第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
四川大学97 98 99 2000生物化学试题 考试科目：生物化学 说明：一至四题所有专业考生必作，五、六题非生物化专业考生作，七、八题生化专业考生作。 一、填空题（每空1分，共20分） 1、动物和人体对糖类的降解有两种方式，一种需水为，另一种不需水为。 2、肽分子中α-羟基的PK2a比相应游离的氨其酸α-羟基的PK-a值，肽中α-氨基的PK-a比相应的游离氨基酸基的PK-a值。 3、在一般蛋白质中很存在，主要存在于胶原中的氨基酸是。 4、在葡萄糖的分解代谢中，β-磷酸甘油醛氧化产生的NADH，在酒精发酵中以为受氢体，在酵解中以为受氢体，在有氧存在时以为受氢体。 5、在对小牛胸腺DNA进行的酸碱滴定时，在PH6~?之间PH变化很快，表明无可滴定的基因，在这个范围内应该是解离范围，说明在DNA分子中它参与了的形成。 6、在双股DNA中，被转录的链叫不被转录的链叫。遗传信息贮存在链中。 7、焦磷硫胺素（TPP）是酶和酶的辅酶。 8、在中性PH下，影响DNATM的值的因素是。 9、肉质网脂肪酸延长过程与胞浆脂肪酸合成的差别之一是以代替为脂酰载体。 10、乙醛循环步酶促反应构成，其中3种酶与TCA循环中的酶相同，其它两种专一性反应是由和催化的。 二、单项选择题（从4个备选答案中选出1个正确答案，并将其编号填入括号内，每小题1分，共10分） 1、维系蛋白质二级结构的化学键是（） 1）肽键； 2）二硫键； 3）氢键； 4）疏水作用。 2、下列脂质中，在生物膜中含量最多的是（） 1）磷脂； 2）胆固醇； 3）糖脂； 4）三酰甘油。 3、碘乙酸可抑制糖酵解中哪种酶的活性？（） 1）已糖微酶； 2）3-磷酸甘油醛脱氢酶； 3）烯醇化酶； 4）丙酮酸激酶。 4、细胞内含量最多的RNA是（） 1）mRNA； 2）tRNA; 3)rRNA; 4)HnRNA. 5、由两分子丙酮酸转变成1分子葡萄糖所消耗的高能键数是（） 1）3； 2）4； 3）6 4）8。 6、下列维生素中哪一种参与核苷酸的合成代谢？（） 1）B1； 2）B2 3）泛酸； 4）叶酸 7、下述基因除何者外，都属于多栲贝基因？ 1）tRNA基因； 2）rRNA; 3）胰岛基因； 4）组蛋白基因。 8、下列催化多底物反应酶中，哪一种酶催化的反应属于有序机制？（） 1）苹果玻脱氢酶； 2）谷丙转氨酶； 3）肌酸激酶； 4）醛缩酶 9、在抗生物素蛋白存在下，下述哪种酶活性将受影响？（） 1）苹果玻脱氢酶； 2）谷丙转氨酶； 3）肌酸激酶； 4）丙酮酸羟化酶 10、下列各三肽混合物，用阳离子交换树脂，PH梯度洗脱，哪一个最先被洗下来？（） 1）Met-Asp-Gln； 2）Glu-Asp-Val； 3）Glu- Val - Asp； 4）Met-Glu-Asp 三、多项选择题（从备选答案中选出2至3个正确答案，将其编号填入括号的，漏填或错填，本小题0分，每小题1分，共10分） 1、构成DNA分子二级结构的化学键有 1）3 5-磷酸酯键； 2）氢键 3）盐氢 4）碱基堆积作用；5）酯键 2、对于下列一个五肽：焦谷半脱缬苯丙·谷氨醅胺，可以认为（） 1）用DNFB 试剂尚未出N-末端； 2）具有紫外吸收； 3）其 -羟基的 pka值Gln的 -COOH pka值略小；用肼解法测不出C-未端；5）比五肽呈疏水性。 3、胰凝乳蛋白酶作用于下列肽键（） 1）Arg-phe; 2)Glu-Ala; 3)Tyr-Ala; 4)phe-Lys; 5)Lys-Gly 4、能促使血糖升高的激素有 1）胰岛素 2）酶浓度； 3）PH； 4）温度 5）激活剂 5）影响酶促反应速度的因素有 1）底物浓度；2）酶浓度 3）PH 4）温度 5）激活剂 6、参与三闳酸循环的维生素有： 1）Vpp 2）VB1 3）VB2 4）硫辛酸 5）生物素 7、能提供一碳基因的氨基酸有 1）Gly 2)Glu; 4)His; 5)Met 8、谷按酰胺是多种物质的前体，它可以转变为 1）AMP 2）CTP; 3)Trp; 4）Lys 5）6-磷酸葡萄糖胺 9、第二倍使包括 1）cAMP 2）Cgmp; 3)Ca2+ 4)ppGpp; 5) Mrna
生物化学名词解释新
生物化学名词解释 第一章蛋白质的结构与功能 1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。 2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。 3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。 4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。 5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。 6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。 7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。 第二章核酸的结构与功能 1.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。 2.Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。 4.HnRNA：核内不均一RNA。在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。 5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。 6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。 第三章酶 1.酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。 2.酶的活性中心与必需基团：与酶的活性密切相关的必需基团在空间结构上彼此靠近组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。必需基团是指酶分子中存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性相关，其中那些与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。 3.酶原与酶原的激活：有些酶在细胞内初合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称做酶原。 酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，实际上就是酶的活性中心的形成或暴露的过程。 4.同工酶：具有相同催化作用，但酶分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一类酶。
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
2003年四川大学普通生物学试题 1，名词解释 呼吸熵稳态生物圈生殖隔离细胞内消化克隆选择学说神经节 反射弧分子进化中性学说光合磷酸化顶级群落反馈调节物种 五界系统造血干细胞 2填空略 3，4判断，选择（略） 5问答 1绘图并说明脊椎动物血循环系统的进化 2举例说名植物激素和动物激素的特点和功能 3简述神经信号产生和传导过程 4简要回答达尔文自然选择学说的基本要点 5简要回答现代生物工程的形成和发展 6简要回答人类基因组计划的由来和发展 2002年四川大学普通生物学试题 1，2选择，填空（略） 3问答 1简述物种的定义及形成原因 2简述生物的分类及五界系统 3动物界最繁荣昌盛的是哪一门？又以哪一纲为最？他们有何重要特征？ 4以人为例阐述高等动物的生殖和发育 5生物体的有机组成是什么，它们的生理功能又是什么？ 1997年四川大学生物化学试题 考试科目：生物化学 适用专业：生物化学、植物学、动物学、遗传学、细胞遗传学植物生理学、农药学、分子生物学 研究方向：以上专业各方向说明：一至四题所有专业考生必作，五、六题非生物化专业考生作，七、八题生化专业考生作。 一、填空题（每空1分，共20分） 1、动物和人体对糖类的降解有两种方式，一种需水为，另一种不需水为。 2、肽分子中α-羟基的PK2a比相应游离的氨其酸α-羟基的PK-a值，肽中α-氨基的PK-a比相应的游离氨基酸基的PK-a值。 3、在一般蛋白质中很存在，主要存在于胶原中的氨基酸是。 4、在葡萄糖的分解代谢中，β-磷酸甘油醛氧化产生的NADH，在酒精发酵中以为 受氢体，在酵解中以为受氢体，在有氧存在时以为受氢体。 5、在对小牛胸腺DNA进行的酸碱滴定时，在PH6~?之间PH变化很快，表明无可滴定的基因，在这个范围内应该是解离范围，说明在DNA分子中它参与了的形成。
DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示 氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体 半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成 必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸 变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节 不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体 单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶 蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象 蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象 蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式 蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象 蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置 底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化 底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性 多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系 发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构 反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码 反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上 反义RNA:具有互补序列的RNA 非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞 分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程 辅基:酶的辅因子或结合的巴掌的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去 复制叉:复制DNA分子的Y形区域,在此区域发生链的分离及新链的合成 冈崎片段:一组短的DNA片段,就是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接形成较长的
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
四川大学生物化学核酸合成部分考试题 （一）名词解释 1．半保留复制（semiconservative replication） 2．不对称转录（asymmetric trancription） 3．逆转录（reverse transcription） 4．冈崎片段（Okazaki fragment） 5．复制叉（replication fork） 6．领头链（leading strand） 7．随后链（lagging strand） 8．有意义链（sense strand） 9．光复活（photoreactivation） 10．重组修复（recombination repair） 11．内含子（intron） 12．外显子（exon） 13．基因载体（genonic vector） 14．质粒（plasmid） （二）填空题 1．DNA复制是定点双向进行的，股的合成是，并且合成方向和复制叉移动方向相同；股的合成是的，合成方向与复制叉移动的方向相反。每个冈崎片段是借助于连在它的末端上的一小段而合成的；所有冈崎片段链的增长都是按方向进行。 2．DNA连接酶催化的连接反应需要能量，大肠杆菌由供能，动物细胞由供能。3．大肠杆菌RNA聚合酶全酶由组成；核心酶的组成是。参与识别起始信号的是因子。 4．基因有两条链，作为模板指导转录的那条链称链。 5．以RNA为模板合成DNA称，由酶催化。 6．DNA或UpGpCpA分别经0.3NKOHR、NaseT1和牛胰RNaseI处理所得结果：DNA: 0.3NKOH：；RNaseT1：；RNase I： ; UpGpCpA：0.3NKOH：；RNaseT1：；RNase I ：。 7．基因突变形式分为：，，和四类。 8．亚硝酸是一个非常有效的诱变剂，因为它可直接作用于DNA，使碱基中基氧化成基，造成碱基对的。 9．所有冈崎片段的延伸都是按方向进行的。 10．前导链的合成是的，其合成方向与复制叉移动方向；随后链的合成是的，其合成方向与复制叉移动方向。 11．引物酶与转录中的RNA聚合酶之间的差别在于它对不敏感，并可以作为底物。 12．DNA聚合酶I的催化功能有、、、和。 13．DNA回旋酶又叫，它的功能是。 14．细菌的环状DNA通常在一个开始复制，而真核生物染色体中的线形DNA可以在起始复制。 15．大肠杆菌DNA聚合酶Ⅲ的活性使之具有功能，极大地提高了DNA复制的保真度。 16．大肠杆菌中已发现种DNA聚合酶，其中负责DNA复制，负责DNA损伤修
在我决定考研的那一刻正面临着我人生中的灰暗时期，那时发生的事对当时的我来讲是一个重大的打击，我甚至一再怀疑自己可不可以继续走下去，而就是那个时候我决定考研，让自己进入一个新的阶段，新的人生方向。那个时刻，很大意义上是想要转移自己的注意力，不再让自己纠结于一件耗费心力和情绪的事情。 而如今，已相隔一年的时间，虽然这一年相当漫长，但在整个人生道路上不过是短短的一个线段。 就在短短的一年中我发现一切都在不知不觉中发生了变化。曾经让自己大为恼火，让自己费尽心力和心绪的事情现如今不过是弹指的一抹灰尘。而之所以会有这样的心境变化，我认为，是因为，在备考的这段时间内，我的全身心进入了一个全然自我，不被外界所干扰的心境，日复一日年复一年的做着同样枯燥、琐碎、乏味的事情。 这不正是一种修行吗，若说在初期，只是把自己当作机器一样用以逃避现实生活的灾难的话，但在后期就是真的在这过程中慢慢发生了变化，不知不觉中进入到了忘记自身的状态里。 所以我就终于明白，佛家坐定，参禅为什么会叫作修行了。本来无一物，何处惹尘埃。 所以经过这一年我不仅在心智上更加成熟，而且也成功上岸。正如我预期的那样，我开始进入一个新的阶段，有了新的人生方向。 在此，只是想要把我这一年备考过程中的积累的种种干货和经验记录下来，也希望各位看到后能够有所帮助，只不过考研毕竟是大工程，所以本篇内容会比较长，希望大家可以耐心看完，文章结尾会附上我的学习资料供大家下载。
四川大学生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (656)生物学 (939)生物化学与分子生物学(自主命题) 参考书目为： 1.《陈阅增普通生物学》第4版，2014，吴相钰等主编，高等教育出版社。 2.《动物生物学》第2版，2008，许崇任等主编，高等教育出版社。 3.《植物生物学》2018，林宏辉等主编，高等教育出版社。 4.《生物化学》第4版，朱圣庚等主编，高等教育出版社出版。 5.《现代分子生物学》第4版，朱玉贤等编著，高等教育出版社出版。 先说一下我的英语单词复习策略 1、单词 背单词很重要，一定要背单词，而且要反复背！！！你只要每天背1-2个小时，不要去纠结记住记不住的问题，你要做的就是不断的背，时间久了自然就记住了。 考察英语单词的题目表面上看难度不大，但5500个考研单词，量算是非常多了。我们可以将其区分为三类：高频核心词、基础词和生僻词，分别从各自的特点掌握。 （1）高频核心词 单词书可以用《木糖英语单词闪电版》，真题用书是《木糖英语真题手译》里面的单词都是从历年考研英语中根据考试频率来编写的。
生物化学重点名词解释 —重点章节 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation） 4．磷氧比（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charge） 7．诱导酶（Inducible enzyme） 8．标兵酶（Pacemaker enzyme） 9．操纵子（Operon） 10．衰减子（Attenuator） 11．阻遏物（Repressor） 12．辅阻遏物（Corepressor） 13．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein） 14．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase） 15．共价修饰（Covalent modification） 16．级联系统（Cascade system） 17．反馈抑制（Feedback inhibition） 18．交叉调节（Cross regulation） 19．前馈激活（Feedforward activation） 20．钙调蛋白（Calmodulin） 21．糖异生(glycogenolysis) 22．Q酶(Q-enzyme) 23．乳酸循环(lactate cycle) 24．发酵(fermentation) 25．变构调节(allosteric regulation) 26．糖酵解途径(glycolytic pathway) 27．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 28．肝糖原分解(glycogenolysis) 29．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 30．D-酶（D-enzyme） 31．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 1．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化 2．呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成A TP，以作为生物体的能量来源。
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
1．什么是两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。 2．等电点：蛋白质是两性电 解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。调节溶液的Ph值， 可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带 的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶 液的pH值即为该中蛋白质的等电点。 3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。 4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。 5．结构域：结构域又成为辖区。在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。 6．蛋白质一?二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。二级结构与侧链R的构象无关。维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每
1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point )：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零， 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction )：在加热条件下，a －氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column )：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis )：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph )：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis )：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处，即梯度中为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离，然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation )：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经 层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein )：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断