蛋白质思考题总汇

蛋白质化学思考题总汇

绪论

基因组，蛋白质组，功能基因组

为什么从基因组到蛋白质组是一个十分复杂而漫长的过程？

蛋白质一级结构

1、各种氨基酸的三字母符合和单字母符合。

2、名词概念：同源蛋白质、趋异突变、趋同、变异、蛋白质家族、蛋白质超家族、蛋白质、亚家族、单位进化周期、中性突变、蛋白质的一级结构。

3、各种氨基酸的性质与蛋白质空间结构的关系.

蛋白质的空间结构

1、名词及符号：蛋白质构象、蛋白质二级结构、超二级结构、三级结构、四级结构、结构域、连接条带、无规卷曲、无序结构、α-螺旋、β-折叠、β-转角、EF-手、3.6

13螺旋、HTH、HLH、b-Zip、motif、Zn指、domain、

2、稳定球蛋白构象有哪些的化学键.

3、二级结构的类型有哪些？

4、举例说明5种motif的结构特征。

蛋白质的分离纯化

1.透析、超滤、盐溶、盐析、亲和层析、电泳。

2.如何理解分子筛分离pr的原理。

3.有机溶剂分级分离pr的基本原理。

4.据支持物不同，电泳可分为哪几种类型？

5.常用的选择性吸附剂有哪几种？

6.哪些物质可作用蛋白质亲和层析的配体？

7.测定pr分子量有哪些方法？

8.如何理解蛋白质电泳中的浓缩效应，电荷效应及分子筛效应。

9.聚焦法测定pr、pI的基本原理。

10.可用哪些方法来分要蛋白质的N-末端和C-末端AA。

蛋白质转运和修饰

1、名词及符号：翻译同步转运、翻译后转运、信号肽、易位子、SRP、I、II型膜蛋白、内部信号序列、分子伴侣、hsp70、内体、靶向序列、靶向班块、网格蛋白、包被体、停靠蛋白、PDI、ARF、COP、内质网分拣信号（KDEL）、核定位信号（PKKKRKV）、过氧化体分拣信号（SKF）、线粒体基质信号（N-端15-35AA形成两亲a螺旋或b折叠）、溶酶体分拣信号（M6P）、泛蛋白。

2、蛋白质的修饰包括哪些内容。

3、决定蛋白质半衰期的因素及泛素化作用。

4、受体介导的内化的生物学意义。

5、简述翻译同步转运和翻译后转运的基本内容。

6、如何理解小泡介导的蛋白质转运的“生物膜不对称性”的意义。

7、简述SRP介导的蛋白质转运。

免疫球蛋白

1、Ig, V区，C区，抗原决定族，D基因，J基因，超变区(补体决定区，CDR),类别转换(CH启换)，12－23bp规则，茎环结构，Fab,Fc,去环缺失模式，Ig的分类与重链。

2、描述Ig四链单位的分子特征(结构域，功能域)。

3、如何根据Ig分子的V区和C区的结构变化，将Ig分子的变异体分成类、亚类、型、亚型、群和亚群。

4、如何从基因水平上解释Ig的多样性。

脂蛋白

1、名词及符号：

LP,Apo,TG,FC,PL,CM,VLDL,LDL,HDL,IDL,HL,LPL,LCAT,LTP;郭清作用，增加调节。

2、简述一种脂蛋白受体的分子结构特征。

3、主要脂蛋白的密度分类、电泳分类、功能及缩写符号间的关系。

4、Apo可分哪些大类。

5、CM,VLDL,LDL,HDL代谢的基本情况及其相互关系

细胞黏附分子

1、名词及符号：ECM、Fn、Ln、FAK、TPK、SH、Ln-R、CD44，Ig-SF；血管地址素、整联蛋白、层连蛋白、钙粘蛋白、粘着班激酶、酪氨酸蛋白激酶、纤连蛋白。

2、简述细胞外基质粘附分子的功能。

3、细胞表面粘附分子(如整联蛋白、层连蛋白受体、钙粘蛋白等)有哪些可能的功能。细胞骨架蛋白

细胞骨架蛋白：细胞质中由蛋白丝组成的非膜相结构统的蛋白质

细胞骨架系统：微丝、微管和中间丝还包括核骨架、核纤层、细胞外基质细胞骨架的主要蛋白质：肌动蛋白（肌动蛋白相关蛋白），微管蛋白（微管相关蛋白），中丝间蛋白（各种中间丝相关蛋白）。

加帽蛋白：选择性阻断F-肌动蛋白微丝的一端.如倒刺端加帽蛋白会造成微丝缩短，而尖端加帽蛋白会造成微丝的延长

肌球蛋白：属于马达蛋白，由两个重链和2个轻链组成肌球蛋白分子，两个分子尾部相连，缔合形成粗丝双极性结构，球形的头部具有ATP酶活性

肌球蛋白和肌动蛋白有什么功能？肌肉收缩，细胞结构，细胞运动，细胞分裂，细胞株凋亡，细胞器的转运

马达蛋白的功能：驱动蛋白和动力蛋白

细胞因子

1、名词及符号：PDGF、CSF、HGF、EPO、EGF、INF、TGF、NGF、IL、TNF、FGF、IGF、TPK；自分泌、旁分泌、内分泌、细胞内分泌、细胞因子、自磷酸化、重叠性、协调性、多功能性。

2、细胞因子(Cystokine)有哪些分类方法，各自的分类依据是什么？

3、简述细胞因子的结构和功能特点。

4、简述细胞因子受体结构的共同特征和功能特点

激素与信号转导

1、名词及符号

外激素、激素受体、下降调节（增加上升调节）、激素正协同效应、激素对抗、效应器、5-HT、ADH、LRH、FRH、TRH、CRH、OT、CRIH、AMP、AC、HCG、LH、FSH、CCK、PMCG、TSH、E2、P4、T、F、MSH、GH、PL（PRL）、ACTH、PG、CT、PTH、MRIH、MRH、PRH、PRIH、

GRIH、GRH。

2、哪些器官可以分泌H？据化学本质、H素可分哪几类？

3、受体分几类？胞内和胞膜受体的作用机理。

4、神经体液调节的基本模式。

糖蛋白和蛋白多糖

1、名词及符号：Gal、Glc、GalNAc、Fuc、SA、Man、Dol、GAG、HA、CS、KS、HS：糖蛋白，蛋白多糖、戊糖核心、高Man型、杂合型、复合型、还原末端、非还原末端、天线、糖型（同一Pr.不同NXS/T上的N-聚糖结构不同）。

2、比较O－聚糖和N-聚糖的差异。

3、ABO血型的分子差异（H-A；GalNAc -T;H-B;Gal-T）

4、O-糖基化和N-糖基化位点的结构特征。

5、简述N-糖合成与成熟的部位及特点（Dol,糖基转移，cis,中间，外侧高尔基体，糖苷酶，糖基转移酶）

蛋白质生物合成与调控

Kozak序列，帽子结合蛋白，小亚基需扫描，AUUUA序列（与mRNA的稳定性相关），翻译绕过，反式翻译（避免核糖体阻滞在异常mRNA上，加速核糖体再循环，翻译出异常多肽链的C端标记，便于被识别和降解）

mRNA翻译中的重编码：移码，密码子意义重定义（redefine），翻译中模板的不连续性

原核与真核生物蛋白质生物合成的差异？

第四章 蛋白质化学题答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31g/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸

E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质

生物化学习题及答案蛋白质

蛋白质 （一）名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） (二) 填空题 1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

医学细胞生物学 课后思考题

课后思考题 1．请描述细胞的发现与“细胞学说”的主要内容 1604年荷兰眼镜商詹森发明了第一台显微镜 1665年英国物理学家虎克最早观察到细胞 1675年荷兰生物学家列文虎克发现活细胞 细胞学说：施来登和施旺 1、一切生物都是由细胞组成的 2、细胞是生物体形态结构和功能活动的基本单位 3、“细胞来源”：一切细胞只来源于原来的细胞，一切病理现象都基于细胞的损伤 2. 如何理解细胞生物学说在医学科学中的作用地位 细胞生物学是现代医学的重要基础理论。细胞生物学的研究有助于医学重大课题的解决，治病机理的阐明、诊断、治疗、预防都依赖于（分子）细胞生物学的发展 4.简述DNA的结构特点和功能 结构特点： （1）两条脱氧核苷酸组成双链，为右手螺旋。两条单链走向相反，一条由5'-3'，另一条由3'-5' （2）亲水的脱氧核糖——磷酸位于螺旋的外侧。 （3）双螺旋内侧碱基互补配对：A=T；C≡T；A+G=C+T（嘌呤数等于嘧啶数） （4）碱基平面垂直螺旋中心轴，每10对碱基螺旋一周，螺距 功能： （1）携带和传递遗传信息——遗传信息的载体； （2）表达：产生生物的遗传性状——作为模版转录RNA，从而控制蛋白质的合成 （3）突变：产生变异，引导进化

6.试比较DND和RNA的异同 相同点： （1）其基本单位都由一分子五碳糖，一分子磷酸和一分子碱基构成 （2）都含有磷酸二酯键 不同点： （1）两者基本单位的五碳糖不同，DNA的是脱氧核糖，RNA的是核糖 （2）DNA的碱基为腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧啶；RNA的碱基为腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶 （3）DNA为双链，RNA为单链 7.试描述蛋白质的各级结构特征 （1）蛋白质的一级结构：组成蛋白质的氨基酸种类、数目和排列顺序 （2）蛋白质的二级结构：局部或某一段肽链的空间结构，由氢键维持。有以下几种构象单元： 1.α－螺旋：右手螺旋，每一周有3.6个氨基酸，螺距0.54nm 2.β-折叠：锯齿状，不同肽链间由氢键维系 3.其余有β-转角、无规则卷曲、π螺旋等 （3）蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上，整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，主要依靠R基团（侧链）间的相互作用维持 （4）蛋白质的四级结构：两条或两条以上的多肽链所组成的蛋白质中各亚基的空间排列和相互接触的布局 8.简述膜脂和膜蛋白的类型以及各自的特点 膜脂： （1）磷脂：是细胞膜中最重要的脂类，通常大于膜脂总量的50%，磷脂酰碱基+甘油基团（鞘氨醇）+脂肪酸，前二者为极性头部（亲水），后者为非极性尾部（疏水） A 甘油磷脂：以甘油为骨架的磷脂类，因丙三醇柔性好，故甘油磷脂分子较柔软; B 鞘磷脂：以鞘氨醇为骨架的磷脂类。鞘氨醇分子刚性强，故鞘磷脂分子较硬（2）.胆固醇，有极性头部（羟基）、非极性的固醇环和烃链。散布于磷脂分子间，其功能是增加膜的稳定性，调节膜的流动性 （3）.糖脂：寡糖+鞘氨醇+脂肪酸 由糖基和脂类组成，占膜脂总量的5%以下。在神经细胞膜上糖脂含量较高，约占5-10%，糖脂也是两性分子。其结构与SM相似，只是由一个或多个糖残基代替了磷脂酰胆碱而与鞘氨醇的羟基结合 膜蛋白： 1.内在蛋白（整合蛋白）：占膜蛋白的70-80%，是膜功能的主要承担者（运输蛋白、酶、受体等）。不同程度地镶嵌在类脂双分子层中，有的为跨膜蛋白。以疏水键和共价键镶嵌在膜内，与膜结合紧密

蛋白质的化学结构

第二章蛋白质 第三节蛋白质的化学结构 一、肽键及多肽链 （一）基本概念 肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的α-羧基与下一个氨基酸分子的α-氨基缩合，失去一个水分子形成肽（peptide），该C-N化学键称为肽键（peptide bond）。 多肽：由两个氨基酸分子缩合而成的肽称为二肽；含三个氨基酸的肽，称为三肽，以此类推； 含20个以上的称多肽（polypeptide）。 肽与蛋白质之间无明显界限，50个以上氨基酸构成的肽一般称蛋白质。 氨基酸残基：蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子，称为氨基酸残基。 H2N CH C O CH C OH O H2N CH C R O N CH C R OH O H 多肽链：通过肽键连接而成的链状结构称为多肽链（polypeptide chain），其骨架由-N-Cα-C-重复构成。 书写格式：把含有α-NH2的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为N-末端（氨基端），把含有α-COOH的氨基酸残基写在多肽的右边，称为C-末端（羧基端）。 除肽键外，蛋白质中还含有其他类型的共价键，例如，蛋白质分子中的两个半胱氨酸可通过其巯基形成二硫键(-S-S-,又称二硫桥)，这是蛋白质分子中一种常见的共价键，可存在于多肽链内部或两条肽链之间。 （二）肽类存在的生理意义 肽类作为小分子蛋白质，在体内有一些相当重要的功能，并有一定的应用价值。 如：1.神经肽的类似物内啡肽（endorphins），可作为天然的止痛药物； 2.动物体内的谷胱甘肽具有重要生理功能，它是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成，其中 谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸形成肽键。 二、蛋白质的一级结构 （一）蛋白质一级结构的概念

蛋白质考题及答案解析

蛋白质结构与功能试题 一、问答题： 1.影响蛋白质二级结构改变的因素有哪些？ 参考答案： 温度；pH；邻近氨基酸残基的二级结构倾向；肽链中远程肽段的影响；肽段是处于分子表面还是被包埋在分子内部 2.如下图所示。多聚谷氨酸poly (Glu) 是由多个L-Glu聚合形成的多肽链，在pH为3的溶液中能 形成a-螺旋构象，当pH升高到7时，则由a-螺旋变为无规卷曲，旋光率陡然下降。同样，多聚赖氨酸poly (Lys) 在pH为10的溶液中具有a-螺旋结构，当pH降低至7时，旋光率也发生陡然下降，由a-螺旋结构变为无规卷曲。请解释pH对poly (Glu) 和poly (Lys) 构象变化的影响。 答案要点：pH=3接近Glu g-COOH的p K R (4.07)，侧链基团为质子化不带电荷状态，可形成a-螺旋结构。其余情况按此思路分析。Lys e-NH2 p K R 为10.54。 3.胶原蛋白的结构特点（原胶原分子的一级结构和高级结构） 1)在体内，胶原蛋白以胶原纤维的形式存在，胶原纤维的基本结构单位是原胶原分子 2)每个原胶原分子由三条左手螺旋的a链（a-肽链）组成右手超螺旋结构，每条a链约含 1000个氨基酸残基 3)a链间靠H-键和范得华力维系，胶原纤维可以通过分子内和分子间的进一步交联增强稳定 性 4)a链一级结构序列96%遵守(Gly-X-Y)n。x多为脯氨酸Pro；y多为羟基脯氨酸Hyp或羟基 赖氨酸Hly 5)胶原蛋白是糖蛋白，少量糖与5-羟赖氨酸(Hyl)残基的碳羟基共价连接 6)具有较好的弹性和抗张强度 4.形成结构域的意义是什么？ 参考答案： 1)各结构域分别折叠，其动力学上更有利 2)结构域自身紧密装配，结构域之间的柔性连接使每个结构域间可以作较大幅度的相对运 动 3)多个结构域形成的间隙部位往往是蛋白质的功能部位，结构域的相互作用有利于蛋白质

细胞生物学思考题及答案

第八章细胞信号转导 1、名词解释 细胞通讯:指一个细胞发出的信息通过介质传递到另一个细胞并与其受体相互作用，产生特异性生物学效应的过程。 受体:指能够识别和选择性结合某种配体（信号分子）的大分子。多数为糖蛋白，少数为糖脂或二者复合物。 第一信使:由信息细胞释放的，经细胞外液影响和作用其它信息接收细胞的细胞外信号分子 第二信使:第一信使与受体作用后在胞内最早产生的信号分子称为第二信使。 2、细胞信号分子分为哪两类？受体分为哪两类？ 细胞信号分子：亲脂性信号分子和亲水性信号分子； 受体：细胞内受体：位于细胞质基质或核基质，主要识别和结合脂溶性信号分子; 细胞表面受体：主要识别和结合亲水性信号分子（三大家族;G蛋白耦联受体，酶联受体，离子通道耦联受体） 3、两类分子开关蛋白的开关机制。 GTPase开关蛋白:结合GTP活化,结合GDP失活。鸟苷酸交换因子GEF引起GDP从开关蛋白释放，继而结合GTP并引起G蛋白构象改变使其活化；随着结合GTP水解形成GDP和Pi，开关蛋白又恢复成失活的关闭状态。GTP水解速率被GTPase促进蛋白GAP和G蛋白信号调节子RGS所促进，被鸟苷酸解离抑制物GDI所抑制。 普遍的分子开关蛋白:通过蛋白激酶使靶蛋白磷酸化和蛋白磷酸酶使靶蛋白去磷酸化活性调节蛋白质活性。 4、三类细胞表面受体介导的信号通路各有何特点？ （1）离子通道耦联受体介导的信号通路特点：自身为离子通道的受体，有组织分布特异性，主要存在与神经、肌肉 等可兴奋细胞，对配体具有特异性选择，其跨膜信号转导无需中间步骤，其信号分子是神经递质。 （2）G蛋白耦联受体介导的信号通路特点：信号需与G蛋白偶联，其受体在膜上具有相同的取向，G蛋白耦联受体一 般为7次跨膜蛋白，会产生第二信使，G蛋白在信号转导过程中起着分子开关的作用。 （3）酶连受体信号转导特点：a.不需G蛋白，而是通过受体自身的蛋白酶的活性来完成信号跨膜转换；b.对信号的 反应较慢，且需要许多细胞内的转换步骤；c.通常与细胞生长、分裂、分化、生存相关。 5、试述cAMP信号通路。 信号分子→G蛋白耦联受体(Rs)→G蛋白(Gs)→腺苷酸环化酶(C)→ cAMP →cAMP依赖的蛋白激酶A（PKA）→细胞质中靶蛋白→细胞反应 →基因调控蛋白→基因表达 6、试述磷脂酰肌醇信号通路。 胞外信号分子→G蛋白耦联受体→Gq蛋白→磷脂酶C(PLC )→PIP2 →IP3→胞内Ca2+浓度升高→Ca2+结合蛋白(如钙调蛋白CaM)→靶酶（如CaM蛋白激酶）→细胞反应 →靶蛋白→细胞反应 →DAG→激活PKC →抑制蛋白（磷酸化）→基因调控蛋白→调控基因表达 →MAPK（磷酸化）→基因调控蛋白→调控基因表达 7、试述RTK-Ras信号通路及其主要功能。 细胞外信号→RTK二聚体化和自身磷酸化→接头蛋白（如GRB2）→GEF（如Sos）→Ras与GTP结合并活化→ MAPKKK（即Raf）活化→MAPKK(即MEK)磷酸化并活化→MAPK（即ERK）磷酸化并活化，进入细胞核→其他激酶或转录因子磷酸化修饰→基因表达→细胞应答和效应 8、比较cAMP信号通路和磷脂酰肌醇信号通路的异同点。 相同点：都由G蛋白耦联受体，G蛋白和效应器三部分构成 不同点：产生的第二信使不同，CAMP信号通路主要通过蛋白激酶A激活靶酶和开启基因表达；磷脂酰肌醇信号通路是胞外信号被膜受体接受后，同时产生两种胞内信使，分别启动IP3/Ca2+和DAG/PKC两个信号传递途径。 第九章细胞骨架 1.名词解释 细胞骨架：是细胞内以蛋白纤维为主要成分的网架结构包括微丝、微管和中间丝。 分子发动机：是一类利用ATP供能产生推动力，进行细胞内物质运输或运动的蛋白。 2.细胞质骨架由哪几种结构组成？各结构分别具有哪些功能？ 微管主要分布在核周围,并呈放射状向胞质四周扩散；支架作用、细胞内物质运输的轨道、鞭毛和纤毛的运动、参与细 胞分裂

生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学.

第四章蛋白质化学 知识点： 一、氨基酸 蛋白质的生物学功能 氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解：所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。 非蛋白质氨基酸： 氨基酸的酸碱性质： 氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算， 高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。 氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm， 氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。 二、结构与性质 肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面 蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。 超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。 结构域： 蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。 球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。 蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等 三、蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理； 四、蛋白质的性质及分离纯化 胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤； 酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳 蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。

大学生物化学》蛋白质习题参考答案

《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) 2.(A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) 4. (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 5.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) 6. (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 7.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) 8. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 9.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 10.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 11.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 12.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 13. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 14.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 15.有关肽键的叙述，错误的是( D ) 16. (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 17. (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 18.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) 19. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 20.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) 21. (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 22.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) 23. (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 24. (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 25.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 26. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 27.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) 28. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 29.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 30. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 31.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 32. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 33.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 34. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 35.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) 36. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 37. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

基因组学与蛋白质组学

《基因组学与蛋白质组学》课程教学大纲 学时： 40 学分：2.5 理论学时： 40 实验学时：0 面向专业：生物科学、生物技 术课程代码：B7700005先开课程：生物化学、分子生物 学课程性质：必修/选修执笔人：朱新 产审定人： 第一部分：理论教学部分 一、课程的性质、目的和任务 《基因组学与蛋白质组学》是随着生物化学、分子生物学、结构生物学、晶体学和计算机技术等的迅猛发展而诞生的，是融合了生物信息学、计算机辅助设计等多学科而发展起来的新兴研究领域。是当今生命科学研究的热点与前沿领域。由于基因组学与蛋白质组学学科的边缘性，所以本课程在介绍基因组学与蛋白质组学基本基本技术和原理的同时，兼顾学科发展动向，讲授基因组与蛋白组学中的热点和最新进展，旨在使学生了解现代基因组学与蛋白质组学理论的新进展并为相关学科提供知识和技术。 二、课程的目的与教学要求 通过本课程的学习，使学生掌握基因组学与蛋白质组学的基本理论、基础知识、主要研究方法和技术以及生物信息学和现代生物技术在基因组学与蛋白质组学上的应用及典型研究实例，熟悉从事基因组学与蛋白质组学的重要方法和途

径。努力培养学生具有科学思维方式、启发学生科学思维能力和勇于探索，善于思考、分析问题的能力，激发学生的学习热情，并通过学习提高自学能力、独立思考能力以及科研实践能力，为将来从事蛋白质的研究奠定坚实的理论和实践基础。 三、教学内容与课时分配 第一篇基因组学

第一章绪论（1学时） 第一节基因组学的研究对象与任务； 第二节基因组学发展的历程； 第三节基因组学的分子基础； 第四节基因组学的应用前景。 本章重点： 1. 基因组学的概念及主要任务； 2. 基因组学的研究对象。 本章难点： 1.基因组学的应用及发展趋势； 2.基因组学与生物的遗传改良、人类健康及生物进化。建议教学方法：课堂讲授和讨论 思考题： 查阅有关资料，了解基因组学的应用发展。 第二章人类基因组计划（1学时） 第一节人类基因组计划的诞生； 第二节人类基因组研究的竞赛； 第三节人类基因组测序存在的缺口； 第四节人类基因组中的非编码成分； 第五节人类基因组的概观； 第六节人类基因组多样性计划。 本章重点： 1. 人类基因组的研究； 2. 人类基因组多样性。 本章难点： 人类基因组序列的诠释。 建议教学方法：课堂讲授和讨论 思考题：

蛋白质习题(有答案和解析)

第二节生命活动的主要承担者——蛋白质 （满分100分，90分钟） 一．单项选择题（每小题2分，共64分） 1．已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2，那么该氨基酸的R基是( ) A．—C7H7O B．—C7H7 C．—C7H7N D．—C7H5NO 2．同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的产生，取决于( ) A．两者R基团组成的不同 B．两者的结构完全不同C．酪氨酸的氨基多 D．精氨酸的羧基多 3．三鹿奶粉的三聚氰胺事件后，2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。三聚氰胺的化学式：C3H6N6，其结构如右图，俗称密胺、蛋白精，正是因为它含有氮元素，才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。下列有关它的说法，不正确的是( ) A．组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质 B．高温使蛋白质变性，肽键断裂，变性后的蛋白质易消化 C．核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合 D．蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应，而三聚氰胺不能 4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是 ( )

A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C．甲是最简单的氨基酸 D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 5．甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2，则X氨基酸是( ) 6．下图是有关蛋白质分子的简要概念图，对图示分析正确的是( ) A．a肯定含有P元素 B．①过程有水生成 C．多肽中b的数目等于c的数目 D．d表示氨基酸种类的多样性 7．下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式：

蛋白质思考题总汇

蛋白质化学思考题总汇 绪论 基因组，蛋白质组，功能基因组 为什么从基因组到蛋白质组是一个十分复杂而漫长的过程？ 蛋白质一级结构 1、各种氨基酸的三字母符合和单字母符合。 2、名词概念：同源蛋白质、趋异突变、趋同、变异、蛋白质家族、蛋白质超家族、蛋白质、亚家族、单位进化周期、中性突变、蛋白质的一级结构。 3、各种氨基酸的性质与蛋白质空间结构的关系. 蛋白质的空间结构 1、名词及符号：蛋白质构象、蛋白质二级结构、超二级结构、三级结构、四级结构、结构域、连接条带、无规卷曲、无序结构、α-螺旋、β-折叠、β-转角、EF-手、3.6 13螺旋、HTH、HLH、b-Zip、motif、Zn指、domain、 2、稳定球蛋白构象有哪些的化学键. 3、二级结构的类型有哪些？ 4、举例说明5种motif的结构特征。 蛋白质的分离纯化 1.透析、超滤、盐溶、盐析、亲和层析、电泳。 2.如何理解分子筛分离pr的原理。 3.有机溶剂分级分离pr的基本原理。 4.据支持物不同，电泳可分为哪几种类型？ 5.常用的选择性吸附剂有哪几种？ 6.哪些物质可作用蛋白质亲和层析的配体？ 7.测定pr分子量有哪些方法？ 8.如何理解蛋白质电泳中的浓缩效应，电荷效应及分子筛效应。 9.聚焦法测定pr、pI的基本原理。 10.可用哪些方法来分要蛋白质的N-末端和C-末端AA。

蛋白质转运和修饰 1、名词及符号：翻译同步转运、翻译后转运、信号肽、易位子、SRP、I、II型膜蛋白、内部信号序列、分子伴侣、hsp70、内体、靶向序列、靶向班块、网格蛋白、包被体、停靠蛋白、PDI、ARF、COP、内质网分拣信号（KDEL）、核定位信号（PKKKRKV）、过氧化体分拣信号（SKF）、线粒体基质信号（N-端15-35AA形成两亲a螺旋或b折叠）、溶酶体分拣信号（M6P）、泛蛋白。 2、蛋白质的修饰包括哪些内容。 3、决定蛋白质半衰期的因素及泛素化作用。 4、受体介导的内化的生物学意义。 5、简述翻译同步转运和翻译后转运的基本内容。 6、如何理解小泡介导的蛋白质转运的“生物膜不对称性”的意义。 7、简述SRP介导的蛋白质转运。 免疫球蛋白 1、Ig, V区，C区，抗原决定族，D基因，J基因，超变区(补体决定区，CDR),类别转换(CH启换)，12－23bp规则，茎环结构，Fab,Fc,去环缺失模式，Ig的分类与重链。 2、描述Ig四链单位的分子特征(结构域，功能域)。 3、如何根据Ig分子的V区和C区的结构变化，将Ig分子的变异体分成类、亚类、型、亚型、群和亚群。 4、如何从基因水平上解释Ig的多样性。 脂蛋白 1、名词及符号： LP,Apo,TG,FC,PL,CM,VLDL,LDL,HDL,IDL,HL,LPL,LCAT,LTP;郭清作用，增加调节。 2、简述一种脂蛋白受体的分子结构特征。 3、主要脂蛋白的密度分类、电泳分类、功能及缩写符号间的关系。 4、Apo可分哪些大类。 5、CM,VLDL,LDL,HDL代谢的基本情况及其相互关系 细胞黏附分子 1、名词及符号：ECM、Fn、Ln、FAK、TPK、SH、Ln-R、CD44，Ig-SF；血管地址素、整联蛋白、层连蛋白、钙粘蛋白、粘着班激酶、酪氨酸蛋白激酶、纤连蛋白。

1蛋白质化学(答案)

1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。 8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 <碱性氨基酸；PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为（ ）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH

蛋白质化学习题参考答案

习题——蛋白质化学

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（ C ） A．氢键B．疏水键C．肽键D．二硫键 2、蛋白质变性后可出现的现象是（ D ） A．一级结构发生改变B．构型发生改变 C．分子量变小D．构象发生改变 3、血红蛋白的氧合曲线呈（A） A．S形曲线B．抛物线C．双曲线D．直线4、蛋白质变性后出现的变化是（D ） A．一级结构发生改变B．溶解度变大 C．构型发生改变D．构象发生改变 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为（ D ） A．1 Ｂ．2 Ｃ．3 Ｄ．4 6、不会导致蛋白质变性的方法有（A） A．低温盐析B．常温醇沉淀 C．用重金属盐沉淀D．用三氯乙酸沉淀 7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是（ D ） A．丝氨酸B．丙氨酸C．亮氨酸D．甘氨酸8、下列氨基酸中，含有吲哚环的是（ C ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化，这个蛋白质（A） A．二级结构一定改变B．二级结构一定不变 C．三级结构一定改变D．功能一定改变 10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳（ C ） A、抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活 B、抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱累积，引起神经中毒的症状 C、和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的能力，使患者因缺氧而死亡 D、抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行 11、肌红蛋白的氧合曲线呈（A）

A．双曲线B．抛物线C．S形曲线D．直线 12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是（ C ） A．紫外吸收B．凯氏定氮法C．双缩脲法D．茚三酮反应13、下列氨基酸是必需氨基酸的为（C ）． A．丙氨酸B．精氨酸C．赖氨酸D．谷氨酰氨14、维持蛋白质三级结构主要靠（ D ） A．范德华力B．氢键C．盐键D．疏水相互作用15、氨基酸与蛋白质共有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应16、可分开抗体IgG分子的重链和轻链（-S-S-相连）的试剂是（ B ） A．胃蛋白酶B．巯基乙醇C．尿素D．乙醇胺17、Sanger试剂是指（B ） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸18、蛋白质变性是由于（A） A．氢键被破坏B．肽键断裂 C．蛋白质降解D．水化层被破坏及电荷被中和 19、Edman试剂是指（A） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸20、下列氨基酸中，含有咪唑基的是（ D ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸 21、下列是非必需氨基酸的是（B ） A．亮氨酸B．丙氨酸C．赖氨酸D．异亮氨酸 22、氨基酸有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应23、蛋白质在等电点时，应具有的特点是（ D ） A．不具有正电荷B．不具有负电荷 C．既不具有正电荷也不具有负电荷D．在电场中不泳动 24、以下说法错误的是（A） A. pH增加，血红蛋白与氧的亲和力增加 B. 二氧化碳分压增加，血红蛋白与氧的亲和力下降

九年级下册化学元素 营养与健康 知识讲解

元素、营养与健康 【学习目标】 1.了解营养素是指蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水等六类物质；掌握蛋白质、糖类、油脂、维生素与人体健康的关系；了解六大营养素对人体生命活动的重要意义及合理安排饮食的重要性。 2.了解人体的元素组成及一些元素对人体健康的影响。 【要点梳理】 要点一、蛋白质（高清课堂《化学与生活》课题１、一） 1.蛋白质：蛋白质是构成人体细胞的基本物质，是机体生长及修补受损组织的原料，也是人体不可缺少的营养物质。 一切重要的生命现象和生理功能都离不开蛋白质，可以说没有蛋白质就没有生命。蛋白质经水解最终生成各种氨基酸，所以氨基酸是组成蛋白质的基石。氨基酸不仅可以被氧化，放出供人体活动的热量，同时还会重新组成人体所需的各种蛋白质，维持人体的生长发育和组织更新。此外，调节生理机能的某些激素也是蛋白质，生物催化剂——酶的化学成分也是蛋白质，皮肤、毛发等也都是由蛋白质组成的。蛋白质是主要的生命基础物质之一，在人的生命活动中执行着各种功能，扮演着各种角色。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能： （1）血红蛋白——人体内氧气的传输者 生命离不开氧气，人体内的血红蛋白是人类吸入氧气和呼出二氧化碳过程中的载体。但是空气中的污染物CO与血红蛋白的结合能力却特别强，是氧气的200倍。当CO浓度较大时，因CO与血红蛋白牢固结合，使其丧失输氧功能，会使人因缺氧而中毒，甚至窒息死亡。煤等燃料不完全燃烧时会生成CO，抽烟时吐出的烟气中也含有CO。 （2）酶（一类重要的、特殊的蛋白质）——生命过程中的催化剂 在我们人体内进行着许多化学反应，这些反应的共同点是在温和的条件下进行，反应速率大，反应十分完全，且易于灵活控制，能够按环境的变化和身体的需要不断地加以调整。这一切都依靠一类特殊的蛋白质——酶来完成。 酶的催化作用具有以下特点：a.条件温和，不需加热；b.具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率比普通催化剂高107～1013倍。c.具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应，淀粉酶只对淀粉水解起催化作用，如同一把钥匙开一把锁。 酶在其他行业已得到广泛应用，如淀粉酶应用于食品、发酵等工业；蛋白酶用于医药等方面；酶还可用于疾病的诊断；在洗涤剂中加入酶可增强去污效果。酶还有其他许多重要的应用，科学家们将应用酶来解决当今世界三大问题之一的粮食问题。 3.蛋白质的变性： 羊毛衣物为什么不能用普通肥皂（呈碱性）洗涤呢？高温蒸煮，为什么能杀菌消毒呢？这是因为当蛋白质分子受某些物理因素（如高温、紫外线、超声波、高电压等）和化学因素（如酸、碱、有机溶剂、重金属盐等）的影响时，其结构会被破坏，导致其失去生物活性（称为蛋白质的变性）。 例如，在许多建筑材料、绝缘材料、家具、清洁剂、化妆品，香烟烟雾中都含有甲醛，均会成为居室的污染源，对人类的健康造成危害。制作动物标本的福尔马林的化学成分为甲醛（防腐剂福尔马林的主要成分）会与蛋白质中的氨基酸反应，使蛋白质分子结构发生变化，从而失去生物活性并发生凝固，所以用福尔马林制作的标本能长久保存。 【要点诠释】 1.食物的成分主要有蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水六大类，通常称为六大营养素。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能，为了维持人的正常生命活动，我们必须注意防止有害物质（如甲醛、一氧化碳）对人的肌体蛋白质的侵害。 要点二、糖类、油脂、维生素

细胞生物学细胞核思考题

一、最佳选择题(每题2分) 1．关于核被膜下列哪项叙述是错误的。 A．由两层单位膜组成 B．有核孔 C．有核孔复合体 D．外膜附着核蛋白体 E．是封闭的膜结构 2．核膜的特殊作用是。 A．控制核-质之间的物质交换 B．与粗面内质网相通 C．把遗传物质DNA集中于细胞内特定区城 D．附着核糖体 E．控制RNA分子在核-质之间进出 3．下列配对哪项不正确。 A．线粒体-嵴B．纤毛-动力蛋白C．微丝-肌动蛋白D．细胞核一肌球蛋白E．液泡一液泡膜 4．下列哪项配对是错误的。 A．核膜-脂质双层B．核仁-mRNA C．核-DNA复制D．溶酶体-水解酶E．细胞骨架-微管 5．下列细胞器未发现于原核细胞。 A．质膜B．核糖体C核膜D．细胞壁E．液泡 6．下列哪一名词最具包容性。 A．核苷酸B．核苷C．含氮碱基D．嘌呤E．嘧啶 7，下列哪一种含氮碱基在DNA分子中是没有的。 A．胸腺嘧啶B．胞嘧啶C．鸟嘌呤D．尿嘧啶E．腺嘌呤 8．真核细胞的遗传物质DNA分布在。 A．细胞核B．细胞质C．细胞核和内质网D．细胞核和高尔基体 E．细胞核和线粒体 9．rRNA的主要合成部位是。 A．高尔基体B．核糖体C．粗面内质网D．核仁E．滑面内质网10．关于细胞核下列哪种叙述是错误的。 A．原核细胞与真核细胞主要区别是有无完整的核 B．核的主要功能是贮存遗传信息C．核的形态有时和细胞的形态相适应 D．每个真核细胞只能有一个核E．核仁存在于核内 11．电镜下见到的间期细胞核内侧高电子密度的物质是。 A．RNA B．组蛋白C．异染色质D．常染色质E．核仁 12．核质比反映了细胞核与细胞体积之间的关系，当核质比变大时，说明。 A．细胞质随细胞核的增加而增加B．细胞核不变而细胞质增加 C．细胞质不变而核增大D．细胞核与细胞质均不变E．细胞质不变而核减小13．rRNA是由。 A．线粒体DNA转录而来B．核仁组织者中的DNA转录而来 C．核小体DNA转录而来D．DNA复制出来E．以上都不是 14．细胞核内最重要的物质是。