一、名词解释
生物化学复习材料
1. 血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。
2. 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原分解是指糖原分解成葡萄糖的过程。
3. 糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。
4. 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程。
5. 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸在经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环。
6. 有氧氧化：在供养充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量，称为有氧氧化途径。
7. 血脂：血浆中脂类的总称。主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8. 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。（一类由脂肪、磷脂、胆固醇及其酯与不同载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体，包括CM、VLDL、LDL 和HDL。）
9. 脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10. 酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11. 必需脂肪酸：亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必需脂肪酸。
12. 必需氨基酸：8种体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。
13. 食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14. 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羧基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15. 一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一
碳单位。
16. 遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子。
17. 中心法则：是对DNA、RNA和蛋白质之间基本功能关系的解释，即DNA是自身复制及转录合成RNA的模板，RNA是翻译合成蛋白质的模板，因此，遗传信息的流向是DNA→RNA→蛋白质。【在某些病毒中的RNA自我复制（如烟草花叶病毒等）和在某些病毒中能以RNA为模板逆转录成DNA的过程（某些致癌病毒）是对中心法则的补充。】
18. 半保留复制：（半保留复制是DNA复制最重要的特征。）当DNA进行复制时，亲代DNA 双链必须解开，两股链分别作为模板，按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链，这种复制方式称为半保留复制。
19. 逆转录：是以RNA为模板、以dNTP为原料、由逆转录酶催化合成DNA的过程，该过程的信息传递方向是从RNA到DNA。
20. 转录：是指生物体按碱基互补配对原则把DNA碱基序列转化成RNA碱基序列、从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程。
21. 启动子：原核生物和真核生物基因的启动子均由RNA聚合酶结合位点、转录起始位点及控制转录起始的其他调控序列组成，是启动转录的特异序列。
22. 翻译：翻译又称为蛋白质的生物合成过程，是核糖体协助tRNA从mRNA读取遗传信息、用氨基酸合成蛋白质的过程，是mRNA碱基序列决定蛋白质氨基酸序列的过程，或者说是把碱基语言翻译成氨基酸语言的过程。
23. 点突变：点突变又称错配，即单一碱基配对错误造成的变异，包括转换和颠换。
24. 框移突变：突变点以后的遗传密码全部改变，造成蛋白质的氨基酸组成和序列的改变。碱基的缺失和插入会导致移码突变。不过，插入或缺失3n个碱基不会导致移码突变。
25. 基因表达：指基因经过转录和翻译等一系列复杂过程，指导合成具有特定生理功能的产物。
27. 变构调节：特定物质与酶蛋白活性中心之外的某一部位以非共价键结合，改变酶蛋白构象，从而改变其活性，这种调节称为酶的变构调节。
28. 化学修饰调节：通过酶促反应使酶蛋白以共价键结合某种特定基团，或脱去该特定基团，导致酶蛋白构象改变，酶活性也随之改变，这种调节称为酶的化学修饰调节。
29. 外显子：是真核生物基因经过转录加工后保留于RNA中的序列和相应的DNA序列。
内含子：是真核生物基因在转录后加工时被切除的RNA序列和相应的DNA序列。
30. 胆色素：血红素的主要分解产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等。
31. 生物转化：肝脏将外源性或内源性非营养物质进行转化，最终增加其水溶性（或极性），
使其易于随胆汁或尿液排出体外，这一过程称为生物转化。
32. 碱储/二氧化碳结合力：血浆NaHCO3的含量在一定程度上代表了机体缓冲酸的能力，习惯上将血浆NaHCO3称为碱储或碱储备。碱储量用血浆二氧化碳结合力（血浆CO2-CP）来表示。
33. 酶：是由活细胞合成的、具有催化作用的蛋白质。
34. 酶原/酶原激活：酶的无活性前体称为酶原，酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。
35. 同工酶：是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶，是生命在长期进化过程中的基因分化的产物。36. 生物氧化：是指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成CO2和H2O 并释放能量满足生命活动需要的过程。
37. 氧化磷酸化：在生物氧化过程中，营养物质氧化释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O，所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP，这一过程称为氧化磷酸化。
38.呼吸链：由位于真核生物线粒体内膜（原核生物细胞膜）上的一组排列有序的递氢体和递电子体构成，其功能是将营养物质氧化释放的电子传递给O2和HO2。
二、问答题
1.简要说明血糖的来源和去路及机体对其的调节；
一、血糖的来源和去路
1、血糖的来源⑴食物中的糖⑵肝糖原的分解⑶肝中糖异生作用。
2、血糖的去路⑴氧化分解供能⑵合成糖原⑶转变为非糖物质和其他糖类
⑷血糖过高时随尿排出。
二、血糖浓度的调节
1、肝脏调节：肝糖原合成与分解、糖异生
2、肾脏调节：肾小管的重吸收能力
3、神经和激素的调节⑴神经调节⑵激素调节
上述为简略版答案；
以下为详尽版答案：
【答：血糖来源：①食物糖消化吸收；②肝糖原分解；③肝脏内糖异生作用
去路：①氧化分解供能；②合成糖原；③转化成其他糖类或非糖类物质；④血糖过高时随尿液排出
机体对其的调节： (1)肝脏的调节：肝脏是维持血糖浓度的最主要器官，是通过控制糖原的合成与分解及糖异生来调节血糖的。当血糖浓度高于正常水平时，肝糖原合成作用加强，促进血糖消耗；糖异生作用减弱，限制血糖补充，从而使血糖浓度降至正常水平。当血糖浓度低于正常水平时，肝糖原分解作用加强，糖异生作用加强，从而使血糖浓度升至正常水平。当然，肝脏对血糖浓度的调节是在神经和激素的控制下进行的。 (2)肾脏调节：肾脏对糖具有很强的重吸收能力，其极限值（可以用血糖浓度来表示，为~L（160~180mg/L），该值）称为肾糖阈。当血糖浓度低于肾糖阈时，肾小管就能重吸收肾小球滤液中的葡萄糖，以维持正常的血糖浓度。当血糖浓度高于肾糖阈，从肾小球滤出的糖过多，超过肾小管重吸收糖的能
力，就会出现糖尿。 (3)神经和激素调节：正副交感神经调节；胰岛β细胞分泌的胰岛素是唯一能降低血糖的激素；而能升高血糖浓度的激素主要有胰岛细胞分泌的胰高血糖素、肾上腺髓质分泌的肾上腺素、肾上腺皮质分泌的糖皮质激素、腺垂体分泌的生长激素和甲状腺分泌的甲状腺激素等。这些激素主要通过调节糖代谢的各主要途径来维持血糖浓度。】
2、简要说明血浆甘油三酯的来源和去路及激素对其的调节；
答：（1）、甘油三酯的合成代谢
合成的部位：肝脏、脂肪组织、小肠粘膜等
原料：①甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢；②CM中的FFA（来自食物脂肪）。
基本合成过程：①甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）。②甘油二酯途径（肝、脂肪细胞）。（2）、甘油三酯的分解代谢
①脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。其中关键酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶
②甘油的氧化：甘油经血运至肝、肾、肠等组织，彻底氧化。
③脂酸的β-氧化：氧化部位：除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。过程:（a)脂酸的活化——脂酰 CoA 的生成（胞液）。（b）脂酰CoA进入线粒体：借助于肉碱的携带。
3、试述五种脂蛋白的组成特点和生理功能试述五种脂蛋白的组成特点和生理功能（或意义）答：① CM【（乳糜微粒）含甘油三酯最多，占脂蛋白颗粒的80%～95%。】功能主要是转运来自食物的外源性甘油三酯。
② VLDL【（极低密度脂蛋白）含甘油三酯占脂蛋白的50%～70%。】功能主要是转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
③ LDL【（低密度脂蛋白）含40%～50%胆固醇及其酯。】功能为从肝脏向肝外组织转运胆固醇。
④ HDL【（高密度脂蛋白）中含蛋白质最多，占50%，密度最高，磷脂占25%，胆固醇占20%。颗粒最小，密度最大。】功能主要是从肝外组织向肝脏转运胆固醇。
⑤ IDL（中密度脂蛋白）是VLDL在血浆中代谢的中间产物【又称为VLDL残体】。多数IDL 被肝细胞摄取【，其余IDL的甘油三酯继续被脂蛋白脂酶水解，】这些IDL最后成为【富含胆固醇、胆固醇酯和apoB-100的】LDL。
4、请叙述胆固醇的生物合成与糖代谢的关系请叙述胆固醇的生物合成与糖代谢的关系
答：除了脑组织和成熟红细胞之外，人体各组织都可以合成胆固醇，其中肝脏的合成能力最强，占全身胆固醇总量的80％，另外有10％由小肠合成。胆固醇的合成场所是细胞液和内质网，合成原料是乙酰CoA，此外还需要NADPH供氢，ATP供能。乙酰CoA和ATP主要来自糖的有氧氧化，NADPH主要来自磷酸戊糖途径。
5、试叙述进食过量糖类食物可导致发胖试叙述进食过量糖类食物可导致发胖
答：体内糖转化成脂肪的过程：糖代谢产生的乙酰CoA可以合成脂肪酸和胆固醇，糖代谢产生的磷酸二羟丙酮可以还原生成3-磷酸甘油。糖代谢可产生ATP、NADPH＋H＋，然后由ATP供能，NADPH＋H＋供氢，在3-磷酸甘油基础上逐步结合3分子脂肪酸，合成甘油三脂。所以从食物中摄取的糖可以简要说明血浆甘油三酯的来源和去路及激素对其的调节作用；生成脂肪酸和3-磷酸甘油，进而合成甘油三酯，进入脂库。因此，进食过量的糖类食物会导致体内脂肪合成增多，从而引起发胖。
6、简述以下代谢的大致过程和生理意义简述以下代谢的大致过程和生理意义
①有氧氧化的过程：有氧氧化途径分为三个阶段：（1）葡萄糖在细胞液中氧化分解生成丙酮酸；（2）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化作用下（氧化脱羧）生成乙酰CoA；（3）乙酰基进入三羧酸循环彻底氧化成CO2和H2O。
1.乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸
2.柠檬酸异构成异柠檬酸
3.异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸
4.α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA
5.琥珀酰CoA生成琥珀酸
6.草酰乙酸再生
生理意义：三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质彻底氧化分解代谢的共同途径；三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质代谢联系的枢纽。
③糖原合成的过程：包括4步反应：（1）葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖；（2）6-磷酸葡萄糖异构成1-磷酸葡萄糖；（3）1-磷酸葡萄糖与UTP反应生成UDP-Glc（葡萄糖）；（4）在糖原合酶的催化下，UDP-Glc的葡萄糖残基加到糖原引物（Gn）分子上生成糖原（Gn+1）,这样在原有的糖原分子上增加了一个葡萄糖残基。
糖原的分解过程： (1)糖原磷酸化酶催化糖原非还原端的α-1，4-糖苷键磷酸解，生成1-磷酸葡萄糖； (2)1-磷酸葡萄糖异构生成6-磷酸葡萄糖; (3)葡萄糖-6-磷酸酶催化6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖； (4)糖原的残余部分即极限糊精，脱去分支后形成寡糖链，寡糖链可以继续由糖原磷酸化酶催化磷酸解，生成1-磷酸葡萄糖。
生理意义：糖原的合成与分解是维持血糖正常水平的重要途径。
⑤鸟氨酸循环的大致过程： (1)鸟氨酸与NH3及CO2结合生成瓜氨酸； (2)瓜氨酸再（从ASP）接受一分子NH3生成精氨酸； (3)精氨酸水解产生一分子尿素并重新生成鸟氨酸； (4)鸟氨酸进入下一轮循环。
生理意义：合成尿素，是含氮废物排出的主要途径.
⑥脂肪酸的β氧化过程：包括4步反应：（1）脂肪酸活化成脂酰CoA；（2）脂酰CoA 以肉碱为载体转运进入线粒体；（3）脂酰CoA通过氧化包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四步反应，生成乙酰CoA；（4）乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化生成CO2和H2O，释放能量推动合成ATP。
A。
在肝细胞的线粒体中由乙酰CoA合成。酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。酮体是脂肪酸分解代谢的正常产物，是乙酰CoA的转运形式。酮体是水溶性小分子，容易透过毛细血管壁，被肝外组织特别是心脏、肾脏和骨骼肌吸收利用。饥饿时血糖水平下降，脑组织也可以利用酮体。
7、简述体内氨基酸/丙氨酸/谷氨酸有哪些代谢去路；
（1）氨基酸的代谢去路：
①合成组织蛋白；②脱氨基产生α-酮酸和NH3等；③脱羧基产生胺类和CO2；④通过特殊代谢途径生成一些含氮活性物质。
（2）丙氨酸的代谢去路：①主要是参与合成组织蛋白；②脱氨基生成丙酮酸和谷氨酸；③脱羧基生成丙酮酸。
（3）谷氨酸的代谢去路：①主要是参与合成组织蛋白；②脱氨基生成α-酮戊二酸和NH3；
③脱羧基生成氨基丁酸和CO2；④参与合成谷氨酰胺和核苷酸。
8、氨与胆红素对人体有毒性，人体分别是如何进行氨与胆红素的转运，以避免其对组织的毒性作用；
答：氨的转运：(1)在肝脏合成尿素，通过肾脏排除体外； (2)合成非必需氨基酸和嘌呤碱基和嘧啶碱基等含氮物质； (3)部分由谷氨酰胺转运至肾脏，水解产生NH3,与H+结合成NH4+，排除体外。
胆红素的转运：①游离胆红素与血浆清蛋白有极高的亲和力，所以入血后形成胆红素—清蛋白复合物，从而促进胆红素在血浆中的运输，限制其透过血管进入细胞造成危害，阻止其
透过肾小球滤过膜；②胆红素－清蛋白复合物随血液转运到肝脏后，胆红素与清蛋白分离，胆红素通过特异性细胞膜受体进入肝细胞，并与细胞液中的（Y蛋白和Z蛋白两种）载体蛋白结合形成胆红素－载体蛋白复合物，向滑面内质网转运；③在滑面内质网，胆红素与两分子UDP－葡糖醛酸结合生成胆红素二葡糖醛酸酯，称为结合胆红素或肝胆红素；④结合胆红素（的水溶性强，）易于从肝细胞分泌，汇入胆汁并排入肠道；⑤排入肠道的结合胆红素在肠道菌的作用下脱去葡糖醛酸，再还原成无色胆素原。（80%~90%的）胆素原随粪便排出体外。未排出的胆素原一部分由肠道重吸收，通过门静脉回到肝脏，形成胆素原的肠肝循环；其余进入体循环，随尿液排出体外。
9、试叙述DNA与RNA的结构和组分的异同点
答：⑴组分：
同：①DNA与RNA都是由磷酸、戊糖和含氮碱基组成；②DNA与RNA均含有四种常规碱基，包括两种嘌呤碱基和两种嘧啶碱基。嘌呤碱基均为腺嘌呤和鸟嘌呤；两种嘧啶碱基之一均为胞嘧啶。
异：①DNA中的戊糖是核糖，而RNA中的戊糖是脱氧核糖。②DNA中的另一种嘧啶是胸腺嘧啶，而RNA中的另一种嘧啶是尿嘧啶。
⑵结构：
同：①DNA与RNA都含有一级结构和二级结构；②DNA与RNA的一级结构都是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二酯键连接而成的。
异：①DNA的一级结构是多聚脱氧核苷酸链，也指脱氧核苷酸的排列顺序。而RNA的一级结构是多核苷酸链。②DNA的二级结构是由两股链反向互补构成，并进一步形成的右手双螺旋结构。而RNA的二级结构是通过单股链自身回折配对局部形成双螺旋区（通过链内互补构成局部双螺旋），不配对部分形成环状。③DNA含有三级结构，而RNA没有。
10、试叙述复制和转录过程的异同点
答：①模板：复制的模板为解开的两条DNA单链，而转录的模板是一条DNA链的一段，故为不对称转录。两者都是以DNA为模板。
②参与酶：参与复制的酶主要有DNA聚合酶、拓扑酶、解链酶、引物酶、连接酶，参与转录的酶主要是RNA聚合酶。DNA聚合酶和RNA聚合酶催化核酸合成的方向都是5ˊ→3ˊ，其中核苷酸间均以3ˊ，5ˊ- 磷酸二酯键相连。两者都是酶促的核酸聚合过程，都需要依赖RNA 聚合酶。
③原料：复制的原料主要是四种dNTP，转录的原料主要是四种NTP。两者都是以核苷酸为原料。
④引物：复制需要以RNA为引物，而转录不需要引物。
⑤配对：复制的碱基配对是A=T，G≡C；而转录的碱基配对是A=U，G≡C，T = A。两者都遵循碱基配对原则。
⑥连续性：复制方式是半不连续复制，而转录是连续进行的。
⑦后加工：复制产物为两条与亲链相同的子代DNA双链，不需要加工修饰。而转录产物为与DNA模板链互补的RNA分子，还需要经过剪接等加工过程才有生物学活性。
⑧产物：复制产物是子代双链DNA，而转录产物是mRNA、tRNA、rRNA。
11、参与蛋白质合成的核酸有哪些各自作用如何各自作用如何各自作用如何各自作用如何蛋白质合成时氨基酸排列由什么决定并按什么规律进行
答：包括的核酸有：mRNA是指导蛋白质合成的直接模板； tRNA既是氨基酸的转运工具又是读码器；rRNA和蛋白质组成的核糖体是合成蛋白质的机器。由 mRNA携带的遗传信息决定蛋白质的氨基酸序列。规律：①tRNA的反密码子和mRNA的密码子是反向结合的；②mRNA的阅
读方向是5ˊ→3ˊ；③肽链延长方向：N端→C端。
12、请叙述体内胆汁酸的分类、生成部位及其作用；关键酶及生理作用
答：根据结构分为两类：一类是游离胆汁酸，一类是结合胆汁酸；
根据来源分为两类：一类是初级胆汁酸，一类是次级胆汁酸。
（1）作用：胆汁酸作为胆固醇的转化产物，胆汁酸具有较高的亲水性，既直接参与食物脂类的消化吸收，又是胆固醇的主要排泄形式，并促进胆固醇的直接排泄。
①参与食物脂类的消化吸收胆汁酸分子结构具有亲水面和疏水面，能够乳化脂
类，扩大脂类和脂酶的接触面，促进之类的消化。
②是胆固醇的主要排泄形式正常人每天有胆固醇在肝脏内转化成胆汁酸，通过
肠道排出体外。
③抑制胆汁中胆固醇的析出部分胆固醇可以随胆汁汇入胆囊。当胆汁在胆囊中
进一步浓缩时，难溶于水的胆固醇较易析出。胆汁中的胆汁酸和磷脂酰胆碱可以与胆固醇形成微团，阻止其析出。
13、黄疸有哪几种类型其产生的原因和相应的血、尿、粪便检查变化情况如何
14.、何谓高（低）血钾其与酸碱平衡有何关系主要危害是什么
答：⑴血钾浓度高于L称为高血钾。血钾浓度低于L称为低血钾。
⑵当血钾浓度增高时，部分K﹢进入细胞内与H交换，肾小管细胞泌K﹢加强，K﹢-Na﹢交换减少，导致酸中毒。尿钾排出增多，排H﹢减少，尿pH值增大。反之，血钾浓度降低时，部分H﹢进入细胞内与K﹢交换，导致碱中毒。尿钾排出减少，排H﹢增多，尿pH值下降，呈酸性。
⑶高血钾的危害：①神经肌肉应激性增高：表现为手足感觉异常、极度疲乏、肌肉酸痛、面色苍白、肢体湿冷、嗜睡、神志模糊及骨骼肌麻痹等症状。②心肌应激性和自律性降低：会出现心率缓慢、心律不齐、心音减弱，严重时心跳会停止于舒张状态。由于Na﹢、Ca﹢与K﹢对心肌有拮抗作用，故低Na﹢、低Ca﹢会加剧血钾对心肌的危害。
(4)低血钾的危害：①神经肌肉应激性降低：表现为全身软弱无力、反射减弱或消失甚至出现呼吸麻痹等症状。②心肌应激性和自律性增加：常出现以异位搏动为主的心律失常。
15、血液正常pH值是多少它的相对恒定是由体内什么机制调节的定是由体内什么机制调节的了解血液pH值对判断酸碱平衡有何意义
答：⑴血液正常pH值是~.
⑵机体可以通过血液缓冲、肺呼吸和肾脏的排泄与重吸收来维持体液pH值的相对稳定，维持酸碱平衡。
⑶了解血液pH值有助于了解机体酸碱平衡情况。正常情况下血液pH值是~；在酸碱平衡失调初期，由于体液的缓冲作用和肺、肾脏的调节及细胞内外离子的交换，可以获得部分代偿，此时虽然NaHCO3和H2CO3的绝对浓度已经有变化，但二者的比值仍维持在20:1左右，所以血浆pH值尚能维持在正常范围内（~）；当酸碱平衡严重失调、超出人体的代偿能力时，人体酸碱平衡调节系统虽然已经发挥作用，但[NaHCO3]/[H2CO3]比值发生改变，血浆pH值超出~范围。如果血浆pH值超出~范围，会危及人的生命。
16、简述体内以下物质的代谢来源去路
答：(1) 丙酮酸
来源：①3-磷酸甘油醛转化成丙酮酸（糖酵解过程第二阶段）；②葡萄糖氧化分解生成丙酮酸（糖的有氧氧化第一阶段）【以上两点二选一】；③苹果酸氧化脱羧生成丙酮酸（乙酰CoA 合成脂肪酸第三步）；④草酰乙酸生成磷酸烯醇式丙酮酸（糖异生的丙酮酸羧化支路）；⑤乳酸脱氢生成丙酮酸
去路：①还原成乳酸（糖酵解过程第四阶段）；②氧化脱羧生成乙酰CoA（糖的有氧氧化第二阶段）；③催化羧化成草酰乙酸（糖异生丙酮酸羧化支路）；④羧化生成草酰乙酸（乙酰CoA合成脂肪酸第四步）
(2)乳酸
来源：葡萄糖的无氧代谢产生
去路：①糖异生作用合成葡萄糖；②乳酸脱氢生成丙酮酸进入三羧酸循环
(3) 乙酰辅酶A
来源：①柠檬酸裂解（柠檬酸通过柠檬酸转运体转运到细胞液中，由柠檬酸裂解酶催化裂解生成乙酰CoA和草酰乙酸）；②丙酮酸氧化脱羧生成（糖的有氧氧化第二阶段）；③由乙酰乙酰CoA分解生成（酮体利用）；④脂肪酸的β氧化产生
去路：①合成脂肪酸；②进入三羧酸循环；③合成酮体（酮体合成）；④合成胆固醇
(4) 脂肪酸
来源：①从食物摄取；②体内利用乙酰CoA合成
去路：①作为储能物质分布在皮下、腹腔大网膜、肠系膜和内脏周围；②氧化分解供能(5)胆固醇来源：①从食物摄取；②由乙酰CoA、NADPH和ATP在体内的组织细胞液和内质网合成
去路：①转化成胆汁酸；②转化成内固醇激素（如肾上腺皮质激素、性激素）；③转化成7－脱氢胆固醇；④随粪便和皮脂腺排除体外
（6)氨
来源：①氨基酸脱氨基产生；②胺类物质氧化产生；③肠道内的腐败作用和尿素分解产生去路：①在肝脏合成尿素，通过肾脏排除体外；②合成非必需氨基酸和嘌呤碱基和嘧啶碱基等含氮物质；③部分由谷氨酰胺转运至肾脏，水解产生NH3,与H+结合成NH4+，排除体外。
17、调节水盐代谢体液平衡的激素有哪些，各自作用如何水代谢异常有哪几种类型
答：①抗利尿激素的调节：【抗利尿激素（ADH）是下丘脑视上核神经细胞分泌的一种九肽，沿下丘脑-垂体束进入神经垂体储存，需要时释放入血液，作用于肾脏。】抗利尿激素的主要生理功能是增强肾远曲小管和集合管对水的重吸收，降低排尿量，维持体液渗透压的相对稳定。【抗利尿激素的主要作用机制是通过cAMP-蛋白激酶A途径（第十三章，200页），使远曲小管核集合管细胞膜蛋白质磷酸化，加快水的重吸收。】②醛固酮的调节：醛固酮（是肾上腺皮质球状带分泌的一种类固醇激素，）主要生理功能是促进肾远曲小管H﹢-Na﹢交换和K﹢- Na﹢交换，同时也促进水和氯的重吸收，即排钾泌氢、保钠保水。【醛固酮的作用机制可能是通过促进Na﹢K﹢ATPase的合成而增强肾小管上皮细胞基膜面的Na﹢K﹢ATPase活性，利于排钾泌氢和保钠，也可能是增强肾小管上皮细胞膜对离子的通透性。】③心钠素（是由心房细胞合成和分泌的一种肽类激素，）对水、钠代谢具有重要的调节作用。ANP的主要生理功能是抑制肾远曲小管和集合管对水、钠的重吸收，提高肾小球滤过率，抑制肾素、醛固酮和抗利尿激素的分泌，因而具有很强的利尿、利钠效应。
18、结合你所学的生化知识，谈谈缺钙时如何补钙;答：影响钙吸收的因素：
① 1,25-(OH)2-D3是最主要的影响因素，能促进小肠黏膜细胞合成钙结合蛋白，从而促进钙的吸收。因此，要多吃含VitD的食物或水果。若患者的肝肾功能异常，则需直接补充1,25-(OH)2-D3。
②肠道pH值：钙盐在酸性环境下容易溶解，在碱性环境下容易沉淀。因此，食物中凡能增加肠道酸性的物质如乳酸和柠檬酸等都有助于钙的吸收。胃酸分泌对钙的吸收有促进作用，胃酸缺乏时，钙的吸收率下降。因此，饮食有常可以保证钙的有效吸收。
③食物成分：食物中过多的碱性磷酸盐和草酸等可以与钙结合成难溶性钙盐，从而影响钙的吸收。因此，低磷膳食可以促进钙的吸收。
④血液钙磷浓度：当血液钙磷浓度升高时，钙磷吸收率下降。
⑤从钙的排泄特点来看，“多吃多排，少吃少排，不吃也排”，每天应进食足量的含钙食物。
19、底物和温度对酶促反应的影响特点是
答：（1）酶促反应速度受多种因素的影响，首先在酶浓度一定的情况下，酶促反应的速度与底物浓度之间的关系符合米氏方程，即在底物浓度较低时，酶促反应的速度随着底物浓度的增加而呈直线上升，当底物浓度很高时，酶都被底物所饱和，此时酶促反应的速度不再增加，达到了最大反应速度，此时再增加底物浓度，反应速度不再增加；
（2）温度对酶促反应速度的影响：在一定范围内，随着温度的升高，反应速度升高，当达到最适温度后，随着温度的升高，反应速度会下降，其原因是酶蛋白在温度超过一定范围后会变性，使酶的活性降低。
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
选择题 第十章核苷酸代谢 一、单项选择题 （在备选答案中只有一个是正确的） 1．嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是： A．GMP B．AMP C．IMP D．ATP E．GTP 2．人体内嘌呤核苷酸分解的终产物是： A．尿素 B．肌酸 C．肌酸酐 D．尿酸 E．β丙氨酸 3．最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是： A．葡萄糖 B．6磷酸葡萄糖 C．1磷酸葡萄糖 D．1，6二磷酸葡萄糖 E．5磷酸核糖 4．体内脱氧核苷酸是由下列哪种物质直接还原而成？ A．核糖 B．核糖核苷 C．一磷酸核苷 D．二磷酸核苷 E．三磷酸核苷 5．HGPRT（次黄嘌呤-鸟嘌磷酸核糖转移酶）参与下列哪种反应：A．嘌呤核苷酸从头合成 B．嘧啶核苷酸从头合成 C．嘌呤核苷酸补救合成 D．嘧啶核苷酸补救合成 E．嘌呤核苷酸分解代谢 6．氟尿嘧啶（5Fu）治疗肿瘤的原理是： A．本身直接杀伤作用 B．抑制胞嘧啶合成 C．抑制尿嘧啶合成 D．抑制胸苷酸合成 E．抑制四氢叶酸合成
7．提供其分子中全部N和C原子合成嘌呤环的氨基酸是： A．丝氨酸 B．天冬氨酸 C．甘氨酸 D．丙氨酸 E．谷氨酸 8．嘌呤核苷酸从头合成时GMP的C-2氨基来自： A．谷氨酰胺 B．天冬酰胺 C．天冬氨酸 D．甘氨酸 E．丙氨酸 9．dTMP合成的直接前体是： A．dUMP B．TMP C．TDP D．dUDP E．dCMP 10．在体内能分解为β-氨基异丁酸的核苷酸是： A．CMP B．AMP C．TMP D．UMP E．IMP 11．使用谷氨酰胺的类似物作抗代谢物，不能阻断核酸代谢的哪些环节？ A．IMP的生成 B．XMP→GMP C．UMP→CMP D．UMP→dTMP E．UTP→CTP 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．下列哪些反应需要一碳单位参加？ A．IMP的合成 B．IMP→GMP C．UMP的合成 D．dTMP的生成 2．嘧啶分解的代谢产物有： A．CO2 B．β-氨基酸 C．NH3
生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 一、概述 糖的概念：糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。糖的分类及其结构：根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类：单糖(monosacchride)、寡糖(oligosacchride)、多糖(polysacchride)、结合糖(glycoconjugate)。 糖的生理功能：1. 氧化供能；2、提供合成体内其他物质的原料；3、作为机体组织细胞的组成成分。 糖的消化吸收：消化部位：主要在小肠，少量在口腔。过 程：见课件。糖的吸收部位在小肠上段，吸收机制和吸收途径：见课件。 二、糖的无氧分解(糖酵解) 概念：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。 反应部位：胞浆。 反应过程：糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分 解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。具体过程见课件。 产能的方式：底物水平磷酸化 产能的数量：净生成A TP数量：从G开始2×2-2= 2ATP 从Gn开始2×2-1= 3ATP 调节：关键酶：①己糖激酶； ②6-磷酸果糖激酶-1； ③丙酮酸激酶。 调节方式：①别构调节； ②共价修饰调节。 生理意义：1、迅速提供能量。 2、是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。 3、是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。①无线粒体的细胞，如：红细胞；②代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞。 三、糖的有氧氧化 概念：糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。 反应部位：胞液及线粒体 反应过程： 第一阶段：酵解途径：葡萄糖→丙酮酸 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸→乙酰辅酶A 第三阶段：三羧酸循环； 第四阶段：氧化磷酸化。 有氧氧化的能量生成情况：38或36分子ATP 有氧氧化的生理意义：糖的有氧氧化是机体产能最主要的途 径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高。简言之，即“供能”。 有氧氧化的调节： 关键酶：①酵解途径：己糖激酶、丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1。
生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是：（ A ） A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]: （ D ） A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是：（ D ） A．糖异生 B．糖酵解 C．三羧酸循环 D．磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（ B ） A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（ C ） A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．天冬氨酸 D．瓜氨酸 6.糖酵解途径中，第二步产能的是: （ B ） A. 1，3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1，3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中，并不包括哪类酶的作用: （ D ） A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: （ C ） A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: （ C ） A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制？（D） A．DNA能被复制 B．DNA基因可转录为mRNA C．DNA基因可表达为蛋白质
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学基本内容 学习方法 生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。 1、选择好教材和参考书 目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本习题集：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学由郑集等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如北京大学王镜岩等编著的《生物化学》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如DonaldVoet编著的《FundamentalsofBiochemistry》和ChristopheK.Mathews编写的《Biochemistry》。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。 2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习 根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。 3、学会做笔记 首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。 4、懂得记忆法 学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall(需付小费的MTV厅)。 5、勤于动手，联系实际 这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。 5、充分利用网络资源
1.酶竞争性抑制作用的特点是：C.Km值增高，Vmax不变 2.合成卵磷脂时所需的活性胆碱是：D.CDP-胆碱 3.核酸中核苷酸之间的连接方式是：B.3',5'-磷酸二酯键 4.三羧酸循环中有底物水平磷酸化的反应是：B.琥珀酸COA—琥珀酸 5.稀有碱基常出现于：C.tRNA 6.血浆中能够转运胆红素和磷胺药的是：D.清蛋白 7.SAM的重要作用是：B.提供甲基 8.肌肉中氨基酸脱氢的主要方式是：D.嘌呤核苷酸循环 9.磺胺类药物能竞争性抑制二氢叶酸还原酶是因为其机构相似于：A.对氨基苯甲酸 10.合成嘌呤核苷酸过程中首先合成的是：E.TMP 11.关于酶原与酶原的激活，正确的是：D.酶原激活过程的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程 12.蛋白质变性是由于：D.次级键断裂，天然构象解体 13.下列哪种碱基只存在于mRNA而不存在于DNA中：C.尿嘧啶 14.蛋白质对紫外线的最大吸收波长是：C.280nm 15.电子在细胞色素间传递的顺序是：B.b→C1→C→aa3→O2 16.下列核苷酸经还原能转变生成脱氧核苷酸的是;B.NDP 17.单链DNA结合蛋白的作用是：C.稳定和保护单链模板 18.下列不是操纵子组成部分的是：C.阻遏物 19.蛋白质的含氮量为：C.16％ 20.与糖无氧氧化过程无关的酶是：C.磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 21.真核mRNA的特点不包括：C.含量多更新慢 22.初级胆汁酸不包括：E.石胆酸 23.盐析法沉淀蛋白质的原理是：A.中和电荷，破坏水化膜 24.基因工程的操作顺序可概括为：E.分、切、接、转、筛 25.含有两个氨基的氨基酸是：D.赖氨酸 26.维生素B2是下列哪种辅基的组成成分：E.FMN 27.构成最简单启动子常见功能组件是：A.TATA盒 28.肌糖原不能分解补充血糖，是因为缺乏：D.葡萄糖-6-磷酸酶 29.人体内糖的运输形式是：B.葡萄糖 30.下列哪些氨基酸是人体必需氨基酸：A.缬氨酸 31.肽键形成部位是：B.核糖体大亚基A位 32.作为G蛋白的特点，其中α亚基具有下列哪种酶的活性：A.GTP酶 33.胆色素不包括：E.细胞色素 34.下列选项中，符合tRNA结构特点的是：C.反密码子 35.糖异生最重要的生理意义是：B.饥饿时维持血糖浓度的相对恒定 36.合成糖原时，葡萄糖基德直接供体：C.UDPG 37.关于构成蛋白质的氨基酸的叙述，下列哪项是正确的：B.除GIy外均为L构型 38.下列关于原癌基因的叙述，正确的是：C.维持正常细胞生理功能 39.关于抑癌基因叙述错误的是：E.最早发现的是P53基因 40.脂肪酸COA进行β-氧化反应顺序为：C.脱氢、加水、再脱氢、硫解 41.胞液中脂肪酸合成的限速酶是：E.乙酰COA羧化酶 42.高密度脂蛋白的生理功能是：D.运输胆固醇到肝脏 43.酮体生成和胆固醇合成的共同中间产物是：D.HMGCOA 44.下列哪一化合物是营养必须脂肪酸：B.亚麻酸
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
蛋白质结构与功能 单选题 1细胞内含量最多的有机成分为 A 蛋白质 B 核酸 C 糖 D 脂类 E 酶 2以下属于营养必需氨基酸的是 A 天冬酰胺 B 谷氨酰胺 C 酪氨酸 D 赖氨酸 E 丝氨酸 3镰刀型红细胞性贫血是哪种蛋白质结构的改变与异常 A 乳酸脱氢酶 B 淀粉酶 C 胰岛素 D 肌红蛋白 E 血红蛋白 4组成蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其 A Cα B Cα-H C Cα-COOH D Cα-R E Cα-NH2 5氨基酸排列顺序属于蛋白质的几级结构 A 一级 B 二级 C 三级 D 四级 E 五级 6维持蛋白质α-螺旋的化学键主要是 A 肽键 B 二硫键 C 盐键 D 氢键 E 疏水键 7一般蛋白质分子中二硫键断裂，生物活性发生的变化是 A 升高 B 降低 C 不变 D 丧失 E 略有改变 8肌红蛋白分子中比较多的二级结构是 A α-螺旋 B β-折叠 C β-转角 D 无规卷曲 E 以上均不是 9蛋白质的紫外吸收峰OD280测定的基础主要是由于含有以下什么氨基酸？ A 色氨酸 B 谷氨酸 C 苯丙氨酸 D 天冬氨酸 E 组氨酸 10蛋白质的变构效应常发生在具有几级结构的蛋白质分子上？ A 一级 B 二级 C 三级 D 超二级 E四级
名词解释 1酸性氨基酸 2中性氨基酸 3肽键 4寡肽 5二硫键 6构象 7亚基 8α-螺旋 9β-折叠 10变性 问答题 1大分子蛋白质的分子组成，分子结构特点是什么？ 2试描述蛋白质分子各种空间结构的定义与特点。 3蛋白质分子中二硫键的存在与作用是什么？ 4试小结蛋白质分子中α-螺旋的结构要点。 5β-折叠与β-转角有何不同？ 6概述二硫键在蛋白质分子中的分布与重要性 7蛋白质一级结构与功能的关系是什么？ 8蛋白质空间结构与功能的关系是什么？ 9什么是蛋白质的变性和复性？试叙述其分子机制。 10蛋白质变构效应有什么生理意义？ 核酸结构与功能 单选题 1.核酸分子中储存，传递遗传信息的关键部分是： Ａ．磷酸戊糖Ｂ．核苷 Ｃ．碱基顺序Ｄ．戊糖磷酸骨架 Ｅ．磷酸 2.关于核苷酸生理功能的错误叙述是： Ａ．作为生物体的直接供能物质Ｂ．作为辅酶（基）的成分Ｃ．作为生理、生化调节剂Ｄ．作为核酸的基本结构成分Ｅ．以上都不对 3.关于ＣｈａｒｇａｆｆＤＮＡ组成规律不包括： Ａ．同种生物的ＤＮＡ碱基组成相同 Ｂ．异种生物的ＤＮＡ碱基组成不同 Ｃ．碱基成分随年龄的不同而不同 Ｄ．嘌呤含量等于嘧啶含量 Ｅ．碱基有互补对应关系
第一章蛋白质的结构与功能 A.赖氨酸 B.半胱氨酸 C.谷氨酸 D.脯氨酸 E.亮氨酸 1.碱性氨基酸是： 2.含巯基的氨基酸是： 3.酸性氨基酸是： 4.亚氨基酸是： 5.含非极性侧链氨基酸的是： A. 一级结构 B.二级结构 C.超二级结构 D.三级结构 E.四级结构 6.是多肽链中氨基酸的排列顺序： 7.是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置： 8.是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用： 9.是主链原子的局部空间排布： A.蛋白质的等电点 B.蛋白质沉淀 C.蛋白质的结构域 D.蛋白质的四级结 E.蛋白质变性 10.蛋白质分子所带电荷相等时的溶液pH值是： 11.蛋白质的空间结构被破坏，理化性质改变，并失去其生物活性称为： 12.蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为： A.亚基 B. B -转角 C. a -螺旋 D.三股螺旋 E. B -折叠 13.只存在于具有四级结构的蛋白质中的是： 14.a -角蛋白中含量很多的是： 15.天然蚕丝中蛋白含量很多的是： 16.在脯氨酸残基处结构被破坏的是： 17.氢键与长轴接近垂直的是： 18.氢键与长轴接近平行的是： A.四级结构形成 B.四级结构破坏 C. 一级结构破坏 D. 一级结构形成 E.二、三级结构破坏 19.亚基聚合时出现： 20.亚基解聚时出现： 21.蛋白质变性时岀现: 22.蛋白质水解时出现: 23.人工合成多肽时出现: A. 0.9%NaCI B.常温乙醇 C.稀酸加热 D.加热煮沸 E.高浓度硫酸铵 24.蛋白质既变性又沉淀： 25.蛋白质既不变性又不沉淀： 26.蛋白质沉淀但不变性： 27.蛋白质变性但不沉淀： 28.蛋白质凝固： A.氧化还原作用 B.表面电荷与水化膜 C. 一级结构和空间结构 D.紫红色 E.紫蓝色 29.还原型谷胱甘肽具有的功能是：
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？ C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？ B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是： A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链？ D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？ B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？ B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 C．每隔3.6 个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？ C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？ B A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？ D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？ A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？ A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？ E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在 E．以上各项都是 14．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？ C A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态 B．的结构是借助于链内氢键稳定的
第一章蛋白质的结构与功能 一级：多肽链中AA残基的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。 二级：Pr中某段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA碱基侧链的构象，维持的力为氢键。 三级：整条多肽链全部AA残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用，离子键(盐键)，氢键，范德华力。 四级：Pr中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键(盐键)也参与其中。 、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm。 AA残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。 异常所引起的疾病。 一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶。 一级结构结构相似的蛋白质，功能也相近。同源蛋白质(指不同机体中具有同一功能的蛋白质)的一级结构相似，且亲缘关系越相近者，差异越小。如胰岛素、
细胞色素C等。 来源于同种生物体的蛋白质，如一级结构在关键区段有细微的差异，常是引起分子病的基础。如镰刀状细胞贫血，经一级结构测定后发现，其血红蛋白S(HbS)与正常血红蛋白(HbA)相比，只是一个氨基酸发生了突变，即在β链的第六位，正常的Glu被Val取代了。仅一级结构中一个氨基酸的改变而引起HbS在红细胞中线性缔合，导致氧结合能力降低，整个红细胞扭成镰刀状，导致溶血型贫血。 核糖核酸酶由124个AA残基组成，有四对二硫键，以尿素，β-巯基乙醇处理该酶溶液分别破坏次级键和二硫键，使其二三级结构破坏，而肽键不受影响，故一级结构尚存，若要再形成4对二硫键理论上有105种不同配对方式，唯有与天然核糖核酸酶完全相同的配对方式才能呈现酶活性。当用透析法去除尿素和β-巯基乙醇后，松散的多肽链寻其特定AA序列卷曲折叠成自然酶的空间构象，4对二硫键也正确配对，此时酶活性又逐渐恢复到原来水平。 充分证明空间结构遭破坏的核糖核酸酶只要其一级结构未被破坏就能恢复到原来三级结构，功能依然存在。 Hb由两条α肽链和两条β肽链组成，4个亚基间以盐键紧密结合形成亲水的球状Pr。未结合O2时，α1/β1和α2/β2成对角排列，结构紧密称紧张态，Hb与O2亲和力小，Fe2+半径大于卟啉环中间的孔，高出卟啉环平面。当第一个O2与Fe2+结合后，此时Fe2+半径变小落入卟啉环孔中，引起肽段微小移动盐键断裂，使亚基间结合松弛促第二个O2的结合，依此方式继续影响第三和第四个亚基与O2的结合，最后Hb结构均显得相对松弛，称松弛态。