临床生化检验知识点
1、糖酵解：指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程，可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物：乳酸。依赖糖酵解获得能量：红细胞。
2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，可生成36或38个分子的ATP。
3、糖异生：非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。
4、血糖受神经，激素，器官调节。
5、升高血糖激素：胰高血糖素（A细胞分泌），糖皮质激素和生长激素（糖异生）,肾上腺素（促进糖原分解）。
降低血糖激素：胰岛素（B细胞分泌）（唯一）
6、糖尿病分型：Ⅰ型：内生胰岛素或C肽缺，易出酮症酸中毒，高钾血症，多发于青年人。
Ⅱ型：多肥胖，具有较大遗传性，病因有胰岛素生物活性低，胰岛素抵抗，胰岛素分泌功能异常。
特殊型及妊娠期糖尿病。
7、糖尿病的诊断标准：有糖尿病症状加随意血糖
≥11.1 mmol/L；空腹血糖（FVPG）≥7.0 mmol/L；（OGTT）2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。
8、慢性糖尿病人可有：白内障（晶体混浊变形），并发血管病变以心脑肾最重。
9、糖尿病急性代谢并发症有：酮症酸中毒（DKA，高血糖，尿糖强阳性，尿酮体阳性，高酮血症，代谢性酸中毒，多＜40岁，年轻人），高渗性糖尿病昏迷（NHHDC，血糖极高，＞33.6mmol/L，肾功能损害，脑血组织供血不足，多＞40岁，老年人），乳酸酸中毒（LA）。
10、血糖测定：葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法（GOD-POD法）。己糖激酶法（HK）：参考方法
（＞7.0mmol/L称为高血糖症。＜2.8mmol/L称为低血糖症。）
11、空腹低血糖反复出现，最常见的原因是胰岛β细胞瘤（胰岛素瘤）。胰岛B细胞瘤临床特点：空腹或餐后4—5h发作，脑缺糖比交感神经兴奋明显，有嗜睡或昏迷，30%自身进食可缓解故多肥胖。
12、血浆渗透压=2（Na+K）+血糖浓度。
13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。
14、血糖检测应立即分离出血浆（血清），尽量早检测，不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。
15、肾糖阈：8.9—10.0mmol/L。
16、糖耐量试验：禁食10—16h，5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水，每30分钟取血一次，监测到2h，共测量血糖5次（包括空腹一次）。
17、糖化血红蛋白：可分为HbAIa，HbAIb，HbAIc（能与葡萄糖结合，占绝大部分），测定时主要测HbAI 组份或HbAIc（4%--6%），反映前6~8周血糖水平，主要用于评定血糖控制程度和判断预后。
18、糖化血清蛋白：类似果糖胺，反映前2—3周血糖水平。
19、 C肽的测定可以更好地反映B细胞生成和分泌胰岛素的能力。
20、乳酸测定：NADH被氧化为NAD+，可在340nm 处连续监测吸光度下降速度。（NADH和NADPH在340nm 有特征性光吸收）
21、血脂蛋白电泳图（自阴极起）：乳糜微粒，B-脂蛋白，前B脂蛋白，A-脂蛋白。
22、脂蛋白超速离心法：CM，VLDL，IDL，LDL，LP （A），HDL（密度从小到大，分子从大到小）。
脂蛋白结构的主要成分
23、CM90%含TG，VLDL中TG占一半以上（称为富含甘油三酯的脂蛋白（RLP）），IDL中的载脂蛋白以Apo B100为主，占60%～80%，LDL（胆固醇含量最高）中几乎全部为Apo B100（占95%以上），HDL(ApoA1
生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
生物化学知识点 时间：2011-8-10 18:04:44 点击：486 核心提示：生物化学一、填空题 1、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。 2、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-转角）（无规则卷曲）。 3、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华力）等... 生物化学 一、填空题 1、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。 2、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-转角）（无规则卷曲）。 3、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华力）等非共价键和（二硫键）。 4、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、（某些酸类沉淀法）、（重金属盐沉淀法）。 5、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。 6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤A）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶C）、（尿嘧啶U）和（胸腺嘧啶T）三种。 7、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 9、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、（PH）、（激活剂）、（抑制剂） 10、正常情况下空腹血糖浓度为（3.9-6.1mmol/L），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
常用生化检验项目的名称、缩写及组合情况
注：ADA，腺苷脱氨酶； PA，前白蛋白； MYO，肌红蛋白； FRA，果糖胺； LPS，脂肪酶； CHE，胆碱酯酶； P-AMY，胰腺淀粉酶； hs-CRP，超敏C反应蛋白 临床生化检验中常见套餐组合模式 肝功能检测项目： 肝功能五项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶 肝功能十四项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶、总蛋白、白蛋白、球蛋白、白/球比、直接胆红素、间接胆红素、腺苷脱氨酶、总胆汁酸、胆碱脂酶 肝功能十八项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶、总蛋白、白蛋白、球蛋白、白/球比、直接胆红素、间接胆红素、腺苷脱氨酶、总胆汁酸、前白蛋白、甲胎蛋白、5-核苷酸酶、胆碱脂酶、a-L-岩藻糖苷酶 肾功能检测项目： 肾功能五项：肌酐、尿素氮、尿酸、二氧化碳、β2-微球蛋白 肾功能九项：肌酐、尿素氮、尿酸、二氧化碳、β2-微球蛋白、胱胺酸蛋白酶抑制剂C、尿微量白蛋白、视黄醇结合蛋白、a1微球蛋白。 血脂检测项目： 血脂七项：甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B。 血脂八项：甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B、脂蛋白a。 心血管疾病检测项目： 血管紧张素转换酶、全量C反应蛋白、肌酸激酶、肌酸激酶同工酶、乳酸脱氢酶、α-羟丁酸、肌红蛋白、肌钙蛋白、同型半胱胺酸。
血脂类及心血管类检测项目： 甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B、脂蛋白a、全量程c反应蛋白、同型半胱胺酸、血管紧张素转换酶。 糖尿病检测项目： 葡萄糖、果糖胺、糖化血红蛋白、β-羟丁酸。 胰腺疾病检测项目： 淀粉酶、脂肪酶 血栓与止血检测项目： D-二聚体 风湿三项： 抗‘O’、类风湿、C-反应蛋白 微量元素及电解质： 铜、铁、锌、无机磷、镁、钙、CO2-CP 其他项目： 免疫球蛋白IgG、免疫球蛋白IgM、免疫球蛋白IgA、补体C3、补体C4
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
临床生化检验 1、糖酵解：指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程，可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物：乳酸。依赖糖酵解获得能量：红细胞。 2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，可生成36或38个分子的ATP。 3、糖异生：非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。 4、血糖受神经，激素，器官调节。 5、升高血糖激素：胰高血糖素（A细胞分泌），糖皮质激素和生长激素（糖异生）,肾上腺素（促进糖原分解）。 降低血糖激素：胰岛素（B细胞分泌）（唯一） 6、糖尿病分型： Ⅰ型：内生胰岛素或C肽缺，易出酮症酸中毒，高钾血症，多发于青年人。 Ⅱ型：多肥胖，具有较大遗传性，病因有胰岛素生物活性低，胰岛素抵抗，胰岛素分泌功能异常。 特殊型及妊娠期糖尿病。 7、糖尿病的诊断标准：有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L；空腹血糖（FVPG）≥7.0 mmol/L；（OGTT）2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。
8、慢性糖尿病人可有：白内障（晶体混浊变形），并发血管病变以心脑肾最重。 9、糖尿病急性代谢并发症有：酮症酸中毒（DKA，高血糖，尿糖强阳性，尿酮体阳性，高酮血症，代谢性酸中毒，多＜40岁，年轻人），高渗性糖尿病昏迷（NHHDC，血糖极高，＞33.6mmol/L，肾功能损害，脑血组织供血不足，多＞40岁，老年人），乳酸酸中毒（LA）。10、血糖测定：葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法（GOD-POD法）。己糖激酶法（HK）：参考方法 （＞7.0mmol/L称为高血糖症。＜2.8mmol/L称为低血糖症。） 11、空腹低血糖反复出现，最常见的原因是胰岛β细胞瘤（胰岛素瘤）。胰岛B细胞瘤临床特点：空腹或餐后4—5h发作，脑缺糖比交感神经兴奋明显，有嗜睡或昏迷，30%自身进食可缓解故多肥胖。 12、血浆渗透压=2（Na+K）+血糖浓度。 13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。 14、血糖检测应立即分离出血浆（血清）尽量早检测，不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。 15、肾糖阈：8.9—10.0mmol/L。 16、糖耐量试验：禁食10—16h，5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水，每30分钟取血一次，监测到2h，共测量血糖5次（包括空腹一次）。
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
常见生化检查项目的临床意义 ----检验科 丙氨酸转移酶（ALT） 增高:肝胆疾病（如：病毒性肝炎、肝硬化活动期、肝癌、中毒型肝炎、胆管炎、胆囊炎等）、心血管疾病（如：心肌梗塞、心肌炎、心力衰竭时肝淤血、脑出血等）、骨骼肌组织受损、药物性肝损害（如：氯丙嗪、异烟肼、奎宁、水杨酸制剂、抗癌药、四氯化碳、酒精、铅、汞等）。 碱性磷酸酶(ALP) 增高：肝胆疾病（阻塞性黄疸、急性或慢性黄疸型肝炎、肝癌等）、骨骼疾病（纤维性骨炎、成骨不全症、佝偻病、骨转移癌、骨折修复愈合期等）。 主要用于骨骼、肝胆系统疾病等的诊断和鉴别诊断，尤其是黄疸的鉴别。r-谷氨酰转移酶（GGT）又称为r-谷氨酰转肽酶（r-GT） 增高：胰腺癌和泛特氏壶腹癌、胆道梗阻、恶性肿瘤有无肝转移、嗜酒或长期接受某些药物如苯巴比妥、避孕药等。 天门冬氨基酸转移酶(AST) 增高：急性心肌梗塞、急性肝炎、药物中毒性肝细胞坏死、慢性肝炎、肝硬化、肝硬变活动期、心肌炎、皮肌炎、肾炎、胆道疾病、急性胰腺炎、胆道阻塞、肝癌等。 乳酸脱氢酶(LDH) 增高：心肌梗塞、肝胆疾病（如：肝炎、肝癌、肝硬化、阻塞性黄疸等）、肺梗塞、急性白血病、非霍奇金淋巴瘤、神经母细胞瘤、乳腺癌、结肠癌、胃癌及肺癌等。（由于各组织中LDH含量较血清高上千倍，微量损伤也足以引起血清LDH升高，故该项检查敏感性较高，正因为如此，其特异性就相对较差，但这一特点可以用于分析无明显原因升高的LDH及其同工酶，可以为早期发现无症状肿瘤病人提供线索）。（同工酶有：LD1—LD5） 胆碱脂酶(CHE) CHE是判断肝脏合成功能的指标，是协助有机磷中毒诊断及预后估计的重要手段。胆碱酯酶在肝脏中合成，然后分泌到血液中。 增高：甲亢、糖尿病、肾病综合征、脂肪肝等。 减低：有机磷和氨基甲酸脂类杀虫剂中毒时，其活性明显降低；各种慢性肝脏疾病，如肝炎（包括病毒性肝炎、阿米巴肝炎），肝脓肿和肝硬化病人中，约有50%患者ChE活性降低，各种肝病时病情越差，其活性越低，持续降低无回升迹象者多预后不良；肝、胆疾病都会引起ALT、r-GT升高，往往难以进行鉴别，如果增加ChE测定，可以发现ChE活性降低者均为肝脏疾病，而正常者多为胆道疾病；营养不良时亦可减低。
生物化学复习题 1. 组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有α-羧基的一端 （5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成人体和大多数生物的为20种，结构通式如右图。氨基酸的等电点 指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相 等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点，计算公式如下： 中性氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 一氨基二羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 二氨基一羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 3 2 pK pK pI+ = （2）氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类？并举例 -1-
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
1、糖酵解：指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程，可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物：乳酸。依赖糖酵解获得能量：红细胞。 2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，可生成36或38个分子的ATP。 3、糖异生：非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。 4、血糖受神经，激素，器官调节。 5、升高血糖激素：胰高血糖素（A细胞分泌），糖皮质激素和生长激素（糖异生）,肾上腺素（促进糖原分解）。 降低血糖激素：胰岛素（B细胞分泌）（唯一） 6、糖尿病分型： Ⅰ型：内生胰岛素或C肽缺，易出酮症酸中毒，高钾血症，多发于青年人。 Ⅱ型：多肥胖，具有较大遗传性，病因有胰岛素生物活性低，胰岛素抵抗，胰岛素分泌功能异常。 特殊型及妊娠期糖尿病。 7、糖尿病的诊断标准：有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L；空腹血糖（FVPG）≥7.0 mmol/L；（OGTT）2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。 8、慢性糖尿病人可有：白内障（晶体混浊变形），并发血管病变以心脑肾最重。 9、糖尿病急性代谢并发症有：酮症酸中毒（DKA，高血糖，尿糖强阳性，尿酮体阳性，高酮血症，代谢性酸中毒，多＜40岁，年轻人），高渗性糖尿病昏迷（NHHDC，血糖极高，＞33.6mmol/L，肾功能损害，脑血组织供血不足，多＞40岁，老年人），乳酸酸中毒（LA）。
10、血糖测定：葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法（GOD-POD法）。己糖激酶法（HK）：参考方法 （＞7.0mmol/L称为高血糖症。＜2.8mmol/L称为低血糖症。） 11、空腹低血糖反复出现，最常见的原因是胰岛β细胞瘤（胰岛素瘤）。胰岛B细胞瘤临床特点：空腹或餐后4—5h发作，脑缺糖比交感神经兴奋明显，有嗜睡或昏迷，30%自身进食可缓解故多肥胖。 12、血浆渗透压=2（Na+K）+血糖浓度。 13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。 14、血糖检测应立即分离出血浆（血清），尽量早检测，不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。 15、肾糖阈：8.9—10.0mmol/L。 16、糖耐量试验：禁食10—16h，5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水，每30分钟取血一次，监测到2h，共测量血糖5次（包括空腹一次）。 17、糖化血红蛋白：可分为HbAIa，HbAIb，HbAIc（能与葡萄糖结合，占绝大部分），测定时主要测HbAI组份或HbAIc（4%--6%），反映前6~8周血糖水平，主要用于评定血糖控制程度和判断预后。 18、糖化血清蛋白：类似果糖胺，反映前2—3周血糖水平。 19、C肽的测定可以更好地反映B细胞生成和分泌胰岛素的能力。 20、乳酸测定：NADH被氧化为NAD+，可在340nm处连续监测吸光度下降速度。（NADH和NADPH在340nm有特征性光吸收） 21、血脂蛋白电泳图（自阴极起）：乳糜微粒，B-脂蛋白，前B脂蛋白，A-脂蛋白。
1、何谓不可逆性抑制、竞争性抑制和非竞争性抑制？研究抑制作用有什么理论意义和实践意义? 答：研究抑制作用的理论和实践意义在于 A、研究酶活性中心的必须基团，例如，如果通过基因定点突变，改变酶活性中心的必须基 团，可能使酶的活性增加或降低；使该酶抑制剂的作用增加或降低。 2、糖代谢和脂代谢是通过哪些反应联系起来的？ 答：A、当摄入糖过量，葡萄糖除转变为糖元外，可通过过多的乙酰辅酶A的合成而合成脂肪,胆固醇等； B、脂肪的甘油部分可经糖异生转变成葡萄糖； C、脂肪的分解代谢受糖代谢影响，如饥饿，糖共应不足，脂肪动员加强，酮体增多 3、试述体内糖如何转变成脂肪？ 答：A、葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸；B、丙酮酸进入线粒体生成乙酰辅酶A，此时体内由于乙酰辅酶A和能量增加，机体将趋于合成反应；C、通过柠檬酸—丙酮酸循环，乙酰辅酶A被运输到胞浆，通过脂肪酸合成途径合成脂肪酸；D.在酶作用下，脂肪酸与甘油合成脂肪。 7、生物体内糖、脂肪及蛋白质三类物质在代谢上的相互关系如何？ 答：（一）糖代谢与脂类代谢的联系 A、当摄入糖过量，葡萄糖除转变为糖原外，可因增加乙酰辅酶A的合成（脂酸合成的原料增多）而促进合成脂肪酸，合成脂肪。 B、脂肪的甘油部分可经糖异生转变成葡萄糖。 C、脂肪的分解代谢受糖代谢影响，如饥饿，糖供应不足，脂肪动员加强，酮体增多。（二）糖与氨基酸代谢的联系 A、糖可转变为非必须氨基酸，如葡萄糖—丙酮酸—丙氨酸、葡萄糖—丙酮酸—草酰乙酸—天冬氨酸等。 B、氨基酸（生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸）可经糖异生途径可转变为糖。 （三）脂类和氨基酸代谢的联系 A、脂肪的甘油部分可转变为非必须氨基酸，如甘油—α磷酸甘油—磷酸2羟丙酮—丙酮酸—丙氨酸;丙酮酸—草酰乙酸—天冬氨酸等。 B、蛋白质降解—氨基酸，生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸可转变为乙酰辅酶A—转变为脂酸，也可转变为酮体。 C、氨基酸参与磷脂的合成，如丝氨酸—卵磷脂、脑磷脂等。 3、简述真核RNA聚合酶II的转录激活，指出转录因子与转录起始位点结合的时空顺序。答:由各种转录因子在转录起始位点进行组装,生成”转录予始复合物”(转录起始复合物) 它们组装的时空顺序是:TFIID(TBP,TAF)-TFIIA-TFIIB-RNA聚合酶II-TFIIF-TFIIE-TFIIH. 4、说明乳糖操纵子的调控机制。 答:1.阻遏蛋白的负调控,正常情况下,细菌利用葡萄糖做碳源(来源丰富),没有乳糖存在,因此,阻遏蛋白结合在O基因处,基因关闭,没有该结构基因的表达; 2.乳糖的诱导调控: 当培养基中乳糖增加而葡萄糖浓度降低时,乳糖作为诱导剂,与阻遏蛋白结合,使后者变构失活,并脱离操纵基因,RNA聚合酶识别,结合O处,基因开放; 3.CAP蛋白的正调控: 由于乳糖浓度升高并葡萄糖浓度降低,而使细胞内cAMP浓度升高,后者激活CRP(cAMP受体结合蛋白,为变构激活),被激活的CRP蛋白与已在启动基因处结合的RNA-聚合酶相互作用,增加结构基因的转录 、原癌基因的表达产物有哪些? 答：有生长因子，生长因子受体(酪氨酸蛋白激酶和非酪氨酸蛋白激酶受体)，信号转导蛋白，核内转录因子，细胞周期蛋白等。 2、原癌基因的激活方式有哪些? 举例说明。
生物化学期末考试知识点归纳 三羧酸循环记忆方法 一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2 2个阶段；经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化； 2个异构化，即可逆反应； 2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ； 产生2分子ＮＡＤＨ ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ． 二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化 ４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2 ５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－
磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释： 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质
生物氧化 一、填空题 1.呼吸链是指位于线粒体内膜的一组排列有序的递氢或递电子体构成的功能单位，又称为电子传递链。 2.真核细胞的呼吸链主要存在于线粒体内膜，而原核细胞的呼吸链存在于细胞膜。 3.呼吸链上流动的电子载体包括NAD+、CoA和细胞色素c等几种。 4.P/O值是指氧化磷酸化过程中，每消耗1摩尔氧原子与所消耗的无机磷酸的摩尔数之比，NADH的P/O 值是2.5，FADH 的P/0值是1.5。 2 5.生物合成主要由NADPH提供还原能力。 二、是非题 1.[ ×]呼吸链上电子流动的方向是从高标准氧化还原电位到低标准氧化还原电位。 2.[× ]生物氧化只有在氧气的存在下才能进行。 3.[× ]NADH和NADPH都可以直接进入呼吸链。 三、单选题 1.[ B ] F1/F0ATPASE的活性中心位于 A.α亚基 B.β亚基 C.γ亚基 D.δ亚基 E.ε亚基 2.[ E]下列哪一种物质最不可能通过线粒体内膜？ A.Pi B.苹果酸 C.柠檬酸 D.丙酮酸 E.NADH 3.[C ]可作为线粒体内膜标志酶的是 A.苹果酸脱氢酶 B.柠檬酸合成酶 C.琥珀酸脱氢酶 D.单胺氧化酶 E.顺乌头酸酶 4.[ B ]在离体的完整的线粒体中，在有可氧化的底物的存在下，加入哪一种物质可提高电子传递和氧气摄入量? A.更多的TCA循环的酶 B.ADP D.NADH E.氰化物 5.[ D ]下列氧化还原系统中标准氧化还原电位最高的是 A.延胡索酸/琥珀酸 C.细胞色素a D.细胞色素b E./NADH 6.[ B ]下列化合物中，除了哪一种以外都含有高能磷酸键？ B.ADP C.NADPH D.FMN E.磷酸烯醇式丙酮酸 7.[C ]下列反应中哪一步伴随着底物水平的磷酸化反应？ A.葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸 B.甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸 C.柠檬酸→α-酮戊二酸 D.琥珀酸→延胡索酸 E.苹果酸→草酰乙酸 8.[E ]乙酰CoA彻底氧化过程中的P/O值是 A.2.0 B.2.5 C.3.0 D.3.5 E.4.0 9.[ D ]肌肉组织中肌肉收缩所需要的大部分能量以哪种形式贮存？ A.ADP B.磷酸烯醇式丙酮酸 C.ATP D.cAMP E.磷酸肌酸 10.[ E ]下列化合物中哪一个不是呼吸链的成员？ A.CoQ B.细胞色素c C.辅酶I D.FAD E.肉毒碱 糖代谢 一、填空题 1.葡萄糖在无氧条件下氧化、并产生能量的过程称为糖酵解，实际上葡萄糖有氧分解的前十步反应也与之相同。 2.甘油醛-3-磷酸脱氢酶催化的反应是EMP途径中的第一个氧化反应。甘油酸-1，3-二磷酸分子中的磷酸基转移给ADP生成ATP，是EMP途径中的第一个产生ATP的反应 4.丙酮酸脱氢酶系位于线粒体内膜上，它所催化的丙酮酸氧化脱羧是葡萄糖代谢中第一个产生CO2的反应