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蛋白质知识点整理教学文稿

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1 非极性氨基酸(疏水氨基酸)8种:丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)脯氨酸(Pro)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp)蛋氨酸(Met)极性氨基酸(亲水氨基酸)

2 极性不带电荷7种:甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸(Cys)酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)

3 极性带正电(碱性氨基酸)3种:赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)

4极性带负电(酸性氨基酸)2种:天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)

5 脂肪族氨基酸:丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

6 芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸

7 杂环族氨基酸:组氨酸、色氨酸

8 杂环亚氨基酸:脯氨酸

9 由于一个晶体中分子的有序排列通常只有在分子单元相同的情况下才能形成,许多蛋白质都能结晶这一事实,强有力地证明,即使是非常大的蛋白质,也是有特定结构的不连续的化学实体。

10 稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作用。蛋白质行使功能经常伴有两种或更多结构形式的相互转变。

11 蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。蛋白质的可能构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。具有功能和折叠构象的任何一种蛋白质称为天然蛋白质。

12 弱相互作用力是稳定蛋白质构象的主要作用力,因为它们数

目众多。自由能最低的蛋白质构象(即最稳定的构象)就是弱相互作用力数目最多的一种构象。

13 蛋白质中基团是协同形成氢键的,一个氢键的形成有利于其他氢键的形成。

14 蛋白质结构模式规则:疏水残基主要包埋在蛋白质内部,远离水;蛋白质内氢键的数目达到最大值。肽键是刚性的平面。

15 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子,蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构,蛋白质分子的结构决定了它的功能。

一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。二级结构(α-螺旋、β-折叠):蛋白质分子局区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构:蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构:多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链,以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。

16 蛋白质中发现的α-螺旋都是右手螺旋,α-螺旋是α角蛋白中最主要的结构,它最佳地利用了内部的氢键。氨基酸序列影响α螺旋稳定性。脯氨酸和甘氨酸残基的存在阻碍α-螺旋的形成。

17 影响α-螺旋稳定性的因素:连续性的R基团带电的氨基酸残基之间的静电排斥(或吸引);相邻的基团体积庞大;间隔三个或四个残基的氨基酸侧链之间的相互作用;脯氨酸和甘氨酸残基的存在;

螺旋节段末端的氨基酸残基与α-螺旋固有的电偶极的相互作用。

18 β构象使多肽链折叠成片状结构。锯齿状的多肽链并排排列,形成一系列的片层结构,这种排列叫β-折叠片。氢键在多肽链的相对节段间形成。β转角在蛋白质中普遍存在。有紧凑折叠结构的球蛋白中,在多肽链转向处的转角或突环上的氨基酸残基数几乎占了1/3,它们是连续出现的α-螺旋或β-构象的连接要素。特别普遍的是β-转角,它连接反平行β-折叠片的两个相邻节段的末端,这结构是一个包含四个氨基酸残基的180°的转角。甘氨酸和脯氨酸经常出现在β-转角中,这是因为甘氨酸小而灵活,而脯氨酸的亚氨基氮形成的肽键容易呈弯曲构象,这种形式特别有利于形成稳定的转角,但是,它们却很少出现在α-螺旋中。常见二级结构都有典型的键角和氨基酸成分。甘氨酸残基能够参与许多构象的形成。

19 蛋白质中所有原子的整体三维排列方式称为蛋白质的三级结构。二级结构则是指一级结构中相邻氨基酸残基的空间排列方式,三级结构涉及更大范围的氨基酸序列。

20 蛋白质分成两组:纤维蛋白,多肽链排列成长绳状或片层状,通常主要由一种二级结构组成,组成给脊椎动物提供支持、定形和保护作用的结构,α-角蛋白、胶原蛋白和丝心蛋白,纤维蛋白都不溶于水,这种性质由蛋白质内部和表面的高浓度疏水氨基酸残基所赋予;

球蛋白,多肽链折叠成球形,一条肽链或多条肽链的不同节段相互折叠,通常包含几种类型二级结构,许多酶(细胞色素C、溶菌酶、核糖核酸酶)和调节蛋白、运输蛋白、运动蛋白、免疫球蛋白等。

蛋白质知识点总结最终定稿

一. 对有关“蛋白质”知识点的梳理 2、“两个标准”是指判断组成蛋白质的氨基酸必须同时具备的标准有2个:一是数量标准,即每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基;二是位置标准,即都是一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。 3、“三个数量关系”是指蛋白质分子合成过程中的3个数量关系(氨基酸数、肽键数或脱水分子数、肽链数),它们的关系为:当n个氨基酸缩合成一条肽链时,脱水分子数为,形成个肽键,即脱去的水分子数=肽键数=氨基酸数-1= n-1;当n个氨基酸形成m条肽链时,肽键数=脱水分子数= n-m。 环肽,n个氨基酸缩合成一个环肽,脱水数=肽键数=氨基酸数= n。 4、“四个原因”是指蛋白质分子结构多样性的原因有4个:(1)氨基酸分子的种类不同; (2)氨基酸分子的数量不同;(3)氨基酸分子的排列次序不同;(4)多肽链的空间结构不同。 5、“五大功能”是指蛋白质分子主要有5大功能(功能多样性是由分子结构的多样性决定): (1)结构蛋白:是构成细胞和生物体的重要物质,如人和动物的肌肉主要是蛋白质;(2)催化作用,如参与生物体各种生命活动的绝大多数酶;(少量为RNA)(3)运输作用,如细胞膜上的载体、红细胞中的血红蛋白; (4)调节作用,例如部分激素,胰岛素和生长激素都是蛋白质。(激素都有调节作用,但不一定都为蛋白质); (记忆)胰岛素只能注射原因:胰岛素是蛋白质,口服会被消化酶水解,失去药效。 (5)免疫(包括细胞识别)作用,如抗体、受体、(糖蛋白)。 6.蛋白质必含元素C、H、O、N(可能含有S、Fe,均存在与R基上)。 7、富含蛋白质的食物:肉、蛋、奶和大豆制品。 8、氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。必须从外界获取在体内不能合成的称为必需氨基酸。有8种(苯丙氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸)婴儿9种(赖氨酸)。常以谷类(尤其玉米)为食的人群应补充赖氨酸。在体内由甲种氨基酸合成乙种氨基酸,可得乙为非必需氨基酸。 9、蛋白质、核酸是生物大分子,氨基酸、核苷酸为小分子。 10、脱水缩合形成二肽(),产物(二肽和水)。肽键()。双缩脲试剂(A质量浓度0.1g/ml的NaOH溶液,B质量浓度0.01g/ml 的CuSO2溶液)与肽键发生紫色显色反应(2个及以上) 11、多肽通常条件下为链状结构(做题时出现“通常或一般情况下”则不考虑环肽)。肽链盘曲折叠行程呢共有一定空间结构的蛋白质分子。许多蛋白质有几条连,通过一定的化学键(二硫键、链间肽键)互相结合在一起。这些肽链不呈直线,也不在一个平面上。 12.胰岛素由两条肽链组成(最好记住),51个氨基酸。 13、蛋白质多样性的根本原因:遗传信息的多样性。 14、盐析是可逆的。变性是不可逆的。高温、强酸、强碱和重金属盐都能够使蛋白质变性。(应用:汞中毒后喝牛奶、高温杀菌、医用酒精消毒等)。吃熟鸡蛋更容易消化原因(高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散,容易被蛋白酶水解。) 15、一切生命活动都离不开蛋白质,蛋白质是生命活动的主要承担者(体现者)。 二. 归类分析1. 有关蛋白质中肽键数及脱下水分子数的计算 m个氨基酸分子缩合成n条多肽链时,要脱下m-n个水分子,同时形成个m-n肽键,可用公式表示为:肽键数目=脱下的水分子数=水解时需要的水分子数=氨基酸数(m)-肽链条数(n) 例1. 血红蛋白分子有574个氨基酸,4条肽链,在形成此蛋白质分子时,脱下的水分子数和形成的肽键数分别是()分析:依据脱下的水分子数=肽键数目=氨基酸数-肽链条数,直接得到答案D. 570和570 2. 有关蛋白质中游离的氨基或羧基数目的计算 氨基酸之间脱水缩合时,原来的氨基和羧基已不存在,形成的多肽的一端是-NH2,另一端是—COOH,所以对于n条肽链的多肽,每1条肽链至少应有1个-NH2,1个—COOH,若还有-NH2或—COOH,则存在于R基中。 (1)至少含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数 例2. 某蛋白质分子由3条多肽链组成,内有肽键109个,则此分子中含有-NH2或—COOH的数目至少为:()分析:每1条多肽链至少含有1个氨基和1个羧基,并且分别位于这条肽链的两端。3条多肽链应至少含有3个氨基和3个羧基。答案为3、3。 (2)游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基中含有的氨基或羧基数 例3. 现有1000个氨基酸,其中氨基有1020个,羧基1050个,则由此合成的4条肽链中氨基、羧基的数目分别是()分析:1000个氨基酸中含有氨基1020个,羧基1050个,多出来的20个氨基或50个羧基存在于R基中,依蛋白质中含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基中含有的氨基或羧基数,得到答案为C. 24、54。 3. 有关蛋白质相对分子质量的计算 蛋白质的相对分子质量=氨基酸数目×氨基酸的平均分子质量-脱下水的数目×18 - 二硫键数×2 例4. 已知20种氨基酸的平均分子质量是128,某蛋白质分子由两条肽链组成,共有肽键98个,该蛋白质的分子质量最接近于()分析:根据蛋白质中肽键数=氨基酸数-肽链条数,可以推知氨基酸的数目为98+2=100,在此蛋白质的形成过程中失去的水分子数为98,答案为11036。

(完整版)临床免疫学检验知识点.doc

临床免疫学检验 1、免疫:是机体识别和排斥抗原性异物的一种生理功能 2、免疫防御(对外);免疫自稳(防自身免疫病);免疫监视(防肿瘤)。 3、中枢免疫器官:骨髓、胸腺;外周免疫器官:淋巴结、脾脏(最大)、黏膜相关淋巴组织 4、 B 细胞:通过识别膜免疫球蛋白来结合抗原,介导体液免疫;B细胞受体=BCR=mIg 表面标志:膜免疫球蛋白(SmIg)、 Fc 受体、补体受体、EB 病毒受体和小鼠红细胞受体。 成熟 B 细胞: CD19、CD20、 CD21、 CD22 (成熟 B 细胞的 mIg 主要为 mIgM和 mIgD)同时检测 CD5分子,可分为 B1 细胞和 B2 细胞。 B 细胞功能检测方法:溶血空斑形成试验(体液免疫功能)。 5、T 细胞:介导细胞免疫。共同表面标志是 CD3(多链糖蛋白);辅助 T 细胞的标志是 CD4;杀伤 T 细胞的标志是 CD8; T 细胞受体 =TCR。 T 细胞和 NK细胞的共同表面标志是CD2(绵羊红细胞受体); CD3+ CD4+CD8- =辅助性T细胞(Th) CD3+ CD4-CD8+ =细胞毒性T 细胞( Tc 或 CTL)( T 细胞介导的细胞毒试验) CD4+ CD25+ =调节性T细胞(Tr或Treg) T 细胞功能检测:植物血凝素( PHA)刀豆素( CONA)刺激 T 细胞增殖。增殖试验有:形态 法、核素法。 T 细胞亚群的分离:亲和板结合分离法,磁性微球分离法,荧光激活细胞分离仪分离法 *E 花环试验是通过检测SRBC受体而对T 细胞进行计数的一种试验; 6、 NK细胞:具有细胞介导的细胞毒作用。直接杀伤靶细胞(肿瘤细胞和病毒感染的细胞) 表面标志: CD16( ADCC)、 CD56。 测定人 NK细胞活性的靶细胞多用K562 细胞株,而测定小鼠胞株。NK细胞活性则常采 用 YAC-1 细 7、吞噬细胞包括:单核 - 吞噬细胞系统(MPS,表面标志外周血中的单核细胞和组织内的巨噬细胞)和中性粒细胞。CD14,包括骨髓内的前单核细胞、(表达 MHCⅡ类分子) 8、人成熟树突状细胞(DC)(专职抗原呈递功能):表面标志为CD1a、CD11c和CD83。 9、免疫球蛋白可分为分泌型( sIg ,主要存在于体液中,具有抗体功能)及膜型( mIg,作为抗原受体表达于 B 细胞表面,称为膜表面免疫球蛋白) 10、免疫球蛋白按含量多少排序:IgG>IgA>IgM>IgD>IgE五类(按重链恒定区抗原性(CH)排序) 免疫球蛋白含量测定:单向环状免疫扩散法、免疫比浊法。 11、免疫球蛋白的同种型抗原决定簇位于恒定区(CH、CL) 12、抗体由浆细胞产生。抗体分子上VH和 VL(高变区)是抗原结合部位。

医学免疫学重点知识总结

免疫学复习 第一章免疫学概论 一、免疫系统的基本功能 免疫(immunity):是免疫系统抵御抗原异物的侵入,识别“自己”和“非己”的抗原,对“自己”的抗原形成天然免疫耐受,对“非己”抗原进行排除,维持机体内环境平衡和稳定的生理功能。抗原的概念稍后会介绍,这里通俗的说,就是机体认为不是自己的,外界来的大分子物质。比如输血,如果输的血型与自身的血型不同,机体就认为这种血是外来的“抗原” 免疫系统包括:免疫器官、免疫细胞、免疫分子 机体的免疫功能概括为:①免疫防御②免疫监视③免疫自身稳定 二、免疫应答的种类及其特点 免疫应答(immune response):是指免疫系统识别和清除抗原的整个过程。分为固有免疫和适应性免疫 ⒈固有免疫(innate immunity):也称先天性免疫或非特异性免疫,是生物长期进化中逐步形成的,是机体抵御病原体入侵的第一道防线 特点:先天具有,无免疫记忆,无特异性。 ⒉适应性免疫(adaptive immunity):亦称获得性免疫或特异性免疫。由T、B淋巴细胞介导,通过其表面的抗原受体特异性识别抗原后,T、B淋巴细胞活化、增殖并发挥免疫效应、清除抗原;须经历克隆增殖; 分为三个阶段:①识别阶段②活化增殖阶段③效应阶段 三个主要特点①特异性②耐受性③记忆性 因需要细胞的活化、增殖等较复杂过程,故所需时间较长 第二章免疫组织与器官 免疫系统(Immune System):由免疫器官、免疫细胞和免疫分子构成。

第一节中枢免疫器官和组织 中枢免疫器官,是免疫细胞发生、分化、发育和成熟的场所 一、骨髓 是各种血细胞和免疫细胞发生及成熟的场所 ㈠骨髓的功能 ⒈各类血细胞和免疫细胞发生的场所 ⒉B细胞分化成熟的场所 ⒊体液免疫应答发生的场所再次体液免疫应答的主要部位 二、胸腺 是T细胞分化、发育、成熟的场所 ㈠胸腺的结构 胸腺分为皮质和髓质。皮质又分为浅皮质区和深皮质区; ㈡胸腺微环境:由胸腺基质细胞、细胞外基质及局部活性物质(如激素、细胞因子等)组成,其在胸腺细胞分化发育过程的不同环节均发挥作用。 ㈢胸腺的功能 ⒈T细胞分化、成熟的场所⒉免疫调节⒊自身耐受的建立与维持 第二节外周免疫器官和组织 外周免疫器官是成熟淋巴细胞定居的场所,也是这些淋巴细胞针对外来抗原刺激启动初次免疫应答的主要部位 一、淋巴结 1. T、B细胞定居的场所⒉免疫应答发生的场所⒊参与淋巴细胞再循环 ⒋过滤作用(过滤淋巴液) 二、脾人体最大的外周免疫器官

免疫学各章节知识要点总结

免疫学各章节知识要点总结 Baby诺安 目录 第一章免疫学概论 (1) 第二章免疫组织与器官 (3) 第三章抗原 (7) 第四章免疫球蛋白 (13) 第五章细胞因子 (19) 第六章白细胞分化抗原和黏附分子 (21) 第七章主要组织相容性复合体及其编码分子 (23) 第八章B淋巴细胞 (26) 第九章T淋巴细胞 (30) 第十章抗原提呈细胞与抗原的处理及提呈 (34) 第十一章T淋巴细胞介导的细胞免疫应答 (37) 第十二章B淋巴细胞介导的体液免疫应答 (41) 第十三章固有免疫系统及其应答 (44) 第十四章免疫耐受 (50) 第十五章免疫调节 (54) 第十六章超敏反应 (59) 第十七章自身免疫性疾病 (61)

第一章免疫学概论 一、免疫系统的基本功能 免疫(immunity) 是免疫系统抵御抗原异物的侵入,识别“自己”和“非己”的抗原,对“自己”的抗原形成天然免疫耐受,对“非己”抗原进行排除,维持机体内环境平衡和稳定的生理功能。 免疫系统包括 免疫器官、免疫细胞、免疫分子 机体的免疫功能概括为 ①免疫防御 ②免疫监视 ③免疫自身稳定 二、免疫应答的种类及其特点 免疫应答(immuneresponse) 是指免疫系统识别和清除抗原的整个过程。分为固有免疫和适应性免疫 ⒈固有免疫(innate immunity) 也称先天性免疫或非特异性免疫,是生物长期进化中逐步形成的,是机体抵御病原体入侵的第一道防线 特点 先天具有,无免疫记忆,无特异性。 ⒉适应性免疫(adaptive immunity)

亦称获得性免疫或特异性免疫。由T、B淋巴细胞介导,通过其表面的抗原受体特异性识别抗原后,T、B淋巴细胞活化、增殖并发挥免疫效应、清除抗原;须经历克隆增殖; 分为三个阶段 ①识别阶段 ②活化增殖阶段 ③效应阶段 三个主要特点 ①特异性 ②耐受性 ③记忆性

免疫学知识点梳理

免疫学知识点梳理 第一章绪论 1. 免疫的概念 2.固有免疫和适应性免疫的特点比较。 3.免疫的三大功能防御、自稳、监视,相应的病理反应为超敏及免疫缺陷、自身 免疫病、恶性肿瘤。 4.免疫系统的组成 5.简述中枢免疫器官和外周免疫器官的组成 6.淋巴细胞再循环的意义。 7.主要的免疫细胞及免疫分子有哪些。 8.克隆选择学说 第二章抗原 1. 抗原的定义 2.完全抗原与半抗原的定义及特点 3.抗原表位的分类(线性表位-T细胞和构象表位-B细胞)、抗原结合价 4.共同抗原与交叉反应,交叉抗原的生物学意义。 5.决定抗原免疫原性的因素。(理化因素、宿主因素、免疫途径及方法) 6.抗原的种类: 1)抗体产生是否对T细胞依赖:TD抗原、TI抗原 2)抗原与机体的亲缘关系:异嗜性抗原、异种抗原、同种异型抗原、自身抗原3)抗原提呈细胞内抗原的来源:内源性抗原、外源性抗原 7.非特异性免疫刺激剂:免疫佐剂、超抗原、丝裂原第三章抗体 1.抗体和免疫球蛋白的定义。 2.抗体的基本结构: 重链(H链)和轻链(L链); 可变区(V区):超变区(CD1-3)和骨架区(FR1-4) 恒定区(C区):C H1-4;C L 铰链区:CH1与CH2之间。 结构域和功能区:VH和VL抗原结合位点;CH1和CL为Ig同种异型遗传标志所

在;CH2和CH3为补体C1q结合位点;CH3和CH4能与多种细胞表面的Fc 受体结合,产生免疫效应。 3.免疫球蛋白的水解片段: 木瓜蛋白酶水解片段:2个Fab(抗原结合片段), 1个Fc (可结晶片段) 胃蛋白酶水解片段:1个Fab'段,多个pFc段 4.抗体的类型:根据重链C区氨基酸组成的差别分为,IgG、IgA、IgM、IgD、Ig巳 型:根据轻链C区氨基酸组成的差别分为,入和K 5.抗体三类不同的抗原决定基: 同种型:同一种属所有个体Ig分子共有的抗原特异性标志。同种异型:同一种属不同个体间Ig 分子具有的不同抗原特异性标志。存在于Ig C区和V区。 独特型:同一个针对不同抗原所产生的Ig分子V区所特有的抗原表位。存在于Ig重链和轻链的V区。 6.抗体的主要功能 V区特异性识别、结合抗原; C区,与具有Fc受体的细胞结合;激活补体,发挥溶解细胞的活性; 介导免疫细胞活性(ADCC调理作用、超敏反应、激活巨噬细胞和肥大细胞);7.五类免疫球蛋白的特性与功能IgG:唯一能通过胎盘的抗体。 血清含量最高,占总量的75-80%,半衰期长,能通过经典途径激活补体;主要的抗感染抗体,参与II、III 型超敏反应。 IgM: 五聚体,分子量最大,其激活补体、结合抗原、免疫调理作用比IgG 强,占血清免疫球蛋白总量的5-10%。 IgM 的特点:个体发育中最早产生的抗体;是抗原刺激后出现最早的抗体;是BCR的主要成分;参与II、III型超敏反应。 IgA:分血清型和分泌型两种。是外分泌液中的主要抗体。

免疫学检验复习考试重点总

2017 年免疫学检验复习重点总结如下 0、免疫学检测技术的基础是抗原抗体反应。 1、免疫:是机体识别和排斥抗原性异物的一种生理功能 2、免疫防御(对外);免疫自稳(防自身免疫病);免疫监视(防肿瘤)。 3、中枢免疫器官:骨髓、胸腺;外周免疫器官:淋巴结、脾脏(最大)、黏膜相关淋巴组织 4、 B 细胞:通过识别膜免疫球蛋白来结合抗原,介导体液免疫;B 细胞受体=BCR=mIg 表面标志:膜免疫球蛋白(Smlg)、Fc受体、补体受体、EB病毒受体和小鼠红细胞受体。 成熟B 细胞:CD19、CD20、CD21、CD22 (成熟B 细胞的mlg 主要 为mlgM和mlgD)同时检测CD5分子,可分为B1细胞和B2细胞。 B 细胞功能检测方法:溶血空斑形成试验(体液免疫功能、。 5、T细胞:介导细胞免疫。共同表面标志是CD3(多链糖蛋白);辅助T 细胞的标志是CD4;杀伤T细胞的标志是CD8; T细胞受体二TCR T细胞和NK细胞的共同表面标志是CD2 (绵羊红细胞受体); CD3+ CD4+ CD8-=辅助性T 细胞(Th) CD3+ CD4- CD8+ =细胞毒性T细胞(Tc或CTL (T细胞介导的细 胞毒试验) CD4+ CD25+ =调节性T细胞(Tr或Treg

T细胞功能检测:植物血凝素(PHA)刀豆素(CONA刺激T细胞增 殖。增殖试验有:形态法、核素法 T细胞亚群的分离:亲和板结合分离法,磁性微球分离法,荧光激活细胞分离仪分离法 *E花环试验是通过检测SRBC受体而对T细胞进行计数的一种试验; 6、NK细胞:具有细胞介导的细胞毒作用。直接杀伤靶细胞(肿瘤细胞和病毒感染的细胞) 表面标志:CD16(ADCC)、CD56。 测定人NK细胞活性的靶细胞多用K562细胞株,而测定小鼠NK细胞活性则常采用YAC-1细胞株。 7、吞噬细胞包括:单核-吞噬细胞系统(MPS,表面标志CD14,包括骨髓内的前单核细胞、外周血中的单核细胞和组织内的巨噬细胞)和中性粒细胞。(表达MHC H类分子) 8人成熟树突状细胞(DC)(专职抗原呈递功能):表面标志为CD1a CD11c和CD83. 9、免疫球蛋白可分为分泌型(sig,主要存在于体液中,具有抗体功能)及膜型(mig,作为抗原受体表达于B细胞表面,称为膜表面免疫球蛋白)10、免疫球蛋白按含量多少排序:IgG> lgA> IgM > lgD> IgE五类(按重链恒定区抗原性(CH)排序) 免疫球蛋白含量测定:单向环状免疫扩散法、免疫比浊法。 11、免疫球蛋白的同种型抗原决定簇位于恒定区(CH、CL)

医学细胞生物学知识点归纳

线粒体: 1.呼吸链(电子传递链)Respiratory chain一系列能够可逆地接受和释放H+和e-的化学物质所组成的酶体系在线粒体内膜上有序地排列成互相关联的链状。 2.化学渗透假说(氧化磷酸化偶联机制):线粒体内膜上的呼吸链起质子泵的作用,利用高能电子传递过程中释放的能量将H+泵出内膜外,造成内膜内外的一个H+梯度(严格地讲是离子的电化学梯度),A TP合酶再利用这个电化学梯度来合成A TP。 3.电子载体:在电子传递过程中与释放的电子结合并将电子传递下去的物质称为电子载体。参与传递的电子载体有四种∶黄素蛋白、细胞色素、铁硫蛋白和辅酶Q,在这四类电子载体中,除了辅酶Q以外,接受和提供电子的氧化还原中心都是与蛋白相连的辅基。 4.阈值效应:突变所产生的效应取决于该细胞中野生型和突变型线粒体DNA的比例,只有突变型DNA达到一定数量(阈值)才足以引起细胞的功能障碍,这种现象称为阈值效应。 5.导向序列:将游离核糖体上合成的蛋白质的N-端信号称为导向信号,或导向序列,由于这一段序列是氨基酸组成的肽,所以又称为转运肽。 6.信号序列:将膜结合核糖体上合成的蛋白质的N-端的序列称为信号序列,将组成该序列的肽称为信号肽。 7.共翻译转运:膜结合核糖体上合成的蛋白质通过定位信号,一边翻译,一边进入内质网,由于这种转运定位是在蛋白质翻译的同时进行的,故称为共翻译转运。 8.蛋白质分选:在膜结合核糖体上合成的蛋白质通过信号肽,经过连续的膜系统转运分选才能到达最终的目的地,这一过程又称为蛋白质分选。 核糖体: 1.原核生物mRNA中与核糖体16S rRNA结合的序列称为SD序列(SD sequence) 。 2.核酶:将具有酶功能的RNA称为核酶。 3.N-端规则(N-end rule): 每一种蛋白质都有寿命特征,称为半衰期(half-life)。研究发现多肽链N-端特异的氨基酸与半衰期相关,称为N-端规则。 4.泛素介导途径:蛋白酶体对蛋白质的降解通过泛素(ubiquitin)介导,故称为泛素降解途径。蛋白酶体对蛋白质的降解作用分为两个过程:一是对被降解的蛋白质进行标记,由泛素完成;二是蛋白酶解作用,由蛋白酶体催化。 细胞核: 1.核内膜:有特有的蛋白成份(如核纤层蛋白B受体),膜的内表面有一层网络状纤维蛋白质,即核纤层(nuclear lamina),可支持核膜。 核外膜:靠向细胞质的一层,是内质网的一部分,胞质面附有核糖体 核周隙:内、外膜之间有宽20~40nm的腔隙,与粗面内质网腔相通 核孔复合体:内、外膜融合处,物质运输的通道 核纤层:内核膜内表面的纤维网络,支持核膜,并与染色质、核骨架相连。 2.核孔复合体:是细胞核内外膜融合形成的小孔,直径约为70 nm,是细胞核与细胞质间物质交换的通道。 3.核孔蛋白:参与构成核孔的蛋白质,可能在经核孔的主动运输中发挥作用。 核运输受体:参与物质通过核孔的主动运输。 核周蛋白: 是一类与核孔选择性运输有关的蛋白家族,相当于受体蛋白。 5.输入蛋白:核定位信号的受体蛋白, 存在于胞质溶胶中, 可与核定位信号结合, 帮助核蛋白进入细胞核。 输出蛋白:存在于细胞核中识别并与输出信号结合的蛋白质, 帮助核内物质通过核孔复合

高中化学知识点—糖类油脂蛋白质

高中化学知识点规律大全 ——糖类油脂蛋白质 1.糖类 [糖类的结构和组成] (1)糖类的结构:分子中含有多个羟基、醛基的多羟基醛,以及水解后能生成多羟基醛的由C、H、O组成的有机物.糖类根据其能否水解以及水解产物的多少,可分为单糖、二糖和多糖等. (2)糖类的组成:糖类的通式为Cn(H2O)m,对此通式,要注意掌握以下两点:①该通式只能说明糖类是由C、H、O三种元素组成的,并不能反映糖类的结构;②少数属于糖类的物质不一定符合此通式,如鼠李糖的分子式为C6H12O5;反之,符合这一通式的有机物不一定属于糖类,如甲醛CH2O、乙酸C2H4O2等. [单糖——葡萄糖] (1)自然界中的存在:葡萄和其他带甜味的水果中,以及蜂蜜和人的血液里. (2)结构:分子式为C6H12O6(与甲醛、乙酸、乙酸乙酯等的最简式相同,均为CH2O),其结构简式为:CH2OH-(CHOH)4-CHO,是一种多羟基醛. (3)化学性质:兼有醇和醛的化学性质. ①能发生银镜反应. ②与新制的Cu(OH)2碱性悬浊液共热生成红色沉淀. ③能被H2还原: CH2OH-(CHOH)4-CHO + H 2CH2OH-(CHOH)4-CH2OH(己六醇) ④酯化反应: CH2OH-(CHOH)4-CHO+5CH3COOH CH2-(CH):--CHO(五乙酸葡萄糖酯) OOCCH3 (4)用途:①是一种重要的营养物质,它在人体组织中进行氧化反应,放出热量,以供维持人体生命活动所需要的能量; ②用于制镜业、糖果制造业;③用于医药工业.体弱多病和血糖过低的患者可通过静脉注射葡萄糖溶液的方式来迅速补充营养. [二糖——蔗糖和麦芽糖] 蔗糖(C12H22O11) 麦芽糖(C12H22O11) 分子结构特征分子中不含-CHO 分子中含有-CHO 物理性质无色晶体,溶于水,比葡萄糖甜白色晶体,易溶于水,不如蔗糖甜 化学性质①没有还原性,不能发生银镜反应,也不能与新 制的Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解: C12H22011+H20→C6H1206 (蔗糖) (葡萄糖) ~C6H1206 (果糖) ①有还原性,能发生银镜反应,能与新制的 Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解: C12H22011+H20→ (麦芽糖) 2C6H1206 (葡萄糖) 存在或制法存在于甘蔗、甜菜中2(C6H l005)。+nH2O→ (淀粉) nC l2H22011 (麦芽糖) 相互联系 ①都属于二糖,分子式都是C12H22O11,互为同分异构体 ②蔗糖为非还原糖,而麦芽糖为还原糖 ③水解产物都能发生银镜反应,都能还原新制的Cu(OH)2悬浊液 [食品添加剂] 功能品种 食用色素调节食品色泽,改善食品外观胡萝卜素(橙红色)、番茄红素(红色)、胭脂红酸(红色)、苋菜红(紫红色)、靛蓝(蓝色)、姜黄色素(黄色)、叶绿素(绿色)、柠檬黄(黄色) 食用香料赋予食品香味,引人愉悦花椒、茴香、桂皮、丁香油、柠檬油、水果香精 甜味剂赋予食品甜味,改善口感糖精(其甜味是蔗糖的300倍~500 倍)、木糖醇(可供糖尿病患者食用) 鲜味剂使食品呈现鲜味,引起食欲味精(谷氨酸钠) 防腐剂阻抑细菌繁殖,防止食物腐败苯甲酸及其钠盐、山梨酸及其盐、丙酸钙 抗氧化剂抗氧化,阻止空气中的氧气使食物氧化变质抗坏血酸(维生素C)、维生素E、丁基羟基茴香醚

免疫学检验复习考试重点总

2017年免疫学检验复习重点总结如下 0、免疫学检测技术的基础是抗原抗体反应。 1、免疫:是机体识别和排斥抗原性异物的一种生理功能 2、免疫防御(对外);免疫自稳(防自身免疫病);免疫监视(防肿瘤)。 3、中枢免疫器官:骨髓、胸腺;外周免疫器官:淋巴结、脾脏(最大)、黏膜相关淋巴组织 4、B细胞:通过识别膜免疫球蛋白来结合抗原,介导体液免疫;B 细胞受体=BCR=mIg 表面标志:膜免疫球蛋白(SmIg)、Fc受体、补体受体、EB病毒受体和小鼠红细胞受体。 成熟B细胞:CD19、CD20、CD21、CD22 (成熟B细胞的mIg主要为mIgM和mIgD)同时检测CD5分子,可分为B1细胞和B2细胞。B细胞功能检测方法:溶血空斑形成试验(体液免疫功能)。 5、T细胞:介导细胞免疫。共同表面标志是CD3(多链糖蛋白);辅助T细胞的标志是CD4;杀伤T细胞的标志是CD8;T细胞受体=TCR。T细胞和NK细胞的共同表面标志是CD2(绵羊红细胞受体); CD3+CD4+CD8-= 辅助性T细胞(Th) CD3+CD4-CD8+= 细胞毒性T细胞(Tc或CTL)(T细胞介导的细胞毒试验) CD4+CD25+= 调节性T细胞(Tr或Treg) T细胞功能检测:植物血凝素(PHA)刀豆素(CONA)刺激T细胞增

殖。增殖试验有:形态法、核素法。 T细胞亚群的分离:亲和板结合分离法,磁性微球分离法,荧光激活细胞分离仪分离法 *E花环试验是通过检测SRBC受体而对T细胞进行计数的一种试验; 6、NK细胞:具有细胞介导的细胞毒作用。直接杀伤靶细胞(肿瘤细胞和病毒感染的细胞) 表面标志:CD16(ADCC)、CD56。 测定人NK细胞活性的靶细胞多用K562细胞株,而测定小鼠NK细胞活性则常采用YAC-1细胞株。 7、吞噬细胞包括:单核-吞噬细胞系统(MPS,表面标志CD14,包括骨髓内的前单核细胞、外周血中的单核细胞和组织内的巨噬细胞)和中性粒细胞。(表达MHCⅡ类分子) 8、人成熟树突状细胞(DC)(专职抗原呈递功能):表面标志为CD1a、CD11c和CD83。 9、免疫球蛋白可分为分泌型(sIg,主要存在于体液中,具有抗体功能)及膜型(mIg,作为抗原受体表达于B细胞表面,称为膜表面免疫球蛋白) 10、免疫球蛋白按含量多少排序:IgG>IgA>IgM>IgD>IgE五类(按重链恒定区抗原性(CH)排序) 免疫球蛋白含量测定:单向环状免疫扩散法、免疫比浊法。 11、免疫球蛋白的同种型抗原决定簇位于恒定区(CH、CL)

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

免疫学知识点归纳-终版

免疫学知识点归纳 一、常用名词 1.中枢免疫器官也称次级免疫器官,是免疫细胞发源、发育成熟的地方。骨髓是 B细胞分化、成熟的场所,也是血细胞和免疫细胞发生的场所。胸腺是T细胞分化、发育和成熟的场所 2.外周免疫器官也称初级免疫器官,是成熟T、B细胞定居的场所,也是免疫应 答的发生场所。包括淋巴结、脾脏和粘膜相关淋巴组织。 3.淋巴细胞归巢Lymphocyte homing成熟淋巴细胞离开中枢免疫器官, 经血液循环趋向性迁移并定居于外周免疫器官或组织的特定区域称为淋巴细胞归巢 4.淋巴细胞再循环Lymphocyte recirculation淋巴细胞在血液、淋巴液、 淋巴组织或器官反复循环过程称为淋巴细胞再循环。意义1、增加抗原和淋巴细胞接触机会,2、充实淋巴组织 5.抗原结合价Antigenic valence抗原分子上能与抗体分子结合的抗原表位 的总数 6.内源性抗原指在抗原体呈细胞内新合成的抗原,此类抗原在细胞内加工处理为 抗原短肽,与MHC-1类分子结合成复合物,可被CD8+ 细胞的TCR识别 7.外源性抗原指来源于APC之外的抗原……(参考上一个) 8.调理作用是指抗体的FC段与中性粒细胞、巨噬细胞表面的FC受体结合,从 而增强吞噬细胞的吞噬作用 9.单克隆抗体Monoclonal antibody由单一B淋巴细胞克隆所产生的、只 作用于某一特定抗原决定簇的均一抗体称为单克隆抗体 10.Joining chain J链是一条富含半胱氨酸多肽链,由浆细胞合成。可连接Ig 单 体形成二聚体、五聚体或多聚体。稳定多聚体结构,参与体内转运 11.主要组织相容性复合体在组织不相溶引起的移植物排斥反应中起主要作用 的基因复合物 12.MHC限制性MHC restriction T细胞以其TCR实现对抗原肽和MHC分 子的双重识别…,一类、二类 13.锚定残基与MHC结合成复合物的抗原肽往往带有两个或两个以上和MHC 分 子凹槽相结合的特定部位,称锚定位,该位置的氨基酸残基称为锚定残基 14.补体Complement广泛存在于血清、组织液、细胞表面的一组经活化后具 有酶活性的蛋白质免疫调节Immunological regulation免疫调节是机体本身对免疫应答过程中作出的生理性反馈,以保持机体内环境的稳定 15.免疫耐受Immunological tolerance 是机体对抗原刺激表现为“免疫不 应答”的现象,具有抗原特异性,即抗原不能激活特异性T或B细胞完成正特异性免疫应答的过程 16.高带耐受High-zone immunological tolerance抗原剂量太高引起的 免疫耐受。抗原剂量太高,则诱导应答细胞凋亡,或可能诱导抑制性T细胞活化,抑制免疫应答,呈现为特异负应答状态,致高带耐受 17.低带耐受Low-zone immunological tolerance 抗原剂量太低引起 的免疫耐受。抗原剂量太低,不足以激活T、B细胞,不能诱导免疫应答,致低带耐受

蛋白质知识点解读

蛋白质知识点解读 舟山中学 杨重云 1.元素:组成蛋白质的元素有C 、H 、O 、N ,有些蛋白质还含有S 。其中氮的含量较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点。因此,一般可以由测定生物样品中的氮,粗略地计算出其中蛋白质的含量(每一克氮相当于6.25克的蛋白质)。 2.氨基酸:组成蛋白质的基本单位是氨基酸。组成蛋白 质的氨基酸约有20种。氨基酸的结构通式为(右图所示): 由结构通式可知,氨基酸的分子式可表示为C 2H 4O 2—R , 氨基酸的结构特点为:一个中央C 原子上连接着一个氨基、一 个羧基、一个H 和一个R 基团。由于R 基上可能含有氨基或羧基,所以一个氨基酸至少有一个氨基和一个羧基。不同氨基酸的R 基团不同。 例1、下列各项关于氨基酸的叙述中,正确的是( ) A .氨基酸是蛋白质的组成单位,由氨基和羧基组成 B .每个氨基酸都含有一个氨基和一个羧基 C .两个氨基酸之间的羧基和氨基脱水缩合形成多肽 D .组成蛋白质的氨基酸分子中至少含有一个氨基和一个羧基并连接在同一个碳原子上 解析:氨基酸是组成蛋白质的基本单位,每个氨基酸分子中至少含有一个氨基和一个羧基并连接在同一个碳原子上。两个氨基酸分子脱水缩合形成的是二肽。 答案:D 3.脱水缩合:在酶的作用下,一个氨基酸的羧基提供的“—OH ”与另一个氨基酸的氨基提供的“—H ”生成一分子水被脱去,而羧基和氨基剩余的基团相连成为肽键,肽键的结构式为“—CO —NH —”。 在氨基酸脱水缩合过程中,有许多数量关系,是各种考试命题的热点,望同学们引起足

够重视。现把有关数量关系总结如下: 典型公式:肽键数=脱去的水分数;蛋白质的相对分子质量=氨基酸相对分子质量的总和—失去水分子的相对分子质量的总和。 例2、现有氨基酸800个,其中氨基总数为810个,羧基总数为808个,则由这些氨基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次分别为()A.798、2和2 B.798、12和10 C.799、1和1 D.799、11和9 解析:侧链基团上氨基总数为10个,侧链基团上羧基总数为8个,每条多肽链至少含一个氨基和一个羧基,故由这些氨基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次分别为798、12和10。 答案:B 4.蛋白质结构多样性:组成蛋白质的多肽链的氨基酸在种类、数量和排列顺序上的不同,构成蛋白质的多肽链在空间结构上的不同。每种蛋白质都有其独特的空间结构,正确的三维结构是蛋白质表现其特有的生物学活性所必需的。 例3、生物体内的蛋白质千差万别,其原因不可能是() A.组成肽键的化学元素不同B.组成蛋白质的氨基酸的种类和数量不同 C.氨基酸排列顺序不同D.组成蛋白质的多肽链的空间结构不同 解析:蛋白质内的肽键结构式为—CO—NH—,每个肽键中的化学元素都是相同的。 答案:A 5.蛋白质功能多样性:蛋白质的结构多样性决定了其功能多样性,二者是高度统一的。蛋白质功能主要有:①作为生物体和细胞的“建筑”材料,如肌肉中的蛋白质;②起着推动化学反应的作用,如消化食物的消化酶;③负责与疾病作斗争,如抗体参与清除病原体;④帮助物质出入细胞,如细胞膜上的载体;⑤调节作用,如胰岛素、生长激素等;⑥运输作用,如血红蛋白,等等。总之,蛋白质具有多种多样的重要功能,生物体的一切生命活动都与蛋白质有关。但要注意:蛋白质通常不是生物体的能源物质。

《医学免疫学》知识点总结(文库)

第一章免疫学概论 一、免疫系统的基本功能 免疫(immunity):是免疫系统抵御抗原异物的侵入,识别“自己”和“非己”的抗原,对“自己”的抗原形成天然免疫耐受,对“非己”抗原进行排除,维持机体内环境平衡和稳定的生理功能。 抗原的概念稍后会介绍,这里通俗的说,就是机体认为不是自己的,外界来的大分子物质。比如输血,如果输的血型与自身的血型不同,机体就认为这种血是外来的“抗原” 免疫系统包括:免疫器官、免疫细胞、免疫分子 机体的免疫功能概括为:①免疫防御②免疫监视③免疫自身稳定 二、免疫应答的种类及其特点 免疫应答(immune response):是指免疫系统识别和清除抗原的整个过程。分为固有免疫和适应性免疫 ⒈固有免疫(innate immunity):也称先天性免疫或非特异性免疫,是生物长期进化中逐步形成的,是机体抵御病原体入侵的第一道防线 特点:先天具有,无免疫记忆,无特异性。 ⒉适应性免疫(adaptive immunity):亦称获得性免疫或特异性免疫。由T、B淋巴细胞介导,通过其表面的抗原受体特异性识别抗原后,T、B淋巴细胞活化、增殖并发挥免疫效应、清除抗原;须经历克隆增殖; 分为三个阶段:①识别阶段②活化增殖阶段③效应阶段 三个主要特点①特异性②耐受性③记忆性 因需要细胞的活化、增殖等较复杂过程,故所需时间较长

第二章免疫组织与器官 免疫系统(Immune System):由免疫器官、免疫细胞和免疫分子构成。 第一节中枢免疫器官和组织 中枢免疫器官,是免疫细胞发生、分化、发育和成熟的场所 一、骨髓 是各种血细胞和免疫细胞发生及成熟的场所 ㈠骨髓的功能 ⒈各类血细胞和免疫细胞发生的场所 ⒉B细胞分化成熟的场所 ⒊体液免疫应答发生的场所再次体液免疫应答的主要部位 二、胸腺 是T细胞分化、发育、成熟的场所 ㈠胸腺的结构 胸腺分为皮质和髓质。皮质又分为浅皮质区和深皮质区; ㈡胸腺微环境:由胸腺基质细胞、细胞外基质及局部活性物质(如激素、细胞因子等)组成,其在胸腺细胞分化发育过程的不同环节均发挥作用。 ㈢胸腺的功能 ⒈T细胞分化、成熟的场所⒉免疫调节⒊自身耐受的建立与维持 第二节外周免疫器官和组织 外周免疫器官是成熟淋巴细胞定居的场所,也是这些淋巴细胞针对外来抗原刺激启动初次免疫应答的主要部位 一、淋巴结 1. T、B细胞定居的场所⒉免疫应答发生的场所⒊参与淋巴细胞再循环 ⒋过滤作用(过滤淋巴液)

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收 等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。 肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别: 蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多 多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点: 1)以肽键平面为单位,以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。

免疫学知识点整理

《免疫学》知识点 1.免疫的概念、特性及功能 概念:是机体识别“自身”与“非己”抗原、排除“非己”,维持机体内外环境平衡的一种生理学反应。 特性: 识别:“自己”与“非己” 特异性:能识别非自身物质间的微小差异如:同分异构体、旋光性等 免疫记忆:初次应答与再次应答,再次应答产生的抗体更多、更快、反应更强烈如:传染病康复后或疫苗免疫后,能获得长期免疫力 功能: 免疫防御:针对外来侵入者—抗原,免疫细胞会释放一种抗体,消灭异物,起免疫保护作用----病原微生物感染 自身稳定:免疫细胞会把体内废物清除出体外。废物包括异物残渣、老死细胞、外来的杂质等----抗衰老 免疫监视:机体免疫系统及时识别、清除体内突变或畸变的细胞,是一种生理保护功能----抗肿瘤 2.生物体的防卫系统的三道防线、免疫系统的构成,增强机体的抵抗力的方法与 途径 (1)皮肤、粘膜及其分泌物 (2)吞噬细胞、NK细胞、抗菌蛋白、炎症应答-----淋巴系统 (3)免疫系统:淋巴细胞、抗体。 免疫系统:

中枢免疫器官:骨髓、法氏囊(禽类)胸腺 免疫器官 外周免疫器官:淋巴结、脾、淋巴组织 造血干细胞 淋巴细胞(T淋巴细胞、B淋巴细胞、NK细胞) 免疫细胞单核吞噬细胞 其它免疫细胞 免疫分子:分泌型:抗体、补体、细胞因子。 膜型:TCR、BCR、CD、MHC等 睡眠充足、不要酗酒、保持乐观,多参加运动、补充维生素每天适当补充维生素和矿物质。 3.外周免疫器官如淋巴结、脾脏的免疫作用 淋巴结:1)、T?细胞及?B细胞定居的场所 2)、免疫应答发生的场所 3)、参与淋巴细胞再循环 4)、过滤作用(淋巴液) 脾脏:1)、免疫细胞定居的场所 2)、免疫应答的场所 3)、合成生物活性物质 4)、滤过作用(血液) 4.T、B细胞的种类及各自的作用 CD4+T(初始T细胞,Th1细胞,Th2细胞) T细胞:

蛋白质知识点整理

2 极性不带电荷7种:甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸(Cys)酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln) 3 极性带正电(碱性氨基酸)3种:赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His) 4极性带负电(酸性氨基酸)2种:天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu) 5 脂肪族氨基酸:丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 6 芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸 7 杂环族氨基酸:组氨酸、色氨酸 8 杂环亚氨基酸:脯氨酸 9 由于一个晶体中分子的有序排列通常只有在分子单元相同的情况下才能形成,许多蛋白质都能结晶这一事实,强有力地证明,即使是非常大的蛋白质,也是有特定结构的不连续的化学实体。 10 稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作用。蛋白质行使功能经常伴有两种或更多结构形式的相互转变。 11 蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。蛋白质的可能构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。具有功能和折叠构象的任何一种蛋白质称为天然蛋白质。 12 弱相互作用力是稳定蛋白质构象的主要作用力,因为它们数目众多。自由能最低的蛋白质构象(即最稳定的构象)就是弱相互作用力数目最多的一种构象。 13 蛋白质中基团是协同形成氢键的,一个氢键的形成有利于其

他氢键的形成。 14 蛋白质结构模式规则:疏水残基主要包埋在蛋白质内部,远离水;蛋白质内氢键的数目达到最大值。肽键是刚性的平面。 15 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子,蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构,蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。二级结构(α-螺旋、β-折叠):蛋白质分子局区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构:蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构:多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链,以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。 16 蛋白质中发现的α-螺旋都是右手螺旋,α-螺旋是α角蛋白中最主要的结构,它最佳地利用了内部的氢键。氨基酸序列影响α螺旋稳定性。脯氨酸和甘氨酸残基的存在阻碍α-螺旋的形成。 17 影响α-螺旋稳定性的因素:连续性的R基团带电的氨基酸残基之间的静电排斥(或吸引);相邻的基团体积庞大;间隔三个或四个残基的氨基酸侧链之间的相互作用;脯氨酸和甘氨酸残基的存在;螺旋节段末端的氨基酸残基与α-螺旋固有的电偶极的相互作用。 18 β构象使多肽链折叠成片状结构。锯齿状的多肽链并排排列,形成一系列的片层结构,这种排列叫β-折叠片。氢键在多肽链的相

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