH 2O
O 3+
内盐（偶极离子）
氨基酸内盐分子是既带有正电荷又带有负电荷的离子，称为两性离子或偶极离子。固体氨基酸以偶极离子形式存在，静电引力大，具有很高的熔点，可溶于水而难溶于有机溶剂。
氨基酸分子是偶极离子，在酸性溶液中它的羧基负离子可接受质子，发生碱式电离带正电荷；而在碱性溶液中铵根正离子给出质子，发生酸式电离带负电荷。偶极离子加酸和加碱时引起的变化，可用下式表示：
正离子 偶极离子 负离子 pH < pI pI pH > pI 因此，在不同的pH 值中，氨基酸能以正离子、负离子及偶极离子三种不同形式存在。如果把氨基酸溶液置于电场中，它的正离子会向阴极移动，负离子则会向阳极移动。当调节溶液的pH 值，使氨基酸以偶极离子形式存在时，它在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点，通常用符号pI 表示。当调节溶液的pH 值大于某氨基酸的等电点时，该氨基酸主要以负离子RCHCOH RCHCO -O
O NH 3
++NH
32O RCHCO --H -H
R-CH-COOH + HNO 2 ─→ R -CH-COOH + H 2O + N 2↑ | | NH 2 OH
形式存在，在电场中移向阳极；当调节溶液的pH 值小于某氨基酸的等电点时，该氨基酸主要以正离子形式存在，在电场中移向阴极。
应当指出，在等电点时，氨基酸的pH 值不等于7。对于中性氨基酸，由于羧基电离度略大于氨基，因此需要加入适当的酸抑制羧基的电离，促使氨基电离，使氨基酸主要以偶极离子的形式存在。所以中性氨基酸的等电点都小于7，一般在5-6.3之间。酸性氨基酸的羧基多于氨基，必须加入较多的酸才能达到其等电点，因此酸性氨基酸的等电点一般在
2.8-
3.2之间。要使碱性氨基酸达到其等电点，必须加入适量碱，因此碱性氨基酸的等电点都大于7，一般在7.6-10.8之间。见表13-2。
氨基酸在等电点时溶解度最小，最容易沉淀，因此可以通过调节溶液pH 值达到等电点来分离氨基酸混合物；也可以利用在同一pH 值的溶液中，各种氨基酸所带净电荷不同，它们在电场中移动的状况不同和对离子交换剂的吸附作用不同的特点，通过电泳法或离子交换层析法从混合物中分离各种氨基酸。
2．氨基酸中氨基的反应
（1）与亚硝酸反应 大多数氨基酸中含有伯氨基，可以
定量与亚硝酸反应，生成α-羟基酸,并放氮气。
该反应定量进行，从释放出的氮气的体积可计算分子中氨基的含量。这个方法称为范斯莱克（Van Slyke ）氨基测定法，可用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。
（2）与甲醛反应 氨基酸分子中的氨基能作为亲核试剂进攻甲醛的羰基，生成（N,N-二羟甲基）氨基酸。
在（N,N-二羟甲基）氨基酸中，由于羟基的吸电子诱导效应，降低了氨基氮原子的电子云密度，削弱了氮原子结合质子的能力，使氨基的碱性削弱或消失，这样就可以用标准碱液来滴定氨基酸的羧基，用于氨基酸含量的测定。这种方法称为氨基酸的甲醛滴定法。
在生物体内，氨基酸分子中的氨基在某些酶的催化下，
可与醛酮反应生成弱碱性的西佛碱（Schiff’ base ）,它是植物体内合成生物碱及生物体内酶促转氨基反应的中间产物。
（3）与2,4-二硝基氟苯反应 氨基酸能与2,4-二硝基氟苯（DNFB ）反应生成N-（2,4-二硝基苯基）氨基酸，简称N-DNP-氨基酸。这个化合物显黄色，可+用于氨基酸的比色测定。英国科学家桑格尔（Sanger ）首先用这个反应来标记R-CH-COOH + 2HCHO R-CH-COOH | ─→ | NH 2 HOH 2C-N-CH 2OH
R ’CHO + H 2 N-CH-COOH ─→R ’CH=N-CH-COOH | | R R
西佛碱
多肽或蛋白质的N-端氨基酸 ，再将肽链水解，经层析检测，就可识别多肽或蛋白质的N-端氨基酸。
（4）氧化脱氨反应 氨基酸分子的氨基可以被双氧水或高锰酸钾等氧化剂氧化，生成α-亚氨基酸，然后进一步水解，脱去氨基生成α-酮酸。
生物体内在酶催化下，氨基酸也可发生氧化脱氨反应，这是生物体内蛋白质分解代谢的重要反应之一。
3．氨基酸中羧基的反应
（1）与醇反应 氨基酸在无水乙醇中通入干燥氯化氢，加热回流时生成氨基酸酯。
α-氨基酸酯在醇溶液中又可与氨反应，生成氨基酸酰胺。 这是生物体内以谷氨酰胺和天冬酰胺形式储存氮素的一
OH O [O] H 2O | -NH 3 ‖ R-CH-COOH ─→ R-C-COOH ─→ R-C-COOH ─→ R-C-COOH | ‖ | NH 2 NH NH 2
α-亚氨基酸 α-羟基-α-氨基酸
O O ‖ 干HCl ‖ R-CH-C-OH + C 2H 5-OH ─→ R-CH-C-O-C 2H 5 + H 2O | | NH 2 NH 2
O O ‖ ‖ R-CH-C-OC 2H 5 + NH 3 ─→ R-CH-C- NH 2 + C 2H 5-OH | | NH 2 NH 2
F 2O 2N
+ H 2N-CHCOOH R 弱碱NO 2O 2N NH-CHCOOH R + HF DNP-氨基酸（黄色）
N-
种主要方式。
（2）脱羧反应 将氨基酸缓缓加热或在高沸点溶剂中回流，可以发生脱羧反应生成胺。生物体内的脱羧酶也能催化氨基酸的脱羧反应，这是蛋白质腐败发臭的主要原因。例如赖氨酸脱羧生成1,5-戊二胺（尸胺）。
4．氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应
（1）与水合茚三酮的反应 α-氨基酸与水合茚三酮的弱酸性溶液共热，一般认为先发生氧化脱氨、脱羧，生成氨和还原型茚三酮，产物再与水合茚三酮进一步反应，生成蓝紫色物质。这个反应非常灵敏，可用于氨基酸的定性及定量测定。
凡是有游离氨基的氨基酸都和水合茚三酮试剂发生显色 △ H 2N-CH 2(CH 2)3-CH-COOH ─→ H 2N-(CH 2)5-NH 2 | NH 2 戊二胺（尸胺） C C C O O H OH C C C O O OH OH + H 2N -CH-COOH │ R ──→ + R -CHO + CO 2 +NH 3 C
C
C O O H
OH C C C O
HO HO 蓝紫色 + NH 3 + ──→ 还原型茚三酮 C C C C C C O N O -
反应，多肽和蛋白质也有此反应，脯氨酸和羟脯氨酸与水合茚三酮反应时，生成黄色化合物。
（2）与金属离子形成配合物 某些氨基酸与某些金属离子能形成结晶型化合物，有时可以用来沉淀和鉴别某些氨基酸。例如二分子氨基酸与铜离子能形成深紫色配合物结晶：
（3）脱羧失氨作用 氨基酸在酶的作用下，同时脱去羧基和氨基得到醇。
工业上发酵制取乙醇时，杂醇就是这样产生的。
此外，一些氨基酸侧链具有的官能基团，如羟基、酚基、吲哚基、胍基、巯基及非α-氨基等，均可以发生相应的反应，这是进行蛋白质化学修饰的基础。α-氨基酸还可通过分子间的-NH 2基与-COOH 基缩合脱水形成多肽，该反应是形成蛋白质一级结构的基础，将在蛋白质部分介绍。
5. 氨基酸的受热分解反应
α-氨基酸受热时发生分子间脱水生成交酰胺；γ-或δ-氨基酸受热时发生分子内脱水生成内酰胺；β-氨基酸受热时不发生脱水反应，而是失氨生成不饱和酸。
酶 (CH 3)2CH-CH 2-CH-COOH + H 2O ──→ (CH 3)2CH- CH 2 - CH 2OH + CO 2 +NH 3 │ NH 2
O / R-CH C=O ││2R-CH-COOH + Cu 2 + ──→ O = C CH-R + 2H +│ / NH 2 O NH 2
α-氨基酸 交酰胺
β-氨基酸 α,β-不饱和酸
γ-氨基酸 内酰胺
RCH=CHCOOH + N H
2RCHCH 2COOH
O C NH 2RCH NH RCHCH 2CH 2COOH CH 2CH
2R-CH OH NH 2HO C C O O NH 2CH-R O C R-CH NH NH CH-R O
C
教案首页
课程名称有机化学C Organic Chemistry C 计划学时（2）
授课章节第十四章氨基酸和蛋白质第二节蛋白质protein
教学目的和要求：
1.掌握蛋白质的沉淀与变性等性质。
2.了解蛋白质一级结构和二级结构和常见理化性质。
教学基本内容：
一、蛋白质的元素组成及分类
二、蛋白质的结构（一、二级结构、α-螺旋和β-折叠结构）
三、蛋白质的性质：两性性质和等电点；胶体性质；沉淀作用（可逆与不可
逆沉淀）；蛋白质的变性；蛋白质的水解反应；蛋白质的颜色反应
教学重点和难点：
重点：蛋白质的性质。
难点：蛋白质的结构。
授课方式方法和手段：
多媒体加板书
作业与思考题：
P339 5,6,9,10,11
第二节蛋白质
蛋白质是由多种α-氨基酸组成的一类天然高分子化合物，分子量一般可由一万左右到几百万，有的分子量甚至可达几千万，但元素组成比较简单，主要含有碳、氢、氮、氧、硫，有些蛋白质还有磷、铁、镁、碘、铜、锌等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%，即每克氮相当于6.25g蛋白质，生物体中的氮元素，绝大部分都是以蛋白质形式存在，因此，常用定氮法先测出农副产品样品的含氮量，然后计算成蛋白质的近似含量，称为粗蛋白含量。
W粗蛋白=W氮×6.25
一、蛋白质的分类
蛋白质种类繁多，结构复杂，目前只能根据蛋白质的形状、溶解性及化学组成粗略分类。蛋白质根据其形状可分为球状蛋白质（如卵清蛋白）和纤维蛋白质（如角蛋白）；根据化学组成又可分简单蛋白质和结合蛋白质。
1.简单蛋白质
仅由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白质。2. 结合蛋白质
由简单蛋白质与非蛋白质成分（称为辅基）结合而成的复杂蛋白质，称为结合蛋白质。结合蛋白质又可根据辅基不同进行分类
二、蛋白质的结构
蛋白质分子是由α-氨基酸经首尾相连形成的多肽链，肽链在三维空间具有特定的复杂而精细结构。这种结构不仅决定蛋白质的理化性质，而且是生物学功能的基础。蛋白质的结构通常分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构四种层次，蛋白质的二级、三级、四级结构又统称为蛋白质的空间结构或高级结构。
1．蛋白质的一级结构——多肽链
天然蛋白质是由α-氨基酸组成的。α-氨基酸分子间可以发生脱水反应生成酰胺。
在生成的酰胺分子中两端仍含有α-NH 2及-COOH ， 因此仍然可以与其它α-氨基酸继续缩合脱水形成长链大分子。在蛋白质化学中，这种酰胺键 称为“肽键”。氨基酸分
子之间以肽键形式首尾相连形成的化合物称为肽，由两个氨基酸缩合形成的肽称为二肽，由三个氨基酸缩合形成的肽称为三肽，由多个
氨基酸缩合形成的肽称为多肽。肽链中每个氨基酸都失去了原有结构的完整性，因此肽链中的氨基酸通常称为氨基酸残基。肽链一端含有α-氨基的氨基酸残基称为“N -端”；含有游C-NH-O -()
离羧基的氨基酸残基称为“C -端”。例如：
肽的命名是以C-端氨基酸为母体，肽链中其它氨基酸名称中的“酸”字改为“酰”字，称为“某氨酰”，并从N-端开始依
次写在母体名称之前，两者之间通常用“-”连接，例如： 肽链通常用简称表示，即按从N-端到C-端的顺序，将组成肽链的各种氨基酸的英文或中文简称写到一起，简称间通常用“-”连接，并在C-端氨基酸简称后加“肽”字。例如，谷-
胱-甘肽的结构式为：
生物体内存在许多游离多肽，它们都具有特殊的生理功
能。谷-胱-甘肽分子中含有一个易被氧化的巯基（-SH ），称为还原型谷-胱-甘肽（常用GSH 表示），两分子GSH 间可通过巯基氧化成二硫键而连接，形成氧化型谷-胱-甘肽（常用GS-SG 表示）。
O O ‖ ‖ HOOC-CH-CH 2CH 2-C-NH-CH-C-NH-CH 2-COOH | | NH 2 CH 2 | S | S | CH 2 | HOOC-CH-CH 2CH 2-C-NH-CH-C-NH-CH 2-COOH | ‖ ‖ NH 2 O O
氧化型谷-胱-甘肽（GS-SG ）
O CH 3 ‖ │ H 2N-CH 2-C-NH-CH-COOH
甘氨酰-丙氨酸（甘-丙肽，Gly-Ala ）
COOH O HSCH 2 O │ ‖ │ ‖ H 2N-CH- CH 2 CH 2 –C – NH - CH-C-NH- CH 2 –COOH
γ-谷氨酰-半胱氨酰-甘氨酸（谷-胱-甘肽，Glu-Cys-Gly ，GSH ）
2. 蛋白质分子的构象
多肽中的肽键实质上是一种酰胺键，由于酰胺键中氮原子上的孤对电子与酰基形成p-π共轭体系，使C-N键具有一定程度的双键性质。x-射线衍射证明，肽链中酰胺部分在一个平面上（肽链中的这种平面称为肽平面或酰胺平面），与羰基及氨基相连的两个基团处于反式位置；酰胺碳氮键长（0.132nm）比一般的C-N单键键长（0.147nm）短一些，这些都表明酰胺碳氮键具有部分双键的性质。因此，肽键中的碳氮键的自由旋转受到阻碍，但与肽键中氮和碳原子相连接的两个基团可以自由旋转（即相邻肽平面可以旋转），因此表现出不同的构象。
酰胺平面示意图
蛋白质分子中多肽链再通过氢键等各种副键以一定方式盘旋、折叠，形成蛋白质分子特有的稳定空间构象。蛋白质的构象一般用二级结构、三级结构和四级结构表示。
（1）蛋白质的二级结构蛋白质分子的二级结构是指多肽链借助分子内氢键形成有规则的空间构象。它只关系到蛋白质分子主链原子局部的排布，而不涉及侧链的构象及其它
肽段的关系。目前认为蛋白质都有二级结构，例如纤维蛋白（存在毛发等中）的二级结构主要是α-螺旋。
蛋白质分子中的一条肽链，通过一个酰胺键中的酰基氧原子与相隔不远的另一个酰胺键中的氨基氢原子形成氢键而绕成螺旋状的空间构象，称为α-螺旋。
α-螺旋是蛋白质中最常见的二级结构，具有如下的特征：多肽主链围绕同一中心轴以螺旋方式伸展，平均3.6个氨基酸残基构成一个螺旋圈（18个氨基酸残基盘绕5圈），递升0.54nm，每个残基沿轴上升0.15nm。每个氨基酸残基的N-H 与前面相隔三个氨基酸残基的C=O形成氢键，这些氢键的方向大致与螺旋轴平行。氢键是维持α-螺旋稳定结构的作用力。天然蛋白质的α-螺旋绝大多数是右手螺旋。
β-折叠是蛋白质的另一种常见的二级结构，它是由两条或多条几乎完全伸展的肽链按同向或反向聚集而成，相邻多肽主链上的-NH和C=O之间形成氢键而成的一种多肽构象。β-折叠中氢键与多肽链伸展方向接近垂直，氨基酸残基的侧链基团分别交替地位于折叠面上下，且与片层相互垂直。β-折叠中反平行的比较稳定。例如丝心蛋白（存在蚕丝等中）的二级结构就是典型的β-折叠。
另外，在球状蛋白中还发现一种二级结构为β-转角。它是肽链形成180度回折，弯曲处的第一个氨基酸残基C=O与第四个氨基酸残基的NH之间形成4-1氢键的构象。
1. 蛋白质的两性和等电点
蛋白质多肽链的N-端有氨基，C-端有羧基，其侧链上也常含有碱性基团和酸性基团。因此，蛋白质与氨基酸相似，也具有两性性质和等电点。蛋白质溶液在某一pH 值时，其分子所带的正、负电荷相等，即成为净电荷为零的偶极离子，此时溶液的pH 值称为该蛋白质的等电点（pI ）。蛋白质溶液在不同的pH 溶液中，以不同的形式存在，其平衡体系如下: COO
NH 2Pr +Pr NH 3+COOH COO Pr NH 3_H +H +_阴离子
两性离子阳离子pH > pI 等电点(pI pH < pI )
式中H 2N-Pr-COOH 表示蛋白质分子，羧基代表分子中所有的酸性基团，氨基代表所有的碱性基团，Pr 代表其它部分。 蛋白质在等电点时，溶解度也最小，导电性、粘度和渗透压等也最低。利用这些性质可以分离、纯化蛋白质。也可通过调节蛋白质溶液的pH 值，使其颗粒带上某种净电荷，利用电泳分离或纯化蛋白质。
由于蛋白质具有两性,所以在生物组织中它们既对外来酸、碱具有一定的抵抗能力，而且能对生物体内代谢所产生的酸、碱性物质起缓冲作用，使生物组织液维持在一定pH 值范围,这在生理上有着重要的意义。
蛋白质是大分子化合物，其分子大小一般在1-100 nm之间，在胶体分散相质点范围，所以蛋白质分散在水中，其水溶液具有胶体溶液的一般特性。例如具有丁铎尔(Tyndall)现象，布朗(Brown)运动，不能透过半透膜以及较强的吸附作用等。
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因。
（1）形成保护性水化膜蛋白质分子表面有许多诸如羧基、氨基、亚氨基、羟基、羰基、巯基等极性的亲水基团，能与水分子形成氢键而发生水化作用，在蛋白质表面形成一层水化膜，使蛋白质粒子不易聚集而沉降。
（2）粒子带有同性电荷蛋白质在非等电点pH值的溶液中，粒子表面会带有同性电荷，相互产生排斥作用，使蛋白质粒子不易聚沉。
3. 蛋白质的沉淀
蛋白质溶液的稳定性是有条件的、相对的。如果改变这种相对稳定的条件，例如除去蛋白质外层的水膜或者电荷，蛋白质分子就会凝集而沉淀。蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀。
（1）可逆沉淀可逆沉淀是指蛋白质分子的内部结构仅发生了微小改变或基本保持不变，仍然保持原有的生理活
性。只要消除了沉淀的因素，已沉淀的蛋白质又会重新溶解。
盐析就是一种可逆沉淀蛋白质的方法。在蛋白质溶液中，加入足量的中性盐类，从而使蛋白质发生沉淀的现象，称为蛋白质的盐析。一方面，盐类在水中离解形成离子，其水化能力比蛋白质强，破坏了蛋白质表面的水化膜；另一方面，盐类离子所带的电荷也会中和或削弱蛋白质粒子表面所带的电荷，两者均使蛋白质的胶体溶液稳定性降低，进而相互凝聚沉降。盐析常用的盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。不同的蛋白质盐析时，所需盐的浓度不同，因此可用控制盐浓度的方法分离溶液中不同的蛋白质，称为分段盐析。例如鸡蛋清可用不同浓度的硫酸铵溶液分段沉淀析出球蛋白和卵蛋白。
盐析一般不会破坏蛋白质的结构，当加水或透析时，沉淀又能重新溶解。所以盐析作用是可逆沉淀。
（2）不可逆沉淀蛋白质在沉淀时，空间构象发生了很大的变化或被破坏，失去了原有的生物活性，即使消除了沉淀因素也不能重新溶解，称为不可逆沉淀。不可逆沉淀的方法有：
①水溶性有机溶剂沉淀法向蛋白质加入适量的水溶性有机溶剂如乙醇、丙酮等，由于它们对水的亲合力大于蛋白质，使蛋白质粒子脱去水化膜而沉淀。这种作用在短时间和低温时，沉淀是可逆的，但若时间较长和温度较高时，则
为不可逆沉淀。
② 化学试剂沉淀法 重金属盐如Hg 2+、Pb 2+ 、Cu 2+、Ag + 等重金属阳离子能与蛋白质阴离子结合产生不可逆沉淀。例如：
③ 生物碱试剂沉淀法 苦味酸、三氯乙酸、鞣酸、磷钨酸、磷钼酸等生物碱沉淀剂，能与蛋白质阳离子结合，使蛋白质产生不可逆沉淀。例如：
++Pr COOH NH 3+Pr COOH NH 3+Cl 3C O
O CCl 3
__
O O
此外，强酸或强碱以及加热、紫外线或X-射线照射等物理因素，都可导致蛋白质的某些副键被破坏，引起构象发生很大改变，使疏水基外露，引起蛋白质沉淀，从而失去生物活性。这些沉淀也是不可逆的。
4. 蛋白质的变性
由于物理或化学因素的影响，蛋白质分子的内部结构发生了变化，导致理化性质改变，生理活性丧失，称做蛋白质的变性。变性后的蛋白质称为变性蛋白质。
引起蛋白质变性的因素很多，物理因素有加热、高压、剧烈振荡、超声波、紫外线或X-射线照射等。化学因素有强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂和有机溶剂等。蛋白质NH 22Pr COO Pb 2
+2Pb Pr COO NH 22+
第一部分 基础生化实验 实验一 氨基酸及蛋白质的性质 【实验目的】 1. 加深理解所学有关的蛋白质性质的理论知识 2. 掌握氨基酸和蛋白质常用的定性、定量分析的方法及原理 一、蛋白质呈色反应 蛋白质的呈色反应是指蛋白质所含的某些氨基酸及其特殊结构，在一定条件下可与某些试剂发生了生成有色的物质的反应。 不同蛋白质分子所含的氨基酸残基也是不完全相同，因此所发生的成色反应也不完全一样。另外呈色反应并不是蛋白质的专一反应，某些非蛋白质类物质（含有-CS-NH 、-CH 2-NH 2、-CRH-NH 2、-CHOH-CH 2NH 2等基团的物质）也能发生类似的颜色反应。因此，不能仅仅根据呈色反应的结果为阳性就来判断被测物质一定是蛋白质。 注意：本次实验为定性实验，试剂的量取用滴管完成。 （一）双缩脲反应 【实验原理】 当尿素经加热至180℃左右时，两分子尿素脱去一分子氨，进而缩合成一分子双缩脲。其在碱性条件下双缩脲与铜离子结合成红紫色络合物，此反应称为双缩脲反应。其反应过程如下： C O H 2N H 2N + C O H 2N H 2N H 22 O O + NH 多肽及蛋白质分子结构中均含有许多肽键，其结构与双缩脲分子中的亚酰胺键相同。因此，在碱性条件下与铜离子也能呈现出类似于双缩脲的呈色反应。其反应过程如下： 【试剂】 1. 蛋白质溶液（鸡蛋清用蒸馏水稀释10倍，通过2-3层沙布滤去不容物） 2. 0.1%甘氨酸溶液
3.0.01%精氨酸溶液 4.10%NaOH溶液 5.1%CuSO4溶液 6.尿素结晶 【实验操作】 1. 双缩脲的制备 取少许尿素结晶 (约火柴头大小)放入干燥的试管中，微火加热至尿素熔解至硬化，刚硬化时立即停止加热，此时双缩脲即已形成。冷却后加10%氢氧化钠溶液约1ml、并震荡，再加入1%硫酸铜溶液2滴，再震荡，观察颜色的变化。 注意：a.在操作过程中试管不能冲向其他人以防止烫伤； b.控制加热的时间既不能过长也不能过短； c.加热时火不能太大，防止碳化。 2. 观察现象 另外取试管4支，按照下表加入各种试剂，观察并解释现象。 表1. 试剂 管号 1 2 3 4 蛋白质样液（ml） 1.0 0.01%精氨酸（ml） 1.0 0.1%甘氨酸（ml） 1.0 10%NaOH（ml） 2.0 2.0 2.0 2.0 蒸馏水（ml） 1.0 现象 （二）茚三酮反应 【实验原理】 在弱酸条件下（pH5-7），蛋白质或氨基酸与茚三酮共热，可生成蓝紫色缩合物。此反应为一切蛋白质和α—氨基酸所共有(亚氨基酸如脯氨酸和羟脯氨酸产生黄色化合物)。含有氨基的其他化合物亦可发生此反应。 第一步： C O C O C OH OH +C COOH H NH2 R C O C O C H OH +RCHO NH 3CO2 ++ 第二步：
【测试题】 一、名词解释 1.氮平衡 2.必需氨基酸 3.蛋白质互补作用 4.内肽酶 5.外肽酶 6.蛋白质腐败作用 7.转氨基作用 8.氧化脱氨基作用9.联合脱氨基作用10.多胺11.一碳单位12. PAPS 13. SAM 二、填空题 14．氮平衡有三种，分别是氮的总平衡、____、____ ，当摄入氮＜排出氮时称____。 15．正常成人每日最低分解蛋白质____克，营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16．必需氨基酸有8种，分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、____ 、____ 、_____、____。17．胰腺分泌的外肽酶有____、____，内肽酶有胰蛋白酶、____和____。 18．氨基酸吸收载体有四种，吸收赖氨酸的载体应是____ ，吸收脯氨酸的载体是____。 19．假神经递质是指____和____，它们的化学结构与____相似。 20．氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____，其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。21．肝脏中活性最高的转氨酶是____，心肌中活性最高的转氨酶是____。 22．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____，ADP和GTP是此酶的变构激活剂，____ 和____是此酶的变构抑制剂。 23．生酮氨基酸有____和____。 24．氨的来源有____、____、____，其中____是氨的主要来源。 25．氨的转运有两种方式，分别是____、____，在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。 26．鸟氨酸循环又称____或____。 28．γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成，其作用是____。 27．尿素分子中碳元素来自____，氮元素来自____和____，每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。29．一碳单位包括甲基、____、____、____、____，其代谢的载体或辅酶是____。 30．可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31．肌酸激酶有三种同工酶分别是____、____、____，其中____ 主要存在于心肌中。 32．体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____，其中____ 是体内硫酸根的主要来源。 33．儿茶酚胺包括____、____、____，帕金森氏病是由于脑组织中____生成减少。 34．支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 Ａ型题 35．下列哪种氨基酸是生糖兼生酮氨基酸 A. Gly B. Ser C. Cys D. Ile E. Asp 36．下列哪种不是必需氨基酸 A. Met B. Thr C. His D. Lys E. Val 37．苯酮酸尿症是由于先天缺乏： A.酪氨酸酶 B.酪氨酸羟化酶 C.酪氨酸转氨酶 D.苯丙氨酸转氨酶 E.苯丙氨酸羟化酶 38．不参与构成蛋白质的氨基酸是： A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.鸟氨酸 D.精氨酸 E.脯氨酸 39．体内氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.联合脱氨基 C.氧化脱氨基 D.非氧化脱氨基 E.脱水脱氨基 40．肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.嘌呤核苷酸循环 C.氧化脱氨基 D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E.丙氨酸－葡萄糖循环 41．体内氨的主要代谢去路是： A.合成尿素 B.生成谷氨酰胺 C.合成非必需氨基酸
蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。
一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降
5．6 氨基酸、蛋白质的性质 一、实验目的 １．熟悉蛋白质的化学性质。 ２．掌握蛋白质的鉴别方法。 二、实验原理 蛋白质是含氮的复杂生物高分子，是由各种Ｌ构型的α氨基酸通过肽键相连而成的多聚物，并且具有稳定的构象。在酸、碱或酶的作用下，单纯蛋白质发生水解，其最终产物是α氨基酸。 １．呈色反应 蛋白质中的某些氨基酸的特殊基团可以与特定的化学试剂作用呈现出各种颜色，这种呈色反应可以作为蛋白质或氨基酸的定性检验和定量测定的依据。 （１）茚三酮反应 茚三酮反应是蛋白质中的α氨基酸与茚三酮水合物在溶液中共热生成蓝紫色化合物罗曼紫（Ｒｕｈｅｍａｎｎ’ｓｐｕｒｐｌｅ）的反应。 该反应非常灵敏，是所有α氨基酸共有的特征性反应。可根据α氨基酸与茚三酮反应生成化合物的颜色深浅程度以及释放出ＣＯ２的体积定量测定氨基酸。 （２）米伦反应 米伦（ｍｉｌｌｏｎ）反应也是蛋白质颜色反应之一。该反应是米伦试剂与含酚羟基蛋白质的颜色反应，可用于鉴别蛋白质中酪氨酸的存在。 （３）蛋白黄反应 蛋白质分子中若含有苯环，则遇浓硝酸加热变黄，此反应称为蛋白质的蛋白黄反应，用于鉴别蛋白质中苯环的存在。除以上各颜色反应外还有缩二脲反应、亚硝酰铁氰化钠反应等。表３１为常用的蛋白质的颜色反应。 表３１蛋白质的颜色反应 反应名称试剂（成分）颜色鉴别基团 缩二脲反应强碱、稀硫酸铜溶液紫色或紫红色多个肽键 茚三酮反应稀茚三酮溶液蓝紫色氨基
蛋白黄反应浓硝酸深黄色或橙红色苯环 米伦反应汞或亚汞的硝酸盐、亚硝酸盐红色酚羟基 亚硝酰铁氰化钠反应亚硝酰铁氰化钠溶液红色巯基 ２．沉淀反应 蛋白质分子末端具有游离的α—ＮＨ３＋和α—ＣＯＯ－，因此，蛋白质和氨基酸一样，也具有两性解离和等电点的性质。在等电状态下，蛋白质颗粒容易聚集而析出沉淀；在非等电状态时，蛋白质分子表面总带有一定的同性电荷，由于电荷之间的相互排斥作用阻止蛋白质分子凝聚。蛋白质是高分子化合物，具有溶胶的一些性质，蛋白质分子表面带有许多极性基团，可与水结合，并使水分子在其表面定向排列形成一层水化膜，这使蛋白质颗粒均匀分散在水中难以聚集沉淀。以上两因素维持着蛋白质溶液的稳定，破坏这两种因素则可使蛋白质沉淀。 （１）中性盐沉淀蛋白质将高浓度的中性盐加入蛋白质溶液中，盐离子的水化能力强而夺去蛋白质的水分，破坏了蛋白质分子表面的水化膜，产生沉淀，即发生盐析。利用各种蛋白质沉淀所需中性盐浓度不同，可将蛋白质分阶段沉淀，此操作过程被称为分段盐析（ｆｒａｃｔｉｏｎａｌｓａｌｔｉｎｇｏｕｔ）。 （２）有机溶剂沉淀蛋白质利用乙醇、丙酮和甲醇等一些极性较大的有机溶剂与水之间具有亲和力，破坏蛋白质表面的水化膜而使蛋白质沉淀。 （３）重金属离子沉淀蛋白质某些重金属离子如Ａｇ＋，Ｈｇ２＋，Ｃｕ２＋和Ｐｂ２＋等（用Ｍ＋表示）可与带负电荷的蛋白质颗粒结合，形成不溶性盐而沉淀。反应式为： （４）有机酸沉淀蛋白质苦味酸、鞣酸、钨酸、三氯乙酸、磺基水杨酸等（用Ｘ－表示）可与带正电荷的蛋白质颗粒结合，形成不溶性盐而沉淀。反应式为： 三、实验用品 试管１２支，２５０ｍｌ烧杯１只，离心管３支，离心机１台，玻璃棒１根。 蛋白质溶液，０．０１ｍｏｌ／Ｌ茚三酮溶液，０．０１ｍｏｌ／Ｌ苯酚溶液，米伦试剂，浓
生物化学氨基酸代谢知识点汇总
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第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 1.氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨 基酸可以互相补充 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图
（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），
使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
考点一组成蛋白质的氨基酸及其种类（5年6考） 组成蛋白质的氨基酸的结构及种类 观察下列几种氨基酸的结构 (1)写出图中结构的名称 a.氨基； b.羧基。 (2)通过比较图中三种氨基酸，写出氨基酸的结构通式 (3)氨基酸的不同取决于R基的不同，图中三种氨基酸的R基依次为 (4)氨基酸的种类：约20种 ■助学巧记 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 注：评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量。
组成蛋白质的氨基酸的种类与结构 1.(海南卷)关于生物体内组成蛋白质的氨基酸的叙述，错误的是() A.分子量最大的氨基酸是甘氨酸 B.有些氨基酸不能在人体细胞中合成 C.氨基酸分子之间通过脱水缩合形成肽键 D.不同氨基酸之间的差异是由R基引起的 解析甘氨酸应是分子量最小的氨基酸，它的R基是最简单的氢。 答案 A 2.下图为氨基酸分子的结构通式，下列叙述正确的是() A.结构④在生物体内约有20种 B.氨基酸脱水缩合产生水，水中的氢来自于②和③ C.结构④中含有的氨基或羧基全部都参与脱水缩合 D.生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n种密码子 解析①为氨基，③为羧基，④为侧链基团(R基)。构成人体氨基酸的种类约有20种，A正确；脱水缩合形成水，水中氢来自①③，B错误；R基中的氨基或羧基不参与脱水缩合，C错误；生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n个密码子而不是需要n种密码子，D错误。 答案 A 解答本类题目的关键是熟记氨基酸的结构通式，如下图所示
找出氨基酸的共同体，即图中“不变部分”(连接在同一碳原子上的—NH2、—COOH和—H)，剩下的部分即为R基。倘若找不到上述“不变部分”，则不属于构成蛋白质的氨基酸。
第十四章氨基酸和蛋白质的性质 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。 第一节氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-
氨基酸，其结构可用通式表示： RCHCOOH NH2 这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是L-型（某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸）。 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸；根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或
构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（一） 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 146.13 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 2 蛋氨酸 （甲硫氨酸） Met 149.15 参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 3 色氨酸 Trp 204.11 促进胃液及胰液的产生； 4 苯丙氨酸 Phe 165.09 参与消除肾及膀胱功能的损耗； 5 苏氨酸 Thr 119.18 有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 6 异亮氨酸 Ile 131.11 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 7 亮氨酸Leu 131.11 作用平衡异亮氨酸； 8 缬氨酸 Val 117.09 作用于黄体、乳腺及卵巢； 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 174.4 它能促使氨转变成为尿素，从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分，有促进精子生成，提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸 His 155.09 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有 关。
人体虽能够合成，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（二） 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 89.06 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 115.08 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活，并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 75.05 在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 105.06 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分，降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 15 半胱氨酸Cys 121.12 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸 Tyr 181.09 是酪氨酸酶单酚酶功能的催化底物，是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 132.6 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用，有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感，还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 146.08 平衡体内氨的含量，谷酰胺的作用还包括建立免疫系统，加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 133.6 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质，从而改善心肌收缩功能，同时降低氧消耗，在冠状动脉循环 障碍缺氧时，对心肌有保护作用。它参与鸟氨酸循环，促进氧和二氧化碳生成尿素，降低血液中氮和二氧化碳 的量，增强肝脏功能，消除疲劳。 20 谷氨酸 Glu 147.08 参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细 胞功能的作用，促进智力的增加 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。 备注：以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用，没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。
实验一蛋白质与氨基酸的理化性质实验 一、实验目的 1.了解蛋白质和某些氨基酸的颜色反应原理。 2.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 3.学习蛋白质等电点的测定。 二、蛋白质的盐析与变性 1.原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水破坏水化层和双电层而沉淀。 蛋白质的沉淀反应分为可逆反应和不可逆反应两类。 （1）可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，沉淀的蛋白质仍能重新溶解于溶剂中，并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用与蛋白质。提纯蛋白质时，常利用此类反应分离蛋白质。 （2）不可逆的沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大变化，蛋白质常因变性而发生沉淀现象，沉淀后的蛋白质不再复溶于同类的溶剂中，加热引起的蛋白质沉淀与凝固、蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类反应。 有时蛋白质变性后，由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷层），蛋白质并不絮凝析出。因此变性后的蛋白质并不一定都表现出沉淀现象。反之沉淀的蛋白质也未必都已变性。 2.试剂与材料 （1）蛋白质溶液[5%卵清蛋白溶液或鸡蛋清的水溶液 500ml (新鲜鸡蛋清：水=1：9)] （2）pH4.7乙酸-醋酸钠的缓冲溶液 100 ml （3）3%硝酸银溶液 10 ml （4）5%三氯乙酸溶液 50 ml （5）95%乙醇 250 ml （6）饱和硫酸铵溶液 250 ml
（7）硫酸铵结晶粉末 1000g （8）0.1mol/L盐酸溶液 300 ml （9）0.1mol/L氢氧化钠溶液 100ml （10）0.05mol/L碳酸钠溶液 100ml (11)0.1mol/L乙酸溶液 100ml （12）2%氯化钡溶液 150 ml 3.实验步骤 （1）蛋白质的盐析加入无机盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）的浓溶液后，蛋白质水溶液溶解度发生变化，过饱和的蛋白质会发生絮凝沉淀，这种加入盐溶液或固体盐能析出蛋白质的现象称为盐析。加入的盐浓度不同，析出的蛋白质现象也不同，人们常用逐步提高蛋白质溶液中盐浓度的方法，使蛋白质分批沉淀，此类盐析方法称为分段盐析。 例如，球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出，而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。通过盐析来制备的蛋白质沉淀物，当加水稀释降低盐类浓度时，它又能再溶解，故蛋白质的盐析作用是一种可逆沉淀过程。 加5%卵清蛋白溶液5ml于试管中，再加等量的饱和硫酸铵溶液，搅拌均匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。倒出少量沉淀物，加少量水，观察是否溶解，试解释实验现象。将试管内沉淀物过滤，向滤液中逐渐添加硫酸铵粉末，并慢速搅拌直到硫酸铵粉末不再溶解为止（饱和状态），此时析出的沉淀为清蛋白。 取出部分清蛋白沉淀物，加少量蒸馏水，观察沉淀的再溶解现象。 （2）重金属离子沉淀蛋白质重金属离子与蛋白质结合成不溶于水的复合物。 取1支试管，加入蛋白质溶液2ml，再加3%硝酸银溶液1～2滴，震荡试管，观察是否有沉淀产生。放置片刻，倾去上层清液，加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。（3）某些有机酸沉淀蛋白质取1支试管,加入蛋白质溶液2ml，再加入1ml5%三氯乙酸溶液，振荡试管，观察沉淀的生成。放置片刻，倾出上清液，加入少量蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 （4）有机溶剂沉淀蛋白质取1支试管，加入2ml蛋白质溶液，再加入2ml95%乙醇。混匀，观察沉淀的产生。加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 三、蛋白质的颜色反应
有机化学实验教案 实验名称：氨基酸和蛋白质的性质 11化学班yingshou 【实验原理】 蛋白质是存在于细胞中的一种含氮的生物高分子化合物，在酸、碱存在下，或受酶的作用，水解成相对分子质量较小的月示、胨、多肽和二羧胡椒嗪，而水解的最终产物为各种氨基酸，其中以α-氨基酸为主。关于氨基酸和蛋白质的性质我们只做蛋白质的沉淀、蛋白质的颜色反应和蛋白质的分解等性质实验,这些性质有助于认识或鉴定氨基酸和蛋白质。 一、蛋白质的沉淀反应原理： 蛋白质是亲水胶体，当其稳定因素被破坏或与某些试剂结合成不溶性盐类后，即自溶液中沉淀析出 二、颜色反应原理： 蛋白质的呈色反应是指蛋白质所含的某些氨基酸及其特殊结构，在一定条件下可与某些试剂发生了生成有色的物质的反应。不同蛋白质分子所含的氨基酸残基也是不完全相同，因此所发生的成色反应也不完全一样。另外呈色反应并不是蛋白质的专一反应，某些非蛋白质类物质（含有-CS-NH、-CH2-NH2、-CRH-NH2、-CHOH-CH2NH2等基团的物质）也能发生类似的颜色反应。因此，不能仅仅根据呈色反应的结果为阳性就来判断被测物质一定是蛋白质。三、用碱分解蛋白质原理 蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用。 【仪器和药品】 仪器：试管、量筒、滴管、 药品：清蛋白溶液、硫酸铜、碱性醋酸铅、氯化汞、饱和硫酸铵、5%醋酸、饱和苦味酸、饱和鞣酸、1%甘氨酸、络氨酸、色氨酸、茚三酮试剂、浓硝酸、20%氢氧化钠、硝酸汞、30&碱液、10%硝酸铅 【实验过程和步骤】 1.蛋白质的沉淀 （1）用重金属盐沉淀蛋白质取3支试管，标明号码，各盛1mL清蛋白溶液，分别加入饱和硫酸铜、碱性醋酸铅、氯化汞2-3滴（小心有毒），观察有无蛋白质沉淀析出？ （2）蛋白质的可逆沉淀取2mL清蛋白溶液，放在试管里，加入同体积的饱和硫酸铵溶液，将混合物稍加振荡，析出蛋白质沉淀使溶液变浑或呈絮状沉淀。将1mL浑浊的液体倾入；另一支试管中，加入1-3mL水，振荡时，蛋白质沉淀是否溶解？ （3）蛋白质与生物碱试剂反应取2支试管，各加0.5mL蛋白质溶液，并滴加5%的醋酸使之呈酸性。然后分别滴加饱和的苦味酸溶液和饱和的鞣酸溶液，直到沉淀发生为止。 2.蛋白质的颜色反应 （1）与茚三酮反应在4支试管里，分别加入1%的甘氨酸、酪氨酸、色氨酸和鸡蛋白溶液各1mL，再分别滴加茚三酮试剂2-3滴，在沸水浴中加热10-15min观察有什么现象？ （2）黄蛋白反应于试管中加入1-2mL清蛋白溶液和1mL农硝酸，此时呈现白色沉淀或浑浊。在灯焰上加热煮沸，此时溶液和沉淀是否都呈黄色？有时由于煮沸使析出的沉淀水解，而使沉淀全部或部分溶解，溶液的黄色是否变化？
第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 【 1.氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充 ~ 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 、 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图 !
【 大肠下段的腐败作用 1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中 假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。 2.产生氨： 3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚； 可利用物质（少），如脂肪酸、维生素 ：
糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质 糖类、蛋白质均为食物中重要的营养素，是维持人体物质组成和生理机能不可缺少的要 素，也是生命活动的物质基础，它们的结构特点及主要化学性质如下： 一、糖类的组成、结构和分类： 糖类由C 、H 、O 三种元素组成，多数糖类可用通式Cm(H 2O)n 来表示（m 和n 可以相同， 也可以不同）；从结构上看，糖类是多羟基醛或多羟基酮或水解后可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物。根据能否水解以及水解后的产物，糖类可分为单糖、二糖和多糖。单糖是不能水解的糖，一般为多羟基醛或多羟基酮，葡萄糖是一种重要的单糖，它是一种多羟基醛；二糖和多糖均可水解，常见的二糖有麦芽糖、蔗糖；常见的多糖有淀粉、纤维素，它们是天然高分子化合物。 二、糖类的化学性质： 糖类物质主要含羟基和羰基两种官能团，可发生以下几种反应。 1、氧化反应 ①与氧气反应 如C 6H 12O 6 (s)+ 6O 2(g) →6CO 2(g) + 6H 2O(l) △H =-2804kJ/ mol ②被银氨溶液或新制的Cu(OH)2氧化：分子中含醛基的糖（如葡萄糖、麦芽糖）有还原性，均可发生此反应。 如 CH 2OH(CHOH)4CHO + 2Cu(OH)2 →CH 2OH(CHOH)4COOH + Cu 2O ↓ +2 H 2O CH 2OH(CHOH)4CHO + 2[Ag(NH 3)2]OH →CH 2OH(CHOH)4COO NH 4 +2Ag ↓+H 2O +3NH 3 2、酯化反应:糖类分子中含羟基，故可发生酯化反应，如葡萄糖与乙酸作用生成葡萄糖 五乙酸酯、纤维素与硝酸作用生成纤维素硝酸酯。 3、加成反应：糖中含羰基，能与氢氰酸、氨及氨的衍生物、醇等发生加成反应。 4、水解反应：二糖和多糖均可水解。 (C 6H 10O 5)n + nH 2O → n C 6H 12O 6 （催化剂:硫酸） 淀粉 (葡萄糖) 5、淀粉的特性：遇碘单质变蓝色。 三、氨基酸的结构和性质 1、氨基酸的结构：氨基酸是羧酸分子中H 原子被—NH 2取代得到的衍生物，分子中含 有氨基—NH 2和羧基—COOH 两种官能团。天然蛋白质水解的产物均为α-氨基酸，α-氨基酸的结构简式可表示为 2、氨基酸的主要化学性质 ①氨基酸的两性 氨基酸分子中含有氨基和羧基，通常以两性离子形式存在，能与酸、碱反应生成盐。 如：与酸反应 NH 2CH 2COOH+NaOH →NH 2CH 2COO-Na++H 2O 与碱反应 NH 2CH 2COOH+HCl →Cl -+NH 3CH 2COOH ②氨基酸的成肽反应 在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键 的化合物，称为成肽反应。 四、蛋白质的组成、结构和性质 1、蛋白质的组成和结构： ① 蛋白质的成分里含C 、H 、O 、N 、S 等元素。 ② 不同氨基酸按不同排列顺序相互结合构成的多肽，多肽与蛋白质没有本质区别，一般将 相对分子质量在10000以上的称为蛋白质，它是高分子化合物。10000以下的为多肽。 R –CH –COOH NH 2 O —C —NH — ‖
糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要 化学性质
精品文档 糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质 糖类、蛋白质均为食物中重要的营养素，是维持人体物质组成和生理机能不可缺少的要素，也是生命活动的物质基础，它们的结构特点及主要化学性质如下： 一、糖类的组成、结构和分类： 糖类由C、H、O三种元素组成，多数糖类可用通式Cm(H2O)n来表示（m和n 可以相同，也可以不同）；从结构上看，糖类是多羟基醛或多羟基酮或水解后可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物。根据能否水解以及水解后的产物，糖类可分为单糖、二糖和多糖。单糖是不能水解的糖，一般为多羟基醛或多羟基酮，葡萄糖是一种重要的单糖，它是一种多羟基醛；二糖和多糖均可水解，常见的二糖有麦芽糖、蔗糖；常见的多糖有淀粉、纤维素，它们是天然高分子化合物。 二、糖类的化学性质： 糖类物质主要含羟基和羰基两种官能团，可发生以下几种反应。 1、氧化反应 ①与氧气反应如C6H12O6 (s)+ 6O2(g) →6CO2(g) + 6H2O(l) △H=-2804kJ/ mol ②被银氨溶液或新制的Cu(OH)2氧化：分子中含醛基的糖（如葡萄糖、麦芽糖）有还原性，均可发生此反应。 如 CH2OH(CHOH)4CHO + 2Cu(OH)2→CH2OH(CHOH)4COOH + Cu2O↓ +2 H2O CH2OH(CHOH)4CHO + 2[Ag(NH3)2]OH→CH2OH(CHOH)4COO NH4 +2Ag↓+H2O +3NH3 2、酯化反应:糖类分子中含羟基，故可发生酯化反应，如葡萄糖与乙酸作用生成葡萄糖五乙酸酯、纤维素与硝酸作用生成纤维素硝酸酯。 收集于网络，如有侵权请联系管理员删除
【测试题】 一、名词解释 1、氮平衡 2、必需氨基酸 3、蛋白质互补作用 4、内肽酶 5、外肽酶 6、蛋白质腐败作用 7、转氨基作用 8、氧化脱氨基作用 9、联合脱氨基作用 10、多胺 11、一碳单位 12、 PAPS 13、 SAM 二、填空题 14.氮平衡有三种,分别就是氮的总平衡、____、____ , 当摄入氮＜排出氮时称____。 15.正常成人每日最低分解蛋白质____克, 营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16.必需氨基酸有8种,分别就是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、 ____ 、 ____ 、_____、____。 17.胰腺分泌的外肽酶有____、____,内肽酶有胰蛋白酶、____与____。 18.氨基酸吸收载体有四种, 吸收赖氨酸的载体应就是____ , 吸收脯氨酸的载体就是____。 19.假神经递质就是指____与____,它们的化学结构与____相似。 20.氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____,其中____ 就是氨基酸的主要分解代谢去路。 21.肝脏中活性最高的转氨酶就是____,心肌中活性最高的转氨酶就是____。 22.L-谷氨酸脱氢酶的辅酶就是____或____,ADP与GTP就是此酶的变构激活剂,____ 与____就是此酶的变构抑制剂。 23.生酮氨基酸有____与____。 24.氨的来源有____、____、____,其中____就是氨的主要来源。 25.氨的转运有两种方式,分别就是____、____, 在肌肉与肝脏之间转运氨的方式就是____。 26.鸟氨酸循环又称____或____。 28.γ-氨基丁酸就是由____脱羧基生成,其作用就是____。 27.尿素分子中碳元素来自____,氮元素来自____与____, 每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。 29.一碳单位包括甲基、____、____、____、____,其代谢的载体或辅酶就是____。 30.可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31.肌酸激酶有三种同工酶分别就是____、____、____,其中____ 主要存在于心肌中。 32.体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____,其中____ 就是体内硫酸根的主要来源。 33.儿茶酚胺包括____、____、____,帕金森氏病就是由于脑组织中____生成减少。 34.支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 Ａ型题 35.下列哪种氨基酸就是生糖兼生酮氨基酸？ A、 Gly B、 Ser C、 Cys D、 Ile E、 Asp 36.下列哪种不就是必需氨基酸？ A、 Met B、 Thr C、 His D、 Lys E、 Val 37.苯酮酸尿症就是由于先天缺乏: A、酪氨酸酶 B、酪氨酸羟化酶 C、酪氨酸转氨酶 D、苯丙氨酸转氨酶 E、苯丙氨酸羟化酶 38.不参与构成蛋白质的氨基酸就是: A、谷氨酸 B、谷氨酰胺 C、鸟氨酸 D、精氨酸 E、脯氨酸 39.体内氨基酸脱氨基的主要方式就是: A、转氨基 B、联合脱氨基 C、氧化脱氨基 D、非氧化脱氨基 E、脱水脱氨基 40.肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式就是: A、转氨基 B、嘌呤核苷酸循环 C、氧化脱氨基 D、转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E、丙氨酸－葡萄糖循环