1.两性离子:指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子
2.等电点：氨基酸所带正电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中不向任何一极移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点。
3.构型：不对称碳原子周围的取代基在空间上的排列方式。存在L- 、D-两种构型
4.蛋白质的一级结构：指多肽链中的氨基酸序列
5.蛋白质的二级结构：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。
6.蛋白质的三级结构：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元称为三级结构。
7.蛋白质的四级结构：分子中亚基的种类、数量以及相互关系。
8.蛋白质的变性：天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结构不被破坏，这种现象成变性。
9.蛋白质的复性：蛋白质的变性作用，如不过于剧烈，在一定条件下可以恢复活性，称蛋白质的复性。
10.糖苷: 单糖通过半缩醛羟基与另一个化合物或基团共价结合后形成的化合物。
11.还原糖: 可被氧化充当还原剂的糖
13.旋光性: 当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。
14.必需脂肪酸: 动物体必需但不能合成的脂肪酸如亚油酸、亚麻酸
15.必需油脂：动物体必需但不能合成的油脂
16．米氏常数（Km值）：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。Km=（k2+k3）/k1
17．底物专一性: 一种酶只能催化一种或一类底物
18．活化能:处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的Gibbs自由能称为活化能。
19．激活剂：酶的活力可以被某些物质提高，这些物质称为激活剂。
20．抑制剂：通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。
21．别构酶：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。。
22．同工酶：催化统一化学反应，来自同一个生物，组成和性质不同的一组酶。
23．酶原: 无活性状态的酶的前身物称为酶原
24．酶的比活力：单位质量酶产品中酶活力称比活力
1．NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸；辅酶Ⅰ。2．FAD
：黄素腺嘌呤二核苷酸。3．PLP：磷酸吡哆醛。4．NADP+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸；辅酶Ⅱ5．FMN：黄素单核苷酸。6．CoA：辅酶A。7．ACP：酰基载体蛋白。8．BCCP：生物素羧基载体蛋白。
25．单核苷酸：核苷酸是核苷的磷酸酯
26．碱基互补规律：A只能与T配对形成两个氢键，G只能与C配对形成3个氢键
27．反密码子：转移核糖核酸中能与信使核糖核酸的密码子互补配对的三核苷酸残基。位于转移核糖核酸的反密码子环的中部。
28．核酸的变性与复性：变性：核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则团状态的过程。复性：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程称复性。
29．增色效应：核酸变性后，260nm的紫外吸收值明显增加，即产生增色效应。
30．发夹结构：多核苷酸链中由茎区(双链区、螺旋区)和环区(单链区)组成的类似于“发夹”状的结构
31．DNA的熔解温度(熔点)：把DNA加热变性一半时的温度或者说将紫外线吸收的增加量达最大增量一半时的温度。
32．分子杂交：退火条件下，不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交。
33.生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程 ?
34．呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称呼吸链。??
35．氧化磷酸化：生物体内通过生物氧化所产生的能量，除一部分用以维持体温外，大部分可以通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中，此种伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化作用。?
36． 磷氧比（P/O）：每消耗1摩尔氧所消耗无机磷酸的摩尔数?
37．底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径：是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
40.糖异生作用：由非糖物质转化成葡萄糖或糖原的过程叫做糖的异生作用。
41.柠檬酸循环：通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环的过程
42.乙醛酸循环：在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。
43.柠檬酸穿梭: 是指线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸
载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶的催化下，需消耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA
44．脂肪酸的α-氧化: 脂肪酸在线粒体中由单加氧酶和脱羧酶催化生成α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸的过程45.脂肪酸的β-氧化: 脱氢-水化-再脱氢-硫解氧化
46．脂肪酸的ω-氧化:脂肪酸的末端甲基（w-端）可经氧化作用后转变成为w-羟脂酸，然后再氧化成α，w-二羧酸再进行β-氧化，此途径称为w-氧化。
47.酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮统称为酮体。
48．转氨作用： 一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮酸上，从而生成相应的一分子α-酮酸和一分子α-氨基酸，这种作用就叫做转氨作用。
49．尿素循环：可以分为3个步骤1.从鸟氨酸合成瓜氨酸2.从瓜氨酸合成精氨酸3.从精氨酸水解成尿素。2NH3+CO2+3ATP+3H2O——》CO（NH2）2+2ADP+AMP+2Pi+PPi
50．生糖氨基酸:在体内可以转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸。
51．生酮氨基酸：能转变成酮体的氨基酸称为生酮氨基酸。
问答题
什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？
答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
4．蛋白质的β—折叠结构有何特点？
β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破
坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。
7．简述蛋白质变性作用的机制。
维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。
8．蛋白质有哪些重要功能
蛋白质的重要作用主要有以下几方面：
（1）生物催化作用 酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
（2）结构蛋白 有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。
（3）运输功能 如血红蛋白具有运输氧的功能。
（4）收缩运动 收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
（5）激素功能 动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。
（6）免疫保护功能 抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。
（7）贮藏蛋白 有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。
（8）接受和传递信息 生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。
（9）控制生长与分化 有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。
（10）毒蛋白 能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。
11. 什么是蛋白质的变性？影响蛋白质变性的因素有哪些？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
（1）蛋白质的变性是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。
（2）影响蛋白质变性的因素：物理因素：紫外线照射、超声波、高温、高压。化学因素：强酸、强碱、重金属盐、乙醇等有机溶剂、及变性剂等。
（3）蛋白质变性在实践中的应用：医学上用酒精消毒，紫外线杀菌，生鸡蛋加热煮熟。
1．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？
（1）共性：用量少而催化效率高；仅改变化学反应速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更
高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。
酶促反应动力学方程式 v=Vmax【S】/{【S】+Km} 竞争性抑制作用对应的动力学方程 v=Vmax【S】/{[S]+αKm} 非竞争性抑制剂动力学方程v=Vmax[S]/{α【S】+αKm} 反竞争性 v=Vmax【S】/{α【S】+Km}
（1）B1 ；硫胺素; TPP（2）B2 ; 核黄素；FMN；FAD（3）B3 ；泛酸; CoA（4）B5 ；烟酸 NAD+ NADP+（5）B6 ；吡哆素; PLP PMP（6）B7 ；生物素 （7）B11；叶酸 FH2，FH（8）B12。
4.何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或者丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。主要类别：不可逆抑制剂，可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需集团以共价键结合，引起酶的永久失活。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起暂时性失活。
5.什么叫Km? Km大小和酶与底物的亲和力有何关系？
Km是米氏常数 Km值近似表示酶与底物的亲和度，Km值大表示亲和程度小 Km值小表示亲和程度大。
6. 影响酶促反应速度的因素有哪些？它们是如何影响酶促反应速度的？
抑制剂、温度、pH、激活剂。抑制剂通过降低酶活性。温度适宜对酶活性提高，不适宜会降低和使酶完全失活，ph 一是改变酶高级结构，二是改变酶的解离基团的解离状态，三是影响底物及中间复合物的解离状态。激活剂是提高酶的活性。
1.将核酸完全水解后可得到哪些组分?DNA和RNA的水解产物有何不同？
答：核酸完全水解后可得到碱基、戊糖、磷酸三种组分。DNA和RNA的水解产物戊糖、嘧啶碱基不同。
4.DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？
将DNA的稀盐溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性，有以下特点：变性温度范围很窄，260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。在数值上等于DNA变性时摩尔磷消光值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。
计算Tm（G + C）% = (Tm – 69.3) × 2.44 ×%
6.RNA有几种类型？各自的生物学功能是什么？
RNA的类别有三种：mRNA、tRNA、rRNA,mRNA功能是将DNA的遗传信息传递到核糖核蛋白体。tRNA在蛋白质生物合成中起翻译氨基酸信息，并将相应的氨基酸转运到核糖核蛋白体的作用。rRNA是核糖体的重要组成部分，与蛋白质生物合成相关。
7．核酸分子中是通过什么键连接起来的？
核酸分子中是通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来的
8．DNA分子二级结构有哪些特点？
按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
9．在稳定的DNA双螺旋中，哪两种力在维系分子立体结构方面起主要作用？
在稳定的DNA双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用
10．简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为：
（1）tRNA的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。
（2）叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。
（3）氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA上的密码子相互识别。
（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。
（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关。
（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。
1、 什么是生物氧化？有何特点？试比较体内氧化和体外氧化的异同。
有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程称为生物氧化。
特点：1.生物氧化是在37℃，近于中性水溶液环境中进行的，实在一系列酶的催化作用下逐步进行的。2.生物氧化的能量是逐步释放的，并以ATP的形式捕获能量。3.生物氧化中CO2的生成是有机酸脱羧生成的。4.生物氧化中水的生成是代谢物脱下的氢经一系列的传递体与氧结合而生成的。5.在真核生物细胞内，生物氧化都在线粒体内进行，在不含线粒体的原核生物如细菌细胞内，生物氧化则在细胞膜上进行。
2、 氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？
答：氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNˉ的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aa3的氧化形式——高价铁Fe3＋以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa3，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给O2，结果呼吸链中断，细胞因窒息而死亡。而亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2＋氧化为Fe3＋。部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe2＋被氧化成Fe3＋——高铁血红蛋白，且含量达到20%-30%时，高铁血红蛋白（Fe3＋）也可
以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aa3的结合，从而使细胞色素aa3的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CNˉ。因此，如果在服用亚硝酸的同时，服用硫代硫酸钠，则CNˉ可被转变为无毒的SCNˉ，此硫氰化物再经肾脏随尿排出体外。3、简述化学渗透学说的主要内容，其最显著的特点是什么？
主要论点是认为呼吸链存在与线粒体内膜之上，当氧化进行时，呼吸链起质子泵作用，质子被泵出线粒体内膜之外侧，造成了膜内外两侧间跨膜的化学势和电位差，跨膜电化学能被膜上ATP合酶所利用，使ADP与Pi合成ATP。
1. 磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？特点：1 产生NADPH 2 .生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备 3 分解戊糖 意义：1 补充糖酵解2 氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成。 3 非氧化阶段产生大量中间产物为其它代谢提供原料
2.写出EMP和TCA途径的全部过程，并计算产生的ATP摩尔数
EMP葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸（消耗一个）→果糖-6-磷酸→果糖-1,6-二磷酸（消耗一个）→甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸（二羟丙酮磷酸异构生成甘油醛-3-磷酸）后甘油醛-3-磷酸→甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸（底物生成1*2）→甘油酸-2-磷酸→烯醇丙酮酸磷酸→丙酮酸（底物生成1*2）。ATP数-1-1+1*2+1*2=2
TCA循环全过程第一步缩合反应乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，第二步脱水加水 柠檬酸生成异柠檬酸，第三步，异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸，第四步酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA,第五步琥珀酰CoA磷酸化生成琥珀酸，第六步琥珀酸氧化生成延胡索酸，第七步延胡索酸氧化生成苹果酸，第八步 延胡索酸氧化生成草酰乙酸。TCA循环四次脱氢其中三对氢原子以NAD+ 为受氢体，一对以FAD为受氢体，NADH+ N+和FADH2经线粒体内膜递氢体系传递最终与氧结合生成水分别产生2.5molATP和1.5molATP.再加上TCA循环中有一底物磷酸化产生1分子ATP，一份子乙酰CoA参与TCA循环共生成10分子ATP
3 .计算1mol葡萄糖彻底氧化分解所产生的可贮存的总能量是多少kcal，并计算贮能效率
净产生32molATP 储能效率为32*30.5/2867=34%
4. 糖异生作用是如何绕过糖分解代谢的三个不可逆反应过程的① 葡萄糖6磷酸酶催化6磷酸葡萄糖生成葡萄糖 ②果糖1，6二磷酸酶催化1，6二磷酸果糖生成6磷酸果糖。 ③丙酮酸在一元羧酸转运酶的帮助下进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下，消耗一分子ATP，生成草酰乙酸。草酰乙酸不能通过线粒体膜。在苹果酸-天冬氨酸循环里草酰乙酸通过了线粒体膜之后，在磷酸烯醇式丙酮酸羧化激酶的帮助下成为磷酸烯醇式丙
酮酸。反应消耗一分子GTP。
5.丙酮酸在有氧或无氧条件下的去向有哪些？1.再合成新的氨基酸；2.转变为糖和脂肪；3.进入三羧酸循环和呼吸链，彻底氧化成CO2和 H2O。同时生成ATP。（氨基去向1还原成乳酸，2还原成乙醇，3生成二氧化碳和水）
1. 按下述几方面，比较脂肪酸氧化和合成的差异：
（1）进行部位；氧化在线粒体，合成在胞液；（2）酰基载体；氧化的酰基载体是辅酶A，合成的酰基载体是酰基载体蛋白；（3）所需辅酶；氧化是FAD和NAD+，合成是NADPH（4）β-羟基中间物的构型；氧化是L型，合成是D型。（5）促进过程的能量状态；氧化不需要CO2，合成需要CO2；氧化为高ADP水平，合成为高ATP水平。（6）合成或降解的方向；氧化是羧基端向甲基端，合成是甲基端向羧基端；（7）酶系统；脂肪酸合成酶系为多酶复合体，而不是氧化酶
2、在脂肪生物合成过程中，软脂酸是怎样合成的？
软脂酸合成：软脂酸是十六碳饱和脂肪酸，在细胞液中合成，合成软脂酸需要两个酶系统参加。一个是乙酰CoA羧化酶，他包括三种成分，生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白、转羧基酶。由它们共同作用，催化乙酰CoA转变为丙二酸单酰CoA。另一个是脂肪酸合成酶，该酶是一个多酶复合体，包括6种酶和一个酰基载体蛋白，在它们的共同作用下，催化乙酰CoA和丙二酸单酰CoA，合成软脂酸其反应包括4步，即缩合、还原、脱水、再缩合，每经过4步循环，可延长2个碳。如此进行，经过7次循环即可合成软脂酰—ACP。软脂酰—ACP在硫激酶作用下分解，形成游离的软脂酸。软脂酸的合成是从原始材料乙酰CoA开始的所以称之为从头合成途径
3.试述油料作物种子萌发时脂肪转化成糖的机理。
油料种子在发芽过程中，细胞中出现许多乙醛酸体，贮藏脂肪首先水解为甘油和脂肪酸，然后脂肪酸在乙醛酸体内氧化分解为乙酰CoA，并通过乙醛酸循环转化为糖，
4、写出1摩尔软脂酸在体内氧化分解成CO2和H2O的反应历程，并计算产生的ATP摩尔数
1mol软脂酸完全氧化成乙酰辅酶A共经过七次β-氧化，生成7molFADH2、7molNADH、H+和八摩尔乙酰辅酶A，前者可提供1.5*7+2.5*7=28molATP，8mol乙酰辅酶A彻底氧化可以生成10*8=80molATP，在软脂酸氧化生成乙酰辅酶A过程中消耗2molATP,理论上产生106MolATP
5、为什么人摄入过多的糖容易长胖？
分解糖类能获得能量,当摄入过多的糖类,而身体又没有足够的消耗,那么糖类就会转化成脂肪储藏在皮下组织，所以摄入过多的糖容易长胖
1．简述氨的两种转运途径？
氨的转运：氨是有毒物质。除门静脉血液外，体内血液中氨浓度很低。氨在血液中以无毒形式-丙氨
酸和谷氨酰胺运输到肝合成尿素或运至肾以铵盐形式从尿排出。
1.丙氨酸-葡萄糖循环 通过这个循环，即使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，同时，肝又为肌肉提供了生成氨基酸的葡萄糖。
2.谷氨酰胺的运氨作用在脑、肌组织中，氨与谷氨酸在谷氨酰胺酶的催化下生成谷氨酰胺，并经血液运送至肝或肾，再经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸和氨。谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的储存及运输形式。临床上对氨中毒病人可服用或输入谷氨酸盐，以降低氨的浓度。
2．什么是尿素循环，有何生物学意义？（写出具体过程，发生部位）
（1）尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨经过一系列反应转变成尿素的过程。有解除氨毒害的作用
（2）生物学意义：有解除氨毒害的作用
3．为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用？
（1）在氨基酸合成过程中，转氨基反应是氨基酸合成的主要方式，许多氨基酸的合成可以通过转氨酶的催化作用，接受来自谷氨酸的氨基而形成。
（2）在氨基酸的分解过程中，氨基酸也可以先经转氨基作用把氨基酸上的氨基转移到α-酮戊二酸上形成谷氨酸，谷氨酸在谷氨酸脱羟酶的作用上脱去氨基。
4. 氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸有哪些主要的去路？
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸有以下代谢途径:
1.经氨基化作用生成非必需氨基酸:
2.转变为糖和脂肪；体内多数氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸 可经糖异生途径转变为糖,故称为生糖氨基酸. 亮氨酸可转变为乙酰辅酶A和乙酰乙酸,称为生酮氨基酸.
生酮氨基酸可通过脂肪酸合成途径转变为脂肪酸,如:苯丙氨酸、色氨酸酪氨酸、异亮氨酸,即可生糖又可生酮,称为生糖兼生酮氨基酸.
3.氧化供能
α-酮酸在体内可通过TCA彻底氧化成水和二氧化碳,并释放能量供机体使用.